FR2494282A1 - Procede de preparation d'hydrolysats de keratine et composition oligopeptidique obtenue par ce procede - Google Patents
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Abstract
LE PROCEDE D'HYDROLYSE ENZYMATIQUE D'UN MATERIAU KERATINIQUE SELON L'INVENTION CONSISTE A FAIRE SUBIR AU MATERIAU KERATINIQUE UN TRAITEMENT DE SENSIBILISATION PRECEDANT L'HYDROLYSE ENZYMATIQUE; LA SENSIBILISATION EST REALISEE SOIT AVEC UN ELECTROLYTE TEL QUE LE BROMURE DE LITHIUM, SOIT AVEC UN SOLVANT POLAIRE, TEL QUE LE DIMETHYL-FORMAMIDE OU LE METHANOL, SOIT AVEC UN AGENT DECUTICULANT, TEL QUE L'ACIDE FORMIQUE OU LES ULTRA-SONS; UN TEL PROCEDE PERMET L'OBTENTION D'UNE COMPOSITION OLIGOPEPTIDIQUE, DONT 90 AU MOINS DES OLIGOPEPTIDES ONT UN POIDS MOLECULAIRE COMPRIS ENTRE 1000 ET 5000, CETTE COMPOSITION RENFERMANT PLUS DE 30 DE LA CYSTINE DU MATERIAU KERATINIQUE DE DEPART.
Description
PROCEDE DE PREPARATION D'HYDROLYSATS DE KERATINE ET COMPOSI
TION OLIGOPEPTIDIQUE OBTENUE PAR CE PROCEDE.
TION OLIGOPEPTIDIQUE OBTENUE PAR CE PROCEDE.
La présente invention a trait à un procédé de prd- paration de composition oligopeptidique à partir d'un matériau kératinique que l'on soumet à une hydrolyse enzymatique.
On sait que les hydrolysats de kératine et, en particulier, les hydrolysats contenant une proportion majeure d'oligopeptides ont un grand intérêt dans l'industrie cosmétique pour leur action sur l'état de surface du cheveu ou sur la peau et dans l'industrie alimentaire. Cependant, l'intérêt de ces compositions est essentiellement fonction de leur contenu en oligopeptides, c'est-à-dire que le matériau protéinique constitué par la kératine servant de matière première doit être fractionné en chaines oligopeptidiques contenant plusieurs acides aminés mais ayant un poids moléculaire suffisamment faible pour être hydrosoluble. L'intéret des hydrolysats de kératine est donc d'autant plus grand que ces hydrolysats contiennent peu d'acides aminés libres.Par ailleurs, on a constaté qu'il était très intéressant de conserver dans les compositions oligopeptidiques les liaisons cystine existant dans la kératine, la cystine étant plus énergétique sous forme d'oligopeptides que sous forme d'acide aminé.
Dans l'état de la technique, on a proposé de préparer des hydrolysats de kératine soit à partir de matières premières kératiniques non dégradées, par exemple les soies de porc, les plumes de volaille ou la corne, soit à partir de produits résiduaires fibreux et de déchets kératiniques, par exemple les sous-produits de charcuterie et de tannerie.
On soumet ces kératines ou dérivés kératiniques soit à des hydrolyses chimiques alcalines ou acides, partielles afin de limiter la production d'acides aminés libres, soit à des hydrolyses enzymatiques.
On sait que les enzymes protéolytiques usuels (pepsine, trypsine, chymotrypsine, papaïne) n'ont aucune activité notable sur les kératines naturelles non dégradées, c'est-d-dire les kératines ayant subi aucun traitement chimique, industriel ou cosmétique. Même les enzymes décrits comme d'eventuels kératinolytiques, comme par exemple les enzymes extraits des différentes souches de "Rératomices" (pronase, kératinase, M'zyme, PSF 2019) ont, en fait, des activités très réduites sinon nulles sur les principaux matériaux kératiniques naturels ; par exemple les rendements de digestion des cheveux humains soumis à de tels enzymes sont inférieurs à 10 v. I1 est certain que les déchets et sous-produits kératiniques industriels peuvent être digQfés par des enzymes protéolytiques ou kératolytiques mais, dans ce cas, cela provient du fait que le matériau kératinique de départ est dégradé et que la plupart des liaisons cystiniques de la kératine ont disparu : il en résulte que les hydrolysats obtenus ne contiennent pratiquement pas de cystine.En fait, toutes les hydrolyses enzymatiques, qui ont une efficacité non négligeable, sont des hydrolyses qui ou bien-slappliquent sur une matière première, dans laquelle les liaisons cystine ont déjà disparu en grande partie, ou bien s'appliquent sur un matériau auquel on fait subir un prétraitement ayant pour but de faire disparaitre la majorité des liaisons cystine. Dans tous les autres cas, l'action enzymatique sur la kératine a un rendement pratiquement nul.
Dans l'état de la technique, on a également proposé, pour obtenir des hydrolysats de kératine, de réaliser des hydrolyses chimiques acides ou alcalines. Les hydrolyses acides sont difficilement maitrisables et les hydrolysats obtenus sont riches en acides aminés libres même lorsque les solutions acides sont peu concentrées : le rendement en oligopeptides est donc faible. Les hydrolyses alcalines sont pratiquées en présence d'hydroxydes alcalins ou d'hydroxydes d'ammonium quaternaire et entrainent la destruction de certains acides aminés et, en particulier, de la cystine : il y a formation de H2S, de lanthionine, de lysinoalanine et de cystéine.
Les hydrolysats ainsi obtenus sont donc encore très pauvres en cystine.
On constate donc que, dans l'état de la technique, aucune méthode de préparation d'hydrolysats de kératine ne permet d'obtenir des oligopeptides contenant une concentration importante en cystine. Ou bien les hydrolysats ont un faible rendement en oligopeptides et comportent un grand nombre d'acides aminés libres, ou bien les hydrolysats ne contiennent pratiquement plus de cystine.
La présente invention a pour but de proposer un procédé de préparation de composition oligopeptidique à for te concentration en cystéine, ce procédé comportant une hydrolyse enzymatique de la kératine apyres que celle-ci ait subi un pré traitement ne détruisant pas la cystine.Dans l'état de la technique, tous les pré traitements appliqués aux matériaux kératiniques pour permettre les actions enzymatiques étaient des prétraitements destructeurs de cystine A cet égard, on peut citer les procédés par oxydation qui transforment de façon irréversible la cystine en acide cystéique, les procédés de traitement au sulfite, qui réduisent partiellement la cystine en cystéine avec formation en quantité équivalente de S-sulfocystéLne, les procédés par réduction aux thiols, qui transforment la cystine en cystéine mais également en lanthionine (avec perte de soufre) et en disulfure mixte.
Dans tous les cas, les hydrolysats enzymatiques obtenus sont, bien entendu, pauvres en cystine puisque l'action des enzymes avec un bon rendement était considérée dans l'état de la technique comme essentiellement incompatible avec la présence de liaisons cystine dans le matériau à hydrolyser.
Selon l'invention, on a découvert, de façon surprenante, que l'on pouvait obtenir une action d'hydrolyse enzymatique avec un bon rendement sans détruire notablement les liaisons cystine initialement présentes dans le matériau kératinique soumis à l'hydrolyse, à condition de soumettre préalablement le matériau à hydrolyser à une action de sensibilisation réalisée soit avec des capteurs de liaison hydrogène constitués par dessolutions concentrées en électrolytes, soit avec des solvants polaires qui dissolvent les ciments interfibrilaires existant entre les paquets de fibrilles constitués de micro-fibrilles elles-mêmes formées des chaînes protéiniques de la kératine, soit encore, dans le cas oi le matériau kératinique comporte une cuticule enveloppant le produit kératinique proprement dit, avec un agent décuticulant.
Dans tous les cas, le traitement de sensibilisation proposé selon l'invention n' a aucune action sensible au niveau des liaisons cystine de la kératine, de sorte que les hydrolysats obtenus comportent toujours plus de 30 des liaisons cystine existant dans le matériau kératinique de départ.
Au contraire, dans les compositions analogues de l'état de la technique, riches en oligopeptides, on ne retrouvait jamais plus de 109, des liaisons cystine du matériau kératini que de départ.
La présente invention a donc pour objet un nouveau procédé de préparation d'une composition oligopeptidique par hydrolyse d'un matériau kératinique, ce procédé comportant un traitement par des enzymes protéolytiques et/ou kératolytiques, caractérisé par le fait qu'avant le traitement enzymatique on soumet le matériau kératinique à un traitement de sensibilisation réalisé au moyen d'nu moins un agent de sensibi liston pris dans le groupe formé par les électrolytes agissant an milieu queux A une concentration supérieure ou égale à 8 moles par litre et les solvants polaires, ou, dans le cas où le matériau kératinique est constitué de kératine à cuticule, d'au moins un agent décutilant pris dans le groupe formé par les ultrasons et l'acide formique à une concentration supérieure à 90% en poids dans le milieu de traitement.
Parmi les électrolytes particulièrement utilisables dans le procédé selon l'invention, il convient de citer le bromure de lithium.
Lorsque l'agent de sensibilisation est constitué d'un ou de plusieurs solvants polaires, on préfère que ces solvants polaires constituent au moins 757o en poids du milieu où s'effectue le traitement de sensibilisation. Parmi les solvants particulièrement utilisables, il convient de citer le diméthyl-formamide et le méthanol.
Lorsque le traitement de sensibilisation est réalisé au moyen d'au moins un électrolyte et/ou d'au moins un solvant polaire, ledit traitement s'effectue, de préférence, pendant un temps supérieur à 30 minutes et à une température comprise entre la température ambiante et la température de reflux du milieu à pression atmosphérique.
Lorsqu'on utilise comme agent décutilant, l'acide formique dans le traitement de la kératine à cuticule, la sen sibilisaticn s'effectue,de préférence, pendant un temps supE- à 30 minutes et à une température comprise entre la tempéra- ture ambiante et la température de reflux à la pression atmosphérique.
Lorsque l'agent décutilant est une émission d'ultrasons, on a constaté que l'on obtenait des résultats satisEai- sants lorsque les ultra-sons ont une fréquence comprise entre 20 KHz et 70 KHz et un temps d'action supériew à 30 mn, la puissance dissipée étant comprise entre 50 et 150 watts par dm3 traité.
Lorsque le matériau kératinique servant de matiere première a subi le traitement de sensibilisation sus-mentionné, on peut réaliser une hydrolyse enzymatique mettant en oeuvre des enzymes protéolytiques et/ou kératolytiques et obtenir des rendements d'hydrolyse très satisfaisants. Le-traitement enzymatique est avantageusement réalisé à un pH inférieur ou égal il 9 et à une température inférieure à 500C pour éviter une hydrolyse alcaline perturbante, de sorte que les enzymes ne sont pas forcément au pH correspondant à leur optimum de cinétique. La concentration d'enzymes utilisée est fonce tion des conditions opératoires et suffisante pour obtenir une action enzymatique dans le milieu. Le traitement enzymatique a généralement une durée comprise entre 20 h et 90 h.
L'hydrolysat obtenu peut être, soit utilisé sous forme de solution après ajustement du pH, soit lyophylisé, soit dialysé, soit atomisé sans élévation de température, soit récupéré sous forme de résidu sec dans un évaporateur rotatif à 40dC environ à condition d'avoir neutralisé le milieu, soit précipiS en milieu solvant. Dans tous les cas, on constate que la composition oligopeptidique obtenue comporte peu acides aminés libres, est riche en oligopeptides ayant un poids moléculaire compris entre 1000 et 5000 et renferme plus de 30oxo des liaisons cystine contenues dans le matériau kératinique de départ.
La présente invention a également pour objet le produit industriel nouveau que constitue une composition oligopeptidique obtenue par le procédé ci-dessus défini, caractérisée par le fait que plus de 75% en poids des oligopeptides, qu'elle contint, ont un poids moléculaire compris entre 1000 et 5000, la composition contentant, en outre, plus de 30% en poids des groupes cystine contenus dans le matériau kératinique ayant servi de matière première.
La présente invention a également pour objet l'uti- lisation de la composition oligopeptidique ci-dessus définie pour le traitement des cheveux ou de la peau ou dans l'indus- trie alimentaire.
Pour mieux faire comprendre l'objet de l'invention, on va en décrire maintenant, à titre d'exemples purement illustratifs et non limitatifs, plusieurs modes de mise en oeuvre.
Dans ces exemples, le rendement de la digestion enzymatique est calculé par analyse (chromatographie sur résine échangeuse d'ions), après hydrolyse, d'une partie aliquote du surnageant filtré et centrifugé. Dans chaque exemple, on a comparé le rendement de digestion enzymatique pour le matériau kératinique traité avec ou sans sensibilisation préalable. De plus, on a comparé le taux de cystine initialement présent dans la kératine naturelle traitée et le taux de cystine dans l'hydrolysat obtenu (analyse prot6que).
Exemple 1
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide préchauffée à 1200C.
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide préchauffée à 1200C.
La solution est laissée durant deux heures à 1200C.
Les cheveux sont ensuite filtrés ; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la Proteinase 'PSF 2019" (Société ORIL - PARIS) est préparée juste avant l'emploi. Sa formule est la suivante - Proteinase "PSF 2019" purifiée
(11 000 unités Anson/mg) 3,2 g - Acide borique 22,5 g - Soude normale 130 ml - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée ... qsp... 2000,00 ml
Les cheveux présensibilisés à la diméthyl-formamide sont immergés dans la solution enzymatique portée à 400C.
Une solution enzymatique contenant de la Proteinase 'PSF 2019" (Société ORIL - PARIS) est préparée juste avant l'emploi. Sa formule est la suivante - Proteinase "PSF 2019" purifiée
(11 000 unités Anson/mg) 3,2 g - Acide borique 22,5 g - Soude normale 130 ml - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée ... qsp... 2000,00 ml
Les cheveux présensibilisés à la diméthyl-formamide sont immergés dans la solution enzymatique portée à 400C.
Un agitateur à pales assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours. Après filtration du résidu insoluble, la solution est neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants 1) rendement de la digestion enzymatigue :
- cheveux témoins non sensibilisés : 5 7.
- cheveux témoins non sensibilisés : 5 7.
- cheveux sensibilisés :38 %
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat 56 x 10-3 @ mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 2
a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1, mais on maintient la sensibilisation pendant quatre heures.
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat 56 x 10-3 @ mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 2
a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1, mais on maintient la sensibilisation pendant quatre heures.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatique :
- cheveux témoins nou sensibilisés 5 %
- cheveux sensibilisés 95 %
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat 50 x long 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine- dans la kératine initiale 62 x 10 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
Exemple 3 :
a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique celui de l'exemple 1, mais on maintient la sensibilisation pendant six heures.
1) rendement de la digestion enzymatique :
- cheveux témoins nou sensibilisés 5 %
- cheveux sensibilisés 95 %
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat 50 x long 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine- dans la kératine initiale 62 x 10 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
Exemple 3 :
a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique celui de l'exemple 1, mais on maintient la sensibilisation pendant six heures.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatique
cheveux témoins non sensibilisés 5 %
- cheveux sensibilises 98 %
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
35 x 10-3n 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 4
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide préchauffée à 140 OC.
1) rendement de la digestion enzymatique
cheveux témoins non sensibilisés 5 %
- cheveux sensibilises 98 %
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
35 x 10-3n 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 4
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide préchauffée à 140 OC.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant une heure.
Les cheveux sont filtrés; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion Enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux témoins non sensibilisés 5 5
- cheveux sensibilisés 81
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- tauxde cystine dans l'hydrolysat 25 x lO 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 5
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres d'une solution constituée de 1 500 ml de diméthyl-formamide et de 500 ml d'eau démindra- lisée.
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux témoins non sensibilisés 5 5
- cheveux sensibilisés 81
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- tauxde cystine dans l'hydrolysat 25 x lO 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 5
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres d'une solution constituée de 1 500 ml de diméthyl-formamide et de 500 ml d'eau démindra- lisée.
Cette solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu durant trois heures.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatigue :
- cheveux témoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 59
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat : 42 x lO 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 6 :
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveux coupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de méthanol.
1) rendement de la digestion enzymatigue :
- cheveux témoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 59
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat : 42 x lO 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 6 :
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveux coupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres de méthanol.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu durant douze heures.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatigue
- cheveux moins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 16
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
60 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole. pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 7
a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 6, mais on maintient la sensibilisation pendant vingt quatre heures.
1) rendement de la digestion enzymatigue
- cheveux moins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 16
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
60 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole. pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 7
a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 6, mais on maintient la sensibilisation pendant vingt quatre heures.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatigue :
- cheveux témoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 19
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- tus de cystine dans l'hydrolysat :
58 x 10 @ mole pour 100 g de matière
protéique normale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière
protéique totale
Exemple 8
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de chevewccoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres d'acide formique préchauffé à 900C.
1) rendement de la digestion enzymatigue :
- cheveux témoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 19
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- tus de cystine dans l'hydrolysat :
58 x 10 @ mole pour 100 g de matière
protéique normale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière
protéique totale
Exemple 8
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de chevewccoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres d'acide formique préchauffé à 900C.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant trente minutes.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther.
Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux moins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilises 14
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
59 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale 62 x 10 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
Exemple 9
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres d'acide formique préchauffé à 90 C.
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux moins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilises 14
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
59 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale 62 x 10 3 mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
Exemple 9
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans deux litres d'acide formique préchauffé à 90 C.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant trente minutes.
Les cheveux sont filtrés. Ils sont immergés à nouveau dans deux litres d'acide formique et agités durant 16 heures à température ambiante.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Dizestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digenstion enzymatique
- cheveux témoins non sensivilisés 5
- cheveux sensibilisés 23
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat :
57 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière
protéique totale
- taux de cystine dans la kératine initiale :
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière
protéique totale
Exemple 10
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée ajustant le volume à deux litres.
1) rendement de la digenstion enzymatique
- cheveux témoins non sensivilisés 5
- cheveux sensibilisés 23
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat :
57 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière
protéique totale
- taux de cystine dans la kératine initiale :
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière
protéique totale
Exemple 10
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée ajustant le volume à deux litres.
100 g de cheveuxoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante préchauffée à 90 C.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant une heure.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape - Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux témoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 75 Z
2) caract6risation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat : 53 x 10 @ mole pour 100 g de matière
protéique totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière
protéique totale
Exemple 11
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 390 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée et en ajustant le volume à deux litres.
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux témoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 75 Z
2) caract6risation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat : 53 x 10 @ mole pour 100 g de matière
protéique totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière
protéique totale
Exemple 11
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 390 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée et en ajustant le volume à deux litres.
100 g de cheveuxcoupS (portions de 2 cm de long) sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante, préchauffée à 90 C.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant quatre heures.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux témoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 15
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine :
- taux de cystine dans l'hydrolysat :
tr x 10-3 mole pour 100 g de matière protéiqeu
totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéique
totale
Exemple 12
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée, ajustant le volume à deux litres.
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux témoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 15
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine :
- taux de cystine dans l'hydrolysat :
tr x 10-3 mole pour 100 g de matière protéiqeu
totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéique
totale
Exemple 12
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée, ajustant le volume à deux litres.
100 g de cheveuxcoupés (portions de 2 cm de long) sont immergés dans les deux litres de la solution sensibilisante.
La solution est portée à 100 C, puis maintenue à cette température-pendant seize heures.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux tmoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 13
2) caractérisation de l'hydroIysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
60 x 10-3 mole pour 100 g de matière protéique
totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 mole pour 100. g de matière protéique
totale
Exemple 13
a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 10.
1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux tmoins non sensibilisés 5
- cheveux sensibilisés 13
2) caractérisation de l'hydroIysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
60 x 10-3 mole pour 100 g de matière protéique
totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 mole pour 100. g de matière protéique
totale
Exemple 13
a) Première étape : Sensibilisation
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 10.
Après reflux d' une heure dans la solution de bromure de lithium, 1s cheveux sont filtrés puis lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude et à l'alcool.
Ils sont ensuite immergés dans deux litres de dimé- thyl-formamide préchauffée à 140 C. La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant trente minutes.
Les cheveux sont filtrés ; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième étape - Dizestion enzymatique
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
On utilise un mode opératoire identique à celui de l'exemple 1.
Les résultats obtenus sont les suivants 1) rendement de la digestion enzymatique
- cheveux témoins non sensibilisés 5 % 5
- cheveux sensibilisés 91 X
2) caractérisation de l'hydrolysat-de kératine :
- taux de cystine dans l'hydrolysat
50 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 14
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée, en ajustant le volume à deux litres.
- cheveux témoins non sensibilisés 5 % 5
- cheveux sensibilisés 91 X
2) caractérisation de l'hydrolysat-de kératine :
- taux de cystine dans l'hydrolysat
50 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
62 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 14
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée, en ajustant le volume à deux litres.
100 g de poudre de corne sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante, préchauffée à 90 C.
La solution est portée à l'ébullition et le reflux est maintenu pendant une heure.
La poudre de corne est filtrée ; elle est lavée abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Elle est séchée à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la protéinase "PSF 2019" (Société ORIL - PARIS) est préparée juste avant l'emploi. Sa formule est la suivante - Protéinase "PSF 2019" purifiée
(11 000 unités Anson/mg 2,5 g - Tris(hydroxyméthyl)aminométhane 24,2 g - HC1 (solution normale) 55 ml - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée...qsp... 2 2 000 ml
La poudre de corne pré sensibilisée au bromure de lithium est immergée dans la solution enzymatique portée à 40 C.
Une solution enzymatique contenant de la protéinase "PSF 2019" (Société ORIL - PARIS) est préparée juste avant l'emploi. Sa formule est la suivante - Protéinase "PSF 2019" purifiée
(11 000 unités Anson/mg 2,5 g - Tris(hydroxyméthyl)aminométhane 24,2 g - HC1 (solution normale) 55 ml - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée...qsp... 2 2 000 ml
La poudre de corne pré sensibilisée au bromure de lithium est immergée dans la solution enzymatique portée à 40 C.
Un agitateur assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de digestion enzymatique :
- poudre de corne témoin non sensibilisée
- poudre de corne sensibilisée 62
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat : 25 x 10-3 @ mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
31 x 10-3 3 mole pour 100 -g de matière protéi
que totale Exemple 15
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de poudre de corne sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide, préchauffée à 12O0C.
1) rendement de digestion enzymatique :
- poudre de corne témoin non sensibilisée
- poudre de corne sensibilisée 62
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat : 25 x 10-3 @ mole pour 100 g de matière protéi-
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
31 x 10-3 3 mole pour 100 -g de matière protéi
que totale Exemple 15
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de poudre de corne sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide, préchauffée à 12O0C.
La solution est laissée pendant quatre heures à 120 OC.
La poudre de corne est filtrée ; elle est rincée plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Elle est séchée à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la chymotrypsine est préparée juste avant l'emploi.
Une solution enzymatique contenant de la chymotrypsine est préparée juste avant l'emploi.
Sa formule est la suivante - Alpha-chymotrypsine (47 uímg) 1,5 g - Tris(hydroxyméthyl)aminométhane 24,2 g - HCl (solution normale) 100 ml - Eau déminéralisée.. .qsp... 2000 ml
La poudre de corne présensibilisée à la diméthyl- formamide est immergée dans la solution enzymatique portée à 40 C. Un agitateur assure une agitation continue.
La poudre de corne présensibilisée à la diméthyl- formamide est immergée dans la solution enzymatique portée à 40 C. Un agitateur assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants
10 rendement de la digestion exzymatique
- poudre de corne témoin non
sensibilisée 18 %
poudre de corne sensibilisée 35 %
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
24 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
31 x 10-3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 16
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de poils de lapin propres sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide préchauffée à 120 OC.
10 rendement de la digestion exzymatique
- poudre de corne témoin non
sensibilisée 18 %
poudre de corne sensibilisée 35 %
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
24 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
31 x 10-3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 16
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de poils de lapin propres sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide préchauffée à 120 OC.
La solution est laissée pendant trois heures à 1200C.
Les poils de lapin sont filtrés ; ils sont rincés plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante.
b) Deuxième tape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la Pronase (KOCH-LIGHT) est préparée juste avant l'emploi.
Une solution enzymatique contenant de la Pronase (KOCH-LIGHT) est préparée juste avant l'emploi.
Sa formule est la suivante - Pronase (exstreptomyces griseus) 2,4 g - Acide borique (H3B03) 22,5 g - Soude normale 130 ml - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée...qsp... 200 ml
Les poils de lapin présensibilisés à la diméthylformamide sont immergés dans la solution enzymatique portée à 400C. Un agitateur assure une agitation continue.
Les poils de lapin présensibilisés à la diméthylformamide sont immergés dans la solution enzymatique portée à 400C. Un agitateur assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée;
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digenstion enzymatique
- poils de lapin moins non
sensibilisés 4
- poilsde lapin sensibilisés 78
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat 23,5 x 10 3 moles pour 100 g de matière protéi-
que totale.
Les résultats obtenus sont les suivants
1) rendement de la digenstion enzymatique
- poils de lapin moins non
sensibilisés 4
- poilsde lapin sensibilisés 78
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat 23,5 x 10 3 moles pour 100 g de matière protéi-
que totale.
- taux de cystine dans la kératine initiale
31 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 17
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée, en ajustant le volume à deux litres.
31 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 17
a) Première étape : Sensibilisation
On prépare une solution de bromure de lithium en solubilisant 1 737 g de LiBr dans de l'eau déminéralisée, en ajustant le volume à deux litres.
100 g de poils de lapin propre sont immergés dans les deux litres de solution sensibilisante, préchauffée à 9O0C.
La solution est portée à ébullition et le reflux est maintenu pendant une heure.
tes poils de lapin sont filtrés ; ils sont lavés abondamment à l'eau déminéralisée chaude, puis à l'alcool et à l'éther. Ils sont séchés à température ambiante
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la trypsine est préparée juste avant l'emploi.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la trypsine est préparée juste avant l'emploi.
Sa formule est la suivante - Trypsine pure (317 u/mg) 15 g - Acide borique (H3B03) 50 g - Soude normale 290 ml - Eau déminéralisée...qsp... 5000 ml
Les poils de lapin présensibilisés au bromure de lithium sont immergés dans la solution enzymatique portée à 40 C. Un agitateur assure une agitation continue.
Les poils de lapin présensibilisés au bromure de lithium sont immergés dans la solution enzymatique portée à 40 C. Un agitateur assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée.
Les résultats obtenus sont les suivants 1) rendement de la digestion : zymatigue
- poils de lapin témoins non
sensibilisés 3 %
- poils de lapin sensibilisés 33
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
25 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
31 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 18
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de plumes de volaille (duvet) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide, préchauffée à 1200C.
- poils de lapin témoins non
sensibilisés 3 %
- poils de lapin sensibilisés 33
2) caractérisation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat
25 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
31 x 10-3 3 mole pour 100 g de matière protéi
que totale
Exemple 18
a) Première étape : Sensibilisation
100 g de plumes de volaille (duvet) sont immergés dans deux litres de diméthyl-formamide, préchauffée à 1200C.
La solution est laissée pendant quatre heures à 120 0C.
Les plumes sont filtrées ; elles sont rincées plusieurs fois à l'eau déminéralisée, puis à l'alcool et à l'éther.
Elles sont séchées à température ambiante.
b) Deuxième étape : Digestion enzymatique
Une solution enzymatique contenant de la Pronase (KOCH-LIGHT) est préparée juste avant l'emploi.
Une solution enzymatique contenant de la Pronase (KOCH-LIGHT) est préparée juste avant l'emploi.
Sa formule est la suivante - Pronase (estreptomyces griseus) 2, 4 g - Tris(hydroxyméthyl)aminornéthane 24,2 g - HC1 (solution normale) 55 ml - MgCl2, 6H20 0,03 g - Eau déminéralisée...qsp... 2 2 000 ml
Les plumes pré sensibilisées à la diméthyl-formamide sont immergées dans la solution enzymatique portée à 40 C.
Les plumes pré sensibilisées à la diméthyl-formamide sont immergées dans la solution enzymatique portée à 40 C.
Un agitateur assure une agitation continue.
La digestion dure quatre jours.
Le résidu insoluble est filtré et la solution est neutralisée.
Les résultts obtenus sont les suivants
1) rendement de la digenstion enzymatique
- plumes témoins non sensibilisées 10 %
- plumes sensibilisées 27 70
2) caract6risation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat : 31,5 x 10-3 @ mole pour 100 g de matière protéique
totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
34 x 10 3 mole pour 100 g de matière protéique
totale
Les hydrolysats de protéines ont une influence bénéfique sur le cheveu lorsqu'ils entrent dans la composition de produits de soin ou de traitement.Les effets physiolo giques et cosmétiques positifs s'expliquent par la formation d'un dépôt plus ou moins ordonné au niveau de la cuticule du cheveu, qui le protège ainsi des attaques chimiques ou physico- chimiques et qui lui transfère des vertus coiffantes appréciables. Les hydrolysats de kératine qui ont une formule riche en soufre, sont, de par leur composition chimique, très proches des cheveux et constituent donc les protéines idéales pour les soins capillaires.
1) rendement de la digenstion enzymatique
- plumes témoins non sensibilisées 10 %
- plumes sensibilisées 27 70
2) caract6risation de l'hydrolysat de kératine
- taux de cystine dans l'hydrolysat : 31,5 x 10-3 @ mole pour 100 g de matière protéique
totale
- taux de cystine dans la kératine initiale
34 x 10 3 mole pour 100 g de matière protéique
totale
Les hydrolysats de protéines ont une influence bénéfique sur le cheveu lorsqu'ils entrent dans la composition de produits de soin ou de traitement.Les effets physiolo giques et cosmétiques positifs s'expliquent par la formation d'un dépôt plus ou moins ordonné au niveau de la cuticule du cheveu, qui le protège ainsi des attaques chimiques ou physico- chimiques et qui lui transfère des vertus coiffantes appréciables. Les hydrolysats de kératine qui ont une formule riche en soufre, sont, de par leur composition chimique, très proches des cheveux et constituent donc les protéines idéales pour les soins capillaires.
On va donner ci-après, deux exemples d'utilisation des hydrolysats de kératine selon l'invention.
Exemple 19 : Lotion vitalisante
La lotion a la formulation suivante - Hydrolysat de kératine.................................. 1 g - Ether oléique polyozyéthyléné à 20 moles
d'oxyde d'éthylène (vendu sous le nom de
"BRIJ 98" par la société ATLAS)............................ 0,1 g - Acide acétique...q.s.p..................................pH 7 - Colorant ............ 0,1 g - Parfum................................................... 0,1 g - Alcool (à 96 )........................................... 10 ml - Eau déminéralisée...q.s.p................................ 100 ml
La lotion est appliquée sur les cheveux. Un léger massage permet de bien répartir le liquide. Le séchage sleffec- tue à température ambiante ou sous casque.
La lotion a la formulation suivante - Hydrolysat de kératine.................................. 1 g - Ether oléique polyozyéthyléné à 20 moles
d'oxyde d'éthylène (vendu sous le nom de
"BRIJ 98" par la société ATLAS)............................ 0,1 g - Acide acétique...q.s.p..................................pH 7 - Colorant ............ 0,1 g - Parfum................................................... 0,1 g - Alcool (à 96 )........................................... 10 ml - Eau déminéralisée...q.s.p................................ 100 ml
La lotion est appliquée sur les cheveux. Un léger massage permet de bien répartir le liquide. Le séchage sleffec- tue à température ambiante ou sous casque.
Exemple 20 : Lotion à rincer
La lotion a la formulation suivante - Hydrolysa t de kératine .................... 1 g - Ether oléique polyoxyéthyléné à 20 moles d'oxy
de d'éthylène (vendu sous le nom de "BRIJ 98"
par la société ATLAS)..................................... 0,1 g - Acide acétique.. .q.s.p pH 7 - Colorant................................................. 0,1 g - Parfum................................................... 0,1 g - Eau déminéralisée... q.s.p 100 ml
Cette lotion est appliquée sur les cheveux propres de manière homogène. Après une pose d'environ 5 mn, la chevelure est rincée à l'eau et séchée sous casque.
La lotion a la formulation suivante - Hydrolysa t de kératine .................... 1 g - Ether oléique polyoxyéthyléné à 20 moles d'oxy
de d'éthylène (vendu sous le nom de "BRIJ 98"
par la société ATLAS)..................................... 0,1 g - Acide acétique.. .q.s.p pH 7 - Colorant................................................. 0,1 g - Parfum................................................... 0,1 g - Eau déminéralisée... q.s.p 100 ml
Cette lotion est appliquée sur les cheveux propres de manière homogène. Après une pose d'environ 5 mn, la chevelure est rincée à l'eau et séchée sous casque.
On a comparé l'effet des hydrolysats de kératine selon l'invention et des hydrolysats de kératine de l'état de la technique. A cet effet, on a étudié les microstructures déposées en surface et on a comparé, dans les lotions des exemples 19 et 20, trois types d'hydrolysats de kératine l'hydrolysat préparé selon l'exemple numéro 2 de la présente demande de brevet, un hydrolysat chlorhydrique de kératine, et un hydrolysat enzymatique préparé à partir d'une kératine dégradée pauvre en cystine.
Dans l'échelle arbitraire utilisée, le domaine cosmétique se situe entre O et 50. Plus le nombre est proche de 0, meilleure est la qualité du dépôt
<tb> <SEP> Lotion <SEP> vitalisante <SEP> Lotion <SEP> à <SEP> rincer
<tb> Hydrolysat <SEP> utilisé <SEP> appliquée <SEP> sur <SEP> appliquée <SEP> sur
<tb> <SEP> cheveu <SEP> décoloré <SEP> cheveu <SEP> décoloré
<tb> <SEP> (ex. <SEP> 19) <SEP> (ex. <SEP> 20 <SEP>
<tb> Hydrolysa <SEP> t <SEP> de <SEP> kéra
<tb> tine <SEP> préparé <SEP> selon
<tb> l'exemple <SEP> 2 <SEP> - <SEP> riche <SEP> 19 <SEP> ll
<tb> en <SEP> cystine
<tb> (1000 < Poids <SEP> molécu
<tb> <SEP> laire <SEP> ( <SEP> 5000)
<tb> Hydrolysa <SEP> t <SEP> chlorhy
<tb> drique <SEP> 48 <SEP> 31
<tb> (Poids <SEP> moléculaire
<tb> moyen#130)
<tb> Hydrolysait <SEP> enzymati
<tb> que, <SEP> de <SEP> kératine <SEP> dé
<tb> gradée <SEP> - <SEP> pauvre <SEP> en
<tb> cystine <SEP> 65 <SEP> 49
<tb> (1000 < Poids <SEP> molécu
<tb> laire < 5000)
<tb>
Il apparait que l'hydrolysat de kératine préparé selon l'exemple 2 de la présente demande de brevet est celui dont le dépôt est le plus cosmétique. Le cheveu ainsi traité n'est pas alourdi par le dépôt et acquiert des qualités appréciables.
<tb> Hydrolysat <SEP> utilisé <SEP> appliquée <SEP> sur <SEP> appliquée <SEP> sur
<tb> <SEP> cheveu <SEP> décoloré <SEP> cheveu <SEP> décoloré
<tb> <SEP> (ex. <SEP> 19) <SEP> (ex. <SEP> 20 <SEP>
<tb> Hydrolysa <SEP> t <SEP> de <SEP> kéra
<tb> tine <SEP> préparé <SEP> selon
<tb> l'exemple <SEP> 2 <SEP> - <SEP> riche <SEP> 19 <SEP> ll
<tb> en <SEP> cystine
<tb> (1000 < Poids <SEP> molécu
<tb> <SEP> laire <SEP> ( <SEP> 5000)
<tb> Hydrolysa <SEP> t <SEP> chlorhy
<tb> drique <SEP> 48 <SEP> 31
<tb> (Poids <SEP> moléculaire
<tb> moyen#130)
<tb> Hydrolysait <SEP> enzymati
<tb> que, <SEP> de <SEP> kératine <SEP> dé
<tb> gradée <SEP> - <SEP> pauvre <SEP> en
<tb> cystine <SEP> 65 <SEP> 49
<tb> (1000 < Poids <SEP> molécu
<tb> laire < 5000)
<tb>
Il apparait que l'hydrolysat de kératine préparé selon l'exemple 2 de la présente demande de brevet est celui dont le dépôt est le plus cosmétique. Le cheveu ainsi traité n'est pas alourdi par le dépôt et acquiert des qualités appréciables.
Claims (10)
1 - Procédé de préparation d'une composition oligopeptidique par hydrolyse d'un matériau kératinique, ce procédé comportant un traitement par des enzymes protéolytiques et/ou kératolytiquess caractérisé par le fait qu'avant le traitement enzymatique, on soumet le matériau kératinique à un traitement de sensibilisation réalisé au moyen d'au moins un agent de sensibilisation pris dans le groupe formé par les électrolytes agissant en milieu aqueux à une concentration supérieure ou égale à 8 moles par litre et les solvants polaires, ou, dans le cas où le matériau kératinique est constitué de kératine à cu ticule, soit par le traitement de sensibilisation précité, soit par un traitement par au moins un agent décuticulant pris dans le groupe formé par les ultrasons et l'acide formique 9 une concentration supérieure à 90 Z en poids dans le milieu de traitement.
2 - Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que l'électrolyte utilisé est le bromure de lithium
3 - Procédé selon la revendication l, caractérisé par le fait que les solvants polaires constituent pendant le traitement de sensibilisation au moins 75 Z en poids du milieu, où s'effectue le traitement.
4 - Procédé selon la revendication 3, caractérisé par le fait que le solvant polaire est pris dans le groupe formé par le diméthyl-formamide et le méthanol.
5 - Procédé selon l'une des revendications 1 à 4 caractérisé par le fait que le traitement de sensibilisation réalisé au moyen d'au moins un électrolyte et/ou d'au moins un solvant polaire, s'effectue pendant un temps supérieur à 30ton et à une température comprise entre la température ambiante et la température de reflux du milieu à pression atmosphérique.
6 - Procédé selon la revendication 1, dans lequel l'agent décuticulant est l'acide formique, caractérisé par le fait que le traitement de sensibilisation s'effectue pendant un temps supérieur à 30 mm et à une température comprise entre la température ambiante et la température de reflux à la pression atmosphérique.
7 - Procédé selon la revendication 1, dans lequel l'agent décuticulant est une émission d'ultrasons, caractérisé par le fait que les ultrasons ont une frquence comprise entre 20 KHz et 70 KHz et un temps d'action supérieur à 30mm, la puissance dissipée étant comprise entre 50 et 150 watts par dm3 traité.
8 - Procédé selon l'une des revendications 1 à i, caractérisé par le fait que le traitement enzymatique postérieur au traitement de sensibilisation est réalisé à un pH inférieur ou égal à 9, à une température inférieure à 500C et avec une concentration active d'enzymes.
9 - Procédé selon la revendication 8* caractérisé par le fait que le traitement enzymatique a une durée comprise entre 20 h et 90 h.
10 - Composition oligopeptidique obtenue par le procédé selon l'une des revendications 1 à 9, caractérisée par le fait qu'au moins 75 Z en poids des oligopeptides qu'elle contient ont un poids moléculaire compris entre 1 000 et 5 000, la composition contentant, en outre, au moins 30 Z en poids des groupes cystine contenus dans le matériau kératinique ayant servi de matière première.
il - Utilisation de la composition selon la reven' dication 10 pour le traitement des cheveux ou de la peau ou dans l'industrie alimentaire.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8024319A FR2494282A1 (fr) | 1980-11-14 | 1980-11-14 | Procede de preparation d'hydrolysats de keratine et composition oligopeptidique obtenue par ce procede |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8024319A FR2494282A1 (fr) | 1980-11-14 | 1980-11-14 | Procede de preparation d'hydrolysats de keratine et composition oligopeptidique obtenue par ce procede |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2494282A1 true FR2494282A1 (fr) | 1982-05-21 |
| FR2494282B1 FR2494282B1 (fr) | 1983-07-08 |
Family
ID=9248012
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR8024319A Granted FR2494282A1 (fr) | 1980-11-14 | 1980-11-14 | Procede de preparation d'hydrolysats de keratine et composition oligopeptidique obtenue par ce procede |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| FR (1) | FR2494282A1 (fr) |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2380293A1 (fr) * | 1977-02-11 | 1978-09-08 | Freudenberg Carl | Procede de preparation de produits d'hydrolyse hydrosolubles a partir de matieres premieres keratiniques, produits obtenus et leur utilisation pour les soins de la chevelure ou de la peau |
| FR2438662A1 (fr) * | 1978-10-09 | 1980-05-09 | Seiwa Kasei Co Ltd | Hydrolysat hydrosoluble de keratine utile comme produit cosmetique capillaire et son procede de preparation |
-
1980
- 1980-11-14 FR FR8024319A patent/FR2494282A1/fr active Granted
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2380293A1 (fr) * | 1977-02-11 | 1978-09-08 | Freudenberg Carl | Procede de preparation de produits d'hydrolyse hydrosolubles a partir de matieres premieres keratiniques, produits obtenus et leur utilisation pour les soins de la chevelure ou de la peau |
| FR2438662A1 (fr) * | 1978-10-09 | 1980-05-09 | Seiwa Kasei Co Ltd | Hydrolysat hydrosoluble de keratine utile comme produit cosmetique capillaire et son procede de preparation |
Non-Patent Citations (4)
| Title |
|---|
| CA1970 * |
| CA1978 * |
| EXBK/75 * |
| EXBK/76 * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FR2494282B1 (fr) | 1983-07-08 |
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