RU2679419C1 - Способ получения биологически активного концентрата из кожи маралов - Google Patents
Способ получения биологически активного концентрата из кожи маралов Download PDFInfo
- Publication number
- RU2679419C1 RU2679419C1 RU2018103610A RU2018103610A RU2679419C1 RU 2679419 C1 RU2679419 C1 RU 2679419C1 RU 2018103610 A RU2018103610 A RU 2018103610A RU 2018103610 A RU2018103610 A RU 2018103610A RU 2679419 C1 RU2679419 C1 RU 2679419C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- skin
- mixture
- papain
- water
- biologically active
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 20
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 title claims abstract description 13
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 claims abstract description 34
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 27
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 24
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 23
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 23
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims abstract description 23
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 18
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims abstract description 7
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 6
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 6
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims abstract description 5
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims abstract description 4
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims abstract description 4
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims abstract description 4
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 30
- 229940055729 papain Drugs 0.000 claims description 28
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 claims description 28
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 18
- 241000282994 Cervidae Species 0.000 claims description 5
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 3
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 3
- 239000003814 drug Substances 0.000 abstract 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 14
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 11
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 10
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 10
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 9
- 108090000746 Chymosin Proteins 0.000 description 8
- 229940080701 chymosin Drugs 0.000 description 8
- GNOLWGAJQVLBSM-UHFFFAOYSA-N n,n,5,7-tetramethyl-1,2,3,4-tetrahydronaphthalen-1-amine Chemical compound C1=C(C)C=C2C(N(C)C)CCCC2=C1C GNOLWGAJQVLBSM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 8
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 7
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 7
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 4
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 description 3
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 description 3
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 3
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- FBEHFRAORPEGFH-UHFFFAOYSA-N Allyxycarb Chemical compound CNC(=O)OC1=CC(C)=C(N(CC=C)CC=C)C(C)=C1 FBEHFRAORPEGFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 241000283011 Rangifer Species 0.000 description 1
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 1
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 description 1
- 229940066734 peptide hydrolases Drugs 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 1
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002604 ultrasonography Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
- A61K35/12—Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
- A61K35/12—Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
- A61K35/36—Skin; Hair; Nails; Sebaceous glands; Cerumen; Epidermis; Epithelial cells; Keratinocytes; Langerhans cells; Ectodermal cells
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D11/00—Solvent extraction
- B01D11/02—Solvent extraction of solids
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
- B01J19/00—Chemical, physical or physico-chemical processes in general; Their relevant apparatus
- B01J19/08—Processes employing the direct application of electric or wave energy, or particle radiation; Apparatus therefor
- B01J19/10—Processes employing the direct application of electric or wave energy, or particle radiation; Apparatus therefor employing sonic or ultrasonic vibrations
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Developmental Biology & Embryology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Virology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Изобретение относится к фармацевтической промышленности, а именно к способу получения биологически активного концентрата из кожи марала. Способ получения биологически активного концентрата из кожи марала, включающий измельчение кожи до состояния фарша, смешивание фарша с водой, гомогенизацию смеси с последующим ферментативным гидролизом смеси в присутствии ферментов СГ-50 и папаина, при одновременном вводе ферментов в смесь сырье-вода, под действием ультразвуковых колебаний и температуре процесса 36-38°С при постоянном помешивании, далее проводят сушку экстракта, при определенных условиях. Вышеописанное решение расширяет арсенал способов получения биологически активного концентрата из кожи марала. 2 табл.
Description
Изобретение относится к переработке оленеводческой продукции и может быть использовано для получения биологически активных концентратов.
Известен способ получения биологически активного концентрата из кожи маралов включающий измельчение кожи до состояния фарша, ферментативный гидролиз с последующей экстракцией под действием ультразвуковых колебаний мощностью 37 кГц и температуре 36-40°C, при этом ферментативный гидролиз осуществляли в присутствии ферментов пепсина и папаина активностью 30 тыс. ЕД при соотношении сырье : вода 1:3 из расчета 0,5% каждого фермента от смеси сырье: вода в течение 6-8 часов. Фермент пепсин вводился в процесс в начале экстрагирования смеси, а папаин в середине временного периода процесса экстракции, при этом сушку экстракта после фильтрации осуществляют при температуре не выше 50°C и вакууме 0,9 атм. После смешивания фарша с водой смесь гомогенизируют, а в процессе экстракции перемешивают (См. Патент РФ №2623146 от 22.06.2017 г. А61К 35/12, А61К 35/36, B01D 11/02 - прототип).
Однако, фермент папаин активностью 30 тыс ЕД не выпускается отечественной промышленностью, а его покупка за рубежом обходиться в 18,8 тыс.рублей за 1,0 кг, что значительно повышает себестоимость концентрата. Так для переработки 100 кг кожного сырья по способу прототипа требуется 2 кг фермента папаина стоимостью 36,0 тыс. рублей.
Задачей, на решение которой направлено заявленное изобретение является снижение расхода фермента папаина и как следствие снижение себестоимости производства биологически активного концентрата из кожи маралов при высоком уровне выхода биологически активных веществ.
Указанный технический результат достигается тем, что в способе получения биологически активного концентрата из кожи марала, включающем измельчение кожи до состояния фарша, смешивание фарша с водой в соотношение сырье : вода 1:3, гомогенизацию смеси, с последующим ферментативным гидролизом смеси под действием ультразвуковых колебаний мощностью 37 кГц и температуре процесса 36-38°C при постоянном помешивании, сушку экстракта после фильтрации при температуре не выше 50°C и вакууме 0,9 атм., согласно заявленному изобретению, ферментативный гидролиз проводят в присутствии ферментов СГ-50 и папаина активностью 6 тыс. ЕД в течении 24 часов, при одновременном вводе обеих ферментов в смесь сырье : вода, при этом фермент СГ-50 вводиться из расчета 0,5%, а папаин из расчета 1,0% от смеси сырье : вода, причем первые восемь часов гидролиз проводят при рН 2,0, а во второй и третий восьмичасовой периоды при рН 3,5-4,0 и рН 4,5 соответственно.
Сущность заявленного способа заключается в следующем. Использование папаина характеризуемого меньшей активностью (и более низкой стоимостью) компенсировалось в заявленном способе более длительным временным периодом процесса экстракции при найденном результативном сочетании ферментов (СГ-50 и папаина) при обеспечении оптимальных условий для оптимизации действия каждого фермента и при одновременном их вводе в процесс.
Ферментативный препарат СГ-50 представляет собой смесевую композицию содержащую 50% химозина и 50% пепсина. Химозин является протеолитическим ферментом и относиться к классу гидролаз. Оптимум действия лежит в области рН 3,5-4,0, а активные центры химозина очень близки по строению с активным центром пепсина. Химозин расщепляет белки с образованием свободных карбоксильных и аминогрупп и обладает строгой специфичностью.
Пепсин - протеолитический фермент класса гидролаз (подкласса пептидгидролаз), который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот, таких как тирозин и фенилаланин и в отличие от других протеолитических ферментов строгой специфичностью не обладает. Действие пепсина осуществляется в среде с рН 2,0.
Папаин - протеолитический фермент (протеаза, класс гидролаз) способен гидролизовать практически любые пептидные связи и расщепляет белки глубже, чем протеазы животного происхождения. Действия папаина осуществляется в среде с рН 4,5.
Протекание реакций катализируемых ферментами зависят от количества или активности ферментов, концентрации субстрата, рН среды, длительности и температуры проведения процесса. В соответствии с задачей решаемой заявленным способом (снижение расхода папаина при обеспечении высокого выхода биологически активных веществ) были проведены исследования по выявлению возможности совместного использования фермента СГ-50 и папаина активностью 4,0, 6,0 и 8,0 тыс ЕД при уже отработанных на субстрате из кожи параметрах процесса, а именно, температуре 36-40°C, соотношении сырье : вода 1:3, концентрации каждого фермента 0,5% от смеси сырье : вода при удлиненном времени воздействия ферментов 24 часа. При этом каждому ферменту в смесевом составе (пепсину, химозину и папаину) был предоставлен временной период (8 часов) в процессе которого рН каждого фермента поддерживался на уровне оптимума действия ферментов (для пепсина на уровне рН 2,0 в начале периода экстракции, для химозина на уровне рН 3,5-4,0 в середине процесса и для папаина на уровне рН 4,5 в конце процесса экстракции). В конце каждого временного периода, с целью отслеживания динамики процесса, брали пробы для определения выхода сухих веществ и суммы аминокислот в экстракте.
Результаты исследований приведены в таблице 1.
Как показали исследования, восьмичасовая экстракция при использовании папаина активностью 4 тыс. ЕД обеспечивало выход сухих веществ на уровне 41,1% при сумме аминокислот 22,8% (табл. 1). Результаты экстракции во втором временном периоде (8-16 часов) в котором процесс проходил при рН 3,5-4,0 (оптимум действия химозина) возросли по сравнению с первым периодом на 28,7% по выходу сухих веществ и на 28,5% по сумме аминокислот. Скачок показателей за третий период относительно второго временного периода (при обеспечении оптимума рН для папаина на уровне рН 4,5) составил 28,2 и 28,7% соответственно, однако конечный результат по выходу сухих веществ и сумме аминокислот (67,8 и 37,7%) находился на невысоком уровне.
При проведении процесса экстракции с участием папаина с активностью 6 тыс. ЕД позволило выйти при заявленной технологии на высокий уровень показателей. Скачек показателей за третий период относительно второго при обеспечении оптимума рН для папаина активностью 6 тыс. ЕД составил 37,8% по выходу сухих веществ и 52,6% по сумме аминокислот, что в конечном результате обеспечило выход сухих веществ на уровне 90,7% при сумме аминокислот 50,5%. При этом необходимо отметить, что увеличение активности папаина с 6,0 до 8,0 тыс. ЕД практически не отразилась на увеличении выхода сухих веществ и аминокислот.
Необходимо также отметить, что в серии экспериментов изучался порядок ввода ферментов в смесь сырье : вода. В первом опыте вводили на первом этапе папаин, а через 12 часов СГ-50, соответственно с регулировкой оптимальных рН для каждого фермента. Во втором опыте при совместно введение в смесь сырь : вода СГ-50 и папаина, первые 8 часов поддерживали рН среды на уровне 3,5-4,0 с целью активизации химозина, затем снижали рН до 2,0 для ферментирования сырья пепсином (8 часов) и последние 8 часов выравнивали рН до 4,5. В результате проведенных экспериментов установлено, что изменения порядка введения ферментов и резкое изменение рН не позволило получить выход сухих веществ более 46,7%, а аминокислот не выше 23,6%. При этом резкое увеличение или снижение рН среды смеси сырье : вода технологически затратно и трудоемко.
В дальнейшем провели исследования по изучению целесообразности увеличения процента содержания папаина с активностью 6,0 тыс. ЕД в смеси сырь : вода, то есть исследования по выявлению оптимальной концентрации папаина в смеси. Результаты исследований представлены в таблице 2.
Согласно таблицы 2, увеличение концентрации папаина активностью 6,0 тыс. ЕД в смеси сырье : вода до 1,0% позволило повысить конечный выход сухих веществ и аминокислот на 9,0 и 8,1% соответственно. Так, конечные показатели опыта отраженные в таблице 1 (при использовании ферментов с концентрациями 0,5%) были на уровне 90,7 и 50,5%, в то время как конечные показатели отраженные в таблице 2 (при использовании папаина с концентрацией 1,0%) составили 99,0 и 54,7%. При этом увеличение концентрации папаина до 1,5% практически не отразилось на увеличении выхода сухих веществ и аминокислот. Таким образом, оптимальной концентрацией папаина активностью 6,0 тыс. ЕД в заявленном способе следует считать его содержание на уровне 1,0% от смеси сырье : вода.
Пример. Кожу маралов, снятую в августе очищают от загрязнений и измельчают на мельнице до состояния фарша. 10,0 кг измельченной кожи смешивали с 30,0 литрами дистиллированной воды (1:3), добавляют 400,0 г папаина с активностью 6 тыс. ЕД (1,0% от смеси сырье : вода) и 200,0 г фермента СГ-50 (0,5% от смеси сырье : вода) и после гомогенизации смеси, экстракцию вели под действием ультразвука мощностью 37 кГц при температуре 38°C в течение 8 часов при рН 2,0, в течение следующих 8 часов при рН 3,5-4,0 и в течение последующих 8 часов при рН 4,5 при регулярном перемешивании. По истечении 24 часов процесса экстракции, экстракт фильтровали и подвергали сушке при температуре 45°C и вакууме 0,9 атм. до влажности 8-10%, после чего полученный концентрат фасовали в герметическую тару. Концентрат (989,0 г) после размола представлял собой мелкодисперсный порошок без гнилостного запаха.
Таким образом использование в процессе экстракции папаина активностью 6 тыс. ЕД стоимостью 5,9 тыс.рублей за 1,0 кг (в сочетании с ферментом СГ-50) вместо папаина активностью 30 тыс. ЕД стоимостью 18,8 тыс.рублей за 1,0 кг (в сочетании с пепсином) по прототипу, даже при его 2-х кратном увеличении расхода в процессе экстракции позволило в несколько раз снизить себестоимость концентрата при высоком уровне выхода биологически активных веществ.
Claims (1)
- Способ получения биологически активного концентрата из кожи марала, включающий измельчение кожи до состояния фарша, смешивание фарша с водой в соотношении сырье : вода 1:3, гомогенизацию смеси с последующим ферментативным гидролизом смеси, под действием ультразвуковых колебаний мощностью 37 кГц и температуре процесса 36-38°С при постоянном помешивании, сушку экстракта после фильтрации при температуре не выше 50°С и вакууме 0,9 атм,, отличающийся тем, что ферментативный гидролиз проводят в присутствии ферментов СГ-50 и папаина активностью 6 тыс. ЕД в течение 24 часов, при одновременном вводе ферментов в смесь сырье-вода, при этом фермент СГ-50 вводится из расчета 0,5%, а папаин из расчета 1,0% от смеси сырье : вода, причем первые восемь часов гидролиз проводят при рН 2,0, а во второй и третий восьмичасовые периоды при рН 3,5-4,0 и 4,5, соответственно.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2018103610A RU2679419C1 (ru) | 2018-01-30 | 2018-01-30 | Способ получения биологически активного концентрата из кожи маралов |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2018103610A RU2679419C1 (ru) | 2018-01-30 | 2018-01-30 | Способ получения биологически активного концентрата из кожи маралов |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2679419C1 true RU2679419C1 (ru) | 2019-02-08 |
Family
ID=65273573
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2018103610A RU2679419C1 (ru) | 2018-01-30 | 2018-01-30 | Способ получения биологически активного концентрата из кожи маралов |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2679419C1 (ru) |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2548747C1 (ru) * | 2014-05-05 | 2015-04-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пантового оленеводства Российской академии сельскохозяйственных наук (ГНУ ВНИИПО Россельхозакадемии) | Способ получения растворимого концентрата из побочной продукции пантового оленеводства |
-
2018
- 2018-01-30 RU RU2018103610A patent/RU2679419C1/ru not_active IP Right Cessation
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2548747C1 (ru) * | 2014-05-05 | 2015-04-20 | Государственное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт пантового оленеводства Российской академии сельскохозяйственных наук (ГНУ ВНИИПО Россельхозакадемии) | Способ получения растворимого концентрата из побочной продукции пантового оленеводства |
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| 2016119723 A, 20.05.2016. БЕЛОЗЕРСКИХ И.С., ЛУНИЦЫН В.Г. Сравнение биохимического состава биосубстанций из пантов и второстепенной продукции пантового оленеводства, полученных различными технологиями//ветеринарная медицина, Вестник Алтайского государственного аграрного университета. * |
| A, 20.05.2016. БЕЛОЗЕРСКИХ И.С., ЛУНИЦЫН В.Г. Сравнение биохимического состава биосубстанций из пантов и второстепенной продукции пантового оленеводства, полученных различными технологиями//ветеринарная медицина, Вестник Алтайского государственного аграрного университета. * |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN102229973B (zh) | 油松花粉小肽的提取方法 | |
| RU2461384C1 (ru) | Способ получения биологически активного концентрата из консервированных пантов | |
| Qu et al. | Performance of coupled enzymatic hydrolysis and membrane separation bioreactor for antihypertensive peptides production from Porphyra yezoensis protein | |
| KR20050027267A (ko) | 펩티드/아미노산의 제조 방법 및 이의 용도 | |
| RU2548747C1 (ru) | Способ получения растворимого концентрата из побочной продукции пантового оленеводства | |
| RU2344618C1 (ru) | Способ получения гидролизата | |
| RU2679419C1 (ru) | Способ получения биологически активного концентрата из кожи маралов | |
| CA2131637A1 (fr) | Procede de synthese enzymatique d'esters alkyliques de peptides, produits ainsi obtenus et utilisation desdits produits | |
| US20010029042A1 (en) | Nitrogenous composition resulting from the hydrolysis of maize gluten and a process for the preparation thereof | |
| JPH0398580A (ja) | 十分な安定性を有するタンパク質分解作用酵素の水性酵素懸濁液組成物の製造方法 | |
| Pitpreecha et al. | Hydrolysis of raw hide using proteolytic enzyme extracted from papaya latex | |
| RU2483110C1 (ru) | Способ получения хитозан-нуклеинового гидролизата | |
| KR20230150357A (ko) | 세포 성장 배지를 생산하는 방법 | |
| KR20140027919A (ko) | 곡류 단백질의 액화 방법 | |
| Guimarães et al. | Goat milk casein and protease sonication as a strategy to improve the proteolysis and functional properties of hydrolysates | |
| RU2055482C1 (ru) | Способ получения белково-нуклеинового гидролизата | |
| RU2226841C1 (ru) | Способ получения белковой пищевой добавки | |
| RU2104300C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы | |
| Dong et al. | Research on the suitable parameters for hydrolysis reaction of red meat of striped tuna (Sarda orientalis) by using commercial protamex | |
| Angela | Optimisation of a hydrolysed collagen production process from heat-treated bovine bone based on acid and enzymatic proteolysis | |
| RU2808050C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из отходов переработки трески атлантической | |
| FR2625651A1 (fr) | Procede d'elimination de l'amertume d'hydrolysats de proteines et produit obtenu | |
| RU2765381C1 (ru) | Способ переработки сырья с содержанием кератина в легко усвояемый белковый концентрат - кормовую добавку | |
| RU2278166C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата | |
| RU2096965C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из крови |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20200131 |