RU2008108806A - Набор лиофилизированного тромбина и лиофилизированного фибриногена, используемый для приготовления фибриновой мембраны, и его применение - Google Patents

Набор лиофилизированного тромбина и лиофилизированного фибриногена, используемый для приготовления фибриновой мембраны, и его применение Download PDF

Info

Publication number
RU2008108806A
RU2008108806A RU2008108806/15A RU2008108806A RU2008108806A RU 2008108806 A RU2008108806 A RU 2008108806A RU 2008108806/15 A RU2008108806/15 A RU 2008108806/15A RU 2008108806 A RU2008108806 A RU 2008108806A RU 2008108806 A RU2008108806 A RU 2008108806A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
thrombin
fibrinogen
solution
concentration
lyophilized
Prior art date
Application number
RU2008108806/15A
Other languages
English (en)
Inventor
Кью ХОАНГ (US)
Кью ХОАНГ
Original Assignee
Кью ХОАНГ (US)
Кью ХОАНГ
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Кью ХОАНГ (US), Кью ХОАНГ filed Critical Кью ХОАНГ (US)
Publication of RU2008108806A publication Critical patent/RU2008108806A/ru

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/43Enzymes; Proenzymes; Derivatives thereof
    • A61K38/46Hydrolases (3)
    • A61K38/48Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/17Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • A61K38/36Blood coagulation or fibrinolysis factors
    • A61K38/363Fibrinogen
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/43Enzymes; Proenzymes; Derivatives thereof
    • A61K38/46Hydrolases (3)
    • A61K38/48Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • A61K38/482Serine endopeptidases (3.4.21)
    • A61K38/4833Thrombin (3.4.21.5)
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P35/00Antineoplastic agents
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P35/00Antineoplastic agents
    • A61P35/04Antineoplastic agents specific for metastasis
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P41/00Drugs used in surgical methods, e.g. surgery adjuvants for preventing adhesion or for vitreum substitution
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P43/00Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Oncology (AREA)
  • Surgery (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Набор, предназначенный для приготовления фибриновой мембраны, содержащий флакон с 100-200 мг лиофилизированного фибриногена и 2 мл растворителя - воды для инъекций и флакон с 200-2000 ME лиофилизированного тромбина и 2 мл растворителя - раствора CaCl2 (20-60 ммол/л). ! 2. Набор по п.1, в котором концентрация фибриногена составляет 60-80 мг/мл, концентрация тромбина составляет 300-800 МЕ/мл и концентрация CaCl2 составляет 30-50 ммол/л. ! 3. Набор по п.1, в котором концентрация фибриногена составляет 70 мг/мл, концентрация тромбина составляет 400-600 МЕ/мл и концентрация CaCl2 составляет 30-50 ммол/л. ! 4. Набор по любому из п.1-3, в котором раствор тромбина содержит CaCl2 и тромбин. ! 5. Набор по любому из пп.1-3, в котором источником тромбина и фибриногена является кровь человека. ! 6. Набор по любому из пп.1-3, дополнительно включающий инструкции по его применению. ! 7. Набор по любому из пп.1-3, предназначенный для приготовления сложной фибриновой мембраны. ! 8. Набор по любому из пп.1-3, предназначенный для предотвращения распространения диссоциированных опухолевых клеток при клинических операциях. ! 9. Способ предотвращения распространения диссоциированных опухолевых клеток при клинических операциях, включающий получение фибриновой мембраны на опухоли. ! 10. Способ по п.9, в котором фибриновую мембрану получают нанесением раствора лиофилизированного фибриногена и раствора лиофилизированного тромбина на опухоль. ! 11. Способ по п.10, в котором раствор фибриногена и раствор тромбина наносят на опухоль поочередно. ! 12. Способ по п.11, в котором раствор фибриногена и раствор тромбина наносят на опухоль от 3 до 5 раз каждый. ! 13. Способ по п.10, в котором раствор фибриногена представл

Claims (16)

1. Набор, предназначенный для приготовления фибриновой мембраны, содержащий флакон с 100-200 мг лиофилизированного фибриногена и 2 мл растворителя - воды для инъекций и флакон с 200-2000 ME лиофилизированного тромбина и 2 мл растворителя - раствора CaCl2 (20-60 ммол/л).
2. Набор по п.1, в котором концентрация фибриногена составляет 60-80 мг/мл, концентрация тромбина составляет 300-800 МЕ/мл и концентрация CaCl2 составляет 30-50 ммол/л.
3. Набор по п.1, в котором концентрация фибриногена составляет 70 мг/мл, концентрация тромбина составляет 400-600 МЕ/мл и концентрация CaCl2 составляет 30-50 ммол/л.
4. Набор по любому из п.1-3, в котором раствор тромбина содержит CaCl2 и тромбин.
5. Набор по любому из пп.1-3, в котором источником тромбина и фибриногена является кровь человека.
6. Набор по любому из пп.1-3, дополнительно включающий инструкции по его применению.
7. Набор по любому из пп.1-3, предназначенный для приготовления сложной фибриновой мембраны.
8. Набор по любому из пп.1-3, предназначенный для предотвращения распространения диссоциированных опухолевых клеток при клинических операциях.
9. Способ предотвращения распространения диссоциированных опухолевых клеток при клинических операциях, включающий получение фибриновой мембраны на опухоли.
10. Способ по п.9, в котором фибриновую мембрану получают нанесением раствора лиофилизированного фибриногена и раствора лиофилизированного тромбина на опухоль.
11. Способ по п.10, в котором раствор фибриногена и раствор тромбина наносят на опухоль поочередно.
12. Способ по п.11, в котором раствор фибриногена и раствор тромбина наносят на опухоль от 3 до 5 раз каждый.
13. Способ по п.10, в котором раствор фибриногена представляет собой 100-200 мг лиофилизированного фибриногена в 2 мл растворителя - воды и раствор тромбина представляет собой 200-2000 ME лиофилизированного тромбина в 2 мл растворителя - раствора CaCl2 (20-60 ммол/л).
14. Способ по п.10, в котором концентрация фибриногена составляет 60-80 мг/мл лиофилизированного фибриногена, концентрация тромбина составляет 300-800 МЕ/мл и концентрация CaCl2 составляет 30-50 ммол/л.
15. Способ по п.10, в котором концентрация фибриногена составляет 70 мг/мл лиофилизированного фибриногена, концентрация тромбина составляет 400-600 МЕ/мл и концентрация CaCl2 составляет 40 ммол/л.
16. Способ по п.10, в котором источником фибриногена и тромбина является кровь человека.
RU2008108806/15A 2005-08-08 2006-07-11 Набор лиофилизированного тромбина и лиофилизированного фибриногена, используемый для приготовления фибриновой мембраны, и его применение RU2008108806A (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN200510028577.4 2005-08-08
CNA2005100285774A CN1911440A (zh) 2005-08-08 2005-08-08 一种用于形成纤维蛋白膜的试剂盒及其应用

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2008108806A true RU2008108806A (ru) 2009-09-20

Family

ID=37720602

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2008108806/15A RU2008108806A (ru) 2005-08-08 2006-07-11 Набор лиофилизированного тромбина и лиофилизированного фибриногена, используемый для приготовления фибриновой мембраны, и его применение

Country Status (9)

Country Link
US (1) US20090232790A1 (ru)
EP (1) EP1924278A4 (ru)
JP (1) JP2009504643A (ru)
KR (1) KR20080044844A (ru)
CN (1) CN1911440A (ru)
AU (1) AU2006276769A1 (ru)
CA (1) CA2618666A1 (ru)
RU (1) RU2008108806A (ru)
WO (1) WO2007018894A2 (ru)

Families Citing this family (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20120177610A1 (en) * 2007-09-19 2012-07-12 Kieu Hoang Manufacturing and Purification Processes of Complex Protein found in Fraction IV to make a separated Apo, Transferrin , and Alpha 1 Anti strepsin (A1AT) or A combined Transferrin / Apo/Human Albumin/A1AT and all new found proteins
EP2556842A1 (en) * 2011-08-11 2013-02-13 Bioftalmik, S.L. Composition in the form of film comprising fibrinogen and a fibrinogen activator and the applications thereof
CN108220233B (zh) * 2016-12-21 2021-07-09 上海透景诊断科技有限公司 细胞分离器具表面处理方法、相关器具、外周血稀有细胞或循环肿瘤细胞快速高效分离方法
CN112043834B (zh) * 2020-06-24 2022-06-24 四川大学华西医院 一种负载顺铂的纤维蛋白胶复合体系
CN113509547A (zh) * 2020-12-09 2021-10-19 四川大学华西医院 凝血酶在预防或治疗癌症中的应用
CN113209390A (zh) * 2021-05-06 2021-08-06 中山大学孙逸仙纪念医院 一种用于阻断卵巢上皮性肿瘤扩散的薄膜材料及其制备方法
CN116115817A (zh) * 2022-07-01 2023-05-16 南方医科大学 一种纤维蛋白生物医用胶的研制

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5395923A (en) * 1993-02-23 1995-03-07 Haemacure-Biotech, Inc. Process for the obtention of a biological adhesive made of concentrated coagulation factors by "salting-out"
DE19617369A1 (de) * 1996-04-30 1997-11-06 Immuno Ag Lagerstabile Fibrinogen-Präparate
JP2003524437A (ja) * 1998-02-20 2003-08-19 エラン・ドラッグ・デリバリー・リミテッド 治療に用いるためのフィブリノーゲンを含んでなる生成物
ITMI20022501A1 (it) * 2002-11-26 2004-05-27 Dorin Olimpiu Petrescu Medicazione organica cicatrizzante ed emostatica.

Also Published As

Publication number Publication date
WO2007018894A2 (en) 2007-02-15
CA2618666A1 (en) 2007-02-15
US20090232790A1 (en) 2009-09-17
JP2009504643A (ja) 2009-02-05
EP1924278A2 (en) 2008-05-28
WO2007018894A3 (en) 2009-01-08
KR20080044844A (ko) 2008-05-21
AU2006276769A1 (en) 2007-02-15
CN1911440A (zh) 2007-02-14
EP1924278A4 (en) 2009-08-12

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2008108806A (ru) Набор лиофилизированного тромбина и лиофилизированного фибриногена, используемый для приготовления фибриновой мембраны, и его применение
Serrano The long road of research on snake venom serine proteinases
JW Fenton et al. Thrombin structure and function: why thrombin is the primary target for antithrombotics
Bode Structure and interaction modes of thrombin
Hultin et al. Activation of factor X by factors IXa and VIII; a specific assay for factor IXa in the presence of thrombin-activated factor VIII
FI911049A0 (fi) Vaevnadsplasminogenaktivator med zymogena eller fibrinspecifika egenskaper.
DK1755634T3 (da) Oligopeptider til formindskelse af forhöjet blodurinstofkoncentration
RU2012102422A (ru) Химерные молекулы фактора vii
Gailani et al. The mechanism underlying activation of factor IX by factor XIa
AR051765A1 (es) Compuestos de moleculas conjugadas con una actividad reforzada de absorcion de celulas
HRP20191347T1 (hr) Kirurško ljepilo u kojem su kolagen i fibrin pomiješani i metoda za pripremu istog
CN103408696A (zh) 一种短肽及其衍生物作为模板分子的应用及基于印迹技术制备血管紧张素合成受体的方法
DE602007001467D1 (de) Therapeutische Zubereitung von hochreinem FVIIa und Verfahren zu dessen Gewinnung
ATE376001T1 (de) Kondensiertes protein, das sowohl thrombolytisch als auch gerinnungshemmend wirkt, und dessen verwendung
Marder et al. Degradation products of fibrinogen and crosslinked fibrin—projected clinical applications
WO1999063090A3 (en) Protease inhibitor peptides
Niwa et al. Fibrinogen Mitaka II: a hereditary dysfibrinogen with defective thrombin binding caused by an A alpha Glu-11 to Gly substitution
CN100369629C (zh) 一种复方止血药
BR0200269A (pt) Processo de purificação de proteìnas solúveis das cerdas da l. oblìqua com atividade ativadora de protrombina; processo para determinação parcial da sequência de aminoácidos do ativador de protrombina; processo de determinação da atividade ativadora de protrombina da fração ii, sequência n-terminal e sequência de fragmentos internos da fração ativadora de protrombina, ativador de protrombina e uso do ativador de protrombina
Swenson et al. Fibrolase
Schmidt et al. Specific Cleavage at Lys-147/Gly-148 in the Serine Protease Domain of Human Factor IXaβ by Plasmin: Effect on Catalytic Efficiency and Factor Villa Binding
Cheng et al. Anticoagulant activity of synthetic peptides targeting various functional steps of blood clotting
CANFIELD THE PROTEOLYTIC ACTIVATION AND INACTIVATION OF BOVINE COAGULATION FACTOR V (HEMOSTASIS)
Sum Fast Protein Digestion by Monolithic Enzymatic Microreactor and Analysis by Nano-LC-MS/MS