RU2011123156A - РЕАГЕНТЫ, РОДСТВЕННЫЕ ЦЕЛЛЮЛОЗЕ Cel5H, И ИХ ПРИМЕНЕНИЕ В МИКРООРГАНИЗМАХ - Google Patents
РЕАГЕНТЫ, РОДСТВЕННЫЕ ЦЕЛЛЮЛОЗЕ Cel5H, И ИХ ПРИМЕНЕНИЕ В МИКРООРГАНИЗМАХ Download PDFInfo
- Publication number
- RU2011123156A RU2011123156A RU2011123156/10A RU2011123156A RU2011123156A RU 2011123156 A RU2011123156 A RU 2011123156A RU 2011123156/10 A RU2011123156/10 A RU 2011123156/10A RU 2011123156 A RU2011123156 A RU 2011123156A RU 2011123156 A RU2011123156 A RU 2011123156A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- domain
- homolog
- cel5h polypeptide
- polypeptide
- cel5h
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01091—Cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (3.2.1.91)
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
- Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
- Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
1. Рекомбинантная бактерия, экспрессирующая полипептид Cel5H штамма 2-40 Saccharophagus degradans или его гомолог либо функциональный фрагмент и/или вариант указанного полипептида Cel5H или указанного гомолога, причем рекомбинантная бактерия способна расщеплять целлюлозу.2. Рекомбинантная бактерия по п.1, содержащая молекулу рекомбинантной нуклеиновой кислоты, кодирующую полипептид Cel5H или его гомолог либо кодирующую функциональный фрагмент и/или вариант указанного полипептида Cel5H или указанного гомолога, функционально связанную с регуляторными последовательностями, которые позволяют осуществлять экспрессию в указанном микроорганизме.3. Рекомбинантная бактерия по п.1, представляющая собой сольвентогенную бактерию, более конкретно этанологенную бактерию.4. Рекомбинантная бактерия по п.1, представляющая собой Clostridium acetobutylicum.5. Рекомбинантная бактерия по п.1, где полипептид Cel5H или его гомолог либо функциональный фрагмент и/или вариант указанного полипептида Cel5H или указанного гомолога слит с одним или более доменами, гетерологичными полипептиду Cel5H или его гомологу, выбранными из каталитического домена гликозидгидролаз (GH), домена углевод-связывающего модуля (СВМ), когезин-связывающего домена, такого как докериновый домен, и гидрофильного (X модуль) домена целлюлосомного белка скаффолдина.6. Рекомбинантная бактерия по любому из пп.1-5, где полипептид Cel5H или его гомолог либо функциональный фрагмент и/или вариант указанного полипептида Cel5H или указанного гомолога и возможно один или более ферментов, способных расщеплять вещество, содержащее целлюлозу, содержатся в составе гибридной и/или ковалентной целлюлосомы или миницелл
Claims (16)
1. Рекомбинантная бактерия, экспрессирующая полипептид Cel5H штамма 2-40 Saccharophagus degradans или его гомолог либо функциональный фрагмент и/или вариант указанного полипептида Cel5H или указанного гомолога, причем рекомбинантная бактерия способна расщеплять целлюлозу.
2. Рекомбинантная бактерия по п.1, содержащая молекулу рекомбинантной нуклеиновой кислоты, кодирующую полипептид Cel5H или его гомолог либо кодирующую функциональный фрагмент и/или вариант указанного полипептида Cel5H или указанного гомолога, функционально связанную с регуляторными последовательностями, которые позволяют осуществлять экспрессию в указанном микроорганизме.
3. Рекомбинантная бактерия по п.1, представляющая собой сольвентогенную бактерию, более конкретно этанологенную бактерию.
4. Рекомбинантная бактерия по п.1, представляющая собой Clostridium acetobutylicum.
5. Рекомбинантная бактерия по п.1, где полипептид Cel5H или его гомолог либо функциональный фрагмент и/или вариант указанного полипептида Cel5H или указанного гомолога слит с одним или более доменами, гетерологичными полипептиду Cel5H или его гомологу, выбранными из каталитического домена гликозидгидролаз (GH), домена углевод-связывающего модуля (СВМ), когезин-связывающего домена, такого как докериновый домен, и гидрофильного (X модуль) домена целлюлосомного белка скаффолдина.
6. Рекомбинантная бактерия по любому из пп.1-5, где полипептид Cel5H или его гомолог либо функциональный фрагмент и/или вариант указанного полипептида Cel5H или указанного гомолога и возможно один или более ферментов, способных расщеплять вещество, содержащее целлюлозу, содержатся в составе гибридной и/или ковалентной целлюлосомы или миницеллюлосомы.
7. Выделенный домен (DZ-домен) полипептида Cel5H штамма 2-40 Saccharophagus degradans от аминокислоты 496 до аминокислоты 596 указанного полипептида Cel5H или выделенный домен, гомологичный ему, или функциональный фрагмент и/или вариант указанного DZ-домена или указанного гомологичного домена.
8. Выделенный фрагмент полипептида Cel5H или гомолога или его вариант, имеющий структуру EPR-DZ, CBM6-EPR-DZ или PSL-CBM6-EPR-DZ, где EPR обозначает участок, обогащенный глутаминовой кислотой и пролином, a PSL обозначает полисериновый линкер.
9. Химерный полипептид, содержащий выделенный домен или его функциональный фрагмент и/или вариант по п.7 либо выделенный фрагмент по п.8 полипептида Cel5H и дополнительно содержащий один или более доменов, гетерологичных полипептиду Cel5H или его гомологу, выбранных из каталитического домена GH, СВМ-домена, когезин-связывающего домена, такого как докериновый домен, и гидрофильного (X модуль) домена целлюлосомного белка скаффолдина.
10. Рекомбинантная нуклеиновая кислота, кодирующая выделенный домен или его функциональный фрагмент и/или вариант по п.7, или выделенный фрагмент по п.8 полипептида Cel5H, или химерный полипептид по п.9.
11. Рекомбинантная нуклеиновая кислота по п.10, дополнительно содержащая регуляторные последовательности, которые позволяют осуществлять экспрессию в бактерии-хозяине.
12. Бактерия-хозяин, трансформированная рекомбинантной нуклеиновой кислотой по п.10 или 11.
13. Бактерия-хозяин по п.12, представляющая собой Clostridium acetobutylicum.
14. Способ расщепления вещества, содержащего целлюлозу, включающий приведение в контакт указанного вещества с рекомбинантной бактерией по любому из пп.1-6, или с выделенным доменом или его функциональным фрагментом и/или вариантом по п.7, или выделенным фрагментом по п.8 полипептида Cel5H, или химерным полипептидом по п.9, или химерным пептидом по п.9, или бактерией хозяина по п.12 или 13.
15. Способ получения растворителя, топлива или химического промежуточного соединения из вещества, содержащего целлюлозу, включающий обработку указанного вещества рекомбинантным микроорганизмом по любому из пп.1-6 или бактерией хозяина по п.12 или 13.
16. Способ по п.14 или 15, где указанное вещество содержит кристаллическую целлюлозу или обогащено по ней.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP08291120.7 | 2008-11-28 | ||
EP08291120A EP2192177A1 (en) | 2008-11-28 | 2008-11-28 | Cellulase Cel5H related reagents and their use in microorganisms |
PCT/EP2009/065922 WO2010060964A2 (en) | 2008-11-28 | 2009-11-26 | Cellulase cel5h related reagents and their use in microorganisms |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU2011123156A true RU2011123156A (ru) | 2013-01-10 |
Family
ID=40810820
Family Applications (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU2011123157/10A RU2011123157A (ru) | 2008-11-28 | 2009-11-26 | Целлюлолитические полипептиды и их применение в микроорганизмах для получения растворителей и топлива |
RU2011123156/10A RU2011123156A (ru) | 2008-11-28 | 2009-11-26 | РЕАГЕНТЫ, РОДСТВЕННЫЕ ЦЕЛЛЮЛОЗЕ Cel5H, И ИХ ПРИМЕНЕНИЕ В МИКРООРГАНИЗМАХ |
Family Applications Before (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU2011123157/10A RU2011123157A (ru) | 2008-11-28 | 2009-11-26 | Целлюлолитические полипептиды и их применение в микроорганизмах для получения растворителей и топлива |
Country Status (10)
Country | Link |
---|---|
US (2) | US8871479B2 (ru) |
EP (3) | EP2192177A1 (ru) |
JP (2) | JP2012510263A (ru) |
CN (2) | CN102227499A (ru) |
AU (2) | AU2009318985B2 (ru) |
BR (2) | BRPI0921956A2 (ru) |
CA (2) | CA2744659A1 (ru) |
NZ (2) | NZ592751A (ru) |
RU (2) | RU2011123157A (ru) |
WO (2) | WO2010060965A1 (ru) |
Families Citing this family (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP2192177A1 (en) * | 2008-11-28 | 2010-06-02 | Total S.A. | Cellulase Cel5H related reagents and their use in microorganisms |
EP2194120A1 (en) * | 2008-12-02 | 2010-06-09 | Total S.A. | Bioprocessing ligno-cellulose into ethanol with recombinant clostridium |
US8431371B2 (en) * | 2009-11-19 | 2013-04-30 | Academia Sinica | Expression system for producing multi-enzyme complexes and uses thereof |
EP2633060B1 (en) * | 2010-10-25 | 2018-10-03 | Total Raffinage Chimie | Covalent cellulosomes and uses thereof |
WO2013133354A1 (ja) * | 2012-03-08 | 2013-09-12 | 独立行政法人海洋研究開発機構 | 新規なセルラーゼ |
WO2014175701A1 (ko) * | 2013-04-26 | 2014-10-30 | 고려대학교 산학협력단 | 신규 재조합 셀룰레이즈 및 그의 용도 |
CN109975220A (zh) * | 2019-02-15 | 2019-07-05 | 深圳华康生物医学工程有限公司 | 一种精浆中性α-葡萄糖苷酶测定试剂盒 |
CN111944787B (zh) * | 2020-07-30 | 2022-03-29 | 华南理工大学 | 一种融合碳水化合物结合模块的几丁质酶及其制备方法与应用 |
CN116254189B (zh) * | 2022-11-04 | 2024-04-02 | 四川轻化工大学 | 一种利用拜氏梭菌半固态发酵油菜秸秆产丁酸的方法 |
Family Cites Families (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US8273557B2 (en) | 2004-05-04 | 2012-09-25 | University Of Maryland | Hydrolytic enzyme mixtures for saccharification of lignocellulosic polysaccharides |
US8652817B2 (en) * | 2005-07-01 | 2014-02-18 | Univeristy Of Florida Research Foundation, Inc. | Recombinant host cells and media for ethanol production |
AU2007284767A1 (en) | 2006-08-09 | 2008-02-21 | The University Of Florida Research Foundation, Inc. | Re-engineering bacteria for ethanol production |
CN101528930B (zh) | 2006-10-03 | 2013-12-11 | 代谢探索者公司 | 用于在梭菌属中进行染色体整合和dna序列替换的方法 |
EP2027259A4 (en) * | 2007-04-30 | 2009-06-10 | Univ Maryland | EXPRESSION OF CARBOHYDRASE DURING DEGRADATION OF ENTIRE PLANT MATTER BY SACCHAROPHAGUS DEGRADANS |
EP2192177A1 (en) * | 2008-11-28 | 2010-06-02 | Total S.A. | Cellulase Cel5H related reagents and their use in microorganisms |
EP2318524B1 (en) * | 2008-07-31 | 2016-02-24 | Total Marketing Services | Constructs and methods for the production and secretion of polypeptides |
-
2008
- 2008-11-28 EP EP08291120A patent/EP2192177A1/en not_active Withdrawn
-
2009
- 2009-11-26 RU RU2011123157/10A patent/RU2011123157A/ru not_active Application Discontinuation
- 2009-11-26 US US13/131,478 patent/US8871479B2/en active Active
- 2009-11-26 RU RU2011123156/10A patent/RU2011123156A/ru not_active Application Discontinuation
- 2009-11-26 EP EP09795356A patent/EP2370571A1/en not_active Withdrawn
- 2009-11-26 CN CN2009801477388A patent/CN102227499A/zh active Pending
- 2009-11-26 NZ NZ592751A patent/NZ592751A/xx not_active IP Right Cessation
- 2009-11-26 BR BRPI0921956-0A patent/BRPI0921956A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2009-11-26 EP EP09768010.2A patent/EP2370570B1/en active Active
- 2009-11-26 CN CN2009801474765A patent/CN102227498A/zh active Pending
- 2009-11-26 NZ NZ592750A patent/NZ592750A/xx not_active IP Right Cessation
- 2009-11-26 WO PCT/EP2009/065923 patent/WO2010060965A1/en active Application Filing
- 2009-11-26 CA CA2744659A patent/CA2744659A1/en not_active Abandoned
- 2009-11-26 US US13/131,502 patent/US20110294184A1/en not_active Abandoned
- 2009-11-26 JP JP2011537980A patent/JP2012510263A/ja not_active Withdrawn
- 2009-11-26 BR BRPI0921334A patent/BRPI0921334A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2009-11-26 JP JP2011537979A patent/JP2012510262A/ja active Pending
- 2009-11-26 AU AU2009318985A patent/AU2009318985B2/en not_active Ceased
- 2009-11-26 AU AU2009318986A patent/AU2009318986A1/en not_active Abandoned
- 2009-11-26 CA CA2744607A patent/CA2744607A1/en not_active Abandoned
- 2009-11-26 WO PCT/EP2009/065922 patent/WO2010060964A2/en active Application Filing
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
NZ592751A (en) | 2013-01-25 |
CN102227499A (zh) | 2011-10-26 |
BRPI0921956A2 (pt) | 2020-11-03 |
AU2009318985A1 (en) | 2010-06-03 |
JP2012510263A (ja) | 2012-05-10 |
US20110294184A1 (en) | 2011-12-01 |
WO2010060964A2 (en) | 2010-06-03 |
CA2744607A1 (en) | 2010-06-03 |
WO2010060965A1 (en) | 2010-06-03 |
WO2010060964A3 (en) | 2010-07-29 |
CN102227498A (zh) | 2011-10-26 |
AU2009318985B2 (en) | 2014-07-24 |
EP2370570B1 (en) | 2017-11-01 |
NZ592750A (en) | 2013-01-25 |
CA2744659A1 (en) | 2010-06-03 |
US20120122176A1 (en) | 2012-05-17 |
EP2370570A2 (en) | 2011-10-05 |
AU2009318986A1 (en) | 2010-06-03 |
JP2012510262A (ja) | 2012-05-10 |
RU2011123157A (ru) | 2013-01-10 |
EP2370571A1 (en) | 2011-10-05 |
BRPI0921334A2 (pt) | 2019-09-24 |
EP2192177A1 (en) | 2010-06-02 |
US8871479B2 (en) | 2014-10-28 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
RU2011123156A (ru) | РЕАГЕНТЫ, РОДСТВЕННЫЕ ЦЕЛЛЮЛОЗЕ Cel5H, И ИХ ПРИМЕНЕНИЕ В МИКРООРГАНИЗМАХ | |
Bayer et al. | The cellulosome—a treasure-trove for biotechnology | |
Bélaich et al. | The cellulolytic system of Clostridium cellulolyticum | |
Doi et al. | The Clostridium cellulovorans cellulosome: an enzyme complex with plant cell wall degrading activity | |
Tsai et al. | Functional display of complex cellulosomes on the yeast surface via adaptive assembly | |
Mingardon et al. | Exploration of new geometries in cellulosome-like chimeras | |
Ding et al. | A scaffoldin of the Bacteroides cellulosolvens cellulosome that contains 11 type II cohesins | |
EP2307443B1 (en) | Affinity purification by cohesin-dockerin interaction | |
Wen et al. | A truncated fibrobacter succinogenes 1, 3− 1, 4-β-d-glucanase with improved enzymatic activity and thermotolerance | |
JP2012510262A5 (ru) | ||
Currie et al. | Functional heterologous expression of an engineered full length CipA from Clostridium thermocellum in Thermoanaerobacterium saccharolyticum | |
WO2010075529A2 (en) | Heterologous biomass degrading enzyme expression in thermoanaerobacterium saccharolyticum | |
Choi et al. | Structural role of calcium for the organization of the cellulosome of Clostridium thermocellum | |
US11884954B2 (en) | Protein complex based on DNA enzymes of E family of Escherichia coli and application thereof in artificial protein scaffolds | |
CN102174532A (zh) | 家族3纤维素结合域在真核生物中作为重组蛋白质表达和纯化的亲和标签的应用 | |
JP6340647B2 (ja) | 超耐熱性セロビオハイドロラーゼ | |
Karpol et al. | Engineering a reversible, high‐affinity system for efficient protein purification based on the cohesin–dockerin interaction | |
KR20150028564A (ko) | 엔도-베타-1,4-글루칸아제-비 유전자의 도커린 모듈이 연결된 jm109 균주로부터 유래한 키메릭 락케이즈가 삽입된 재조합 벡터 및 상기 재조합 벡터를 이용하여 형질전환시킨 대장균 형질전환체 | |
JP6677554B2 (ja) | 耐熱性セロビオハイドロラーゼ | |
JP6286745B2 (ja) | 耐熱性β−グルコシダーゼ | |
KR102154123B1 (ko) | 알지네이트 분해 효소 복합체 및 이의 제조방법 | |
Ding et al. | The bacterial scaffoldin: structure, function and potential applications in the nanosciences | |
EP2633060B1 (en) | Covalent cellulosomes and uses thereof | |
JP6319904B2 (ja) | 耐熱性β−グルコシダーゼ | |
JP6586659B2 (ja) | 耐熱性グリコシド加水分解酵素 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
HZ9A | Changing address for correspondence with an applicant | ||
HZ9A | Changing address for correspondence with an applicant | ||
HZ9A | Changing address for correspondence with an applicant | ||
FA94 | Acknowledgement of application withdrawn (non-payment of fees) |
Effective date: 20160203 |