BR112020010347A2 - pequenas partículas enzimáticas para interesterificação - Google Patents
pequenas partículas enzimáticas para interesterificação Download PDFInfo
- Publication number
- BR112020010347A2 BR112020010347A2 BR112020010347-0A BR112020010347A BR112020010347A2 BR 112020010347 A2 BR112020010347 A2 BR 112020010347A2 BR 112020010347 A BR112020010347 A BR 112020010347A BR 112020010347 A2 BR112020010347 A2 BR 112020010347A2
- Authority
- BR
- Brazil
- Prior art keywords
- particles
- enzyme
- particles according
- mode
- organic
- Prior art date
Links
- 239000002245 particle Substances 0.000 title claims abstract description 158
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title claims abstract description 19
- 238000009884 interesterification Methods 0.000 title description 14
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 87
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 87
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims abstract description 40
- 239000000463 material Substances 0.000 claims abstract description 32
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 claims abstract description 30
- 229920005862 polyol Polymers 0.000 claims abstract description 24
- 150000003077 polyols Chemical class 0.000 claims abstract description 24
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 claims abstract description 16
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims abstract description 11
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 claims abstract description 11
- 150000005846 sugar alcohols Chemical class 0.000 claims abstract description 9
- 238000009886 enzymatic interesterification Methods 0.000 claims abstract description 5
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 46
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 45
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 44
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 44
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 40
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 39
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 31
- 229920002774 Maltodextrin Polymers 0.000 claims description 19
- 239000005913 Maltodextrin Substances 0.000 claims description 18
- 229940035034 maltodextrin Drugs 0.000 claims description 18
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 claims description 14
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 claims description 9
- UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N triformin Chemical compound O=COCC(OC=O)COC=O UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 6
- 150000002772 monosaccharides Chemical class 0.000 claims description 5
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims description 5
- 239000000725 suspension Substances 0.000 claims description 5
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 claims description 4
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 claims description 4
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 claims description 4
- 150000002016 disaccharides Chemical class 0.000 claims description 4
- 239000012065 filter cake Substances 0.000 claims description 4
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 claims description 4
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 claims description 4
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 claims description 4
- 150000004043 trisaccharides Chemical class 0.000 claims description 4
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 claims description 3
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 claims description 3
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 claims description 3
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 claims description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 abstract description 4
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 33
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 33
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 22
- 230000008569 process Effects 0.000 description 22
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 21
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 18
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 18
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 17
- 239000000047 product Substances 0.000 description 14
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 12
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 11
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 11
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 10
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 9
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 8
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 8
- 150000001732 carboxylic acid derivatives Chemical group 0.000 description 7
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 7
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 7
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 7
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 7
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- KPSSIOMAKSHJJG-UHFFFAOYSA-N neopentyl alcohol Chemical compound CC(C)(C)CO KPSSIOMAKSHJJG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 150000002894 organic compounds Chemical class 0.000 description 6
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 5
- 108010005400 cutinase Proteins 0.000 description 5
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 5
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 5
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 5
- -1 rutinosis Chemical compound 0.000 description 5
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 description 4
- FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N D-glucitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N 0.000 description 4
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 4
- 102100031415 Hepatic triacylglycerol lipase Human genes 0.000 description 4
- KFZMGEQAYNKOFK-UHFFFAOYSA-N Isopropanol Chemical compound CC(C)O KFZMGEQAYNKOFK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 238000005481 NMR spectroscopy Methods 0.000 description 4
- WPYMKLBDIGXBTP-UHFFFAOYSA-N benzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=CC=C1 WPYMKLBDIGXBTP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 4
- 235000008504 concentrate Nutrition 0.000 description 4
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 4
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 4
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 4
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 description 4
- DCXXMTOCNZCJGO-UHFFFAOYSA-N tristearoylglycerol Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(OC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC)COC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC DCXXMTOCNZCJGO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 4
- 239000008158 vegetable oil Substances 0.000 description 4
- ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trimethyl-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]benzenesulfonamide Chemical compound CC1=CC(C)=CC(C)=C1S(=O)(=O)NC1=CC=CC(C(F)(F)F)=C1 ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000005995 Aluminium silicate Substances 0.000 description 3
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 3
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 3
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 3
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 3
- KLDXJTOLSGUMSJ-JGWLITMVSA-N Isosorbide Chemical compound O[C@@H]1CO[C@@H]2[C@@H](O)CO[C@@H]21 KLDXJTOLSGUMSJ-JGWLITMVSA-N 0.000 description 3
- 239000005909 Kieselgur Substances 0.000 description 3
- 108020002496 Lysophospholipase Proteins 0.000 description 3
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 description 3
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 description 3
- 235000012211 aluminium silicate Nutrition 0.000 description 3
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 3
- 239000000428 dust Substances 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 238000006735 epoxidation reaction Methods 0.000 description 3
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 3
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 3
- 229960002479 isosorbide Drugs 0.000 description 3
- NLYAJNPCOHFWQQ-UHFFFAOYSA-N kaolin Chemical compound O.O.O=[Al]O[Si](=O)O[Si](=O)O[Al]=O NLYAJNPCOHFWQQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 3
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 3
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 3
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 3
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 3
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- 238000005809 transesterification reaction Methods 0.000 description 3
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 3
- 239000010457 zeolite Substances 0.000 description 3
- HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N α-D-glucopyranosyl-α-D-glucopyranoside Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SMZOUWXMTYCWNB-UHFFFAOYSA-N 2-(2-methoxy-5-methylphenyl)ethanamine Chemical compound COC1=CC=C(C)C=C1CCN SMZOUWXMTYCWNB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-N 2-Propenoic acid Natural products OC(=O)C=C NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- ALRHLSYJTWAHJZ-UHFFFAOYSA-N 3-hydroxypropionic acid Chemical compound OCCC(O)=O ALRHLSYJTWAHJZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N Alpha-Lactose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N 0.000 description 2
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 2
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 2
- 241000228232 Aspergillus tubingensis Species 0.000 description 2
- 239000005711 Benzoic acid Substances 0.000 description 2
- DSLZVSRJTYRBFB-LLEIAEIESA-N D-glucaric acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O DSLZVSRJTYRBFB-LLEIAEIESA-N 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N D-mannopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N 0.000 description 2
- VZCYOOQTPOCHFL-OWOJBTEDSA-N Fumaric acid Chemical compound OC(=O)\C=C\C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-OWOJBTEDSA-N 0.000 description 2
- 241000427940 Fusarium solani Species 0.000 description 2
- UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N Hydrogen Chemical compound [H][H] UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- AYRXSINWFIIFAE-SCLMCMATSA-N Isomaltose Natural products OC[C@H]1O[C@H](OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C=O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O AYRXSINWFIIFAE-SCLMCMATSA-N 0.000 description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 2
- CERQOIWHTDAKMF-UHFFFAOYSA-N Methacrylic acid Chemical compound CC(=C)C(O)=O CERQOIWHTDAKMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- AYRXSINWFIIFAE-UHFFFAOYSA-N O6-alpha-D-Galactopyranosyl-D-galactose Natural products OCC1OC(OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O)C(O)C(O)C1O AYRXSINWFIIFAE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 2
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 2
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 2
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 2
- KKEYFWRCBNTPAC-UHFFFAOYSA-N Terephthalic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C(C(O)=O)C=C1 KKEYFWRCBNTPAC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000223258 Thermomyces lanuginosus Species 0.000 description 2
- HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N Trehalose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-WSWWMNSNSA-N 0.000 description 2
- 229910021536 Zeolite Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- WNLRTRBMVRJNCN-UHFFFAOYSA-N adipic acid Chemical compound OC(=O)CCCCC(O)=O WNLRTRBMVRJNCN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000003158 alcohol group Chemical group 0.000 description 2
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 2
- HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N alpha,alpha-trehalose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 HDTRYLNUVZCQOY-LIZSDCNHSA-N 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N alpha-D-galactose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N 0.000 description 2
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 2
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 2
- 235000010233 benzoic acid Nutrition 0.000 description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 description 2
- WERYXYBDKMZEQL-UHFFFAOYSA-N butane-1,4-diol Chemical compound OCCCCO WERYXYBDKMZEQL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 150000001733 carboxylic acid esters Chemical class 0.000 description 2
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 2
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N dioxosilane;oxo(oxoalumanyloxy)alumane Chemical compound O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000009144 enzymatic modification Effects 0.000 description 2
- 238000005886 esterification reaction Methods 0.000 description 2
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 2
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 2
- 108010041969 feruloyl esterase Proteins 0.000 description 2
- CHTHALBTIRVDBM-UHFFFAOYSA-N furan-2,5-dicarboxylic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C(C(O)=O)O1 CHTHALBTIRVDBM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229930182830 galactose Natural products 0.000 description 2
- DLRVVLDZNNYCBX-CQUJWQHSSA-N gentiobiose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O1 DLRVVLDZNNYCBX-CQUJWQHSSA-N 0.000 description 2
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 2
- 238000011065 in-situ storage Methods 0.000 description 2
- DLRVVLDZNNYCBX-RTPHMHGBSA-N isomaltose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O1 DLRVVLDZNNYCBX-RTPHMHGBSA-N 0.000 description 2
- QQVIHTHCMHWDBS-UHFFFAOYSA-N isophthalic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=CC(C(O)=O)=C1 QQVIHTHCMHWDBS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 2
- 239000012978 lignocellulosic material Substances 0.000 description 2
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 2
- HEBKCHPVOIAQTA-UHFFFAOYSA-N meso ribitol Natural products OCC(O)C(O)C(O)CO HEBKCHPVOIAQTA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 2
- 239000008188 pellet Substances 0.000 description 2
- 239000008177 pharmaceutical agent Substances 0.000 description 2
- 229920001296 polysiloxane Chemical class 0.000 description 2
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 2
- BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L potassium carbonate Chemical compound [K+].[K+].[O-]C([O-])=O BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 2
- 230000002335 preservative effect Effects 0.000 description 2
- XOPPYWGGTZVUFP-DLWPFLMGSA-N primeverose Chemical compound O=C[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO[C@@H]1OC[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O XOPPYWGGTZVUFP-DLWPFLMGSA-N 0.000 description 2
- QYNRIDLOTGRNML-UHFFFAOYSA-N primeverose Natural products OC1C(O)C(O)COC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(O)O1 QYNRIDLOTGRNML-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 2
- 230000036632 reaction speed Effects 0.000 description 2
- 230000004044 response Effects 0.000 description 2
- 239000007790 solid phase Substances 0.000 description 2
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 2
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 2
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 2
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 2
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 2
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 2
- HOVAGTYPODGVJG-UVSYOFPXSA-N (3s,5r)-2-(hydroxymethyl)-6-methoxyoxane-3,4,5-triol Chemical class COC1OC(CO)[C@@H](O)C(O)[C@H]1O HOVAGTYPODGVJG-UVSYOFPXSA-N 0.000 description 1
- 244000300657 Alchornea rugosa Species 0.000 description 1
- 241000892910 Aspergillus foetidus Species 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000194103 Bacillus pumilus Species 0.000 description 1
- 241000194110 Bacillus sp. (in: Bacteria) Species 0.000 description 1
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 1
- 241000589513 Burkholderia cepacia Species 0.000 description 1
- 241000589638 Burkholderia glumae Species 0.000 description 1
- 241000222120 Candida <Saccharomycetales> Species 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L Carbonate Chemical compound [O-]C([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 244000060011 Cocos nucifera Species 0.000 description 1
- 235000013162 Cocos nucifera Nutrition 0.000 description 1
- 241000242346 Constrictibacter antarcticus Species 0.000 description 1
- 229920000832 Cutin Polymers 0.000 description 1
- 241000047214 Cyclocybe cylindracea Species 0.000 description 1
- HEBKCHPVOIAQTA-QWWZWVQMSA-N D-arabinitol Chemical compound OC[C@@H](O)C(O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-QWWZWVQMSA-N 0.000 description 1
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 1
- WYUFTYLVLQZQNH-JAJWTYFOSA-N Ethyl beta-D-glucopyranoside Chemical class CCO[C@@H]1O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O WYUFTYLVLQZQNH-JAJWTYFOSA-N 0.000 description 1
- 241000223221 Fusarium oxysporum Species 0.000 description 1
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 1
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000223198 Humicola Species 0.000 description 1
- 241001480714 Humicola insolens Species 0.000 description 1
- 241000766694 Hyphozyma Species 0.000 description 1
- 208000007976 Ketosis Diseases 0.000 description 1
- 108010013563 Lipoprotein Lipase Proteins 0.000 description 1
- 108010048733 Lipozyme Proteins 0.000 description 1
- 102100037611 Lysophospholipase Human genes 0.000 description 1
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N Malonic acid Chemical compound OC(=O)CC(O)=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SCKXCAADGDQQCS-UHFFFAOYSA-N Performic acid Chemical compound OOC=O SCKXCAADGDQQCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102100035200 Phospholipase A and acyltransferase 4 Human genes 0.000 description 1
- 208000000474 Poliomyelitis Diseases 0.000 description 1
- 241000168225 Pseudomonas alcaligenes Species 0.000 description 1
- 241000589540 Pseudomonas fluorescens Species 0.000 description 1
- 241000589755 Pseudomonas mendocina Species 0.000 description 1
- 241000589630 Pseudomonas pseudoalcaligenes Species 0.000 description 1
- 241000589774 Pseudomonas sp. Species 0.000 description 1
- 241000589614 Pseudomonas stutzeri Species 0.000 description 1
- 241000577556 Pseudomonas wisconsinensis Species 0.000 description 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-RMMQSMQOSA-N Raffinose Natural products O(C[C@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O[C@@]2(CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O1)[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-RMMQSMQOSA-N 0.000 description 1
- 241000235402 Rhizomucor Species 0.000 description 1
- 241000235403 Rhizomucor miehei Species 0.000 description 1
- 241000235527 Rhizopus Species 0.000 description 1
- 240000005384 Rhizopus oryzae Species 0.000 description 1
- 244000157378 Rubus niveus Species 0.000 description 1
- KDYFGRWQOYBRFD-UHFFFAOYSA-N Succinic acid Natural products OC(=O)CCC(O)=O KDYFGRWQOYBRFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019486 Sunflower oil Nutrition 0.000 description 1
- 241000223257 Thermomyces Species 0.000 description 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-UHFFFAOYSA-N UNPD196149 Natural products OC1C(O)C(CO)OC1(CO)OC1C(O)C(O)C(O)C(COC2C(C(O)C(O)C(CO)O2)O)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004164 Wax ester Substances 0.000 description 1
- TVXBFESIOXBWNM-UHFFFAOYSA-N Xylitol Natural products OCCC(O)C(O)C(O)CCO TVXBFESIOXBWNM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- 239000001361 adipic acid Substances 0.000 description 1
- 235000011037 adipic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000000443 aerosol Substances 0.000 description 1
- 150000001299 aldehydes Chemical class 0.000 description 1
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 1
- 238000007112 amidation reaction Methods 0.000 description 1
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 1
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 239000003125 aqueous solvent Substances 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 239000003225 biodiesel Substances 0.000 description 1
- 239000002551 biofuel Substances 0.000 description 1
- KDYFGRWQOYBRFD-NUQCWPJISA-N butanedioic acid Chemical compound O[14C](=O)CC[14C](O)=O KDYFGRWQOYBRFD-NUQCWPJISA-N 0.000 description 1
- 125000000484 butyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N carbonic acid Chemical compound OC(O)=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000007942 carboxylates Chemical class 0.000 description 1
- 150000001735 carboxylic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 239000013043 chemical agent Substances 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 150000001840 cholesterol esters Chemical class 0.000 description 1
- 239000004927 clay Substances 0.000 description 1
- 235000019879 cocoa butter substitute Nutrition 0.000 description 1
- 239000003240 coconut oil Substances 0.000 description 1
- 235000019864 coconut oil Nutrition 0.000 description 1
- 238000007906 compression Methods 0.000 description 1
- 230000006835 compression Effects 0.000 description 1
- 238000006482 condensation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000010924 continuous production Methods 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- IJKVHSBPTUYDLN-UHFFFAOYSA-N dihydroxy(oxo)silane Chemical compound O[Si](O)=O IJKVHSBPTUYDLN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 230000032050 esterification Effects 0.000 description 1
- 125000001495 ethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000001125 extrusion Methods 0.000 description 1
- 150000002190 fatty acyls Chemical group 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 235000021588 free fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 239000001530 fumaric acid Substances 0.000 description 1
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 1
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 1
- 229930182478 glucoside Natural products 0.000 description 1
- 150000008131 glucosides Chemical class 0.000 description 1
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 1
- MNQZXJOMYWMBOU-UHFFFAOYSA-N glyceraldehyde Chemical compound OCC(O)C=O MNQZXJOMYWMBOU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960005150 glycerol Drugs 0.000 description 1
- 238000005469 granulation Methods 0.000 description 1
- 230000003179 granulation Effects 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 229920000140 heteropolymer Polymers 0.000 description 1
- XXMIOPMDWAUFGU-UHFFFAOYSA-N hexane-1,6-diol Chemical compound OCCCCCCO XXMIOPMDWAUFGU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002402 hexoses Chemical class 0.000 description 1
- 239000008240 homogeneous mixture Substances 0.000 description 1
- 150000002431 hydrogen Chemical class 0.000 description 1
- 230000005660 hydrophilic surface Effects 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 230000005661 hydrophobic surface Effects 0.000 description 1
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 239000011147 inorganic material Substances 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 238000006317 isomerization reaction Methods 0.000 description 1
- 230000004140 ketosis Effects 0.000 description 1
- 150000002596 lactones Chemical class 0.000 description 1
- FCCDDURTIIUXBY-UHFFFAOYSA-N lipoamide Chemical compound NC(=O)CCCCC1CCSS1 FCCDDURTIIUXBY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 description 1
- 235000013310 margarine Nutrition 0.000 description 1
- 239000003264 margarine Substances 0.000 description 1
- HOVAGTYPODGVJG-UHFFFAOYSA-N methyl beta-galactoside Chemical class COC1OC(CO)C(O)C(O)C1O HOVAGTYPODGVJG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 239000012457 nonaqueous media Substances 0.000 description 1
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 1
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 239000011368 organic material Substances 0.000 description 1
- 238000005453 pelletization Methods 0.000 description 1
- 230000035699 permeability Effects 0.000 description 1
- 150000003904 phospholipids Chemical class 0.000 description 1
- 229920001223 polyethylene glycol Polymers 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 229910000027 potassium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000010453 quartz Substances 0.000 description 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-ZQSKZDJDSA-N raffinose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO[C@@H]2[C@@H]([C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-ZQSKZDJDSA-N 0.000 description 1
- 238000010188 recombinant method Methods 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 238000007151 ring opening polymerisation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000004576 sand Substances 0.000 description 1
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 description 1
- 239000002210 silicon-based material Substances 0.000 description 1
- RYMZZMVNJRMUDD-HGQWONQESA-N simvastatin Chemical compound C([C@H]1[C@@H](C)C=CC2=C[C@H](C)C[C@@H]([C@H]12)OC(=O)C(C)(C)CC)C[C@@H]1C[C@@H](O)CC(=O)O1 RYMZZMVNJRMUDD-HGQWONQESA-N 0.000 description 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229960002920 sorbitol Drugs 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 1
- 239000002600 sunflower oil Substances 0.000 description 1
- 238000004808 supercritical fluid chromatography Methods 0.000 description 1
- 239000000454 talc Substances 0.000 description 1
- 229910052623 talc Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000007970 thio esters Chemical class 0.000 description 1
- VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N trans-butenedioic acid Natural products OC(=O)C=CC(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 239000003981 vehicle Substances 0.000 description 1
- 238000004065 wastewater treatment Methods 0.000 description 1
- 235000019386 wax ester Nutrition 0.000 description 1
- 239000000811 xylitol Substances 0.000 description 1
- HEBKCHPVOIAQTA-SCDXWVJYSA-N xylitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-SCDXWVJYSA-N 0.000 description 1
- 229960002675 xylitol Drugs 0.000 description 1
- 235000010447 xylitol Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/14—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an inorganic carrier
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/10—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a carbohydrate
- C12N11/12—Cellulose or derivatives thereof
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
- C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
- C12N9/20—Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
- C12P7/64—Fats; Fatty oils; Ester-type waxes; Higher fatty acids, i.e. having at least seven carbon atoms in an unbroken chain bound to a carboxyl group; Oxidised oils or fats
- C12P7/6436—Fatty acid esters
- C12P7/6445—Glycerides
- C12P7/6454—Glycerides by esterification
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
- C12P7/64—Fats; Fatty oils; Ester-type waxes; Higher fatty acids, i.e. having at least seven carbon atoms in an unbroken chain bound to a carboxyl group; Oxidised oils or fats
- C12P7/6436—Fatty acid esters
- C12P7/6445—Glycerides
- C12P7/6458—Glycerides by transesterification, e.g. interesterification, ester interchange, alcoholysis or acidolysis
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Inorganic Chemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Abstract
A invenção proporciona partículas enzimáticas compreendendo uma enzima lipolítica imobilizada, um material silicioso, um auxiliar de filtração orgânico e um poliol solúvel em água selecionado de hidratos de carbono e álcoois de açúcares. As partículas são adequadas para a interesterificação enzimática de triglicerídeos e a subsequente separação da enzima e triglicerídeos por filtração.
Description
Relatório descritivo da patente de invenção para "PEQUENAS PARTÍCULAS ENZIMÁTICAS PARA INTERESTERIFICAÇÃO"
[0001] A presente invenção se relaciona com pequenas partículas de enzima lipolítica para uso em um processo de interesterificação enzimática, que têm propriedades vantajosas na velocidade da reação e subsequentes processos de separação.
[0002] A imobilização de enzimas lipolíticas é conhecida há muitos anos. Um produto de enzima imobilizada pode ser usado na modificação enzimática de um composto orgânico, como em processos de síntese orgânica, interesterificação de óleos vegetais, produção de biodiesel, etc.
[0003] A imobilização de uma enzima é a ligação de uma proteína enzimática em um transportador sobre o qual é fixada a enzima, ainda funcional, onde a enzima não é liberada para o líquido (escoada) com o qual é contatada. As enzimas mais habitualmente imobilizadas são glicose isomerase usada para reações de isomerização e lipase usada para, por exemplo, interesterificação de óleos vegetais e síntese orgânica.
[0004] O uso industrial de enzimas é muitas vezes limitado pelo seu custo elevado e rápida inativação. Para melhorar a sua exequibilidade econômica em processos industriais, as enzimas são geralmente imobilizadas sobre uma partícula. A imobilização facilita a reutilização das enzimas e pode afetar a seletividade e estabilidade da enzima. A pesquisa sobre imobilização tem se centrado maioritariamente em meios de intensificar a transferência de enzimas para a superfície do suporte, e meios para assegurar que as enzimas permanecem ativas depois de ficarem imobilizadas.
[0005] Para uso em soluções não aquosas, enzimas lipolíticas, tais como lipases, podem ser imobilizadas sobre alguns transportadores inorgânicos porosos diferentes por absorção de uma solução aquosa de lipase no volume de poros do transportador, ou por adsorção na superfície do transportador, ou por uma combinação de adsorção e absorção seguido de remoção de água por secagem.
[0006] JP 5-292965A revela uma lipase imobilizada e um método para a sua preparação.
[0007] WO 95/22606 (Pedersen et a/.)) descreve um processo de imobilização baseado em um processo de granulação.
[0008] WO 99/33964 (Christensen et a/.) descreve um processo de imobilização em que a enzima é aplicada em um transportador poroso particulado.
[0009] É conhecido que enzimas imobilizadas são usadas em reações enzimáticas contínuas e descontínuas em uma variedade de aplicações industriais, incluindo tratamento de águas residuais, produção de agentes farmacêuticos, produção de xarope de milho rico em frutose, processamento de óleos vegetais e síntese de produtos químicos.
[0010] Em um primeiro aspecto, a presente invenção proporciona (uma pluralidade de) partículas enzimáticas, compreendendo uma enzima lipolítica, um material silicioso, um auxiliar de filtração orgânico e um poliol solúvel em água selecionado de hidratos de carbono e álcoois de açúcares.
[0011] Em outro aspecto da invenção é proporcionado um método para interesterificação enzimática, compreendendo contatar uma mistura de triglicerídeos com as partículas enzimáticas da invenção.
[0012] Outros aspectos e modalidades da invenção são evidentes a partir da descrição e exemplos.
[0013] O uso de interesterificação catalisada por enzimas (lipolíticas) de gorduras/óleos está bem estabelecido. A reação ocorre em colunas com uma altura de 1-5 metros cheias com enzima imobilizadas com um tamanho típico das partículas de 300-1200 um, onde o óleo é bombeado através de um conjunto de colunas com o tempo de retenção total requerido para alcançar uma determinada conversão.
[0014] Este tipo de montagem (coluna de leito fixo) é depende de um tamanho apropriado das partículas da enzima para limitar a queda de pressão na coluna. Outra limitação para este tipo de processo é a transferência de massa de óleo para o interior da partícula. A parte mais fácil para aceder à atividade enzimática está localizada na superfície, ou na proximidade da superfície das partículas. Em consequência, o tamanho das partículas para o processo tem sido, até agora, um compromisso entre ter um tamanho não demasiado pequeno para evitar uma queda de pressão elevada, mas ainda tão pequeno quanto possível para se obter uma grande área superficial por kg de produto enzimático. Quando se usa um tamanho das partículas grande e robusto, é necessário tomar em consideração quanto óleo é mantido no espaço entre partículas (fração de espaço vazio), pois este óleo será misturado no lote seguinte de óleo processado. Esta quantidade de óleo pode ser tão grande que, na prática, limite o uso desta tecnologia a produções com grandes volumes da mesma receita para evitar mistura com óleo de um lote anterior.
[0015] Com esta invenção, descobrimos um modo de operar a interesterificação de óleos/gorduras com um tamanho muito pequeno das partículas (área superficial muito elevada), que resulta em uma atividade enzimática excecionalmente elevada. Como explicado acima, isto significa que é necessária uma quantidade menor de enzima porque está mais acessível, e também que uma quantidade menor de óleo fica encerrada entre as partículas.
[0016] Pela formulação inventada da partícula foi assegurado que a enzima imobilizada pode ser utilizada em operação descontínua/de tanque e removida por filtração após a reação em filtros de óleo padrão, ou pode ser utilizada em uma operação de leito fixo com uma camada fina de enzima, tal como 2-5 cm. A baixa dosagem, baixo encerramento de óleo e possibilidade de reutilização da enzima proporcionam uma melhoria significativa de custos durante a utilização em comparação com a presente tecnologia.
[0017] A menos que indicado de outra forma, todas as percentagens são indicadas como percentagem em peso (% p/p) em todo o pedido.
Partículas enzimáticas
[0018] As partículas da invenção compreendem uma enzima lipolítica imobilizada, um material silicioso, um auxiliar de filtração orgânico e um poliol solúvel em água selecionado de hidratos de carbono e álcoois de açúcares. As partículas podem ser encapsuladas em óleo ou gordura; por exemplo, para formar um pó oleoso ou uma pasta/suspensão.
[0019] As partículas podem ser uma mistura homogênea dos ingredientes, isto é, os ingredientes estão uniformemente distribuídos ao longo das partículas. Mesmo que a partícula individual não seja uniforme ao nível microscópico, os ingredientes podem estar aleatoriamente distribuídos sem nenhuma estrutura global, quando é considerada uma pluralidade de partículas, tal como pelo menos 50 partículas.
[0020] As partículas são preferencialmente porosas. O volume dos poros pode corresponder a uma captação de óleo de pelo menos 0,5 gramas de óleo por grama de partículas, particularmente pelo menos 1 grama de óleo por grama de partículas. Pode ter uma área superficial de 5-
1000 m?/g, 10-1000 m?/g, em particular 10-700 m?/g, mais particularmente 10-500 m2/g.
[0021] As partículas podem ter um tamanho de partícula baseado no volume (Dso) menor do que 100 um, preferencialmente 1-60 um, mais preferencialmente 2-40 um, e particularmente 5-30 um. O tamanho das partículas é medido com um analisador do tamanho das partículas por difração a laser.
[0022] As partículas podem compreender o material silicioso e o auxiliar de filtração orgânico em uma quantidade total de 40-95% p/p, preferencialmente 50-90% p/p.
[0023] Para além dos ingredientes reivindicados, as partículas podem compreender material(ais) inorgânicos, orgânicos ou inorgânicos e orgânicos, que podem ser essencialmente insolúveis em líquidos hidrofílicos ou hidrofóbicos ou suas misturas. As partículas podem ter adicionalmente uma superfície hidrofílica ou hidrofóbica. A superfície das partículas pode ser modificada e a enzima pode ser adicionalmente ligada por ligações de hidrogênio, iônicas ou covalentes ou reticulada de modo covalente, por exemplo, por tratamento com glutaraldeído.
[0024] As partículas podem ser preparadas por secagem por pulverização de uma mistura líquida (aquosa) dos ingredientes que constituem as partículas (um material silicioso, um auxiliar de filtração orgânico, enzima e um poliol solúvel em água selecionado de hidratos de carbono e álcoois de açúcares) ou por absorção da solução líquida de enzima e um poliol solúvel em água selecionado de hidratos de carbono e álcoois de açúcares (separadamente ou em uma mistura) em uma mistura de auxiliar de filtração orgânico e materiais siliciosos seguido de uma técnica de secagem adequada (secagem em um leito fluido, secador a vácuo, etc.). O processo global também pode ser conduzido em um misturador e secador combinados/integrados, como um misturador a vácuo. A mistura de auxiliar de filtração e material silicioso (e quaisquer ingredientes adicionais) pode consistir em partículas pré-formadas. Por "partículas pré-formadas" se pretende significar partículas tendo sua forma e estrutura finais antes da adição da enzima e poliol. Geralmente, os ingredientes podem ser adicionados simultânea ou sequencialmente para otimizar o processo de produção.
[0025] As partículas podem conter menos do que 40% p/p de água, preferencialmente menos do que 25% p/p de água, mais preferencialmente menos do que 10% p/p de água, e muito preferencialmente menos do que 5% p/p de água.
[0026] Para preparar um produto final com fracas propriedades de poeiras e/ou compatibilidade melhorada com o processo onde será usado (por exemplo, um processo de interesterificação), as partículas resultantes podem ser pulverizadas com óleo, ou ser combinadas com óleo para obter um pó oleoso ou uma pasta/suspensão que encapsula as partículas em óleo. O óleo pode ser um óleo derivado de plantas, tal como óleo de girassol ou outro óleo que seja compatível com o processo onde as partículas serão usadas. Se só for usada uma pequena quantidade de óleo, as partículas podem ser aglomeradas em partículas maiores que podem reduzir substancialmente a quantidade de poeira. As partículas encapsuladas em óleo também podem ser subsequentemente secas.
[0027] As partículas também podem ser pulverizadas ou combinadas com gordura para produzir um bloco sólido contendo gordura e partículas pequenas, ou processadas com equipamento de extrusão e peletização para se obterem péletes grandes, que também podem incluir gordura adicionada como “veículo. Tais partículas podem ser subsequentemente revestidas com um agente de conservação, por exemplo, um agente de conservação transformado em pó.
[0028] Poeira é definido como partículas com um diâmetro aerodinâmico menor do que 50 um. Na ciência de aerossóis, é geralmente aceite que partículas com um diâmetro aerodinâmico maior do que 50 um habitualmente não retêm um caráter aéreo durante muito tempo. Neste contexto, o diâmetro aerodinâmico é definido como "o diâmetro de uma esfera hipotética de densidade 1 g/cm? tendo a mesma velocidade de sedimentação terminal em ar calmo da partícula em questão, independentemente do seu tamanho geométrico, forma e densidade verdadeira". (OMS, 1997).
Enzima lipolítica
[0029] A enzima a ser imobilizada de acordo com a invenção é uma enzima lipolítica, isto é, uma enzima que é capaz de hidrolisar ligações de éster carboxílico para liberar carboxilato (EC 3.1.1). À enzima lipolítica é uma enzima classificada com o número de Classificação de Enzimas E.C. 3.1.1.- (Éster Carboxílico Hidrolases) de acordo com as Recomendações (1992) do International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB). Assim, a enzima lipolítica pode exibir atividade hidrolítica, tipicamente em uma interface água/lipídeo, para ligações éster carboxílico em substratos tais como mono, di e triglicerídeos, fosfolipídeos, tioésteres, ésteres de colesterol, ésteres de ceras, cutina, suberina, ésteres sintéticos ou outros lipídeos mencionados no contexto de E.C. 3.1.1. A enzima lipolítica pode ter, por exemplo, atividade de triacilglicerol lipase (EC
3.1.1.3; posicionalmente específica em 1,3 ou inespecífica), atividade de fosfolipase (A1 ou A2; EC 3.1.1.32 ou EC 3.1.1.4), atividade de esterase (EC
3.1.1.1) ou atividade de cutinase (EC 3.1.1.74).
[0030] Enzimas lipolíticas adequadas (por exemplo, lipases) incluem as de origem bacteriana ou fúngica. Estão incluídos mutantes quimicamente modificados ou com manipulação proteica. Exemplos incluem lipases de Candida, C. Antarctica (por exemplo, lipases À e B descritas em WO 88/02775), C. rugosa (C. cylindracea), Rhizomucor, R. miehei, Hyphozyma, Humicola, Thermomyces, T. lanuginosus (lipase de H. lanuginosa) como descrito em EP 258 068 e EP 305 216, uma lipase de Pseudomonas, por exemplo, de P. alcaligenes ou P. pseudoalcaligenes (EP 218 272), P. cepacia (EP 331 376), P. glumae, P. stutzeri (GB 1,372,034), P. fluorescens, Pseudomonas sp. estirpe SD 705 (WO 95/06720 e WO 96/27002), P. wisconsinensis (WO 96/12012), uma lipase de Bacillus, por exemplo, de B. subtilis (Dartois et al. (1993), Biochemica et Biophysica Acta, 1131, 253-360), B. stearothermophilus (JP 64/744992) ou B. pumilus (WO 91/16422), lipase/fosfolipase de Fusarium oxysporum, lipase de FPF. heterosporum, lisofosfolipase de Aspergillus foetidus, fosfolipase A1 de A. oryzae, lipase de A. oryzae, lipase/ácido ferúlico esterase de A. níger, lipase/ácido ferúlico esterase de A. tubingensis, lipase de A. tubingensis, lisofosfolipase de A. niger e lipase de F. solani.
[0031] A lipase pode ser posicionalmente específica para sítios (isto é, 1,3-específica) ou inespecífica, por interação com triglicerídeos como substratos.
[0032] Adicionalmente, algumas lipases clonadas podem ser úteis, incluindo a lipase de Penicilium camembertii descrita por Yamaguchi et a/., (1991), Gene 103, 61-67), a lipase de Geotricum candidum (Shimada, Y. et al., (1989), J. Biochem., 106, 383-388), e várias lipases de Rhizopus, como uma lipase de R. delemar (Hass, M.J et al., (1991), Gene 109, 117-113), uma lipase de R. niveus (Kugimiya et a/., (1992), Biosci. Biotech. Biochem. 56, 716-719) e uma lipase de R. oryzae.
[0033] Outros tipos de enzimas lipolíticas, tais como cutinases, também podem ser úteis, por exemplo, cutinase de Pseudomonas mendocina (WO 88/09367), Fusarium solani pisi (WO 90/09446) ou H. insolens (US 5,827,719).
[0034] A enzima pode ser uma variante de enzima produzida, por exemplo, por técnicas recombinantes. Exemplos são variantes de lipases tais como as descritas em WO 92/05249, WO 94/01541, EP 407 225, EP 260 105, WO 95/35381, WO 96/00292, WO 95/30744, WO 94/25578, WO 95/14783, WO 95/22615, WO 97/04079 e WO 97/07202.
[0035] Exemplos de lipases comercialmente disponíveis incluem Lipex'Y, Lipoprime'Y, Lipolase"!Y, Lipolase"" Ultra, LipozymeT"Y, Palatase"", Novozym'Y 435, Quara'" e Lecitase"“ (todas disponibilizadas pela Novozymes A/S). Outras lipases comercialmente disponíveis incluem Lumatfast'Y (lipase de Pseudomonas mendocina da Genencor International Inc.); LipomaxTY (lipase de Ps. pseudoalcaligenes da DSM/Genencor Int. Inc.; e lipase de Bacillus sp. da Genencor Enzymes. Outras lipases são disponibilizadas por outros fornecedores.
[0036] A enzima pode ser adicionada ao processo de imobilização em forma líquida, tal como um meio líquido (aquoso) contendo a enzima.
[0037] O meio líquido contendo enzima é, em uma modalidade particular da presente invenção, um meio hidrofílico. Em outra modalidade particular, o meio líquido é aquoso. Pode conter outros componentes orgânicos ou matéria biológica. Assim, pode ser um caldo de fermentação ou uma solução de concentrado enzimático obtenível por purificação de um caldo de fermentação, por exemplo, por ultrafiltração ou por precipitação, separação e redissolução de proteína em outro meio aquoso. Também pode ser uma enzima substancialmente pura dissolvida em um meio aquoso. Em uma modalidade especial da presente invenção, o líquido aquoso contendo a enzima não foi sujeito a etapas de processamento dispendiosas antes da imobilização para remover água, tais como evaporação, nem foi sujeito a adição de solventes não aquosos, por exemplo,
solventes orgânicos tais como álcoois, por exemplo, (poli)etilenoglicol e/ou (poli)propilenoglicol.
[0038] Em uma modalidade da presente invenção, o teor da proteína enzimática das partículas enzimáticas é maior do que 1% p/p, mas menor do que 50% p/p. Em outra modalidade, o teor da proteína enzimática das partículas enzimáticas é maior do que 2% p/p, mas menor do que 25% p/p. Em uma modalidade particular, o teor da proteína enzimática das partículas enzimáticas é maior do que 4% p/p, mas menor do que 20% p/p.
Auxiliar de filtração orgânico
[0039] Auxiliares de filtração constituem um grupo de materiais substancialmente inertes que podem ser usados no pré-tratamento de filtração. Um objetivo de adicionar auxiliares de filtração é melhorar a taxa de fluxo por decréscimo da compressibilidade do bolo e aumento da permeabilidade do bolo.
[0040] Um auxiliar de filtração orgânico, de acordo com a invenção, pode ser um material celulósico ou lignocelulósico. Preferencialmente, o auxiliar de filtração orgânico é substancialmente insolúvel em água e óleo em condições ambientes padrão (20 ºC). Assim, o auxiliar de filtração orgânico pode ser um derivado celulósico insolúvel.
[0041] Em uma modalidade, o auxiliar de filtração orgânico é um produto de madeira (tal como serradura), ou quimicamente derivado de madeira. Preferencialmente, o auxiliar de filtração orgânico é um polissacarídeo insolúóvel em água, que pode compreender ligações beta(1—4) glicosídicas.
[0042] Em uma modalidade particularmente preferencial, o auxiliar de filtração orgânico é celulose (tal como Filtracel da J.Rettenmaier & Sohne, Alemanha).
[0043] O auxiliar de filtração orgânico pode ser misturado com outros materiais, desde que a mistura retenha as propriedades globais do auxiliar de filtração orgânico, e pode ser usado como auxiliar de filtração em óleos/gorduras.
[0044] O auxiliar de filtração orgânico pode mesmo set funcionalizado com sílica, de modo que uma parte do material silicioso usado nas partículas da invenção é fornecido como uma parte integrante do auxiliar de filtração orgânico.
[0045] As partículas enzimáticas da invenção podem compreender o auxiliar de filtração orgânico em uma quantidade de 10-80% p/p, preferencialmente 20-60% p/p.
Material silicioso
[0046] As partículas da invenção compreendem material silicioso. O material silicioso pode ser amorfo ou cristalino ou uma mistura destes, e pode ocorrer naturalmente (argila, talco, terra diatomácea, areia, quartzo, etc.) ou pode ser sintético (precipitado, fumado, coloidal, sílica géis, etc.) que tipicamente está mais purificado.
[0047] Materiais siliciosos adequados são, por exemplo, Sílicas comercialmente disponíveis (por exemplo, Sipernat 228, Sipernat 50, Sipernat 50s da Evonik, Alemanha), mas também zeólitas, terra diatomácea e caulins. Em uma modalidade particular da presente invenção, o material silicioso é selecionado do grupo consistindo em sílica, zeólita e caulim. O material silicioso pode ter um teor de sílica maior do que 85% p/p, maior do que 90%, maior do que 95%, ou maior do que 98%. O material silicioso pode ser sílica com um tamanho médio das partículas situado no intervalo de 1- 100 um, tal como 1-50 um, em que a sílica tem uma pureza maior do que 90%. Em outra modalidade, o material silicioso é uma sílica com um tamanho médio das partículas de 1-50 um e uma pureza maior do que 95%.
[0048] As partículas enzimáticas da invenção podem compreender o material siliioso em uma quantidade de 10-80% p/p, preferencialmente 20-60% p/p.
Polio! solúvel em água
[0049] O poliol solúvel usado na invenção é um hidrato de carbono ou um álcool de açúcar, tipicamente com uma solubilidade de pelo menos 0,1 g por 100 mL de água à temperatura ambiente (por exemplo, 20 ºC). O hidrato de carbono pode consistir em 1-20 unidades de monossacarídeos. Tal inclui monossacarídeos e oligossacarídeos, tais como dissacarídeos, trissacarídeos, maltodextrina e dextrina.
[0050] O monossacarídeo pode ser uma hexose, uma cetose ou uma aldose, tal como glicose, manose, galactose, frutose e suas combinações. Dissacarídeos podem incluir sacarose, maltose, trealose, isomaltose, celubiose, melibiose, primeverose, rutinose, gentiobiose e lactose e suas combinações. O trissacarídeo pode ser maltotriose, rafinose ou uma combinação destes.
[0051] O hidrato de carbono pode ser um hidrolisado de amido produzido por hidrólise, por exemplo, hidrólise enzimática, por exemplo, com uma média de 2-20 unidades monoméricas de glicose, como dextrina com DE 6-8 ou maltodextrina com DE 20-23 de amido.
[0052] O álcool de açúcar pode ser monomérico, por exemplo, sorbitol ou arabitol.
[0053] Em uma modalidade particularmente preferencial, o poliol é maltodextrina tendo um DE entre 6 e 52. Maltodextrinas com um DE acima de 20 são muitas vezes referidas como xarope de glicose.
[0054] A quantidade do poliol (hidrato de carbono ou álcool de açúcar) usado na partícula da invenção pode ser maior do que 2% em peso, por exemplo, 2 até 50%, 2 até 30%, 5 até 25% ou 7 até 25% em peso da partícula enzimática.
Usos das partículas
[0055] Partículas compreendendo enzimas lipolíticas imobilizadas, de acordo com a invenção, têm aplicações potenciais em uma gama ampla de processos enzimáticos empregues, tal como na produção de agentes farmacêuticos, produtos químicos básicos de especialidade, e processamento de óleos vegetais.
[0056] Enzimas imobilizadas preparadas no contexto da invenção podem ser usadas para hidrólise, síntese ou modificação de substâncias orgânicas. A hidrólise, síntese ou modificação ocorre preferencialmente em um meio essencialmente desprovido de água livre.
[0057] Em conformidade, a invenção abrange um processo para modificação enzimática de um composto orgânico, compreendendo contatar, em um meio reacional, o referido composto orgânico com um produto enzimático imobilizado de acordo com a invenção.
[0058] A enzima imobilizada da presente invenção pode ser usada para modificação enzimática de um composto orgânico, compreendendo contatar, em um meio reacional, o referido composto orgânico com uma enzima imobilizada produzida pelo processo da invenção.
[0059] Em uma modalidade particular da presente invenção, a modificação é uma reação de esterificação, compreendendo contatar um primeiro reagente que é um ácido carboxílico e um segundo reagente que é um álcool com uma lipase imobilizada da invenção. O ácido carboxílico pode ser selecionado, mas sem limitação, do grupo consistindo em ácidos graxos, ácido lático, ácido benzoico, ácido acrílico e ácido metacrílico e o álcool pode ser selecionado, mas sem limitação, do grupo consistindo em metanol, etanol, isopropanol, polióis tais como glicerol, sorbitol, isossorbida, xilitol, glucosídeos tais como etil- e metilglucosídeos, álcool neopentílico e propilenoglicol.
[0060] A modificação pode ser uma ressolvatação quiral incluindo uma síntese enantiosseletiva ou hidrólise de éster ou amidas de ácidos carboxílicos; uma reação de condensação aldólica entre dois aldeídos; ou uma epoxidação de grupos olefínicos por ácido percarboxílico produzido in situ pela enzima imobilizada.
[0061] A modificação pode ser uma reação de poliesterificação em que o composto orgânico a ser modificado é um ácido hidroxicarboxílico ou oligôêmeros de tal composto, por exemplo, ácido lático ou ácido 3-hidroxipropanoico. Ou o ácido carboxílico é um ácido dicarboxílico selecionado do grupo consistindo em ácido adípico, ácido succínico, ácido fumárico, ácido 2,5-furandicarboxílico, ácido glucárico, ácido tereftálico e ácido isoftálico, e o segundo reagente é selecionado do grupo consistindo em polióis tais como 1,4-butanodiol, 1,6-hexanodiol, glicerol, sorbitol, isossorbida, álcool neopentílico, ou propilenoglicol.
[0062] Em outra modalidade particular, a modificação é uma reação de polimerização com abertura de anel, compreendendo contatar uma lactona com uma lipase imobilizada produzida pelo presente processo. Polímeros preparados podem ser homo- ou heteropolímeros.
[0063] A modificação pode ser uma reação de transesterificação, compreendendo contatar um primeiro reagente que é um éster de ácido carboxílico e um segundo reagente que é um álcool com uma lipase imobilizada produzida pelo presente processo.
[0064] A modificação pode ser uma reação de interesterificação, compreendendo contatar um primeiro reagente que é um éster de ácido carboxílico e um segundo reagente que é um segundo éster de ácido carboxílico com uma lipase imobilizada produzida pelo presente processo. Em uma modalidade mais particular, a modificação é uma reação de interesterificação, compreendendo contatar um primeiro reagente que é um éster de ácido policarboxílico e um segundo reagente que é um segundo éster de ácido policarboxílico com uma lipase imobilizada da invenção.
[0065] Por interesterificação de duas gorduras/óleos diferentes, a alteração das posições de ácidos graxos resultante da interesterificação terá impacto no perfil de fusão da mistura de óleos/gordura. Este é medido por RMN e expresso como a percentagem de gordura sólida a uma dada temperatura na gama típica de 10 ºC - 40 “C. Exemplos de componentes são gordura de coco e estearina de palma.
[0066] O éster de ácido carboxílico pode ser selecionado, mas sem limitação, do grupo consistindo em ésteres de alquila de ácidos graxos, ácido lático, ácido glucárico, ácido benzoico, ácido acrílico, ácido metacrílico e em que o alquila pode ser metila, etila, butila, e o álcool pode ser selecionado do grupo consistindo em, mas sem limitação, metanol, etanol, isopropanol, polióis tais como glicerol, alquilglucosídeos, tais como etilglucosídeo ou metilglucosídeo, sorbitol, silicone e derivados de silicone, isossorbida, álcool neopentílico e propilenoglico!.
[0067] A modificação pode ser uma hidrólise ou síntese produzindo um composto enantiopuro; uma reação de amidação, compreendendo contatar um primeiro reagente que é um ácido carboxílico e um segundo reagente que é uma amina com uma lipase imobilizada da invenção.
[0068] Em uma modalidade particular, a modificação é uma reação de epoxidação, compreendendo produção in situ do agente de epoxidação com uma enzima imobilizada produzida pelo presente processo. Em uma modalidade da presente invenção, uma enzima lipase imobilizada é usada para um processo de esterificação, transesterificação ou interesterificação em um meio essencialmente desprovido de água livre. À transesterificação pode ser usada para substituição de ácidos graxos, compreendendo contatar um primeiro reagente e um segundo reagente com a referida lipase imobilizada pela qual ocorre uma reação de substituição.
[0069] O primeiro reagente pode ser um éster de ácido graxo, preferencialmente um triglicerídeo ou uma mistura de triglicerídeos.
[0070] O segundo reagente pode ser outro éster de ácido graxo diferente do primeiro reagente, preferencialmente um triglicerídeo ou uma mistura de triglicerídeos. Além disso, o segundo reagente pode ser um álcool ou um ácido graxo livre.
[0071] O meio nesta modalidade preferencial da invenção compreende um solvente orgânico, ou pode consistir essencialmente em triglicerídeos.
[0072] O referido uso da invenção pode ser aplicado na produção de gêneros alimentícios, por exemplo, margarina ou substitutos de manteiga de cacau, para a produção de ésteres, por exemplo, para cosméticos, biocombustível, etc.
Processos
[0073] A invenção também proporciona um processo para conduzir uma reação catalisada pelas partículas de enzima lipolítica da invenção, compreendendo: a) preparar uma mistura reacional compreendendo reagentes para a reação, e b) contatar a mistura reacional com as partículas de enzima lipolítica imobilizada em condições que são eficazes para conduzir a reação.
[0074] O contato pode ser efetuado por passagem da mistura reacional através de uma coluna de leito empacotado da enzima lipolítica imobilizada, um reator de tanque continuamente agitado contendo a enzima lipolítica imobilizada, um reator de leito móvel no qual o movimento do leito empacotado da enzima imobilizada é cocorrente ou contracorrente relativamente à mistura reacional, em um reator descontínuo, opcionalmente com agitação ou em qualquer outro tipo de reator ou combinação de reatores onde possa ser conduzida a reação desejada.
[0075] A enzima lipolíica pode ser uma lipase, os reagentes podem compreender um doador de acila graxo e um álcool, e a reação pode formar um éster de alquila de ácido graxo.
[0076] A enzima lipolítica pode ser uma lipase, os reagentes podem compreender pelo menos dois triglicerídeos, e a reação pode formar diferentes triglicerídeos. Assim, a reação pode ser conduzida durante um período de tempo suficiente para alterar as propriedades de fusão da mistura de triglicerídeos.
[0077] Quando a reação catalisada pelas partículas enzimáticas da invenção é conduzida em um reator de tanque (agitado), as partículas enzimáticas podem ser subsequentemente separadas ou recuperadas dos reagentes através de filtração. Após a separação, as partículas enzimáticas podem ser usadas de novo (recicladas) no processo.
[0078] Foi descoberto que um método de reutilização da enzima pode ser estabelecido permitindo que a reação ocorra com a enzima fixa em um bolo de filtração em um sistema de filtração. O óleo (triglicerídeos) pode passar pelo bolo de filtração uma ou mais vezes para alcançar o grau de reação desejado. Ao operar a reação em um sistema de filtração, é possível usar equipamento já existente e aumentar a velocidade da reação. A velocidade de reação mais elevada é alcançada adicionando uma quantidade maior de partículas enzimáticas ao filto e permitindo a reutilização das partículas enzimáticas. A desativação das partículas enzimáticas, que ocorre ao longo do tempo, é compensada por adição de uma pequena quantidade extra de partículas enzimáticas ao filtro para cada lote. Tal pode ser repetido até ser alcançada a espessura máxima do bolo de filtração, e o filtro estiver cheio e/ou ser alcançada a queda de pressão máxima ao longo do filtro.
[0079] A presente invenção é adicionalmente descrita pelas seguintes modalidades numeradas:
[0080] Modalidade 1. (uma pluralidade de) Partículas enzimáticas compreendendo uma enzima lipolítica, um material silicioso, um auxiliar de filtração orgânico e um poliol solúvel em água selecionado de hidratos de carbono e álcoois de açúcares.
[0081] Modalidade 2. As partículas da modalidade 1, que compreendem o material silicioso em uma quantidade de 10-80% p/p.
[0082] Modalidade 3. As partículas da modalidade 1 ou 2, que compreendem o material silicioso em uma quantidade de 20-60% p/p.
[0083] Modalidade 4. As partículas de quaisquer das modalidades 1-3, que compreendem o auxiliar de filtração orgânico em uma quantidade de 10-80% p/p.
[0084] Modalidade 5. As partículas de quaisquer das modalidades 1-4, que compreendem o auxiliar de filtração orgânico em uma quantidade de 20-60% p/p.
[0085] Modalidade 6. As partículas de quaisquer das modalidades 1-5, que compreendem o material silicioso e o auxiliar de filtração orgânico em uma quantidade total de 40-95% p/p.
[0086] Modalidade 7. As partículas de quaisquer das modalidades 1-6, que compreendem o material silicioso e o auxiliar de filtração orgânico em uma quantidade total de 50-90% p/p.
[0087] Modalidade 8. As partículas de quaisquer das modalidades 1-7, que compreendem o poliol em uma quantidade de 2-50% P/Pp.
[0088] Modalidade 9. As partículas de quaisquer das modalidades 1-8, que compreendem o poliol em uma quantidade de 5-25% p/p.
[0089] Modalidade 10. As partículas de quaisquer das modalidades 1-9, que compreendem a enzima lipolítica em uma quantidade de 1-50% p/p.
[0090] Modalidade 11. As partículas de quaisquer das modalidades 1-10, que compreendem a enzima lipolítica em uma quantidade de 2-25% p/p.
[0091] Modalidade 12. As partículas de quaisquer das modalidades 1-11, que compreendem a enzima lipolítica em uma quantidade de 4-20% p/p.
[0092] Modalidade 13. As partículas de quaisquer das modalidades 1-12, em que o material silicioso é sílica, caulim, terra diatomácea ou zeólita.
[0093] Modalidade 14. As partículas de quaisquer das modalidades 1-13, em que o material silicioso é sílica.
[0094] Modalidade 15. As partículas de quaisquer das modalidades 1-14, em que o material silicioso é sílica fumada.
[0095] Modalidade 16. As partículas de quaisquer das modalidades 1-15, em que o auxiliar de filtração orgânico é um polissacarídeo insolúvel em água.
[0096] Modalidade 17. As partículas de quaisquer das modalidades 1-16, em que o auxiliar de filtração orgânico é um polissacarídeo insolúvel em água compreendendo ligações beta(1—>4) glicosídicas.
[0097] Modalidade 18. As partículas de quaisquer das modalidades 1-17, em que o auxiliar de filtração orgânico é um material celulósico ou lignocelulósico.
[0098] Modalidade 19. As partículas de quaisquer das modalidades 1-18, em que o auxiliar de filtração orgânico é derivado de madeira.
[0099] Modalidade 20. As partículas de quaisquer das modalidades 1-19, em que o auxiliar de filtração orgânico é celulose.
[0100] Modalidade 21. As partículas de quaisquer das modalidades 1-20, em que o poliol é selecionado do grupo consistindo em dextrina, maltodextrina, trissacarídeos, dissacarídeos, monossacarídeos e suas misturas.
[0101] Modalidade 22. As partículas de quaisquer das modalidades 1-21, em que o poliol é selecionado do grupo consistindo em sacarose, maltose, trealose, isomaltose, celubiose, melibiose, primeverose, rutinose, gentiobiose, lactose e suas misturas.
[0102] Modalidade 23. As partículas de quaisquer das modalidades 1-22, em que o poliol é selecionado do grupo consistindo em glicose, manose, galactose, frutose e suas misturas.
[0103] Modalidade 24. As partículas de quaisquer das modalidades 1-23, em que o poliol é maltodextrina tendo um DE entre 6 e
52.
[0104] Modalidade 25. As partículas de quaisquer das modalidades 1-24, em que a enzima lipolítica é uma lipase, cutinase ou fosfolipase.
[0105] Modalidade 26. As partículas de quaisquer das modalidades 1-25, em que a enzima lipolítica é uma lipase.
[0106] Modalidade 27. As partículas de quaisquer das modalidades 1-26, que compreendem adicionalmente um componente de tampão alcalino.
[0107] Modalidade 28. As partículas de quaisquer das modalidades 1-27, que compreendem adicionalmente um carbonato.
[0108] Modalidade 29. As partículas de quaisquer das modalidades 1-28, que compreendem adicionalmente carbonato de sódio ou carbonato de potássio.
[0109] Modalidade 30. As partículas de quaisquer das modalidades 1-29, que constituem uma composição substancialmente homogênea dos ingredientes.
[0110] Modalidade 31. As partículas de quaisquer das modalidades 1-30, que são preparadas por secagem por pulverização, ou outra técnica de secagem.
[0111] Modalidade 32. As partículas de quaisquer das modalidades 1-31, que são preparadas por absorção da enzima e/ou do poliol em uma mistura do material silicioso e auxiliar de filtração orgânico.
[0112] Modalidade 33. As partículas de quaisquer das modalidades 1-32, que estão compreendidas em um pélete preparado por compressão.
[0113] Modalidade 34. As partículas de quaisquer das modalidades 1-33, que estão compreendidas em um extrudado.
[0114] Modalidade 35. As partículas de quaisquer das modalidades 1-34, que estão compreendidas em um bloco de gordura.
[0115] Modalidade 36. As partículas de quaisquer das modalidades 1-35, que têm um tamanho das partículas menor do que 100 um.
[0116] Modalidade 37. As partículas de quaisquer das modalidades 1-36, que têm um tamanho das partículas de 1-60 um.
[0117] Modalidade 38. As partículas de quaisquer das modalidades 1-37, que têm um tamanho das partículas de 2-40 um.
[0118] Modalidade 39. As partículas de quaisquer das modalidades 1-38, que têm um tamanho das partículas de 5-30 um.
[0119] Modalidade 40. As partículas de quaisquer das modalidades 1-39, que compreendem adicionalmente um revestimento.
[0120] Modalidade 41. As partículas de quaisquer das modalidades 1-40, que compreendem adicionalmente um revestimento de triglicerídeo.
[0121] Modalidade 42. As partículas de quaisquer das modalidades 1-41, que são encapsuladas em óleo.
[0122] Modalidade 43. As partículas de quaisquer das modalidades 1-42, que são encapsuladas em um óleo derivado de planta.
[0123] Modalidade 44. As partículas de quaisquer das modalidades 1-43, que têm um teor de água menor do que 40% p/p.
[0124] Modalidade 45. As partículas de quaisquer das modalidades 1-44, que têm um teor de água menor do que 25% p/p.
[0125] Modalidade 46. As partículas de quaisquer das modalidades 1-45, que têm um teor de água menor do que 10% p/p.
[0126] Modalidade 47. As partículas de quaisquer das modalidades 1-46, que têm um teor de água menor do que 5% p/p.
[0127] Modalidade 48. As partículas de quaisquer das modalidades 1-47, que são encapsuladas em óleo ou gordura.
[0128] Modalidade 49. Um método para interesterificação enzimática, compreendendo contatar uma mistura de triglicerídeos com as partículas de quaisquer das modalidades 1-48.
[0129] Modalidade 50. O método da modalidade 49, em que os triglicerídeos são contatados com as partículas durante um período de tempo suficiente para alterar as propriedades de fusão da mistura de triglicerídeos.
[0130] Modalidade 51. O método da modalidade 49 ou 50, em que a mistura de triglicerídeos é contatada com as partículas em um reator de tanque agitado.
[0131] Modalidade 52. O método de quaisquer das modalidades 49-51, em que a mistura de triglicerídeos é subsequentemente separada das partículas em uma etapa de filtração.
[0132] Modalidade 53. O método da modalidade 49 ou 50, que é conduzido em um leito de filtração contendo as partículas.
[0133] Modalidade 54. O método de quaisquer das modalidades 49-53, em que as partículas são recuperadas e usadas novamente em um método de acordo com quaisquer das modalidades 49-
53.
[0134] Modalidade 55. Um pó ou pasta/suspensão compreendendo as partículas de quaisquer das modalidades 1-48 e pelo menos 10% de óleo ou gordura.
[0135] Modalidade 56. Um pó ou pasta/suspensão compreendendo as partículas de quaisquer das modalidades 1-48 e pelo menos 10% de óleo ou gordura derivado de planta.
[0136] A presente invenção é adicionalmente descrita pelos seguintes exemplos, que não devem ser considerados limitadores do escopo da invenção.
[0137] Os agentes químicos foram produtos comerciais com pelo menos qualidade de reagente. EXEMPLO 1 Análise do SFC. Descrição do método de análise
[0138] As propriedades de gordura interesterificada de modo enzimático (EIE) são medidas determinando a percentagem de teor de gordura sólida a uma ou mais temperaturas de acordo com o Método Oficial da AOCS Cd 16b-93 "Solid Fat Content (SFC) by Low-Resolution Nuclear Magnetic Resonance". Com este método, o SFC é definido como a razão, expressa como uma percentagem, entre a resposta de RMN obtida dos núcleos de hidrogênio na fase sólida da amostra e a resposta de RMN obtida dos núcleos de hidrogênio em ambas as fases sólida e líquida da amostra.
[0139] A temperatura da amostra de gordura é ajustada para a temperatura determinada. Temperaturas adequadas são 10 ºC, 15ºC, ºC, 25 ºC, 30 ºC, 35 ºC, 40 ºC, 45 ºC, 50 ºC, 55 ºC, ou 60 “C, consoante o requerido.
EXEMPLO 2 Comparação de Filtracel com Filtracel + sílica
[0140] Nesta experiência, testamos o impacto da composição do transportador na eficiência da interesterificação (menor SFC). Dois produtos foram testados:
[0141] A amostra 4B foi preparada por pulverização do concentrado enzimático (6,3 g por 100 g de transportador) sobre um transportador consistindo somente em Filtracel ESG 950 da J.Rettenmaier & Sohne, Alemanha. Adicionalmente, uma solução de maltodextrina MD-20 foi adicionada antes de o produto ter sido seco. Secagem em uma cabina de aquecimento durante a noite.
[0142] A amostra 16B foi preparada de modo similar à amostra 4B, mas por adição da quantidade duplicada de enzima e 30% mais de maltodextrina e usando um transportador consistindo em 50% de Filtracel ESG 950 e 50% de Sipernat 25 (Sílica da Evonik, Alemanha).
[0143] As amostras enzimáticas secas foram incubadas com uma combinação de gordura de 70% de estearina de palma + 30% de óleo de coco a 80 ºC durante 4-5 horas. A dosagem e o resultado de SFC após a reação são mostrados na Tabela 1 abaixo. O SFC a 40 ºC para a mistura de partida é 15%.
Tabela 1. Filtracel versus Filtracel/Sipernat. Produto | Transportador | Dosagem do Tempo SFC a 40 ºC SR mta
4B 100% de 4,0% 4 horas 7,1%
RARA 4B 100% de 1,0% 5 horas 12,6% so 16B 50/50% de 0,5% 5 horas 4,5% Filtracel & Sipernat
[0144] Pode observar-se dos dados de SFC na Tabela 1 que a amostra 16B é de longe a mais eficiente para alcançar uma baixa % de SFC.
EXEMPLO 3 Efeito de maltodextrina no desempenho da enzima
[0145] Nesta experiência, avaliamos o efeito da adição de maltodextrina na eficiência da enzima. O produto enzimático foi preparado por pulverização do concentrado enzimático e maltodextrina sobre um transportador consistindo em 1:1 Sibernat 25 e Filtracel ESG 950.
[0146] A 100 g de transportador foram adicionados 66 g de concentrado enzimático (corresponde a 12,6 g de matéria seca), e a quantidade de maltodextrina mostrada na Tabela 2. A maltodextrina foi adicionada dissolvida em 34 g de água. O material foi seco e usado para a experiência de interesterificação a 80 ºC durante um período até 5 horas. À dosagem dos produtos enzimáticos foi 0,2% para os três.
Tabela 2. Efeito de maltodextrina em SFC Maltodextrina SFC médio a 40 ºC SFC médio a 40 ºC o armação | Gromsseraçto
[0147] Dos dados da Tabela 2, pode observar-se que a adição de 8% de maltodextrina é superior a 4%, que é muito melhor do que nenhuma adição de maltodextrina. EXEMPLO 4 Comparação de sílica pequena com TL IM
[0148] Nesta experiência, a amostra 16B do Exemplo 2 foi comparada com o produto Lipozyme TL IM da Novozymes, Dinamarca. O produto TL IM é o padrão industrial usado hoje em dia em uma tecnologia de coluna e produção contínua para EIE. As experiências foram preparadas em operação descontínua do mesmo modo como descrito no Exemplo 2. Tabela 3. Filtracel/Sipernat versus TL IM.
Produto | Transportador | Dosagem do Tempo SFC a 40 ºC TL IM Transportador 4,0% 5 horas 3,8% o Tama O 16B 50/50% de 0,5% 5 horas 4,5% Filtracel & Sipernat
[0149] Os SFC para as duas amostras são similares mesmo que a dosagem de produto enzimático para TL IM seja 4% e apenas 0,5% para a amostra 16B. Tal mostra que a eficiência da reação é bastante melhor para a amostra 16B.
Claims (18)
1. Pluralidade de partículas enzimáticas, em que as referidas partículas compreendem uma enzima lipolítica, um material silicioso, um auxiliar de filtração orgânico e um poliol solúvel em água selecionado de hidratos de carbono e álcoois de açúcares.
2. Partículas, de acordo com a reivindicação 1, que compreendem o material silicioso em uma quantidade de 10-80% p/p, preferencialmente 20-60% p/p.
3. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1 ou 2, que compreendem o auxiliar de filtração orgânico em uma quantidade de 10-80% p/p, preferencialmente 20-60% p/p.
4. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1, 2 ou 3, que compreendem o material silicioso e o auxiliar de filtração orgânico em uma quantidade total de 40-95% p/p, preferencialmente 50-90% p/p.
5. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1, 2, 3 ou 4, que compreendem o poliol em uma quantidade de 2-50% p/p, preferencialmente 5-25% p/p.
6. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1, 2, 3, 4 ou 5, que compreendem a enzima lipolítica em uma quantidade de 1- 50% p/p, preferencialmente 2-25% p/p.
7. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1, 2,3,4,5 ou 6, em que o material silicioso é sílica.
8. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1, 2,3,4,5,6 ou 7, em que o auxiliar de filtração orgânico é um polissacarídeo insolúvel em água, preferencialmente compreendendo ligações beta(1—>4) glicosídicas.
9. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1, 2,3,4,5,6,7 ou 8, em que o auxiliar de filtração orgânico é celulose.
10. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1,2,3,4,5,6,7,8 ou 9, em que o poliol é selecionado do grupo consistindo em dextrina, maltodextrina, trissacarídeos, dissacarídeos, monossacarídeos e suas misturas.
11. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 ou 10, em que o poliol é maltodextrina tendo um DE entre 6 e 52.
12. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1,2,3,4,5,6,7,8,9, 10 ou 11, em que a enzima lipolítica é uma lipase.
13. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11 ou 12, que constituem uma composição substancialmente homogênea dos ingredientes, preparada por secagem por pulverização ou absorção, seguida de secagem.
14. Partículas, de acordo com qualquer uma das reivindicações 1,2,3,4,5,6,7, 8,9, 10, 11, 12 ou 13, que têm um diâmetro médio menor do que 100 um, preferencialmente 1-60 um.
15. Pó ou pasta/suspensão compreendendo as partículas, conforme definidas em qualquer uma das reivindicações 1, 2, 3,4,5,6,7,8, 9, 10, 11, 12, 13 ou 14, e pelo menos 10% de óleo ou gordura.
16. Método de interesterificação enzimática, compreendendo contatar uma mistura de triglicerídeos com as partículas, conforme definidas em qualquer uma das reivindicações 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13 ou
14.
17. Método, de acordo com a reivindicação 16, em que a mistura de triglicerídeos é contatada com as partículas em um reator de tanque agitado e a mistura de triglicerídeos é subsequentemente separada das partículas em uma etapa de filtração.
18. Método, de acordo com a reivindicação 16, em que a mistura de triglicerídeos é contatada com as partículas em um sistema de filtração por uma ou mais passagens da mistura de triglicerídeos através de um sistema de filtração com um bolo de filtração compreendendo ou consistindo nas partículas enzimáticas.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP17203622.0 | 2017-11-24 | ||
EP17203622 | 2017-11-24 | ||
PCT/EP2018/082419 WO2019101951A1 (en) | 2017-11-24 | 2018-11-23 | Small enzyme particles for interesterification |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
BR112020010347A2 true BR112020010347A2 (pt) | 2020-10-20 |
Family
ID=60574383
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
BR112020010347-0A BR112020010347A2 (pt) | 2017-11-24 | 2018-11-23 | pequenas partículas enzimáticas para interesterificação |
Country Status (6)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US20200362331A1 (pt) |
EP (1) | EP3714049A1 (pt) |
CN (1) | CN111630161A (pt) |
BR (1) | BR112020010347A2 (pt) |
RU (1) | RU2020120682A (pt) |
WO (1) | WO2019101951A1 (pt) |
Family Cites Families (32)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB1372034A (en) | 1970-12-31 | 1974-10-30 | Unilever Ltd | Detergent compositions |
DE3684398D1 (de) | 1985-08-09 | 1992-04-23 | Gist Brocades Nv | Lipolytische enzyme und deren anwendung in reinigungsmitteln. |
EP0258068B1 (en) | 1986-08-29 | 1994-08-31 | Novo Nordisk A/S | Enzymatic detergent additive |
NZ221627A (en) | 1986-09-09 | 1993-04-28 | Genencor Inc | Preparation of enzymes, modifications, catalytic triads to alter ratios or transesterification/hydrolysis ratios |
ATE117018T1 (de) | 1986-10-17 | 1995-01-15 | Novo Nordisk As | Positionsmässig nicht spezifische lipase von candida-arten; verfahren für ihre herstellung und ihre verwendung. |
WO1988009367A1 (en) | 1987-05-29 | 1988-12-01 | Genencor, Inc. | Cutinase cleaning composition |
EP0305216B1 (en) | 1987-08-28 | 1995-08-02 | Novo Nordisk A/S | Recombinant Humicola lipase and process for the production of recombinant humicola lipases |
JPS6474992A (en) | 1987-09-16 | 1989-03-20 | Fuji Oil Co Ltd | Dna sequence, plasmid and production of lipase |
JP3079276B2 (ja) | 1988-02-28 | 2000-08-21 | 天野製薬株式会社 | 組換え体dna、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 |
WO1990009446A1 (en) | 1989-02-17 | 1990-08-23 | Plant Genetic Systems N.V. | Cutinase |
GB8915658D0 (en) | 1989-07-07 | 1989-08-23 | Unilever Plc | Enzymes,their production and use |
JP3112937B2 (ja) | 1990-04-14 | 2000-11-27 | カリ―ヒエミー アクチエンゲゼルシヤフト | アルカリ性バチルスーリパーゼ、これをコード化するdna配列およびこのリパーゼを生産するバチルス |
DE69129988T2 (de) | 1990-09-13 | 1999-03-18 | Novo Nordisk As | Lipase-varianten |
JP3119314B2 (ja) | 1992-04-22 | 2000-12-18 | 東洋紡績株式会社 | 固定化リパーゼ及びその製法 |
DK88892D0 (da) | 1992-07-06 | 1992-07-06 | Novo Nordisk As | Forbindelse |
PL306812A1 (en) | 1993-04-27 | 1995-04-18 | Gist Brocades Nv | Novel lipase variants suitable for use in detergents |
JP2859520B2 (ja) | 1993-08-30 | 1999-02-17 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物 |
JPH07143883A (ja) | 1993-11-24 | 1995-06-06 | Showa Denko Kk | リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ |
AU1806595A (en) | 1994-02-21 | 1995-09-04 | Novo Nordisk A/S | Method for production of an immobilized enzyme preparation and use of the immobilized enzyme preparation |
ATE222604T1 (de) | 1994-02-22 | 2002-09-15 | Novozymes As | Methode zur herstellung einer variante eines lipolytischen enzymes |
AU2524695A (en) | 1994-05-04 | 1995-11-29 | Genencor International, Inc. | Lipases with improved surfactant resistance |
AU2884595A (en) | 1994-06-20 | 1996-01-15 | Unilever Plc | Modified pseudomonas lipases and their use |
AU2884695A (en) | 1994-06-23 | 1996-01-19 | Unilever Plc | Modified pseudomonas lipases and their use |
BE1008998A3 (fr) | 1994-10-14 | 1996-10-01 | Solvay | Lipase, microorganisme la produisant, procede de preparation de cette lipase et utilisations de celle-ci. |
US5827719A (en) | 1994-10-26 | 1998-10-27 | Novo Nordisk A/S | Enzyme with lipolytic activity |
JPH08228778A (ja) | 1995-02-27 | 1996-09-10 | Showa Denko Kk | 新規なリパーゼ遺伝子及びそれを用いたリパーゼの製造方法 |
DE69633825T2 (de) | 1995-07-14 | 2005-11-10 | Novozymes A/S | Modifiziertes enzym mit lipolytischer aktivität |
ATE267248T1 (de) | 1995-08-11 | 2004-06-15 | Novozymes As | Neuartige lipolytische enzyme |
EP1042458B1 (en) | 1997-12-23 | 2003-11-12 | Novozymes A/S | A process for immobilisation of enzymes |
EP1900812B1 (en) * | 2005-06-09 | 2012-08-15 | The Nisshin OilliO Group, Ltd. | Lipase powder composition |
JP4917349B2 (ja) * | 2006-05-11 | 2012-04-18 | 日清オイリオグループ株式会社 | リパーゼ活性の回復方法 |
WO2009010561A1 (en) * | 2007-07-18 | 2009-01-22 | Novozymes A/S | Immobilization of enzymes |
-
2018
- 2018-11-23 WO PCT/EP2018/082419 patent/WO2019101951A1/en unknown
- 2018-11-23 US US16/766,189 patent/US20200362331A1/en active Pending
- 2018-11-23 EP EP18804336.8A patent/EP3714049A1/en active Pending
- 2018-11-23 BR BR112020010347-0A patent/BR112020010347A2/pt unknown
- 2018-11-23 CN CN201880075468.3A patent/CN111630161A/zh active Pending
- 2018-11-23 RU RU2020120682A patent/RU2020120682A/ru unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CN111630161A (zh) | 2020-09-04 |
RU2020120682A3 (pt) | 2021-12-24 |
US20200362331A1 (en) | 2020-11-19 |
EP3714049A1 (en) | 2020-09-30 |
WO2019101951A1 (en) | 2019-05-31 |
RU2020120682A (ru) | 2021-12-24 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Mendes et al. | Properties and biotechnological applications of porcine pancreatic lipase | |
de Oliveira et al. | Effect of the presence of surfactants and immobilization conditions on catalysts’ properties of Rhizomucor miehei lipase onto chitosan | |
Fernandez-Lafuente | Lipase from Thermomyces lanuginosus: uses and prospects as an industrial biocatalyst | |
WO2009010561A1 (en) | Immobilization of enzymes | |
Yang et al. | Immobilization of lipase on macroporous resin and its application in synthesis of biodiesel in low aqueous media | |
Silva et al. | Immobilization of porcine pancreatic lipase on poly-hydroxybutyrate particles for the production of ethyl esters from macaw palm oils and pineapple flavor | |
EP2152866B1 (en) | Modified-immobilized enzymes of high tolerance to hydrophilic substrates in organic media | |
Lima et al. | Kinetic and thermodynamic studies on the enzymatic synthesis of wax ester catalyzed by lipase immobilized on glutaraldehyde-activated rice husk particles | |
Verma et al. | Microbial lipases: at the interface of aqueous and non-aqueous media: a review | |
EP2118277B1 (en) | Immobilized interfacial enzymes of improved and stabilized activity | |
de Castro et al. | Immobilization of porcine pancreatic lipase on celite for application in the synthesis of butyl butyrate in a nonaqueous system | |
Guncheva et al. | Novel nanostructured tin dioxide as promising carrier for Candida rugosa lipase | |
Dewei et al. | Collagen-immobilized lipases show good activity and reusability for butyl butyrate synthesis | |
Moentamaria et al. | Heterogeneous biocatalyst: Polyurethane foam coating technique with co-immobilized lipase for bio-flavor production | |
BR112020010347A2 (pt) | pequenas partículas enzimáticas para interesterificação | |
CN113939589A (zh) | 用于酯化和酯交换的脂肪分解聚合物颗粒 | |
KR102307780B1 (ko) | 디아이소노닐 아디페이트 합성용 고정화 리파아제, 이의 제조방법, 및 이를 이용한 디아이소닐 아디페이트 제조방법 | |
Dudu et al. | Deep eutectic solvents–a new additive in the encapsulation of lipase B from Candida antarctica: biocatalytic applications | |
JP2749034B2 (ja) | 高分子量リパーゼによる対称型トリグリセリドの製造法 | |
JP2657887B2 (ja) | 固定化酵素の調製方法 | |
Sawangpanya et al. | Immobilization of lipase on CaCO3 and entrapment in calcium alginate bead for biodiesel production | |
Yilmaz | Combining the bioimprinting technique with lipase immobilization for interesterification | |
JP2024507907A (ja) | リパーゼ固定用のポリスチレン/ジビニルベンゼン粒子 | |
NABI et al. | Enzymatic transesterification between sugar alcohol and oils | |
Miranda et al. | Enzymatic production of xylose esters using degummed soybean oil fatty acids following a hydroesterification strategy |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
B350 | Update of information on the portal [chapter 15.35 patent gazette] |