WO2005059151A2 - Enzymatische acrylierung von arylketonen - Google Patents

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WO2005059151A2
WO2005059151A2 PCT/EP2004/014344 EP2004014344W WO2005059151A2 WO 2005059151 A2 WO2005059151 A2 WO 2005059151A2 EP 2004014344 W EP2004014344 W EP 2004014344W WO 2005059151 A2 WO2005059151 A2 WO 2005059151A2
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Dietmar HÄRING
Holger SCHÖPKE
Bernhard Hauer
Sylke Haremza
Dominik Winter
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Basf Aktiengesellschaft
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    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/24—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a carbonyl group
    • C12P7/26—Ketones
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/62—Carboxylic acid esters

Definitions

  • the invention relates to a process for the enzyme-catalyzed production of (alk) acrylates, in particular of (meth) acrylates.
  • Esters of (meth) acrylic acid are usually prepared by acid-catalyzed esterification of (meth) acrylic acid with the corresponding alcohol at temperatures> 100 ° C., the water of reaction formed being removed with an entrainer by azeotropic distillation.
  • Compounds of the compound (Ia) type are particularly important as UV stabilizers.
  • a disadvantage of the acid-catalyzed, chemical esterification of (meth) acrylic acid is the high temperatures of generally> 100 ° C., which lead to the formation of by-products which are responsible for the discoloration of the (meth) acrylates obtained.
  • the presence of stabilizers is also generally required.
  • the acidic conditions of the esterification lead to the formation of by-products through rearrangements and transesterifications.
  • Another disadvantage of acid-catalyzed chemical esterification is the low selectivity of the reaction when there are several chemically different OH groups. It is known to produce (meth) acrylic acid esters by enzyme-catalyzed esterification or the esterification of alcohols with acrylic acid or alkyl acrylates.
  • Warwel et al., Biotechnol. Lett. 196, 10, pp. 283-286 describe the enzymatic transesterification of saturated and unsaturated fatty alcohols with methyl or ethyl acrylate.
  • EP-A 0 999 229 discloses the epase-catalyzed esterification or transesterification of (meth) acrylic acid or alkyl (meth) acrylates with polyoxyalkylenes such as polyethylene glycol.
  • the object of the invention is to provide a process for the preparation of (alk) acrylates of the general formula (I)
  • R in R n can be the same or different
  • R 1 is an unsubstituted or with linear or branched CrC ⁇ 2 alkyl, C 1 -C 1 alkoxy, CrC ⁇ alkylthio, OH, D dd-alkyamino, phenyl, benzyl and / or morpholin-4-yl one or more substituted phenyl , - CR 5 R 6 R 7 wherein R 5 , R 6 and R 7 are the same or different and are hydrogen, linear or branched dC ⁇ alkyl, -C-C 12 alkoxy, C 5 -C 8 cycloalkyl, OH, Di (CrC 4 -alkyl) amino, phenyl or benzyl, where two of the radicals R 5 , R 6 and R 7 can also be linked to form C 5 -C 8 cycloalkyl,
  • RH OH, linear or branched C 12 -C 12 alkyl, phenyl, benzyl, / ⁇ - N 0 ⁇ /
  • R 3 H or linear or branched dC ⁇ alkyl, Z -CO-, -O-CO- or -NH-CO-, n 0 to 30, x 0 or 1
  • the object is achieved by a process for the enzyme-catalyzed preparation of (alk) acrylates of the general formula (I) by esterification or transesterification of aryl ketones of the general formula (II)
  • R n , R 1 , R 2 , Z, X and n have the meaning given above, with (alk) acrylic acid or an (alk) acrylic acid ester of the general formula (III) or (alk) acrylic acid anhydride of the general formula (purple)
  • R 4 denotes H or a CrCao alkyl radical and R 3 has the meaning given above,
  • R 1 contains as substituents dC 12 alkyl, C 2 -C alkoxy or dC 12 alkylthio, linear or branched dC 4 alkyl (methyl, ethyl, n-propyl, isopropyl, n-butyl, sec -Butyl, iso-butyl and tert-butyl) are preferred, methyl is particularly preferred.
  • R 2 or R 3 is dC 1 alkyl.
  • Preferred di (dC-alkyl) amino is dimethylamino.
  • Preferred R 2 is H or OH, preferred R 3 is H or methyl. If R 1 is substituted phenyl, it is preferably 1-3 times substituted, n in R n is preferably 1 to 10, particularly preferably 1 to 3.
  • R 1 is preferably selected from the radicals below
  • aryl ketones (II) are the following compounds (IIa) to (IIg).
  • n 1, 2 or 3.
  • Suitable (alk) acrylic acid derivatives which can be used for the esterification or transesterification of the compounds (II) are the (alk) acrylic acids themselves, their anhydrides and (alk) acrylic acid esters of dC 3 o-alkanols.
  • Preferred are dC 6 - (meth) acrylates, particularly preferred are methyl, ethyl, propyl, butyl and 2-ethylhexyl (meth) acrylate, as well as anhydrides of (meth) acrylic acid.
  • the (alk) acrylic acid or the (alk) acrylate is used in a molar excess.
  • the molar ratio (alk) acrylic acid compound (IM) to compound (II) is preferably from 50: 1 to 1: 1, in particular from 20: 1 to 3: 1.
  • the enzyme used according to the invention is a hydrolase (EC3.-.-.-), preferably an esterase (EC 3.1.-.-), glycosylase (EC 3.2.-.-) or protease (EC 3.4.-.-), in particular a lipase (EC3.1.1.3) in free or immobilized form.
  • Novozyme 435 lipase from Candida antarctica B or lipase from Achromobacter sp., Alcaligenes spl., Aspergillus sp., Burkholderia sp., Candida sp., Mucor sp., Penicillium sp., Pseudomonas sp., Rhizopus are particularly preferred sp., Thermomyces sp., wheat germ or pig pancreas.
  • the enzyme is generally used in amounts of 0.1 to 10% by weight, based on the compound (II).
  • the reaction can be carried out in an additional organic solvent or in the absence of an additional organic solvent.
  • Suitable organic solvents are, for example, methyl tert-butyl ether, THF, toluene, 1,3-dioxolane, acetone, 1,4-dioxane, dimethoxyethane, cyclohexane, methylcyclohexane, toluene, hexane and mixtures thereof.
  • the reaction can also be carried out in the (alk) acrylic acid derivative (III) as the sole solvent; it is preferably carried out in the (alk) acrylic acid derivative (III) as the solvent.
  • the water content of the reaction mixture is preferably ⁇ 5% by volume.
  • the reaction is generally carried out at a temperature of 0 to 100 ° C., preferably 20 to 80 ° C.
  • the water of reaction or the alcohol R 4 OH liberated during the reaction is preferably removed from the reaction equilibrium in a suitable manner, preferably continuously.
  • the separation can be carried out by means of molecular sieves, distillation in vacuo or by means of suitable semipermeable membranes.
  • the reaction time is usually in the range from about 3 to 72 hours.
  • the implementation is characterized by a very high selectivity.
  • the OH groups bound to the (poly) etherol chain are esterified, while phenolic or tertiary OH groups are not esterified.
  • the (alk) acrylates (I) thus produced can be used as photoinitiators. Since they have no discoloration, they are particularly suitable for use in paint formulations.

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Abstract

Verfahren zur enzymkatalysierten Herstellung von (Alk))acrylaten der allgemeinen Formel (I) durch Veresterung oder Umesterung von Arylketonen der allgemeinen Formel (II) mit (Alk)acrylsäure, einem (Alk)acrylsäureester der allgemeinen Formel (III) oder einem (Alk)acrylsäureanhydrid der allgemeinen Formel (IIIa) in Gegenwart eines die Veresterung bzw. Umesterung katalysierenden Enzyms.

Description

Enzymatische Acrylierung von Arylketonen
Beschreibung
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur enzymkatalysierten Herstellung von (Alk)acrylaten, insbesondere von (Meth)acrylaten.
Ester der (Meth)acrylsäure werden üblicherweise durch säurekatalysierte Veresterung von (Meth)acrylsäure mit dem entsprechenden Alkohol bei Temperaturen > 100°C her- gestellt, wobei das entstehende Reaktionswasser mit einem Schleppmittel durch azeo- trope Destillation entfernt wird.
US 3,365,421 beschreibt die Herstellung der nachstehenden Verbindung (la)
Figure imgf000003_0001
durch Umsetzung von 2-Hydroxy-4-(2-hydroxyethoxy)benzophenon mit Acrylsäure in Benzol in Gegenwart katalytischer Mengen para-Toluolsulfonsäure. Dabei wird in Gegenwart von Hydrochinon als Stabilisator gearbeitet und das gebildete Reaktionswas- ser azeotrop abdestilliert. Nach Beendigung der Reaktion wird Benzol abdestilliert und das Produkt mit Cyclohexan ausgefällt. Durch Umsetzung mit Methacrylsäure wird das entsprechende Methacrylat erhalten.
Verbindungen vom Typ der Verbindung (la) sind insbesondere als UV-Stabilisatoren von Bedeutung.
Nachteilig an der säurekatalysierten, chemischen Veresterung von (Meth)acrylsäure sind die hohen Temperaturen von im Allgemeinen > 100°C, welche zur Bildung von Nebenprodukten führen, welche für die Verfärbung der erhaltenen (Meth)acrylate ur- sächlich sind. Ebenfalls ist im Allgemeinen die Gegenwart von Stabilisatoren erforderlich. Ferner führen die sauren Bedingungen der Veresterung zur Bildung von Nebenprodukten durch Umlagerungen und Umesterungen. Ein weiterer Nachteil der säurekatalysierten chemischen Veresterung ist die geringe Selektivität der Reaktion bei Vorliegen von mehreren, chemisch verschiedenen OH-Gruppen. Es ist bekannt, (Meth)acrylsäureester durch enzymkatalysierte Veresterung oder Um esterung von Alkoholen mit Acrylsäure oder Alkylacrylaten herzustellen.
Warwel et al., Biotechnol. Lett. 196, 10, S. 283-286 beschreiben die enzymatische Umesterung von gesättigten und ungesättigten Fettalkoholen mit Methyl- oder Ethylac- rylat.
Nurok et al., J. Mol. Cat. B Enzym. 1999, 7, S. 273-282 beschreiben die Lipase- katalysierte Umesterung von 1-Ethylhexanol mit Methylacrylat.
Hajjar et al., Biotechnol., Lett. 1990, 12, S. 825-830 beschreiben die enzymatische Umesterung von cyclischen und offenkettigen Alkandiolen mit Ethylacrylat.
Tor et al., Enzym. Microb. Technol. 1990, 12, S. 299-304 beschreiben die Umesterung von Ethylenglykol, Diethylenglykol, Triethylenglykol, Propylenglykol, 1 ,4-Butandiol und Glycerin mit Methyl- oder Ethyl(meth)acrylat. Die Umesterung wird von der Esterase aus Schweineleber (PLE) katalysiert, die mit Glutardialdehyd und Polyacrylamid- Hydrazid behandelt wurde. Die spezielle Vorbehandlung des Enzyms ist notwendig, um es gegenüber der wässrigen Substratlösung zu stabilisieren.
EP-A 0 999 229 offenbart die üpase-katalysierte Veresterung bzw. Umesterung von (Meth)acrylsäure oder Alkyl(meth)acrylaten mit Polyoxyalkylenen wie Polyethylengly- kol.
Goede et al., Biocatalysis 1994, 9, S. 145-155 beschreiben die enzymatische Umesterung von Alkylglucosiden zu (6-O-Acryloyl)alkylglucosiden.
Athawale et al., Tetrahedron Lett. 2002, 43, S. 4797-4800 beschreiben die Lipase- katalysierte Umesterung der Terpenalkohole Geraniol und Nerol mit Methyl methacrylat.
Aufgabe der Erfindung ist es, ein Verfahren zur Herstellung von (Alk)acrylaten der allgemeinen Formel (I)
Figure imgf000004_0001
(I) worin bedeuten:
Figure imgf000005_0001
wobei R in Rn gleich oder verschieden sein können,
R1 einen unsubstituierten oder mit linearem oder verzweigtem CrCι2-Alkyl, Cι-C1 - Alkoxy, CrC^-Alkylthio, OH, D d-d-alky amino, Phenyl, Benzyl und/oder Morpholin-4-yl ein oder mehrfach substituierten Phenylrest, — CR5R6R7 worin R5, R6 und R7 gleich oder verschieden sind und Wasserstoff, lineares oder verzweigtes d-C^-Alkyl, Cι-C12-Alkoxy, C5-C8-Cycloalkyl, OH, Di(CrC4-alkyl)amino, Phenyl oder Benzyl bedeuten, wobei auch zwei der Reste R5, R6 und R7 zu C5-C8-Cycloalkyl verbunden sein können,
R H, OH, lineares oder verzweigtes Cι-C12-Alkyl, Phenyl, Benzyl, / \ — N 0 \ /
R3 H oder lineares oder verzweigtes d-C^-Alkyl, Z -CO-, -O-CO- oder -NH-CO-, n 0 bis 30, x 0 oder 1
bereitzustellen, welches selektiv ist und die Nachteile des Standes der Technik nicht aufweist.
Gelöst wird die Aufgabe durch ein Verfahren zur emzymkatalysierten Herstellung von (Alk)acrylaten der allgemeinen Formel (I) durch Veresterung oder Umesterung von Arylketonen der allgemeinen Formel (II)
Figure imgf000006_0001
(10
worin Rn, R1, R2, Z, X und n die oben angegebene Bedeutung haben, mit (Alk)acrylsäure oder einem (Alk)acrylsäureester der allgemeinen Formel (III) oder (Alk)acrylsäureanhydrid der allgemeinen Formel (lila)
Figure imgf000006_0002
(III) (lila)
worin
R4 H oder einen CrCao-Alkylrest bedeutet und R3 die oben angegebene Bedeutung hat,
in Gegenwart eines die Veresterung bzw. Umesterung katalysierenden Enzyms.
Enthält R1 als Substituenten d-C12-Alkyl, C Cι2-Alkoxy oder d-C12-Alkylthio, so ist als Alkylrest lineares oder verzweigtes d-C4-Alkyl (Methyl, Ethyl, n-Propyl, iso-Propyl, n- Butyl, sec-Butyl, iso-Butyl und tert.-Butyl) bevorzugt, besonders bevorzugt ist Methyl. Das Gleiche gilt für den Fall, dass R2 oder R3 d-C1 -Alkyl ist. Bevorzugtes Di(d-C - alkyl)amino ist Dimethylamino. Bevorzugtes R2 ist H oder OH, bevorzugtes R3 ist H oder Methyl. Ist R1 substituiertes Phenyl, so ist es bevorzugt 1-3-fach substituiert, n in Rn ist bevorzugt 1 bis 10, besonders bevorzugt 1 bis 3.
Vorzugsweise ist R1 ausgewählt aus den nachstehenden Resten
Figure imgf000007_0001
Beispiele für Arylketone (II) sind die nachstehenden Verbindungen (lla) bis (llg).
Figure imgf000007_0002
Figure imgf000007_0003
Figure imgf000007_0004
Figure imgf000008_0001
Figure imgf000008_0002
Figure imgf000008_0003
mit n = 1 , 2 oder 3.
Geeignete (Alk)acrylsäurederivate, welche zur Veresterung bzw. Umesterung der Verbindungen (II) eingesetzt werden können, sind die (Alk)acrylsäuren selbst, deren Anhydride sowie (Alk)acrylsäureester von d-C3o-Alkanolen. Bevorzugt sind d-C6- (Meth)acrylate, besonders bevorzugt sind Methyl-, Ethyl-, Propyl-, Butyl- und 2- Ethylhexyl(meth)acrylat, sowie Anhydride der (Meth)acrylsäure.
Im Allgemeinen werden die (Alk)acrylsäure bzw. das (Alk)acrylat im molaren Über- schuss eingesetzt. Vorzugsweise beträgt das Molverhältnis (Alk)acrylsäureverbindung (IM) zu Verbindung (II) von 50 : 1 bis 1 : 1 , insbesondere von 20 : 1 bis 3 : 1. Das erfindungsgemäß eingesetzte Enzym ist eine Hydrolase (E.C.3.-.-.-), vorzugsweise eine Esterase (E.C. 3.1.-.-), Glykosylase (E.C. 3.2.-.-) oder Protease (E.C. 3.4.-.-), insbesondere eine Lipase (E.C.3.1.1.3) in freier oder immobilisierter Form. Besonders bevorzugt sind Novozyme 435 (Lipase aus Candida antarctica B) oder Lipase aus Ach- romobacter sp., Alcaligenes spl., Aspergillus sp., Burkholderia sp., Candida sp., Mucor sp., Penicillium sp., Pseudomonas sp., Rhizopus sp., Thermomyces sp., Weizenkeimen oder Schweinepankreas. Das Enzym wird im Allgemeinen in Mengen von 0,1 bis 10 Gew.-%, bezogen auf die Verbindung (II), eingesetzt.
Die Umsetzung kann in einem zusätzlichen organischen Lösungsmittel oder in Abwesenheit eines zusätzlichen organischen Lösungsmittels durchgeführt werden. Geeignete organische Lösungsmittel sind beispielsweise Methyl-tert.-butylether, THF, Toluol, 1 ,3-Dioxolan, Aceton, 1 ,4-Dioxan, Dimethoxyethan, Cyclohexan, Methylcyclohexan, Toluol, Hexan sowie deren Mischungen. Die Umsetzung kann auch in dem (Alk)acrylsäurederivat (III) als einzigem Lösungsmittel durchgeführt werden, vorzugsweise wird sie in dem (Alk)acrylsäurederivat (III) als Lösungsmittel durchgeführt. Dabei beträgt der Wassergehalt des Reaktionsansatzes vorzugsweise < 5 Vol.-%.
Die Umsetzung wird im Allgemeinen bei einer Temperatur von 0 bis 100°C, vorzugsweise von 20 bis 80°C durchgeführt.
Vorzugsweise wird das bei der Umsetzung freiwerdende Reaktionswasser bzw. der freiwerdende Alkohol R4OH in geeigneter Weise aus dem Reaktionsgleichgewicht, vor- zugsweise kontinuierlich, entfernt. Die Abtrennung kann mittels Molekularsieben, Destillation im Vakuum oder mittels geeigneter semipermeabler Membranen erfolgen.
Die Umsetzungsdauer liegt üblicherweise im Bereich von etwa 3 bis 72 h.
Die Umsetzung zeichnet sich durch eine sehr hohe Selektivität aus. So werden die an die (Poly)etherol-Kette gebundenen OH-Gruppen verestert, während phenolische oder tertiäre OH-Gruppen nicht verestert werden.
Die so hergestellten (Alk)acrylate (I) können als Photoinitiatoren verwendet werden. Da sie keine Verfärbungen aufweisen, sind sie insbesondere für die Verwendung in Lackformulierungen geeignet.
Die Erfindung wird durch die nachstehenden Beispiele näher erläutert. Beispiele
Beispiel 1a
Lipase
Figure imgf000010_0001
In einem Rundkolben wurden 0,4 mol 2-Hydroxy-4-(2'-hydroxyethoxy)benzophenon 1 (103,3 g), 8.0 mol Methylacrylat (688,7 g) und 4,0 g Novozym 435 (immobilisierte Lipa- se aus Candida antarctica Typ B, Fa. Novozymes, Dänemark) vermischt und während 24 h bei 40°C gerührt. Das immobilisierte Enzym wurde abfiltriert und der Uberschuss Methylacrylat am Rotationsverdampfer im Vakuum entfernt.
Man erhielt 115,9 g (93 % Ausbeute) eines orange-farbenen Öls, das langsam auskris- tallisierte. Die NMR-Analytik bestätigte die Struktur 2. Die GC-Analytik ergab einen Gehalt von 99 % des acrylierten Benzophenons 2 und eine Restgehalt des Edukts 1 von 1 %. Dieses Produkt wurde ohne weitere Aufarbeitung weiterverwendet.
Beispiel 1b
Der Ansatz 1a wurde verdoppelt und 24 h bei 40°C gerührt. Das Enzym wurde abfiltriert und das Filtrat (1 gelöst in Methylacrylat) ohne weitere Aufarbeitung eingesetzt. Die GC-Analytik ergab einen Umsatz von nahezu 100 % des acrylierten Benzophenons 2 und einen Restgehalt des Edukts 1 von < 0,1 %. Beispiel 1c
Eine Mischung von 2 mmol 2-Hydroxy-4-(2'-hydroxyethoxy)benzophenon 1 (517 mg), verschiedenen Mengen Methylacrylat und 20 mg Novozym 435 wurden 24, 36 oder 72 h bei 20, 40 oder 60°C geschüttelt. Der Umsatz wurde nach Abfiltrieren des Enzym gaschromatographisch bestimmt. Die Ergebnisse sind in den Tabellen 1 bis 3 wiedergegeben.
Tabelle 1
Umsätze bei 20°C Methylacrylat Umsätze [%; I 24 h 48 h 72 h 12 mmol 83 89 87 20 mmol 93 97 89 40 mmol 92 98 93
Tabelle 2
Umsätze bei 40°C Methylacrylat Umsätze [%; ] 24 h 48 h 72 h 4 mmol 74 79 74 12 mmol 86 89 87 20 mmol 94 97 91 40 mmol 97 99 93
Tabelle 3
Umsätze bei 60°C Methylacrylat Umsätze [%; I 24 h 48 h 72 h 4 mmol 81 79 80 12 mmol 87 89 92 20 mmol 97 95 94 40 mmol 100 100 96 Beispiel 2
Lipase
Figure imgf000012_0001
Figure imgf000012_0002
In einem Rundkolben wurden 30 mmol 2-Hydroxy-4'-hydroxyethoxymethylpropio- phenon 3 (6,73 g), 300 mmol Methylacrylat (25,83 g), 6,0 g Molsieb-Pulver 5 Ä und 300 mg Novozym 435 (immobilisierte Lipase aus Candida antarctica Typ B) vermischt und während 24 h bei 20°C gerührt. Nach Filtration wurde der Uberschuss Methylacrylat am Rotationsverdampfer im Vakuum entfernt.
Man erhielt 7,24 g (87 % Ausbeute) eines farblosen, kristallinen Pulvers. Die NMR- Analytik bestätigte die Struktur 4. Die GC-Analytik ergab einen Gehalt von 99,3 % des acrylierten Benzophenons 4 und einen Restgehalt des Edukts 3 von 0,7 %. Dieses Produkt wurde ohne weitere Aufarbeitung weiterverwendet.

Claims

Patentansprüche
1. Verfahren zur enzymkatalysierten Herstellung von (Alk)acrylaten der allgemeinen Formel (I)
Figure imgf000013_0001
(l) worin bedeuten:
Figure imgf000013_0002
wobei R in Rn gleich oder verschieden sein können,
R1 einen unsubstituierten oder mit linearem oder verzweigtem d-Cι2-Alkyl, C C12-Alkoxy, d-C12-Alkylthio, OH, Di(CrC4-alkyl)amino, Phenyl, Benzyl und/oder Morpholin-4-yl ein oder mehrfach substituierten Phenylrest, — CR5R6R7 worin R5, R6 und R7 gleich oder verschieden sind und Wasserstoff, lineares oder verzweigtes d-C12-Alkyl, d-C12-Alkoxy, C5-C8- Cycloalkyl, OH, Di(C C4-alkyl)amino, Phenyl oder Benzyl bedeuten, wobei auch zwei der Reste R5, R6 und R7 zu C5-C8-Cycloalkyl verbunden sein können,
R2 H, OH, lineares oder verzweigtes CrC^-Alkyl, Phenyl, Benzyl, / \ — N 0 \ /
R3 H oder lineares oder verzweigtes d-C12-Alkyl, Z -CO-, -O-CO- oder -NH-CO-, n 1 bis 30, x 0 oder 1 durch Veresterung oder Umesterung von Arylketonen der allgemeinen Formel (II)
Figure imgf000014_0001
(ll)
worin Rn, R , R , Z, X und n die oben angegebene Bedeutung haben,
mit (Alk)acrylsäure, einem (Alk)acrylsäureester der allgemeinen Formel (III) oder einem (Alk)acrylsäureanhydrid der allgemeinen Formel (lila)
Figure imgf000014_0002
(III) (Ula)
worin
R4 H oder einen d-C30-Alkylrest bedeutet und
R3 die oben angegebene Bedeutung hat, in Gegenwart eines die Veresterung bzw. Umesterung katalysierenden Enzyms.
Verfahren nach Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass R1 ausgewählt ist aus den nachstehenden Resten
Figure imgf000015_0001
Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass das (Alk)acrylat (III) ausgewählt ist aus Methyl-, Ethyl-, Propyl-, Butyl-, 2-Ethyl- hexyl(meth)acrylat und (Meth)acrylsäureanhydrid.
Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass die Veresterung bzw. Umesterung in einem separaten Lösungsmittel durchgeführt wird.
Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass die Veresterung bzw. Umesterung in dem (Alk)acrylsäurederivat (IM) als Lösungsmittel durchgeführt wird.
Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass das die Veresterung bzw. Umesterung katalysierende Enzym ausgewählt ist aus Li- pasen, Esterasen oder Proteasen.
Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass die Arylketone (II) ausgewählt sind aus den nachstehenden Verbindungen (lla) -
("g)
Figure imgf000016_0001
Figure imgf000016_0002
Figure imgf000016_0003
Figure imgf000016_0004
Figure imgf000016_0005
Figure imgf000016_0006
Figure imgf000017_0001
mit n = 1 , 2 oder 3.
8. (Alk)acrylate der allgemeinen Formel (I), herstellbar nach dem Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7.
9. Verwendung von (Alk)acrylaten gemäß Anspruch 8 als Photoinitiatoren.
10. Verwendung von (Alk)acrylaten gemäß Anspruch 8 in Lackformulierungen.
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