FR2522657A1 - Composition de traitement d'un substrat keratinique comportant des proteines chimiquement modifiees et procede de preparation desdites proteines - Google Patents
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Abstract
L'INVENTION A TRAIT A UNE COMPOSITION DE TRAITEMENT D'UN SUBSTRAT KERATINIQUE TEL QUE LA PEAU OU LES CHEVEUX. CETTE COMPOSITION CONTIENT, DANS UN SUPPORT COSMETIQUE, DES PROTEINES MODIFIEES D'ORIGINE NATURELLE; CES PROTEINES ONT UN POIDS MOLECULAIRE COMPRIS ENTRE 10000 ET 250000 ET SONT HYDROSOLUBLES A PLUS DE 0,05 EN POIDS A 20C. DANS CES PROTEINES, LA MAJORITE DES GROUPES CYSTINE EST MODIFIEE POUR CORRESPONDRE AU MOTIF DE FORMULE (CF DESSIN DANS BOPI) OU P EST UNE CHAINE PROTEINIQUE, N EST COMPRIS ENTRE 0 ET 5, R EST H OU ALKYLE C-C, R ETANT UNE SUBSTITUTION DONNANT LE CARACTERE IONIQUE AUX PROTEINES MODIFIEES.
Description
COMPOSITION DE TRAITEMENT D'UN SUBSTRAT KERATINIQUE COMPOR
TANT DES PROTEINES CHIMIQUEMENT MODIFIEES ET PROCEDE DE PRE
PARATION DESDITES PROTFINES.
TANT DES PROTEINES CHIMIQUEMENT MODIFIEES ET PROCEDE DE PRE
PARATION DESDITES PROTFINES.
La presente invention a trait à une composition de traitement cosmétique renfermant des protéines chimiquement modifiées ayant un poids moléculaire moyen compris entre 10.000 et 250.000. Cette composition est notamment susceptible d'être utilise pour le traitement de la peau ou des cheveux.
On a dé proposé, par exemple, dans les brevets fran çais 2 237 616 et 2 297 033, des compositions renfermant des protéines, notamment des kératines, chimiquement modifiées, afin de protéger des matières kératiniques, telles que la peau ou les cheveux, contre les effets nuisibles des détergentsou matières agressives, telles que des solvants, et contre les conditions climatiques défavorables. Cependant, le8 protéines modifiées précédemment décrites avaient un caractère filmogène insuffisant et ne pouvaient pas modifier de façon substantielle l'état des surfaces traitées.
La présente invention a pour but de décrire des compositions du type ci-dessus défini contenant une nouvelle catégorie de protéines chimiquement modifiées, ces protéines possédant un pouvoir filmogène important, permettant dtam- liorer la brillance du substrat et/ou sa douceur au toucher et/ou son élasticité et/ou sa résistance mécanique. La modification chimique permettant d'aboutir aux protéines de la composition selon l'invention permet d'assurer, pour ces protéines chimiquement modifiées, une hydro-solubilité satisfaisante. Le poids moléculaire élevé de ces protéines permet d'assurer les propriétés filmogènes. La modification chimique que l'on réalise sur les protéines de départ est basée sur une action sur les groupes cystine de la chaste protéinique.On sait, en effet, que les protéines naturelles, notamment la kératine, comportent un certain pourcentage de groupes cystine répartis dans les charnels ; ces groupes cystine assurent la liaison entre deux chaines protéiniques par un pont disulfure, que l'on peut représenter de la façon suivante
Selon l'invention, on agit sur ces groupes cystine pour couper le pont disulfure par réduction, afin d'obtenir un groupecysiine, que l'on peut représenter de la facon suivante
Dans les deux représentations ci-dessus,
P représente une channe protéinique.Sur la protéine chimiquement modifiée comportant des groupescystéine, on fait ensuite agir, selon l'invention, un agent d'alkylation qui fixe un groupement hydrosolubilisant sur l'atome de soufre du groupement cystéine. De la sorte, on obtient des protéines chimiquement modifiées hydrosolubles sans avoir sensiblement réduit le poids moléculaire de l'enchaînement pro téinique de départ, ce qui permet de bénéficier d'un grand pouvoir filmogène.
P représente une channe protéinique.Sur la protéine chimiquement modifiée comportant des groupescystéine, on fait ensuite agir, selon l'invention, un agent d'alkylation qui fixe un groupement hydrosolubilisant sur l'atome de soufre du groupement cystéine. De la sorte, on obtient des protéines chimiquement modifiées hydrosolubles sans avoir sensiblement réduit le poids moléculaire de l'enchaînement pro téinique de départ, ce qui permet de bénéficier d'un grand pouvoir filmogène.
La présente invention a, en conséquence, pour objet, une composition de traitement d'un substrat kératinique, tel que la peau ou les cheveux humains, comportant, en une quantité efficace dans un support cosmétiquement acceptable, au moins un type de protéines d'origine naturelle, qui contiennent initialement des groupes cystine et qui ont été ultérieurement chimiquement modifiées, caractérisée par le fait qu'elle contient, comme protéines modifiées, des protéines ioniques de poids moléculaire compris entre 10.000 et 250.000, hydrosolubles à plus de 0,057 en poids à 20"C, dont la majorité des groupes cystine d'origine sont modifiés pour correspondre au motif de formule
formule dans laquelle
- P représente une chaîne protéinique issue d'une protéine d'origine naturelle qui contient, avant modification chimique, de 2 % à 17% en poids de groupes cystine
- n est un nombre entier compris entre O et 5 (bornes incluses) ;
- R représente un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ayant au plus quatre atomes de carbone
- R1 représente :
- ou bien -OM où M représente un atome d'hydrogène, un cation dérivant d'un métal alcalin, ou du magnésium, un groupe N# (R3)4, les quatre radicaux R3 étant identiques ou différents et R3 ayant les mêmes significations que R
- ou bien -Y-R2-Q, où Y représente une simple liaison, un pont oxygène ou un groupe -NR4-, R4 étant un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ou hydroxyalkyle ayant au plus quatre atomes de carbone, où R2 représente une chaîne carbonée bivalente d'au plus six atomes de carbone, linéaire ou ramifiée, avec ou sans hétéroatome(s) pouvant l'interrompre et où Q représente Ne (R6)3 Xe , les trois radicaux R6 étant identiques ou différents et ayant les mêmes significations que R4 et Xe étant un anion dérivé d'un acide minéral ou organique tel qu'un halogénure, un carboxylate, un sulfonate ou un sulfate pouvant posséder un squelette carboné comportant au plus dix atomes de carbone, ou encore -CO-R5 ou -S02-R5, où R5 représente un groupe OM1, M1 ayant les mêmes significations que M.
formule dans laquelle
- P représente une chaîne protéinique issue d'une protéine d'origine naturelle qui contient, avant modification chimique, de 2 % à 17% en poids de groupes cystine
- n est un nombre entier compris entre O et 5 (bornes incluses) ;
- R représente un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ayant au plus quatre atomes de carbone
- R1 représente :
- ou bien -OM où M représente un atome d'hydrogène, un cation dérivant d'un métal alcalin, ou du magnésium, un groupe N# (R3)4, les quatre radicaux R3 étant identiques ou différents et R3 ayant les mêmes significations que R
- ou bien -Y-R2-Q, où Y représente une simple liaison, un pont oxygène ou un groupe -NR4-, R4 étant un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ou hydroxyalkyle ayant au plus quatre atomes de carbone, où R2 représente une chaîne carbonée bivalente d'au plus six atomes de carbone, linéaire ou ramifiée, avec ou sans hétéroatome(s) pouvant l'interrompre et où Q représente Ne (R6)3 Xe , les trois radicaux R6 étant identiques ou différents et ayant les mêmes significations que R4 et Xe étant un anion dérivé d'un acide minéral ou organique tel qu'un halogénure, un carboxylate, un sulfonate ou un sulfate pouvant posséder un squelette carboné comportant au plus dix atomes de carbone, ou encore -CO-R5 ou -S02-R5, où R5 représente un groupe OM1, M1 ayant les mêmes significations que M.
Dans un mode préféré de réalisation, dans les protéines modifiées des compositions selon l'invention, plus de 70% des groupes cystine de la protéine naturelle de départ ont été modifiées pour avoir la structure du motif de formule (I) ; la channe protéinique P correspond à une protéine de départ prise dans le groupe formé par l'albumine, et la kératine ; lorsque la chaîne pro téini que P provient d'une kératine issue d'une matière d'origine animale, cette kératine est avantageusement prise dans le groupe for mé par les kératines de cheveux, de laine, de corne, de poils ou soies, et de plumes ; de préférence, on pourra utiliser, comme matière protéinique de départ, une kératine extraite de la plume de volaille.
Lorsque la protéine de départ est une kératine, l'extraction de la kératine à partir du matériau naturel servant de matière première s'effectue, de préférence, au moyen d'un procédé qui ne dégrade pratiquement pas les chaînes protéiniques ; à cet égard, on peut utiliser une extraction à chaud dans un solvant aqueux ; plus précisément, la chaîne
P de la protéine chimiquement modifiée de la composition selon l'invention peut être obtenue par extraction de la kératine dans un mélange diméthyl-formamide/eau dans un rapport volumique compris entre 2/1 et 3/1, au reflux à pression atmosphérique pendant un temps compris entre 6 et 10 heures, puis par dilution de l'extrait dans un large excès d'eau a température ambiante et filtration du précipité obtenu.
P de la protéine chimiquement modifiée de la composition selon l'invention peut être obtenue par extraction de la kératine dans un mélange diméthyl-formamide/eau dans un rapport volumique compris entre 2/1 et 3/1, au reflux à pression atmosphérique pendant un temps compris entre 6 et 10 heures, puis par dilution de l'extrait dans un large excès d'eau a température ambiante et filtration du précipité obtenu.
On peut avantageusement prévoir que la composition selon l'invention contient de 0,1 % à 10 % en poids de protéine modifiée de formule (I) ; on peut avantageusement utiliser un support aqueux et le pH de la composition est alors, de préférence, compris entre 5 et 10.
On a constaté que l'utilisation des composiLionS selon 1 invention sous forme de solution, d'émulsion, de crème ou de gel conduit à une amélioration significative des kératines du substrat kératinique traité en conférant, lorsqu'il s'agit de cheveux, de la brillance, et/ou de la douceur au toucher et/ou de la nervosité et/ou du corps et/ou de la tenue et/ou une bonne résistance mécanique. En outre, on a constaté que les compositions selon l'invention confèrent au substrat Icératinique traité lorsqu'il s'agit de la peau, un certain effet tenseur, de la douceur et un toucher agréable.
L'invention concerne également un procédé de prépa- ration des protéines modifiées figurant dans les compositions selon l'invention. Selon ce procédé, on réalise une réduc tion des ponts disulfure des groupes cystine de la protéine d'origine naturelle, par exemple par action d'un thioglycolate alcalin ; on réalise ensuite une S-carboxyalkylation sur les groupes cystéine ainsi obtenus et on sépare la protéine chimiquement modifiée formée.
Pour mieux faire comprendre l'objet de l'invention, on va en décrire maintenant, à titre d'exemples purement illustratifs et non limitatiEs, plusieurs modes de mise en oeuvre.
EXEMPLE 1 : Obtention d'une kératine modifiée rePrésentée
par la formule (I), dans laquelle n = O, R repré
sente un atome d'
groupe hydroxyle.
par la formule (I), dans laquelle n = O, R repré
sente un atome d'
groupe hydroxyle.
lère Etape : Extraction de la kératine à partir de plumes de
poulet.
poulet.
Dans un réacteur de 4 litres, on dispose lOOg de plumes de poulet préalablement lavées, 2,1 litres de diméthyl formamide et 860 ml d'eau. Le mélange est porté à reflux pendant 8 heures, puis filtré à chaud. Le filtrat est dilué avec 15 litres d'eau. Le précipité obtenu est isolé par filtration. La protéine ainsi obtenue contient entre 60 et 80% d'eau.
L'analyse relative des amino-acides révèle pour les plumes non traitées,d'une parts et pour la protéine extraite, d'autre part, des taux d'amino-acidesanalogues. Dans les deux cas, le taux de cystine est voisin de 7 (compris entre 6,5 et 7,5 suivant la matière de départ).
2ème étape : S-carboxyméthylation de la kératine.
On applique sur la protéine obtenue dans la pre mière étape, la méthode légèrement modifiée de "B.S. HARRAP,
E.F. WOODS" décrite dans l'article BIOCHEM J. 92,818 (1964).
E.F. WOODS" décrite dans l'article BIOCHEM J. 92,818 (1964).
Dans un réacteur de 2 litres, on introduit 385g de la kératine obtenue dans la première étape (contenant 3oZ de matière active) et litre d'une solution aqueuse de thioglycolate de sodium 0,1 M à pH 11. Le mélange est agité à température ambiante pendant 10 heures. On ajoute ensuite 500 ml d'une solution aqueuse de chloracé ta te de sodium à pH 11 : on fait en sorte que le pH du milieu réactionnel ne descende pas en dessous de 9,5.
Lorsque l'addition de chloracétate est terminée, le mélan- ge est refroidi et acidifié sous agitation, à à l'aide d'acide chlorhydrique, jusqu'à pH 4 : on obtient alors un précipité qu' on lave à l'eau abondamment, que l'on remet en suspension dans l'eau et que l'on lyophilise. On obtient ainsi 73g d'une poudre beige très claire,qui qui correspond à la protéine chimiquement modifiée attendue, dans laquelle 90 % des groupes cystine des chaînes protéiniques d'origine ont été chimiquement modifiés. Après neutralisation, cette protéine est hydrosoluble à 20 C à plus de 100 g/l.
EXEMPLE 2 : Obtention d'une protéine chimiquement modifiée
correspondant à la formule (I), dans laquelle
n - 0, R rePrésente un atome d'hydrogène et R1 représente un groupe NH-(CH2)2-N#(C2H5)3 Cl
Dans un réacteur de 2 litres, on introduit 150g de la kératine humide obtenue à la fin de la première étape de l'exemple 1 (36% de matière active) ; on ajoute 100 ml d'eau. Le mélange est homogénéisé par agitation et on ajoute alors 540 ml d'une solution aqueuse de thioglycolate de sodium 0,1M à pH 11.
correspondant à la formule (I), dans laquelle
n - 0, R rePrésente un atome d'hydrogène et R1 représente un groupe NH-(CH2)2-N#(C2H5)3 Cl
Dans un réacteur de 2 litres, on introduit 150g de la kératine humide obtenue à la fin de la première étape de l'exemple 1 (36% de matière active) ; on ajoute 100 ml d'eau. Le mélange est homogénéisé par agitation et on ajoute alors 540 ml d'une solution aqueuse de thioglycolate de sodium 0,1M à pH 11.
Le milieu réactionnel est agité à température ambiante pendant environ 10 heures. On ajoute alors 2,4g de
N-(chloro-2 2 éthyl) chioracétamide dissous dans 80 ml d'éthanol. On agite l'ensemble pendant 2 heures. Après une nuit de repos, on ajoute 2,4 ml de triéthylamine et on laisse réagir pendant 2 heures. Le mélange réactionnel est ensuite filtré, ultra-filtré et le précipité obtenu est lavé et lyophilisé. On obtient 50,6 g d'une poudre beige.
N-(chloro-2 2 éthyl) chioracétamide dissous dans 80 ml d'éthanol. On agite l'ensemble pendant 2 heures. Après une nuit de repos, on ajoute 2,4 ml de triéthylamine et on laisse réagir pendant 2 heures. Le mélange réactionnel est ensuite filtré, ultra-filtré et le précipité obtenu est lavé et lyophilisé. On obtient 50,6 g d'une poudre beige.
La protéine chimiquement modifiée ainsi obtenue est hydrosoluble à 200C à plus de ----80 g/l. On constate que ----75 % des groupes cystine de la kératine de départ ont été chimiquement modifiés.
EXEMPLE 3 : Obtention d'une protéine chimiquement modifiée
correspondant à la formule (I), dans laquelle
n - O. R rePrésente un atome d'hydrogène et
R1 représente un groupe -O-(CH2)2-N#(C2H5)3 Cl.6
On utilise comme matériau de départ, la protéine obtenue à la fin de-la première étape de l'exemple 1.Le mode opératoire utilisé est le même que celui ci-dessus décrit pour l'exemple 2, sous réserve que les quantités mises en oeuvre sont les suivantes
- kératine humide à 36% de matière
active........................................... 150g
- thioglycolate d'ammonium 0,1M à pH 11.......... 540ml
- chloracétate de chloro-2 éthyle................ 3g
- triéthylamine.................................. 2,4 ml
On obtent, après lyophilisation du précipité, 47,6g d'une poudre légèrement beige. L'hydrosolubilité de cette poudre à 20 C est de plus de--80 g/litre. Dans les chaînes protéiniques de la kératine, --80 % des groupes cystine ont été chimiquement modifiés.
correspondant à la formule (I), dans laquelle
n - O. R rePrésente un atome d'hydrogène et
R1 représente un groupe -O-(CH2)2-N#(C2H5)3 Cl.6
On utilise comme matériau de départ, la protéine obtenue à la fin de-la première étape de l'exemple 1.Le mode opératoire utilisé est le même que celui ci-dessus décrit pour l'exemple 2, sous réserve que les quantités mises en oeuvre sont les suivantes
- kératine humide à 36% de matière
active........................................... 150g
- thioglycolate d'ammonium 0,1M à pH 11.......... 540ml
- chloracétate de chloro-2 éthyle................ 3g
- triéthylamine.................................. 2,4 ml
On obtent, après lyophilisation du précipité, 47,6g d'une poudre légèrement beige. L'hydrosolubilité de cette poudre à 20 C est de plus de--80 g/litre. Dans les chaînes protéiniques de la kératine, --80 % des groupes cystine ont été chimiquement modifiés.
EXEMPLE 4 : Obtention d'une protéine chimiquement modifiée
correspondant à la formule (I),dans laquelle
n - 1. R représente un atome d'hydrogène et
R1 représente un groupe
correspondant à la formule (I),dans laquelle
n - 1. R représente un atome d'hydrogène et
R1 représente un groupe
On utilise comme matière de départ, la protéine obtenue à la fin de la première étape de l'exemple 1. On place 150g de cette kératine humide (36Z de matière active) dans un réacteur de 1 litre et on ajoute 540 ml d'une solution aqueuse de thioglycolate de sodium O,LM à pH li.0n laisse réagir pendant plus de 10 heures sous azote à température ambiante. Après cette opération de réduction, on ajoute 4,4g de bromure de (N-diméthyl, éthyle ammonio-3 propyl) acrylamide dans 30 ml d'éthanol et on laisse réagir pendant 2 heures. On laisse reposer pendant 1 nuit, on filtre le mélange réactionnel, on réalise une ultra-filtration sur une membrane ayant une limite d'exclusion de 10.000 et on lyophilise le rétetat---------------------------- . On obtient ainsi 49,3g d'une poudre beige clair, qui constitue la protéine chimiquement modifiée attendue. Cette protéine est hydrosoluble à 20 C à plus de 80g/litre. On constate que 75% des groupes cystine de départ ont été chimiquement mo modifiés
EXEMPLE 5
On réalise un shampooing, dont la composition est la suivante
- Alkyl (C12-Cl4) éther sulfate de
sodium oxyéthyléné à 2,2 moles d'oxyde
d'éthylène à 25 % de matière
active . 40 g
- Produit de l'exemple 1........................ 0,4 g
- Eau, parfum, conservateur, colorant 100 g
Le pH de la composition est égal à 7,2 (ajusté avec NaOH).
EXEMPLE 5
On réalise un shampooing, dont la composition est la suivante
- Alkyl (C12-Cl4) éther sulfate de
sodium oxyéthyléné à 2,2 moles d'oxyde
d'éthylène à 25 % de matière
active . 40 g
- Produit de l'exemple 1........................ 0,4 g
- Eau, parfum, conservateur, colorant 100 g
Le pH de la composition est égal à 7,2 (ajusté avec NaOH).
La chevelure ayant été ainsi lavée présente un bon gonflant.
EXEMPLE 6
On réalise un shampooing, dont la composition est la suivante
- Tensio-actif de formule
R-CHOH-CH20 4 CH2-CHOH-CH2-O E H
formule dans laquelle : R = alkyl (C9-C12)
n = 3,5 (valeur statistique)..................... 10 g
- Produit de l'exemple 4......................... 0,65g
- Eau, parfum, conservateur, colorant
qsp.......................................... 100 g
Le pH de la composition est égal à 7,3 (ajusté avec NaOH).
On réalise un shampooing, dont la composition est la suivante
- Tensio-actif de formule
R-CHOH-CH20 4 CH2-CHOH-CH2-O E H
formule dans laquelle : R = alkyl (C9-C12)
n = 3,5 (valeur statistique)..................... 10 g
- Produit de l'exemple 4......................... 0,65g
- Eau, parfum, conservateur, colorant
qsp.......................................... 100 g
Le pH de la composition est égal à 7,3 (ajusté avec NaOH).
Sur la chevelure ayant été lavée avec ce shampooing puis rincée, on procède à une mise en plis classique. La coiffure parait volumineuse.
EXEMPLE 7
On réalise une lotion de mise en plis, dont la composition est la suivante
- Produit de l'exemple 1..................... 1 g
- Dérivé de cellulose cationique vendu
par la Sté NATIONAL STARCH sous la déno
mination de "CELQUAT L 200".................. 0,3 g - Alcool éthylique > 12 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g
- Eau...qsp.................................. 100 g
EXEMPLE 8
On réalise une lotion de mise en plis, dont la composition est la suivante
- Produit de l'exemple 4..................... 0,5 g
- Copolymère de vinyl pyrrolidone et
d'acétate de vinyle dans les pro
portions 60/40 vendu par la Sté CAF
sous la dénomination de "PVP/VA S 630" 0,5 g
- Alcool éthylique 8 g
- Conservateur vendu sous la dénomi
nation "Kathon CG" par la société
"ROHM et HAAS"................................ 0,1 g - Eau...qsp................................... 100 g
Les cheveux ainsi traités ont du corps.
On réalise une lotion de mise en plis, dont la composition est la suivante
- Produit de l'exemple 1..................... 1 g
- Dérivé de cellulose cationique vendu
par la Sté NATIONAL STARCH sous la déno
mination de "CELQUAT L 200".................. 0,3 g - Alcool éthylique > 12 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g
- Eau...qsp.................................. 100 g
EXEMPLE 8
On réalise une lotion de mise en plis, dont la composition est la suivante
- Produit de l'exemple 4..................... 0,5 g
- Copolymère de vinyl pyrrolidone et
d'acétate de vinyle dans les pro
portions 60/40 vendu par la Sté CAF
sous la dénomination de "PVP/VA S 630" 0,5 g
- Alcool éthylique 8 g
- Conservateur vendu sous la dénomi
nation "Kathon CG" par la société
"ROHM et HAAS"................................ 0,1 g - Eau...qsp................................... 100 g
Les cheveux ainsi traités ont du corps.
EXEMPLE 9
On réalise une lotion de mise en plis, dont la composition est la suivante
- Produit de l'exemple 2..................... 0,7 g
- Polyvinyl pyrrolidone (poids molécu
laire environ 40 000) vendu par la
Sté GAF sous la dénomination de
"PVP K 30".................................. 1 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g
Eau...qsp................................... 100 g
EXEMPLE 10
On réalise une lotion de mise en plis, dont la composition est la suivante
Produit de l'exemple 3...................... 1 g
- Copolymère à base de vinyl pyrroli
done et de méthacrylate de N,N-di
méthylamino éthyle quaternisé par du
sulfate de diméthyle 0,5 g
- Alcool éthylique........................... 24 g
- Eau...qsp.................................. 100 g
EXEMPLE 11
On réalise une composition de mascara crème ayant la formulation suivante
- Acide stéarique/triéthanolamide . 10 g
- Cire de Candelilla 15 g
- Crie d'abeille............................ 17 g
- Gomme de Xanthane 1 g
- Produit de l'exemple 1..................... 0,5 g
- Oxyde de fer noir.......................... 5 g
- Polysulfure d'aminosilicate 4 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g - Eau...qsp 100 g
Cette composition se fixe bien sur les cils et ne "décharge" pas.
On réalise une lotion de mise en plis, dont la composition est la suivante
- Produit de l'exemple 2..................... 0,7 g
- Polyvinyl pyrrolidone (poids molécu
laire environ 40 000) vendu par la
Sté GAF sous la dénomination de
"PVP K 30".................................. 1 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g
Eau...qsp................................... 100 g
EXEMPLE 10
On réalise une lotion de mise en plis, dont la composition est la suivante
Produit de l'exemple 3...................... 1 g
- Copolymère à base de vinyl pyrroli
done et de méthacrylate de N,N-di
méthylamino éthyle quaternisé par du
sulfate de diméthyle 0,5 g
- Alcool éthylique........................... 24 g
- Eau...qsp.................................. 100 g
EXEMPLE 11
On réalise une composition de mascara crème ayant la formulation suivante
- Acide stéarique/triéthanolamide . 10 g
- Cire de Candelilla 15 g
- Crie d'abeille............................ 17 g
- Gomme de Xanthane 1 g
- Produit de l'exemple 1..................... 0,5 g
- Oxyde de fer noir.......................... 5 g
- Polysulfure d'aminosilicate 4 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g - Eau...qsp 100 g
Cette composition se fixe bien sur les cils et ne "décharge" pas.
EXEMPLE 12
en réalise une composition de crème pour peaux grasses ayant la formulation suivante
- Stéarate de polyéthylèneglycol à
20 moles d'oxyde d'éthylène
vendu sous la dénomination de
"MYRJ 49" par la Sté ATLAS 6,6 g
- Mélange de mono et distéarate de
glycérol non autoémulsionnable...... 1,2 g
- Alcool céthylique................. 4,2 g
- Palmitate d'isopropyle................................. 7 g
- Huile de vaseline...................................... 6 g
- Huile de palmiste hydrogénée vendue
sous la dénomination de "LIPOCIRE D"
par la Sté GATTEFOSSE............................ 2 g
- Produit de l'exemple 1................................ 5 g
- Allantoine .. 0,1 g
- Bromure de tétradécyl triméthyl
ammonium 0,2 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g
- Eau...qsp............................................. 100 g
Cette crème très filmogène apporte à la peau un effet protecteur.
en réalise une composition de crème pour peaux grasses ayant la formulation suivante
- Stéarate de polyéthylèneglycol à
20 moles d'oxyde d'éthylène
vendu sous la dénomination de
"MYRJ 49" par la Sté ATLAS 6,6 g
- Mélange de mono et distéarate de
glycérol non autoémulsionnable...... 1,2 g
- Alcool céthylique................. 4,2 g
- Palmitate d'isopropyle................................. 7 g
- Huile de vaseline...................................... 6 g
- Huile de palmiste hydrogénée vendue
sous la dénomination de "LIPOCIRE D"
par la Sté GATTEFOSSE............................ 2 g
- Produit de l'exemple 1................................ 5 g
- Allantoine .. 0,1 g
- Bromure de tétradécyl triméthyl
ammonium 0,2 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g
- Eau...qsp............................................. 100 g
Cette crème très filmogène apporte à la peau un effet protecteur.
EXEMPLE 13
On réalise une composition d'ampoule de mise en beauté immédiate ayant la formulation suivante - Produit de l'exemple 1 ........... 5 g
- Glycérine .. 2 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle* 0,1 g
- Imidazolinylurée vendue sous la
dénomination de "GERMALL 115t'
par la Sté SUTTON........................ 0,3 g
- Parfum C,2 g
- Eau déminéralisée stérile 92,4 g
Cette composition est appliquée sur le visage. Elle a pour effet de retendre la peau, lui donnant ainsi un aspect plus lisse.
On réalise une composition d'ampoule de mise en beauté immédiate ayant la formulation suivante - Produit de l'exemple 1 ........... 5 g
- Glycérine .. 2 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle* 0,1 g
- Imidazolinylurée vendue sous la
dénomination de "GERMALL 115t'
par la Sté SUTTON........................ 0,3 g
- Parfum C,2 g
- Eau déminéralisée stérile 92,4 g
Cette composition est appliquée sur le visage. Elle a pour effet de retendre la peau, lui donnant ainsi un aspect plus lisse.
EXEMPLE 14
On réalise une composition de poudre compacte ayant la formulation suivante - Talc e 54,70 70 g
- Oxyde de titane 0,5 g
- Ami do n 22 g
- Stéarate de zinc........................ 1 g
- Oxyde de zinc........................... 4 g
- Carbonate de magnésium 8 g
- Oxydes de fer............................ 0,7 g
- Produit de l'exemple 1................... 1 g
- Lanoline liquide 1,4 g
- Huile de vaseline 2 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g
- Parfum................................... 0,2 g
- Eau permutée...qsp....................... 100 g
Cette poudre compacte adhère bien à la peau.
On réalise une composition de poudre compacte ayant la formulation suivante - Talc e 54,70 70 g
- Oxyde de titane 0,5 g
- Ami do n 22 g
- Stéarate de zinc........................ 1 g
- Oxyde de zinc........................... 4 g
- Carbonate de magnésium 8 g
- Oxydes de fer............................ 0,7 g
- Produit de l'exemple 1................... 1 g
- Lanoline liquide 1,4 g
- Huile de vaseline 2 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,1 g
- Parfum................................... 0,2 g
- Eau permutée...qsp....................... 100 g
Cette poudre compacte adhère bien à la peau.
EXEMPLE 15
On réalise une composition de crème de soin adoucissante ayant la formulation suivante
- Stéarate de glycérol autoémulsion
nable 3 g
- Alcool cFtylique 0,5 g
- Alcool stéarylique 0,5 g
- Huile de vaseline 13 g
- Huile de sésame 10 g
- Acide stéarique 3 g
- Produit de l'exemple 4.................. 2 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,3 g
- Antioxydant - parfum 0,2 g - Eau déminéralisée stérile.. .qsp 100 g
Cette composition a un effet filmogène conférant à la peau une bonne protection.
On réalise une composition de crème de soin adoucissante ayant la formulation suivante
- Stéarate de glycérol autoémulsion
nable 3 g
- Alcool cFtylique 0,5 g
- Alcool stéarylique 0,5 g
- Huile de vaseline 13 g
- Huile de sésame 10 g
- Acide stéarique 3 g
- Produit de l'exemple 4.................. 2 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle 0,3 g
- Antioxydant - parfum 0,2 g - Eau déminéralisée stérile.. .qsp 100 g
Cette composition a un effet filmogène conférant à la peau une bonne protection.
EXEMPLE 16
On réalise une composition de lait adoucissant pour le corps ayant la formulation suivante
- Sesquioléate de sorbitan 2 g
- Stéarate de glycérol oxyéthyléné..... 2 g
- Alcool cétylique 1 g
- Huile de vaseline 10 g
- Produit de l'exemple 2.................
On réalise une composition de lait adoucissant pour le corps ayant la formulation suivante
- Sesquioléate de sorbitan 2 g
- Stéarate de glycérol oxyéthyléné..... 2 g
- Alcool cétylique 1 g
- Huile de vaseline 10 g
- Produit de l'exemple 2.................
- Parfum 1 g
- Parahydroxybenzoate de méthyle.......... 0,3 g - Eau déminéralisée stérile...qsp 100 g
Cette composition a un effet filmogène conférant à la peau une bonne protection.
- Parahydroxybenzoate de méthyle.......... 0,3 g - Eau déminéralisée stérile...qsp 100 g
Cette composition a un effet filmogène conférant à la peau une bonne protection.
Claims (12)
1 - Composition de traitement d'un substrat kératinique comportant, e une quantité efficace dans un support cos métiquement acceptable, au moins un type de protéines d'ors gine naturelle, qui contiennent initialement des groupes cystine et qui ont été ultérieurement modifiées, caractérisée par le fait qu'elle contient, comme protéines modifiées, des protéines ioniques de poids moléculaire compris entre 10.000 et 250.000, hydrosolubles à plus de 0,05 % en poids à 200C, dont la majorité des groupes cystine d'origine sont modifiés pour correspondre au motif de formule
formule dans laquelle ::
- P représente une chaîne protéinique issue d'une protéine d'origine naturelle contenant, avant modification chimique, de 27 à 17 % en poids de groupes cystine
- n est un nombre entier compris entre O et 5 bornes incluses) ;
- R représente un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ayant au plus quatre atomes de carbone
- R1 représente
- ou bien -OM où M représente un atome d'hydrogène, un cation dérivant d'un métal alcalin ou du magnésium, ou un groupe N# (R3)4, les quatre radicaux Re étant identi- ques ou différents et R3 ayant les mêmes significations que
R,
- ou bien -Y-R2-Q, où Y représente une simple liaison, un pont oxygèe ou un groupe -N-R4-, R4 étant un atome d'hydrogène ou un radical alkyle ou hydroxyalkyle ayant au plus quatre atomes de carbone, où R2 représente une chaîne carbonée bivalente d'au plus six atomes de carbone, linéaire ou ramifiée, avec ou sans hé téroatome (s) pouvant l'interrompre et ou Q représente N# (R6)3X #, les trois radicaux
R6 étant identiques ou différents et ayant les mimes signi- fications que Ps4 et X0 étant un anion dérivé d'un acide minéral ou organique tel qu'un halogénure, un carboxylate, un sulfonate ou un sulfate pouvant posséder un squelette carboné comportant au plus dix atomes de carbone, ou encore -CO-R5 ou -S02-Rg, où R5 représente un groupe OM1, M1 ayant les mêmes significations que M.
2 - Composition selon la revendication 1, caractérisée par le fait que plus de 70 70 des groupes cystine de la protéine naturelle de départ sont modifiés pour avoir la structure du motif de la formule (I).
3 - Composition selon l'une des revendications 1 ou 2, caractérisée par le fait que, dans la formule (I), la chaîne protéinique P correspond à une protéine de départ prise dans le groupe formé par l'albumine et la kératine.
4 - Composition selon la revendication 3, caractérisée par le fait que la chaîne protéinique P correspond à une kératine issue d'une matiere d'origine animale prise dans le groupe formé par les cheveux, la laine, la corne, les poils ou soies, et les plumes.
5 - Composition selon la revendication 4, caractérisée par le fait que la chat ne protéinique P correspond à une kératine extraite de la plume de volaille.
6 - Composition selon la revendication 5, caractérisée par le fait que la chaîne pro téini que P est obtenue à partir de la plume de volaille par extraction à chaud dans un solvant aqueux.
7 - Composition selon la revendication 6, caractérisée par le fait que la chaîne P est obtenue à partir de la plume de volaille par extraction de la kératine dans un mélange diméthyl formamide/eau dans un rapport volumique compris entre 2/1 et 3/1, au reflux à pression atmosphérique pendant un temps compris entre 6 et 10 heures, puis dilution de l'extrait dans un large excès d'eau à température ambiante et filtration du précipité obtenu.
8 - Composition selon l'une des revendications 1 à 7, caractérisée par le fait quelle contient de 0,1 7 à 10 X en poids de protéines modifiées de formule (I).
9 - Composition selon l'une des revendications 1 à 8, caractérisée par le fait que le support des protéines chimiquement modifiées de formule (I) est un support aqueux se présentant sous forme de solution, d'émulsion, de crème ou de gel.
10 - Composition selon la revendication 9, caractérisée par le fait que le pH de la composition est compris entre 5 et 10.
11 - Procédé de préparation des protéines chimiquement modifiées figurant dans la composition selon les revendications 1 à 10, caractérisé par le fait qu après avoir extrait d'une matière première la protéine d'origine naturelle utilisée, on procède à une réduction des ponts disulfure des groupes cystine de ladite protéine, puis à une
S-carboxyalkylation des groupes cystéine obtenus et, enfin, on sépare la protéine chimiquement modifiée obtenue.
12 - Procédé selon la revendication 11, caractérisé par le fait que la réduction des ponts disulfure des groupes cystine est réalisée au moyen d'un thioglycolate alcalin.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8203664A FR2522657B1 (fr) | 1982-03-05 | 1982-03-05 | Composition de traitement d'un substrat keratinique comportant des proteines chimiquement modifiees et procede de preparation desdites proteines |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8203664A FR2522657B1 (fr) | 1982-03-05 | 1982-03-05 | Composition de traitement d'un substrat keratinique comportant des proteines chimiquement modifiees et procede de preparation desdites proteines |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2522657A1 true FR2522657A1 (fr) | 1983-09-09 |
| FR2522657B1 FR2522657B1 (fr) | 1985-07-12 |
Family
ID=9271618
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR8203664A Expired FR2522657B1 (fr) | 1982-03-05 | 1982-03-05 | Composition de traitement d'un substrat keratinique comportant des proteines chimiquement modifiees et procede de preparation desdites proteines |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| FR (1) | FR2522657B1 (fr) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1989007930A1 (fr) * | 1988-03-04 | 1989-09-08 | Ciro's Touch, Ltd. | Compositions stables au stockage et methodes de traitement des tissus keratineux |
| FR2629713A1 (fr) * | 1988-04-07 | 1989-10-13 | Oreal | Composition de maquillage des cils a base de cire et d'hydrolysat de keratine |
| WO1990000899A1 (fr) * | 1988-07-22 | 1990-02-08 | Ciro's Touch, Ltd. | Compositions et procedes pour traiter des infections dermiques et activer la cicatrisation |
| US5047249A (en) * | 1988-07-22 | 1991-09-10 | John Morris Co., Inc. | Compositions and methods for treating skin conditions and promoting wound healing |
| EP0454600A1 (fr) * | 1990-04-25 | 1991-10-30 | Aesculap-Icp Sa | Produit à base de kératines modifiées, son procédé de préparation et les applications notamment en médecine humaine ou vétérinaire |
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-
1982
- 1982-03-05 FR FR8203664A patent/FR2522657B1/fr not_active Expired
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| WO1990000899A1 (fr) * | 1988-07-22 | 1990-02-08 | Ciro's Touch, Ltd. | Compositions et procedes pour traiter des infections dermiques et activer la cicatrisation |
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| FR2661414A1 (fr) * | 1990-04-25 | 1991-10-31 | Michel Jean Pierre | Produit a base de keratines modifiees, son procede de preparation et les applications notamment en medecine humaine ou veterinaire. |
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FR2522657B1 (fr) | 1985-07-12 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| ST | Notification of lapse |