WO2021251387A1 - 肉様食品組成物 - Google Patents

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▲郁▼▲群▼ ▲荘▼
アリン ナーイドゥン
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    • C12Y203/02013—Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase (2.3.2.13), i.e. transglutaminase or factor XIII

Definitions

  • the present invention relates to a meat-like food composition.
  • Molded meat is made by softening fine offal and offal meat with a softener, hardening it with a binder, and adjusting its shape, and it is used as artificial steak meat and the like.
  • Restructured steak is advantageous in terms of cost compared to natural meat products.
  • the molded meat since the molded meat uses a binder to connect the fine meat, the binding portion of the joint is very easy to separate, and it is difficult to produce the original texture of the steak meat.
  • meat substitute compositions that artificially reproduce the taste and texture of real meat are being actively developed all over the world.
  • Non-animal-derived meat substitute compositions are attracting attention in dealing with food problems, providing them as vegan foods, etc. from the viewpoint of low calorie and high protein content.
  • the meat substitute composition for example, cultured meat prepared by culturing cells collected from animals, meat substitutes using plant proteins such as soybean, pea and wheat (for example, Patent Documents 1 and 2) are known. Has been done.
  • meat substitute compositions are used in the production of so-called "minced meat".
  • Many plant-based meat substitute compositions have plant protein fibers aligned in one direction and in a single plane, which allows them to be easily and quickly degraded during chewing, giving the meat a chewing sensation. No.
  • the muscle cells are changed into an elongated structure, and a scaffold (muscle tissue substitute) to which the cells adhere is put in the culture solution to make the muscle.
  • a scaffold muscle tissue substitute
  • Technological development is underway to create a three-dimensional muscle tissue by stacking aggregates of cells to create the original texture and texture of meat such as steak meat.
  • the scaffolding material can be mass-produced at a low cost and stably like the culture solution.
  • meat-like food compositions such as artificial steak meat and artificial block meat using meat or plant protein have been put into practical use.
  • these meat-like food compositions still do not have sufficient "genuineness” that integrates texture (for example, appearance) and sensory characteristics (for example, texture, juiciness, and softness).
  • An object of the present invention is to provide a meat-like food composition having excellent authenticity.
  • the present inventor further comprises a sheet containing a refined protein in a meat-like food composition containing a meat raw material and / or a meat substitute composition raw material, thereby providing a texture (appearance) and sensory characteristics (food).
  • a texture appearance
  • a meat substitute composition raw material a meat substitute composition raw material
  • a meat-like food composition comprising at least one raw material selected from the group consisting of a meat raw material and a meat substitute composition raw material, and a sheet containing a purified protein.
  • a sheet having a layer containing at least one raw material selected from the group consisting of the meat raw material and the meat substitute composition raw material formed on at least one surface of the sheet is included. Any of [1] to [9], wherein the sheet on which the layer is formed is subjected to at least one treatment selected from the group consisting of stitching, weaving, braiding, knitting and needle punching.
  • the meat-like food composition according to. [11] A way to improve the authenticity of meat-like food compositions, A method comprising attaching at least one raw material selected from the group consisting of a meat raw material and a meat substitute composition raw material to at least one surface of a sheet containing the purified protein.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment contains at least one raw material selected from the group consisting of meat raw materials and meat substitute composition raw materials, and a sheet containing purified protein. Since the meat-like food composition according to the present embodiment has such a structure, when cooked (for example, cooked), the texture (appearance) and the texture (appearance) and the texture (appearance) and as compared with the conventional meat-like food composition "Authenticness" that integrates sensory characteristics (texture, juiciness, softness) is improved.
  • the term "meat-like food composition” refers to a food composition that mainly contains a meat raw material and / or a meat substitute composition raw material and is obtained through a step of molding into a desired shape. So-called molded meat is also included in the meat-like food composition referred to in the present specification, but meat obtained by cutting natural meat is not included in the meat-like food composition referred to in the present specification.
  • the shape of the meat-like food composition include a steak meat shape (for example, a shape of a full-cut steak, a chop, etc.), a block meat shape (for example, a cube, a rectangular parallelepiped shape, etc.), a sliced meat shape, and the like.
  • artificial steak meat composition refers to a meat-like food composition molded into a steak meat shape.
  • meat means meat of livestock and poultry to be eaten.
  • Specific examples of meat include beef, pork, chicken, horse meat, mutton, goat meat and duck meat.
  • Examples of the "meat raw material” include those obtained by cutting, slicing, mincing or the like into small pieces of meat.
  • minced meat is preferable because the effect of the present invention is more remarkably exhibited.
  • the meat used as a meat raw material may be only one kind or a combination of two or more kinds.
  • the "meat substitute composition” artificially artificializes the chemical properties (nutrition composition, etc.) or quality (taste, flavor, texture, appearance, etc.) of meat without depending on the meat derived from livestock and poultry. It means a meat substitute (meat substation) that has been reproduced in a realistic manner.
  • Meat substitute compositions also include so-called cultured meats and meat substitutes.
  • the "cultured meat” produced in the laboratory by extracting tissue or cells from animals and culturing the cells is "lab-meat", “in vitro meet", and “clean meat”. ) ”And so on.
  • “Alternative meat” made from non-animal-derived raw materials such as plants is also called “imitation meat”, “fake meat”, “vegan meat”, “vegetable meat”, “artificial meat” and the like.
  • “Meat substitute composition raw material” means a major protein source in a meat substitute composition, for example, cultured cells (animal cells, etc.), soybeans, pea beans, wheat, oats, rye, barley, canola, etc. Examples include proteins derived from non-animal sources such as sunflower, morokoshi, rice, amaranth, potato, tapioca, kuzukon, canna, lupinus, rapeseed, algae, edible filamentous fungi and mixtures thereof.
  • a meat-like food composition containing no animal-derived component corresponds to a meat substitute composition.
  • a sheet containing purified protein (hereinafter, also simply referred to as "sheet") contains purified protein as a main component and is molded into a sheet shape.
  • the sheet according to this embodiment may be made of purified protein.
  • the type of protein contained in the sheet according to this embodiment is not particularly limited, and may be, for example, a protein derived from a plant, fungus, algae, animal or microorganism.
  • the protein may be a recombinant protein.
  • Recombinant protein means a protein produced using gene recombination technology.
  • the recombinant protein may be, for example, one isolated from a non-animal-derived genetically modified organism.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may be derived from a non-plant source. Specifically, for example, it may be a protein purified from a non-plant, or may be a protein produced from a gene isolated from a non-plant using a gene recombination technique. Similarly, the protein contained in the sheet according to this embodiment may be derived from a non-animal source. Specifically, for example, it may be a protein purified from a non-animal, or a protein produced from a gene isolated from a non-animal using a gene recombination technique.
  • the protein contained in the sheet according to the present embodiment may be a hydrophilic protein or a hydrophobic protein.
  • the total hydrophobicity index (hydropathy index, HI) of all amino acid residues constituting the protein is obtained, and then the total is divided by the total number of amino acid residues.
  • the value (average HI, hereinafter also referred to as “hydrophobicity”) is preferably 1.0 or less.
  • a known index Hydrotherapy index: Kyte J, & Dolottle R (1982) “A simple method for dispensing the thehydropatic protein, type7, b.M. 105-132) is used.
  • the hydrophobicity index of each amino acid is as shown in Table 1 below.
  • the hydrophobicity of the protein contained in the sheet according to the present embodiment may be ⁇ 1.0 or higher, ⁇ 0.9 or higher, or ⁇ 0.8 or higher, and 1.0 or lower, 0.9 or lower, 0.8 or less, 0.7 or less, 0.6 or less, 0.5 or less, 0.4 or less, 0.3 or less, 0.2 or less, 0.1 or less, 0 or less, -0.1 or less,- It may be 0.2 or less, -0.3 or less, -0.4 or less, -0.5 or less, -0.6 or less, or -0.7 or less.
  • the hydrophobicity is 0.5 or less, the affinity with the aqueous component becomes high, and the texture (appearance) and sensory characteristics (texture, juiciness, softness) of the meat-like food composition are further improved. Can be done.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may have 50 or more amino acid residues.
  • the number of amino acid residues may be, for example, 100 or more or 150 or more, 200 or more or 250 or more, and preferably 300 or more, 350 or more, 400 or more, 450 or more or 500 or more.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may be, for example, a structural protein.
  • the structural protein means a protein related to the structure of a living body, a protein constituting a structure produced by a living body, or a protein derived from them.
  • Structural proteins also refer to proteins that self-aggregate under certain conditions to form structures such as fibers, films, resins, gels, micelles, and nanoparticles. In nature, for example, fibroin, keratin, and collagen. -Gen, elastin and resilin can be mentioned.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may be, for example, a globular protein.
  • Globular proteins are folded into a spherical shape with complex tertiary and quaternary structures. It is usually water-soluble because it has a hydrophobic side chain in the center of the protein structure.
  • globular proteins include enzymes, hemoglobin, myoglobin, globulin, fibrin, albumin and the like.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment preferably has a high proportion of amino acid residues such as glycine residue, alanine residue, and serine residue. This is because the smaller the amino acid residue in the side chain, the easier it is for hydrogen bonding and the easier it is to obtain a sheet with high strength. Further, since the alanine residue and the glycine residue are non-polar amino acids in the side chain, they are arranged so as to face inward in the process of folding in protein production, and easily form an ⁇ -helix structure or a ⁇ -sheet structure.
  • amino acid residues such as glycine residue, alanine residue, and serine residue.
  • the protein contained in the sheet according to the present embodiment preferably has an alanine residue content of 10 to 40% and a glycine residue content of 10 to 55%.
  • the "alanine residue content” is a value represented by the following formula.
  • Alanine residue content (number of alanine residues contained in protein / number of total amino acid residues in protein) x 100 (%)
  • the glycine residue content, the serine residue content, the threonine residue content, the proline residue content, the tyrosine residue, the glutamine residue and the lysine residue content are defined in the above formula. It is synonymous with the alanine residue read as glycine residue, serine residue, threonine residue, proline residue, tyrosine residue, glutamine residue and lysine residue, respectively.
  • the alanine residue content of the protein contained in the sheet according to the present embodiment may be, for example, 12 to 40%, 15 to 40%, 18 to 40%, and 20 to 40. It may be%, and it may be 22-40%.
  • the glycine residue content may be, for example, 11% to 55%, 13% to 55%, 15% to 55%, and 18% to 55%. , 20% to 55%, 22% to 55%, and 25% to 55%.
  • amino acids having a large side chain or amino acids having flexibility are arranged to a certain extent. It is desirable that it is contained uniformly throughout. For example, when a protein is divided into units of consecutive amino acid sequences having a predetermined number of amino acid residues, the total content of tyrosine residues, threonine residues, and proline residues contained in each unit becomes a predetermined value or more. It may be a thing. Specifically, for example, the total content of proline residue, threonine residue and tyrosine residue in any consecutive 20 amino acid residues is 5% or more, 10% or more, or 15% or more. It may be 50% or less, 40% or less, 30% or less, or 20% or less.
  • the protein contained in the sheet according to the present embodiment may have a total of serine residue content, threonine residue content and tyrosine residue content of 4% or more, and may be 4.5% or more. It may be 5% or more, 5.5% or more, 6% or more, 6.5% or more, and 7% or more.
  • the total of the serine residue content, the threonine residue content and the tyrosine residue content may be, for example, 35% or less, 33% or less, 30% or less, and 25% or less. It may be 20% or less.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may contain a glutamine residue and / or a lysine residue.
  • the protein forms a cross-linking bond within or between molecules in the presence of an edible cross-linking agent such as transglutaminase.
  • the glutamine residue content may be, for example, 0% to 30%, 0% to 25%, 0% to 20%, 5% to 20%, and 10%. It may be% to 20%, and may be 15% to 20%.
  • the lysine residue content may be, for example, 5% or more, 10% or more, 25% or less, 20% or less, 15% or less, and 10%. It may be less than or equal to%.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may have a repetitive sequence. That is, the protein contained in the sheet according to the present embodiment may have a plurality of amino acid sequences (repeated sequence units) having high sequence identity in the protein.
  • the number of amino acid residues in the repetitive sequence unit is preferably 6 to 200.
  • the sequence identity between the repetitive sequence units may be, for example, 85% or more, 90% or more, 95% or more, 96% or more, 97% or more. It may be 98% or more, and may be 99% or more.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may contain (A) n motifs.
  • the (A) n motif means an amino acid sequence mainly composed of an alanine residue.
  • the number of amino acid residues of the n motif may be 2 to 27, and may be an integer of 2 to 20, 2 to 16, or 2 to 12.
  • the ratio of the number of alanine residues to the total number of amino acid residues in the n motif may be 40% or more, 60% or more, 70% or more, 80% or more, 83% or more, 85% or more, It may be 86% or more, 90% or more, 95% or more, or 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment is preferably fibroin.
  • fibroin include naturally derived fibroin, artificial fibroin and the like.
  • Naturally derived fibroin examples include fibroin produced by insects or spiders.
  • fibroins produced by insects include Bombyx mori, Bombyx mandarina, Antheraea yamamai, Anteraea perni, and tussah. ), Silk moth (Samia synthia), Chrysanthemum (Caligra japonica), Chusser silk moth (Antheraea mylitta), Muga silk moth (Antheraea assama) Silk protein can be mentioned.
  • fibroin produced by insects include silk moth fibroin L chain (GenBank accession number M76430 (base sequence), AAA27840.1 (amino acid sequence)).
  • fibroins produced by spiders include spiders belonging to the genus Araneus such as spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders,
  • Spiders belonging to the genus Spider spiders belonging to the genus Pronus, spiders belonging to the genus Trinofundamashi (genus Cyrtarachne) such as Torinofundamashi and Otorinofundamashi, spiders belonging to the genus Cyrtarachne, etc.
  • Spiders belonging to (Gasteracantha genus) spiders belonging to the spider genus Ordgarius such as Mameitaiseki spider and Mutsutogei sekigumo, spiders belonging to the genus Koganegumo, Kogatakoganegumo and Nagakoganegumo, etc.
  • Spiders belonging to the genus Arachnura spiders belonging to the genus Acusilas such as spiders, spiders belonging to the genus Cytophora, spiders belonging to the genus Cytophora, spiders belonging to the genus Cytophora, and spiders belonging to the genus Cytophora.
  • Spiders belonging to the genus Tetragnatha such as the spider Yasagata spider, Harabiroashidakagumo, and Urokoa spider, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders, spiders Spiders belonging to the genus Nephila, spiders belonging to the genus Menosira such as spiders, spiders belonging to the genus Dyschiriognatha such as spiders, spiders such as spiders, spiders, spiders Produced by spiders belonging to the genus (Latrodectus) and spiders belonging to the family Spiders (Tetragnathidae) such as spiders belonging to the genus Euprostenops.
  • spiders belonging to the genus Tetragnatha such as the spider Yasagata spider, Harabiroashidakagumo, and Urokoa spider, spiders, spiders
  • Spider silk protein can be mentioned.
  • examples of the spider silk protein include traction thread proteins such as MaSp (MaSp1 and MaSp2) and ADF (ADF3 and ADF4), MiSp (MiSp1 and MiSp2) and the like.
  • fibroin produced by spiders include, for example, fibroin-3 (aff-3) [derived from Araneus diadematus] (GenBank accession numbers AAC47010 (amino acid sequence), U47855 (base sequence)), fibroin-. 4 (aff-4) [derived from Araneus diadematus] (GenBank accession number AAC47011 (amino acid sequence), U47856 (base sequence)), dragline silk protein spidroin 1 [derived from Nephila clavipes] (GenBank sequence No.
  • U37520 base sequence
  • major angu11ate spidroin 1 [derived from Latropectus hesperus] (GenBank accession number ABR68856 (amino acid sequence), EF595246 (base sequence)), dragline silk proteinAviclain (Amino acid sequence), AF441245 (base sequence)), major protein spidroin 1 [derived from Europe protein australis] (GenBank accession number CAJ00428 (amino acid sequence), AJ973155 (base sequence)), and major amplified protein (basic sequence).
  • fibroin whose sequence information is registered in NCBI GenBank can be mentioned.
  • sequence information registered in NCBI GenBank among the sequences containing INV as DIVISION, spidoline, amplify, fibroin, "silk and protein", or "silk and protein” are described as keywords in DEFITION. It can be confirmed by extracting a sequence, a character string of a specific protein from CDS, and a sequence in which a specific character string is described in TISSUE TYPE from SOURCE.
  • artificial fibroin means artificially manufactured fibroin (artificial fibroin).
  • the artificial fibroin may be a fibroin having a different amino acid sequence from the naturally occurring fibroin, or may be a fibroin having the same amino acid sequence as the naturally occurring fibroin.
  • the artificial fibroin may be a fibrous protein having a structure similar to that of naturally derived fibroin, or may be fibroin having a sequence similar to the repetitive sequence of naturally derived fibroin.
  • the "sequence similar to the repetitive sequence possessed by fibroin" may be a sequence actually possessed by naturally-derived fibroin, or may be a sequence similar thereto.
  • the artificial fibroin may be, for example, one in which the amino acid sequence is modified by relying on the naturally occurring fibroin (for example, the amino acid sequence is modified by modifying the gene sequence of the cloned naturally occurring fibroin).
  • the amino acid sequence may be artificially designed regardless of naturally occurring fibroin (for example, one having a desired amino acid sequence by chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence).
  • artificial fibroin examples include artificial silk fibroin (modified amino acid sequence of silk protein produced by silkworm) and artificial spider silk fibroin (modified amino acid sequence of spider silk protein produced by spiders). ) And so on.
  • the artificial fibroin preferably contains artificial spider silk fibroin, and more preferably consists of artificial spider silk fibroin, because it is easy to form fibril and has high fiber forming ability.
  • the artificial fibroin is, for example, a protein containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. It may be there.
  • the artificial fibroin may further have an amino acid sequence (N-terminal sequence and C-terminal sequence) added to either or both of the N-terminal side and the C-terminal side of the domain sequence.
  • the N-terminal sequence and the C-terminal sequence are not limited to this, but are typically regions that do not have the repetition of the amino acid motif characteristic of fibroin, and consist of about 100 residues of amino acids.
  • domain sequence refers to a fibroin-specific crystalline region (typically corresponding to (A) n motif of an amino acid sequence) and an amorphous region (typically to REP of an amino acid sequence). It is an amino acid sequence that produces (corresponding to)), and is an amino acid represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. Means an array.
  • (A) n motif indicates an amino acid sequence mainly composed of alanine residues, and the number of amino acid residues is 2 to 27.
  • the number of amino acid residues of the n motif may be an integer of 2 to 20, 4 to 27, 4 to 20, 8 to 20, 10 to 20, 4 to 16, 8 to 16, or 10 to 16. .
  • the ratio of the number of alanine residues to the total number of amino acid residues in the n motif may be 40% or more, 60% or more, 70% or more, 80% or more, 83% or more, 85% or more, It may be 86% or more, 90% or more, 95% or more, or 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • a plurality of (A) n motifs present in a domain sequence may be composed of at least seven alanine residues only.
  • REP shows an amino acid sequence consisting of 2 to 200 amino acid residues.
  • REP may be an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues.
  • m indicates an integer of 2 to 300, and may be an integer of 10 to 300.
  • the plurality of (A) n motifs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the plurality of REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • artificial fibroin examples include artificial fibroin shown in Table 2 below.
  • Collagen is preferable as the protein contained in the sheet according to this embodiment.
  • collagen include naturally occurring collagen, artificial collagen and the like.
  • examples of the collagen (collagen or a protein derived from it) that can be used in the present invention include a protein containing a domain sequence represented by the formula 3: [REP2] p (where, in the formula 3, p is 5 to 300).
  • REP2 indicates an amino acid sequence composed of Gly-X-Y, and X and Y indicate arbitrary amino acid residues other than Gly. Multiple REP2s may have the same amino acid sequence. , It may have a different amino acid sequence.
  • the protein contained in the sheet according to the present embodiment can be obtained, for example, by recombinantly expressing according to a conventional method and then isolating and purifying according to a conventional method.
  • the purified protein preferably contains only the protein, but may contain impurities that are inevitably mixed.
  • the purified purity of the purified protein is preferably 60% or more from the viewpoint of mechanical properties and moldability of the sheet.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may have antibacterial properties.
  • Specific examples of the protein having antibacterial activity include a protein having an antibacterial amino acid sequence and a protein having an antibacterial protein motif. Since the protein contained in the sheet according to the present embodiment has antibacterial properties, it is possible to give the meat-like food composition according to the present embodiment a long shelf life, and in particular, it can be stored or transported at room temperature. ..
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may have an antioxidant effect.
  • Specific examples of the protein having an antioxidant action include a protein having an amino acid composition having an antioxidant ability and a protein having a protein motif having an antioxidant ability. Since the protein contained in the sheet according to the present embodiment has an antioxidant effect, it becomes possible to prevent browning, fading, and deterioration of nutritional value of the meat-like food composition according to the present embodiment.
  • the protein contained in the sheet according to this embodiment may have the functionality of prebiotics, postbiotics, and / or paraprobiotics.
  • a protein having the functionality of prebiotics, postbiotics, and / or paraprobiotics specifically, for example, having the functionality of prebiotics, postbiotics, and / or paraprobiotics.
  • Examples include proteins with amino acid sequences, prebiotics, postbiotics, and / or proteins with protein motifs having paraprobiotic functionality.
  • the protein contained in the sheet according to the present embodiment has the functionality of prebiotics, postbiotics, and / or paraprobiotics, whereby the intestinal microflora is added to the meat-like food composition according to the present embodiment. Adjustments can be expected to provide some health benefits.
  • the sheet according to the present embodiment may contain one kind of the above-mentioned purified protein alone, or may contain two or more kinds.
  • the sheet specifically uses, for example, a protein solution or fiber containing two or more of the purified proteins. It can be obtained by creating a sheet. Further, the sheet can be obtained by preparing a sheet using two or more kinds of protein solutions or fibers. Further, the sheet can be obtained by preparing a sheet using two or more kinds of protein fibers having at least one characteristic different from the diameter, length, density, or crimping method.
  • the sheet according to the present embodiment is, for example, a method of molding into a sheet shape such as a film using a dope solution containing the above-mentioned purified protein, a method of spinning protein fibers using the dope solution, and then the protein. It can be obtained by a method of forming into a sheet shape such as a woven fabric, a knitted fabric, a non-woven fabric, a web, or a mesh using fibers.
  • the dope solution is, for example, water, lower alcohol, dimethyl sulfoxide (DMSO), N, N-dimethylformamide (DMF), hydrochloric acid, sodium hydroxide, formic acid or hexafluoroisopronol (HFIP), etc. It can be prepared by adding it to the solvent or solution of No. 1 together with an inorganic salt as a dissolution accelerator and dissolving it.
  • DMSO dimethyl sulfoxide
  • DMF N-dimethylformamide
  • hydrochloric acid sodium hydroxide
  • formic acid formic acid
  • hexafluoroisopronol hexafluoroisopronol
  • the sheet-shaped film can be manufactured, for example, as follows. First, the doping solution is applied to the surface of the substrate to a predetermined thickness (for example, to a thickness of 1 to 1000 ⁇ m after drying and / or desolving).
  • the base material may be a resin substrate, a glass substrate, a metal substrate, or the like.
  • the base material is preferably a resin substrate from the viewpoint that the film after cast molding can be easily peeled off.
  • the resin substrate may be, for example, a polyethylene terephthalate (PET) film, a fluororesin film such as polytetrafluoroethylene, a polypropylene (PP) film, or a release film in which a silicone compound is immobilized on the surface of these films.
  • PET polyethylene terephthalate
  • PP polypropylene
  • Drying and / or desolvation is performed by at least one means selected from, for example, vacuum drying, hot air drying, air drying, and immersion in liquid.
  • the unstretched film after drying and / or desolving can also be uniaxially stretched or biaxially stretched in water.
  • the protein fiber may be a long fiber or a short fiber.
  • the protein fiber may be a filament yarn (multifilament, monofilament, etc.), a spun yarn, a twisted yarn, a false twisted yarn, a processed yarn, a mixed fiber yarn, a blended yarn, or the like.
  • Protein fibers can be produced by a known spinning method. That is, protein fibers can be obtained by spinning by a known spinning method such as wet spinning, dry spinning, dry wet spinning, or melt spinning using the dope solution prepared by the above method.
  • FIG. 1 is an explanatory diagram schematically showing an example of a spinning device for producing protein fibers.
  • the spinning device 10 shown in FIG. 1 is an example of a spinning device for dry / wet spinning, and includes an extrusion device 1, an undrawn yarn manufacturing device 2, a moist heat stretching device 3, and a drying device 4.
  • the spinning method using the spinning device 10 will be described.
  • the doping liquid 6 stored in the storage tank 7 is pushed out from the base 9 by the gear pump 8.
  • the extruded dope liquid 6 is supplied into the coagulation liquid 11 of the coagulation liquid tank 20 through the air gap 19, the solvent is removed, the polypeptide is coagulated, and a fibrous coagulant is formed.
  • the fibrous solidified body is supplied into the hot water 12 in the stretching bath 21 and stretched.
  • the draw ratio is determined by the speed ratio between the supply nip roller 13 and the take-up nip roller 14.
  • the stretched fibrous coagulant is supplied to the drying device 4 and dried in the yarn path 22, and the protein fiber 36 is obtained as the winding body 5.
  • 18a to 18g are thread guides.
  • the coagulation liquid 11 may be a solvent or solution that can be desolvated, and may be, for example, lower alcohols having 1 to 5 carbon atoms such as methanol, ethanol and 2-propanol, as well as acetone, sodium hydroxide, sodium carbonate and sodium hydrogen carbonate. And so on.
  • the coagulant 11 may contain water as appropriate.
  • the temperature of the coagulating liquid 11 is preferably 0 to 30 ° C.
  • the extrusion speed is preferably 0.2 to 6.0 ml / hour, and 1.4 to 4.0 ml / hour per hole. It is more preferable that it is time.
  • the distance through which the coagulated protein passes through the coagulation liquid 11 may be long enough to efficiently remove the solvent, for example, 200 to 500 mm. Is.
  • the take-up speed of the undrawn yarn may be, for example, 1 to 20 m / min, and preferably 1 to 3 m / min.
  • the residence time in the coagulation liquid 11 may be, for example, 0.01 to 3 minutes, preferably 0.05 to 0.15 minutes.
  • stretching pre-stretching
  • the coagulation liquid tank 20 may be provided in multiple stages, and stretching may be performed in each stage or in a specific stage, if necessary.
  • Wet and heat stretching can be performed in warm water, in a solution of hot water with an organic solvent or the like, or in steam heating.
  • the temperature may be, for example, 50 to 90 ° C, preferably 75 to 85 ° C.
  • the undrawn yarn (or the pre-drawn yarn) can be drawn, for example, 1 to 10 times, and preferably 2 to 8 times.
  • Dry heat stretching can be performed using an electric tube furnace, a dry heat plate, or the like.
  • the temperature may be, for example, 140 ° C to 270 ° C, preferably 160 ° C to 230 ° C.
  • the undrawn yarn (or the pre-drawn yarn) can be drawn 0.5 to 8 times, for example, and it is preferable to draw 1 to 4 times.
  • Wet heat stretching and dry heat stretching may be performed individually, or they may be performed in multiple stages or in combination. That is, the first-stage stretching is performed by moist heat stretching, the second stage stretching is performed by dry heat stretching, or the first stage stretching is performed by moist heat stretching, the second stage stretching is performed by moist heat stretching, and the third stage stretching is performed by dry heat stretching. Wet heat stretching and dry heat stretching can be appropriately combined.
  • the lower limit of the final draw ratio is preferably more than 1 times, 2 times or more, 3 times or more, 4 times or more, 5 times or more, 6 times with respect to the undrawn yarn (or pre-drawn yarn). It is any of the above, 7 times or more, 8 times or more, and 9 times or more, and the upper limit values are preferably 40 times or less, 30 times or less, 20 times or less, 15 times or less, 14 times or less, and 13 times or less. , 12 times or less, 11 times or less, 10 times or less. Since the drawn yarn can exhibit higher strength, the effect of the present invention can be more remarkably exhibited.
  • the protein fiber may be dried.
  • the sheet according to the present embodiment or the meat-like food composition before cooking can have a long shelf life, and can be stored or transported particularly at room temperature.
  • the stress of the protein fiber may be 0.5 gf / d or more.
  • the stress is preferably 0.8 gf / d or more, and more preferably 1 gf / d or more.
  • the stress of the protein fiber may be 1 to 10 gf / d, preferably 1 to 5 gf / d, and more preferably 1 to 3 gf / d. When the stress is in this range, the effect of further improving the yield in the production of the meat-like food composition can be obtained.
  • the strength is a value obtained by a standard tensile test of a multifilament yarn.
  • the protein fiber may have a diameter of less than 50 ⁇ m.
  • the diameter of the protein fiber is, for example, preferably less than 45 ⁇ m or less than 40 ⁇ m, more preferably 35 ⁇ m or less, 32 ⁇ m or less or 30 ⁇ m or less, and further preferably 15 ⁇ m or less or 10 ⁇ m or less.
  • the diameter of the protein fiber may be, for example, 5 ⁇ m or more, 10 ⁇ m or more, 15 ⁇ m or more, 18 ⁇ m or more, 20 ⁇ m or more, 22 ⁇ m or more, 25 ⁇ m or more, 30 ⁇ m or more, 32 ⁇ m or more, 35 ⁇ m or more, 40 ⁇ m or more, or 45 ⁇ m or more.
  • the diameter of the protein fiber is, for example, 5 to 50 ⁇ m, 10 to 50 ⁇ m, 15 to 50 ⁇ m, 5 to 45 ⁇ m, 5 to 40 ⁇ m, 5 to 35 ⁇ m, 5 to 32 ⁇ m, 5 to 50 ⁇ m, 10 to 45 ⁇ m, 10 to 40 ⁇ m, 10 to It may be 35 ⁇ m, 10 to 32 ⁇ m, 10 to 30 ⁇ m.
  • the production of woven fabrics, knitted fabrics, non-woven fabrics, webs, meshes, etc. using protein fibers can be carried out according to a conventional method.
  • Woven fabrics and knitted fabrics can be obtained by weaving or knitting raw yarns containing protein fibers.
  • a known method can be used as the weaving method and the knitting method.
  • the knitting machine to be used for example, a circular knitting machine, a warp knitting machine, a flat knitting machine and the like can be used, and from the viewpoint of productivity, the use of a circular knitting machine is preferable.
  • the flat knitting machine include a molding knitting machine and a non-sewn knitting machine, but it is more preferable to use a non-sewn knitting machine because a knitted fabric can be manufactured in the form of a final product.
  • the loom used include a shuttle loom and a non-shuttle loom such as a gripper loom, a rapier loom, a water jet loom, and an air jet loom.
  • the non-woven fabric can be produced by a known production method using, for example, fibers containing protein fibers. Specifically, for example, a web (including a single-layer web and a laminated web) is formed from a fiber containing a protein fiber by a dry method, a wet method, an airlaid method, or the like, and then a chemical bond method (immersion method, etc.) is formed. A non-woven fabric can be obtained by bonding the fibers of the web by a spray method or the like) or a needle punching method or the like. Further, a 3D printed non-woven fabric can also be mentioned.
  • the sheet according to this embodiment may be a shredded sheet. If necessary, a sheet cut into small pieces may be used.
  • the sheet according to this embodiment may have a sheet density of 10 to 100 g / m 2 .
  • the sheet density may be 10 to 30 g / m 2 , may be 10 to 50 g / m 2 , may be 10 to 70 g / m 2 , may be 30 g to 70 g / m 2 , and may be 30 g to. It may be 100 g / m 2. It is preferably 50 to 100 g / m 2 , more preferably 70 to 100 g / m 2 .
  • the sheet density is a value obtained by dividing the weight of the sheet by the area of the sheet.
  • the sheet according to this embodiment may have a sheet thickness of 0.1 to 2 mm.
  • the sheet thickness is preferably 0.1 to 1 mm, more preferably 0.1 to 0.5 mm. When the sheet thickness is in this range, the authenticity becomes more excellent, and the mouthfeel and texture closer to the real thing can be obtained.
  • the diameter of the protein fibers contained in the sheet may be less than 50 ⁇ m.
  • the diameter of the protein fiber is, for example, preferably less than 45 ⁇ m or less than 40 ⁇ m, more preferably 35 ⁇ m or less, 32 ⁇ m or less or 30 ⁇ m or less, and further preferably 15 ⁇ m or less or 10 ⁇ m or less.
  • the diameter of the protein fiber can be in the range of about 10 nm to 10 ⁇ m.
  • the average diameter of the protein fiber is preferably in the range of 10 nm to 1 ⁇ m, more preferably in the range of 10 nm to 500 nm.
  • the diameter of the protein fiber referred to here means the major axis of the cross section of the protein fiber.
  • the present invention may also include chemical or mechanical treatment for incorporating the sheet according to the present embodiment into a meat-like food composition.
  • chemical or mechanical treatment for incorporating the sheet according to the present embodiment into a meat-like food composition.
  • the properties of the protein fibers of the sheet according to this embodiment can be further changed by protease treatment.
  • protease treatment Proteolysis and hydrolysis of protein fibers can weaken or alter the mechanical properties of the entire protein fiber.
  • Incorporating protease-treated protein fibers into meat-like food compositions can further alter the texture and mouthfeel of the final product.
  • various proteases can be used to process the protein fiber.
  • Available proteases include, for example, papain, bromelain, keratinase, phycin, trypsin, ⁇ -chymotrypsin, rennin, pepsin, collagenase, elastase, alcalase, neutranase, protease XIV, proteinase K, and fungal proteases. Not limited to these.
  • the content of the sheet in the meat-like food composition according to the present embodiment may be, for example, 0.1% by weight or more, or 0.2% by weight or more, based on the total amount of the meat-like food composition. , 0.3% by weight or more, 0.4% by weight or more, 0.5% by weight or more, 1.0% by weight or more, 2.0% by weight. That may be the above.
  • the content of the sheet in the meat-like food composition according to the present embodiment may be, for example, 5% by weight or less, 4% by weight or less, or 3% by weight, based on the total amount of the meat-like food composition. It may be less than or equal to 2% by weight, may be 1% by weight or less, may be 0.5% by weight or less, may be 0.4% by weight or less, and may be 0.3% by weight. It may be less than or equal to%.
  • the content of the protein component in the meat-like food composition according to the present embodiment may be, for example, 0.5% by weight or more, or 1% by weight or more, based on the total amount of the meat-like food composition. It may be 2% by weight or more, 3% by weight or more, 4% by weight or more, 5% by weight or more, 6% by weight or more, 7% by weight or more. It may be 8% by weight or more, 9% by weight or more, 10% by weight or more, 20% by weight or more, 30% by weight or more, 40% by weight. It may be 50% by weight or more, and may be 50% by weight or more.
  • the content of the protein component in the meat-like food composition according to the present embodiment may be, for example, 90% by weight or less, 80% by weight or less, or 70% by weight, based on the total amount of the meat-like food composition. It may be less than or equal to 60% by weight, may be 50% by weight or less, may be 40% by weight or less, may be 30% by weight or less, and may be 20% by weight or less. It may be 10% by weight or less.
  • the protein component in the meat-like food composition according to the present embodiment may be an animal protein (protein derived from an animal source) or a non-animal protein (for example, a non-animal such as a vegetable protein or a microbial protein). It may be a protein derived from the source).
  • the meat-like food composition according to the present embodiment may not contain animal protein as a protein component.
  • Animal proteins include proteins obtained from animals and proteins recombinantly expressed using genes encoding animal proteins.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment may contain at least one selected from a binder, a cross-linking agent (protein cross-linking agent) and a gelling agent.
  • a binder include starch obtained from potatoes, tapioca and the like.
  • the cross-linking agent include food grade chemical cross-linking agents, transglutaminase, tyrosinase, laccase, peroxidase, sulfhydryl oxidase.
  • gelling agent examples include gellan gum, xanthan gum, guar gum, arabic gum, tragacanth gum, locust bean gum, konjak glucomannan, sodium alginate, propylene glycol alginate, carrageenan, agar, dextran, pectin, microcrystalline cellulose, carboxymethyl cellulose and methyl cellulose.
  • Hydrocolloids such as, as well as proteins such as fibrinogen / thrombin, blood protein, plasma protein, egg albumin, lactate protein and gelatin.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment may further contain other ingredients permitted for food.
  • Other ingredients include, for example, fats and oils, seasonings, herbs, flavors, meat raw materials and proteins other than proteins contained in meat substitute composition raw materials (including concentrates and isolates), emulsifiers, functional ingredients and nutrients.
  • emulsifiers include emulsifiers, functional ingredients and nutrients.
  • auxiliary ingredients are mentioned.
  • fats and oils include corn oil, olive oil, soybean oil, peanut oil, almond oil, sesame oil, cottonseed oil, rapeseed oil, canola oil, benivana oil, sunflower oil, hemp oil, palm oil, walnut oil, algae lipid, coconut oil, and shi.
  • Avatar, mango butter, cocoa butter, wheat germ oil, rice bran oil, as well as microbial-derived oils and lipids can be mentioned. It is preferred to use saturated fats to mimic the melting temperature profile and texture of animal fats. Alternatives to fat include the use of edible oleogels or microencapsulated lipids. Edible oleogels or microencapsulated lipids can be used to minimize the movement of lipid droplets. Reproduction of adipose tissue can be mentioned using the sheet and lipid according to the present embodiment.
  • an adipose tissue replica may be prepared by impregnating a sheet according to the present embodiment with a lipid.
  • the sheet according to the present embodiment can create a marbling effect on the meat-like food composition according to the present embodiment by creating a layered structure of an adipose tissue replica prepared from a lipid and a protein fiber sheet.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment can provide chewyness and juiciness.
  • Seasonings and herbs include, for example, rosemary, oregano, cumin, sage, pepper, thyme, basil and curry powder.
  • Examples of the flavoring agent include spice extract, spice oil, natural liquid smoke, yeast extract, mushroom extract, onion extract, garlic extract and herbal extract.
  • Examples of the emulsifier include lecithin, mono and diglyceride, monoglyceride derivative and fatty acid derivative.
  • Examples of the functional component include antioxidant substances such as polyphenols, immunostimulatory substances such as lactoferrin, and intestinal environment-improving substances such as probiotics, prebiotics and biogenics.
  • Dietary supplements include, for example, dietary fiber (inulin, methylcellulose, obaco, wheat dextrin, etc.), vitamins and minerals (folic acid, vitamin B12 and other vitamin B, vitamin C, vitamin D, vitamin A, calcium, zinc, iron). , Iodine, etc.).
  • the meat-like food composition according to the present embodiment may not contain animal-derived components because it can be provided as a vegan food, for example.
  • the animal-derived component is a component obtained from an animal (for example, the above-mentioned other components), and also includes an animal protein.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment may contain cultured cells. For example, it may contain a cell composition and an extracellular matrix that form a three-dimensional tissue in vivo. The cell composition and extracellular matrix may be bioprinted.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment is, for example, a sheet containing at least one raw material selected from the group consisting of a meat raw material and a meat substitute composition raw material, and a purified protein, and if necessary.
  • Mixture acquisition step 1 a cross-linking agent
  • the production method may further carry out, for example, a step of sterilizing the meat-like food composition, a step of packaging the meat-like food composition, and the like.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment also comprises, for example, at least one raw material selected from the group consisting of a meat raw material and a meat substitute composition raw material, and, if necessary, a binder and a cross-linking agent (protein cross-linking agent). ) And at least one selected from the gelling agent and, if necessary, other components permitted in the food to obtain a mixture (mixture acquisition step 2), a sheet containing the purified protein. It can also be manufactured through a step of adhering the mixture obtained in the previous step to at least one surface (adhesion step) and a step of molding the sheet to which the mixture is adhered into a desired shape (molding step).
  • the production method may further carry out, for example, a step of sterilizing the meat-like food composition, a step of packaging the meat-like food composition, and the like.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment is formed by alternately arranging layers containing at least one raw material selected from the group consisting of a meat raw material and a meat substitute composition raw material, and sheets. It's okay.
  • a sheet in which a layer containing a raw material is formed on the sheet is obtained in the above-mentioned adhesion step, and the sheet is spirally wound, and the layer containing the raw material and the sheet are alternately arranged in a roll. Can be manufactured through the process of obtaining.
  • it can be manufactured through a step of repeating the above-mentioned adhesion step and alternately laminating a layer containing a raw material and a sheet to obtain a laminated body.
  • the "realism" that integrates the texture (appearance) and sensory characteristics (texture, juiciness, softness) is further enhanced. improves.
  • the meat-like food composition according to the present embodiment may be subjected to a treatment for strengthening mechanical entanglement. That is, in the meat-like food composition according to the present embodiment, after the above-mentioned adhesion step, a sheet having a layer containing a raw material formed on at least one surface of the sheet is stitched, weaved, braided, knitted, needle punched, etc. It may be manufactured through a process of processing by the three-dimensional molding technique of. The treatment by the three-dimensional molding technique may be performed individually by one type, or may be performed by combining two or more types.
  • the present invention is not limited to the above-mentioned treatment, and a sheet in which a layer containing a raw material is formed on the sheet may be obtained in the above-mentioned adhesion step, and may be manufactured through a treatment in which the sheet and the raw material can be woven.
  • Needle punching can, for example, attach the fiber layers to each other with fibers carried by a needle with a hook (the hooks are designed to stay where the fibers were carried when the needle left the preform). increase). Needle punching may be performed using, for example, an injector, a meat tenderizer, a meat hammer, or a meat mallet.
  • a sheet in which a layer containing a raw material is formed on the sheet is obtained in the above-mentioned adhesion step, and a felt needle is applied to the fiber sheet so that the sheet and the raw material are woven together, and the fiber is used as the raw material. It is possible to drive into the layer.
  • the needle punching process may be performed at high speed or low speed, if necessary. Multiple needle punching processes may be performed. Needle punching may be performed from a plurality of directions. The needle punching process may be performed uniformly on the layer sheet containing the raw material, or may be performed non-uniformly according to the required texture of the application.
  • the meat-like food composition is processed by a three-dimensional molding technique such as stitching, weaving, braiding, knitting, needle punching, etc., through a laminating process in which layers containing raw materials and sheets are alternately laminated. It may be manufactured through a step of applying. Layers containing raw materials and sheets are alternately arranged and the plurality of layers can be joined together to provide more structural integrity.
  • the meat-like food composition includes a step of treating a sheet having a layer containing a raw material formed on the sheet in the above-mentioned adhesion step by a three-dimensional molding technique such as stitching, weaving, braiding, knitting, and needle punching.
  • the laminating step of alternately laminating the layer containing the raw material and the sheet may be repeated, and the laminated body may be processed by a three-dimensional molding technique such as stitching, weaving, braiding, knitting, and needle punching.
  • a three-dimensional molding technique such as stitching, weaving, braiding, knitting, and needle punching.
  • the present invention also relates to an artificial meat product containing the meat-like food composition or a processed product thereof according to the present invention.
  • Processed meat-like food compositions include, for example, heat-treated meat-like food compositions, seasoned meat-like food compositions, and, if necessary, meat-like food compositions cooked with other ingredients (cooked products). , Including semi-cooked products.)
  • Meat-like food compositions can be processed into a variety of foods for either human or animal edible use.
  • the final product is a human edible meat that mimics minced meat products, steak products, sirloin tip products, kebab products, bacon products, jerky products, sausage products, shredded products, diced meat products, or nugget products. It can be a food composition or a processed product thereof. All of the above products are placed on trays, covered with packaging, vacuum packaged, placed in retort cans or bags, or frozen.
  • the present invention further relates to a method for producing an artificial meat dish, which comprises a step of cooking a meat-like food composition or a processed product thereof, or an artificial meat product according to the present invention.
  • Cooking of meat-like food compositions or processed products thereof, or artificial meat products can be carried out according to a conventional method.
  • the present invention described above is a method for improving the authenticity of a meat-like food composition, and is selected from the group consisting of a meat raw material and a meat substitute composition raw material on at least one surface of a sheet containing a purified protein. It can also be regarded as a method including attaching at least one kind of raw material. The method further preferably comprises adding a protein cross-linking agent (eg, transglutaminase) to at least one raw material selected from the group consisting of meat raw materials and meat substitute composition raw materials. As a result, the authenticity can be further improved. As the specific embodiment of the method, the above-mentioned embodiment can be applied without limitation.
  • a protein cross-linking agent eg, transglutaminase
  • OmniPork ingredient list water, protein blend (soybean protein concentrate, soybean protein isolate, shiitake fermented pea & rice protein), thickener (methylcellulose, maltodextrin), yeast extract, palm oil, potato starch, sugar cane sugar, Salt, natural flavors (canola and sunflower oil), barley malt extract, colorants (beat red), dextrose, anti-caking agent (silicon dioxide).
  • Protein cross-linking agent As protein cross-linking agents, Ajinomoto Co., Inc. Activa (registered trademark) microbial transglutaminase KS-CT (1% transglutaminase, 99% martitol) and TG-K (1% transglutaminase, 75% casein calcium, 24% dextrin) I prepared.
  • Activa registered trademark
  • microbial transglutaminase KS-CT 1% transglutaminase, 99% martitol
  • TG-K 1% transglutaminase, 75% casein calcium, 24% dextrin
  • Nucleic acids encoding artificial fibroin having the designed amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 2 and SEQ ID NO: 1 were synthesized, respectively. NdeI sites were added to the nucleic acid at the 5'end, and EcoRI sites were added downstream of the stop codon. After cloning these two types of nucleic acids into a cloning vector (pUC118), the nucleic acids are cut out by restriction enzyme treatment with NdeI and EcoRI, and then recombinant into the protein expression vector pET-22b (+) to obtain an expression vector. rice field.
  • Escherichia coli BLR (DE3) was transformed with the obtained expression vector.
  • the transformed E. coli was cultured in 2 mL of LB medium containing ampicillin for 15 hours.
  • the culture broth was added to 100 mL of seed culture medium (Table 3) containing ampicillin so that the OD 600 was 0.005.
  • the culture solution temperature was maintained at 30 ° C., and flask culture was carried out until the OD 600 reached 5, (about 15 hours) to obtain a seed culture solution.
  • the seed culture solution was added to a jar fermenter to which 500 ml of the production medium (Table 4) was added so that the OD 600 was 0.05.
  • the temperature of the culture solution was kept at 37 ° C., and the culture was controlled at a constant pH of 6.9. Further, the dissolved oxygen concentration in the culture solution was maintained at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration.
  • the feed solution (glucose 455 g / 1 L, Yeast Extract 120 g / 1 L) was added at a rate of 1 mL / min.
  • the temperature of the culture solution was kept at 37 ° C., and the culture was controlled at a constant pH of 6.7. Further, the dissolved oxygen concentration in the culture solution was maintained at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration, and the culture was carried out for 20 hours.
  • IPTG isopropyl- ⁇ -thiogalactopyranoside
  • the cells collected 24 hours after the addition of IPTG were washed with 20 mM Tris-HCl buffer (pH 7.4).
  • the washed cells were suspended in 20 mM Tris-HCl buffer (pH 7.4) containing about 1 mM phenylmethylsulfonylfluoride (PMSF), and a high-pressure homogenizer ("Panda Plus 2000, manufactured by GEA Niro Saovi”).
  • the cells were repeatedly crushed three times using the above method.
  • the crushed cells were centrifuged (11,000 g, 10 minutes, room temperature) with a centrifuge (Model 7000, manufactured by Kubota) to obtain a precipitate.
  • the precipitate was washed with 20 mM Tris-HCl buffer (pH 7.4) or 3% SDS buffer (pH 3.0) until high purity.
  • the washed precipitate was washed to a concentration of 100 mg / mL.
  • 8M guanidine buffer (8M guanidine hydrochloride, 10 mM sodium dihydrogen phosphate, 20 mM NaCl, 1 mM Tris-HCl, pH 7.0), and stirred at 60 ° C. for 30 minutes with a stirrer to dissolve.
  • dialysis was performed with water using a dialysis tube (cellulose tube 36/32 manufactured by Sanko Junyaku Co., Ltd.).
  • the white aggregated protein obtained after dialysis was recovered by centrifugation and water was removed by a freeze-dryer. Excluding, lyophilized powder of artificial fibroin was obtained.
  • a spinning liquid was prepared using the freeze-dried powder of artificial fibroin obtained above. 99% formic acid was added to the lyophilized powder of artificial fibroin PRT966 so that the concentration of the lyophilized powder of artificial fibroin PRT966 was 28% by mass. After dissolving in a rotator for 14 hours, dust and bubbles were removed. This was designated as a spinning liquid 1 (doping liquid 1).
  • freeze-dried powder of artificial fibroin PRT799 obtained above was added to formic acid (manufactured by Asahi Chemical Co., Ltd.) so as to have a concentration of 26% by mass, and then dissolved at 70 ° C. for 1 hour. Then, dust and bubbles were removed to obtain a spinning liquid 2 (doping liquid 2).
  • the doping liquid 1 or the doping liquid 2 was discharged to the coagulating liquid (methanol) by a nitrogen air pump.
  • the conditions for wet spinning were as shown below. As a result, each artificial fibroin fiber was obtained.
  • -Wet spinning conditions Doping liquid temperature: 25 ° C Coagulant (methanol) 1 Temperature: 5 ° C Coagulant (methanol) 2 Temperature: 25 ° C Water bath extension tank Temperature: 25 ° C Hot roller (HR) temperature: 60 ° C
  • the obtained artificial fibroin short fibers were dispersed in a sodium bicarbonate solution for 10 minutes, treated, and then filtered. Then, the artificial fibroin short fibers were washed with ion-exchanged water several times.
  • carding is performed with a known card machine to form a web formed by entwining artificial fibroin PRT966 short fibers, and a sheet containing the purified protein PRT966 (artificial fibroin PRT966) (hereinafter, also referred to as "fiber sheet"). .) was obtained.
  • transglutaminase TG-K was added and kneaded for several minutes to uniformly disperse the enzyme (transglutaminase). This was spread on one surface of the fiber sheet (corresponding to 0.1 parts by weight) so as to have a uniform thickness to obtain a sheet having a meat layer formed on the fiber sheet. Then, the obtained sheet was spirally wound to obtain a roll in which the meat layer and the fiber sheet were alternately arranged. The resulting roll was vacuum sealed and stored at 4 ° C. for 18 hours to complete the enzymatic reaction.
  • the roll was sliced and a disc having a thickness of about 2 cm was cut out to obtain a meat-like food composition (artificial steak meat composition) formed into a steak meat shape.
  • the resulting artificial steak meat composition was cooked at medium temperature until the internal temperature reached 70 ° C.
  • the artificial steak meat composition after cooking was immediately subjected to sensory evaluation.
  • transglutaminase transglutaminase
  • TG-K transglutaminase
  • a cylinder was sliced so as to have the same shape as in Example 1, and a disc having a thickness of about 2 cm was cut out to obtain a meat-like food composition (artificial steak meat composition) molded into a steak meat shape. ..
  • the resulting artificial steak meat composition was cooked at medium temperature until the internal temperature reached 70 ° C.
  • Example 2 Using 96.3 parts by mass of Beyond Beef® instead of 96.4 parts by weight of minced beef / pork, transglutaminase KS-CT instead of transglutaminase TG-K.
  • An artificial steak meat composition was obtained by the same procedure as in Example 1 except that it was used and 0.2 parts by mass of the fiber sheet was used. The resulting artificial steak meat composition was cooked at medium temperature until the internal temperature reached 70 ° C. The artificial steak meat composition after cooking was immediately subjected to sensory evaluation.
  • Example 3 Using 96.0 parts by mass of OmniPork instead of 96.4 parts by mass of minced beef / pork (6/4), using transglutaminase KS-CT instead of transglutaminase TG-K, fiber sheet An artificial steak meat (artificial pork chop) composition was obtained in the same procedure as in Example 1 except that 0.5 part by mass was used. The resulting artificial steak meat composition was cooked at medium temperature until the internal temperature reached 70 ° C. The artificial steak meat composition after cooking was immediately subjected to sensory evaluation.
  • the artificial steak meat compositions of Examples 1 to 3 are obtained by adding a fiber sheet to the artificial steak meat compositions of Comparative Examples 1 to 3, respectively. As shown in Tables 4 to 6, the addition of the fiber sheet tends to improve the overall appearance, overall texture, juiciness and softness, and the overall authenticity (steak-likeness / pork chop) is observed. Likeness) has improved.
  • FIG. 2 is a photograph showing artificial steak meat compositions of Example 1 and Comparative Example 1.
  • (1a), (1d) and (1f) are the artificial steak meat compositions of Example 1
  • (1b), (1c) and (1e) are the artificial steak meat compositions of Comparative Example 1. It is a thing.
  • (1a) and (1b) are artificial steak meat compositions before cooking
  • (1c), (1d), (1e) and (1f) are artificial steaks after cooking. It is a meat composition.
  • FIG. 3 is a photograph showing artificial steak meat compositions of Example 2 and Comparative Example 2.
  • (2a), (2d) and (2e) are the artificial steak meat compositions of Example 2
  • (2b), (2c) and (2f) are the artificial steak meat compositions of Comparative Example 2. It is a thing.
  • (2a) and (2b) are artificial steak meat compositions before cooking
  • (2c), (2d), (2e) and (2f) are artificial steaks after cooking. It is a meat composition.
  • Example 4 An artificial steak meat composition was obtained by the same procedure as in Example 4 except that the needle punching treatment was not performed with the felt needle. The resulting artificial steak meat composition was cooked at medium temperature until the internal temperature reached 70 ° C. The artificial steak meat composition after cooking was immediately subjected to sensory evaluation.
  • the protein fiber sheet was prepared from two purified proteins with different hydrophobic and mechanical properties.
  • a mixed sheet (hereinafter, also referred to as “mixed fiber sheet”) containing the purified proteins PRT966 (artificial fibroin PRT966) and PRT799 (artificial fibroin PRT799) was obtained as a web formed by entanglement.
  • FIG. 4 is a photograph showing the appearance and cross section of the artificial steak after cooking.
  • Example 6 Beyond Beef® 97.5 parts by mass was used instead of 96.9 parts by weight of minced beef / pork (6/4), transglutaminase KS-CT was used, and the mixed fiber sheet was 0.
  • An artificial steak meat composition was obtained in the same procedure as in Example 5 except that 5 parts by mass was used and each layer consisting of a fiber sheet and Beyond Beef (registered trademark) was stacked up to 4 layers. Each layer consisting of a fiber sheet and minced meat was layered up to 6 layers. The resulting artificial steak meat composition was cooked at medium temperature until the internal temperature reached 70 ° C. The artificial steak meat composition after cooking was immediately subjected to sensory evaluation.
  • FIG. 5 is a photograph showing the appearance and cross section of the artificial steak after cooking.
  • ⁇ Sensory evaluation> For the artificial steak meat compositions (cooked) of Example 4, Example 5, and Comparative Example 4, the overall appearance, overall texture, juiciness, tenderness, and authenticity (steak-likeness). Sensory evaluation was carried out for the evaluation items. The sensory evaluation was carried out by 4 panelists, and each evaluation item was evaluated on a 9-point scale from 1 to 9 (1 is the worst and 9 is the best). For the artificial steak meat composition (cooked) of Example 6, sensory evaluation was performed on the evaluation items of overall appearance, overall texture, juiciness, softness, and authenticity (steak-likeness). .. The sensory evaluation was carried out by two panels, and each evaluation item was evaluated on a 9-point scale from 1 to 9 (1 is the worst and 9 is the best).
  • the “overall appearance” was judged to be “good” as the appearance was closer to the real meat when visually observed.
  • the "overall texture” was judged to be “good” as the texture was closer to that of real meat when chewed.
  • the “juiciness” was judged to be “good” so that more gravy could be felt when chewing.
  • the “softness” was judged to be “good” as it was softer when chewed.
  • the “genuineness” was judged to be “good” as it was closer to the real meat (steak meat) in terms of texture (appearance) and sensory characteristics (texture, juiciness, softness).
  • the results (average of the scores of 4 panels or 2 panels) are shown in Table 8.
  • the needle-punched artificial steak meat composition was evaluated to be similar to beef steak, with a firmer texture felt compared to the sample not needle-punched.
  • fiber sheet 2 a sheet containing the purified protein PRT966 (hereinafter, also referred to as "fiber sheet 2") as a web formed by entwining artificial fibroin PRT966 short fibers. rice field. The density of the resulting fiber sheet 2 was measured and cut to a predetermined size for the preparation of meat samples.
  • a commercially available gelatin fiber (manufactured by GelaCell) was used as a sheet containing another purified protein, and a fiber sheet was obtained in the same manner as above.
  • the fiber diameter of the gelatin fiber was 4 ⁇ m.
  • the resulting artificial steak meat composition was cooked on a cooking sheet for 7 minutes on both sides using an electric grill set at 200 ° C.
  • the cooked artificial steak meat composition is for Slice Shear Force (SSF) test (20 ° C, 60% humidity) and Texture Profile Analysis (TPA) (20 ° C, 60% humidity).
  • Samples were prepared as follows. SSF sample size: L4 cm x W2 cm x H-1.5 cm TPA sample size: 2 cm x 2 cm x ⁇ 1.5 cm
  • SSF was carried out four times using Universal Testing Instrument EZ Test (Shimadzu Corporation). The cooked sample was cut to 4 cm x 2 cm x to 1.5 cm (original height) and sliced using a 3 mm thick, 45 ° cutting edge shear blade attached to a 500N load cell. The cutting time was applied over the entire thickness of the sample until the sample was cut in half. The crosshead speed was 200 mm / min. SSF is the maximum force (hereinafter also referred to as "hardness") required to generate a "slice shear force" in Newton and cut a sample. This is a texture parameter that quantifies the consumer's "first bite" experience.
  • the TPA of the whole muscle meat sample prepared with protein fiber was carried out 8 times for each treatment using Universal Testing Instrument EZ Test (Shimadzu Corporation).
  • the cooked sample was cut to 2 cm x 2 cm x to 1.5 cm (original height) and compressed to 50% of the original height with a 500N load cell using a compression plate (size ⁇ 11.5 cm). ..
  • the crosshead speed was 200 mm / min and the time interval between the two compressions was 2 seconds.
  • the TPA parameters are elasticity (ratio of time required to reach maximum force in the second and first compressions), cohesiveness (work performed during the second and first compressions) and chewability (hardness). ⁇ elasticity ⁇ cohesiveness).
  • FIG. 6 is a graph showing the measurement results of hardness (Hardness) measured by TPA of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 7 to 13.
  • Hardness the measurement result of the hardness measured by TPA of the cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork is also shown.
  • the numerical value shown in FIG. 7 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the measurement results of the hardness of the cooked pork thigh steak (Reference Example 1) and the cooked pork tenderloin steak (Reference Example 2) measured by TPA are also shown.
  • FIG. 7 is a graph showing the measurement results of hardness (Hardness) measured by SSF of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 7 to 13.
  • Hardness Hardness
  • SSF cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork
  • the numerical value shown in FIG. 7 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the measurement results of the hardness of the cooked pork thigh steak (Reference Example 1) and the cooked pork tenderloin steak (Reference Example 2) measured by SSF are also shown.
  • samples containing needle-punched fiber sheets had significantly higher hardness measured by TPA and SSF compared to OmniPork-only controls (FIG. 6). 6 and FIG. 7).
  • the length of the staple fiber (short fiber) is fixed at 30 mm (Examples 11 to 13)
  • both the hardness measured by TPA and SSF are gradually increased. Can be raised.
  • the hardness measured by SSF of many samples, including needle-punched fiber sheets was in the same range as the hardness measured by SSF of animal-based pork (Reference Example 1 and Reference Example 2). This means that the reconstructed OmniPork's "first bite experience" is similar to that of the animal's counterpart.
  • FIG. 8 is a graph showing the measurement results of cohesiveness measured by TPA of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 7 to 13.
  • the numerical value shown in FIG. 8 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the measurement results of the agglomeration of the cooked pork thigh steak (Reference Example 1) and the cooked pork tenderloin steak (Reference Example 2) measured by TPA are also shown.
  • FIG. 9 is a graph showing the measurement results of elasticity measured by TPA of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 7 to 13.
  • TPA the measurement results of elasticity measured by TPA of the cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork are also shown.
  • the numerical value shown in FIG. 9 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the elasticity measurement results of the cooked pork thigh steak (Reference Example 1) and the cooked pork tenderloin steak (Reference Example 2) measured by TPA are also shown.
  • the samples containing the needle punched fiber sheets had significantly higher cohesiveness and elasticity compared to the OmniPork-only control.
  • the cohesiveness increased.
  • Increasing the length of the staple fibers (short fibers) from 30 mm to 52 mm has been shown to increase elasticity at a particular density (29 g / m 2 ) (Examples 10 and 13). Aggregation is less affected by staple fiber lengths, so different staple fiber lengths can produce different mouthfeels while maintaining the cohesiveness of the final product. ..
  • most of the treated samples were in the same range of cohesiveness and elasticity as animal-based pork (Reference Example 1 and Reference Example 2).
  • FIG. 10 is a graph showing the measurement result of hardness (Hardness) measured by SSF of the cooked artificial steak meat composition of Examples 14 to 20.
  • Hardness Hardness
  • SSF cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork
  • the numerical value shown in FIG. 10 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the measurement results of the hardness of the cooked pork thigh steak (Reference Example 1) and the cooked pork tenderloin steak (Reference Example 2) measured by SSF are also shown.
  • the hardness measured by SSF can be increased by shortening the length of the staple fibers (short fibers) of the fiber sheet. This allows the texture of the meat product, including the fiber sheet, to be fine-tuned according to the product type.
  • FIG. 11 is a graph showing the measurement results of elasticity measured by SSF of the cooked artificial steak meat composition of Examples 14 to 20.
  • As a control the measurement results of elasticity measured by SSF of the cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork are also shown.
  • the numerical value shown in FIG. 11 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the elasticity measurement results of the cooked pork thigh steak (Reference Example 1) and the cooked pork tenderloin steak (Reference Example 2) measured by SSF are also shown.
  • the elasticity value can be increased by increasing the length of the staple fibers (short fibers). The tendency was similar to the result shown in FIG.
  • FIG. 12 is a graph showing the measurement results of cohesiveness measured by SSF of the cooked artificial steak meat composition of Examples 14 to 20.
  • the numerical value shown in FIG. 12 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the measurement results of the agglomeration measured by SSF of the cooked steak of pork thigh (Reference Example 1) and the cooked steak of pork tenderloin (Reference Example 2) are also shown.
  • the cohesiveness is not significantly affected by the length of the staple fibers (short fibers), but it is further proved that it can be manipulated by the change in the density of the fiber sheet.
  • FIG. 13 is a graph showing the measurement results of hardness (Hardness) measured by TPA of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 14 and 21.
  • Hardness Hardness
  • TPA the measurement result of the hardness measured by TPA of the cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork is also shown.
  • the numerical value shown in FIG. 13 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the measurement results of the hardness of the cooked steak of pork sirloin (Reference Example 3) and the cooked steak of minced pork (Reference Example 4) measured by TPA are also shown.
  • FIG. 14 is a graph showing the measurement results of hardness (Hardness) measured by SSF of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 14 and 21.
  • Hardness Hardness
  • SSF cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork
  • the numerical value shown in FIG. 14 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the measurement results of the hardness of the cooked steak of pork sirloin (Reference Example 3) and the cooked steak of minced pork (Reference Example 4) measured by SSF are also shown.
  • FIG. 15 is a graph showing the measurement results of cohesiveness measured by SSF of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 14 and 21.
  • the numerical value shown in FIG. 15 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the measurement results of the agglomeration measured by SSF of the cooked steak of pork sirloin (Reference Example 3) and the cooked steak of minced pork (Reference Example 4) are also shown.
  • FIG. 16 is a graph showing the measurement results of elasticity measured by SSF of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 14 and 21.
  • As a control the measurement results of elasticity measured by SSF of the cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork are also shown.
  • the numerical value shown in FIG. 16 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the elasticity measurement results of the cooked steak of pork sirloin (Reference Example 3) and the cooked steak of minced pork (Reference Example 4) measured by SSF are also shown.
  • FIG. 17 is a graph showing the measurement results of chewability (Chewines) measured by SSF of the cooked artificial steak meat compositions of Examples 14 and 21.
  • chewability Chewines
  • SSF cooked artificial steak meat composition prepared only by Omnipork
  • the numerical value shown in FIG. 17 is a relative value with the measurement result of the control as 100 (%).
  • the chewability measurement results of the cooked steak of pork sirloin (Reference Example 3) and the cooked steak of minced pork (Reference Example 4) measured by SSF are also shown.
  • the gelatin fiber sheet (Example 21) was able to enhance the cohesiveness of the treated sample. Since gelatin is also an excellent binder in powder form, it was concluded that the fiber web is not a factor contributing to the increased cohesiveness, but the inherent binding strength of the gelatin protein. This binding effect was also seen in the hardness measured by SSF. With larger fiber diameters and staple fiber lengths, gelatin fiber sheets may prove effective in further improving the texture properties of the treated sample. In addition, higher mechanical properties (eg, higher sheet densities) were treated with gelatin fiber sheets because the structural integrity and mechanical properties of the gelatin fiber sheets deteriorate upon contact with moisture. The texture properties of the sample can be improved.
  • higher mechanical properties eg, higher sheet densities

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Abstract

本発明は、食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料と、精製されたタンパク質を含有するシートと、を含む、肉様食品組成物に関する。

Description

肉様食品組成物
　本発明は、肉様食品組成物に関する。
　成形肉は、細かい屑肉及び内臓肉等を軟化剤で柔らかくして結着剤で固め、形状を整えたものであり、人工ステーキ肉等として利用されている。成形肉は、天然の肉製品と比較して、コストの観点からは有利である。一方、成型肉は結着剤を利用して細かい肉をつないでいるため、つなぎ目の結着部分が非常に離れやすくなっており、ステーキ肉本来の食感を生み出すことが困難である。
　他方、世界中で本物の肉の味及び食感を人工的に再現した食肉代用組成物の開発が盛んに行われている。非動物由来である食肉代用組成物は、低カロリーでタンパク質含有量が高いという観点から、食料問題への対応、ヴィーガン（ｖｅｇａｎ）食としての提供等において注目されている。食肉代用組成物としては、例えば、動物から採取した細胞を培養して作製する培養肉、大豆、エンドウ豆及び小麦等の植物タンパク質を使用した代替肉（例えば、特許文献１～２）等が知られている。
特開２０１７－５１７２７３号公報 特開２００９－５３７１７８号公報
　食肉代用組成物は、そのほとんどがいわゆる“ミンチ肉”の作製に用いられている。植物ベースの食肉代用組成物の多くは、植物タンパク質繊維が一方向かつ単一平面内に整列されており、このため咀嚼中に容易にすぐ分解され、肉の咀嚼の感覚を与えることができていない。
　肉様の立体構造を人工的に作製するため、例えば、培養肉の場合、筋細胞を細長い構造に変化させ、細胞が付着するような足場（筋組織代替）を培養液中に入れて、筋細胞の集合体を積層し、立体筋組織を作製し、ステーキ肉のような肉本来の質感及び食感を生み出す技術開発が進められている。しかしながら、足場材料を培養液と同様に安価で安定的に大量生産が可能となるまで、まだ時間がかかると考えられる。
　現在のところ、食肉又は植物タンパク質を使用した人工ステーキ肉及び人工ブロック肉等の肉様食品組成物がいくつか実用化されている。しかしながら、これら肉様食品組成物は、質感（例えば、外観）及び官能特性（例えば、食感、ジューシーさ、柔らかさ）を総合した“本物らしさ”が、未だ充分ではない。
　本発明は、本物らしさに優れた肉様食品組成物を提供することを課題とする。
　本発明者は、食肉原料及び／又は食肉代用組成物原料を含む肉様食品組成物に対して、精製されたタンパク質を含有するシートを更に含ませることで、質感（外観）及び官能特性（食感、ジューシーさ、柔らかさ）を総合した“本物らしさ”が向上することを見出した。本発明はこの知見に基づくものである。
　本発明は、例えば、以下の各発明に関する。
［１］
　食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料と、精製されたタンパク質を含有するシートと、を含む、肉様食品組成物。
［２］
　上記タンパク質が、構造タンパク質である、［１］に記載の肉様食品組成物。
［３］
　上記タンパク質が、アラニン残基含有量が１０～４０％であり、かつグリシン残基含有量が１０～５５％であるタンパク質である、［１］又は［２］に記載の肉様食品組成物。
［４］
　上記タンパク質が、フィブロインである、［１］～［３］のいずれかに記載の肉様食品組成物。
［５］
　上記シートが、紡糸されたタンパク質繊維からなる、［１］～［４］のいずれかに記載の肉様食品組成物。
［６］
　動物性タンパク質を含まない、［１］～［５］のいずれかに記載の肉様食品組成物。
［７］
　動物由来成分を含まない、［１］～［６］のいずれかに記載の肉様食品組成物。
［８］
　ステーキ肉形状に成形されている、［１］～［７］のいずれかに記載の肉様食品組成物。
［９］
　上記食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料を含む層と、上記シートとが、交互に配置されてなる、［８］に記載の肉様食品組成物。
［１０］
　上記シートの少なくとも一方の面に上記食肉原料及び上記食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料を含む層が形成されたシートを含み、
　上記層が形成されたシートが、ステッチング、ウィービング、ブレイディング、ニッティング及びニードルパンチングからなる群より選択される少なくとも１種の処理が施されてなる、［１］～［９］のいずれかに記載の肉様食品組成物。
［１１］
　肉様食品組成物の本物らしさを向上させる方法であって、
　精製されたタンパク質を含有するシートの少なくとも一方の面に食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料を付着させることを含む、方法。
［１２］
　上記食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料にタンパク質架橋剤を添加することを更に含む、［１１］に記載の方法。
［１３］
　上記タンパク質架橋剤が、トランスグルタミナーゼである、［１２］に記載の方法。
　本発明によれば、従来の肉様食品組成物と比べて、本物らしさに優れた肉様食品組成物を提供することができる。
タンパク質繊維を製造するための紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。 実施例１及び比較例１の人工ステーキ肉組成物を示す写真である。 実施例２及び比較例２の人工ステーキ肉組成物を示す写真である。 実施例５の人工ステーキ肉組成物を示す写真である。 実施例６の人工ステーキ肉組成物を示す写真である。 実施例７～１３の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例７～１３の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例７～１３の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した凝集性（Ｃｏｈｅｓｉｖｅｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例７～１３の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した弾力性（Ｓｐｒｉｎｇｉｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例１４～２０の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例１４～２０の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した弾力性（Ｓｐｒｉｎｇｉｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例１４～２０の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した凝集性（Ｃｏｈｅｓｉｖｅｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した凝集性（Ｃｏｈｅｓｉｖｅｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した弾力性（Ｓｐｒｉｎｇｉｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。 実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した咀嚼性（Ｃｈｅｗｉｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。
　以下、本発明を実施するための形態について詳細に説明する。ただし、本発明は以下の実施形態に限定されるものではない。
　本実施形態に係る肉様食品組成物は、食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料と、精製されたタンパク質を含有するシートと、を含む。本実施形態に係る肉様食品組成物は、このような構成を備えているため、調理（例えば、加熱調理）されたときに、従来の肉様食品組成物と比べて、質感（外観）及び官能特性（食感、ジューシーさ、柔らかさ）を総合した“本物らしさ”が向上する。
　本明細書において「肉様食品組成物」とは、食肉原料及び／又は食肉代用組成物原料を主として含み、所望の形状に成形する工程を経て得られる食品組成物をいう。いわゆる成型肉も本明細書でいう肉様食品組成物に含まれるが、天然の食肉をカットしただけの肉は本明細書でいう肉様食品組成物には含まれない。肉様食品組成物の形状としては、ステーキ肉形状（例えば、全カットのステーキ、チョップ等の形状）、ブロック肉形状（例えば、立方体、直方体等の形状）、薄切り肉形状などが例示される。
　本明細書において「人工ステーキ肉組成物」は、ステーキ肉形状に成形した肉様食品組成物をいう。
　本明細書において「食肉」とは、食用となる家畜及び家禽の肉を意味する。食肉の具体例としては、牛肉、豚肉、鶏肉、馬肉、羊肉、山羊肉及び鴨肉が挙げられる。「食肉原料」は、例えば、食肉を切断、スライス、ミンチ等の処理により小片化したものが挙げられる。肉様食品組成物に使用される食肉原料としては、本発明による効果がより顕著に発揮されることから、挽肉（ミンチ肉）が好ましい。食肉原料に使用される食肉は、１種のみであってもよく、２種以上の組み合わせであってもよい。
　本明細書において、「食肉代用組成物」は、家畜及び家禽由来の食肉に依存することなく、食肉の化学的特性（栄養組成等）又は品質（味、フレーバー、食感、外観等）を人工的に再現した肉代用品（ｍｅａｔ　ｓｕｂｓｔｉｔｕｔｅ）を意味する。食肉代用組成物には、いわゆる培養肉及び代替肉も含まれる。動物から組織又は細胞を取り出し、その細胞を培養してラボで生産される「培養肉」は、「ラボミート（ｌａｂ－ｍｅａｔ）」、「インビトロミート（ｉｎ　ｖｉｔｒｏ　ｍｅａｔ）」、「クリーンミート（ｃｌｅａｎ　ｍｅａｔ）」等とも呼ばれる。植物等の非動物由来原料を材料とする「代替肉」は、「模造肉」、「偽肉」、「ヴィーガン肉」、「植物肉」、「人工肉」等とも呼ばれる。「食肉代用組成物原料」は、食肉代用組成物における主要なタンパク質源を意味し、例えば、培養された細胞（動物細胞等）、大豆、エンドウ豆、小麦、オート麦、ライ麦、大麦、カノーラ、ヒマワリ、モロコシ、米、アマランス、ジャガイモ、タピオカ、クズウコン、カンナ、ルピナス、菜種、藻類、可食性糸状菌及びこれらの混合物等の非動物源に由来するタンパク質が挙げられる。なお、動物由来成分（動物性タンパク質等）を含まない肉様食品組成物は、食肉代用組成物に該当する。
　精製されたタンパク質を含有するシート（以下、単に「シート」ともいう。）は、精製されたタンパク質を主要成分として含み、シート形状に成形されたものである。本実施形態に係るシートは、精製されたタンパク質からなるものであってもよい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質の種類は、特に制限されず、例えば、植物、真菌、藻類、動物又は微生物由来のタンパク質であってよい。当該タンパク質は、組換えタンパク質であってよい。組換えタンパク質は、遺伝子組換え技術を使用して製造されたタンパク質を意味する。組換えタンパク質は、例えば、非動物由来遺伝子組換え生物から単離されたものであってよい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、非植物源に由来するものであってよい。具体的には、例えば、非植物から精製されたタンパク質であってよく、非植物から単離された遺伝子から遺伝子組換え技術を使用して製造されたタンパク質であってよい。同様に、本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、非動物源に由来するものであってよい。具体的には、例えば、非動物から精製されたタンパク質であってよく、非動物から単離された遺伝子から遺伝子組換え技術を使用して製造されたタンパク質であってよい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、親水性タンパク質であってもよく、疎水性タンパク質であってもよい。本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、タンパク質を構成する全てのアミノ酸残基の疎水性指標（ハイドロパシー・インデックス、ＨＩ）の総和を求め、次にその総和を全アミノ酸残基数で除した値（平均ＨＩ、以下「疎水度」とも表す。）が１．０以下であるものが好ましい。アミノ酸残基の疎水性指標については、公知の指標（Ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ　ｉｎｄｅｘ：Ｋｙｔｅ　Ｊ，＆Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ　Ｒ（１９８２）“Ａ　ｓｉｍｐｌｅ　ｍｅｔｈｏｄ　ｆｏｒ　ｄｉｓｐｌａｙｉｎｇ　ｔｈｅ　ｈｙｄｒｏｐａｔｈｉｃ　ｃｈａｒａｃｔｅｒ　ｏｆ　ａ　ｐｒｏｔｅｉｎ”，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１５７，ｐｐ．１０５－１３２）を使用する。具体的には、各アミノ酸の疎水性指標は、下記表１に示すとおりである。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000001
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質の疎水度は、－１．０以上、－０．９以上、又は－０．８以上であってよく、また、１．０以下、０．９以下、０．８以下、０．７以下、０．６以下、０．５以下、０．４以下、０．３以下、０．２以下、０．１以下、０以下、－０．１以下、－０．２以下、－０．３以下、－０．４以下、－０．５以下、－０．６以下、又は－０．７以下であってよい。疎水度が０．５以下であると、水性成分との親和性が高くなり、肉様食品組成物の質感（外観）及び官能特性（食感、ジューシーさ、柔らかさ）をより一層向上させることができる。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、アミノ酸残基数が５０以上であってよい。当該アミノ酸残基数は、例えば、１００以上又は１５０以上であってよく、２００以上又は２５０以上であってよく、好ましくは３００以上、３５０以上、４００以上、４５０以上又は５００以上である。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、例えば、構造タンパク質であってよい。構造タンパク質とは、生体の構造に関わるタンパク質、若しくは生体が作り出す構造体を構成するタンパク質、又はそれらに由来するタンパク質を意味する。構造タンパク質は、また、一定の条件下において自己凝集し繊維やフィルム、樹脂、ゲル、ミセル、ナノパーティクル等の構造体を形成するタンパク質のことをいい、天然においては、例えば、フィブロイン、ケラチン、コラ－ゲン、エラスチン及びレシリンが挙げられる。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、例えば、球状タンパク質であってよい。球状タンパク質は、複雑な三次構造や四次構造を持つ、球状の形に折りたたまれている。タンパク質構造の中心に疎水性側鎖を配置するため、通常水溶性である。球状タンパク質としては、例えば、酵素、ヘモグロビン、ミオグロビン、グロブリン、フィブリン及びアルブミン等が挙げられる。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、グリシン残基、アラニン残基、セリン残基等のアミノ酸残基の割合が高いことが好ましい。これは、側鎖の小さいアミノ酸残基ほど水素結合しやすく、強度の高いシートを得やすいためである。また、アラニン残基及びグリシン残基は、側鎖が非極性のアミノ酸であるため、タンパク質生成における折りたたみの過程で内側に向くように配置され、αヘリックス構造又はβシート構造を取りやすい。
　一実施形態において、本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、アラニン残基含有量が１０～４０％であり、かつグリシン残基含有量が１０～５５％であることが好ましい。本明細書において、「アラニン残基含有量」とは、下記式で表される値である。
　アラニン残基含有量＝（タンパク質に含まれるアラニン残基の数／タンパク質の全アミノ酸残基の数）×１００（％）
　また、本明細書において、グリシン残基含有量、セリン残基含有量、スレオニン残基含有量、プロリン残基含有量、チロシン残基、グルタミン残基及びリジン残基含有量は、上記式において、アラニン残基をそれぞれグリシン残基、セリン残基、スレオニン残基、プロリン残基、チロシン残基、グルタミン残基及びリジン残基と読み替えたものと同義である。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質のアラニン残基含有量は、例えば、１２～４０％であってよく、１５～４０％であってよく、１８～４０％であってよく、２０～４０％であってよく、２２～４０％であってよい。また、グリシン残基含有量は、例えば、１１％～５５％であってよく、１３％～５５％であってよく、１５％～５５％であってよく、１８％～５５％であってよく、２０％～５５％であってよく、２２％～５５％であってよく、２５％～５５％であってよい。
　シートへの加工性を向上させる観点では、加工時点においては分子間の強固な水素結合を阻害することが重要であり、この観点から側鎖の大きいアミノ酸又は屈曲性を有するアミノ酸が一定程度、配列全体に均質に含まれていることが望ましい。例えば、タンパク質を、所定のアミノ酸残基数の連続したアミノ酸配列を単位として区切ったときに、各単位に含まれるチロシン残基、スレオニン残基及びプロリン残基の合計含有量が所定値以上になるものであってよい。具体的には、例えば、任意の連続した２０アミノ酸残基の中、プロリン残基、スレオニン残基及びチロシン残基の合計含有量が、５％以上、１０％以上、又は１５％以上であってよく、５０％以下、４０％以下、３０％以下、又は２０％以下であってよい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、セリン残基含有量、スレオニン残基含有量及びチロシン残基含有量の合計が、４％以上であってよく、４．５％以上であってよく、５％以上であってよく、５．５％以上であってよく、６％以上であってよく、６．５％以上であってよく、７％以上であってよい。セリン残基含有量、スレオニン残基含有量及びチロシン残基含有量の合計は、例えば、３５％以下であってよく、３３％以下であってよく、３０％以下であってよく、２５％以下であってよく、２０％以下であってよい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、グルタミン残基及び／又はリジン残基を含むものであってもよい。グルタミン残基及び／又はリジン残基を含むことによって、トランスグルタミナーゼ等の食用架橋結合剤の存在下に、タンパク質は分子内又は分子間に架橋結合が形成される。グルタミン残基含有量は、例えば、０％～３０％であってよく、０％～２５％であってよく、０％～２０％であってよく、５％～２０％であってよく、１０％～２０％であってよく、１５％～２０％であってよい。リジン残基含有量は、例えば、５％以上であってよく、１０％以上であってよく、２５％以下であってよく、２０％以下であってよく、１５％以下であってよく、１０％以下であってよい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、反復配列を有するものであってよい。すなわち、本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、タンパク質内に配列同一性が高いアミノ酸配列（反復配列単位）が複数存在するものであってよい。反復配列単位のアミノ酸残基数は６～２００であることが好ましい。また、反復配列単位間の配列同一性は、例えば、８５％以上であってよく、９０％以上であってよく、９５％以上であってよく、９６％以上であってよく、９７％以上であってよく、９８％以上であってよく、９９％以上であってよい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、（Ａ）ｎモチーフを含むものであってよい。本明細書において、（Ａ）ｎモチーフとは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を意味する。（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数は２～２７であってよく、２～２０、２～１６、又は２～１２の整数であってよい。また、（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、フィブロインが好ましい。フィブロインとしては、例えば、天然由来のフィブロイン、人工フィブロイン等が挙げられる。
　天然由来のフィブロインとしては、例えば、昆虫又はクモ類が産生するフィブロインが挙げられる。
　昆虫が産生するフィブロインとしては、例えば、ボンビックス・モリ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ）、クワコ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍａｎｄａｒｉｎａ）、天蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｙａｍａｍａｉ）、柞蚕（Ａｎｔｅｒａｅａ　ｐｅｒｎｙｉ）、楓蚕（Ｅｒｉｏｇｙｎａ　ｐｙｒｅｔｏｒｕｍ）、蓖蚕（Ｐｉｌｏｓａｍｉａ　Ｃｙｎｔｈｉａ　ｒｉｃｉｎｉ）、樗蚕（Ｓａｍｉａ　ｃｙｎｔｈｉａ）、栗虫（Ｃａｌｉｇｕｒａ　ｊａｐｏｎｉｃａ）、チュッサー蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｍｙｌｉｔｔａ）、ムガ蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ａｓｓａｍａ）等のカイコが産生する絹タンパク質、スズメバチ（Ｖｅｓｐａ　ｓｉｍｉｌｌｉｍａ　ｘａｎｔｈｏｐｔｅｒａ）の幼虫が吐出するホーネットシルクタンパク質が挙げられる。
　昆虫が産生するフィブロインのより具体的な例としては、例えば、カイコ・フィブロインＬ鎖（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号Ｍ７６４３０（塩基配列）、ＡＡＡ２７８４０．１（アミノ酸配列））が挙げられる。
　クモ類が産生するフィブロインとしては、例えば、オニグモ、ニワオニグモ、アカオニグモ、アオオニグモ及びマメオニグモ等のオニグモ属（Ａｒａｎｅｕｓ属）に属するクモ、ヤマシロオニグモ、イエオニグモ、ドヨウオニグモ及びサツマノミダマシ等のヒメオニグモ属（Ｎｅｏｓｃｏｎａ属）に属するクモ、コオニグモモドキ等のコオニグモモドキ属（Ｐｒｏｎｕｓ属）に属するクモ、トリノフンダマシ及びオオトリノフンダマシ等のトリノフンダマシ属（Ｃｙｒｔａｒａｃｈｎｅ属）に属するクモ、トゲグモ及びチブサトゲグモ等のトゲグモ属（Ｇａｓｔｅｒａｃａｎｔｈａ属）に属するクモ、マメイタイセキグモ及びムツトゲイセキグモ等のイセキグモ属（Ｏｒｄｇａｒｉｕｓ属）に属するクモ、コガネグモ、コガタコガネグモ及びナガコガネグモ等のコガネグモ属（Ａｒｇｉｏｐｅ属）に属するクモ、キジロオヒキグモ等のオヒキグモ属（Ａｒａｃｈｎｕｒａ属）に属するクモ、ハツリグモ等のハツリグモ属（Ａｃｕｓｉｌａｓ属）に属するクモ、スズミグモ、キヌアミグモ及びハラビロスズミグモ等のスズミグモ属（Ｃｙｔｏｐｈｏｒａ属）に属するクモ、ゲホウグモ等のゲホウグモ属（Ｐｏｌｔｙｓ属）に属するクモ、ゴミグモ、ヨツデゴミグモ、マルゴミグモ及びカラスゴミグモ等のゴミグモ属（Ｃｙｃｌｏｓａ属）に属するクモ、及びヤマトカナエグモ等のカナエグモ属（Ｃｈｏｒｉｚｏｐｅｓ属）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質、並びにアシナガグモ、ヤサガタアシナガグモ、ハラビロアシダカグモ及びウロコアシナガグモ等のアシナガグモ属（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、オオシロカネグモ、チュウガタシロカネグモ及びコシロカネグモ等のシロカネグモ属（Ｌｅｕｃａｕｇｅ属）に属するクモ、ジョロウグモ及びオオジョロウグモ等のジョロウグモ属（Ｎｅｐｈｉｌａ属）に属するクモ、キンヨウグモ等のアズミグモ属（Ｍｅｎｏｓｉｒａ属）に属するクモ、ヒメアシナガグモ等のヒメアシナガグモ属（Ｄｙｓｃｈｉｒｉｏｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、クロゴケグモ、セアカゴケグモ、ハイイロゴケグモ及びジュウサンボシゴケグモ等のゴケグモ属（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ属）に属するクモ、及びユープロステノプス属（Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ属）に属するクモ等のアシナガグモ科（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈｉｄａｅ科）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。スパイダーシルクタンパク質としては、例えば、ＭａＳｐ（ＭａＳｐ１及びＭａＳｐ２）、ＡＤＦ（ＡＤＦ３及びＡＤＦ４）等の牽引糸タンパク質、ＭｉＳｐ（ＭｉＳｐ１及びＭｉＳｐ２）等が挙げられる。
　クモ類が産生するフィブロインのより具体的な例としては、例えば、ｆｉｂｒｏｉｎ－３（ａｄｆ－３）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１０（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５５（塩基配列））、ｆｉｂｒｏｉｎ－４（ａｄｆ－４）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１１（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ０４５０４（アミノ酸配列）、Ｕ３７５２０（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｎｇｕ１１ａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ　ｈｅｓｐｅｒｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ６８８５６（アミノ酸配列）、ＥＦ５９５２４６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖａｔａ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＬ３２４７２（アミノ酸配列）、ＡＦ４４１２４５（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｎｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＪ００４２８（アミノ酸配列）、ＡＪ９７３１５５（塩基配列））、及びｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＭ３２２４９．１（アミノ酸配列）、ＡＭ４９０１６９（塩基配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５８９．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５９１．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ－ｌｉｋｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ［Ｎｅｐｈｉｌｅｎｇｙｓ　ｃｒｕｅｎｔａｔａ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ３７２７８．１（アミノ酸配列）等が挙げられる。
　天然由来のフィブロインのより具体的な例としては、更に、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに配列情報が登録されているフィブロインを挙げることができる。例えば、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに登録されている配列情報のうちＤＩＶＩＳＩＯＮとしてＩＮＶを含む配列の中から、ＤＥＦＩＮＩＴＩＯＮにｓｐｉｄｒｏｉｎ、ａｍｐｕｌｌａｔｅ、ｆｉｂｒｏｉｎ、「ｓｉｌｋ及びｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ」、又は「ｓｉｌｋ及びｐｒｏｔｅｉｎ」がキーワードとして記載されている配列、ＣＤＳから特定のｐｒｏｄｕｃｔの文字列、ＳＯＵＲＣＥからＴＩＳＳＵＥ　ＴＹＰＥに特定の文字列の記載された配列を抽出することにより確認することができる。
　本明細書において「人工フィブロイン」とは、人為的に製造されたフィブロイン（人造フィブロイン）を意味する。人工フィブロインは、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なるフィブロインであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列と同一であるフィブロインであってもよい。
　人工フィブロインは、天然由来フィブロインに準ずる構造を有する繊維状タンパク質であってよく、天然由来フィブロインが有する反復配列と同様の配列を有するフィブロインであってもよい。「フィブロインが有する反復配列と同様の配列」とは、実際に天然由来フィブロインが有する配列であってもよく、それと類似する配列であってもよい。
　人工フィブロインは、例えば、天然由来のフィブロインに依拠してそのアミノ酸配列を改変したもの（例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列を改変することによりアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、また天然由来のフィブロインに依らず人工的にアミノ酸配列を設計したもの（例えば、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより所望のアミノ酸配列を有するもの）であってもよい。
　人工フィブロインとしては、例えば、人工絹（シルク）フィブロイン（カイコが産生する絹タンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）、及び人工クモ糸フィブロイン（クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）などが挙げられる。人工フィブロインとしては、フィブリル化が容易で繊維形成能が高いことから、人工クモ糸フィブロインを含むことが好ましく、人工クモ糸フィブロインからなることがより好ましい。
　人工フィブロインは、例えば、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質であってよい。人工フィブロインは、ドメイン配列のＮ末端側及びＣ末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列（Ｎ末端配列及びＣ末端配列）が付加されていてもよい。Ｎ末端配列及びＣ末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、１００残基程度のアミノ酸からなる。
　本明細書において「ドメイン配列」とは、フィブロイン特有の結晶領域（典型的には、アミノ酸配列の（Ａ）ｎモチーフに相当する。）と非晶領域（典型的には、アミノ酸配列のＲＥＰに相当する。）を生じるアミノ酸配列であり、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるアミノ酸配列を意味する。ここで、（Ａ）ｎモチーフは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を示し、アミノ酸残基数は２～２７である。（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数は、２～２０、４～２７、４～２０、８～２０、１０～２０、４～１６、８～１６、又は１０～１６の整数であってよい。また、（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、少なくとも７つがアラニン残基のみで構成されてもよい。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ＲＥＰは、１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよい。ｍは２～３００の整数を示し、１０～３００の整数であってもよい。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。
　人工フィブロインの具体例としては、例えば、下記表２に示す人工フィブロインが挙げられる。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000002
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、コラーゲンが好ましい。コラーゲンとしては、例えば、天然由来のコラーゲン、人工コラーゲン等が挙げられる。本発明で用いることができるコラーゲン（コラーゲン又はそれに由来するタンパク質）としては、例えば、式３：［ＲＥＰ２］ｐで表されるドメイン配列を含むタンパク質（ここで、式３中、ｐは５～３００の整数を示す。ＲＥＰ２は、Ｇｌｙ一Ｘ一Ｙから構成されるアミノ酸配列を示し、Ｘ及びＹはＧｌｙ以外の任意のアミノ酸残基を示す。複数存在するＲＥＰ２は、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。）を挙げることができる。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、例えば、常法に従って組換え発現させた後、常法に従って単離・精製することにより得ることができる。なお、精製されたタンパク質は、好ましくは当該タンパク質のみを含むものであるが、不可避的に混入する不純物が含まれていてもよい。一実施形態において、シートの機械物性及び成形性の観点から、精製されたタンパク質の精製純度は、６０％以上であることが好ましい。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、抗菌性を有するものであってよい。抗菌性を有するタンパク質として、具体的には、例えば、抗菌性アミノ酸配列を有するタンパク質、抗菌性タンパク質モチーフを有するタンパク質が挙げられる。本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質が抗菌性を有することによって、本実施形態に係る肉様食品組成物に長い貯蔵寿命を持たせることが可能になリ、特に常温において保存若しくは輸送され得る。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、抗酸化作用を有するものであってよい。抗酸化作用を有するタンパク質として、具体的には、例えば、抗酸化能力を有するアミノ酸組成を有するタンパク質、抗酸化能力を有するタンパク質モチーフを有するタンパク質が挙げられる。本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質が抗酸化作用を有することによって、本実施形態に係る肉様食品組成物の褐変や退色、栄養価の低下を防ぐことが可能になる。
　本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質は、プレバイオティクス、ポストバイオティクス、及び／又はパラプロバイオティクスの機能性を有するものであってよい。プレバイオティクス、ポストバイオティクス、及び／又はパラプロバイオティクスの機能性を有するタンパク質として、具体的には、例えば、プレバイオティクス、ポストバイオティクス、及び／又はパラプロバイオティクスの機能性を有するアミノ酸配列を有するタンパク質、プレバイオティクス、ポストバイオティクス、及び／又はパラプロバイオティクスの機能性を有するタンパク質モチーフを有するタンパク質が挙げられる。本実施形態に係るシートに含まれるタンパク質がプレバイオティクス、ポストバイオティクス、及び／又はパラプロバイオティクスの機能性を有することによって、本実施形態に係る肉様食品組成物に腸内微生物叢を調節することにより、いくつかの健康上の利点を提供することが期待できる。
　本実施形態に係るシートは、上述した精製されたタンパク質を１種単独で含有するものであってもよく、２種以上を含有するものであってもよい。
　本実施形態に係るシートが、上述した精製されたタンパク質を２種以上含有する場合、当該シートは、具体的に、例えば、精製されたタンパク質を２種以上含有するタンパク質溶液又は繊維を用いて、シートを作成することで得ることができる。また当該シートは、２種以上のタンパク質溶液又は繊維を用いて、シートを作成することで得ることができる。更に当該シートは、直径、長さ、密度、または捲縮方法の中から選ばれる少なくとも一つの特徴が異なる２種以上のタンパク質繊維を用いて、シートを作成することで得ることができる。
　本実施形態に係るシートは、例えば、上述した精製されたタンパク質を含むドープ液を使用し、フィルム等のシート形状に成形する方法、当該ドープ液を使用してタンパク質繊維を紡糸した後、当該タンパク質繊維を使用して織物、編物、不織布、ウェブ、メッシュ等のシート形状に成形する方法などにより得ることができる。
　ドープ液は、例えば、上述した精製されたタンパク質を水、低級アルコール、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、塩酸、水酸化ナトリウム、ギ酸又はヘキサフルオロイソプロノール（ＨＦＩＰ）等の溶媒又は溶液に、溶解促進剤としての無機塩と共に添加し、溶解して作製することができる。
　シート形状のフィルムは、例えば、以下のようにして製造することができる。まず、ドープ液を基材表面に所定の厚さで（例えば、乾燥及び／又は脱溶媒後の厚さで１～１０００μｍとなるように）塗布する。基材は、樹脂基板、ガラス基板、金属基板等であってよい。基材は、キャスト成形後のフィルムを容易に剥離できる観点から、好ましくは樹脂基板である。樹脂基板としては、例えば、ポリエチレンテレフタレート（ＰＥＴ）フィルム、ポリテトラフルオロエチレン等のフッ素樹脂フィルム、ポリプロピレン（ＰＰ）フィルム、又はこれらのフィルム表面にシリコーン化合物を固定化させた剥離フィルムであってよい。乾燥及び／又は脱溶媒は、例えば、真空乾燥、熱風乾燥、風乾、及び液中浸漬から選ばれる少なくとも一種の手段で行われる。乾燥及び／又は脱溶媒後の未延伸フィルムは、水中で１軸延伸又は２軸延伸することもできる。
　タンパク質繊維は、長繊維であってもよく、短繊維であってもよい。タンパク質繊維は、フィラメント糸（マルチフィラメント、モノフィラメント等）、紡績糸、撚糸、仮撚糸、加工糸、混繊糸、混紡糸等であってもよい。
　タンパク質繊維は、公知の紡糸方法によって製造することができる。すなわち、上述した方法で調製したドープ液を用いて、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して、タンパク質繊維を得ることができる。
　図１は、タンパク質繊維を製造するための紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。図１に示す紡糸装置１０は、乾湿式紡糸用の紡糸装置の一例であり、押出し装置１と、未延伸糸製造装置２と、湿熱延伸装置３と、乾燥装置４とを有している。
　紡糸装置１０を使用した紡糸方法を説明する。まず、貯槽７に貯蔵されたドープ液６が、ギアポンプ８により口金９から押し出される。次いで、押し出されたドープ液６は、エアギャップ１９を経て、凝固液槽２０の凝固液１１内に供給され、溶媒が除去されて、ポリペプチドが凝固し、繊維状凝固体が形成される。次いで、繊維状凝固体が、延伸浴槽２１内の温水１２中に供給されて、延伸される。延伸倍率は供給ニップローラ１３と引き取りニップローラ１４との速度比によって決まる。その後、延伸された繊維状凝固体が、乾燥装置４に供給され、糸道２２内で乾燥されて、タンパク質繊維３６が、巻糸体５として得られる。１８ａ～１８ｇは糸ガイドである。
　凝固液１１としては、脱溶媒できる溶媒又は溶液であればよく、例えば、メタノール、エタノール及び２－プロパノール等の炭素数１～５の低級アルコール、並びにアセトン、水酸化ナトリウム、炭酸ナトリウム、炭酸水素ナトリウム等を挙げることができる。凝固液１１は、適宜水を含んでいてもよい。凝固液１１の温度は、０～３０℃であることが好ましい。口金９として、直径０．１～０．６ｍｍのノズルを有するシリンジポンプを使用する場合、押出し速度は１ホール当たり、０．２～６．０ｍｌ／時間が好ましく、１．４～４．０ｍｌ／時間であることがより好ましい。凝固したタンパク質が凝固液１１中を通過する距離（実質的には、糸ガイド１８ａから糸ガイド１８ｂまでの距離）は、脱溶媒が効率的に行える長さがあればよく、例えば、２００～５００ｍｍである。未延伸糸の引き取り速度は、例えば、１～２０ｍ／分であってよく、１～３ｍ／分であることが好ましい。凝固液１１中での滞留時間は、例えば、０．０１～３分であってよく、０．０５～０．１５分であることが好ましい。また、凝固液１１中で延伸（前延伸）をしてもよい。凝固液槽２０は多段設けてもよく、また延伸は必要に応じて、各段、又は特定の段で行ってもよい。
　なお、タンパク質繊維を得る際に実施される延伸は、例えば、上記した凝固液槽２０内で行う前延伸、及び延伸浴槽２１内で行う湿熱延伸の他、乾熱延伸も採用される。
　湿熱延伸は、温水中、温水に有機溶剤等を加えた溶液中、又はスチーム加熱中で行うことができる。温度としては、例えば、５０～９０℃であってよく、７５～８５℃が好ましい。湿熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、１～１０倍延伸することができ、２～８倍延伸することが好ましい。
　乾熱延伸は、電気管状炉、乾熱板等を使用して行うことができる。温度としては、例えば、１４０℃～２７０℃であってよく、１６０℃～２３０℃が好ましい。乾熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、０．５～８倍延伸することができ、１～４倍延伸することが好ましい。
　湿熱延伸及び乾熱延伸はそれぞれ単独で行ってもよく、またこれらを多段で、又は組み合わせて行ってもよい。すなわち、一段目延伸を湿熱延伸で行い、二段目延伸を乾熱延伸で行う、又は一段目延伸を湿熱延伸行い、二段目延伸を湿熱延伸行い、更に三段目延伸を乾熱延伸で行う等、湿熱延伸及び乾熱延伸を適宜組み合わせて行うことができる。
　最終的な延伸倍率は、その下限値が、未延伸糸（又は前延伸糸）に対して、好ましくは、１倍超、２倍以上、３倍以上、４倍以上、５倍以上、６倍以上、７倍以上、８倍以上、９倍以上のうちのいずれかであり、上限値が、好ましくは４０倍以下、３０倍以下、２０倍以下、１５倍以下、１４倍以下、１３倍以下、１２倍以下、１１倍以下、１０倍以下である。延伸糸は、より高い強度を発揮することができるため、本発明による効果をより顕著に発揮できる。
　タンパク質繊維は、乾燥されたものであってよい。乾燥されたタンパク質繊維を用いることによって、本実施形態に係るシート若しくは調理前の肉様食品組成物に長い貯蔵寿命を持たせることが可能になリ、特に常温において保存若しくは輸送され得る。
　タンパク質繊維は、応力が０．５ｇｆ／ｄ以上であってよい。応力は、０．８ｇｆ／ｄ以上であるのが好ましく、１ｇｆ／ｄ以上であるのがより好ましい。タンパク質線維の応力は、１～１０ｇｆ／ｄであってよく、１～５ｇｆ／ｄであるのが好ましく、１～３ｇｆ／ｄであるのがより好ましい。応力がこの範囲にあると、肉様食品組成物の製造における歩留まりがより向上するという効果が得られる。強度とは、マルチフィラメント糸の標準引張試験により求められる値である。
　タンパク質繊維は、直径が５０μｍ未満であってよい。タンパク質繊維の直径は、例えば、４５μｍ未満又は４０μｍ未満であることが好ましく、３５μｍ以下、３２μｍ以下又は３０μｍ以下であることがより好ましく、１５μｍ以下又は１０μｍ以下であることが更に好ましい。直径がより小さいタンパク質繊維を用いることによって、肉様食品組成物の本物らしさがより優れたものとなり、本物により近い口当たりと質感が得られる。タンパク質繊維の直径は、例えば、５μｍ以上、１０μｍ以上、１５μｍ以上、１８μｍ以上、２０μｍ以上、２２μｍ以上、２５μｍ以上、３０μｍ以上、３２μｍ以上、３５μｍ以上、４０μｍ以上、又は４５μｍ以上であってよい。タンパク質繊維の直径は、例えば、５～５０μｍ、１０～５０μｍ、１５～５０μｍ、５～４５μｍ、５～４０μｍ、５～３５μｍ、５～３２μｍ、５～５０μｍ、１０～４５μｍ、１０～４０μｍ、１０～３５μｍ、１０～３２μｍ、１０～３０μｍであってよい。
　タンパク質繊維を用いた織物、編物、不織布、ウェブ、メッシュ等の製造は、常法に従って実施することができる。
　織物及び編物は、タンパク質繊維を含む原料糸を織成又は編成して得ることができる。織成方法及び編成方法としては公知の方法を利用することができる。使用される編機としては、例えば、丸編機、経編機、横編機などが使用でき、生産性の観点からは、丸編機の使用が好ましい。横編機としては、成型編み機、無縫製編機などがあるが、特に最終製品の形態で編地を製造可能であることから、無縫製編機の使用がより好ましい。使用される織機としては、例えば、有杼織機、及び、グリッパー織機、レピア織機、ウォータージェット織機、エアジェット織機等の無杼織機が挙げられる。
　不織布は、例えば、タンパク質繊維を含む繊維を用いて、公知の製造方法により製造することができる。具体的には、例えば、タンパク質繊維を含む繊維から、乾式法、湿式法及びエアレイド法等でウェブ（単層ウェブ、及び積層ウェブを含む。）を形成させた後、ケミカルボンド法（浸漬法、スプレー法等）及びニードルパンチ法等によりウェブの繊維間を結合させて、不織布を得ることができる。また、３Ｄプリントされた不織布を挙げることもできる。
　本実施形態に係るシートは、細断シートであってよい。必要に応じて、シートを小さく裁断したものを使用してもよい。
　本実施形態に係るシートは、シート密度が１０～１００ｇ／ｍ２であってよい。シート密度は、１０～３０ｇ／ｍ２であってよく、１０～５０ｇ／ｍ２であってよく、１０～７０ｇ／ｍ２であってよく、３０ｇ～７０ｇ／ｍ２であってよく、３０ｇ～１００ｇ／ｍ２であってよい。５０～１００ｇ／ｍ２であるのが好ましく、７０～１００ｇ／ｍ２であるのがより好ましい。シート密度とは、シートの重量をシートの面積で除すことにより求められる値である。
　本実施形態に係るシートは、シート厚さが０．１～２ｍｍであってよい。シート厚さは、０．１～１ｍｍであるのが好ましく、０．１～０．５ｍｍであるのがより好ましい。シート厚さがこの範囲にあると、本物らしさがより優れたものとなり、本物により近い口当たりと質感が得られる。
　本実施形態に係るシートがタンパク質繊維を用いた織物、編物、不織布、ウェブ、メッシュ等である場合、シートに含まれるタンパク質繊維の直径が５０μｍ未満であってよい。タンパク質繊維の直径は、例えば、４５μｍ未満又は４０μｍ未満であることが好ましく、３５μｍ以下、３２μｍ以下又は３０μｍ以下であることがより好ましく、１５μｍ以下又は１０μｍ以下であることが更に好ましい。直径がより小さいタンパク質繊維を用いることによって、本物らしさがより優れたものとなり、本物により近い口当たりと質感が得られる。直径が更に小さいタンパク質繊維は、例えば、電気紡糸法（エレクトロスピニング）により得ることができる。電気紡糸法を使用することで、タンパク質繊維の直径を約１０ｎｍ～１０μｍの範囲にすることができる。タンパク質繊維の平均直径は、１０ｎｍ～１μｍの範囲にあることが好ましく、１０ｎｍ～５００ｎｍの範囲にあることがより好ましい。なお、ここでいうタンパク質繊維の直径は、タンパク質繊維断面の長径を意味する。
　本発明はまた、本実施形態に係るシートを肉様食品組成物に組み込むための化学的または機械的処理を含み得る。本実施形態に係るシートを使用すると、調理前と調理後と関わらず、サイズに制限なく、肉様食品組成物の構造的完全性を保つことができ、望ましい機械的特性を備えた肉様食品組成物を提供することができる。
　本実施形態に係るシートのタンパク質繊維の特性は、プロテアーゼ処理によってさらに変更できる。タンパク質繊維のタンパク質分解と加水分解は、タンパク質繊維全体の機械的特性を弱めたり変化させたりする可能性がある。プロテアーゼ処理されたタンパク質繊維を肉様食品組成物に組み込むと、最終製品のテクスチャーと口当たりをさらに変化させることができる。タンパク質繊維のアミノ酸配列と、様々なプロテアーゼの切断部位を考慮し、様々なプロテアーゼを利用してタンパク質繊維を処理することができる。利用可能なプロテアーゼとしては、例えば、パパイン、ブロメライン、ケラチナーゼ、フィシン、トリプシン、α-キモトリプシン、レンニン、ペプシン、コラゲナーゼ、エラスターゼ、アルカラーゼ、ニュートラーゼ、プロテアーゼＸＩＶ、プロテイナーゼＫ、及び真菌プロテアーゼが挙げられるが、これらに限定されない。
　本実施形態に係る肉様食品組成物におけるシートの含有量は、肉様食品組成物全量を基準として、例えば、０．１重量％以上であってよく、０．２重量％以上であってよく、０．３重量％以上であってよく、０．４重量％以上であってよく、０．５重量％以上であってよく、１．０重量％以上であってよく、２．０重量％以上であってよい。本実施形態に係る肉様食品組成物におけるシートの含有量は、肉様食品組成物全量を基準として、例えば、５重量％以下であってよく、４重量％以下であってよく、３重量％以下であってよく、２重量％以下であってよく、１重量％以下であってよく、０．５重量％以下であってよく、０．４重量％以下であってよく、０．３重量％以下であってよい。
　本実施形態に係る肉様食品組成物におけるタンパク質成分の含有量は、肉様食品組成物全量を基準として、例えば、０．５重量％以上であってよく、１重量％以上であってよく、２重量％以上であってよく、３重量％以上であってよく、４重量％以上であってよく、５重量％以上であってよく、６重量％以上であってよく、７重量％以上であってよく、８重量％以上であってよく、９重量％以上であってよく、１０重量％以上であってよく、２０重量％以上であってよく、３０重量％以上であってよく、４０重量％以上であってよく、５０重量％以上であってよい。本実施形態に係る肉様食品組成物におけるタンパク質成分の含有量は、肉様食品組成物全量を基準として、例えば、９０重量％以下であってよく、８０重量以下であってよく、７０重量％以下であってよく、６０重量％以下であってよく、５０重量％以下であってよく、４０重量％以下であってよく、３０重量％以下であってよく、２０重量％以下であってよく、１０重量％以下であってよい。
　本実施形態に係る肉様食品組成物におけるタンパク質成分は、動物性タンパク質（動物源に由来するタンパク質）であってもよく、非動物性タンパク質（例えば、植物性タンパク質、微生物性タンパク質等の非動物源に由来するタンパク質）であってもよい。本実施形態に係る肉様食品組成物は、タンパク質成分として動物性タンパク質を含まないものであってもよい。動物性タンパク質には、動物から取得されたタンパク質、動物のタンパク質をコードする遺伝子を使用して組換え発現させたタンパク質が含まれる。
　本実施形態に係る肉様食品組成物は、結合剤、架橋剤（タンパク質架橋剤）及びゲル化剤から選ばれる少なくとも１種を含んでいてもよい。結合剤としては、例えば、ジャガイモ、タピオカ等から得られるデンプンが挙げられる。架橋剤としては、例えば、食品グレードの化学架橋剤、トランスグルタミナーゼ、チロシナーゼ、ラッカーゼ、ペルオキシダーゼ、スルフヒドリルオキシダーゼが挙げられる。ゲル化剤としては、例えば、ジェランガム、キサンタンガム、グアーガム、アラビアガム、トラガカントガム、ローカストビーンガム、コンニャクグルコマンナン、アルギン酸ナトリウム、アルギン酸プロピレングリコール、カラギーナン、寒天、デキストラン、ペクチン、微結晶セルロース、カルボキシメチルセルロース及びメチルセルロース等の親水コロイド、並びにフィブリノーゲン／トロンビン、血液タンパク質、血漿タンパク質、卵アルブミン、乳清タンパク質及びゼラチン等のタンパク質が挙げられる。
　本実施形態に係る肉様食品組成物は、食品に許容されるその他成分を更に含んでいてもよい。その他成分としては、例えば、油脂、調味料、ハーブ、香味料、食肉原料及び食肉代用組成物原料に含まれるタンパク質以外のタンパク質（濃縮物及び分離物を含む。）、乳化剤、機能性成分及び栄養補助成分が挙げられる。油脂としては、例えば、コーン油、オリーブ油、大豆油、ピーナッツ油、アーモンド油、ゴマ油、綿実油、菜種油、キャノーラ油、ベニバナ油、ヒマワリ油、麻油、パーム油、クルミ油、藻類脂質、ココナッツオイル、シアバター、マンゴーバター、ココアバター、小麦胚芽油、米ぬか油、並びに微生物由来の油及び脂質（細菌、藻類、古細菌、遺伝子組み換え細菌、藻類、古細菌を含む）を挙げることができる。動物性脂肪の融解温度プロファイルおよび食感を模倣するために飽和脂肪を用いることが好ましい。脂肪の代替として、食用オレオゲル又はマイクロカプセル化脂質を使用することも挙げられる。食用オレオゲル又はマイクロカプセル化脂質を使用して、脂肪滴の移動を最小限に抑えることができる。本実施形態に係るシート及び脂質を用いて、脂肪組織を再現することが挙げられる。例えば、本実施形態に係るシートに脂質を含浸させることによって、脂肪組織レプリカを調製することが挙げられる。本実施形態に係るシートは、脂質とタンパク質繊維シートから調製された脂肪組織レプリカの層状構造を作成することによって、本実施形態に係る肉様食品組成物に霜降り効果を作り出すことができる。脂質と本実施形態に係るシートから調製されてなるものとすることで、本実施形態に係る肉様食品組成物により噛み応えとジューシーさを提供することができる。調味料及びハーブとしては、例えば、ローズマリー、オレガノ、クミン、セージ、コショウ、タイム、バジル及びカレー粉が挙げられる。香味料としては、例えば、スパイス抽出物、スパイス油、天然液体煙、酵母抽出物、キノコ抽出物、タマネギ抽出物、ニンニク抽出物及びハーブ抽出物が挙げられる。乳化剤としては、例えば、レシチン、モノ及びジグリセリド、モノグリセリド誘導体及び脂肪酸誘導体が挙げられる。機能性成分としては、例えば、ポリフェノールなどの抗酸化物質、ラクトフェリンなどの免疫賦活物質、プロバイオティクス、プレバイオティクスおよびバイオジェニックスなどの腸内環境整備物質が挙げられる。栄養補助成分としては、例えば、食物繊維（イヌリン、メチルセルロース、オオバコ、小麦デキストリン等）、ビタミン及びミネラル（葉酸、ビタミンＢ１２及びその他のビタミンＢ、ビタミンＣ、ビタミンＤ、ビタミンＡ、カルシウム、亜鉛、鉄、ヨウ素等）が挙げられる。
　本実施形態に係る肉様食品組成物は、例えば、ヴィーガン（ｖｅｇａｎ）食としての提供が可能になることから、動物由来成分を含まないものであってよい。動物由来成分とは、動物から取得された成分（例えば、上記その他成分）であり、動物性タンパク質も含む。本実施形態に係る肉様食品組成物は、培養された細胞を含有してもよい。例えば、インビボにおいて３次元組織を形成する細胞組成物及び細胞外マトリクスを含有することが挙げられる。細胞組成物及び細胞外マトリクスは、バイオプリントされたものであってよい。
　本実施形態に係る肉様食品組成物は、例えば、食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料と、精製されたタンパク質を含有するシートと、必要に応じて結合剤、架橋剤（タンパク質架橋剤）及びゲル化剤から選ばれる少なくとも１種と、必要に応じて食品に許容されるその他成分と、を混合する工程（混合物取得工程１）、得られた混合物を所望の形状に成形する工程（成形工程）を経て製造することができる。当該製造方法は、例えば、肉様食品組成物を殺菌する工程、肉様食品組成物を包装する工程等を更に実施してもよい。
　本実施形態に係る肉様食品組成物はまた、例えば、食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料と、必要に応じて結合剤、架橋剤（タンパク質架橋剤）及びゲル化剤から選ばれる少なくとも１種と、必要に応じて食品に許容されるその他成分と、を混合して混合物を得る工程（混合物取得工程２）、精製されたタンパク質を含有するシートの少なくとも一方の面に前工程で得られた混合物を付着させる工程（付着工程）、混合物を付着させたシートを所望の形状に成形する工程（成形工程）を経て製造することもできる。当該製造方法は、例えば、肉様食品組成物を殺菌する工程、肉様食品組成物を包装する工程等を更に実施してもよい。
　本実施形態に係る肉様食品組成物は、食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料を含む層と、シートとが、交互に配置されてなるものであってよい。当該肉様食品組成物は、例えば、上記付着工程でシート上に原料を含む層が形成されたシートを得て、これを渦巻き状に巻き、原料を含む層とシートが交互に配置されたロールを得る工程を経て製造することができる。また例えば、上記付着工程を繰り返し、原料を含む層とシートとを交互に積層させて積層体を得る工程を経て製造することもできる。原料を含む層と、シートとが、交互に配置されてなるものとすることで、質感（外観）及び官能特性（食感、ジューシーさ、柔らかさ）を総合した“本物らしさ”が、より一層向上する。
　本実施形態に係る肉様食品組成物には、機械的絡まりを強化する処理を加えてもよい。すなわち、本実施形態に係る肉様食品組成物は、上記付着工程後、シートの少なくとも一方の面に原料を含む層が形成されたシートをステッチング、ウィービング、ブレイディング、ニッティング、ニードルパンチング等の３次元成形技術で処理を施す工程を経て製造してもよい。３次元成形技術による処理は、１種単独で施してもよいし、２種以上を組み合わせて施してもよい。また、上述した処理に限らず、上記付着工程でシート上に原料を含む層が形成されたシートを得て、シートと原料が織り混ぜることができる処理を経て製造してもよい。当該工程では、ニードルパンチングで処理することが好ましい。ニードルパンチングは、例えば、フック付きの針で運ばれる繊維で繊維層を相互に取り付けることができる（フックは、針がプリフォームを離れたときに繊維が運ばれた場所に留まるように設計されています）。ニードルパンチングは、例えば、インジェクター、テンダライザー（Ｍｅａｔ　ｔｅｎｄｅｒｉｚｅｒ）、もしくはミートハンマー（ｍｅａｔ　ｈａｍｍｅｒ）、ミートマレット（ｍｅａｔ　ｍａｌｌｅｔ）を用いて処理することが挙げられる。当該肉様食品組成物は、例えば、上記付着工程でシート上に原料を含む層が形成されたシートを得て、シートと原料が織り混ぜるよう、繊維シートにフェルト針を当てて、繊維を原料層に打ち込むことが挙げられる。ニードルパンチ処理は、必要に応じて、高速若しくは低速で行ってもよい。複数のニードルパンチプロセスを行ってもよい。複数方向からニードルパンチ処理を行ってもよい。ニードルパンチ処理は、原料を含む層シートに均一に行われてもよく、アプリケーションの要求食感に応じて、不均一に行われてもよい。原料を含む層と、シートとが、織り混ぜされてなるものとすることで、質感（外観）及び官能特性（食感、ジューシーさ、柔らかさ）を総合した“本物らしさ”が、より一層向上する。
　当該肉様食品組成物は、原料を含む層とシートとを交互に積層させるラミネート工程を経て、積層体にステッチング、ウィービング、ブレイディング、ニッティング、ニードルパンチング等の３次元成形技術で処理を施す工程を経て製造してもよい。原料を含む層と、シートとが、交互に配置され、複数のレイヤーをつなぎ合わせて、より構造的な完全性を提供することができる。当該肉様食品組成物は、上記付着工程でシート上に原料を含む層が形成されたシートをステッチング、ウィービング、ブレイディング、ニッティング、ニードルパンチング等の３次元成形技術で処理させる工程と、原料を含む層とシートとを交互に積層させるラミネート工程を繰り返して、積層体にステッチング、ウィービング、ブレイディング、ニッティング、ニードルパンチング等の３次元成形技術で処理を経て製造してもよい。原料を含む層と、シートとが、織り混ぜされてなるものとすることで、質感（外観）及び官能特性（食感、ジューシーさ、柔らかさ）を総合した“本物らしさ”が、より一層向上する。
　本発明はまた、本発明に係る肉様食品組成物又はその加工物を含む、人工肉製品にも関する。肉様食品組成物の加工物としては、例えば、加熱処理した肉様食品組成物、調味した肉様食品組成物、必要に応じて他の具材と共に調理した肉様食品組成物（調理済み品、半調理済み品を含む。）が挙げられる。肉様食品組成物は、ヒト又は動物のいずれかの食用として様々な食品に加工され得る。例えば、最終製品は、挽肉製品、ステーキ製品、サーロインティップ製品、ケバブ製品、ベーコン製品、ジャーキー製品、ソーセージ製品、細断製品、角切り肉製品、又はナゲット製品を模造するヒトの食用としての肉様食品組成物又はその加工物であり得る。前述の製品のいずれも、トレイに載せられて、包装物で覆われるか、真空包装されるか、レトルト用の缶若しくは袋に入れられるか、又は凍結される。
　本発明はさらに、本発明に係る肉様食品組成物若しくはその加工物、又は人工肉製品を調理する工程を備える、人工肉料理の製造方法にも関する。肉様食品組成物若しくはその加工物、又は人工肉製品の調理は、常法に従って実施することができる。
　上述した本発明は、肉様食品組成物の本物らしさを向上させる方法であって、精製されたタンパク質を含有するシートの少なくとも一方の面に食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料を付着させることを含む、方法と捉えることもできる。当該方法は、食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料にタンパク質架橋剤（例えば、トランスグルタミナーゼ）を添加することを更に含むことが好ましい。これにより、本物らしさをより一層向上させることができる。当該方法の具体的態様等は、上述した態様を制限なく適用できる。
　以下、試験例に基づいて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明は以下の試験例に限定されるものではない。
〔試験例１：肉様食品組成物の製造及び評価〕
＜材料＞
（食肉原料及び食肉代用組成物原料）
　食肉原料又は食肉代用組成物原料として、牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）、Ｂｅｙｏｎｄ　Ｂｅｅｆ（登録商標）（Ｂｅｙｏｎｄ　Ｍｅａｔ社製）、及びＯｍｎｉＰｏｒｋ（ＯｍｎｉＦｏｏｄｓ社製）の３種類を用意した。
　Ｂｅｙｏｎｄ　Ｂｅｅｆ（登録商標）成分リスト：水、エンドウタンパク、エキスペラープレスカノーラオイル、精製ココナッツオイル、ライスプロテイン、天然フレーバー、ココアバター、リョクトウタンパク質、メチルセルロース、ジャガイモデンプン、リンゴ抽出物、ザクロ抽出物、塩、塩化カリウム、酢、レモン果汁濃縮物、ヒマワリレシチン、ビート果汁抽出物（色用）。
　ＯｍｎｉＰｏｒｋ成分リスト：水、タンパク質ブレンド（大豆タンパク質濃縮物、大豆タンパク質分離物、シイタケ発酵エンドウ豆＆米タンパク質）、増粘剤（メチルセルロース、マルトデキストリン）、酵母エキス、パーム油、ポテトスターチ、サトウキビ糖、塩、天然フレーバー（キャノーラとひまわり油）、大麦麦芽エキス、着色料（ビートレッド）、デキストロース、固結防止剤（二酸化ケイ素）。
（タンパク質架橋剤）
　タンパク質架橋剤として、味の素株式会社製アクティバ（登録商標）微生物トランスグルタミナーゼＫＳ－ＣＴ（１％トランスグルタミナーゼ、９９％マルチトール）及びＴＧ－Ｋ（１％トランスグルタミナーゼ、７５％カゼインカルシウム、２４％デキストリン）を用意した。
（精製されたタンパク質を含有するシート）
　精製されたタンパク質を含有するシートは、以下の手順で作製した。
　ネフィラ・クラビぺス（Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ）由来のフィブロイン（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号：Ｐ４６８０４．１、ＧＩ：１１７４４１５）の塩基配列及びアミノ酸配列をＧｅｎＢａｎｋのウェブデータベースより取得した後、生産性の向上を目的としてアミノ酸残基の置換、挿入及び欠失を施し、さらにＮ末端にタグ配列及びヒンジ配列を付加して、配列番号２及び配列番号１で示されるアミノ酸配列を有する人工フィブロイン（以下、それぞれ「ＰＲＴ９６６」及び「ＰＲＴ７９９」ともいう。）を設計した。ＰＲＴ９６６の疎水性指標は０．４７であり、ＰＲＴ７９９の疎水性指標は－０．８０である。
　設計した配列番号２及び配列番号１で示されるアミノ酸配列を有する人工フィブロインをコードする核酸をそれぞれ合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイト、終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。これらの２種類の核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした後、同核酸をＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、タンパク質発現ベクターｐＥＴ－２２ｂ（＋）に組換えて発現ベクターを得た。
　得られた発現ベクターで、大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表３）にＯＤ６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000003
　当該シード培養液を５００ｍｌの生産培地（表４）を添加したジャーファーメンターにＯＤ６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持した。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000004
　生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ　Ｅｘｔｒａｃｔ　１２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．７で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにし、２０時間培養を行った。
　その後、１Ｍのイソプロピル－β－チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）水溶液を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、目的とする人工フィブロインを発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ－ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とする人工フィブロインに相当するサイズのバンドの出現により、目的とする人工フィブロインの発現を確認した。
　ＩＰＴＧを添加してから２４時間後に回収した菌体を２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのフェニルメチルスルホニルフルオリド（ＰＭＳＦ）を含む２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（の「Ｐａｎｄａ　Ｐｌｕｓ　２０００，ＧＥＡ　Ｎｉｒｏ　Ｓａｏｖｉ社製）を用いて菌体を繰り返し３回破砕した。破砕した細胞を遠心分離機（Ｍｏｄｅｌ７０００，クボタ社製）で遠心分離（１１，０００ｇ、１０分、室温）し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）、又は３％　ＳＤＳ緩衝液（ｐＨ３．０）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ　グアニジン緩衝液（８Ｍ　グアニジン塩酸塩、１０ｍＭ　リン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭ　ＮａＣｌ、１ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収し、凍結乾燥機で水分を除き、人工フィブロインの凍結乾燥粉末を得た。
　上記で得られた人工フィブロインの凍結乾燥粉末を用いて、紡糸液（ドープ液）を調製した。人工フィブロインＰＲＴ９６６の凍結乾燥粉末の濃度が２８質量％になるように、人工フィブロインＰＲＴ９６６の凍結乾燥粉末に９９％ギ酸を添加した。ローテーターで１４時間溶解した後、ゴミと泡を取り除いた。これを紡糸液１（ドープ液１）とした。
　同様に、上記で得られた人工フィブロインＰＲＴ７９９の凍結乾燥粉末を、濃度２６質量％となるように、ギ酸（株式会社朝日化学社製）に添加した後、７０℃で１時間溶解させた。その後、ゴミと泡を取り除き、紡糸液２（ドープ液２）とした。
　図１に示す紡糸装置を使用し、窒素エアポンプでドープ液１又はドープ液２を、凝固液（メタノール）へ吐出させた。湿式紡糸の条件は下記に示すとおりとした。これにより、それぞれの人工フィブロイン繊維を得た。
－湿式紡糸条件－
　ドープ液　温度：２５℃
　凝固液（メタノール）１　温度：５℃
　凝固液（メタノール）２　温度：２５℃
　水浴延伸槽　温度：２５℃
　ホットローラー（ＨＲ）　温度：６０℃
　小型整経機（ＳＷ５５０，ＣＣＩ　ＴＥＣＨ　ＩＮＣ．製）を用いて、ボビン（人工フィブロイン由来）から長さ３．６ｍの長繊維数百本を得た。得られた長繊維を、卓上型強力繊維切断機（ＮＰ－３００，ＩＮＴＥＣ　ＣＯ．ＬＴＤ．製）を使用して切断し、長さ５０ｍｍの人工フィブロイン短繊維を得た。
　得られた人工フィブロイン短繊維を重曹水に１０分間分散して処理した後、ろ過した。その後、人工フィブロイン短繊維をイオン交換水で数回洗浄した。
　その後、公知のカード機にてカーディングを行って、人工フィブロインＰＲＴ９６６短繊維が交絡してなるウェブとして、精製されたタンパク質ＰＲＴ９６６（人工フィブロインＰＲＴ９６６）を含有するシート（以下、「繊維シート」ともいう。）を得た。
＜実施例１＞
　牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）９６．４重量部に対して、トランスグルタミナーゼＴＧ－Ｋ３．５質量部を添加し、数分間こねて、酵素（トランスグルタミナーゼ）を均一に分散させた。これを繊維シート（０．１重量部相当）の一方の面上に厚みが均一となるように広げて、繊維シート上に食肉層が形成されたシートを得た。次いで、得られたシートを渦巻き状に巻き、食肉層と繊維シートが交互に配置されたロールを得た。得られたロールを真空密封し、４℃で１８時間保存して酵素反応を完了させた。次に、ロールをスライスして厚さ約２ｃｍのディスクを切り出し、ステーキ肉形状に成形した肉様食品組成物（人工ステーキ肉組成物）を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。
＜比較例１＞
　牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）９６．４重量部に対して、トランスグルタミナーゼＴＧ－Ｋ３．５質量部を添加し、数分間こねて、酵素（トランスグルタミナーゼ）を均一に分散させた。これを円筒状に成形し、真空密封して４℃で１８時間保存して酵素反応を完了させた。次に、実施例１と同等の形状となるように、円筒をスライスして厚さ約２ｃｍのディスクを切り出し、ステーキ肉形状に成形した肉様食品組成物（人工ステーキ肉組成物）を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。
＜実施例２＞
　牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）９６．４重量部に代えてＢｅｙｏｎｄ　Ｂｅｅｆ（登録商標）９６．３質量部を使用したこと、トランスグルタミナーゼＴＧ－Ｋに代えて、トランスグルタミナーゼＫＳ－ＣＴを使用したこと、繊維シートを０．２質量部使用したこと以外は、実施例１と同様の手順で人工ステーキ肉組成物を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。
＜比較例２＞
　牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）９６．４重量部に代えてＢｅｙｏｎｄ　Ｂｅｅｆ（登録商標）９６．３質量部を使用したこと、トランスグルタミナーゼＴＧ－Ｋに代えて、トランスグルタミナーゼＫＳ－ＣＴを使用したこと以外は、比較例１と同様の手順で人工ステーキ肉組成物を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。
＜実施例３＞
　牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）９６．４重量部に代えてＯｍｎｉＰｏｒｋ９６．０質量部を使用したこと、トランスグルタミナーゼＴＧ－Ｋに代えて、トランスグルタミナーゼＫＳ－ＣＴを使用したこと、繊維シートを０．５質量部使用したこと以外は、実施例１と同様の手順で人工ステーキ肉（人工ポークチョップ）組成物を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。
＜比較例３＞
　牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）９６．４重量部に代えてＯｍｎｉＰｏｒｋ９６．０質量部を使用したこと、トランスグルタミナーゼＴＧ－Ｋに代えて、トランスグルタミナーゼＫＳ－ＣＴを使用したこと以外は、比較例１と同様の手順で人工ステーキ肉（人工ポークチョップ）組成物を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。
＜官能評価＞
　実施例１～３及び比較例１～３の人工ステーキ肉組成物（加熱調理済み）について、全体的な外観、全体的な食感、ジューシーさ、柔らかさ、及び本物らしさ（ステーキ／ポークチョップらしさ）の評価項目について、官能評価を実施した。官能評価は、パネル３名～４名により実施し、各評価項目とも評点１～９の９段階（１が最も悪く、９が最も良い。）で評価した。
　「全体的な外観」は、目視で観察したときに本物の肉により近い外観である程“良い”と判定した。「全体的な食感」は、咀嚼したときに本物の肉により近い食感である程“良い”と判定した。「ジューシーさ」は、咀嚼したときに感じられる肉汁がより多く感じられる程“良い”と判定した。「柔らかさ」は、咀嚼したときに柔らかい程“良い”と判定した。「本物らしさ」は、質感（外観）及び官能特性（食感、ジューシーさ、柔らかさ）を総合してより本物の肉（ステーキ肉／ポークチョップ）に近い程“良い”と判定した。結果（パネル３名～４名の評点の平均値）を表５～７に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000005
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000006
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000007
　実施例１～３の人工ステーキ肉組成物は、それぞれ比較例１～３の人工ステーキ肉組成物に対して繊維シートを添加したものである。表４～６に示すとおり、繊維シートの添加によって、全体的な外観、全体的な食感、ジューシーさ及び柔らかさが向上する傾向が認められ、これらを総合した本物らしさ（ステーキらしさ／ポークチョップらしさ）が向上した。
　図２は、実施例１及び比較例１の人工ステーキ肉組成物を示す写真である。図２中、（１ａ）、（１ｄ）及び（１ｆ）は、実施例１の人工ステーキ肉組成物であり、（１ｂ）、（１ｃ）及び（１ｅ）は、比較例１の人工ステーキ肉組成物である。また、図２中、（１ａ）及び（１ｂ）は、加熱調理前の人工ステーキ肉組成物であり、（１ｃ）、（１ｄ）、（１ｅ）及び（１ｆ）は、加熱調理後の人工ステーキ肉組成物である。
　図３は、実施例２及び比較例２の人工ステーキ肉組成物を示す写真である。図３中、（２ａ）、（２ｄ）及び（２ｅ）は、実施例２の人工ステーキ肉組成物であり、（２ｂ）、（２ｃ）及び（２ｆ）は、比較例２の人工ステーキ肉組成物である。また、図３中、（２ａ）及び（２ｂ）は、加熱調理前の人工ステーキ肉組成物であり、（２ｃ）、（２ｄ）、（２ｅ）及び（２ｆ）は、加熱調理後の人工ステーキ肉組成物である。
〔試験例２：肉様食品組成物の製造及び評価〕
＜実施例４＞
　牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）９６．９重量部に対して、トランスグルタミナーゼＫＳ－ＣＴ２質量部を添加し、数分間こねて、酵素（トランスグルタミナーゼ）を均一に分散させた。これを繊維シート（１．１重量部相当）の一方の面上に厚みが均一となるように広げて、繊維シート上に食肉層が形成されたシートを得た。次いで、シートと挽肉が織り混ぜるよう、繊維シートにフェルト針を当てて、繊維を挽肉層に打ち込んだ。繊維シートと挽肉からなる各層を、６層まで重ねた。そして、裏側からもう一度フェルト針を用いて、ニードルパンチングを行って、真空密封して４℃で１８時間保存して酵素反応を完了させ、人工ステーキ肉組成物を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。
＜比較例４＞
　フェルト針でニードルパンチ処理を行われなかったこと以外は、実施例４と同様の手順で人工ステーキ肉組成物を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。
＜実施例５＞
　人工ステーキ肉組成物のテクスチャーを調製するため、タンパク質性繊維シートは、疎水性と機械的特性が異なる２種類の精製されたタンパク質から調製した。
　上記実施例１～４に用いられる繊維シートと同様に、公知のカード機にてカーディングを行って、人工フィブロインＰＲＴ９６６短繊維及び人工フィブロインＰＲＴ７９９短繊維が７：３の比率で混合された短繊維が交絡してなるウェブとして、精製されたタンパク質ＰＲＴ９６６（人工フィブロインＰＲＴ９６６）及びＰＲＴ７９９（人工フィブロインＰＲＴ７９９）を含有する混合シート（以下、「混合繊維シート」ともいう。）を得た。
　繊維シートを混合繊維シート使用したこと以外は、実施例４と同様の手順で人工ステーキ肉組成物を得た。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。図４は、調理後の人口ステーキの外観及び断面を示す写真である。
＜実施例６＞
　牛肉／豚肉の合挽肉（６／４）９６．９重量部に代えてＢｅｙｏｎｄ　Ｂｅｅｆ（登録商標）９７．５質量部を使用したこと、トランスグルタミナーゼＫＳ－ＣＴを使用したこと、混合繊維シートを０．５質量部使用したこと、及び繊維シートとＢｅｙｏｎｄ　Ｂｅｅｆ（登録商標）からなる各層を、４層まで重ねたこと以外は、実施例５と同様の手順で人工ステーキ肉組成物を得た。繊維シートと挽肉からなる各層を、６層まで重ねた。得られた人工ステーキ肉組成物を中温で内部温度が７０℃に達するまで加熱調理した。調理後の人工ステーキ肉組成物は、直ちに官能評価に供した。図５は、調理後の人口ステーキの外観及び断面を示す写真である。
＜官能評価＞
　実施例４、実施例５、及び比較例４の人工ステーキ肉組成物（加熱調理済み）について、全体的な外観、全体的な食感、ジューシーさ、柔らかさ、及び本物らしさ（ステーキらしさ）の評価項目について、官能評価を実施した。官能評価は、パネル４名により実施し、各評価項目とも評点１～９の９段階（１が最も悪く、９が最も良い。）で評価した。実施例６の人工ステーキ肉組成物（加熱調理済み）について、全体的な外観、全体的な食感、ジューシーさ、柔らかさ、及び本物らしさ（ステーキらしさ）の評価項目について、官能評価を実施した。官能評価は、パネル２名により実施し、各評価項目とも評点１～９の９段階（１が最も悪く、９が最も良い。）で評価した。
　「全体的な外観」は、目視で観察したときに本物の肉により近い外観である程“良い”と判定した。「全体的な食感」は、咀嚼したときに本物の肉により近い食感である程“良い”と判定した。「ジューシーさ」は、咀嚼したときに感じられる肉汁がより多く感じられる程“良い”と判定した。「柔らかさ」は、咀嚼したときに柔らかい程“良い”と判定した。「本物らしさ」は、質感（外観）及び官能特性（食感、ジューシーさ、柔らかさ）を総合してより本物の肉（ステーキ肉）に近い程“良い”と判定した。結果（パネル４名又はパネル２名の評点の平均値）を表８に示す。
　ニードルパンチ処理された人工ステーキ肉組成物は、ニードルパンチ処理されなかったサンプルと比較して、よりしっかりしたテクスチャが感じられ、ビーフステーキに類似していると評価された。
　疎水性と機械的特性が異なる２種類のタンパク質を使用し、ニードルパンチで処理した人工ステーキ肉組生物は、１種類の疎水性が高いタンパク質のみを使用して調製したサンプルと比較して、より柔らかく、ビーフステーキに類似していると評価された。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000008
〔試験例３：肉様食品組成物の製造及び評価〕
（精製されたタンパク質を含有する繊維シート）
　精製されたタンパク質を含有する繊維シートは、以下の手順で作製した。
　小型整経機（ＳＷ５５０，ＣＣＩ　ＴＥＣＨ　ＩＮＣ．製）を用いて、ボビン（人工フィブロインＰＲＴ９６６由来。ＰＲＴ９６６繊維径は１０．７±０．３μｍであった。）から長さ３．６ｍの長繊維数百本を得た。得られた長繊維を卓上型強力繊維切断機（ＮＰ－３００，ＩＮＴＥＣ　ＣＯ．ＬＴＤ．製）を使用して、２０ｍ／ｍｉｎの速度で、長繊維を固定した長さ（表９参照）に切断し、約２０ｇの短繊維を得た。短繊維は、９０℃の水を使用して捲縮させ、一晩風乾した。
　その後、公知のカード機にてカーディングを行って、人工フィブロインＰＲＴ９６６短繊維が交絡してなるウェブとして、精製されたタンパク質ＰＲＴ９６６を含有するシート（以下、「繊維シート２」ともいう。）を得た。得られた繊維シート２の密度が測定され、肉サンプルの準備のために所定のサイズにカットされた。
　他の精製されたタンパク質を含有するシートとして、市販されているゼラチン繊維（ＧｅｌａＣｅｌｌ社製）を使用し、上記と同様にして繊維シートを得た。ゼラチン繊維の繊維径は４μｍであった。
＜実施例７～２１＞
　１６０ｇのＯｍｎｉＰｏｒｋ（登録商標）ミートベースをピンローラーで２０ｃｍ×３０ｃｍの長方形の薄層に広げて、その上に同じサイズの繊維シート２を配置した。ローラーカッターを使用して、カードウェブと組み合わせた肉層を１０ｃｍ×１０ｃｍのサイズの正方形にカットし、６層まで積み重ねて「プリフォーム」を得た。次いで、シートとＯｍｎｉＰｏｒｋ（登録商標）が織り混ぜるよう、繊維シート２にフェルト針を当てて、繊維を肉層に打ち込んだ。プリフォームの反対側からニードルパンチングプロセスを繰り返してそして、裏側からもう一度フェルト針を用いて、ニードルパンチングを行って、プリフォーム内の繊維のインターレースの程度を高めた。ニードルパンチされたプリフォームをラップで包み、調理するまで冷蔵庫で４℃で保存し、人工ステーキ肉組成物を得た。
　得られた人工ステーキ肉組成物は、２００℃に設定された電気グリルを使用して、クッキングシートの上で両側で７分間調理された。調理済みの人工ステーキ肉組成物は、スライスせん断力（Ｓｌｉｃｅ　Ｓｈｅａｒ　Ｆｏｒｃｅ；ＳＳＦ）テスト（２０℃、湿度６０％）及びテクスチャプロファイル分析（Ｔｅｘｔｕｒｅ　Ｐｒｏｆｉｌｅ　Ａｎａｌｙｓｉｓ；ＴＰＡ）（２０℃、湿度６０％）のためのサンプルを下記のように準備した。
　ＳＳＦサンプルサイズ：Ｌ４ｃｍ×Ｗ２ｃｍ×Ｈ～１．５ｃｍ
　ＴＰＡサンプルサイズ：２ｃｍ×２ｃｍ×～１．５ｃｍ
　ＳＳＦは、Ｕｎｉｖｅｒｓａｌ　Ｔｅｓｔｉｎｇ　Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔ　ＥＺ　Ｔｅｓｔ（島津製作所）を使用して、４回実施した。調理されたサンプルは、４ｃｍ×２ｃｍ×～１．５ｃｍ（元の高さ）にカットされ、５００Ｎロードセルに取り付けられた厚さ３ｍｍ、刃先４５°のせん断刃を使用してスライスした。切断時間は、サンプルが半分に切断されるまで、サンプルの厚さ全体にわたって行った。クロスヘッド速度は２００ｍｍ／ｍｉｎであった。ＳＳＦは、ニュートンで「スライスせん断力」を生成し、サンプルを切断するために必要な最大の力（以下、「硬さ」ともいう。）である。これは、消費者の「最初の一口」の体験を定量化するテクスチャパラメータである。
　タンパク性繊維で調製された全筋肉肉サンプルのＴＰＡは、Ｕｎｉｖｅｒｓａｌ　Ｔｅｓｔｉｎｇ　Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔ　ＥＺ　Ｔｅｓｔ（島津製作所）を使用して、各処理に対して８回実施した。調理されたサンプルは、２ｃｍ×２ｃｍ×～１．５ｃｍ（元の高さ）にカットされ、圧縮プレート（サイズφ１１．５ｃｍ）を使用し、５００Ｎロードセルで元の高さの５０％に圧縮された。クロスヘッド速度は２００ｍｍ／ｍｉｎで、２回の圧縮の時間間隔は２秒であった。ＴＰＡパラメータは、弾力性（２回目と１回目の圧縮で最大力に達するのに必要な時間の比率）、凝集性（２回目と１回目の圧縮中に行われる作業）及び咀嚼性（硬さ×弾力性×凝集性）である。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000009
　図６は、実施例７～１３の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した硬さの測定結果を併せて示している。図７に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚もも肉の調理済みステーキ（参考例１）及び豚ヒレ肉の調理済みステーキ（参考例２）のＴＰＡで測定した硬さの測定結果を併せて示している。
　図７は、実施例７～１３の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さの測定結果を併せて示している。図７に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚もも肉の調理済みステーキ（参考例１）及び豚ヒレ肉の調理済みステーキ（参考例２）のＳＳＦで測定した硬さの測定結果を併せて示している。
　図６及び図７に示すとおり、ニードルパンチされた繊維シートを含むサンプル（実施例７～１３）は、ＯｍｎｉＰｏｒｋのみの対照と比較してＴＰＡ及びＳＳＦで測定した硬さが大幅に高かった（図６及び図７）。さらに、ステープルファイバー（短繊維）の長さが３０ｍｍに固定されているとき（実施例１１～１３）に繊維シートの密度を上げると、ＴＰＡとＳＳＦで測定された硬さの両方を段階的に上げることができる。ステープルファイバー（短繊維）の長さが５２ｍｍに固定されているとき（実施例７～１０）に繊維シートの密度を上げると、ＳＳＦで測定した硬さの段階的な増加が見られた。特に、ニードルパンチされた繊維シートを含む多くのサンプルのＳＳＦで測定した硬さは、動物ベースの豚肉（参考例１及び参考例２）のＳＳＦで測定した硬さと同じ範囲であった。これは、再構築されたＯｍｎｉＰｏｒｋの「最初の一口体験」がその動物の対応物のそれと類似していることを意味している。
　図８は、実施例７～１３の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した凝集性（Ｃｏｈｅｓｉｖｅｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した凝集性の測定結果を併せて示している。図８に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚もも肉の調理済みステーキ（参考例１）及び豚ヒレ肉の調理済みステーキ（参考例２）のＴＰＡで測定した凝集性の測定結果を併せて示している。
　図９は、実施例７～１３の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した弾力性（Ｓｐｒｉｎｇｉｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した弾力性の測定結果を併せて示している。図９に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚もも肉の調理済みステーキ（参考例１）及び豚ヒレ肉の調理済みステーキ（参考例２）のＴＰＡで測定した弾力性の測定結果を併せて示している。
　図８及び図９に示すとおり、ニードルパンチされた繊維シートを含むサンプル（実施例７～１３）は、ＯｍｎｉＰｏｒｋのみの対照と比較して有意に高い凝集性と弾力性を持っていた。繊維シートの密度が増加すると、凝集性が増加した。ステープルファイバー（短繊維）の長さを３０ｍｍから５２ｍｍに増やすと、特定の密度（２９ｇ／ｍ２）で弾力性が増すことが示されている（実施例１０及び実施例１３）。凝集性はステープルファイバー（短繊維）の長さの影響をあまり受けないため、最終製品の凝集性を維持しながら、さまざまなステープルファイバー（短繊維）の長さでさまざまな口当たりを作り出すことができる。特に、処理されたサンプルの多くは、凝集性及び弾力性共に、動物ベースの豚肉（参考例１及び参考例２）と同程度の範囲であった。
　図１０は、実施例１４～２０の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さの測定結果を併せて示している。図１０に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚もも肉の調理済みステーキ（参考例１）及び豚ヒレ肉の調理済みステーキ（参考例２）のＳＳＦで測定した硬さの測定結果を併せて示している。
　図１０に示すとおり、繊維シートのステープルファイバー（短繊維）の長さを短くすることにより、ＳＳＦで測定した硬さを増加させることができる。これにより、繊維シートを含む肉製品のテクスチャーを製品タイプに応じて微調整することができる。
　図１１は、実施例１４～２０の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した弾力性（Ｓｐｒｉｎｇｉｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した弾力性の測定結果を併せて示している。図１１に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚もも肉の調理済みステーキ（参考例１）及び豚ヒレ肉の調理済みステーキ（参考例２）のＳＳＦで測定した弾力性の測定結果を併せて示している。
　図１１に示すとおり、特定の繊維シートの密度では、ステープルファイバー（短繊維）の長さを増やすことにより、弾力性の値を増やすことができる。図９で示した結果と同様の傾向であった。
　図１２は、実施例１４～２０の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した凝集性（Ｃｏｈｅｓｉｖｅｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した凝集性の測定結果を併せて示している。図１２に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚もも肉の調理済みステーキ（参考例１）及び豚ヒレ肉の調理済みステーキ（参考例２）のＳＳＦで測定した凝集性の測定結果を併せて示している。
　図１２に示すとおり、凝集性がステープルファイバー（短繊維）の長さによって大きく影響されることはないが、繊維シートの密度の変化によって操作できることが更に証明された。
　図１３は、実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＴＰＡで測定した硬さの測定結果を併せて示している。図１３に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚サーロインの調理済みステーキ（参考例３）及び豚ひき肉の調理済みステーキ（参考例４）のＴＰＡで測定した硬さの測定結果を併せて示している。
　図１４は、実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さ（Ｈａｒｄｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した硬さの測定結果を併せて示している。図１４に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚サーロインの調理済みステーキ（参考例３）及び豚ひき肉の調理済みステーキ（参考例４）のＳＳＦで測定した硬さの測定結果を併せて示している。
　図１５は、実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した凝集性（Ｃｏｈｅｓｉｖｅｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した凝集性の測定結果を併せて示している。図１５に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚サーロインの調理済みステーキ（参考例３）及び豚ひき肉の調理済みステーキ（参考例４）のＳＳＦで測定した凝集性の測定結果を併せて示している。
　図１６は、実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した弾力性（Ｓｐｒｉｎｇｉｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した弾力性の測定結果を併せて示している。図１６に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚サーロインの調理済みステーキ（参考例３）及び豚ひき肉の調理済みステーキ（参考例４）のＳＳＦで測定した弾力性の測定結果を併せて示している。
　図１７は、実施例１４及び２１の調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した咀嚼性（Ｃｈｅｗｉｎｅｓｓ）の測定結果を示すグラフである。対照としてＯｍｎｉｐｏｒｋのみで作製した調理済みの人工ステーキ肉組成物のＳＳＦで測定した咀嚼性の測定結果を併せて示している。図１７に示す数値は、対照の測定結果を１００（％）とした相対値である。また参考として、豚サーロインの調理済みステーキ（参考例３）及び豚ひき肉の調理済みステーキ（参考例４）のＳＳＦで測定した咀嚼性の測定結果を併せて示している。
　図１３～１７に示すとおり、ゼラチン繊維シート（実施例２１）は、処理されたサンプルの凝集性を高めることができた。ゼラチンは粉末形態でも優れた結合剤であるため、繊維ウェブは凝集性の増加に寄与する要因ではなく、ゼラチンタンパク質の固有の結合強度であると結論付けられた。この結合効果は、ＳＳＦで測定した硬さでも見られた。より大きな繊維径及びステープルファイバー（短繊維）の長さで、ゼラチン繊維シートは、処理されたサンプルのテクスチャー特性をさらに改善するのに効果的であることが証明される可能性がある。さらに、ゼラチン繊維シートの構造的完全性及び機械的特性は、水分と接触すると低下するため、より高い機械的特性（例えば、より高いシート密度）のゼラチン繊維シートは、ゼラチン繊維シートで処理されたサンプルのテクスチャー特性を改善し得る。
　１…押出し装置、２…未延伸糸製造装置、３…湿熱延伸装置、４…乾燥装置、６…ドープ液、１０…紡糸装置、２０…凝固液槽、２１…延伸浴槽、３６…タンパク質繊維。

Claims (13)

  1. 　食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料と、精製されたタンパク質を含有するシートと、を含む、肉様食品組成物。
  2. 　前記タンパク質が、構造タンパク質である、請求項１に記載の肉様食品組成物。
  3. 　前記タンパク質が、アラニン残基含有量が１０～４０％であり、かつグリシン残基含有量が１０～５５％であるタンパク質である、請求項１又は２に記載の肉様食品組成物。
  4. 　前記タンパク質が、フィブロインである、請求項１～３のいずれか一項に記載の肉様食品組成物。
  5. 　前記シートが、紡糸されたタンパク質繊維からなる、請求項１～４のいずれか一項に記載の肉様食品組成物。
  6. 　動物性タンパク質を含まない、請求項１～５のいずれか一項に記載の肉様食品組成物。
  7. 　動物由来成分を含まない、請求項１～６のいずれか一項に記載の肉様食品組成物。
  8. 　ステーキ肉形状に成形されている、請求項１～７のいずれか一項に記載の肉様食品組成物。
  9. 　前記食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料を含む層と、前記シートとが、交互に配置されてなる、請求項８に記載の肉様食品組成物。
  10. 　前記シートの少なくとも一方の面に前記食肉原料及び前記食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料を含む層が形成されたシートを含み、
    　前記層が形成されたシートが、ステッチング、ウィービング、ブレイディング、ニッティング及びニードルパンチングからなる群より選択される少なくとも１種の処理が施されてなる、請求項１～９のいずれか一項に記載の肉様食品組成物。
  11. 　肉様食品組成物の本物らしさを向上させる方法であって、
    　精製されたタンパク質を含有するシートの少なくとも一方の面に食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料を付着させることを含む、方法。
  12. 　前記食肉原料及び食肉代用組成物原料からなる群より選択される少なくとも１種の原料にタンパク質架橋剤を添加することを更に含む、請求項１１に記載の方法。
  13. 　前記タンパク質架橋剤が、トランスグルタミナーゼである、請求項１２に記載の方法。
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Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN115251232A (zh) * 2022-08-05 2022-11-01 西南大学 一种植物蛋白肉的制造工艺
WO2023021737A1 (ja) * 2021-08-20 2023-02-23 日油株式会社 疑似脂肪、疑似脂肪を使用した肉様加工食品
WO2023152489A1 (en) * 2022-02-08 2023-08-17 Ivy Farm Technologies Limited Bioreactor

Citations (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS54157845A (en) * 1978-05-31 1979-12-13 Taiyo Fishery Co Ltd Production and use of food binding film
JPS5743645A (en) * 1980-08-29 1982-03-11 Kuraray Co Ltd Production of meat-like structure
JPS62181742A (ja) * 1986-02-04 1987-08-10 Tech Res Assoc Extru Cook Food Ind 蛋白繊維性食品の製造法
JPS62220153A (ja) * 1986-03-18 1987-09-28 Toa Nenryo Kogyo Kk 可食性繊維状物
JPH02265444A (ja) * 1989-04-04 1990-10-30 Fuji Oil Co Ltd 透明な可食性フィルムの製造方法
JPH0819372A (ja) * 1994-07-08 1996-01-23 Shinki Syst:Kk 絹タンパク質の製造方法
JPH1077415A (ja) * 1996-07-29 1998-03-24 Loders Croklaan Bv コラーゲンブレンド
JP2002363196A (ja) * 2001-06-08 2002-12-18 Suntory Ltd 透明タンパク質ゲルの製造方法
JP2009537178A (ja) 2006-05-19 2009-10-29 ソレイ リミテッド ライアビリティ カンパニー タンパク質組成物並びに再構成肉製品及び食品におけるその使用
JP4630778B2 (ja) * 2005-09-15 2011-02-09 シャープ株式会社 アライメントマークの形成方法
JP2016508716A (ja) * 2013-01-11 2016-03-24 インポッシブル フーズ インコーポレイテッド 消耗品のための方法および組成物
JP2017517273A (ja) 2014-04-17 2017-06-29 サベージ リバー インコーポレイテッド 植物ベースの食肉構造化タンパク質製品
WO2018159695A1 (ja) * 2017-02-28 2018-09-07 学校法人慶應義塾 微生物増殖抑制剤、微生物の増殖を抑制する方法、耐紫外線性向上剤、耐紫外線性を向上させる方法、人工タンパク質成形体及びその製造方法、人工タンパク質溶液、並びに、着色剤

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1596271A (en) * 1977-04-04 1981-08-26 Biotechnical Processes Ltd Spinning proteins
JP2014012907A (ja) * 2012-07-04 2014-01-23 Taiyo Kagaku Co Ltd 食品もしくは食品添加物含有バインダー

Patent Citations (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS54157845A (en) * 1978-05-31 1979-12-13 Taiyo Fishery Co Ltd Production and use of food binding film
JPS5743645A (en) * 1980-08-29 1982-03-11 Kuraray Co Ltd Production of meat-like structure
JPS62181742A (ja) * 1986-02-04 1987-08-10 Tech Res Assoc Extru Cook Food Ind 蛋白繊維性食品の製造法
JPS62220153A (ja) * 1986-03-18 1987-09-28 Toa Nenryo Kogyo Kk 可食性繊維状物
JPH02265444A (ja) * 1989-04-04 1990-10-30 Fuji Oil Co Ltd 透明な可食性フィルムの製造方法
JPH0819372A (ja) * 1994-07-08 1996-01-23 Shinki Syst:Kk 絹タンパク質の製造方法
JPH1077415A (ja) * 1996-07-29 1998-03-24 Loders Croklaan Bv コラーゲンブレンド
JP2002363196A (ja) * 2001-06-08 2002-12-18 Suntory Ltd 透明タンパク質ゲルの製造方法
JP4630778B2 (ja) * 2005-09-15 2011-02-09 シャープ株式会社 アライメントマークの形成方法
JP2009537178A (ja) 2006-05-19 2009-10-29 ソレイ リミテッド ライアビリティ カンパニー タンパク質組成物並びに再構成肉製品及び食品におけるその使用
JP2016508716A (ja) * 2013-01-11 2016-03-24 インポッシブル フーズ インコーポレイテッド 消耗品のための方法および組成物
JP2017517273A (ja) 2014-04-17 2017-06-29 サベージ リバー インコーポレイテッド 植物ベースの食肉構造化タンパク質製品
WO2018159695A1 (ja) * 2017-02-28 2018-09-07 学校法人慶應義塾 微生物増殖抑制剤、微生物の増殖を抑制する方法、耐紫外線性向上剤、耐紫外線性を向上させる方法、人工タンパク質成形体及びその製造方法、人工タンパク質溶液、並びに、着色剤

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
"GenBank", Database accession no. P46804.1
KOSHIA MIHASHI: "Recent Progress in Structural Study of Collagen", SEIBUTSU BUTSURI, vol. 8, no. 5, 25 September 1968 (1968-09-25), pages 15 - 24, XP093002554, ISSN: 0582-4052, DOI: 10.2142/biophys.8.205 *
KYTE JDOOLITTLE R: "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein", J. MOL. BIOL., vol. 157, 1982, pages 105 - 132, XP024014365, DOI: 10.1016/0022-2836(82)90515-0

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2023021737A1 (ja) * 2021-08-20 2023-02-23 日油株式会社 疑似脂肪、疑似脂肪を使用した肉様加工食品
WO2023152489A1 (en) * 2022-02-08 2023-08-17 Ivy Farm Technologies Limited Bioreactor
CN115251232A (zh) * 2022-08-05 2022-11-01 西南大学 一种植物蛋白肉的制造工艺

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