NL1023767C1 - Werkwijze voor het scheiden van optische isomeren van een beschermd aminozuur. - Google Patents
Werkwijze voor het scheiden van optische isomeren van een beschermd aminozuur. Download PDFInfo
- Publication number
- NL1023767C1 NL1023767C1 NL1023767A NL1023767A NL1023767C1 NL 1023767 C1 NL1023767 C1 NL 1023767C1 NL 1023767 A NL1023767 A NL 1023767A NL 1023767 A NL1023767 A NL 1023767A NL 1023767 C1 NL1023767 C1 NL 1023767C1
- Authority
- NL
- Netherlands
- Prior art keywords
- amino acid
- group
- side chain
- protected amino
- chain carboxyl
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/37—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi
- C07K14/38—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi from Aspergillus
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P41/00—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture
- C12P41/003—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by ester formation, lactone formation or the inverse reactions
- C12P41/005—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by ester formation, lactone formation or the inverse reactions by esterification of carboxylic acid groups in the enantiomers or the inverse reaction
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P41/00—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture
- C12P41/006—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by reactions involving C-N bonds, e.g. nitriles, amides, hydantoins, carbamates, lactames, transamination reactions, or keto group formation from racemic mixtures
- C12P41/007—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by reactions involving C-N bonds, e.g. nitriles, amides, hydantoins, carbamates, lactames, transamination reactions, or keto group formation from racemic mixtures by reactions involving acyl derivatives of racemic amines
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/55—Design of synthesis routes, e.g. reducing the use of auxiliary or protecting groups
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Mycology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
t ,
Werkwijze voor het scheiden van optische isomeren van een beschermd aminozuur
De onderhavige uitvinding heeft betrekking op een werkwijze voor het enzymatisch scheiden van optische isomeren van een beschermd aminozuur gekozen uit de groep bestaande uit beschermde natuurlijke en niet-natuurlijke aminozuren, 5 waarbij een enzym in contact wordt gebracht met een te scheiden mengsel dat R en S isomeren van het beschermde aminozuur omvat.
De scheiding van optische isomeren is een belangrijk proces bij industriële bereiding van aminozuren. Lage kosten 10 en optische zuiverheid (enantiomere overmaat) zijn belangrijke parameters. Om deze reden worden enzymen gebruikt vanwege hun selectiviteit. Om de kosten laag te houden geniet het in het algemeen de voorkeur om geen zuiver enzym te gebruiken maar eerder enzympreparaten.
15 Het doel van de onderhavige uitvinding is om een werkwijze volgens de aanhef te verschaffen, welke de scheiding tegen lage kosten en met een uitstekende optische zuiverheid (e.e.) mogelijk maakt.
Hiertoe wordt de onderhavige uitvinding gekenmerkt 20 doordat het beschermd aminozuur een (niet-zijketencarboxyl) beschermd aminozuur is met de algemene formule (I)
HRlN-CR2- (CH) n“C (0) ZR3 I
25 waarbij - R1 een aminobeschermgroep of waterstof is; R2 een zij keten is; - n een getal is gekozen uit 0, 1 en 2; - ZR3 een carboxylbeschermgroep is waarbij Z is gekozen uit O 30 of NH; en R1 en R3 geïntegreerd kunnen zijn, een heterocyclische (niet-zijketencarboxyl) beschermde ring vormend, waarbij het skelet van de ring 5 tot 8 atomen omvat; het (niet-zijketencarboxyl) beschermde aminozuur een mole-cuulgewicht heeft van minder dan 1000 Dalton, 35 waarbij de genoemde werkwijze de stappen omvat van 1023767 Ί I < I - het in contact brengen van het (niet-zijketencarboxyl) be- I schermde aminozuur (I) in aanwezigheid van water met een I optioneel deels gezuiverd celvrij extract van een schimmel I die een enzym bevat met ten minste één van een esterase- en I 5 een amidase-activiteit onder oplevering van een mengsel van I van (niet-zijketencarboxyl) beschermgroep ontdaan product I en uitgangsmateriaal; en I .- het optioneel scheiden van het van (niet-zijketencarboxyl) I beschermgroep ontdane product en uitgangsmateriaal.
I 10 Het van (niet-zijketencarboxyl) beschermgroep ontda- I ne. product draagt nu een vrije carboxylgroep. De onderstaande I voorbeelden laten de uitstekende resultaten zien verkregen I met behulp van de werkwijze volgens de uitvinding. In de on- I derhavige aanvrage wordt onder "enzymatisch scheiden" het I 15 vergroten van het aantal en/of de mate van eigenschappen I waarin het enzymatisch omgezette product en uitgangsmateriaal verschillen. Dat wil zeggen, een fysische scheiding in termen I van ruimte is geen eis, aangezien dit later kan gescheiden, I bijvoorbeeld in het geval van synthese.
I 20 Volgens een voorkeursuitvoering wordt een set sub- straten met de formule (I) die de voorkeur geniet gekenmerkt doordat R3, met Z is 0, een groep voorstelt gekozen uit de set bestaande uit een vertakte of onvertakte (C1-C4) alkylgroep, een fenylgroep, en een (C1-C4) alkylfenylgroep; welke elk al 25 dan niet kunnen zijn gesubstitueerd met een of meer halogeen- I atomen, carboxy, hydroxy en aminogroep.
I Volgens een uitvoeringsvorm die sterk de voorkeur I geniet, indien Z NH is, is R3 zoals hierboven gedefinieerd of I waterstof.
I 30 Van de aard van de zij keten van R2 wordt gedacht dat I deze voor de enzymatische reactie niet van speciaal belang I is. Echter, kleine substraten met de formule (i) zullen de I voorkeur genieten aangezien zij een snelle turn-over mogelijk I maken en geschikt zijn als bouwstenen voor synthese. Bijge- I 35 volg is volgens een gunstige uitvoeringsvorm het molecuulge- I wicht van het (niet-zijketencarboxyl) beschermde aminozuur I (I) minder dan 500.
I Bij voorkeur is het enzym afgeleid van Aspergillus I , 3 sp., bij voorkeur gekozen uit Aspergillus melleus en Aspergillus oryzae.
Volgens een gunstige uitvoeringsvorm is het (niet-zijketencarboxyl) beschermde aminozuur gekozen uit een hydan-5 toïnederivaat en diketopiperazinederivaat.
Van deze substraten met de algemene formule (I) is gevonden dat het uitstekende substraten waren.
Tenslotte is, volgens een voorkeursuitvoering, het enzym geïmmobiliseerd, en maakt bij voorkeur deel uit van een 10 CLEA.
Een CLEA is een vernet enzymaggregaat. Dit verschaft een qua kosten doelmatige oplossing, en maakt een gemakkelijke scheiding van de biokatalytische CLEA en de oplossing waarin de scheiding wordt uitgevoerd mogelijk.
15 De onderhavige uitvinding zal thans worden toege licht onder verwijzing naar de volgende voorbeelden. In de voorbeelden wordt gebruik gemaakt van een ruw enzympreparaat van Aspergillus, waarbij het genoemde enzympreparaat een artii-noacylase-activiteit bezit en verkrijgbaar is bij Fluka. Dit 20 preparaat bevat ook een hydrolase-activiteit, welke in de onderhavige uitvinding wordt benut, meer in het bijzonder een esterase- en/of een amidase-activiteit. Immobilisatie van enzym geschiedde door het maken van een CLEA, volgens standaardprocedures (Cao L. et al, Org. Lett. 2, blz. 1361-1364, 25 (2000)).
Voorbeeld 1
Enantioselectieve hydrolyse van D,L-fenylglycine-amide (PGA).
30 Een 10 mM oplossing van D,L-phenylglycine-amide (D,L-PGA) werd bereid in 5 ml van 50 mM TRIS buffer pH 7.5. Een enzymreactie werd gestart door het toevoegen van 50 U Aminoacylase I van Aspergillus melleus (Fluka, 1.3U/mg) en uitgevoerd onder voortdurend roeren bij kamertemperatuur. Pe-35 riodiek werden monsters genomen, verdund in elutievloeistof teneinde de enzymreactie te stoppen en onderworpen aan chira-le HPLC-analyse (Crownpack CR+, pH 2, 25°C) . Na 4 uur reactie werd 50,6% omzetting bereikt, en verdere hydrolyse was ver- s vf·*2* 1023767 4 waarloosbaar (51% na 18 uur). De optische zuiverheid van overgebleven D-fenylglycine-amide was 99+%, de optische zuiverheid van omgezet L-fenylglycine was 99%.
5 Voorbeeld 2
Enantioselectieve hydrolyse van D,L-aminozuuramiden.
In alle gevallen werd een 10 mM oplossing van geschikt D,L-a_aminozuuramide bereid in 5 ml 50 mM TRIS buffer 10 pH 7.5. Een enzymreactie werd gestart door het toevoegen van 50,U Aminoacylase I van Aspergillus melleus (Fluka, 1.3ü/mg) en onder voortdurend roeren bij kamertemperatuur uitgevoerd. Periodiek werden monsters genomen, verdund met elutievloei-stof teneinde de enzymreactie te stoppen en onderworpen aan 15 chirale HPLC-analyse (Crownpack CR+). De optische zuiverheid van overblijvend D-a-aminozuuramide werd bepaald na het bereiken van ongeveer 50% omzetting.
voor- Omz. e.e. E
Exp. Substraat keurs- (%) (S) eonfigu- __ratie____ 1 D, L-leucine-ami- L 50.2 97.8 320 de 3 D,L-p-hydroxy- L 50.1 >99 >300 fenylglycine- amide 4 D,L-homo- L 48.2 90.7 240 fenylalanine 20
Voorbeeld 3
Enantioselectieve hydrolyse van D,L-2-aminoboterzuurethyl-ester 25 D,L-2-aminoboterzuurethylester (ABAE) werd bereid door het veresteren van D,L-2-aminoboterzuur (D,L-ABA, verkregen bij ACROS) in ethanol in aanwezigheid van zwavelzuur.
t 5
De overmaat ethanol werd onder verlaagde druk afgedampt.
Het verkregen zwavelzure zout van D,L-ABAE (24 mmol) werd opgelost in 100 ml water en de pH werd onder gebruikmaking van NaOH op 6,7 bijgesteld. De reactie werd gestart door 5 het toevoegen van 1 g Aminoacylase I van Aspergillus melleus (Fluka, 1.3U/mg) en werd bij kamertemperatuur onder voortdurend roeren en automatische pH-controle uitgevoerd. Periodiek werden monsters genomen en onderworpen aan chirale HPLC-analyse (Crownpack CR+). Na vier uur was de pH toegenomen tot 10 8,0 en het reactiemengsel werd 3 keer met ethylacetaat geëx traheerd. Na afdampen van de ethylacetaatlaag werd 1,38 g D-ABAE met een optische zuiverheid van 98% verkregen (10,5 mmol, 88% van de theoretische opbrengst). De waterlaag bevatte 0,1 M (0,9 g) van L-ABA met een optische zuiverheid van 15 94% (8,7 mmol, 73% van de theoretische opbrengst).
Het geïsoleerde D-ABAE werd vervolgens gehydroly-seerd in aanwezigheid van zoutzuur (pH 0,5, 100°C). Water werd afgedampt en het ruwe product werd gewassen met een mengsel van TBME/ 2-propanol, onder oplevering van 1 gram D-20 ABA hydrochloride zout (7,1 mmol, 59% van de theoretische opbrengst. Het product had een chemische zuiverheid van 99+% en 98+% optische zuiverheid en een [aio20 = -15 (c=l, 2.5 M HC1) .
Voorbeeld 4 25 Enantioselectieve hydrolyse van D,L-a~aminozuuresters
In alle gevallen werd 10 mM van de geschikte D,L-<x-aminozuurester opgelost in 5 ml van 50 mM TRIS buffer pH 6,5. Een enzymreactie werd gestart door het toevoegen van 50 U 30 Aminoacylase I van Aspergillus melleus (Fluka, 1.3U/mg) en onder voortdurend roeren bij kamertemperatuur uitgevoerd. Periodiek werden monsters genomen, verdund met elutiemiddel teneinde de enzymreactie te stoppen en onderworpen aan chirale HPLC-analyse (Crownpack CR+). De optische zuiverheid van 35 de overblijvende D, -(χ-aminozuurester werd bepaald nadat circa 50% omzetting was bereikt.
1023767 1
* I
6
Exp. Substraat voorkeurs** Omz. e.e. E
configura- (%) (S) ___ tie___ _ 1 D,L-2- L 53 98 65 aminoboterzuur- ethylester 2 D,L-2- L 53 92 33 aminoboterzuur- methylester D,L-p-hydroxy- 3 fenylglycine- L 56 87 15 _methylester_
Voorbeeld 5 5 Enantioselectieve hydrolyse van D,L-2-aminoboterzuurethyl-ester met behulp van geïmmobiliseerde Aminoacylase I.
10 ml van een oplossing van D, L-2-aminoboterzuur-ethylester (D,L-ABAE) werd bereid in 50 mM TRIS buffer van pH 10 6,7. De enzymreactie werd gestart door het toevoegen van 100 mg geïmmobiliseerde Aminoacylase I van Aspergillus (Fluka, 388 ü/g) en onder voortdurend roeren en bij kamertemperatuur uitgevoerd. Periodiek werden monsters genomen en onderworpen aan chirale HPLC-analyse (Crownpack CR+). Na 6 uur reactie 15 werd 49% omzetting bereikt. De optische zuiverheid van overblijvend D-ABAE was 90%, de optische zuiverheid van 2-aminoboterzuur was 94% (L).
Voorbeeld 6 20 Enantioselectieve hydrolyse van D,L-beta-fenylalanineethyl-ester.
Een 10 mM oplossing van D,L-beta-fenylalanineethyl-ester werd bereid in 5 ml 50 mM TRIS buffer van pH 7,5. Een 25 enzymreactie werd gestart door het toevoegen van 50 U Aminoacylase I van Aspergillus melleus (Fluka, 1.3U/mg) en onder voortdurend roeren bij kamertemperatuur uitgevoerd. Periodiek werden monsters genomen, verdund met elutiemiddel teneinde de enzymreactie te stoppen en onderworpen aan chirale HPLC-30 analyse (Crownpack CR+, pH 2, 25 C). Na 8 uur reactie werd
' I
7 46% omzetting bereikt. De optische zuiverheid van overgebleven D- beta-fenylalanineethylester was 81% (E = 100).
1023767 ’
Claims (9)
1. Werkwijze voor het enzymatisch scheiden van opti- I sche isomeren van een beschermd aminozuur gekozen uit de I groep bestaande uit beschermde natuurlijke en niet- I natuurlijke aminozuren, waarbij een enzym in contact wordt I 5 gebracht met een te scheiden mengsel dat R en S isomeren van het beschermde aminozuur omvat, met het kenmerk, dat het be- I schermd aminozuur een (niet-zijketencarboxyl) beschermd ami- I nozuur is met de algemene formule (I) I 10 HR^-CR2- (CH) n-C (0) ZR3 I I waarbij I - R1 een aminobeschermgroep of waterstof is; - R2 een zij keten is; 15. n een getal is gekozen uit 0, 1 en 2; I - ZR3 een carboxylbeschermgroep is waarbij Z is gekozen uit O of NH; en R1 en R3 geïntegreerd kunnen zijn, een heterocy- I clische (niet-zijketencarboxyl) beschermde ringvormend, I waarbij het skelet van de ring 5 tot 8 atomen omvat; I 20 het (niet-zijketencarboxyl) beschermde aminozuur een mole- I cuulgewicht heeft van minder dan 1000 Dalton, waarbij de genoemde werkwijze de stappen omvat van I - het in contact brengen van het (niet-zijketencarboxyl) be- I schermde aminozuur (I) in aanwezigheid van water met een 25 optioneel deels gezuiverd celvrij extract van een schimmel I die een enzym bevat met ten minste één van een esterase- en een amidase-activiteit onder oplevering van een mengsel van van (niet-zijketencarboxyl) beschermgroep ontdaan product en uitgangsmateriaal; en 30. het optioneel scheiden van het van (niet-zijketencarboxyl) I beschermgroep ontdane product en uitgangsmateriaal.
2. Werkwijze volgens conclusie 1, met het kenmerk, I dat R3, met Z is 0, een groep voorstelt gekozen uit de set be- I staande uit een vertakte of onvertakte (C1-C4) alkylgroep, een 35 fenylgroep, en een (C1-C4)alkylfenylgroep; welke elk al dan « 1 » niet kunnen zijn gesubstitueerd met een of meer halogeenato-men, carboxy, hydroxy en aminogroep.
3. Werkwijze volgens conclusie 1, met het kenmerk, dat R3, met Z is NH, een groep voorstelt gekozen uit de set 5 bestaande uit waterstof, een vertakte of onvertakte (Ci- C4) alkylgroep, een fenylgroep, en een (C1-C4) alkylfenylgroep; welke elk al dan niet kunnen zijn gesubstitueerd met een of meer halogeenatomen, carboxy, hydroxy en aminogroep.
4. Werkwijze volgens conclusie 3, , met het kenmerk, 10 dat Z is NH en R3 is waterstof.
5. Werkwijze volgens een der voorgaande conclusies, met het kenmerk, dat het molecuulgewicht van het (niet- zijketencarboxyl) beschermde aminozuur (I) minder dan 500 is.
6. Werkwijze volgens een der voorgaande conclusies, 15 met het kenmerk, dat de schimmel een Aspergillus sp. is, bij voorkeur gekozen uit Aspergillus melleus en Aspergillus ory-zae.
7. Werkwijze volgens een der voorgaande conclusies, met het kenmerk, dat het (niet-zijketencarboxyl) beschermde 20 aminozuur is gekozen uit een hydantoïnederivaat en diketopi-perazinederivaat.
8. Werkwijze volgens een der voorgaande conclusies, met het kenmerk, dat het enzym geïmmobiliseerd is.
9. Werkwijze volgens conclusie 8, met het kenmerk, 25 dat het enzym aanwezig is in een CLEA. 1 023767 "
Priority Applications (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| NL1023767A NL1023767C1 (nl) | 2003-06-27 | 2003-06-27 | Werkwijze voor het scheiden van optische isomeren van een beschermd aminozuur. |
| EP04748942A EP1656456A1 (en) | 2003-06-27 | 2004-06-25 | Method of separating optical isomers of a protected aminoacid |
| RU2006100556/13A RU2006100556A (ru) | 2003-06-27 | 2004-06-25 | Способ разделения оптических изомеров защищенных аминокислот |
| PCT/RU2004/000244 WO2005001107A1 (en) | 2003-06-27 | 2004-06-25 | Method of separating optical isomers of a protected aminoacid |
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| NL1023767 | 2003-06-27 | ||
| NL1023767A NL1023767C1 (nl) | 2003-06-27 | 2003-06-27 | Werkwijze voor het scheiden van optische isomeren van een beschermd aminozuur. |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| NL1023767C1 true NL1023767C1 (nl) | 2004-12-28 |
Family
ID=33550490
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| NL1023767A NL1023767C1 (nl) | 2003-06-27 | 2003-06-27 | Werkwijze voor het scheiden van optische isomeren van een beschermd aminozuur. |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP1656456A1 (nl) |
| NL (1) | NL1023767C1 (nl) |
| RU (1) | RU2006100556A (nl) |
| WO (1) | WO2005001107A1 (nl) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US8934512B2 (en) * | 2011-12-08 | 2015-01-13 | Binoptics Corporation | Edge-emitting etched-facet lasers |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP3647065B2 (ja) * | 1994-07-20 | 2005-05-11 | 株式会社武蔵野化学研究所 | 光学活性アラニンの製造方法 |
| JP3160879B2 (ja) * | 1996-01-30 | 2001-04-25 | 田辺製薬株式会社 | 光学活性アミノ酸誘導体の製法 |
-
2003
- 2003-06-27 NL NL1023767A patent/NL1023767C1/nl not_active IP Right Cessation
-
2004
- 2004-06-25 RU RU2006100556/13A patent/RU2006100556A/ru not_active Application Discontinuation
- 2004-06-25 EP EP04748942A patent/EP1656456A1/en not_active Withdrawn
- 2004-06-25 WO PCT/RU2004/000244 patent/WO2005001107A1/en active Application Filing
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP1656456A1 (en) | 2006-05-17 |
| WO2005001107A1 (en) | 2005-01-06 |
| RU2006100556A (ru) | 2007-08-27 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP1897956A1 (en) | Process for preparation of optically active amines by optical resolution of racemic amines employing a bacterial omega-transaminase | |
| EP2071032A2 (en) | The use of enzymatic resolution for the preparation of intermediates of pregabalin | |
| US5756800A (en) | Process for the enzymatic resolution of 2-amino-4-methyl-phosphinobutyric acid derivatives | |
| US6261830B1 (en) | Enzymatic process for stereoselective preparation of a tertiary acid | |
| NL1023767C1 (nl) | Werkwijze voor het scheiden van optische isomeren van een beschermd aminozuur. | |
| JP2000515371A (ja) | Ｎ―アシルアゼチジン―２―カルボン酸の生物学的分割 | |
| US5552318A (en) | Method for preparing optically active amino acids and their esters using wheat germ lipase | |
| EP0512848B1 (en) | Enzymatic resolution of alpha-tertiary carboxylic acid esters | |
| US20050153401A1 (en) | Process for preparing optically active beta-aminocarboxylic acids from racemic n-acylated beta-aminocarboxylic acids | |
| SK282782B6 (sk) | Spôsob výroby v podstate enantiomérne čistého N-chráneného (1R,4S)-2-azabicyklo[2.2.1]hept-5-en-3-ónu | |
| WO1998020152A1 (fr) | Procede pour produire des derives optiquement actifs du 3-quinuclidinol | |
| JPH09206089A (ja) | 光学活性アミノ酸誘導体の製法 | |
| JP2007117034A (ja) | 光学活性ニペコチン酸化合物の製造方法 | |
| US7439036B2 (en) | Process for producing optically active octahydro-1H-indole-2-carboxylic acid | |
| JP4392812B2 (ja) | 新規光学活性４−アミノ−２−メチル酪酸誘導体及びその製造方法 | |
| FR2829152A1 (fr) | Procede enzymatique pour la resolution enantiomerique d'acides amines | |
| US7662610B2 (en) | Synthesis of intermediates for the preparation of pramipexol | |
| MXPA04002694A (es) | Proceso enzimatico para preparacion del acido 2-amino-3-(2-amino-fenilsulfanil)-propionico sustituido. | |
| US20060172393A1 (en) | Process for producing optically active alpha -methylcysteine derivative | |
| EP1391449A1 (en) | Hydrolysis of amino acid diesters | |
| JPH06319591A (ja) | 光学活性なノルスタチン誘導体の製造法 | |
| EP3045540A1 (en) | Enzymatic process for the regioselective manufacturing of N-Fmoc-doxorubicin-14-O-dicarboxylic acid mono esters | |
| JP2008271827A (ja) | 光学活性Ｎ−アリール−β−アミノ酸化合物の製造方法 | |
| KR20090112070A (ko) | 효소적 방법에 의한 광학활성 엔-치환된 페닐글리신 알킬에스테르의 제조 방법 | |
| JP2001314197A (ja) | 光学活性なヒドロキシアルキル−α−アミノカルボン酸の製造方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| VD1 | Lapsed due to non-payment of the annual fee |
Effective date: 20080101 |