BR112012010742B1 - Vetor e método de processamento de biomassa vegetal - Google Patents

Abstract

vetor e método de processamento de biomassa vegetal são descritos vetores para expressão de proteínas em plantas. as proteínas podem ser enzimas e as enzimas podem ser, mas não estão limitadas a, enzimas que degradam a parede celular. são fornecidas inúmeras plantas projetadas para expressar enzimas que degradam a parede celular específicas. as plantas podem apresentar aplicações industriais e/ou em agricultura. são fornecidos métodos e materiais para a preparação de vetores de expressão e para a preparação das plantas. processos para os quais as plantas poderiam ser usadas em aplicações industriais e em agricultura são também fornecidos.

Description

VETOR E MÉTODO DE PROCESSAMENTO DE BIOMASSA VEGETAL

[0001] Este pedido reivindica o benefício do pedido provisório norte-americano de número 61/280.635, depositado em 06 de novembro de 2009, e do pedido provisório norteamericano de número 61/398.589, depositado em 28 de junho de 2010, ambos os quais são aqui incorporados por referência como se fossem completamente apresentados. Este pedido é também uma continuação em parte do pedido norte-americano de número 12/590.444, depositado em 06 de novembro de 2009, o qual é aqui incorporado por referência como se fosse completamente apresentado.

[0002] A listagem de sequências depositada eletronicamente com este pedido, intitulada “Listagem de Sequências”, que foi criada em 05 de novembro de 2010 e que apresentava um tamanho de 2.215.456 bytes, é aqui incorporada por referência como se fosse completamente apresentada.

CAMPO DA INVENÇÃO

[0003] A invenção aqui se refere a plantas que expressam enzimas que degradam a parede celular, a vetores, a ácidos nucléicos, a proteínas, e a métodos relacionados, e a aplicações dos mesmos.

ANTECEDENTES

[0004] Enzimas hidrolíticas têm importantes aplicações industriais e em agricultura, mas suas expressão e produção podem estar associadas com efeitos fenotípicos adversos, dependendo do hospedeiro de expressão. Em particular, a expressão de enzimas que degradam a parede celular, tais como celulases, xilanases, ligninases, estearases, peroxidases e outras enzimas hidrolíticas, está frequentemente associada com efeitos prejudiciais sobre os desempenhos, de crescimento, fisiológico e agronômico, quando expressas em plantas. Algumas dessas enzimas também podem ser pobremente expressas em hospedeiros microbianos, devido à sua atividade hidrolítica.

SUMÁRIO

[0005] Em um aspecto, a invenção se refere a uma planta transgênica incluindo um ácido nucléico que codifica uma sequência de aminoácidos com pelo menos 90% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 44-115.

[0006] Em um aspecto, a invenção se refere a uma planta transgênica incluindo um primeiro ácido nucléico, que é capaz de se hibridizar, sob condições de rigor moderado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionada a partir das SEQ ID NOS: 116 - 187 ou dos complementos das mesmas.

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[0007] Em um aspecto, a invenção se refere a um vetor incluindo uma primeiro ácido nucléico capaz de se hibridizar, sob uma de condições de baixo, moderado ou elevado rigor, com um segundo ácido nucléico consistindo na sequência de uma das SEQ ID NOS: 116-187.

[0008] Em um aspecto, a invenção se refere a um vetor incluindo um ácido nucléico apresentando uma sequência com pelo menos 90% de identidade em relação a uma sequência de referência selecionada a partir de SEQ ID NOS: 188 - 283.

[0009] Em um aspecto, a invenção se refere a um método de processamento de biomassa vegetal. O método inclui o pré-tratamento de uma planta ou de parte da mesma através da mistura da planta ou de parte da mesma como líquido, para formar uma mistura apresentando uma razão de líquido para sólido menor do que ou igual a 15. O prétratamento também inclui o fornecimento de condições para manter a mistura em uma temperatura menor do que ou igual a 100°C. O método também inclui o fornecimento de uma ou mais enzimas para modificação de pelo menos um componente da planta ou de parte da mesma.

BREVE DESCRIÇÃO DOS DESENHOS

[0010] O arquivo da patente ou do pedido contém pelo menos um desenho executado em cores. Cópias desta publicação de patente ou de pedido de patente com desenho(s) em cores serão fornecidas pelo Escritório quando de solicitação e de pagamento da taxa necessária.

[0011] A seguinte descrição detalhada da modalidade preferida da presente invenção será melhor entendida quando lida em conjunção com os desenhos apensos. Para finalidade de ilustração da invenção, são mostradas, nos desenhos, modalidades que sejam atualmente preferidas. Entretanto, entende-se que a invenção não está limitada a disposições e intrumentalidades mostradas. Nos desenhos:

- FIG. 1 ilustra um mapa de vetor de pSB11.

- FIG. 2A ilustra um mapa de vetor de AG1000.

- FIG. 2B ilustra um mapa de vetor de pAG1001.

- FIG. 2C ilustra um mapa de vetor de pAG1002.

- FIG. 3A ilustra um mapa de vetor de pAG1003.

- FIG. 3B ilustra um mapa de vetor de pAG2000.

- FIG. 3C ilustra um mapa de vetor de pAG2004.

- FIG. 4 ilustra um mapa de vetor de pAG2014.

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- FIG. 5 ilustra um mapa de vetor de pBSK:OsUbi3P:Xmal:Avrll:NosT.

- FIG. 6 ilustra um mapa de vetor de pBSK:OsUbi3P:Xmal:Avrll:NosT:L1.

- FIG. 7 ilustra a atividade específica de três xilanases com números de acesso P40942, P77853 e 030700.

- FIG. 8 ilustra a atividade de várias amostras de plantas transgênicas expressando xilanase P77853.

- FIG. 9 ilustra ensaios de estabilidade térmica para 030700, P77853 e P40942.

- FIG. 10 ilustra um fluxograma de processo para um processo em macroescala.

- FIG. 11 ilustra um fluxograma de processo para um processo em microescala.

- FIG. 12 ilustra rendimentos em glicose e xilose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2015.05 e 2004.8.4).

- FIG. 13 ilustra rendimentos em glicose e xilose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2004.8.4, 2063.13 e 2063.17).

- FIG. 14 ilustra rendimentos em glicose e xilose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2015.05 e 2004.8.4).

- FIG. 15 ilustra rendimentos em glicose e xilose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2064.17 e 2004.8.4).

- FIG. 16 ilustra rendimentos em glicose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2042.02, 2042.03, 2042.06 e 2004.8.4).

- FIG. 17A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG3000.

- FIG. 17B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG3001.

- FIG. 18A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2004.

- FIG. 18B ilustra uma cobertura (cob) a partir de uma planta transgênica preparada com

PAG2004.

- FIG. 18C ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com pAG2004.

- FIG. 19A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2005.

- FIG. 19B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2005.

- FIG. 20 ilustra a medição de açúcares redutores a partir de evento de planta transgênica #15 transformada com pAG2004.

- FIG. 21A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2016.

- FIG. 21B ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com pAG2016.

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- FIG. 22 ilustra as medições de açúcares redutores a partir de plantas transgênicas.

- FIG. 23 ilustra as medições de atividade enzimática a partir de amostras de palha de milho senescentes, secas.

- FIG. 24 ilustra as medições de atividade enzimática a partir de amostras de tecidos de folhas de plantas transgênicas preparadas com pAG2015, pAG2014 ou pAG2004.

-FIG. 25A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2014.

- FIG. 25B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2014.

- FIG. 25C ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com pAG2014.

- FIG. 26A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2015.

- FIG. 26B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2015.

- FIG. 26C ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com pAG2015.

- FIG. 26D ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com PAG2015.

- FIG. 27A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2020.

- FIG. 27B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2020.

- FIG. 27C ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com PAG2020.

- FIG. 28A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2025.

- FIG. 28B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2025.

- FIG. 28C ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2025.

- FIG. 29A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2017.

- FIG. 29B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2017.

- FIG. 29C ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com pAG2017.

- FIG. 29D ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com PAG2017.

- FIG. 30A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2019.

- FIG. 30B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2019 em comparação a uma planta de tipo selvagem.

- FIG. 31 ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2019 ou pAG2027 em comparação a uma planta de tipo selvagem. As três plantas à esquerda foram preparadas

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5/194 com pAG2019. As três plantas à direita foram preparadas com pAG2027.

- FIG. 32A ilustra duas plantas transgênicas preparadas com pAG2018, à esquerda, e duas plantas que não expressam hidrolase, à direita.

- FIG. 32B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2018.

- FIG. 32C ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2018.

- FIG. 33A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2026.

- FIG. 33B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2026.

- FIG. 33C ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2026.

- FIG. 34A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2021.

- FIG. 34B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2021.

- FIG. 34C ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com PAG2021.

- FIG. 34D ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com pAG2021.

- FIG. 35A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2022.

- FIG. 35B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2022.

- FIG. 35C ilustra uma cobertura a partir de uma planta transgênica preparada com pAG2022.

- FIG. 36A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2023.

- FIG. 36B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2023.

- FIG. 36C ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2023.

- FIG. 37A ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2024.

- FIG. 37B ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2024.

- FIG. 37C ilustra uma planta transgênica preparada com pAG2024.

- FIG. 38 ilustra dados de atividade a partir de alguns dos eventos de pAG2021, em conjunto com medições a partir de eventos de pAG2004 (controles negativos para xilanase) e de um evento de pAG20014 (controle positivo para atividade de xilanase).

DESCRIÇÃO DETALHADA DAS MODALIDADES PREFERIDAS

[0012] Certa terminologia é usada na descrição seguinte somente por conveniência e não é limitante. As palavras “direita”, “esquerda”, “topo” e “fundo” designam direções nos desenhos ou exemplos específicos, aos quais seja feita referência.

[0013] As palavras “um”, “uma”, “uns” e “umas”, conforme usadas nas reivindicações e nas porções correspondentes do relatório descritivo, são definidas como incluindo um ou mais

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6/194 do item referenciado, a menos de afirmado especificamente de outra maneira. A expressão “pelo menos um(a)” seguida por uma lista de dois ou mais itens, tais como “A, B ou C”, significa qualquer um de A, B ou C individuais, assim como qualquer combinação dos mesmos.

[0014] Apesar dos potenciais efeitos prejudiciais de enzimas sobre o hospedeiro de expressão, a produção de enzimas em plantas, micróbios e outros organismos pode criar grandes benefícios econômicos na produção de combustíveis, fibras, entes químicos, açúcares, entes têxteis, polpa, papel e ração animal. Em alguns casos, há benefícios econômicos em se produzir enzimas em plantas, apesar de um efeito agronômico ou fenotípico. Em adição, alguns efeitos fenotípicos podem ser superados usando-se uma variedade de estratégias que protejam a planta da atividade enzimática. As modalidades aqui incluem, mas não estão limitadas a, essas estratégias.

[0015] Estratégias para enzimas expressas em plantas podem ser dependentes da cultura. Uma enzima específica pode ter pouco ou nenhum valor ou benefícios quando expressa em uma cultura, mas valor ou benefícios significativos quando expressa em outra cultura. Em outras palavras, as propriedades da planta engenheirada podem depender não somente da enzima específica, mas, também, da planta específica que expresse a enzima. Por exemplo, a expressão de enzimas de xilanase em plantas pode facilitar a hidrólise de hemicelulose de parede celular vegetal, e de fibras de plantas, em açúcares fermentáveis (para ração animal e produção de carne). No entanto, enzimas de xilanase específicas também diminuem o rendimento em grãos e podem causar infertilidade quando expressas em milho, evitando o uso daquela cultura como um hospedeiro para a expressão das enzimas. Apesar dos efeitos negativos sobre o rendimento em grãos e a fertilidade em milho, que podem diminuir o valor econômico líquido da planta engenheirada versus a planta não engenheirada, a expressão das xilanases idênticas em outra cultura, tais como grama de crescimento rápido, miscanto, cana de açúcar ou sorgo, pode realmente ser benéfica porque a infertilidade nessas culturas evitaria o cruzamento exogâmico do gene de xilanase e quantidades comercialmente relevantes de propágulos vegetais seriam produzidas usando cultura de tecido ou propagação vegetativa. Embora uma diminuição de fertilidade, de rendimento em grãos ou de biomassa de matéria seca em milho podería impedir, ou diminuir o valor de, expressão de enzimas de xilanase específicas, que, de outra maneira, seriam valiosas nas indústrias de processamento químico e de ração animal, a expressão das enzimas idênticas em grama de crescimento rápido, miscanto, sorgo e cana

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7/194 de açúcar pode não somente fornecer o valor econômico criado pela enzima, mas poderia ser benéfica a partir de uma perspectiva reguladora e de segurança.

[0016] Igualmente, o valor de uma enzima expressa em um tecido de uma cultura pode ser diferente quando expressa em um tecido diferente, ou quando expressa no mesmo tecido em uma cultura diferente. Benefícios diferentes resultam porque tecidos de cultura específicos (tais como grãos, sementes, folhas, caules, raízes, flores, pólen, etc.) podem apresentar valores diferentes, dependendo da cultura e das novas propriedades conferidas pela enzima expressa. Enzimas de xilanase e de celulase específicas apresentam dramáticos efeitos agronômicos e fenotípicos quando expressas de maneira constitutiva em milho. A expressão constitutiva dessas enzimas, individualmente ou em combinação, frequentemente resulta em plantas raquíticas, plantas inférteis ou plantas com rendimentos e desempenho agronômico mais baixos. No entanto, a expressão específica em sementes de enzimas de xilanase e de celulase específicas pode diminuir ou eliminar qualquer efeito agronômico ou diminuição de rendimento prejudiciais, enquanto ainda fornecendo níveis elevados de enzima. Isso pode ser um benefício em grãos de milho. A produção das mesmas enzimas em grama de crescimento rápido, miscanto, sorgo de forragem ou doce ou cana de açúcar, nos quais o rendimento em grãos pode ser consideravelmente mais baixo em uma base por acre quando comparados a milho, pode conduzir a um perfil diferente para expressão específica em sementes de uma xilanase ou celulase. Modalidades incluem a expressão de uma semente CWDE especificamente em qualquer tipo de planta transgênica. Dependendo da aplicação, uma tal produção de ração animal, produção de carne ou de laticínios, produção avícola, produção de papel ou a produção de açúcares fermentáveis, nas quais o grão contendo enzima poderia ser misturado com outra matéria-prima de colheita (pré-tratada ou não pré-tratada), isto pode ser uma via muito eficaz de fornecimento de doses benéficas de enzima em grãos de milho ou outros grãos e sementes.

[0017] O valor econômico líquido de uma enzima expressa em planta pode diferir, dependendo de onde a enzima for projetada para se localizar e se acumular, e de para onde ela for dirigida. Por exemplo, enzimas de xilanase e de celulase específicas podem apresentar dramáticos efeitos fenotípicos e agronômicos quando dirigidas à parede celular vegetal, mas pouco ou nenhum quando mantidas intracelularmente ou dirigidas ao vacúolo. Isso pode criar benefícios econômicos por fornecimento de uma fonte de enzimas contida intracelularmente para aplicações, nas quais seja desejado misturar a enzima com um

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8/194 substrato. Ao contrário, enquanto as mesmas enzimas possam fornecer valor em uma aplicação de adição sob mistura, tal como em ração animal ou no processamento de biomassa pré-tratada, essas enzimas podem fornecer pouco ou nenhum valor em uma aplicação de auto-processamento, na qual o direcionamento para a parede celular vegetal é preferido para gerar açúcares fermentáveis ou digeríveis, mas problemático por causa dos efeitos fenotípicos ou agronômicos resultantes.

[0018] Conforme descrito acima, uma enzima exógena pode ser expressa em uma planta, órgão de planta, tecido de planta, célula de planta ou região ou compartimento subcelular de planta em particular. Modalidades aqui incluem a expressão de uma enzima exógena em uma planta, uma região de planta, um órgão de planta, um tecido de planta ou uma região ou compartimento de planta subcelular. Modalidades também incluem uma planta incluindo uma enzima exógena, sendo que a enzima exógena pode estar na planta inteira ou localizada em uma região da planta, em um órgão de planta, em tecidos da planta ou em uma região ou compartimento subcelular da planta. Plantas transgênicas adaptadas para ou apresentando acumulação citoplásmica de uma CWDE exógena podem ser fornecidas. O projeto de onde na planta e em qual planta a enzima exógena é expressa pode ser, mas não está limitado a, um projeto que leve em consideração as questões fenotípicas, de segurança, econômicas ou reguladoras apresentadas acima.

[0019] Em modalidades aqui, são fornecidos vetores para expressão de proteínas em plantas. As proteínas podem ser enzimas e as enzimas podem ser, mas não estão limitadas a, enzimas que degradam a parede celular. São fornecidas inúmeras plantas projetadas para expressar enzimas específicas que degradam a parede celular. As plantas podem apresentar aplicações industriais e/ou em agricultura. São fornecidos métodos e materiais para preparação dos vetores de expressão e para preparação das plantas. São também fornecidos processos para os quais as plantas poderíam ser usadas em aplicações industriais e em agricultura.

[0020] São fornecidos vetores para expressão in planta ou de uma enzima que degrade a parede celular (CWDE) ou de uma variante de CWDE modificada com inteína. Em uma modalidade, o vetor é adequado para transformação de uma planta dicotiledônea. Em uma modalidade, o vetor é adequado para transformação de uma planta monocotiledônea. As CWDEs, a partir das quais a CWDE em um vetor ou planta pode ser selecionada, contudo, não estão limitadas a xilanases, celulases, celobioidrolases, glicosidases, xilosidases, arabinofuranosidases e estearases de ácido ferúlico. Em uma modalidade, a sequência que

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9/194 codifica CWDE é perturbada pela inserção de uma sequência de inteína. A sequência de inteína inserida pode inativar a função da CWDE correspondente. Em uma modalidade, o projeto de vetor permite a inserção de pelo menos três a quatro cassetes de expressão de gene e/ou de silenciamento de gene. Cada cassete poderia incluir uma CWDE ou CWDE modificada com inteína.

[0021] Em uma modalidade, os elementos genéticos usados em um vetor aqui ou na construção do mesmo podem fornecer pelo menos um dos seguintes atributos: a capacidade de selecionar eventos transgênicos depois da transformação da planta, a capacidade de afetar um nível ótimo da expressão de gene em células ou afetar o direcionamento de enzima subcelular desejado. Os vetores podem conter um marcador selecionável, que pode ser, mas que não está limitado a um gene de fosfomanose isomerase (PMI) de E. coli. Outros marcadores selecionáveis, que podem ser incluídos, em adição ao ou no lugar do marcador de PMI, são aqueles conhecidos na técnica (tais como, mas não limitados a, EPSPS, BAR, npt-ll, GUS, etc.). Os vetores também podem incluir um ou mais promotores. Os promotores podem ser constitutivos ou globais, específicos quanto ao tecido, específicos quanto à semente, específicos quanto à folha, específicos quanto ao órgão, específicos quanto à região ou ao compartimento subcelular, ou promotores específicos quanto ao estágio de desenvolvimento. Promotores preferidos incluem o promotor de gene de ubiquitina 3 de arroz (OsUbi3P) com o primeiro intron (Número de Acesso AY954394, SEQ ID NO: 1) ou o promotor de gene de actina 1 de arroz (Número de Acesso S44221, SEQ ID NO: 2). Outros promotores constitutivos, tais como, mas não limitados a, o promotor de ubiquitina de milho (SEQ ID NO: 3), também poderíam ser usados e substituírem o OsUbi3P ou o promotor de Actina 1 de arroz. Os promotores de gene de Ubiquitina 3 e de Actina 1 de arroz são promotores e globais, que podem ser usados para fornecer expressão de gene em plantas transgênicas. O promotor de glutelina, a partir do gene de GluB-4 de arroz (Número de Acesso AY427571, SEQ ID NO: 4), com sua sequência de sinal própria, também pode ser fornecido nos vetores. O promoter de glutelina é um promotor específico quanto à semente. Outros promotores específicos quanto à semente (tal como, mas não limitado a, o promotor Zc2 de zeína de milho SEQ ID NO: 5) poderíam ser fornecidos nos vetores. A fim de entregar as enzimas a seus substratos correspondentes ou a locais para elevado nível de acumulação de enzima, tais como vacúolos, várias sequências de sinal de direcionamento podem ser fornecidas no vetor. Sequências de sinal de direcionamento, que podem ser fornecidas em uma CWDE ou em

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10/194 um vetor que codifique uma CWDE incluem, mas não estão limitadas a, PR1a (SEQ ID NO: 6, codificada pela sequência de ácidos nucléicos da SEQ ID NO: 7), BAASS (SEQ ID NO: 8, codificada pela sequência de ácidos nucléicos da SEQ ID NO: 9), e aleuraína de cevada (SEQ ID NO: 10, codificada pela sequência de ácidos nucléicos da SEQ ID NO: 11). Outras sequências de direcionamento, que podem ser incluídas, incluem, mas não estão limitadas a, a sequência de retenção no retículo endoplasmático (RE) SEKDEL (SEQ ID NO: 12, codificada pelo ácido nucléico da SEQ ID NO: 13), e a sequência abreviada KDEL (SEQ ID NO: 10, codificada pelo ácido nucléico da SEQ ID NO: 16). As enzimas podem ser fornecidas sem uma sequência de direcionamento. As enzimas podem ser fornecidas tal que elas se acumulem no citoplasma. Pode ser fornecido um terminador de transcrição. A sequência de terminador de transcrição eficiente a partir do gene de nopalina sintase de Agrobacterium tumefaciens é usada nos exemplos de cassete de expressão de gene aqui. [0022] Em uma modalidade, é fornecida uma planta transgênica incluindo um ácido nucléico que codifica uma CWDE ou uma CWDE modificada com pelo menos uma de uma sequência de sinal ou uma inteína. A sequência de ácidos nucléicos que codifica a CWDE pode codificar qualquer sequência de aminoácidos da CWDE. A sequência de ácidos nucléicos que codifica a CWDE modificada com pelo menos uma de uma sequência de sinal ou uma inteína pode codificar qualquer sequência de aminoácidos da CWDE e pelo menos uma de qualquer sequência de sinal ou de qualquer inteína. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 44 - 115. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 44 - 45, 49 - 54, 57 - 59, 85 - 86, 94 - 96, 104 - 109 e 113 - 115. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 47 e 55. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 46, 48 e 56. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 60 - 67, 70 e 75. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos

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70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 68 - 69, 71 - 74, 76 - 77 e 112. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 78 - 84. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 97 -103. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 87-93e110-111.O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 44, 45, 49 e 54. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 45, 87, 104 -106 e 113. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 50 - 53, 57 - 59, 94 - 96, 104 - 109 e 113 - 115. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 54 - 56 e 60 - 65. Qualquer dos ácidos nucléicos prescritos acima, que codificam uma proteína apresentando menos do que 100% de identidade em relação à sequência de referência citada, pode codificar uma proteína apresentando a mesma ou substancialmente a mesma atividade que uma proteína apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. A atividade pode ser avaliada por ensaios conhecidos na técnica para uma proteína em particular. A atividade pode ser avaliada por um método apresentado em um exemplo ou porção dele aqui. Substancialmente a mesma atividade seria conhecida na técnica. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 20% da atividade de uma proteína apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 15% da atividade de uma proteína apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 10% da

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12/194 atividade de uma proteína apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 5% da atividade de uma proteína apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 1% da atividade de uma proteína apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em modalidades aqui, os ácidos nucléicos mencionados acima podem ser fornecidos isoladamente, como parte de outro ácido nucléico, como parte de um vetor ou, conforme afirmado acima, como parte de uma planta transgênica. A identidade pode ser medida pelo algoritmo de Smith-Waterman (Smith TF, Waterman MS (1981), Identification of Common Molecular Subsequences, Journal of Molecular Biology 147:195 -197, o qual é aqui incorporado por referência em sua totalidade como se fosse completamente apresentado). Em uma modalidade, a planta transgênica pode ser derivada a partir de alguma de milho, grama de crescimento rápido, miscanto, cana de açúcar ou sorgo. A planta transgênica pode ser feita por transformação mediada por Agrobacterium usando-se um plasmídeo apresentando uma sequência de nucleotídeos conforme apresentada acima. O plasmídeo apresenta uma sequência com pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 188 - 283. O plasmídeo consiste essencialmente em uma sequência com pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 188 - 283. O plasmídeo consiste em uma sequência com pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 188 - 283.

[0023] Em uma modalidade, é fornecida uma planta transgênica incluindo um ácido nucléico que se hibridiza com um ácido nucléico de referência, que codifica uma CWDE ou uma CWDE modificada com pelo menos uma de uma sequência de sinal ou uma inteína. A sequência de ácidos nucléicos de referência, que codifica a CWDE, pode codificar qualquer sequência de aminoácidos de CWDE. A sequência de ácidos nucléicos de referência, que codifica a CWDE modificada com pelo menos uma de uma sequência de sinal ou uma inteína pode codificar qualquer sequência de aminoácidos de CWDE e pelo menos uma de qualquer sequência de sinal ou de qualquer inteína. Ao ácido nucléico incluído na planta transgênica pode-se referir como o primeiro ácido nucléico. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar sob condições de rigor baixo a um segundo

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13/194 ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionada a partir das SEQ ID NOS: 116 - 187 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar sob condições de rigor moderado a um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionados a partir das SEQ ID NOS: 116

- 187 ou dos complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar sob condições de rigor elevado a um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionada a partir das SEQ ID NOS: 116 - 187 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, a um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionada a partir das SEQ ID NOS: 116 -117, 121

- 126, 129 - 131, 157 - 158, 166 - 168, 176 - 181 e 185 - 187 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, a um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionada a partir das SEQ ID NOS: 119 e 127 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 118, 120 e 128 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 132 -139, 142 e 147 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 140 - 141, 143 - 146, 148 - 149 e 184 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 150 - 156 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 169 - 175 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 159 - 165 e 182 -183 ou do complemento das mesmas. O

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14/194 primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 116, 117, 121 e 126 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 117, 159, 176 - 178 e 185 ou do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 122 -125, 129 -131, 166 -168, 176 -181 e 185 -187 ou o do complemento das mesmas. O primeiro ácido nucléico pode ser capaz de se hibridizar, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com um segundo ácido nucléico consistindo em uma sequência de nucleotídeos selecionadas das SEQ ID NOS: 126 - 128 e 132 - 137 ou do complemento das mesmas. Exemplos de protocolos de hibridização e de métodos para otimização de protocolos de hibridização são descritos nos seguintes livros: Molecular Cloning, T. Maniatis, E.F. Fritsch, e J. Sambrook, Cold Spring Harbor Laboratory, 1982; e, Current Protocols in Molecular Biology, F.M. Ausubel, R. Brent, R.E. Kingston, D.D. Moore, J.G. Seidman, J.A. Smith, K. Struhl, Volume 1, John Wiley & Sons, 2000, os quais são aqui incorporados por referência como se fossem completamente apresentados. Por meio de exemplo, mas não de limitação, procedimentos para condições de hibridização de rigor moderado são conforme se seguem: filtros contendo ADN são pré-tratados durante 2-4 horas à 68°C, em uma solução contendo 6X SSC (Amresco, Inc., Solon, OH), SDS à 0,5% (Amersco, Inc., Solon, OH), 5X solução de Denhardt (Amersco, Inc., Solon, OH), e 100 pg/mL de ADN de esperma de salmão desnaturado (Invitrogen Life Technologies, Inc., Carlsbad, CA). Aproximadamente 0,2 mL da solução de pré-tratamento são usados por centímetro quadrado de membrana usada. As hibridizações são realizadas na mesma solução com as seguintes modificações: EDTA 0,01 (Amersco, Inc., Solon, OH), 100 pg/mL de ADN d esperma de salmão e 5-20 X 10⁶ cpm de sondas marcadas com ³²P ou de maneira fluorescente podem ser usadas. Os filtros são incubados na mistura de hibridização durante 16-20 h, à 68°C, e, então, lavados durante 15 minutos à temperatura ambiente (dentro de cinco graus de 25°C) em uma solução contendo 2X SSC e SDS à 0,1%, com agitação suave. A solução de lavagem é substituída por uma solução contendo 0,1X SSC e SDS à 0,5%, e incubada um adicional de 2 h, à 68°C, com agitação suave. Os filtros são

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15/194 engarrafados secos e expostos para revelação em um gerador de imagens ou por autoradiografia. Se necessário, os filtros são lavados durante uma terceira vez e novamente expostos para revelação. Por meio de exemplo, mas não de limitação, rigor baixo se refere a condições de hibridização que empregam baixa temperatura para hibridização, por exemplo, temperaturas entre 37°C e 60°C. Por meio de exemplo, mas não de limitação, rigor elevado se refere a condições de hibridização conforme apresentadas acima, nas com a modificação de empregarem elevadas temperaturas, por exemplo, temperaturas de hibridização acima de 68°C. Quaisquer dos ácidos nucléicos ajustados para o acima, que apresentem menos do que 100% de identidade em relação à sequência de referência citada, podem codificar uma proteína apresentando a mesma ou substancialmente a mesma atividade que uma proteína codificada por uma sequência de ácidos nucléicos apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. A atividade pode ser avaliada por ensaios conhecidos na técnica para qualquer proteína em particular, A atividade pode ser avaliada por um método apresentado em um exemplo ou porção do mesmo aqui. Substancialmente a mesma atividade seria conhecida na técnica. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 20% da atividade de uma proteína codificada por uma sequência de ácidos nucléicos apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 15% da atividade de uma proteína codificada por uma sequência de ácidos nucléicos apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 10% da atividade de uma proteína codificada por uma sequência de ácidos nucléicos apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 5% da atividade de uma proteína codificada por uma sequência de ácidos nucléicos apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. Em uma modalidade, substancialmente a mesma atividade está dentro de 1% da atividade de uma proteína codificada por uma sequência de ácidos nucléicos apresentando 100% de identidade em relação à sequência de referência citada. A planta transgênica pode ser derivada a partir de uma de milho, grama de crescimento rápido, miscanto, cana de açúcar ou sorgo. A planta transgênica pode ser feita por transformação mediada por Agrobacterium usando um plasmídeos incluindo qualquer dos ácidos nucléicos acima.

[0024] Em uma modalidade, é fornecido um vetor incluindo um ácido nucléico que codifica

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16/194 uma CWDE ou uma CWDE modificada com pelo menos uma de uma sequência de sinal ou uma inteína. A sequência de ácidos nucléicos que codifica a CWDE pode codificar qualquer sequência de aminoácidos de CWDE. A sequência de ácidos nucléicos que codifica a CWDE modificada com pelo menos uma de uma sequência de sinal ou uma inteína pode codificar qualquer sequência de aminoácidos de CWDE e pelo menos uma de qualquer sequência de sinal ou qualquer inteína. O ácido nucléico pode codificar uma proteína apresentando pelo menos 70, 72, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação à uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 44 -115. A sequência de ácidos nucléicos pode se hibridizar, sob condições de rigor baixo, a um ácido nucléico de referência consistindo na sequência de uma das SEQ ID NOS: 116 -187 ou do complemento das mesmas. A sequência de ácidos nucléicos pode se hibridizar, sob condições de rigor moderado, a um ácido nucléico de referência consistindo na sequência de uma das SEQ ID NOS: 116 - 187 ou do complemento das mesmas. A sequência de ácidos nucléicos pode se hibridizar, sob condições de rigor elevado, a um ácido nucléico de referência consistindo na sequência de uma das SEQ ID NOS: 116-187 ou do complemento das mesmas. O vetor pode incluir uma sequência apresentando 70, 72, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 188 - 283. O vetor pode consistir essencialmente em uma sequência apresentando 70, 72, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 188 - 283. O vetor pode consistir em uma sequência apresentando 70, 72, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99 ou 100% de identidade em relação a uma sequência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 188 - 283.

[0025] Em uma modalidade, um ácido nucléico, polinucleotídeo ou oligonucleotídeo isolado, que codifica pelo menos uma porção de qualquer uma das sequências de aminoácidos das SEQ ID NOS: 44-115 pode ser usada como uma sonda ou iniciador de hibridização. Em uma modalidade, o complemento dos mencionados ácido nucléico, polinucleotídeo ou oligonucleotídeo isolados pode ser usado como uma sonda ou iniciador de hidribização. Em uma modalidade, um ácido nucléico isolado apresentando uma sequência que se hibridiza, sob condições de rigor baixo, moderado ou elevado, com pelo menos uma porção de um ácido nucléico apresentando a sequência de qualquer uma das SEQ ID NOS: 116 - 187 e 188 - 283 ou do complemento das mesmas, pode ser usado como uma sonda ou iniciador de hidribização. Esses ácidos nucléicos, polinucleotídeos ou

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17/194 oligonucleotídeos isolados não estão limitados a, mas podem apresentar um comprimento na faixa de 10 a 100, 10 a 90, 10 a 80, 10 a 70, 10 a 60, 10 a 50, 10 a 40, 10 a 35, 10 a 30, 10 a 25,10 a 20 ou 10 a 15 nucleotídeos, ou de 20 a 30 nucleotídeos, ou ser 25 nucleotídeos de comprimento. Uma faixa de comprimentos de nucleotídeos mencionados aqui inclui cada comprimento de sequência de nucleotídeos dentro da faixa, pontos terminais inclusive. O mencionado comprimento de nucleotídeos pode se iniciar em qualquer posição única dentro de uma sequência de referência, em que nucleotídeos suficientes sigam a posição única para acomodar o mencionado comprimento. Em uma modalidade, uma sonda ou iniciador de hibridização é 85 a 100%, 90 a 100%, 91 a 100%, 92 a 100%, 93 a 100%, 94 a 100%, 95 a 100%, 96 a 100%, 97 a 100%, 98 a 100%, 99 a 100%, ou 100% complementar a um ácido nucléico com o mesmo comprimento que a sonda ou iniciador e apresentando uma sequência escolhida a partir de um comprimento de nucleotídeos correspondendo ao comprimento da sonda ou do iniciador dentro de um ácido nucléico que codifica uma das proteínas das SEQ ID NOS: 44 - 115 ou do complemento do mencionado ácido nucléico. Em uma modalidade, uma sonda ou iniciador de hibridização é 85 a 100%, 90 a 100%, 91 a 100%, 92 a 100%, 93 a 100%, 94 a 100%, 95 a 100%, 96 a 100%, 97 a 100%, 98 a 100%, 99 a 100%, ou 100% complementar a um ácido nucléico com o mesmo comprimento que a sonda ou iniciador e apresentando uma sequência escolhida a partir de um comprimento de nucleotídeos correspondendo ao comprimento da sonda ou do iniciador dentro de um ácido nucléico com a sequências das SEQ ID NOS: 116 - 283. Em uma modalidade, uma sonda ou iniciador de hibridização se hibridiza ao longo de seu comprimento com um comprimento correspondente de um ácido nucléico que codifica a sequência de uma das SEQ ID NOS: 44 - 115 ou o complemento do mencionado ácido nucléico. Em uma modalidades, uma sonda ou iniciador de hibridização se hibridiza ao longo de seu comprimento com um comprimento correspondente de um ácido nucléico apresentando a sequência de uma das SEQ ID NOS: 116 -187 ou do complemento das mesmas. Em uma modalidades, a hibridização pode ocorrer sob condições de rigor baixo. Em uma modalidades, a hibridização pode ocorrer sob condições de rigor moderado. Em uma modalidades, a hibridização pode ocorrer sob condições de rigor elevado.

[0026] Os ácidos nucléicos, polinucleotídeos ou oligonucleotídeos isolados das modalidades aqui podem incluir nucleotídeos naturais, análogos de nucleotídeos naturais ou análogos de nucleotídeos sintéticos. Ácidos nucléicos, polinucleotídeos ou oligonucleotídeos de modalidades aqui podem ser qualquer tipo de ácido nucléico incluindo

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18/194 ácido desoxirribonucléico (ADN), ácido ribonucléico (ARN) ou ácido nucléico de peptídeo (ANP). As sequências de ácidos nucléicos listadas aqui são listadas como sequências de ADN, mas outros ácidos nucléicos são contemplados como modalidades aqui, incluindo sequências de ARN nas quais U substitui T.

[0027] Embora sondas ou iniciadores de hibridização não marcadores possam ser usados nas modalidades aqui, as sondas ou iniciadores de hibridização podem ser marcados de maneira detectável e poderíam ser usados para detectar, seqüenciar ou sintetizar ácidos nucléicos. Marcadores exemplificativos incluem, mas não estão limitados a, rádionuclídeos, porções químicas que absorvam luz, corantes e porções fluorescentes. O marcador pode ser uma porção fluorescente, tal como 6-carbóxi-fluoresceína (FAM), 6carbóxi-4,7,2’,7’-tetracloro-fluoresceína (TET), rodamina, JOE (2,7-dimetóxi-4,5-dicloro-6carbóxi-fluoresceína), HEX (hexacloro-6-carbóxi-fluoresceína) ou VIC.

[0028] Em uma modalidade, é fornecido um método de processamento de biomassa vegetal. O método pode incluir o pré-tratamento de uma planta ou parte da mesma através de mistura da planta ou parte da mesma com líquido, para formar uma mistura apresentando uma razão de líquido para sólido menor do que ou igual a 15. O prétratamento pode incluir o fornecimento de condições para manter a mistura em uma temperatura menor do que ou igual a 100°C. O método pode incluir o fornecimento de uma ou mais enzimas. A biomassa vegetal pode ser ou ser derivada a partir de qualquer planta ou parte da mesma. A biomassa vegetal pode ser ou ser derivada a partir de qualquer planta transgênica ou parte da mesma descrita, ilustrada ou reivindicada aqui. O método pode incluir uma planta ou parte da mesma diferente de qualquer planta transgênica ou parte da mesma descrita, ilustrada ou reivindicada aqui, e a combinação dela com qualquer planta transgênica ou parte da mesma descrita, ilustrada ou reivindicada aqui. A razão de líquido para sólido na mistura pode ser um valor menor do que ou igual a 25, 24, 23, 22, 21, 20, 19, 18, 17, 16, 15, 14,13, 12, 11, 10, 9, 8, 7, 6, 5,4, 3, 2 ou 1. A razão de líquido para sólido pode ser de 8 ou menos. A razão de líquido para sólido pode ser 8. A etapa de prétratamento pode incluir a manutenção da temperatura de 40°C a 90°C. O líquido fornecido para preparar a mistura pode ser qualquer líquido. Em uma modalidade, o líquido é água. Em uma modalidade, o líquido inclui água, bissulfito de amônio e carbonato de amônio. O bissulfito de amônio pode estar em qualquer concentração adequada. Em uma modalidade, a concentração de bissulfito de amônio é um valor dentro de 8% a 38% (pontos terminais inclusive) em uma base p/p com a planta ou parte da mesma. O carbonato de amônio pode

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19/194 estar em qualquer pH adequado. Em uma modalidade, o pH do carbonato de amônio é um pH na faixa de 7,6 a 8,5, pontos terminais inclusive. A concentração do carbonato de amônio pode ser qualquer concentração adequada. Em uma modalidade, a concentração do carbonato de amônio é um valor dentro de 4% a 19% (pontos terminais inclusive) em uma base p/p com a planta ou parte da mesma. A etapa de fornecimento de uma ou mais enzimas pode incluir o fornecimento de qualquer enzima adequada para o processamento de biomassa vegetal. Em uma modalidades, a uma ou mais enzimas inclui pelo menos uma enzima capaz de hidrolisar material lignocelulósico. Em uma modalidade, a uma ou mais enzimas incluem pelo menos uma de uma endoglicanase, uma β-glicosidase, uma celobioidrolase ou uma xilanase. Em uma modalidade, a uma ou mais enzimas incluem pelo menos uma de uma xilanase, uma celulase, uma celobioidrolase, uma glicosidase, uma xilosidase, uma arabinofuranosidase ou uma esterase de ácido ferúlico. Em uma modalidade, o método inclui uma etapa de fornecimento de uma ou mais enzimas, sendo que a uma ou mais enzimas não é uma xilanase, e, então, a adição de uma xilanase como uma etapa adicional.

[0029] Qualquer modalidade única aqui pode ser suplementada com um ou mais elementos a partir de qualquer uma ou mais outras modalidades aqui.

[0030] Exemplos - Os seguintes exemplos não limitantes são fornecidos para ilustrar modalidades particulares. As modalidades ao longo de todo o presente texto podem ser suplementadas com um ou mais detalhes a partir de qualquer um ou mais exemplos abaixo. Exemplo 1 - pSB11

[0031] Referindo-se à FIG. 1, um vetor de uma modalidade aqui pode ser baseado no plasmídeo intermediário pSB11 (um derivado de pBR322). pSB11 está disponível a partir de Japan Tobacco. O plasmídeo pSB11 é adequado para clonagem e pode ser facilmente mantido em E. coli. O pSB11 se conjuga com o vetor acceptor “super binário” pSB1 (um plasmídeo Ti desarmado), que pode ser mantido na cepa LB4404 de Agrobacterium tumefaciens, através de recombinação homóloga usando-se sírios cos e ori presentes em ambos os vetores. O produto de integração representa um vetor híbrido que pode ser usado subsequentemente para transformação de plantas. pSB1 contém genes de virulência, tais como virB, virC e virG necessários para o processamento e a entrega de T-ADN à célula vegetal. pSB11 apresenta um sítio de clonagem múltipla contendo sítios de reconhecimento de enzimas de restrição únicos para a clonagem de cassetes de expressão com as sequências de genes alvo.

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Exemplo 2 - pAG1000

[0032] Referindo-se à FIG. 2A, pAG1000 foi criado por modificação de pSB11, a fim de lhe permitir aceitar vários cassetes de expressão de gene. Inicialmente, o cassete de expressão original, contendo um gene marcador selecionável positivo gene manA, que codifica fosfomanose isomerase (PMI), impelido pelo promotor de Vírus do Frisado Amarelo do Oestrum (CMPS), foi clonado a partir do plasmídeo pNOV2819 (Syngenta Biotechnology) no pSB11, como fragmento de Hindlll-Kpnl, para gerar pAG1000.

Exemplo 3 - pAG1001, pAG1002 e pAG 1003

[0033] pAG1000 foi adicionalmente modificado por remoção do sítio de EcoRI (posição de nucleotídeo #7) para gerar pAG1001 (FIG. 2B) e, então, do sítio de Kpnl (posição nt #1) para produzir pAG1002 (FIG. 2C). Essas modificações tornaram os sítios de EcoRI e Kpnl disponíveis para cassetes de expressão de clonagem subsequente com os genes de interesse (GOI). Referindo-se à FIG. 3A, uma nova sequência de sítio de clonagem múltipla (MCS), abaixo, contendo os sítios de Pad, Xhol, SnaBI, Ncol, Kpnl, Xmal, Avrll, EcoRI, foi sintetizado por RCP como um fragmento de Pmel-Hindlll de 249 pb e clonado em sítios de Pmel-Hindlll de pAG1002, para fornecer o vetor pAG1003.

>MCS GTTTAAACTGAAGGCGGGAAACGACAACCTGATCATGAGCGGAGAATTAAGGGAGTC ACG TTATGACCCCCGCCGATGACGCGGGACAAGCCGTTTTACGTTTGGAACTGACAGAAC CGC AACGTTGAAGGAGCCACTCAGCTTAATTAAGTCTAACTCGAGTTACTGGTACGTACCA AAT CCATGGAATCAAGGTACCATCAATCCCGGGTATTCATCCTAGGTATCCAAGAATTCAT ACT

AAAGCTT (SEQ ID NO: 17)

Exemplo 4 - pAG2000

[0034] Referindo-se à FIG. 3B, podem ser fornecidos níveis de expressão mais elevados por substituição do promotor viral CMPS em pAG1003 pelo promotor Ubiquitina 3 de arroz (SEQ ID NO: 1), o qual é um promotor extensivamente estudado, com eficácia demonstrada para expressão de gene em monocotiledôneas. O OsUbi3P tem sido clonado a partir do plasmídeo pRESQ101. pRESQ101 foi descrito por E. Sivamani, J.D. Starmer, R. Qu, Sequence analysis of rice rubi3 promoter gene expression cassettes for improved

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21/194 transgene expression, Plant Science, 177(6): 549 - 556, 2009, o qual é aqui incorporado por referência como se fosse completamente apresentado. As seguintes modificações foram feita no OsUbi3P para as finalidades de clonagem: 1) foi introduzido um sítio de EcoRI na extremidade 5' via uma abordagem com RCP; 2) foi removido um sítio de Xmal, enquanto foi adicionado um sítio de BamHI à extremidade 3'. Uma sequência parcial de OsUbi3P foi montada como um fragmento de Apal-BamHI no pBluescript e, então, clonado como a região de promotor de Hindlll-BamHI inteira, incluindo o primeiro intron de Ubiquitina fundido ao PMI em pAG1003 digerido com Hindlll-Spel. A última clonagem produziu o vetor pAG2000.

Exemplo 5 - pAG2004 e pAG2005

[0035] O vetor pAG2000 foi adicionalmente modificado a fim de desenvolver um vetor de clonagem capazes de aceitar cassetes de expressão GOI enquanto fornecem expressão intensificada do marcador selecionável PMI para transformação de plantas. A otimização de expressão de PMI incluiu a substituição da sequência de junção original conectando o intron OsUbi3 com o códon de gene PMI de início em pAG2000 (mostrado na SEQ ID NO: 18, abaixo), por uma nova sequência de 9 nt. A sequência de junção original está sublinhada e o códon de início está em negrito na versão da SEQ ID NO: 18 apresentada abaixo. A nova sequência de 9 nt é mostrada no retângulo na versão da SEQ ID NO: 19 apresentada abaixo. A sequência no retângulo foi validade como a sequência eficaz no fornecimento de um elevado nível de expressão de GUS transiente em pRESQ48 por E. Sivamani e R. Qu (2006), o qual é aqui incorporado por referência como se fosse completamente apresentado. Essa sequência de 9 nt representa os três códons iniciais do gene Ubiquitina 3 de arroz, onde o códon de início ATG tinha sido modificado para ATC, a fim de eliminar um sítio de iniciação de tradução adicional. Para se conseguir essa modificação, o fragmento de Bglll-Xcml de pAG2000 (posições de nucleotídeo 9726-105) foi substituído pelo fragmento sintetizado por RCP, que continha a sequência de junção de 9 nt e que foi gerada em sucessivas reações usando os iniciadores P64/P68, P64/P66 e P64/P67.

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22/194 >Bglll-Xcml (9726-105) de pAG2000

Agat.ct.gttgtcctgtagttacttatgtcagttttgttattatctgaagatatttttggttgttgctt.gttgatgtggtgtgagctgtgagcag cgc tc tta tgat t aa t gid gc tgtc caa t tgtagt g t agta tga tgt ga t tga t a t gt t ca t c t att 11 ga gc tga ca gt acc ga ta t cgt a ggatctggtgccaacttattctccagctgcttttttttticctatgttaatTccaatcctttcttgcctcttccagGGA'I’CCCCGA'rCA TGCAAAAACTCATTAACTCAGTGCAAAACTATGCCTGGGGCAGCAAAACGGCGTTGACTG AACTTIWIOGTATGGAAAATCCGTCCAGCCAGCCGATGG (SEQ II) NO: 18) >Fragmento sintetizado por RCP de Bglll-Xcml para construção de pAG2004

Agatctgttgtcctgtagttacttatgtcagttttgttattatctgaagatatttitggttgttgcttgttgatgtggtgtgagctgtgagcag cgctcttatgattaatgatgctgtccaattgtagtgtagtatgatgtgattgatatgttcatctattttgagctgacagtaccgatatcgta ggatctggtgccaacttattetccagctgcmtttttacctatgttaattccaatictttcttgcctcttccaglATCCAGATAlATGC AGAAACTCATTAACTCAGTGCAAAACTATGCCTGGGGCAGCAAAACGGCGTTGACTGAAC 'ri^PATGG'rATCGAAAAJ'CCiVrCCAGCCAGCCGATGG (SEQ 11) NO; 19)

Iniciador	Sequência
P64	AGATCTGTTGTCCTGTAGTTACTTATGTCA (SEQ ID NO: 20)
P66	CCATCGGCTGGCTGGACGGATTTTCCATACCATAAAGTTCAGTCAACGCCG TTTTGCTGCCCCAGGCATA (SEQ ID NO: 21)
P67	CCATCGGCTGGCTGGACGGATTTTC (SEQ ID NO: 22)
P68	CGTrTTGCTGCCCCAGGCATAGTITTGCACTGAGTTAATGAGTTTCTGCAT TATCTGGATCTGGAAGAGGCAAGAAAGGATTGGA (SEQ ID NO: 23)

[0036] Referindo-se à FIG. 3C, as modificações acima conduziram ao pAG2004, o qual é uma modalidade aqui. O vetor pAG2004 foi subsequentemente usado para se conjugar com pSB1 na cepa LBA4404 de Agrobacterium tumefaciens e para transformar embriões de milho imaturos usando o procedimento de transformação de Japan Tobacco (Japan Tobacco Operating Manual for plasmid pSB1, Versão 3.1, 05 de junho 5 de 2006; Komari, T., et. al., Binary Vectors and Super-binary Vectors, Methods in Molecular Biology, Volume 343: Agrobacterium Protocols, páginas 15-41, Humana Press, o qual é aqui incorporado por referência como se fosse completamente apresentado). As eficiências de transformação de milho de do pAG2004 e de seu derivado, pAG2005, que contém o promotor OsUbi3 clonado como Kpnl-Xmal em pAG2004 MCS, pode estar na faixa de 2060%, enquanto o pAG1003, com o cassete de expressão de PMI original a partir de pNOV2819, onde a expressão de manA é impelida pelo promotor viral CMPS, podem ensejar até 15% de eficiência de transformação.

[0037] A sequência de pAG2005 é dada na SEQ ID NO: 24, a qual é apresentada abaixo:

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23/194 aattcatactaaagcttgcatgcctgcaggtcgactctagtaacggccgccagtgtgctggaattaattcggcttgtcg accacccaaccccatatcgacagaggatgtgaagaacaggtaaatcacgcagaagaacccatctctgatagcagct atcgattagaacaacgaatccatattgggtccgtgggaaatacttactgcacaggaagggggcgatctgacgaggc cccgccaccggcctcgacccgaggccgaggccgacgaagcgccggcgagtacggcgccgcggcggcctctgccegtg ccctctgcgcgtgggagggagaggccgcggtggtgggggcgcgcgcgcgcgcgcgcgcagctggtgcggcggcgcg ggggtcagccgccgagccggcggcgacggaggagcagggcggcgtggacgcgaacttccgatcggttggtcagagt gcgcgagttgggcttagccaattaggtctcaacaatctattgggccgtaaaattcatgggccctggtttgtctaggccc aatatcccgttcatttcagcccacaaatatttccccagaggattattaaggcccacacgcagcttatagcagatcaag tacgatgtttcctgatcgttggatcggaaacgtacggtcttgatcaggcatgccgacttcgtcaaagagaggcggcat gacctgacgcggagttggttccgggcaccgtctggatggtcgtaccgggaceggacacgtgtcgcgcctccaactaca tggacacgtgtggtgctgccattgggccgtacgcgtggcggtgaccgcaccggatgctgcctcgcaccgccttgcccac gctttatata gaga ggttttctctccatta ate gcatagcgagtcgaatcgaccgaaggggagggggagcgaagctt tgcgttctctaatcgcctcgtcaaggtaactaatcaatcacctcgtcctaatcctcgaatctctcgtggtgcccgtctaat ctcgcgattttgatgctcgtggtggaaagcgtaggaggatcccgtgcgagttagtctcaatctctcagggtttcgtgcg attttagggtgatccacctcttaatcgagttacggtttcgtgcgattttagggtaatcctcttaatctetcattgatttag ggtttcgtgagaatcgaggtagggatctgtgttatttatatcgatctaatagatggattggttttgagattgttctgtc agatggggattgtttcgatatattaccctaatgatgtgtcagatggggattgtttcgatatattaccctaatgatgtgt cagatggggattgtttcgatatattaccctaatgatggataataagagtagttcacagttatgttttgatcctgccaca tagtttgagttttgtgatcagatttagttttacttatttgtgcttagttcggatgggattgttctgatattgttccaatag atgaatagctcgttaggttaaaatctttaggttgagttaggcgacacatagtttatttcctctggatttggattggaat tgtgttcttagtttttttcccctggatttggattggaattgtgtggagctgggttagagaattacatctgtatcgtgtaca cctacttgaactgtagagcttgggttctaaggtcaatttaatctgtattgtatctggctctttgcctagttgaactgtagt gctgatgttgtact.gtgtt,ttt,ttacccgttttatttgct,tt.actcgtgcaaatcaaatctgtcagatgctagaactaggt ggctttattctgtgttcttacatagatctgttgtcctgtagttacttatgtcagttttgttattatctgaagatatttttggt tgttgcttgttgatgtggtgtgagctgtgagcagcgctcttatgattaatgatgctgtccaattgtagtgtagtatgatg tgattgatatgttcatctattttgagctgacagtaccgatatcgtaggatctggtgccaacttattctccagctgcttttt tttacctatgttaattccaatcctttcttgcctctccagatccagataatgcagaaactcattaactcagtgcaaaacta tgcctggggcagcaaaacggcgttgactgaactttatggtatggaaaatccgtccagccagccgatggccgagctgt ggatgggcgcacatccgaaaagcagttcacgagtgcagaatgccgccggagatatcgtttcactgcgtgatgtgatt gagagtgataaatcgactctgctcggagaggccgttgccaaacgctttggcgaactgcctttcctgttcaaagtattat gcgcagcacagccactctccattcaggttcatccaaacaaacacaattctgaaatcggttttgccaaagaaaatgcc gcaggtatcccgatggatgccgccgagcgtaactataaagatcctaaccacaagccggagctggtttttgcgctgac gcctttccttgcgatgaacgcgtttcgtgaattttccgagattgtctccctactccagccggtcgcaggtgcacatccgg cgattgctcactttttacaacagcctgatgccgaacgtttaagcgaactgttcgccagcctgttgaatatgcagggtga agaaaaatcccgcgcgctggcgattttaaaatcggccctcgatagccagcagggtgaaccgtggcaaacgattcgtt taatttctgaattttacccggaagacagcggtctgttctccccgctattgctgaatgtggtgaaattgaaccctggcga agcgatgttcctgttcgctgaaacaccgcacgcttacctgcaaggcgtggcgctggaagtgatggcaaactccgata acgtgctgcgtgcgggtctgacgcctaaatacattgatattccggaactggttgccaatgtgaaattcgaagccaaac cggctaaccagttgttgacccagccggtgaaacaaggtgcagaactggacttcccgattccagtggatgattttgcct tctcgctgcatgaccttagtgataaagaaaccaccattagccagcagagtgccgccattttgttctgcgtcgaaggcg atgcaacgttgtggaaaggttctcagcagttacagcttaaaccgggtgaatcagcgtttattgccgccaacgaatcac cggtgactgtcaaaggccacggccgUtagcgcgtgtttacaacaagctgtaagagcttactgaaaaaattaacatc tcttgctaagctgggagctctagatccccgaatttccccgatcgttcaaacatttggcaataaagtttcttaagattga

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24/194 atcctgttgccggtcttgcgatgattatcatataatttctgttgaattacgttaagcatgt.aataattaacatgtaatgc atgacgttatttatgagatgggtttttatgattagagtcccgcaattatacatttaatacgcgatagaaaacaaaata tagcgcgcaaactaggataaattatcgcgcgcggtgtcatctatgttactagatcgggaattggcgagctcgaatta attcagtacatt.aaaaacgtccgcaatgtgttattaagttgtctaagcgtcaatttgtttacaccacaatatatectgc caccagccagccaacagctccccgaccggcagctcggcacaaaatcaccactcgatacaggcagcccatcagtccgg gacggcgtcagcgggagagccgttgtaaggcggcagactttgctcatgttaccgatgctattcggaagaacggcaac taagctgccgggtttgaaacacggatgatctcgcggagggtagcatgttgattgtaacgatgacagagcgttgctgc ctgtgatcaaatatcatctccctcgcagagatccgaaUatcagccttcttattcatttctcgcttaaccgtgacaggct gtcgatcttga gaactatgccga cataata ggaaatcgctggataaa gccgctgagga a gctgagtggcgctatttc tttagaagtgaacgttgacgatcgtcgaccgtaccccgatgaattaattcggacgtacgttctgaacacagctggata cttacttgggcgattgtcatacatgacatcaacaatgtacccgtttgtgtaaccgtctcttggaggttcgtatgacacta gtggttcccctcagcttgcgactagatgttgaggcctaacattttattagagagcaggctagttgcttagatacatgat cttcaggccgttatctgtcagggcaagcgaaaattggccatttatgacgaccaatgccccgcagaagctcccatctttg ccgccatagacgccgcgccccccttttggggtgtagaacatccttttgccagatgtggaaaagaagttcgttgtcccat tgttggcaatgacgtagtagccggcgaaagtgcgagacccatttgcgctatatataagcctacgatttccgttgcgac tattgtcgtaattggatgaactattatcgtagttgctctcagagttgtcgtaatttgatggactattgtcgtaattgctt atggagttgtcgtagtXgcttggagaaatgtcgtagttggatggggagt.agtcatagggaagacgagcttcatccac taaaacaattggcaggtcagcaagtgcctgccccgatgccatcgcaagtacgaggcttagaaccaccttcaacagat cgcgcatagtcttccccagctctctaacgcttgagttaagccgcgccgcgaagcggcgtcggcttgaacgaattgttag aca ttatttgcegactaccttggtgatctcgecttt.eacgtagtgaacaaa ttettccaa ctgatctgcgcgcga ggcea agcgatcttcUgtccaagataagcctgcctagcttcaagtatgacgggctgatactgggccggcaggcgctccattg cccagtcggcagcgacatccttcggcgcgattttgccggttactgcgctgtaccaaatgcgggacaacgtaagcacta catttcgctcatcgccagcccagtcgggcggcgagttccatagcgttaaggtttcatttagcgcctcaaatagatcctg ttcaggaaccggatcaaagagttcctccgccgctggacctaccaaggcaacgctatgttctcttgcttttgtcagcaag atagccagatcaatgtcgatcgtggctggctcgaagatacctgcaagaatgt.cattgcgctgccattctccaaattgc agttcgcgcttagctggataacgccacggaatgatgtcgtcgtgcacaacaatggtgacttctacagcgcggagaat ct,cgctctctccaggggaagccgaagtttccaaaaggt.cgttgatcaaagctcgccgcgttgtttcatcaagccttacg gtcaccgtaaccagcaaatcaatatcactgtgtggcttcaggccgccatccactgcggagccgtacaaatgtacggcc agcaacgtcggttcgagatggcgctcgatgacgccaactacctctgatagttgagtcgatacttcggcgatcaccgct tccctcatgatgtltaactcctgaattaagccgcgccgcgaagcggtgtcggcttgaatgaattgttaggcgtcatcct gtgctcccgagaaccagtaccagtacatcgctgtttcgttcgagacttgaggtctagttttatacgtgaacaggtcaat gccgccgagagtaaagccacattttgcgtacaaattgcaggcaggtacattgttcgttt.gt,gtctctaatcgtatgcca aggagctgtctgcttagtgcccactttttcgcaaattcgatgagactgtgcgcgactcctttgcctcggtgcgtgtgcga cacaacaatgtgttcgatagaggctagatcgttccatgttgagttgagttcaatcttcccgacaagctcttggtcgatg aatgcgecatagcaagcagagtcttcatcagagtcatcatccgagatgtaatccttccggtaggggctcacacttctg gtagatagttcaaagccttggtcggataggtgcacatcgaacacttcacgaacaatgaaatggttctcagcatccaa tgtttccgccacctgctcagggatcaccgaaatcttcatatgacgcctaacgcctggcacagcggatcgcaaacctgg cgcggcttttggcacaaaaggcgtgacaggtttgcgaatccgttgctgccacttgttaacccttttgccagatttggta actataatttatgttagaggcgaagtcttgggtaaaaactggcctaaaattgctggggatttcaggaaagtaaacat caccttccggctcgatgtctattgtagatatatgtagtgtatctacttgatcgggggatctgctgcctcgcgcgtttcggt gatgacggtgaaaacctctgacacatgcagctcccggagacggtcacagcttgtctgtaagcggatgccgggagca gacaagcccgtcagggcgcgtcagcgggtgttggcgggtgtcggggcgcagccatgacccagtcacgtagcgatag cggagtgtatactggcttaactatgcggcatcagagcagattgtactgagagtgcaccatatgcggtgtgaaatacc gcacagatgcgtaaggagaaaataccgcatcaggcgctcttccgcttcctcgctcactgactcgctgcgctcggtcgtt cggctgcggcga gcggtatca gctcactca aaggcggtaatac ggtta tcca cagaatca ggggataacgca ggaa agaacatgtgagcaaaaggccagcaaaaggccaggaaccgtaaaaaggccgcgttgctggcgtttttccataggct

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25/194 ccgcccccctgacgagcatcacaaaaatcgacgctcaagtcagaggtggcgaaacccgacaggactataaagatac caggcgtttccccctggaagctccctcgtgcgctctcctgttccgaccctgccgcttaccggatacctgtccgcctttctcc cUcgggaagcgtggcgctttctcatagctcacgctgtaggtatctcagttcggtgtaggtcgttcgctccaagctgggc tgtgtgcacgaaccccccgttcagcccgaccgctgcgccttatccggtaactatcgtcttgagtccaacccggtaagac acgacttatcgccactggcagcagccactggtaacaggattagcagagcgaggtatgtaggcggtgctacagagttc ttgaagtggtggcctaactacggctacactagaaggacagtatttggtatctgcgctctgctgaagccagttaccttcg gaaaaagagttggtagctcttgatccggcaaacaaaccaccgctggtagcggtggtttttttgtttgcaagcagcag attacgcgcagaaaaaaaggatctcaagaagatcctttgatcttttctacggggtctgacgctcagtggaaegaaaa cteacgttaagggattttggtcatgagattatcaaaa aggatcttcacctagatccttttaaa ttaaaaatgaa gtttt aaatcaatctaaagtatatatgagtaaacttggtctgacagttaccaatgcttaatcagtgaggcacctatctcagcg atctgtctatttcgttcatccatagttgcctgactccccgtcgtgtagataactacgatacgggagggcttaccatctgg ccccagtgctgcaatgataccgcgagacccacgctcaccggctccagatttatcagcaataaaccagccagccggaa gggccgagcgcagaagtggtcctgcaactttatccgcctccatccagtctattaattgttgccgggaagctagagtaa gtagttcgccagttaatagtttgcgcaacgttgttgccattgctgcaggggggggggggggggggttccattgttcatt ccacggacaaaaacagagaaaggaaacgacagaggccaaaaagctcgctttcagcacctgtcgtttcctttcttttc agagggtattttaaataaaaacattaagttatgacgaagaagaacggaaacgccttaaaccggaaaattttcata aatagcgaaaacccgcgaggtcgccgccccgtaacctgtcggatcaccggaaaggacccgtaaagtgataatgatt atcatctacatatcacaacgtgcgtggaggccatcaaaccaegtcaaataatcaattatgacgcaggtatcgtatta attgatctgcatcaacttaacgtaaaaacaacttcagacaatacaaatcagcgacactgaatacggggcaacctcat gtccccccccccccccccctgcaggcatcgtggtgtcacgctcgtcgtttggtatggcttcattcagctccggtteccaac gatcaaggegagttacatgatcccccatgttgtgcaaaaaagcggttagctccttcggtcctccgatcgttgtcagaa gtaagttggccgcagtgttatcactcatggttatggcagcactgcataattctcttactgtcatgccatccgtaagatgc ttttctgtgactggtgagtactcaaccaagtcattctgagaatagtgtatgcggcgaccgagttgctcttgcccggcgt caacacgggataataccgcgccacatagcagaactttaaaagtgctcatcattggaaaacgttcttcggggcgaaa actctcaaggatcttaccgctgttgagatccagttcgatgtaacccactcgtgcacccaactgatcttcagcatctttta ctttcaccagcgtttctgggtgagcaaaaacaggaaggcaaaatgccgcaaaaaagggaataagggcgacacgg aaatgt,t,gaatactcatactcttcctttttcaatatt,attgaagcatttatcagggttattgtctcatgagcggat,acat atttgaatgtaUtagaaaaal·aaacaaataggggUccgcgcacatttccccgaaaagtgccacctgacgtctaag aaaccattattatcatgacattaacctataaaaataggcgtatcacgaggccctttcgtcttcaagaattggtcgacg atettgctgcgttcggatattttcgtggagttcccgccacagacccggattgaaggcgagatccagcaactcgcgcca gatcatcctgtgacggaactttggcgcgtgatgactggccaggacgtcggccgaaagagcgacaagcagatcacgc ttttcgacagcgtcggatttgcgatcgaggatttttcggcgctgcgctacgtccgcgaccgcgttgagggatcaagcca cagcagcccactcgaccllctagccgacccagacgagccaagggatcUtUggaal·gctgctccgtcgtcaggctUc cgacgtttgggtggttgaacagaagtcattatcgcacggaatgccaagcactcccgaggggaaccctgtggttggca tgcacatacaaatggacgaacggataaaccttttcacgcccttttaaatatccgattattctaataaacgctcttttctc ttaggtttacccgccaatatatcctgtcaaacactgatagtttaaactgaaggcgggaaacgacaacctgatcatga gcggagaattaagggagtcacgttatgacccccgccgatgacgcgggacaagccgttttacgtttggaactgacaga accgcaacgttgaaggagccactcagcttaattaagtetaactcgagttactggtacgtaccaaatccatggaatca aggtaccgtcgactctagtaacggccgccagtgtgctggaattaattcggcttgtcgaccacccaaccccatatcgac agaggatgtgaagaacaggtaaatcacgcagaagaacccatctctgatagcagctatcgattagaacaacgaatc catattgggtccgtgggaaatacttactgcacaggaagggggcgatctgacgaggccccgccaccggcctcgacccg aggccgaggccgacgaagcgccggcgagtacggcgccgcggcggcctctgcccgtgccctctgcgcgtgggaggga gaggccgcggtggtgggggcgcgcgcgcgcgcgcgcgcagctggtgcggcggcgcgggggtcagccgccgagccgg cggcgacggaggagcagggcggcgtggacgcgaacttccgatcggttggtcagagtgcgcgagttgggcttagcca attaggtctcaacaatctattgggccgtaaaattcatgggccctggtttgtctaggcccaatatcccgttcatttcagcc cacaaatatttccccagaggattattaaggcccacacgcagcttatagcagatcaagtacgatgtttcctgatcgttg

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26/194 gate ggaaacgtacggtcttga tea ggcatgccgacttcgtcaaagagaggcggcatgacctgacgcggagttggtt ccgggcaccgtctggatggtcgtaccgggaccggacacgtgtcgcgcctccaactacatggacacgtgtggtgctgcc attgggccgtacgcgtggcggtgaccgcaccggatgctgcctcgcaccgccttgcccacgctttatatagagaggtttt ctctceattaatcgcatagcgagtcgaatcgaccgaaggggagggggagcgaagctttgcgttctctaatcgcetcgt caaggtaactaatcaatcacctcgtcctaatcctcgaatctctcgtggtgcccgtctaatctcgcgattttgatgctcgt ggtggaaagcgtaggaggatcccgtgcgagttagtctcaatctctcagggtttcgtgcgattttagggtgatccacct cttaatcgagttacggtttcgtgcgattttagggtaatcctcttaatctctcattgatttagggtttcgtgagaatcgag gtagggatctgtgttatttatatcgatctaatagatggattggttttgagattgttctgtcagatggggattgtttcgat atattaccctaatgatgtgtcagatggggattgtttcgatatattaccctaatgatgtgtcagatggggattgtttcga tatattaccctaatgatggataataagagtagttcacagttatgttttgatcctgccacatagtttgagttttgtgatca gatttagttttacttatttgtgcttagttcggatgggattgttctgatattgttccaatagatgaatagctcgttaggtta aaatctttaggttgagttaggcgacacatagtttatttcetctggatttggattggaattgtgttcttagtttttttcccct ggatttggattggaattgtgtggagctgggttagagaattacatctgtatcgtgtacacctacttgaactgtagagctt gggttctaaggtcaatttaatctgtattgtatctggctctttgcctagttgaactgtagtgctgatgttgtactgtgttttt ttacccgttttattlgctttactcgtgcaaatcaaatctgtcagatgctagaactaggtggctttattctgtgttcttaca tagatctgttgtcctgtagttacttatgtcagttttgttattatctgaagatatttttggttgttgcttgttgatgtggtgt gagctgtgagcagcgctcttatgattaatgatgctgtccaattgtagtgtagtatgatgtgattgatatgttcatctatt ttgagctgacagtaccgatatcgtaggatctggtgccaacttattctccagctgcttttttttacctatgttaattceaat cctttcttgcctcttcca gcccgggtattcatccta ggte cccgaatttccccgatcgttca aacatttggcaa taa agtt tettaaga ttga atcctgttgccggtcttgcgatgatta tea ta taa tttctgtt gaattaegtta a gcatgtaa taatt aacatgtaatgcatgacgttatttatgagatgggtttttatgattagagtcccgcaattatacatttaatacgcgatag aaaacaaaatatagcgcgcaaactaggataaattatcgcgcgcggtgtcatctatgttactagatcgggaattgg (SEQ ID NO: 24)

Exemplo 5 - Elementos genéticos usados no desenvolvimento de vetor Promotores

[0038] Foram preparados vetores para incluir uma sequência de 2.014 pb do promoter de gene Ubiquitina 3 de arroz com o primeiro intron (OsUbi3P, Número de Acesso AY954394, SEQ ID NO: 1, mostrada abaixo) para expressão de gene constitutiva ou “global”. A primeira sequência de intron de OsUbi3P é mostrada como letras minúsculas na apresentação da SEQ ID NO: 1 abaixo. Os vetores aqui podem incluir promotores diferentes ou adicionais. Vetores foram preparados incluindo o promotor de gene Actina 1 de arroz com o primeiro intron de gene (OsActIP, Número de Acesso S44221, SEQ ID NO: 2), que é um promotor de gene constitutivo. O promoter de gene Actina 1 de arroz pode ser utilizado para expressão de gene PMI em vetores aqui. Por exemplo, os vetores pAG3000-pAG3003 incluem o promoter de gene Actina 1 de arroz com o primeiro intron de gene. Alguns vetores foram preparados para incluir o promoter de gene Glutelina B-4 1.474 pb de arroz (OsGluB4P, Número de Acesso AY427571, SEQ ID NO: 4), que pode ser usado para a expressão de gene específica quanto à semente e tem sido usado para expressar enzimas e enzimas modificadas com inteína.

>OsUbi3P

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CCACCCAACCCCATATCGACAGAGGATGTGAAGAACAGGTAAATCACGCAGAAGAACCCA TCTCTGATAGCAGCTATCGATTAGAACAACGAATCCATATTGGGTCCGTGGGAAATACTTA CTGCACAGGAAGGGGGCGATCTGACGAGGCCCCGCCACCGGCCTCGACCCGAGGCCGAG GCCGACGAAGCGCCGGCGAGTACGGCGCCGCGGCGGCCTCTGCCCGTGCCCTCTGCGCG TGGGAGGGAGAGGCCGCGGTGGTGGGGGCGCGCGCGCGCGCGCGCGCAGCTGGTGCGG CGGCGCGGGGGTCAGCCGCCGAGCCGGCGGCGACGGAGGAGCAGGGCGGCGTGGACGC GAACTTCCGA'FCGG'FTiiG'FCAGAG'FGCGCGAG'nXJGGCTTAGCCAA'rrAGGTC'FCAACAA TCTAITGGGCCGTAAAATFCATGGGCCCTGGTFTGTCTAGGCCCAATATCCCC/FTCATTTC AGC CC ACAAATATTTCCC CAGAGGATTATTAAGG C CCAC ACGC AGCTTATAGC AGATCAA GTACGATCVFTCCTGATCGTFGGATCGGAAACGTACGGTCTTGATCAGGCATGCCGACTT CGTCAAAGAGAGGCGGCATGACCTGACGCGGAGTTGGTTCCGGGCACCGTCTGGATGGT CGTACCGGCÍACCGGACAC(tTGTCGCGCCTCCAACTACATG(tACAC(ÍTGT(ÍGTGCTGCCAT 'FGGGCCCfFACGCGTCJGCGG'FGACCGCACCGGATGC'FGCCTCGCACCGCCT’FGCCCACGC TTTATATAGAGAGGTTTTCTCTCCATTAATCGCATAGCGAGTCGAATCGACCGAAGGGGA GGGÍiGAGCGAAGCTTTGCtJTTCTCT^XTCÍJCCTCGTCxXAÍÍgtaactaatcaatcacctcgtcctaatcctc gaatctctcgtggtgcccgtctaatctcgcgattttgatgctcgtggtggaaagcgtaggaggatcccgtgcgagttagtctcaatctctca gggttt cgtgcga tt 11 agggtgatccacctctt aat cgagtt a cggtt t cgt gcga t tt tagggt aa tcc tc tt aa tctctcatt ga tt t agg gtttcgtgagaatcgaggtagggatctgtgttatttatatcgatctaatagatggattggttttgagattgttetgtcagatggggattgtt tcgatatattaccctaatgatgtgtcagatggggattgtrtcgatatattaccctaatgatgtgtcagatggggattgtttcgatatattac cctaa tgat ggataa taagagtagt t cacagt t at gtttt ga tcctgccacatagt 11 gagt 11 tgt gatcaga 11 tagt t tt act ta 111 gt gcttagttcggatgggattgt.tctgatattgttccaatagatgaatagctcgttaggttaaaatctttaggttgagttaggcgacacatag tttatttcctctggatttggattggaattgtgttcttagtttttttcccctggatttggattggaattgtgtggagctgggttagagaattaea tctgt a tcgt gt acacc t ac 11 gaac tgt agagct t gggt tctaaggtcaatt t aa tc t gt attgt a tc t ggc tc 111 gcctagt t gaact gt a gtgctgatgttgtactgtgtttttttacccgttttatttgctttactcgtgcaaatcaaatctgtcagargctagaactaggtggctttattct gt gt tct t acat agat ct gtt gtcc tgt a gtt act t at gtcagttt t gt t at t a tct ga agatattt 11 ggtt gt t gctt gttgat gt ggt gtga gc tg t gagcagcgc t c 11 a t ga 11 aa tga t gc tg t ccaa 11 g t ag t gt agt a t ga t gtga t tga t a t gttca tc t a 1111 gage tgaeagta ccgatatcgtaggatctggtgccaacttattctccagctgcttttttttacctatgttaattcciintcctttcttgcctcttccag (SEQ

ID NO: 1), sequência de promotor em letras maiúsculas (SEQ ID NO: 26), primeiro intron em letras minúsculas (SEQ ID NO: 26) >OsAct1 P

TAG CTAG CATALOG AGGTCATTCATATGCTTG AG AAGAGAGTCGGGATAGTCCAAAATA AAACAAAGGTAAGATTACCTGGTCAAAAGTGAAAACATCAGTTAAAAGGTGGTATAAGTA AAATATCGGTAATAAAAGGTGG CC CAAAGTÍ JAAATTTACTCTTTTCTACTATTATAAAAAT ΊΌΑΟΟΛΊΌΊΊΊΊΧ^ΓΰϋϋΊ^ΟΤΊΊΌΛΤΑΟαΊ^ΑΊΊΤΙΊΌΤΛΤίΙΑΛΤΤΟϋΊΤΙΊΊ’ΑΛΟΊΊΊ’ΑΤΤ CGCGATITGGAAATCCAJWIOTGTATTTGAGTCGGTTTTFAAGTTCGTFGCTTITGTAAAT ACAGAGGGATTTGTATAAi 1AAATATCTTTAAAAAA CC CATATGCTAATTTGAC ATAATTTT TCAGAAAAATATAIWITCAGGCCAAIXOCACAATGAACAATAAFAAGATTAAAATAGCTTG CCCCCGTTGCAGCGATGGGTATTTTTTCTAGTAAAATAAAAGATAAACTTAGACTCAAAAC ATTTACAAAAACAACCCCTAAAGTCCTAAAGCCCAAAGTGCTATGCACGATCCATAGCAA GCCCAGCCCAACCCAACCCAACCCAACCCACCCCAGTGCAGCCAACTGGCAAATAGTCTC CACCCCCGGCACTATCACCGTGAGTTGTCCGCACCACCGCACGTCTCGCAGCCAAAAAAA AAAAAAG AAAGAAAAAAAAGAAAAAGAAAAACAGCAGGTGGGTCCG GGTCGTGGGGG CC GGAAAAGCGAGGAGGATCGCGAGCAGCGACGAGGCCCGGCCCTCCCTCCGCTrCCAAAG AAACGCCCCCCATCGCCACTATARCATACCCCCCCCTCTCCTCCCATCCCCCCAACCCTA CCACCACCACCACCACCACCTCCTCCCCCCTCGCTGCCGGACGACGAGCTCCTCCCCCCT CCCCCTCCÍiCCtiCCGCCÍKiTAACCACCCCÍJCCCCTCTCCTCmClTTCTCCÍiTTTTTTTT 'rrCGTCTCGGTCTCGAl’Cl'rTGGCCl’TGGTAGl’CrGGGTGGGCGAGAGCGGCl’I'CGTCGC CCAGAIWGTGCGCGGGAGGGGCGGGA'IOTCGCGGCTGGCGTCTCCGGGCGTGAGTCGG

C C CGC AT C CTCGCGG GGA ATGGGG CTCTCGG ATGTAGATCTTCTnnVrrrCTTC'rTTTFGT G GTAG AATTTGAATCC CTCAG CATTG 'H’CATCG G'FAG'FTTT^fFC'lT^rlTCA1¹GATl^vFG1’G ACA AATGCAGCCTCGTGCGGAGCTTTTTTGTAG (SEQ ID NO: 2) >OsGluB4P

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TACAGGGTIOCTTGCGIOAAGAAGGGTGGCCTGCGGTTCACCA'FrAACGGTCACGACTAC rrCCAGC^rrAG^rrACrGG'rGACCAACG'rCGCGGCGGCAGGGTCAA^rrCAAGrCCA^rrGGAGG^rr^,[’ at(;ggttccaacaca(;cggatt(kiat(;ccgatggcacgt/Vxctg(;ggcgcccaatggca CTCACTGGCCTACCTCACCGGTCAAGGTCTA'rCC'rFFAGGGTCACCAACACAGAl’GACCA AACGCl’CG'IVrrCACCAACGTCG'rGCCACCAGGArGGAAG'riTGGCCAGACA'rrrGCAAG CAAGCTC1CAGTTC AAGTÍ tAGAGGAGAAGC CTGAATTGATAC CGGAGCGTTTCTTTTGGGA G^rrAACATC^rl^,C'rGG^rrrGCC^rl^,AGCAAACATA^rrGA^rrrG^rrA^rrATAAG^,rrrCG^rrTG^FrGCG^rn’l^,A^,rr σΐΊ’ΊΌίΚΠΌΊ’ΟΊ’ΛΛΛΛΊ^ΧΛΟΛΓΛΟΑΊτίσΐ'ΓΙ’Οσί’ΟΛ'ΓΛ'ΙΊ’ΓΓϋΊΊΧΊΊ’ΛΊΆΤΑΊΌΊ’Λ CACAO AC ACGAC AAATCCTTCC ATTTCTATTATTATTGAA CAATTTAATTG CG AGGG CGAGTACTT GIVrGrorACCrrrrriTrrTCAGATCJGCATCrrATAGITrAACCrrrCATGGACCGGCAGT AGTITTAACCATGAATGAAAAGAAATCATAGTCCACACCACGCAGGGACATTGTGGTCAT TTTAGACAAGACGATTTGATTAATGTCTTGTATGATATGGTCGACAGTGAGGACTAACAAA CA^rl\ATGGCATA'rrrrATTACCGGCGAG'rTAAATAAA'ITrATGTCACAGTAATAAACTGCCr AATAAATGCACGCCAGAAAATATAATGATAAAAAAAAGAAAAGATACATAAGTCCATTGCT TCTACTTTTTTAAAAATTAAATC CAACATTTTCTATTTTTTGGTATAAACTTGt J AAGTACTA GTTGGAI'ATGCAAAA'rCATC'rAACC'rCCATAI'A'rri’CA'rCAA'r'ri'G'm'AC'r'rrACAI’A'rGG GAGAGGA'rAGTATC'rCAAAGAAAAl’GACAACAAGC'rrACAAC/rrrC'nwrrn’AAAAC/rrC CGCTAACTTATCAAGCATAGTGTGCCACGCAAAACTGACAACAAACCAACAAATTTAAGG AGCGCCTAACTTATCATCTATGACATACCGCACAAAATGATAACATACTAGÁGAAACTTTA ^rrrGCACA.ÂAAGGAAA1TrA^rrCCATAAGGCAAAGGAACATCT^rl\AAGGC^rriTGGATATACA^,IT TACCAACAAGCATTGTrrGTATTACCCClWAAGCGCAAGACATGl’CAl’CCATGAGTCATAG TGTGTATATCTCAACATTGCAAAGCTACCTTTTTTCTATTATACTTTTCfiCATTATAGGCTA GATATTATCTATACA’FGl'CAACAAACTC'rA'rCCC'rACGTCATA'I’CTGAAGATTCrrrTCTTC ACTATATAAGTTiiGClTCCCTGTCATTGAACTCACATC.AACCAGCCCAAGTTTCCAATAAC ATCCTCAAATAGCT (SEQ ID NO: 4)

[0039] O promotor de gene Ubiquitina 3 de arroz foi clonado a partir do pRESQ101, conforme ele é descrito acima, enquanto que os promotores de gene Act1 e GluB-4 de arroz foram sintetizados. Com o promoter de gene Act1 de arroz é fundido ao marcador selecionável PMI, até 23% eficiência de transformação foi observada de transformação estável de milho usando-se meio de seleção com manose durante a cultura de tecido vegetal.

Sequências de sinal

[0040] Podem ser incluídas sequências de sinal com uma sequência de CWDE (com ou sem modificação adicional; por exemplo, com uma inteína) ou em um vetor para direcionar enzimas expressas in planta a locais específicos dentro da, ou externos à, célula vegetal. Em alguns exemplos, descritos abaixo, as sequências de sinal do PR1a de tabaco (que se direciona a amiloplasto) e da alfa-amilase de cevada BAASS (que se direciona à parede celular) foram incluídas nas CWDEs ou vetores aqui. Essas sequências de sinal podem direcionar enzimas a seus respectivos locais de direcionamento. Em alguns exemplos, descritos abaixo, as sequências de sinal da aleuraína de cevada HvAleSP (que se direciona ao vacúolo), de GluB4 de arroz (expressão em sementes) e da retenção no RE (SEKDEL) foram incluídas, e essas sequências podem localizar proteína nos respectivos compartimentos celulares ou tecidos específicos. Uma meta de tal direcionamento pode ser

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29/194 o alcance de níveis elevados de acumulação de proteína enquanto se evita potenciais efeitos prejudiciais sobre o crescimento e o desenvolvimento da planta. Sequências de sinal usadas nos exemplos aqui, e suas sequências de nucleotídeos correspondentes, são apresentadas abaixo:

Sequência de proteína de PR1a

M G l·’ V L F SQLRS F LLVS T L [, LFLVISHSC RA (SEQ ID NO: 6) Sequência de nucleotídeos de PR1a

ATGGGCl’TCGTGCTCTTCl’CCCAGCTGCCl’TCCTTCCTTCTTGl’CFCCACCCTGCl’Cl’rGT TCCITGTGATCTCCCACTCCI’GCCGCGCC (SEQ ID NO: 7)

Sequência de proteína de BAASS

Μ ΛΝ K H LSLSLFLV LLGLSASLASGQV (SEQ ID NO: 8)

Sequência de nucleotídeos de BAASS

ATGGCGAACAAACATrrGTCCCIVl’CCCTCTl’CCTCGTCCTCCTTGGCCTGTCGGCCAGCT TCGCCTCCGGGCAAGTC (SEQ ID NO: 9)

Sequência de proteína de HvAle MAHAKVLLLALAVLATAAVAVASSSSFADSNPIRrVTDRAAST (SEQ ID NO: 10)

Sequência de nucleotídeos de HvAle

ATGGCCCACGCCCGCGTCCTCCTCCTGGCGCTCGCCGTCCTGGCCACCGCCGCCGTCGCC GTCGCCTCCTCCIOCTCCITCGCCGACTCCAACCCGATCCGCCCGGTGACCGACCGCGCC GCCTCCACC (SEQ ID NO: 11)

SEKDKL (SEQ ID NO: 12) AGCGAGAAGGACGAGCTG (SEQ ID NO: 13)

KI)EL(SEQ ID NO: 14) AAGGACGAGCTG (SEQ ID NO: 1Õ)

Sequência de proteína de GluB4SP

M ATI A KSRI.S1 Y F C V L I.I.CH G S M A (SEQ ID NO: 27)

Sequência de nucleotídeos de GluB4SP AT(UICCACCATCGCTTTOTCCCGC1T?GTCCATCTACTTCTGCGTGCTTCTCCTGTGCCACG

GCTCCATGGCC (SEQ ID NO: 28)

[0041] Sequências de direcionamento podem ser modificadas a partir de suas versões originais para refletirem as freqüências de uso de códons para expressão de gene ótima em plantas monocotiledôneas. Em uma modalidade, as frequências de uso de códon de hospedeiro são a partir de milho. Cada sequência de sinal pode ser sintetizada por RCP usando iniciadores específicos e conectados às extremidades 3' de uma sequência; por exemplo, seja o promotor OsUbi3, seja o promotor OsGluB4, usando uma abordagem de

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RCP de fusão.

Terminador de transcrição

[0042] Pode ser incluído um terminador de transcrição nos vetores aqui. Em uma modalidade, a sequência de terminador de transcrição eficiente (NosT), a partir do gene de nopalina sintase de Agrobacterium tumefaciens, é usado em cassetes de expressão de gene clonados em vetores de transformação de planta. A sequência é apresentada abaixo: NosT

TCCCCGAATTTCCCCÍJATCtiTTCAAACATTTÍ^GCAATAAAGTTTCTTAAGATTGAATCCTG TTG CCG GTCTTG CG ATG ATTATCATATAATTTCTG TTG AATTAC GTTAAG CATGTAATAAT TAACATGTAATGCATGACGTTATTTATGAGATGGG^rITT^rrrATGA^rJTAGAGTCCCGCAATTA TAC ATTTAATACG CGATAGAAAAC AAAATATAG CG CGC AAACTAGG ATAAATTATCÍ tCG C GCGGTGTCATCTATG'rrACTAGATCGGGAATFG (SEQ ID NO: 29)

[0043] Essa sequência aparece duas vezes em pAG2005 (SEQ ID NO: 24). A segunda aparição nas posições 12.034 a 12.288 segue o segundo promotor OsUbi3 mais a sequência de intron e o sítio de Xmal, e é seguido com um sítio de restrição de EcoRI (GAATTC, posições 12.310 a 5 de SEQ ID NO: 24). A sequência de terminador Nos pode ser amplificada por RCP a partir de pNOV2819 como fragmento de 276 pb. Outros terminadores de transcrição conhecidos na técnica poderíam ser substituídos e usados no lugar do terminador Nos. Um outro terminador, que poderia ser usado no lugar do terminador Nos é o terminador 35S.

Exemplo 6 - Desenvolvimento de vetor para superexpressão de xilanase P77853de tipo selvagem

[0044] Referindo-se à FIG. 4, a construção de vetor pAG2014 fornece um exemplo de uma abordagem representativa para clonar genes que codificam CWDEs, tais como xilanases, celulases e quaisquer outros genes de interesse específico para o desenvolvimento de plantas monocotiledôneas transgênicas, incluindo, mas não limitadas a, milho, grama de crescimento rápido, sorgo, miscanto e cana de açúcar.

Conexão de sequência de sinal a uma região codificante de enzima madura

[0045] Uma sequência de sinal - proteína de junção de interesse pode ser determinada experimentalmente ou através de modelos. Para este exemplo, o servidor SignalP 3.0, publicamente disponível através do Center for Biological Sequence Analysis da Technical University of Denmark (http://www.cbs.dtu.dk/index.shtml), foi usado para predizer a melhor junção entre o peptídeo de sinal e a enzima xilanase P77853 de tipo selvagem. O método utilizado no SignalP 3.0 incorpora uma predição dos sítios de divagem e uma predição de peptídeo de sinal / peptídeo de não sinal com base em uma combinação de várias redes

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31/194 neurais artificiais e modelos de Markov ocultos. A saída do programa fornece uma classificação de confiança para a divagem de peptídeo de sinal a partir da proteína madura. Três junções variantes foram avaliadas; uma primeira com uma conexão direta entre BAASS e P77853 (...GQV QTS...), uma segunda com remoção de um aminoácido a partir do terminal carbóxi de BAASS (...GQ QTS...), e uma terceira com a remoção de um aminoácido a partir do terminal carbóxi BAASS e a remoção de um aminoácido a partir do terminal amino de P77853 (...GQ TS...). A variante com a classificação mais elevada foi avançada para clonagem molecular. As sequências de BASS, P77853, e a primeira, segunda e Terceira junções estão abaixo com a junção sublinhada:

BAASS a partir de alfa-amilase de cevada (Número de Acesso X15226) 78 pb

Μ Λ N K H L S I. S I, F L V L L G LSAS LAS G Q V (SEQ ID NO: 8) ATGGCG.'V\CA.-V\CATrrGTCCC1^,C1^,CCCTCT'TCCTCG'rCCTCC^fH^,GGCCl^,GTCGGCCAGCT I’GGCCTCCGGGCAAGTC// (SEQ TD NO: 9)

P77853

QIWTTSNASGTFDGYYYhn.WKDTCNTrMTVYTQGRFSCQWSNINNALFRTGKKYNQNW QSLGTIRIITSATYNPNGNSYLCIYGWSTNPLVEFYIVESWGNWRPPGATSLGQVTIDGGTY ΠΙΥΚΊ’ΓΚνΝϋΡΰϊνσΤΛΤΕΟίίΥ^'ΰνΚΤβΚΚΤΚΟΤντντηΗΕΗΑ^'ΑΝΕϋΕΝΙΧΪΊΊηί^ΙΤΕσνΚ GYQSSGSANITQNTFSQGSSSGSSGGSSGSTTTTRIECENMSLSGPYVSRITNPFNGIALYAN GDTARATVNFPASRNYNFRLRGCGNNNNLARVDLRIDGRTVGTFYYQGTYPWEAPIDNVY VSAGSHTVE1TVTADNGTWDVYADYLVIQ (SEQ ID NO: 30)

Primeira variante de conexão BAASS: P77853

MANKHLSLSLFLVLLGLSA ST.ASrÍOVOTSTTT.TSNASGTFDGYYYET.WKDTG NTTMTVYTQ

GRFSCQWSNINNAEFRTGKKYNQNWQSLGTIRITYSATYNI’NGNSYLCIYGWSTNPLVEEY IVESWGNWRPPGATSLGQVTIDGGTYDIYRTTRVNQPSIVGTATFDQYWSVRTSKRTSGTVT

VTDHERAWANRGLNLGTl DQITLCVEGYQSSGSANITQNTESQGSSSGSSGGSSGS'ITTTRI

ΕϋΕΝΜ8Ε8(·;ΡΥν8Ι{ΙΤΝΡΕΝΟΙΛΕΥΛΝΟΙ)ΤΛ({ΛΤνΝΚΡΑ8({ΝΥΝΚϋΜΐΟΟΠΝΝΝΝΙΛΙ{νΐ) LRlDGRTVGTFYyQGTYPWEAPlDNVYVSAGSHTVEITVTADNGTWDVYADYLVlQ (SEQ ID NO: 31)

Predição de SignalP 3.0 Server. Peptídeo de sinal

Sítio de divagem mais provável entre as posições 24 e 25: ASG-QV

Probabilidade de peptídeo de sinal: 1.000

Probabilidade de sítio de divagem máxima: 0,740 entre as posições 24 e 25 Segunda variante de conexão BAASS:P77853

MANKHI.SLSI.Fl.VlJ.Gl.SASLASGÍiQTSlTl/rSNASGTFDGYYYEl.WKDTGNTTMTVYTQG RESCQWSNINNAl.FHTGKKYNQNWQSLGTIRITYSATYNPNGNSYl.CJYGWSTNPI.VHFYI VESWGNWRPPGATSLGQVTIBGGTYDIYRTTRVNQPSTVGTATFDQYWSVRTSKRTSGTVT VTD HERA WAN R.GLNLGTIDQITLCVEGYQSSGSANITQNTESQGSSSGSSGGSSGSTTTTRI ECENMSLSGPYVSRrTNPFNGiALYANGDTARATVNFPASRNYNFRlJíGCGNNNNrARVD LRIDGRTVGTFYYQGTYPWEAPIDNVYVSAGSHTVEITVTADNGTWDVYADYLVIQ (SEQ

ID NO: 32)

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Predição de SignalP 3.0 Server. Peptídeo de sinal

Sítio de divagem mais provável entre as posições 24 e 25: ASG-QQ Probabilidade de peptídeo de sinal: 1.000

Probabilidade de sítio de divagem máxima: 0,768 entre as posições 24 e 25 Terceira variante de conexão BAASS:P77853

ΜΛΝΚΗ LSLS LFL V [ JXl I .SASI .ASGQTSITI /ΓΗ NASG T F l)G Y Y Y E LW K DTG NTTM TVYTQG R

FSCQWSNlNNViLFRTGKKYNQNWQSLGTIRITYSATYNPNGNSYLCIYGWSTNPLVEFYIV ESWGNWRPPGATSJXíQVIIDGG^DIYRTTRVNQPSIVGTATKDQYWSVRTSKRTSGTVTV TDHITCAWANRGLNLGTIDQITLCVEGYQSSGSANITQNTFSQGSSSGSSGGSSGSTTTTRIE ΟΗΝΜ8Γ8υΡΥν8ΡΙΤΝΡΓΝϋΙΛΙΎΛΝΟΙ)ΤΛ[ΐΛΤνΝΚΡΛ8ΗΝΥΝ[·^,ΚΕΗΟΟ«ΝΝΝΝί.ΑΙΐν[)Ι, RIDGRTVGTI‘Y^kY(JGTYPWEAPlDNVYVSAGSHTVElTVTADNGTWDVYAnYLVl(l (SEQ ID NO; 33)

Predição de SignalP 3.0 Server. Peptídeo de sinal

Sítio de divagem mais provável entre as posições 24 e 25: ASG-QT Probabilidade de peptídeo de sinal: 1.000

Probabilidade de sítio de divagem máxima: 0,582 entre as posições 24 e 25 [0046] Neste exemplo, a segunda variante de conexão entre BAASS e P77853 (...GQ QTS...), foi selecionada para o desenvolvimento do vetor pAG2014 com base nos resultados de saída de probabilidade de sítio de divagem máxima a partir do ServerP 3.0. [0047] Os elementos genéticos individuais para construção de pAG2014 foram montados em reações de RCP primárias conforme retratado abaixo. A primeira reação de RCP (RCP1) foi usada para amplificar 372 pb da extremidade 3' do primeiro intron de gene de Ubiquitina 3 de arroz (mostrado em letras minúsculas) partindo de seu próprio sítio de Bglll (sublinhado). O fragmento foi ligado à sequência de 9 nt (apresentada como letras maiúsculas em itálico) representando três códons iniciais modificados do gene Ubiquitina 3 de arroz (descrição detalhada é fornecida acima), BAASS (mostrada em letras maiúsculas) e sequência de 27 nt (em retângulo) da extremidade 5' da região codificante da proteína madura P77853. A segunda reação de RCP (RCP-2) foi realizada para amplificar a região codificante inteira da proteína madura P77853 fundida ao códon stop TAG seguida pelo sítio de restrição Avrll (sublinhado).

[0048] RCP-1 para amplificar a extremidade 3' de 372 pb do primeiro intron de gene Ubiquitina 3 de arroz, sequência de junção de 9 pb, BAASS e extremidade 5' de P77853: Produto de RCP-1

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Aga beta t tgtcc tgt agt tact ta t gtc agt 111 gtta tta te tgaa ga t a 11 tt tggttgt tget tgtt ga tg t ggt gt gage t gt gagcagegc te t1 a t gat tua t gat gc tgte ca at t gt a gtgtagta tgat gtga 11 ga t a t gt tcatc t attttga gc tgac a g t acc ga t a tegtagga te* tgg t gccaac t ta t te tee a gc t gc L1111111 acc t a I gt t a at tee aa tcct L Lc t tgee te 11 ce agA'/’CCA GA '/’AATGGCGAACAAACATTTGTCCCTCTCCCTCTTCCTCGTCCTCCT!¹ GGCCTGTCGGCCAGCTTGGCCTCCGGGCAA|CAAACAAGCATTACTCTGACATCCA| |ÃÇ] (SEQ ID NO: 34)

Iniciadores ovb79: aga tctgtt greet gtagtt act tat gtc (SEQ ID NO: 35) ovb86:CCGACAGGCCAAGGAGGACGAGGAAGAGGGAGAGGGACAAATGTrrGTTC GCCATTATCTGGATctggaagaggcaagaaaggattggaa (SEQ ID NO: 36) ovblOl:

GTI’GGATGTCAGAGTAATGCTTflTI’rGTI’GCCCGGAGGCCAAGCTGGCCGACAGG CCAAGGAGGAC (SEQ ID NO: 37)

RCP-2 para amplificar a região codificante de 1,017 pb de proteína P77853 madura: Produto de RCP-2

CAAACAAGCATTACTCTGACATCCAACGCATCCGGTACGTTTGACGGTTACTATTA CGAACTCTGGAAGGATACTGGCAATACAACAATGACGGTCTACACTCAAGGTCGC TTTTCCTGCCAGTGGTCGAACATCAATAACGCGTTGTTTAGGACCGGGAAGAAAT ACAACCAGAATTGGCAGTCTCTTGGCACAATCCGGATCACGTACTCTGCGACTTA CAACCCAAACGGGAACTCCTACTTGTGTATCTATGGCTGGTCTACCAACCCATTG GTCGAGITCTACATCGTrGAGTCCTGGGGGAACTGGAGACCGCCTGGTGCCACGT CCCTGGGCCAAGTGACAATCGATGGCGGGACCTACGACATCTATAGGACGACACG CGTCAACCAGCCTTCCATTGTGGGGACAGCCACGTTCGATCAGTACTGGAGCGTG CGCACCTCTAAGCGGACTTCAGGAACAGTGACCGTGACCGATCACTTCCGCGCCT GGGCGAACCGGGGCCTGAACCTCGGCACAATAGACCAAATTACATTGTGCGTGGA GGGTTACCAAAGCTCTGGATCAGCCAACATCACCCAGAACACCTTCTCTCAGGGC TCTTCTTCCGGCAGTTCGGGTGGCTCATCCGGCTCCACAACGACTACTCGCATCG AGTGTGAGAACAL'GrCCTTGrCCGGACCCTACGTTAGCAGGATCACCAATCCCTT TAATGGTATTGCGCTGTACGCCAACGGAGACACAGCCCGCGCTACCG'rrAACH’C CCCGCAAGTCGCAACTACAATTTCCGCCTGCGGGGTTGCGGCAACAACAATAATC TTGCCCGTGTGGACCTGAGGATCGACGGACGGACCGTCGGGACCTTTTATTACCA GGGCACATACCCCTGGGAGGCCCCAATTGACAATGTTTATGTCAGTGCGGGGAGT CATACAGTCGAAATCACTGTTACTGCGGATAACGGCACATGGGACGTGTATGCCG ACTACCTGGTGATACAGTGACCTAGG (SEQ ID NO: 38)

Iniciadores ovb93: CAAACAAGCATTACTCTGACATCCAAC (SEQ ID NO: 39) ovb95: CCTAGGTCACTGI'ATCACCAGGTAGTCGGCAT (SEQ ID NO: 40)

[0049] A abordagem de “RCP de fusão” subsequente (Yon e Fried, 1989) foi utilizada para “costurar” em conjunto elementos genéticos preparados na RCP-1 e na RCP-2. Essa abordagem gerou a sequência de Bglll-Avrll de 1.362 pb esperada consistindo em 261 pb da extremidade 3’ o primeiro intron de gene de Ubiquitina 3 de arroz com seu sítio de Bglll de extremidade 3’ nativo, 9 nt conectando a sequência entre o intron e o códon ATG da sequência de sinal BAASS de 75 pb, e a região codificante de xilanase de P77853 madura de 1.011 pb terminando no códon stop TGA, que está flanqueado pelo sítio de restrição de Avrll:

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3OsUbi3Pint:BAASS:P77853 como Bglll-Avrll agatctgttgtcctgtagttacttatgtcagttttgttattatctgaagaCatttttggttgttgcttgttgatgtggtgtgagctg tgagcagcgctcttatgatraatgatgctgtccaattgtagtgtagtatgatgtgattgatatgttcatctattttgagctgaca gtaccgatatcgtaggatctggtgccaacttattctccagctgcttttttttacctatgttaattccaatcctttcttgcctcttcca gATCCAGATAATGGCGAACAAACATTTGTCCCTCTCCCTCTTCCTCGTCCTCCTTG GCCTGTCGGCCAGerrGGCCTCCGGGCAA|CAAACAAGCATTACTCTGACATCCAA |Õ|C5CATCCGGTACGTTTGACGGTTACTATTACGAACTCTGGAAGGATACTGGCAAT ACAACAATGACGGTCTACACTCAAGGTCGCTTl^vrCCTGCCAG'rGGTCGAACATCA ATAACGCGTTGTTrAGGACCGGGAAGAAATACAACCAGAATTGGCAGTCTCTTGG CACAATCCGGATCACGTACTCTGCGACTTACAACCCAAACGGGAACTCCTACTTG IXriWIVIWIYKICJXlGTCl^CCAACCCAI^XlGTCGAGTrCTACATCGTTGAGTCCTG GGGGAACTGGAGACCGCCTGGTGCCACGTCCCTGGGCCAAGTGACAATCGATGG CGGGACCTACGACATCIWTAGGACGACACGCGTCAACCAGCCTTCCATTGTGGGG ACAGCCACGTTCGATCAGTACTGGAGCGTGCGCACCTCTAAGCGGACrrCAGGAA CAGTGACCGTGACCGATCACTTCCGCGCCTGGGCGAACCGGGGCCTGAACCTCG GCACAA'I’AGACCAAA'rTACATTGTGCGTGGAGGG'rrACCAAAGC'rCTGGA'rCAGC CAACATCACCCAGAACACCITO'CTCAGGCiC'rerTC'rrCCGGCAG'n’CGGGIOGC TCATCCGGCTCCACAACGACTACTCGCATCGAGTGTGAGAACATGTCCTTGTCCG GACCCTACGTTAGCAGGATCACCAATCCCTTTAATGGTATTGCGCTGTACGCCAA CG GAGACACAGCCCG CGCTAC CGTTAACl^vl· CCCCG CAAGTCG CAACTAC AATFTC CGCCIOCGGGGTTGCGGCAACAACAATAATCTIOCCCGTGTGGACCTGAGGATCG ACGGACGGACCGTCGGGACCTTTTATTACCAGGGCACATACCCCTGGGAGGCCCC AA^OACAAlVm’ATOIOAGTGCGGGGAGTCATACAGTCGAAATCAeiOTTACr GCGGATAACGGCACATGGGACGTGTA^rrGCCGACTACC^rIViGTGATACAGTGACCTA GG (SEQ ID NO: 41)

[0050] O produto de RCP de fusão foi subsequentemente cortado a partir do gel, purificado em gel usando-se o QIAquick Gel Extraction Kit (Número de Catálogo 28706) e ligado ao vetor pPCR-Blunt II TOPO. O produto de fusão de RCP foi completamente sequenciado usando-se iniciadores específicos quanto ao vetor e específicos quanto ao gene. O fragmento de RCP de fusão de sequência verificada foi liberado a partir do vetor pPCRBlunt II TOPO com digestão com Bglll-Avrll e clonado em pBluescript, que foi preparado nas seguintes manipulações:

[0051] Referindo-se à FIG. 5, o fragmento de Kpnl-EcoRI com 2.362 pb de pAG2005, que inclui o promoter OsUbi3 fundido à sequência CCCGGGTATTCAT|CCTAGG| (SEQ ID NO: 42) com os sítios de Xmal (sublinhado) e de Avril (no retângulo) e um terminador Nos, foi inicialmente clonado em pBluescript para dar o vetor pBSK:OsUbi3P:Xmal:Avrll:NosT.

[0052] Referindo-se à FIG. 6, clonagem do ligador L1 GAATTCTTACATTAGCACTAGAGCTC (SEQ ID NO: 43) em sítios de EcoRI-SacI de pBSK:OsUbi3P:Xmal:Avrll:NosT removeu um sítio de Xmal extra e produziu o vetor “ônibus” (shuttle vector) pBSK:OsUbi3P:Xmal:Avrll:NosT:LI: pBSK:OsUbi3P:Xmal:Avrll:NosT:LI prontamente aceita os fragmentos de ADN digeridos com Bglll-Avrll. Dessa maneira, a clonagem dos produtos de RCP de fusão, similar àquela

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35/194 descrita no exemplo acima, conduziría à reconstrução do cassete de expressão inteiro para o gene de interesse. Por exemplo, o produto de RCP de fusão digerido com Bglll-Avrll de 1.362 pb, descrito acima para P77853, foi inserido no pBSK:OsUbi3P:Xmal:Avrll:NosT:LI digerido com Bglll-Avrll, para criar o cassete de expressão OsUbi3P:BAASS:P77853:NosT. [0053] O cassete de expressão inteiro OsUbi3P:BAASS:P77853:NosT foi ulteriormente cortado como um fragmento de Kpnl-EcoRI, usando-se enzimas de restrição, e clonado em pAG2005, para gerar o pAG2014. O vetor pAG2014 pode ser usado para expressão da xilanase de P77853 de tipo selvagem em plantas transgênicas, a partir do promotor de gene de Ubiquitina 3 de arroz, e direcionamento da enzima expressa para a parede celular da planta pela sequência de sinal de alfa-amilase de cevada (BAASS). Usando-se o mesmo processo, foram gerados os vetores na lista seguinte. A lista abaixo também inclui pAG1000, 1002, 1003, 1004, 1005, 2000, 2004. Os vetores abaixo podem ser utilizados para transformação de planta e expressão dos transgenes.

[0054] pAG1000 - pAG1002 (SEQ ID NOS: 188 - 190, respectivamente) são CMPSP:PMI em pSB11 com vários sítios de restrição removidos.

[0055] pAG1003 (SEQ ID NO: 191) é pAG1002 com um MCS.

[0056] pAG1004 é pAG1003 com GUS-int no MCS.

[0057] pAG1005 (SEQ ID NO: 192) é pAG1003 com CPMSP:PMI, em que PMI é códon e expressão otimizados para milho.

[0058] pAG2000 (SEQ ID NO: 193) é pAG1003 com uma conexão do promotor Ubi3 de arroz e PMI em Hindlll-Spel substituindo CMPSP:PMI.

[0059] pAG2001 (SEQ ID NO: 194) é pAG2000 com o promotor Ubi3 de arroz no MCS. [0060] pAG2002 (SEQ ID NO: 195) é pAG2001 com o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos no MCS.

[0061] pAG2003 (SEQ ID NO: 196) é pAG2000 com segunda conexão entre o promotor Ubi3 de arroz e PMI.

[0062] pAG2004 (SEQ ID NO: 197) é pAG2000 com terceira conexão entre o promotor Ubi3 de arroz e PMI.

[0063] pAG2005 (SEQ ID NO: 198) é pAG2004 com o promotor Ubi3 de arroz adicionado e terminador Nos a partir de pAG2002 no MCS.

[0064] pAG2006 (SEQ ID NO: 199) é pAG2005 com GUS entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos, usando uma conexão entre o OsUbi3P e GUS.

[0065] pAG2007 (SEQ ID NO: 200) é pAG2005 com GUS entre o promotor Ubi3 de arroz

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36/194 e o terminador Nos, usando uma segunda conexão entre OsUbi3P e GUS.

[0066] pAG2009 (SEQ ID NO: 201) é pAG2005 com GUS fundida à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (usando uma conexão) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0067] pAG2010 (SEQ ID NO: 202) é pAG2005 com GUS fundida à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (usando segunda conexão) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0068] pAG2011 (SEQ ID NO: 203) é pAG2005 com GUS fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0069] pAG2012 (SEQ ID NO: 204) é pAG2007 com GUS entre o promotor de GluB-4 de glutelina de arroz e o terminador Nos.

[0070] pAG2013 (SEQ ID NO: 205) é pAG2005 com GUS fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular HvExol e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0071] pAG2014 (SEQ ID NO: 206) é pAG2005 com WT P77853 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0072] pAG2015 (SEQ ID NO: 207) é pAG2005 com WT P77853 entre promotor Ubi3 de arroz e terminador Nos.

[0073] pAG2016 (SEQ ID NO: 208) é pAG2005 com GUS fundido ao sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre a sequência de promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0074] pAG2017 (SEQ ID NO: 209) é pAG2005 com WT P40942 fundido ao sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre a sequência de promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0075] pAG2018 (SEQ ID NO: 210) é pAG2005 com WT 030700 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0076] pAG2019 (SEQ ID NO: 211) é pAG2005 com WT P40942 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0077] pAG2020 (SEQ ID NO: 212) é pAG2005 com WT P77853 fundido ao sinal de

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37/194 localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre a sequência de promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0078] pAG2021 (SEQ ID NO: 213) é pAG2005 com P77853m3 fundido ao sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre a sequência de promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0079] pAG2022 (SEQ ID NO: 214) é pAG2005 com P77853m3:SEKDEL fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0080] pAG2023 (SEQ ID NO: 215) é pAG2005 com P77853m3 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0081] pAG2024 (SEQ ID NO: 216) é pAG2005 com P77853m3:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0082] pAG2025 (SEQ ID NO: 217) é pAG2012 com WT P77853 fundido à sequência de sinal de GluB-4 e entre o promotor GluB-4 de glutelina de arroz e o terminador Nos.

[0083] pAG2026 (SEQ ID NO: 218) é pAG2012 com WT 030700 fundido à sequência de sinal de GluB-4 e entre promotor GluB-4 de glutelina de arroz e o terminador Nos.

[0084] pAG2027 (SEQ ID NO: 219) é pAG2012 com WT P40942 fundido à sequência de sinal de GluB-4 e entre promotor GluB-4 de glutelina de arroz e o terminador Nos.

[0085] pAG2028 (SEQ ID NO: 220) é pAG2005 com P77853T134-195 fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0086] pAG2029 (SEQ ID NO: 221) é pAG2005 com P77853T134-195 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0087] pAG2030 (SEQ ID NO: 222) é pAG2005 com P77853m3 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0088] pAG2031 (SEQ ID NO: 223) é pAG2012 com WT P54583 fundido à sequência de sinal de GluB-4 e entre promotor GluB-4 de glutelina de arroz e o terminador Nos.

[0089] pAG2032 (SEQ ID NO: 224) é pAG2012 com WT P54583:SEKDEL fundido à sequência de sinal de GluB-4 e entre promotor GluB-4 de glutelina de arroz e o terminador Nos.

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[0090] pAG2033 (SEQ ID NO: 225) é pAG2005 com WT P54583 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0091] pAG2034 (SEQ ID NO: 226) é pAG2005 com WT P54583:SEKDEL entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0092] pAG2035 (SEQ ID NO: 227) é pAG2005 com WT P54583 fundido ao sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre a sequência de promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0093] pAG2036 (SEQ ID NO: 228) é pAG2005 com WT P54583:SEKDEL fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0094] pAG2037 (SEQ ID NO: 229) é pAG2005 com WT P54583 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0095] pAG2038 (SEQ ID NO: 230) é pAG2005 com WT P54583:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0096] pAG2039 (SEQ ID NO: 231) é pAG2005 com GUS fundido a HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0097] pAG2040 (SEQ ID NO: 232) é pAG2005 com WT NtEGm fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0098] pAG2042 (SEQ ID NO: 234) é pAG2005 com WT P54583 fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0099] pAG2043 (SEQ ID NO: 235) é pAG2005 com WT NtEGm entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0100] pAG2044 (SEQ ID NO: 236) é pAG2005 com WT NtEGm fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0101] pAG2045 (SEQ ID NO: 237) é pAG2005 com WT NtEGnrSEKDEL fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0102] pAG2046 (SEQ ID NO: 238) é pAG2005 com WT NtEGm:SEKDEL fundido à

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39/194 sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0103] pAG2047 (SEQ ID NO: 239) é pAG2005 com WT P54583:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0104] pAG2048 (SEQ ID NO: 240) é pAG2005 com WT NtEGm entre o promotor Ubi3 de arroz fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e o terminador Nos.

[0105] pAG2049 (SEQ ID NO: 241) é pAG2005 com WT NtEGnrSEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0106] pAG2050 (SEQ ID NO: 242) é pAG2005 com WT P26222 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0107] pAG2051 (SEQ ID NO: 243) é pAG2005 com WT P26222 fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0108] pAG2052 (SEQ ID NO: 244) é pAG2005 com WT P26222:SEKDEL fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre promotor Ubi3 de arroz e terminador Nos.

[0109] pAG2053 (SEQ ID NO: 245) é pAG2005 com WT P26222 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0110] pAG2054 (SEQ ID NO: 246) é pAG2005 com WT P26222:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0111] pAG2055 (SEQ ID NO: 247) é pAG2005 com WT P26222 fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0112] pAG2056 (SEQ ID NO: 248) é pAG2005 com WT P26222:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0113] pAG2057 (SEQ ID NO: 249) é pAG2005 com WT P77853:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3

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40/194 de arroz e o terminador Nos.

[0114] pAG2058 (SEQ ID NO: 250) é pAG2005 com WT P77853:SEKDEL fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0115] pAG2059 (SEQ ID NO: 251) é pAG2005 com WT 043097 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0116] pAG2060 (SEQ ID NO: 252) é pAG2005 com WT 043097 fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0117] pAG2061 (SEQ ID NO: 253) é pAG2005 com WT O43097:SEKDEL fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0118] pAG2062 (SEQ ID NO: 254) é pAG2005 com WT 043097 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0119] pAG2063 (SEQ ID NO: 255) é pAG2005 com WT O43097:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0120] pAG2064 (SEQ ID NO: 256) é pAG2005 com WT 043097 fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0121] pAG2065 (SEQ ID NO: 257) é pAG2005 com WT O43097:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0122] pAG2066 (SEQ ID NO: 258) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-S158-2 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0123] pAG2067 (SEQ ID NO: 259) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-S158-19 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0124] pAG2068 (SEQ ID NO: 260) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-T134-1 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

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[0125] pAG2069 (SEQ ID NO: 261) é pAG2005 com WT 068438 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0126] pAG2070 (SEQ ID NO: 262) é pAG2005 com WT 068438 fundido ao sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre a sequência de promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0127] pAG2071 (SEQ ID NO: 263) é pAG2005 com WT 068438:SEKDEL fundido à sequência de sinal de localização de espaço intracelular PR1a (expressão em milho otimizada) e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0128] pAG2072 (SEQ ID NO: 264) é pAG2005 com WT 068438 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0129] pAG2073 (SEQ ID NO: 265) é pAG2005 com WT 068438:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0130] pAG2074 (SEQ ID NO: 266) é pAG2005 com WT 068438 fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0131] pAG2075 (SEQ ID NO: 267) é pAG2005 com WT 068438:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para vacúolo HvAleSP e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0132] pAG2076 (SEQ ID NO: 268) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-S158-2 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0133] pAG2077 (SEQ ID NO: 269) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-S158-19 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0134] pAG2078 (SEQ ID NO: 270) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-T134-1 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0135] pAG2079 (SEQ ID NO: 271) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-S158-2:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0136] pAG2080 (SEQ ID NO: 272) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-S158-19:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0137] pAG2081 (SEQ ID NO: 273) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína

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P77853-T134-1:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0138] pAG3000 (SEQ ID NO: 280) é pAG1003 com promotor Actl de arroz impelindo PMI no lugar de CMPSP:PMI usando uma conexão entre OsActIP e PMI (sequência de consenso de sítio de iniciação de tradução eucariótica parcial).

[0139] pAG3001 (SEQ ID NO: 281) é pAGI003 com o promotor Act1 de arroz impelindo PMI no lugar de CMPS-PMI usando segunda conexão entre OsActIP e PMI (sequência de consenso de sítio de iniciação de tradução eucariótica parcial).

[0140] pAG3002 (SEQ ID NO: 282) é pAG3000 com GUS entre o promotor Ubi3 de arroz fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e o terminador Nos.

[0141] pAG3003 (SEQ ID NO: 283) é pAG3001 com GUS fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0142] pAG2041 (SEQ ID NO: 233) é pAG2004 com NosT clonado nos sítios de AvrllEcoRI.

[0143] pAG2082 (SEQ ID NO: 274) é pAG2005 com WT 043097 fundido ao peptídeo de sinal Glutelina B-4 e entre o promotor Glutelina B-4 de arroz e o terminador Nos.

[0144] pAG2083 (SEQ ID NO: 275) é pAG2005 com WT O43097:SEKDEL fundido ao peptídeo de sinal Glutelina B-4 e entre o promotor Glutelina B-4 de arroz e o terminador Nos.

[0145] pAG2084 (SEQ ID NO: 276) é pAG2005 com WT NtEGm fundido ao peptídeo de sinal Glutelina B-4 e entre o promotor Glutelina B-4 de arroz e o terminador Nos.

[0146] pAG2085 (SEQ ID NO: 275) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-T145-307 entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0147] pAG2086 (SEQ ID NO: 278) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-T145-307 fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0148] pAG2087 (SEQ ID NO: 279) é pAG2005 com xilanase modificada com inteína P77853-T145- 307:SEKDEL fundido à sequência de sinal de direcionamento para parede celular BAASS e entre o promotor Ubi3 de arroz e o terminador Nos.

[0149] A sequência de aminoácidos da proteína codificada em cada um dos vetores 18 19, 21 - 84 e 89 - 95, listados acima, e o ácido nucléico que codifica a proteína é fornecido

Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 47/206

43/194 na Tabela 1, abaixo.

[0150] Modalidades aqui incluem, mas não estão limitadas a, as sequências de genes sob o título “Sequência de Nucleotídeos” na Tabela 1, abaixo, as sequências de aminoácidos sob o título “Sequência de Proteínas” na Tabela 1, as plantas incluindo as sequências de genes na Tabela 1, os vetores incluindo as sequências de genes na Tabela 1, os vetores sob o título “Vetor pAG” na Tabela 1, as plantas incluindo os vetores na Tabela 1, as plantas incluindo proteínas codificadas pelas sequências de nucleotídeos na Tabela 1 e plantas incluindo as sequências de proteínas na Tabela 1. Para os vetores na Tabela 1, cada entrada sob o título “Vetor pAG” inclui um número. O número é adicionado a “pAG” para completar o nome do vetor. Por exemplo, a listagem “2014” é para o vetor pAG2014.

Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 48/206

44/194

Tabela 1

Sequências de CWDEs e suas fusões em vetores

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Anotação de ,: t Sequência i: j	CO LC 05 Γ- O-i n 3 n
Vetor pAG	2014

Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 49/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 50/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 51/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 55/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 56/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 57/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 58/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 80/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 81/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 86/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 95/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 103/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 116/206

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: Sequência de Nucleotídeos	UdU0EH00ftft0Oftd0dddftftU00C0dd0UE-i U O d U A O ft O A 0 X r-> ft ft U 0 d d ft 0 Ω O 0 0 O d U A ft d00ftEHft0Ort;0EH0Q0d0O0UU0dQ0dC0dft 0 0 O d 0 O 0 d 0 0 ft D O d ft ft ft H 0 d O 0 O O d ft 0 A A U ft ft ft 0 ft 0 A ft A 0 ft ft A A ft ft Η Ω Η Η ft d d d d d A 0 d 0 0 ft 0 d ft O d 0 O U ft 0 d d ft ft ft Ο 0 < 0 d U d 0 d O A o 0 0 0 ft d h ft 0 d u ft ft υ 0 d 0 ω υ ft 0 ft 0 0 0 u 0 d 0UftftUUAftU00ftftft0ftftO0O000ft<0dftU dU0UUdd0dftU00d0ftUOU00<O00A00O dft0ÃÃft0UftftÃooc0uduoftft0doA00Ãft ftH00 0ft00ft00dU0d0E-id0dftC0ft0 0ft0>d d O 0 ft d ft 0 ft ft d O ft ft e 0 d G U d 0 d U d 0 < ft O ft 0 EH0EH0000AU0EHd000EH000d00id00dft0d ftEHft0d00dd00dUftft00000d0fdd0Gftdd Acft00cfti0dftc0d0ftd0ftftC000ft<dddo 0 ft ft d ft ft A 0 0 ft A Ο Ω Ο O0 d Ω Ω ft O ft O 0 ft A ft U A ft 0 A rj A ft A ft A U ft ft A A ft A d A 0 A 0 ft A Ã Ü A A 0 0 u0OftA0Accc00000dOftdd00ftAftO0fto u 0 0 ft A 0 A d d A H A 0 0 0 0 0 0 A 0 A < A 0 < A ft A A U 0 LT 0 u 0 U A A ft 0 0 ft A ft d CT A u 0 0 X ft 0 ft ft ω 0 0 E-i0E-tU0dCE-'ÜftO0E-'0 0 0ddftd0000<CCUdÜ U A d 0 Η Ο 0 a 0 0 A 0 0 0 A 0 A ft A ft O G A 0 d G ft A ft Α0Α00ΑΕηΑΕη0ΕηΑΑΕηΑΕη000Α00ΕηΑ0 0Α0 0 A O A à C ft A υ 0 A 0 A A A O A U d à d U ft A 0 ft ft ft A 0 A A 0 A 0 A ft A 0 0 A 0 u 0 0 0 u ft A 0 0 0 A 0 <c 0 u A π 0 0 0 0 h y 0 A u ft h ft ft e-i A d à A A 0 0 η A A ft 0 0 ft A U 0 O A 0 A ft 0 A 0 ft 0 A 0 A A O 0 U 0 d A 0 0 ft 00 ft ft OEHdd00000ftOftAftAdd0E-|0AECdftüdUft0 ΗΕη00ηΑοΗΕηΦΟΕηΕη0ΟΟΑοΠΗΟ0Ο0Ο0·Απ0 Ud000OOUftUOftft00dftftA0dU00UGdftd ft u A 0 A 0 0 A A A u U 0 ft ft 0 ft 0 ft 0 O a 0 0 < A a a u 0 A 0 ft A 0 u ft A 0 A 0 0 0 0 0 ft à 0 à 0 u ο 0 0 A A A 0 dOEHUU000rtd000E-iAEHUdftAEHdO0 0EHdAEU A0EH0A0EHA0000ACftCA0Ad0C0ft^00 0ft uod0AdU0dU00OddddftftAdC0dftC0Ud AA0A0O00ud00ftftiA000dft00d0ftodH0 0dÃ0d0dU00OEH0O0ÜCEH0d000O0EHAd0 0 0 A 0 U A U A 0 0 0 d ft 0 ft 0 Eh 0 A O d 0 0 A d A A 0 ft AU00ft0d0O0A0dft0d0d00Odftft0d0d0 0dU00Odd0d0C0dftdft00dddU0 00’000 0Εη0Α0Εη0Εη000Α0Ε-ιΕηΟΕη0ΕηΕη00000 0 000 ft 0 ft 0 0 ft A 0 0 0 0 ft 0 A 0 0 E-I U 0 ft 0 A ft ft ft A C O ft 0ft00Ã000ft0ftft0AÃ0d0ftft0dd0dC0ftd 0OGJftdo0ocftOftdAAo0ftftft00ft0ftdftd0 ftEHAEHEHdOÃddAud0OEHíJftft00UA0 0ftdUà dEHO0A0ddQftAft0d0dEH0dft00AO0ftftdA
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Anotação de i Sequência
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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 135/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 136/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 137/206

133/194

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 138/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 143/206

139/194

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 147/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 150/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 151/206

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Anotação de Sequência
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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 152/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 153/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 154/206

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 155/206

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Exemplo 6 - Transformação de planta

Transformação de milho

[0151] A transformação mediada por Agrobacterium de embriões de milho imaturos foi realizada conforme descrito em Negrotto et al., (2000) Plant Cell Reports 19: 798-803, ο qual é aqui incorporado por referência como se fosse completamente apresentado. Plasmídeos de transformação e genes marcadores selecionáveis usados para transformação foram clonados em vetor da série pAG adequado para transformação de monocotiledôneas, conforme descrito acima. Os vetores utilizados para este exemplo continham o gene de fosfomanose isomerase (PMI) gene (Negrotto et al. (2000) Plant Cell Reports 19: 798-803) como um marcador selecionável, mas outros marcadores poderíam ser usados na mesma capacidade.

Vetor de Transformação e Cepas de Agrobacteríum

[0152] Vetores de transformação de Agrobacterium tumefaciens foram construídos usando-se técnicas moleculares padrão conhecidas na técnica, conforme descrito acima. Os plasmídeos foram introduzidos em cepas de Agrobacterium LBA4404+pSB1 (Ishida et al. (1996) Nature Biotechnology 14:745-750, o qual é aqui incorporado por referência como se fosse completamente apresentado).

[0153] Culturas durante uma noite, da cepa de Agrobacteríum contendo o plasmídeo, foram cultivadas durante dois dias em placas com meio YP sólido durante 2 a 4 dias à 28°C, contendo 100 mg/L de espectinomicina e 10 mg/L de tetraciclina.

[0154] O Agrobacteríum foi novamente suspenso em meio LS-inf suplementado com acetosiringona 100 mM (As) (meio LSAs) (Negrotto et al., (2000) Plant Cell Rep 19: 798803, o qual é aqui incorporado por referência como se fosse completamente apresentado) até que as células de Agrobacteríum estivessem uniformemente dispersas na suspensão. A suspensão de Agrobacteríum foi, então, diluída para uma DOeeo na faixa de 0,5 a 0,8 e submetida a vórtex durante 15 segundos.

Infecção e cultivo conjunto de embriões de milho imaturos

[0155] Plantas de estoque de milho (cultivares de Zea mais Hill, A188 ou B73) foram cultivadas em uma estufa sob 16 horas de luz do dia à 28°C. Espigas imaturas foram coletadas 7 a 15 dias depois de polinização e esterilizadas por imersão em alvejante de cloro à 20% (disponível sob a marca registrada CHLOROX®) durante 15-20 minutos. As espigas esterilizadas foram, então, enxaguadas completamente com água estéril.

[0156] Embriões zigóticos imaturos foram isolados a partir dos miolos e coletados para um

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157/194 tubo de Eppendorf estéril contendo meio LS-inf + 100 p1M As (LSAs) líquidos. Os embriões foram submetidos a vertex durante 5 segundos e enxaguados uma vez com meio de infecção fresco. O meio de infecção foi removido, a solução de Agrobacteríum foi adicionada e os embriões foram submetidos a vórtex durante 30 segundos e deixados sedimentar com as bactérias durante cerca de 5 minutos.

[0157] Depois da inoculação, os embriões imaturos foram, então, transferidos com o lado do escutelo para cima para meio LSAs e cultivados no escuro durante dois a três dias à 22°C.

[0158] Recuperação e seleção de tecido embriogênico de milho transformado e regeneração de planta

[0159] Depois do cultivo conjunto, os embriões imaturos foram transferidos por sobre meio LSDc suplementado com 200 mg/L de timentina e 1,6 mg/L de nitrato de prata (Negrotto et al. 2000). As placas foram incubadas durante 5 a 15 dias à 28°C no escuro.

[0160] Embriões, que produzem calos embriogênicos, foram transferidos para meio LSD1M0.5S (LSDc com 5 mg/L de Dicamba, 10 g/L de manose, 5 g/L de sacarose). As culturas foram selecionadas nesse meio durante 6 semanas com intervalos de subculture de 3 semanas. As culturas sobreviventes foram transferidas ou para meio LSD1M0.5S pre aumento de volume ou para meio Regí (conforme descrito em Negrotto et al., 2000). Seguindo-se ao cultivo na luz (regime de luz durante 16 horas / escuro durante 8 horas), os tecidos verdes foram, então, transferidos para meio Reg2 sem reguladores de crescimento (conforme descrito em Negrotto et al., 2000) e incubados durante 1-2 semanas. Mudas bem desenvolvidas com folhas e raízes foram transferidas para meio Reg3 (conforme descrito em Negrotto et al., 2000) e cultivadas na luz.

[0161] As folhas foram amostradas para análise por RCP para identificar plantas transgênicas contendo o gene marcador selecionável de acordo com Negrotto et al. (2000), e o gene de interesse. Plantas com raízes de positivas em RCP foram enxaguadas com água para remover por lavagem o meio de agar, e transplantadas em solo e cultivadas na estufa para sementes.

Grama de crescimento rápido

[0162] Meios usados no desenvolvimento do protocolo de transformação mediado por Agrobacteríum, empregado para transformar plantas de grama de crescimento rápido, foram preparados usando-se métodos de padrão conhecidos pelo técnico especializado no assunto. Os seguintes meios foram usados nos Exemplos aqui descritos.

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Meio de indução de embrião somático (SEI)

[0163] O meio MEI foi preparado usando-se 4,3 g de mistura de sal basal MS, vitaminas Bs (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 30 g de sacarose, 5 mg de 2,4-D e 10 mg de BAP, 1,2 g/ de Gelrite (Sigma, St. Louis, MO, EUA). Esses reagentes foram misturados em água estéril, que foi tomada para um volume final de 1 L. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem.

Meio de regeneração

[0164] Meio de regeneração foi preparado usando-se 4,3 g de mistura de sal basal MS, vitaminas MS (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 30 g de sacarose, e 1,2 g de Gelrite (Sigma, St. Louis, MO, EUA). Esses reagentes foram misturados em água estéril e assimilados em um volume final de 1 L. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem.

Meio de Inoculação (SW-1)

[0165] Meio SW-1 foi preparado usando-se 4,3 g de sais MS, vitaminas Bs (100 mg de miolnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 68,5 g de sacarose, 36 g de glicose, e 1 g de casaminoácidos. Esses reagentes foram misturados em água estéril e assimilados em um volume final de 1 L. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem.

Meio de cultivo conjunto (SW-2)

[0166] Meio SW-2 foi preparado usando-se 4,3 g de sais MS, vitaminas Bs (100 mg de miolnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 0,7 g de L-prolina, 10 mg de BAP, 5 mg de 2,4-D, 0,5 g de MES, 20 g de sacarose, 10 g de glicose e 1,2 g de Gelrite. Esses reagentes foram misturados em água estéril e assimilados para um volume final de 1 L. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem. Meio de repouso (SW-3)

[0167] Meio SW-3 foi preparado usando-se 4,3 g de sais MS, vitaminas Bs (100 mg de miolnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 10 mg de BAP, 5 mg de 2,4-D, 30 g de sacarose e 1,2 g de Gelrite. Esses reagentes foram misturados em água estéril e assimilados para um volume final de 1 L. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem.

Meio de seleção 1 (S1)

[0168] Meio S1 foi preparado usando-se 4,3 g de sais MS, vitaminas Bs (100 mg de mio

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Inositol, 1 mg de ácido nicotinico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 10 mg de BAP, 5 mg de 2,4-D, 5 g de sacarose, 10 g de manose e 1,2 g de Gelrite. Esses reagentes foram misturados em água estéril e assimilados para um volume final de 1 L. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem.

Meio de regeneração (R1)

[0169] Meio R1 foi preparado usando-se 4,3 g de sais MS, vitaminas Bs (100 mg de mioInositol, 1 mg de ácido nicotinico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 30 g de sacarose e 1,2 g de Gelrite. Esses reagentes foram misturados em água estéril e assimilados para um volume final de 1 L. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem.

Iniciação de culturas de calos embriogênicos

[0170] Sementes de grama de crescimento rápido maduras (Panicum virgatum, cultivar Alamo) foram preparadas para transformação por remoção de sua casca usando-se lixa. Com a casca de semente removida, sementes individuais foram selecionadas para esterilização. Sementes de grama de crescimento rápido foram esterilizadas por imersão em alvejante de cloro à 20% (disponível sob a marca comercial registrada CHLOROX®) durante 5-10 minutos. Sementes esterilizadas for a, então, enxaguadas completamente com água estéril. Sementes estéreis foram colocadas por sobre meio de indução de embriões somáticos (SEI) e foram incubadas à 28°C no escuro durante cerca de 3-4 semanas. Os aglomerados de calos embriogênicos resultantes foram transferidos para meio SEI fresco e cultivados durante 3 semanas adicionais com intervalos de subcultura de 3 semanas, à 28°C, no escuro.

Vetor de Transformação e Cepas de Agrobacteríum

[0171] Vetores de transformação de Agrobacteríum tumefaciens foram construídos conforme descrito acima usando-se técnicas moleculares padrão conhecidas na técnica. Os plasmídeos foram introduzidos em cepas de Agrobacteríum LBA4404+pSB1 (Ishida et al. (1996) Nature Biotechnology 14:745-750).

[0172] Culturas durante uma noite, da cepa Agrobacteríum contendo o plasmídeo, foram cultivadas durante dois dias em placas com meio YP contendo 100 mg/L espectinomicina e 10 mg/L de tetraciclina.

Preparação de Agrobacteríum para Transformação

[0173] Cultura de Agrobacteríum foi iniciada semanalmente a partir de um estoque em glicerol armazenado à -80°C, em meio YP semi-sólido contendo antibióticos apropriados e

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160/194 cultivada à 28°C em uma incubadora.

[0174] O Agrobacterium foi riscado por sobre meio YP fresco contendo antibióticos apropriados no dia anterior à inoculação e foi cultivado em uma incubadora à 28°C. Para uso em transformação de planta, o Agrobacterium foi coletado a partir da placa, usando-se uma alça de inoculação plástica descartável, e suspenso em meio de inoculação líquido, tal como SW1, em um tubo de centrifugação de polipropileno descartável. O Agrobacterium foi novamente suspenso no tubo por ação de vórtex durante cerca de 3 a 5 minutos, até que as células de Agrobacterium estivessem uniformemente dispersas na suspensão. A suspensão de Agrobacterium foi, então, diluída para uma DOeeo na faixa de 0,5 a 0,8 e submetido a vórtex durante cerca de 15 segundos.

Infecção e cultivo conjunto de culturas de calos embriogênicos de grama de crescimento rápido

[0175] Aglomerados de calos embriogênicos somáticos repetitivos do tipo II de grama de crescimento rápido, de 2 mm a 3 mm de diâmetro, foram infectados com Agrobacterium por mistura dos explantes com suspensão bacteriana conforme preparado acima, e submetidos a vórtex durante 30 segundos. A mistura foi incubada com os explantes preparados durante cerca de 3 a 15 minutos à temperatura ambiente.

[0176] Seguindo-se à infecção, os explantes de suspensão de Agrobacterium foram colocados em meio de cultivo conjunto (SW-2) em placas de Petri de 100 x 15 mm e foram incubados durante 2 a 3 dias à 22°C no escuro.

Regeneração e Seleção de Plantas Transgênicas

[0177] Depois do cultivo conjunto, os explantes foram transferidos por sobre meio de recuperação com antibióticos para matar o Agrobacterium ou para inibir o crescimento do Agrobacterium, sem agente de seleção, tal como meio de recuperação (SW3) suplementado com 200 mg/L de timentina. As placas foram incubadas durante 5 a 15 dias à 28°C no escuro. Os explantes foram, então, transferidos para meio S1 sólido (10 g/L de manose e 5 g/L de sacarose) suplementado com antibióticos durante 14 a 21 dias. Os explantes foram, então, transferidos para meio S1 fresco (10 g/L de manose e 5 g/L de sacarose) durante 14 a 21 dias. Os clones resistentes foram transferidos para meio de diferenciação de embriões R1 (5 g/L de manose e 10 g/L de sacarose) e foram incubados à 28°C no escuro durante cerca de 2 - 3 semanas.

[0178] Os tecidos de plantas que se diferenciam foram transferidos para meio de diferenciação de embriões fresco R1 (5 g/L de manose e 10 g/L de sacarose) e foram

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161/194 incubados à 26°C na luz durante cerca de 2 a 3 semanas.

[0179] Mudas bem desenvolvidas com folhas e raízes foram transferidos para meio de enraizamento. Folhas foram amostradas para análise por RCP para identificar plantas transgênicas contendo o gene marcador selecionável de acordo com Negrotto et al. (2000), e o gene de interesse. Plantas positivas por RCP e enraizadas foram enxaguadas com água para remover por lavagem o meio de agar, e transplantadas para solo e cultivadas na estufa para sementes.

Transformação de cultura embriogênica somática de sorgo

Materiais e Métodos

[0180] Meios usados no protocolo de transformação mediada por Agrobacteríum, empregado para desenvolver plantas de sorgo transformadas, foram preparados usandose métodos padrão conhecidos pelo técnico especializado no assunto. Os seguintes meios foram usados nos Exemplos descritos aqui.

Meio de indução de embriões somáticos (SGWT-SEI)

[0181] 4,3 g de mistura de sais basal MS, vitaminas Bs (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 1,2 g de KH2PO4, 2,0 g de L-prolina, 0,9 g de L-asparagina, 30 g de sacarose, 1,5 mg de 2,4-D, e 8 g de Agar (Sigma, St. Louis, MO, EUA) foram combinados em água estéril. O volume final da mistura foi assimilado para 1 L usando água estéril. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem.

Meio de regeneração (SGWT-R)

[0182] 4,3 g de mistura de sais basais MS, vitaminas Bs (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 1,2 g de KH2PO4, 2,0 g de L-prolina, 0,9 g de L-asparagina, 30 g de sacarose, 1,0 mg de IAA, 0,5 mg de quinetina e 2,4 g de Gelrite (Sigma, St. Louis, MO, USA) foram combinados em água estéril. O volume final da mistura foi assimilado para 1 L usando água estéril. O pH foi ajustado para 5,8 antes da autoclavagem.

Meio de Inoculação (SGI-1)

[0183] 4,3 g sais de MS, vitaminas Bs (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 68,5 g de sacarose, 36 g de glicose, 1,0 g de casaminoácidos, e 1,5 mg de 2,4-D foram combinados em água estéril. O volume final da mistura foi assimilado para 1 L usando água estéril. O pH foi ajustado para 5,2 antes da autoclavagem.

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162/194

Meio de cultivo conjunto (SGC-2)

[0184] 4,3 g de mistura de sais basais MS, vitaminas B5 (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 1,2 g de KH2PO4, 2,0 g de L-prolina, 0,9 g de L-asparagina, 20 g de sacarose, 10 g de glicose, 0,5 g de MES, 1,5 mg de 2,4-D, 40 mg de acetosiringona, e 8 g de agar foram combinados em água estéril. A mistura foi assimilada para um volume final de 1 L usando água estéril. O pH foi ajustado para 5,8.

Meio de indução de embriões somáticos (SGCI-3)

[0185] 4,3 g de mistura de sais basais de MS, vitaminas B5 (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 1,2 g KH2PO4, 2,0 g de L-prolina, 0,9 g de L-asparagina, 30 g de sacarose, 1,5 mg de 2,4-D, e 8 g de agar (Sigma, St. Louis, MO, USA) foram combinados em água estéril. A mistura foi assimilada para um volume final de 1 L usando água estéril. O pH foi ajustado para 5,8. Depois da autoclavagem, a timentina foi adicionada para a concentração final de 200 mg/L. Meio de seleção 1 (SGS1-4)

[0186] 4,3 g de mistura de sais basais de MS, vitaminas B5 (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 1,2 g de KH2PO4, 2,0 g de L-prolina, 0,9 g de L-asparagina, 5 g de sacarose, 10 g de manose, 1,5 mg de 2,4-D, e 8 g de agar (Sigma, St. Louis, MO, EUA) foram combinados em água estéril. A mistura foi assimilada para um volume final de 1 L usando água estéril. O pH foi ajustado para 5,8. Depois da autoclavagem, a timentina foi adicionada para a concentração final de 200 mg/L.

Meio de seleção 2 (SGS2-5)

[0187] 4,3 g de mistura da sais basais de MS, vitaminas Bs (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 1,2 g KH2PO4, 2,0 g de L-prolina, 0,9 g de L-asparagina, 5 g de sacarose, 9,0 g de manose, 1,5 mg de 2,4-D e 8 g de agar (Sigma, St. Louis, MO, EUA) foram combinados em água estéril. A mistura foi assimilada para um volume final de 1 L usando água estéril. O pH foi ajustado para 5,8. Depois da autoclavagem, a timentina foi adicionada para a concentração final de 200 mg/L.

Meio de regeneração (SGR1-6)

[0188] 4,3 g de mistura de sais basais de MS, vitaminas Bs (100 mg de mio-lnositol, 1 mg de ácido nicotínico, 1 mg de cloridrato de piridoxina e 10 mg de cloridrato de tiamina), 1,2

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163/194 g de KH2PO4, 2,0 g de L-prolina, 0,9 g de L-asparagina, 20 g de sacarose, 5,0 g de manose, 1,0 mg de IAA, 0,5 mg de quinetina e 2,4 g de Gelrite (Sigma, St. Louis, MO, EUA) foram combinados em água estéril. A mistura foi assimilada para um volume final de 1 L usando água estéril. Depois da autoclavagem, a timentina foi adicionada para a concentração final de 200 mg/L.

Iniciação de culturas embriogênicas somáticas a partir de embriões zigóticos imaturos [0189] Cariopses imaturos de sorgo (Sorghum bicolor (L.) Moench) foram esterilizados por imersão em alvejante de cloro à 20% (CHLOROX®) durante 20 minutos. Cariopses esterilizados foram, então, enxaguados completamente com água estéril.

[0190] Embriões imaturos foram isolados a partir de cariopses e foram colocados por sobre meio de indução de embriões somáticos (SGWT-SEI). As placas foram incubadas à 26 a 28°C no escuro durante 2 a 4 semanas. Os aglomerados embriogênicos somáticos resultantes foram usados para experimentos de transformação ou transferidos para meio SEI fresco e cultivados durante 3 a 6 semanas adicionais com intervalos de subcultura de 3 semanas à 28°C no escuro, antes de se usar em experimentos de transformação.

Vetor de Transformação e Cepas de Agrobacterium

[0191] Vetores de transformação de Agrobacterium tumefaciens foram construídos conforme descrito acima usando técnicas moleculares padrão conhecidas na técnica. Os plasmídeos foram introduzidos em cepas de Agrobacterium LBA4404+pSB1 (Ishida et al. (1996) Nature Biotechnology 14:745-750).

[0192] Culturas de uma noite da cepa de Agrobacterium contendo o plasmídeo foram cultivadas durante dois dias em placas com meio YP contendo 100 mg/L de espectinomicina e 10 mg/L de tetraciclina.

Preparação de Agrobacterium para Transformação

[0193] Cultura de Agrobacterium foi iniciada semanalmente a partir de estoques em glicerol, armazenada à -80°C, por sobre meio semi-sólido YP contendo antibióticos apropriados e cultivada à 28°C, em uma incubadora.

[0194] O Agrobacterium foi riscado por sobre meio YP fresco contendo antibióticos apropriados no dia antes da inoculação e foi cultivado em uma incubadora à 28°C. Para uso em transformação de planta, o Agrobacterium foi coletado a partir da placa usando uma alça de inoculação plástica descartável e suspenso em meio de inoculação líquido, tal como SW1, em um tubo de centrifugação de polipropileno descartável. O Agrobacterium foi novamente suspenso no tubo por ação de vórtex durante cerca de 3 a 5 minutos até que

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164/194 as células de Agrobacteríum estivessem uniformemente dispersas na suspensão. A suspensão de Agrobacteríum foi, então, diluída para uma DOeeo de 0,5 a 0,8 e submetido a vórtex durante cerca de 15 segundos.

Infecção e cultivo conjunto de culturas embriogênicas somáticas de sorgo

[0195] Os aglomerados embriogênicos somáticos de sorgo foram infectados com Agrobacteríum por mistura dos explantes com suspensão bacteriana preparada como descrito acima, e submetido a vórtex durante 30 segundos. A mistura foi incubada com os explantes preparados durante cerca de 3 a 15 minutos à temperatura ambiente.

[0196] Seguindo-se à infecção, os explantes de suspensão de Agrobacteríum foram colocados em meio de cultivo conjunto (SGC-2) em placas de Petri de 100 x 15 mm e foram incubados durante 2 a 3 dias em 22°C no escuro.

Regeneração e Seleção de Plantas Transgênicas

[0197] Depois de cultivo conjunto, os explantes foram transferidos por sobre meio de recuperação com antibióticos para matar o Agrobacteríum, ou para inibir o crescimento de Agrobacteríum, sem um agente de seleção de planta, tal como um meio de seleção (SGCI3) suplementado com 200 mg/L de timentina. As placas foram incubadas durante 5 a 15 dias à 28°C no escuro.

[0198] Os explantes foram, então, transferidos para meio sólido SGS1-4 (10 g/L de manose e 5 g/L de sacarose) suplementado com antibióticos durante cerca de 14 a 21 dias.

[0199] Os explantes foram então, transferidos, para meio SGS2-5 fresco (10 g/L de manose e 5 g/L de sacarose) durante cerca de 14 a 21 dias.

[0200] Os clones resistentes foram transferidos para meio de diferenciação de embriões SGR1-6 (5 g/L de manose e 10 g/L de sacarose) e foram incubados à 28°C no escuro durante cerca de 2 a 3 semanas.

[0201] Tecidos de plantas que se diferenciam foram transferidos para meio de diferenciação de embriões frescos R1 (5 g/L de manose e 10 g/L de sacarose) e foram incubados à 26°C na luz durante cerca de 2 a 3 semanas.

[0202] Mudas bem desenvolvidas com folhas e raízes foram transferidas para meio de enraizamento.

[0203] Folhas foram amostradas para análise por RCP para identificar plantas transgênicas contendo o gene marcador selecionável de acordo com Negrotto et al. (2000), e o gene de interesse. Plantas positivas por RCP e enraizadas foram enxaguadas com água para remover por lavagem o meio de agar, e transplantadas para solo e cultivadas na estufa

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165/194 para sementes.

Exemplo 7 - Análise de Plantas Transgênicas

Produção microbiana de enzimas

[0204] Como parte da análise de plantas transgênicas, produção microbiana pode ser utilizada para gerar padrões de enzima. Embora as enzimas produzidas de maneira microbiana possam apresentar diferentes padrões de glicosilação, ou outras modificações pós-traducionais, do que a proteína expressa em plantas, a proteína microbiana é um padrão aceitável para gerar anticorpos, para medições em ensaios, e para western blots. Exemplo 8 - Produção de xilanases usando P. pastoris

[0205] Genes que codificam enzimas de interesse foram clonados em vetores de expressão e transformados em hospedeiros de expressão adequados. Expressão em Pichai pastoris foi realizada em meios YPD à 30°C e 300 rpm. Os sobrenadantes de cultura foram coletados depois de três a cindo dias de expressão correspondendo ao instante de tempo da mais elevada atividade de enzima por mL de sobrenadante clarificado. O sobrenadante foi concentrado por filtração com escoamento tangencial com uma membrana MWCO de 10 KDa e exaustivamente tamponado trocado com tampão de reação apropriado.

[0206] A quantidade de enzima presente nos sobrenadantes de cultura concentrados foi determinada por tratamento de uma amostra de 10 pL com PNGaseF (NEB) de acordo com o protocolo do fabricante para remover glicanas N-ligadas a partir da proteína alvo. A amostra foi diluída em série e 10 pL de cada diluição foi fracionada por SDS-PAGE e tingida com corante Simply Blue Safe (Invitrogen) de acordo com as diretrizes do fabricante. A concentração da amostra foi designada como o fator de diluição mais elevado, na qual a proteína alvo era ainda detectável depois de fingimento.

Geração de Antissoro de Coelho

[0207] Anticorpos que reagem de maneira cruzada com proteínas específicas foram gerados por New England Peptide. Proteínas de interesse foram expressas em Pichia pastoris. O sobrenadante de cultura resultante foi concentrado por filtração com escoamento tangencial usando-se um filtro MWCO de 10 KDa (Millipore) e, em alguns casos, purificado por cromatografia em coluna. O concentrado de amostra foi adicionalmente polido usando-se dispositivo de filtração Centricon com um MWCO de 10 KDa (Millipore), então fracionado por SDS-PAGE. A banda de proteína correspondendo ao peso molecular previsto da proteína alvo foi cortado a partir do gel usando-se uma lâmina

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166/194 de barbear e enviada para New England Peptide para geração de antissoro. Quando do recebimento, a especificidade de cada antissoro foi validada por Western Blot, amostrada por alíquota e armazenada à 4°C ou -20°C. Análise por Western Blot foi realizada sob condições padrão conhecidas na técnica.

Exemplo 9 - Determinação de atividade de xilanase por medição de açúcares redutores

[0208] A atividade de xilanase foi determinada usando-se xilana de madeira de vidoeiro como um substrato e medindo-se a produção de extremidades de açúcares redutores com o microensaio de açúcares redutores de Nelson-Somogyi (Green et al. 1989, “Adaptation of the Nelson-Somogyi reducing-sugar assay to a microassay using microtiter plates”, Anal Biochem. 1989 Nov 1; 182(2): 197-9, o qual é aqui incorporado por referência como se fosse completamente apresentado). Uma solução de substrato à 2% (p/v) foi preparada por dissolução de xilana de madeira de vidoeiro (Sigma) em água fervente. Azida à 0,02% (concentração final) foi adicionada como um preservante. Os reagentes para o ensaio de açúcares redutores de Nelson-Somogyi foram preparados conforme previamente descrito (Green et al. 1989). As concentrações de proteína foram determinadas usando-se o kit de ensaio com proteína de BCA (Thermo Scientific) ou representadas como um fator de diluição conforme descrito acima.

[0209] Os ensaios consistiram em 250 pl_ de xilana de madeira de vidoeiro à 2%, 250 μΙ_ de tampão e volumes variáveis de preparação de xilanase (ou padrões de xilanase usados para gerar uma curva padrão) em um volume de reação total de um mililitro. Os ensaios foram conduzidos à 60°C durante 20 minutos, então, colocados sobre gelo para interromper a reação. A partir de cada reação, 50 μΙ_ de cada reação foram avaliados em relação à presença de açúcares redutores usando-se o ensaio de açúcares redutores de NelsonSomogyi, conforme previamente descrito. As unidades de atividade de xilanase foram determinadas a partir de resultados correspondendo à faixa linear da análise. A atividade específica das preparações de enzima foi calculada pela seguinte equação:

Atividade Específica = (mM extremidades redutoras produzidas) / (concentração em fator de diluição).

[0210] Referindo-se à FIG. 7, foi identificada a atividade específica de três xilanases com número de acesso P40942, P77853 e 030700. Conforme mostrado, a atividade específica de 030700 é 5 vezes aquela de P40942 e P77853, quando xilana de madeira de vidoeiro for usada como um substrato.

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Exemplo 10 - Análise de material de planta transgênica

[0211] Plantas transgênicas foram ensaiadas para determinar os níveis de enzima ativa acumulados. Para esses ensaios, amostras de tecidos de folha congelado em nitrogênio líquido foram moídas em um almofariz e pilão e o material moído foi coletado. 10 mg de material moído de folhas congeladas foram distribuídos em cada cavidade de uma microtituladora. A cada cavidade, 200 pl_ de tampão 100 mM foram adicionados e as reações foram misturadas por pipetação. As placas foram seladas e colocadas em uma incubadora com agitação (200 rpm) à 55°C durante 16 horas. Depois da incubação, cada reação foi aplicada a uma placa de filtro Multiscreen HTS com um filtro de fibras de vidro de 1,2 pm (Millipore, Billerica MA) e filtrada por centrifugação à 500 x g durante 3 minutos. A atividade da enzima foi avaliada por ensaio de 50 pL do filtrado resultante usando-se o ensaio de açúcares redutores de Nelson-Somogyi conforme previamente descrito. A proteína extraída foi determinada usando-se um kit de ensaio de proteína com BCA (Thermó). Os níveis de atividade foram apresentados como mM de extremidades de açúcares redutores produzidos por mg de proteína extraída.

[0212] Referindo-se à FIG. 8, é mostrada a atividade de várias amostras de plantas transgênicas expressando xilanase P77853. As amostras marcadas com AG2014 e AG2015 foram transformadas com os plasmídeos pAG2014 e pAG2015, respectivamente, e com AG2004 é um controle. A produção de açúcares redutores em amostras de plantas transgênicas, quando comparadas à amostra de tipo selvagem, indicou a acumulação de xilanase ativa em tecido de planta transgênica.

Exemplo 11 - Determinação de atividade contra glicosídeos conjugados a pNP

[0213] A fim de se caracterizar a faixa de atividades enzimática de xilanases particulares, foram realizados vários ensaios usando-se glicosídeos conjugados a p-nitro-fenol (pNP). Estoques um molar dos substratos foram preparados em sulfóxido de dimetila. As reações consistiram em substrato 5 mM (concentração final), tampão 100 mM em preparação de enzima de 50 pL e 1-10 pL. As reação foram preparadas, então, incubadas à 60°C durante uma hora. As reações foram interrompidas e reveladas quando da adição de 100 pL de tampão de carbonato 0,1 M em pH 10,5. A hidrólise do substrato, que foi indicada pela formação de pNP, foi detectada como um aumento de absorbância à 400 nm.

[0214] Substratos de endo-hidrólise de polissacarídeos também foram determinados usando-se suprimentos de substratos conjugados a AZCL (Megazymé) e usados de acordo com o protocolo padrão do fabricante. De maneira breve, 250 pL de um tampão específico

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168/194 foram misturados com 100 μΙ_ de preparação de enzima e 150 pL de água. A reação foi colocada em um conjunto de incubadora com banho de água na temperatura desejada (usualmente entre 37°C e 70°C)durante cinco minutos, depois dos quais um tablete ou de xilanase AX ou de celazima C foi adicionado. As reações foram incubadas durante 10 minutos, então, removidas da incubadora e interrompidas com 10 mL de Tis Base à 2% (p/v) (Sigma®). A endo-hidrólise do substrato de polissacarídeo foi indicada pela liberação de corante azul solúvel. A quantidade do corante liberado foi quantificada por medição da absorbância do sobrenadante da reação em 590 nm. Os controles para essas reações incluem extratos de proteína a partir de cepa de tipo selvagem de P. pastoris ou E. coli e de cepa produtora de enzima recombinante.

[0215] A Tabela 1, abaixo, demonstra as atividades detectadas de várias xilanases. Conforme indicado, a atividade de endoxilanase foi detectada para as amostras P77853, 030700 e P40942. As atividades de celobioidrolase e de β-glicosidase foram detectadas em amostras que contêm P40942, indicando que esta enzima é capaz de endo-hidrolisar xilana e de exo-hidrolisar celulose e celobiose.

Tabela 1

Amostra	Xilanase	β-Xilosidade	Celulase	Celobioidrolase	βGlicosidase
P77853	+	-	-	-	-
030700	+	-	-	-	-
P40492	+	-	-	+	+
P. pastoris	-	-	-	-	-
E. coli	-	-	-	-	-
Exemplo 12 -	- Determinaçí	io da estabilidade térmica

[0216] A estabilidade térmica das enzimas foi avaliada por recuperação da atividade enzimática depois de incubação em temperaturas elevadas. De maneira breve, preparações de xilanase P77, 030 ou 040 foram incubadas à 4°C, 50°C, 60°C, 70°C ou 80°C durante uma hora, então, ensaiadas usando-se o substrato de xilanase AX conforme descrito acima. Referindo-se à FIG. 9, as xilanases 030700 e P77853 retêm aproximadamente 100% de atividade depois de incubação por uma hora em até 60°C, mas reduziram a atividade quando expostas a tratamentos em temperaturas de 70°C e 80°C. A xilanase P40942 retém aproximadamente 100% de atividade depois de uma hora em temperaturas de até 70°C , enquanto que, em 80°C, sua atividade foi reduzida em relação à exposição nas temperaturas mais baixas testadas.

[0217] A estabilidade térmica da enzima é uma característica que pode causar impacto em

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169/194 sua utilidade em diferentes aplicações. Por exemplo, em processamento de biomassa lignocelulósica; por exemplo, aquela derivada a partir de milho (palha), grama de crescimento rápido, miscanto, sorgo ou cana de açúcar, se o material de biomassa transgênico deve ser tratado à 70°C durante uma hora, P40942 pode ser uma enzima melhor para entregar atividade de xilanase do que 030700 ou P77853 por causa de sua estabilidade aumentada naquela temperatura. Em contraste, se grão transgênico; por exemplo, a partir de milho ou de sorgo transgênicos, estiver indo ser usado em formulação de uma ração animal, onde a razão for moída e misturada em uma temperatura de 50°C, e, então, qualquer uma dessas enzimas podem ser suficientemente estáveis termicamente. Entretanto, esses usos de enzimas particulares não excluem outros usos das mesmas enzimas em particular.

Exemplo 13 - Materiais e métodos para avaliação de plantas transgênicas e seus processos de pré-tratamento e hidrólise enzimática

[0218] Várias configurações de processo podem ser usadas para processas biomassa e certos tecidos de plantas. Refere-se a uma configuração de processo como um processo em macroescala, que pode ser aumentado em escala, e é descrito diretamente abaixo. Refere-se a outra configuração de processo como um processo em microescala, que pode ser usado para avaliação de planta, e é detalhado abaixo, seguindo a descrição de um processo em macroescala.

Exemplo 13a- Processo em macroescala

[0219] Pré-tratamento químico-mecânico de baixa temperatura sequencial em macroescala (CMPT) e hidrólise enzimática em um estágio:

[0220] Referindo-se à FIG. 10, foi usada conversão de biomassa em açúcares fermentáveis, por um método de processo em macroescala, com várias matérias-primas. A FIG. 10 ilustra o fluxograma de processo para o processo em macroescala.

Preparação de Substrato de Biomassa:

[0221] Palha de milho foi transformada com o plasmídeo observado contendo ou uma βglicosidase, endoglucanase, celobioidrolase, FAE ou xilanase, ou combinação de enzimas. O vetor usado pode ser qualquer vetor que codifique uma CWDE ou derivado da mesma, incluindo qualquer um ou mais dos vetores aqui descritos. Nesse exemplo, o vetor era pAG2015, pAG2042 e pAG2063. A palha de milho foi secada em um circulador de ar à 37°C durante cerca de 2 semanas. A palha de milho seca 1010 foi cortada em pedaços de 1,0-1,5 de polegadas de comprimento.

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Pré-tratamento:

[0222] A palha de milho secada cortada 1010 foi pré-tratada na etapa 1020 por uso ou de água pura ou de uma combinação de bissulfito de amônio à 8% - 38% (peso/peso em palha de milho) e carbonato de amônio à 4% -19% (peso/peso em palha de milho) (pH 7,6 - 8,5). A biomassa foi adicionada a um frasco com solução de pré-tratamento em uma razão de líquido para sólido (L/S) de 8. A mistura foi agitada em temperaturas de 40°C - 90°C durante 4 a 19 horas. O material pré-tratado foi filtrado usando-se um papel de filtro 415 graus WVR, e o material 1025 foi coletado para análise ulterior.

Refino:

[0223] A biomassa pré-tratada foi refinada na etapa 1030 em uma combinação com água Dl à 40°C - 90°C. Depois de combinação, a biomassa foi filtrada usando-se um papel de filtro 415 graus WVR. A biomassa refinada (polpa), que não tinha passado através, foi lavada com água Dl à 40°C - 90°C. A polpa 1035 foi armazenada à 4°C para equilíbrio de umidade e hidrólise enzimática ulterior.

Enzimas:

[0224] Foi usada enzima Accellerase™ 1000 (Genencor International, Rochester, NY). A atividade de endoglicanase era de 2.500 U CMC/g (mínima). A atividade de β-glicosidase era de 400 U pNPG/g (mínima). A aparência era a de um líquido marrom. O pH era de 4,8 -5,2.

[0225] Alternativamente, foi usado um coquetel de enzimas, o qual continha: endoglicanase (C8546), β-glicosidase (49291) e xilanase (X2753) todas compradas de Sigma (St. Louis, MO), e uma celobioidrolase (E-CBHI), que foi comprada de Megazyme (Wicklow, Irlanda).

Hidrólise Enzimática:

[0226] Foi seguido o protocolo padrão NREL (LAP-009). Na etapa 1040, a palha prétratada e refinada foi hidrolisada em citrato de sódio 0,1 M (pH 5,0) em um teor em sólidos de biomassa de 6,0%, em uma carga de enzima de 0,2 - 0,4 mL por grama de palha de milho, para liberar o açúcar 1045. A reação ocorreu em um frasco erlenmeyer de 250 mL, à 250 rpm, durante o período de 0 - 48 horas, à 45°C - 55°C. Dependendo da mistura de enzimas e da enzima expressa na planta, o pH foi variado de 5 a 9. O pH preferido para essas misturas de enzimas era, usualmente, de 5.

[0227] Tetraciclina ou um antibiótico equivalente, opcionalmente, pode ser adicionada à hidrólise para evitar o crescimento de qualquer contaminação microbiana potencial.

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Análise de Açúcares Fermentáveis:

[0228] As amostras de hidrolisado foram aquecidas à 95°C durante 20 minutos e, então, centrifugadas à 9.000 x g, seguindo-se a qual os sobrenadantes foram clarificados por passagem através de filtros PVDF de 0,20 pm (Número de Catálogo: 09-910-13, Fisher Scientific, Pittsburg, PA). As concentrações de monossacarídeos e de dissacarídeos foram determinadas por cromatografia líquida de elevado desempenho (HPLC), usando-se uma bomba binária Shimadzu LC-20 AD com programa de computador LC solutions (Shimadzu, Kyoto, Japan). As concentrações de açúcar foram determinadas usando-se uma coluna para açúcares Aminex HPX-87P (Bio-Rad Laboratories, Hercules, CA) operando à 0,6 mL/min e à 85°C, com água desgaseificada como a fase móvel. As áreas dos picos para todas as amostras, analisadas com um detector de RI (RID 10AD), foram integradas e os valores foram comparados às curvas padrão para quantificação.

Resultados do Processamento em Macroescala

- Palha de milho a partir de plantas A x B de tipo selvagem

[0229] Para a palha de milho, o rendimento teórico em açúcar é de 33,5% (peso/peso) em glicose e de 16,3% (peso/peso) em xilose.

[0230] Pré-tratamento: conduzido conforme descrito acima ou com bissulfato de amônio à 8% e carbonato de amônio à 4% ou com bissulfato de amônio à 38% e carbonato de amônio à 19%, em uma temperatura de 70°C durante 4 horas.

[0231] Hidrólise enzimática: conduzida conforme descrito acima durante 24 ou 48 horas. [0232] Os resultados são apresentados na Tabela 2, abaixo. Rendimentos de recuperação de glicose de 54,5% (24 horas) e de 62,3% (48 horas), assim como rendimentos de recuperação de xilose 20% (24 horas) e de 27,5% (48 horas) podem ser alcançados em hidrólises enzimáticas de um dia e de dois dias a partir de pré-tratamento químico diluído. Os resultados demonstram a eficiência de CMPT de baixa temperatura em hidrólise enzimática.

Tabela 2

Rendimentos em glicose e xilose a partir de hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (AxB)
Pré-tratamento	Bissulfito à 8%. Carbonato à 4%	Bissulfito à 38%.
Carbonato à	9%
Tempo de hidrólise enzimática (h)	24	48	24	48
Glicose (g/100 g de palha)	18,292	21,056	23,995	24,300
Xilose (g/100 g de palha)	3,285	4,483	5,637	5,836

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- Palha

[0233] Palha de milho AxB de tipo selvagem, secada em forno, foi testada e comparada contra uma mistura de palha a partir de nove plantas de milho transgênicas pAG2015 (às quais se refere neste Exemplo como “2015M”).

[0234] Pré-tratamento: conduzido conforme descrito acima com bissulfato de amônio à 16% e carbonato de amônio à 8% (pH 7,6) à 70°C durante 4 horas.

[0235] Hidrólise enzimática: conduzida conforme descrito acima durante 0 ou 24 horas.

[0236] Os resultados são apresentados na Tabela 3, abaixo. Melhor desempenho de hidrólise em termos de rendimentos em açúcares foram observados a partir das plantas de milho transgênicas pAG2015 do que em plantas AxB de tipo selvagem.

Tabela 3

Rendimentos em glicose e xilose a partir de hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (AxB e 2015M)
Fonte vegetal	2015M	AxB de tipo selvagem
Tempo de hidrólise enzimática (h)	0	24	0	24
Glicose (g/100 g de palha)	2,171	18,332	2,232	14,771
Xilose (g/100 g de palha)	0,390	3,797	0,380	3,303

Exemplo 13b - Processo em microescala: Pré-tratamento químico-mecânico de baixa temperatura simplificado (CMPT) e hidrólise enzimática

[0237] Referindo-se à FIG. 11, um método de sacarificação em microescala foi usado para selecionar várias matérias-primas de biomassa para conversão em açúcares fermentáveis, usando-se uma hidrólise enzimática em um estágio ou em dois estágios.

Preparação de Substrato de Biomassa:

[0238] Foi obtida palha de milho 1110, a partir de milho transformado com o vetor desejado, contendo ou uma β-glicosidase, endoglicanase, celobioidrolase, FAE ou xilanase, ou combinações de enzimas. A palha foi secada em um circulador de ar à 37°C, durante cerca de 2 semanas. Depois de secagem, a palha de milho foi cortada em pedaços de 1,0-1,5 polegadas de comprimento. A palha foi moída na etapa 1120, usando moinho UDY (Modelo 014, UDY Corporation, Fort Collins, Co.) com uma tela de 0,5 mm.

Pré-tratamento:

[0239] A palha de milho moída foi pré-tratada na etapa 1130 por uso ou de água pura ou de entes químicos. A biomassa foi adicionada a tubos de 2 mL com solução de prétratamento em uma razão de líquido para sólido de 10. 20 mg de biomassa poderíam ser utilizadas. A mistura foi agitada em temperatura de 40°C - 90°C durante 15-19 horas. O

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173/194 material pré-tratado foi submetido à h id rói i se enzimática sem estágio intermediário de lavagem.

Enzimas:

[0240] Endoglicanase (C8546), β-glicosidase (49291) e xilanase (X2753) foram todas compradas de Sigma® (St. Louis, MO). A celobioidrolase (E-CBHI) foi comprada de Megazyme® (Wicklow, Irlanda).

Hidrólise enzimática:

[0241] O processo se baseia no protocolo padrão NREL (LAP-009).

Hidrólise em um estágio:

[0242] A palha pré-tratada, moída, foi suspensa em um carregamento de glicana à 2% (p/v) em politampão (citrato de sódio 50 mM, fosfato de potássio dibásico 20 mM, arginina 17 mM, glicina 40 mM, EPPS 25 mM, HEPES 20 mM, azida de sódio à 0,02%) com valores de pH variando de 3,5 a 5,0. O pH usado era baseado em no pH final da palha pré-tratada suspensa. O carregamento de coquetel de enzimas era baseado em experimentos usando 10 mg de palha e é dado na Tabela 4, abaixo. A análise foi feita sobre a biomassa sem enzimas adicionadas (sem coquetel), e com o coquetel faltando a xilanase, endoglicanase, ou outras enzimas que foram expressas na planta (coquetel menos xilanase ou endoglicanase dependendo da enzima expressa em plantas), na hidrólise. Isso foi feito para avaliar o efeito das enzimas expressas in planta sobre a hidrólise. As amostras foram hidrolisadas à 40°C ou 50°C durante 48 - 96 horas à 200 rpm (1 mL de volume de reação). [0243] Tetraciclina ou um antibiótico equivalente, opcionalmente, pode ser adicionada à hidrólise para prevenir o crescimento de qualquer contaminação microbiana potencial.

Tabela 4

Carregamento de enzima para um coquetel completo
Enzima	Carregamento de enzima por 100 mg de palha
endoglicanase	0,5 μΜ
celobioidrolase	0,1 μΜ
β-glicosidase	0,01 μΜ
endoxilanase	0,3 μΜ

Hidrólise em dois estágios:

[0244] O primeiro estágio da hidrólise enzimática foi denominado dependendo das enzimas expressas na planta (por exemplo, “hidrólise com xilanase” ou “hidrólise com glicanase”). O segundo estágio da hidrólise enzimática, que se seguiu, foi denominado de “hidrólise com coquetel de enzimas”

[0245] Para o primeiro estágio, palha pré-tratada, moída, foi suspense em um

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174/194 carregamento de glicana à 3% (p/v) em politampão com pH's variando de 5,0 a 8,4. O pH usado era baseado no pH ótimo para a enzima expressa na planta. Essa hidrólise foi conduzida à 55°C, 300 rpm durante 24-48 horas.

[0246] Para a hidrólise com coquetel de enzimas, o pH foi ajustado para 5,0 usando-se HCI concentrado, conforme necessário. Então, o coquetel de enzimas foi adicionado às amostras, conforme observado na hidrólise enzimática em um estágio, resultando em amostras sem coquetel, com o coquetel completo e com o coquetel menos xilanase ou endoglicanase. Politampão de pH 5,0 foi adicionado para um teor em sólidos final de 2%. As amostras foram hidrolisadas à 50°C à 200 rpm durante 48-96 horas.

[0247] Tetraciclina ou um antibiótico equivalente, opcionalmente, pode ser adicionado à hidrólise para evitar o crescimento de qualquer contaminação microbiana potencial. Análise de Açúcar Fermentável:

[0248] As amostras de hidrolisado foram incubadas à 95°C durante 20 min e, então, centrifugadas à 9,000 x g, seguindo a qual os sobrenadantes foram clarificados por passagem através de filtros PVDF de 0,20 pm. As concentrações de monossacarídeos e de dissacarídeos foram determinadas por cromatografia líquida de elevado desempenho (HPLC), usando-se uma bomba binária Shimadzu LC-20 AD com programa de computador LC solutions (Shimadzu, Kyoto, Japão). As concentrações de açúcares foram determinadas usando-se uma coluna para açúcar Aminex HPX-87P (Bio-Rad Laboratories, Hercules, CA) operando à 0,6 mL/min e 85°C com água desgaseificada como fase móvel. As áreas dos picos para todas as amostras, analisadas com um detector RI (RID 10AD), foram integradas e os valores foram comparados a curvas padrão para quantificação.Resu/tactos de Processamento em Microescala

- Hidrólise enzimática em um estágio, PAG2015

[0249] Palha de planta analisada: uma planta de milho transgênica designada por 2015.05 (preparada por transformação de milho com pAG2015, que expressa uma xilanase) foi usada para fornecer palha. Planta de controle: uma planta de milho transgênica designada por 2004.8.4 (uma planta de geração T1, descendendo de uma progenitora que foi preparada por transformação de milho com pAG2004, que não codifica uma enzima xilanase) foi usada para fornecer palha de controle. Rendimento em açúcar teórico: 2015.05: 33,35% em glicose, 18,69% em xilose; 2004.8.4: 2015.05: 34,68% em glicose, 20,6% em xilose.

[0250] Pré-tratamento: conduzido conforme descrito acima com 1:19 (v/v) de NH4OH à

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15%, NhkCI à 20% à 40°C ou 60°C durante 15 horas, 300 rpm.

[0251] Hidrólise enzimática em um estágio: Conforme descrito acima com azida de sódio à 0,02% à 50°C durante 48 horas, 250 rpm.

[0252] A FIG. 12 ilustra os rendimentos em glicose e xilose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2015.05 e

2004.8.4). Conforme mostrado na FIG. 12, 2015.05 exibe melhor desempenho de hidrólise tanto a partir do rendimento de hidrólise global quanto com base no efeito de xilanase in planta sobre a hidrólise (conforme mostrado pelo tratamento com Coquetel-Xil). Na FIG. 12, os seguintes rótulos são usados: 40C PT: pré-tratamento feito à 40°C; 60C PT: prétratamento à 60°C. Coquetel-Xil denota a hidrólise enzimática em um estágio que foi conduzida sem xilanase no coquetel de enzima externo. Cada amostra rotulada na FIG. 12 mostra os resultados para sem coquetel, coquetel completo e coquetel-Xil da esquerda para direita.

- Hidrólise enzimática em um estágio, pAG2063

[0253] Palha de planta analisada: plantas transgênicas designadas por 2063.13 e 2063.17 (preparadas por transformação de milho com pAG2063, que expressa uma xilanase) foram usadas para fornecer palha. Planta de controle designada por 2004.8.4 (uma planta transgênica preparada por transformação de milho com pAG2004; sem enzima de xilanase expressa) foi usada para fornecer palha de controle.

[0254] Pré-tratamento: conduzida conforme descrito acima com 1:19 (v/v) NH4OH à 15%, NH4CI à 20%, ou à 40°C ou à 60°C durante 15 horas, 300 rpm.

[0255] Hidrólise enzimática em um estágio: conduzida conforme descrito acima com 1,0 mg/mL de tetraciclina à 50°C durante 48 horas, 250 rpm.

[0256] A FIG. 13 ilustra os rendimentos em glicose e em xilose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir de hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2004.8.4, 2063.13 e 2063.17). Conforme mostrado na FIG. 13, a planta transgênica 2063.17 mostra melhor desempenho de hidrólise do que a planta de controle e 2063.13 tanto a partir de rendimento de hidrólise global quanto com base no efeito de xilanase in planta sobre a hidrólise (conforme mostrado pelo tratamento com Coquetel-Xil). Na FIG. 13, foram usados os seguintes rótulos: 40C PT: pré-tratamento feito à 40°C; 60C PT: pré-tratamento à 60°C. Coquetel-Xil denota a hidrólise enzimática em um estágio, que foi conduzida sem xilanase sendo incluída no coquetel de enzima externa. Cada amostra rotulada na FIG. 13 mostra os resultados para coquetel-Xil e coquetel completo da esquerda para direita.

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Amostras, nas quais três barras são visíveis, mostram os resultados sem coquetel à esquerda dos resultados com coquetel completo.

- Hidrólise enzimática em dois estágios. PAG2014

[0257] Palha de planta analisada: planta transgênica 2015.05 foi usada para fornecer palha; e a planta de controle 2004.8.4 foi usada para fornecer palha de controle. Conforme usado aqui, uma planta T0 é a primeira geração; e uma planta T1 é a segunda geração, criada a partir das sementes de plantas T0.

[0258] Pré-tratamento: conduzida conforme descrito com água Dl à 55°C durante 16 horas, 300 rpm.

[0259] Primeiro estágio de hidrólise enzimática (hidrólise com xilanase): conduzida conforme previamente descrito à 55°C, durante 24 horas com azida de sódio à 0,02%, 250 rpm.

[0260] Segundo estágio de hidrólise (hidrólise com coquetel de enzimas): conduzida conforme descrito à 50°C usando coquetel durante 48 horas.

[0261] A FIG. 14 ilustra os rendimentos em glicose e em xilose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2015.05 e

2004.8.4). Ambas as plantas TO e T1 de 2015.05 exibem melhor desempenho de hidrólise tanto a partir de rendimento de hidrólise global quanto com base no efeito da xilanase in planta sobre hidrólise (Ver a FIG. 14, tratamento com Ct-xil). Na FIG. 14, foram usados os seguintes rótulos: “N Ct”: sem coquetel, “F Ct”: coquetel completo, “Ct-xil”: coquetel menos xilanase. Cada amostra rotulada na FIG. 14 mostra os resultados para sem coquetel, coquetel completo e coquetel-Xil da esquerda para direita.

- Hidrólise enzimática em dois estágios, PAG2063

[0262] Palha de planta analisada: Uma planta transgênica designada por 2063.17 (preparada por transformação de milho com pAG2063) foi usada para fornecer palha. Uma planta de controle designada por 2004.8.4 (preparada por transformação de núcleo com pAG2004) foi usada para fornecer a palha de controle.

[0263] Pré-tratamento: conduzido conforme descrito com água Dl à 55°C durante 16 horas, 300 rpm.

[0264] Primeiro estágio de hidrólise enzimática (hidrólise com xilanase): conduzida conforme previamente descrito à 55°C, durante 24 horas com azida de sódio à 0,02%, 250 rpm.

[0265] Segundo estádio da hidrólise (hidrólise com coquetel de enzimas): conduzida conforme descrito à 50°C usando coquetel durante 96 horas.

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[0266] A FIG. 15 ilustra os rendimentos em glicose e em xilose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2064.17 e

2004.8.4). Conforme mostrado na FIG. 15, os rendimentos tanto em glicose quanto em xilose para 2063.17 são consistentemente mais elevados para 2004.8.4 através do curso do pré-tratamento, do primeiro estágio da hidrólise com xilanase e do segundo estágio da hidrólise com coquetel. O rendimento em xilose para 2063.17 aumenta através dos cursos, indicando um efeito positivo de xilanase in planta sobre hidrólise de xilana.

[0267] Na FIG. 15, foram usados os seguintes rótulos: PT: níveis depois do pré-tratamento; PT-XH: níveis depois de hidrólise com xilanase, 48 horas: níveis depois de 48 horas do estágio dois; 96 horas: níveis depois de 96 horas do estágio dois. “Coquetel-Xil” denota a hidrólise enzimática em um estágio que foi conduzida sem sendo incluída no coquetel de enzimas externo. As amostras 2004.8.4, PT2004.8.4 PT-XH, 2063.17 e PT2063.17 PT-XH mostram somente resultados sem coquetel. As amostras restantes mostram os resultados para sem coquetel, coquetel complete e coquetel menos xilanase da esquerda para direita. 5 - Hidrólise em um estágio. PAG2042

[0268] Palha de planta analisada: Plantas transgênicas designadas por 2042.2, 2042.3 e 2042.6 (preparadas por transformação de milho com pAG2042) foram usadas para fornecer palha. Planta de milho de controle 2004.8.4 foi usada para fornecer a palha de controle. [0269] Pré-tratamento: conduzido conforme descrito acima com bissulfito de amônio 0,3 M / carbonato de amônio 0,34 M em temperaturas ou de 40°C ou de 60°C durante 19 horas, 300 rpm.

[0270] Hidrólise em um estágio: conduzida conforme descrito acima com tetraciclina 1,0 mg/mL à 50°C durante 48 horas, 250 rpm.

[0271] A FIG. 16 ilustra o rendimento em glicose (percentagem sobre peso de biomassa) a partir da hidrólise enzimática de palha de milho pré-tratada (2042.02, 2042.03, 2042.06 e

2004.8.4). Conforme mostrado na FIG. 16, o rendimento em glicose a partir de 2042.3 é significativamente mais elevado do que o rendimento em glicose a partir de outras duas plantas transgênicas (2042.2 e 2042.6), assim como planta de controle (2004.8.4). Na FIG. 16, os seguintes rótulos foram usados: 40C PT: pré-tratamento feito à 40°C; 60C PT: pré-tratamento feito à 60°C. Cada amostra rotulada na FIG. 16 mostra os resultados para sem coquetel, coquetel completo e coquetel menos endoglicanase da esquerda para direita. Exemplo 14 - Determinação de Liberação de Açúcares Redutores com Materiais de Plantas Transgênicas

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[0272] Referindo-se à FIG. 8, plantas transgênicas foram ensaiadas para determinar os níveis de enzima ativa acumulada. Para esses ensaios, amostras de tecido de folhas congelado em nitrogênio líquido foram moídas com almofariz e pilão e as amostras moídas resultantes foram coletadas. 10 mg de material moído de folhas congeladas foram medidos e depositados em uma cavidade de uma microtituladora. A cada cavidade, 200 pl_ de tampão de fosfato de sódio (pH 6,5) 100 mM foram adicionados e as reações foram misturadas por pipetação. As placas foram seladas com película e colocadas em uma incubadora com agitação (200 rpm) à 55°C durante 16 horas. Depois da incubação, cada reação foi aplicada a uma placa de filtro Multiscreen HTS com um filtro de fibras de vidro de 1,2 pm (Millipore, Billerica MA) e filtrada por centrifugação à 500 x g durante 3 minutos. A atividade da enzima foi avaliada por ensaio de 50 μΙ_ do filtrado resultante usando-se o ensaio de açúcares redutores de Nelson-Somogyi conforme previamente descrito. A proteína extraída foi determinada usando-se o kit de ensaio de proteína com BCA (Thermo Scientific). Os níveis de atividade foram apresentados como mM de extremidades de açúcares redutores produzidos por mg de proteína extraída. A produção de açúcares redutores em amostras de plantas transgênicas (AG2014 e AG2015) quando comparada à amostra de planta de controle transgênica que não expressa xilanase (AG2004) indicou a acumulação de xilanase ativa em tecido de plantas transgênicas.

Exemplo 15 - Detecção de atividade de autólise em palha de milho transgênica

[0273] Dez miligramas (+/-1 mg) de amostra moída foi adicionada a um tubo de microcentrífuga de 1,5 mL. A amostra moída foi novamente suspensa em 1 mL de tampão de fosfato de sódio 100 mM contendo 40 pg de tetraciclina e 30 pg de ciclo-heximida. As reações foram incubadas durante 64 horas à 60°C com mistura final sobre final (18 rpm). A reação sobrenadante foi coletada e analisada em relação à presença de açúcares redutores usando-se o ensaio de açúcares redutores de Nelson-Somogyi. Os resultados desse ensaio foram relatados como mM extremidades redutoras equivalentes à xilose / mg de palha por comparação a uma curva padrão de xilose.

Exemplo 16 - Plantas Transgênicas e Plantas Transgênicas que Expressam Enzimas que Degradam a Parede Celular

[0274] Em geral, para cada vetor de transformação, foram feitos pelo menos 20 eventos. Em alguns casos, foram feitos muitos mais (até 90) eventos transgênicos e todos os eventos foram usados para avaliar o efeito do processo de transformação e da expressão de gene.

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[0275] Plantas Transgênicas Construídas Usando pAG3000 e pAG3001

[0276] Referindo-se às FIGs. 17A e 17B, plantas TO foram regeneradas a partir do protocolo de transformação descrito acima usando pAG3000 e pAG3001. Os vetores de transformação de planta, pAG3000 e pAG3001, foram descritos acima. Esses vetores apresentam o promotor de actina 1 de arroz impelindo o gene de E. coli para fosfomanose isomerase (PMI), que pode ser usado para seleção de plantas transgênicas ou outras finalidades. A diferença entre pAG3000 e pAG3001 reside na junção entre o promotor de actina 1 de arroz e o gene de PMI. Em pAG3000, foi usado um consenso de sítio de iniciação de tradução eucariótica parcial, enquanto que, em pAG3001, foi usado o sítio de iniciação de tradução eucariótica completa. Embriões de milho foram transformados com pAG3000 e pAG3001 conforme descrito acima.

[0277] Plantas transgênicas, que expressam pAG3000 e pAG3001, foram regeneradas conforme descrito acima. Com base em resultados experimentais e seguindo-se os procedimentos acima, foral selecionadas plantas transgênicas apresentando pAG3000 e pAG3001 em uma taxa média de 22,6% e 12,3%, respectivamente, em milho. Em outras espécies, a eficiência de transformação (conforme definida pelo número de plantas transgênicas dividido pelo número de alvos para transformação, sendo que não mais do que um evento transgênico pode ser gerado por alvo) não é facilmente calculada porque os calos de alvo não são prontamente enumerados como alvos discretos. A eficiência máxima observada em qualquer experimento único foi de 28% para pAG3000 e de 14% para pAG3001. Com base nesses dados, o uso da sequência de consenso de sítio de iniciação de tradução eucariótica parcial forneceu eficiência de transformação aumentada comparada à sequência de iniciação de tradução eucariótica completa. Embora o promotor de actina 1 de arroz seja considerado um promotor constitutivo relativamente forte, as eficiências de transformação obtidas ligando-o a PMI eram desconhecidas e era incerto o quanto mais elas poderíam ser aperfeiçoadas em relação ao construto CMPS:PMI obtido originalmente. Com base nesses resultados, a eficiência de seleção de transformação média usando CMPS:PMI foi de 1,5%, com um máximo de 14%, mas eficiências de 0%, 2%, 3%, 6%, 7%, 13%, e 14% foram observadas em experimentos individuais. Faixas em eficiência de transformação podem ser impactadas pela qualidade do material de alvo de transformação, mas essas médias e faixas ajudam a definir o que podería ser esperado a partir da transformação usando esses construtos. Com bases nesses resultados, a ligação de PMI ao promotor de actina 1 de arroz aperfeiçoou-se a eficiência de transformação de

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180/194 usando-se os procedimentos descritos acima. Além disso, usando-se a junção entre o promotor de actina 1 de arroz e PMI em pAG3000, aperfeiçoou-se a eficiência de transformação média acima do nível de aperfeiçoamento, quando se usa a junção empregada em pAG3001.

[0278] Conforme mostrado nas FIGS. 17Ae 17B, plantas transgênicas com pAG3000 (FIG. 17A) e pAG3001 (FIG. 17B) são fenotipicamente normais para plantas transgênicas nesses estágio de desenvolvimento. A natureza transgênica dessas plantas foi verificada usandose RCP.

Exemplo 17 - Plantas Transgênicas Construídas Usando-se pAG2004 e pAG2005 [0279] Referindo-se às FIGS. 18A, 18B, 18C, 19A e 19B, milho foi transformado com os vetores de transformação de planta pAG2004 (FIGS. 18A, 18B e 18C) e pAG2005 (FIGS. 19A e 19B). Esses vetores apresentam o promotor de ubiquitina 3 de arroz impelindo o gene de E. coli para fosfomanose isomerase (PMI), que pode ser usado para selecionar plantas transgênicas ou para outras finalidades. A diferença entre pAG2004 e pAG2005 é que pAG2005 contém um cassete de expressão vazio adicional, nos quais outros genes de interesse podem ser clonados. Em termos de seleção de eventos transgênicos, pAG2004 e pAG2005 apresentam os idênticos promotor de ubiquitina 3 de arroz e cassete de seleção de PMI. Esses dois vetores são combinados para dar uma eficiência de transformação média de 20%. Em experimentos individuais, esses vetores forneceram eficiências de transformação de 0%, 4%, 7%, 10%, 11%, 12%, 13%, 14%, 15%, 17%, 18%, 24%, 28%, 29%, 30%, 31%, 32%, 40%, 50%, 53% e 64%. Faixas em eficiência de transformação podem sofrer impacto pela qualidade do material alvo de transformação, mas essas médias e faixas poderíam ser esperadas a partir de transformação usando-se esses construtos.

[0280] O promotor de ubiquitina 3 de arroz fundido a PMI aumentou significativamente as eficiências de transformação, que foram observadas em relação a CMPS:PMI, usando-se o método descrito acima. Além disso, a eficiência de transformação média foi maior do que aquela usando-se pAG3001, e similar à eficiência observada usando-se pAG3000. Porque as eficiências máximas obtidas usando-se pAG2004 e pAG2005 foram maiores do que aquelas obtidas usando-se pAG3000, os cassetes de seleção de pAG2004 e de pAG2005 foram usados para desenvolvimento adicional de plantas transgênicas, conforme descrito acima. [0281] As FIGS. 18A, 18B, 18C, 19A e 19B ilustram plantas T0 regeneradas a partir do protocolo de transformação descrito acima. FIG. 18A mostra que uma planta transgênica pAG2004 aproximadamente senescente é fenotipicamente normal. As FIGS. 18B e 18C

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181/194 mostram que espigas a partir de uma planta transgênica pAG2004 são também fenotipicamente normais. As FIGS. 19Ae 19B mostram que plantas transgênicas pAG2005 são fenotipicamente normais. A natureza transgênica dessas plantas foi verificada usandose RCP.

[0282] A FIG. 20 ilustra a medição de açúcares redutores a partir do evento transgênico #15 transformado com pAG2004. Na FIG. 20, a amostra tampão representa o fundo ensaio, onde 1 mg de tampão foi usado na medição. Porque pAG2004 não expressa uma enzima que degrada a parede celular, sua medição de açúcares redutores representa um controle negativo para confrontar com outras plantas e é também representativa de plantas não transgênicas de tipo selvagem.

Exemplo 18 - Plantas Transgênicas Construídas Usando pAG2016

[0283] O vetor de transformação pAG2016 foi usado na transformação para regenerar plantas transgênicas. Esse vetor de transformação foi derivado a partir de pAG2005 e contém um cassete de expressão para a produção de betaglicoronidase (GUS). Nesse cassete de expressão, GUS é fundido ao peptídeo de sinal de PR1 a otimizado de códon de milho, que dirige GUS para o espaço intracelular apoplástico. A eficiência de transformação desse vetor apresenta uma média de 16%, e estava na faixa esperada para o cassete de seleção de PMI usado.

[0284] Referindo-se às FIGS. 21A e 21B, plantas e espigas transgênicas de pAG2016 T0 e são fenotipicamente normais. As plantas foram regeneradas a partir do protocolo de transformação descrito acima. A natureza transgênica dessas plantas foi verificada usandose RCP. Essas plantas demonstram que um transgene pode ser expresso de maneira eficaz a partir do cassete de expressão contido dentro de pAG2005. As plantas transgênicas também demonstram que o peptídeo de sinal de PR1a, que estava fundido a GUS em pAG2016, não interferiu dramaticamente com a eficiência de transformação ou o fenótipo da planta transgênica.

Exemplo 19 - Plantas Transgênicas Construídas Usando pAG2014, pAG2015, pAG2020, pAG2025

[0285] Os vetores de transformação pAG2014, pAG2015, pAG2020, pAG2025 foram usados na transformação para regenerar plantas transgênicas. Vetores de transformação pAG2014, pAG2015 e pAG2020 foram derivados a partir de pAG2005 e cada um contém um cassete de expressão para a produção de uma xilanase (número de acesso P77853). No pAG2014, o gene P77853 está fundido à sequência de sinal de alfa-amilase de cevada

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182/194 (BAASS) para direcionamento para parede celular. No pAG2015, o gene P77853 não está fundido a qualquer peptídeo de sinal, e, portanto, deve se acumular no citoplasma das células. No pAG2020, P77853 está fundido ao peptídeo de sinal de PR1a para direcionamento da enzima ao apoplasto. Ao contrário, pAG2025 foi derivado a partir de pAG2012, que usa o promotor de glutelina GluB-4 de arroz e a sequência de sinal de GluB4 para direcionar expressão específica de tecido de semente de P77853. A eficiência de transformação media para pAG2014 foi de 30%, para pAG2015 foi de 34%, para pAG2020 foi de 24%, e para pAG2025 foi de 10%. Todas essas eficiências estavam dentro da faixa esperada de eficiências de transformação quando se usa o promotor de ubiquitina 3 de arroz e o cassete de seleção de PMI.

[0286] As medições de atividade foram feitas a partir de eventos transgênicos usando-se métodos descritos acima. As seguintes figures mostram os resultados das medições de atividade.

[0287] Referindo-se à FIG. 22, medições de açúcares de atividades foram feitas para plantas transgênicas. A FIG. 22 mostra a produção de açúcares redutores de plantas transgênicas apresentando pAG2014 (amostra esquerda) ou pAG2004 (amostras do meio) e um controle de tampão (amostra direita). Evento de planta transgênica #5 (amostra esquerda) feito com pAG2014, que expressa a xilanase de P77853 produz significativamente mais açúcares redutores, quando incubado à 60°C, do que plantas preparadas com pAG2004.

[0288] Referindo-se à FIG. 23, medições de atividade de enzima foram feitas a partir de amostras de palha de milho senescentes. As primeiras seis amostras a partir da esquerda na FIG. 23 são plantas transgênicas diferentes apresentando pAG2014. A sétima amostra é um controle negativo a partir de uma planta transgênica apresentando pAG2004. Plantas transgênicas preparadas com pAG2014 foram deixadas senescer, e foram então secadas em uma incubadora para níveis secos de osso. O nível de secura podem ser de menos do que 1 % de umidade. As amostras de palha foram moídas e ensaiadas conforme descrito acima. Conforme mostrado, a atividade da enzima é estável mesmo através dos processos de senescência, secagem e moagem. Afaixa de atividades foi obtida nesses dados, a partir de baixos níveis (próximos ao controle de expressão de não xilanase (2004.15)) até acima de 8 pg de equivalentes de RBB / mg de palha.

[0289] Referindo-se à FIG. 24, medições de atividade de enzima foram feitas a partir de amostras de tecido de folha de plantas transgênicas preparadas com pAG2015, pAG2014

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183/194 ou pAG2004. Uma amostra para pAG2014 é mostrada, sétima a partir da direita. Uma amostra para pAG2004 é mostrada por último. Todas as outras amostras são eventos transgênicos diferentes para plantas com pAG2015. Conforme visto, uma faixa de níveis de atividade é obtida porque a inserção de gene no genoma da planta é altamente variável e afeta de maneira significativa as propriedades de expressão. Em geral, um nível de atividade máximo pode ser alcançado para um dado vetor, e qualquer atividade abaixo daquele nível é também possível.

[0290] Conforme mostrado na FIG. 24, pAG2015 (P77853 citoplásmico) e pAG2014 (BAASS:P77853) fornecem níveis de atividade significativos. A atividade a partir de pAG2015 é significativa quando expressa em plantas e amostrada a partir de tecidos verdes, e a partir de palha de milho senescente, entretanto, portanto, ensaios mostraram que pAG2014 fornece um nível mais elevado de proteção de açúcares redutores quando ensaiado a partir de palha de milho senescente. Ao contrário, pAG2025 não fornece atividade em tecidos verdes testados (dados não mostrados na FIG. 24), conforme seria esperado dada a natureza específica quanto à semente do cassete de expressão de transgene de pAG2025.

[0291] As FIGS. 25Ae 25B ilustram plantas transgênicas preparadas com pAG2014, a FIG. 25C ilustra uma espiga a partir de uma planta transgênica preparada com o pAG2014. As FIGS. 26A e 26B ilustram plantas transgênicas preparadas com o pAG2015, e as FIGS. 26C e 26D ilustram espigas a partir de plantas transgênicas preparadas com o pAG2015. As FIGS. 27A e 27B ilustram plantas transgênicas preparadas com pAG2020, e a FIG. 27C ilustra uma espiga a partir de uma planta transgênica preparada com o pAG2020. Referindo-se às FIGS. 28A, 28B e 28C, plantas transgênicas preparadas com o pAG2025 são ilustradas. Essas plantas demonstram que a xilanase de P77853 pode ser expressa de efetiva a partir do cassete de expressão contido dentro de pAG2005. As plantas transgênicas também demonstram que os peptídeos de sinal de BAASS e de PR1a, que estão fundidos a P77853 em pAG2014 e pAG2020, respectivamente, não interferem com a eficiência de transformação, mas, realmente, causa impacto no fenótipo em relação à acumulação citoplásmica. Os fenótipos dessas plantas eram muito interessantes e não antecipados. Nenhum trabalho conhecido mostrou a expressão de enzimas de xilanase em milho, grama de crescimento rápido, sorgo ou cana de açúcar. Com base nos resultados aqui, enzimas de xilanase conferem fenótipos específicos, mas elas eram altamente dependentes da enzima, do peptídeo de sinal e do promotor específicos usados, assim

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184/194 como da presença do sinal de retenção no RE, SEKDEL.

[0292] A xilanase de P77853 é interessante porque plantas de milho transgênicas, feitas usando-se pAG2014, pAG2015, pAG2020 e pAG2025, todas, tinham fenótipos de crescimento normal, mas algumas tinham fenótipos de crescimento diferentes. Que as plantas de desenvolvam normalmente é algo surpreendente por que a xilanase hidrolisa xilana, no componente de hemicelulose de paredes celulares de plantas.

[0293] Referindo-se às FIGS. 25A, 25B e 25C, para pAG2014 (BAASS:P77853), miolos severamente encolhidos foram observados em muitos dos eventos transgênicos. Essas plantas apresentaram crescimento e desenvolvimento normais, mas uma segregação de fenótipo de semente encolhida foi observada em múltiplas plantas. Veja-se as sementes encolhidas em 2510 na FIG. 25C. Sementes encolhidas estavam distribuídas de maneira aleatória em conjunto com sementes normais e foram testadas para aumentos de atividade de xilanase (indicando a presença da enzima com P77853). Das sementes testadas, todas as sementes encolhidas tinham um aumento significativo de atividade de xilanase, enquanto que as sementes normais tinham atividade de xilanase indetectável, como o fizeram sementes a partir de uma planta de tipo selvagem. Em adição, doze sementes encolhidas foram detectadas a partir de uma espiga aleatória e plantadas ao lado de 12 sementes de aparência normal. Das sementes plantadas, somente uma das 12 sementes encolhidas germinou (ela foi testada por RCP e mostrou possuir o gene P77853), enquanto nove das 12 sementes normais germinaram. Das nove sementes normais que germinaram, oito não possuíam o gene P77853, enquanto uma possuía ο P77853, conforme determinado por RCP. Isso sugere que P77853, quando expresso como uma fusão com a sequência de sinal de BAASS, resulta em sementes que reduziram a fertilidade em relação às sementes não transgênicas, e que o nível de infertilidade pode ser dependente do nível de expressão de P77853. Embora sementes encolhidas e infertilidade seriam um prejuízo comercial significativo em milho, podería ser vantajoso em grama de crescimento rápido, sorgo, miscanto e cana de açúcar, em que a esterilidade vegetal pode ser benéfica de uma perspectiva de aprovação dos órgãos reguladores. Além disso, culturas perenes como grama de crescimento rápido e cana de açúcar podem ser produzidas de maneira clonal via cultura de tecidos conhecida na técnica, e expandidas de maneira vegetativa. Nessas culturas, fertilidade diminuída pode ser uma questão de menor importância e podería ser vantajosa para o confinamento do gene. Portanto, embora o fenótipo de semente adverso de P77853 em milho e em outras culturas de grãos seja prejudicial, em forragem, açúcar e

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185/194 em culturas de não grãos usadas como ração animal ou matérias-primas para fermentação, P77853 pode fornecer benefícios significativos para digestão de fibras, hidrólise e fertilidade diminuída. Eventos em grama de crescimento rápido transgênica, preparada usando pAG2014, eram fenotipicamente normais.

[0294] Referindo-se às FIGS. 26A, 26B, 26C e 26D, para pAG2015, que não tinha um peptídeo de sinal e, portanto, acumulou P77853 no citoplasma das células vegetais, não foi observado fenótipo adverso. Algumas sementes de milhos a partir dessas plantas eram significativamente mais descoloradas do que as sementes de tipo selvagem, mas nenhum outro fenótipo anormal tinha sido observado, até agora (Ver a FIG. 26D). Essas plantas realmente acumulam níveis significativos de atividade de xilanase, que é, em média, pelo menos igual a, e, em muitos eventos, algo maior do que a atividade de xilanase detectada nos eventos com pAG2014. Que as duas plantas não compartilhem o mesmo fenótipo de semente é digno de nota e indica que a sequência de sinal de BAASS para direcionamento para a parede celular, que foi usado no vetor pAG2014, contribui para o fenótipo de semente observado nos eventos com pAG2014. Porque essas plantas acumulam elevados níveis de atividade de xilanase, elas podem ser úteis como uma fonte de enzima xilanase, como uma matéria-prima que pode auto-hidrolisar os componentes de hemicelulose para uso em processos industriais, tal como fermentação, como uma ração animal de forragem ou aditivo para ração animal, e como uma ração animal com grãos ou aditivo para ração. De maneira diferente de eventos transgênicos feitos usando-se pAG2014, aqueles feitos usando-se pAG2015 não apresentaram um fenótipo de semente anormal e podem se provar úteis em cultura de grãos, tais como milho, (grãos de) sorgo, trigo, cevada e outros.

[0295] Referindo-se às FIGS. 27A, 27B e 27C, para eventos com pAG2020 (PR1a:P77853), tanto as plantas quanto as espigas pareceram normais e não apresentaram um fenótipo observável de maneira significativa. Isso é particularmente surpreendente uma vez que PR1a à xilanase com P77853 fundida ao apoplasto, onde seria antecipado se ter um efeito similar àquele dos eventos com pAG2014. Não se sabe se o peptídeo de sinal de PR1a causa expressão mais baixa, acumulação de enzima mais baixa ou se é menos eficaz em direcionar a proteína de P77853, mas a ausência de um fenótipo de semente nessas plantas transgênicas é surpreendente, dados os resultados obtidos a partir de pAG2014. Porque essas plantas acumulam atividade de xilanase, elas podem ser úteis como uma fonte de enzima xilanase, como uma matéria-prima que pode autohidrolisar os componentes de hemicelulose para uso em processos industriais, tal como

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186/194 fermentação, como uma ração animal de forragem ou aditivo para ração animal, e como uma ração animal com grãos ou aditivo para ração. De maneira diferente de eventos transgênicos feitos usando-se pAG2014, aqueles feitos usando-se pAG2020 não apresentaram um fenótipo de semente anormal e podem se provar úteis em cultura de grãos, tais como milho, (grãos de) sorgo, trigo, cevada e outros.

[0296] Referindo-se às FIGS. 28A, 28B e 28C, para eventos com pAG2025 (GluB4:P77853), todas as plantas pareceram fenotipicamente normais.

Exemplo 20 - Plantas Transgênicas Construídas Usando pAG2017, pAG2019 e pAG2027

[0297] Os vetores de transformação pAG2017, pAG2019 e pAG2027 foram usados em transformação para regenerar plantas transgênicas. Vetores de transformação pAG2017 e pAG2019 foram derivados a partir de pAG2005, e cada um contém um cassete de expressão para a produção de uma xilanase (número de acesso P40942). O vetor pAG2027 foi derivado a partir de pAG2012 e expressa a xilanase com P40942 a partir do promotor de GluB-4, que é expressa de maneira predominante na semente. No pAG2017, a xilanase com P40942 está fundida ao peptídeo de sinal de PR1a para direcionamento da enzima ao apoplasto. No pAG2019, o gene P40942 está fundida à sequência de sinal de alfa-amilase de cevada (BAASS) para direcionamento para parece celular. A eficiência de transformação média para pAG2017 foi de 16%, para pAG2019 foi de 13% e para pAG2027 foi de 29%.

[0298] Ao contrário das plantas transgênicas, que expressam P77853, que eram todas fenotipicamente normais, exceto para as anormalidades de sementes descritas acima, as plantas que expressam a xilanase de P40942 eram severamente raquíticas, exceto para aquelas feitas a partir de pAG2027. Referindo-se às FIGS. 29A, 29B, 29C e 29D, plantas transformadas com pAG2017 (PR1a:P40942) são severamente raquíticas e nunca cresceram até a mesma altura que as plantas de tipo selvagem, ou plantas transformadas com pAG2020 (PR1a:P77853). A FIG. 29A mostra uma planta transgênica de pAG2017 raquítica. A FIG. 29B mostra uma planta transgênica de pAG2017 raquítica ao lado de uma planta de tipo selvagem à direita. As FIGS. 29C e 29D mostram espigas a partir de uma planta transgênica de pAG2017 com sementes parcialmente encolhidas apresentando coloração anormal. Os resultados com pAG2017 não eram antecipados, dado que P77853 e P40942 apresentam aproximadamente a mesma atividade específica, quando medida in vitro, em xilana de madeira de vidoeiro (ver acima). P40942 também apresenta alguma atividade de celobioidrolase (CBH), assim, é possível que esta atividade contribua para o

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187/194 fenótipo observado, mas outros grupos exprimiram enzimas de CBH em milho, aparentemente sem fenótipo de crescimento observado. A diferença significativa de fenótipo de crescimento entre plantas transgênicas preparadas com pAG2017 e pAG2020 e muito surpreendente e muito não antecipada.

[0299] Em adição ao fenótipo de crescimento nas plantas de pAG2017, as sementes a partir destas plantas, ou de cruzamentos externos (outcrosses) destas plantas por sobre plantas não transgênicas AxB, também exibiu fenótipo encolhido similar, conforme observado nas sementes de plantas transgênicas preparadas com pAG2014, assim como exibindo alguma descoloração das sementes. Aproximadamente 20 sementes encolhidas foram coletadas as partir das plantas de pAG2017 e todas deram resultado positivo no teste para atividade de xilanase, enquanto que sementes robustas não apresentaram aumentos detectáveis de atividade de xilanase, conforme determinado usando-se os métodos descritos acima.

[0300] Referindo-se às FIGS. 30A e 30B, plantas transgênicas preparadas com pAG2019 (BASS:P40942) também possuíam um fenótipo de crescimento raquítico, similar às plantas transgênicas preparadas com pAG2017. Isso foi surpreendente dado que plantas transgênicas preparadas com pAG2014 (BASS:P77853) não apresentavam um fenótipo de crescimento, embora as xilanase de P40942 e de P77853 apresentem aproximadamente a mesma atividade específica, quanto medida em xilana de madeira de vidoeiro. FIG. 30A mostra uma planta transgênica raquítica preparada com pAG2019, e a FIG. 30B mostra uma planta transgênica raquítica preparada com pAG2019 ao lado de uma planta de tipo selvagem à esquerda.

[0301] Referindo-se à FIG. 31, plantas transgênicas preparadas com pAG2027, que expressam P40942 a partir do promotor de GlutB de arroz, são fenotipicamente normais com respeito ao crescimento. As três plantas à esquerda na FIG. 31 foram preparadas com pAG2019. As três plantas à direita foram preparadas com pAG2027. O resultado com pAG2027 estava em contrasta à plantas transgênicas preparadas com pAG2017 e pAG2019, e é surpreendente porque P40942 expresso a partir do promotor de ubiquitina de arroz, usando ou PR1a ou as sequências de sinalização de BAASS, provocou crescimento raquítico. No entanto, o resultado concorda com a observação de que plantas preparadas com pAG2025 (promotor de ubiquitina 3 de arroz impelindo P77853) não são raquíticas e crescem normalmente. Dadas as diferenças em fenótipo observadas entre vetores expressando P77853 e P40942, não podería ser previsto qual seria o resultado com

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188/194 pAG2027. Porque o promotor de GlutB expressa principalmente a enzima na semente, pode ser que nenhuma das enzimas expressas a partir do promotor GluB mostre um fenótipo de crescimento ou fenótipo associado com o tecido verde, e somente fenótipos de semente, similares àqueles observados em plantas preparadas com pAG2014 e pAG2017. Exemplo 21 - Plantas Transgênicas Construídas Usando pAG2018 e pAG2026 [0302] Os vetores de transformação pAG2018 e pAG2026 foram usados na transformação para regenerar plantas transgênicas. O vetor pAG2018 foi derivado a partir de pAG2005 e contém um cassete de expressão para a produção de uma xilanase (número de acesso 030700), fundido à sequência de sinal de BAASS. O vetor pAG2026 foi derivado a partir de pAG2012 e expressa a xilanase 030700 a partir do promotor de GluB-4, que é expresso predominantemente na semente. A eficiência de transformação média para pAG2018 foi de 13% e para pAG2026 foi de 18%.

[0303] Conforme descrito acima, plantas transgênicas que expressam P77853 eram todas fenotipicamente normais, exceto para as anormalidades de sementes acima descritas. Em contraste, referindo-se às FIGS. 32A, 32B e 32C, plantas transgênicas preparadas com pAG2018 e que expressam a xilanase 030700 eram severamente raquíticas e nunca cresceram até a mesma altura que as plantas de tipo selvagem ou plantas transformadas com pAG2014. A FIG. 32A mostra duas plantas transgênicas preparadas com pAG2018, à esquerda, e duas plantas que não expressam hidrolase, à direita. FIGS. 32B e 32C mostram, cada uma, uma planta transgênica preparada com pAG2018. Esses resultados não eram antecipados, dado que P77853 e 030700 são, ambos, enzimas de endoxilanase, e, ao contrário de P40942, 030700 não apresenta qualquer atividade de CBH. O fenótipo de crescimento observado com 030700 era muito similar ao crescimento raquítico observado nas plantas de pAG2017 e de pAG2019.

[0304] Ao contrário das plantas transgênicas preparadas com pAG2018, plantas transgênicas preparadas com pAG2026, que expressam 030700 a partir do promotor de GlutB de arroz, são fenotipicamente normais com respeito ao crescimento. Ver as FIGS. 33A, 33B e 33C, que ilustram três diferentes plantas transgênicas preparadas com pAG2026. Esses resultados são surpreendentes porque 030700, expresso a partir do promotor de ubiquitina de arroz e fundido à sequência de sinalização de BAASS, causou crescimento raquítico. Ao contrário, o resultado concorda com a observação de que plantas preparadas com pAG2025 (promotor de ubiquitina 3 de arroz impelindo P77853), não são raquíticas e crescem normalmente, contudo, dadas as diferenças em fenótipo observadas

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189/194 entre vetores que expressam P77853 e 030700, não poderia ser previsto qual seria este resultado. Porque o promotor de GlutB expressa principalmente a enzima na semente, pode ser que nenhumas das enzimas expressas a partir do promotor de GluB mostre um fenótipo de crescimento ou fenótipo associado com o tecido verde, e somente fenótipos de semente similares àqueles observados em plantas preparadas com pAG2014 e pAG2017.

Exemplo 22 - Plantas Transgênicas Construídas Usando pAG2021, pAG2023 (P77853m3), pAG2022, pAG2024

[0305] Os vetores de transformação pAG2021, pAG2023, pAG2022 e pAG2024 foram usados em transformação para regenerar plantas transgênicas. Todos esses vetores foram derivados a partir de pAG2005 e contêm um cassete de expressão para a produção de uma xilanase modificada com inteína (à qual se refere como P77853m3). Nos vetores de transformação pAG2021 e pAG2022, a proteína modificada com inteína P77853m3 estava fundida ao peptídeo de sinal de PR1a, enquanto que, nos pAG2023 e pAG2024, P77853m3 estava fundida ao peptídeo de sinal de BAASS. Os vetores pAG2022 e pAG2024 também apresentam uma sequência de retenção em retículo endoplasmático de SEKDEL apensa à P77853m3, enquanto que pAG2021 e pAG2023 carecem da sequência de SEKDEL. A eficiência de transformação media para pAG2021 foi de 19%, para pAG2022 foi de 21%, para pAG2023 foi de 24%, e para pAG2024 foi de 38%.

[0306] Nenhuma das plantas transgênicas preparadas com pAG2021, pAG2022, pAG2023 e pAG2024 apresenta um fenótipo anormal. Ver as FIGS. 34A, 34B, 34C e 34D para resultados com pAG2021. Plantas transgênicas preparadas com pAG2021 cresceram normalmente, atingiram altura normal e apresentaram um conjunto de semente normal. Ver as FIGS. 35A, 35B e 35C para resultados com pAG2022. Plantas transgênicas preparadas com pAG2022 também cresceram normalmente, atingiram altura normal e apresentaram um conjunto de semente normal. Ver as FIGS. 36A, 36B e 36C para resultados com pAG2023. Essas figuras mostram que plantas transgênicas preparadas com pAG2023 cresceram normalmente e atingiram alturas normais. Ver as FIGS. 37A, 37B e 37C para resultados com pAG2024. Essas figures mostram que plantas transgênicas preparadas com pAG2024 também cresceram normalmente e atingiram alturas normais. É demonstrado aqui que a modificação com inteína de uma enzima que degrada a parede celular pode proteger uma planta contra qualquer fenótipo que possa ser transmitido por enzima não modificada com inteína. A inteína que se une em cis (mini-Psp-pol M1L4 m3), projetada para ter atividade de união sensível à temperatura, foi usada neste exemplo.

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Porque as plantas foram cultivadas em temperaturas de não união, não foi observada qualquer atividade e qualquer crescimento ou fenótipos de semente associados. Em algumas temperaturas, a inteína pode se unir em alguma extensão e revelar atividade de enzima. Porque as plantas apresentam um fenótipo normal, a expressão de proteínas modificadas com inteína é um modo de fornecimento de uma atividade de degradação de parede celular embutida em plantas que possa ser readquirida subsequentemente, mas que não apresente um efeito fenotípico sobre a planta.

[0307] Referindo-se à FIG. 38, foi ensaiada a atividade enzimática de eventos transgênicos selecionados. Essa figura destaca dados de atividade a partir de alguns dos eventos de pAG2021, em conjunto com medições a partir de eventos de pAG2004 (controles negativos para atividade de xilanase) e um evento de pAG20014 (controle positivo para atividade de xilanase). Para esse ensaio, amostras de palha de milho seca a partir de plantas senescentes foram ensaiadas usando-se os métodos descritos acima. Amostras de plantas foram rotuladas de acordo com o número de vetor que foi usado para prepará-las. Medições para 2014.5 (evento de milho transgênico preparado com pAG2014 e rotulado em 2014.5) representam o controle positivo para atividade de xilanase, enquanto que medições para 2004.# (eventos de milho transgênico preparado com pAG2004) representam palha de controle negativo de xilanase. Conforme mostrado, duas das plantas transgênicas preparadas com pAG2021 fornecem quantidades significativas de atividade de xilanase, mas as plantas eram fenotipicamente normais, de maneira diferente aos eventos de pAG2014, que mostraram um fenótipo se semente.

[0308] Modalidades aqui incluem, mas não estão limitadas a, as plantas descritas acima e/ou ilustradas nos desenhos ou partes deles, vetores que codificam qualquer sequência de aminoácidos aqui, vetores incluindo qualquer sequência de ácidos nucléicos aqui, qualquer sequência de aminoácidos aqui, qualquer ácido nucléico aqui, qualquer planta incluindo um vetor aqui, qualquer planta incluindo um ácido nucléico aqui, qualquer planta incluindo uma sequência de aminoácidos aqui e qualquer método de uso de qualquer planta, parte de planta, vetor, sequência de aminoácidos ou sequência de proteínas aqui. [0309] A sequência de pAG2015 é:

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Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 198/206

194/194 gtagggatctgtgttatttatatcgatctaatagatggattggttttgagattgt.tctgtcagatggggattgtttcgat. atattaccctaatgatgtgtcagatggggattgtttcgatatattaccctaatgatgtgtcagatggggattgtttcga tatattaccctaatgatggataataagagtagttcacagttatgttttgatcctgccacatagtttgagttttgtgatca gatttagttttacttatttgtgcttagttcggatgggattgttctgatattgttccaatagatgaatagctcgttaggtta aaatctttaggttgagttaggcgacacatagtttatttcctctggatttggattggaattgtgttcttagtttttttcccct gga tttggattgga attgtgtggagctgggttagagaattacatctgtatcgtgta ca cctacttgaa ctgtagagctt gggttctaaggtcaatttaatctgtattgtatctggctctttgcctagttgaactgtagtgctgatgttgtactgtgttttt ttacccgttttatttgctttactcgtgcaaatcaaatctgtcagatgctagaactaggtggctttattctgtgttcttaca tagatctgttgtcctgtagttacttatgtcagttttgttattatctgaagatatttttggttgttgcttgttgatgtggtgt gagctgtgagcagcgctcttatgattaatgatgctgtccaattgtagtgtagtatgatgtgattgatatgttcatctatt ttgagctgacagtaccgatatcgtaggatctggtgccaacttattctccagctgcttttttttacctatgttaattccaat cctttcttgcctcttccagatccagataatgcaaacaagcattactctgacatccaacgcatccggtacgtttgacggtt actattacgaactctggaaggatactggcaatacaacaatgacggtctacactcaaggtcgcttttcctgccagtggt cga acatca ataacgcgttgtttaggaccgggaagaa atacaaccagaattggcagtctcttggcacaatccggatc acgtactctgcgacttacaacccaaacgggaactcctacttgtgtatctatggctggtctaccaacccattggtcgagt tctacatcgttgagtcctgggggaactggagaccgcctggtgccacgtccctgggccaagtgacaatcgatggcggg acctacgacatctataggacgacacgcgtcaaccagccttccattgtggggacagccacgttcgatcagtactggagc gtgcgcacctctaagcggacttcaggaacagtgaccgtgaccgatcacttccgcgcctgggcgaaccggggcctgaa cctcggcacaatagaccaaattacattgtgcgtggagggttaccaaagctctggatcagccaacatcacccagaaca ccttctctcagggctcttcttccggcagttcgggtggctcatccggctccacaacgactactcgcatcgagtgtgagaac atgtccttgtccggaccctacgttagcaggatcaccaatccctttaatggtattgcgctgtacgccaacggagacacag cccgcgctaccgttaacttccccgcaagtcgcaactacaatttccgcctgcggggttgcggcaacaacaataatcttgc ccgtgtggacctgaggatcgacggacggaccgtcgggaccttttattaccagggcacatacccctgggaggccccaa ttgacaatgtttatgtcagtgcggggagtcatacagtcgaaatcactgttactgcggataacggcacatgggacgtgt atgccgactacctggtgatacagtgacctaggtccccgaatttccccgatcgttcaaacatttggcaataaagtttctt aagattgaatcctgttgccggtcttgcgatgattatcatataatttctgttgaattacgttaagcatgtaataattaac atgtaatgcatgacgttatttatgagatgggtttttatgattagagtcccgcaattatacatttaatacgcgatagaa aacaaaatatagcgcgcaaactaggataaattatcgcgcgcggtgtcatctatgttactagatcgggaattgg (SEQ ID NO: 207).

[0310] As referências citadas ao longo de todo este pedido, são incorporadas para todas as finalidades evidentes aqui e nas próprias referências, como se cada referência fosse completamente apresentada. Para a finalidade de apresentação, aquelas específicas dessas referências são citadas em um ou mais locais particulares aqui. Uma citação de uma referência em um local em particular indica maneira(s), pela(s) qual(is) os ensinamentos da referência citada são incorporados. No entanto, uma citação de uma referência em um local em particular não limita a maneira, pela qual todos os ensinamentos da referência citada são incorporados para todas as finalidades.

[0311] Portanto, entende-se que esta invenção não está limitada às modalidades particulares descritas, mas pretende-se que cubra todas as modificações, que estejam dentro do espírito e do escopo da invenção conforme definidos pelas reivindicações apensas; pela descrição acima e/ou nos desenhos anexos.

Claims (15)

1. VETOR, caracterizado por incluir um primeiro ácido nucléico consistindo na sequência de uma de SEQ ID NOS: 116-187.

2. VETOR, caracterizado por incluir um ácido nucléico apresentando uma sequência de referência selecionada a partir das SEQ ID NOS: 188 - 283.

3. VETOR, de acordo com a reivindicação 2, caracterizado por o ácido nucléico apresentar uma sequência de referência da SEQ ID NO: 207.

4. MÉTODO DE PROCESSAMENTO DE BIOMASSA VEGETAL, caracterizado por compreender:

o pré-tratamento de uma planta transgênica ou de parte da mesma através de mistura da planta transgênica ou de parte da mesma com líquido, para formar uma mistura apresentando uma razão de líquido para sólido menor do que ou igual a 15, e o fornecimento de condições para manter a mistura em uma temperatura menor do que ou igual a 100°C; e o fornecimento de uma ou mais enzimas para a hidrólise enzimática de material lignocelulósico.

5. MÉTODO, de acordo com a reivindicação 4, caracterizado por compreender adicionalmente o fornecimento de uma planta transgênica ou de parte da mesma.

6. MÉTODO, de acordo com a reivindicação 4 ou 5, caracterizado por a razão de líquido para sólido ser selecionada a partir de um valor menor do que ou igual a 20, 19, 18, 17, 16, 15, 14, 13, 12, 11, 10, 9, 8, 7, 6, 5, 4, 3, 2 ou 1.

7. MÉTODO, de acordo com a reivindicação 4 ou 5, caracterizado por a razão de líquido para sólido ser de 8 ou menos.

8. MÉTODO, de acordo com qualquer uma das reivindicações 4 a 7, caracterizado por a etapa de pré-tratamento incluir a manutenção da temperatura menor do que ou igual a 100°C durante pelo menos quatro horas.

9. MÉTODO, de acordo com qualquer uma das reivindicações 4 a 8, caracterizado por a temperatura menor do que ou igual a 100°C ser de 40°C a 90°C.

10. MÉTODO, de acordo com qualquer uma das reivindicações 4 a 9, caracterizado por o líquido ser água.

11. MÉTODO, de acordo com qualquer uma das reivindicações 4 a 10, caracterizado por o líquido incluir água, bissulfito de amônio e carbonato de amônio.

Petição 870190063932, de 08/07/2019, pág. 200/206

2/2

12. MÉTODO, de acordo a reivindicação 11, caracterizado por o bissulfito de amônio estar em uma concentração de 8% a 38% em uma base em p/p com a planta ou parte da mesma.

13. MÉTODO, de acordo com a reivindicação 11 ou 12, caracterizado por o carbonato de amônio estar em um pH de 7,6 a 8,5 e em uma concentração de 4% a 19% em uma base de p/p com a planta ou parte da mesma.

14. MÉTODO, de acordo com qualquer uma das reivindicações 4 a 13, caracterizado por a etapa de fornecimento de uma ou mais enzimas incluir o fornecimento de pelo menos uma endoglicanase, uma β-glicosidade e uma celobioidrolase.

15. MÉTODO, de acordo com qualquer uma das reivindicações 4 a 14, caracterizado por a etapa de fornecimento de uma ou mais enzimas incluir o fornecimento de uma xilanase.