LU85047A1

LU85047A1 - Derive proteinique comportant,en greffage,des restes de molecules colorees,son procede de preparation et compositions le contenant

Info

Publication number: LU85047A1
Application number: LU85047A
Authority: LU
Inventors: Gerard Lang; Gerard Malle; Serge Forestier; Junino Alex
Original assignee: Oreal
Priority date: 1983-10-14
Filing date: 1983-10-14
Publication date: 1985-06-19
Also published as: GB2147807A; DE3437360C2; FR2553285A1; FR2553285B1; GB2147807B; DE3437360A1; GB8425868D0

Description

* *28.030 2.4781

Demande de brevet \no^ . ... - y ·. · ' de .i.4....octobF-e.-.l.-9-&3 / Désignation de l’Inventeur (1) Le soussigné ....Maitr.e....Alain...BU.KAV!INA l.. avocat.,....lla.,.....bo.ulev.ar.d.................

..J.as.eph...XI...................'....................................................................................................................................................................

agissant en qualité de déposant — de mandataire du déposant — (2) L.LQ.REAL....S.-.A«..,....14., r.ue...fio.ya.l.e.,.....7.5QQ.8 P.ar.is,—irance...............................

(3) de l’invention concernant : "MrlY.é.s...pr.o..t.é.i»lqu.e.....Q.Q!iap.Qx.t.axit.».....ea....gr.e£lag.ö4.....d.e.s...x.e.s.t.es.....de.....$.......

..molécules..colorées.,.....sonprocédéde...prépar.at-ion...et..cQmposit.ions ..l.e..,..c.Qnt.e.nan.t.!.'......................................................................................................................................-..................................

désigne comme ifwestettRÎiÔx; quatrième inventeur: 1. Nom et prénoms ..J.UNINO....AXex...............................................................................................................................

Adresse 21·,—Fue ..du .Moulin .de -la .Vile -93600. .Aulnay , France-.................

2. Nom et prénoms ........................................................................................................................................................................

Adresse ..........................................................................................................................................................................................

3. Nom et prénoms........................................................................................................................................................................

Adresse .............................................................................................................................................................................................

Il affirme la sincérité des indications susmentionnées et déclare en assumer l’entière responsabilité.

Luxembourg.............................—, le ....2.6.. Q.c.t.Q.br.e................................... 19....83..· ...............................................

jy j (signature) A 68026_!_l_ Γ7 : (1) Nom, prénoms, firme, adresse.

(2) Nom, prénoms et adresse du déposant.

' 28.030 - 2.4781

‘ ’ ΪΓ7ΓΤ- GRAND-DUCHÉ DE LUXEMBOURG

Brevet N· ß g QL 7 du _____14 nfttnhrii 1 QHj Monsieur le Ministre de l’Économie et des Classes Moyennes

Titre délivré ., Service de la Propriété Intellectuelle

“ “ LUXEMBOURG

Demande de Brevet d’invention ' Mcpmto^âMii'quahcàia mwriÂa^MàtwtAitudJ^ { / l .L*.....société.....anonyme.....dites......L'OREAL,......l^rue-Royale,......75008--(1) à Luxembourg, lia, boulevard Joseph II, agissant en qualité (2) ............... . .....................-,—λ.,·.,, .____________________.___________ déposant) ce QiiAtQrKe ioctPbra 19QQqwatrx-yiijtt-tröi«__________ (3) à ........lg e QQ heures, au Ministère de l’Économie et des Classes Moyennes, à Luxembourg : 1. la présente requête pour l’obtention d’un brevet d’invention concernant : ................................................................................................................................................................................................................. (4) "Dérivé protéinique comportant, engraffage,d«axBÂtaa...de_ ........molécule» colorée a.son procédé 4a préparation at compositions —la.....contenan±l'.^----------------------------------------------~----------------1 .1 -------------------------------------------------------- 2. la délégation de pouvoir, datée de_________Parla________________________________ le .....10.....Q.C.t.Pbr.a..JL9B 3 3. la description en langue_________fraPCaiM __________________de l’invention en deux exemplaires; V* 4...........JJ.............planches de dessin, en deux exemplaires; .

5. la quittance des taxes versées au Bureau de l’Enregistrement à Luxembourg, ; le .....1.4.....o.c.t.o.hr.e.....198.3.....................................................................................................................................................................................

déclarerai) en assumant la responsabilité de cette déclaration, que l’(es) inventeurs) ést (sont) : ...MonsieurGérardLANG.......4.4.. avanuaLacour,......95210 Saint-Gratien^) ...MonaleurSer.ge.....FORESTIER.......14+.....Hameau.....desLaur±erat.7.74lQ..Glay.e- .. Souiily*Monsieur.....GérardHALLE.......5 2,......avenue duParc,.......932.90______ th , j Tremblay^lee-Gonease......To.ua.....las trois.....«nFrance................................................:.------------1 / 7&i/fJW7wC4/v u revendique(nt) pour la susdite demande de brevet la priorité d’une (des) demande(s) de Ût7yyi4ülÀ)..........................JJ.............................................................déposée(s) en (7) //,................................................................................................................

ne ............................U.............................................................................................................................................:........................................................................................ (8) au nomrde ... ..............U.............................................................................-...................................................................................................................................... (9) élit(élisent) pour lui (elle) et, si désigné, pour son mandataire, à Luxembourg_______________________________ » JUrlU.....boulevard Joseph II................................................................................................................................................................. (io) sollicitent) la délivrance d’un brevet d’invention pour l’objet décrit et représenté dans les . annexes susmentionnées, — avec ajournement de cette délivrance à................dix-huit...........mois. (11) : Le .....mandataire.........0....................

w ff H. Procès-verbal de Dépôt

La Susdite demande de brevet d’invention a été déposée au Ministère de l’Économie et des Classes Moyennes, Service de la Propriété Intellectuelle à Luxembourg, en date du :

14 octobjTa lQflT

.

/ Pr. le Ministre à 15.00 heures {Êf '·· tr\de l’Économie et fles Classes Moyennes, fil }p"'% ! ^ ! W“· / A /

2.478I

I _ r Λ.

’^ί MEMOIRE DESCRIPTIF déposé à l'appui d'une demande de BREVET D'INVENTION au Grand-Duché de LUXEMBOURG au nom de L'OREAL S.A.

pour: "Dérivé protéinique comportant, en greffage, ries restes de molécules colorées, son procédé de préparation - et compositions le contenant".

m _ U / fS/ir DERIVE PROTEINIQUE COMPORTANT, EN GREFFAGE, DES RESTES DE MOLECULES COLOREES, SON PROCEDE DE PREPARATION ET COMPOSITIONS LE CONTENANT.

4»

La présente invention se rapporte à un dérivé pro-5 téinique qui a été chimiquement modifié de manière à présenter des restes de molécules colorées, qui sont greffé? sur la chaîne protéinique. L'invention se rapporte également ^ à un procédé de préparation de ce dérivé protéinique et à des compositions colorantes qui renferment ce dérive protéini-10 que comme substance active et qui sont destinées soit à la coloration des supports kératiniques, tels que les fibres kêratiniques et notamment les cheveux humains, soit à être appliquées sur le revêtement cutané.

15 On entend ici par "molécules colorées" des molécu les porteuses de groupements chromophores ou chromogènes.

On connaît déjà un grand nombre d'hydrolysats de protéine, qui présentent des propriétés intéressantes en cosmétique pour le traitement du revêtement cutané ou des 20 cheveux. On sait, par ailleurs, greffer sur des chaînes ce ^ polymères synthétiques des restes de molécules colorées ; ces polymères synthétiques greffés peuvent être utilisés pour réaliser des compositions colorantes ; on a cependant constaté que ces polymères sont généralement peu solubles 25 dans les solvants cosmétiques usuels et qu'ils forment des films dont la texture est trop rigide.

La présente invention vise à proposer un dérivé protéinique traité chimiquement et utilisable simultanément à titre de produit de traitement et de produit de colora-30 tion. Le produit selon l'invention utilise une chaîne poly-mérique naturelle comme support pour le greffage de relécuks cabrées ; son usage sur la peau et les cheveux conduit donc à hénéfi-- cier à la fois de l'effet de traitement dû à la présence des chaînes protéiniques et de l'effet de coloration dû à la pré-35 sence des molécules greffées. En outre, on constate que les 2 ί ί tisfaisante, de sorte que l'utilisation des compositions contenant les produits de l'invention est plus agréable que celle des compositions comportant des polymères synthétiques à greffages colorants.

5 Par ailleurs, on a constaté que, par rapport aux polymères synthétiques colorés, les dérivés protéiniques selon l'invention sont plus solubles dans les solvants cosmétiques usuels, et, notamment, dans l'eau. En outre, on estime que dans le» milieux non aqueux où les protéines colorées sont 10 dispersées, celles-ci, après application sur la peau, forment un film protecteur ayant une souplesse satisfaisante et meilleure que celle apportée par les polymères synthétiques connus.

La présente invention a donc pour objet un - 15 dérivé protéinique, chimiquement modifié, caractérisé par le fait qu'il a un poids moléculaire compris entre environ 500 et 50 000 et qu'il répond à la formule générale suivante : 0 0

Il — r~ li —j P) @ 20 I 1 I J . ^ 2 f P Wq

I T-X-Y Z

25 A B

formule dans laquelle î - Y est un reste d'une molécule colorée ; - X est un groupement assurant la liaison chimique 30 entre la molécule colorée et le dérivé protéinique, ou bien représente une liaison directe covalente ; ^ et P2 sont des restes de protéine non acylês et non modifiés chimiquement par addition ou substitution nucléophile ; 35 - M® représente H®, un cation dérivant d'un λ i x 3 métal alcalin ou du magnésium, ou bien N® formule dans laquelle les radicaux sont identiques ou différents et représentent un atome d'hydrogène ou bien un radical * alkyle ou hydroxyalkyle ayant au plus 4 atomes de carbone ; 5 - Q est un reste alkyle, aryle ou aralkyle des * amino-acides constitutifs de la protéine ; - T représente 0, NH ou, lorsque la protéine con-V tient de la cystéine, S ; m - Z est : © © © iü . un reste S03 M , le cation H ayant la même signification que ci-dessus ; . ou SR3, formule dans laquelle R3 représente : 15 - (CH2)—ÇH-C02©M® (II) ;

- R

4 Θ 0 - (CH2>—ÇH-SO3 M (Iix) ; .20 R4 ou - (Œ2)—Œ-C0-R5 (IV) ; R4 25 ® formules dans lesquelles le cation M a la même signification que ci-dessus ; p est un nombre entier compris entre 0 et 5(bornes incluses) ; R^ est un atome d'hydrogène ou un * radical alkyle ayant au plus 4 atomes de carbone ; et 30 représente : J* h ' - N—D— J—Rfi E ® (V) ; 35 R6 / // I ί i 4 ou -H—D—SO,® Μ® (VI) ; I 3 * ^ 5 formules dans lesquelles D est un groupement alkylène liné-- ’ aire ou ramifié confortant au total de 2 à 10 atomes de car bone, le cation M®ayant la même signification que ci-dessus, les radicaux R^ étant identiques ou différents et représentant un atome d'hydrogène, un radical alkyle ou hydroxyalkyle 10 ayant au plus 4 atones de carbone, E® étant un ion halogénu-(r) r) re, ou RC00 , RSO^ ou RSO^-7 , avec R représentant un radical hydrocarbonë renfermant de 1 à 10 atomes de carbone ; « ou encore un reste aminé provenant d'un aminoacide basique de la protéine mono- ou di- substitué 15 par un reste R^, Rg ayant la même signification que ci-dessus ; Z ne . pouvant représenter SQ^îfà et SR^ que lorsque la protéine contient de la cystine ; - q est un nombre entier compris entre 1 et 5 20 (bornes incluses), sauf que lorsque Z représente un reste so3®^ ou SR^, q est nécessairement égal à 1 et la protéine contient de la cystine ; - les motifs A représentant de 1 à 70 % en poids du dérivé protéinique ; 25 - les motifs B représentant de 0 à 15 % en poids du dérivé protéinique.

La protéine à partir de laquelle le dérivé protéinique de formule (I) est préparé peut provenir de différentes

V

sources. Ainsi, la protéine de base peut être issue d'une T 30 matière d'origine animale et prise dans le groupe formé par * la kératine, la gélatine, l'albumine de blanc d'oeuf, l'albu- j mine de sang, la caséine et la lactalbumine. La kératine peut être issue d'une matière prise dans le groupe formé par les cheveux, la laine, la corne, les poils ou soies et les plumes.

35 De même, la protéine de base peut être issue d'une matière if ? 1 5 d'origine végétale prise dans le groupe formé par le soja, l'arachide et les graines de coton.

Par ailleurs, le dérivé protéinique peut être un \ hydrolysat de protéine, lequel a été modifié chimiquement 5 pour le greffage des restes des molécules colorées, après l'hydrolyse qui lui a donné naissance.

Le radical Y du dérivé protéinique chimiquement % modifié de formule (X) peut être un reste d'un colorant azoîque, d'un colorant anthraquinonique, d'un dérivé de 10 phtalocyanine ou d'un dérivé nitré de la série benzénique.

En particulier, Y peut appartenir au groupe constitué par les restes des colorants azoi'ques, des colorants anthraquinoniques ou des dérivés de phtalocyanine correspondant aux formules indiquées dans le "Colour Index" 15 (3ème édition, volume 3, pages 3391 à 3560 (1971) et 3ème ^ édition révisée, volume 6, pages 6265 à 6345 (1975) ) sous les dénominations "réactivé", le reste -X- étant alors pris dans le groupe constitué par : 2o s°3Na I II avec R - Q ; Ύ N/ • 25 ““ - SO^* CH/jj” CH2 * ï 30 *** ^

J V

6 - so2“NH-ch2-ch2 - ; j - NH — C —CH2— CH2 - ; et 5 8 w - NH — C — — CH2 - .

H

'h-

En particulier, Y peut appartenir au groupe constitué par les restes des colorants correspondant aux formules indiquées dans le "Colour Index" sous les références : CI 13 245 ("Reactive Yellow 3") CI 14 824 ("Reactive Red 22") 15 CI 16 202 ("Reactive Red 23") v CI 17 865 ("Reactive Orange 2") CI 17 756 ("Reactive Orange 7") , CI 17 757 ("Reactive Orange 16") CI 17 910 ("Reactive Red 9") 20 CI 18 096 ("Reactive Violet 4") CI 18 097 ("Reactive Violet 5") CI 18 105 ("Reactive Red 4") CI 18 156 ("Reactive Red 12") CI 18 157 ("Reactive Violet 2") 25 CI 18 159 ("Reactive Red 3") ; CI 18 852 ("Reactive Yellow 17") CI 18 972 ("Reactive Yellow 2") CI 18 990 ("Reactive Yellow 13") CI 19 036 ("Reactive Yellow 14") 30 CI 61 200 ("Reactive Elue 19") * CI 61 210 ("Reactive Blue 5") CI 61 211 ("Reactive Blue 2") CI 74 460 ("Reactive Blue 7") CI 74 459 ("Reactive Blue 15").

35 Parmi les restes Y, on peut également citer ceux // î i 7 qui proviennent de colorants possédant une fonction acide carboxylique ou une fonction acide sulfonique, le reste —X— associé à l*un ou l*autre de ces deux restes Y étant 2 respectivement —* ou —S— , et le reste —T— associé » représentant NH. ^

On citera en particulier les restes Y qui sont représentés par les deux formules suivantes : v

V

_/ _ CH3 (OV- -<0>-k(ch, ;et -{oy*-* -<ôVn Ç3 et qui proviennent respectivement des colorants suivants :

COOH

20 / CI 13 020 ('CI Acid Red 2") ; et 25 i **** -(ο)-» --{ô)- ( * 30 CI 13 025 ("CI Acid Orange 52") * où le greffage sur la chaîne protéinique s1effectue donc par formation respectivement d'un amide ou d'un sulfonamide.

On. citera également le cas où Y est représenté par la formule : /// i i 8 Λ/ N02

: 3 pT

no2 10 provenant soit du dinitro-2,4 chlorobenzène,soit du dini-tro-2,4 fluorobenzène, ces composés pouvant réagir sur les fonctions amino de la protéine avec élimination respectivement d*acide chlorhydrique ou d’acide fluorhydrique. Dans ces conditions, le reste -X- associé est représenté par une 15 liaison directe et le reste -T- associé par -NH-.

On préfère également que le dérivé protéinique chimiquement modifié ait un poids moléculaire compris entre 5 000 et 30 000.

De la même façon, lorsque Z représente SR^, on pré-20 fère que p soit égal à 0 et que R^ soit un atome d'hydrogène dans les formules (II) et (IV).

La présente invention a également pour objet un procédé de préparation du dérivé protéinique chimiquement modifié de formule (I), caractérisé par le fait que 25 - éventuellement, en premier lieu, on soumet la protéine de départ à une hydrolyse acide ou enzymatique, de manière que le poids moléculaire de l’hydrolysat obtenu soit compris entre environ 500 et 50 000 ; - en second lieu, on réalise le greffage sur la 30 molécule de protéine, éventuellement hydrolysée, de * restes de molécules colorées, en faisant réagir sur la totalité ou sur une partie des groupements amino, alcool ou thiol de la protéine éventuellement hydrolysée, un ou plusieurs composés répondant à la formule suivante : 35 Y-X’ / i i 9 % \ \ \

V

formule dans laquelle Y a la même signification que précédemment, et X' représente un groupe réactif contenant un ou » plusieurs nucléofuges ou bien une ou plusieurs doubles liaisons activées ; -.5 - éventuellement, en troisième lieu, et dans le cas où il reste des fonctions amine disponibles après le greffage chimique des molécules colorées,.......................

........on procède à une phase de N-alçoylation au moyen d'un agent d'alcoylation répondant à l'une des formules t 10 suivantes : 0 J® fil > · Χχ-(CH2)_Œ-C02 3 15 w /N Λ X-"... ' (CH0)—*—"CH-SOo Μ (XIX ) j J· L p I J «* ’ P‘4 20 (CH2)—Oi-CO-Rs (IV.) ; R4 25 ou Ry—<Hc=Ç——00—Rj (IV ' a) ; E4 formules dans lesquelles X^ représente un atome d'halogène, 30 R^, R^ et p ont les significations données précédemment, et *" Ry désigne un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ayant au plus 4 atomes de carbone ; - éventuellement, en quatrième lieu, et dans le cas où la protéine utilisée contient de la cystine, ou. bien, 35 on oxyde tout ou partie des ponts disulfure des groupements ί 10 r i cystine de la protéine ayant subi le (ou les) traitement(s) précédent(s), de façon à obtenir des groupements acides -SQ^K, cette oxydation étant suivie ou non d’une salification des groupements acides -SO^H précités ; ou 5 bien on réduit tout ou partie des ponts disulfure des groupements cystine de la protéine ayant subi le (ou les) traitement(s) précédent(s), de façon à obtenir des groupements thiol, cette réduction étant suivie d’une S-alcoyla-tion &u moyen d’un agent d * alcoylation répondant â l'une des 10 formules (IIa), (XIIa), dVQ) etÇLV’^) définies ci-dessus.

Les groupes réactifs qui constituent X1 peuvent être choisis parmi ceux décrits dans "The Chemistry of Synthetic dyes", Vol. VI, pages 1 à 209 (Ed. K. VSNKAT&BAMÄN, Academie Press, New York 1972).

15 Lorsque Y appartient au groupe constitué par les restes des colorants azol'ques, des colorants anthraquinoni-ques ou des dérivés de phtalocyanine correspondant aux ï formules indiquées dans le "Colour Index" (3ème édition, volumme 3, pages 3391 à 3560 (1971) et 3ème édition révisée, 20 volumme 6, pages 6265 à 6345 (1975)) sous les dénominations "réactivé", X' représente un groupement pris dans le groupe constitué par : -HN CI S03Na ; 25 avec R « 1 1 N |

γ V

NHR

30 - S02-CH2-CH2-0S03 Na rfy ” \X,/ é ί > 11 - S02-NH-CH2-CH2-0S03Na ;

(J

- NH- G - CH=Œ2 ; 9

5 H

- NH - C - CH ~ CH9 - Br ; et |

Br 0

,Λ H

10 - NH - C - Cs=CH2

Br

Dans le cas où le reste Y est un reste d’un colorant possédant une fonction acide carboxylique ou une fonction aei-^ de sulfonique, comme par exemple le reste d’un colorant correspondant aux formules :

K

. C00H

20 ,-/ y-- J ch3 (^) y— N * N -y y—- N \ ; et CI 13 020 ("CI Acid Red 2'1) 3 25

QJ

Na°3s —=n n \ CI 13 025 (”CI Acid Orange 52”) 30 0 0 * ! il X1 représente respectivement - C - Cl ou - S - Cl 5 â ί ι 12

Dans le cas où Y-X- est représenté par : 5

Oj

T

10 NO,

Ab» \ \ ‘1v \_ fi

ί I

13 on a vu que Y-X* est : X* 5 1 ( ) I avec X* « Cl ou F.

: ' v ®)2 ^ Le procédé de préparation du dérivé protéinique comporte des phases successives, à savoir évexi tuelleises^ première phase, d’hydrolyse, une seconde phase de greff&^g chimique, éventuellement une troisième phase de K-aXcoyla-tion, et, éventuellement une quatrième phase, soit d'osyda» 15 tion, soit de S-alcoylation sur des grcupeasats -SH réduits Les phases 2, 3 et 4 peuvent être interverties.

La première phase éventuelle du procédé de préparation peut être une hydrolyse acide classique mi une hydrolyse enzymatique au moyen d'enzymes protéolytiques 20 connues (protéinase "PSF 2019", pronase, trypsine, etc...). Les conditions opératoires de 1'hydrolyse diffèrent selon l'enzyme utilisée, en ce qui concerne la pH et le rapport enzyme/substrat„

La deuxième phase du procédé de préparation consiste 25 notamment à greffer sur les sites amino, alcool ou rhiol ce la protéine éventuellement hydrolysée ces composés porteurs de groupements chromophores ou chrcmogènes, Ces composés possèdent un groupement réactif contenant un ou plusieurs nrcléo-fuges ou bien une ou plusieurs doubles liaisons activées 30 permettant le greffage par addition ou substitution nucleo-v* > phile* Le greffage est effectue de façon classique dans des conditions de pH variables selon la nature du groupement réactif et de la protéine.

La troisième phase éventuelle du procédé de pré-35 paraticn peut consister en une X-alcoylation opérés au r.::yen i k

U

d’ion agent d’alcoylation répondant à l’une des formula (II,), (IIIJ. (IV,) ou (IV* ) indiquées si-dessus. L*agent de N-aleoylation utilisé répond avantageusement à la roriruie suivante X* -CH0-CO^ $4 , X, et H® ayant les significations 5 ci-dessus indiquées. L'agent de N-alcoylation prèrêre l’acide mono cb.Io racé tique.

La quatriènsâ phase éventuelle du procédé peut ^ consister soit en une 0x3-dati.cn des liaisons aisuliurs. uw groupements cystine de la protéine, soit encor*. -i;.

10 S-alcoylation des groupements -SH obtenus par réouctron préalable des ponts disulfure de la protéine par tr.a soiu-tion d’un agent réducteur de type classique tel eue, par exemple, un thioglyeolate de métal alcalin ou le. thioglyco-late d’ammonium, 15 L’oxydation de la protéine ayant subi le (ou les) traitement(ε) précédent(s) permet de transformer les groupements çystine de la protéine * -™—en groupements acide cystéique. L*o;r/dation est avantageusement effectuée en milieu acids au moyen 20 d'un agent oxydait, tel que l’eau oxygénée ou un peracide» L’oxydation peut être, eventuellement, suivie d'uns salification du groupement «SO^K.

La S-alcoylation est opérée eu moyen d’un agent d'alcoylation cul répond à l’une de a formules (II.,) r (Zi,.), 25 (IVa) ou (IV*,) indiquées ci-dessus, les agents préférés %A Ck et l’agent particulièrement préféré étant ceux indiqués à propos de la K-alcoylation.

Les composés selon la présente invention ont une couleur qui est fonction de la nature c.e la molécule colorée 30 greffée.

^ La présente invention a également pour objet une composition colorante contenant, dans un support approprié, une quantité efficace d’au moins un composé de formule (X) et pouvant être utilisée pour ia coloration des supports 35 kératiniques, tels que les cheveux et les ongles, iû i » 15 L* invention porte égal errent sur une composition colorante destinée à être appliquée sur le revêt errent cutané et renfermant, dans un support approprié, une quantité efficace d’au moins un composé de formule (I), 5 On voit donc que les dérivés protéiniques colorés ο ‘ selon 1*invention trouvent une utilisation dans deux; dentires de l'industrie cosmétique, à savoir en cosmétique capillaire, ; et dans les produite de traitement et/c-r. de maquillhg:··. lu revêtement cutané- Dans ce dernier cas, le? proie'te -··<£.î.sr.

10 l'invention ont pour fonction de colorer la eempeticien elle -même cü le revêtement cutané et ils peuvent conférer siradtanemant à ce dernier l’effet de traitement et de protection dû à la présence des chaînes protéiniques,

Les proportions du (ou des) composés)de formule 15 (I) dans les compositions selon l’invention varient selon la nature de la molécule colorés greffée sur la protéine et selon l’intensité de la coloration recherchée pour la composition. Par ailleurs, il(s) est (sont) sclubilisé(s) dans un solvant choisi dans le groupe constitué par i’eau, les 20 monoalcools ou polyols inférieurs et iss solutions hy-iro-alcooliques. Les mono- ou polyalcools plus particulièrement préférés sont choisis parmi l'éthanol, 1'Isopropanol, le propylène-glycol ou la glycérine. Les composés de formule (I) ' peuvent également être disperses dans ces support? non 25 aqueux.

Dans le cas des connusi tiens destinées a la coàO-• ration des fibres kératiniques et, en particulier., ses che veux humains, an général, les protéines eoi.?tc'-s selon l'invention sont présentes en une proportion eon-30 prise entre 0,003 % et 10 % et, de préférence? entra y,02 Λ ** et 8 % en poids,par rapport au poids total da la composition.

Le pH de la composition est compris entre 5 et il et, va préférence, entre 6 et 10. Les compositions selon 1'.w/enfion, utilisées pour la coloration des fibres icératiniques et.

35 en particulier, des cheveux, sont appliquée;;· pencant 1 à / i i.

16 45 minutes et, de préférence, 5 à 30 minutes, étant entendu que pour les lotions appliquées en rinçage de cheveu:*, il n’y a pas de temps de pose, lesdites lotions étant appliquées, puis séchées.

5 Les compositions selon, l’invention peuvent être utilisées sous forme de laquas colories, conditionnée,? éventuellement ‘icus forme d’aérosol en présence de propulseurs q couramment utilisés.

Les compositions selon 11invention peuvent Sura 10 utilisées en coloration directe et contenir, en plus des protéines colorées de iFinvention, d*autres colorants, en particulier des colorants directs tels que les colorants azoi'ques, les colorants anthraquinoniquas, les celer?.·? es nitrés de la série benzénique, les 2,5-diaminoquinones, les 15 indophénols, las indoanilines, les inda,,iint\?,

Les compositions selon 1*invention peuvent également être utilisées &a coloration d'oxydation et contenir, en plus ~ des protéines colorées, des précurseurs de colorants d’oxy dation choisis parmi les précurseurs de type "para" tels 20 que les diamines ou les aminophénols dont les groupements fonctionnels sont en para l'un per rapport è l'autre, les précurseurs du type "crtho* dont les groupements sont en ortho l’un par rapport à l'autre, ainsi que des coupleurs , choisis parmi les m-diamines, les m.-aininophén.ol*, les 25 m-diphéiols et les phénols,

Les compositions selon 1'invention ne présentant sous la forme de solutions aqueuses, éventuellement additionnées d'agents d1alcalinisation ou d'acidification et/ou de sol-* vants et/ou de polymères et/ou de produits traitants à csrsc- 30 tère cationique et/ou d'amides et/ou d * épaississants et/ou d'agents tensio-actifs et/ou d'additifs habituellement utilisés an cosmétique capillaire tels que des filtrès solaires, des azurants optiques, des antioxydants, des séquestrasus, des parfums.

35 Les agents d'alcalinisation qui sent présents sans i i t 17 les compositions selon l'invention peuvent être la sono ou la tri-éthanolamine, 11 ammoniaque, le phosphate ou la carbonate de sodium. Les agents d'acidification qui sont présents dans la composition selon 1'invention peuvent être 5 les acides pnosphorique, chlorhydrique, lactique, tartrique, e ‘ acétique ou citrique. Ces agents d‘alcalinisation ou d1 aci dification sont destinés à régler le pB oes compositions ; tinctoriales aux valeurs ci-dessus indiquées·

Les solvants contenus dans les cc-mp citions «e.-.cn 10 l'invention peuvent être des alcools de bas poids moléculaire ayant de 2 à 4 atomes ce carbone, tels que 15alcool éthylique ou l'alcool isopropylique ou des glycols ccace l'éthylèneglycol, le propylèneglycol, ou le outylèneglyccâ ou encore des éthers de glycol comme le méthyléther, 15 l'éthyléther eu le butyléther de 1'éthyiènagiyeoi. Las solvants précités sont présents dans des quantités comprises entre 0,5 et 50% en poids et, de préférence, entre 1 et - 15% en poids par rapport au poids total de la composition.

Les polymères contenus dans la composition sont des 20 polymères cosmétiquement acceptables et connus de 1'homme de l'art,

Ces polymères sont introduits â des concentration« comprises entre 0,1 et 4 % en poids et, de preference, entre 0,3 et 2 % en poids par rapport au poids octal de la 25 composition.

Les amides contenus dans les compositions selon l'invention peuvent être des mono ou diéthanolarides d'acides gras éventuellement oxyéthylénés.

5 Les épaississants peuvent être, des dérivés ccllulo- 30 siques tels que la carboxyméthylcelluioss, 1'hydroxypropyl-%=. méthylceliulese, l'hydroxyétliylcellulose.

Les agents tensio-actifs peuvent être des anioni-? ques, des cationiques, des non-ioniques ou des amglio tares tels que des sulfates, éthers-sulfates, des sulfor.ates 35 d'alcools gras, des acides eu alcools gras oxyéthylénés, 18 i i des alkylphénols oxyéthylénés, des amines et des sels d’ammonium quaternaires.

Lorsque les compositions constituent des teintures d*oxydation, elles contiennent en plus un agent oxydant 5 qui peut être l’eau oxygénée, le peroxyde d’urée ou des persels tels que le persulfate d’ammonium. L’agent oxydant est ajouté à la composition juste avant emploi.

; Les compositions selon l’invention peuvent ç-e présenter sous forme de gel, de crème, de liquide moussant, 10 de liquide laiteux,conditionnées en flacons, en tubes ou en aérosols.

Les compositions selon l’invention destinées à être appliquées sur la peau renferment le (ou les) composé(s) de formule (X) dans des proportions en poids comprises entre 0,01 et 10 % par rapport au poids total de la composition.

Les compositions cosmétiques de maquillage selon l’invention peuvent se présenter sous forme de sticks, de pâtes, d'émulsions, de suspensions, de dispersions, de poudres ou de solutions et constituer des rouges à lèvres, des 20 mascaras, des brillants à lèvres, des fards à joues, des fards à paupières, des fonds de teint, des eye-liners ou des poudres,

Selon l’invention la protéine colorée peut être associée à des pigments minéraux ou organiques et notamment 25 à des laques telles que celles couramment utilisées.

Les pigments minéraux sont en général des oxydes de fer (rouge, brun, noir et jaune), de chrome, les outremers 30 \ i* \ \- i X Ί 19 (polysulfures d'aminosilicates), le di-oxyde de titane, le pyrophosphate de manganèse et le bleu de prusse (ferrocyanure ferrique). Ces différents composés seuls ou en. mélange sont λ généralement employés à des concentrations comprises entre 5 0,1 et 40 X en poids par rapport au poids total de la compo sition cosmétique.

Par ailleurs, ces compositions peuvent également ^ contenir des agents nacrants tels que l’oxychlorure de bismuth, le mica titane et les cristaux de guanine.

10 Lorsque les compositions se présentent sous forme de sticks et notamment de rouges à lèvres, de fards à paupières ou à joues et de fonds de teint, une partie importante de ces compositions est constituée par le corps gras qui peut être constitué d’une ou plusieurs cires, et, dans ce cas, cel-15 le-ci peut être par exemple : l'ozokérita, la lanoline, l’alcool de lanoline, la lanoline hydrogénée, la lanoline acêtylée, la cire de lanoline, la cire d'abeille, la cire de Candellila, la cire microcristalline, la cire de Carnauba, l'alcool céty-lique, l'alcool stéarylique, le beurre de cacao, les acides 20 gras de lanoline, le pétrolatum, les vaselines, les mono,di et triglycérides concrets à 25°C, les esters gras concrets à 25°C, les cires de silicone telles que le méthyloctacêcane-oxypolysiloxane et le po'ly (diméthylsiloxy) stéaryloxysiloxone, le moncëtha olamide stéarique, la colophane et ses dérivés 25 tels que les abiétates de glycol et de glycérol, les huiles hydrogénées concrètes à 25°C, les sucroglycérides et las oléates, myristates, lanolates, stéarates et dihydroxystéa-rates de calcium, magnésium, zirconium et d’aluminium.

Le corps gras peut également être constitué d'un 30 mélange d’au moins une cire et d'au moins une huile et dans ce cas l'huile peut être par exemple : l'huile de paraffine, l'huile de Pu rcellin, le perhydrosqualène, l'huile d'amande * douce, 1' huile d'avocat, l’huile de calophylium, l'huile de ricin, l'huile de sésame, l'huile de jojoba, les huiles 35 minérales ayant un point d'ébullition compris entre 310 et à

1 X

20 410 °C, les huiles de silicone telles que les diméthylpolysi-loxanes, l'alcool linoléi'que, l'alcool linolénique, lfalcool olél’que, l'huile de germes de céréales telle que l'huile de germes de blé, le lanolate d*isopropyle, le palmitate d'iso-5 propyle, le myristate d'isopropyle, le myristate de butyle, le myristate de cétyle, le stéarate d'hexadécyle, le stéarate de butyle, l'oléate de décyle, les acétyl-glycérides, les * octanoates et décanoates d'alcools et de polyalcools tels que ceux de glycol et de glycérol, les ricinoiéates g'alcools 10 et de polyalcools tels que celui de cétyle, l'alcool isostéa-rylique, le lanolate d'isocétyle, l'adipate d'isopropyle, le laurate d'hexyle et l'octyidodécanol.

De façon générale, le corps gras dans ces compositions sous forme de stick peut représenter jusqu'à 99,9 % en 15 poids du poids total de la composition.

,J Ces compositions peuvent également contenir d'au tres ingrédients tels que par exemple des glycols, des polyé-1 thylèneglycols, des polypropylèneglycols, des monoalcanola- mides, des polymères non colorés, des charges minérales ou 20 organiques, des conservateurs, des filtres Ü.V. ou d'autres additifs usuels en cosmétique.

Ces compositions, sous forme de stick, peuvent contenir une certaine quantité d'eau n'excédant généralement pas 40 % par rapport au poids total de la composition cosmé-25 tique.

Lorsque les compositions cosmétiques selon l'invention se présentent sous forme semi-solides,c'est-à-dire sous forme de pâtes ou de crèmes, elles constituent des mascaras, des eye-liners, des fonds de teint, des fards à joues, 30 des fards à paupières, des rouges à lèvres, des anti-cernes, ^ etc...

Ces pâtes ou crèmes sont des émulsions du type eau-dans-l'huile ou huile-dans-l'eau dont la phase grasse représente de 1 à 98,8 % en poids, la phase eau de 1 à 35 98,8 % en poids et l'agent émulsionnant de 0,1 à 30 % en poids.

I fc 21

Ces compositions peuvent également contenir d*autres ingrédients conventionnels tels que des parfums, des agents anti-oxydants, des conservateurs, des gélifiants, des filtres U.V.,des colorants, des pigments, des agents nacrants^ 5 des polymères non colorés et des charges minérales ou organiques .

Quand les compositions se présentent sous forme v d*une poudre»elles sont essentiellement constituées par une charge minérale ou organique telle que du talc, du kaolin, 10 des amidons, des poudres de polyéthylène ou des poudres de polyamide ainsi que des additifs tels que des liants, des colorants, etc...

De telles compositions peuvent également contenir divers additifs habituels en cosmétique tels que des parfums, 15 des anti-oxydants, des agents conservateurs.

*- \ «s \ !(/ i * 22

Pour mieux faire comprendre l'objet de 1*invention, on va en décrire ci-après, à titre d'exemples purement illustratifs et non limitatifs, plusieurs modes de mise en oeuvre.

5 EXEMPLE 1

Préparation d'un dérivé protéinique coloré de formule (I), formule dans laquelle le taux de motifs δ est ✓7^ ΐ nul, le taux pondéral de motifs A est d'environ 61%, représente H^et le motif A a pour formule : “I si --NH-CH-C-J- 0 - I J Na03yA^Y^s 15 I I > NH 0 ch2-ch2-so2-j^ γ 20 Q représentant les groupes alkyle, aryle ou aralkyle des 2^ aminoacides de la protéine et T représentant urî ou C ou S.

Le dérivé protéinique sur lequel est effectué le greffage est un hydrolysat de kératine.

Première étape : Hydrolyse de la kératine î a) On porte au reflux en 1 heure une suspension de 2q 100 g de plumes de poulet dans 2 litres de diméthylfomamide et 0,8 litre d'eau. On filtre à chaud, on lave par 2 litres d'eau et on sèche à l'air les plumes traitées.

b) On met en suspension dans 2 litres d'eau 100 g de plumes traitées. On ajuste le pH à 8,6-9,0 et on amène 25 la température à 40°C. On ajoute 3,5 g d'enzyme PSF 2019.

t *.

23

On maintient le pH entre 8,5 et 8,8 par addition de soude à 3 Après addition de 1 litre de soude à 3 %, on laisse redescendre le pïï à 8,45, puis on ajuste à pH 7 par de 1*acide chlorhydrique dilué. On chauffe pendant 5 minutes \ 5 à 95°C pour inactiver l'enzyme, puis on laisse revenir à température ambiante. On filtre un léger insoluble, puis on lyophilise le filtrat, On obtient 50 à 60 g d'hydro-lysat de kératine sous forme d’une poudre beige.

La teneur en amines libres est de 2 méq/g.

10 Deuxième étape : Greffage du colorant :

On chauffe à 40°C : - 5 g de l’hydrolysat de kératine obtenu ci- dessus, - 20 cm d'eau.

„15 - 20 cm^ d'acétone.

- Soude IN, en quantité suffisante pour t amener le pH à 9. ^

On ajoute, en 2 heures, 10 g de REMAZOL BLEU BRILLANT R (CI n° 61200) à 50 % possédant la structure sui-20 vante :

Wy ο S02-CH2-CH2-0-S03Na i 30 I * 24

On maintient le pH entre 8,S et 9,2 pat addition de soude IN.

On agite pendant 2 heures après la fin de 1*addition de colorant, puis on dilue par 150 cm d'eau. On 5 ajuste le pH à 3 par addition d'acide chlorhydrique concentré, La protéine colorée précipite. On filtre, on lave par 8 fois 150 cnr* d'eau et on sèche à l'air, s On obtient 5 g de kératine colorée sous forme d*une poudre bleue.

10 EXEMPLE 2

Préparation d’un dérivé protéinique coloré de formule (I), formule dans laquelle le taux de motifs B nvt^» tau^ pondéral de motifs A est d'environ 68 %, représente P et le motif A a pour formule : 15 —--HH-CH-1--

2° L. J

. 25 __o Na°3^ Λ >^vso3Ha / \<Lnh oh I Ί j j 30

Na°3S

/

V

i ».

25 Q représentant les groupes alkyle, aryle ou aralkyle des aminoacides de la protéine et T représentant NH ou 0.

Le dérivé protéinique sur lequel est effectué 5 le greffage est un hydrolysat de caséine.

' Première étape : Hydrolyse de la caséine :

On met en suspension dans 1 litre d'eau 100 g de caséine alimentaire. On ajuste le pH entre 1,8 et 2,0 par addition d'acide chlorhydrique à 35%. On ajoute, après 10 stabilisation de la température à 38 - 1°C, 0,2 g de pepsine 1 : 60000 SIGMA®, L'agitation est maintenue pendant 8 heures à cette température, puis 1*enzyme est inactivée à pH 8-8,5 pendant 10 heures. La solution est ultrafiltrée de façon à éliminer les sels minéraux et la fraction de 15 masses moléculaires inférieures à 1000. Après lyophilisation on obtient 85 g d'hydrolysat possédant une teneur en amines de 2,54 méq/g.

Deuxième étape : Greffage du colorant :

On chauffe à 40 °C : 20 - 5 g de 1hydrolysat de caséine obtenu ci- dessus.

- 25 cm^ d’eau.

- 25 cm^ d'acétone.

- Soude 1 N, en quantité suffisante pour 25 amener le pH à 9.

-Çn ajoute,en 1 heure 30 minutes, 11,8 g de CIBACROIT^ ROUGE BRILLANT 3 ΒΔ (CI n° 18105) possédant la structure suivante ; 4 * 26 5 Na03V% S03Na

x X I i I

fYvw” 10

Na°3S

On maintient le pH entre 8,8 et 9,2 par addition de soude IN.

15 On agite pendant 4 heures après la fin de 1*addi tion du colorant. On ajuste à pH 2,2 par addition d’acide chlorhydrique 2N. La protéine colorée précipite. On filtre, on lave abondamment à l’eau et on sèche à l*air.

On obtient 4,5 g de caséine colorée sous forme 2o d’une poudre rouge.

EXEMPLE 3

Préparation d’un dérivé protéinique coloré de formule (X), formule dans laquelle le taux de motifs B est nul, le taux pondéral de motifs A est d’environ 34%, ri®représen- 25 te Na®et le motif A a pour formule î 30 _ S'SSS^^ 35 A * 27 ----NH-CH-P «-—’

— Q *J

5 *- m

Ma°3syi^N tr^N

10 nh'^nx'nhν^== HV/^*h l C1 N ΥΧ H0^-“\>λν 15 ^

Cl 20 Q représentant les groupes alkyle, aryle ou aralkyle des aininoacid.es de la protéine et T représente NH ou 0 ou S.

25

On chauffe à 45°C : - 10 g de 1*hydrolysat de kératine obtenu à la première étape de l'exemple 1.

- 50 cm^ d'eau.

30 - 50 cm^ d'acétone, - Soude à 30 %, en quantité suffisante pour amener le pH entre 8,5 et 9,5.

On ajoute, en 2 heures, 10,3 g de CIBACRON ® JAUNE BRILLANT 3 G-P (CI n® 18972) possédant la structure 35 suivante : a 4 t 28 C1 5 j/Sj

V

CH

; J*

CI

10 _N l

HO S

N^S03Na 15 . . Cl

On maintient le pH entre 8,5 et 9,5 par addition de soude à 30 %.

On agite pendant 1 heure à 45°G après 1*addition du colorant, puis on laisse en contact pendant une nuit à la température ambiante.

Le mélange réactionnel est ajusté à pH 3 par addition d'acide chlorhydrique concentré. On filtre, on lave abondamment à l'eau, puis on redissout le précipité à pH

7,5 par addition de soude.

Après lyophilisation, on obtient 3 g de kératine colorée sous forme d'une poudre jaune.

EXEMPLE 4

Préparation d'un dérivé protéinique coloré de formule (I), formule dans laquelle le taux de motifs B est nul, le taux pondéral de motifs A est d'environ 10 %, K

30 représente H® et le motif A a pour formule .

— 0 ~ 29 4 t --NH—-CH — C—-- NH2 0

5 Jj J

10 0¾ ch2 S02 0 15 Q représentant les groupes alkyle, aralkyle ou aryle des âmînoacides de la protéine et T représentant NH ou 0.

Le dérivé protéinique sur lequel est effectué le greffage est un hydrolysat de gélatine.

Ce dérivé protéinique est obtenu selon le mode 20 opératoire décrit dans l'exemple 1 dans lequel 1'hydrolysat de kératine est remplacé par de la gélatine ASF ROUSSELOT possédant une teneur en amine de 1,7 méq/g.

Le tableau 1 donne un certain nombre de caractéristiques des dérivés protéiniques colorés obtenus dans les 25 exemples 1 à 4.

TABLEAU 1 UV **2°

Exemple N® /Λ max % Colorant greffé 30 1 594 nm 61 % 2 517 nm 68 % 3 403 nm 34 %

4 596 nm 62 Z

. I— il II I —— III ..........11, . L.—— — IM I·».····— M——» I.

// i * 30, EXEMPLE 5

On prépare une lotion de mise en plis ayant la for« mulation suivante : - Composé de l’exemple 1 ..................... 0,1 g 5 - Copolymère acétate de vinyle/acide crotonique (90/10) ..................................1,8 g - Copolymère vinylpyrrolidone/acétate de vinyle (60/40) ................................. 0,4 g - Alcool éthylique ........................... qs 50°alcoolixpe •*0 » Triéthanolamine ............«·.*.·»··.······ qs pH 7 - Eau déminéralisée..........................qsp 100 g

Cette lotion de mise en plis est appliquée sur des cheveux bruns. Après séchage et mise en forme, ces cheveux possèdent un reflet cendré.

13 EXEMPLE 6

On prépare une lotion ayant la formulation suivante ; - Composé de 1*exemple 2 ..................... 0,05 g 2o ot Colorant "CI 62045" vendu sous le nom de "Bleu dimacide A 2 BL" par la Société "PCUK" 0,04 g - N-jl-hydroxyéthylamino-2 hydroxy-5 nitro- benzène.................................... 0,02 g - Colorant "CI 13065" vendu sous le nom de 25 "Jaune acétacide 4 R extra" par la Société "PCUK" ..................................... 0,02 g - Copolymere acétate de vinyle/vinylpyrrolido- ne (30/70) ................................. 0,6 g - Alcool éthylique.............. 10 g 30 - Propylèneglycol ......... 1 g - Nonylphénol oxyéthyléné à 9 moles d’oxyde d’éthylène ................................. 2 g - Trié thano lamine............................ qs pH 7 - Eau déminéralisée.......................... qsp 100 g 35 Ce liquide est appliqué sur une chevelure châtain i t 31 foncé. On sèche les cheveux qui présentent alors un reflet acajou cuivré.

EXEMPLE 7

On prépare une lotion de mise en plis ayant la 5 formulation suivante ; c L - Composé de 11 exemple 3 ............ 0,05 g « N-p»-hydroxyéthylamino-2 (di-NV^-ß-hydroxyethyl-- amino”41) anilino-5 benzoquinone-1,4 . 0,016 g « N-Cchloro-Z1 hydroxypnényl-4!)-acétylamino-3 mé- 10 thoxy-6 benzoquinoneimine-lj4 ................ 0,024 g = N-(chloro-3* méthylamino-4') phényl-uréido-3 mé- thyl-6 benzoquinoneiraine-1,4 ................. 0,009 g - Copolymère acétate de vinyle /acide crotonique (90/10) ....................................... 2,7 g 15 - Copolymère vinylpyrrolidone/acétate de vinyle (60/40) ....................................... 0,5 g - Alcool éthylique..............................qs 50°alcoolique - Triéthanolamine ..........................a..,, qs pK 7 » Eau déminéralisée ............................. qsp 100 g 20 Cette lotion de mise en plis s'applique sur des cheveux châtain clair. On obtient alors après séchage une chevelure à reflet brun acajou.

25 .i* i t 32 EXEMPLE 8

On prépare un produit de coloration temporaire ayant la formulation suivante 2 - Composé de 1*exemple 2 .............,............ 0,05 g 5 - Colorant "CI 20170" vendu sous le nom de "Brun r clair sella acide RF" par la Société "CIBA GEIGY" 0,015 g - Colorant "CI 62045" vendu sous le nom de "Bleu ~ dimacide A 2 BL" par la Société "PCUK" 0,02 g - Copolymère acétate de vinyle/vinylpyrrolidone 10 (30/70) ......................................... 0,6 g - Alcool éthylique............................···· 10 g « Propylène glycol ................................ 1 g - Nonylphénol oxyéthyléné à 9 moles d’oxyde d'éthy- lène............................................ 2 g 15 » Trié thanolamine................................. qs pH 7 - Eau déminéralisée...............................qsplOO g

Ce produit de coloration temporaire est appliqué sur une chevelure blond clair. Après séchage, les cheveux possèdent un reflet beige nacré.

20 EXEMPLE 9

On prépare une lotion de mise en forme ayant la formulation suivante : - Composé de 1* exemple 1 ................... 0,1 g - Composé de l’exemple 2 ......................... 0s05g 25 » Copolymère acétate devinyle /acide crotonique (90/10) ........................................ 2,7 g - Copolymère vinylpyrrolidone/acétate de vinyle (60/40) ........................................ 0,5 g

- Alcool éthylique ..............................qsp 50°alcodliqLB

30 - Trié thano lamine...............................qs pH 7 - Eau déminéralisée .............................qsplOO g

On applique cette lotion de mise en forme sur une chevelure châtain clair. On obtient après séchage un reflet mauve cendré.

35 »-- * 1 33 EXEMPLE 10

On prépare une lotion de mise en plis ayant la composition suivante : . - Composé de l'exemple 2 ..,.,................ 0,1 g 5 - Copolymère acétate de vinyle /acide crotonique (90/10) .................................... 1,8 g - Copolymere vinylpyrrolidone/acétate de vinyle (60/40) ................................. 0,4 g “ Alcool ethylxque >···«·(··ΐ)(ΐιιι··ι·····<····· qs 50 alcoolique 10 ~ Trié thano lamine ........................ .qs pH 7 - Eau déminéralisée .......................... qsp 100 g

Cette composition est une lotion de mise en plis que l'on applique sur cheveux châtain. Après séchage et mise en forme, les cheveux sont nuancés dans un reflet acajou.

15 EXEMPLE 11

On prépare une composition liquide ayant la formulation suivante î - Composé de l'exemple 1 .......... 0,03g - Composé de l'exemple 2 ..................... 0,02g 2o ” Colorant "CI 62045" vendu sous le nom de "Bleu dimacideA2BL" par la Société "PCUK"......... 0,01g » N-hydroxyéthylamino-2 hydroxy-5 nitro-benzène.....................0,01g - Colorant "CI 13065" vendu sous le nom de "Jaune 25 acétacide4R extra" par la Société "PCUK" .... 0,02 g - Copolymère acétate de vinyle/vinylpyrraiidone (3C/70) 0,6 g - Alcool éthylique ............................ 10 g - Propylène glycol ........................ 1 g - Nonylphénol oxyéthyléné à 9 moles dfaxyde d'éthylène 2 g 30 - Trié thano lamine ..........·.···....····.· qs pH 7 - Eau déminéralisée........................... qsp 100 g

On applique cette composition liquide sur des cheveux blond foncé naturels ou colorés. Après séchage, ces cheveux sont teints dans un reflet cuivrebeige.

/ * λ 34 EXEMPLE 12

On prépare la teinture dfoxydation ayant la formulation suivante : - Composé de 1*exemple 4....................... 0,2 g 5 - Composé de 1*exemple 1....................... 0,1 g “ Paratoluylenediamine »·»·.··....... 0,35g w Paraammophenol ......0....................... 0,09g * - Résorcine............ 0,25g - Me t aamx nopheno1 .................. 0,1 g 10 - Nonyl phénol oxyéthyléné à 4 moles d1oxyde d*éthylène vendu sous la dénomination de "REMCOPAL 334" par la Société "GERLAND" ...... 22 g - Nonyl phénol oxyéthyléné à 9 moles dToxyde d*éthyle vendu sous la dénomination de 15 "REMCOPAL 349" par la Société "GERLAND" ..... 22 g - Butylcellosolve........... 8 g * Propylene glycol 8 g °» Acide éthylènediamine têtracétique ........... 0,2 g

O

- Ammoniaque à 22° Bé .......................... 4 cnr 20 - Bisulfite de sodium à 35e Bé.................. 1 cm^ - Eau.....q.s.p................................ 100 g

Ce liquide est mélangé avec un poids égal d*eau oxygénée à 6 % juste avant la teinture.

Appliqué sur une chevelure châtain clair, il lui 25 confère, à température ambiante, après 30 minutes de pose, rinçage et séchage, une couleur blond foncé cendré.

/(fM

* * 35 EXEMPLE 13

On prépare le rouge à lèvre ayant la composition suivante î 5 - Composé de 1 Exemple 2...,,,....,............. 2 g - Huile de ricin................................ 65 g - Lanoline 10 g - fristete d’isopropyle........................ 5 g - Cire d*abeilles................ 5 g 10 - Cire de carnauba.............................. 3 g - Cire de c'andellila........................... 3 g - Ozokérite..................................... 3 g

Les huiles et corps gras sont chauffés vers 15 60-65°C et à cette température on disperse la protéine coloré rée sous vive agitation. Après refroidissement, on obtient un stick de couleur magenta.

EXEMPLE 14

On prépare le fond de teint ayant la composition 20 suivante : - Composé de l*exemple 3....................... 1,5 g - Composé de l’exemple 2....................... 0,1 g - Alcools gras de lanoline oxyéthylénés à 20 moles d*oxyde d*éthylène.................. 7 g 25 - Triglycérides d*acides gras de coprah....,.,. 30 g - Monostêarate de glycêrol,.................... 2 g - Huile de silicone............................ 1,5 g - Alcool cétylique............................. 1,5 g - Eau.....q.s.p................................ 100 g 30 Les protéines colorées sont dissoutes r». dans l’eau contenant les émulsionnants (alcools gras de lanoline oxyéthylénés et nxmostéarate de glycêrol).

* La phase aqueuse est chauffée vers 80°C ; on ajoute sous vive agitation la phase grasse préalablement 35 chauffée à 80°C. On laisse revenir à température ambiante 36 te · sous agitation modérée,,

On obtient un fond de teint s*appliquant facilement et uniformément sur la peau.

9 ; «ît V' M- * il «1

Claims

1. Dérivé protéinique chimiquement modifié, caractérisé par le fait qu'il a un poids moléculaire compris t entre environ 500 et 50 000 et qu'il répond à la formule 5 générale suivante : ‘Τ' -0-^0- - MH—P-J —-----NH-ÇH-C--* «---NH-CH-C— -.. P2-CO20 M ® X Q (ÇHOa m 10 | { Y _ T—X-J v Z K«=-V·- A B formule dans laquelle : - Y est un reste d'une molécule colorée ;

15. X est un groupement assurant la liaison chimique entre r la molécule colorée et le dérivé protéinique bu bien repré sente une liaison directe covalente ; - P^ et P2 sont des restes de protéine non acylés et non modifiés chimiquement par addition ou substitution nuciéo- 20 phile ; - M^représente H®, un cation dérivant d'un métal alcalin ou du magnésium, ou bien N® (R2)^, formule dans laquelle les radicaux R2 sont identiques ou différents et représentent un atome d'hydrogène ou bien un radicalalkyleou hydroxy- 25 alkyle ayant au plus 4 atomes de carbone ; - Q est un reste alkyle, aryle ou arallcyle des amino-acides cons titutifs de la protéine ; - T représente 0, M ou, lorsque la protéine contient de la cystéine, S *,

30. Z est : _ ^ . un reste le cation H ^ ayant la mène signification que ci-dessus ; * . ou SR3, formule dans laquelle représente : - (CH,)—CH-CO,0!·!® (XI) ; 35 i R4 tï « 38 » (CH2)p—ÇH-SO^M® (III) ; R4 5 ou - (CH2)p—pî-CO-R5 (IV) ; R, 5Γ 4 formules dans lesquelles le cation M® a la même signification que ci-dessus ; p est un nombre entier compris entre 0 et 5 (bornes incluses) ; R^ est un atome d'hydro-10 gène ou un radical alkyle ayant au plus 4 atomes de car bone ; et R^ représente : R* 1¾ (Z) - N—D-N ^ — RÄ E ^ (V) ; | | 6 , 15 R6 R6 Λ ou - |T—D- S03© Μ® (VI) ; L 20 6 formules dans lesquelles D est un groupement alkylène linéaire ou ramifié comportant au total de 2 à 10 atomes h} de carbone, le cation M'"-'ayant la même signification que ci-dessus, les i*adicaux Rg étant identiques ou diffé-25 rents et représentant un atome d'hydrogène, un radical alkyle ou hydroxyalkyle ayant au plus 4 atomes de carbone, E® étant un ion halogénure, ou RCOO^, RSO^ ou RS0®9 R représentant un radical hydrocarboné renfermant de 1 à 10 atomes de carbone^ 30. ne pouvant représenter S0^®M® et SR^ que lorsque la protéine contient de la cystine ; - . ou encore un reste aminé provenant d'un aminoacide basique de la protéine mono- ou di- substitué par un reste R^s R^ ayant la même signification que ci-dessus ; // / 39 <·, - q est un nombre entier compris entre 1 et 5 (bornes inclues) © ses), sauf que, lorsque Z représente un reste SO^ M ou SRgj q est nécessairement égal à 1, et la protéine contient de la cystine ; 5. les motifs A représentant de 1 à 70 % en poids du dérivé é ‘ protéinique ; - *= les motifs B représentant de 0 à 15 % en poids du dérivé v protéinique,

2. Dérivé protéinique selon la revendication 1, 10 caractérisé par le fait que la protéine à partir de laquelle il est préparé est une protéine issue d’une matière d’ori-gine animale et est prise dans le groupe formé par la kératine, la gélatine, 1*albumine de blanc d’oeuf, 1*albumine de sang, la caséine et la lactalbuminee 15 3, Dérivé protéinique selon la revendication 1, - caractérisé par le fait que la protéine à partir duquel il * est préparé est une protéine issue d’une matière d’origine ~ végétale prise dans le groupe formé par le soja, l’arachide et les graines de coton. 20 4c Dérivé protéinique selon l’une des revendica tions 1 à 3, caractérisé par le fait qu’il consiste en un hydrolysat de protéine lequel a été modifié chimiquement après l’hydrolyse qui lui a donné naissance.

5. Dérivé protéinique selon l’une des revendica-25 tions 1 à 4, caractérisé par le fait que le radical Y est un reste d’un colorant azoi*ques d’un colorant anthraquinonique, d’un dérivé nitré de la série benzénique ou d’un dérivé de phtalocyanine.

6. Dérivé protéinique selon la revendication 5, 30 caractérisé par le fait que le radical Y appartient au grou- ~ pe constitué par les restes des colorants azoi’ques, des colo rants anthraquinoniques ou des dérivés de phtalocyanine - correspondant aux formules indiquées dans le ”Colour Index” (3ème édition, volume 3, pages 3391 à 3560 (1971) et 3ème 35 édition révisée, volume 6, pages 6265 à 6345 (1975)) sous les fl i L . 40 dénominations “reactive"* le reste -X” étant alors pris dans le groupe constitué par z ’ΎΤ (Cy8031,3 I j| avec R “ Γ) » : Y ^ OR 10 - S02-CH2~CH2 » ; 15 -- y « so2-nh-ch2-ch2 - 5 20 8 - NH - G - Œ9 - CH9“ ; et -'r·.-· 25

7. Dérivé protéinique selon la revendication 6, caractérisé par le fait que le radical Y appartient au groupe constitué par les restes des colorants correspondant aux formules indiquées dans le "Colour Index“ sous les référen-30 ces : CI 13 245 ("Reactive Yellow 3") CI 14 824 ("Reactive Red 22") -> CI 16 202 ("Reactive Red 23") CI 17 865 ("Reactive Orange 2")

35 CI 17 756 ("Reactive Orange 7") / 41 », CI 17 757 (''Reactive Orange 16") CI 17 910 ("Reactive Red 9") CI 18 096 ("Reactive Violet 4") CI 18 097 ("Reactive Violet 5")

5 CI 18 105 ("Reactive Red 4") P CI 18 156 ("Reactive Red 12") CI 18 157 ("Reactive Violet 2") * CI 18 159 ("Reactive Red 3") CI 18 852 ("Reactive Yellow 17")

10 CI 18 972 ("Reactive Yellow 2") CI 18 990 ("Reactive Yellow 13") CI 19 036 ("Reactive Yellow 14") CI 61 200 ("Reactive Blue 19") CI 61 210 ("Reactive Blue 5")

15 CI 61 211 ("Reactive Blue 2") CI 74 460 ("Reactive Blue 7") CI 74 459 ("Reactive Blue 15") »

8. Dérivé protéinique selon l’une des revendications 1 à 5, caractérisé par le fait que le reste Y provient on d'un colorant possédant une fonction acide carboxylique ou une fonction acide sulfonique, le reste -X- associé à l'un ou l'autre de ces deux restes Y étant respectivement » Ü - ou - 1 - , et le reste -T- associé représentant NH. 25 ()

9. Dérivé protéinique selon la revendication 8, caractérisé par le fait que le reste Y est un reste représenté par la formule ï <ô$- = -(S)- <1; · / 35 42 ou bien un reste représenté par la formule : 5 ^ö>a=.-<ö>{* . iT v et provient respectivement des colorants % V 10 COOH Œ3

15 CI 13 020 ("CI Acid Red 2") V M I;· 20 _ <j,H3 Na03S «—\ C3

25 CI 13 025 ("CI Acid Orange 52").

10. Dérivé protéinique selon l’une des revendications 1 à 5, caractérisé par le fait que Y est représenté par la formule j /\^N02 6Γ no2 - le reste -X- associé étant représenté par une liaison direc te 9 et le reste -T- associé, par NH.

11. Dérivé protéinique selon l’une des revendica- // % t , 43 tions 1 à 1Q caractérisé par le fait qu*il a un poids moléculaire compris entre 5 000 et 30 000.

12. Dérivé protéinique selon 1'une des revendications 1 à 11, caractérisé par le fait que, lorsque le 5 substituant Z représente SR^, Rg correspond à l'une des ^ formule (II) ou (IV), R^ est un atome d'hydrogène et p est égal à 0.

13. Procédé de préparation du dérivé protéinique tel que défini à l'une des revendications 1 à 12, caracté-10 risé par 1e, fait que ; - éventuellement en premier lieu, on soumet la protéine de départ à une hydrolyse acide ou enzymatique, de manière que le poids moléculaire de l'hydrolysat obtenu soit compris entre environ 500 et 50 000 ; 15. en second Heu, en réalise le greffage chimique sur la tH ï \j / A 44 molécule de protéine éventuellement hydrolysée de restes de molécules colorées, en faisant réagir sur la totalité ou sur une partie des groupements amino, alcool ou thiol de la protéine éventuellement hydrolysée, un ou plusieurs composés 5 répondant à la formule suivante : « Y - X1 (VII) , formule dans laquelle Y a la même signification qu*à la reven-v dication 1, et X* représente un groupe réactif contenant un ou plusieurs nucléofuges ou bien une ou plusieurs doubles 10 liaisons activées ; - en troisième lieu, éventuellement, et dans le cas où il reste des fonctions amine disponibles après le greffage chimique des molécules colorées, on procède à une phase de N-alcoylation au moyen d*un agent d*alcoylation répondant à 15 l8une des formules suivantes ; V X1~ (CH2)p—CH-C02® M © (Ha) ; R4

20 X1~’(CH2>p‘~ CH-SO® (Ilia) ; R4 Xl~(CH2)p—Oî-œ-îls (IVa) ; . 25 k ou R, — CH=»C—CO—R- (IV'a) , ' I 5 R4 30 «w formules dans lesquelles X^ représente un atome d*halo- gène, R^, R^ et p ont les significations données à la revendication 1, et Ry désigne un atome d*hydrogène ou un radical alkyle ayant au plus 4 atomes de carbone ; - en quatrième lieu, éventuellement , et dans le cas 35 où la protéine utilisée contient de la cystine, ou bien on a ί 45 oxyde tout ou partie des ponts disulfure des groupements cystine de la protéine ayant subi le (ou les) traitement(s) précédent(s), de façon à obtenir des groupements acides -SOgH, cette oxydation étant suivie ou non d'une salifica-5 tion des groupements acides-SO^H précités ; ou bien on ré-duit tout ou partie des ponts disulfure des groupements cystine de la protéine ayant subi le (ou les) traitement(s) précédent(s), de façon à obtenir des groupements thiol -SH, cette réduction étant suivie d'une S-alcoylation au moyen 10 d'un agent d'alcoylation répondant à l'une des formules (lia), (IIIa),CLVa) et (IV'a) définies ci-dessus.

14. Procédé selon la revendication 13, caractérisé par le fait que le reste Y est un reste d'un colorant azoîque, d'un colorant anthraquinonique, d'un dérivé nitré 15 de la série benzénique, ou d'un dérivé de phtalocyanine.

15. Procédé selon la revendication 14, caractéri- J sé par le fait que le reste Y appartient au groupe consti tué par les restes des colorants azoïques, des colorants anthraquinoniques ou des dérivés de phtalocyanine correspon- 20 dant aux formules indiquées dans le "Colour Index" (3ème édition, volume 3, pages 3391 à 3560 (1971) et 3ème édition révisée, volume 6, pages 6265 à 6345 (1975)) sous les dénominations "réactivé", le reste X' étant alors pris dans le groupe constitué par : 25 cl SOÿïa | avec R ~

30 N^N Is^J NHR -S02-CH2-CH2-0S03Na ; 46 J r ! . i^VV

5. Cl ; : vks/ iy - S02-NH-CH^CH2-0S03Na ; 10 0 - NH - 8 - CH=CH2 5

15 -NH-^-(jM-CH2-Br ; et < Br w -NH-1-C=CH2 20 Br

16. Procédé selon la revendication 13, pour 1 Obtention d'un composé de formule (I) dans lequel les restes Y et X sont tels que définis à l'une des revendications S ou 9, caractérisé par le fait que le reste X' représente respec- ^ tiveinent : - Ü-Cl ou - U Ie greffage du reste de la molécule 8 3q colorée conduisant à la formation respectivement d'un . amide ou d'un Sulfonamide.

17. Procédé selon la revendication 13, pour ' l'obtention d'un composé de formule (I) dans lequel les restes Y et X sont tels que définis à la revendication 10, caractérisé par le fait que le reste X' représente Cl ou F, i 47 I t le greffage du reste de la molécule colorée s'effectuant sur les fonctions amino de la chaîne protéinique.

18. Procédé selon l'une des revendications 13 à 17, caractérisé par le fait que l'agent de S- ou de N-5 alcoylation utilisé répond à la formule suivante : © © ' xx - ch2 - CO^ M » ς formule dans laquelle X^ et M® ont les significations indiquées à la revendication 13 .

19. Procédé selon l’une des revendications 13 à 18, caractérisé par le fait que l'oxydation de la quatrième étape éventuelle est effectuée en milieu acide par de l'eau oxygénée ou un peracide. \ l*· \ \ à 48 9 » 20o Composition colorante destinée à la coloration des supports kératiniques tels que les cheveux et les ongles, caractérisée par le fait qu'elle contient, en présence d’un support cosmétiquement acceptable, une quantité efficace 5 d’au moins un dérivé protéinique tel que défini à l’une des revendications 1 à 12. " 21. Composition colorante destinée à être appliquée ^ sur le revêtement cutané, caractérisée par le fait qu’elle contient, en présence d’un support cosmétiquement acceptable, 10 une quantité efficace d’au moins un dérivé protéinique tel que défini à l’une des revendications 1 à 12.

22. Composition colorante selon l'une des revendications 20 et 21, caractérisée par le fait que le (ou les) dérivé(s) protéinique(s) de formule (I) est (ou sont) solu- 15 bilisé(s) dans un solvant choisi dans le groupe constitué par l'eau, les monoalcools ou les plyols inférieurs et les solutions hydroalcooliques, ou bien est (ou sont) dispersé (s) dans un support non-aqueux,

23. Composition selon l'une des revendications 20 20 et 22, caractérisée par le fait qu’elle contient de 0,005 % à 10 % en poids par rapport au poids total de la composition, du (ou des) composé(s) de formule (I).

24. Composition selon la revendication 23, caractérisée par le fait qu’elle contient de 0,02 % à 8 % en poids 25 par rapport au poids total de la composition, du (ou des) composé(s) de formule (I).

25. Composition selon l’une des revendications 20 et 22 à 24, caractérisée par le fait que son pH est compris entre 5 et 11.

26. Composition selon la revendication 25, caracté- ^ risée par le fait que son pH est compris entre 6 et 10e n

27. Composition selon l'une des revendications 20 et 22 à 26, utilisée en coloration directe, caractérisée par le fait qu'elle renferme, outre le (ou les) composé(s) 35 de formule (1), des colorants directs choisis parmi les il 49 9 colorants azoi'ques, les colorants anthraquinoniques, les colorants nitrés de la série benzénique, les 2,5 - diamino-quinones, les indophénols, les indoanilines et les inda-mines.

28. Composition selon l'une des revendications 20 5 et 22 à 26, utilisée en coloration d'oxydation, caractéri- v sée par le fait qu'elle renferme, outre le (ou les) ^ composé(s) de formule (I), des précurseurs de colorants d'oxydation choisis parmi les précurseurs de type "para”, 10 les précurseurs du type "ortho" et les coupleurs choisis parmi les m-diamines, les m-aminophénols, les m-diphénols et les phénols.

29. Composition selon l'une des revendications 20 et 22 à 28, caractérisée par le fait qu'elle renferme des 15 agents d'alcalinisation ou d'acidification et/ou des agents T** d'oxydation et/ou des solvants et/ou des polymères et/ou des produits traitants à caractère cationique et/ou des amides et/ou des épaississants et/ou des agents tensio-actifs et/ou des additifs habituellement utilisés en cosmé-20 tique capillaire tels que des filtres solaires, des azurants optiques, des anti-oxydants, des séquestrants, des parfums.

30. Composition selon l'une des revendications 21 et 22, caractérisée par le fait que le (ou les) dérivé(s) protéinique(s) de formule (I) sont présents dans des propor- 25 tions en poids comprises entre 0,01 et 10 % par rapport au poids total de la composition.

31. Composition selon l'une des revendications 21, 22 et 30, caractérisée par le fait qu'elle contient au moins un adjuvant choisi parmi les pigments minéraux ou organiques, 30 les corps gras tels que les cires et les huiles minérales, ^ végétales ou organiques, les glycols, les polyéthylène glycols, ~ les propylène glycols, les monoalcalnolamides, les poly mères non colorés, les filtres U.V., les parfums, les agents anti-oxydants, les conservateurs, les charges minérales ou 35 organiques. ύ r v 50

32. Composition selon l*une des revendications 20 à 31, caractérisée par le fait qu’elle se présente en solution sous forme de lotion, de laque, en émulsion sous forme de crème ou de lait, sous forme de gel, sous 5 forme de stick, de dispersion ou de poudre, ou bien qu’elle est conditionnée en aérosol. S Dessins :.....planches ____£.3L.pages dont......JL......page de garde pages de description .....AH... pages de revendication * - .........A.....abrégé descriptif Luxembourg, le 14 OCT. 1983 Le mandataire: Me AlaimRjul^viiâ JpW^ V