LU81836A1 - Procede de preparation d'hydrolysats de keratine et composition oligopeptidique obtenue par ce procede - Google Patents
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Description
PROCEDE DE PREPARATION D'HYDROLYSATS DE KERATINE ET COMPOSITION OLIGOPEPTIDIQUE OBTENUE PAR CE PROCEDE.
La présente invention a trait à un procédé de préparation de composition oligopeptidique à partir d'un matériau 5 kératinique que l'on soumet à une hydrolyse enzymatique.
On sait que les hydrolysats de kératine et, en particulier, les hydrolysats contenant une proportion majeure d'oligopeptides ont un grand intérêt dans l'industrie cosmétique pour leur action sur l'état de surface du cheveu ou sur la 10 peau et dans l'industrie alimentaire. Cependant, l'intérêt de ces compositions est essentiellement fonction de leur contenu en oligopeptides, c'est-à-dire que le matériau protéinique constitué par la kératine servant de matière première doit être fractionné en chaînes oligopeptidiques contenant plusieurs 15 acides aminés mais ayant un poids moléculaire suffisamment faible pour être hydrosoluble. L'intérêt des hydrolysats de kératine est donc d'autant plus grand que ces hydrolysats contiennent peu d'acides aminés libres. Par ailleurs, on a constaté qu'il était très intéressant de conserver dans les composi-20 tions oligopeptidiques les liaisons cystine existant dans la kératine, la cystine étant plus énergétique sous forme d'oligopeptides que sous forme d'acide aminé.
Dans l'état de la technique, on a proposé de préparer des hydrolysats de kératine soit à partir de matières premières 25 kératiniques non dégradées, par ëxemple les soies de porc, les plumes de volaille ou la corne, soit à partir de produits résiduaires fibreux et de déchets kératiniques, par exemple les sous-produits de charcuterie et de tannerie. On soumet ces » kératines ou dérivés kératiniques soit à des hydrolyses chimi-30 ques alcalines ou acides, partielles afin de limiter la production d'acides aminés libres, soit à des hydrolyses enzymatiques.
On sait que les enzymes protéolytiques usuels (pepsine, trypsine, chymotrypsine, papaïne) n'ont aucune activité notable sur les kératines naturelles non dégradées c'est-à-dire 35 les kératines n'ayant subi aucun traitement chimique, industriel ou cosmétique. Même les enzymes décrits comme d'éventuels kéra-tinolytiques, comme par exemple les enzymes extraits des différentes souches de "Keratomices" (pronase, kératinase, M'zyme, / PSF 2019) ont, en fait, des activités très réduites sinon nulLejs 40 sur les principaux matériaux kératiniques naturels ; par exen^-//
V
2 pie les rendements de digestion des cheveux humains soumis à de tels enzymes sont inférieurs à 10 %. Il est certain que les déchets et sous-produits kératiniques industriels peuvent être digérés par des enzymes protéolytiques ou kératinolytiques 5 mais, dans ce cas, cela provient du fait que le matériau kéra-tinique de départ est dégradé et que la plupart des liaisons cystiniques de la kératine ont disparu : il en résulte que les hydrolysats obtenus ne contiennent pratiquement pas de cystine. En fait, toutes les hydrolyses enzymatiques, qui ont 10 une efficacité non négligeable, sont des hydrolyses qui ou bien s'appliquent sur une matière première, dans laquelle les liaisons cystine ont déjà disparu en grande partie, ou bien s'appliquent sur un matériau auquel on fait subir un prétraitement ayant pour but de faire disparaître la majorité des liaisons 15 cystine. Dans tous les autres cas, l'action enzymatique sur la kératine a un rendement pratiquement nul.
Dans l'état de la technique, on a également proposé, pour obtenir des hydrolysats de kératine, de réaliser des hydrolyses chimiques acides ou alcalines.Les hydrolyses acides 20 sont difficilement maîtrisables et les hydrolysats obtenus sont riches en acides aminés libres même lorsque les solutions acides sont peu concentrées : le rendement en oligopeptides est donc faible.-------------------------——----------------- 25 --------------------------------Les hydrolyses alcalines sont pratiquées en présence d'hydroxydes alcalins ou d'hydroxydes d'ammonium quaternaire et entraînent la destruction de certains acides aminés et, en particulier, de la cystine* : il y a for- * mation de H2S, de lanthionine, de lysinoalanine et de cystéine *, 30 Les hydrolysats ainsi obtenus sont donc encore très pauvres en cystine.
On constate donc que, dans l'état de la technique, aucune méthode de préparation d*hydrolysats de kératine ne permet d'obtenir des oligopeptides contenant une concentration impor-35 tante en cystine. Ou bien les hydrolysats ont un faible rendement en oligopeptides et comportent un grand nombre d'acides aminés libres, ou bien les hydrolysats ne contiennent pratiquement plus de cystine. ,
La présente invention a pour but de proposer un procédé AI ^ de préparation de composition oligopeptidique à forte concenjjA
3 * tration en cystine, ce procédé comportant une hydrolyse enzymatique de la kératine après que celle-ci ait subi un prétraitement ne détruisant pas la cystine. Dans l'état de la technique, tous les prétraitements appliqués aux matériaux kératini-5 ques pour permettre les actions enzymatiques étaient des prétraitements destructeurs de cystine. A cet égard, on peut citer les procédés par oxj'dation qui transforment de façon irréversible la cystine en acide cystéique, les procédés de traitement au sulfite, qui réduisent partiellement la cystine en 10 cystéine avec formation en quantité équivalente de S-sulfocys-téi'ne, les procédés par réduction aux thiols, qui transforment la cystine en cystéine mais également en lanthionine (avec perte de soufre) et en disulfure mixte. Dans tous les cas, les hydrolysats enzymatiques obtenus sont, bien entendu, pauvres 15 en cystine puisque l'action des enzymes avec un bon rendement était considérée dans l'état de la technique comme essentiellement incompatible avec la présence de liaisons cystine dans le matériau à hydrolyser.
Selon l'invention, on a découvert, de façon surprenante, 20 que l'on pouvait obtenir une action d'hydrolyse enzymatique avec un bon rendement sans détruire/fesa£ia?sons cystine initialement présentes dans le matériau kératinique soumis à l'hydrolyse, à condition de soumettre préalablement le matériau à hydrolyser à une action de sensibilisation réalisée soit 25 avec des agents rupteurs de liaisons hydrogène, soit avec des solvants polaires qui dissolvent les ciments interfibrilaires existant entre les paquets de fibriles constitués de micro-. fibriles elles-mêmes formées des chaînes protéiniques de la kératine, soit encore, dans le cas où le matériau kératinique 30 comporte une cuticule enveloppant le produit kératinique proprement dit, avec un agent décuticulant.
Dans tous les cas, le traitement de sensibilisation proposé selon l'invention n'a aucune action sensible au niveau des liaisons cystine de la kératine, de sorte que les hydroly-35 sats obtenus comportent toujours plus de 30 % des liaisons cystine existant dans le matériau kératinique de départ. Au contraire, dans les compositions analogues de l'état de la technique, riches en oligopeptides, on ne retrouvait jamais / plus de 10 % des liaisons cystine du matériau kératinique de /y 40 départ. /iy 4
La présente invention a donc pour objet un nouveau procédé de préparation d’une composition oligopeptidique par hydrolyse d'un matériau kératinique, ce procédé comportant un traitement par des enzymes protéolytiques et/ou kératinolyti-5 ques, caractérisé par le fait qu'avant le traitement enzymatique, on soumet le matériau kératinique à un traitement de sensibilisation permettant l'action enzymatique ultérieure et ne détruisant pratiquement pas les liaisons cystine existant initialement dans le matériau kératinique traité.
10 Dans un premier mode de mise en oeuvre du procédé selon l'invention, le traitement de sensibilisation est réalisé au moyen d'au moins un agent de sensibilisation pris dans le grou-* pe formé par les agents rupteurs de liaisons hydrogène et les solvants polaires. Dans le cas où l'on utilise un agent rupteur 15 de liaisons hydrogène, ledit agent peut avantageusement être pris dans le groupe formé par les électrolytes et l'urée ou ses dérivés, ces agents agissant en milieu aqueux à une concentration supérieure ou égale à 8 moles par litre. Parmi les électrolytes particulièrement intéressants, il convient de ci-20 ter le bromure de lithium. Quand l'agent de sensibilisation est constitué d'un ou plusieurs solvants polaires, on préfère que ce ou ces solvants constitue(nt) au moins 75 % en poids du milieu où s'effectue le traitement de sensibilisation. Parmi les solvants particulièrement utilisables, il convient de citer la 25 diméthyl-formamide et le méthanol.
Lorsque le traitement de sensibilisation est réalisé au moyen d'au moins un agent rupteur de liaisons hydrogène et/ou d'au moins un solvant polaire, ledit traitement s'effectue, de préférence, pendant un temps supérieur à 30mm et à une tempé-30 rature comprise entre la température ambiante et la température de reflux du milieu à pression atmosphérique.
Lorsque le matériau kératinique, qui constitue la matière première, est constitué de kératines à cuticule, le traitement de sensibilisation peut également être réalisé au moyen d'au 35 moins un agent décuticulant pris dans le groupe formé par d'une part, les ultra-sons et d'autre part, l'acide formique à une concentration supérieure à 90 % en poids dans le milieu de traitement. Si l'on utilise comme agent décuticulant l'acide for- / mique, le traitement de sensibilisation s'effectue, de préfé-V 40 rence, pendant un temps supérieur à 30mn et à une température?// 5 comprise entre la température ambiante et la température de reflux à la pression atmosphérique.
Lorsque l’agent décuticulant est une émission d'ultra-sons, on a constaté que l'on obtenait des résultats sa-5 tisfaisants lorsque les ultra-sons ont une fréquence comprise entre 20 KHz et 70 KHz et un temps d'action supérieur à 30 mn, la puissance dissipée étant comprise entre 50 et 150 watts par dm? traité.
Lorsque le matériau kératinique servant de matière 10 première a subi le traitement de sensibilisation sus-mentionné, on peut réaliser une hydrolyse enzymatique mettant en oeuvre des enzymes protéolytiques et/ou kératinolytiques et obtenir des rendements d'hydrolyse très satisfaisants. Le traitement enzymatique est avantageusement réalisé à un pH inférieur ou 15 égal à 9 et à une température inférieure à 50°C pour éviter une hydrolyse alcaline perturbante, de sorte que les enzymes ne sont pas forcément au pH correspondant à leur optimum de cinétique. La concentration d'enzymes utilisée est fonction des conditions opératoires et suffisante pour obtenir une 20 action enzymatique dans le milieu. Le traitement enzymatique a généralement une durée comprise entre 20 h et 90 h.
L'hydrolysat obtenu peut être, soit utilisé sous forme de solution après ajustement du pH, soit lyophylisé, sait dialysé, soit atomisé sans élévation de température, soit récupéré sous 25 forme de résidu sec dans un évaporateur rotatif à 40°C environ à condition d'avoir neutralisé le milieu, soit précipité en milieu solvant. Dans tous les cas, on constate que la composition oligopeptidique obtenue comporte peu d'acides aminés libres, est riche en oligopeptides ayant un poids moléculaire 30 compris entre 1000 et 5000 et renferme plus de 30 % des liaisons cystine contenues dans le matériau kératinique de départ.
La présente invention a également pour objet le produit industriel nouveau que constitue une ccmposiüon oUgopeptidigue obtenue par le procédé ci-dessus défini, caractérisée par le 35 fait que plus de 75% en poids des oligopeptides, qu'elle contient, ont un poids moléculaire compris entre 1000 et 5000, la composition contenant, en outre, plus de 30¾ en poids des groupes cystine contenus dans le matériau kératinique ayant servi , de matière première. / 40 La présente invention a également pour objet l'uti4/ 6 lisation de la composition oligopeptidique ci-dessus définie pour le traitement des cheveux ou de la peau ou dans l’industrie alimentaire.
Pour mieux faire comprendre l'objet de l'invention, 5 on va en décrire maintenant, à titre d'exemples purement illustratifs et non limitatifs, plusieurs modes de mise en oeuvre.
Dans ces exemples, le rendement de la digestion enzymatique est calculé par analyse (chromatographie sur résine 10 échangeuse d'ions), après hydrolyse, d'une partie aliquote du surnageant filtré et centrifugé. Dans chaque exemple, on a comparé le rendement de digestion enzymatique pour le matériau kératinique traité avec ou sans sensibilisation préalable. De plus, on a comparé le taux de cystine initialement présent 15 dans la kératine naturelle traitée et le taux de cystine dans l'hydrolysat obtenu (analyse protéique)._ À / f * / 7
Exemple 1 : a) Première étape : Sensibilisation 100 g de cheveuxcoupés(portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide pré-5 chauffée à 120°C.
La solution est laissée durant deux heures à 120°C. Les cheveux sont ensuite filtrés ; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
10 b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la Proteinase "PSF 2019" (Société 0RIL - PARIS) est préparée juste avant l'emploi. Sa formule est la suivante : - Proteinase "PSF 2019" purifiée 15 (11 000 unités Anson/mg) 3,2 g - Acide borique 22,5 g - Soude normale 130 ml - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée...qsp... 2000,00 ml 20 Les cheveux présensibilisés à la diméthyl-formamide sont immergés dans la solution enzymatique portée à 40°C.
Un agitateur à pales assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours. Après filtration du résidu insoluble, la solution est neutralisée.
25 Les résultats obtenus sont les suivants : r§ndement_ de_ la_ di ges tion__ enzymati que : - cheveux témoins non sensibilisés : 5 % - cheveux sensibilisés : 38 % 2) çaraçtérisation_de_l2hy^glysat_de_kératine : 30 - taux de cystine dans l'hydrolysat : 56 x 10~3 mole pour 100 g de matière protéique totale - taux de cystine dans la kératine initiale : _o 62 x 10 mole pour 100 g de matière protéi-35 que totale
Exemple 2 : a) Première étape ; Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de/ l'exemple 1, mais on maintient la sensibilisation pendant A/ 40 quatre heures. /jjj 8 b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : 5 1) rendement_de_la_<ftgestion,, enzymatique :
- cheveux témoins non sensibilisés 5 X
- cheveux sensibilisés 95 % - taux de cystine dans l'hydrolysat : _o 10 50 x 10 mole pour 100 g de matière protéi que totale - taux de cystine dans la kératine initiale : 62 x 10”J mole pour 100 g de matière protéique totale 15 Exemple 3 : a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1, mais on maintient la sensibilisation pendant six heures.
20 b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_de_ l§_dig§stion_enzymatique :
25 - cheveux témoins non sensibilisés 5 X
- cheveux sensibilisés 98 X
2) ǧï§Çtérisati2n_de_l^hydrolysat_de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : _q 35 x 10 mole pour 100 g de matière protéi-30 que totale - taux de cystine dans la kératine initiale :
.O
62 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 4 : 35 a) Première étape : Sensibilisation 100 g de cheveix coupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide préchauffée à 140 °C. j
La solution est portée à ébullition et le refluA / 40 est maintenu pendant une heure. fJf 9
Les cheveux sont filtrés; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion Enzymatique 5 On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1,
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_de_la_ digestion_ enzymati que : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % 10 - cheveux sensibilisés 81 % 2) 9§ractérisation_de_l2hydrolysat_de_kératine : - tauxde cystine dans l'hydrolysat : 25 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale 15 - taux de cystine dans la kératine initiale :
_ O
62 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 5 : a) Première étape : Sensibilisation 20 100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres d'une solution constituée de 1 500 ml de diméthyl-formamide et de 500 ml d'eau déminéralisée.
Cette solution est portée à ébullition et le 25 reflux est maintenu durant trois heures.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils'sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique 30 On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_de_la_digestion_enzymaticjue_ : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % 35 - cheveux sensibilisés 59 % 2) ç§raçtérisation_de_l'hydrglysat_de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : / 42 x 10“3 mole pour 100 g de matière protéi- / que totale /j 10 - taux de cystine dans la kératine initiale : 62 x 10“3 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 6 : 5 a) Première étape : Sensibilisation 100 g de cheveux coupés(portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de méthanol,
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu durant douze heures.
10 Les cheveux sont filtrés ; ils sont séchés à tem pérature ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
15 Les résultats obtenus sont les suivants : 1) ï§5^®5§?£.^§_l§.^Î:S§§Îign_enzymatigue : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % - cheveux sensibilisés 16 % 20 - taux de cystine dans l'hydrolysat : _o 60 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale - taux de cystine dans la kératine initiale : _o 62 x 10 mole pour 100 g de matière protéi-25 que totale
Exemple 7 : a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 6, mais on maintient la sensibilisation pendant 30 vingt quatre heures.
b) Deuxième étape ; Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : 35 1) rendement^de_la_digestion_enzymatigue : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % - cheveux sensibilisés 19 % / » ^ (f 11 2) 95ï§2iéïî:§§ti:2?-4ê,3rl^yëï2Î-Y§§t_de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : _o 58 x 10 mole pour 100 g de matière protéique normale 5 - taux de cystine dans la kératine initiale : _q 62 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 8 : a) Première étape : Sensibilisation 100 g de cheveuxcoupés(portions de 2 cm de long) 10 sont immergés dans deux litres d'acide formique préchauffé à 90°C.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant trente minutes.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondam-15 ment à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther.
Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
20 Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_de_la_digestion_enzymatique : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % - cheveux sensibilisés 14 % 25 , - taux de cystine dans 1 hydrolysat : _q 59 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale - taux de cystine dans la kératine initiale : _q 3q 62 x 10 mole pour 100 g de matière protéi que totale
Exemple 9 : a) Première étape : Sensibilisation 100 g de cheveux coupés (portions de 2 cm de long) 35 sont immergés dans deux litres d'acide formique préchauffé à 90 °C,
La solution est portée à ébullition et le reflux / est maintenu pendant trente minutes. /Y
/ r/t 12
Les cheveux sont filtrés. Ils sont immergés à nouveau dans deux litres d'acide formique et agités durant 16 heures à température ambiante.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondam-5 ment à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
10 Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_de_la_digestion_enzymatique : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % - cheveux sensibilisés 23 % j 2) ǧï§9t|çisation_de_l^hYdrolysat>_de><ikératine : 15 - taux de cystine dans l'hydrolysat : 57 x 10”3 mole pour 100 g de matière protéique totale - taux de cystine dans la kératine initiale : _q 62 x 10 mole pour 100 g de matière 20 protéique totale
Exemple 10 : a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de L.jBr dans de l'eau déminéralisée 25 ajustant le volume à deux litres.
100 g de cheveux coupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante préchauffée à 90°C.
La solution est portée à ébullition et le reflux 30 est maintenu pendant une heure.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape - Digestion enzymatique 35 On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : rendement_de la digestion enzymatique : / - cheveux témoins non sensibilisés 5 % A /
40 - cheveux sensibilisés 75 °/J U
13 2) ǧïëÇ£érisation_de_l^hYdrolysat_de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : 53 x 10~J mole pour 100 g de matière protéique totale 5 - taux de cystine dans la kératine initiale : -3 62 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 11 : a) Première étape : Sensibilisation 10 On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 390 g de L^Br dans de l'eau déminéralisée et en ajustant le volume à deux litres.
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) j sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante, 15 préchauffée à 90°C.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant quatre heures.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à 20 l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : 25 1) rendement_de_la_dig§stion_enzymatique : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % - cheveux sensibilisés 15 % 2) caraçtérisation_de_l_[hydrolys§t_de_kératine '· - taux de cystine dans l'hydrolysat : _o 30 54 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale - taux de cystine dans la kératine initiale : _o 62 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale 35 Exemple 12 : a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de L.Br dans de l'eau déminéralisée, / ajustant le volume à deux litres. a / 40 100 g de cheveuc coupés (portions de 2 cm de long)/ \m 14 sont immergés dans les deux litres de la solution sensibilisante .
La solution est portée à 100°C, puis maintenue à cette température pendant seize heures.
5 Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondam ment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante, b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui 10 de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_d§_la_digestion_enzymatique : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % - cheveux sensibilisés 13 % 15 2) çaraçtérisation_de_l2hydrqlysat_de_kératine - taux de cystine dans l'hydrolysat : 60 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale - taux de cystine dans la kératine initiale : 20 62 x 10’ mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 13 : a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui 25 de l'exemple 10.
Après reflux d' une heure dans la solution de bromure de lithium, les cheveux sont filtrés puis lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude et à l'alcool.
Ils sont ensuite immergés dans deux litres de dimé-30 thyl-forraamide préchauffée à 140°C. La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant trente minutes.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
35 b) Deuxième étape - Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : / 1) rendement_ de_la_ di gestion_ enzymati que : / 40 - cheveux témoins non sensibilisés 5 %/y/ 15 - cheveux sensibilisés 91 % 2) çaraçtérisation_de_!2hydrolysat_de_keratine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : _q 50 x 10 mole pour 100 g de matière protéi-5 que totale - taux de cystine dans la kératine initiale : _o 62 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 14 : 10 a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution d’urée, en solubilisant 1 440 g d'urée à 80°C dans de l’eau déminéralisée et en ajustant le voliane final à deux litres.
100 g de cheveik coupés (portions de 2 cm de long) 15 sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante et maintenus pendant deux heures à 80°C.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l’éther. Ils sont séchés à température ambiante.
20 b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_de_la_ digestion_ enzymati gue : 25 - cheveux témoins non sensibilisés 5 % - cheveux sensibilisés 12 % 2) £§ï§2£érisation_de_l2hydrolysat_de_keratine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : * ,q 59 x lo” mole pour 100 g de matière protéi-30 que totale ί - taux de cystine dans la kératine initiale : 62 x 10 mole, pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 15 : 35 a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 14, mais on maintient la sensibilisation pendant huit heures.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique ^ / 40 On utilise un mode opératoire identique à celui dé ψ 16 l'exemple 1,
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_ de_1§_ diggstion_ enzymati gue : - cheveux témoins non sensibilisés 5 % 5 - cheveux sensibilisés 17 % 2) Ç^ïêÇtéHiSftign^de^l^hydrolysat^de^kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : 56 x 10"3 mole pour 100 g de matière protéique totale 10 - taux de cystine dans la kératine initiale : 62 x 10~3 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 16 : a) Première étape : Sensibilisation 15 On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de L^Br dans de l'eau déminéralisée, en ajustant le volume à deux litres.
100 g de poudre de corne sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante, préchauffée à 90°C.
20 La solution est portée à l'ébullition et le reflux est maintenu pendant une heure.
La poudre de corne est filtrée ; elle est lavée abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Elle est séchée à température ambiante.
25 b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la protéinase "PSF 2019" (Société ORXL - PARIS) est préparée juste avant l'emploi. Sa formule est la suivante : - Protéinase "PSF 2019" purifiée 30 (11 000 unités Anson /mg) ‘ 2,5 g - Tris (hydroxyméthyl)aminométhane 24,2 g - HCl (solution normale) 55 ml - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée...qsp... 2 000 ml 35 La poudre de corne présensibilisée au bromure de lithium est immergée dans la solution enzymatique portée à 40°C. Un agitateur assure une agitation continue. .
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est/ / 40 neutralisée. {/ 17
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendexnent^ de^ 1§_ tion_enzymaticjue : - poudre de corne témoin non sensibilisée 46 % 5 - poudre de corne sensibilisée 62 % 2) ǧï§Ç£érisation_de_l^hydrolysat_de_îœr§tine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : -3 25 x 10 mole, pour 100 g de matière protéique totale 10 - taux de cystine dans la kératine initiale : -3 31 x 10 mole pour 100 g de matière protéi-. que totale
Exemple 17 : a) Première étape : Sensibilisation 15 100 g de poudre de corne sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide, préchauffée à 120°C.
La solution est laissée pendant quatre heures à 120°C.
La poudre de corne est filtrée ; elle est rincée 20 plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Elle est séchée à température ambiante.
b) Deuxième étape î Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la chymotryp-sine est préparée juste avant l'emploi.
25 Sa formule est la suivante : - Alpha-chymotrypsine (47 u/mg) 1,5 g - Tris (hydroxyméthyl)aminométhane 24,2 g - HCl (solution normale) 100 ml - Eau déminéralisée...qsp... 2000 ml 30 La poudre de corne présensibilisée à la diméthyl- formamide est immergée dans la solution enzymatique portée à 40°C. Un agitateur assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est 35 neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants : rendement^,de_la_digestion_enzymatique : - poudre de corne témoin non * / sensibilisée 18 7, / Jj 40 - poudre de corne sensibilisée 35 ♦ 18 2) ǧï§Çtérisation_de_l^hydrolysat_de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : 24 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale 5 - taux de cystine dans la kératine initiale :
w O
31 x 10“J mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 18 : a) Première étape : Sensibilisation 10 100 g de poils de lapin propres sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide préchauffée à 120°C.
La solution est laissée pendant trois heures à 120°C.
Les poils de lapin sont filtrés ; ils sont rincés 15 plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la Prônase (KOCH-LIGHT) est préparée juste avant l'emploi.
20 Sa formule est la suivante : - Pronase (ex**·streptomyces griseus) 2,4 g - Acide borique (H^BO^) 22,5 g - Soude normale 130 ml - MgC^, 6H20 0,03 g 25 - Eau déminéralisée..,qsp,,. 2000 ml
Les poils de lapin présensibilisés à la diméthyl-formamide sont immergés dans la solution enzymatique portée à 40°C. Un agitateur assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
30 Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) rendement_de-la_digestion_enzymatigue : - poils de lapin témoins non 35 sensibilisés 4 % - poils de lapin sensibilisés 78 % 2) ǧïëÇ£éri§atign_de_!^hydrglysat_de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : j 23,5 x 10"3 moles pour 100 g de matière proté IA/ 40 que totale. Jjj » 19 - taux de cystine dans la kératine initiale : -3 31 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 19 : 5 a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de L^Bj. dans de l'eau déminéralisée, en ajustant le volume à deux litres.
100 g de poils de lapin propres sont immergés dans 10 les deux litres de solution sensibilisante, préchauffée à 90 °C.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant une heure.
Les poils de lapin sont filtrés ; ils sont lavés 15 abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante, b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la trypsine est préparée juste avant l'emploi.
20 Sa formule est la suivante : - Trypsine pure (317 u/mg) 15 g - Acide borique (H^BO^) 50 g - Soude normale 290 ml - Eau déminéralisée...qsp... 5000 ml 25 Les poils de lapin pré sensibilisé s au bromure de lithium sont immergés dans la solution enzymatique portée à v 40°C. Un agitateur assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est 30 neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants : 1) de_1§-: - poils de lapin témoins non sensibilisés 3 % 35 - poils de lapin sensibilisés 33 % 2) ç§ï§çtérisation_de_l2hydrolysat-de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : / 25 x 10~3 mole pour 100 g de matière protéi/l/ que totale /ί 4 20 - taux de cystine dans la kératine initiale : -3 v 31 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exenple 20 : 5 a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution d'urée en solubilisant 1 440 g d'urée à 80°C dans de l'eau déminéralisée et en ajustant le volume final à deux litres.
100 g de plumes de volaille (duvet) sont immergés 10 dans les deux litres de solution sensibilisante et maintenus pendant cinq heures à 80°C.
Les plumes sont filtrées ; elles sont lavées abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Elles sont séchées à température ambiante.
15 b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la papaïne est préparée juste avant l'emploi.
Sa formule est la suivante : - Papai'ne 8 g 20 - Acétate de sodium 32,8 g - Acide acétique 24 g - Eau déminéralisée...qsp... 4000 ml
Les plumes sensibilisées à l'urée sont immergées dans la solution enzymatique portée à 40°C. Un agitateur 25 assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants : 30 1) rendement^ de_1§_ digestion_ enzymati que : - plumes de volaille témoins non sensibilisées 7 % - plumes de volaille sensibilisées 12 % 35 2) çaraçtérisatign_de_ljhydrglys§t_de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : 30 x 10’3 mole pour 100 g de matière protéi- / '........_/ » 21 - taux de cystine dans la kératine initiale : _3 34 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale
Exemple 21 : 5 a) Première étape : Sensibilisation 100 g de plumes de volaille (duvet) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formatai de, préchauffée à 120°C.
La solution est laissée pendant quatre heures à 120°C.
10 Les plumes sont filtrées ; elles sont rincées plu sieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Elles sont séchées à température ambiante, b) Deuxième étape ; Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la Pronase 15 (KOCH-LIGHT) est préparée juste avant l'emploi.
Sa formule est la suivante : - Pronase (ex^-streptomyces griseus) 2,4 g - Tri s(hydroxymé thyl)aminomé thane 24,2 g - HOl (solution normale) 55 ml 20 - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée...qsp... 2000 ml
Les plumes présensibilisées à la diméthyl-formamide sont immergées dans la solution enzymatique portée à 40°C.
Un agitateur assure une agitation continue.
25 La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée.
, Les résultats obtenus sont les suivants : 1) r§nd§ment_de_l§_digestign_enzym§tigue : 30 - plumes témoins non sensibilisées 10 % - plumes sensibilisées 27 2) ǧ?§Ç£iïi§§tion_de<iil^hydrolysat_de_kératine ; - taux de cystine dans l'hydrolysat : 31,5 x 10 mole pour 100 g de matière protéi-35 que totale - taux de cystine dans la kératine initiale : / -3 / 34 x 10 mole pour 100 g de matière protéi- / que totale / '/.
< 22
Exemple 22 : a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution d'urée, en solubilisant 1 440 g d'urée à 80°C dans de l'eau déminéralisée et en 5 ajustant le volume final à deux litres.
100 g de plumes de volaille sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante et maintenus durant cinq heures à 80°C.
Les plumes sont filtrées ; elles sont lavés abon-10 damment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Elles sont séchées à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique • Une solution enzymatique contenant de la Pepsine est préparée juste avant l'emploi ; sa formulation est la 15 suivante : - Pepsine (2 870 u/mg)...................... 2,4 g - Acide chlorhydrique IN.................... 20 ml - Eau déminéralisée.. .q.s.p.................2 000 ml
Les plumes sensibilisées à l'urée sont immergées 20 dans la solution enzymatique portée à 40°C. Un agitateur assure une agitation continue. La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants : 25 1) rendement_de_la_digestign_enzym§tique :
- plumes témoins non sensibilisées 6 Z
- plumes sensibilisées 24 7 2) çaraçtérisatign_de_li[hydrglysat_de_kératine : - taux de cystine dans l'hydrolysat : 30 28 x 10~3 mole pour 100 g de matière protéique totale - taux de cystine dans la kératine initiale : 34 x 10 mole pour 100 g de matière protéique totale 35 Les hydrolysats de protéines ont une influence béné fique sur le cheveu lorsqu'ils entrent dans la composition de produits de soin ou de traitement. Les effets physiologiques et cosmétiques positifs s'expliquent par la formation d'un j dépôt plus ou moins ordonné au niveau de la cuticule du che-yi / 40 veu, qui le protège ainsi des attaques chimiques ou physico/ /, f / y 23 chimiques et qui lui transfère des vertus coiffantes appréciables. Les hydrolysats de kératine qui ont une formule riche en soufre, sont, de par leur composition chimique, très proches des cheveux et constituent donc les protéines idéa-5 les pour les soins capillaires.
On va donner ci-après, deux exemples d'utilisation des hydrolysats de kératine selon l'invention.
Exemple 23 : Lotion vitalisanté
La lotion a la formulation suivante : 10 - Hydrolysat de kératine....................... 1 g - Ether oléique polyoxyéthyléné à 20 moles d'oxyde d'éthylène (vendu sous le nom de "BRIJ 98" par la société ATLAS).............. 0,1 g - Acide acétique___q.s.p.......................pH 7 15 - Colorant..................................... 0,1 g - Parfum....................................... 0,1 g - Alcool (à 96e)............................... 10 ml - Eau déminéralisée.. .q.s.p.................... 100 ml
La lotion est appliquée sur les cheveux. Un léger 20 massage permet de bien répartir le liquide. Le séchage s'effectue à température ambiante ou sous casque.
Exemple 24 : Lotion à rincer
La lotion a la formulation suivante : - Hydro lysat de kératine....................... 1 g 25 - Ether oléique polyoxyéthyléné à 20 moles d'oxyde d'éthylène (vendu sous le nom de "BRIJ 98" par la société ATIAS).............. 0,1 g - Acide acétique.. .q.s.p.......................pH 7 - Colorant..................................... 0,1 g 30 - Parfum....................................... 0,1 g - Eau déminéralisée.. .q.s.p.................... 100 ml
Cette lotion est appliquée sur les cheveux propres de manière homogène. Après une pose d'environ 5 mn, la chevelure est rincée à l'eau et séchée sous casque.
35 On a comparé l'effet des hydrolysats de kératine selon l'invention et des hydrolysats de kératine de l'état de la technique. A cet effet, on a étudié les microstructures déposées en surface et on a comparé, dans les lotions / des exemples 23 et 24, trois types d'hydrolysats de kéra- Π 40 tine : / / * 24 1'hydrolysat préparé selon l'exemple numéro 2 de la présente demande de brevet, un hydrolysat chlorhydrique de kératine, et un hydrolysat enzymatique préparé à partir d'une kératine dégradée pauvre en cystine.
5 Dans l'échelle arbitraire utilisée, le domaine cosmétique se situe entre 0 et 50. Plus le nombre est proche de 0, meilleure est la qualité du dépôt.
Lotion vitalisante Lotion à rincer 10 Hvdrnivsat utilisé appliquée sur appliquée sur
Hydrolysat utilise cheveu décoloré cheveu décoloré (ex. 23) (ex. 24)
Hydrolysat de kératine préparé selon l'exemple 2 - riche 19 11 15 en cystine (1000<Poids moléculaire < 5000)
Hydrolysat chlorhydrique 48 31 (Poids moléculaire 20 moyen cd 130)
Hydrolysat enzymatique, de kératine dégradée - pauvre 65 49 en cystine λ,. (1000 <Poids molé- culaire<5000)
Il apparaît que 1'hydrolysat de kératine préparé selon l'exemple 2 de la présente demande de brevet est celui dont le dépôt est le plus cosmétique. Le cheveu ainsi traité.
30 n'est pas alourdi par le dépôt et acquiert des qualité*—/ appréciables. /]/
Claims (14)
1. Procédé de préparation d'une composition oligopeptidique par hydrolyse d'un matériau kératinique, ce procédé comportant un traitement par des enzymes protéolytiques et/ou 5 kératinolitiques,caractérisé par le fait qu'avant le traitement enzymatique, on soumet le matériau· kératinique à un traitement de sensibilisation permettant l'action enzymatique ultérieure et ne détruisant pratiquement pas les liaisons cystine existants initialement dans le matériau kératinique traité. 10
2 - Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que le traitement de sensibilisation est réalisé au moyen d'au moins un agent de sensibilisation pris dans le 1 groupe formé par les agents rupteurs de liaisons hydrogène et les solvants polaires. 15
3 - Procédé selon la revendication 2, caractérisé par le fait que les agents rupteurs de liaisons hydrogène sont pris dans le groupe formé par les électrolytes et l'urée ou ses dérivés, ces agents agissant en milieu aqueux à une concentration supérieure ou égale à 8 moles par litre. 20
4 - Procédé selon la revendication 3, caractérisé par le fait que l'électrolyte utilisé est le bromure de lithium.
5. Procédé selon la revendication 2, caractérisé par le fait que les solvants polaires constituent pendant le traitement de sensibilisation au moins 75 % en poids du milieu,où 25 s'effectue le traitement.
6 ·<· Procédé selon la revendication 5, caractérisé par le fait que le solvant polaire est pris dans le groupe formé * par la diméthyl«»forraamide et le méthanol.
7. Procédé selon l'une des revendications 2 à 6, ca-30 ractérisé par le fait que le traitement de sensibilisation s'effectue pendant un temps supérieur à 30 mn et à une température comprise entre la température ambiante et la température de reflux du milieu à pression atmosphérique.
8. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par 35 le fait que le matériau kératinique est constitué de kératines à cuticule et que le traitement de sensibilisation est réalisé au moyen d'au moins un agent décuticulant pris dans le groupe formé par les ultra-sons et l'acide formique à,une concentration supérieure à 90 % en poids dans le milieu de traitement. J 40
9 - Procédé selon la revendication 8, dans lequel 1 * 26 gent décuticulant est l'acide formique, caractérisé par le fait que le traitement de sensibilisation s'effectue pendant un temps supérieur à 30mn et à une température comprise entre la température ambiante et la température de reflux à la 5 pression atmosphérique.
10. Procédé selon la revendication 8, dans lequel l'agent décuticulant est une émission d'ultra-sons, caractérisé par le fait que les ultra-sons ont une fréquence comprise entre 20 KHz et 70 KHz et un temps d'action supérieur à 30 10 tnn, la puissance dissipée étant comprise entre 50 et 150 watts O par dm traité.
11. Procédé selon l'une des revendications 1 à 10, « caractérisé par le fait que le traitement enzymatique postérieur au traitement de sensibilisation est réalisé à un pH in-15 férieur ou égal à 9, à une température inférieure à 50°c et avec une concentration active d'enzymes.
12. Procédé selon la revendication 11, caractérisé par le fait que le traitement enzymatique à une durée comprise entre 20--- h et 90----h. 20
13 - Composition oligopeptidique* obtenue par le procé dé selon l'une des revendications 1 à 12, caractérisée par le fait qu'au moins 75 % en poids des oligopeptides qu'elle contient ont un poids moléculaire compris entre 1 OOO et 5 000, la composition contenant,en outre, au moins 30 % en poids des 25 groupes cystine contenus dans le matériau kératinique ayant servi de matière première.
14. Utilisation de la composition selon la revendication 13 pour le traitement des cheveux ou de la peau ou dans 1'industrie alimentaire. ^ ;.....Z........ r- ...IA......... ......^....... · ^ ^ ΛΜ....... ......%....... -n: ...... À......... · * -··'-·-' ψ·*·^
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