PL186471B1 - Zastosowanie celulazy w połączeniu z układem enzymatycznym utleniającym fenol i środkiem wzmacniającym - Google Patents

Zastosowanie celulazy w połączeniu z układem enzymatycznym utleniającym fenol i środkiem wzmacniającym

Info

Publication number
PL186471B1
PL186471B1 PL97327815A PL32781597A PL186471B1 PL 186471 B1 PL186471 B1 PL 186471B1 PL 97327815 A PL97327815 A PL 97327815A PL 32781597 A PL32781597 A PL 32781597A PL 186471 B1 PL186471 B1 PL 186471B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
fabric
use according
cellulase
alkyl
enzyme
Prior art date
Application number
PL97327815A
Other languages
English (en)
Other versions
PL327815A1 (en
Inventor
Thomas Vollmond
Original Assignee
Novozymes As
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Novozymes As filed Critical Novozymes As
Publication of PL327815A1 publication Critical patent/PL327815A1/xx
Publication of PL186471B1 publication Critical patent/PL186471B1/pl

Links

Classifications

    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
    • D06P1/00—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed
    • D06P1/44—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed using insoluble pigments or auxiliary substances, e.g. binders
    • D06P1/64—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed using insoluble pigments or auxiliary substances, e.g. binders using compositions containing low-molecular-weight organic compounds without sulfate or sulfonate groups
    • D06P1/651—Compounds without nitrogen
    • D06P1/65106—Oxygen-containing compounds
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/26—Organic compounds containing nitrogen
    • C11D3/28—Heterocyclic compounds containing nitrogen in the ring
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/34—Organic compounds containing sulfur
    • C11D3/349—Organic compounds containing sulfur additionally containing nitrogen atoms, e.g. nitro, nitroso, amino, imino, nitrilo, nitrile groups containing compounds or their derivatives or thio urea
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38645—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing cellulase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38654—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing oxidase or reductase
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
    • D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
    • D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
    • D06P1/00—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed
    • D06P1/44—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed using insoluble pigments or auxiliary substances, e.g. binders
    • D06P1/64—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed using insoluble pigments or auxiliary substances, e.g. binders using compositions containing low-molecular-weight organic compounds without sulfate or sulfonate groups
    • D06P1/642—Compounds containing nitrogen
    • D06P1/6426—Heterocyclic compounds
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
    • D06P1/00—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed
    • D06P1/44—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed using insoluble pigments or auxiliary substances, e.g. binders
    • D06P1/64—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed using insoluble pigments or auxiliary substances, e.g. binders using compositions containing low-molecular-weight organic compounds without sulfate or sulfonate groups
    • D06P1/651—Compounds without nitrogen
    • D06P1/65106—Oxygen-containing compounds
    • D06P1/65118—Compounds containing hydroxyl groups
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
    • D06P1/00—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed
    • D06P1/44—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed using insoluble pigments or auxiliary substances, e.g. binders
    • D06P1/64—General processes of dyeing or printing textiles, or general processes of dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form, classified according to the dyes, pigments, or auxiliary substances employed using insoluble pigments or auxiliary substances, e.g. binders using compositions containing low-molecular-weight organic compounds without sulfate or sulfonate groups
    • D06P1/651—Compounds without nitrogen
    • D06P1/65168—Sulfur-containing compounds
    • D06P1/65193—Compounds containing sulfite or sulfone groups
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
    • D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
    • D06P5/02—After-treatment
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
    • D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
    • D06P5/02—After-treatment
    • D06P5/04—After-treatment with organic compounds
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
    • D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
    • D06P5/02—After-treatment
    • D06P5/04—After-treatment with organic compounds
    • D06P5/06—After-treatment with organic compounds containing nitrogen
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/34—Organic compounds containing sulfur
    • C11D3/3418—Toluene -, xylene -, cumene -, benzene - or naphthalene sulfonates or sulfates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/34—Organic compounds containing sulfur
    • C11D3/3472—Organic compounds containing sulfur additionally containing -COOH groups or derivatives thereof
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
    • D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
    • D06P5/15—Locally discharging the dyes
    • D06P5/158—Locally discharging the dyes with other compounds

Landscapes

  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Coloring (AREA)
  • Treatments For Attaching Organic Compounds To Fibrous Goods (AREA)

Abstract

1. Zastosowanie (a) celulazy w stezeniu odpowiadajacym 0,1 - 250 µ g bialka enzym atycznego/g tka- niny i (b) równoczesnie lub nastepnie ukladu enzym atycznego utleniajacego fenol oraz srodka w zm acniaja- cego do nadawania wytartego wygladu wybarwionej tkaninie w srodowisku wodnym, przy czym stosuje sie srodek wzmacniajacy o wzorze 1 . w którym R2 0 oznacza -Y, -CH=CH-Y, -CH=CH-CH=CH-Y, gdzie Y oznacza -CO-E, SO 2-E, -N-RR' lub -N+ -RR'R", gdzie E oznacza -H, -OH, -R lub -OR, a R, R' i R" s a jednakow e lub rózne i sa wybrane sposród -H 1 C 1 -C8 -alkilu, przy czym alkil moze byc nasycony lub nienasycony, rozgaleziony lub nierozgaleziony; a R21 i R22 s a jednakow e lub rózne i oznaczaja Cm H2m +1 , gdzie 1 < m < 5, albo o wzorze II. w którym X oznacza (-0 -) lub (-S-), a podstawniki R 1 R4, R6-R9 s a jednakow e lub rózne i sa niezalez- nie wybrane z grupy obejmujacej atom wodoru, atom chlorowca, hydroksyl, formyl, karboksyl, ewentualnie w postaci ugrupowania estru lub soli, karbamoil, grupe sulfo, ewentualnie w postaci ugrupowania . PL

Description

Przedmiotem wynalazku jest zastosowanie celulazy w połączeniu z układem enzymatycznym utleniającym fenol i środkiem wzmacniającym do nadawania wytartego wyglądu wybarwionej tkaninie, a zwłaszcza tkaninie celulozowej, takiej jak drelich.
186 471
W ciągu ostatnich kilku lat rozwinął się nowy przemysł, tak zwany sektor „prania jeansów z kamieniami”, powstały w wyniku wymagań mody na stworzenie stylowych, ale nieformalnych i wygodnych ubrań.
Na początku wszystkie jeansy wybarwione indygiem, dostępne na rynku, były sztywne i niewygodne zaraz po nabyciu, z uwagi na system wykończenia stosowany w przypadku tkanin drelichowych.
Pierwszym etapem ulepszania obróbki było dostarczanie jeansów już spranych przez producenta. Takie „wstępnie sprane” jeansy wyglądały na nieco wyblakłe i miały bardziej miękki chwyt, były przyjemne w dotyku, tak jakby uprano je kilka razy. Noszenie takich jeansów stało się również modne, toteż konsumenci byli skłonni ponosić dodatkowe koszty związane z tą dodatkową obróbką.
Wkrótce po wprowadzeniu wstępnie pranych jeansów pojawił się pomysł zastosowania kamieni ściernych dla przyspieszenia procesu starzenia, a „pranie z kamieniami” stało się drugim etapem ulepszenia obróbki. Pumeks dodawano do prania lub bębnowano z mokrą odzieżą, aby zetrzeć najsztywniejsze części, takie jak pas, mankiety i kieszenie.
Jednakże w przypadku stosowania kamieni do ścierania jeansów działają one bardzo niszcząco na urządzenia i tkaninę, tak więc obecnie kamienie często zastępuje się obróbką z użyciem celulazy albo kamieni w połączeniu celulazą, aby uzyskać wytarty (znoszony) wygląd; patrz np. „AATCC: Garment Wet Processing Technical Manual”, 1994, podręcznik opublikowany przez American Association of Textile Chemists and Colorists, str. 19-21.
W wyniku zastosowania obróbki z kamieniami tkanina traci wytrzymałość, a sama obróbka celulazą bez kamieni nie zapewnia pożądanego wytartego wyglądu, istnieje zatem zapotrzebowanie przemysłu na korzystniejszy sposób.
Nieoczekiwanie stwierdzono, ze w wyniku połączenia obróbki tkaniny celulazą z obróbką za pomocą układu enzymatycznego utleniającego fenol i środka wzmacniającego można osiągnąć pożądany wytarty wygląd tkaniny przy minimalnym spadku wytrzymałości.
Tak więc wynalazek dotyczy zastosowania (a) celulazy w stężeniu odpowiadającym 0,1 - 250 ,ug białka enzymatycznego/g tkaniny i (b) równocześnie lub następnie układu enzymatycznego utleniającego fenol oraz środka wzmacniającego do nadawania wytartego wyglądu wybarwionej tkaninie w środowisku wodnym, przy czym stosuje się środek wzmacniający o wzorze I:
w którym R20 oznacza -Y, -CH=CH-Y, -CH=CH-CH=CH-Y, gdzie Y oznacza -CO-E, SO2-E, -N-RR' lub -N+-RR'R, gdzie E oznacza -H, -OH, -R lub -OR, a R, R' i R sąjednakowe lub różne i są wybrane spośród -H i Ci-Cg-alkilu, przy czym alkil może być nasycony lub nienasycony, rozgałęziony lub nierozgałęziony; aR2’ i są jednakowe lub różne i oznaczają CmH2m+i, gdzie 1 <m<5;
albo o wzorze II
II
186 471 w którym X oznacza (-0-) lub (-S-), a podstawniki R'-R4, R6-R9 są jednakowe lub różne i są niezależnie wybrane z grupy obejmującej atom wodoru, atom chlorowca, hydroksyl, formyl, karboksyl, ewentualnie w postaci ugrupowania estru lub soli, karbamoil, grupę sulfo, ewentualnie w postaci ugrupowania estru lub soli, sulfamoil, grupę nitrową, grupę aminową i amino-C1-C5-alkil oraz R-R9 oznacza fenyl, Ci-Cu-alkil, Ci-Cs-alkoksyl, karbonylo-Ci-Cs-alkil i arylo-Ci-Cs-alkil; przy czym karbamoil, sulfamoil i grupa aminowa są ewentualnie podstawione jednym lub dwoma podstawnikami Ri°; fenyl jest ewentualnie podstawiony jednym lub większą liczbą podstawników Ri°; a Ci-Ci4-alkil, Ci-Cs-alkoksyl, karbonylo-Ci-Cs-alkil i arylo-Ci-Cs-alkil są nasycone lub nienasycone, rozgałęzione lub nierozgałęzione oraz są ewentualnie podstawione jednym lub większą liczbą podstawników Ri°;
podstawnik R*0 oznacza atom chlorowca, hydroksyl, formyl, karboksyl, ewentualnie w postaci estru lub soli, karbamoil, grupę sulfo, ewentualnie w postaci ugrupowania estru lub soli, sulfamoil, grupę nitrową, grupę aminową, fenyl, aminoalkil, grupę piperydynową, piperazynyl, grupę pirolidynową, Ci-Cs-alkil i Ci-Cs-alkoksyl;
-Z-, w której Z oznacza (-CHR -N=N gdzie n oznacza liczbę całkowitą I-3, R*o ma wyżej podane znaczenie, aR11 ma znaczenie podane dla R10.
Korzystnie stosuje się tkaninę wybarwioną barwnikiem kadziowym, a zwłaszcza wybarwioną indygo lub tioindygo.
Korzystnie jako tkaninę stosuje się tkaninę celulozową lub tkaninę z mieszanki włókien celulozowych albo tkaninę z mieszanki włókien celulozowych i włókien syntetycznych, w szczególności drelich, korzystnie drelich wybarwiony indygiem lub tioindygiem.
Korzystnie stosuje się celulazę pochodzącą z Humicola, zwłaszcza Humicola insolens, z Fusarium, zwłaszcza Fusarium oxysporum, z Myceliophthora, zwłaszcza Myceliophthora thermophila, albo z Cephalosporium sp.
Korzystnie stężenie celulazy odpowiada 0,5- ó0 pg białka enzymatycznego/g tkaniny.
Korzystnie układ enzymatyczny utleniający fenol stanowią peroksydaza i źródło nadtlenku wodoru.
Korzystnie peroksydazę stanowi peroksydazą chrzanowa, peroksydazą sojowa lub enzym peroksydazą pochodzący z Coprinus, zwłaszcza C cinereus lub C macrorhizus, albo z Bacillus, zwłaszcza B. pumilus, albo z Myxococcus, zwłaszcza M virescens.
Korzystnie źródło nadtlenku wodoru stanowi nadtlenek wodoru lub prekursor nadtlenku wodoru, zwłaszcza nadboran lub nadwęglan, albo wytwarzający nadtlenek wodoru układ enzymatyczny, taki jak oksydaza i jej substrat, albo kwas peroksykarboksylowy lub jego sól.
Korzystnie środowisko wodne zawiera H2O2 lub prekursor H2O2 w stężeniu odpowiadającym stężeniu 0,00I - 2f mM H2O2.
Korzystnie układ enzymatyczny utleniający fenol stanowi lakkaza lub enzym pokrewny lakkazie wraz z tlenem, przy czym korzystnie lakkaza pochodzi z Trametes, zwłaszcza Trametes villosa, Coprinus, zwłaszcza Coprinus cinereus, albo z Myceliophthora,, zwłaszcza Myceliophthora thermophila..
Korzystnie stężenie enzymu utleniającego fenol odpowiada 0,0I - 2δ0 pg białka enzymatycznego/g tkaniny, a zwłaszcza 0,3 - ó0 pg białka enzymatycznego/g tkaniny.
Korzystnie stosuje się środek wzmacniający, który stanowi acetylosyringon, aldehyd syringowy, syringan metylu lub kwas syringowy.
Korzystnie stosuje się również środek wzmacniający, który stanowi I0-metylofenotiazyna, kwas fenotiazyno-i0-propionowy, kwas fenoksazyno-i0-propionowy, I0-hydroksyetylo-fenoksazyna, I0-etylo-4-karboksy-fenotiazyna, chlorowodorek promazyny lub alkohol fenotiazyno-10-etylowy.
Korzystnie stężenie środka wzmacniającego w środowisku wodnym wynosi 0.06 - s00 pmoli/g drelichu, a zwłaszcza 0,0ó -I00 pmoli/g drelichu.
Odbarwianie a wytarty wygląd
Fachowcy w ocenie wykańczania drelichu potrafią odróżnić wygląd drelichu odbarwionego od drelichu wytartego (lub znoszonego).
186 471
W pierwszym przypadku wygląd jest związany z usuwaniem barwnika z wybarwionej przędzy osnowy (zmniejszaniem gęstości). Barwnik usuwa się z całej powierzchni każdej wybarwionej przędzy, wynikiem czego jest ogólne osłabienie intensywności barwy. Tak więc po takiej obróbce wygląd pary wybarwionych indygiem jeansów charakteryzuje się jaśniejszym niebieskim odcieniem w porównaniu ze wzorcem.
W drugim przypadku wytarty wygląd nadaje się w wyniku obróbki drelichu celulazą i/lub kamieniami pumeksowymi. Proces ten charakteryzuje się nierównym usuwaniem barwnika z tkaniny, toteż uzyskuje się wysoki poziom kontrastu pomiędzy obszarami zabarwionymi i obszarami, z których barwnik został usunięty.
Zazwyczaj wytarty wygląd nadaje się w wyniku obróbki z użyciem celulazy i/lub kamieni pumeksowych, natomiast odbarwiony wygląd można uzyskać w wyniku obróbki z użyciem nieenzymatycznych środków odbarwiających, takich jak podchloryn, albo oksydoreduktazy i środka wzmacniającego.
Wynalazek umożliwia nadawanie wytartego, ale nie odbarwionego wyglądu, w wyniku łagodnej obróbki celulazą i równocześnie lub następnie łagodnej obróbki oksydoreduktazą i środkiem wzmacniającym.
Wybarwiona tkanina
Wynalazek można stosować do dowolnych znanych wybarwionych tkanin, a zwłaszcza do tkanin syntetycznych, np. poliestrowych, albo do tkanin naturalnych.
Wynalazek najkorzystniej stosuje się do tkanin zawierających celulozę, takich jak bawełna, wiskoza, jedwab sztuczny, ramia, len, Tencel lub ich połączenia, albo z mieszanek dowolnych z tych włókien bądź też z mieszanek dowolnych z tych włókien z włóknami syntetycznymi. W szczególności tkaninę stanowi drelich.
Tkanina może być wybarwiona barwnikami kadziowymi, takimi jak indygo, lub barwnikami indygo-podobnymi, takimi jak tioindygo. Tkanina może być również wybarwiona więcej niż jednym barwnikiem, np. najpierw barwnikiem siarkowym, a potem indygiem, albo odwrotnie.
Zgodnie z najkorzystniejszym rozwiązaniem według wynalazku tkaninę stanowi drelich wybarwiony indygiem z siarkowym spodem (to znaczy drelich najpierw barwi się barwnikiem siarkowym, a następnie barwnikiem indygowym), w tym również wykonane z niego sztuki odziezy.
Celulazy
Stosowane tu określenie „celulaza” odnosi się do enzymu, który katalizuje rozkład celulozy do glukozy, celobiozy, trioz i innych celo-oligosacharydów.
Stosowane tu określenie „celulaza” obejmuje dojrzałe białko lub jego formę prekursora wą, a także jego funkcyjny fragment wykazujący zasadniczo aktywność enzymu o pełnej długości. Ponadto określenie „celulaza” obejmuje homologi lub analogi takiego enzymu. Takie homologi zawierają sekwencję aminokwasów o stopniu identyczności co najmniej 60% z sekwencją aminokwasów enzymu macierzystego, np. z macierzystą celulazą. Stopień identyczności można określić znanymi sposobami; patrz np. Altshul i inni, Buli, Math. Bio 48: str. 603 - 616, 1986, oraz Henikoff i Henikoff, Proc. Natl. Acad. Sci USA 89: str. 10915 10919, 1992.
Korzystnie enzym celulolityczny stosowany zgodnie z wynalazkiem stanowi jednoskładnikowa (zrekombinowaną) celulaza, to znaczy celulaza zasadniczo wolna od innych białek lub białek celulazowych. Składnik w postaci zrekombinowanej celulazy można klonować i eksprymować zgodnie z typowymi sposobami znanymi fachowcom.
Zgodnie z korzystnym rozwiązaniem według wynalazku stosowaną celulazę stanowi endoglukanaza (EC 3.2.1.4), korzystnie jednoskładnikowa (zrekombinowaną) endoglukanaza.
Korzystnie celulazę stanowi celulaza drobnoustrojowa, a korzystniej celulaza bakteryjna lub grzybowa.
Do przykładowych celulaz bakteryjnych należą celulazy pochodzące od bakterii z grupy rodzajów obejmującej Pseudomonas i Bacillus, zwłaszcza Bacillus lautus, albo przez nie wytwarzane.
186 471
Celulazę lub endoglukanazę może stanowić kwasowa, obojętna lub alkaliczna celulaza lub endoglukanaza, czyli wykazująca maksymalną aktywność celulolityczną odpowiednio w środowisku kwaśnym, obojętnym lub alkalicznym.
Tak więc użyteczną celulazę stanowi celulaza kwasowa, korzystnie grzybowa celulaza kwasowa, pochodząca z grzybów z grupy rodzajów obejmującej Trichoderma, Actinomyces, Myrothecium, Aspergillus i Botrytis, albo przez nie wytwarzana.
Korzystna uzyteczna celulaza kwasowa pochodzi z grzybów z grupy gatunków obejmującej Trichoderma viride, Trichoderma reesei, Trichoderma longibrachiatum, Myrothecium verrucaria, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae i Botrytis cinerea, albo jest przez nie wytwarzana.
Inną użyteczną celulazę lub endoglukanazę stanowi celulaza obojętna lub alkaliczna, korzystnie grzybowa celulaza obojętna lub alkaliczna, pochodząca z grzybów z grupy rodzajów obejmującej Aspergillus, Penicillium, Myceliophthora, Humicola, Irpex, Fusarium, Stachybotrys, Scopulariopsis, Chaetomium, Mycogone, Verticillium, Myrothecium, Papulospora, Gliocladium, Cephalosporium i Acremonium, albo przez nie wytwarzana..
Korzystna celulaza alkaliczna pochodzi z grzybów z grupy gatunków obejmującej Humicola insolens, Fusarium oxysporum, Myceliophthora thermophila i Cephalosporium sp, korzystnie z grupy obejmującej Humicola insolens DSM 1800, Fusarium oxysporum DSM 2672, Myceliophthora thermophila CBS 117.65 i Cephalosporium sp. RYM-202, albo jest przez nie wytwarzana.
Korzystny przykład natywnej lub macierzystej celulazy stanowi alkaliczna endoglukanaza immunologicznie reagująca z przeciwciałem wyhodowanym przeciw silnie oczyszczonej endoglukanazie o -43 kD, pochodzącej z Humicola insolens, DsM 1800, albo pochodząca od endoglukanazy o ~43 kD wykazującej aktywność celulazy.
Do innych przykładów uzytecznych celulaz należą warianty dla których celulazą macierzystą jest celulaza pochodzenia grzybowego, np. celulaza pochodząca ze szczepu grzybów gatunku Humicola, Trichoderma lub Fusarium.
Zgodnie z wynalazkiem stężenie enzymu celulazy w środowisku wodnym może wynosić 0,1 - 250 jjg białka enzymatycznego/g tkaniny, a zwłaszcza 0,5 - 50 |ig białka enzymatycznego/g tkaniny.
Oznaczanie aktywności celulazy (ECU)
Aktywność celulazy można wyrazić w ECU. Enzymy celulolityczne hydrolizują CMC, co powoduje wzrost lepkości mieszaniny inkubacyjnej. Uzyskany spadek lepkości można określić za pomocą wiskozymetru wibracyjnego (np. MIVI 3000 z Sofraser, Francja).
Aktywność celulolityczną mierzoną w ECU można określić następującą metodą analityczną. W teście ECU określa się ilościowo stopień aktywności katalitycznej próbki przez pomiar zdolności próbki do zmniejszania lepkości roztworu karboksymetylocelulozy (CMC). Test przeprowadza się w40°C; pH 7,5; 0,1 M bufor fosforanowy; czas 30 minut; stosując odpowiedni wzorzec enzymu obniżającego lepkość CMC (karboksymetylocelulozy Hercules 7 LFD) jako podłoża; stężenie enzymu około 0,15 ECU/ml. Według definicji podstawowy wzorzec zawiera 8200 ECU/g.
Układy enzymatyczne utleniające fenol
Określenie „układ enzymatyczny utleniający fenol” oznacza układ, w którym enzym wykorzystując nadtlenek wodoru łub cząsteczkowy tlen może utleniać związki organiczne zawierające grupę fenolową. Do takich enzymów należą np. peroksydazy i oksydazy.
Gdy układ enzymatyczny utleniający fenol wymaga źródła nadtlenku wodoru, to tym źródłem może być nadtlenek wodoru lub prekursor nadtlenku wodoru do wytwarzania nadtlenku wodoru in situ, np. nadwęglan lub nadboran, albo wytwarzający nadtlenek wodoru układ enzymatyczny, taki jak oksydaza i substrat dla oksydazy lub oksydaza aminokwasowa i odpowiedni aminokwas, albo kwas peroksykarboksylowy lub jego sól. Nadtlenek wodoru można dodawać na początku lub podczas procesu, np. w stężeniu odpowiadającym stężeniu 0,001 - 25 mM H202·
Gdy układ enzymatyczny utleniający fenol wymaga tlenu cząsteczkowego, to tlen cząsteczkowy z atmosfery będzie zazwyczaj obecny w wystarczającej ilości.
186 471
Enzym w układach enzymatycznych utleniających fenol może stanowić enzym wykazujący aktywność peroksydazy lub lakkazy albo też enzym pokrewny lakkazie, jak to opisano poniżej.
Zgodnie z wynalazkiem stężenie enzymu utleniającego fenol w wodnym środowisku może wynosić 0,01 - 250 |_g białka enzymatycznego/g tkaniny, korzystnie 0,1 - 250 (tg białka enzymatycznego/g tkaniny, a zwłaszcza 0,5 - 50 [tg białka enzymatycznego/g tkaniny.
Peroksydazy i związki wykazujące aktywność peroksydazy
Związek wykazujący aktywność peroksydazy może stanowić dowolna peroksydaza objęta klasyfikacją enzymów (EC 1.11.1.7) lub pochodzący z niej fragment, wykazujący aktywność peroksydazy, albo jej syntetyczne lub półsyntetyczne pochodne (np. układy z pierścieniem porfirynowym lub mikroperoksydazy, patrz np. US 4077768, EP 537381, WO 91/05858 i WO 92/16634). Znane są takie enzymy pochodzenia drobnoustrojowego, roślinnego i zwierzęcego.
Korzystnie zgodnie z wynalazkiem stosuje się peroksydazę wytwarzaną przez rośliny (np. peroksydazę chrzanową lub sojową) albo przez drobnoustroje, takie jak grzyby lub bakterie. Do pewnych korzystnych grzybów należą szczepy wchodzące w skład podgromady Deuteromycotina, klasa Hyphomycetes, np. Fusarium, Humicola, Tricoderma, Myrothecium, Verticillum, Arthromyces, Caldariomyces^ Ulocladium, Embellisia, Cladosporium lub Dreschlera, a zwłaszcza Fusarium oxysporum (DSM 2672), Humicola insolens, Trichoderma resii, Myrothecium verrucana (IFO 6113), Verticillum alboatrum, Verticillum dahlie, Arthromyces ramosus (FERM P-7754), Caldariomyces fumago, Ulocladium chartarum, Embellisia alli lub Dreschlera halodes.
Do innych korzystnych grzybów należą szczepy wchodzące w skład podgromady Basidiomycotina, klasa Basidiomycetes, np. Coprinus, Phanerochaete, Coriolus lub Trametes, a zwłaszcza Coprinus cinereus f microsporus (IFO 8371), Coprinus macrorhizus, Phanerochaete chrysosporium (np. NA-12) lub Trametes (uprzednio zwany Polyporus), np. T. versicolor (np. PR4 28-A).
Do innych korzystnych grzybów należą szczepy wchodzące w skład podgromady Zygomycotina, klasa Mycoraceae, np. Rhizopus lub Mucor, a zwłaszcza Mucor hiemalis.
Do pewnych korzystnych bakterii należą szczepy wchodzące w skład rzędu Actinomycetales, np. Streptomyces spheroides (ATCC 23965), Streptomyces thermoviolaceus (IFO 12382) lub Streptoverticillum Verticillium spp. Verticillium.
Do innych korzystnych bakterii należą Bacillus pumilus (ATCC 12905), Bacillus stearothermophilus, Rhodobacter sphaeroides, Rhodomonas palustri, Streptococcus lactis, Pseudomonaspurrocinia (ATCC 15958) lub Pseudomonas fluorescens (NRRL B-l 1).
Do kolejnych korzystnych bakterii należą szczepy wchodzące w skład Myxococcus, np. M virescens.
Ponadto można stosować peroksydazę wytwarzaną sposobem polegającym na prowadzeniu hodowli komórek gospodarzy transformowanych zrekombinowanym wektorem DNA, który przenosi sekwencję DNA kodującą taką peroksydazę, a także sekwencje DNA kodujące funkcje umożliwiające ekspresję sekwencji DNA kodującej peroksydazę, w pożywce w warunkach umożliwiających ekspresję peroksydazy, oraz wyodrębnianiu peroksydazy z hodowli.
W szczególności peroksydazę wytworzoną metodą rekombinacji stanowi peroksydaza pochodząca z Coprinus sp., a zwłaszcza C macrorhizus lub C cinereus, według WO 92/16634, lub jej wariant, np. wariant opisany w WO 94/12621.
Związki o działaniu peroksydazy stanowią fragmenty o aktywności peroksydazy pochodzące z cytochromów, hemoglobiny lub enzymów peroksydaz, a także ich syntetyczne lub półsyntetyczne pochodne, np. porfiny zelazowe, porfiryny zelazowe oraz ftalocyjanina żelazowa i jej pochodne.
Oznaczanie aktywności peroksydazy jednostkę peroksydazy (PODU) stanowi ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 pmola nadtlenku wodoru na minutę w następujących warunkach analitycznych: 0,88 mM nadtlenek wodoru, 1,67 mM 2,2'-azynobis(3-etylobenzotiazolino-6-suifonian), 0,1 M bufor fosforanowy o pH 7,0, inkubowanie w 30°C, oznaczanie fotometryczne przy 418 nm
186 471
Lakkaza i enzymy pokrewne lakkazie
Za lakkazy i enzymy pokrewne lakkazie uważa się dowolny enzym lakkazę objęty klasyfikacją enzymów (EC 1.10.3.2), dowolny enzym oksydazę katechinową objęty klasyfikacją enzymów (EC 1.10.3.1), dowolny enzym oksydazę bilirubinową objęty klasyfikacją enzymów (EC 1.3.3.5) lub dowolny enzym monooksygenazę monofenolową objęty klasyfikacją enzymów (EC 1.14.99.1).
Znane są enzymy lakkazy pochodzenia drobnoustrojowego i roślinnego. Drobnoustrojowy enzym lakkaza może pochodzić z bakterii lub grzybów (w tym z grzybów włóknistych i drożdży), przy czym odpowiednimi przykładami są lakkazy pochodzące ze szczepu Aspergillus, Neurospora, np. N. crassa, Podospora, Botrytis, Collybia, Fomes, Lentinus, Pleurotus, Trametes, np. T. villosa i T versicolor, Rhizoctonia, np. R. solani, Coprinus, np. C. plicatilis i C. cinereus, Psatyrella, Myceliophthora, np. M thermophila, Schytalidium, Polyporus, np. P. pinsuus, Phlebia, np. P. radita (WO 92/01046) albo Coriolus, np. C. hirsutus (JP 2-238885).
Ponadto można stosować lakkazę lub enzym pokrewny lakkazie, wytwarzane sposobem polegającym na prowadzeniu hodowli komórek gospodarzy transformowanych zrekombinowanym wektorem DNA, który przenosi sekwencję DNA kodującą taką lakkazę, a także sekwencje DNA kodujące funkcje umożliwiające ekspresję sekwencji DNA kodującej lakkazę, w pożywce w warunkach umożliwiających ekspresję lakkazy, oraz wydzielaniu lakkazy z hodowli.
Oznaczanie aktywności lakkazy (LACU)
Aktywność lakkazy określa się na podstawie utleniania syringaldazyny w warunkach aerobowych. Powstałe fioletowe zabarwienie oznacza się fotometrycznie przy 530 nm. Warunki analityczne są następujące: 19 μΜ syringaldazyna, 23,2 mM bufor octanowy o pH 5,5, 30°C, czas reakcji 1 minuta.
jednostkę lakkazy (LACU) stanowi ilość enzymu, która katalizuje w tych warunkach przemianę 1,0 pinola syringaldazyny/minutę.
Środki wzmacniające r Zgodnie z wynalazkiem pewne środki wzmacniające wzmagają proces odbarwiania. Środki wzmacniające stanowią wyżej określone związki organiczne o ogólnych wzorach I i II.
W konkretnych rozwiązaniach środkiem wzmacniającym o wzorze I jest acetylosyringon, aldehyd synngowy, kwas syringowy, syringan metylu, syringan etylu, syringan propylu, syringan butylu, syringan heksylu i syringan oktylu.
Opisane powyżej środki wzmacniające można wytwarzać sposobami znanymi fachowcom; pewne ze środków wzmacniających, np. acetylosyringon, są dostępne w handlu. Syringan metylu, syringan etylu, syringan propylu, syringan butylu, syringan heksylu i syringan oktylu można otrzymać sposobem opisanym w Ćhem. Ber. 67, 1934, 67.
Środkiem wzmacniającym o wzorze II może być w szczególności 10-mjtylofenotiazyna, kwas fenotiazyno-10-propionowy, fenotiazyno-10-propionian N-hydroksysukcynimidu, kwas 10-etylofenotiazyno-4-karboksylowy, 10-etylofenotiazyna, 10-propylofenotiazyna, 10-izopropylofenotiazyna, fenotiazyno-10-propionian metylu, 10-fenylofenotiazyna, 10-allilofenotiazyna, 10-[3-(4-metylopiperazyn-1-ylo)propylo]fenotiazyna, 10-(2-pirolidyn-1-yloetylo)fenotiazyna, 2-metoksy-10-metylofenotiazyna, 1-metoksy-10-metylofenotiazyna, 3-metoksy-10-metylofenotiazyna, 3,10-dimetylofenotiazyna, 3,7,10-trimetylofenotiazyna, 10-(2-hydroksyetylofenotiazyna, 10-(3 -hydroksypropylo)fenotiazyna, 3 -(2-hydroksyetylo)-10-metylofenotiazyna, 3-hydroksymetylo-10-metylofenotiazyna, kwas 3,7-dibromofenotiazyno-10-propionowy, fenotiazyno-10-propionoamid, chloropromazyna, 2-chloro-10-metylofenotiazyna, 2-acetylo-10-metylofenotiazyna, 10-metylofenoksazyna, 10-etylofenoksazyna, kwas fenoksazyno-10-propionowy, 10-(2-hydroksyetylo)fenoksazyna, 10-hydroksyetylofenoksazyna, chlorowodorek promazyny, 10-etylo-4-karboksyfenotiazynę, alkohol fenotiazyno-10-etylowy lub kwas 4-karboksyfenoksazyno-10-propionowy.
Środki wzmacniające można uzyskać z Sigma-Aldrich, Janssen Chimica, Kodak, Tokyo Kasai Organic Chemicals, Daiichi Pure Chemicals Co., lub Boehringer Mannheim: N-metylowane pochodne fenotiazyny i fenoksazyny można wytworzyć przez metylowanie
186 471 jodkiem metylu sposobem, który opisali Cornel Bodea i loan Silberg w „Recent Advances in the Chemistry of Phenothiazines” (Advances in heterocyclic chemislry, 1968, tom 9, str. 321 - 460); B. Cardillo i G. Casnati, Tetrahedron, 1967, 23, str. 3771. Kwasy fenotiazyno- i fenoksazynopropionowe można wytworzyć sposobem opisanym w J. Org.. Chem. 15, 1950, str. 1125 - 1130. Hydroksyetylowe i hydroksypropylowe pochodne fenotiazyny i fenoksazyny można wytworzyć sposobem opisanym przez G. Cauquila w Bulletin de la Society Chemique de France, 1960, 1049. .
Środek wzmacniający stosowany według wynalazku może być obecny w stężeniu 0,05 - 500 umoli/g drelichu, korzystnie 0,05 - 100 pmoli/g drelichu, a korzystniej 0,05 - 20 (imoli/g drelichu.
Zastosowania przemysłowe
Sposób według wynalazku zazwyczaj realizuje się w przemysłowych urządzeniach do obróbki tkanin celulazą.
Zazwyczaj tkaninę wprowadza się do urządzenia w ilości zależnej od pojemności urządzenia, zgodnie z instrukcjami producenta. Tkaninę można wprowadzić do urządzenia przed dodaniem wody, albo też tkaninę można wprowadzić po dodaniu wody.
Zwykle najpierw prowadzi się obróbkę celulaza. a następnie obróbkę układem enzymatycznym utleniającym fenol, z tym, ze dwa procesy obróbki można także prowadzić równocześnie.
Celulaza może znajdować się w wodzie przed dodaniem tkaniny, albo też można ją dodać po zwilżeniu tkaniny. Zwykle stosuje się bufor aby zbliżyć się do optymalnego pH dla stosowanego enzymu. Po zetknięciu się tkaniny z celulazą powinno się ją mieszać w urządzeniu przez wystarczający okres czasu, aby zapewnić całkowite zamoczenie tkaniny oraz działanie enzymu. Zazwyczaj odpowiedni czas reakcji wynosi 5-<5O minut, a temperatura reakcji 20 - 90°C, korzystnie 30 - 80°C, a zwłaszcza 40 - 70°C.
Układ enzymatyczny utleniający fenol i środek wzmacniający według wynalazku mogą znajdować się w wodzie przed wprowadzeniem tkaniny, albo też można je dodać po zamoczeniu tkaniny. Układ enzymatyczny utleniający fenol można dodać równocześnie ze środkiem wzmacniającym, albo tez można je dodawać osobno. Zazwyczaj będzie stosować się bufor, aby zbliżyć się do optymalnego pH dla stosowanego enzymu. Po zetknięciu się tkaniny z układem enzymatycznym utleniającym fenol i środkiem wzmacniającym według wynalazku powinno się ją mieszać w urządzeniu przez wystarczający okres czasu, aby zapewnić całkowite zamoczenie tkaniny oraz działanie układu enzymatycznego i środka wzmacniającego. Zazwyczaj odpowiedni czas reakcji wynosi 5 - 60 minut, a temperatura reakcji 20 - 90°C, korzystnie 30 - 80°C, a korzystniej 40 - 70°C.
Proces opisany powyżej można przeprowadzić jeden raz, albo też można go powtarzać 2 lub 3 razy, zależnie od tego, jak bardzo tkanina powinna wyglądać na wytartą.
Wynalazek ilustrują poniższe przykłady.
Przykład 1
Odbarwianie drelichu z użyciem celulazy i lakkazy/środka wzmacniającego
Obróbkę drelichu prowadzono w urządzeniu w skali przemysłowej (450 litrów) z użyciem 50 kg drelichu.
Stosowano 5 różnych typów drelichu (wszystkie wyprodukowane przez Levi Strauss & Co). Wszystkie 5 typów stanowił drelich „ze spodem siarkowym”, z tym, ze zmieniano stosunek ilości indyga do barwnika siarkowego oraz rodzaj tkaniny.
Etap 1. Wycieranie z użyciem celulazy/kamieni pumeksowych
Drelich podzielono i poddano obróbce w dwóch różnych procesach wycierania:
1) typowe wycieranie z użyciem obojętnej celulazy i kamieni pumeksowych, albo
2) wycieranie bez dodawania kamieni pumeksowych.
1: 750 g MTF12EM (obojętna celulaza dostępna z T.S.
Chemicals, Wielka Brytania) kg kamieni pumeksowych 50 minut, pH 6,5, 60°C na 50 kg drelichu
186 471
2: 750 g MTF12EM (obojętna celulaza dostępna z T.S.
Chemicals, Wielka Brytania) minut, pH 6,5, 60°C na 50 kg drelichu
Etap 2. Obróbka z użyciem lakkazy i środka wzmacniającego
Jeansy z etapu 1 (z wyjątkiem jednej pary każdego typu, które zachowano jako wzorce) poddano obróbce z użyciem lakkazy i środka wzmacniającego, przy czym stosowano następujące dawki i parametry:
270 g fosforanu g fosforanu disodowego
40,5 g PPT (kwasu fenotiazyno-10-propionowego)
40000 LACU (= 625 mg) kikkćży z Trametes villosa, dostępnej z Novo Nordisk A/S 12 minut, pH 6-6,5,60°C na 50 kg drelichu
W wyniku przeprowadzonych procesów obróbki dla każdego rodzaju drelichu uzyskano 4 różne rodzaje wyglądu (+/- kamienie pumeksowe w obróbce celulazą i +/- obróbka lakkazą).
Jeansy zostały następnie ocenione wzrokowo przez 6 fachowców w dziedzinie oceny procesów wykończeniowych drelichu. Podstawowe wnioski z tej oceny były następujące:
W wyniku obróbki celulazą bez kamieni pumeksowych uzyskuje się znacznie mniejsze wycieranie niż w odpowiedniej obróbce z kamieniami pumeksowymi.
W procesie obejmującym etap obróbki celulazą bez kamieni pumeksowych, a następnie obróbkę lakkazą i środkiem wzmacniającym uzyskano jeansy wyglądające na bardzo wytarte, bez oznak odbarwienia. Wynik ten uznano za szczególnie interesujący, gdyż nadano im taki wygląd, który wymagałby użycia większej ilości celulazy oraz dodania znacznej ilości kamieni pumeksowych. Ponadto otrzymano w ten sposób tkaninę wyglądającą na bardzo wytartą bez jej uszkodzenia, które mogłoby wystąpić przy użyciu kamieni pumeksowych lub celulazy/kamieni pumeksowych w celu nadania takiego samego wyglądu.
Przykład 2. Zwiększone wycieranie z użyciem lakkazy z Myceliophthora thermophila i syringanu metylu jako środka wzmacniającego
Tkanina: Stosowano tkaninę drelichową Swift (typu Dakota)
Wycieranie
Do wycierania drelichu zastosowano 12 kg ekstraktor pralniczy Wascator FL 120.
Wsad drelichu: 2,6 kg
Woda: 40 ibrów
Bufor: 30 g KH2PO4 g Na2HPO4 pH: 6,8
Enzym: 70 g preparatu Denimax™ T (prrcduk-tt handlowy dostępny z Novo Nordisk A/S, Bagsvaerd, Dania)
Czas: 2 godziny
Temperatura: 55°C
Wzmacnianie wycierania
Do wzmacniania wycierania drelichu zastosowano ekstraktor pralniczy Wascator FOM 71.
Wsad drelichu: 0,8 g.g
Woda: 20 ibrów
Bufor: 4,2 g octanu sodu-3 H2O
4,0 g kwasu bursztynowego pH: 51
Enzym- 670 LACUt ldkazy' Myceiiophthora t thermophila (dostępnej z Novo Nordisk A/S)
Środek wzmacniający: 0,5 g syringanu metylu Czas: 20 mńnut
Temperatura: 60°C
186 471
Oceny dokonano wzrokowo w oświetlonym pomieszczeniu oraz wykonawszy pomiary odbicia. W tym przypadku zastosowano aparat Texflash 2000 (dostępny z Datacolor) do oceny stopnia odbarwienia i rozjaśnienia z wykorzystaniem zmiany przestrzennych współrzędnych barwy L*a*b*:
L* określa zmianę w barwie czarnej (-L*)/białej (+L*), a* przedstawia zmianę w barwie zielonej (-a*)/czerwonej (+a*), a b* przedstawia zmianę w barwie niebieskiej (-b*)/zółtej (+b*).
Zmniejszenie L* oznacza wzrost barwy czarnej (zmniejszenie barwy białej), wzrost L* oznacza wzrost barwy białej (zmniejszenie barwy czarnej), zmniejszenie a* oznacza wzrost barwy zielonej (zmniejszenie barwy czerwonej), wzrost a* oznacza wzrost barwy czerwonej (zmniejszenie barwy zielonej), zmniejszenie b* oznacza wzrost barwy niebieskiej (zmniejszenie barwy żółtej), a wzrost b* oznacza wzrost barwy żółtej (zmniejszenie barwy niebieskiej).
Aparat Texflash 2000 pracował w układzie współrzędnych L*a*b*. Jako źródło światła zastosowano wzorzec CIE światła C. Każdy wynik stanowił średnią z I0 pomiarów. Aparat kalibrowano za pomocą płytek kalibracyjnych (czarnej i białej).
Wyniki podano w tabeli i.
Tabela i
Etap L* a* b* AL
Wycieranie 3i,60 -i,4s -i7,4i
Wycieranie i wzmacnianie 34,88 -i,69 -i6,64 3,28
Na podstawie oceny wzrokowej w przypadku wzmacniania wycierania uzyskano drelich o silnie wytartym wyglądzie bez wyglądu rozjaśnienia, podobnie jak w przykładzie i. Tak więc lakkaza z Myceliophthora thermophila i syringan metylu jako środek wzmacniający działają w podobny sposób jak lakkaza i środek wzmacniający stosowany w przykładzie i.
Przykład 3
Wzmacnianie wycierania przy różnych poziomach celulazy i różnych dawkach lakkazy i środka wzmacniającego
Tkanina: Zastosowano tkaninę drelichową Swift (typu Dakota).
Wycieranie
Do wycierania drelichu zastosowano i2 kg ekstraktor pralniczy Wascator FL i20. Stosowano 3 różne dawki celulazy.
Wsad drelichu: 2,6 kg
Woda: 40 litrów
Bufor: 30 g KH2PO4
I0 g Na2HPO4 pH: 6,8
Enzym: Denimax™ Uttra MG (produkt handlowy dostępny z Novo Nordisk A/S) i: 8 g (= 3,7 pg celulazy/g tkaniny)
2: 28 g (= i2,9 pg cc^lulla^^Ą^/sg tkaniny)
3: 54 g (= 24,9 pg cdulazy/g tkaniny)
Czas: 2 oodziny
Temperatura: 55°C
Wzmacnianie wycierania
Do wzmacniania wycierania drelichu zastosowano ekstraktor pralniczy Wascator FOM 7i. W 3 próbach zmieniano dawki lakkazy i mediatora.
Wsad drelichu: 0,8 lig
Woda: 20 litrów
Bufor: 4,2 g octanu snuu· 3 H2O
4,0 g kwasu bursztynowego pH: 5,i
Enzym: lakkaaa Trametsv villosa (oostępnz z Novo
Nordisk A/S)
186 471
A: 300 LACU (= 5,9 pg likkOazy/g tkaniny)
B: 600 LACU (= 11,7 pg akkOzy/g; kkamny)
C: 900 LACU (= 17,6 pg aalklcay/g k^,^nn^;y)
Środek wzmacniający: kwas fenotiazyno-10-propionowy A: 0J5 g (= 0,7 pmokLg tkanńny)
B: 0,30 g (= 1,4 pmokLg tkanńny)
C: 0,45 g (== 2,1 pnio^g konamy)
Czas: 20 mmut
Temperatura: 60°C
Oceny dokonano sposobem opisanym w przykładzie 2. Wyniki podano w tabeli 2.
Tabela 2
Dawka celulazy (g) Dawka lakkazy (LACU) Dawka środka wzmacniającego (g) L* AL* Wzrokowa ocena działania
8 - - 28,69 - Brak wytartego wyglądu
8 300 0,15 32,47 3,78 Wzmocnienie wycierania (wytarty wygląd)
8 600 0,30 34,23 5,54 Wzmocnienie wycierania (wytarty wygląd)
8 900 0,45 35,93 7,24 Odbarwienie (odbarwiony wygląd)
28 - - 31,58 - Brak wytartego wyglądu
28 300 0,15 33,90 2,32 Wzmocnienie wycierania (wytarty wygląd)
28 600 0,30 35,74 4,16 Wzmocnienie wycierania (wytarty wygląd)
28 900 0,45 38,50 6,92 Odbarwienie (odbarwiony wygląd)
54 - - 32,91 - Brak wytartego wyglądu
54 300 0,15 35,32 2,41 Odbarwienie wycierania (wytarty wygląd)
54 600 0,30 37,90 4,99 Odbarwienie (odbarwiony wygląd)
54 900 0,45 40,46 7,55 Odbarwienie (odbarwiony wygląd)
Jak można stwierdzić, dla uzyskania żądanego wzmocnienia wycierania korzystne jest utrzymanie dawki lakkazy i środka wzmacniającego poniżej pewnego poziomu (w przeciwnym wypadku uzyska się odbarwiony wygląd). Ponadto można stwierdzić, ze granica ta zależy od dawki celulazy w etapie wycierania - im większa jest dawka celulazy, tym granica ta jest niższa, przy czym zgodnie z obowiązującymi następującymi przybliżonymi regułami:
przy dawce 4 pg jednoskładnikowej celulazy/g tkaniny wzmocnienie wycierania uzyska się przy dawce < 15 p g lakkazy/g tkaniny oraz < 2 pmole środka wzmacniającego/g tkaniny;
przy dawce 13 pg jednoskładnikowej celulazy/g tkaniny wzmocnienie wycierania uzyska się przy dawce
186 471 < 12 pg lakkazy/g tkaniny oraz < 1,5 pmola środka wzmacniającego/g tkaniny; a przy dawce 25 pg jednoskładnikowej celulazy/g tkaniny wzmocnienie wycierania uzy ska się przy dawce < 10 pg lakkazy/g tkaniny oraz < 1 pmol środka wzmacniającego/g tkaniny.
Departament Wydawnictw UP RP. Nakład 50 egz. Cena 4,00 zł.

Claims (17)

  1. Zastrzeżenia patentowe
    1. Zastosowanie (a) celulazy w stężeniu odpowiadającym 0,1 - 250 pg białka enzymatycznego/g tkaniny i (b) równocześnie lub następnie układu enzymatycznego utleniającego fenol oraz środka wzmacniającego do nadawania wytartego wyglądu wybarwionej tkaninie w środowisku wodnym, przy czym stosuje się środek wzmacniający o wzorze I:
    w którym R20 oznacza -Y, -CIKH-Y, -CH=CH-CH=CH-Y, gdzie Y oznacza -CO-E, SO2-E, -N-RR' lub -N+-RR'R, gdzie E oznacza -H, -OH, -R łub -OR, a R, R' i R są jednakowe lub różne i są wybrane spośród -H i Ci-Cs-alkilu, przy czym alkil może być nasycony lub nienasycony, rozgałęziony lub nierozgałęziony; a R2* i r22 są jednakowe lub różne i oznaczają CmH2m+i, gdzie 1 < m < 5;
    albo o wzorze II:
    w którym X oznacza (-0-) lub (-S-), a podstawniki Ri-R4, R6-R9 są jednakowe lub różne i są niezaleznie wybrane z grupy obejmującej atom wodoru, atom chlorowca, hydroksyl, formyl, karboksyl, ewentualnie w postaci ugrupowania estru lub soli, karbamoil, grupę sulfo, ewentualnie w postaci ugrupowania estru lub soli, sulfamoil, grupę nitrową, grupę aminową i amino-Cj-C5-alkil, oraz R-R9 oznaczają fenyl, C|-Ci4-alkil, Cj-C.s-alkoksyl, kaibonylo-Ci-C/s-ailkiil i arylo-C|-C5-alkik przy czym karbamoil, sulfamoil i grupa aminowa są ewentualnie podstawione jednym lub dwoma podstawnikami Ri°; fenyl jest ewentualnie podstawiony jednym lub większą liczbą podstawników R|°; a C|-C 14-alkil, Ci-Cj-alkoksyl, karbonylo-Ci-Cj-alkil i arylo-C|-C5-alkil są nasycone lub nienasycone, rozgałęzione lub nierozgałęzione oraz są ewentualnie podstawione jednym lub większą liczbą podstawników Ri°;
    podstawnik RIU oznacza atom chlorowca, hydroksyl, formyl, karboksyl, ewentualnie w postaci ugrupowania estru lub soli, karbamoil, grupę sulfo, ewentualnie w postaci ugrupowania estru lub soli, sulfamoil, grupę nitrową, grupę aminową, fenyl, aminoalkil, grupę piperydynową, piperazynyl, grupę pirolidynową, C i-Cj-alkil lub C|-Cj-alkoksyl;
    186 471 względnie w ogólnym wzorze dwa z podstawników R’-R9 razem mogą tworzyć grupę -Z-, w której Z oznacza (-CHR10-N=N-), (-CH=CH-)n, (-CH=N-)n lub (-N=CR10-NRn-), gdzie n oznacza liczbę całkowitą 1 -3, R10 ma wyżej podane znaczenie, a Ri1 ma znaczenie podane dla R.
  2. 2. Zastosowanie według zastrz. 1, w którym tkanina jest wybarwiona barwnikiem kadziowym.
  3. 3. Zastosowanie według zastrz. 2, w którym barwnikiem kadziowym jest indygo lub tioindygo.
  4. 4. Zastosowanie według zastrz. 1, w którym tkaninę stanowi tkanina celulozowa lub tkanina z mieszanki włókien celulozowych albo tkanina z mieszanki włókien celulozowych i włókien syntetycznych.
  5. 5. Zastosowanie według zastrz. 1 albo 2, albo 4, w którym tkaninę stanowi drelich, korzystnie drelich wybarwiony indygiem lub tioindygiem.
  6. 6. Zastosowanie według zastrz. 1, w którym celulaza pochodzi z Humicola, zwłaszcza Humicola insolens, z Fusarium, zwłaszcza Fusarium oxysporum, z Myceliophthora, zwłaszcza Myceliophthora thermophila, albo z Cephalosporium sp.
  7. 7. Zastosowanie według zastrz. 1, w którym stężenie celulazy odpowiada 0,5 - 50 pg białka enzymatycznego/g tkaniny.
  8. 8. Zastosowanie według zastrz. 1, w którym układ enzymatyczny utleniający fenol stanowią peroksydaza i źródło nadtlenku wodoru.
  9. 9. Zastosowanie według zastrz. 7, w którym peroksydazę stanowi peroksydaza chrzanowa, peroksydaza sojowa lub enzym peroksydaza pochodzący z Coprinus, zwłaszcza C. cinereus lub C. macrorhizus, albo z Bacillus, zwłaszcza B pumilus, albo z Myxococcus, zwłaszcza M virescens.
  10. 10. Zastosowanie według zastrz. 8 albo 9, w którym źródło nadtlenku wodoru stanowi nadtlenek wodoru lub prekursor nadtlenku wodoru, zwłaszcza nadboran lub nadwęglan, albo wytwarzający nadtlenek wodoru układ enzymatyczny, taki jak oksydaza i jej substrat, albo kwas peroksykarboksylowy lub jego sól.
  11. 11. Zastosowanie według zastrz. 1 albo 8, w którym środowisko wodne zawiera H2O2 lub prekursor H2O2 w stężeniu odpowiadającym stężeniu 0,001 - 25 mM H2O2.
  12. 12. Zastosowanie według zastrz. 1, w którym układ enzymatyczny utleniający fenol stanowi lakkaza lub enzym pokrewny lakkazie wraz z tlenem.
  13. 13. Zastosowanie według zastrz. 12, w którym lakkaza pochodzi z Trametes, zwłaszcza Trametes villosa, Coprinus, zwłaszcza Coprinus cinereus, albo z Myceliophthora, zwłaszcza Myceliophthora thermophila.
  14. 14. Zastosowanie według zastrz. 1 albo 8, albo 12, w którym stężenie enzymu utleniającego fenol odpowiada 0,01 - 250 pg białka enzymatycznego/g tkaniny, a zwłaszcza 0,5 - 50 pg białka enzymatycznego/g tkaniny.
  15. 15. Zastosowanie według zastrz. 1, w którym środek wzmacniający stanowi acetylosyringon, aldehyd syringowy, syringan metylu lub kwas syringowy.
  16. 16. Zastosowanie według zastrz. 1, w którym środek wzmacniający stanowi 10-metylofenotiazyna, kwas fenotiazyno-10-propionowy, kwas fenoksazyno-10-propionowy, 10-hydroksyetylofenoksazyna, 10-etylo-4-karboksyfenotiazyna, chlorowodorek promazyny lub alkohol fenotiazyno-10-etylowy.
  17. 17. Zastosowanie zastrz. 1 albo 15, albo 16, w którym stężenie środka wzmacniającego w środowisku wodnym wynosi 0,05 - 500 pmoli/g drelichu, korzystnie 0,05 - 100 pmoli/g drelichu.
PL97327815A 1996-01-12 1997-01-08 Zastosowanie celulazy w połączeniu z układem enzymatycznym utleniającym fenol i środkiem wzmacniającym PL186471B1 (pl)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DK2496 1996-01-12
PCT/DK1997/000002 WO1997025468A1 (en) 1996-01-12 1997-01-08 Fabric treated with cellulase and oxidoreductase

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL327815A1 PL327815A1 (en) 1999-01-04
PL186471B1 true PL186471B1 (pl) 2004-01-30

Family

ID=8088885

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL97327815A PL186471B1 (pl) 1996-01-12 1997-01-08 Zastosowanie celulazy w połączeniu z układem enzymatycznym utleniającym fenol i środkiem wzmacniającym

Country Status (13)

Country Link
EP (1) EP0935692B1 (pl)
JP (1) JP3977429B2 (pl)
CN (1) CN1130483C (pl)
AU (1) AU1366797A (pl)
BR (1) BR9706965A (pl)
DE (1) DE69717486T2 (pl)
ES (1) ES2187748T3 (pl)
MA (1) MA24059A1 (pl)
MX (1) MX9805592A (pl)
PL (1) PL186471B1 (pl)
PT (1) PT935692E (pl)
TR (1) TR199801300T2 (pl)
WO (1) WO1997025468A1 (pl)

Families Citing this family (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
BR9509046A (pt) * 1994-09-27 1998-07-14 Novo Nordisk As Processo para oxidar um composto com uma enzima oxidante de fenol e aditivo e composição detergente
BR9812051A (pt) 1997-09-08 2000-09-26 Unilever Nv Processos para acentuar a atividade de uma oxidorredutase e para inibir a transferência de um corante têxtil a partir de um tecido tingido, composição alvejante, e, uso de um acentuador
KR20010024767A (ko) * 1997-12-19 2001-03-26 한센 핀 베네드 페놀 산화효소에 의한 다당류의 변형
EP1173409B8 (en) * 1999-02-24 2006-01-11 Tno Oxidised carbohydrates
US7319112B2 (en) 2000-07-14 2008-01-15 The Procter & Gamble Co. Non-halogenated antibacterial agents and processes for making same
US8558058B2 (en) 2001-12-06 2013-10-15 Applied Biotechnology Institute Monocotyledonous seed expressing exo-1,4B-glucanase
BRPI0516773A (pt) * 2004-09-21 2008-09-23 Ab Enzymes Oy enzima lacase e uso da mesma
CN101023166B (zh) 2004-09-21 2011-08-24 生化酶股份有限公司 新的漆酶及其应用
FI118339B (fi) 2004-09-21 2007-10-15 Ab Enzymes Oy Uusi lakkaasientsyymi ja sen käyttö
US20110302722A1 (en) * 2008-12-24 2011-12-15 Danisco Us Inc. Laccases and methods of use thereof at low temperature
US10308948B2 (en) 2011-07-27 2019-06-04 Applied Biotechnology Institute, Inc. Method of increasing expression of nucleic acid molecules in plants using multiple transcription units
WO2013087027A1 (en) 2011-12-16 2013-06-20 Novozymes, Inc. Polypeptides having laccase activity and polynucleotides encoding same
US10781428B2 (en) 2014-12-02 2020-09-22 Novozymes A/S Laccase variants and polynucleotides encoding same

Family Cites Families (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DK144392D0 (da) * 1992-12-01 1992-12-01 Novo Nordisk As Aktivering af enzymer

Also Published As

Publication number Publication date
JP2000503075A (ja) 2000-03-14
TR199801300T2 (xx) 1998-10-21
DE69717486D1 (de) 2003-01-09
CN1218524A (zh) 1999-06-02
MX9805592A (es) 1998-10-31
WO1997025468A1 (en) 1997-07-17
BR9706965A (pt) 1999-05-04
ES2187748T3 (es) 2003-06-16
JP3977429B2 (ja) 2007-09-19
PT935692E (pt) 2003-04-30
MA24059A1 (fr) 1997-10-01
EP0935692B1 (en) 2002-11-27
EP0935692A1 (en) 1999-08-18
DE69717486T2 (de) 2003-07-17
CN1130483C (zh) 2003-12-10
AU1366797A (en) 1997-08-01
PL327815A1 (en) 1999-01-04

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP0787230B1 (en) Bleaching process comprising use of a phenol oxidizing enzyme, a hydrogen peroxide source and an enhancing agent
EP0787229B1 (en) Bleaching process comprising use of a phenol oxidizing enzyme system and an enhancing agent
JP3691516B2 (ja) アセトシリンゴンのような増強剤
CN1051600A (zh) 染料转移抑制剂
EP0935692B1 (en) Fabric treated with cellulase and oxidoreductase
US5908472A (en) Fabric treated with cellulase and oxidoreductase
WO1997011217A1 (en) Stain bleaching
EP1045934B1 (en) Process for removal of excess dye from printed or dyed fabric or yarn
CN1112475C (zh) 染色纺织品的酶法拔染印花
US6048367A (en) Process for removal of excess dye from printed or dyed fabric or yarn
US6409771B2 (en) Process for removal of excess dye from printed or dyed fabric or yarn
WO1997040229A1 (en) Fabric treated with a cellulase and a hybrid enzyme comprising a phenol oxidizing enzyme
US20030040455A1 (en) Process for removal of excess disperse dye from printed or dyed textile material
WO1997025469A1 (en) Textiles bleaching/brightening
WO1997040127A1 (en) Bleaching of fabric with a hybrid enzyme containing a phenol oxidizing enzyme fused to a cellulose binding domain
EP1274898A1 (en) Process for removal of excess disperse dye from printed or dyed textile material
MXPA00006066A (en) Process for removal of excess dye from printed or dyed fabric or yarn

Legal Events

Date Code Title Description
LAPS Decisions on the lapse of the protection rights

Effective date: 20050108