SU1125246A1 - Способ получени фосфолипазы @ - Google Patents

Способ получени фосфолипазы @ Download PDF

Info

Publication number
SU1125246A1
SU1125246A1 SU833575292A SU3575292A SU1125246A1 SU 1125246 A1 SU1125246 A1 SU 1125246A1 SU 833575292 A SU833575292 A SU 833575292A SU 3575292 A SU3575292 A SU 3575292A SU 1125246 A1 SU1125246 A1 SU 1125246A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
phospholipase
chromatography
buffer
target product
tris
Prior art date
Application number
SU833575292A
Other languages
English (en)
Inventor
Ирена Клемо Стрейкувене
Гайлия Юозо Некрашайте
Виталия Вацлово Кулене
Антанас-Скайстутис Антано Глемжа
Original Assignee
Всесоюзный научно-исследовательский институт прикладной энзимологии
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Всесоюзный научно-исследовательский институт прикладной энзимологии filed Critical Всесоюзный научно-исследовательский институт прикладной энзимологии
Priority to SU833575292A priority Critical patent/SU1125246A1/ru
Application granted granted Critical
Publication of SU1125246A1 publication Critical patent/SU1125246A1/ru

Links

Landscapes

  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ФОСФОЛИПАЗЫ D из бесклеточной культуральной жидкости Streptomyces clnnampmeus, включающий диализ и последую14ую хроматографию, отличающийс   тем, что, с целью увеличени  выхода и удельной активности целевого продукта, а также удешевлени  способа, хроматографию провод т на силохроме С-80, содержащем силанольные группы, осуществл   элюцию целевого продукта 8-12 мМ трис-НС1 буфером с рН 7,9-85,1 содержащим 1,4-1,6 М хлористый натрий. О)

Description

О
«аи Ф Г . 1Г Изобретение относитс  к микробио логической промьппленности, точнее к способам получени  и очистки ферментных препаратов, и может Оыть использовано в технологии производ-т ства высокоочищенных ферментов. Известен способ очистки фосфо ипазы D из Streptomyces hachijoensis включающий хроматографирование фильт рата культуральной жидкости на ДЭАЭцеллюлозе , лиофилизацию, гельфильтра цию через сефадекс Г-50, лиофилизацию и препаративное изоэлектрофокусирование . Выход фосфолипазы D составл ет 53,3% от активности филь paта культуральной жидкости, удельна  активность 630 ед/мг белка (за . единицу активности фосфолипазы J) принимают количество фермента, отщепл ющее 1 иМэтанЬЛамина за 1 мин при 37°CJ р . Недостатками этого способа  вл ютс  многостадийность и применение препаративного изоэлектрофокусировани  на заключительной стадии очистки. Препаративное изоэлектрофокусирование  вл етс  сложным :методом, требующим дорогосто щей . импортной аппаратупы, а пс следующа  отмьшка препарата фермента от амфолинов ведет к снижению ферментативной активности и преп тствует его применению дл  получени  больших количеств высокоочищенной фосфолипазы D .. Наиболее близким к изобретению по технической сущности и достигаемому положительному эффекту  вл етс  способ получени  фосфолипазы D из бесклеточной культуральной жидкости Streptomyces cinnamomeus, включающий . высаливание бесклеточной культуральной жидкости сернокислым аммонием до 80%-ного насыщени  с последующим диализом против 20-ти кратного объема 10 мМ трис-ДС1 буфера рН 8,0; содержащего 1М NaCl, в течение 18 ч при 4с и хроматографию на нониламинооксипропилсефарозе . Выход фермента 54% от общей активности фосфолипазы D в культуральной жидкости , удельна  активность препарата 1700 ед/мг белка(за единицу активнос ти фосфолипазы D прини1 ают количество фермента, которое вьщел ет 1 JU М титруемьпс щелочью кислот за 1 мин при 37 с1 Сорбционна  емкость нониламинооксипропилсеФарозы 300 ед. фосфолипазной активности на 1 г сорбента 2 . Недостатками известного способа  вл ютс  невысокий выход и удельна  активность целевого продукта, а также высока  стоимость полученной фосфолипазы D , так как дл  выделени  фермента необходимо синтезировать специальный сорбент. Целью изобретени   вл етс  увеличение выхода и удельной активности целевого продукта, а также удешевление способа. Поставленна  цель достигаетс  тем, что согласно способу получени  фосфолипазы D из бесклеточной культуральной жидкости Streptomyces cinnamomeus ,. включающему диализ и последуюп ую хроматографию, хроматографию провод т на силохроме С-80, содержащем силанольные группы, осуществл   элюцию целевого продукта 8-12 мМ трис-НС1. буфером с рН 7,9-8,1, содержащим 1,4-1,6 М хлористый натрий . Сущность способа заключаетс  в том, что хроматографию провод т на колонке с силохромом С-80, содержащим силанольные группы и характеризующимс  удельной поверхностью JO90 , диаметром пор 400-500 А, объемом ,2-1,4 , размером зерен 80-160 мкм, неправильной формой зерен. При хроматографии диализата культуральной жидкости на этом сорбенте сорбированна  фосфолипаза элюируетс  8-12 мМ трис-НС1 буфером, содержащим 1 ,4-1 ,6 М НаСГ,1 при рН 7,9-8,1.. Пример. Способ очистки фосфолипазы Р из культуральной жидкости Streptomyces cinnamomeus в оптимальных услови х. Получение бесклеточной культуральной жидкости, содержащей фосфолиnasyD . Продуцент фосфолипазы D.Streptomyces cinnamomeus шт, 11 О2с культивируют на жидкой питательной среде следующего состава, г/л: соева  мука 30; фруктоза 1; КНуР0 2; 3, при рН 7,2 в течение 48 ч при и скорости вращени  качалки 2,5 с. Клетки микроорганизмов отдел ют центрифугированием при 12000 X .g и температуре 2 С в течение 30 мин. Диализ. Бесклеточную культуральную идкость в объеме 34 мл дпализируют против 10 мМ трис-ИС буфера р11 8,0 в течение 18 ч при . Выпавший осадок отдел ют центрифугированием при 12000 X g и 2°jC в течение 30 мин. Активность диализата культу ральной жидкости 32,7 ед/мл, белка 0,23 мг/мл, удельна  активность 142,2 ед/мг белка(j KTHBHOCTb опреде л ют по методу прототипа. Хроматографи  диализата культу ральной жидкости на силохроме С-80. Хроматографию провод т на стекл нно колонке размером 0,5«5 см, содержащей 0,33 г силохрома С-80, уравновешенного 10 мМ трис-НС1 буфером рН 8,0. Скорость протекани  во врем сорбции и промьшки 0,2 мл/мин. 34 м диализата культуральной жидкости, содержащего-7,84 мг белка и 1112 ед активности фосфолипазы D , нанос т на колонку. Несорбированные белки отмывают 50 мл исходного буфера, сорбированную фосфолипазу Б элюиру ют 10 мМ трис-НС буфером рН 8,0, содержащим 1,5 М NaCl со скоростью протекани  2,5 мл/мин. Выход фосфол пазы D 90,6%, удельна  активность препарата 2664 ед/мг белка. П р;и м е р 2. Получение бесклеточной жидкости и диализ провод т по примеру 1. Дл  сорбции и элюции Используют буфер с мол рностью 8 ил 12 мМ. Выход и удельна  активность фосфолипазы при замене 10 мМ буфера на 8 или 12 мМ практически не измен етс . Вли ние рН буфера и мол рности хлористого натри  на эффективность разделени  фосфолипазы J) и примесных белков при хроматографии., ка силохроме С-80, приведены в таблице. Приведенные примеры показывают, что дл  достижени  положительного эффекта необходимо использовать дл  элюции 8-12 мМ трис-НС буфер с рН 7/9-8,1, содержащий 1,4т1,6 М хлористый натрий . Снижение рН буфера приводит к дестабилизации фермента, а увеличение рН не позвол ет осуществить сорбцию за счет приближе и  к изоэлектрической точке(8,44) . Таким образом, предлагаемый способ позвол ет увеличить выход целевого продукта в 1,7 раза, а удельную активность в 1,6 раз, по сравнению С известным способом. Следует также отметить, что сорбционна  емкость силохрома С-80 в 7 раз вьше сор5ционной емкости нониламинооксипропилсефаррзы , используемой дл  очистки фосфог липазы 1} по известному способу. Кроме того, предлагаемый дл  очистки фосфолипазы и силохром С-80  вл етс  дешевым широкодоступным сорбентом, который можно успешно использовать в технологии очистки больших количеств фосфолипазы TD .

Claims (1)

  1. СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ФОСФОЛИПАЗЫ D из бесклеточной культуральной жидкости Streptomyces cinnamomeus, включающий диализ и последукийую хроматографию, отличающийс я тем, что, с целью увеличения выхода и удельной активности целевого продукта, а также удешевления способа, хроматографию проводят на силохроме С-80, содержащем силанольные группы, осуществляя элюцию целевого продукта 8-12 мМ трис-НС 1 буфером с pH 7,9-δί,Ι содержащим 1,4-1,6 М хлористый натрий.
    . SU .... 1125246 >
    1 1*25246
SU833575292A 1983-04-07 1983-04-07 Способ получени фосфолипазы @ SU1125246A1 (ru)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU833575292A SU1125246A1 (ru) 1983-04-07 1983-04-07 Способ получени фосфолипазы @

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU833575292A SU1125246A1 (ru) 1983-04-07 1983-04-07 Способ получени фосфолипазы @

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU1125246A1 true SU1125246A1 (ru) 1984-11-23

Family

ID=21057684

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU833575292A SU1125246A1 (ru) 1983-04-07 1983-04-07 Способ получени фосфолипазы @

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU1125246A1 (ru)

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
1. 6kawa Y., , Yamaguchi Т. Studies on phospholipases from . Streptomyces.il. Purification and properties of Streijtomyces hachijoensis phospholipase P..Biochem., 1975, № 2, T.78, c. 363-372. 2. Стрейкувене И.К., Некрашайте Г.И. и другие. Хроматографи фосфолипазы D. Streptomyces cinnamomeus на аминоалкилзамещеиных сефарозах. Прикладна биохими и микробиологи . Т. 18, вьш. 1, 1982, с. 41-4-7. *

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Kaufmann Unstable proteins: how to subject them to chromatographic separations for purification procedures
US5332503A (en) Process for purifying collagenase
Takahashi et al. Purification and some properties of three forms of glucoamylase from a Rhizopus species
JP2005225889A (ja) 精製血清アルブミン
Chaiet et al. Isolation of a pure dextranase from Penicillium funiculosum
Tsuboi et al. Two Forms of Glucoamylase from Mucor rouxianus 1. Purification and Crystallization
FI88308C (fi) Foerfarande foer rengoering av tpa fraon raoapreparat
US4743551A (en) Purification of microbial rennet from Mucor miehei
SU1125246A1 (ru) Способ получени фосфолипазы @
US4649111A (en) Process for the preparation of 5'-ribonucleotides
RU2186849C2 (ru) Способ очистки тромбиноподобной протеазы из змеиного яда
Pacaud Purification of protease II from Escherichia coli by affinity chromatography and separation of two enzyme species from cells harvested at late log phase
EP0092829B1 (en) Process for semi-synthesis of human insulin and alkaline protease for use therein
RU2584601C1 (ru) Способ выделения протеолитического фермента террилитина
le Goffic et al. Affinity chromatography of β-lactamases
SU1175965A1 (ru) Способ выделени урокиназы из биологических источников
Suhara et al. The Nucleases from Acrocylindrium sp. II. Crystallization and Chemical Properties of Endonuclease
RU2225441C1 (ru) Способ получения препарата коллагеназы
EP0059182B1 (en) A process for isolating aminoacylase enzyme from a mammal kidney extract
SU1655987A1 (ru) Способ получени очищенной нейраминидазы холерного вибриона
KR0151573B1 (ko) 혼합효소계내에서 트랜스글루코시다아제의 분리정제방법
SU1604861A1 (ru) Способ получени стрептавидина
JPH0640830B2 (ja) 高純度マルト−スの製造方法
RU2008353C1 (ru) Способ получения препарата коллагеназы
SU1049544A1 (ru) Способ выделени гиалуронидазы