RU2017120815A - Композиция среды для получения ботулинического токсина - Google Patents

Композиция среды для получения ботулинического токсина Download PDF

Info

Publication number
RU2017120815A
RU2017120815A RU2017120815A RU2017120815A RU2017120815A RU 2017120815 A RU2017120815 A RU 2017120815A RU 2017120815 A RU2017120815 A RU 2017120815A RU 2017120815 A RU2017120815 A RU 2017120815A RU 2017120815 A RU2017120815 A RU 2017120815A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
hydrolyzate
composition
medium
peptides
molecular weight
Prior art date
Application number
RU2017120815A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2017120815A3 (ru
RU2679836C2 (ru
Inventor
Кё-Мин МИН
Хё-Юнг СОЛЬ
Кён-Юн КИМ
Original Assignee
Тэун Ко., Лтд.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Тэун Ко., Лтд. filed Critical Тэун Ко., Лтд.
Publication of RU2017120815A3 publication Critical patent/RU2017120815A3/ru
Publication of RU2017120815A publication Critical patent/RU2017120815A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2679836C2 publication Critical patent/RU2679836C2/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/48Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/50Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
    • C12N9/52Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/33Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Clostridium (G)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/20Bacteria; Culture media therefor
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/02Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y304/00Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/24Metalloendopeptidases (3.4.24)
    • C12Y304/24069Bontoxilysin (3.4.24.69), i.e. botulinum neurotoxin

Claims (19)

1. Композиция среды для культивирования Clostridium botulinum, содержащую: по меньшей мере, один пептид растительного происхождения, выбранный из группы, состоящей из гидролизата садового гороха, гидролизата семян хлопчатника и гидролизата пшеничного глютена; и свиной пептон.
2. Композиция среды по п. 1, отличающаяся тем, что содержание в ней пептона растительного происхождения составляет 0,1-10 масс./об. %.
3. Композиция среды по п. 1, отличающаяся тем, что содержание гидролизата садового гороха, гидролизата семян хлопка и гидролизата клейковины пшеницы в композиции среды имеет соотношение 1: 0,24-43,62: 0,01-50,57 по массе, при условии, что композиция среды содержит гидролизат садового гороха, гидролизат семян хлопка и гидролизат клейковины пшеницы.
4. Композиция среды по п. 1, отличающаяся тем, что свиной пептон в композиции среды составляет 0,2-10 масс./об. %.
5. Композиция среды по п. 1, отличающаяся тем, что свиной пептид представляет собой гидролизат, содержащий около 54,91-60,69 масс.% пептидов с молекулярной массой 500 Да или менее и/или гидролизат, содержащий около 38,48-42,53 масс.% пептидов с молекулярной массой 500 Да или менее.
6 Композиция среды по п. 5, отличающаяся тем, что содержание свиного пептона рассчитывают по массе с использованием следующего уравнения 1, при условии, что свиной пептон включает как гидролизат, содержащий около 54,91-60,69 масс.% пептидов с молекулярной массой 500 Да или менее, так и гидролизат, содержащий около 38,48-42,53 масс.% пептидов с молекулярной массой 500 Да или менее:
Уравнение 1
B≥-0,625*A+12,5, B≤-1,019*A+53,
где:
А: содержание (0-5,2 масс./об.%) гидролизата, включающее около 54,91-60,69 масс.% пептидов с молекулярной массой 500 Да или менее;
В: содержание (0-5,3 масс./об.%) гидролизата, включающее около 38,48-42,53 масс.% пептидов с молекулярной массой 500 Да или менее.
7. Композиция среды по п. 1, отличающаяся тем, что пептоны растительного происхождения или свиные пептоны подвергают ферментной обработке.
8. Композиция среды по п. 1, дополнительно содержащая источник углерода, и, по меньшей мере, одно минеральное вещество, выбранное из группы, состоящей из K2HPO4 (дикалийфосфат), Na2HPO4 (динатрийфосфат) и КН2РО4 (монокалийфосфат).
9. Композиция среды по п. 8, отличающаяся тем, что содержание в ней минерального вещества составляет 0,05-3,5 масс./об.%.
10. Способ получения ботулинического токсина, включающий стадии:
(а) культивирования Clostridium botulinum с использованием композиции среды по любому из пп. 1-6, для выработки ботулинического токсина; и
(b) выделения полученного ботулинического токсина.
11. Способ по п. 10, отличающийся тем, что культивирование осуществляется в анаэробных условиях.
12. Способ по п. 10, отличающийся тем, что ботулинический токсин выбран из группы, состоящей из серотипов ботулинического токсина A, B, C, D, E, F и G.
RU2017120815A 2015-04-28 2016-04-28 Композиция среды для получения ботулинического токсина RU2679836C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
KR1020150059656A KR101723168B1 (ko) 2015-04-28 2015-04-28 보툴리눔 독소의 제조를 위한 배지 조성물
KR10-2015-0059656 2015-04-28
PCT/KR2016/004432 WO2016175567A1 (en) 2015-04-28 2016-04-28 Medium composition for preparing botulinum toxin

Publications (3)

Publication Number Publication Date
RU2017120815A3 RU2017120815A3 (ru) 2018-12-14
RU2017120815A true RU2017120815A (ru) 2018-12-14
RU2679836C2 RU2679836C2 (ru) 2019-02-13

Family

ID=57199572

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2017120815A RU2679836C2 (ru) 2015-04-28 2016-04-28 Композиция среды для получения ботулинического токсина

Country Status (13)

Country Link
US (1) US10308923B2 (ru)
EP (1) EP3289071A4 (ru)
JP (2) JP2018500881A (ru)
KR (1) KR101723168B1 (ru)
CN (1) CN107002026A (ru)
AR (1) AR104418A1 (ru)
AU (1) AU2016253790B2 (ru)
BR (1) BR112017012893A2 (ru)
CA (1) CA2968050A1 (ru)
MX (1) MX2017008198A (ru)
RU (1) RU2679836C2 (ru)
TW (1) TWI592486B (ru)
WO (1) WO2016175567A1 (ru)

Families Citing this family (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR101723168B1 (ko) * 2015-04-28 2017-04-05 주식회사 대웅 보툴리눔 독소의 제조를 위한 배지 조성물
KR101723167B1 (ko) * 2015-04-28 2017-04-05 주식회사 대웅 보툴리눔 독소의 제조를 위한 배지 조성물

Family Cites Families (17)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6558926B1 (en) 1999-07-16 2003-05-06 Massachusetts Institute Of Technology Method for production of tetanus toxin using media substantially free of animal products
US7148041B2 (en) * 2003-09-25 2006-12-12 Allergan, Inc. Animal product free media and processes for obtaining a botulinum toxin
US7160699B2 (en) 2003-09-25 2007-01-09 Allergan, Inc. Media for clostridium bacterium and processes for obtaining a clostridial toxin
RU2255761C1 (ru) 2004-07-01 2005-07-10 Общество с ограниченной ответственностью "Токсины и сопутствующие продукты" Препарат для лечения мышечных дистоний из токсина культуры clostridium botulinum и способ его получения
WO2006042542A2 (en) 2004-10-19 2006-04-27 Statens Serum Institut Production of tetanus, diphtheria, and pertussis toxins and toxoids using fermentation media containing no components of animal or soy origin
ES2420430T3 (es) * 2005-03-03 2013-08-23 Allergan, Inc. Sistema libre de productos de origen animal y procedimiento de purificación de una toxina botulínica
CA2602440A1 (en) * 2005-09-16 2007-04-05 Allergan, Inc. Compositions and methods for the intraocular transport of therapeutic agents
KR100680318B1 (ko) * 2005-12-16 2007-02-08 최성현 미생물 배양용 영양배지
US7811560B2 (en) 2006-01-30 2010-10-12 Auxilium Us Holdings, Llc Compositions and methods for treating collagen-mediated diseases
FR2918671B1 (fr) * 2007-07-10 2010-10-15 Sanofi Pasteur Milieu de culture d'haemophilus influenzae type b.
KR20090120222A (ko) 2008-05-19 2009-11-24 (주)메디톡스 식물 유래 성분 함유 배지 및 가요성 폐쇄 용기를 이용하여클로스트리디움 보툴리눔 독소를 생산하는 방법
US8236356B2 (en) * 2008-06-11 2012-08-07 Roche Diagnostics Operations, Inc. Growth medium for Clostridium histolyticum
KR101339349B1 (ko) 2013-08-02 2013-12-09 주식회사 대웅 보툴리눔 독소의 제조방법
KR101723168B1 (ko) * 2015-04-28 2017-04-05 주식회사 대웅 보툴리눔 독소의 제조를 위한 배지 조성물
KR101729251B1 (ko) * 2015-04-28 2017-04-21 주식회사 대웅 보툴리눔 독소의 제조를 위한 배지 조성물
KR101723167B1 (ko) * 2015-04-28 2017-04-05 주식회사 대웅 보툴리눔 독소의 제조를 위한 배지 조성물
KR101775682B1 (ko) * 2015-11-30 2017-09-06 주식회사 대웅 보툴리눔 독소의 제조방법

Also Published As

Publication number Publication date
US20170260515A1 (en) 2017-09-14
KR101723168B1 (ko) 2017-04-05
AU2016253790B2 (en) 2018-11-29
EP3289071A4 (en) 2018-10-31
CN107002026A (zh) 2017-08-01
BR112017012893A2 (pt) 2018-01-30
EP3289071A1 (en) 2018-03-07
TW201638330A (zh) 2016-11-01
RU2017120815A3 (ru) 2018-12-14
WO2016175567A1 (en) 2016-11-03
KR20160127999A (ko) 2016-11-07
AR104418A1 (es) 2017-07-19
MX2017008198A (es) 2017-09-13
US10308923B2 (en) 2019-06-04
JP2020022436A (ja) 2020-02-13
RU2679836C2 (ru) 2019-02-13
JP2018500881A (ja) 2018-01-18
TWI592486B (zh) 2017-07-21
CA2968050A1 (en) 2016-11-03
AU2016253790A1 (en) 2017-05-25

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Zhang et al. Interactions between arbuscular mycorrhizal fungi and phosphate-solubilizing fungus (Mortierella sp.) and their effects on Kostelelzkya virginica growth and enzyme activities of rhizosphere and bulk soils at different salinities
HRP20210092T1 (hr) Pripravak medija za pripremu botulinum toksina
Wang et al. The spent mushroom substrates of Hypsizigus marmoreus can be an effective component for growing the oyster mushroom Pleurotus ostreatus
Kang et al. Enrichment and characterization of an environmental microbial consortium displaying efficient keratinolytic activity
Agafonova et al. Phosphate-solubilizing activity of aerobic methylobacteria
PE20070796A1 (es) Metodo de produccion proteica utilizando compuestos anti-senescencia
ES2776823T3 (es) Método de esporulación de una bacteria de Bacillus
Rosa et al. Fed-batch cultivation with CO2 and monoethanolamine: Influence on Chlorella fusca LEB 111 cultivation, carbon biofixation and biomolecules production
RU2017120813A (ru) Композиция среды для получения ботулинического токсина
RU2017120815A (ru) Композиция среды для получения ботулинического токсина
AR079187A1 (es) Proceso de fermentacion para la produccion de acido glicolico
AR100101A1 (es) Cepas de streptomyces microflavus y métodos de uso de las mismas para controlar enfermedades y plagas en plantas
Fellahi et al. A Bacillus strain able to hydrolyze alpha-and beta-keratin
JP2020072649A5 (ru)
Tuysuz et al. Bioconversion of waste sheep wool to microbial peptone by Bacillus licheniformis EY2
WO2019229064A3 (en) Method for producing albicanol compounds
IA Haddad et al. Optimization of surfactin production by Bacillus subtilis HSO121 through Plackett-Burman and response surface method
JP2018500881A5 (ru)
Ramakrishnaiah et al. Studies on keratinase producing fungi isolated from poultry waste and their enzymatic activity
RU2016108375A (ru) Способ получения биопрепарата "вега-эко" и использования его для очистки почвы от нефти и нефтепродуктов
MX2013012254A (es) Proceso para la obtencion de peptidos con actividad antioxidante y antipertensiva por hidrolisis enzimatica del suero lacteo.
MX2017008876A (es) Una formulacion inoculante bacteriano a base de un consorcio de microorganismos del genero calothrix sp. para incrementar el rendimiento y calidad de cultivos vegetales, el metodo para la fabricacion de la formulacion, y usos.
Aburai et al. Heterotrophic Microalgae Cultivation Using Jellyfish Protein Extract to Produce Bioactive Peptides
Kumar et al. Isolation and screening of keratinase enzyme producing Bacillus mojavensis par01 from poultry farm
Neeraja et al. Evaluation of different culture media for enhanced production of Pseudomonas aeruginosa (MTCC NO 2453) biomass and its proteins