TH30974B - วิธีการสำหรับการผลิตแอล-ไลซีน - Google Patents
วิธีการสำหรับการผลิตแอล-ไลซีนInfo
- Publication number
- TH30974B TH30974B TH101000203A TH0101000203A TH30974B TH 30974 B TH30974 B TH 30974B TH 101000203 A TH101000203 A TH 101000203A TH 0101000203 A TH0101000203 A TH 0101000203A TH 30974 B TH30974 B TH 30974B
- Authority
- TH
- Thailand
- Prior art keywords
- dehydrogenase
- bacteria
- lysine
- function
- enzyme
- Prior art date
Links
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 title claims abstract 24
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 title claims abstract 12
- 235000019766 L-Lysine Nutrition 0.000 title claims abstract 11
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims 2
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims 2
- 230000003834 intracellular effect Effects 0.000 claims abstract 15
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 claims abstract 10
- 241000588722 Escherichia Species 0.000 claims abstract 8
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 claims abstract 7
- 108020004652 Aspartate-Semialdehyde Dehydrogenase Proteins 0.000 claims abstract 5
- 108091000041 Phosphoenolpyruvate Carboxylase Proteins 0.000 claims abstract 5
- 125000002730 succinyl group Chemical group C(CCC(=O)*)(=O)* 0.000 claims abstract 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims 12
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims 9
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims 7
- 108010055400 Aspartate kinase Proteins 0.000 claims 6
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims 6
- 108010064711 Homoserine dehydrogenase Proteins 0.000 claims 6
- 210000000349 chromosome Anatomy 0.000 claims 6
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N NAD zwitterion Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims 3
- 230000001939 inductive effect Effects 0.000 claims 3
- 229950006238 nadide Drugs 0.000 claims 3
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 claims 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 3
- 241000186146 Brevibacterium Species 0.000 claims 2
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 claims 2
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 claims 2
- BCVBBQMUAAFVJC-UHFFFAOYSA-N 1,2,3,4-tetrahydropyridin-1-ium-2-carboxylate Chemical compound OC(=O)C1CCC=CN1 BCVBBQMUAAFVJC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 108700016171 Aspartate ammonia-lyases Proteins 0.000 claims 1
- 241000511343 Chondrostoma nasus Species 0.000 claims 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 claims 1
- 108010020056 Hydrogenase Proteins 0.000 claims 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 1
- 108010053763 Pyruvate Carboxylase Proteins 0.000 claims 1
- 102100039895 Pyruvate carboxylase, mitochondrial Human genes 0.000 claims 1
- 229940009098 aspartate Drugs 0.000 claims 1
- JGGLZQUGOKVDGS-VYTIMWRQSA-N aspartate semialdehyde Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](NC(=O)C)CO[C@H](CO)[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](NC(C)=O)[C@H](O)[C@H](O[C@@H]2[C@H]([C@@H](O[C@@H]3[C@@H]([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](CO)O3)O[C@@H]3[C@@H]([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](CO)O3)O[C@@H]3[C@H]([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](CO)O3)O)[C@@H](O)[C@H](CO[C@@H]3[C@H]([C@H](O[C@@H]4[C@H]([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](CO)O4)O)[C@@H](O)[C@H](CO)O3)O)O2)O)[C@H](CO)O1 JGGLZQUGOKVDGS-VYTIMWRQSA-N 0.000 claims 1
- 230000006965 reversible inhibition Effects 0.000 claims 1
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 claims 1
- 238000012163 sequencing technique Methods 0.000 claims 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims 1
- 230000007420 reactivation Effects 0.000 abstract 3
- CXMBCXQHOXUCEO-BYPYZUCNSA-N (S)-2,3,4,5-tetrahydrodipicolinic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCC(C(O)=O)=N1 CXMBCXQHOXUCEO-BYPYZUCNSA-N 0.000 abstract 2
- 108091000044 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase Proteins 0.000 abstract 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract 2
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 1
- 108091000080 Phosphotransferase Proteins 0.000 abstract 1
- 125000002867 asparto group Chemical group 0.000 abstract 1
- 235000018977 lysine Nutrition 0.000 abstract 1
- AHLBNYSZXLDEJQ-FWEHEUNISA-N orlistat Chemical compound CCCCCCCCCCC[C@H](OC(=O)[C@H](CC(C)C)NC=O)C[C@@H]1OC(=O)[C@H]1CCCCCC AHLBNYSZXLDEJQ-FWEHEUNISA-N 0.000 abstract 1
- 102000020233 phosphotransferase Human genes 0.000 abstract 1
Abstract
DC60 (08/03/44) แบคทีเรีย Escherichia ที่ซึ่ง (1) มีไดไฮโดรไดพิโคลิเนท ซินเทส ที่ซึ่งการกลับมายับยั้งโดย แอล -ไลซีนถูกทำให้ไม่ทำงานและแอสพาร์โตไคเนส ที่ซึ่งการกลับมายับยั้งโดยแอล-ไลซีน (2) การ ทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ ไดไฮโดรไคพิโคลิเนท รีดักเตส ถูกทำให้เด่นขึ้น และ (3) ยีน ไดอะมิโนพิ มิเลท ดีไฮโดรจีเนส ถูกนำเข้าไป หรือ การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ เตตราไฮโดรไดพิโคลิเนท ซัคซิ นิเลส และ ซัคซินิล ไดอะมิโนพิมิเลท ดีอะคิเลส ถูกทำให้เด่นขึ้น , โดยที่การทำหน้าที่ภายในเซลล์ ของ แอสพาร์เตท-เซมิอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส หรือ ฟอสโฟอีนอลไพรูเวท คาร์บอกซีเลส ถูกทำให้ เด่นขึ้น, ถูกเพาะเลี้ยงในตัวกลางที่เหมาะสมเพื่อผลิต และสะสม แอล-ไลซีน ในการเพาะเลี้ยง และ แอล-ไลซีน ถูกเก็บรวมจากการเพาะเลี้ยง แบคทีเรีย Escherichia ที่ซึ่ง (1) มีไดไฮโดรไดพิโคลิเนท ซินเทส ที่ซึ่งการกลับมายับยั้งโดย แอล -ไลซีนถูกทำให้ไม่ทำงานและแอสพาร์โตไคเนส ที่ซึ่งการกลับมายับยั้งโดยแอล-ไลซีน (2) การ ทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ ไดไฮโดรไคพิโคลิเนท รีดักเตส ถูกทำให้เด่นขึ้น และ (3) ยีน ไดอะมิโนพิ มิเลท ดีไฮโดรจีเนส ถูกนำเข้าไป หรือ การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ เตตราไฮโดรไดพิโคลิเนท ซัคซิ นิเลส และ ซัคซินิล ไดอะมิโนพิมิเลท ดีอะคิเลส ถูกทำให้เด่นขึ้น , โดยที่การทำหน้าที่ภายในเซลล์ ของ แอสพาร์เตท-เซมิอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส หรือ ฟอสโฟอีนอลไพรูเวท คาร์บอกซีเลส ถูกทำให้ เด่นขึ้น, ถูกเพาะเลี้ยงในตัวกลางที่เหมาะสมเพื่อผลิต และสะสม แอลไล-ซีน ในการเพาะเลี้ยง และ แอล-ไลซีน ถูกเก็บรวมจากการเพาะเลี้ยง
Claims (8)
1. แบคทีเรีย Escherichia ซึ่ง (1) การทำหน้าที่ภายในเซลล์ ของ ไดไฮโดรไดพิโคลิเนท ซินเทส, แอสพาร์โตไคเนส และได ไฮโดรไดพิโคลิเนท รีดักเตส ถูกทำให้เด่นขึ้น (2) การทำหน้าที่ภายในเซลล์ ของไดอะมิโนพิมิเลท ดีไฮโดรจีเนส ถูกทำให้เด่นขึ้น หรือ การทำ หน้าที่ภายในเซลล์ของเตตระไฮโดรไดพิโคลิเนต ซัคซินิเลส และซัคซินิล ไดอะมิโนพิมิเลท ดีอะดิเลส ถูกทำให้เด่นขึ้น และ (3)การทำหน้าที่ภายในของเซลล์ของ แอสพาร์เตท-เซมิอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส หรือฟอสโฟอีนอล ไพรูเวท คาร์บอกซีเลส ถูกทำให้เด่นขึ้น โดยที่การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของเอนไซม์ถูกทำให้เด่นขึ้นโดย การซักนำพลาสมิดที่มียื่นของเอนไวม์โดยกาเรพ่ิมจำนวนสำเนาของยีนและเอนไซม์บนโครโมโซม หรือ โดยการดัดเปปลงลำดับการเรียงตัวของโปรโมเตอร์ของยีนของเอนไซม์บนโครโมโซม
2. แบคทีเรีย Escherichia ซึ่ง (1) การทำหน้าที่ภายในเซลล์ ของ ไดไฮโดรไดพิโคลิเนท ซินเทส, แอสพาร์โตไคเนส และได ไฮโดรไดพิโคลิเนท รีดักเตส ถูกทำให้เด่นขึ้น (2) การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ ไดอะมิโนพิมิเลท ดีไฮโดรจีเนส ถูกทำให้เด่นขึ้น หรือ การทำ หน้าที่ภายในเซลล์เตตระไฮโดรไดพิโคลิเนต ซัคซินิเลส และ ซัคซินิล ไดอะมิโนพิมิเลท ดีอะดิเลส ถูกทำให้เด่นขึ้น และ (3)การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ ฟอสโฟอีนอลไพรูเวท คาร์บอกซีเลส ถูกทำให้เด่นขึ้น และ การทำหน้าที่ภายในเซลล์ ของนิโคตินาไมด์ อะเดนีน ไดนิวคลีโอไทด์ ทรานส์ไฮโดรจีเนส หรือ แอสพาร์ เตท-เซมิอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส ถูกทำให้เด่นขึ้นโดยที่ การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของเอนไซม์ถูกทำให้ เด่นขึ้นโดยการชักนำพลาสมิดที่มียีนของเอนไซม์ , โดยการการเพิ่มจำนวนสำเนาของยีนของเอนไซม์บน โครโมโซม หรือ โดยการดัดแปลงลำดับการเรียงตัวของโปรโมโมเตอร์ของยีนของเอนไซม์ขนโครโมโซม
3. แบคทีเรีย Escherichia ซึ่ง (1) การทำหน้าที่ภายในเซลล์ ของ ไดไฮโดรไดพิโคลิเนท ซินเทส, แอสพาร์โตไคเนส และได ไฮโดรไดพิโคลิเนท รีดักเตส ถูกทำให้เด่นขึ้น (2) การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของไดอะมิโนพิมิเลท ดีไฮโดรจีเนส ถูกทำให้เด่นขึ้น หรือ การทำ หน้าที่ภายในเซลล์ของเตตราไฮโดรไดพิโคลิเนต ซัลซินิเลส และซัคซินิล ไดอะมิโนพิมิเลท ดีอะดิเลส ถูกทำให้เด่นขึ้น และ (3)การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ ฟอสโฟอีนอลไพรูเวท คาร์บอกซีเลส และ นิโคตินาไมด์ อะ เดนีน ไดนิว คลีโอไทด์ ทรานสไฮโดรจีเนส ถูกทำให้เด่นขึ้น และการทำหน้าที่ภายในเซลล์ ของ แอสพาร์เตท เซมิอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส หรือ แอสพาร์เตสถูกทำให้เด่นขึ้น โดยที่การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ เอนไซม์ ถูกทำให้เด่นขึ้นโดยการชักนำพลาสมิดที่มียีนของเอนไซม์ , โดยการเพิ่มจำนวนสำเนาของยีน ของเอนไซม์บนโครโมโซม หรือ โดยการดัดแปลงลำดับการเรียงตัวของโปรโมเตร์ของยีนของเอนไซม์ บนโครโมโซม
4. แบคทีเรียตามข้อถือสิทธิที่ 3 โดยการทำหน้าที่ภายในเซลล์ของ แอสพาร์เตท-เซมิอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส และ แอส พราาร์เตส ถูกทำให้เด่นขึ้น
5. แบคทีเรียตามข้อถือสิทธิที่ 3 หรือ 4, โดยที่แอสพาร์โตไคเนส, ไดไฮโดรไดพิโคลิ เนท รีดักเตส, เตตราไฮโดรไดพิโค ลิเนท ซัลซินิเลส, ซัลซินิล ไดอะมิโนพิมิเลท ดีอะคิเลส, ไดไฮโดรไดพิโคลิเนท รีดักเตส , เตตระไฮโดรไดพิโคลิเนต ซัคซินิเลส , ซัคซินิล ไดอะมิโนพิมีเลท ดีอะซีเลส , ฟอสโฟอีนอลไพรูเวท คาร์ บอกซีเลส และ แอสพาร์เตท - เซมิอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส แต่ละตัวถูกอนุพันธ์มาจากแบคทีเรีย Escherichia , นิโคตินาไมด์ อะดีนีน , ไดนิวคลีโอไทด์ ทรานสไฮโดรจีเนส และ แอสพาร์เตส หากปรากฏ อยู่นั้น แต่ละตัวถูกอนุพัทธ์มาจากแบคทีเรีย Escherichia , ไดไฮโดรไดพิโคลิเนท ซินเทสถูกอนุพัทธ์มาจากแบคทีเรีย Escherichia หรือ แบคทีเรีย Brevibacterium และ ไดอะมิดนพิมิเลท ดีไฮโดรจีเนส ถูก อนุพันธ์มาจากแบคทีเรีย Brevibacterium
6.แบคทีเรียตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 5 , โดยที่การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของได ไฮโดรไดพิโคลิเนต ซินเทส และ แอสพาร์โทไคเนสถูกทำให้เดนขึ้นโดยการมีไดไฮโดรไดพิโคลิเนต ซิน เทส ซึ่งการยับยั้งแบบย้อนกลับโดย แอล -ไลซีนถูกทำให้หมดความไว และ แอสพาร์โตไคเนสซึ่งการ ยังยั้งแบบย้อนกลับโดย แอล-ไลซีนถูกทำให้หมดความไว และ การทำหน้าที่ภายในเซลล์ของไดอะมิ โรพิมิเลท ดีไฮโดรจีเนสถูกทำให้เด่นขึ้นโดยการชักนำของยีนไดอะมิโนพิมิเลท ดีไฮโดรจีเนส
7. แบคทีเรียตามข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 6 ซึ่ง เป็น Escherichia coli
8. วิธีการสำหรับการผลิต แอล-ไลซีน , ที่ซึ่งประกอบด้วยการเพาะเลี้ยงแบคทีเรียดังที่ถูกนิยามไว้ ในข้อใดข้อหนึ่งของข้อถือสิทธิที่ 1 ถึง 7 ในตัวกลางที่เหมาะสมเพื่อผลิต และสะสม แอล-ไลซีน ใน การเพาะเลี้ยง และการเก็บรวม แอล-ไลซีน จากการเพาะเลี้ยงเชื้อนั้น
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| TH62252A TH62252A (th) | 2004-06-03 |
| TH30974B true TH30974B (th) | 2011-10-13 |
Family
ID=
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Marienhagen et al. | Functional analysis of all aminotransferase proteins inferred from the genome sequence of Corynebacterium glutamicum | |
| KR100337959B1 (ko) | 돌연변이체포스포에놀피루베이트카복실라제,이의유전자및아미노산의제조방법 | |
| KR101186128B1 (ko) | Ｌ-아미노산 생산 세균 및 ｌ-아미노산의 생산 방법 | |
| ES2305849T3 (es) | Procedimiento para la produccion de l-lisina o l-treonina utilizando la bacteria escherichia que presenta actividad de la enzima malica atenuada. | |
| CN110607268A (zh) | 一株高产l-缬氨酸的基因工程菌及发酵生产l-缬氨酸方法 | |
| CN100358999C (zh) | 发酵生产l-谷氨酸的方法 | |
| RU2699516C2 (ru) | Новая лизиндекарбоксилаза и способ получения кадаверина с ее использованием | |
| US6465238B1 (en) | Gene encoding phosphoglucoisomerase | |
| RU2600875C2 (ru) | Микроорганизм, способный продуцировать l- аминокислоту, и способ получения l-аминокислоты с применением этого микроорганизма | |
| RU96110201A (ru) | Способ получения веществ | |
| RU2683208C1 (ru) | Мутант пируватдегидрогеназы, микроорганизм, содержащий мутант, и способ получения L-аминокислоты с использованием микроорганизма | |
| KR19990022521A (ko) | L-리신의 제조 방법 | |
| EP1253195A4 (en) | PROCESS FOR PRODUCING L-LYSINE | |
| JP2003525593A5 (th) | ||
| JP4821606B2 (ja) | 効率的にＬ−グルタミン酸を生産するためのプロモーター変異による細菌のｓｕｃＡＢ発現の最適化 | |
| CN109456987A (zh) | 高产l-亮氨酸的相关基因及工程菌构建方法与应用 | |
| CN109790106A (zh) | N-乙酰基高丝氨酸 | |
| JP2003506030A (ja) | アミノ酸産生の代謝工学 | |
| CN113512540A (zh) | 一种喹啉酸合酶突变体及其应用 | |
| RU2000125061A (ru) | Новые кодирующие нуклеотидные последовательности гена eno | |
| CA2374261A1 (en) | Process for the fermentative preparation of l-amino acids with amplification of the zwf gene | |
| SHIIO et al. | Microbial production of L-lysine II. Production by mutants sensitive to threonine or methionine | |
| RU2299907C2 (ru) | Бактерия рода bacillus, продуцирующая l-аминокислоту, и способ получения l-аминокислоты | |
| CN119220571A (zh) | 一种氨基酸高产菌株的构建方法及其应用 | |
| TH30974B (th) | วิธีการสำหรับการผลิตแอล-ไลซีน |