KR20210053932A - 사람 백혈구 항원에 의해 제공된 무작위화된 펩타이드 라이브러리 - Google Patents
사람 백혈구 항원에 의해 제공된 무작위화된 펩타이드 라이브러리 Download PDFInfo
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Abstract
본원에서는 항원 스크리닝 라이브러리가 제공되고, 이는 다수의 사람 백혈구 항원 (HLA)-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함하고, 상기 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 (a) HLA 폴리펩타이드, (b) 서열번호 1 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드로서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 HLA 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합하도록 선택된, 무작위화된 항원 폴리펩타이드, 및 (c) β2 마이크로글로불린 폴리펩타이드를 포함한다. 이들 라이브러리를 사용하여 선택된 T 세포 수용체 (TCR)와 상호작용하고 이를 자극할 수 있는 항원성 폴리펩타이드를 결정할 수 있다.
Description
관련 출원의 상호 참조
[0001] 본 출원은 2018년 8월 31일자로 출원된 미국 가출원 번호 제62/726,060호의 우선권을 주장하며, 이의 내용은 전문이 본원에 참조로 인용된다.
[0002] T 세포는 후천성 면역 반응에 필수이고 감염 및 암에 반응하는 역할을 한다. T 세포는 자가면역의 경우에서와 같이 자가 뿐만 아니라 외래 병원체로부터 유래된 단백질을 인지한다. 이들 단백질의 단편 (예를 들어, 펩타이드)는 사람 백혈구 항원 (HLA) 분자에 의해 제공되고 T 세포 수용체 (TCR)을 통해 T 세포에 의해 인지된다.
[0003] 주요 조직적합성 부류 (MHC) I HLA 분자는 자가 항원과 같이 세포에 의해 생성되는 내인성 항원 및 바이러스 단백질로부터 유래된 펩타이드와 같은 외래 세포내 항원이 보다 작은 펩타이드로 가공되어 대부분 생성되는 펩타이드를 나타낸다. 펩타이드가 HLA 펩타이드 결합 틈에 결합하면, MHC 부류 I HLA 분자는 이와 상호작용하여 CD8+ 세포독성 T 세포를 자극한다. MHC 부류 I는 3개의 주요 유전자좌 A, B, 및 C를 갖고 각각의 유전자좌는 많은 대립유전자로 나누어진다. 대립유전자는 소정의 유전자좌에서 유전자의 DNA 서열을 언급하고 일반적으로 적어도 4자리 수 (예를 들어, A*24:02)로 지칭되고 첫번째 문자는 유전자좌를 지칭하고, 첫번째 수는 대립유전자 그룹 (또는 타입)을 한정하고 두번째 수는 대립유전자 그룹 내 특정 단백질을 한정한다. 두번째 및 세번째 수가 첨부될 수 있고 이들은 각각 사일런트 암호화 변이체 및 비-암호화 변이체를 지적한다.
[0004] 특이적 펩타이드-HLA 복합체 (pHLA)의 인지 시, T 세포는 활성화되고 (1) 세포독성이 될 수 있고, (2) 사이토킨을 분비하고/하거나 (3) 다른 면역 세포를 동원할 수 있다. 외래 또는 자가-펩타이드, HLA 분자 및 TCR 간의 상기 복잡한 상호작용은 면역계가 분자 수준에서 인지된 병원체에 어떻게 응답할지를 동정하는데 중요하다. 면역 반응 동안에 상기 복잡한 상호작용에서 최대 난제 중 하나는 인지된 펩타이드의 정체성 측면에서 TCR의 특이성을 이해하는 것이다. 이들이 인지하는 TCR 및 pHLA를 동정하는 새로운 방법이 요구된다.
발명의 개요
[0005] 일부 구현예에서, 본원에서는 항원 스크리닝 라이브러리가 제공되고, 이는 다수의 사람 백혈구 항원 (HLA)-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함하고, 상기 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 (a) 펩타이드 결합 틈을 포함하는 HLA 폴리펩타이드, (b) 서열번호 1 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드로서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 HLA 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합하는, 무작위화된 항원 폴리펩타이드, 및 (c) 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드를 포함한다.
[0006] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로 부터 선택된 HLA 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로 부터 선택된 적어도 5개, 10개, 15개, 20개, 또는 25개의 상이한 HLA 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E HLA 폴리펩타이드 모두를 포함한다.
[0007] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열과 적어도 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 HLA 폴리펩타이드를 포함한다.
[0008] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 적어도 약 105개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함하는 적어도 약 105개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다.
[0009] 일부 구현예에서, HLA 폴리펩타이드, 무작위화된 항원 폴리펩타이드, 및 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드로 구성된다. 일부 구현예에서, 단일 폴리펩타이드는 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커 및 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 추가로 포함한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다. 이들 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커는 HLA 폴리펩타이드를 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하고, 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커는 HLA 폴리펩타이드를 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다. 이들 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커는 HLA 폴리펩타이드를 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하고, 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커는 HLA 폴리펩타이드를 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다. 이들 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커는 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리하고, 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커는 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 HLA 폴리펩타이드로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다. 이들 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커는 HLA 폴리펩타이드를 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리하고, 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커는 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 HLA 폴리펩타이드로부터 분리한다. 일부 구현예에서, β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 무작위화된 항원 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다. 이들 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커는 HLA 폴리펩타이드를 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하고, 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커는 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 무작위화된 항원 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다. 이들 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커는 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하고, 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커는 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 HLA 폴리펩타이드로부터 분리한다.
[0010] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체의 각각의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함하지 않는다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체 중 적어도 하나의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체 중 적어도 하나의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함하지 않고 다수의 HLA-항원 복합체 중 적어도 하나의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함한다. 일부 구현예에서, 에피토프 태그는 FLAG 태그, c-MYC 태그, HIS-태그, 헤마글루티닌(HA) 태그, VSVg 태그 또는 V5 태그를 포함한다.
[0011] 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체 각각은 막 테더링 도메인을 포함한다. 일부 구현예에서, 막 테더링 도메인은 Aga2를 포함한다. 일부 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리는 다수의 세포 상에서 발현된다.
[0012] 일부 구현예에서, 다수의 세포는 다수의 효모 세포이다. 일부 구현예에서, 다수의 효모 세포는 사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisiae)의 EBY100 균주의 다수의 효모 세포이다.
[0013] 일부 구현예에서, 다수의 세포 중 각각의 세포는 특정 HLA-항원 복합체를 발현한다.
[0014] 일부 구현예에서, 본원에서는 항원 스크리닝 라이브러리가 제공되고, 이는 다수의 사람 백혈구 항원 (HLA)-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함하고, 상기 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 펩타이드 결합 틈을 포함하는 HLA 폴리펩타이드, 및 서열번호 1 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드로서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 HLA 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합하는, 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함한다.
[0015] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로 부터 선택된 HLA 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로 부터 선택된 적어도 5개, 10개, 15개, 20개, 또는 25개의 상이한 HLA 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E HLA 폴리펩타이드 모두를 포함한다.
[0016] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열과 적어도 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 HLA 폴리펩타이드를 포함한다.
[0017] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 적어도 약 105개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함하는 적어도 약 105개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다.
[0018] 일부 구현예에서, HLA 폴리펩타이드, 무작위화된 항원 폴리펩타이드, 및 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드로 구성된다. 일부 구현예에서, 단일 폴리펩타이드는 추가로 상기 HLA 폴리펩타이드를 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하는 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 포함한다. 이들 특정 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다. 이들 특정 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다.
[0019] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체의 각각의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함하지 않는다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체 중 적어도 하나의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체 중 적어도 하나의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함하지 않고 다수의 HLA-항원 복합체 중 적어도 하나의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함한다. 일부 구현예에서, 에피토프 태그는 FLAG 태그, c-MYC 태그, HIS-태그, 헤마글루티닌(HA) 태그, VSVg 태그 또는 V5 태그를 포함한다.
[0020] 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체 각각은 막 테더링 도메인을 포함한다. 일부 구현예에서, 막 테더링 도메인은 Aga2를 포함한다. 일부 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리는 다수의 세포 상에서 발현된다.
[0021] 일부 구현예에서, 다수의 세포는 다수의 효모 세포이다. 일부 구현예에서, 다수의 효모 세포는 사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisiae)의 EBY100 균주의 다수의 효모 세포이다.
[0022] 일부 구현예에서, 다수의 세포 중 각각의 세포는 특정 HLA-항원 복합체를 발현한다.
[0023] 일부 구현예에서 본원에서는 다수의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체를 포함하는 항원 스크리닝 라이브러리, 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체가 제공된다. 이들 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리는 추가로 서열번호 1 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함하고, 여기서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 HLA 폴리펩타이드; 및 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합한다. 이들 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리는 또한 추가로 하나 이상의 효모 세포에 의해 항시성으로 발현되고 펩타이드 결합 틈을 포함하는 다수의 HLA 폴리펩타이드를 포함한다.
[0024] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로 부터 선택된 HLA 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로 부터 선택된 적어도 5개, 10개, 15개, 20개, 또는 25개의 상이한 HLA 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E HLA 폴리펩타이드 모두를 포함한다.
[0025] 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열과 적어도 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 HLA 폴리펩타이드를 포함한다.
[0026] 일부 구현예에서, 다수의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체는 적어도 약 105개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함하는 적어도 약 105개의 상이한 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체를 포함한다.
[0027] 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드 및 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드로 구성된다. 일부 구현예에서, 단일 폴리펩타이드는 추가로 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 포함한다. 이들 특정 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상에 β2-폴리펩타이드에 대해 N-말단이다. 이들 특정 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상에 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다.
[0028] 일부 구현예에서, 다수의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체의 각각의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체는 에피토프 태그를 포함하지 않는다. 일부 구현예에서, 다수의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체의 적어도 하나의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체는 에피토프 태그를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체 중 적어도 하나의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함하지 않고 다수의 HLA-항원 복합체 중 적어도 하나의 HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함한다. 일부 구현예에서, 에피토프 태그는 FLAG 태그, c-MYC 태그, HIS-태그, 헤마글루티닌(HA) 태그, VSVg 태그 또는 V5 태그를 포함한다.
[0029] 일부 구현예에서, 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체 각각은 막 테더링 도메인을 포함한다. 일부 구현예에서, 막 테더링 도메인은 Aga2를 포함한다. 일부 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리는 다수의 세포 상에서 발현된다.
[0030] 일부 구현예에서, 다수의 세포는 다수의 효모 세포이다. 일부 구현예에서, 다수의 효모 세포는 사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisiae)의 EBY100 균주의 다수의 효모 세포이다.
[0031] 일부 구현예에서, 다수의 세포의 각각의 세포는 특이적 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체를 발현한다.
[0032] 일부 구현예에서, 본원에서는 본 발명의 기술에 따라 항원 스크리닝 라이브러리를 암호화하는 다수의 핵산이 제공된다.
[0033] 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체의 HLA 폴리펩타이드는 서열번호 456 내지 484 중 어느 하나와 적어도 약 85%, 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 또는 99% 상동성인 핵산에 의해 암호화되어 있다. 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체의 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 서열번호 210 내지 426 중 어느 하나에 제시된 핵산에 의해 암호화되어 있다.
[0034] 일부 구현예에서, 다수의 핵산은 다수의 세포에 의해 발현된다.
[0035] 일부 구현예에서, 본원에서는 본 발명의 기술에 따라 항원 스크리닝 라이브러리를 발현하는 다수의 세포가 제공된다.
[0036] 일부 구현예에서, 다수의 세포는 다수의 효모 세포이다. 일부 구현예에서, 다수의 효모 세포는 사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisiae)의 EBY100 균주의 다수의 세포이다. 일부 구현예에서, 다수의 세포의 각각의 세포는 특정 HLA-항원 복합체를 암호화하는 다수의 핵산의 핵산을 포함한다.
[0037] 일부 구현예에서 본원에서는 본 발명의 기술에 따른 다수의 세포를 T 세포 수용체 (TCR)과 접촉시킴을 포함하는, 항원을 선택하는 방법이 제공된다.
[0038] 일부 구현예에서, TCR은 기질 상에 고정화시킨다. 일부 구현예에서, TCR은 세포에 의해 발현된다.
[0039] 일부 구현예에서, 선택은 2, 3, 4, 또는 5개 사이클 동안 반복한다.
[0040] 일부 구현예에서, 항원은 폴리펩타이드 항원이다. 일부 구현예에서, 항원은 천연적으로 존재하지 않는 폴리펩타이드 항원이다. 일부 구현예에서, 항원은 사람에서 천연적으로 존재하지 않는 폴리펩타이드 항원이다.
[0041] 도 1a는 본 발명의 기술의 일부 구현예에 따라 효모 세포에 커플링된 HLA 항원 폴리펩타이드 작제물의 도식을 도해한다.
[0042] 도 1b는 본 발명의 기술의 일부 구현예에 따라 세포에 테더링된 HLA 항원 폴리펩타이드 작제물의 예시적인 비제한적 구현예를 도해한다.
[0043] 도 2는 본 발명의 기술의 일부 구현예에 따라 특이적 T 세포 수용체와 상호작용하는 특이적 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 선택하기 위한 공정의 예시적 비제한적인 도식을 도해한다.
[0044] 도 3A 및 3b 는 예시적 pCT 벡터 (도 3a) 및 예시적 pYAL 벡터(도 3b)의 맵이다.
[0045] 도 4는 본 발명의 기술의 일부 구현예에 따라 다수의 알로타입에 대한 효모 표면 상의 펩타이드-HLA (pHLA) 발현의 유동 세포측정에 의한 특징 분석을 도해한다.
[0042] 도 1b는 본 발명의 기술의 일부 구현예에 따라 세포에 테더링된 HLA 항원 폴리펩타이드 작제물의 예시적인 비제한적 구현예를 도해한다.
[0043] 도 2는 본 발명의 기술의 일부 구현예에 따라 특이적 T 세포 수용체와 상호작용하는 특이적 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 선택하기 위한 공정의 예시적 비제한적인 도식을 도해한다.
[0044] 도 3A 및 3b 는 예시적 pCT 벡터 (도 3a) 및 예시적 pYAL 벡터(도 3b)의 맵이다.
[0045] 도 4는 본 발명의 기술의 일부 구현예에 따라 다수의 알로타입에 대한 효모 표면 상의 펩타이드-HLA (pHLA) 발현의 유동 세포측정에 의한 특징 분석을 도해한다.
[0046] 본원에 기재된 것은 T 세포 수용체 (TCR)에 대한 폴리펩타이드 리간드의 선택 및/또는 동정을 위해 유용한 항원 스크리닝 라이브러리이다. 많은 경우에, 항원 스크리닝 라이브러리는 이와 상호작용할 수 있고, 신규한 TCR 항원 및/또는 신규한 에피토프일 수 있는 내인성 TCR 항원 및 비-내인성 TCR 항원 둘다를 포함하는, TCR 리간드로서 사람 T 세포를 자극할 수 있는 폴리펩타이드 항원을 발견하기 위해 유용하다. 상기 신규한 항원 및/또는 신규한 에피토프는 적어도 예를 들어, 소진될 수 있거나 무기력화될 수 있는 T 세포상의 하나 이상의 TCR을 자극하고 암, 종양 또는 만성 바이러스 감염에 대한 면역 반응을 소생시키기 위해 유용하다. 따라서, 본원의 개시내용은 HLA-매개된 펩타이드 인지에 제한된 TCR의 특이성 및 일반 인지 성질을 결정하기 위한 소정의 HLA와 관련하여 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리와 같은 펩타이드 라이브러리 디스플레이를 포함한다.
[0047] 본원에 기재된 방법을 사용하여 발현되면, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리는 세포의 표면 상에 발현되는 HLA 분자에 의해 디스플레이될 수 있다. 일반적으로, 이들 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 나타내는 세포는 숙주의 면역계의 정상적인 항원 제공 세포가 아니고 차라리 제한 없이, 곤충 세포, 효모 세포 및 세균 세포를 포함하는 HLA-항원 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산으로 용이하게 형질전환될 수 있고, 형질감염될 수 있고, 형질도입될 수 있고/있거나 전기천공될 수 있는 세포이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리는 효모 세포에 의해 발현된다. 적어도 104, 105, 106, 107, 108, 109, 1010, 1011, 1012, 1013, 1014, 또는 1015개의 특유한 폴리펩타이드 항원 및 하나 또는 다수의 상이한 HLA 분자들을 암호화하는 플라스미드의 혼합물로 효모 세포를 형질전환시킨다. 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리를 사용한 형질전환 후, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 라이브러리를 발현하는 효모 세포는 이어서 미끼로서 작용하는, TCR, 또는 하나 이상의 항원 결합 도메인을 갖는 다른 거대 분자와 접촉시킨다. TCR은 (1) 세포에 의해 발현되거나 (2) 재조합적으로 제조되고 임의로, 다량체화되고/되거나 고형 구조물, 예를 들어, 비드, 상에 고정화되거나 스트렙타비딘 또는 스트렙타비딘 접합된 덱스트란 (선택 시약으로서 언급되는)을 통해 고정화된다. TCR 선택 시약과 상호작용하는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 발현하는 세포는 적당한 방식에 의해 선택될 수 있고, 2, 3, 4, 5, 6, 7회 이상의 농축 (예를 들어, 사이클) 후, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 암호화하는 핵산은 농축된 세포로부터 추출될 수 있고 서열분석을 수행하여 농축된 폴리펩타이드 항원을 결정할 수 있다. 농축된 폴리펩타이드 항원은 소정의 TCR과 상호작용하는 구조적 성질을 한정한다.
[0048] 일부 구현예에서, 본원의 개시내용은 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함하는 항원 스크리닝 라이브러리를 포함한다. 일부 구현예에서, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 (a) 펩타이드 결합 틈을 포함하는 HLA 폴리펩타이드; (b) 서열번호 1 내지 194 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드로서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 HLA 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합하는 것으로 선택된, 무작위화된 항원 폴리펩타이드, 및 (c) 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드를 포함한다. 또한, 본원에서는 무작위화된 펩타이드 항원의 유도체 및 이의 라이브러리, 이의 조성물, 이의 약제학적 조성물 및 이의 용도가 제공된다. 또한 본원에서는 본원에 기재된 하나 이상의 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리 및 이의 유도체를 암호화하는 핵산 서열, 및 하나 이상의 세포에서 하나 이상의 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리, 이의 펩타이드 및 이의 유도체를 발현하기 위한 방법이 제공된다.
[0049] 본원에 제공된 실시예에 제시된 바와 같이, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리가 디자인되고 (실시예 1) 핵산 작제물 (도 1a) 및 효모 세포와 같은 세포에 테더링된 펩타이드 작제물 (도 1b)을 포함한다. pHLA의 발현은 효모 디스플레이 (YD) 시스템을 사용하여 특징 분석되고 입증되었다(실시예 2). 이들 pHLA는 TCR과 상호작용할 수 있고 상호작용이 일어나는지의 결정은 도 2에 도시된 공정을 사용하여 수행되는 바와 같이 본원에 기재된 하나 이상의 공정으로 결정될 수 있다. pHLA의 발현은 유동 세포측정에 의해 입증되었고(실시예 2, 수준 1) 추가로 후보 알로타입-매칭된 TCR을 사용하여 무작위화된 펩타이드 라이브러리를 스크리닝함에 의해 기능적으로 입증될 수 있다(실시예 2, 수준 2).
[0050] 본 발명의 하기의 기재는 단지 본원 개시내용의 다양한 구현예를 설명하기 위한 것으로 의도된다. 이와 같이, 논의된 특정 변형은 본원 개시내용의 범위에 대한 제한으로서 해석되지 말아야 한다. 다양한 등가물, 변화 및 변형이 본원 개시내용의 범위로부터 벗어나는 것 없이 수행될 수 있다는 것은 당업자에게 자명할 것이고 상기 등가의 구현예는 본원에 포함되어야 하는 것으로 이해된다.
[0051] 본원에 열거된 모든 참조문헌은 이들의 전문이 본원에 참조로 인용된다. 방법 및 장치는 예시를 위해 본원에 제공되고 본원의 개시내용으로 제한되는 것으로 의도되지 않는다.
특정 정의
[0052] 하기의 기재에서, 다수의 특이적 세부사항은 다양한 구현예의 완전한 이해를 제공하기 위해 제시된다. 그러나, 당업자는 제공된 구현예가 이들 세부 사항 없이 수행될 수 있음을 이해할 것이다. 문장이 달리 요구되지 않는 경우, 본 명세서 및 청구항 전반에 걸쳐, 용어 “포함한다(comprise)” 및 이의 변형 어구, 예를 들어, “포함한다(comprises)” 및 “포함하는”은 개방된 포괄적 의미에서, 즉 “포함하지만 이에 제한되지 않는”으로서 해석되어야만 한다. 본 명세서 및 첨부된 청구범위에서 사용되는 바와 같은, 단수 형태 ("a", "an" 및 "the")는, 문맥상 명백하게 달리 언급하지 않는 한, 복수에 대한 언급을 포함한다. 용어 “또는”은 일반적으로 달리 명백히 지적되지 않는 경우 “및/또는”을 포함하는 의미로 사용되는 것으로 주지되어야 한다. 추가로, 본원에 제공된 표제는 단지 편의를 위한 것이고 청구된 구현예의 범위 또는 의미를 해석하지 않는다.
[0053] 용어 “펩타이드,” “폴리펩타이드,” 및 “단백질”은 상호교환적으로 사용되어 아미노산 잔기의 중합체를 언급하고 다수의 아미노산 잔기들이 특정될 수 있지만 최소 길이로 제한되지 않는다(예를 들어, 9량체는 9개 아미노산 잔기들이다). 폴리펩타이드는 중성 및/또는 천연 및/또는 비-천연 아미노산 잔기들을 포함하는 아미노산 잔기들을 포함할 수 있다. 상기 용어는 또한 폴리펩타이드의 발현 후 변형, 예를 들어, 당화, 시알릴화, 아세틸화, 인산화 등을 포함한다. 일부 구현예에서, 폴리펩타이드는 단백질이 목적하는 활성을 유지하는 한 고유 또는 천연 서열에 대한 변형을 함유할 수 있다. 이들 변형은 부위-지시된 돌연변이유발을 통해서와 같이 의도적인 것일 수 있거나, PCR 증폭으로 인해 단백질 또는 오류를 생성하는 숙주의 돌연변이를 통해서와 같이 우연한 것일 수 있다.
[0054] 용어 “산성 잔기”는 산성 그룹을 포함하는 측쇄를 갖는 D- 또는 L-형의 아미노산 잔기를 언급한다. 예시적인 산성 잔기는 D 및 E를 포함한다.
[0055] 용어 “아미드 잔기”는 산성 그룹의 아미드 유도체를 포함하는 D- 또는 L-형의 아미노산을 언급한다. 예시적인 잔기는 N 및 Q를 포함한다.
[0056] 용어 “방향족 잔기”는 방향족 그룹을 포함하는 측쇄를 갖는 D- 또는 L-형의 아미노산 잔기를 언급한다. 예시적인 방향족 잔기는 F, Y, 및 W를 포함한다.
[0057] 용어 “염기성 잔기”는 염기성 그룹을 포함하는 측쇄를 갖는 D- 또는 L-형의 아미노산 잔기를 언급한다. 예시적인 염기성 잔기는 H, K, 및 R을 포함한다.
[0058] 용어 “친수성 잔기”는 극성 그룹을 포함하는 측쇄를 갖는 D- 또는 L-형의 아미노산 잔기를 언급한다. 예시적인 친수성 잔기는 C, S, T, N, 및 Q를 포함한다.
[0059] 용어 “비기능성 잔기”는 산성, 염기성 또는 방향족 그룹이 부재인 측쇄를 갖는 D- 또는 L-형의 아미노산 잔기를 언급한다. 예시적인 비기능성 아미노산 잔기는 M, G, A, V, I, L 및 노르류신(Nle)을 포함한다.
[0060] 용어 “중성의 소수성 잔기”는 염기성, 산성 또는 극성 그룹이 부재인 측쇄를 갖는 D-형 또는 L-형의 아미노산 잔기를 언급한다. 예시적인 중성의 소수성 아미노산 잔기는 A, V, L, I, P, W, M, 및 F를 포함한다.
[0061] 용어 “극성 소수성 잔기”는 극성 그룹을 포함하는 측쇄를 갖는 D- 또는 L-형의 아미노산 잔기를 언급한다. 예시적인 극성 소수성 아미노산 잔기는 T, G, S, Y, C, Q, 및 N을 포함한다.
[0062] 용어 “소수성 잔기”는 염기성 또는 산성 그룹이 부재인 측쇄를 갖는 D- 또는 L-형의 아미노산 잔기를 언급한다. 예시적인 소수성 아미노산 잔기는 A, V, L, I, P, W, M, F, T, G, S, Y, C, Q, 및 N을 포함한다.
[0063] 참조 폴리펩타이드 서열과 관련하여 “퍼센트 (%) 서열 동일성”은 서열을 정렬하고 필요한 경우 갭을 도입하여 최대 퍼센트 서열 동일성을 성취한 후 서열 동일성의 일부로서 보존적 치환을 고려하는 없이, 참조 폴리펩타이드 서열에서 아미노산 잔기와 동일한, 후보 서열에서 아미노산 잔기의 퍼센트이다. 퍼센트 아미노산 서열 동일성을 결정할 목적의 정렬은 예를 들어, 대중에게 가용한 컴퓨터 소프트웨어, 예를 들어, BLAST, BLAST-2, ALIGN 또는 Megalign (DNASTAR) 소프트웨어, 또는 핵산 서열을 위해 적당한 다른 소프트웨어를 사용하여, 공지된 다양한 방식으로 성취될 수 있다. 서열을 정렬시키기 위해 적당한 파라미터는 결정될 수 있고, 비교되는 서열의 전장 상에 최대 정렬을 성취하기 위해 필요한 알고리즘을 포함한다. 그러나, 본원의 목적을 위해, % 아미노산 서열 동일성 값은 서열 비교 컴퓨터 프로그램 ALIGN-2를 사용하여 생성된다. ALIGN-2 서열 비교 컴퓨터 프로그램은 제조원(Genentech, Inc.)에 의해 저작되었고, 소스 코드는 미국 워싱턴 D.C., 20559에서 사용자 문서를 제출하였고, 여기서, 미국 저작권 등록 번호 TXU510087하에 등록되어 있다. ALIGN-2 프로그램은 제조원(Genentech, Inc., South San Francisco, Calif.)으로부터 가용하거나 소스 코드로부터 컴파일링될 수 있다. ALIGN-2 프로그램은 디지탈 UNIX V4.0D를 포함하는 UNIX 운영 체제에서 사용하기 위해 컴파일링되어야 한다. 모든 서열 비교 파라미터는 ALIGN-2 프로그램에 의해 설정되고 변경되지 않는다.
[0064] ALIGN-2가 아미노산 서열 비교를 위해 사용되는 상황에서, 소정의 아미노산 서열 B에 대해, 이것과 또는 이에 대한 소정의 아미노산 서열 A의 % 아미노산 서열 동일성 (소정의 아미노산 서열 B에 대한, 이것과 또는 이에 대해 일부 % 아미노산 서열 동일성을 갖거나 포함하는 소정의 아미노산 서열 A로서 표현될 수 있는)은 다음과 같이 계산된다: 100 x 분수 X/Y, 여기서, X는 A 및 B의 상기 프로그램의 정렬에서 서열 정렬 프로그램 ALIGN-2에 의한 동일한 매칭으로서 스코어링된 아미노산 잔기의 수이고, Y는 B에서 아미노산 잔기의 총수이다. 아미노산 서열 A의 길이가 아미노산 서열 B의 길이와 동일하지 않은 경우, B에 대한 A의 % 아미노산 서열 동일성은 A에 대한 B의 % 아미노산 서열 동일성과 동일하지 않은 것으로 인지될 것이다. 달리 구체적으로 기재되지 않는 경우, 본원에 사용된 모든 % 아미노산 서열 동일성 값은 ALIGN-2 컴퓨터 프로그램을 사용하여 직전의 문단에서 기재된 바와 같이 수득된다.
[0065] 본원에 사용된 바와 같은 용어 “상동성의”, “상동성” 또는 “퍼센트 상동성”이 참조 서열에 상대적으로 핵산 서열에 대해 기재하기 위해 본원에 사용된 경우, 문헌(참조: can be determined using the formula described by Karlin & Altschul 1990)에 의해 기재되고 문헌(참조: Karlin & Altschul 1993)에 변형된 수학식을 사용하여 결정될 수 있다. 상기 수학식은 문헌 (참조: Altschul 1990)의 기본 국소 정렬 검색 도구 (BLAST) 프로그램에 도입된다. 서열의 퍼센트 상동성은 본원의 출원일자로서, BLAST의 가장 최근의 버젼을 사용하여 결정될 수 있다.
[0066] “T 세포 수용체” (TCR)는 척추동물, 예를 들어, 포유동물의 항원/MHC 결합 이종이량체 단백질 생성물, 사람 TCR α, β, γ 및 δ 쇄를 포함하는 TCR 유전자 복합체를 언급한다. 예를 들어, 사람 β TCR 유전자좌의 완전한 서열은 문헌(참조: Rowen 1996)에 공개된 바와 같이 서열 분석되었고; 사람 TCR 유전자좌는 서열분석되고 재서열분석되었고, 예를 들어, 문헌(Mackelprang 2006; a general analysis of the T-cell receptor variable gene segment families in Arden 1995)을 참조하고; 이의 각각은 본원에 구체적으로 공보에 제공되고 참조된 서열 정보에 대한 참조자료로 인용된다.
[0067] “미끼”는 본 발명의 기술의 항원에 결합하는 TCR 또는 “하나 이상의 항원 결합 도메인을 갖는 다른 거대분자”를 언급한다. 하나 이상의 항원 결합 도메인을 갖는 다른 거대분자는 항체, DARPin, 또는 압타머를 포함하는 합성 분자이다. 항원 결합 도메인은 본원 발명의 기술의 하나 이상의 HLA-펩타이드 복합체와 같은 펩타이드, 또는 핵산, 예를 들어, DNA 및 RNA에 결합한다.
[0068] 핵산 또는 폴리뉴클레오타이드와 관련된 “외인성”은 핵산이 재조합 핵산 작제물의 일부이거나 이의 천연 환경에 있지 않음을 지적한다. 예를 들어, 외인성 핵산은 또 다른 종으로 도입된 하나의 종 기원의 서열, 즉, 이종성 핵산일 수 있다. 전형적으로, 상기 외인성 핵산은 재조합 핵산 작제물을 통해 다른 종으로 도입된다. 외인성 핵산은 또한 유기체에 고유하고 상기 유기체의 세포에 재도입된 서열일 수 있다. 고유 서열을 포함하는 외인성 핵산은 흔히 외인성 핵산, 예를 들어, 재조합 핵산 작제물에서 고유 서열을 플랭킹하는 비-고유 조절 서열에 연결된 비-천연 서열의 존재에 의해 천연적으로 존재하는 서열과 구분될 수 있다. 추가로, 안정하게 형질전환된 외인성 핵산은 전형적으로 고유 서열이 발견된 위치와는 다른 위치에 통합된다. 외인성 요소들은 예를 들어, 유전학적 재조합을 사용하여 작제물에 첨가될 수 있다. 유전학적 재조합은 DNA 가닥의 절단 및 재연결로 신규 세트의 유전학적 정보를 암호화하는 새로운 분자의 DNA를 형성한다.
[0069] 본원에 사용된 바와 같은 용어 “약”은 10%까지 기재된 양 부근의 양을 언급한다.
HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 구조적 특징
[0070] 본원에 기재된 것은 항원 스크리닝 라이브러리, 예를 들어, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리이고 이는 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다. 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 최소량으로 적어도 3개의 성분을 포함한다: (a) 무작위화된 항원 폴리펩타이드, (b) 주요 조직적합성 부류 I (MHC I) HLA 분자, 및 (c) β2-마이크로글로불린. 일부 구현예에서, (a)의 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 무작위로 특정 유형의 HLA 분자에 결합하기 위해 앵커 잔기로서 작용하는 보존된 적어도 하나 이상의 잔기를 갖는다. 예시적이지만 이에 제한되지 않는 무작위화된 항원 폴리펩타이드 항원 및 이들이 연합된 HLA 타입은 표 1에 나타내고 서열번호 1 내지 194로 주어지고 표 2에서는 서열번호 195 내지 209로 나타낸다. 일부 구현예에서, 무작위화된 폴리펩타이드 항원은 서열번호 1 내지 194 및 서열번호 195 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 중 어느 하나이지만 이에 제한되지 않는 것과 적어도 약 70%, 75%, 80%, 85%, 87%, 87.5%, 90%, 95%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99%, 99.5%, 또는 100% 동일한 서열을 포함한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 폴리펩타이드 항원은 서열번호 1 내지 194 및 서열번호 195 내지 209 중 어느 하나에 제시된 것들 중 어느 하나의 동일한 서열을 포함한다. 또한 본원 개시내용내에서는 서열번호 1 내지 194 및 서열번호 195 내지 209 중 어느 하나의 N-말단으로부터 절단되거나 C-말단으로부터 절단된 1, 2, 3, 4, 5, 6,7, 8, 9, 10, 15, 20, 또는 25개 아미노산을 갖는 무작위화된 폴리펩타이드 항원 절단부가 고려된다. 일부 구현예에서, (b)의 HLA 분자는 HLA 폴리펩타이드이고 펩타이드 결합 틈을 포함한다. 일단 발현되면, 일부 구현예에서, (a)의 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 펩타이드 결합 틈에서 (b)의 HLA 폴리펩타이드에 결합한다.
[표 1]
[표 2]
[0071] 일부 구현예에서, 본원 개시내용의 항원 스크리닝 라이브러리는 (b) 이에 제한되지 않지만 적어도 표 4에 제공된 서열번호 210 내지 411의 뉴클레오타이드 서열에 의해 적어도 암호화된 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 본원 개시내용의 항원 스크리닝 라이브러리는 (b) 이에 제한되지 않지만 적어도 표 5에 제공된 서열번호 412 내지 426의 뉴클레오타이드 서열에 의해 적어도 암호화된 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함한다. (b)의 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산은 축퇴성 염기 서열에 의해 암호화되어 있고, 이는 임의의 아미노산이 효과적으로 축퇴성 염기 서열에 상응하는 소정의 위치에서 암호화되도록 한다. 각각의 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 제한된 축퇴성 코드 또는 특이적 서열에 의해 암호화된 적어도 하나의 보존된 앵커 위치를 갖고, 이는 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 보다 효율적으로 특정 HLA 타입과 상호작용하도록 한다. 무작위화된 항원 폴리펩타이드 당 적어도 하나의 보존된 앵커 위치를 가지면 완전히 무작위화된 항원 폴리펩타이드와의 HLA 복합체의 형성과 비교하여 무작위화된 항원 폴리펩타이드와 HLA 복합체의 형성 효율을 증가시킨다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드의 아미노산 잔기의 1, 2, 또는 3개는 불변이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드 항원은 서열번호 210 내지 411 및 서열번호 412 내지 426 중 어느 하나에 제시된 아미노산 중 어느 하나이지만 이에 제한되지 않는 것과 적어도 약 70%, 75%, 80%, 85%, 87%, 87.5%, 90%, 95%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99%, 99.5%, 또는 100% 동일한 서열을 포함한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드 항원은 서열번호 210 내지 411 및 서열번호 412 내지 426 중 어느 하나에 제시된 것들 중 어느 하나의 동일한 서열을 포함한다. 또한 본원 개시내용내에서는 서열번호 210 내지 411 및 서열번호 412 내지 426 중 어느 하나의 N-말단으로부터 절단되거나 C-말단으로부터 절단된 1, 2, 3, 4, 5, 6,7, 8, 9, 10, 15, 20, 또는 25개 아미노산을 갖는 무작위화된 항원 폴리펩타이드 항원 폴리펩타이드 절단부가 고려된다.
[0072] 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드의 아미노산 잔기는 2, 3, 또는 4개의 상이한 아미노산 정도로 다양하다. 예를 들어, 표 1을 참조로, HLA-A2에 결합하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드의 두번째 및 마지막 위치는 각각 류신 또는 메티오닌; 및 류신, 메티오닌 또는 발린을 포함한다.
[0073] 상기 표 1 및 2에서 아미노산 서열은 무작위 아미노산 잔기(‘X’) 및 총체적으로 앵커 위치로서 언급된 잔기에 위치된 명백히 한정된 아미노산을 포함한다. 라이브러리 디자인에서 특정된 앵커 위치는 예를 들어, 표 3에 제시된 아미노산 치환을 기준으로 변경될 수 있다. 당업자는 표 1 및 2의 아미노산 서열에서 X 잔기에 대한 가능한 치환은 제한되지 않고 본원 개시내용의 범위로부터 벗어나는 것 없이 추가의 치환을 포함할 수 있음을 인지할 것이다. 예를 들어, 아미노산 치환을 사용하여 HLA의 결합에 기여하는 펩타이드 서열의 중요한 잔기를 동정하거나 본원에 기재된 라이브러리의 구성원을 제한하거나 확장시킨다.
[0074] 보존성 변형은 상기와 같이 변형되는 펩타이드의 것들과 유사한 기능적 및 화학적 특징을 갖는 펩타이드를 생성한다. 대조적으로, 펩타이드의 기능적 및/또는 화학적 특징에서의 실질적 변형은 (a) 예를 들어, 시트 또는 나선 형태로서 치환 영역 내 분자 골격의 구조, (b) 표적 부위에서 분자의 전하 또는 소수성, 또는 (c) 분자의 크기를 유지하는데 있어서 이들의 효과가 유의적으로 상이한 아미노산 서열에서의 치환을 선택함에 의해 성취될 수 있다.
[0075] 예를 들어, “보존성 아미노산 치환”은 고유 아미노산 잔기의 비고유 잔기로의 치환을 포함하여 상기 위치에서 아미노산 잔기의 극성 또는 전하에 거의 효과가 없도록 할 수 있다. 추가로, 폴리펩타이드 내 임의의 고유 잔기는 또한 이전에 “알라닌 스캐닝 돌연변이유발”에 대해 기재된 바와 같이 알라닌으로 치환될 수 있다(문헌참조: 예를 들어, 알라닌 스캐닝 돌연변이유발을 논의하는 MacLennan 1998 and Sasaki & Sutoh 1998).
[0076] 목적하는 아미노산 치환(보존성 또는 비-보존성이든 상관 없이)은 상기 치환이 목적하는 시점에서 당업자에 의해 결정될 수 있다. 예시적인 아미노산 치환은 표 3에 제시되어 있다.
[표 3]
[0077] 특정 구현예에서, 보존성 아미노산 치환은 또한 생물학적 시스템에서 합성에 의한 것 보다는 전형적으로 화학적 펩타이드 합성에 의해 혼입되는 천연적으로 존재하지 않는 아미노산 잔기를 포함한다.
[0078] 이전의 섹션 “특정 정의”에서 주지된 바와 같이, 천연적으로 존재하는 잔기들은 서열의 변형을 위한 유용할 수 있는 통상의 측쇄 성질을 기준으로 하는 부류로 나누어질 수 있다. 예를 들어, 비-보존성 치환은 다수의 이들 부류 중 하나의 구성원의 또 다른 부류 기원의 구성원으로의 교환을 포함할 수 있다. 상기 치환된 잔기는 비-사람 동원체와 상동성인 펩타이드의 영역으로 또는 분자의 비-상동성 영역으로 도입될 수 있다. 추가로, 당업자는 또한 쇄 배향에 영향을 미칠 목적으로 P 또는 G를 사용하여 변형시킬 수 있다.
[0079] 상기 변형시키는데 있어서, 아미노산의 수치 지수가 고려될 수 있다. 각각의 아미노산은 이들의 소수성 및 전하 특징을 기준으로 수치 지수에 할당되고; 이들은 다음과 같다: 이소류신 (+4.5); 발린 (+4.2); 류신 (+3.8); 페닐알라닌 (+2.8); 시스테인/시스틴 (+2.5); 메티오닌(+1.9); 알라닌 (+1.8); 글라이신(-0.4); 트레오닌 (-0.7); 세린 (-0.8); 트립토판(-0.9); 티로신 (-1.3); 프롤린 (-1.6); 히스티딘 (-3.2); 글루타메이트 (-3.5); 글루타민 (-3.5); 아스파르테이트 (-3.5); 아스파라긴(-3.5); 라이신 (-3.9); 및 아르기닌 (-4.5).
[0080] 단백질에 대한 상호작용 생물학적 기능을 부여하는데 있어서 수치 (hydropathic) 아미노산 지수의 중요성은 당업계에서 이해된다(문헌참조: Kyte & Doolittle 1982). 특정 아미노산이 유사한 수치 지수 또는 스코어를 갖는 다른 아미노산으로 치환될 수 있고 여전히 유사한 생물학적 활성을 보유하는 것으로 공지되어 있다. 수치 지수를 기준으로 변화시키는데 있어서, 이의 수치 지수가 ±2 이내에 있는 아미노산의 치환이 바람직하고, ±1 이내에 있는 아미노산의 치환이 특히 바람직하고 ±0.5 이내에 있는 아미노산의 치환이 보다 더 특히 바람직하다.
[0081] 이것은 또한 당업계에서 유사 아미노산의 치환이 친수성을 토대로 효과적으로 만들어질 수 있는 것으로 이해된다. 이의 인접한 아미노산의 친수성에 의해 지배된 바와 같이 단백질의 최대 국소 평균 친수성은 이의 면역원성 및 항원성, 즉 단백질의 생물학적 성질과 상호관련된다.
[0082] 하기의 친수성 값은 아미노산 잔기에 할당되었다: 아르기닌 (+3.0); 라이신 (+3.0); 아스파르테이트 (+3.0±1); 글루타메이트 (+3.0±1); 세린 (+0.3); 아스파라긴 (+0.2); 글루타민(+0.2); 글라이신 (0); 트레오닌 (-0.4); 프롤린 (-0.5±1); 알라닌 (-0.5); 히스티딘 (-0.5); 시스테인 (-1.0); 메티오닌 (-1.3); 발린 (-1.5); 류신 (-1.8); 이소류신 (-1.8); 티로신 (-2.3); 페닐알라닌 (-2.5); 트립토판 (-3.4). 유사한 친수성 값을 기준으로 변화시키는데 있어서, 이의 친수성 값이 ±2 이내에 있는 아미노산의 치환이 바람직하고, ±1 이내에 있는 아미노산의 치환이 특히 바람직하고 ±0.5 이내에 있는 아미노산의 치환이 보다 더 특히 바람직하다. 당업자는 또한 친수성을 기준으로 1차 아미노산 서열로부터 에피토프를 동정할 수 있다. 이들 영역은 또한 “에피토프 코어 영역”으로 언급된다.
[0083] 당업자는 널리 공지된 기술을 사용하여 이전의 서열에서 제시된 바와 같이 폴리펩타이드의 적합한 변이체를 결정할 수 있다. 활성을 파괴하는 것 없이 변화될 수 있는 분자의 적합한 영역을 동정하기 위해, 당업자는 활성을 위해 중요한 것으로 사료되지 않는 영역을 표적화할 수 있다. 예를 들어, 동일한 종으로부터 또는 다른 종으로부터 유사한 활성을 갖는 유사한 폴리펩타이드가 공지되어 있는 경우, 당업자는 펩타이드의 아미노산 서열을 유사한 펩타이드의 아미노산 서열과 비교할 수 있다. 상기 비교와 함께, 당업자는 유사한 폴리펩타이드 중에서 보존된 분자의 잔기 및 부분을 동정할 수 있다. 상기 유사한 펩타이드에 상대적으로 보존되지 않은 펩타이드 영역에서의 변화는 펩타이드의 생물학적 활성 및/또는 치환에 역으로 영향을 미칠 가능성이 적은 것으로 인지될 것이다. 당업자는 또한 상대적으로 보존된 영역에서도, 하나가 활성을 보유하면서 천연적으로 존재하는 잔기를 화학적으로 유사한 아미노산으로 치환할 수 있음을 알 것이다(보존적 아미노산 잔기 치환). 따라서 생물학적 활성 또는 구조를 위해 중요할 수 있는 영역도 생물학적 활성을 파괴하는 것 없이 또는 펩타이드 구조에 역으로 영향을 미치는 것 없이 보존적 아미노산 치환에 적용될 수 있다.
[0084] 추가로, 당업자는 활성 또는 구조를 위해 중요한 유사 펩타이드에서 잔기를 동정하는 구조-기능 연구를 검토할 수 있다. 상기 비교의 관점에서, 당업자는 유사한 펩타이드 내 활성 또는 구조를 위해 중요한 아미노산 잔기에 상응하는 펩타이드 내 아미노산 잔기의 중요성을 예측할 수 있다. 당업자는 펩타이드의 상기 예측된 중요한 아미노산 잔기에 대해 화학적으로 유사한 아미노산 치환을 선택할 수 있다.
[0085] 당업자는 또한 유사한 폴리펩타이드 내 구조와 관련하여 3차원 구조 및 아미노산 서열을 분석할 수 있다. 상기 정보의 관점에서, 당업자는 이의 3차원 구조와 관련하여 펩타이드의 아미노산 잔기의 정렬을 예측할 수 있다. 당업자는 상기 잔기들이 다른 분자와의 중요한 상호작용에 관여할 수 있기 때문에 단백질의 표면상에 있는 것으로 예측된 아미노산 잔기에 대한 라디칼 변화를 만들지 않도록 선택할 수 있다. 더욱이, 당업자는 각각의 목적하는 아미노산 잔기에서 단일 아미노산 치환을 함유하는 시험 변이체를 생성할 수 있다. 이어서 변이체는 당업자에게 공지된 활성 검정을 사용하여 스크리닝될 수 있다. 상기 데이터를 사용하여 적합한 변이체에 대한 정보를 수집할 수 있다. 예를 들어, 당업자가 특정 아미노산 잔기에 대한 변화가 파괴되거나, 바람직하지 않게 감소되거나 적합할 수 없는 활성을 유도하는 것으로 발견된 경우, 상기 변화를 갖는 변이체는 회피된다. 다른 말로, 상기 통상의 실험으로부터 수집된 정보를 기초로, 당업자는 추가의 치환이 단독으로 또는 다른 돌연변이와 조합하여 회피되어야만 하는 경우 아미노산을 용이하게 결정할 수 있다.
[0086] 다수의 과학적 공보는 2차 구조의 예측에 전념하였다(문헌참조: 예를 들어, Moult 1996; Chou & Fasman 1974a; Chou & Fasman 1974b; Chou & Fasman 1978a; Chou & Fasman 1978b; and Chou & Fasman 1979). 더욱이, 컴퓨터 프로그램은 현재 2차 구조를 예측하는 것을 도와주기 위해 가용하다. 2차 구조를 예측하는 하나의 방법은 상동성 모델링을 기초로 한다. 예를 들어, 30% 초과의 서열 동일성 또는 40% 초과의 유사성을 갖는 2개의 폴리펩타이드 또는 단백질은 흔히 유사한 구조적 위상을 갖는다. 단백질 구조적 데이터 베이스 (PDB)의 최근 성장은 폴리펩타이드 또는 단백질의 구조 내 잠재적 수의 폴딩을 포함하는, 2차 구조의 증진된 예측성을 제공하였다(문헌참조: Holm & Sander 1999). 소정의 폴리펩타이드 또는 단백질 내 제한된 수의 폴딩이 있고 일단 임계적 수의 구조가 밝혀지면, 구조적 예측이 급격하게 정확도로 얻어질 수 있음을 시사하였다(문헌참조: Brenner 1997).
[0087] 2차 구조를 예측하는 추가의 방법은 “스레딩” (문헌참조: Jones 1997; Sippl & Flockner 1996), “프로파일 분석” (문헌참조: Bowie 1991; Gribskov 1987; Gribskov 1990), 및 “진화적 관련성” (문헌참조: Holm & Sander 1999; Brenner 1997)을 포함한다.
[표 4]
[표 5]
[0088] 무작위화된 항원 폴리펩타이드의 하나의 이점은 축퇴성 염기 코드를 갖는 단일 핵산이 잠재적으로 대량의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 발현할 수 있다는 것이고, 이는 임의의 하나의 스크리닝 실험이 특정 TCR과 상호작용하는 하나 이상의 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 동정할 기회를 증가시킨다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산은 적어도 1 x 104, 적어도 1 x 105, 적어도 1 x 106, 적어도 1 x 107, 적어도 1 x 108, 적어도 1 x 109, 적어도 1 x 1010, 적어도 1 x 1011, 적어도 1 x 1012, 적어도 1 x 1013, 적어도 1 x 1014, 또는 적어도 1 x 1015개의 상이한 무작위화된 폴리펩타이드 항원을 암호화할 수 있다.
[0089] HLA 분자의 결합 틈에 결합하는 펩타이드 항원은 일반적으로 제한된 길이의 범위이다. 부류 I HLA 분자에 결합하는 다수의 폴리펩타이드는 8, 9, 10, 또는 11개 길이의 아미노산이다. 일부 구현예에서, HLA 분자에 결합하고 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 형성하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 8 내지 11개 길이의 아미노산이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 8 내지 10개 길이의 아미노산이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 8개 길이의 아미노산이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 9개 길이의 아미노산이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 10개 길이의 아미노산이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 11개 길이의 아미노산이다.
[0090] 본원에 기재된 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 또 다른 성분은 HLA 분자, 예를 들어, HLA 폴리펩타이드이다. 현재 개시내용의 목적을 위해, HLA 분자는 부류 I 주요 조직적합성 분자이다. 일부 구현예에서, 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 (HLA-항원 복합체)의 다수의 HLA 폴리펩타이드는 하기의 유전자좌 및 대립유전자 중 어느 하나를 포함할 수 있다: A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체에서 각각의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 HLA 폴리펩타이드 그룹으로부터 선택된 HLA 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 HLA 폴리펩타이드의 그룹으로 부터 선택된 적어도 5개, 10개, 15개, 20개, 또는 25개의 상이한 HLA 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 HLA-항원 복합체는 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 HLA 폴리펩타이드의 그룹에서 HLA 폴리펩타이드 전부를 포함한다.
[0091] 일부 구현예에서, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 HLA 폴리펩타이드의 아미노산 서열은 표 6에 제시된 임의의 아미노산 서열을 포함할 수 있다. 일부 구현예에서, HLA 폴리펩타이드는 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나에 제시된 아미노산 중 어느 하나이지만 이에 제한되지 않는 것과 적어도 약 70%, 75%, 80%, 85%, 87%, 87.5%, 90%, 95%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 99%, 99.5%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 일부 구현예에서, HLA 폴리펩타이드는 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나에 제시된 것들 중 어느 하나의 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 일부 구현예에서, 펩타이드 결합 틈을 포함하는 HLA 폴리펩타이드 부분은 서열번호 251 내지 279 중 어느 하나와 동일하고 비-펩타이드 결합 틈 잔기들은 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나와 적어도 약 70%, 75%, 80%, 85%, 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일하다. 또한 본원 개시내용내에서는 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나의 N-말단으로부터 절단되거나 C-말단으로부터 절단된 1, 2, 3, 4, 5, 6,7, 8, 9, 10, 15, 20, 또는 25개 아미노산을 갖는 HLA 폴리펩타이드 절단부가 고려된다.
[표 6]
[0092] HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 HLA 폴리펩타이드는 표 7에 제시된 임의의 핵산에 의해 암호화될 수 있다. 일부 구현예에서, HLA 폴리펩타이드는 이에 제한되지 않지만 서열번호 456 내지 484와 같은, 표 7에 열거된 핵산 서열의 임의의 하나와 적어도 약 90%, 95%, 97%, 98%, 99% 또는 100% 상동성인 핵산 서열에 의해 암호화된다. 일부 구현예에서, HLA 폴리펩타이드는 서열번호 456 내지 484 중 어느 하나에 제시된 것과 동일한 핵산 서열에 의해 암호화된다.
[표 7]
[0093] 일부 구현예에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 적어도 약 105개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다. 105개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 성분들은 총체적으로 적어도 약 105개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 적어도 약 107개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다. 107개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 성분들은 총체적으로 적어도 약 107개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 적어도 약 109개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다. 109개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 성분들은 총체적으로 적어도 약 109개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 적어도 약 1011개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다. 1011개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 성분들은 총체적으로 적어도 약 1011개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함한다.
[0094] 일부 구현예에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드는 추가로 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 포함하고, 이는 세포 표면 상에 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체와 상호작용하여 이를 안정화시킨다. 사람 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드의 아미노산 서열은 NCBI Seq. Ref. NP_004039에 제시되어 있다. 일부 구현예에서, 본원 개시내용의 사람 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드 아미노산 서열은 NCBI Seq. Ref. Np_004039로서 기재된 사람 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드와 적어도 약 90%, 95%, 97%, 98%, 또는 99%와 동일한 아미노산 서열을 갖는 사람 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드의 기능적인 천연적으로 존재하는 변이체이다.
[0095] 본원 개시내용은 또한 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드의 항원 스크리닝 라이브러리를 포함하고, 여기서, β2-마이크로글로불린은 세포에 의해 항시성으로 발현된다. 일부 구현예에서, β2-마이크로글로불린은 제1 핵산에 의해 암호화되고, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 제2 핵산에 의해 암호화되어 있고, HLA 폴리펩타이드는 제3 핵산에 의해 암호화되어 있다. 다른 구현예에서, β2-마이크로글로불린은 제1 핵산에 의해 암호화되고, 무작위화된 항원 폴리펩타이드 및 HLA 폴리펩타이드는 제2 핵산에 의해 암호화되어 있다. 제1 핵산에 의해 암호화된 경우, β2-마이크로글로불린은 제2 핵산 또는 제3 핵산 전 또는 후에 세포로 형질도입되거나, 형질감염되거나 형질전환될 수 있다.
[0096] 본원 개시내용의 일부 구현예에서, β2-마이크로글로불린은 당업자에게 공지된 기술을 사용하여 항원 스크리닝 라이브러리의 무작위화된 항원 폴리펩타이드의 적어도 하나에 융합된다. 이들 실험에서, HLA 폴리펩타이드는 항원 스크리닝 라이브러리의 성분일 수 있거나 성분이 아닐 수 있다. 본원 개시내용의 다른 구현예에서, HLA 폴리펩타이드의 적어도 하나는 당업자에게 공지된 기술을 사용하여 항원 스크리닝 라이브러리의 무작위화된 항원 폴리펩타이드의 적어도 하나에 융합된다. 이들 실험에서, β2-마이크로글로불린은 무작위화된 항원 폴리펩타이드 및 HLA 폴리펩타이드와 같이 항원 스크리닝 라이브러리의 다른 성분들을 발현시키기 위해 형질도입되거나, 형질감염되거나 형질전환된 세포에 의해 발현될 수 있다. 본원에 기재된 다른 구현예와 유사하게, β2-마이크로글로불린은 세포에 의해 항시성으로 발현된다. 특정 이들 구현예에서, 세포는 효모 세포이다. 다른 구현예에서, β2-마이크로글로불린은 무작위화된 항원 폴리펩타이드 및 HLA 폴리펩타이드와 같이 항원 스크리닝 라이브러리의 다른 성분들을 발현시키기 위해 형질도입되거나, 형질감염되거나 형질전환된 세포에 의해 발현되지 않는다. 특정 이들 구현예에서, 세포는 포유동물 세포이다.
[0097] (a) 무작위화된 항원 폴리펩타이드, (b) MHC I HLA 분자 및 (c) 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 β2-마이크로글로불린 특징에 추가로, 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 추가로 (d) 신호 서열, (e) (a), (b), 또는 (c) 중 임의의 또는 모든 것 사이의 폴리펩타이드 링커, (f) 막 테더링 도메인, 및 임의로 (g) 에피토프 태그, 예를 들어, FLAG 태그, c-Myc 태그, His-태그, 헤모글루티닌 (HA) 태그, VSVg 태그, V5 태그, AU1 태그, AU5 태그, Glu-Glu 태그, OLLAS 태그, T7 태그, S-태그HSV 태그, KT3 태그, TK15 태그, Fc 태그, Xpress 태그, Ty 태그, Strep 태그, NE 태그, E 태그, C-태그, 및/또는 Avi태그를 포함할 수 있다. 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체는 에피토프 태그를 포함하지 않는다. 그러나, 일부 구현에에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 다수의 HLA-항원 복합체 각각의 적어도 하나 이상은 에피토프에 특이적인 항체를 사용하여 HLA-항원 복합체의 적어도 하나의 발현의 확인을 가능하게 하는 에피토프 태그를 포함한다. 일부 구현예에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 다수의 HLA-항원 복합체 각각은 에피토프 태그를 포함한다.
[0098] 일부 구현예에서, 막 테더링 도메인은 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 하나 이상의 다른 특징 ((a)-(e) 및 (g))으로부터 막 테더링 도메인을 분리하는 폴리펩타이드 링커를 포함한다. 일부 구현예에서, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 특징 ((a)-(g))은 단일 폴리펩타이드로서 발현된다. 일부 구현예에서, (b) HLA 분자 (예를 들어, HLA 폴리펩타이드), (a) 무작위화된 항원 폴리펩타이드, 및 (c) β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드로 구성된다. 일부 구현예에서, (b) HLA 폴리펩타이드 및 (a) 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드로서 발현되고, (c) β2-마이크로글로불린은 별도로 발현된다. 예를 들어, (c) β2-마이크로글로불린은 (a) 무작위화된 항원 폴리펩타이드 및 (b) HLA 폴리펩타이드를 발현하는 동일한 핵산, 별도의 핵산에 의해 암호화된 별도의 폴리펩타이드로부터 공급될 수 있거나 세포에 의해 내인성으로 생산될 수 있다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다. 일부 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다.
[0099] (A) 무작위화된 항원 폴리펩타이드, (b) 주요 조직적합성 부류 I (MHC I) HLA 분자 및 (c) β2-마이크로글로불린은 제1 가요성 폴리펩타이드 링커, 제2 가요성 폴리펩타이드 링커, 제3 가요성 폴리펩타이드 링커, 제4 가요성 폴리펩타이드 링커, 제5 가요성 폴리펩타이드 링커, 또는 그 이상의 가요성 폴리펩타이드 링커과 같은 적어도 하나의 가요성 폴리펩타이드 링커에 의해 분리될 수 있다. 일부 구현예에서, 적어도 하나의 가요성 폴리펩타이드 링커는 약 3 내지 약 100개 길이의 아미노산 잔기, 약 5 내지 약 80개 길이의 아미노산 잔기, 약 10 내지 약 70개 길이의 아미노산 잔기, 약 3 내지 약 100개 길이의 아미노산 잔기, 약 20 내지 약 60개 길이의 아미노산 잔기 범위일 수 있다. 일부 구현예에서, 링커는 약 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50, 55, 60, 65, 70, 75, 80, 85, 90, 95, 또는 100개 길이의 아미노산 잔기일 수 있다. 일부 구현예에서, 링커는 글라이신 링커, 또는 화학식 (GGGGS)X의 Gly-Ser 링커일 수 있고, 여기서, X는 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 또는 10이다. 일부 구현예에서, 링커는 적합하게 트롬빈 절단 부위와 같은 프로테아제 절단 부위를 포함할 수 있다.
[00100] 일부 구현예에서, 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 분비 경로를 통해 세포 표면으로 지시하는 신호 폴리펩타이드를 포함한다. 상기 신호 펩타이드는 소포체에서 절단되고 세포-표면 상에 위치하는 경우 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체에 의해 발현되지 않는다. 신호 서열은 임의의 적합한 서열, 예를 들어, 내인성 HLA 리더 서열, 또는 상이한 분비 또는 막관통 분자로부터 수입된 이종성 리더 서열, 예를 들어, 면역글로불린 리더 서열일 수 있다.
[00101] HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 추가로 막 테더링 도메인, 예를 들어, 글리코실포스파티딜이노시톨 (GPI) 단백질로부터 앵커 도메인 및/또는 내부 반복체를 갖는 효모 단백질 (PIR 단백질)로부터의 도메인을 포함한다. 상기 막 데더링 도메인은 막관통 도메인 또는 세포 표면 단백질과 상호작용하는 도메인을 포함할 수 있다. 일부 구현예에서, 막 테더링 도메인은 효모 Aga2, Cwp1p, Cwp2p, Aga1p, Tip1p, Flo1p, Sed1p, YCR89w, 및 Tir1p로부터 선택되는 GPI 단백질 및/또는 효모 Pir1p, Pir2p, Pir3p, Pir4p, 및 Pir5p로 이루어진 그룹으로부터 선택된 PIR 단백질의 적어도 하나의 앵커 도메인을 포함한다. 막 도메인 테더링의 비제한적인 예는 도 1b에 제공된다.
[00102] 다른 구현예에서, 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 항원 스크리닝 라이브러리의 성분들은 하나 초과의 폴리펩타이드로서 발현되고 서로로부터 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 항원 스크리닝 라이브러리의 성분들을 분리하는 절단 서열을 포함한다. 예를 들어, 무작위화된 펩타이드 항원은 절단 서열에 의해 HLA 폴리펩타이드로부터 및/또는 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리된다. 또 다른 예로서, HLA 펩타이드는 뉴클레오타이드 암호화된 절단 서열에 의해 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리된다. 일부 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리의 성분들은 하나 초과의 절단 서열에 의해 분리된다. 적합한 절단 서열은 당업자에게 공지되어 있고 자가-절단 펩타이드(P2A, T2A, F2A, 및 E2A), 단백질용해 절단 부위(3C 부위, 트롬빈 부위, TEV 부위, 인자 Xa 부위 및 EKT 부위) 및 내부 리보솜 진입 서열(IRES)을 포함하지만 이에 제한되지 않는다.
[00103] 일부 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리 및/또는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 본원에 기재된 핵산으로 용이하게 형질감염될 수 있거나, 형질도입될 수 있거나 전기천공될 수 있거나 형질전환될 수 있는 하나 이상의 세포에 의해 발현될 수 있다. 일부 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리 및/또는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 다수의 세포 상에 발현된다. 일부 구현예에서, 다수의 세포의 각각의 세포는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 특정 HLA-항원 복합체 및/또는 항원 스크리닝 라이브러리의 또 다른 성분을 발현한다. 일부 구현예에서, 핵산 또는 다수의 핵산은 항원 스크리닝 라이브러리 및/또는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 암호화한다. 일부 구현예에서, 항원 스크리닝 라이브러리 및/또는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 원핵 세포를 포함한다. 일부 구현예에서, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 발현하는 세포는 진핵 세포를 포함한다. 일부 구현예에서, 진핵 세포는 효모 세포를 포함한다. 일부 구현예에서, 효모 세포는 사카로마이세스 세레비지애 (Saccharomyces cerevisiae)의 세포이다. 일부 구현예에서, 사카로마이세스 세레비지애는 균주 EBY100이다. 사카로마이세스 세레비지애의 핵산으로의 형질감염은 효율이 적어도 107, 108, 109, 또는 1010개의 형질전환체를 생성하기 위해 충분한 이상 표준 방법에 의해 성취될 수 있다.
[00104] 상기된 항원 스크리닝 라이브러리의 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체에 추가로, 본원 발명의 기술은 또한 상기된 것들과 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 갖는 적어도 2개 이상의 항원 스크리닝 라이브러리를 포함한다. 일부 구현예에서, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 상기된 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 보다 적은 성분들 및/또는 이와는 적어도 하나의 상이한 성분을 갖는다. 예를 들어, 일부 구현예에서, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 또한 (a) 펩타이드 결합 틈을 갖는 HLA 폴리펩타이드; 및 (b) HLA 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합하는 서열번호 1 내지 209 중 적어도 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함할 수 있다. 일부 구현예에서, HLA 폴리펩타이드 및 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드로 구성된다. 또한, 이들 구현예에서, 단일 폴리펩타이드는 추가로 상기 HLA 폴리펩타이드를 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하는 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 포함한다. 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커에 의해 분리된 단일 폴리펩타이드 상에 발현된 경우, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이거나 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다.
[00105] 또 다른 예로서, 일부 구현예에서, 본원 발명의 기술의 항원 스크리닝 라이브러리는 (a) 펩타이드 결합 틈을 포함하는 하나 이상의 효모 세포에 의해 항시성으로 발현된 HLA 폴리펩타이드, 및 (b) 다수의 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다. 이들 구현예에서, 다수의 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체는 서열번호 1 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함하고, 여기서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 HLA 폴리펩타이드; 및 (c) 베타-2(β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합한다. 이들 구현예에서, 무작위화된 항원 폴리펩타이드 및 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드로 구성된다. 또한, 이들 구현예에서, 단일 폴리펩타이드는 추가로 베타-2(β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드를 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하는 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 포함한다. 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커에 의해 분리된 단일 폴리펩타이드 상에 발현된 경우, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단이거나 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다.
HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 암호화하는 핵산
[00106] 또한 본원에 기재된 것은 항원 스크리닝 라이브러리의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 암호화하는 핵산이다. 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 암호화하는 핵산은 최소로 다음을 암호화한다: (a) 무작위화된 항원 폴리펩타이드, (b) MHC I HLA 분자, 및 (c) β2-마이크로글로불린. (a) 무작위화된 항원 폴리펩타이드, (b) MHC I HLA 분자 및 (c) 하나 이상의 핵산에 의해 암호화된 무작위화된 펩타이드 항원 라이브러리의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 β2-마이크로글로불린 특징에 추가로, 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 추가로 (d) 신호 서열, (e) (a), (b), 또는 (c) 중 임의의 또는 모든 것 사이의 폴리펩타이드 링커, (f) 막 테더링 도메인, 및 임의로 (g) 에피토프 태그, 예를 들어, FLAG 태그, c-MYC 태그, HIS-태그, 헤모글루티닌 태그, VSVg 태그, V5 태그, AU1 태그, AU5 태그, Glu-Glu 태그, OLLAS 태그, T7 태그, S-태그. HSV 태그, KT3 태그, TK15 태그, Fc 태그, Xpress 태그, Ty 태그, Strep 태그, NE 태그, E 태그, C-태그, 및/또는 Avi태그를 암호화하는 핵산을 포함한다(도 1a 및 도 1b).
[00107] 일부 구현예에서, (f) 막 테더링 도메인을 암호화하는 핵산은 추가로 (e) 막 테더링 도메인을 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 다른 특징으로부터 분리하는 하나 이상의 폴리펩타이드 링커를 암호화할 수 있다. 일부 구현예에서, 상기 핵산은 모든 3개의 특징이 단일 핵산 상에 암호화되어 있는 경우 (a) HLA 폴리펩타이드를 (b) 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 및 (c) β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리하는 하나 이상의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화한다.
[00108] 일부 구현예에서, 단일 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산은 추가로 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커 및 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드를 포함하고, 여기서, 상기 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리하고 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 일단 발현되면, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다.
[00109] 일부 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리하고 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 일단 발현되면, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다.
[00110] 일부 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리하고 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 일단 발현되면, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다.
[00111] 일부 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리하고 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 일단 발현되면, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다.
[00112] 일부 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리하고 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 일단 발현되면, β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 무작위화된 항원 폴리펩타이드에 대해 N-말단이다.
[00113] 일부 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리하고 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리한다. 일부 구현예에서, 일단 발현되면, 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 β2-마이크로글로불린에 대해 C-말단이고 HLA 폴리펩타이드는 단일 폴리펩타이드 상의 무작위화된 항원 폴리펩타이드에 대해 C-말단이다. 일부 구현예에서, 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리하고 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열은 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을, HLA 폴리펩타이드를 암호화하는 뉴클레오타이드 서열로부터 분리한다.
[00114] 다른 구현예에서, 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 항원 스크리닝 라이브러리의 성분들은 단일 핵산에 의해 암호화됨에도 불구하고 하나 초과의 폴리펩타이드로서 발현된다. 이들 구현예에서, 뉴클레오타이드 암호화된 절단 서열은 서로로부터 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 항원 스크리닝 라이브러리의 성분을 분리한다. 예를 들어, 일단 발현되면, 무작위화된 펩타이드 항원은 절단 서열에 의해 HLA 폴리펩타이드로부터 및/또는 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리된다. 또 다른 예로서, 일단 발현되면, HLA 펩타이드는 뉴클레오타이드 암호화된 절단 서열에 의해 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리된다. 이들 구현예에서, HLA 폴리펩타이드 부분은 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 항원 라이브러리의 다른 성분들과는 별도로 발현되고, 별도로 발현되는 경우, 천연적으로 세포 내부에서 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 다른 성분과 쌍을 형성한다.
[00115] 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체의 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 서열번호 210 내지 411 중 어느 하나에 제시된 핵산에 의해 암호화되어 있다. 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체의 HLA 폴리펩타이드는 서열번호 210 내지 411 중 어느 하나와 적어도 약 70%, 75%, 80%, 85%, 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99% 또는 100% 상동성인 핵산에 의해 암호화되어 있다. 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체의 무작위화된 항원 폴리펩타이드는 서열번호 412 내지 426 중 어느 하나에 제시된 핵산에 의해 암호화되어 있다. 일부 구현예에서, HLA-항원 복합체의 HLA 폴리펩타이드는 서열번호 280 내지 308 중 어느 하나와 적어도 약 70%, 75%, 80%, 85%, 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99% 또는 100% 상동성인 핵산에 의해 암호화되어 있다. 일부 구현예에서, 서열번호 210 내지 411 및 412 내지 426의 하나 이상의 핵산과 같은 하나 이상의 핵산은 다수의 세포에 의해 발현된다. 일부 구현예에서, 다수의 세포의 각각의 세포는 HLA-항원 복합체를 암호화하는 핵산을 포함한다. 일부 구현예에서, 다수의 세포는 다수의 효모 세포이다. 일부 구현예에서, 다수의 효모 세포는 사카로마이세스 세레비지애의 EBY100 균주의 다수의 세포이다.
[00116] HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 하나 이상의 성분을 암호화하는 핵산은 외인성 핵산 또는 외인성 벡터와 같은 핵산 또는 벡터와 함께 다수의 세포로 전달될 수 있다. 적합한 외인성 핵산 및 외인성 벡터는 플라스미드, 세균 인공 염색체(BAC), 효모 인공 염색체(YAC), 트랜스포존 및 바이러스 벡터를 포함한다. 이들 외인성 핵산 및 외인성 벡터는 추가로 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 하나 이상의 성분을 암호화하는 핵산의 복제를 가능하게 하여, 항생제 선택으로 세포 또는 다른 유기체의 부분이 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 하나 이상의 성분을 암호화하는 핵산을 발현하도록 하는 성분, 효모 독립영양을 보충하여 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 하나 이상의 성분들을 암호화하는 핵산을 발현하는 효모 형질전환체를 선택하도록 하는 유전자, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 원핵 또는 진핵 발현을 위한 프로모터 또는 인핸서, 폴리아데닐화 부위 또는 형질전환된 세포의 가시화를 가능하게 하는 마커 유전자를 포함할 수 있다. 일부 구현예에서, 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 암호화하는 핵산을 포함하는 핵산은 유도성 프로모터를 포함한다.
[00117] HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 및 상기 복합체를 암호화하는 핵산을 사용하는 방법은 최소량으로, HLA 항원 폴리펩타이드 복합체를 발현하는 다수의 세포와 같은 하나 이상의 세포를 TCR과 접촉시키고 상기 TCR과 상호작용하는 하나 이상의 세포를 선택하는 것을 포함한다. 선택은 예를 들어, TCR과 상호작용하는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 발현하는 하나 이상의 세포를 포획하기 위해 “패닝 단계”에서 TCR을 사용하고 TCR과 상호작용하지 않는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 발현하지 않는 하나 이상의 세포와 같은 비-상호작용 세포를 세척 제거함에 의해 수행될 수 있다. 상호작용 세포로부터의 핵산은 수거하고 서열분석하여 TCR과 상호작용하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 밝힐 수 있다. 이들 핵산을, 또 다른 라운드의 선택을 위해 하나 이상의 상이한 세포에 재형질감염시키거나, 형질전환시키거나 형질도입시킬 수 있다. 상기 방법은 임의의 수회의 선택, 예를 들어, 1, 2, 3, 4, 5회 이상 (예를 들어, 사이클로) 동안 반복하여 TCR과 강하게 상호작용하는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 농축시킬 수 있다.
[00118] 본원 개시내용에 사용될 수 있는 서열분석 플랫폼은 다음을 포함하지만 이에 제한되지 않는다: 파이로서열분석(pyrosequencing), 합성에 의한 서열분석(sequencing-by-synthesis), 단일-분자 서열분석, 제2 세대 서열분석, 나노공극 서열분석, 연결에 의한 서열분석, 또는 하이브리드화에 의한 서열분석. 바람직한 서열분석 플랫폼은 제조원 (Illumina (RNA-Seq) 및 Helicos (Digital Gene Expression or “DGE”))으로부터 시판되는 것들이다. “차세대” 서열분석 방법은 하기에 의해 상업화된 것들을 포함하지만 이에 제한되지 않는다: 1 ) 문헌(참조: Margulies 2005 및 미국 특허 제7,244,559호; 제7,335,762호; 제7,211,390호; 제7,244,567호; 제7,264,929호; 및 제7,323,305호)에 기재된 바와 같은 방법 및 장치를 포함하지만 이에 제한되지 않는 454/Roche Lifesciences; 2) 문헌(참조: 미국 특허 제7,501,245호; 제7,491,498호; 및 제7,276,720호; 및 미국 특허 공개 공보 제2006/0024711호; 제2009/0061439호; 제2008/0087826호; 제2006/0286566호; 제2006/0024711호; 제2006/0024678호; 제2008/0213770호; 및 제2008/0103058호)에 기재된 바와 같이 Helicos Biosciences Corporation (Cambridge, MA); 3) Applied Biosystems (예를 들어, SOLiD 서열분석); 4) Dover Systems (예를 들어, Polonator G.007 서열분석); 5) 문헌(미국 특허 제5,750,341호; 제6,306,597호; 및 제5,969,119호)에 기재된 바와 같이 Illumina; 및 6) 문헌(참조: 미국 특허 제7,462,452호; 제7,476,504호; 제7,405,281호; 제7,170,050호; 제7,462,468호; 제7,476,503호; 제7,315,019호; 제7,302,146호; 및 제7,313,308호; 및 미국 특허 공보 제2009/0029385호; 제2009/0068655호; 제2009/0024331호; 및 제2008/0206764호)에 기재된 바와 같이 Pacific Biosciences.
방법
[00119] 본원에 기재된 것은 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 사용하여 TCR, 예를 들어, 특이적 TCR에 결합하는 항원을 선택하거나 농축시키는 방법이다. 일부 구현예에서, 상기 방법은 HLA 항원 폴리펩타이드 복합체를 발현하는, 다수의 세포와 같은 하나 이상의 세포를, 유전자전이 HLA-항원 폴리펩타이드 효모 세포 라이브러리와 같은 하나 이상의 유전자전이 HLA-항원 폴리펩타이드 세포 라이브러리를 사용하여 TCR과 접촉시킴을 포함하는, 항원을 선택함을 포함한다. 본원에 기재된 방법은 하나 이상의 유전자전이 HLA-항원 폴리펩타이드 효모 세포 라이브러리를 작제하기 위한 방법을 포함한다.
[00120] 하나 이상의 유전자전이 HLA-항원 폴리펩타이드 효모 세포 라이브러리의 작제 후, 상기 방법은 추가로 영양물-결핍 효모 배지를 사용하여 HLA-항원 폴리펩타이드의 적어도 하나를 각각 발현하는 효모 세포를 증식시키는 하나 이상의 배양물의 제한 희석을 포함하는 제한 희석 방법을 사용하여 하나 이상의 유전자전이 HLA-항원 폴리펩타이드 효모 세포 라이브러리를 입증함을 포함한다. 일부 구현예에서, 상기 방법은 추가로 희석된 효모 배양물로부터 효모를 계수하고 적어도 약 106, 107, 108, 또는 109개의 고유 HLA-항원 폴리펩타이드 서열의 다양성으로 HLA-항원 폴리펩타이드 효모 세포 라이브러리(예를 들어, 클론)를 평가함을 포함한다. 일부 구현예에서, 효모 세포에 의한 에피토프 태그의 발현은 임의의 106, 107, 108, 또는 109개의 클론이 효모 세포 표면 상에 디스플레이되는지를 결정하기 위해 측정한다. 예를 들어, 에피토프 태그의 발현은 다수의 효모 세포에서 총 HLA-항원 폴리펩타이드 발현에 대한 대용 값으로서 결정될 수 있고, 퍼센트 발현이 계산될 수 있다. 일부 구현예에서, 퍼센트 발현은 HLA-항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리에 상대적으로 특정 HLA-항원 폴리펩타이드를 발현하는 다수의 효모 세포의 평가이다.
[00121] 도 2를 참조로, 효모와 같은 다수의 세포 201은 본원 개시내용의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 202를 암호화하는 다수의 핵산으로 형질전환되거나, 형질감염시키거나 전기천공될 수 있다. HLA-항원 펩타이드 복합체를 암호화하는 다수의 핵산을 발현하는 다수의 세포는 유전자전이 HLA-항원 폴리펩타이드 세포 라이브러리 203로서 언급된다. 유전자전이 HLA-항원 폴리펩타이드 세포 라이브러리 203은 세포 증식을 통해 확장되고 다수의 세포에 의한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 204의 발현은 당업계에서 공지된 방법에 의해, 예를 들어, 갈락토스, 락토스, 또는 이소프로필 β-D-1-티오갈락토피라노시드 (IPTG)에 의해 유도된다. TCR과 상호작용하는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 발현하는 세포는 TCR 205를 사용하여 양성으로 선택된다. 일부 구현예에서, TCR은 기질 상에 고정화시킨다. 일부 구현예에서, TCR은 하나의 세포 또는 다수의 세포에 의해 발현된다. 도 2에 도해된 상기 선택 공정은 임의의 수회의 선택, 예를 들어, 1, 2, 3, 4, 5회 이상 동안 반복하여 TCR과 상호작용하는 단일 또는 소수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 수득한다. 일부 구현예에서, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 폴리펩타이드 항원을 포함한다. 일부 구현예에서, 폴리펩타이드 항원은 천연적으로 존재하지 않는 폴리펩타이드 항원, 예를 들어, 사람에서 천연적으로 존재하지 않는 폴리펩타이드 항원이다. 심층 서열분석 또는 차세대 서열분석 반응은 각각의 선택 라운드 후, 또는 마지막 선택 라운드 후 선택된 세포 205로 부터 추출된 핵산에 대해 수행될 수 있다.
[00122] 일부 구현예에서, 적어도 1x104, 적어도 1x105, 적어도 1x106, 적어도 1x107, 적어도 1x108, 적어도 1x109, 적어도 1x1010, 적어도 1x1011, 적어도 1x1012, 적어도 1x1013, 적어도 1x1014, 또는 적어도 1x1015개 초과의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 도 2에 도해된 것들과 같이 본원 개시내용의 방법으로 스크리닝한다. 일부 구현예에서, 본원 개시내용의 방법은 104, 103, 102, 10, 9, 8, 7, 6, 5, 4, 3, 또는 2개 미만의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 동정한다. 일부 구현예에서, 1, 2, 3, 4, 또는 5회 선택 후 잔류하는 90%, 95%, 97%, 98%, 또는 99% 초과의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 10, 9, 8, 7, 6, 5, 4, 3, 또는 2개 미만의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다. 일부 구현예에서, 1, 2, 3, 4, 또는 5회 선택 후 잔류하는 90%, 95%, 97%, 98%, 또는 99% 초과의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 내 10, 9, 8, 7, 6, 5, 4, 3, 또는 2개 미만의 상이한 항원 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 구현예에서, 1, 2, 3, 4, 또는 5회 선택 후 잔류하는 90%, 95%, 97%, 98%, 또는 99% 초과의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 단일 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함한다. 일부 구현예에서, 1, 2, 3, 4, 또는 5회 선택 후 잔류하는 90%, 95%, 97%, 98%, 또는 99% 초과의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체는 단일 HLA-항원 포릴펩타이드 복합체 내 단일 항원 폴리펩타이드 서열을 포함한다.
[00123] 본원에 기재된 HLA-항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리와 같은 나이브 효모 라이브러리의 발현은 최소량으로 HLA-A1 (Gee 2018b)에 의해 제공된 단일 길이 9량체 펩타이드에 대한 항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리 내 총 항원 폴리펩타이드 서열의 약 15%의 발현 및 HLA-A2 (Gee 2018a)에 의해 제공된 혼합 길이 펩타이드 (예를 들어, 8량체, 9량체, 10량체, 11량체, 12량체)를 갖는 항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리 내 단일 길이 펩타이드 (예를 들어, 8량체) 발현의 약 5% 미만의 발현이다 8량체 길이 펩타이드를 갖는 항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리의 약 5% 미만의 단일 길이 발현에도 불구하고, TCR은 표적 8량체 항원을 시험관내 공동-배양 검정에서 TCR을 자극하는 항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리로부터 단리하였다(Gee 2018a). 이들 항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리를 스크리닝하고 공지된 특이성의 TCR에 대한 펩타이드를 단리하였다(Gee 2018a). 기능적 라이브러리를 위해 필요한 최소의 발현 수준이 아직 결정되지 않았지만, 데이터는 15% 미만의 발현이 본원에 기재된 방법으로 유용한 항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리를 유도할 수 있음을 보여준다.
[00124] 일부 구현예에서, 본원 개시내용의 방법은 추가로 TCR과 상호작용하는 폴리펩타이드 항원을 동정함을 포함한다. 예를 들어, TCR 상호작용 폴리펩타이드 항원을 결정하기 위한 방법은 임의의 하기의 단계를 포함할 수 있다:
1. 생성 및 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 작제물 디자인: 일부 구현예에서, 단계 (1)은 천연적으로 존재하는 단백질 서열, 합성 단백질 서열 또는 이의 조합물을 갖는 하나 이상의 HLA 폴리펩타이드를 디스플레이하기 위해 하나 이상의 DNA 작제물 및/또는 디자인을 생성함을 포함하지만 이에 제한되지 않는다.
2. 효모 발현을 통한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 작제물의 시험 발현: 일부 구현예에서, 단계 (2)는 하나 이상의 전기 또는 화학적 컴피턴트 효모를 관심 대상의 HLA, 예를 들어, HLA 폴리펩타이드를 포함하는 단일 펩타이드 또는 펩타이드 라이브러리로 형질전환시킴을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 플라스미드는 효모 단백질인 Aga2의 N-말단으로부터 디스플레이하기 위해 단일 펩타이드 작제물 또는 펩타이드 작제물의 라이브러리를 위해 디자인된다. 일부 구현예에서, 발현 확인은 에피토프 태그 (예를 들어, V5, VSVg, c-Myc, Ha)의 항체 염색 또는 단일 펩타이드- HLA 작제물 또는 펩타이드-HLA 작제물의 라이브러리를 디스플레이하는 효모의 형광성 TCR 사량체, 이량체, 또는 덱스트라머 염색을 포함할 수 있다.
3. HLA 디스플레이를 위한 선택적 입증 단계: 일부 구현예에서, 단계 (3)은 에피토프 태그의 항체 기반 염색 또는 단계 (2)의 단일 펩타이드-HLA 작제물 또는 펩타이드-HLA 작제물의 라이브러리를 디스플레이하는 효모의 형광성 TCR 사량체, 이량체,또는 덱스트라머 염색을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 일부 구현예에서, 입증은 또한 공지된 특이성의 TCR로 펩타이드-HLA 작제물을 염색하거나 HLA에 의해 제공된 다양한 펩타이드 라이브러리를 선택함을 포함할 수 있다.
4. 디스플레이를 위해 HLA를 재가공하기 위한 선택적 단계: 일부 구현예에서, 단계 (4)는 오류 성향(error-prone) 폴리머라제를 통한 무작위 돌연변이유발에 이어서 화학적 및/또는 전기-컴피턴트 효모로의 전기천공을 포함하지만 이에 제하되지 않는다. 본원 발명의 기술의 라이브러리 및/또는 라이브러리들을 발현하는 효모 세포는 관심 대상의 TCR을 기준으로 자기 세포 분류 (MACS) 또는 형광성-활성화된 세포 분류 (FACS)에 의한 세포 분리를 사용하여 선택한다. 일부 구현예에서, 단리된 효모 클론은 서열분석하거나 심층 서열분석하여 적당히 관심 대상의 항원성 펩타이드를 디스플레이하는 임의의 기능성 HLA 돌연변이체를 동정한다. 단계 (4)는 작제물 또는 라이브러리가 부적당하게 디스플레이되는 경우 일부 구현예에 포함된다.
5. 펩타이드-HLA 라이브러리의 생성: 일부 구현예에서, 단계 (5)는 무작위화된 암호화된 펩타이드 리간드 또는 명백하게 암호화된 펩타이드 리간드를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 예를 들어, 무작위화된 암호화된 펩타이드 리간드 또는 명백하게 암호화된 펩타이드 리간드는 상기 펩타이드에 대해 각각의 HLA 대립유전자가 존재할 수 있는 선호도를 기준으로 각각의 HLA 대립유전자에 대해 특유하게 디자인된다. 일부 구현예에서, 단계 (5)는 또한 하나 이상의 폴리머라제-쇄 반응으로부터 유전자 물질을 생성함을 포함한다.
6. 관심 대상의 TCR을 사용한 펩타이드-HLA 라이브러리의 선택: 일부 구현예에서, 단계 (6)은 반복적 MACS-기반 또는 FACS-기반 선택을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 예를 들어, 관심대상의 TCR 또는 하나 이상의 항원 결합 도메인을 갖는 다른 거대분자는 미끼로서 작용하고 다량체화를 위해 적합한 자기 비드, 스트렙타비딘, 덱스트란, 또는 다른 기질 상에 다량체화될 수 있다. 일부 구현예에서, 하나 이상의 선택 라운드로부터의 산출량은 TCR을 사용하여 하나 이상의 효모 세포를 물리적으로 단리함을 포함한다. 단리 후, 효모는 증식시키고 단백질 발현을 위해 재유도하였다. 이들 반복적 라운드는 결합하는 효모 집단을 농축시킨다.
7. 심층-서열분석 및 데이터 분석: 상기 공정은 효모 라이브러리 및 선택의 유전자 정보를 축출하고 생성물을 서열분석하여 선택된 라이브러리로부터 펩타이드의 특성을 동정할 수 있다. 이어서 이들 데이터를 분석하여 TCR의 잠재적 표적을 동정하고/하거나 알고리즘에 공급하여 TCR 특이성에 대해 예측할 수 있다.
T 세포 수용체 (TCR)
[00125] 본원에 기재된 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 유전자전이 HLA-항원 폴리펩타이드 세포 라이브러리 및 항원은 소정의 TCR과 연계하여 사용될 수 있다. 예를 들어, TCR, 또는 하나 이상의 항원 결합 도메인을 갖는 다른 거대분자는 양성의 선택자 또는 미끼이고 일단 항원 (예를 들어, HLA-항원 폴리펩타이드 복합체)에 결합하면, 이의 동족체 항원을 동정한다. 본원에 기재된 TCR은 고유하거나 외인성(예를 들어, 재조합)일 수 있고 세포, 예를 들어, 1차 T 세포, 불멸화된 T 세포 또는 비-T 세포에 의해 발현될 수 있다. 일부 구현예에서, TCR은 컬럼, 폴리스티렌 플레이트 또는 다중-웰 플레이트의 웰 또는 비드와 같은 고형 지지체상에 고정화된다. 일부 구현예에서, TCR은 비드 상에 고정화된 다수의 TCR로서 다량체화된다. 예를 들어, TCR은 이에 제한되지 않지만 자기 비드, 스트렙타비딘 또는 덱스트란 상에 다량체화될 수 있다.
[00126] 일부 구현예에서, TCR은 관심 대상의 적어도 하나 이상의 결합 도메인, 예를 들어, TCRa/β, TCRy/δ을 포함하는 가용성 단백질이다. 가용성 단백질은 단일쇄 또는 이종이량체일 수 있다. 일부 구현예에서, 가용성 TCR은 하나의 폴리펩타이드의 C 말단에서 비오틴 수용체 펩타이드 서열의 첨가에 의해 변형된다. 수용체 펩타이드에서 비오티닐화 후, TCR은 비오틴 결합 파트너, 예를 들어, 아비딘, 스트렙타비딘, 트랍타비딘, 뉴트라비딘 등에 결합함에 의해 다량체화될 수 있거나 기질에 첨가될 수 있다. 일부 구현예에서, 비오틴 결합 파트너는 검출가능한 표지, 예를 들어, 형광단, 매쓰 표지 등을 포함할 수 있거나 입자, 예를 들어, 상자성 입자에 결합될 수 있다. TCR에 결합된 리간드의 선택은 당업계에 공지된 바와 같이 유동 세포측정, 자기 선택 등에 의해 수행될 수 있다.
[00127] 본원에 참고로 포함된 이전의 물질 및/또는 임의의 다른 물질이 본원 개시내용과 상충하는 정도에 따라, 본원 개시내용이 제어한다.
[00128] 하기의 실시예는 본원에 기재된 기술의 대표적인 구현예를 추가로 제공한다.
실시예
[00129] 하기의 실시예는 본원 기술의 구현예를 추가로 설명하기 위해 제공되고 본원 기술의 범위를 제한하는 것으로서 해석되지 않는다. 특정 구현예 또는 이의 특징이 언급되는 정도에 따라, 이것은 달리 특정되지 않는 경우 단지 설명을 목적으로 한 것이고 본원 기술을 제한하는 것으로 의도되지 않는다. 당업자는 본 발명의 능력을 실행하는 것 없이 및 본원 기술의 범위로부터 벗어나는 것 없이 균등한 수단을 개발할 수 있다. 본원 기술의 한계 내에 유지하면서 본원에 기재된 과정에 많은 변화가 수행될 수 있는 것으로 이해된다. 상기 변형은 본원에 기재된 기술의 범위내에 포함되는 것으로 의도된다. 이와 같이, 본원에 기재된 기술의 구현예는 하기의 대표적인 실시예에 기재된다.
실시예 1: 항원 폴리펩타이드 라이브러리의 디자인
[00130] 본 실시예는 폴리펩타이드 항원 HLA 복합체와 함께 사용하기 위해 본원 개시내용의 항원 라이브러리의 디자인을 기재한다. 각각의 HLA 대립유전자에 대한 앵커 잔기들을 디자인하고 선택하기 위한 예시적 알고리즘은 다음과 같이 웹사이트, 예를 들어, www.IEDB.org/:로부터 공지된 HLA 결합 에피토프 리간드의 데이터를 사용한다.
[00131] 단계 1: 수백개의 펩타이드 또는 수천개의 펩타이드를 포함할 수 있는 소정의 대립유전자에 결합하는 폴리펩타이드의 목록을 다운로드한다.
[00132] 단계 2: 다운로드된 공지된 펩타이드를 기준으로 펩타이드의 위치 당 잔기의 빈도 매트릭스를 작제한다.
[00133] 단계 3: 각각의 위치에서 상위 4개의 잔기의 컷오프를 사용함에 의해 라이브러리 디자인을 위한 “앵커”의 조성물을 선택한다.
실시예 2: pHLA 라이브러리의 전기천공
[00134] 본 실시예는 모든 HLA 알로타입을 갖는 본원 개시내용의 예시적 항원 라이브러리를 암호화하는 핵산과 함께 및 8 내지 11개 아미노산 (8량체 내지 11량체) 길이의 펩타이드를 사용하여 효모 세포를 전기천공함을 기재한다. 본 실시예에서, 효모 세포는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체의 항원 라이브러리 (pHLA 라이브러리)를 암호화하는 핵산과 함께 전기천공하였다.
[00135] 효모 상에서 pHLA의 발현을 위한 전기천공 방법은 다음과 같다:
[00136] 0일:
1. 증식하는 효모 배양물을 확장시키기 위한 3개의 2.5L의 배플 플라스크 및 하나의 250ml의 배플 플라스크를 오토클레이빙한다.
2. 박토 펩톤, 글루코스 및 효모 추출물을 포함하는 효모 펩톤 덱스트로스 배지 (YPD)를 제조한다.
3. 2개의 5ml EBY100 효모 배양물을 제조하고 30℃에서 밤새 진탕시킨다.
4. HindIII, NheI 또는 NheI, 및 BamHI로 분해된 pYAL_3T 플라스미드 (10μg) 제한 효소 및 서열번호 210 내지 411 (50μg)의 라이브러리를 함유하는 삽입물을 제조한다. pYAL_3T 벡터(서열번호 485)는 pCT 벡터 (서열번호 486; Invitrogen)의 유도체이고, 표 8, 및 맵들은 도 3a 및 3b에 제공된다. pYAL_3T 및 pCT의 특징은 각각 표 9 및 10에 포함된다. pYAL_3T는 적어도 pHLA 라이브러리의 C-말단인 디스플레이 단백질 스캐폴드 (Aga2)의 배향, 사람 B2M 및 연결 링커의 첨가에 의해 pCT와는 상이하다. pYAL_3T는 기재되었다(Gee 2018a).
[표 8]
[표 9]
[표 10]
[00137] 1일: 2개의 효모 배양물 각각의 100 μl를 5ml의 새로운 YPD에 첨가함에 의해 0일 3단계로부터의 2개의 효모 배양물을 계대하고 30℃에서 밤새 진탕시킨다.
[00138] 2일:
1. 1일로부터 밤새 배양물의 광학 밀도 (OD)를 측정한다.
2. 2.5L 배플 플라스크에서 YPD를 사용한 단계 1로부터의 300ml의 OD 0.3 효모 배양물로 새로운 배양물을 제조한다.
3. 3 ml의 1M Tris pH 8.0/1 M 1,4-디티오트레이톨 (DTT)를 제조한다
4. 15 ml의 2 M 리튬 아세테이트 (LiAc)/ 10 mM Tris, 1 mM EDTA (TE)를 제조한다
5. 배양물을 1.6-2.0의 OD로 증식시킨다.
6. 3 ml의 Tris/DTT를 첨가한다.
7. 15 ml의 2 M LiAc/TE를 첨가한다.
8. 분당 225 회전 (rpm)으로 진탕시키면서 15분동안 30 ℃에서 배양물을 증식시킨다.
9. 3분동안 3000xg에서 배양물을 원심분리한다.
10. 펠렛을 50 mL 냉각 E-완충액 중에 재현탁시킨다.
11. 단계 10으로부터의 현탁액을 4℃에서 3분동안 3000xg에서 원심분리한다.
12. 단계 10 및 11을 2회 반복한다.
13. 잔류 완충액을 제거한다.
14. 펠렛을 600μL E-완충액 중에 재현탁시킨다.
15. 0일의 단계 4로부터 50 μg의 삽입물 및 10 μg의 분해된 플라스미드를 첨가하고, 완충액, 삽입물, 플라스미드 및 효모의 총 용적은 약 1mL이어야만 한다.
16. 단계 15로부터의 150 μL의 현탁액을 빙냉 2mm 갭 전기천공 큐벳에 분취한다.
17. 2.5kV에서 각각의 큐벳을 전기천공한다. 시간 상수는 3 내지 4 ms1이어야 한다.
18. 3개의 1mL 용적의 냉각 YPD를 첨가하고 이어서 총 용적이 YPD와 함께 최대 200mL이 되게한다
19. 250ml 배플 플라스크에서 1시간 동안 225rpm에서 30 ℃에서 전기천공된 효모를 배양한다.
20. 3500 x g에서 배양물을 3분동안 원심분리하여 효모 세포 펠렛을 형성하고, 상등액을 따라 내고, 효모 세포 펠렛을 10 mL의 SDCAA (4.5의 pH에서 아미노산이 부재이고 황산암모늄, 나트륨 시트레이트 및 시트르산 1수화물과 함께 효모 질소 염기를 또한 포함하는 덱스트로스 카사미노산) 중에 재현탁시킨다.
[00139] 2일: 역가를 결정한다
1. 990 μL의 SDCAA를 4개의 에펜도르프 튜브 각각에 첨가한다.
2. 상기 단계 20으로부터의 10 μL를 990 μL의 SDCAA를 함유하는 하나의 튜브에 첨가한다.
3. 100 μL의 104 용액을, 단지 990 μL의 SDCAA를 함유하는 튜브에 피펫팅한다.
4. 100 μL의 105 용액을, 단지 990 μL의 SDCAA를 함유하는 튜브에 피펫팅한다.
5. 100 μL의 106 용액을, 단지 990 μL의 SDCAA를 함유하는 튜브에 피펫팅한다.
6. 단계 2 내지 5에서 100 μL의 각각의 희석물을 별도의 SDCAA 플레이트상에 도말하고 3일동안 30℃에서 항온처리한다. 플레이트 상에 콜로니를 계수하여 역가를 결정한다. 단계 2로부터, 계수된 콜로니는 라이브러리 x 104의 다양성을 나타낸다. 단계 3로부터, 계수된 콜로니는 라이브러리 x 105의 다양성을 나타낸다. 단계 4로부터, 계수된 콜로니는 라이브러리 x 106의 다양성을 나타낸다. 단계 5로부터, 계수된 콜로니는 라이브러리 x 107의 다양성을 나타낸다.
7. 490 ml의 pH 4.5 SDCAA를 단계 20으로부터의 나머지 세포 현탁액에 첨가하고 30 ℃에서 밤새 배양한다.
[00140] 3일: 24시간 후 단계 8로부터의 계대물의 OD를 측정한다. OD는 적어도 5이어야만 한다. 배양물을 500mL SDCAA의 총 용적에서 1의 OD로 계대한다.
[00141] 4일: 세포를 500mL SDCAA의 총 용적에서 1의 OD로 계대한다.
[00142] 5일: 2일로부터 단계 18 후 72시간에 수행하였고 SGCAA (갈락토스 카사미노산, 이는 또한 pH 4.5에서, 아미노산 부재 및 황산 암모늄과 함께 효모 질소 염기, 나트륨 시트레이트, 및 시트르산 1수화물을 포함한다)에서 유도한다.
[00143] 레시피(Recipe):
1) E-완충액, 500ml
- 0.6 g Tris 염기,
- 91.09 g 소르비톨 (1M)
- ddH2O에서 500ml, pH 7.5의 최종 용적까지 73.50 mg CaCl2 (1mM; 1M 스톡 용액의 제조를 고려한다). 0.22 μm 막을 통한 여과.
2) 1 M Tris/1 M DTT, 3ml
- 3ml의 1M Tris 중에 0.462 g의 1,4-디티오트레이톨, pH 8.0 및 여과에 의한 멸균.
3) 2 M LiAc/TE 용액, 15ml
- 10mL의 TE (10mM Tris, 1mM EDTA) 중 1.98 g LiAc, 여과 멸균.
실시예 3: pHLA 발현의 특징 분석
[00144] 본 실시예는 실시예 2의 전기천공된 효모 세포 상에 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체 발현의 특징 분석을 기재한다. 이들 발현 측정은 효모 세포 표면 상에 디스플레이된 펩타이드-MHC의 수준을 결정하고 무작위 효모 디스플레이 라이브러리의 기능을 지적하기 위한 FACS 분석을 포함한다. 효모 상에 pHLA의 발현을 위한 특징 분석 방법은 다음과 같다:
[00145] 재료
1. 실시예 2로부터 효모 라이브러리
2. PBSM (1x PBS, 1 g/L 소 혈청 알부민, EDTA, pH 7.4; 여과된)
3. 항-myc (FITC 형광단-접합된) 항체
4. 96-웰 U-기저 플레이트
선택적:
5. 항-V5 (647 형광단-접합된) 항체
6. 항-HA (BV421 형광단-접합된) 항체
7. 항-VSV (PE 형광단-접합된) 항체
[00146] 세포 제조
1. NanoDrop 상에 효모 배양물의 광학 밀도 측정. 0 내지 1 사이의 OD600 판독은 1:20 배양물:SDCAA 희석에서 20℃에서 2 내지 3일 유도된 배양물에 대해 선형 범위에 있다.
2. 효모 배양의 샘플을 96-웰 플레이트의 웰에 전달한다. 약 10의 Od600을 갖는 효모 배양물에 대해, 25μL의 배양물을 사용한다. 단색 및 염색되지 않은 대조군을 포함한다.
3. PBSM을 200 μl 최종 용적으로 각각의 웰에 첨가한다.
4. 2분동안 2500 x g에서 96웰 플레이트를 원심분리한다.
5. 상등액을 제거한다.
[00147] 세포를 염색한다
1. 100 μl PBSM에서 각각의 세포 펠렛을 재현탁시킨다
2. 적절하게 1 μl의 항체를 첨가한다.
3. 4℃에서 항온처리하고, 30분동안 광으로부터 보호하였다(예를 들어, 암실).
[00148] 세포를 세척하고 pHLA 발현을 결정한다
1. 2분동안 2500 x g에서 96웰 플레이트를 원심분리한다.
2. 상등액을 제거한다.
3. 각각의 펠렛을 200 μl PBSM에 재현탁시킨다.
4. 2분동안 2500 x g에서 96웰 플레이트를 원심분리한다.
5. 상등액을 제거한다.
6. 각각의 펠렛을 200 μl PBSM에 재현탁시킨다.
7. CytoFlex를 사용하여 각각의 웰에서 샘플을 분석한다.
[00149] 결과: HLA-항원 폴리펩타이드 복합체(서열번호 8, 11, 14, 18, 21 + 24, 28, 32, 36, 40-44, 47, 50, 53, 56, 65, 75, 69, 77 + 80, 89, 95, 99, 102 + 106, 108, 111 + 114, 117 + 120, 124, 및 125의 펩타이드)는 유동 세포측정에 의해 결정하였고 도 4에 나타낸다. HLA-항원 폴리펩타이드 복합체에 의해 발현된 에피토프 태그를 표적화하는 항체를 사용하여 전기천공된 효모 세포를 염색하였다. FITC-A 염색은 c-Myc 태그를 발현하는 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체에 상응한다. 항체-에피토프 태그 결합은 프록시로서 사용하여 도 4에 나타낸 바와 같이 서열번호 56에 대해 8.99% 발현으로부터 서열번호 177+180에 대해 26.3% 발현까지의 범위인 pHLA 발현을 결정하였다.
실시예 4: pHLA 발현의 기능적 입증
[00150] 본 실시예는 후보 TCR과 함께 실시예 2의 전기천공된 효모 세포 상의 pHLA의 발현을 기능적으로 입증하는 것을 기재한다. pHLA의 예상된 표적 항원은 후보 TCR이 알로타입 일치되는 경우 최대 6개 라이브러리로부터 동정될 수 있다. pHLA의 발현을 위한 기능적 입증 방법은 다음과 같다:
[00151] 본원에 기재된 것들과 같은 HLA-항원 폴리펩타이드 서열 라이브러리는 최소량으로 HLA-A1 (Gee 2018b)에 의해 제공된 단일 길이 9량체 펩타이드에 대해 총 항원 폴리펩타이드 서열의 약 25%를 발현하고 HLA-A2 (Gee 2018a)에 의해 제공된 혼합 길이 펩타이드 (예를 들어, 8량체, 9량체, 10량체, 11량체)를 갖는 단일 길이 펩타이드 (예를 들어, 8.량체)의 약 5% 미만을 발현한다. 8량체 길이 펩타이드를 갖는 HLA-항원 폴리펩타이드 서열의 약 5% 미만의 단일 길이 펩타이드 발현에도 불구하고, 관심 대상의 단리된 TCR은 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체로부터의 8량체 항원을 표적화한다. 관심 대상의 이들 단리된 TCR은 시험관내 공동-배양 검정에서 하나 이상의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체에 의해 자극되었다(문헌참조: Gee 2018a; 여기에서 도 5c 및 도 7a를 참조한다). HLA-항원 폴리펩타이드 라이브러리를 스크리닝하였고 공지된 특이성을 갖는 TCR에 결합하는 펩타이드를 단리하였다(문헌참조: Gee 2018a). 본원 개시내용의 기능적 HLA-항원 폴리펩타이드 라이브러리를 위해 필요한 발현의 최소 수준이 아직 결정되지 않았지만, 데이터는 15% 미만의 발현이 본원에 기재된 방법으로 유용한 HLA-항원 폴리펩타이드 라이브러리를 유도할 수 있음을 보여준다.
[00152] 본 발명의 바람직한 구현예를 나타내고 본원에 기재하였지만, 상기 구현예가 단지 예시로 제공됨은 당업자에게 자명하다. 많은 변형. 변화 및 치환이 본 발명으로부터 벗어나는 것 없이 당업자에게 고려된다. 본원에 기재된 발명의 구현예에 대한 대안이 본 발명을 수행하는데 사용될 수 있는 것으로 이해되어야만 한다.
[00153] 모든 공보, 특허 출원, 허여된 특허, 및 본원 명세서에 언급된 다른 문헌들은 마치 각각의 개별 공보, 특허 출원, 허여된 특허 또는 다른 문헌들이 구체적으로 및 개별적으로 이의 전문이 본원에 참조로 인용된 것 처럼 본원에 참조로 인용된다. 참조로 인용된 텍스트에 함유된 정의는 이들이 본원 개시내용 중에 정의와 상충하는 경우 배제된다.
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<212> PRT
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Xaa Pro Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Leu
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<223> Any amino acid
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<222> (8)..(8)
<223> Any amino acid
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<221> MOD_RES
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<223> Any amino acid
<400> 63
Xaa Xaa Lys Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Leu
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<213> Artificial Sequence
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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
peptide
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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<220>
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<223> Any amino acid
<220>
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<222> (7)..(7)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
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<223> Any amino acid
<220>
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<222> (9)..(9)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
<222> (10)..(10)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
<222> (11)..(11)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
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<223> Phe or Leu
<400> 115
Xaa Pro Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa
1 5 10
<210> 116
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<212> PRT
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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
peptide
<220>
<221> MOD_RES
<222> (1)..(1)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
<222> (2)..(2)
<223> Ala, Thr or Ser
<220>
<221> MOD_RES
<222> (3)..(3)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
<222> (4)..(4)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
<222> (5)..(5)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
<222> (6)..(6)
<223> Any amino acid
<220>
<221> MOD_RES
<222> (7)..(7)
<223> Any amino acid
<220>
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<222> (8)..(8)
<223> Phe or Tyr
<400> 116
Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa
1 5
<210> 117
<211> 9
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
peptide
<220>
<221> MOD_RES
<222> (1)..(1)
<223> Any amino acid
<220>
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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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nnktwynnkn nknnknnknn knnknnkctn 30
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<212> DNA
<213> Artificial Sequence
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<400> 250
nnktwynnkn nknnknnknn knnknnknnk ctn 33
<210> 251
<211> 36
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
oligonucleotide
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<222> (10)..(11)
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<222> (13)..(14)
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<222> (25)..(26)
<223> a, c, t, g, unknown or other
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<222> (28)..(29)
<223> a, c, t, g, unknown or other
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<222> (31)..(32)
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<222> (36)..(36)
<223> a, c, t, g, unknown or other
<400> 251
nnktwynnkn nknnknnknn knnknnknnk nnkctn 36
<210> 252
<211> 24
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
oligonucleotide
<220>
<221> modified_base
<222> (1)..(2)
<223> a, c, t, g, unknown or other
<220>
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<222> (4)..(5)
<223> a, c, t, g, unknown or other
<220>
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<223> a, c, t, g, unknown or other
<220>
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<222> (10)..(11)
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nnkcwannkn nknnknnknn knnknnktwt 30
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nnkgaannkn nknnknnknn knnktwt 27
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<213> Artificial Sequence
<220>
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nnktwtnnkn nknnknnknn kara 24
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nnktwtnnkn nknnknnknn knnknnknnk ara 33
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nnktwtnnkn nknnknnknn knnknnknnk nnkara 36
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nnkwatnnkn nknnknnknn kara 24
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nnkwatnnkn nknnknnknn knnkara 27
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nnkwatnnkn nknnknnknn knnknnkara 30
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<213> Artificial Sequence
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nnkwatnnkn nknnknnknn knnknnknnk ara 33
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<211> 36
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
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nnkwatnnkn nknnknnknn knnknnknnk nnkara 36
<210> 427
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 427
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65 70 75 80
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115 120 125
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Phe Gln Lys Trp Ala Ala Val Val Val Pro Ser Gly Glu Glu Gln Arg
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<210> 428
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 428
Gly Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Phe Thr Ser Val Ser Arg Pro Gly
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Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
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Tyr Arg Gln Asp Ala Tyr Asp Gly Lys Asp Tyr Ile Ala Leu Asn Glu
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 429
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Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 430
Gly Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Ser Thr Ser Val Ser Arg Pro Gly
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Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 431
Gly Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Ser Thr Ser Val Ser Arg Pro Gly
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Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 432
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Arg Trp Glu Leu Ser Ser
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<210> 433
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 433
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<220>
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<400> 442
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<213> Artificial Sequence
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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<400> 444
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245 250 255
Tyr Thr Cys His Val Gln His Glu Gly Leu Pro Lys Pro Leu Thr Leu
260 265 270
Arg Trp Glu Pro Ser Ser
275
<210> 446
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 446
Cys Ser His Ser Met Lys Tyr Phe Phe Thr Ser Val Ser Arg Pro Gly
1 5 10 15
Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ser Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
20 25 30
Phe Val Arg Phe Asp Ser Asp Ala Ala Ser Pro Arg Gly Glu Pro Arg
35 40 45
Ala Pro Trp Val Glu Gln Glu Gly Pro Glu Tyr Trp Asp Arg Glu Thr
50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
Trp Met Cys Gly Cys Asp Leu Gly Pro Asp Gly Arg Leu Leu Arg Gly
100 105 110
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115 120 125
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130 135 140
Arg Lys Trp Glu Ala Ala Arg Glu Ala Glu Gln Arg Arg Ala Tyr Leu
145 150 155 160
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165 170 175
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180 185 190
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210 215 220
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225 230 235 240
Phe Gln Lys Trp Ala Ala Val Met Val Pro Ser Gly Glu Glu Gln Arg
245 250 255
Tyr Thr Cys His Val Gln His Glu Gly Leu Pro Glu Pro Leu Thr Leu
260 265 270
Arg Trp Glu Pro Ser Ser
275
<210> 447
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 447
Cys Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Tyr Thr Ala Val Ser Arg Pro Ser
1 5 10 15
Arg Gly Glu Pro His Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
20 25 30
Phe Val Arg Phe Asp Ser Asp Ala Ala Ser Pro Arg Gly Glu Pro Arg
35 40 45
Ala Pro Trp Val Glu Gln Glu Gly Pro Glu Tyr Trp Asp Arg Glu Thr
50 55 60
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65 70 75 80
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165 170 175
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195 200 205
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225 230 235 240
Phe Gln Lys Trp Ala Ala Val Val Val Pro Ser Gly Glu Glu Gln Arg
245 250 255
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260 265 270
Arg Trp Glu Pro Ser Ser
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 448
Gly Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Tyr Thr Ala Val Ser Arg Pro Gly
1 5 10 15
Arg Gly Glu Pro His Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
20 25 30
Phe Val Arg Phe Asp Ser Asp Ala Ala Ser Pro Arg Gly Glu Pro Arg
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50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
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100 105 110
Tyr Asp Gln Tyr Ala Tyr Asp Gly Lys Asp Tyr Ile Ala Leu Asn Glu
115 120 125
Asp Leu Arg Ser Trp Thr Ala Ala Asp Thr Ala Ala Gln Ile Thr Gln
130 135 140
Arg Lys Trp Glu Ala Ala Arg Glu Ala Glu Gln Leu Arg Ala Tyr Leu
145 150 155 160
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180 185 190
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195 200 205
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210 215 220
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225 230 235 240
Phe Gln Lys Trp Ala Ala Val Val Val Pro Ser Gly Glu Glu Gln Arg
245 250 255
Tyr Thr Cys His Val Gln His Glu Gly Leu Pro Glu Pro Leu Thr Leu
260 265 270
Arg Trp Glu Pro Ser Ser
275
<210> 449
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 449
Gly Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Ser Thr Ser Val Ser Trp Pro Gly
1 5 10 15
Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
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Phe Val Arg Phe Asp Ser Asp Ala Ala Ser Pro Arg Gly Glu Pro Arg
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65 70 75 80
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Tyr Asn Gln Phe Ala Tyr Asp Gly Lys Asp Tyr Ile Ala Leu Asn Glu
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Asp Leu Arg Ser Trp Thr Ala Ala Asp Thr Ala Ala Gln Ile Thr Gln
130 135 140
Arg Lys Trp Glu Ala Ala Arg Glu Ala Glu Gln Arg Arg Ala Tyr Leu
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210 215 220
Thr Gln Asp Thr Glu Leu Val Glu Thr Arg Pro Ala Gly Asp Gly Thr
225 230 235 240
Phe Gln Lys Trp Ala Ala Val Val Val Pro Ser Gly Glu Glu Gln Arg
245 250 255
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Arg Trp Lys Pro Ser Ser
275
<210> 450
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 450
Cys Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Tyr Thr Ala Val Ser Arg Pro Gly
1 5 10 15
Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
20 25 30
Phe Val Gln Phe Asp Ser Asp Ala Ala Ser Pro Arg Gly Glu Pro Arg
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Ala Pro Trp Val Glu Gln Glu Gly Pro Glu Tyr Trp Asp Arg Glu Thr
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Gln Lys Tyr Lys Arg Gln Ala Gln Thr Asp Arg Val Asn Leu Arg Lys
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Tyr Asn Gln Phe Ala Tyr Asp Gly Lys Asp Tyr Ile Ala Leu Asn Glu
115 120 125
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Arg Lys Trp Glu Ala Ala Arg Glu Ala Glu Gln Arg Arg Ala Tyr Leu
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180 185 190
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195 200 205
Tyr Pro Ala Glu Ile Thr Leu Thr Trp Gln Arg Asp Gly Glu Asp Gln
210 215 220
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Arg Trp Gly Pro Ser Ser
275
<210> 451
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 451
Cys Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Asp Thr Ala Val Ser Arg Pro Gly
1 5 10 15
Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ser Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
20 25 30
Phe Val Arg Phe Asp Ser Asp Ala Ala Ser Pro Arg Gly Glu Pro Arg
35 40 45
Ala Pro Trp Val Glu Gln Glu Gly Pro Glu Tyr Trp Asp Arg Glu Thr
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Gln Lys Tyr Lys Arg Gln Ala Gln Ala Asp Arg Val Asn Leu Arg Lys
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245 250 255
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Arg Trp Glu Pro Ser Ser
275
<210> 452
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 452
Cys Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Asp Thr Ala Val Ser Arg Pro Gly
1 5 10 15
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20 25 30
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Tyr Asp Gln Ser Ala Tyr Asp Gly Lys Asp Tyr Ile Ala Leu Asn Glu
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Ser Trp Glu Pro Ser Ser
275
<210> 453
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 453
Cys Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Asp Thr Ala Val Ser Arg Pro Gly
1 5 10 15
Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ser Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
20 25 30
Phe Val Arg Phe Asp Ser Asp Ala Ala Ser Pro Arg Gly Glu Pro Arg
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210 215 220
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275
<210> 454
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 454
Cys Ser His Ser Met Arg Tyr Phe Tyr Thr Ala Val Ser Arg Pro Gly
1 5 10 15
Arg Gly Glu Pro Arg Phe Ile Ala Val Gly Tyr Val Asp Asp Thr Gln
20 25 30
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275
<210> 455
<211> 278
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<400> 455
Gly Ser His Ser Leu Lys Tyr Phe His Thr Ser Val Ser Arg Pro Gly
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Asp Leu Arg Ser Trp Thr Ala Val Asp Thr Ala Ala Gln Ile Ser Glu
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Pro Ile Ser Asp His Glu Ala Thr Leu Arg Cys Trp Ala Leu Gly Phe
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210 215 220
Thr Gln Asp Thr Glu Leu Val Glu Thr Arg Pro Ala Gly Asp Gly Thr
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Phe Gln Lys Trp Ala Ala Val Val Val Pro Ser Gly Glu Glu Gln Arg
245 250 255
Tyr Thr Cys His Val Gln His Glu Gly Leu Pro Glu Pro Val Thr Leu
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275
<210> 456
<211> 834
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 456
ggctcccact ccatgaggta tttcttcaca tccgtgtccc ggcccggccg cggggagccc 60
cgcttcatcg ccgtgggcta cgtggacgac acgcagttcg tgcggttcga cagcgacgcc 120
gcgagccaga agatggagcc gcgggcgccg tggatagagc aggaggggcc ggagtattgg 180
gaccaggaga cacggaatat gaaggcccac tcacagactg accgagcgaa cctggggacc 240
ctgcgcggcg cctacaacca gagcgaggac ggttctcaca ccatccagat aatgtatggc 300
tgcgacgtgg ggccggacgg gcgcttcctc cgcgggtacc ggcaggacgc ctacgacggc 360
aaggattaca tcgccctgaa cgaggacctg cgctcttgga ccgcggcgga catggcagct 420
cagatcacca agcgcaagtg ggaggcggtc catgcggcgg agcagcggag agtctacctg 480
gagggccggt gcgtggacgg gctccgcaga tacctggaga acgggaagga gacactgcag 540
cgcacggacc cccccaagac acatatgacc caccacccca tctctgacca tgaggccacc 600
ctgaggtgct gggccctggg cttctaccct gcggagatca cactgacctg gcagcgggat 660
ggggaggacc agacccagga cacggagctc gtggagacca ggcctgcagg ggatggaacc 720
ttccagaagt gggcggctgt ggtggtgcct tctggagagg agcagagata cacctgccat 780
gtgcagcatg agggtctgcc caagcccctc accctgagat gggagctgtc ttcc 834
<210> 457
<211> 834
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 457
ggctcccact ccatgaggta tttcttcaca tccgtgtccc ggcccggccg cggggagccc 60
cgcttcatcg ccgtgggcta cgtggacgac acgcagttcg tgcggttcga cagcgacgcc 120
gcgagccaga ggatggagcc gcgggcgccg tggatagagc aggaggggcc ggagtattgg 180
gaccaggaga cacggaatgt gaaggcccag tcacagactg accgagtgga cctggggacc 240
ctgcgcggcg cctacaacca gagcgaggcc ggttctcaca ccatccagat aatgtatggc 300
tgcgacgtgg ggtcggacgg gcgcttcctc cgcgggtacc ggcaggacgc ctacgacggc 360
aaggattaca tcgccctgaa cgaggacctg cgctcttgga ccgcggcgga catggcggct 420
cagatcacca agcgcaagtg ggaggcggcc catgaggcgg agcagttgag agcctacctg 480
gatggcacgt gcgtggagtg gctccgcaga tacctggaga acgggaagga gacactgcag 540
cgcacggacc cccccaagac acatatgacc caccacccca tctctgacca tgaggccacc 600
ctgaggtgct gggccctggg cttctaccct gcggagatca cactgacctg gcagcgggat 660
ggggaggacc agacccagga cacggagctc gtggagacca ggcctgcagg ggatggaacc 720
ttccagaagt gggcggctgt ggtggtgcct tctggagagg agcagagata cacctgccat 780
gtgcagcatg agggtctgcc caagcccctc accctgagat gggagctgtc ttcc 834
<210> 458
<211> 834
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 458
ggctcccact ccatgaggta tttctacacc tccgtgtccc ggcccggccg cggggagccc 60
cgcttcatcg ccgtgggcta cgtggacgac acgcagttcg tgcggttcga cagcgacgcc 120
gcgagccaga ggatggagcc gcgggcgccg tggatagagc aggaggggcc ggagtattgg 180
gaccaggaga cacggaatgt gaaggcccag tcacagactg accgagtgga cctggggacc 240
ctgcgcggcg cctacaacca gagcgaggac ggttctcaca ccatccagat aatgtatggc 300
tgcgacgtgg ggccggacgg gcgcttcctc cgcgggtacc ggcaggacgc ctacgacggc 360
aaggattaca tcgccctgaa cgaggacctg cgctcttgga ccgcggcgga catggcagct 420
cagatcacca agcgcaagtg ggaggcggcc catgcggcgg agcagcagag agcctacctg 480
gagggccggt gcgtggagtg gctccgcaga tacctggaga acgggaagga gacactgcag 540
cgcacggacc cccccaagac acatatgacc caccacccca tctctgacca tgaggccacc 600
ctgaggtgct gggccctggg cttctaccct gcggagatca cactgacctg gcagcgggat 660
ggggaggacc agacccagga cacggagctc gtggagacca ggcctgcagg ggatggaacc 720
ttccagaagt gggcggctgt ggtggtgcct tctggagagg agcagagata cacctgccat 780
gtgcagcatg agggtctgcc caagcccctc accctgagat gggagctgtc ttcc 834
<210> 459
<211> 834
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 459
ggctcccact ccatgaggta tttctccaca tccgtgtccc ggcccggccg cggggagccc 60
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<212> DNA
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aaggattaca tcgccctgaa cgaggacctg agctcctgga ccgcggcgga caccgcggct 420
cagatcaccc agcgcaagtg ggaggcggcc cgtgtggcgg agcagctgag agcctacctg 480
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ctgaggtgct gggccctggg cttctaccct gcggagatca cactgacctg gcagcgggat 660
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ttccagaagt gggcagctgt ggtggtgcct tctggagaag agcagagata cacatgccat 780
gtacagcatg aggggctgcc gaagcccctc accctgagat gggagccatc ttcc 834
<210> 475
<211> 834
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 475
tgctcccact ccatgaagta tttcttcaca tccgtgtccc ggcctggccg cggagagccc 60
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aaggattaca tcgccctgaa cgaggacctg cgctcctgga ccgccgcgga caccgcggct 420
cagatcaccc agcgcaagtg ggaggcggcc cgtgaggcgg agcagcggag agcctacctg 480
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ggggaggacc aaactcagga caccgagctt gtggagacca ggccagcagg agatggaacc 720
ttccagaagt gggcagctgt gatggtgcct tctggagaag agcagagata cacgtgccat 780
gtgcagcacg aggggctgcc ggagcccctc accctgagat gggagccgtc ttcc 834
<210> 476
<211> 834
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 476
tgctcccact ccatgaggta tttctacacc gctgtgtccc ggcccagccg cggagagccc 60
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<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
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ggctcccact ccatgaggta tttctccaca tccgtgtcct ggcccggccg cggggagccc 60
cgcttcatcg cagtgggcta cgtggacgac acgcagttcg tgcggttcga cagcgacgcc 120
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<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 479
tgctcccact ccatgaggta tttctacacc gccgtgtccc ggcccggccg cggagagccc 60
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<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 480
tgctcccact ccatgaggta tttcgacacc gccgtgtccc ggcccggccg cggagagccc 60
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<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
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<212> DNA
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<220>
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<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<400> 483
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
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<400> 484
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<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 485
acggattaga agccgccgag cgggtgacag ccctccgaag gaagactctc ctccgtgcgt 60
cctcgtcttc accggtcgcg ttcctgaaac gcagatgtgc ctcgcgccgc actgctccga 120
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ttagtttttt agccttattt ctggggtaat taatcagcga agcgatgatt tttgatctat 300
taacagatat ataaatgcaa aaactgcata accactttaa ctaatacttt caacattttc 360
ggtttgtatt acttcttatt caaatgtaat aaaagtatca acaaaaaatt gttaatatac 420
ctctatactt taacgtcaag gagaaaaaac cccggatcgg actactagca gctgtaatac 480
gactcactat agggaatatt aagctaattc tacttcatac attttcaatt aagatgcagt 540
tacttcgctg tttttcaata ttttctgtta ttgctagcgt tttggctggt ggaggaggtt 600
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tccacccaag tgatatagaa gttgacttgt tgaaaaatgg tgaaagaatc gaaaaggttg 780
aacattcaga tttgtctttt tctaaggact ggtccttcta tttgttgtac tacacagaat 840
tcactccaac tgaaaaggat gaatacgctt gcagagttaa tcatgtaacc ttgtctcaac 900
ctaaaatcgt taagtgggat agagacatgg gtggaggtgg aagtggaggt ggcggttcag 960
gtggtggcgg ttccggtgga ggtggatccg aacaaaagct tatctccgaa gaagacttgg 1020
gtggtggtgg atctggtggt ggtggttctg gtggtggtgg ttctcaggaa ctgacaacta 1080
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agtatgtttt ttgagtttaa acccgctgat ctgataacaa cagtgtagat gtaacaaaat 1320
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ataaatacta ctcagtaata acctatttct tagcattttt gacgaaattt gctattttgt 1680
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ctgcactgag tagtatgttg cagtcttttg gaaatacgag tcttttaata actggcaaac 1980
cgaggaactc ttggtattct tgccacgact catctccgtg cagttggacg atatcaatgc 2040
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caataaccgg gtcaattgtt ctctttctat tgggcacaca tataataccc agcaagtcag 2220
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tcctttttga taatctcatg accaaaatcc cttaacgtga gttttcgttc cactgagcgt 4140
cagaccccgt agaaaagatc aaaggatctt cttgagatcc tttttttctg cgcgtaatct 4200
gctgcttgca aacaaaaaaa ccaccgctac cagcggtggt ttgtttgccg gatcaagagc 4260
taccaactct ttttccgaag gtaactggct tcagcagagc gcagatacca aatactgtcc 4320
ttctagtgta gccgtagtta ggccaccact tcaagaactc tgtagcaccg cctacatacc 4380
tcgctctgct aatcctgtta ccagtggctg ctgccagtgg cgataagtcg tgtcttaccg 4440
ggttggactc aagacgatag ttaccggata aggcgcagcg gtcgggctga acggggggtt 4500
cgtgcacaca gcccagcttg gagcgaacga cctacaccga actgagatac ctacagcgtg 4560
agcattgaga aagcgccacg cttcccgaag ggagaaaggc ggacaggtat ccggtaagcg 4620
gcagggtcgg aacaggagag cgcacgaggg agcttccagg ggggaacgcc tggtatcttt 4680
atagtcctgt cgggtttcgc cacctctgac ttgagcgtcg atttttgtga tgctcgtcag 4740
gggggccgag cctatggaaa aacgccagca acgcggcctt tttacggttc ctggcctttt 4800
gctggccttt tgctcacatg ttctttcctg cgttatcccc tgattctgtg gataaccgta 4860
ttaccgcctt tgagtgagct gataccgctc gccgcagccg aacgaccgag cgcagcgagt 4920
cagtgagcga ggaagcggaa gagcgcccaa tacgcaaacc gcctctcccc gcgcgttggc 4980
cgattcatta atgcagctgg cacgacaggt ttcccgactg gaaagcgggc agtgagcgca 5040
acgcaattaa tgtgagttac ctcactcatt aggcacccca ggctttacac tttatgcttc 5100
cggctcctat gttgtgtgga attgtgagcg gataacaatt tcacacagga aacagctatg 5160
accatgatta cgccaagctc ggaattaacc ctcactaaag ggaacaaaag ctggctagt 5219
<210> 486
<211> 5009
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polynucleotide
<400> 486
acggattaga agccgccgag cgggtgacag ccctccgaag gaagactctc ctccgtgcgt 60
cctcgtcttc accggtcgcg ttcctgaaac gcagatgtgc ctcgcgccgc actgctccga 120
acaataaaga ttctacaata ctagctttta tggttatgaa gaggaaaaat tggcagtaac 180
ctggccccac aaaccttcaa atgaacgaat caaattaaca accataggat gataatgcga 240
ttagtttttt agccttattt ctggggtaat taatcagcga agcgatgatt tttgatctat 300
taacagatat ataaatgcaa aaactgcata accactttaa ctaatacttt caacattttc 360
ggtttgtatt acttcttatt caaatgtaat aaaagtatca acaaaaaatt gttaatatac 420
ctctatactt taacgtcaag gagaaaaaac cccggatcgg actactagca gctgtaatac 480
gactcactat agggaatatt aagctaattc tacttcatac attttcaatt aagatgcagt 540
tacttcgctg tttttcaata ttttctgtta ttgcttcagt tttagcacag gaactgacaa 600
ctatatgcga gcaaatcccc tcaccaactt tagaatcgac gccgtactct ttgtcaacga 660
ctactatttt ggccaacggg aaggcaatgc aaggagtttt tgaatattac aaatcagtaa 720
cgtttgtcag taattgcggt tctcacccct caacaactag caaaggcagc cccataaaca 780
cacagtatgt ttttaagctt ctgcaggcta gtggtggtgg tggttctggt ggtggtggtt 840
ctggtggtgg tggttctgct agcatgactg gtggacagca aatgggtcgg gatctgtacg 900
acgatgacga taaggtacca ggatccagtg tggtggaatt ctgcagatat ccagcacagt 960
ggcggccgct cgagtctaga gggcccttcg aaggtaagcc tatccctaac cctctcctcg 1020
gtctcgattc tacgcgtacc ggtcatcatc accatcacca ttgagtttaa acccgctgat 1080
ctgataacaa cagtgtagat gtaacaaaat cgactttgtt cccactgtac ttttagctcg 1140
tacaaaatac aatatacttt tcatttctcc gtaaacaaca tgttttccca tgtaatatcc 1200
ttttctattt ttcgttccgt taccaacttt acacatactt tatatagcta ttcacttcta 1260
tacactaaaa aactaagaca attttaattt tgctgcctgc catatttcaa tttgttataa 1320
attcctataa tttatcctat tagtagctaa aaaaagatga atgtgaatcg aatcctaaga 1380
gaattgggca agtgcacaaa caatacttaa ataaatacta ctcagtaata acctatttct 1440
tagcattttt gacgaaattt gctattttgt tagagtcttt tacaccattt gtctccacac 1500
ctccgcttac atcaacacca ataacgccat ttaatctaag cgcatcacca acattttctg 1560
gcgtcagtcc accagctaac ataaaatgta agctctcggg gctctcttgc cttccaaccc 1620
agtcagaaat cgagttccaa tccaaaagtt cacctgtccc acctgcttct gaatcaaaca 1680
agggaataaa cgaatgaggt ttctgtgaag ctgcactgag tagtatgttg cagtcttttg 1740
gaaatacgag tcttttaata actggcaaac cgaggaactc ttggtattct tgccacgact 1800
catctccgtg cagttggacg atatcaatgc cgtaatcatt gaccagagcc aaaacatcct 1860
ccttaggttg attacgaaac acgccaacca agtatttcgg agtgcctgaa ctatttttat 1920
atgcttttac aagacttgaa attttccttg caataaccgg gtcaattgtt ctctttctat 1980
tgggcacaca tataataccc agcaagtcag catcggaatc tagagcacat tctgcggcct 2040
ctgtgctctg caagccgcaa actttcacca atggaccaga actacctgtg aaattaataa 2100
cagacatact ccaagctgcc tttgtgtgct taatcacgta tactcacgtg ctcaatagtc 2160
accaatgccc tccctcttgg ccctctcctt ttcttttttc gaccgaattt cttgaagacg 2220
aaagggcctc gtgatacgcc tatttttata ggttaatgtc atgataataa tggtttctta 2280
ggacggatcg cttgcctgta acttacacgc gcctcgtatc ttttaatgat ggaataattt 2340
gggaatttac tctgtgttta tttattttta tgttttgtat ttggatttta gaaagtaaat 2400
aaagaaggta gaagagttac ggaatgaaga aaaaaaaata aacaaaggtt taaaaaattt 2460
caacaaaaag cgtactttac atatatattt attagacaag aaaagcagat taaatagata 2520
tacattcgat taacgataag taaaatgtaa aatcacagga ttttcgtgtg tggtcttcta 2580
cacagacaag atgaaacaat tcggcattaa tacctgagag caggaagagc aagataaaag 2640
gtagtatttg ttggcgatcc ccctagagtc ttttacatct tcggaaaaca aaaactattt 2700
tttctttaat ttcttttttt actttctatt tttaatttat atatttatat taaaaaattt 2760
aaattataat tatttttata gcacgtgatg aaaaggaccc aggtggcact tttcggggaa 2820
atgtgcgcgg aacccctatt tgtttatttt tctaaataca ttcaaatatg tatccgctca 2880
tgagacaata accctgataa atgcttcaat aatattgaaa aaggaagagt atgagtattc 2940
aacatttccg tgtcgccctt attccctttt ttgcggcatt ttgccttcct gtttttgctc 3000
acccagaaac gctggtgaaa gtaaaagatg ctgaagatca gttgggtgca cgagtgggtt 3060
acatcgaact ggatctcaac agcggtaaga tccttgagag ttttcgcccc gaagaacgtt 3120
ttccaatgat gagcactttt aaagttctgc tatgtggcgc ggtattatcc cgtgttgacg 3180
ccgggcaaga gcaactcggt cgccgcatac actattctca gaatgacttg gttgagtact 3240
caccagtcac agaaaagcat cttacggatg gcatgacagt aagagaatta tgcagtgctg 3300
ccataaccat gagtgataac actgcggcca acttacttct gacaacgatc ggaggaccga 3360
aggagctaac cgcttttttg cacaacatgg gggatcatgt aactcgcctt gatcgttggg 3420
aaccggagct gaatgaagcc ataccaaacg acgagcgtga caccacgatg cctgtagcaa 3480
tggcaacaac gttgcgcaaa ctattaactg gcgaactact tactctagct tcccggcaac 3540
aattaataga ctggatggag gcggataaag ttgcaggacc acttctgcgc tcggcccttc 3600
cggctggctg gtttattgct gataaatctg gagccggtga gcgtgggtct cgcggtatca 3660
ttgcagcact ggggccagat ggtaagccct cccgtatcgt agttatctac acgacgggca 3720
gtcaggcaac tatggatgaa cgaaatagac agatcgctga gataggtgcc tcactgatta 3780
agcattggta actgtcagac caagtttact catatatact ttagattgat ttaaaacttc 3840
atttttaatt taaaaggatc taggtgaaga tcctttttga taatctcatg accaaaatcc 3900
cttaacgtga gttttcgttc cactgagcgt cagaccccgt agaaaagatc aaaggatctt 3960
cttgagatcc tttttttctg cgcgtaatct gctgcttgca aacaaaaaaa ccaccgctac 4020
cagcggtggt ttgtttgccg gatcaagagc taccaactct ttttccgaag gtaactggct 4080
tcagcagagc gcagatacca aatactgtcc ttctagtgta gccgtagtta ggccaccact 4140
tcaagaactc tgtagcaccg cctacatacc tcgctctgct aatcctgtta ccagtggctg 4200
ctgccagtgg cgataagtcg tgtcttaccg ggttggactc aagacgatag ttaccggata 4260
aggcgcagcg gtcgggctga acggggggtt cgtgcacaca gcccagcttg gagcgaacga 4320
cctacaccga actgagatac ctacagcgtg agcattgaga aagcgccacg cttcccgaag 4380
ggagaaaggc ggacaggtat ccggtaagcg gcagggtcgg aacaggagag cgcacgaggg 4440
agcttccagg ggggaacgcc tggtatcttt atagtcctgt cgggtttcgc cacctctgac 4500
ttgagcgtcg atttttgtga tgctcgtcag gggggccgag cctatggaaa aacgccagca 4560
acgcggcctt tttacggttc ctggcctttt gctggccttt tgctcacatg ttctttcctg 4620
cgttatcccc tgattctgtg gataaccgta ttaccgcctt tgagtgagct gataccgctc 4680
gccgcagccg aacgaccgag cgcagcgagt cagtgagcga ggaagcggaa gagcgcccaa 4740
tacgcaaacc gcctctcccc gcgcgttggc cgattcatta atgcagctgg cacgacaggt 4800
ttcccgactg gaaagcgggc agtgagcgca acgcaattaa tgtgagttac ctcactcatt 4860
aggcacccca ggctttacac tttatgcttc cggctcctat gttgtgtgga attgtgagcg 4920
gataacaatt tcacacagga aacagctatg accatgatta cgccaagctc ggaattaacc 4980
ctcactaaag ggaacaaaag ctggctagt 5009
<210> 487
<211> 50
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic
polypeptide
<220>
<221> MISC_FEATURE
<222> (1)..(50)
<223> This sequence may encompass 1-10 "Gly Gly Gly Gly Ser"
repeating units
<400> 487
Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly
1 5 10 15
Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly
20 25 30
Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly
35 40 45
Gly Ser
50
Claims (86)
- 다수의 사람 백혈구 항원 (HLA)-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함하는 항원 스크리닝 라이브러리로서, 상기 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체가
a) 펩타이드 결합 틈 (peptide binding cleft)을 포함하는 HLA 폴리펩타이드;
b) 서열번호 1 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드로서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 HLA 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합하는, 무작위화된 항원 폴리펩타이드; 및
c) 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리. - 제1항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 복합체가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, B57, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로부터 선택된 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 복합체가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로부터 선택된 적어도 5개, 10개, 15개, 20개, 또는 25개의 상이한 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 복합체가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E HLA 폴리펩타이드 모두를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 복합체가 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열과 적어도 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체가 적어도 약 105개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함하는 적어도 약 105개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항 내지 제6항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 폴리펩타이드, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드 및 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드가 단일 폴리펩타이드로 구성되는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제7항에 있어서, 상기 단일 폴리펩타이드가 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커 및 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커를 추가로 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제8항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이고, 상기 HLA 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제9항에 있어서, 상기 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 HLA 폴리펩타이드를 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하고, 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 HLA 폴리펩타이드를 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제8항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고, 상기 HLA 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제11항에 있어서, 상기 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 HLA 폴리펩타이드를 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하고, 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 HLA 폴리펩타이드를 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제8항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단이고, 상기 HLA 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제13항에 있어서, 상기 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리하고, 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 상기 HLA 폴리펩타이드로부터 분리하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제8항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고, 상기 HLA 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제15항에 있어서, 상기 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 HLA 폴리펩타이드를 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리하고, 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 상기 HLA 폴리펩타이드로부터 분리하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제8항에 있어서, 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단이고, 상기 HLA 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 무작위화된 항원 폴리펩타이드에 대해 N-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제17항에 있어서, 상기 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 HLA 폴리펩타이드를 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하고, 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드로부터 분리하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제8항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 β2-마이크로글로불린에 대해 C-말단이고, 상기 HLA 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 무작위화된 항원 폴리펩타이드에 대해 C-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제19항에 있어서, 상기 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하고, 상기 제2의 가요성 폴리펩타이드 링커가 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 상기 HLA 폴리펩타이드로부터 분리하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 있어서, 다수의 상기 HLA-항원 복합체의 HLA-항원 복합체 각각이 에피토프 태그를 포함하지 않는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 있어서, 다수의 상기 HLA-항원 복합체의 적어도 하나의 HLA-항원 복합체가 에피토프 태그를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항 내지 제20항 중 어느 한 항에 있어서, 다수의 상기 HLA-항원 복합체의 적어도 하나의 HLA-항원 복합체가 에피토프 태그를 포함하지 않고, 다수의 상기 HLA-항원 복합체의 적어도 하나의 HLA-항원 복합체가 에피토프 태그를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제22항 또는 제23항에 있어서, 상기 에피토프 태그가 FLAG 태그, c-Myc 태그, HIS-태그, 헤마글루티닌 (HA) 태그, VSVg 태그, 또는 V5 태그를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항 내지 제24항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA-항원 복합체 각각이 막 테더링 도메인을 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제25항에 있어서, 상기 막 테더링 도메인이 Aga2를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항 내지 제26항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 스크리닝 라이브러리가 다수의 세포 상에 발현되는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제27항에 있어서, 상기 다수의 세포가 다수의 효모 세포인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제28항에 있어서, 상기 다수의 효모 세포가 사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisiae)의 EBY100 균주의 다수의 효모 세포인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제27항 내지 제29항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 세포의 각각의 세포가 특정 HLA-항원 복합체를 발현하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 다수의 사람 백혈구 항원 (HLA)-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함하는 항원 스크리닝 라이브러리로서, 상기 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체가 다음을 포함하는 항원 스크리닝 라이브러리:
a) 펩타이드 결합 틈을 포함하는 HLA 폴리펩타이드, 및
b) 서열번호 1 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드로서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 HLA 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합하는, 무작위화된 항원 폴리펩타이드. - 제31항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 복합체가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, B57, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로부터 선택된 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 복합체가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로부터 선택된 적어도 5개, 10개, 15개, 20개, 또는 25개의 상이한 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 복합체가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E HLA 폴리펩타이드 모두를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 복합체가 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열과 적어도 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항 내지 제35항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체가 적어도 약 105개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함하는 적어도 약 105개의 상이한 HLA-항원 폴리펩타이드 복합체를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항 내지 제36항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA 폴리펩타이드, 및 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 단일 폴리펩타이드로 구성되는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제37항에 있어서, 상기 단일 폴리펩타이드가 추가로 상기 HLA 폴리펩타이드를 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드로부터 분리하는 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제38항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 N-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제38항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 HLA 폴리펩타이드에 대해 C-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항 내지 제40항 중 어느 한 항에 있어서, 다수의 상기 HLA-항원 복합체의 HLA-항원 복합체 각각이 에피토프 태그를 포함하지 않는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항 내지 제40항 중 어느 한 항에 있어서, 다수의 상기 HLA-항원 복합체의 적어도 하나의 HLA-항원 복합체가 에피토프 태그를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항 내지 제40항 중 어느 한 항에 있어서, 다수의 상기 HLA-항원 복합체의 적어도 하나의 HLA-항원 복합체가 에피토프 태그를 포함하지 않고, 다수의 상기 HLA-항원 복합체의 적어도 하나의 HLA-항원 복합체가 에피토프 태그를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제42항 또는 제43항에 있어서, 상기 에피토프 태그가 FLAG 태그, c-Myc 태그, HIS-태그, 헤마글루티닌 (HA) 태그, VSVg 태그, 또는 V5 태그를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항 내지 제44항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 HLA-항원 복합체 각각이 막 테더링 도메인을 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제45항에 있어서, 상기 막 테더링 도메인이 Aga2를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제31항 내지 제46항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 스크리닝 라이브러리가 다수의 세포 상에 발현되는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제47항에 있어서, 상기 다수의 세포가 다수의 효모 세포인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제48항에 있어서, 상기 다수의 효모 세포가 사카로마이세스 세레비지애의 EBY100 균주의 다수의 효모 세포인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제47항 내지 제49항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 세포의 각각의 세포가 특정 HLA-항원 복합체를 발현하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제47항 내지 제50항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 세포의 각각의 세포가 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드를 발현하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- a) i) HLA 폴리펩타이드의 펩타이드 결합 틈에 특이적으로 결합하는, 서열번호 1 내지 209 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는 무작위화된 항원 폴리펩타이드; 및
ii) 베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드를 포함하는 다수의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체; 및 b) 하나 이상의 효모 세포에 의해 항시성으로 발현되고 펩타이드 결합 틈을 포함하는 다수의 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리. - 제52항에 있어서, 상기 다수의 HLA 폴리펩타이드가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로부터 선택되는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항에 있어서, 상기 다수의 HLA 폴리펩타이드가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E로 이루어진 목록으로부터 선택된 적어도 5개, 10개, 15개, 20개, 또는 25개의 상이한 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항에 있어서, 상기 다수의 HLA 폴리펩타이드가 A3, A11, A23, A24, A26, A30, A31, A33, A68, B7, B8, B15, B27, B40, B44, B51, B53, C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, 및 E HLA 폴리펩타이드 모두를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항에 있어서, 상기 다수의 HLA 폴리펩타이드가 서열번호 427 내지 455 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열과 적어도 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 HLA 폴리펩타이드를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항 내지 제56항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 항원 폴리펩타이드-베타-2(β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체가 적어도 약 105개의 상이한 무작위화된 항원 폴리펩타이드를 포함하는 적어도 약 105개의 상이한 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항 내지 제57항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드 및 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드가 단일 폴리펩타이드로 구성되는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제58항에 있어서, 상기 단일 폴리펩타이드가 제1의 가요성 폴리펩타이드 링커를 추가로 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제59항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 상기 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 N-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제60항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 상기 단일 폴리펩타이드 상에 β2-마이크로글로불린 폴리펩타이드에 대해 C-말단인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항 내지 제61항 중 어느 한 항에 있어서, 다수의 상기 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체의 각각의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체가 에피토프 태그를 포함하지 않는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항 내지 제61항 중 어느 한 항에 있어서, 다수의 상기 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체의 적어도 하나의 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체가 에피토프 태그를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
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- 제63항 또는 제64항에 있어서, 상기 에피토프 태그가 FLAG 태그, c-Myc 태그, HIS-태그, 헤마글루티닌 (HA) 태그, VSVg 태그, 또는 V5 태그를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항 내지 제65항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 폴리펩타이드-베타-2 (β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체 각각이 막 테더링 도메인을 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제66항에 있어서, 상기 막 테더링 도메인이 Aga2를 포함하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제52항 내지 제67항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 스크리닝 라이브러리가 다수의 세포 상에 발현되는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제68항에 있어서, 상기 다수의 세포가 다수의 효모 세포인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제69항에 있어서, 상기 다수의 효모 세포가 사카로마이세스 세레비지애의 EBY100 균주의 다수의 효모 세포인, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제68항 내지 제70항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 세포의 각각의 세포가 특이적 항원 폴리펩타이드-베타-2(β2) 마이크로글로불린 폴리펩타이드 복합체를 발현하는, 항원 스크리닝 라이브러리.
- 제1항 내지 제71항 중 어느 한 항의 항원 스크리닝 라이브러리를 암호화하는 다수의 핵산.
- 제72항에 있어서, 상기 HLA 폴리펩타이드가 서열번호 456 내지 484 중 어느 하나와 적어도 약 85%, 87.5%, 90%, 95%, 97%, 98%, 또는 99% 상동성인 핵산에 의해 암호화되어 있는, 다수의 핵산.
- 제73항에 있어서, 상기 무작위화된 항원 폴리펩타이드가 서열번호 210 내지 426 중 어느 하나에 제시된 핵산에 의해 암호화된, 다수의 핵산.
- 제72항 내지 제74항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 핵산이 다수의 세포에 의해 발현되는, 다수의 핵산.
- 제1항 내지 제75항 중 어느 한 항의 항원 스크리닝 라이브러리를 발현하는 다수의 세포.
- 제76항에 있어서, 상기 다수의 세포가 다수의 효모 세포인, 다수의 세포.
- 제77항에 있어서, 상기 다수의 효모 세포가 사카로마이세스 세레비지애의 EBY100 균주의 다수의 세포인, 다수의 세포.
- 제76항 내지 제78항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 다수의 세포의 각각의 세포가 특정 HLA-항원 복합체를 암호화하는 다수의 핵산의 핵산을 포함하는, 다수의 세포.
- 제76항 내지 제79항 중 어느 한 항의 다수의 세포를 하나 이상의 항원 결합 도메인을 갖는 T 세포 수용체(TCR) 또는 다른 거대분자와 접촉시킴을 포함하는, 항원을 선택하는 방법.
- 제80항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원 결합 도메인을 갖는 TCR 또는 다른 거대분자가 기질 상에 고정화된, 방법.
- 제80항에 있어서, 상기 하나 이상의 항원 결합 도메인을 갖는 TCR 또는 다른 거대분자가 세포에 의해 발현되는, 방법.
- 제76항 내지 제79항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 선택이 2, 3, 4 또는 5회 사이클 동안 반복되는, 방법.
- 제83항에 있어서, 상기 항원이 폴리펩타이드 항원인, 방법.
- 제84항에 있어서, 상기 항원이 천연적으로 존재하지 않는 폴리펩타이드 항원인, 방법.
- 제85항에 있어서, 상기 항원이 사람에서 천연적으로 존재하지 않는 폴리펩타이드 항원인, 방법.
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