BR122017002399B1 - Molécula de dna recombinante codificando um peptídeo de trânsito de cloroplasto e uma mono-oxigenase de dicamba, métodos para produção de uma planta tolerante a dicamba e para controle de ervas daninhas em um campo - Google Patents
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Abstract
a presente invenção refere-se à identificação e uso de determinados peptídeo de trânsito de cloroplasto para processamento e localização eficientes de enzima mono-oxigenase de dicamba (dmo) em plantas transgênicas. métodos para produção de plantas tolerantes à dicamba, métodos para controle de crescimento de ervas daninhas e métodos para produção de alimento, ração e outros produtos também são pro-porcionados, bem como uma semente que confere tolerância à dicamba quando ele é aplicado pré- ou pós-emergência.
Description
[001] O presente pedido reivindica a prioridade do Pedido de Patente Provisório U.S. Número de Série 60/891.675, depositado em 26 de fevereiro de 2007 e Pedido de Patente U.S. Número de Série 11/758.659, depositado em 5 de junho de 2007, as divulgações dos quais são aqui incorporadas por referência em sua totalidade.
[002] A presente invenção refere-se ao campo de biotecnologia de planta. Mais particularmente, a presente invenção refere-se à identificação e uso de peptídeos de trânsito de cloroplasto que permitem processamento e localização eficiente de enzimas mono-oxigenase de dicamba em plantas.
[003] DMO (mono-oxigenase de dicamba) catalisa a degradação do herbicida dicamba (ácido 3,6-dicloro-o-anísico) em ácido 3,6- diclorossalicílico (3,6-DCSA) não-tóxico em plantas, assim, conferindo tolerância ao herbicida. A atividade de DMO requer duas proteínas intermediárias para embaralhamento de elétrons a partir de NADH em dicamba, uma reductase e uma ferredoxina (Patente U.S. 7.022.896; Herman e outros, 2005). Contudo, a tolerância ao dicamba em plantas transgênicas tem sido demonstrada através de transformação com DMSO apenas, indicando que uma reductase e ferredoxina endógenas de planta podem substituir o embaralhamento de elétrons. A ferredoxi- na de planta que está envolvida em transferência de elétrons está localizada nos plastídeos. Assim, de forma a obter desempenho eficiente de DMO e, assim, tolerância aperfeiçoada ao dicamba, há uma necessidade pelo direcionamento de DMO aos cloroplastos.
[004] Em muitos casos, esse direcionamento pode ser obtida pela presença de uma extensão N-terminal, denominada um peptídeo de trânsito de cloroplasto (CTP) ou peptídeo de trânsito em plastídeo. Transgenes cromossômicos de fontes bacterianas devem ter uma sequência que codifica uma sequência de CTP fundida a uma sequência que codifica um polipeptídeo expresso se o polipeptídeo expresso tem de ser compartimentalizado no plastídeo de planta (por exemplo, clo- roplasto). Consequentemente, a localização de um polipeptídeo exógeno a um cloroplasto é, frequentemente, realizada por meio de ope- ravelmente ligar uma sequência polinucleotídica que codifica uma se-quência de CTP à região 5’ de um polinucleotídeo que codifica o poli- peptídeo exógeno. O CTP é removido em uma etapa de processamento durante translocação para o plastídeo. A eficiência de processamento pode, contudo, ser afetada pela sequência de aminoácido do CTP e sequências vizinhas no término NH2 do peptídeo.
[005] Weeks e outros (Patente U.S. 7.022.896) descrevem o uso potencial de uma sequência sinalizadora cab-m7 de milho (veja Becker e outros, 1992 e PCT WO 97/41228; Acesso ao Banco de genes N°. X53398) e uma sequência sinalizadora de reductase de glutationa de ervilha (Creissen e outros, 1992 e PCT WO 97/41228) no direcionamento de DMO a plastídeos de planta, mas nenhum dado sobre a eficiência de processamento ou direcionamento é fornecido. Um CTP de pequena subunidade Rubisco de ervilha (RbcS) incluindo uma sequência de 27 aa incluindo a sequência de codificação para a pequena subunidade da enzima Rubisco de ervilha também foi usado para direcionar DMO aos cloroplastos (veja, por exemplo, Ped. Prov. U.S. N°. de Sér. 60/811.152). Contudo, durante análise de Western blot, descobriu-se que esse CTP de RbcS de ervilha gera uma banda de proteína de DMO corretamente processada (~38 kDa), mas também uma banda maior (~41 kDa) correspondendo àquela de DMO e os 27 aa da região de codificação de RbcS. Os aminoácidos extra poderiam ter um impacto adverso sobre a atividade de DMO. Além disso, proteínas extra em um produto transgênico em virtude de processamento incompleto de DMO criam obstáculos regulatórios e requerem esforços adicionais na caracterização do produto para fins de registro de produto por agências governamentais, desse modo, elevando o custo de regis-tro do produto. Assim, há uma necessidade pela identificação de CTPs que geram eficazmente DMO corretamente processado, desse modo, proporcionando a vantagem de atividade completa de DMO, bem como facilidade de caracterização de produto.
[006] Um aspecto da invenção refere-se a uma molécula de DNA recombinante compreendendo uma sequência nucleotídica que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto operavelmente ligada a uma sequência nucleotídica que codifica mono-oxigenase de dicamba, em que a sequência nucleotídica codifica um peptídeo de trânsito de clo- roplasto compreendendo uma sequência selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 1-11. Em determinadas modalidades, a molécula de DNA recombinante compreende uma sequência nucleotídica selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 12-22. Em determinadas modalidades, a molécula de DNA recombinante compreende uma sequência nucleotídica que codifica mono-oxigenase de dicamba selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38 e 40. Uma construção de DNA compreendendo a molécula de DNA operavelmente ligada a um promotor o qual é funcional em uma célula de planta também é um aspecto da invenção.
[007] Em outro aspecto, a invenção compreende uma célula de planta transformada com uma molécula de DNA compreendendo uma sequência nucleotídica que codifica um peptídeo de trânsito de cloro- plasto operavelmente ligada a uma sequência nucleotídica que codifica mono-oxigenase de dicamba, em que a sequência do peptídeo de trânsito de cloroplasto é selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 1-11. Em determinadas modalidades, a molécula de DNA re- combinante compreende uma sequência nucleotídica selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 12-22. Em determinadas modalidades, a molécula de DNA compreende uma sequência nucleotídica que codifica uma mono-oxigenase de dicamba selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38 e 40, em que a molécula de DNA é operavelmente ligada a um promotor o qual é funcional em uma célula de planta. Em modalidades particulares, a molécula de DNA compreende uma sequência nucleotídica selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 23, 25, 27, 29, 31, 33, 35, 37 e 39.
[008] Em determinadas modalidades, a célula de planta é uma célula de planta dicotiledônea. Em outras modalidades, a célula de planta é uma célula de planta monocotiledônea. Em modalidades particulares, a célula de planta é uma célula de planta de soja, algodão, milho ou colza. A invenção também refere-se a uma cultura de tecido de planta compreendendo tal célula e a uma semente transgênica e a uma planta transgênica compreendendo tais células. Em determinadas modalidades, a planta ou semente transgênica é uma planta ou semente de dicotiledônea. Em outras modalidades, a semente ou planta transgênica é uma semente ou planta monocotiledônea. A semente ou planta transgênica pode ser uma semente ou planta de soja, algodão, milho ou colza.
[009] A invenção ainda refere-se a um método para produção de uma planta tolerante ao dicamba compreendendo: introdução de uma molécula de DNA recombinante compreendendo uma sequência nu- cleotídica que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto opera- velmente ligada a uma sequência nucleotídica que codifica mono- oxigenase de dicamba, em que a sequência nucleotídica que codifica o peptídeo de trânsito de cloroplasto é selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 12-22, em uma célula de planta e regeneração de uma planta a partir da mesma. Em determinadas modalidades, a molécula de DNA recombinante compreende uma sequência nucleotídica que codifica mono-oxigenase de dicamba a qual é selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38 e 40. A molécula de DNA pode ser operavelmente ligada a um promotor o qual é funcional em uma célula de planta. O método pode ainda compreen-der produção de uma planta tolerante ao dicamba através de cruzamento de uma planta parental consigo mesma ou com uma segunda planta, em que a planta parental e/ou a segunda planta compreende Uma construção de DNA e a planta tolerante ao dicamba herda a construção de DNA da referida planta parental e/ou da segunda plan-ta.
[0010] Um método para expressão de mono-oxigenase de dicam- ba em uma planta compreendendo, operavelmente ligado, um CTP selecionado a uma sequência que codifica mono-oxigenase de dicam- ba é um outro aspecto da invenção.
[0011] Em outro aspecto, a invenção refere-se a um método para controle do crescimento de ervas daninhas em um ambiente de crescimento de safra compreendendo: crescimento de tal planta ou uma semente da mesma e aplicação, ao ambiente de crescimento da safra, de uma quantidade de herbicida dicamba eficaz para controlar o crescimento de ervas daninhas. O herbicida dicamba pode ser aplicado por cima do ambiente de crescimento da safra, pelo que a quantidade de herbicida dicamba não danifica a referida planta ou semente da mesma e danifica uma planta ou semente do mesmo genotipo que tal planta ou semente, mas carecendo da construção.
[0012] Um outro aspecto da invenção refere-se a um método para produção de alimento, ração ou um produto industrial compreendendo: a) obtenção de uma planta compreendendo uma sequência nucleotídica que codifica um promotor funcional em uma célula de planta operavelmente ligada, na direção 5’ para 3’, a uma sequência nucleotídica que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto e uma sequência nucleotídica que codifica mono-oxigenase de dicamba ou uma parte da mesma; b) preparo do alimento, ração, fibra ou produto industrial a partir da planta ou parte da mesma.
[0013] Em determinadas modalidades do método, o alimento ou ração é um grão, farelo, óleo, amido, farinha ou proteína. Em outras modalidades do método, o produto industrial é biocombustível, fibra, produtos químicos industriais, um produto farmacêutico ou nutracêuti- co.
[0014] Uma semente tolerante ao dicamba para proporcionar proteção contra aplicação pré-emergência de dicamba compreendendo um DNA que codifica peptídeo de trânsito de cloroplasto operavelmen- te ligado a um DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba é um outro aspecto da invenção. Em determinadas modalidades, a semente tolerante ao dicamba compreende uma sequência nucleotídica que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto, tal como uma sequência nucleotídica selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOs: 12-22. A semente tolerante ao dicamba pode ainda compreender uma sequência nucleotídica que codifica mono-oxigenase de dicamba selecionada do grupo consistindo em SEQ ID NOS: 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38 e 40.
[0015] Outro aspecto da invenção refere-se a um método para melhorar a capacidade de sustentação de uma planta monocot compreendendo: a) obtenção e crescimento de uma planta produzida através de cruzamento de uma planta parental consigo mesma ou com uma segunda planta, em que a planta parental e/ou a segunda planta compreende a construção de DNA e a planta tolerante ao dicamba herda a construção de DNA da referida planta parental e/ou da segunda planta; e b) tratamento da planta com dicamba. Em determinadas modalidades, a planta é uma planta de milho. Em ainda outras modalidades, parâmetros relacionados à capacidade de sustentação, incluindo formato de raiz, número, comprimento e/ou estrutura de raiz de fixação; acamamento percentual; e rendimento podem ser medidos.
[0016] figura 1 Uso de construções de CTP-DMO para processamento apropriado de DMO e fornecimento de tolerância a dicamba.
[0017] De acordo com a invenção, composições e métodos são proporcionados para expressão e transporte de polipeptídeos de mo- no-oxigenase de dicamba (DMO) com eficiência aumentada aos cloro- plastos em células de planta. As composições e métodos da invenção, portanto, encontrarão uso no aumento da tolerância de plantas e células ao herbicida dicamba. Direcionando a DMO aos cloroplastos com um peptídeo de trânsito de cloroplasto (CTP) em particular, expressão de DMO e tolerância ao dicamba aperfeiçoadas podem ser obtidas.
[0018] Surpreendentemente, contudo, os presentes inventores descobriram que determinados CTPs não funcionam bem em combinação com DMO. Por exemplo, alguns CTPs não resultam em expressão adequada de proteína. Isso pode incluir expressão incorreta da proteína, com a produção de proteínas de tamanho alterado e atividade incompleta in vivo. Isso pode resultar em tolerância incompleta ao herbicida e aprovação regulatória complicada. A presente invenção proporciona CTPs que, quando usados em combinação com DMO, proporcionam benefícios inesperados incluindo, mas não necessariamente limitado a, níveis aperfeiçoados de transporte ao cloroplasto, tolerância aumentada ao herbicida em plantas transgênicas expressando DMO, níveis desejados de expressão de proteína do tamanho correto e modificações pós-traducionais apropriadas. Um de tais exemplos de um CTP que proporciona benefícios inesperados quando em combinação com DMO é o peptídeo de trânsito CTP2, incluindo os ácidos nucleicos de SEQ ID NO: 15 ou 16 e incluindo sequências que codificam SEQ ID NOs: 4 e 5. Em outras modalidades, uma sequência de codificação de CTP da pequena subunidade Rubisco de ervilha (Pi- sum sativum) é usada, tal como representado por SEQ ID NO: 13 ou que codifica SEQ ID NO: 2. Uma construção de DNA compreendendo uma sequência de codificação de DMO operavelmente ligada a um CTP2 e/ou sequência de codificação de peptídeo de trânsito de CTP de pequena subunidade Rubisco de ervilha, assim, forma um aspecto da invenção, assim como uma proteína codificada pelo mesmo.
[0019] Mono-oxigenase de dicamba da cepa D16 de Pseudomonas maltophilia (Herman e outros, 2005; Publicação de Patente U.S. 20030115626; Acesso ao Banco de Genes AY786443, a sequência de codificação de DMO da qual é aqui incorporada por referência) catalisa a desintoxicação do herbicida dicamba. DMO é parte de um sistema com 3 componentes para desintoxicação de dicamba ao ácido 3,6- diclorossalicílico (3,6-DCSA) não-tóxico e, conforme mencionado acima, requer funções de reductase e ferredoxina para transferência de elétrons. Uma vez que a ferredoxina endógena de planta que está envolvida na transferência de elétrons está localizada nos plastídeos, de forma a obter atividade eficiente de DMO e, assim, tolerância tal como em dicots ou tolerância aperfeiçoada, tal como em monocotiledôneas, ao dicamba, DMO é, de preferência, direcionada aos plastídeos (por exemplo, cloroplastos).
[0020] Peptídeos de trânsito de cloroplasto (CTPs) foram testados com relação à eficiência ao permitir o direcionamento e processamento de DMO em plastídeos. Localização e processamento da DMO em plastídeos com relação a esses CTPs oscilavam de nenhum ou parcial a completos. Descobriu-se que apenas alguns dos CTPs permitem processamento completo de DMO em um tamanho correto. A capacidade de qualquer dado CTP de proporcionar processamento completo e eficiente de DMO, portanto, era imprevisível e surpreendentemente baseada em sua proteína ou sequências nucleotídicas.
[0021] Ainda, descobriu-se também que, em Arabidopsis sem um CTP apropriado, há pouca ou nenhuma expressão de DMO, se correlacionando com pouca ou nenhuma tolerância ao dicamba. Isso sugere que direcionamento ao cloroplasto é importante para desintoxicação de dicamba e, consequentemente, tolerância. CTPs que permitem processamento eficiente de DMO serão úteis no direcionamento de DMO aos plastídeos, tais como cloroplastos, de plantas de safra, desse modo, proporcionando a vantagem de atividade total de DMO e maior tolerância ao dicamba, bem como facilidade de caracterização de produto e custo de registro reduzido.
[0022] Moléculas de DNA quiméricas compreendendo um DNA que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto operavelmente ligado a um DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba podem ser preparadas através de métodos biológicos moleculares conhecidos por aqueles versados na técnica (por exemplo, Sambrook e outros, 1989). CTPs operavelmente ligados a moléculas de DNA conhecidas que codificam DMO, incluindo aqueles identificados na Tabela 1, são proporcionados pela invenção para a expressão aperfeiçoada de DMO em plantas.
[0023] Um peptídeo de trânsito de cloroplasto de qualquer gene que é codificado no núcleo e o produto do qual direciona um polipeptí- deo ao cloroplasto pode ser testado com relação à expressão eficiente de DMO. Sequências de peptídeo de trânsito de cloroplasto podem ser isoladas ou sintetizadas. A sequência nucleotídica que codifica um CTP pode ser otimizada para expressão em dicots, monocotiledôneas ou ambos. Os seguintes peptídeos de trânsito foram testados através de ligação operável de cada um a uma sequência de codificação de DMO: CTPs PsRbcS-derivados (SEQ ID N°s: 1 e 2: CTP da pequena subunidade Rubisco de Pisum sativum; Coruzzi e outros, 1984); CTP AtRbcS (SEQ ID NO: 3: CTP da pequena subunidade 1A de Rubisco de Arabidopsis thaliana; CTP1; Patente U.S. 5.728.925); CTP AtShkG (SEQ ID NO: 4: sintase de 5-enolpiruvilshikimato-3-fosfato de Arabi- dopsis thaliana (EPSPS); CTP2; Klee e outros, 1987); CTP AtShkGZm (SEQ ID NO: 5: CTP2sintético; códon otimizado para expressão em monocot; SEQ ID NO: 14 do WO04009761); CTP PhShkG (SEQ ID NO: 6: EPSPS de Petunia hybrida; CTP4; códon otimizado para expressão em monocot; Gasser e outros, 1988); CTP TaWaxy (SEQ ID NO: 7: CTPsintético de sintase de amido grânulo-ligado de Triticum aestivum, códon otimizado para expressão em milho: Clark e outros, 1991): CTP OsWaxy (SEQ ID NO: 8: CTP de sintase de amido de Ory- za sativa; Okagaki, 1992); CTP NtRbcS (SEQ ID NO: 9: peptídeo de trânsito de cloroplasto da pequena subunidade de carboxilase de 1,5- bifosfato de ribulose de Nicotiana tabacum; Mazur e outros, 1985); CTP ZmAS (SEQ ID NO: 10: CTP do gene da subunidade alfa 2 de sintase de antranilato de Zea mays; Gardiner e outros, 2004); e CTP RgAS (SEQ ID NO: 11: CTP de sintase de antranilato de Ruta graveo- lens; Bohlmann e outros, 1995). As sequências nucleotídicas de codificação para SEQ ID NO: 1- SEQ ID NO: 11 são fornecidas em SEQ ID NO: 12- SEQ ID NO: 22, respectivamente.
[0024] Outros peptídeos de trânsito que podem ser úteis incluem a sequência sinalizadora cab-m7 de milho (Becker e outros, 1992; PCT WO 97/41228) e a sequência sinalizadora de reductase de glutationa de ervilha (Pisum sativum) (Creissen e outros, 1995; PCT WO 97/41228). CTPs com aminoácidos adicionais derivados da região de codificação do gene que eles fazem parte ou são fundidos a, tal como CTP AtRbcS, o qual inclui o peptídeo de trânsito, 24 aminoácidos da proteína Rubisco madura e, então, uma repetição dos últimos 6 ami- noácidos do peptídeo de trânsito, podem ser utilizados para a produção de DMO. CTP ZmAS também contém 18 aminoácidos adicionais derivados da região de codificação do gene. Outros CTPs com amino- ácidos adicionais (por exemplo, 27 aminoácidos) derivados da região de codificação do gene que eles fazem parte, tal como CTP PsRbcS, seguido por aminoácidos introduzidos através de métodos de clonagem (por exemplo, 3 aminoácidos) podem também ser utilizados para a produção de DMO. CTPs com menos aminoácidos (por exemplo, 21 aminoácidos) que codificam um CTP de comprimento total, tal como CTP RgAs, também podem ser utilizados para a produção de DMO. De preferência, uma sequência de ácido nucleico que codifica um CTP de comprimento total é utilizada. Uma ou mais adições ou deleções de nucleotídeo podem ser incluídas para facilitar a clonagem de um CTP. Essas adições ou deleções podem ser após ou antes de outros ele-mentos de expressão e regiões de codificação, resultando em modificação de um ou mais aminoácidos maduros, por exemplo, em ou próximo de um sítio de reconhecimento de enzima de restrição.
[0025] Em uma modalidade, a invenção refere-se a uma sequência de ácido nucleico que codifica um peptídeo de trânsito de cloro- plasto que tem pelo menos 70% de identidade a uma sequência poli- peptídica de qualquer uma ou mais de SEQ ID NOs: 1-11, incluindo pelo menos cerca de 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99% e mais de identidade de sequência a essas sequências, incluindo 100% de identidade. Em modalidades particulares, a sequência de ácido nu- cleico codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto idêntico a uma de SEQ ID NOs: 1-11. Em outra modalidade, o ácido nucleico que codifica o CTP tem pelo menos 70% de identidade a uma sequência de ácido nucleico de qualquer uma ou mais de SEQ ID NOs: 12-22, incluindo pelo menos cerca de 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99% e mais de identidade de sequência, incluindo 100% de identidade de sequência, a uma ou mais dessas sequências. Comparações de polipeptídeo ou polinucleotídeo dessas e qualquer outra sequência conforme descrito aqui pode ser realizada e a identidade determinada conforme é bem-conhecido na técnica, por exemplo, usando o MEGA- lign (DNAStar, Inc., 1228 S. Park St., Madison, WI) com os parâmetros de default. Tal software combina sequências similares atribuindo graus de similaridade ou identidade.
[0026] DMO pode ser direcionada a outros organelas, tais como mitocôndrias, usando pré-sequências para fazer uso do sistema redox de ferrodoxina presente nesse organela. Alternativamente, DMO pode ser direcionada ao cloroplasto e mitocôndrias através de um peptídeo de direcionamento duplo para fazer uso de dois sistemas redox de fer- rodoxina para funcionar mais eficazmente. Tais elementos são conhecidos por aqueles versados na técnica. por exemplo, pré-sequências mitocondriais são descritas em Silva Filho e outros (1996). Sequências de ácido nucleico que codificam sequências peptídicas de direcionamento duplo podem ser identificadas a partir dos ácidos nucleicos que codificam as seguintes proteínas, as quais são conhecidas por serem direcionadas a cloroplastos e mitocôndrias: Zn-MP (Moberg e outros, 2003), reductase de glutationa (Rudhe e outros, 2002; Creis- sen e outros, 1995) e sintetase de histidil-tRNA (Akashi e outros, 1998). Exemplos de sequências de codificação de DMO que podem ser usadas a esse respeito são encontrados, por exemplo, nas sequências que codificam os polipeptídeos de SEQ ID NOs 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38, 40, conforme mostrado na Tabela 1. Tabela 1 . DMO e variantes de DMO utilizados.
[0027] Em algumas modalidades, o ácido nucleico que codifica uma mono-oxigenase de dicamba tem pelo menos 70% de identidade a uma sequência que codifica um polipeptídeo de qualquer uma de SEQ ID NOs: 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38 ou 40, incluindo pelo menos cerca de 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99% e mais de identidade de sequência a essas sequências. Em determinadas modalidades, o ácido nucleico tem pelo menos 70% de identidade de sequência a uma sequência de ácido nucleico de qualquer uma de SEQ ID NOs: 23, 25, 27, 29, 31, 33, 35, 37 ou 39, incluindo pelo menos cer-ca de 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99% e mais de identidade de sequência a uma dessas sequências. Em outras modalidades, uma mono-oxigenase de dicamba pode ser uma variante de qualquer uma de tais sequências e/ou pode ser uma molécula de DMO sintética manipulada, por exemplo, conforme descrito no Ped. Prov. U.S. N°. de Ser. 60/884.854, depositado em 12 de janeiro de 2007, intitulado "DMO Methods And Compositions," a divulgação toda do qual é especificamente incorporada aqui por referência.
[0028] Variantes de DMOs tendo uma capacidade de degradar herbicidas similares à auxina, bem como genes de tolerância ao glifo- sato ou outro herbicida podem ser prontamente preparadas e ensaiadas com relação à atividade de acordo com métodos padrão. Tais sequências também podem ser identificadas através de métodos conhecidos na técnica, por exemplo, a partir de organismos, incluindo bactérias que degradam herbicidas similares à auxina, tal como dicamba ou outros herbicidas (Patente U.S. 5.445.962; Cork e Krueger, 1991; Cork e Khalil, 1995). Um meio de isolar um DMO ou outra sequência é através de hibridização de ácido nucleico, por exemplo, a uma biblioteca construída a partir do organismo fonte ou através de RT-PCR usando mRNA do organismo fonte e iniciadores baseados nas desaturases divulgadas. A invenção, portanto, abrange o uso de ácidos nucleicos que se hibridizam, sob condições estringentes, a uma sequência de codificação de DMO descrita aqui. Aqueles versados na técnica compreenderão que condições podem ser tornadas menos estringentes aumentando a concentração de sal e diminuindo a temperatura. Assim, condições de hibridização podem ser prontamente manipuladas e, assim, geralmente será um método de escolha, dependendo dos resultados desejados. Um exemplo de condições de alta estringência é 5X SSC, formamida a 50% e 42°C. Conduzindo uma lavagem sob tais condições, por exemplo, durante 10 minutos, aquelas sequências que não se hibridizam a uma sequência-alvo em particular sob essas condições podem ser removidas.
[0029] Variantes também podem ser quimicamente sintetizadas, por exemplo, usando as sequências polinucleotídicas de DMO conhecidas de acordo com métodos bem-conhecidos na técnica. Por exem- plo, sequências de DNA podem ser sintetizadas através de química com fosforoamidita em um sintetizador de DNA automático. Síntese química tem uma série de vantagens. Em particular, a síntese química é desejável porque códons preferidos pelo hospedeiro, no qual a sequência de DNA será expressa, podem ser usados para otimizar a expressão. Nem todos os códons precisam ser alterados para obter expressão aperfeiçoada mas, de preferência, pelo menos os códons raramente usados no hospedeiro são alterados para códons hospedeiro- preferidos. Altos níveis de expressão podem ser obtidos alterando mais de cerca de 50%, mais preferivelmente pelo menos cerca de 80% dos códons para códons hospedeiro-preferidos. As preferências de códon de muitas células hospedeiras são conhecidas (por exemplo, PCT WO 97/31115; PCT WO 97/11086; EP 646643; EP 553494; e Patentes U.S. Nos: 5.689.052; 5.567.862; 5.567.600; 5.552.299 e 5.017.692). As preferências de códon de outras células hospedeiras podem ser deduzidas através de métodos conhecidos na técnica. Também, usando síntese química, a sequência da molécula de DNA ou sua proteína codificada pode ser prontamente alterada, por exemplo, para otimizar a expressão (por exemplo, eliminar estruturas de mRNA secundário que interferem com a transcrição ou tradução), adicionar sítios de restrição únicos em pontos convenientes e deletar sítios de clivagem de protease.
[0030] Modificação e alterações podem ser feitas na sequência polipeptídica de uma proteína, tais como as sequências de DMO fornecidas aqui, ao mesmo tempo em que se retém ou modifica a atividade enzimática, conforme desejado. Métodos ilustrativos para geração de sequências de DMO são fornecidos no Ped. Prov. U.S. N°. Sér. 60/884.854, depositado em 12 de janeiro de 2007. O seguinte é uma discussão baseada quando de alteração dos aminoácidos de uma proteína para criar um polipeptídeo modificado equivalente ou mesmo aperfeiçoado e sequências de codificação correspondentes. Sabe-se, por exemplo, que determinados aminoácidos podem ser substituídos por outros aminoácidos em uma estrutura de proteína sem perda apreciável de capacidade de ligação interativa com estruturas tais como sítios de ligação sobre moléculas de substrato. Uma vez que é a capacidade interativa e a natureza de uma proteína que definem qual atividade biológica funcional da proteína, determinadas substituições de sequência de aminoácido podem ser feitas em uma sequência de proteína e, naturalmente, sua sequência de codificação de DNA subjacente e, todavia, obter uma proteína com propriedades similares. Assim, considera-se que várias alterações podem ser feitas nas sequências peptídicas de DMO descritas aqui ou outros polipeptídeos de tolerância ao herbicida e sequências de codificação de DNA correspondentes sem perda apreciável de sua utilidade ou atividade biológica.
[0031] Ao fazer tais alterações, o índice hidropático de aminoáci- dos pode ser considerado. A importância do índice hidropático de ami- noácido ao conferir função biológica interativa a uma proteína é geralmente entendida na técnica (Kyte e outros, 1982). É aceito que o caráter hidropático relativo do aminoácido contribui para a estrutura secundária da proteína resultante a qual, por sua vez, define a interação da proteína com outras moléculas, por exemplo, enzimas, substratos, receptores, DNA, anticorpos, antígenos e similares. A cada aminoáci- do foi atribuído um índice hidropático com base em sua hidrofobicida- de e características de carga (Kyte e outros, 1982); esses são: isoleu- cina (+4,5); valina (+4,2); leucina (+3,8); fenilalanina (+2,8); cisteí- na/cistina (+2,5); metionina (+1,9); alanina (+1,8); glicina (-0,4); treoni- na (-0,7); serina (-0,8); triptofano (-0,9); tirosina (-1,3); prolina (-1,6); histidina (-3,2); glutamato (-3,5); glutamina (-3,5); aspartato (-3,5); asparagina (-3,5); lisina (-3,9); e arginina (-4,5).
[0032] Sabe-se na técnica que aminoácidos podem ser substituí- dos por outros aminoácidos tendo um índice ou escore hidropático similar e ainda resultar em uma proteína com atividade biológica similar, isto é, ainda obter uma proteína biológica funcionalmente equivalente. Ao fazer tais alterações, a substituição de aminoácidos cujos índices hidropáticos estão dentro de ± 2 é preferida, aquelas que estão dentro de ±1 são particularmente preferidas e aquelas dentro de ±0,5 são ainda mais particularmente preferidas.
[0033] Também é entendido na técnica que a substituição de tais aminoácidos pode ser feita eficazmente com base na hidrofilicidade. A Patente U.S. 4.554.101 afirma que a maior hidrofilicidade média local de uma proteína, conforme orientado pela hidrofilicidade de seus ami- noácidos adjacentes, se correlaciona com uma propriedade biológica da proteína. Conforme detalhado na Patente U.S. 4.554.101, os seguintes valores de hidrofilicidade foram atribuídos aos resíduos de aminoácido: arginina (+3,0); lisina (+3,0); aspartato (+3,0 ± 1); gluta- mato (+3,0 ± 1); serina (+0,3); asparagina (+0,2); glutamina (+0,2); gli- cina (0); treonina (-0,4); prolina (-0,5 ± 1); alanina (-0,5); histidina (-0,5); cisteína (-1,0); metionina (-1,3); valina (-1,5); leucina (-1,8); iso- leucina (-1,8); tirosina (-2,3); fenilalanina (-2,5); triptofano (-3,4). É entendido que um aminoácido pode ser substituído por outro tendo um valor de hidrofilicidade similar e ainda obter uma proteína biologicamente equivalente. Em tais alterações, a substituição de aminoácidos cujos valores de hidrofilicidade estão dentro de ±2 é preferida, aqueles os quais estão dentro de ±1 são particularmente preferidos e aqueles dentro de ±0,5 são ainda mais preferidos. Substituições exemplificati- vas as quais levam essas e várias das características precedentes em consideração são bem-conhecidas por aqueles versados na técnica e incluem: arginina e lisina; glutamato e aspartato; serina e treonina; glu- tamina e asparagina; e valina, leucina e isoleucina.
[0034] Uma construção de DNA compreendendo uma sequência de CTP operavelmente ligada a uma sequência de DMO pode ser expresso em um sistema de teste, tais como protoplastas, células de planta transitória ou estavelmente transformadas, através de ligação operacional do mesmo a um promotor funcional em plantas. Exemplos que descrevem tais promotores incluem Patente U.S. 6.437.217 (promotor RS81 de milho), Patente U.S. 5.641.876 (promotor de actina de arroz; OsAct1), Patente U.S. 6.426.446 (promotor RS324 de milho), Patente U.S. 6.429.362 (promotor PR-1 de milho), Patente U.S. 6.232.526 (promotor A3 de milho), Patente U.S. 6.177.611 (promotores constitutivos de milho), Patentes U.S. 5.322.938, 5.352.605, 5.359.142 e 5.530.196 (promotor 35S), Patente U.S. 6.433.252 (promotor de ole- osina L3 de milho), Patente U.S. 6.429.357 (promotor de actina 2 de arroz, bem como íntron de actina 2 de arroz), Patente U.S. 5.837.848 (promotor raiz-específico), Patente U.S. 6.294.714 (promotores induzí- veis pela luz), Patente U.S. 6.140.078 (promotores induzíveis por sal), Patente U.S. 6.252.138 (promotores induzíveis por patógeno), Patente U.S. 6.175.060 (promotores induzíveis por deficiência de fósforo), Patente U.S. 6.388.170 (por exemplo, promotor PClSV), o promotor PClSV de SEQ ID NO: 41, Patente U.S. 6.635.806 (promotor de gama- coixina) e Patente U.S. N°. 7.151.204 (promotor de aldolase de cloro- plasto de milho). Promotores adicionais que podem encontrar uso são um promotor de sintase de nopalina (NOS) (Ebert e outros, 1987), o promotor de sintase de octopina (OCS) (o qual é trazido sobre plasmí- deos de indução de tumor de Agrobacterium tumefaciens), os promotores do vírus da couve-flor, tal como o promotor 19S do vírus mosaico da couve-flor (CaMV) (Lawton e outros, 1987), o promotor 35S de CaMV (Odell e outros, 1985), o promotor 35S do vírus mosaico de figo (Walker e outros, 1987), o promotor de sintase de sacarose (Yang e outros, 1990), o promotor do complexo do gene R (Chandler e outros, 1989) e o promotor do gene de proteína de ligação a/b de clorofila, etc. Na presente invenção, promotores 35S de CaMV com sequências in- tensificadoras (e35S; Patentes U.S. Nos. 5.322.938; 5.352.605; 5.359.142; e 5.530.196), FMV35S (Patentes U.S. 6.051.753; 5.378.619), vírus da listra clorótica de amendoim (PClSV; Patente US 5.850.019), At.Act 7 (Acesso # U27811), At.ANT1 (Pedido de Patente US 20060236420), FMV.35S-EF1a (Pedido de Patente US 20050022261), eIF4A10 (Acesso # X79008) e AGRtu.nos (Acesso ao Banco de Genes V00087; Depicker e outros, 1982; Bevan e outros, 1983), isomerase de fosfato de triose citosólica de arroz (OsTPI; Patente US N°. 7.132.528) e gene de actina 15 de arro z (OsAct15; Pedido de Patente U.S. 2006-0162010) podem ser de benefício particular.
[0035] Uma 5’ UTR que funciona como uma sequência líder de tradução é um elemento genético de DNA localizado entre a sequência promotora de um gene e a sequência de codificação pode ser incluída entre um promotor e a sequência de CTP-DMO. A sequência líder de tradução está presente no mRNA totalmente processado a montante da sequência de início de tradução. A sequência líder de tradução pode afetar o processamento do transcrito primário em mRNA, estabilidade do mRNA ou eficiência de tradução. Exemplos de sequências líderes incluem líderes da proteína de choque término de milho e petunia (Patente U.S. N°. 5.362.865), líderes de proteí na do envoltório de vírus de planta, líderes de rubisco de planta, GmHsp (Patente U.S. 5.659.122), PhDnaK (Patente U.S. 5.362.865), AtAnt1, TEV (Carrington e Freed, 1990) e AGRtunos (Acesso ao Banco de Genes V00087; Bevan e outros, 1983) dentre outros (Turner e Foster, 1995). Na presente invenção, 5’ UTRs que podem, em particular, encontrar benefício são GmHsp (Patente U.S. 5.659.122), PhDnaK (Patente U.S. 5.362.865), AtAnt1, TEV (Carrington e Freed, 1990), OsAct1 (patente US 5641876), OsTPI (Patente US N°. 7.132.528), OsAct15 (Publicação US N°. 20060162010) e AGRtunos (Acesso ao Banco de Genes V00087; Bevan e outros, 1983).
[0036] A sequência não-traduzida 3’, região de término de transcrição 3’ ou região de poliadenilação significa uma molécula de DNA ligada a e localizada a jusante de uma molécula polinucleotídica estrutural e inclui polinucleotídeos que proporcionam sinal de poliadenilação e sinais regulatórios capazes de afetar a transcrição, processamento de mRNA ou expressão gênica. O sinal de poliadenilação funciona em plantas para causar a adição de nucleotídeos de poliadenilato à extremidade 3’ do precursor de mRNA. A sequência de poliadenilação pode ser derivada do gene natural, de uma variedade de genes de planta ou de genes de T-DNA. Essas sequências podem ser incluídas a jusante de uma sequência de DMO-CTP. Um exemplo de uma região de término de transcrição 3’ é a região 3’ de sintase de nopalina (nos 3’; Fraley e outros, 1983). O uso de diferentes regiões não- traduzidas 3’ é exemplificado (Ingelbrecht e outros, 1989). Moléculas de poliadenilação do gene RbcS2 de Pisum sativum (Ps.RbcS2-E9; Coruzzi e outros, 1984), AGRtu.nos (Acesso ao Banco de Genes E01312), E6 (Acesso # U30508) e TaHsp17 (gene de proteína de choque térmico de baixo peso molecular de trigo; Acesso # X13431) em particular pode ser de benefício para uso com a invenção.
[0037] Além de elementos de expressão descritos acima, um ín- tron pode ser requerido entre um promotor e uma 3’UTR para expressão de uma região de codificação, especialmente em monocotiledô- neas. Um "íntron" refere-se a uma molécula polinucleotídica que pode ser isolada ou identificada da sequência interveniente de uma cópia genômica de um gene e pode ser definida geralmente como uma região dividida durante processamento de mRNA antes de tradução. Alternativamente, íntrons podem ser sinteticamente produzidos. Íntrons podem, em si, conter subselementos, tais como cis-elementos ou domínios intensificadores que realizam a transcrição de genes operavel- mente ligados. Um "íntron de planta" é um íntron nativo ou não-nativo que é funcional em células de planta. Um íntron de planta pode ser usado como um elemento regulatório para modulação de expressão de um gene ou genes operavelmente ligados. Uma sequência de molécula polinucleotídica em Uma construção de transformação pode compreender íntrons. Os íntrons podem ser heterólogos com relação à sequência da molécula polinucleotídica passível de transcrição. Exemplos de íntrons incluem o íntron de actina de milho (Patente U.S. 5641876), o íntron HSP70 de milho (ZmHSP70; Patente U.S. 5.859.347; Patente U.S. 5.424.412) e o íntron TPI de arroz (OsTPI; Patente U.S. N°. 7.132.528) e são de benefício na p rática da presente invenção.
[0038] As construções de DMO-CTP podem ser testados com relação ao fornecimento de processamento apropriado de DMO em um sistema de teste, tal como protoplastas ou células de planta transitória ou estavelmente transformadas de monocotiledôneas ou dicots através de métodos conhecidos por aqueles versados na técnica de cultura e transformação de tecido de planta. Qualquer um dos métodos conhecidos na técnica para introdução de construções de transgene em plantas pode ser usado de acordo com a invenção (veja, por exemplo, Miki e outros, 1993). Acredita-se que métodos adequados para transformação de planta incluam virtualmente qualquer método pelo qual DNA pode ser introduzido em uma célula, tal como através de eletro- poração, conforme ilustrado na Patente U.S. N°. 5.3 84.253; bombar-deamento de microprojétil, conforme ilustrado nas Patentes U.S. Nos. 5.015.580; 5.550.318; 5.538.880; 6.160.208; 6.399.861; e 6.403.865; transformação Agrobacterium-mediada, conforme ilustrado nas Patentes U.S. Nos. 5.635.055; 5.824.877; 5.591.616; 5.981.840; e 6.384.301; e transformação de protoplasta, conforme ilustrado na Patente U.S. N°. 5.508.184. Aplicando técnicas tais como essas, as célu- las de virtualmente qualquer espécie de planta podem ser estavelmen- te transformadas e essas células podem ser desenvolvidas em plantas transgênicas. Técnicas que podem ser particularmente úteis no contexto de transformação de algodão são divulgadas nas Patentes U.S. Nos. 5.846.797, 5.159.135, 5.004.863 e 6.624.344. Técnicas para transformação de plantas Brassica são divulgados, em particular, por exemplo, na Patente U.S. 5.750.871; e técnicas para transformação de soja são divulgadas, por exemplo, em Zhang e outros, 1999, Patente US 6.384.301 e US 7.002.058. Técnicas para transformação de milho são divulgadas no WO9506722. Alguns exemplos não-limitativos de plantas que podem encontrar uso com a invenção incluem alfafa, cevada, feijões, beterraba, brócolis, couve, cenoura, canola, couve-flor, aipo, couve Chinesa, milho, algodão, pepino, feijão seco, berinjela, funcho, ervilhas, cabaça, alho-poró, alface, melão, aveia, quiabo, cebola, ervilha, pimenta, abóbora, amendoim, batata, rabanete, arroz, sorgo, soja, espinafre, moranga, milho sacarínico, beterraba sacaríni- ca, girassol, tomate, melancia e trigo.
[0039] Após realizar a distribuição de DNA exógeno a células recipientes, as próximas etapas na geração de plantas transgênicas geralmente refere-sem à identificação de células transformadas para cultura e regeneração de planta adicionais. De forma a melhorar a capacidade de identificar transformantes, pode ser desejado empregar um gene marcador passível de seleção ou triagem com um vetor de transformação preparado de acordo com a invenção. Nesse caso, se poderia, então, ensaiar de modo geral a população de célula potencialmente transformada expondo as células a um agente ou agentes seletivos ou se poderia selecionar células para o traço do gene marcador desejado.
[0040] Células que sobrevivem à exposição ao agente seletivo ou células que foram classificadas positivas em um ensaio de seleção podem ser cultivadas em meio que sustenta a regeneração de plantas. Qualquer meio de cultura de tecido de planta adequado, por exemplo, meio MS ou N6 (Murashige e Skoog, 1962; Chu e outros, 1975) pode ser modificado através de inclusão de outras substâncias, tais como reguladores de crescimento. Tecido pode ser mantido sobre um meio básico com reguladores de crescimento até que tecido suficiente esteja disponível para regeneração, tipicamente pelo menos 2 semanas, então, transferido para meio condutivo à formação de broto. As culturas são transferidas periodicamente até que formação de broto suficiente tenha ocorrido. Uma vez que os brotos são formados, eles são transferidos para meio condutivo à formação de raiz. Uma vez que raízes suficientes são formadas, as plantas podem ser transferidas para o solo para crescimento e maturidade adicionais.
[0041] Para confirmar a presença do DNA exógeno ou "transge- ne(s)" nas plantas em regeneração, uma variedade de ensaios podem ser realizados. Tais ensaios incluem, por exemplo, ensaios "biológicos moleculares", tais como Southern e Northern blotting e PCR™; ensaios "bioquímicos", tal como detecção da presença de um produto de proteína, por exemplo, através de meios imunológicos (ELISAs e Western blots) ou através de função enzimática; ensaios de partes de planta, tais como ensaios de folha ou raiz; e também através de análise do fenotipo da planta inteira.
[0042] Uma vez que o transgene tenha sido introduzido em uma planta, esse gene pode ser introduzido em qualquer planta sexualmente compatível com a primeira planta através de cruzamento sem a necessidade de outra transformação direta da segunda planta. Portanto, conforme usado aqui, o termo "prole" denota os rebentos de qualquer geração de uma planta parental preparada de acordo com a presente invenção, em que a prole compreende Uma construção de DNA selecionado preparado de acordo com a invenção. Uma "planta transgêni- ca" pode, assim, ser de qualquer geração. "Cruzamento" de uma planta para proporcionar uma linhagem de planta tendo um ou mais transgenes ou alelos adicionados com relação a uma linhagem de planta inicial, conforme divulgado aqui, é definido como as técnicas que resultam em uma sequência em particular sendo introduzida em uma linhagem de planta através de cruzamento de uma linhagem inicial com uma linhagem de planta doadora que compreende um transgene ou alelo da invenção. Para obter isso se poderia, por exemplo, realizar as seguintes etapas: (a) sementes de planta das primeira (linhagem inicial) e segunda (linhagem de planta doadora que compreende um transgene ou alelo desejado) plantas parentais; (b) crescimento das sementes das primeira e segunda plantas parentais em plantas que trazem flores; (c) polinização de uma flor da primeira planta parental com pólen da segunda planta parental; e (d) colheita de sementes produzidas sobre a planta parental trazendo a flor fertilizada.
[0043] Os tecidos de planta e plantas estavelmente transformados podem ser testados com relação ao fornecimento de tolerância ao di- camba através de processamento correto de proteína de DMO. Fornecimento de tolerância ao dicamba em uma planta de safra pode ser usado para criação de um método de controle de crescimento de ervas daninhas em um ambiente de crescimento compreendendo aplicação, ao ambiente de crescimento da safra, de uma quantidade de herbicida dicamba eficaz para controlar o crescimento de erva daninha. O herbicida dicamba é aplicado por cima do ambiente de crescimento da safra em uma quantidade que não danifica a planta de safra ou semente transformada com Uma construção de DMO-CTP e danifica uma planta de safra do mesmo genotipo carecendo da construção de DMO- CTP.
[0044] O preparo de composições herbicidas para uso com relação à presente invenção será evidente para aqueles versados na téc- nica em vista da divulgação. Tais composições, as quais estão comer-cialmente disponíveis, incluirão, tipicamente, além do ingrediente ativo, componentes tais como tensoativos, veículos sólidos ou líquidos, solventes e aglutinantes. Exemplos de tensoativos que podem ser usados para aplicação a plantas incluem os sais de metal alcalino, metal alcalino-terroso ou amônio de ácidos sulfônicos aromáticos, por exemplo, ácido ligno-, fenol-, naftaleno- e dibutil-naftaleno-sulfônico e de ácidos graxos de aril-sulfonatos, de alquil éteres, de lauril éteres, de sulfatos de álcool graxo e de glicol éter sulfatos de ácido graxo, condensados de naftaleno sulfonato e seus derivados com condensados de formal- deído de naftaleno ou dos ácidos naftaleno-sulfônicos com fenol e formaldeído, condensados de fenol ou ácido fenol-sulfônico com for- maldeído, condensados de fenol com formaldeído e sulfito de sódio, polioxietileno octilfenil éter, iso-octil-, octil- ou nonilfenol etoxilado, tri- butilfenil poliglicol éter, álcoois de alquilaril poliéter, álcool isotridecílico, óleo de mamona etoxilado, triarilfenóis etoxilados, sais de etoxilatos de triarilfenol fosfatados, acetato de poliglicol éter de álcool laurílico, sorbitol éteres, licores residuais de lignina-sulfito ou metilcelulose ou misturas desses. Prática comum no caso do uso de tensoativo é cerca de 0,25% a 1,0% em peso e, mais comumente, cerca de 0,25% a 0,5% em peso.
[0045] Composições para aplicação a plantas podem ser sólidas ou líquidas. Onde composições sólidas são usadas, pode ser desejado incluir um ou mais materiais veículo com o composto ativo. Exemplos de veículos incluem terras minerais, tais como sílicas, sílica-géis, sili- catos, talco, caulim, atargila, calcário, giz, limo argilo-calcário, argila, dolomita, terra diatomácea, sulfato de cálcio, sulfato de magnésio, óxido de magnésio, materiais sintéticos triturados, fertilizantes, tais como sulfato de amônio, fosfato de amônio, nitrato de amônio, tioureia e ureia, produtos de origem vegetal, tais como farelos de cereal, farelo de casca de árvore, farelo de madeira e farelo de casca de nozes, pós de celulose, atapulgitas, montmorilonitas, mica, vermiculitas, sílicas sintéticas e silicatos de cálcio sintéticos ou misturas desses.
[0046] Para soluções líquidas, compostos ou sais solúveis em água podem ser incluídos, tais como sulfato de sódio, sulfato de potássio, cloreto de sódio, cloreto de potássio, acetato de sódio, hidroge- nossulfato de amônio, cloreto de amônio, acetato de amônio, formiato de amônio, oxalato de amônio, carbonato de amônio, hidrogeno carbonato de amônio, tiossulfato de amônio, hidrogeno difosfato de amô- nio, dihidrogeno monofosfato de amônio, hidrogeno fosfato de sódio de amônio, tiocianato de amônio, sulfamato de amônio ou carbamato de amônio.
[0047] Outros componentes exemplificativos em composições herbicidas incluem aglutinantes, tais como polivinilpirrolidona, álcool poli- vinílico, acetato de polivinila parcialmente hidrolisado, carboximetil celulose, amido, copolímeros de vinilpirrolidona/acetato de vinila e acetato de polivinila ou misturas desses; lubrificantes, tais como estearato de magnésio, estearato de sódio, talco ou polietileno glicol ou misturas desses; antiespumantes, tais como emulsões de silicone, álcoois de cadeia longa, ésteres fosfóricos, acetileno diois, ácidos graxos ou compostos de organoflúor e agentes de quelação, tais como: sais de ácido etilenodiamina tetraacético (EDTA), sais de ácido trinitrilotriacéti- co de ácidos polifosfóricos ou misturas desses.
[0048] Dicamba pode ser usado em cerca de 2,5 g/ha a cerca de 10.080 g/ha, incluindo cerca de 2,5 g/ha a cerca de 5.040 g/ha, cerca de 5 g/ha a cerca de 2.020 g/ha, cerca de 10 g/a a cerca de 820 g/h e cerca de 50 g/ha a cerca de 1.000 g/ha, cerca de 100 g/ha a cerca de 800 g/ha e cerca de 250 g/ha a cerca de 800 g/ha.
[0049] As construções de CTP-DMO podem ser ligados a uma ou mais moléculas polinucleotídicas contendo elementos genéticos para um marcador passível de seleção/classificação/triagem e/ou para um gene que confere outro traço desejado. Genes comumente usados para seleção de células presumivelmente transformadas incluem: β- glucoronidase (GUS), β-galactosidase, luciferase e acetiltransferase de cloranfenicol (Jefferson, 1987; Teeri e outros, 1989; Koncz e outros, 1987; De Block e outros, 1984), proteína fluorescente verde (GFP) (Chalfie e outros, 1994; Haseloff e Amos, 1995; e pedido PCT WO 97/41228). Exemplos não-limitativos de genes marcadores selecionáveis são descritos, por exemplo, em Miki e McHugh, 2004.
[0050] A molécula nucleotídica que confere outro traço desejado pode incluir, mas não está limitada a, um gene que proporciona uma característica desejável associada à morfologia, fisiológica, crescimento e desenvolvimento da planta, rendimento, intensificação nutricional, resistência à doença ou peste ou tolerância ambiental ou química e pode incluir elementos genéticos compreendendo resistência ao herbicida (Patentes U.S. 6.803.501; 6.448.476; 6.248.876; 6.225.114; 6.107.549; 5.866.775; 5.804.425; 5.633.435; 5.463.175), rendimento aumentado (Patentes U.S. RE38.446; 6.716.474; 6.663.906; 6.476.295; 6.441.277; 6.423.828; 6.399.330; 6.372.211; 6.235.971; 6.222.098; 5.716.837), controle de inseto (Patentes U.S. 6.809.078; 6.713.063; 6.686.452; 6.657.046; 6.645.497; 6.642.030; 6.639.054; 6.620.988; 6.593.293; 6.555.655; 6.538.109; 6.537.756; 6.521.442; 6.501.009; 6.468.523; 6.326.351; 6.313.378; 6.284.949; 6.281.016; 6.248.536; 6.242.241; 6.221.649; 6.177.615; 6.156.573; 6.153.814; 6.110.464; 6.093.695; 6.063.756; 6.063.597; 6.023.013; 5.959.091; 5.942.664; 5.942.658. 5.880.275; 5.763.245; 5.763.241), resistência à doença fúngica (Patentes U.S. 6.653.280; 6.573.361; 6.506.962; 6.316.407; 6.215.048; 5.516.671; 5.773.696; 6.121.436; 6.316.407; 6.506.962), resistência ao vírus (Patentes U.S. 6.617.496; 6.608.241; 6.015.940; 6.013.864; 5.850.023; 5.304.730), resistência aos nematói- des (Patente U.S. 6.228.992), resistência à doença bacteriana (Patente U.S. 5.516.671), crescimento e desenvolvimento de planta (Patentes U.S. 6.723.897; 6.518.488), produção de amido (Patentes U.S. 6.538.181; 6.538.179; 6.538.178; 5.750.876; 6.476.295), produção modificada de óleos (Patentes U.S. 6.444.876; 6.426.447; 6.380.462), alta produção de óleo (Patentes U.S. 6.495.739; 5.608.149; 6.483.008; 6.476.295), teor modificado de ácido graxo (Patentes U.S. 6.828.475; 6.822.141; 6.770.465; 6.706.950; 6.660.849; 6.596.538; 6.589.767; 6.537.750; 6.489.461; 6.459.018), alta produção de proteína (Patente U.S. 6.380.466), amadurecimento de fruto (Patente U.S. 5.512.466), nutrição animal e humana intensificadas (Patentes U.S. 6.723.837; 6.653.530; 6.5412.59; 5.985.605; 6.171.640), biopolímeros (Patentes U.S. RE37.543; 6.228.623; 5.958.745 e Publicação de Patente U.S. N°. US20030028917), resistência ao estresse ambient al (Patente U.S. 6.072.103), peptídeos farmacêuticos e peptídeos secretáveis (Patentes U.S. 6.812.379; 6.774.283; 6.140.075; 6.080.560), traços de processamento aperfeiçoados (Patente U.S. 6.476.295), digestibilidade aperfeiçoada (Patente U.S. 6.531.648), baixo teor de rafinose (Patente U.S. 6.166.292), produção de enzima industrial (Patente U.S. 5.543.576), aroma aperfeiçoado (Patente U.S. 6.011.199), fixação de nitrogênio (Patente U.S. 5.229.114), produção de semente híbrida (Patente U.S. 5.689.041), produção de fibra (Patente U.S. 6.576.818; 6.271.443; 5.981.834; 5.869.720) e produção de biocombustível (Patente U.S. 5.998.700). Qualquer um desses e outros elementos genéticos, métodos e transgenes podem ser usados com a invenção, conforme será apreciado por aqueles versados na técnica em vista da presente divulgação.
[0051] Alternativamente, a uma ou mais moléculas polinucleotídi- cas ligadas à construção de DMO-CTP podem afetar a característica ou fenotipo de planta acima mencionado através de codificação de uma molécula de RNA que causa a inibição direcionada de expressão de um gene endógeno, por exemplo, via mecanismos antissenso, RNA inibitório (RNAi) ou cossupressão-mediados. O RNA também poderia ser uma molécula de RNA catalítica (isto é, uma ribozima) manipulada para clivar um produto de mRNA endógeno desejado. Assim, qualquer molécula polinucleotídica que codifica uma molécula de RNA transcrita que afeta um fenotipo ou altera uma morfologia de interesse pode ser útil para a prática da presente invenção.
[0052] A presente invenção também divulga um método para produção de alimento, ração ou um produto industrial compreendendo uma planta contendo Uma construção de DMO-CTP ou uma parte de tal planta e preparo do alimento, ração, fibra ou produto industrial a partir da planta ou parte da mesma, em que o alimento ou ração é um grão, farelo, óleo, amido, farinha ou proteína e o produto industrial é biocombustível, fibra, produtos químicos industriais, um produto farmacêutico ou nutracêutico.
[0053] Outro aspecto da invenção refere-se a um método para melhorar a capacidade de sustentação de uma planta monocot compreendendo: a) obtenção de crescimento de uma planta produzida através de cruzamento de uma planta parental consigo mesma ou com uma segunda planta, em que a planta parental e/ou a segunda planta compreende a construção de DNA e a planta tolerante ao dicamba herda a construção de DNA da referida planta parental e/ou da segunda planta; e b) tratamento da planta com dicamba. Parâmetros referentes à capacidade de sustentação podem ser medidos, por exemplo, incluindo número, formato, comprimento ou estrutura de raiz de fixa-ção; acamamento percentual; e rendimento. Em determinadas modalidades, a planta é uma planta de milho.
[0054] Os exemplos a seguir são incluídos para ilustrar modalida- des da invenção. Será apreciado por aqueles versados na técnica que as técnicas divulgadas nos exemplos que seguem representam técnicas descobertas pelo inventor para funcionar bem na prática da invenção. Contudo, Aqueles versados na técnica apreciarão, à luz da presente divulgação, que muitas alterações podem ser feitas nas modalidades específicas as quais são divulgadas e ainda obter um resultado similar ou similar sem se desviar do conceito, espírito e escopo da in-venção. Mais especificamente, será evidente que determinados agentes os quais são química e fisiologicamente relacionados podem ser substituídos pelos agentes descritos aqui, ao mesmo tempo em que resultados similares ou similares serão obtidos. Todos de tais substitutos e modificações similares evidentes para aqueles versados na técnica são considerados como estando dentro do espírito, escopo e conceito da invenção, conforme definido pelas reivindicações em anexo. Preparo de construções de CTP-DMO para transformação
[0055] Construções de DNA conforme mostrado na Tabela 2 foram preparados de acordo com métodos padrão (por exemplo, Sambrook e outros, 1989), compreendendo um CTP operavelmente ligado a um gene de DMO ou uma variante do mesmo entre um promotor de planta e uma sequência de sinal de poliadenilação. Esses construções foram testados em um sistema de protoplasta de milho ou em plantas Arabi- dopsis ou de soja estavelmente transformadas conforme descrito abaixo. pMON Promotor CTP PRT SEQ Tabela 2. Processamento de variantes de DMO e DMO por diferentes CTPs.
[0056] Protoplastas de mesofilo de folha de milho foram preparados a partir de mudas etioladas de 12 dias de idade (a partir de um cruzamento LH200 x LH5). As partes medianas das folhas secundárias (cerca de 6 cm de comprimento) foram cortadas em tiras de 0,5 cm com um bisturi e digeridas em um frasco com uma solução enzimática contendo 2% (peso/v) de celulase RS, 0,3% (peso/v) de Macerozyme R10 (ambos da Karlan Research Products Corp, Santa Rosa, CA), manitol a 0,6 M, MES a 10 mM (pH de 5,7) e CaCl2 a 1 mM, durante não mais do que 2 horas a 32°C após 30 minutos de i nfiltração a vácuo. Protoplastas de tecido de folha infiltrado e digerido foram liberados agitando o frasco manualmente durante 5 min e separados por meio de filtração através de uma malha de náilon de 60 μ m. Os proto- plastas foram coletados através de centrifugação a 150 g durante 2 min, lavados em solução gelada de manitol a 0,6 M uma vez, centrifugados e ressuspensos a 2 x 106/mL em manitol gelado a 0,6 M. Os protoplastas foram, então, transformados com 12,5 μ g de DNA usando polietileno glicol (PEG) e incubados em temperatura ambiente durante 16 a 20 horas.
[0057] Os protoplastas foram armazenados a -80°C até análise através de Western blot. Os protoplastas foram descongelados sobre gelo e 1-3 volumes de 3x tampão de amostra de Laemmli/corante (BioRad) com β-ME a 5,0% foram adicionados aos protoplastas. Alíquotas das amostras de proteína de protoplasta foram, então, aquecidas para cerca de 100°C durante 5 minutos e carregadas sobre um gel de poliacrilamida a 10% com Tris-HCl pré-fundido. Eletroforese foi realizada em uma corrente constante de cerca de 80-100 Amps durante cerca de 35 minutos. Proteína do gel foi eletrotransferida para uma membrana de nitrocelulose de 0,2 mícrons durante 1-3 horas em uma tensão constante de 100 V. A membrana foi bloqueada durante uma hora em temperatura ambiente ou durante a noite a 4°C com 5% (pe- so/v) de leite desnatado em TBST. A membrana foi hibridizada com uma diluição a 1:200 de anticorpo anti-DMO de coelho em TBST durante uma hora. Anticorpo em excesso foi removido usando três lavagens de 5 min com TBS. A membrana foi hibridizada com IgG anti- cabra de coelho peroxidase-conjugada (Sigma, St. Louis, MO) em uma diluição de 1:7.500 em 0,5% (peso/v) de leite desnatado em TBST durante uma hora. Conjugado de peroxidase em excesso foi removido usando três lavagens de 5 min com TBST. Todos os procedimentos, incluindo bloqueio e todas as incubações foram realizados em temperatura ambiente, exceto onde mencionado. Bandas imunorreativas foram visualizadas usando o sistema de detecção ECL (Amersham Biosciences, Piscataway, NJ) e expostas a um filme Kodak BioMax® MS. A presença de bandas imunorreativas do tamanho apropriado indica processamento e localização apropriados de DMO (Tabela 1). Assim, por exemplo, o uso de CTP4 operavelmente ligado ao DMO e transformado em protoplastas de milho resultou em uma banda imu- norreativa de 38 kDa, após análise de Western blot.
[0058] Plantas Arabidopsis thaliana ecotipo Columbia foram transformadas de acordo com o método desenvolvido por Clough e Bent (1998). Sementes obtidas através desse método foram plantadas sobre um meio de seleção de cultura de planta contendo dicamba em várias concentrações, de 0,5, 1,0 a 2,0 ou 4,0 mg/litro. As lâminas foram incubadas durante 48 horas a 4°C e, então, tran sferidas para uma incubadora Percival ajustada a 23,5°C com um fotope ríodo de 16 horas. Sementes que foram transformadas com construções de DMO- CTP foram crescidas em plantas sobre meio contendo dicamba e de- senvolveram folhas primárias e secundárias, enquanto que as sementes não-transformadas e segregantes negativos morreram ou não de-senvolveram folhas primárias e secundárias. As plantas transgênicas que foram testadas positivas para a 3’UTR através do ensaio de PCR Invader® foram usadas para outra análise.
[0059] Três a cinco maços de filha das plantas Arabidopsis trans- gênicas foram usados para análise de Western blot. Extração de proteína foi realizada com 500-1000 μ l de PSBT e 4 glóbulos de vidro em um agitador de tinta Harbil durante 3 min. Amostras foram centrifugadas a 3000 rpm durante 3 minutos a 4°C. Um volume i gual de 2x tampão de amostra de Laemmli/corante ((cat. N°. 161-07 37 BioRad) peso/ β-ME a 5,0% foi adicionado a alíquotas do sobrenadante. As etapas restantes de análise de Western blot foram as mesmas conforme no Exemplo 2. A presença de bandas imunorreativas do tamanho apropriado indica processamento e localização apropriados de DMO (Tabela 2). Por exemplo, conforme mostrado na Tabela 2, em uma comparação de bandas observadas após transformação de Arabidopsis com pMON73749 ou pMON73725, uso de RbcSnoc-CTP, carecendo da sequência de codificação de 27 aa derivada da enzima Rubisco de ervilha, resultou em DMO apropriadamente processado localizado no cloroplasto, enquanto que uso do CTP RbcS incluindo a sequência de codificação de 27 aa resultou em duas bandas imunorreativas.
[0060] Plantas transgênicas de soja (por exemplo, cvs. Thorne, NE3001 e A3525) foram obtidas através de transformação Agrobacte- rium-mediada de soja usando procedimentos padrão (por exemplo, Zhang e outros, 1999; US 7.002.058). Três de cinco maços de folha das plantas de soja transgênica foram usados para análise de Western blot. Extração de proteína foi realizada com de 500 a 1000 μ l de PSBT e 4 glóbulos de vidro em um agitador de tinta Harbil durante 3 min. Amostras foram centrifugadas a 3000 rpm durante 3 minutos a 4°C. Um volume igual de 2x tampão de amostra de Laemmli/corante (BioRad) peso/ β-ME a 5,0% foi adicionado à alíquotas do sobrenadante. As etapas restantes de análise de Western blot foram as mesmas conforme no exemplo 2. A presença de bandas imunorreativas do tamanho apropriado indica processamento e localização apropriados de DMO (tabela 2).
[0061] Plantas de soja que foram transformadas com uma construção que codifica um DMO ligado a um peptídeo de trânsito Rubisco de ervilha preso a 24 aminoácidos adicionais da região de codificação de Rubisco e 3 aminoácidos em virtude da introdução de sítios de reconhecimento de enzima de restrição mostraram uma taxa de dano de 17 a 20% quando tratadas com 0,23 kg (0,5 libra) de dicamba no estágio pré-emergência, seguido por 0,91 kg (2 libras) de dicamba no estágio pós-emergência (V6). Isso se compara com plantas de soja que foram transformadas com uma construção que codifica um DMO ligado a um peptídeo de trânsito Rubisco apenas, que mostraram uma taxa de dano de cerca de 12%. Esses resultados indicam que o uso de um peptídeo de trânsito em aminoácidos adicionais resulta na produção de uma única atividade de DMO (ao invés de múltiplos polipeptí- deos parcial ou diferentemente processados) e maior tolerância ao di- camba. A produção de uma única forma da enzima também levará à facilidade de caracterização de produto e custo de registro reduzido
[0062] Plantas Arabidopsis thaliana ecotipo Columbia foram transformadas com várias construções (figura 1), conforme descrito no exemplo 3. As sementes transformadas foram selecionadas sobre um meio de cultura de tecido de planta contendo dicamba em várias con-centrações, de 0,5, 1,0 a 2,0 mg/litro. Sementes que foram transformadas com construções de DMO-CTP cresceram em plantas sob meio contendo dicamba e desenvolveram folhas primárias e secundárias, enquanto que sementes não-transformadas e segregantes negativos morreram ou não desenvolveram folhas primárias e secundárias. As plantas transgênicas que cresceram e foram testadas positivas para o gene de DMO foram usadas para outra análise.
[0063] Conforme mostrado na figura 1, plantas que foram transformadas com construções sem um CTP exibiram pouca ou nenhuma tolerância ao dicamba. Plantas de soja transformadas com uma construção de DNA que codifica um DMO sem ligá-lo a um CTP não mostraram tolerância pré-emergência, enquanto que plantas transformadas com construções onde o DMO foi ligado ao CTP mostraram tolerância pré- e pós-emergência ao dicamba quando tratadas com 6,04 x 10-5 kg/m2 (0,5 libra/a) de dicamba no estágio pré-emergência, seguido por 2,42 x 10-4 kg/m2 (2 libras/a) de dicamba no estágio pós- emergência (V6).
[0064] Exemplo 6
[0065] Para testar o uso de um gene de DMO ao proporcionar tolerância ao dicamba em monocotiledôneas, plantas transgênicas de milho foram produzidas que compreendem um gene de DMO (por exemplo, SEQ ID NOS: 29, 33, 35, 37, 39) com ou sem um peptídeo de trânsito (por exemplo, TaWaxy, CTP1, CTP2sintético, CTP4) sob o controle de elementos de expressão de gene de planta, tal com um promotor (por exemplo, PClSV, e35S, OsAct1, OsTPI, OsAct15) e um íntron (por exemplo, OsAct1, OsAct15, OsTPI, ZmHSP70). Esse elemento de expressão contém um primeiro íntron e sequências exônicas UTR de flanqueamento do gene de actina 1 de arroz e incluem 12 nt do éxon na extremidade 5’ e 7 nt do éxon 2 na extremidade 3’) e uma 3’UTR (por exemplo, TaHsp17).
[0066] Plantas transgênicas de milho foram produzidas essencialmente através do método descrito no Pedido de Patente U.S. 20040244075. Eventos transgênicos de milho tendo uma única cópia foram avaliados com relação à tolerância ao dicamba em um experimento repetido em um único local. Seis eventos de cada um dos seis construções foram usados. O design experimental foi como segue: filei- ras/entrada: 1; tratamento: 6,04 x 10-5 kg/m2 (0,5 libras/a) de dicamba no estágio V3, seguido por 1,12 x 10-4 kg/m2 (1 libra/a) de dicamba no estágio V8 (Clarity®, BASF, Raleigh, NC); repetições: 2; espaçamento das fileiras: 0,76 m (30 polegadas); comprimento do lote: mínimo de 9,14 m (30 pés); densidade da planta: cerca de 30 plantas/5,33 m (17,5 pés); sulcos: 0,76 m (2,5 pés). O lote todo foi fertilizado uniformemente para obter uma safra agronomicamente aceitável. Um inseticida para o solo, tal como Force® 3G (Syngenta Crop Protection, Greensboro, NC, EUA) a 0,14 kg (5 oz). por 304,8 m (1000 pés) de fileira para controle da lagarta da raiz do milho foi aplicado no momento de plantio. Se infestação pela lagarta negra foi observada, POUNCE® 3.2EC em uma taxa de 0,11 a 0,22 kg (4 a 8 oz). por 4,0 x 103 m2 (acre) (FMC Corporation, Filadélfia, PA) foi usado. Além disso, um programa de pulverização de inseticida foi usado para controlar todas as pestes lepidópteras acima do solo, incluindo broca do milho Europeu, broca grande do milho e la- garta-do-cartucho. POUNCE® 3.2EC a 0,11 a 0,22 kg (4 a 8 oz). por 4,0 x 103 (acre) foi aplicado a cada 3 semanas para controlar pestes lepi- dópteras; cerca de 4 aplicações foram feitas. O lote foi mantido sem erva daninha com uma aplicação pré-emergência de um herbicida, tal como Harness® Xtra 5.6L (Monsanto, St. Louis, MO) e Degree Xtra® (Monsanto, St. Louis, MO). Se escapes de ervas daninhas eram observados na verificação não-tratada, eles eram controlados arrancando as ervas daninhas manualmente ou com uma aplicação pós-emergência de PERMIT (Monsanto, St. Louis, MO) ou BUCTRIL® (Bayer, Research Triangle Park, NC) durante todo o experimento.
[0067] Linhagens endógamas de milho transformadas com construções de DNA compreendendo um transgene de DMO foram testadas com relação à tolerância ao dicamba medindo o dano à raiz de fixação quando tratadas com 6,04 x 10-5 kg/m2 (0,5 libras/a) de dicam- ba no estágio V3, seguido por 1,12 x 10-4 kg/m2 (1 libra/a) de dicamba no estágio V8. O dano à raiz de fixação foi avaliado visualmente contando o número de plantas em uma fileira que mostrava uma morfologia "atípica" de ter raízes de fixação fundidas quando comparado com uma morfologia típica de estrutura "similar a dedo". Conforme mostrado na tabela 3, plantas de milho transformadas com construções de DNA que codificam um DMO sem ligá-los a um CTP (pMON73699, pMON73704) mostraram maior nível de dano à raiz de fixação, isto é, menor nível de proteção quando de tratamento com dicamba. As construções que codificam um DMO ligado a um CTP (pMON73716, pMON73700, pMON73715, pMON73703) mostraram menor nível de dano à raiz de fixação, isto é, maior nível de proteção quando de tratamento com dicamba. Tabela 3. Dano percentual à raiz de fixação exibido por plantas trans- gênicas de milho transformadas com construções de DNA trazendo DMO quando testadas com relação à tolerância ao dicamba.
[0068] A partir desses estudos em diversas espécies de planta (também, por exemplo, exemplos 3, 4 e 8), um peptídeo de trânsito de cloroplasto é útil para direcionamento eficiente de DMO e produção total de atividade de DMO, levando a uma maior tolerância ao dicam- ba. Ainda, expressão de um CTP-DMO proporciona tolerância pré- emergência ao dicamba em milho.
[0069] Vários elementos genéticos podem influenciar a expressão eficiente de um gene, tal como um promotor, sequência de peptídeo de trânsito de cloroplasto, um íntron, 5’UTR, região de codificação do gene, 3’UTR. Contudo, não é óbvio qual combinação funcionará melhor. Unidades de expressão ou construções de DMO eficientes são requeridos para produzir produtos aperfeiçoados, tais como sementes e plantas tolerantes ao dicamba. Várias unidades de expressão de DMO foram construídas através de ligação operacional de um de cada um dos vários promotores, CTPs, variantes de DMO e 3’UTRs a fim de obter unidades de expressão de DMO eficientes para desenvolvimento de produto. Esses construções foram transformados em soja através de métodos conhecidos na técnica (por exemplo, U.S. 6.384.301, U.S. 7.002.058 ou Zhang e outros, 1999). Sementes transgênicas foram obtidas e testadas com relação à tolerância pré- e pós-emergência ao herbicida dicamba. A tabela 4 mostra o dano % causado pelo dicamba (menor dano significa maior tolerância) quando sementes e plantas foram tratadas com 6,04 x 10-5 kg/m2 (0,5 libras/a)cre de dicamba pré- emergência, seguido por 2,42 x 10-4 kg/m2 (2 libras/acre) de dicamba pós-emergência no estágio V6. Sementes transformadas com construções de DNA pMON68939 e pMON73723 que não traziam CTP foram incapazes de tolerar a aplicação pré-emergência de dicamba, indicando que o direcionamento de DMO ao cloroplasto é requerida para obter tolerância pré-emergência ao dicamba. Plantas transformadas com pMON68939 e pMON73723 (sem CTP) que foram tratadas com di- camba no estágio pós-V3 em uma taxa de 1,12 x 10-4 kg/m2 (1 libra/a) mostraram uma taxa de dano de 55% e 57%, respectivamente, similar à soja do tipo silvestre (60%), enquanto que as plantas transformadas com pMON68938 (com CTP) mostraram muito pouco dano. Esses resultados indicam que um CTP é requerido para obtenção de tolerância pré- e pós-emergência ao dicamba em soja. Tabela 4. Dano percentual exibido por plantas de soja transformadas com uma unidade de expressão de DMO específica e tratadas com dicamba pré-emergência e pós-emergência.
[0070] Para testar o uso do gene de DMO ao proporcionar tolerância ao dicamba a algodão, plantas transgênicas de algodão foram produzidas. Várias construções de DNA trazendo uma região de codificação de DMO (por exemplo, SEQ ID NOs: 23, 25, 27, 29, 31, 35) com um peptídeo de trânsito (por exemplo, PsRbcS CTP, CTP1, CTP2) sob o controle de elementos de expressão do gene de planta, tal como um promotor (por exemplo, PClSV, FMV ou e35S) e uma 3’UTR (por exemplo, E6; Acesso # U30508) foram produzidas e transformadas em algodão (Gossypium hirsutum) como segue. Os meios usados são mencionados na tabela 5.
[0071] Mudas de algodão cv Coker 130 foram crescidas in vitro e seções do hipocótilo foram cortadas com uma suspensão líquida de Agrobacterium tumefaciens trazendo Uma construção de DNA, secas em papel toalha e cocultivadas durante 2 dias. Explantes de hipocótilo inoculados foram, então, transferidos para meio de seleção com glicose durante 4 semanas, meio de seleção com sacarose durante 1 semana e para meio de seleção com glicose durante mais 4 semanas para indução de caule. As culturas foram incubadas em um ciclo de 16/8 (claro/escuro) e temperatura de 28°C. Caules resistentes à ca- namicina foram, então, transferidos para meio UMO e cultivados no escuro durante de 16 a 24 semanas a 28 a 30°C para indução de caule embriogênico. O caule embriogênico foi, então, colhido desses caules e mantido durante até de 4 a 16 semanas no escuro a 28 a 30°C sobre meio TRP+. Pequenos embriões do caule embriogênico foram colhidos e germinados sobre meio SHSU em um ciclo de 16/8 (cla- ro/escuro) e temperatura de 28 a 30°C. Mudas que pa reciam normais foram, então, transferidas para o solo a fim de obter plantas de algodão maduras. A natureza transgênica dos transformantes foi confirmada através de testagem de DNA.
[0072] Tabela 5. Composição de vários meios usados para transformação de algodão.
[0073] Plantas de algodão transformadas que compreendem tal construção de DNA, cada uma compreendendo uma combinação diferente de uma região de codificação de DMO com um peptídeo de trânsito, um promotor e uma 3’UTR, foram tratadas com dicamba (Clarity®, BASF, Raleigh, NC) como um tratamento pós-emergência no estágio de crescimento V4-5 na taxa de 6,04 x 10-5 kg/m2 (561 g ae/ha (0,5 libras/a)) e descobriu-se que eram tolerantes, enquanto que plantas de algodão não-transformadas mostraram uma taxa de dano de 79% a 86%. Plantas transgênicas mostrando mais de 95% de tolerância (igual a menos de 5% de dano) foram selecionadas para outros estudos. Plantas transgênicas também eram tolerantes a um tratamento pós-emergência subsequente de dicamba. Por exemplo, as plantas que foram tratadas com 6,04 x 10-5 kg/m2 (0,5 libras/a)cre de dicamba no estágio V3-4, seguido por 1,12 x 10-4 ou 2,24 x 10-4 kg/m2 (1 ou 2 libras/acre) de dicamba em V5 ou estágios posteriores ainda eram tolerantes ao dicamba. Esse exemplo mostra que um gene de DMO pode proporcionar tolerância ao dicamba ao algodão em vários estágios de crescimento, assim, permitindo a aplicação de dicamba em vários estágios para obter controle eficaz de ervas daninhas.
[0074] Determinadas monocotiledôneas, tal como milho, produzem raízes de fixação as quais crescem a partir dos nódulos acima da superfície do solo e ajudam a sustentar a planta e remover as camadas superiores do solo para água e nutrientes durante os estágios reprodutivos. Um sistema de raiz de fixação saudável se torna importante se as plantas são submetidas a grandes ventos ou quando o sistema de raiz subterrânea se torna mais fraco por infecção pelo verme da raiz ou sob um déficit de água no solo. Herbicidas sintéticos, tais como di- camba e 2,4-D, são permitidos para uso sobre monocotiledôneas, tal como milho, para amplo controle de ervas daninhas da folha. Para controle de erva daninha pós-emergente, o dicamba é o 5° herbicida mais amplamente usado. Embora a taxa ótima para amplo controle de erva daninha na folha esteja entre 280 x 10-7 a 560 x 10-7 kg/m2 (280 a 560 gramas/hectare (g/h)) ou 3,02 x 10-5 a 6,04 x 10-5 kg/m2 (0,25 a 0,5 libras/acre), a taxa de uso médio em milho é de 168 g/h ou 1,81 x 10-5 kg/m2 (0,15 libras/acre) uma vez que, em taxas maiores e sob deter-minadas condições ambientais, tal como em dias quentes, o dicamba pode danificar o milho. Além disso, vários híbridos de milho, tais como DKC61-42, DKC64-77, DKC63-46, DKC66-21 e DKC61-44 e endóga- mos, tais como 01CSI6, 16IUL2, 70LDL5 e 90LCL6, são sensíveis à aplicações de dicamba. A sensibilidade é manifestada de muitas formas, tal como ocorrência de formação de folhas em cebola, má formação de pendões, altura reduzida da planta ou formação de raiz de fixação anormal, por exemplo, formação de raiz fundida ou enrolada. As raízes de fixação se tornam retorcidas, tendendo a crescer juntas e não crescendo no solo para suportar a planta. Isso pode resultar em pobre capacidade de sustentação de uma safra de milho, maior suscetibilidade a acamamento e, eventualmente, perdas de rendimento. Vários produtos herbicidas que contêm dicamba, por exemplo, Clarity®, BANVEL, MARKSMAN, DISTINCT, NORTHSTAR e CELEBRITY PLUS podem, assim, causar esses efeitos. Aumento da tolerância de milho ao dicamba também será útil na proteção de campos de milho plantados mais próximos de espécies de safra, tais como soja e algodão, que são tolerantes ao dicamba e onde uma maior taxa de aplicação de dicamba é permitida.
[0075] O presente exemplo proporciona um método para melhorar a capacidade de sustentação de milho e outras monocotiledôneas através de incorporação de um gene de DMO em milho e tratamento do milho com dicamba. Em uma modalidade, o gene de DMO é ex- presso sob o controle de um promotor constitutivo que também é capaz de expressar DMO na região nodal e/ou em raízes de fixação. Em outra modalidade, o gene de DMO é expresso sob o controle de um promotor constitutivo quimérico e raiz de fixação/nódulo-específico. Em outra modalidade, o gene de DMO é expresso sob o controle de um promotor raiz-específico, tal como RCc3 ou uma variante do mesmo (por exemplo, SEQ ID NOs: de 1 a 6, conforme encontrado na US20060101541). A expressão de DMO em raízes de fixação resulta em nenhum ou menos dano às raízes de fixação, resultando em melhor capacidade de sustentação do milho, menos acamamento e, portanto, melhor rendimento.
[0076] Sementes R1 ou F1 de três eventos de cópia única de plantas de milho transformadas com várias construções de DMO (esboçados na tabela 6) foram germinadas em bandejas de 4,0". Plantas saudáveis foram transplantadas para vasos de cerca de 10". Os meios de germinação e crescimento compreendiam Redi-earth® (Scotts-Sierra Horticultural Products Co., Marysville, Ohio). Os vasos foram colocados sob ação capilar em bandejas para molhar de fibra de vidro de 88,9 cm (35 polegadas) x 152,4 cm (60 polegadas) para subirrigação durante o decorrer do período de teste, de modo a manter umidade ótima do solo para crescimento da planta. Os vasos foram fertilizados com Osmocote (liberação lenta 14-14-14; Scotts-Sierra Horticultural Products Co., Marysville, Ohio) na taxa de 3,53 g/l (100 gm/cu.pé) para sustentar o crescimento da planta durante o período de experimentos na estufa. As plantas foram crescidas na estufa em uma temperatura de 29°C/21°C dia/noite, com umidade relativa entre 25% e 75% para estimular condições de crescimento na estação quente no final da primavera. Um fotoperíodo mínimo de 14 h foi proporcionado, com luz suplementar em torno de 600 μ E conforme necessário.
[0077] Aplicações de dicamba foram feitas com o pulverizador re- gulável usando um bico de pulverização de jato plano Teejet 9501E (Spraying Systems Co, Wheaton, IL) com a pressão do ar ajustada em um mínimo de 165 kpa (24 psi). O bico de pulverização foi mantido em uma altura de cerca de 40,64 cm (16 polegadas) acima da parte superior do material de planta para pulverização. O volume de pulverização foi de 10 galões por acre ou 92 litros por hectare. As aplicações foram feitas quando as plantas tinham atingido o estágio de folha V4-5.
[0078] Plantas com uma linhagem de milho endógama transformadas com construções de DNA compreendendo uma unidade de expressão de DMO foram testadas com relação ao dano à raiz de fixação e acamamento através de tratamento com 2,42 x 10-4 kg/m2 (2 li- bras/acre) ou 4,84 x 10-4 kg/m2 (4 libras/acre) de dicamba no estágio V4-5 e avaliação das plantas com relação ao dano à raiz de fixação (0%; nenhum dano visível à planta) a 100% (morte completa da planta); e acamamento (grau de inclinação) a 24 DAT.
[0079] Conforme mostrado na tabela 6, plantas de milho transformadas com as construções de DNA tendo uma unidade de expressão de DMO mostraram pouco ou nenhum dano à raiz de fixação e aca- mamento quando comparado com a linhagem endógama de controle não-transformada e plantas transformadas com uma unidade de expressão de marcador selecionável apenas (pMON73746). Esse exemplo mostra que plantas contendo DMO podem ser usadas para proporcionar capacidade de sustentação aperfeiçoada quando tratadas com dicamba. Tabela 6. Plantas de milho transformadas com várias construções de DMO mostram nenhum ou pouco dano às raízes de fixação e acama- mento quando tratadas com dicamba. REFERÊNCIAS As referências listadas abaixo são incorporadas aqui por referência até o ponto em que elas suplementam, explicam, proporcionam uma base para ou ensinam a metodologia, técnicas e/ou composições empregadas aqui. Patente U.S. 4.554.101; Patente U.S. 5.015.580; Patente U.S. 5.846.797; Patente U.S. 5.004.863; Patente U.S. 5.017.692; Patente U.S. 5.159.135; Patente U.S. 5.229.114; Patente U.S. 5.304.730; Patente U.S. 5.322.938; Patente U.S. 5.352.605; Patente U.S. 5.359.142; Patente U.S. 5.362.865; Patente U.S. 5.378.619; Patente U.S. 5.384.253; Patente U.S. 5.424.412; Patente U.S. 5.463.175; Patente U.S. 5.508.184; Patente U.S. 5.512.466; Patente U.S. 5.516.671; Patente U.S. 5.530.196; Patente U.S. 5.538.880; Patente U.S. 5.543.576; Patente U.S. 5.550.318; Patente U.S. 5.552.299; Patente U.S. 5.641.876; Patente U.S. 5.567.600; Patente U.S. 5.567.862; Patente U.S. 5.591.616; Patente U.S. 5.608.149; Patente U.S. 5.633.435; Patente U.S. 5.635.055; Patente U.S. 5.641.876; Patente U.S. 5.659.122; Patente U.S. 5.689.041; Patente U.S. 5.689.052; Patente U.S. 5.716.837; Patente U.S. 5.728.925; Patente U.S. 5.750.871; Patente U.S. 5.750.876; Patente U.S. 5.763.241; Patente U.S. 5.763.245; Patente U.S. 5.773.696; Patente U.S. 5.804.425; Patente U.S. 5.824.877; Patente U.S. 5.837.848; Patente U.S. 5.850.019; Patente U.S. 5.850.023; Patente U.S. 5.859.347; Patente U.S. 5.866.775; Patente U.S. 5.869.720; Patente U.S. 5.942.664; Patente U.S. 5.958.745; Patente U.S. 5.959.091; Patente U.S. 5.981.834; Patente U.S. 5.981.840; Patente U.S. 5.985.605; Patente U.S. 5.998.700; Patente U.S. 5.942.658; Patente U.S. 5.880.275; Patente U.S. 6.5412.59; Patente U.S. 6.011.199; Patente U.S. 6.013.864; Patente U.S. 6.015.940; Patente U.S. 6.023.013; Patente U.S. 6.051.753; Patente U.S. 6.063.597; Patente U.S. 6.063.756; Patente U.S. 6.072.103; Patente U.S. 6.080.560; Patente U.S. 6.093.695; Patente U.S. 6.107.549; Patente U.S. 6.110.464; Patente U.S. 6.121.436; Patente U.S. 6.140.075; Patente U.S. 6.140.078; Patente U.S. 6.153.814; Patente U.S. 6.156.573; Patente U.S. 6.160.208; Patente U.S. 6.166.292; Patente U.S. 6.171.640; Patente U.S. 6.175.060; Patente U.S. 6.177.611; Patente U.S. 6.177.615; Patente U.S. 6.215.048; Patente U.S. 6.221.649; Patente U.S. 6.222.098; Patente U.S. 6.225.114; Patente U.S. 6.228.623; Patente U.S. 6.228.992; Patente U.S. 6.232.526; Patente U.S. 6.235.971; Patente U.S. 6.242.241; Patente U.S. 6.248.536; Patente U.S. 6.248.876; Patente U.S. 6.252.138; Patente U.S. 6.271.443; Patente U.S. 6.281.016; Patente U.S. 6.284.949; Patente U.S. 6.294.714; Patente U.S. 6.313.378; Patente U.S. 6.316.407; Patente U.S. 6.326.351; Patente U.S. 6.372.211; Patente U.S. 6.380.462; Patente U.S. 6.380.466; Patente U.S. 6.384.301; Patente U.S. 6.388.170; Patente U.S. 6.399.330; Patente U.S. 6.399.861; Patente U.S. 6.403.865; Patente U.S. 6.423.828; Patente U.S. 6.426.446; Patente U.S. 6.426.447; Patente U.S. 6.429.357; Patente U.S. 6.429.362; Patente U.S. 6.433.252; Patente U.S. 6.437.217; Patente U.S. 6.441.277; Patente U.S. 6.444.876; Patente U.S. 6.448.476; Patente U.S. 6.459.018; Patente U.S. 6.468.523; Patente U.S. 6.476.295; Patente U.S. 6.476.295; Patente U.S. 6.483.008; Patente U.S. 6.489.461; Patente U.S. 6.495.739; Patente U.S. 6.501.009; Patente U.S. 6.506.962; Patente U.S. 6.506.962; Patente U.S. 6.518.488; Patente U.S. 6.521.442; Patente U.S. 6.531.648; Patente U.S. 6.537.750; Patente U.S. 6.537.756; Patente U.S. 6.538.109; Patente U.S. 6.538.178; Patente U.S. 6.538.179; Patente U.S. 6.538.181; Patente U.S. 6.555.655; Patente U.S. 6.573.361; Patente U.S. 6.576.818; Patente U.S. 6.589.767; Patente U.S. 6.593.293; Patente U.S. 6.596.538; Patente U.S. 6.608.241; Patente U.S. 6.617.496; Patente U.S. 6.620.988; Patente U.S. 6.624.344; Patente U.S. 6.635.806; Patente U.S. 6.639.054; Patente U.S. 6.642.030; Patente U.S. 6.645.497; Patente U.S. 6.653.280; Patente U.S. 6.653.530; Patente U.S. 6.657.046; Patente U.S. 6.660.849; Patente U.S. 6.663.906; Patente U.S. 6.686.452; Patente U.S. 6.706.950; Patente U.S. 6.713.063; Patente U.S. 6.716.474; Patente U.S. 6.723.837; Patente U.S. 6.723.897; Patente U.S. 6.770.465; Patente U.S. 6.774.283; Patente U.S. 6.803.501; Patente U.S. 6.809.078; Patente U.S. 6.812.379; Patente U.S. 6.822.141; Patente U.S. 6.828.475; Patente U.S. 7.022.896; Patente U.S. 7.002.058; Patente US N°. 7.132.528; Patente U.S. N°. 7.151.20 4; Patente U.S. RE38.446; Patente U.S. RE37.543. 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Claims (8)
1. Molécula de DNA recombinante, caracterizada pelo fato de que compreende uma sequência de DNA que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto operavelmente ligada a uma sequência de DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba, em que a sequência de DNA que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto codifica sequência de polipeptídeo de SEQ ID NO: 6 e compreende a sequência de DNA de SEQ ID NO: 17 ou sequências de nucleotídeos degeneradas da mesma codificando a mesma sequência de polipeptídeo, e a sequência de DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba codifica o polipeptídeo de SEQ ID NO: 38 e compreende a sequência de DNA de SEQ ID NO: 37 ou sequências de nucleotídeos degeneradas da mesma codificando a mesma sequência de polipeptídeo.
2. Molécula de DNA recombinante de acordo com a reivin-dicação 1, caracterizada pelo fato de que a sequência de DNA que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto compreende a sequência de SEQ ID NOs: 17.
3. Molécula de DNA recombinante de acordo com a reivin-dicação 1, caracterizada pelo fato de que a sequência de DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba é SEQ ID NO: 37.
4. Molécula de DNA recombinante de acordo com a reivindi-cação 1, caracterizada pelo fato de que compreende ainda um promotor.
5. Molécula de DNA recombinante de acordo com a reivin-dicação 1, caracterizada pelo fato de que é inserida no genoma de uma semente.
6. Molécula de DNA recombinante de acordo com a reivin-dicação 1, caracterizada pelo fato de que é inserida no genoma de uma planta.
7. Método para produção de uma planta tolerante a dicam- ba, caracterizado pelo fato de que compreende a introdução, em uma célula de planta, de uma molécula de DNA recombinante compreendendo uma sequência de DNA que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto operavelmente ligada a uma sequência de DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba, em que a sequência de DNA que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto codifica a sequência de polipeptídeo de SEQ ID NO: 6 e compreende a sequência de DNA de SEQ ID NO: 17 ou sequências de nucleotídeos degeneradas da mesma codificando a mesma sequência de polipeptídeo, e a sequência de DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba codifica o polipeptídeo de SEQ ID NO: 38 e compreende a sequência de DNA de SEQ ID NO: 37 ou sequências de nucleotídeos degeneradas da mesma codificando a mesma sequência de polipeptídeo, e regeneração de uma planta a partir da mesma que compreende a molécula de DNA recombinante.
8. Método para controle de ervas daninhas em um campo, caracterizado pelo fato de que compreende o crescimento de uma planta transgênica compreendendo uma molécula de DNA recombi- nante compreendendo uma sequência que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto operavelmente ligada a uma sequência de DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba, em que a sequência de DNA que codifica um peptídeo de trânsito de cloroplasto codifica uma sequência de polipeptídeo de SEQ ID NOs: 6 e compreende a sequência de DNA de SEQ ID NO: 17 ou sequências de nucleotídeos degeneradas da mesma codificando a mesma sequência de polipep- tídeo, e a sequência de DNA que codifica mono-oxigenase de dicamba codifica o polipeptídeo de SEQ ID NO: 38 e compreende a sequência de DNA de SEQ ID NO: 37 ou sequências de nucleotídeos degeneradas da mesma codificando a mesma sequência de polipeptídeo, e aplicação de uma quantidade de herbicida dicamba eficaz para controlar o crescimento de erva daninha no referido campo sem danificar a referida planta transgênica.
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