KR20190008988A - 돌연변이체 클로스트리디움 디피실레 독소에 관한 조성물 및 방법 - Google Patents

돌연변이체 클로스트리디움 디피실레 독소에 관한 조성물 및 방법 Download PDF

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Abstract

한 측면에서, 본 발명은 돌연변이체 클로스트리디움 디피실레 독소 A 및/또는 돌연변이체 클로스트리디움 디피실레 독소 B를 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이다. 돌연변이체 독소는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소와 관련하여, 적어도 하나의 돌연변이를 갖는 글루코실트랜스퍼라제 도메인 및 적어도 하나의 돌연변이를 갖는 시스테인 프로테아제 도메인을 포함할 수 있다. 돌연변이체 독소는 화학적으로 가교된 적어도 하나의 아미노산을 포함할 수 있다. 또 다른 측면에서, 본 발명은 클로스트리디움 디피실레의 배양 및 씨. 디피실레 독소의 생산에 사용하기 위한 방법 및 조성물에 관한 것이다.

Description

돌연변이체 클로스트리디움 디피실레 독소에 관한 조성물 및 방법 {COMPOSITIONS AND METHODS RELATING TO A MUTANT CLOSTRIDIUM DIFFICILE TOXIN}
관련 출원에 대한 상호 참조
본원은 2012년 10월 21일에 출원된 미국 특허 가출원 61/716,605를 우선권 주장하며, 그 전문은 본원에 참고로 포함된다.
기술분야
본 발명은 돌연변이체 클로스트리디움 디피실레(Clostridium difficile) 독소에 관한 조성물 및 방법에 관한 것이다.
클로스트리디움 디피실레 (씨. 디피실레)는 인간에서 위장 질환과 연관되는 그람-양성 혐기성 박테리아이다. 씨. 디피실레의 콜로니화는 항생제 치료에 의해 천연 소화관 균총이 감소되는 경우에 결장에서 통상적으로 일어난다. 감염은 씨. 디피실레의 주요 병독성 인자인 글루코실화 독소, 독소 A 및 독소 B (각각 308 및 270 kDa)의 분비를 통해 항생제-연관 설사 및 때때로 가막성 결장염을 일으킬 수 있다.
독소 A 및 독소 B는 19 kb 병원성 유전자좌 (PaLoc) 내에서 각각 유전자 tcdA 및 tcdB에 의해 코딩된다. 씨. 디피실레의 비병원성 균주는 이러한 유전자좌가 대안적인 115 염기 쌍 서열에 의해 대체된다.
독소 A 및 독소 B는 둘 다 강력한 세포독소이다. 이들 단백질은 Rho/Rac/Ras 패밀리의 소형 GTPase를 불활성화하는 상동성 글루코실트랜스퍼라제이다. 그로 인한 신호전달의 파괴는 세포-세포 연결의 상실, 액틴 세포골격의 조절이상, 및/또는 아폽토시스를 유발하여, 클로스트리디움 디피실레 감염 (CDI)과 연관된 극심한 분비성 설사를 일으킨다.
지난 십년 동안, 병원, 요양원 및 다른 장기 보호 시설에서 씨. 디피실레 발생의 횟수 및 중증도가 유의하게 증가하였다. 이러한 상승의 주요 인자는 고병독성 병원성 균주의 출현, 항생제 사용 증가, 검출 방법 개선, 및 건강 관리 시설에서 공기로 운반되는 포자에 대한 노출 증가를 포함한다.
메트로니다졸 및 반코마이신은 씨. 디피실레 연관 질환 (CDAD)의 항생제 치료를 위해 현재 승인된 치료 표준을 나타낸다. 그러나, 이러한 치료를 받은 환자의 약 20%는 CDI의 제1 에피소드 후에 감염의 재발을 경험하고, 이들 환자의 최대 약 50%는 추가의 재발로 고통받는다. 재발의 치료는 매우 유의한 도전과제를 나타내고, 대부분의 재발은 선행 에피소드 1개월 내에 통상적으로 발생한다.
따라서, 씨. 디피실레에 관한 면역원성 및/또는 치료 조성물 및 그의 방법에 대한 필요성이 존재한다.
<선행기술문헌>
문헌 [Fang et al., Proc Natl Acad Sci U S A. 2009 Aug 11;106(32):13225-9]은 야생형 독소 A의 형성을 초래하는 천연 클로스트리디움 디피실레에 대한 발효 배지를 개시하며, 여기서 배지는 육제품이나 유제품을 함유하지 않는다.
이들 및 다른 목적이 본 발명에 의해 본원에 제공된다.
한 측면에서, 본 발명은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A에 관한 것이다. 돌연변이체 독소 A는 야생형 독소 A와 비교하여 잔기 위치 285, 287, 700, 972, 및 978에서 돌연변이를 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 A는 서열 183을 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 A는 상응하는 야생형 독소 A보다 덜 세포독성이다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 A는 화학적으로 변형된 적어도 하나의 아미노산 잔기를 포함한다. 한 측면에서, 본 발명은 서열 183을 포함하는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B에 관한 것이다. 돌연변이체 독소 B는 야생형 독소 B와 비교하여 잔기 286, 288, 698, 970, 및 976에서 돌연변이를 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 B는 서열 184를 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 B는 상응하는 야생형 독소 B보다 덜 세포독성이다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 A는 화학적으로 변형된 적어도 하나의 아미노산 잔기를 포함한다. 한 측면에서, 본 발명은 서열 184를 포함하는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이다.
본 발명은 추가로 씨. 디피실레의 배양 및 씨. 디피실레 독소의 생산에 사용하기 위한 조성물 및 방법에 관한 것이다. 한 측면에서, 본 발명은 식물성 가수분해물 및 씨. 디피실레 세포를 포함하는 배양 배지에 관한 것이다. 바람직한 실시양태에서, 가수분해물은 대두 가수분해물이다. 보다 바람직하게는, 대두 가수분해물은 대두 가수분해물 SE50MK이다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 질소원 및 씨. 디피실레 세포를 포함하는 배양 배지에 관한 것이다. 한 실시양태에서, 질소원은 효모 추출물이다. 바람직하게는, 효모 추출물은 HY YEST 412 (케리 바이오사이언시스(Kerry Biosciences))이다.
추가 측면에서, 본 발명은 식물성 가수분해물, 효모 추출물, 및 씨. 디피실레 세포를 포함하는 배양 배지에 관한 것이다. 한 실시양태에서, 배지는 탄소원을 함유하지 않는다.
바람직한 실시양태에서, 배지는 탄소원을 추가로 포함한다. 본 발명자들은 적어도 하나의 탄소원을 포함하는 배양 배지에서의 씨. 디피실레의 발효는 탄소원 부재 하의 발효와 비교하여 높은 OD600 값 및 높은 독소 생산율을 제공하는 것으로 발견하였다. 한 실시양태에서, 탄소원은 글루코스, 만니톨, 프룩토스, 및/또는 만노스이다.
한 실시양태에서, 씨. 디피실레 세포는 유전적으로 변형되지 않는다. 또 다른 실시양태에서, 씨. 디피실레 세포는 재조합 씨. 디피실레 세포이다. 한 실시양태에서, 씨. 디피실레 세포는 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있다. 또 다른 실시양태에서, 세포는 구성적 프로모터를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 프로모터는 클로스트리디움 스포로게네스(Clostridium sporogenes) 페레독신 (fdx) 프로모터이다. 추가 실시양태에서, 세포는 천연의, 조절 염색체 프로모터를 포함하지 않는다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레를 배양하는 방법에 관한 것이다. 방법은 배지에서 씨. 디피실레 세포를 배양하는 것을 포함한다. 한 실시양태에서, 배지는 대두 가수분해물 및/또는 효모 추출물을 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 배지는 탄소원을 추가로 포함한다. 바람직하게는, 탄소원은 글루코스이다.
한 실시양태에서, 배양 단계는 혐기성 조건 하에 수행된다.
한 실시양태에서, 씨. 디피실레는 시드 배양물로서 성장된다. 한 실시양태에서, 시드 배양물은 배지에서 성장된 원액 배양물로부터의 접종에 의해 개시된다.
한 실시양태에서, 씨. 디피실레는 발효 배양물로서 성장된다. 한 실시양태에서, 발효 배양물은 배지에서 성장된 시드 배양물로부터 접종된다. 대안적 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레를 배양하는 방법에 관한 것이다. 방법은 모노클로날 항체 배지에서 씨. 디피실레 세포를 배양하는 것을 포함한다.
한 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레 독소를 생산하는 방법에 관한 것이다. 방법은 배지에서 씨. 디피실레 세포를 배양하는 것을 포함한다. 방법은 상기 배지로부터 씨. 디피실레 독소를 단리하는 것을 추가로 포함한다.
도 1a-h: CLUSTALW 정렬, 디폴트 파라미터를 사용한, 균주 630, VPI10463, R20291, CD196으로부터의 야생형 씨. 디피실레 독소 A, 및 서열 4를 갖는 돌연변이체 독소 A의 서열 정렬.
도 2a-f: CLUSTALW 정렬, 디폴트 파라미터를 사용한, 균주 630, VPI10463, R20291, CD196으로부터의 야생형 씨. 디피실레 독소 B, 및 서열 6을 갖는 돌연변이체 독소 B의 서열 정렬.
도 3: 야생형 독소-음성 씨. 디피실레 균주의 확인을 나타내는 그래프. 13종의 씨. 디피실레 균주의 배양 배지를 독소 A에 대해 ELISA로 시험하였다. 예시된 바와 같이, 7종의 균주는 독소 A를 발현하였고, 6종의 균주 (균주 1351, 3232, 7322, 5036, 4811 및 VPI 11186)는 발현하지 않았다.
도 4a 및 b: 삼중 돌연변이체 A (서열 4), 이중 돌연변이체 B (서열 5), 및 삼중 돌연변이체 B (서열 6)는 UDP-14C-글루코스를 사용한 시험관내 글루코실화 검정에서 Rac1 또는 RhoA GTPase를 글루코실화하지 않는 반면; 10 μg 내지 1 ng의 야생형 독소 B는 Rac1을 글루코실화함을 예시하는 SDS-PAGE 결과.
도 5: 야생형 독소 A 및 B (각각 서열 1 및 2)의 절단된 단편의 관찰과 비교하여 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)에서 시스테인 프로테아제 활성의 제거를 나타내는 웨스턴 블롯. 실시예 13을 참조한다.
도 6: 삼중 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)가 IMR-90 세포에서 시험관내 세포독성 검정에 의해 고농도 (예를 들어, 약 100 μg/ml)에서 시험될 경우에 잔류 세포독성을 나타내는 그래프.
도 7: EC50 값이 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) 및 칠중 돌연변이체 독소 B (서열 8)에 대해 유사함을 나타내는 그래프.
도 8: ATP 수준 (RLU)이 삼중 돌연변이체 TcdA (서열 4) (상부 패널) 및 삼중 돌연변이체 TcdB (서열 6) (하부 패널)의 증가하는 농도에 대해 플로팅된, 시험관내 세포독성 시험으로부터의 결과를 나타내는 그래프. 돌연변이체 독소 A 및 B의 잔류 세포독성은 돌연변이체 독소 A (상부 패널-pAb A 및 mAb A3-25 + A60-22) 및 돌연변이체 독소 B (하부 패널-pAb B)에 특이적인 중화 항체로 완전히 제거될 수 있다.
도 9: 처리 72시간 후의 IMR-90 세포 형태의 영상. 패널 A는 모의 처리된 대조군 세포를 나타낸다. 패널 B는 포르말린 불활성화된 돌연변이체 TcdB (서열 6)를 사용한 처리 후의 세포 형태를 나타낸다. 패널 C는 EDC 불활성화된 돌연변이체 TcdB (서열 6)를 사용한 처리 후의 세포 형태를 나타낸다. 패널 D는 야생형 독소 B (서열 2)를 사용한 처리 후의 세포 형태를 나타낸다. 패널 E는 삼중 돌연변이체 TcdB (서열 6)를 사용한 처리 후의 세포 형태를 나타낸다. TcdA 처리에 대해 유사한 결과가 관찰되었다.
도 10: 실시예 25 (연구 muCdiff2010-06)에 기재된 바와 같은 중화 항체 역가를 나타내는 그래프.
도 11a-b: 실시예 26 (연구 muCdiff2010-07)에 기재된 바와 같은 중화 항체 역가를 나타내는 그래프.
도 12: 실시예 27 (연구 hamC. difficile2010-02)에 기재된 바와 같은 4회의 면역화 후에 햄스터에서 독소 A 및 B에 대한 중화 항체 반응을 나타내는 그래프.
도 13a-b: 실시예 27 (연구 hamC. difficile2010-02)에 기재된 바와 같은, 화학적으로 불활성화된 유전자 돌연변이체 독소 및 리스트 바이올로지칼(List Biological) 톡소이드를 사용한 백신접종 후에 햄스터에서 중화 항체 반응을 나타내는 그래프.
도 14: 실시예 28 (연구 hamC. difficile2010-02, 계속)에 기재된 바와 같은, 비-면역화된 대조군과 비교하여 햄스터의 3개의 면역화된 군에 대한 생존 곡선.
도 15: 실시예 29에 기재된 바와 같은, 햄스터 (연구 hamC. difficile2010-03)에서 씨. 디피실레 돌연변이체 독소의 상이한 제제에 대한 상대적인 중화 항체 반응을 나타내는 그래프.
도 16a-b: 실시예 30에 기재된 바와 같은, 시노몰구스 마카크에서 화학적으로 불활성화된 유전자 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)에 대한 강한 상대적인 중화 항체 반응을 나타내는 그래프.
도 17: A3-25 mAb IgE의 경쇄 (VL) 및 중쇄 (HL)의 가변 영역의 아미노산 서열. 신호 펩티드 - 강조 표시됨; CDR - 이탤릭체 및 밑줄로 표시됨; 불변 영역 - 굵은 글씨체 및 밑줄로 표시됨 (전체 서열은 제시되지 않음).
도 18: 세포 생존율의 지표로서 ATP 수준 (상대 광 단위-RLU에 의해 정량화됨)을 사용하는 독소 중화 검정에서 개개의 독소 A 모노클로날 항체의 적정을 나타내는 그래프. 독소 (4xEC50) 대조군과 비교하여, mAb A80-29, A65-33, A60-22 및 A3-25는 농도에 따라 독소 A에 대해 증가하는 중화 효과를 가졌지만, 양성 토끼 항-독소 A 대조군의 수준에는 미치지 못하였다. mAb A50-10, A56-33, 및 A58-46은 독소 A를 중화하지 않았다. 세포 단독 대조군은 1-1.5x106 RLU이었다.
도 19: 비아코어(BiaCore)에 의한 독소 B mAb의 8개의 에피토프 군의 맵핑.
도 20a-c: 독소 A mAb의 조합물의 상승작용적 중화 활성: 증가하는 농도의 A3-25 mAb에 중화 항체 A60-22, A65-33, 및 A80-29의 상이한 희석액의 첨가는 희석액과 무관하게 독소 A의 중화를 상승작용적으로 증가시켰다. 독소 A 단독 (4xEC50) 대조군의 RLU가 예시되고 (<0.3x106), 세포 단독 대조군은 도 20b 및 도 20c에 제시된 그래프에 도시된 바와 같이 2-2.5x106 RLU이었다.
도 21: 독소 B mAb의 상승작용적 중화 활성: mAb 8-26, B60-2 및 B59-3에 의한 독소 B의 중화가 도 21a에 예시된다. 독소 B의 중화는 B8-26을 B59-3의 희석액과 조합한 후에 상승작용적으로 증가한다 (도 21b).
도 22: Rac1 GTPase 발현이 24시간에서 96시간까지 유전적 돌연변이체 독소 B (서열 6) 추출물에서 감소하지만, 야생형 독소 B (서열 2) 처리 추출물에서는 감소하지 않음을 보여주는 웨스턴 블롯. 블롯은 Rac1이 독소 B-처리 추출물에서 글루코실화되지만, 유전적 돌연변이체 독소 B 처리 추출물에서는 그렇지 않음을 또한 보여준다.
도 23a-k: ATP 수준 (RLU)을 씨. 디피실레 배양 배지 및 햄스터 혈청 풀 (■); 각각의 균주 및 햄스터 혈청 풀로부터의 조 독소 (배양 수거물) (●); 정제된 독소 (리스트 바이올로지칼스로부터 수득된 상업용 독소) 및 햄스터 혈청 풀 (▲); 조 독소 (▼), 대조군; 및 정제된 독소 (◆), 대조군의 증가하는 농도에 대해 플로팅한, 시험관내 세포독성 시험으로부터의 결과를 나타내는 그래프. 각각의 균주로부터의 독소를 세포에 4xEC50 값으로 첨가하였다. 도 23은 돌연변이체 TcdA (서열 4) 및 돌연변이체 TcdB (서열 6)를 포함하는 면역원성 조성물 (여기서, 돌연변이체 독소는 본원에 기재된, 예를 들어 실시예 29, 표 15에 따라 EDC로 불활성화됨)이 각각의 독소 단독 대조군과 비교하여 적어도 하기 16종의 상이한 씨. 디피실레의 CDC 균주로부터의 독소에 대해 중화 활성을 나타내는 중화 항체를 유도함을 보여준다: 2007886 (도 23a); 2006017 (도 23b); 2007070 (도 23c); 2007302 (도 23d); 2007838 (도 23e); 2007886 (도 23f); 2009292 (도 23g); 2004013 (도 23h); 2009141 (도 23i); 2005022 (도 23j); 2006376 (도 23k).
도 24: 적어도 3종의 가능한 유형의 변형: 가교, 글리신 부가물, 및 베타-알라닌 부가물을 생성하는, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 예시적인 EDC/NHS 불활성화의 예시도. 패널 A는 가교를 예시한다. 삼중 돌연변이체 독소의 카르복실 잔기는 EDC 및 NHS의 첨가에 의해 활성화된다. 활성화된 에스테르는 1급 아민과 반응하여 안정한 아미드 결합을 형성하고, 분자내 및 분자간 가교를 생성한다. 패널 B는 글리신 부가물의 형성을 예시한다. 불활성화 후에, 남은 활성화된 에스테르는 글리신의 첨가에 의해 켄칭되어 안정한 아미드 결합을 형성한다. 패널 C는 베타-알라닌 부가물의 형성을 예시한다. 3 몰의 NHS는 1 몰의 EDC와 반응하여 활성화된 베타-알라닌을 형성할 수 있다. 이어서, 이것은 1급 아민과 반응하여 안정한 아미드 결합을 형성한다.
도 25: 적어도 하나의 하기 유형의 변형: (A) 가교, (B) 글리신 부가물, 및 (C) 베타-알라닌 부가물을 생성하는, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 예시적인 EDC/NHS 불활성화의 예시도.
도 26: ATP 수준 (RLU) (72 hr ATP)을 리스트 바이올로지칼스로부터 상업적으로 입수된 야생형 TcdB (□), 삼중 돌연변이체 TcdB (서열 86) (●), 및 오중 돌연변이체 TcdB (서열 184) (■)의 증가하는 농도에 대해 플롯팅한, 시험관내 세포독성 검정으로부터의 결과를 나타내는 그래프. IMR-90 세포 (
Figure pat00001
)는 대조군으로서 사용되었다.
도 27: IMR -90 세포에 대한 (72 hr ATP 검정) 오중 돌연변이체 독소 B (서열 184)에 의한 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 86)-매개 세포독성의 경쟁적 억제를 나타내는 그래프. -●-는 오중 돌연변이체 독소 B (서열 184)("PM-B")를 나타내고; -▲-는 200 ng/mL의 삼중 돌연변이체 (TM)를 나타낸다.
도 28: 관류 발효 (CDF-5126) 후의 최종 OD 및 삼중 돌연변이체 독소 B 역가 (mg/l)를 나타내는 그래프. -●-는 OD600 nm을 나타내고; -▲-는 관류 유량 (발효기 부피/2.0h)를 나타내고; -■-는 글루코스 (g/L)를 나타내고; -●-는 톡소이드 B (삼중 돌연변이체, 서열 86)를 나타낸다.
도 29: 또 다른 관류 배양 (CDF-5127)으로부터의 최종 OD 및 삼중 돌연변이체 독소 B 역가 (mg/l) 결과를 나타내는 그래프. -●-는 OD600 nm을 나타내고; -▲-는 관류 유량 (발효기 부피/2.0h)을 나타내고; -■-는 글루코스 (g/L)를 나타내고; -●-는 톡소이드 B (삼중 돌연변이체, 서열 86)를 나타낸다.
<서열의 간단한 설명>
서열 1은 야생형 씨. 디피실레 630 독소 A (TcdA)에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 2는 야생형 씨. 디피실레 630 독소 B (TcdB)에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 3은 서열 1과 비교하여 위치 285 및 287에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 4는 서열 1과 비교하여 위치 285, 287, 및 700에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 5는 서열 2와 비교하여 위치 286 및 288에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 6은 서열 2와 비교하여 위치 286, 288, 및 698에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 7은 서열 1과 비교하여 위치 269, 272, 285, 287, 460, 462, 및 700에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 8은 서열 2와 비교하여 위치 270, 273, 286, 288, 461, 463, 및 698에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 9는 야생형 씨. 디피실레 630 독소 A (TcdA)를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 10은 야생형 씨. 디피실레 630 독소 B (TcdB)를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 11은 서열 3을 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 12는 서열 4를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 13은 서열 5를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 14는 서열 6을 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 15는 야생형 씨. 디피실레 R20291 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 16은 서열 15를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 17은 야생형 씨. 디피실레 CD196 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 18은 서열 17을 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 19는 야생형 씨. 디피실레 VPI10463 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 20은 서열 19를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 21은 야생형 씨. 디피실레 R20291 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 22는 서열 21을 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 23은 야생형 씨. 디피실레 CD196 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 24는 서열 23을 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 25는 야생형 씨. 디피실레 VPI10463 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 26은 서열 25를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 27은 야생형 씨. 디피실레 VPI10463의 병원성 유전자좌의 DNA 서열을 기재한다.
서열 28은 서열 1의 잔기 101 내지 293에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 29는 서열 1의 잔기 1 내지 542에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 30은 서열 2의 잔기 101 내지 293에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 31은 서열 2의 잔기 1 내지 543에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 32는 서열 1의 잔기 543 내지 809에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 33은 서열 2의 잔기 544 내지 767에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 34는 돌연변이체 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재하며, 여기서 잔기 101, 269, 272, 285, 287, 460, 462, 541, 542, 543, 589, 655, 및 700은 임의의 아미노산일 수 있다.
서열 35는 돌연변이체 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재하며, 여기서 102, 270, 273, 286, 288, 384, 461, 463, 520, 543, 544, 587, 600, 653, 698, 및 751은 임의의 아미노산일 수 있다.
서열 36은 씨. 디피실레 TcdA의 중화 항체 (A3-25 mAb)의 가변 경쇄에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 37은 씨. 디피실레 TcdA의 중화 항체 (A3-25 mAb)의 가변 중쇄에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 38은 씨. 디피실레 TcdA의 중화 항체 (A3-25 mAb)의 가변 경쇄의 CDR1에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 39는 씨. 디피실레 TcdA의 중화 항체 (A3-25 mAb)의 가변 경쇄의 CDR2에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 40은 씨. 디피실레 TcdA의 중화 항체 (A3-25 mAb)의 가변 경쇄의 CDR3에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 41은 씨. 디피실레 TcdA의 중화 항체 (A3-25 mAb)의 가변 중쇄의 CDR1에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 42는 씨. 디피실레 TcdA의 중화 항체 (A3-25 mAb)의 가변 중쇄의 CDR2에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 43은 씨. 디피실레 TcdA의 중화 항체 (A3-25 mAb)의 가변 중쇄의 CDR3에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 44는 서열 3을 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 45는 서열 4를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 46은 서열 5를 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 47은 서열 6을 코딩하는 DNA 서열을 기재한다.
서열 48은 면역자극성 올리고뉴클레오티드 ODN CpG 24555의 뉴클레오티드 서열을 기재한다.
서열 49는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 중쇄에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 50은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 중쇄의 신호 펩티드에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 51은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 중쇄의 CDR1에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 52는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 중쇄의 CDR2에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 53은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 중쇄의 CDR3에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 54는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 중쇄의 불변 영역에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 55는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 경쇄에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 56은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 경쇄의 신호 펩티드에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 57은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 경쇄의 CDR1에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 58은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 경쇄의 CDR2에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 59는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 경쇄의 CDR3에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 60은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 중쇄에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 61은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 중쇄의 신호 펩티드에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 62는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 중쇄의 CDR1에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 63은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 중쇄의 CDR2에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 64는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 중쇄의 CDR3에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 65는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 중쇄의 불변 영역에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 66은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 경쇄에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 67은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 경쇄의 신호 펩티드에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 68은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 경쇄의 CDR1에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 69는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 경쇄의 CDR2에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 70은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 경쇄의 CDR3에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 71은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 중쇄에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 72는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 중쇄의 신호 펩티드에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 73은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 중쇄의 CDR1에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 74는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 중쇄의 CDR2에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 75는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 중쇄의 CDR3에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 76은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 중쇄의 불변 영역에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 77은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 경쇄에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 78은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 경쇄의 신호 펩티드에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 79는 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 경쇄의 CDR1에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 80은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 경쇄의 CDR2에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 81은 씨. 디피실레 TcdB 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 경쇄의 CDR3에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 82는 돌연변이체 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재하며, 여기서 위치 102, 270, 273, 286, 288, 384, 461, 463, 520, 543, 544, 587, 600, 653, 698, 및 751의 잔기는 임의의 아미노산일 수 있다.
서열 83은 서열 1과 비교하여 위치 269, 272, 285, 287, 460, 462, 및 700에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재하며, 여기서 위치 1의 메티오닌은 부재한다.
서열 84는 서열 1과 비교하여 위치 285, 287, 및 700에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재하며, 여기서 위치 1의 메티오닌은 부재한다.
서열 85는 서열 2와 비교하여 위치 270, 273, 286, 288, 461, 463, 및 698에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재하며, 여기서 위치 1의 메티오닌은 부재한다.
서열 86은 서열 2와 비교하여 위치 286, 288, 및 698에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재하며, 여기서 위치 1의 메티오닌은 부재한다.
서열 87은 야생형 씨. 디피실레 2004013 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 88은 야생형 씨. 디피실레 2004111 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 89는 야생형 씨. 디피실레 2004118 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 90은 야생형 씨. 디피실레 2004205 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 91은 야생형 씨. 디피실레 2004206 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 92는 야생형 씨. 디피실레 2005022 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 93은 야생형 씨. 디피실레 2005088 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 94는 야생형 씨. 디피실레 2005283 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 95는 야생형 씨. 디피실레 2005325 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 96은 야생형 씨. 디피실레 2005359 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 97은 야생형 씨. 디피실레 2006017 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 98은 야생형 씨. 디피실레 2007070 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 99는 야생형 씨. 디피실레 2007217 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 100은 야생형 씨. 디피실레 2007302 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 101은 야생형 씨. 디피실레 2007816 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 102는 야생형 씨. 디피실레 2007838 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 103은 야생형 씨. 디피실레 2007858 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 104는 야생형 씨. 디피실레 2007886 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 105는 야생형 씨. 디피실레 2008222 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 106은 야생형 씨. 디피실레 2009078 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 107은 야생형 씨. 디피실레 2009087 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 108은 야생형 씨. 디피실레 2009141 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 109는 야생형 씨. 디피실레 2009292 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 110은 야생형 씨. 디피실레 2004013 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 111은 야생형 씨. 디피실레 2004111 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 112는 야생형 씨. 디피실레 2004118 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 113은 야생형 씨. 디피실레 2004205 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 114는 야생형 씨. 디피실레 2004206 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 115는 야생형 씨. 디피실레 2005022 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 116은 야생형 씨. 디피실레 2005088 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 117은 야생형 씨. 디피실레 2005283 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 118은 야생형 씨. 디피실레 2005325 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 119는 야생형 씨. 디피실레 2005359 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 120은 야생형 씨. 디피실레 2006017 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 121은 야생형 씨. 디피실레 2006376 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 122는 야생형 씨. 디피실레 2007070 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 123은 야생형 씨. 디피실레 2007217 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 124는 야생형 씨. 디피실레 2007302 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 125는 야생형 씨. 디피실레 2007816 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 126은 야생형 씨. 디피실레 2007838 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 127은 야생형 씨. 디피실레 2007858 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 128은 야생형 씨. 디피실레 2007886 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 129는 야생형 씨. 디피실레 2008222 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 130은 야생형 씨. 디피실레 2009078 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 131은 야생형 씨. 디피실레 2009087 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 132는 야생형 씨. 디피실레 2009141 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 133은 야생형 씨. 디피실레 2009292 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 134는 야생형 씨. 디피실레 014 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 135는 야생형 씨. 디피실레 015 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 136은 야생형 씨. 디피실레 020 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 137은 야생형 씨. 디피실레 023 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 138은 야생형 씨. 디피실레 027 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 139는 야생형 씨. 디피실레 029 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 140은 야생형 씨. 디피실레 046 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 141은 야생형 씨. 디피실레 014 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 142는 야생형 씨. 디피실레 015 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 143은 야생형 씨. 디피실레 020 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 144는 야생형 씨. 디피실레 023 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 145는 야생형 씨. 디피실레 027 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 146은 야생형 씨. 디피실레 029 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 147은 야생형 씨. 디피실레 046 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 148은 야생형 씨. 디피실레 001 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 149는 야생형 씨. 디피실레 002 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 150은 야생형 씨. 디피실레 003 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 151은 야생형 씨. 디피실레 004 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 152는 야생형 씨. 디피실레 070 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 153은 야생형 씨. 디피실레 075 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 154는 야생형 씨. 디피실레 077 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 155는 야생형 씨. 디피실레 081 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 156은 야생형 씨. 디피실레 117 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 157은 야생형 씨. 디피실레 131 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 158은 야생형 씨. 디피실레 001 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 159는 야생형 씨. 디피실레 002 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 160은 야생형 씨. 디피실레 003 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 161은 야생형 씨. 디피실레 004 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 162는 야생형 씨. 디피실레 070 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 163은 야생형 씨. 디피실레 075 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 164는 야생형 씨. 디피실레 077 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 165는 야생형 씨. 디피실레 081 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 166은 야생형 씨. 디피실레 117 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 167은 야생형 씨. 디피실레 131 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 168은 야생형 씨. 디피실레 053 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 169는 야생형 씨. 디피실레 078 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 170은 야생형 씨. 디피실레 087 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 171은 야생형 씨. 디피실레 095 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 172는 야생형 씨. 디피실레 126 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 173은 야생형 씨. 디피실레 053 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 174는 야생형 씨. 디피실레 078 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 175는 야생형 씨. 디피실레 087 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 176은 야생형 씨. 디피실레 095 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 177은 야생형 씨. 디피실레 126 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 178은 야생형 씨. 디피실레 059 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 179는 야생형 씨. 디피실레 059 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 180은 야생형 씨. 디피실레 106 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 181은 야생형 씨. 디피실레 106 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 182는 야생형 씨. 디피실레 017 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 183은 서열 1과 비교하여 위치 285, 287, 700, 972, 및 978에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdA에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 184는 서열 2와 비교하여 위치 286, 288, 698, 970, 및 976에서 돌연변이를 갖는 돌연변이체 TcdB에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 185 내지 서열 195는 각각 예시적인 돌연변이체 독소에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 196 내지 서열 212는 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 213 내지 서열 222는 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 223 내지 서열 236은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 237 내지 서열 243은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 244 내지 서열 245는 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 246 내지 서열 249는 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 250 내지 서열 253은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 254는 예시적인 돌연변이체 독소에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 255 내지 서열 263은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 264 내지 서열 269는 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 270 내지 서열 275는 각각 예시적인 돌연변이체 독소에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 276 내지 서열 323은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 324 내지 서열 373은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 374 내지 서열 421은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 422 내지 서열 471은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 472 내지 서열 519는 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 568 내지 서열 615는 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 520 내지 서열 567은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 616 내지 서열 663은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 664 내지 서열 711은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 A에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
서열 712 내지 서열 761은 각각 예시적인 돌연변이체 독소 B에 대한 아미노산 서열을 기재한다.
본 발명자들은 놀랍게도 특히 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A 및 독소 B, 및 그의 방법을 발견하였다. 돌연변이체는 부분적으로는, 면역원성이고 야생형 형태의 각각의 독소와 비교하여 감소된 세포독성을 나타내는 것을 특징으로 한다. 본 발명은 또한 그의 면역원성 부분, 그의 생물학적 등가물, 및 상기 중 임의의 것을 코딩하는 핵산 서열을 포함하는 단리된 폴리뉴클레오티드에 관한 것이다.
본원에 기재된 면역원성 조성물은 예상외로 씨. 디피실레 독소에 대한 신규 중화 항체를 유도하는 능력을 증명하였고, 씨. 디피실레 시험접종에 대한 능동 및/또는 수동 보호를 제공하는 능력을 가질 수 있다. 신규 항체는 독소 A 및 독소 B의 다양한 에피토프에 대해 지시된다. 본 발명자들은 중화 모노클로날 항체 중 적어도 2개의 조합물이 독소 A 및 독소 B의 각각의 시험관내 중화에서 예상외로 상승작용적 효과를 나타낼 수 있음을 추가로 발견하였다.
본원에 기재된 본 발명의 조성물은 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여, 포유동물에서 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환 (CDAD), 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 치료, 예방, 위험 감소, 발생 감소, 중증도 감소 및/또는 발병 지연을 위해 사용될 수 있다.
또한, 본 발명자들은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A 및 독소 B를 안정적으로 발현할 수 있는 재조합 무포자 씨. 디피실레 세포, 및 그의 신규 생산 방법을 발견하였다.
면역원성 조성물
한 측면에서, 본 발명은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이다. 돌연변이체 씨. 디피실레 독소는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소와 관련하여, 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내의 적어도 하나의 돌연변이 및 시스테인 프로테아제 도메인 내의 적어도 하나의 돌연변이를 갖는 아미노산 서열을 포함한다.
본원에 사용된 용어 "야생형"은 자연에서 발견되는 형태를 지칭한다. 예를 들어, 야생형 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드 서열은 자연에서 공급원으로부터 단리될 수 있고 인간의 조작에 의해 의도적으로 변형되지 않은, 유기체에 존재하는 서열이다. 본 발명은 또한 상기 중 임의의 것을 코딩하는 핵산 서열을 포함하는 단리된 폴리뉴클레오티드에 관한 것이다. 또한, 본 발명은 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여, 포유동물에서 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 치료, 예방, 위험 감소, 중증도 감소, 발생 감소, 및/또는 발병 지연을 위한 임의의 상기 조성물의 용도, 뿐만 아니라 상기 조성물을 제조하는 방법에 관한 것이다.
본원에 사용된 "면역원성 조성물" 또는 "면역원"은 조성물이 투여되는 포유동물에서 면역 반응을 유도하는 조성물을 지칭한다.
"면역 반응"은 수용자 환자에서 씨. 디피실레 독소에 대해 지시되는 유익한 체액성 (항체 매개) 및/또는 세포성 (항원-특이적 T 세포 또는 그의 분비 생성물에 의해 매개되는) 반응의 발생을 지칭한다. 면역 반응은 체액성, 세포성, 또는 둘 다일 수 있다.
면역 반응은 면역원성 조성물, 면역원의 투여에 의해 유도되는 활성 반응일 수 있다. 대안적으로, 면역 반응은 항체 또는 프라이밍된 T-세포의 투여에 의해 유도되는 수동 반응일 수 있다.
체액성 (항체-매개) 면역 반응의 존재는 예를 들어 관련 기술분야에 공지된 세포-기반 검정, 예컨대 중화 항체 검정, ELISA 등에 의해 결정될 수 있다.
세포성 면역 반응은 전형적으로 항원-특이적 CD4 + T 헬퍼 세포 및/또는 CD8 + 세포독성 T 세포를 활성화하기 위해 클래스 I 또는 클래스 II MHC 분자와 함께 폴리펩티드 에피토프의 제시에 의해 유도된다. 반응은 단핵구, 대식세포, NK 세포, 호염기구, 수지상 세포, 성상세포, 소교세포, 호산구 또는 선천성 면역의 다른 성분의 활성화를 또한 수반할 수 있다. 세포-매개 면역학적 반응의 존재는 관련 기술분야에 공지된 증식 검정 (CD4 + T 세포) 또는 CTL (세포독성 T 림프구) 검정에 의해 결정될 수 있다.
한 실시양태에서, 면역원성 조성물은 백신 조성물이다. 본원에 사용된 "백신 조성물"은 조성물이 투여되는 포유동물에서 면역 반응을 유도하는 조성물이다. 백신 조성물은 면역화제 또는 면역학상 교차반응제의 후속 시험접종에 대해 면역화된 포유동물을 보호할 수 있다. 보호는 동일한 조건 하에 비-백신접종된 포유동물과 비교하여 증상 또는 감염의 감소에 대해 완전하거나 부분적일 수 있다.
본원에 기재된 면역원성 조성물은 교차반응성이고, 이는 조성물이 유래되는 균주와 상이한 또 다른 씨. 디피실레 균주에 의해 생산된 독소에 대한 효과적인 면역 반응 (예를 들어, 체액성 면역 반응)을 유도할 수 있는 특징을 갖는다는 것을 의미한다. 예를 들어, 본원에 기재된 면역원성 조성물 (예를 들어, 씨. 디피실레 630으로부터 유래된 것)은 다중의 씨. 디피실레 균주에 의해 생산된 독소 (예를 들어, 씨. 디피실레 R20291 및 VPI10463에 의해 생산된 독소)에 결합할 수 있는 교차반응성 항체를 유도할 수 있다. 예를 들어, 실시예 37을 참조한다. 교차-반응성은 박테리아 면역원의 교차-보호 가능성 및 그 반대의 경우를 나타낸다.
본원에 사용된 용어 "교차-보호"는 동일한 속의 상이한 박테리아 균주 또는 종에 의한 감염을 예방하거나 약화시키는, 면역원성 조성물에 의해 유도된 면역 반응의 능력을 지칭한다. 예를 들어, 본원에 기재된 면역원성 조성물 (예를 들어, 씨. 디피실레 630으로부터 유래된 것)은 씨. 디피실레 감염을 약화시키고/거나 포유동물에서 630 이외의 다른 균주 (예를 들어, 씨. 디피실레 R20291)에 의해 유발되는 씨. 디피실레 질환을 약화시키기 위해 포유동물에서 효과적인 면역 반응을 유도할 수 있다.
면역원성 조성물 또는 면역원이 면역 반응을 유도하는 예시적인 포유동물은 임의의 포유동물, 예컨대 예를 들어 마우스, 햄스터, 영장류, 및 인간을 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 면역원성 조성물 또는 면역원은 조성물이 투여되는 인간에서 면역 반응을 유도한다.
상기 기재된 바와 같이, 독소 A (TcdA) 및 독소 B (TcdB)는 Rho/Rac/Ras 패밀리의 소형 GTPase를 불활성화하는 상동성 글루코실트랜스퍼라제이다. 포유동물 표적 세포에 대한 TcdA 및 TcdB의 작용은 수용체-매개 세포내이입, 막 전위, 자가단백질분해 프로세싱, 및 GTPase의 모노글루코실화의 다단계 메카니즘에 의존한다. 많은 이들 기능적 활성은 독소의 일차 서열 내의 별개의 영역에 의한 것이고, 독소는 이들 분자가 구조상 유사함을 나타내도록 영상화되었다.
TcdA에 대한 야생형 유전자는 추정 분자량이 약 308 kDa이고 약 2710개의 아미노산을 갖는 단백질을 코딩하는 약 8130개의 뉴클레오티드를 갖는다. 본원에 사용된 야생형 씨. 디피실레 TcdA는 임의의 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 씨. 디피실레 TcdA를 포함한다. 야생형 씨. 디피실레 TcdA는 예컨대 디폴트 갭 가중치를 사용하는 프로그램 GAP 또는 BESTFIT에 의해 최적으로 정렬된 경우에 서열 1 (전장)에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 야생형 씨. 디피실레 TcdA 아미노산 서열을 포함할 수 있다.
바람직한 실시양태에서, 야생형 씨. 디피실레 TcdA는 씨. 디피실레 균주 630 (또한 진뱅크 등록 번호 YP_001087137.1 및/또는 CAJ67494.1에 개시됨)으로부터의 TcdA에 대한 야생형 아미노산 서열을 기재한 서열 1에 기재된 아미노산 서열을 포함한다. 씨. 디피실레 균주 630은 PCR-리보형 012 균주인 것으로 관련 기술분야에 공지되어 있다. 서열 9는 또한 진뱅크 등록 번호 NC_009089.1에 개시된 씨. 디피실레 균주 630으로부터의 TcdA에 대한 야생형 유전자를 기재한다.
야생형 씨. 디피실레 TcdA의 또 다른 예는 씨. 디피실레 균주 R20291 (또한 진뱅크 등록 번호 YP_003217088.1에 개시됨)로부터의 TcdA에 대한 야생형 아미노산 서열을 기재한 서열 15에 기재된 아미노산 서열을 포함한다. 씨. 디피실레 균주 R20291은 고병독성 균주 및 PCR-리보형 027 균주인 것으로 관련 기술분야에 공지되어 있다. 씨. 디피실레 균주 R20291로부터의 TcdA에 대한 아미노산 서열은 서열 1에 대해 약 98% 동일성을 갖는다. 서열 16은 또한 진뱅크 등록 번호 NC_013316.1에 개시된 씨. 디피실레 균주 R20291로부터의 TcdA에 대한 야생형 유전자를 기재한다.
야생형 씨. 디피실레 TcdA의 추가의 예는 씨. 디피실레 균주 CD196 (또한 진뱅크 등록 번호 CBA61156.1에 개시됨)으로부터의 TcdA에 대한 야생형 아미노산 서열을 기재한 서열 17에 기재된 아미노산 서열을 포함한다. CD196은 최근 캐나다에서 출현한 균주이고, PCR-리보형 027 균주로서 관련 기술분야에 공지되어 있다. 씨. 디피실레 균주 CD196으로부터의 TcdA에 대한 아미노산 서열은 서열 1에 대해 약 98% 동일성을 갖고, 씨. 디피실레 균주 R20291로부터의 TcdA에 대해 약 100% 동일성을 갖는다. 서열 18은 또한 진뱅크 등록 번호 FN538970.1에 개시된 씨. 디피실레 균주 CD196으로부터의 TcdA에 대한 야생형 유전자를 기재한다.
야생형 씨. 디피실레 TcdA에 대한 아미노산 서열의 추가의 예는 씨. 디피실레 균주 VPI10463 (또한 진뱅크 등록 번호 CAA63564.1에 개시됨)으로부터의 TcdA에 대한 야생형 아미노산 서열을 기재한 서열 19를 포함한다. 씨. 디피실레 균주 VPI10463으로부터의 TcdA에 대한 아미노산 서열은 서열 1에 대해 약 100% (99.8%) 동일성을 갖는다. 서열 20은 또한 진뱅크 등록 번호 X92982.1에 개시된 씨. 디피실레 균주 VPI10463으로부터의 TcdA에 대한 야생형 유전자를 기재한다.
야생형 씨. 디피실레 TcdA의 추가의 예는 미국 질병 관리 예방 센터 (Centers for Disease Control and Prevention) (CDC, 조지아주 아틀랜타)로부터 수득할 수 있는 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdA를 포함한다. 본 발명자들은 CDC로부터 수득할 수 있는 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdA의 아미노산 서열이 최적으로 정렬된 경우에 서열 1의 아미노산 잔기 1 내지 821 (씨. 디피실레 630으로부터의 TcdA)에 대해 적어도 약 99.3% 내지 100% 동일성을 포함함을 발견하였다. 표 1을 참조한다.
본 발명자들은 또한 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdA의 아미노산 서열이 최적으로 정렬된 경우에 (예를 들어, 전장 서열이 최적으로 정렬된 경우에) 서열 1에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 약 100% 동일성을 포함할 수 있음을 발견하였다.
<표 1> CDC로부터 수득된 야생형 씨. 디피실레 균주, 및 최적으로 정렬된 경우에 각각의 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdA의 아미노산 잔기 1-821의 서열 1의 아미노산 잔기 1-821에 대한 퍼센트 동일성
Figure pat00002
따라서, 한 실시양태에서, 야생형 씨. 디피실레 TcdA 아미노산 서열은 예컨대 디폴트 갭 가중치를 사용하는 프로그램 GAP 또는 BESTFIT에 의해 최적으로 정렬된 경우에 서열 1의 잔기 1 내지 900과 동등한 길이의 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 적어도 약 500, 600, 700, 또는 800개의 연속 잔기의 서열을 포함한다. 예는 상기 기재된 균주 (예를 들어, R20291, CD196 등) 및 표 1에 열거된 것을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 야생형 씨. 디피실레 TcdA 아미노산 서열은 최적으로 정렬된 경우에 서열 87-109로부터 선택되는 임의의 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 바람직하게는 약 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 표 1a를 참조한다.
<표 1a>
Figure pat00003
Figure pat00004
TcdB에 대한 야생형 유전자는 추정 분자량이 약 270 kDa이고 약 2366개의 아미노산을 갖는 단백질을 코딩하는 약 7098개의 뉴클레오티드를 갖는다. 본원에 사용된 야생형 씨. 디피실레 TcdB는 임의의 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 씨. 디피실레 TcdB를 포함한다. 야생형 씨. 디피실레 TcdB는 예컨대 디폴트 갭 가중치를 사용하는 프로그램 GAP 또는 BESTFIT에 의해 최적으로 정렬된 경우에 서열 2에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 야생형 아미노산 서열을 포함할 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 야생형 씨. 디피실레 TcdB는 씨. 디피실레 균주 630 (또한 진뱅크 등록 번호 YP_001087135.1 및/또는 CAJ67492에 개시됨)으로부터의 TcdB에 대한 야생형 아미노산 서열을 기재한 서열 2에 기재된 아미노산 서열을 포함한다. 서열 10은 또한 진뱅크 등록 번호 NC_009089.1에 개시된 씨. 디피실레 균주 630으로부터의 TcdB에 대한 야생형 유전자를 기재한다.
야생형 씨. 디피실레 TcdB의 또 다른 예는 씨. 디피실레 균주 R20291 (또한 진뱅크 등록 번호 YP_003217086.1 및/또는 CBE02479.1에 개시됨)로부터의 TcdB에 대한 야생형 아미노산 서열을 기재한 서열 21에 기재된 아미노산 서열을 포함한다. 씨. 디피실레 균주 R20291로부터의 TcdB에 대한 아미노산 서열은 서열 2에 대해 약 92% 동일성을 갖는다. 서열 22는 또한 진뱅크 등록 번호 NC_013316.1에 개시된 씨. 디피실레 균주 R20291로부터의 TcdB에 대한 야생형 유전자를 기재한다.
야생형 씨. 디피실레 TcdB의 추가의 예는 씨. 디피실레 균주 CD196 (또한 진뱅크 등록 번호 YP_003213639.1 및/또는 CBA61153.1에 개시됨)으로부터의 TcdB에 대한 야생형 아미노산 서열을 기재한 서열 23에 기재된 아미노산 서열을 포함한다. 서열 24는 또한 진뱅크 등록 번호 NC_013315.1에 개시된 씨. 디피실레 균주 CD196으로부터의 TcdB에 대한 야생형 유전자를 기재한다. 씨. 디피실레 균주 CD196으로부터의 TcdB에 대한 아미노산 서열은 서열 2에 대해 약 92% 동일성을 갖는다.
야생형 씨. 디피실레 TcdB에 대한 아미노산 서열의 추가의 예는 씨. 디피실레 균주 VPI10463 (또한 진뱅크 등록 번호 P18177 및/또는 CAA37298에 개시됨)으로부터의 TcdB에 대한 야생형 아미노산 서열을 기재한 서열 25를 포함한다. 씨. 디피실레 균주 VPI10463으로부터의 TcdB에 대한 아미노산 서열은 서열 2에 대해 100% 동일성을 갖는다. 서열 26은 또한 진뱅크 등록 번호 X53138.1에 개시된 씨. 디피실레 균주 VPI10463으로부터의 TcdB에 대한 야생형 유전자를 기재한다.
야생형 씨. 디피실레 TcdB의 추가의 예는 미국 질병 관리 예방 센터 (CDC, 조지아주 아틀랜타)로부터 수득할 수 있는 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdB를 포함한다. 본 발명자들은 CDC로부터 수득할 수 있는 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdB의 아미노산 서열이 최적으로 정렬된 경우에 서열 2의 아미노산 잔기 1 내지 821 (씨. 디피실레 630으로부터의 TcdB)에 대해 적어도 약 96% 내지 100% 동일성을 포함함을 발견하였다. 표 2를 참조한다.
<표 2> CDC로부터 수득된 야생형 씨. 디피실레 균주, 및 최적으로 정렬된 경우에 각각의 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdB의 아미노산 잔기 1-821의 서열 2의 아미노산 잔기 1-821에 대한 % 동일성
Figure pat00005
따라서, 한 실시양태에서, 야생형 씨. 디피실레 TcdB 아미노산 서열은 예컨대 디폴트 갭 가중치를 사용하는 프로그램 GAP 또는 BESTFIT에 의해 최적으로 정렬된 경우에 서열 2의 잔기 1 내지 900과 동등한 길이의 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 바람직하게는 약 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 적어도 약 500, 600, 700, 또는 800개의 연속 잔기의 서열을 포함한다. 예는 상기 기재된 균주 (예를 들어, R20291, CD196 등) 및 표 2에 열거된 것을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 야생형 씨. 디피실레 TcdB 아미노산 서열은 최적으로 정렬된 경우에 서열 110-133으로부터 선택되는 임의의 서열에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 바람직하게는 약 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 서열을 포함한다. 표 2a를 참조한다.
<표 2a>
Figure pat00006
Figure pat00007
독소 A 및 B에 대한 유전자 (tcdA 및 tcdB)는 3개의 추가의 소형 오픈 리딩 프레임 (ORF), tcdD, tcdE, 및 tcdC를 포함하는 19.6-kb 유전자좌 (병원성 유전자좌, PaLoc)의 부분이고, 병독성에 유용한 것으로 간주될 수 있다. PaLoc는 독소생산 균주에서 안정하고 보존되는 것으로 공지되어 있다. 이것은 현재까지 분석된 모든 독소생산 균주에서 동일한 염색체 통합 부위에 존재한다. 비독소생산 균주에는, 병원성 유전자좌 (PaLoc)가 존재하지 않는다. 따라서, 본원에 기재된 야생형 씨. 디피실레 균주의 특징은 병원성 유전자좌의 존재이다. 본원에 기재된 야생형 씨. 디피실레 균주의 또 다른 바람직한 특징은 TcdA 및 TcdB 둘 다의 생산이다.
한 실시양태에서, 야생형 씨. 디피실레 균주는 씨. 디피실레 630 또는 VPI10463의 것에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일한 병원성 유전자좌를 갖는 균주이다. 씨. 디피실레 VPI10463의 전체 병원성 유전자좌 서열은 서열 기탁 번호 X92982로 EMBL 데이터베이스에 등록되어 있고, 서열 26에도 제시된다. PaLoc가 참조 균주 VPI10463의 그것과 동일한 균주는 독소형 0으로 지칭된다. 독소형 I-VII, IX, XII-XV, 및 XVIII-XXIV의 균주는 그의 독소 유전자의 변이에도 불구하고 TcdA 및 TcdB를 둘 다 생산한다.
독소의 N-말단에, 글루코실트랜스퍼라제 도메인이 위치한다. 독소의 글루코실트랜스퍼라제 활성은 독소의 세포독성 기능과 연관된다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 양쪽 독소에서 글루코실트랜스퍼라제 활성은 Rho/Rac/Ras 수퍼패밀리 내의 소형 GTP-결합 단백질의 모노글루코실화를 촉매하는 것으로 여겨진다. 이들 GTP 결합 단백질의 글루코실화 후에, 세포 생리학은 유의하게 변형되어, 독소에 의해 감염된 숙주 세포의 구조적 완전성의 상실 및 필수 신호전달 경로의 파괴를 야기한다. 망간, 우리딘 디포스페이트 (UDP), 및 글루코스 결합에 관여하는 Asp-Xaa-Asp (DXD) 모티프는 글루코실트랜스퍼라제 도메인의 전형적인 특징이다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 촉매 활성에 중요한 잔기, 예컨대 DXD 모티프는 공지된 "역사적" 균주, 예컨대 630으로부터의 TcdB와, 고병독성 균주, 예컨대 R20291로부터의 TcdB 사이에서 상이하지 않은 것으로 여겨진다. DXD 모티프는 서열 1의 넘버링에 따라 야생형 씨. 디피실레 TcdA의 잔기 285 내지 287에, 및 서열 2의 넘버링에 따라 야생형 씨. 디피실레 TcdB의 잔기 286 내지 288에 위치한다.
전체적인 정렬 알고리즘 (예를 들어, 서열 분석 프로그램)은 관련 기술분야에 공지되어 있고, 독소가 특정한 서명 모티프 (예를 들어, 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내의 DXD, 하기 기재된 시스테인 프로테아제 도메인 내의 DHC 등)를 포함하는지를 결정하기 위해 2 이상의 아미노산 독소 서열을 최적으로 정렬하기 위해 사용될 수 있다. 최적으로 정렬된 서열(들)은 서명 모티프의 존재를 결정하기 위해 각각의 참조 서열 (예를 들어, TcdA의 경우에 서열 1 또는 TcdB의 경우에 서열 2)과 비교된다. "최적 정렬"은 최고 퍼센트 동일성 스코어를 제공하는 정렬을 지칭한다. 이러한 정렬은 공지의 서열 분석 프로그램을 사용하여 수행할 수 있다. 한 실시양태에서, 질의 서열을 참조 서열에 대해 비교함으로써 적합한 야생형 독소를 확인하기 위해 디폴트 파라미터 하의 CLUSTAL 정렬 (예컨대 CLUSTALW)이 사용된다. 보존된 아미노산 잔기의 상대적인 넘버링은 정렬된 서열 내의 작은 삽입 또는 결실 (예를 들어, 5개 이하의 아미노산)을 설명하기 위해 참조 아미노산 서열의 잔기 넘버링을 기초로 한다.
본원에 사용된 용어 "의 넘버링에 따라"는 주어진 아미노산 또는 폴리뉴클레오티드 서열을 참조 서열과 비교할 때 참조 서열의 잔기의 넘버링을 지칭한다. 즉, 주어진 중합체의 수 또는 잔기 위치는 주어진 아미노산 또는 폴리뉴클레오티드 서열 내의 잔기의 실제 숫자상 위치보다는 참조 서열에 대해 지정된다.
예를 들어, 주어진 아미노산 서열, 예컨대 고병독성 야생형 씨. 디피실레 균주의 서열은 두 서열 사이의 잔기 매칭을 최적화하기 위해, 필요한 경우에 갭을 도입함으로써 참조 서열 (예를 들어, 역사적 야생형 씨. 디피실레 균주, 예를 들어, 630의 서열)에 대해 정렬될 수 있다. 이 경우에, 갭이 존재하더라도, 주어진 아미노산 또는 폴리뉴클레오티드 서열 내의 잔기의 넘버링은 함께 정렬되는 참조 서열에 대해 이루어진다. 본원에 사용된 "참조 서열"은 서열 비교를 위한 기초로서 사용되는 규정된 서열을 지칭한다.
달리 언급되지 않는 한, 본원에서 TcdA의 아미노산 위치에 대한 모든 언급은 서열 1의 넘버링을 지칭한다. 달리 언급되지 않는 한, 본원에서 TcdB의 아미노산 위치에 대한 모든 언급은 서열 2의 넘버링을 지칭한다.
TcdA의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 본원에 사용된 바와 같이 야생형 씨. 디피실레 TcdA, 예를 들어 서열 1의 예시적인 잔기 1, 101, 또는 102에서 시작할 수 있고, 예시적인 잔기 542, 516, 또는 293에서 끝날 수 있다. 임의의 최소 잔기 위치는 DXD 모티프 영역이 포함된다면 글루코실트랜스퍼라제 도메인에 대한 서열을 규정하기 위해 TcdA의 잔기 1 내지 542의 최대 잔기 위치와 조합될 수 있다. 예를 들어, 한 실시양태에서, TcdA의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 서열 1의 잔기 101-293과 동일한 서열 27을 포함하고, DXD 모티프 영역을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, TcdA의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 서열 1의 잔기 1-542와 동일한 서열 28을 포함한다.
TcdB의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 본원에 사용된 바와 같이 야생형 씨. 디피실레 TcdB, 예를 들어 서열 2의 예시적인 잔기 1, 101, 또는 102에서 시작할 수 있고, 예시적인 잔기 543, 516, 또는 293에서 끝날 수 있다. 임의의 최소 잔기 위치는 DXD 모티프 영역이 포함된다면 글루코실트랜스퍼라제 도메인에 대한 서열을 규정하기 위해 TcdB의 잔기 1 내지 543의 최대 잔기 위치와 조합될 수 있다. 예를 들어, 한 실시양태에서, TcdB의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 서열 2의 잔기 101-293과 동일한 서열 29를 포함하고, DXD 모티프 영역을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, TcdB의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 서열 2의 잔기 1-543과 동일한 서열 30을 포함한다.
이론 또는 메카니즘에 얽매이지 않지만, TcdA 및/또는 TcdB의 N-말단은 글루코실트랜스퍼라제 도메인이 전위되게 하고 숙주 세포 시토졸 (여기서 Rac/Ras/Rho GTPase와 상호작용할 수 있음) 내로 방출되게 하는 자가단백질분해 프로세스에 의해 절단되는 것으로 여겨진다. 야생형 씨. 디피실레 TcdA는 L542와 S543 사이에서 절단되는 것으로 밝혀졌다. 야생형 씨. 디피실레 TcdB는 L543과 G544 사이에서 절단되는 것으로 밝혀졌다.
시스테인 프로테아제 도메인은 독소의 자가촉매 단백질분해 활성과 연관된다. 시스테인 프로테아제 도메인은 글루코실트랜스퍼라제 도메인의 하류에 위치하고, 촉매 트리아드 아스파르테이트, 히스티딘, 및 시스테인 (DHC), 예를 들어, 야생형 TcdA의 D589, H655, 및 C700, 및 야생형 TcdB의 D587, H653, 및 C698을 특징으로 할 수 있다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 촉매 트리아드는 "역사적" 균주, 예컨대 630으로부터의 독소와 고병독성 균주, 예컨대 R20291로부터의 TcdB 사이에서 보존되는 것으로 여겨진다.
TcdA의 시스테인 프로테아제 도메인은 본원에 사용된 바와 같이 야생형 TcdA, 예를 들어 서열 1의 예시적인 잔기 543에서 시작할 수 있고, 예시적인 잔기 809, 769, 768, 또는 767에서 끝날 수 있다. 임의의 최소 잔기 위치는 촉매 트리아드 DHC 모티프 영역이 포함된다면 시스테인 프로테아제 도메인에 대한 서열을 규정하기 위해 야생형 TcdA의 543 내지 809의 최대 잔기 위치와 조합될 수 있다. 예를 들어, 한 실시양태에서, TcdA의 시스테인 프로테아제 도메인은 서열 1의 넘버링에 따라 야생형 TcdA의 D589, H655, 및 C700에 각각 상응하는, 서열 32의 잔기 47, 113, 및 158에 위치하는 DHC 모티프 영역을 갖는 서열 32를 포함한다. 서열 32는 서열 1, TcdA의 잔기 543 내지 809와 동일하다.
TcdB의 시스테인 프로테아제 도메인은 본원에 사용된 바와 같이 야생형 TcdB, 예를 들어 서열 2의 예시적인 잔기 544에서 시작할 수 있고, 예시적인 잔기 801, 767, 755, 또는 700에서 끝날 수 있다. 임의의 최소 잔기 위치는 촉매 트리아드 DHC 모티프 영역이 포함된다면 시스테인 프로테아제 도메인에 대한 서열을 규정하기 위해 야생형 TcdB의 544 내지 801의 최대 잔기 위치와 조합될 수 있다. 예를 들어, 한 실시양태에서, TcdB의 시스테인 프로테아제 도메인은 서열 2의 넘버링에 따라 야생형 TcdB의 D587, H653, 및 C698에 각각 상응하는, 서열 33의 잔기 44, 110, 및 115에 위치하는 DHC 모티프 영역을 포함하는 서열 33을 포함한다. 서열 33은 서열 2, TcdB의 잔기 544 내지 767과 동일하다. 또 다른 실시양태에서, TcdB의 시스테인 프로테아제 도메인은 서열 2, TcdB의 잔기 544-801을 포함한다.
돌연변이체 독소
본 발명에서, 면역원성 조성물은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 포함한다. 본원에 사용된 용어 "돌연변이체"는 예를 들어 상응하는 야생형 구조와 비교하여 가교를 가짐으로써 및/또는 예컨대 디폴트 갭 가중치를 사용하는 프로그램 GAP 또는 BESTFIT에 의해 최적으로 정렬된 경우에 상응하는 야생형 서열와 비교하여 적어도 하나의 돌연변이를 가짐으로써 상응하는 야생형 구조 또는 서열과 상이한 구조 또는 서열을 나타내는 분자를 지칭한다. 본원에 사용된 용어 "돌연변이체"는 상응하는 야생형 분자와 상이한 기능적 특성 (예를 들어, 제거된 글루코실트랜스퍼라제 및/또는 제거된 시스테인 프로테아제 활성)을 나타내는 분자를 추가로 포함한다.
상기 기재된 임의의 야생형 균주로부터의 씨. 디피실레 독소는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소가 생산되는 공급원으로서 사용될 수 있다. 바람직하게는, 씨. 디피실레 630은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소가 생산되는 공급원이다.
돌연변이는 그 위치에 정상적으로 위치하는 야생형 아미노산 잔기의 치환, 결실, 말단절단 또는 변형을 수반할 수 있다. 바람직하게는, 돌연변이는 비-보존적 아미노산 치환이다. 본 발명은 본원에 기재된 임의의 돌연변이체 독소를 코딩하는 핵산 서열을 포함하는 단리된 폴리뉴클레오티드를 또한 고려한다.
본원에 사용된 "비-보존적" 아미노산 치환은 하기 표 3에 따른 아미노산에 대한 한 부류로부터 또 다른 부류로의 아미노산의 교환을 지칭한다:
<표 3>
Figure pat00008
비-보존적 아미노산 치환의 예는 아스파르트산 잔기 (Asp, D)가 알라닌 잔기 (Ala, A)로 대체된 치환을 포함한다. 다른 예는 아스파르트산 잔기 (Asp, D)의 아스파라긴 잔기 (Asn, N)로의 대체; 아르기닌 (Arg, R), 글루탐산 (Glu, E), 리신 (Lys, K), 및/또는 히스티딘 (His, H) 잔기의 알라닌 잔기 (Ala, A)로의 대체를 포함한다.
보존적 치환은 예를 들어 표 3에 따른 동일한 부류로부터의 아미노산 사이의 교환을 지칭한다.
본 발명의 돌연변이체 독소는 돌연변이 제조를 위해 관련 기술분야에 공지된 기술, 예컨대 예를 들어, 부위-지정 돌연변이유발, 돌연변이유발원 (예를 들어, UV 광)을 사용한 돌연변이유발 등에 의해 제조될 수 있다. 바람직하게는, 부위-지정 돌연변이유발이 사용된다. 대안적으로, 목적 서열을 갖는 핵산 분자는 직접 합성될 수 있다. 이러한 화학적 합성 방법은 관련 기술분야에 공지되어 있다.
본 발명에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소와 관련하여 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내에 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다. 한 실시양태에서, 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 적어도 2개의 돌연변이를 포함한다. 바람직하게는, 돌연변이는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소의 글루코실트랜스퍼라제 효소 활성과 비교하여 독소의 글루코실트랜스퍼라제 효소 활성을 감소시키거나 제거한다.
돌연변이될 수 있는 TcdA의 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내의 예시적인 아미노산 잔기는 서열 1의 넘버링에 따라 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 하기 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: W101, D269, R272, D285, D287, E460, R462, S541, 및 L542. 돌연변이될 수 있는 추가의 예시적인 아미노산 잔기는 서열 1의 넘버링에 따라 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 E514, S517, 및 W519를 포함한다.
TcdA의 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내의 예시적인 돌연변이는 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 하기 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: W101A, D269A, R272A, D285A, D287A, E460A, R462A, S541A, 및 L542G. 바람직한 실시양태에서, TcdA의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 L542G 돌연변이를 포함한다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, TcdA의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 D285A 및 D287A 돌연변이를 포함한다.
돌연변이될 수 있는 TcdB의 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내의 예시적인 아미노산 잔기는 서열 2의 넘버링에 따라 야생형 씨. 디피실레 독소 B와 비교하여 하기 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: W102, D270, R273, D286, D288, N384, D461, K463, W520, 및 L543. 돌연변이될 수 있는 추가의 예시적인 아미노산 잔기는 서열 2의 넘버링에 따라 야생형 씨. 디피실레 독소 B와 비교하여 E515, S518, 및 W520을 포함한다.
TcdB의 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내의 예시적인 돌연변이는 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 하기 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: W102A, D270A, D270N, R273A, D286A, D288A, N384A, D461A, D461R, K463A, K463E, W520A, 및 L543A. 바람직한 실시양태에서, TcdB의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 L543A를 포함한다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, TcdB의 글루코실트랜스퍼라제 도메인은 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 D286A 및 D288A 돌연변이를 포함한다.
상기 본원에 기재된 임의의 돌연변이는 시스테인 프로테아제 도메인 내의 돌연변이와 조합될 수 있다. 본 발명에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소와 비교하여 시스테인 프로테아제 도메인 내에 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다. 바람직하게는, 돌연변이는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소의 시스테인 프로테아제 활성과 비교하여 독소의 시스테인 프로테아제 활성을 감소시키거나 제거한다.
돌연변이될 수 있는 TcdA의 시스테인 프로테아제 도메인 내의 예시적인 아미노산 잔기는 서열 1의 넘버링에 따라 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 하기 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: S543, D589, H655, 및 C700. TcdA의 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내의 예시적인 돌연변이는 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 하기 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: S543A, D589A, D589N, H655A, C700A. 바람직한 실시양태에서, TcdA의 시스테인 프로테아제 도메인은 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 C700A 돌연변이를 포함한다.
돌연변이될 수 있는 TcdB의 시스테인 프로테아제 도메인 내의 예시적인 아미노산 잔기는 서열 2의 넘버링에 따라 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 하기 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: G544, D587, H653, 및 C698. TcdB의 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내의 예시적인 돌연변이는 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 하기 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: G544A, D587A, D587N, H653A, C698A. 바람직한 실시양태에서, TcdB의 시스테인 프로테아제 도메인은 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 C698A 돌연변이를 포함한다. 돌연변이될 수 있는 TcdB의 시스테인 프로테아제 도메인 내의 추가의 아미노산 잔기는 야생형 TcdB와 비교하여 K600 및/또는 R751을 포함한다. 예시적인 돌연변이는 K600E 및/또는 R751E를 포함한다.
따라서, 본 발명의 돌연변이체 씨. 디피실레 독소는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소와 관련하여 돌연변이를 갖는 글루코실트랜스퍼라제 도메인 및 돌연변이를 갖는 시스테인 프로테아제 도메인을 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 글루코실트랜스퍼라제 도메인 내에 적어도 하나의 돌연변이 및 시스테인 프로테아제 도메인 내에 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 A는 적어도 D285, D287, 및 C700 돌연변이를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 B는 적어도 D286, D288, 및 C698 돌연변이를 포함한다. 돌연변이체 독소는 본원에 기재된 임의의 추가의 돌연변이를 개별적으로 또는 조합으로 포함할 수 있다.
예시적인 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소 A와 관련하여 위치 285 및 287에 아미노산 치환을 갖는 서열 29를 포함하는 글루코실트랜스퍼라제 도메인, 및 위치 158에 아미노산 치환을 갖는 서열 32를 포함하는 시스테인 프로테아제 도메인을 포함한다. 예를 들어, 이러한 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA는 서열 4에 기재된 아미노산 서열을 포함하며, 여기서 최초의 메티오닌은 임의로 존재하지 않는다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A는 서열 84에 기재된 아미노산 서열을 포함한다.
돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A의 추가의 예는 서열 1과 비교하여 D269A, R272A, D285A, D287A, E460A, R462A, 및 C700A 돌연변이를 갖는 서열 7에 기재된 아미노산 서열을 포함하며, 여기서 최초의 메티오닌은 임의로 존재하지 않는다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A는 서열 83에 기재된 아미노산 서열을 포함한다.
또 다른 예시적인 돌연변이체 TcdA는 위치 101, 269, 272, 285, 287, 460, 462, 541, 542, 543, 589, 655, 및 700의 잔기가 임의의 아미노산일 수 있는 서열 34를 포함한다.
일부 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소와 비교하여 감소되거나 제거된 자가단백질분해 프로세싱을 나타낸다. 예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 하기 잔기 중 하나, 또는 그의 임의의 조합에서 돌연변이를 포함할 수 있다: S541, L542 및/또는 S543. 바람직하게는, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 하기 돌연변이 중 적어도 하나, 또는 그의 임의의 조합을 포함한다: S541A, L542G, 및 S543A.
또 다른 예시적인 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 TcdA와 비교하여 S541A, L542, S543 및 C700 돌연변이를 포함한다.
예시적인 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소 B와 관련하여 위치 286 및 288에 아미노산 치환을 갖는 서열 31을 포함하는 글루코실트랜스퍼라제 도메인, 및 위치 155에 아미노산 치환을 갖는 서열 33을 포함하는 시스테인 프로테아제 도메인을 포함한다. 예를 들어, 이러한 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB는 서열 6에 기재된 아미노산 서열을 포함하며, 여기서 최초의 메티오닌은 임의로 존재하지 않는다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A는 서열 86에 기재된 아미노산 서열을 포함한다.
돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB의 추가의 예는 서열 2와 비교하여 D270A, R273A, D286A, D288A, D461A, K463A, 및 C698A 돌연변이를 갖는 서열 8에 기재된 아미노산 서열을 포함하며, 여기서 최초의 메티오닌은 임의로 존재하지 않는다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A는 서열 85에 기재된 아미노산 서열을 포함한다.
또 다른 예시적인 돌연변이체 TcdB는 위치 101, 269, 272, 285, 287, 460, 462, 541, 542, 543, 589, 655, 및 700의 잔기가 임의의 아미노산일 수 있는 서열 35를 포함한다.
또 다른 예로서, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 위치 543 및/또는 544에서 돌연변이를 포함할 수 있다. 바람직하게는, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 L543 및/또는 G544 돌연변이를 포함한다. 보다 바람직하게는, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 L543G 및/또는 G544A 돌연변이를 포함한다.
또 다른 예시적인 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 L543G, G544A 및 C698 돌연변이를 포함한다.
한 측면에서, 본 발명은 예시적인 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B를 규정하기 위해 서열 2의 넘버링에 따라 아미노산 잔기 1 내지 1500의 임의의 위치에서 돌연변이를 갖는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 단리된 폴리펩티드는 서열 2의 아미노산 잔기 830과 990 사이에 돌연변이를 포함한다. 돌연변이의 예시적인 위치는 서열 2의 넘버링에 따른 위치 970 및 976을 포함한다. 바람직하게는, 잔기 830과 990 사이의 돌연변이는 치환이다. 한 실시양태에서, 돌연변이는 비-보존적 치환이며, 여기서 Asp (D) 및/또는 Glu (E) 아미노산 잔기는 산성화시 중화되지 않는 아미노산 잔기, 예컨대 예를 들어 리신 (K), 아르기닌 (R), 및 히스티딘 (H)에 의해 대체된다. 예시적인 돌연변이는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B를 규정하기 위한 서열 2의 E970K, E970R, E970H, E976K, E976R, E976H를 포함한다.
한 실시양태에서, 단리된 폴리펩티드는 하기 치환 D286A/D288A/C698A/E970K/E976K (서열 184)를 포함한다. E970 및 E976은 리보형 078 및 리보형 126 균주에서는 제외하고 (표 35 및 표 37 참조) 관찰된 모든 씨. 디피실레 균주로부터의 독소 B 내에 보존된다 (표 2a, 서열 110-133 참조). 리보형 078 및 리보형 126 균주로부터의 독소 B에는, 글루타메이트-970 대신 글리신-970 (G970)이 존재한다. 따라서, 한 실시양태에서, 단리된 폴리펩티드는 G970 및 E976에서 돌연변이, 예컨대 예를 들어 G970K 및 E976K를 포함한다. 상기 및 본원에 기재된 돌연변이체 독소는 상응하는 야생형 독소와 비교하여 감소된 세포독성을 나타낼 수 있다. 실시예 8 및 15)를 참조한다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 예시적인 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A를 규정하기 위해 서열 1의 넘버링에 따라 아미노산 잔기 1 내지 1500의 임의의 위치에서 돌연변이를 갖는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 단리된 폴리펩티드는 서열 1의 아미노산 잔기 832와 992 사이에 돌연변이를 포함한다. 돌연변이를 위한 예시적인 위치는 서열 1의 넘버링에 따른 위치 972 및 978을 포함한다. 바람직하게는, 잔기 832와 992 사이의 돌연변이는 치환이다. 한 실시양태에서, 돌연변이는 Asp (D) 및/또는 Glu (E) 아미노산 잔기가 산성화시 중화되지 않는 아미노산 잔기, 예컨대 예를 들어 리신 (K), 아르기닌 (R), 및 히스티딘 (H)에 의해 대체된 비-보존적 치환이다. 예시적인 돌연변이는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A를 규정하기 위한 서열 1의 D972K, D972R, D972H, D978K, D978R, D978H를 포함한다.
한 실시양태에서, 단리된 폴리펩티드는 하기 치환 D285A/D287A/C700A/D972K/D978K (서열 183)를 포함한다. D972 및 D978 잔기는 평가된 모든 씨. 디피실레 균주로부터의 독소 A 내에 보존된다 (표 1a, 서열 87-109 참조). 상기 및 본원에 기재된 돌연변이체 독소는 상응하는 야생형 독소와 비교하여 감소된 세포독성을 나타낼 수 있다.
하기는 추가의 예시적인 돌연변이체 독소를 기재한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 (i) 서열 185; (ii) 서열 185에 대해 적어도 90%, 92%, 93%, 95%, 98%, 99% 또는 100% 동일성을 갖는 서열 185의 폴리펩티드; 또는 (iii) 서열 185의 적어도 250, 280 또는 300개의 아미노산의 단편을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 (iv) 서열 186; (v) 서열 186에 대해 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 93%, 95%, 98%, 99% 또는 100% 동일성을 갖는 서열 186의 폴리펩티드; 또는 (vi) 서열 186의 적어도 250, 280 또는 300개의 아미노산의 단편을 포함한다.
한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 600, 675, 650, 625, 600, 575, 550, 525, 500, 475, 450, 425, 400, 375, 350, 325, 300, 275, 250, 또는 225개 미만의 아미노산으로 이루어진다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 800, 775, 750, 725, 700, 675, 650, 625, 600, 575, 550, 또는 525개 미만의 아미노산으로 이루어진다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 서열 185의 적어도 200, 225, 250, 270, 280, 300 또는 310개의 아미노산 또는 서열 185에 대해 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 95%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 폴리펩티드의 적어도 200, 225, 250, 270, 280, 300 또는 310개의 아미노산을 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 서열 186의 적어도 400, 425, 450, 475, 500, 525, 550, 575, 600 또는 610개의 아미노산 또는 서열 186에 대해 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 95%, 98%, 99%, 또는 100% 동일성을 갖는 폴리펩티드의 적어도 400, 425, 450, 475, 500, 525, 550, 575, 600 또는 610개의 아미노산을 포함한다.
한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 A) (i) 서열 185; (ii) 서열 185에 대해 적어도 90%, 92%, 93%, 95%, 98%, 99% 또는 100% 동일성을 갖는 서열 185의 폴리펩티드; 또는 (iii) 서열 185의 적어도 250, 280 또는 300개의 아미노산의 단편이 B) (iv) 서열 186; (v) 서열 186에 대해 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 93%, 95%, 98%, 99% 또는 100% 동일성을 갖는 서열 186의 폴리펩티드; 또는 (vi) 서열 186의 적어도 250, 280 또는 300개의 아미노산의 단편에 융합된 융합 단백질을 포함한다. 추가 실시양태에서, 서열 185의 N-말단은 서열 186의 C-말단에 인접한다. 추가 실시양태에서, 서열 185의 N-말단은 서열 186의 N-말단에 인접한다. 추가 실시양태에서, 서열 185의 C-말단은 서열 186의 C-말단에 인접한다. 돌연변이체 독소의 추가의 예는 하기 아미노산 서열 서열 187, 서열 188, 서열 189, 서열 190, 서열 191, 서열 192, 서열 193, 서열 194, 및 서열 195 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 하기: 서열 223, 서열 224, 서열 225, 서열 226, 서열 227, 서열 228, 서열 229, 서열 230, 서열 231, 서열 232, 서열 233, 서열 234, 서열 235, 서열 236, 서열 237, 서열 238, 서열 239, 서열 240, 서열 241, 서열 242, 및 서열 243 중 임의의 것으로부터 선택된 아미노산 서열의 임의의 조합을 포함하는 융합 및/또는 하이브리드 폴리펩티드를 포함한다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 하기: 서열 254, 서열 270, 서열 271, 서열 272, 서열 273, 서열 274, 또는 서열 275 중 어느 하나에 기재된 바와 같은 아미노산 서열을 포함한다.
돌연변이체 독소의 또 다른 예는 야생형 독소의 단편을 포함한다. 본원에 사용된 "단편" 돌연변이체 독소 TcdA는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소 TcdA 서열보다 연속 아미노산 총계를 덜 갖는 펩티드 서열, 예를 들어 2710개의 연속 아미노산 총계보다 덜 포함하는 서열을 지칭한다. 단편 돌연변이체 독소 TcdA는 본원에 기재된 바와 같은 아미노산 잔기의 돌연변이를 추가로 포함할 수 있다. 본원에 사용된 "단편" 돌연변이체 독소 TcdB는 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소 TcdB 서열보다 연속 아미노산 총계를 덜 갖는 펩티드 서열, 예를 들어 2366개의 연속 아미노산 총계보다 덜 포함하는 서열을 지칭한다. 단편 돌연변이체 독소 TcdB는 본원에 기재된 바와 같은 아미노산 잔기의 돌연변이를 추가로 포함할 수 있다. 이러한 예시적인 돌연변이체 독소 서열은 서열 28, 서열 29, 서열 30, 서열 31, 서열 32, 서열 33을 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 본원에 기재된 바와 같은 야생형 돌연변이체 독소 A, 예를 들어 서열 1의 적어도 200, 300, 400, 500, 600, 700, 800, 900, 1000, 1100, 1200, 1300, 1400, 1500, 1600, 1700, 1800, 1900, 또는 2000개의 연속 아미노산을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 본원에 기재된 유전자 돌연변이된 독소 A의 단편을 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 본원에 기재된 바와 같은 야생형 돌연변이체 독소 B, 예를 들어 서열 2의 적어도 200, 300, 400, 500, 600, 700, 800, 900, 1000, 1100, 1200, 1300, 1400, 1500, 1600, 1700, 1800, 1900, 또는 2000개의 연속 아미노산을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 본원에 기재된 유전자 돌연변이된 독소 B의 단편을 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 3000, 2710, 2500, 2400, 2366, 2000, 1900, 1800, 1700, 1600, 1500, 1400, 1300, 1200, 1100, 1000, 900, 800, 700, 600, 500, 400, 또는 300개 이하의 연속 아미노산을 포함한다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 하이브리드 분자가 생성되게 하는 방식으로 적어도 하나의 다른 펩티드 또는 적어도 하나의 다른 돌연변이체 독소와 융합된다.
추가의 예시적인 단편 돌연변이체 독소 TcdA는 서열 374 내지 서열 421의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다. 추가의 예시적인 단편 돌연변이체 독소 TcdA는 서열 472 내지 서열 519의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다. 추가의 예시적인 돌연변이체 독소 TcdB는 서열 422 내지 서열 471의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다. 추가의 예시적인 단편 돌연변이체 독소 TcdB는 서열 568 내지 서열 615의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다.
하기는 추가의 예시적인 돌연변이체 독소를 기재한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 예를 들어 서열 1의 넘버링에 따라 W101, D287, E514, D285, S517, W519, 및 C700으로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 잔기에서 적어도 3, 적어도 4, 또는 적어도 5개의 돌연변이를 포함하거나 이로 이루어진 TcdA를 포함한다. 추가 실시양태에서; TcdA 돌연변이체는 W101A, D287A, E514Q, D285A, S517A, W519A, 및 C700A 치환 및 W101 결실로 이루어진 군으로부터 선택된 적어도 3, 적어도 4, 또는 적어도 5개의 돌연변이를 포함하거나 이로 이루어진다.
또 다른 예시적인 돌연변이체 독소 TcdA는 예를 들어 서열 1의 넘버링에 따라 아미노산 치환 W101, D287A, 및 E514Q를 포함한다. 추가 실시양태는 아미노산 치환 W101A, D287A, E514Q, 및 W519A를 포함하거나 이로 이루어진 TcdA 단백질을 제공한다. 본 발명의 또 다른 구체적 실시양태는 아미노산 치환 W101A, D287A, E514Q, W519A, 및 C700A를 포함하거나 이로 이루어진 TcdA 단백질이다.
또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 예를 들어 서열 1의 넘버링에 따라 돌연변이 W101A, D287A, E514Q 및 D285A를 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 돌연변이 W101A, D287A, E514Q 및 S517A를 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 추가 돌연변이, 예를 들어 C700A 돌연변이가 돌연변이체 TcdA에 추가될 수 있다. 추가 실시양태에서, 최대 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 또는 20개의 추가 돌연변이가 본원에 기재된 임의의 돌연변이체 독소 TcdA 실시양태에 추가될 수 있다.
돌연변이체 독소 TcdA의 추가의 예는 서열 203, 서열 204, 서열 205, 서열 206, 서열 207, 서열 208, 서열 209, 또는 서열 211에 기재된 바와 같은 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 아미노산 서열 서열 210을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 위치 W101, D287, E514, W519 및 C700에서 돌연변이를 포함하며; 서열 212에 기재된 바와 같이, 여기서 W101은 트립토판을 제외한 임의의 아미노산으로 대체되고, D287은 아스파르트산이 아닌 임의의 아미노산으로 대체되고, E514는 글루탐산이 아닌 임의의 아미노산으로 대체되고, W519는 트립토판이 아닌 임의의 아미노산으로 대체되고, C700은 시스테인이 아닌 임의의 아미노산으로 대체된다.
돌연변이체 독소 TcdA의 추가의 예는 본래의 참조 서열 (예를 들어 서열 203, 서열 204, 서열 205, 서열 206, 서열 207, 서열 208, 서열 209, 서열 210, 서열 211 또는 서열 212 또는 서열 82, 서열 83, 서열 84, 서열 85 또는 서열 86)에 대해 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 97%, 적어도 98%, 또는 적어도 99% 동일한 아미노산 서열을 갖는 폴리펩티드를 포함한다.
추가 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 예를 들어 서열 203, 서열 204, 서열 205, 서열 206, 서열 207, 서열 208, 서열 209, 서열 210, 서열 211 및 서열 212 또는 서열 82, 서열 83, 서열 84, 서열 85 또는 서열 86과 관련하여 12개 미만의 아미노산 잔기, 11개 미만의 아미노산 잔기, 10개 미만의 아미노산 잔기, 9개 미만의 아미노산 잔기, 8개 미만의 아미노산 잔기, 7개 미만의 아미노산 잔기, 6개 미만의 아미노산 잔기, 5개 미만의 아미노산 잔기, 4개 미만의 아미노산 잔기, 3개 미만의 아미노산 잔기, 2개 미만의 아미노산 잔기, 또는 1개의 아미노산 잔기에서 돌연변이를 포함한다.
하기는 추가의 예시적인 돌연변이체 독소를 기재한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 서열 2의 넘버링에 따라 W102, D288, E515, D286, S518, W520, 및 C698로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 잔기에서 적어도 3, 적어도 4, 또는 적어도 5개의 돌연변이를 포함하는 돌연변이체 TcdB이다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 W102A, D288A, E515Q, D286A, S518A, W520A, 및 C698A 치환 및 W102 결실로 이루어진 군으로부터 선택된 적어도 3, 적어도 4, 또는 적어도 5개의 돌연변이를 포함한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 서열 213, 서열 214, 서열 215, 서열 216, 서열 217, 서열 218, 서열 219, 서열 220, 또는 서열 221에 기재된 바와 같은 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 위치 W102, D288, E515, W520 및 C698에서 돌연변이를 포함하며; 서열 222에 기재된 바와 같이, 여기서 W102는 트립토판을 제외한 임의의 아미노산으로 대체되고, D288은 아스파르트산이 아닌 임의의 아미노산으로 대체되고, E515는 글루탐산이 아닌 임의의 아미노산으로 대체되고, W520은 트립토판이 아닌 임의의 아미노산으로 대체되고, C698은 시스테인이 아닌 임의의 아미노산으로 대체된다.
돌연변이체 독소 TcdB의 추가의 예는 본래의 참조 서열 서열 213, 서열 214, 서열 215, 서열 216, 서열 217, 서열 218, 서열 219, 서열 220, 서열 221, 또는 서열 222에 대해 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 97%, 적어도 98%, 또는 적어도 99% 동일한 아미노산 서열을 갖는 폴리펩티드를 포함한다.
추가 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 예를 들어 서열 213, 서열 214, 서열 215, 서열 216, 서열 217, 서열 218, 서열 219, 서열 220, 서열 221, 및/또는 서열 222와 관련하여 12개 미만의 아미노산 잔기, 11개 미만의 아미노산 잔기, 10개 미만의 아미노산 잔기, 9개 미만의 아미노산 잔기, 8개 미만의 아미노산 잔기, 7개 미만의 아미노산 잔기, 6개 미만의 아미노산 잔기, 5개 미만의 아미노산 잔기, 4개 미만의 아미노산 잔기, 3개 미만의 아미노산 잔기, 2개 미만의 아미노산 잔기, 또는 1개의 아미노산 잔기에서 돌연변이를 포함한다.
추가의 예시적인 돌연변이체 독소 TcdA는 서열 276 내지 서열 323의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다. 추가의 예시적인 돌연변이체 독소 TcdB는 서열 324 내지 서열 373의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다.
하기는 추가의 예시적인 돌연변이체 독소를 기재한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 (a) 서열 224 또는 서열 245에 대해 50% 이상의 동일성 (예를 들어 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98.5%, 99%, 99.5%, 99.8%, 99.9%, 또는 100%)을 갖고/거나; b) 서열 224 또는 서열 245의, 또는 서열 224 또는 서열 245에 대해 80% 이상의 동일성을 갖고 서열 224 및/또는 서열 245의 에피토프를 포함하는 폴리펩티드의 적어도 "n"개의 연속 아미노산의 단편이며, 여기서 "n"은 7 이상 (예를 들어 8, 10, 12, 14, 16, 18, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 150, 250, 300, 400, 500, 540, 또는 그 초과)인 아미노산 서열을 포함한다.
한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 서열 223, 서열 224, 서열 225, 서열 226, 서열 227, 서열 228, 서열 229, 서열 230, 서열 231, 서열 232, 서열 233, 서열 234, 서열 235, 또는 서열 236에 기재된 아미노산 서열을 포함한다. 돌연변이체 독소 TcdA의 추가의 예시적인 실시양태는 하기: 서열 244, 서열 245, 서열 250, 서열 251, 서열 252, 서열 253, 서열 254, 서열 255, 서열 256, 서열 257, 서열 258, 서열 259, 서열 260, 서열 261, 서열 262, 및/또는 서열 263 중 임의의 것에 기재된 아미노산 서열을 포함한다.
한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 (a) 서열 238 또는 서열 247에 대해 80% 이상의 동일성을 갖고/거나; b) 서열 238 또는 서열 247의, 또는 서열 238 또는 서열 247에 대해 80% 이상의 동일성을 갖고 서열 238 또는 서열 247의 에피토프를 포함하는 폴리펩티드의 적어도 7개의 연속 아미노산의 단편인 아미노산 서열을 포함한다.
한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 (a) 서열 238 또는 서열 247에 대해 50% 이상의 동일성 (예를 들어 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98.5%, 99%, 99.5%, 99.8%, 99.9%, 또는 그 초과)을 갖고/거나; (b) 서열 238 또는 서열 247의, 또는 서열 238 또는 서열 247에 대해 50% 이상의 동일성을 갖는 폴리펩티드의 적어도 "n"개의 연속 아미노산의 단편이며, 여기서 "n"은 7 이상 (예를 들어 8, 10, 12, 14, 16, 18, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 150, 250, 300, 400, 500, 540, 또는 그 초과)인 아미노산 서열을 포함한다.
한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdB는 서열 237, 서열 238, 서열 239, 서열 240, 서열 241, 서열 242, 또는 서열 243에 기재된 아미노산 서열을 포함한다. 돌연변이체 독소 TcdB의 추가의 예시적인 실시양태는 하기: 서열 246, 서열 247, 서열 248, 서열 249, 서열 264, 서열 265, 서열 266, 서열 267, 서열 268, 및/또는 서열 269 중 임의의 것에 기재된 아미노산 서열을 포함한다.
추가의 예시적인 돌연변이체 독소 TcdA는 서열 520 내지 서열 567의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다. 추가의 예시적인 돌연변이체 독소 TcdB는 서열 616 내지 서열 663의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다.
하기는 또 다른 예시적인 돌연변이체 독소를 기재한다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소 TcdA는 서열 664 내지 서열 711의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다. 추가의 예시적인 돌연변이체 독소 TcdB는 서열 712 내지 서열 761의 아미노산 서열 중 어느 하나를 갖는 폴리펩티드를 포함한다.
본 발명의 폴리펩티드는 일부 경우에 숙주 세포-매개 프로세스의 결과로서 최초의 메티오닌 잔기를 포함할 수 있다. 예를 들어, 재조합 생산 절차에 사용되는 숙주 세포 및/또는 숙주 세포의 발효 또는 성장 조건에 따라, 번역 개시 코돈에 의해 코딩된 N-말단 메티오닌은 세포에서 번역 후에 폴리펩티드로부터 제거될 수 있거나 또는 N-말단 메티오닌은 단리된 폴리펩티드에 존재하는 상태로 유지될 수 있는 것으로 관련 기술분야에 공지되어 있다.
따라서, 한 측면에서, 본 발명은 서열 4에 기재된 아미노산 서열을 포함하는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이며, 여기서 최초의 메티오닌 (위치 1)은 임의로 존재하지 않는다. 한 실시양태에서, 서열 4의 최초의 메티오닌은 부재한다. 한 측면에서, 본 발명은 서열 84에 기재된 아미노산 서열을 포함하는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이고, 이것은 최초의 메티오닌의 부재를 제외하고 서열 4와 동일하다.
또 다른 측면에서, 단리된 폴리펩티드는 서열 6에 기재된 아미노산 서열을 포함하며, 여기서 최초의 메티오닌 (위치 1)은 임의로 존재하지 않는다. 한 실시양태에서, 서열 6의 최초의 메티오닌은 부재한다. 한 측면에서, 본 발명은 서열 86에 기재된 아미노산 서열을 포함하는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이고, 이것은 최초의 메티오닌의 부재를 제외하고 서열 6과 동일하다.
추가의 측면에서, 단리된 폴리펩티드는 서열 7에 기재된 아미노산 서열을 포함하며, 여기서 최초의 메티오닌 (위치 1)은 임의로 존재하지 않는다. 한 실시양태에서, 본 발명은 서열 83에 기재된 아미노산 서열을 포함하는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이고, 이것은 최초의 메티오닌의 부재를 제외하고 서열 7과 동일하다. 또 다른 측면에서, 단리된 폴리펩티드는 서열 8에 기재된 아미노산 서열을 포함하며, 여기서 최초의 메티오닌 (위치 1)은 임의로 존재하지 않는다. 한 실시양태에서, 단리된 폴리펩티드는 서열 85에 기재된 아미노산 서열을 포함하고, 이것은 최초의 메티오닌의 부재를 제외하고 서열 8과 동일하다.
한 측면에서, 본 발명은 서열 4를 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이며, 여기서 최초의 메티오닌 (위치 1)은 임의로 존재하지 않는다. 또 다른 측면에서, 본 발명은 서열 6을 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이며, 여기서 최초의 메티오닌 (위치 1)은 임의로 존재하지 않는다. 추가의 측면에서, 본 발명은 서열 7을 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이며, 여기서 최초의 메티오닌 (위치 1)은 임의로 존재하지 않는다. 또 다른 측면에서, 본 발명은 서열 8을 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이며, 여기서 최초의 메티오닌 (위치 1)은 임의로 존재하지 않는다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 서열 83을 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이다. 한 측면에서, 본 발명은 서열 84를 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이다. 한 측면에서, 본 발명은 서열 85를 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이다. 또 다른 측면에서, 본 발명은 서열 86을 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이다.
세포독성
포유동물에서 면역 반응을 생성하는 것에 더하여, 본원에 기재된 면역원성 조성물은 또한 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소와 비교하여 감소된 세포독성을 갖는다. 바람직하게는, 면역원성 조성물은 포유동물의 투여를 위해 안전하고 각각의 야생형 독소의 세포독성과 관련하여 최소 (예를 들어, 약 6-8 log10 감소) 내지 무세포독성을 갖는다.
본원에 사용된 용어 세포독성은 관련 기술분야에서 이해되는 용어이고, 아폽토시스성 세포 사멸 및/또는 동일한 조건 하의 그러나 세포독성제의 부재 하의 동일한 세포와 비교하여 세포의 하나 이상의 통상적인 생화학적 또는 생물학적 기능이 비정상적으로 손상된 상태를 의미한다. 독성은 예를 들어, 세포 또는 포유동물에서 50% 세포 사멸을 유도하는데 필요한 작용제의 양 (즉, 각각 EC50 또는 ED50)으로서 또는 관련 기술분야에 공지된 다른 방법에 의해 정량화될 수 있다.
세포독성을 나타내기 위한 검정, 예컨대 세포 라운딩 검정은 관련 기술분야에 공지되어 있다 (예를 들어, [Kuehne et al. Nature. 2010 Oct 7;467(7316):711-3] 참조). TcdA 및 TcdB의 작용은 세포의 라운딩 (예를 들어, 형태 상실) 및 사멸을 유발하고, 이러한 현상은 광학 현미경으로 볼 수 있다. 예를 들어, 도 9를 참조한다.
관련 기술분야에 공지된 추가의 예시적인 세포독성 검정은 [14C]글루코스로 표지된 Ras의 인 영상화에 관한 글루코실화 검정 ([Busch et al., J Biol Chem. 1998 Jul 31;273(31):19566-72]에 기재된 바와 같은 검정), 및 바람직하게는 하기 실시예에 기재된 바와 같은 시험관내 세포독성 검정을 포함하며, 여기서 EC50은 독소의 부재 하의 동일한 조건 하의 동일한 세포와 비교하여 세포, 바람직하게는 인간 이배체 섬유모세포 (예를 들어, IMR90 세포 (ATCC CCL-186™))에서 적어도 약 50%의 세포병원성 효과 (CPE)를 나타내는 면역원성 조성물의 농도를 지칭할 수 있다. 시험관내 세포독성 검정은 또한 독소의 부재 하의 동일한 조건 하의 동일한 세포와 비교하여 세포, 바람직하게는 인간 이배체 섬유모세포 (예를 들어, IMR90 세포 (ATCC CCL-186™))에서 적어도 약 50%의 야생형 씨. 디피실레 독소-유발된 세포병원성 효과 (CPE)를 억제하는 조성물의 농도를 평가하기 위해 사용될 수 있다. 추가의 예시적인 세포독성 검정은 [Doern et al., J Clin Microbiol. 1992 Aug;30(8):2042-6]에 기재된 것을 포함한다. 또한, 세포독성은 독소로 처리된 세포에서 ATP 수준을 측정함으로써 결정될 수 있다. 예를 들어, 상대 광 단위 (RLU)로서 측정되는 발광을 방출하는 루시페라제 기반 기질, 예컨대 셀타이터글로(CELLTITERGLO)? (프로메가(Promega))가 사용될 수 있다. 이러한 검정에서, 세포 생존율은 세포 내의 ATP의 양 또는 RLU 값에 직접 비례할 수 있다.
한 실시양태에서, 면역원성 조성물의 세포독성은 상응하는 야생형 씨. 디피실레 독소와 비교하여 적어도 약 1000, 2000, 3000, 4000, 5000-, 6000-, 7000-, 8000-, 9000-, 10000-, 11000-, 12000-, 13000-배, 14000-배, 15000-배, 또는 그 초과만큼 감소된다. 예를 들어, 표 20을 참조한다.
또 다른 실시양태에서, 면역원성 조성물의 세포독성은 동일한 조건 하의 상응하는 야생형 독소와 관련하여 적어도 약 2-log10, 보다 바람직하게는 약 3-log10, 가장 바람직하게는 약 4-log10 또는 그 초과만큼 감소된다. 예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB는 표준 세포병원성 효과 검정 (CPE)으로 측정시에 적어도 약 10-12 g/ml의 EC50 값을 가질 수 있는 예시적인 야생형 씨. 디피실레 TcdB와 비교하여 약 10-9 g/ml의 EC50 값을 가질 수 있다. 예를 들어, 하기 실시예 섹션의 표 7a, 7b, 8a 및 8b를 참조한다.
또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 세포독성은 예를 들어 시험관내 세포독성 검정, 예컨대 본원에 기재된 검정에 의한 측정시에 적어도 약 50 μg/ml, 100 μg/ml, 200 μg/ml, 300 μg/ml, 400 μg/ml, 500 μg/ml, 600 μg/ml, 700 μg/ml, 800 μg/ml, 900 μg/ml, 1000 μg/ml 또는 그 초과의 EC50을 갖는다. 따라서, 바람직한 실시양태에서, 면역원성 조성물 및 돌연변이체 독소는 포유동물에 대한 투여를 위해 생물학적으로 안전한다.
메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 야생형 TcdA와 비교하여 D285 및 D287 돌연변이를 갖는 TcdA, 및 야생형 TcdB와 비교하여 D286 및 D288 돌연변이를 갖는 TcdB는 글리코실트랜스퍼라제 활성에 결함이 있고 따라서 세포병원성 효과를 유도하는데 결함이 있을 것으로 예상되었다. 추가로, DHC 모티프에서 돌연변이를 갖는 독소는 자가촉매 프로세싱에 결함이 있고 따라서 임의의 세포독성 효과를 갖지 않을 것으로 예상되었다.
그러나, 본 발명자들은 놀랍게도 특히 서열 4를 갖는 예시적인 돌연변이체 TcdA 및 서열 6을 갖는 예시적인 돌연변이체 TcdB가 기능장애성 글루코실트랜스퍼라제 활성 및 기능장애성 시스테인 프로테아제 활성을 나타냄에도 불구하고 예상외로 세포독성 (야생형 씨. 디피실레 630 독소로부터 유의하게 감소되었지만)을 나타냄을 발견하였다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 돌연변이체 독소는 신규한 메카니즘을 통해 세포독성을 야기하는 것으로 여겨진다. 그럼에도 불구하고, 서열 4를 갖는 예시적인 돌연변이체 TcdA 및 서열 6을 갖는 예시적인 돌연변이체 TcdB는 놀랍게도 면역원성이었다. 하기 실시예를 참조한다.
가교
야생형 독소의 화학적 가교는 독소를 불활성화시키는데 있어서 실패할 가능성이 있지만, 본 발명자들은 돌연변이체 독소의 적어도 하나의 아미노산에서의 화학적 가교가, 화학적 가교가 결여된 동일한 돌연변이체 독소와 비교하여 및 상응하는 야생형 독소와 비교하여 돌연변이체 독소의 세포독성을 추가로 감소시키는 것을 추가로 발견하였다. 바람직하게는, 돌연변이체 독소는 정제된 후 화학적 가교제와 접촉된다.
또한, 화학적 가교제가 유용한 에피토프를 변경할 가능성에도 불구하고, 본 발명자들은 놀랍게도 적어도 하나의 아미노산이 화학적으로 가교된 유전자 변형된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소가 다중 중화 항체 또는 그의 결합 단편을 유도하는 면역원성 조성물을 생성함을 발견하였다. 따라서, 중화 항체 분자와 회합하는 에피토프는 화학적 가교 후에 예상외로 유지되었다.
가교 (본원에서 "화학적 불활성화" 또는 "불활성화"로도 지칭됨)은 2 이상의 분자를 공유 결합에 의해 화학적으로 연결하는 과정이다. 용어 "가교 시약", "가교제", 및 "가교기"는 펩티드, 폴리펩티드, 및/또는 단백질 상의 특이적 관능기 (1급 아민, 술프히드릴, 카르복실, 카르보닐 등)와 반응하고/거나 그에 화학적으로 부착할 수 있는 분자를 지칭한다. 한 실시양태에서, 분자는 펩티드, 폴리펩티드, 및/또는 단백질 상의 특이적 관능기 (1급 아민, 술프히드릴, 카르복실, 카르보닐 등)와 반응하고/거나 그에 화학적으로 부착할 수 있는 2 이상의 반응성 말단을 함유할 수 있다. 바람직하게는, 화학적 가교제는 수용성이다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, 화학적 가교제는 이종이관능성 가교기이다. 또 다른 실시양태에서, 화학적 가교제는 이관능성 가교기가 아니다. 화학적 가교제는 관련 기술분야에 공지되어 있다.
바람직한 실시양태에서, 가교제는 길이가 0인 가교제이다. "길이가 0인" 가교기는 2개의 분자의 관능기 사이의 직접 가교를 매개하거나 생성하는 가교제를 지칭한다. 예를 들어, 2개의 폴리펩티드의 가교에서, 길이가 0인 가교기는 외인성 물질의 통합없이 하나의 폴리펩티드의 아미노산 측쇄로부터의 카르복실기와 또 다른 폴리펩티드의 아미노기 사이에 브릿지 또는 가교의 형성을 야기할 것이다. 길이가 0인 가교제는 예를 들어 히드록실과 카르복실 모이어티 사이의 에스테르 연결의 형성, 및/또는 카르복실과 1급 아미노 모이어티 사이의 아미드 결합의 형성을 촉매할 수 있다.
예시적인 적합한 화학적 가교제는 포름알데히드; 포르말린; 아세트알데히드; 프로피온알데히드; 수용성 카르보디이미드 (RN=C=NR') (1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)-카르보디이미드 (EDC), 1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)-카르보디이미드 히드로클로라이드, 1-시클로헥실-3-(2-모르폴리닐-(4-에틸)카르보디이미드 메토-p-톨루엔술포네이트 (CMC), N,N'-디시클로헥실카르보디이미드 (DCC), 및 N,N'-디이소프로필카르보디이미드 (DIC), 및 그의 유도체 포함); 및 N-히드록시숙신이미드 (NHS); 페닐글리옥살; 및/또는 UDP-디알데히드를 포함한다.
바람직하게는, 가교제는 EDC이다. 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드가 EDC에 의해 화학적으로 변형되는 경우에 (예를 들어, 폴리펩티드를 EDC와 접촉시키는 것에 의함), 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (a) 폴리펩티드의 아스파르트산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이에 적어도 하나의 가교를 포함한다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (b) 폴리펩티드의 글루탐산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이에 적어도 하나의 가교를 포함한다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (c) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기와 폴리펩티드의 N-말단의 아미노기 사이에 적어도 하나의 가교를 포함한다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (d) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이에 적어도 하나의 가교를 포함한다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (e) 폴리펩티드의 아스파르트산 잔기의 측쇄와 제2 단리된 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이에 적어도 하나의 가교를 포함한다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (f) 폴리펩티드의 글루탐산 잔기의 측쇄와 제2 단리된 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이에 적어도 하나의 가교를 포함한다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (g) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기와 제2 단리된 폴리펩티드의 N-말단의 아미노기 사이에 적어도 하나의 가교를 포함한다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (h) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기와 제2 단리된 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이에 적어도 하나의 가교를 포함한다. 예를 들어, 도 24 및 도 25를 참조한다.
"제2 단리된 폴리펩티드"는 EDC와의 반응 동안 존재하는 임의의 단리된 폴리펩티드를 지칭한다. 한 실시양태에서, 제2 단리된 폴리펩티드는 제1 단리된 폴리펩티드와 동일한 서열을 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드이다. 또 다른 실시양태에서, 제2 단리된 폴리펩티드는 제1 단리된 폴리펩티드와 상이한 서열을 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드이다.
한 실시양태에서, 폴리펩티드는 (a)-(d) 변형으로부터 선택되는 적어도 2가지의 변형을 포함한다. 예시적인 실시양태에서, 폴리펩티드는 (a) 폴리펩티드의 아스파르트산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교 및 (b) 폴리펩티드의 글루탐산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교를 포함한다. 추가의 실시양태에서, 폴리펩티드는 (a)-(d) 변형으로부터 선택되는 적어도 3가지의 변형을 포함한다. 추가의 실시양태에서, 폴리펩티드는 (a), (b), (c), 및 (d) 변형을 포함한다.
하나 초과의 돌연변이체 폴리펩티드가 EDC에 의한 화학적 변형 동안 존재하는 경우에, 한 실시양태에서, 생성되는 조성물은 임의의 (a)-(h) 변형 중 적어도 하나를 포함한다. 한 실시양태에서, 조성물은 (a)-(h) 변형으로부터 선택되는 적어도 2가지의 변형을 포함한다. 추가의 실시양태에서, 조성물은 (a)-(h) 변형으로부터 선택되는 적어도 3가지의 변형을 포함한다. 추가의 실시양태에서, 조성물은 (a)-(h) 변형으로부터 선택되는 적어도 4가지의 변형을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 조성물은 각각의 (a)-(h) 변형 중 적어도 하나를 포함한다.
예시적인 실시양태에서, 생성되는 조성물은 (a) 폴리펩티드의 아스파르트산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교; 및 (b) 폴리펩티드의 글루탐산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교를 포함한다. 한 실시양태에서, 조성물은 (c) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기와 폴리펩티드의 N-말단의 아미노기 사이의 적어도 하나의 가교; 및 (d) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교를 추가로 포함한다.
또 다른 예시적인 실시양태에서, 생성되는 조성물은 (e) 폴리펩티드의 아스파르트산 잔기의 측쇄와 제2 단리된 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교; (f) 폴리펩티드의 글루탐산 잔기의 측쇄와 제2 단리된 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교; (g) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기와 제2 단리된 폴리펩티드의 N-말단의 아미노기 사이의 적어도 하나의 가교; 및 (h) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기와 제2 단리된 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교를 포함한다.
추가의 예시적인 실시양태에서, 생성되는 조성물은 (a) 폴리펩티드의 아스파르트산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교; (b) 폴리펩티드의 글루탐산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교; (e) 폴리펩티드의 아스파르트산 잔기의 측쇄와 제2 단리된 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교; 및 (f) 폴리펩티드의 글루탐산 잔기의 측쇄와 제2 단리된 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교를 포함한다.
바람직한 실시양태에서, 화학적 가교제는 포름알데히드, 보다 바람직하게는 리신의 부재 하에 포름알데히드를 포함하는 작용제를 포함한다. 글리신, 또는 1급 아민을 갖는 다른 적절한 화합물이 가교 반응에서 켄처로서 사용될 수 있다. 따라서, 또 다른 바람직한 실시양태에서, 화학적 작용제는 포름알데히드 및 글리신의 사용을 포함한다.
또 다른 바람직한 실시양태에서, 화학적 가교제는 EDC 및 NHS를 포함한다. 관련 기술분야에 공지된 바와 같이, NHS는 EDC 커플링 프로토콜에 포함될 수 있다. 그러나, 본 발명자들은 놀랍게도 NHS가 상응하는 야생형 독소와 비교하여, 유전적으로 돌연변이된 독소와 비교하여, 그리고 EDC에 의해 화학적으로 가교된 유전적으로 돌연변이된 독소와 비교하여 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 세포독성의 추가적인 감소를 촉진할 수 있음을 발견하였다. 예를 들어, 실시예 22를 참조한다. 따라서, 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 폴리펩티드의 적어도 하나의 리신 잔기의 측쇄에 연결된 베타-알라닌 모이어티를 갖는 돌연변이체 독소 폴리펩티드 (예를 들어, 돌연변이체 독소 폴리펩티드, EDC, 및 NHS의 반응에 의해 생성됨)는 예를 들어 베타-알라닌 모이어티가 부재하는 씨. 디피실레 독소 (야생형 또는 돌연변이체)와 비교하여 돌연변이체 독소의 세포독성의 추가적인 감소를 촉진할 수 있다.
EDC 및/또는 NHS의 사용은 켄처로서 글리신, 또는 1급 아민을 갖는 다른 적절한 화합물의 사용을 또한 포함할 수 있다. 1급 아민을 갖는 임의의 화합물, 예컨대 예를 들어 글리신 메틸 에스테르 및 알라닌이 켄처로서 사용될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 켄처 화합물은 비-중합체성 친수성 1급 아민이다. 비-중합체성 친수성 1급 아민의 예는 예를 들어, 아미노 당, 아미노 알콜, 및 아미노 폴리올을 포함한다. 비-중합체성 친수성 1급 아민의 구체적 예는 글리신, 에탄올아민, 글루카민, 아민 관능화 폴리에틸렌 글리콜, 및 아민 관능화 에틸렌 글리콜 올리고머를 포함한다.
한 측면에서, 본 발명은 EDC 및 비-중합체성 친수성 1급 아민, 바람직하게는 글리신에 의해 화학적으로 변형된 적어도 하나의 아미노산 측쇄를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드에 관한 것이다. (예를 들어, EDC, NHS로 처리되고, 글리신으로 켄칭된 삼중 돌연변이체 독소의 반응으로부터) 생성되는 글리신 부가물은 상응하는 야생형 독소와 비교하여 돌연변이체 독소의 세포독성의 감소를 촉진할 수 있다.
한 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드가 EDC 및 글리신에 의해 화학적으로 변형되는 경우에, 폴리펩티드는 폴리펩티드가 EDC에 의해 변형될 때의 적어도 하나의 변형 (예를 들어, 적어도 하나의 상기 기재된 임의의 (a)-(h) 변형), 및 하기 예시적인 변형 중 적어도 하나를 포함한다: (i) 폴리펩티드의 C-말단의 카르복실기에 연결된 글리신 모이어티; (j) 폴리펩티드의 적어도 하나의 아스파르트산 잔기의 측쇄에 연결된 글리신 모이어티; 및 (k) 폴리펩티드의 적어도 하나의 글루탐산 잔기의 측쇄에 연결된 글리신 모이어티. 예를 들어, 도 24 및 도 25를 참조한다.
한 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA의 적어도 하나의 아미노산은 화학적으로 가교되고/거나 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB의 적어도 하나의 아미노산은 화학적으로 가교된다. 본원에 기재된 임의의 돌연변이체 독소는 화학적으로 가교될 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 서열 4, 서열 6, 서열 7, 및/또는 서열 8의 적어도 하나의 아미노산은 화학적으로 가교된다. 한 실시양태에서, 임의의 서열 1 내지 서열 761의 아미노산 서열을 갖는 폴리펩티드의 적어도 하나의 아미노산 잔기가 가교된다. 또 다른 실시양태에서, 임의의 서열 183 내지 서열 761의 아미노산 서열을 갖는 폴리펩티드의 적어도 하나의 아미노산 잔기는 상기 기재된 바와 같은 변형, 예를 들어 임의의 (a)-(k) 변형, 예컨대 (a) 폴리펩티드의 아스파르트산 잔기의 측쇄와 폴리펩티드의 리신 잔기의 측쇄 사이의 적어도 하나의 가교를 포함한다.
예를 들어, 적어도 하나의 아미노산은 카르보디이미드, 예컨대 EDC를 포함하는 작용제에 의해 화학적으로 가교될 수 있다. 카르보디이미드는 유리 카르복실기 (예를 들어, 아스파르트산 및/또는 글루탐산의 측쇄로부터)와 아미노기 (예를 들어, 리신 잔기의 측쇄 내) 사이에 공유 결합을 형성하여 안정한 아미드 결합을 형성할 수 있다.
또 다른 예로서, 적어도 하나의 아미노산은 NHS를 포함하는 작용제에 의해 화학적으로 가교될 수 있다. NHS 에스테르-활성화된 가교기는 1급 아민과 (예를 들어, 각각의 폴리펩티드 쇄의 N-말단에서 및/또는 리신 잔기의 측쇄 내에서) 반응하여 아미드 결합을 생성할 수 있다.
또 다른 실시양태에서, 적어도 하나의 아미노산은 EDC 및 NHS를 포함하는 작용제에 의해 화학적으로 가교될 수 있다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 본 발명은 위치 1의 메티오닌 잔기가 임의로 존재하지 않는 서열 4에 기재된 아미노산 서열을 갖는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이며, 여기서 폴리펩티드는 EDC 및 NHS에 의해 화학적으로 변형된 적어도 하나의 아미노산 측쇄를 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 본 발명은 위치 1의 메티오닌 잔기가 임의로 존재하지 않는 서열 6에 기재된 아미노산 서열을 갖는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이며, 여기서 폴리펩티드는 EDC 및 NHS에 의해 화학적으로 변형된 적어도 하나의 아미노산 측쇄를 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 본 발명은 서열 84, 서열 86, 서열 83, 서열 85, 서열 7, 또는 서열 8에 기재된 아미노산 서열을 갖는 단리된 폴리펩티드에 관한 것이다. 폴리펩티드는 폴리펩티드를 EDC 및 NHS와 접촉시키는 것에 의해 변형된다. 예를 들어, 도 24 및 도 25를 참조한다.
돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드가 EDC 및 NHS에 의해 (예를 들어, 접촉에 의해) 화학적으로 변형되는 경우에, 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 폴리펩티드가 EDC에 의해 변형될 때의 적어도 하나의 변형 (예를 들어, 적어도 하나의 상기 기재된 임의의 (a)-(h) 변형), 및 (l) 폴리펩티드의 적어도 하나의 리신 잔기의 측쇄에 연결된 베타-알라닌 모이어티를 포함한다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 EDC, NHS, 및 비-중합체성 친수성 1급 아민, 바람직하게는 글리신에 의해 화학적으로 변형된 적어도 하나의 아미노산 측쇄를 포함하는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드에 관한 것이다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드는 폴리펩티드가 EDC에 의해 변형될 때의 적어도 하나의 변형 (예를 들어, 적어도 하나의 상기 기재된 임의의 (a)-(h) 변형), 폴리펩티드가 글리신에 의해 변형될 때의 적어도 하나의 변형 (예를 들어, 적어도 하나의 상기 기재된 임의의 (i)-(k) 변형), 및 (l) 폴리펩티드의 적어도 하나의 리신 잔기의 측쇄에 연결된 베타-알라닌 모이어티를 포함한다. 예를 들어, 도 24 및 도 25를 참조한다.
한 측면에서, 본 발명은 폴리펩티드의 적어도 하나의 리신 잔기의 측쇄가 베타-알라닌 모이어티에 연결된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드에 관한 것이다. 한 실시양태에서, 폴리펩티드의 제2 리신 잔기의 측쇄는 아스파르트산 잔기의 측쇄 및/또는 글루탐산 잔기의 측쇄에 연결된다. 폴리펩티드의 "제2" 리신 잔기는 베타-알라닌 모이어티에 연결되지 않은 폴리펩티드의 리신 잔기를 포함한다. 제2 리신 잔기가 연결된 아스파르트산의 측쇄 및/또는 글루탐산의 측쇄는 분자내 가교를 형성하는 폴리펩티드의 것, 또는 분자간 가교를 형성하는 제2 폴리펩티드의 것일 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 폴리펩티드의 적어도 하나의 아스파르트산 잔기의 측쇄 및/또는 적어도 하나의 글루탐산 잔기의 측쇄는 글리신 모이어티에 연결된다. 글리신 모이어티에 연결된 아스파르트산 잔기 및/또는 글루탐산 잔기는 리신 잔기에는 또한 연결되지 않는다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 야생형 씨. 디피실레 독소의 적어도 하나의 아미노산 측쇄가 화학적으로 변형된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소에 관한 것이다. 한 실시양태에서, 야생형 씨. 디피실레 독소 A의 적어도 하나의 아미노산 측쇄 및/또는 야생형 씨. 디피실레 독소 B의 적어도 하나의 아미노산 측쇄는 EDC에 의해 화학적으로 변형된다. 예를 들어, 한 실시양태에서, TcdA (서열 1) 및/또는 Tcdb (서열 2)는 EDC에 의해 화학적으로 변형된다. 또 다른 실시양태에서, 야생형 독소는 EDC 및 NHS에 의해 화학적으로 변형된다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 화학적으로 변형된 야생형 독소 A를 포함하며, 여기서 야생형 독소 A는 표 1a에 기재된 어느 하나이다. 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 화학적으로 변형된 야생형 독소 B를 포함하며, 여기서 야생형 독소 B는 표 2a에 기재된 어느 하나이다.
화학적으로 가교된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드의 또 다른 예로서, 적어도 하나의 아미노산은 포름알데히드를 포함하는 작용제에 의해 화학적으로 가교될 수 있다. 포름알데히드는 N-말단 아미노산 잔기의 아미노기 및 아르기닌, 시스테인, 히스티딘, 및 리신의 측쇄와 반응할 수 있다. 포름알데히드 및 글리신은, 1급 N-말단 아미노기, 아르기닌, 및 티로신 잔기에, 그리고 보다 적은 정도로 아스파라긴, 글루타민, 히스티딘, 및 트립토판 잔기에 부착할 수 있는 쉬프-염기 부가물을 형성할 수 있다.
화학적 가교제는 예를 들어 시험관내 세포독성 검정, 또는 동물 독성에 의해 측정될 때 처리된 독소가 동일한 조건 하에서 비처리된 독소보다 낮은 독성 (예를 들어, 약 100%, 99%, 95%, 90%, 80%, 75%, 60%, 50%, 25%, 또는 10% 미만의 독성)을 가질 경우에, 독소의 세포독성을 감소시키는 것으로 언급된다.
바람직하게는, 화학적 가교제는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 세포독성을 동일한 조건 하의, 그러나 화학적 가교제의 부재 하의 돌연변이체 독소와 관련하여 적어도 약 2-log10 감소, 보다 바람직하게는 약 3-log10 감소, 가장 바람직하게는 약 4-log10 또는 그 초과만큼 감소시킨다. 야생형 독소와 비교하여, 화학적 가교제는 바람직하게는 돌연변이체 독소의 세포독성을 적어도 약 5-log10 감소, 약 6-log10 감소, 약 7-log10 감소, 약 8-log10 감소, 또는 그 초과만큼 감소시킨다.
또 다른 바람직한 실시양태에서, 화학적으로 불활성화된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소는 예를 들어 시험관내 세포독성 검정, 예컨대 본원에 기재된 검정에 의해 측정될 때 적어도 약 50 μg/ml, 100 μg/ml, 200 μg/ml, 300 μg/ml, 400 μg/ml, 500 μg/ml, 600 μg/ml, 700 μg/ml, 800 μg/ml, 900 μg/ml, 1000 μg/ml 또는 그 초과의 EC50 값을 나타낸다.
돌연변이체 독소를 화학적 가교제와 접촉시키기 위한 반응 조건은 통상의 기술자의 전문지식의 범위 내에 있고, 조건은 사용되는 작용제에 따라 달라질 수 있다. 그러나, 본 발명자들은 놀랍게도 기능적 에피토프를 유지하고 상응하는 야생형 독소와 비교하여 돌연변이체 독소의 세포독성을 감소시키면서 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 폴리펩티드를 화학적 가교제와 접촉시키기 위한 최적 반응 조건을 발견하였다.
바람직하게는, 돌연변이체 독소가 약 0.5, 0.75, 1.0, 1.25, 1.5, 1.75, 2.0 mg/ml의 최소 농도 내지 약 3.0, 2.5, 2.0, 1.5, 또는 1.25 mg/ml의 최대 값을 갖게 하는, 돌연변이체 독소를 가교제와 접촉시키기 위한 반응 조건이 선택된다. 임의의 최소 값은 반응을 위한 돌연변이체 독소의 적합한 농도 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 가장 바람직하게는, 돌연변이체 독소는 반응을 위해 약 1.0 - 1.25 mg/ml의 농도를 갖는다.
한 실시양태에서, 반응에 사용되는 작용제는 약 1 mM, 2 mM, 3 mM, 4 mM, 5 mM, 10 mM, 15 mM, 20 mM, 30 mM, 40 mM, 또는 50 mM의 최소 농도, 및 약 100 mM, 90 mM, 80 mM, 70 mM, 60 mM, 또는 50 mM의 최대 농도를 갖는다. 임의의 최소값은 반응을 위한 화학적 가교제의 적합한 농도 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다.
작용제가 포름알데히드를 포함하는 바람직한 실시양태에서, 사용된 농도는 바람직하게는 약 2 mM 내지 80 mM 사이의 임의의 농도, 가장 바람직하게는 약 40 mM이다. 작용제가 EDC를 포함하는 또 다른 바람직한 실시양태에서, 사용된 농도는 바람직하게는 약 1.3 mM 내지 약 13 mM 사이의 임의의 농도, 보다 바람직하게는 약 2 mM 내지 3 mM, 가장 바람직하게는 약 2.6 mM이다. 한 실시양태에서, EDC의 농도는 전체 반응 부피를 기준으로 5 g/L, 4 g/L, 3 g/L, 2.5 g/L, 2 g/L, 1.5 g/L, 1.0 g/L, 0.5 g/L 이하, 바람직하게는 1 g/L 이하, 보다 바람직하게는 0.5 g/L 이하이다.
돌연변이체 독소가 화학적 가교제와 접촉하는 예시적인 반응 시간은 최소 약 0.5, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 12, 24, 36, 48, 또는 60시간, 및 최대 약 14일, 12일, 10일, 7일, 5일, 3일, 2일, 1일, 또는 12시간, 11, 10, 9, 8, 7, 6, 5, 4, 3, 2, 또는 1시간을 포함한다. 임의의 최소값은 적합한 반응 시간의 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다.
바람직한 실시양태에서, 돌연변이체 독소를 화학적 가교제와 접촉시키는 단계는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 세포독성을 가교제의 부재 하의 동일한 돌연변이체 독소와 비교하여 표준 시험관내 세포독성 검정에서 적합한 인간 세포, 예를 들어, IMR-90 세포에서 적어도 약 1000 μg/ml의 EC50 값으로 감소시키기에 충분한 시간 동안 이루어진다. 보다 바람직하게는, 반응 단계는 돌연변이체 독소의 세포독성을 적합한 인간 세포에서 적어도 약 1000 μg/ml의 EC50 값으로 감소시키기에 충분한 시간만큼 긴 시간 동안 적어도 2회, 가장 바람직하게는 적어도 3회 수행된다. 한 실시양태에서, 반응 시간은 약 168시간 (또는 7일)을 초과하지 않는다.
예를 들어, 작용제가 포름알데히드를 포함하는 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 바람직하게는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 세포독성을 가교제의 부재 하의 동일한 돌연변이체 독소와 비교하여 표준 시험관내 세포독성 검정에서 적합한 인간 세포, 예를 들어, IMR-90 세포에서 적어도 약 1000 μg/ml의 EC50 값으로 감소시키기에 충분한 예시적인 시간으로 밝혀진 약 12시간 동안 작용제와 접촉된다. 보다 바람직한 실시양태에서, 반응은 반응을 위한 충분한 시간만큼 긴 약 48시간 동안, 적어도 약 3회 수행된다. 이러한 실시양태에서, 반응 시간은 바람직하게는 약 72시간 이하이다.
작용제가 EDC를 포함하는 또 다른 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 바람직하게는 작용제와 약 0.5시간, 보다 바람직하게는 적어도 약 1시간, 또는 가장 바람직하게는 약 2시간 동안 접촉된다. 한 실시양태에서, 돌연변이체 독소는 EDC와 약 5시간 이하, 바람직하게는 약 3시간 이하, 보다 바람직하게는 약 2시간 이하 동안 접촉된다. 이러한 실시양태에서, 반응 시간은 바람직하게는 약 6시간 이하이다.
돌연변이체 독소가 화학적 가교제와 접촉되는 예시적인 pH는 최소 약 pH 5.5, 6.0, 6.5, 7.0, 또는 7.5, 및 최대 약 pH 8.5, 8.0, 7.5, 7.0, 또는 6.5를 포함한다. 임의의 최소값은 적합한 pH의 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 바람직하게는, 반응은 pH 6.5 내지 7.5, 바람직하게는 pH 7.0에서 이루어진다.
돌연변이체 독소가 화학적 가교제와 접촉되는 예시적인 온도는 최소 약 2℃, 4℃, 10℃, 20℃, 25℃, 또는 37℃, 및 최대 온도 약 40℃, 37℃, 30℃, 27℃, 25℃, 또는 20℃를 포함한다. 임의의 최소값은 적합한 반응 온도의 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 바람직하게는, 반응은 약 20℃ 내지 30℃, 가장 바람직하게는 약 25℃에서 이루어진다.
상기 기재된 면역원성 조성물은 하나의 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 (A 또는 B)를 포함할 수 있다. 따라서, 면역원성 조성물은 제제 또는 키트 내의 별개의 바이알 (예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A를 포함하는 조성물에 대한 별개의 바이알 및 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B를 포함하는 조성물에 대한 별개의 바이알)에 담길 수 있다. 면역원성 조성물은 동시적, 순차적, 또는 별개적 사용이 의도될 수 있다.
또 다른 실시양태에서, 상기 기재된 면역원성 조성물은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 둘 다 (A 및 B) 포함할 수 있다. 기재된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A 및 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B의 임의의 조합물은 면역원성 조성물을 위해 조합될 수 있다. 따라서, 면역원성 조성물은 단일 바이알 (예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA를 포함하는 조성물 및 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 포함하는 조성물을 둘 다 함유하는 단일 바이알) 내에서 조합될 수 있다. 바람직하게는, 면역원성 조성물은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA 및 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 포함한다.
예를 들어, 한 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 4 및 서열 6을 포함하며, 여기서 각각의 서열 4 및 서열 6의 적어도 하나의 아미노산은 화학적으로 가교된다. 또 다른 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 4 또는 서열 7을 포함하는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A, 및 서열 6 또는 서열 8을 포함하는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B를 포함하며, 여기서 각각의 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 적어도 하나의 아미노산은 화학적으로 가교된다.
또 다른 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 4, 서열 84, 및 서열 83으로부터 선택되는 임의의 서열, 및 서열 6, 서열 86, 및 서열 85로부터 선택되는 임의의 서열을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 84, 및 서열 86을 포함하는 면역원성 조성물을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 83, 및 서열 85를 포함하는 면역원성 조성물을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 84, 서열 83, 서열 86, 및 서열 85를 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 1 내지 서열 761로부터 선택되는 어느 하나의 서열을 갖는 폴리펩티드, 및 서열 1 내지 서열 761로부터 선택되는 어느 하나의 서열을 갖는 제2 폴리펩티드를 포함한다.
임의의 본 발명의 조성물, 예를 들어, 돌연변이체 독소 A 및/또는 돌연변이체 독소 B를 포함하는 면역원성 조성물은 치료 효과를 위해 상이한 비 또는 양으로 조합될 수 있음이 이해된다. 예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA 및 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB는 면역원성 조성물에 0.1:10 내지 10:0.1의 A:B의 범위의 비로 존재할 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB 및 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA는 면역원성 조성물에 0.1:10 내지 10:0.1의 B:A의 범위의 비로 존재할 수 있다. 하나의 바람직한 실시양태에서, 비는 조성물이 돌연변이체 TcdA의 총량보다 더 많은 돌연변이체 TcdB의 총량을 포함하도록 하는 비이다.
한 측면에서, 면역원성 조성물은 중화 항체 또는 그의 결합 단편에 결합할 수 있다. 바람직하게는, 중화 항체 또는 그의 결합 단편은 하기 본원에 기재된 것이다. 한 예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 항-독소 A 항체 또는 그의 결합 단편에 결합할 수 있으며, 여기서 항-독소 A 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 36의 아미노산 서열을 갖는 가변 경쇄 및 서열 37의 아미노산 서열을 갖는 가변 중쇄를 포함한다. 예를 들어, 면역원성 조성물은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA, 서열 4, 또는 서열 7을 포함할 수 있다. 또 다른 예로서, 면역원성 조성물은 서열 84 또는 서열 83을 포함할 수 있다.
또 다른 예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편에 결합할 수 있으며, 여기서 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편은 B8-26의 가변 경쇄 및 B8-26의 가변 중쇄를 포함한다. 예를 들어, 면역원성 조성물은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB, 서열 6, 또는 서열 8을 포함할 수 있다. 또 다른 예로서, 면역원성 조성물은 서열 86 또는 서열 85를 포함할 수 있다.
재조합 세포
또 다른 측면에서, 본 발명은 재조합 세포 또는 그의 자손체에 관한 것이다. 한 실시양태에서, 세포 또는 그의 자손체는 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA 및/또는 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 재조합 세포 또는 그의 자손체는 예컨대 디폴트 갭 가중치를 사용하는 프로그램 GAP 또는 BESTFIT에 의해 최적으로 정렬된 경우에 임의의 서열 4, 서열 6, 서열 7, 또는 서열 8에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 서열을 포함한다. 한 실시양태에서, 재조합 세포 또는 그의 자손체는 임의의 서열 1 내지 서열 761에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 서열을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 재조합 세포 또는 그의 자손체는 예컨대 디폴트 갭 가중치를 사용하는 프로그램 GAP 또는 BESTFIT에 의해 최적으로 정렬된 경우에 임의의 서열 84, 서열 86, 서열 83, 또는 서열 85에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 서열을 포함한다.
추가의 실시양태에서, 재조합 세포 또는 그의 자손체는 예컨대 디폴트 갭 가중치를 사용하는 프로그램 GAP 또는 BESTFIT에 의해 최적으로 정렬된 경우에 임의의 서열 11, 서열 12, 서열 13, 서열 14, 서열 44, 서열 45, 서열 46, 또는 서열 47에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일성을 갖는 핵산 서열을 포함한다. 재조합 세포는 본 발명의 폴리펩티드의 재조합 생산에 유용한 임의의 세포, 예를 들어 원핵생물 또는 진핵생물로부터 유래될 수 있다. 바람직하게는, 재조합 세포는 약 5000, 6000개 초과, 바람직하게는 약 7000개 초과, 보다 바람직하게는 약 8000개 초과 또는 그 초과의 뉴클레오티드의 이종 핵산 서열의 발현에 적합한 임의의 세포로부터 유래된다. 원핵 숙주 세포는 임의의 그람-음성 또는 그람-양성 박테리아일 수 있다. 예시적인 실시양태에서, 원핵 숙주 세포는 독소 및/또는 포자를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있다.
그람-음성 박테리아는 캄필로박터(Campylobacter), 이. 콜라이(E. coli), 플라보박테리움(Flavobacterium), 푸소박테리움(Fusobacterium), 헬리코박터(Helicobacter), 일리오박터(Ilyobacter), 네이세리아(Neisseria), 슈도모나스(Pseudomonas), 살모넬라(Salmonella), 및 우레아플라스마(Ureaplasma)를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 예를 들어, 재조합 세포는 본원에 참고로 포함되는 미국 특허 출원 공개 2010013762, 문단번호 [0201]-[0230]에 기재된 바와 같은 슈도모나스 플루오레센스(Pseudomonas fluorescens) 세포로부터 유래될 수 있다.
그람-양성 박테리아는 바실루스(Bacillus), 클로스트리디움, 엔테로코쿠스(Enterococcus), 게오바실루스(Geobacillus), 락토바실루스(Lactobacillus), 락토코쿠스(Lactococcus), 오세아노바실루스(Oceanobacillus), 스타필로코쿠스(Staphylococcus), 스트렙토코쿠스(Streptococcus), 및 스트렙토미세스(Streptomyces)를 포함하나, 이에 제한되지는 않는다. 바람직하게는, 세포는 씨. 디피실레 세포로부터 유래된다.
본 발명자들은 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여된 야생형 씨. 디피실레의 균주를 확인하였다. 내인성 독소 A 및 B 유전자가 결여된 균주는 아메리칸 타입 컬쳐 컬렉션(American Type Culture Collection) (ATCC) (버지니아주 마나사스)으로부터 입수가능한 하기 균주를 포함한다: 씨. 디피실레 1351 (ATCC 43593™), 씨. 디피실레 3232 (ATCC BAA-1801™), 씨. 디피실레 7322 (ATCC 43601™), 씨. 디피실레 5036 (ATCC 43603™), 씨. 디피실레 4811 (ATCC 43602™), 및 씨. 디피실레 VPI 11186 (ATCC 700057™).
따라서, 한 실시양태에서, 재조합 씨. 디피실레 세포는 본원에 기재된 균주로부터 유래된다. 바람직하게는, 재조합 씨. 디피실레 세포 또는 그의 자손체는 씨. 디피실레 1351, 씨. 디피실레 5036, 및 씨. 디피실레 VPI 11186으로 이루어진 군으로부터 유래된다. 보다 바람직하게는, 재조합 씨. 디피실레 세포 또는 그의 자손체는 씨. 디피실레 VPI 11186 세포로부터 유래된다.
바람직한 실시양태에서, 재조합 씨. 디피실레 세포 또는 그의 자손체의 포자형성 유전자가 불활성화된다. 포자는 감염성, 고도로 내성일 수 있고, 숙주 외부의 호기성 환경에서 씨. 디피실레의 존속을 용이하게 할 수 있다. 포자는 또한 항미생물 요법 동안 숙주 내에서 씨. 디피실레의 생존에 기여할 수 있다. 따라서, 포자형성 유전자가 결여된 씨. 디피실레 세포는 포유동물에게 투여하기 위한 안전한 면역원성 조성물을 생산하는데 유용하다. 또한, 이러한 세포의 사용은 제조 동안의 안전, 예를 들어, 시설, 미래의 제품 및 스탭을 보호하기 위한 안전을 용이하게 한다.
표적화된 불활성화를 위한 포자형성 유전자의 예는 특히 spo0A, spoIIE, σE, σG, 및 σK를 포함한다. 바람직하게는, spo0A 유전자가 불활성화된다.
씨. 디피실레 포자형성 유전자를 불활성화하는 방법은 관련 기술분야에 공지되어 있다. 예를 들어, 포자형성 유전자는 선택 마커, 예컨대 항생제 내성 마커의 표적화된 삽입에 의해 불활성화될 수 있다. 예를 들어, [Heap et al., J Microbiol Methods. 2010 Jan;80(1):49-55; Heap et al., J. Microbiol. Methods, 2007 Sept; 70(3):452-464; and Underwood et al., J Bacteriol. 2009 Dec;191(23):7296-305]을 참조한다. 또한, 예를 들어, 그 전문이 본원에 참고로 포함되는 민톤(Minton) 등의 WO2007/148091, 표제 "DNA Molecules and Methods"의 페이지 33-66, 또는 상응하는 미국 공개 US 20110124109 A1, 문단번호 [00137]-[0227]을 참조한다.
씨. 디피실레 세포를 배양하는 것에 관한 조성물
본 발명은 추가로 씨. 디피실레의 배양 및 씨. 디피실레 독소의 생산에 사용하기 위한 조성물 및 방법에 관한 것이다. 한 측면에서, 본 발명은 질소원 및 씨. 디피실레 세포를 포함하는 배양 배지에 관한 것이다.
적합한 배양 배지 질소원은 HY-소이(HY-SOY) (퀘스트(Quest)), AMI-소이 (퀘스트), NZ-소이 (퀘스트), NZ-소이 BL4 (퀘스트), NZ-소이 BL7 (퀘스트), 셰프톤 D(SHEFTONE D) (셰필드(Sheffield)), SE50M (DMV), SE50 (DMV), SE %) MK (DMV), 대두 펩톤 (깁코(Gibco)), 박토-소이톤(BACTO-SOYTON) (디프코(Difco)), 뉴트리소이(NUTRISOY) 2207 (ADM), 베이크스 뉴트리소이 (ADM) 뉴트리소이 플라워, 대두분, 박토-효모 추출물 (디프코) 효모 추출물 (깁코), HY-예스트(HY-YEST) 412 효모 추출물 (퀘스트), HY-예스트 441 효모 추출물 (퀘스트), HY-예스트 444 효모 추출물 (퀘스트), HY-예스트 455 효모 추출물 (퀘스트) 박토-맥아 추출물 (디프코), 옥수수 스팁, 및 프로플로 (트레이더스(Traders))를 포함한다.
한 측면에서, 본 발명은 식물성 가수분해물 및 씨. 디피실레 세포를 포함하는 배양 배지에 관한 것이다. 임의의 식물성 가수분해물이 적합할 수 있다. 적합한 식물성 가수분해물의 예는 목화씨 가수분해물, 완두콩 가수분해물, 및 대두 가수분해물이다.
바람직한 실시양태에서, 식물성 가수분해물은 대두 가수분해물이다. 바람직하게는, 대두 가수분해물은 SE50MK (프리슬란트-캄파이그나(Friesland-Campaigna))이다. 본 발명에 사용될 수 있는 대두 제품 및 그의 공급원의 다른 예는 테크니사이언스(Tekniscience): 대두 펩톤 A1, 대두 펩톤 A2, 대두 펩톤 A3, 식물 펩톤 E1, 식물 펩톤 ET1, 및 밀 펩톤 E1; 퀘스트: HY-소이, HY-소이 T, AMI-소이, NZ-소이, NZ-소이 BLA, 및 NZ-소이 BL7; DMV: SE50M, SE70M, SE50MK, SE50MK-NK (프리슬란트-캄파이그나), WGE80BT, WGE80M, CNE50M, 및 SE70BT; 마르코르(Marcor): 대두 펩톤 유형 AB, 대두 펩톤 유형 AC, 대두 펩톤 유형 SL, 대두 펩톤 유형 II, 및 대두 펩톤 유형 F; 옥소이드(Oxoid): 식물성 펩톤 및 식물성 펩톤 No. 1; 깁코: 대두 펩톤; 및 디프코: 바크소이톤(Bacsoytone)을 포함한다.
배양 배지 내 식물성 가수분해물의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 20, 30, 40, 또는 50 g/L와 최대 값 200, 150, 100, 또는 75 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 식물성 가수분해물의 농도는 10-50 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 30 g/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 식물성 가수분해물의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 효모 추출물 (예를 들어, 질소원으로서) 및 클로스트리디움 디피실레 세포를 포함하는 배양 배지에 관한 것이다. 가장 바람직하게는, 효모 추출물은 HY 예스트 412 (케리 바이오사이언시스)이다.
배양 배지 내 효모 추출물의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 20, 30, 40, 또는 50 g/L와 최대 값 200, 150, 100, 또는 75 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 효모 추출물의 농도는 10-50 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 20 g/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 효모 추출물의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
본 발명자들은 씨. 디피실레의 성장이 효모 추출물 없이 식물성 가수분해물을 포함하는 배양 배지에서, 그리고 식물성 가수분해물 없이 효모 추출물을 포함하는 배양 배지에서 지지될 수 있음을 관찰하였다. 식물성 가수분해물 및 효모 추출물 둘 다를 포함하는 배양 배지로부터의 세포의 배양 및/또는 독소의 생산은, 그러나, 효모 추출물의 부재 하에 식물성 가수분해물을 포함하는 배양 배지로부터의 수율보다 더 높고, 식물성 가수분해물의 부재 하에 효모 추출물을 포함하는 배양 배지로부터의 수율보다 더 높은 것으로 관찰되었다.
따라서, 본 발명자들은 식물성 가수분해물 및 효모 추출물의 조합물이 최대의 씨. 디피실레의 성장 및/또는 독소의 생산을 지지하는데 도움이 됨을 발견하였다. 한 측면에서, 본 발명은 식물성 가수분해물, 효모 추출물, 및 씨. 디피실레 세포를 포함하는 배양 배지에 관한 것이다. 식물성 가수분해물은 상기 기재된 바와 같이 관련 기술 분야에 공지되어 있는 임의의 적합한 식물성 가수분해물일 수 있다. 바람직하게는, 가수분해물은 대두 가수분해물이다. 보다 바람직하게는, 대두 가수분해물은 SE50MK (프리슬란트-캄파이그나)이다. 바람직한 실시양태에서, 효모 추출물은 HY 예스트 412이다.
한 실시양태에서, 배지는 탄소원을 포함하지 않는다. 본 발명자들은 탄소원의 부재 하에 대두 가수분해물 / 효모 추출물을 포함하는 배양 배지가 2-3의 OD600 값 및 10-15 mg/L의 독소 생산율을 달성함을 발견하였다.
그러나, 탄소원을 포함하는 배양 배지는 놀랍게도 탄소원 부재 하의 배지와 비교하여 씨. 디피실레 세포의 배양 및 독소의 생산을 증가시키는 것으로 관찰되었다. 또한, 본 발명자들은 놀랍게도 돌연변이체 독소의 생산이 대두 가수분해물을 포함하는 배지에서 탄소원을 포함하는 혐기성 조건 하에 씨. 디피실레 세포를 배양하는 것에 의해 유의하게 억제되지 않음을 발견하였다. 따라서, 바람직한 실시양태에서, 배지는 탄소원을 추가로 포함한다. 보다 바람직하게는, 한 실시양태에서, 배양 배지는 탄소원을 포함하며, 여기서 배지는 재조합 씨. 디피실레 세포를 추가로 포함한다. 보다 더 바람직하게는, 재조합 씨. 디피실레 세포는 구성적 프로모터를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 프로모터는 클로스트리디움 스포로게네스 페레독신 (fdx) 프로모터이다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, 재조합 씨. 디피실레 세포는 예를 들어 글루코스 억제에 의해 음성적으로 조절될 수 있는 조절 염색체 프로모터를 포함하지 않는다. 가장 바람직한 실시양태에서, 씨. 디피실레 세포는 상기 기재된 바와 같은 재조합 세포 또는 그의 자손체이다. 임의의 탄소원이 배양 배지에 사용될 수 있다. 적합한 탄소원은 글루코스, 덱스트로스, 만니톨, 프룩토스, 및/또는 만노스를 포함한다. 바람직하게는, 배양 배지 내의 탄소원은 글루코스이다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지는 아라비노스, 크실로스, 수크로스, 락토스, 말토스, 글리세롤, 람노스 및/또는 갈락토스를 포함하지 않는다.
배양 배지 내 탄소원 (예를 들어, 글루코스, 만니톨, 프룩토스, 및/또는 만노스)의 농도는, 예를 들어 최소 값 1, 5, 10, 15, 20, 30, 40, 50, 또는 60 g/L 내지 최대 값 150, 100, 90, 80, 75, 70, 50, 40, 또는 30 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 탄소원의 농도는 5-70 g/L 사이이다. 한 실시양태에서, 배양 배지 내 탄소원의 농도는 약 10 g/L이다. 또 다른 실시양태에서, 배양 배지 내 탄소원의 농도는 10 g/L 초과이다. 또 다른 실시양태에서, 배양 배지 내 탄소원 (예를 들어, 글루코스)의 농도는 45-75 g/L, 바람직하게는 55-65 g/L, 보다 바람직하게는 55-65 g/L이다. 또 다른 실시양태에서, 배양 배지 내 탄소원의 농도는 약 60 g/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 탄소원의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
한 실시양태에서, 배양 배지는 클로람페니콜 유도체를 추가로 포함한다. 예시적인 클로람페니콜 유도체는 티암페니콜, 플로르페니콜, 클로람페니콜 숙시네이트 및 플루오람페니콜 중 어느 하나를 포함한다. 바람직하게는, 배양 배지는 티암페니콜을 포함한다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 클로람페니콜 유도체는 클로람페니콜 유도체의 부재 하의 배양 배지와 비교하여, 발효 동안 플라스미드 손실을 방지하고, 세포 및/또는 독소의 생산을 증가시키는데 도움이 되는 것으로 여겨진다.
배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 15, 20, 또는 30 mg/L 내지 최대 값 100, 75, 50, 또는 40 mg/L 사이의 범위일 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는, 예를 들어 최소 값 0.5 g/L, 1 g/L, 1.5 g/L, 2 g/L, 2.5 g/L, 3 g/L, 3.5 g/L, 4 g/L, 4.5 g/L, 또는 5 g/L 내지 최대 값 10 g/L, 9.5 g/L, 9 g/L, 8.5 g/L, 8 g/L, 7.5 g/L, 7 g/L, 6.5 g/L, 6 g/L, 5.5 g/L, 5 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는 5-20 mg/L 사이, 가장 바람직하게는 약 15 mg/L이다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는 1 g/L-10 g/L 사이, 바람직하게는 1g/L-5 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 3 g/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 클로람페니콜 유도체의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
한 실시양태에서, 배양 배지는 세포 보호제, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜, 폴리비닐 알콜 또는 플루로닉 폴리올을 추가로 포함한다. 한 실시양태에서, 배양 배지는 폴리에틸렌 글리콜, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜 2000 (PPG 2000)을 포함한다.
배양 배지 내 세포 보호제, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜의 농도는, 예를 들어 최소 값 0.01, 0.05, 0.10, 0.15, 0.20, 0.25, 0.30, 0.35, 0.40, 0.45, 0.50, 0.55, 0.60, 0.65, 0.70, 0.75, 0.80, 0.85, 0.90, 0.95, 또는 1 ml/L 내지 최대 값 2, 1, 0.90, 0.80, 0.70, 0.60, 0.50, 0.40, 0.30, 0.20 ml/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 세포 보호제, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜의 농도는 0.01 ml/L 내지 0.50 사이, 가장 바람직하게는 약 0.25 ml/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 세포 보호제의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
바람직한 실시양태에서, 배양 배지는 식물성 가수분해물, 효모 추출물, 및 탄소원을 포함하며, 여기서 식물성 가수분해물은 대두 가수분해물이고, 효모 추출물은 HY 예스트 412 (케리 바이오사이언시스)이고, 탄소원은 글루코스, 만니톨, 프룩토스, 및/또는 만노스이다. 가장 바람직한 실시양태에서, 배양 배지는 pH 7에서 대두 가수분해물 SE50MK, HY 예스트 412 효모 추출물, 글루코스, 및 티암페니콜을 포함한다.
한 바람직한 실시양태에서, 배양 배지는 pH 7에서 30 g/L 대두 가수분해물 SE50MK, 20 g/L HY 예스트 412 효모 추출물, 10 g/L 글루코스, 및 15 mg/L 티암페니콜을 포함한다. 한 바람직한 실시양태에서, 배양 배지는 pH 7에서 약 30 g/L 대두 가수분해물 SE50MK, 약 20 g/L HY 예스트 412 효모 추출물, 약 10 g/L 글루코스, 및 약 15 mg/L 티암페니콜을 포함한다. 배양 배지는 약 0.25 ml/L PPG 2000을 추가로 포함할 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 배양 배지는 덱스트로스를 추가로 포함할 수 있다.
또 다른 바람직한 실시양태에서, 배양 배지는 pH 7에서 30 g/L 대두 가수분해물 SE50MK, 20 g/L HY 예스트 412 효모 추출물, 60 g/L 글루코스, 및 15 mg/L 티암페니콜을 포함한다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, 배양 배지는 pH 7에서 약 30 g/L 대두 가수분해물 SE50MK, 약 20 g/L HY 예스트 412 효모 추출물, 약 60 g/L 글루코스, 및 약 15 mg/L 티암페니콜을 포함한다. 배양 배지는 약 0.25 ml/L PPG 2000을 추가로 포함할 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 배양 배지는 덱스트로스를 추가로 포함할 수 있다.
한 실시양태에서, 배양 배지는 프로필렌 글리콜 2000 (PPG 2000)을 추가로 포함한다. 배양 배지는 약 0.05 mL PPG 2000 내지 약 1 ml PPG 2000/L 배지를 포함할 수 있고, 바람직하게는 배양 배지는 약 0.25 ml/L PPG 2000/L 배지를 포함한다.
본원에 기재된 배양 배지는 임의의 씨. 디피실레 세포를 배양하는데 적합할 수 있다. 한 실시양태에서, 세포는 유전자 변형되지 않는다. 또 다른 실시양태에서, 세포는 유전자 변형된, 예컨대 상기 기재된 바와 같은 재조합 세포 또는 그의 자손체이다. 한 실시양태에서, 씨. 디피실레 세포는 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있다. 바람직한 실시양태에서, 씨. 디피실레 세포는 VPI 11186으로부터 유래된다.
또 다른 실시양태에서, 세포는 구성적 프로모터를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 프로모터는 클로스트리디움 스포로게네스 페레독신 (fdx) 프로모터이다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, 세포는 예를 들어 글루코스 억제에 의해 음성적으로 조절될 수 있는 조절 염색체 프로모터를 포함하지 않는다. 가장 바람직한 실시양태에서, 씨. 디피실레 세포는 상기 기재된 바와 같은 재조합 세포 또는 그의 자손체이다.
본 발명자들은 모노클로날 항체 배지가 씨. 디피실레의 성장을 지지함을 또한 발견하였다. 따라서, 한 측면에서, 본 발명은 모노클로날 항체 배지를 포함하는 배양 배지에 관한 것이다. 한 실시양태에서, 배지는 SFM4MAb™ 배지 (써모 사이언티픽(Thermo Scientific))이다. 배지는 약 10의 OD600 값을 제공하는 것으로 밝혀졌고, 독소 생산율은 약 40 mg/L였다.
한 실시양태에서, 배양 배지의 pH는, 예를 들어 최소 값 6.0, 6.1, 6.2, 6.3, 6.4, 6.5, 6.6, 6.7, 6.8, 6.9, 또는 7.0 내지 최대 값 8.0, 7.9, 7.8, 7.7, 7.6, 7.5, 7.4, 7.3, 7.2, 또는 7.1 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지의 pH는 6.0 내지 8.0 사이, 보다 바람직하게는 6.5 내지 7.5 사이이다. 가장 바람직하게는, pH는 7.0이다.
예를 들어 NH4OH, Na2CO3, 및 NaOH를 비롯한, 적합한 pH 적정제가 관련 기술분야에 공지되어 있다. 바람직하게는, pH 적정제는 NaOH이다.
배양 배지는 포스페이트-함유 성분, 예컨대 Na2HPO4, KH2PO4를 포함할 수 있다. 그러나, 바람직한 실시양태에서, 배양 배지는 포스페이트-함유 성분을 포함하지 않는다.
씨. 디피실레 세포를 배양하는 것에 관한 방법
또 다른 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레를 배양하는 방법에 관한 것이다. 방법은 상기 기재된 바와 같은 배지에서 씨. 디피실레 세포를 배양하는 것을 포함한다.
한 실시양태에서, 본 발명의 방법에 따른 씨. 디피실레의 성장은 적어도 2개의 단계: 시드 성장 및 발효로 진행된다. 시드 배양물은 먼저 원액 배양물, 예를 들어 작업 세포 뱅크로부터의 접종에 의해 성장된다. 시드는 제2 시드 배양물을 접종하기 위해 또는 비교적 대형의 발효 배양물을 접종하기 위해 사용된다. 관련 기술분야에서 이해되는 바와 같이, 사용되는 시드 배양물의 개수는, 예를 들어 발효 단계의 크기 및 부피에 의존할 수 있다.
따라서, 한 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레를 배양하는 방법에 관한 것이다. 방법은 세포의 성장을 용이하게 하는 조건 하에 제1 배양 배지에서 씨. 디피실레 세포를 배양하는 단계; 상기 제1 배양 후 상기 제1 배지의 전부 또는 일부로 제2 배양 배지를 접종하는 단계; 세포의 성장을 용이하게 하는 조건 하에 상기 접종된 제2 배지를 배양하는 단계를 포함한다. 방법은 상기 제2 배지로부터 씨. 디피실레 독소를 단리하는 단계를 추가로 포함할 수 있다. 한 실시양태에서, 씨. 디피실레는 시드 배양물로 지칭되는 제1 배양 배지에서 성장된다. 한 실시양태에서, 시드 배양물은 상기 기재된 바와 같은 배양 배지, 및 배지에서 성장된 원액 배양물로부터의 접종물을 포함한다.
시드 성장 단계 (또는 단계들)는 보관된 배양물로부터 미생물의 양을 규모-확대하여 발효 단계를 위한 접종물로서 사용될 수 있도록 일반적으로 수행된다. 시드 성장 단계는 보관된 배양물 내의 비교적 휴면상태의 미생물이 활력을 되찾고 활발하게 성장하는 배양물로 성장하도록 또한 수행될 수 있다.
발효 배양물을 접종하는데 사용되는 생존 세포의 부피 및 양은 보관된 배양물로부터 채취한 경우보다 활발하게 성장하는 배양물 (예를 들어, 시드 배양물)로부터 채취한 경우에 보다 정확하게 제어될 수 있다.
또한, 발효 배지의 접종을 위한 씨. 디피실레의 양을 규모-확대하기 위해 1회 초과 (예를 들어, 2 또는 3회)의 시드 성장 단계를 사용할 수 있다. 대안적으로, 발효 단계에서의 씨. 디피실레의 성장은 원하는 경우에 직접 접종에 의해 보관된 배양물로부터 직접 진행될 수 있다.
제1 배양 배지는 상기 기재된 바와 같은 배양 배지를 포함한다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 제1 배양 배지는 식물성 가수분해물 및 씨. 디피실레 세포를 포함한다. 바람직하게는 식물성 가수분해물는 대두 가수분해물, 가장 바람직하게는 대두 가수분해물 SE50MK이다. 또 다른 실시양태에서, 제1 배양 배지는 효모 추출물 및 씨. 디피실레 세포를 포함한다. 바람직하게는, 효모 추출물은 HY 예스트 412이다. 추가 실시양태에서, 제1 배양 배지는 식물성 가수분해물 및 효모 추출물을 포함한다. 추가 실시양태에서, 제1 배양 배지는 탄소원을 추가로 포함한다. 바람직하게는, 탄소원은 글루코스이다. 한 실시양태에서, 배양 배지는 탄소원이 포함되는 경우에 재조합 씨. 디피실레 세포를 포함하며, 여기서 재조합 세포는 구성적 프로모터를 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 제1 배양 배지는 클로람페니콜 유도체를 추가로 포함한다. 바람직하게는, 배양 배지는 티암페니콜을 포함한다.
제1 배양 배지 (예를 들어, 시드 배양 배지) 내 식물성 가수분해물의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 20, 30, 40, 또는 50 g/L 내지 최대 값 200, 150, 100, 또는 75 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 식물성 가수분해물의 농도는 10-50 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 30 g/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 식물성 가수분해물의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
제1 배양 배지 (예를 들어, 시드 배양 배지) 내 효모 추출물의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 20, 30, 40, 또는 50 g/L 내지 최대 값 200, 150, 100, 또는 75 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 효모 추출물의 농도는 10-50 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 20 g/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 효모 추출물의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
제1 배양 배지 (예를 들어, 시드 배양 배지) 내 탄소원의 농도는, 예를 들어 최소 값 1, 5, 10, 15, 또는 20 g/L 내지 최대 값 100, 75, 50, 40, 또는 30 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 탄소원의 농도는 5-20 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 10 g/L이다.
한 실시양태에서, 배양 배지는 티암페니콜, 플로르페니콜, 클로람페니콜 숙시네이트 및 플루오람페니콜로 이루어진 군으로부터 선택된 클로람페니콜 유도체를 추가로 포함한다. 바람직하게는, 배양 배지는 티암페니콜을 포함한다. 제1 배양 배지 (예를 들어, 시드 배양 배지) 내 클로람페니콜 유도체의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 15, 20, 또는 30 mg/L 내지 최대 값 100, 75, 50, 또는 40 mg/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는 5-20 mg/L 사이, 가장 바람직하게는 약 15 mg/L이다.
한 실시양태에서, 제1 배양 배지의 pH는, 예를 들어 최소 값 6.0, 6.1, 6.2, 6.3, 6.4, 6.5, 6.6, 6.7, 6.8, 6.9, 또는 7.0 내지 최대 값 8.0, 7.9, 7.8, 7.7, 7.6, 7.5, 7.4, 7.3, 7.2, 또는 7.1 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 제1 배양 배지의 pH는 6.0 내지 8.0 사이, 보다 바람직하게는 6.5 내지 7.5 사이이다. 가장 바람직하게는, pH는 7.0이다.
바람직한 실시양태에서, 제1 배양 배지는 pH 7에서 대두 가수분해물, 효모 추출물 HY 예스트 412, 글루코스, 티암페니콜을 포함한다. 보다 바람직하게는, 배양 배지는 pH 7에서 30 g/L 대두 가수분해물 SE50MK, 20 g/L 효모 추출물 HY 예스트 412, 10 g/L 글루코스, 15 mg/L 티암페니콜을 포함한다.
발효 단계를 개시하기 위해, 씨. 디피실레를 함유하는 시드 배양물의 일부 또는 전부를 사용하여 발효 배양 배지를 접종할 수 있다. 발효 배지를 접종하는데 사용되는 시드 배양물의 적절한 농도는 통상의 기술자에 의해 결정될 수 있고, 예를 들어 0.1-10%의 범위일 수 있다. 구체적 예로서, 0.5, 1, 5, 5.5, 6, 6.25, 6.5, 7, 8, 9, 10%의 농도를 사용할 수 있다.
발효는 대규모 혐기성 환경에서 최대량의 세포를 생산하기 위해 사용될 수 있다. 한 실시양태에서, 씨. 디피실레는 발효 배양물로서 성장된다. 한 실시양태에서, 발효 배양물은 배지에서 성장되는 시드 배양물로부터 접종된다.
제2 배양 배지는 상기 기재된 바와 같은 배양 배지를 포함한다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 제2 배양 배지는 식물성 가수분해물 및 씨. 디피실레 세포를 포함한다. 바람직하게는, 식물성 가수분해물은 대두 가수분해물, 가장 바람직하게는 대두 가수분해물 SE50MK이다. 또 다른 실시양태에서, 제2 배양 배지는 효모 추출물 및 씨. 디피실레 세포를 포함한다. 바람직하게는, 효모 추출물은 HY 예스트 412이다. 추가 실시양태에서, 제2 배양 배지는 식물성 가수분해물 및 효모 추출물을 포함한다. 추가 실시양태에서, 제2 배양 배지는 탄소원을 추가로 포함한다. 바람직하게는, 탄소원은 글루코스이다. 한 실시양태에서, 배양 배지는 탄소원이 포함되는 경우에 재조합 씨. 디피실레 세포를 포함하며, 여기서 재조합 세포는 구성적 프로모터를 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 제2 배양 배지는 클로람페니콜 유도체를 추가로 포함한다. 바람직하게는, 배양 배지는 티암페니콜을 포함한다.
제2 배양 배지 내 식물성 가수분해물의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 20, 30, 40, 또는 50 g/L 내지 최대 값 200, 150, 100, 또는 75 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 식물성 가수분해물의 농도는 10-50 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 30 g/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 식물성 가수분해물의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
제2 배양 배지 내 효모 추출물의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 20, 30, 40, 또는 50 g/L 내지 최대 값 200, 150, 100, 또는 75 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 효모 추출물의 농도는 10-50 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 20 g/L 이다.
제2 배양 배지 내 탄소원의 농도는, 예를 들어 최소 값 10, 20, 30, 40, 50, 또는 60 g/L 내지 최대 값 150, 100, 90, 80, 또는 70 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 탄소원의 농도는 50-70 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 60 g/L 이다. 한 실시양태에서, 제2 배양 배지 내 탄소원의 농도는 제1 배양 배지 내 탄소원의 농도보다 높다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 탄소원의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
한 실시양태에서, 배양 배지는 티암페니콜, 플로르페니콜, 클로람페니콜 숙시네이트, 및 플루오람페니콜로 이루어진 군으로부터 선택된 클로람페니콜 유도체를 추가로 포함한다. 바람직하게는, 배양 배지는 티암페니콜을 포함한다. 제2 배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는, 예를 들어 최소 값 5, 10, 15, 20, 또는 30 mg/L 내지 최대 값 100, 75, 50, 또는 40 mg/L 사이의 범위일 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는, 예를 들어 최소 값 0.5 g/L, 1 g/L, 1.5 g/L, 2 g/L, 2.5 g/L, 3 g/L, 3.5 g/L, 4 g/L, 4.5 g/L, 또는 5 g/L 내지 최대 값 10 g/L, 9.5 g/L, 9 g/L, 8.5 g/L, 8 g/L, 7.5 g/L, 7 g/L, 6.5 g/L, 6 g/L, 5.5 g/L, 5 g/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는 5-20 mg/L 사이, 가장 바람직하게는 약 15 mg/L이다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 클로람페니콜 유도체의 농도는 1 g/L-10 g/L 사이, 바람직하게는 1g/L-5 g/L 사이, 가장 바람직하게는 약 3 g/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 클로람페니콜 유도체의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
한 실시양태에서, 배양 배지는 세포 보호제, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜, 폴리비닐 알콜 또는 플루로닉 폴리올을 추가로 포함한다. 한 실시양태에서, 배양 배지는 폴리에틸렌 글리콜, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜 2000 (PPG 2000)을 포함한다.
배양 배지 내 세포 보호제, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜의 농도는, 예를 들어 최소 값 0.01, 0.05, 0.10, 0.15, 0.20, 0.25, 0.30, 0.35, 0.40, 0.45, 0.50, 0.55, 0.60, 0.65, 0.70, 0.75, 0.80, 0.85, 0.90, 0.95, 또는 1 ml/L 내지 최대 값 2, 1, 0.90, 0.80, 0.70, 0.60, 0.50, 0.40, 0.30, 0.20 ml/L 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 배양 배지 내 세포 보호제, 예컨대 폴리에틸렌 글리콜의 농도는 0.01 ml/L 내지 0.50 사이, 가장 바람직하게는 약 0.25 ml/L이다. 본원에 기재된 배양 배지 내의 세포 보호제의 농도는 배양 배지의 전체 부피를 기준으로 할 수 있다.
한 실시양태에서, 제2 배양 배지의 pH는, 예를 들어 최소 값 6.0, 6.1, 6.2, 6.3, 6.4, 6.5, 6.6, 6.7, 6.8, 6.9, 또는 7.0 내지 최대 값 8.0, 7.9, 7.8, 7.7, 7.6, 7.5, 7.4, 7.3, 7.2, 또는 7.1 사이의 범위일 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 제2 배양 배지의 pH는 6.0 내지 8.0 사이, 보다 바람직하게는 6.5 내지 7.5 사이이다. 가장 바람직하게는, pH는 7.0이다.
바람직한 실시양태에서, 제2 배양 배지는 pH 7에서 대두 가수분해물, 효모 추출물 HY 예스트 412, 글루코스, 티암페니콜을 포함한다. 보다 바람직하게는, 배양 배지는 pH 7에서 30 g/L 대두 가수분해물, 20 g/L 효모 추출물 HY 예스트 412, 60 g/L 글루코스, 15 mg/L 티암페니콜을 포함한다.
한 실시양태에서, 배양은 혐기성 조건 하에 수행된다. 한 실시양태에서 본 발명의 방법의 배양 단계는 (시드 및 발효 둘 다) 혐기성 조건 하에 수행되지만, 이들 단계 중 어느 하나에 대해서는 호기성 조건이 더 나은 것으로서 사용될 수 있다.
박테리아, 예컨대 씨. 디피실레의 혐기성 배양에 대한 접근법은 관련 기술분야에 공지되어 있고, 예를 들어 질소 기체 또는 질소 및 수소 기체의 혼합물을 사용할 수 있다. 기체는 발효 동안 배지를 통해 버블링 (예를 들어, 살포)될 수 있거나 또는 배양 챔버 내 액체 상부의 영역 (예를 들어, 챔버 헤드스페이스)을 통해 통과될 수 있다.
씨. 디피실레 세포의 배양은 혐기성 챔버 내에서 대략 30±1℃, 31±1℃, 32±1℃, 33±1℃, 34±1℃, 35±1℃, 36±1℃, 37±1℃, 38±1℃, 또는 39±1℃, 바람직하게는 약 37±1℃에서 수행될 수 있다. 배양은, 예를 들어 최소 값 1, 2, 3, 4, 7, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 또는 24시간 내지 최대 값 9일, 8일, 7일, 6일, 5일, 4일, 3일, 48시간, 또는 36시간, 또는 24시간 사이의 시간 범위 동안 수행될 수 있다. 임의의 최소 값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대 값과 조합될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 세포의 배양은 11 내지 48시간, 가장 바람직하게는 약 24시간 동안 이루어진다. 또 다른 실시양태에서, 세포의 배양은 5 내지 25시간, 10 내지 20시간, 바람직하게는 약 15시간 동안 이루어진다. 성장은 배지의 광학 밀도 (O.D.)를 측정하는 것에 의해 모니터링될 수 있다.
한 실시양태에서, 방법은 상기 배지로부터 씨. 디피실레 독소를 단리하는 것을 추가로 포함한다. 씨. 디피실레 독소는 공지된 단백질 정제 방법을 사용하여 배양물로부터 단리 및/또는 정제될 수 있다. 정제된 독소는 이어서, 예를 들어 화학적 불활성화 처리에 의해 불활성화될 수 있다.
대안적 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레를 배양하는 방법에 관한 것이다. 방법은 모노클로날 항체 배지에서 씨. 디피실레 세포를 배양하는 것을 포함한다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레 독소의 생산 방법에 관한 것이다. 방법은 독소의 생산을 허용하는 조건 하에 상기 기재된 바와 같이 배지에서 씨. 디피실레 박테리아를 배양하는 것을 포함한다. 방법은 배지로부터 씨. 디피실레 독소를 단리하는 것을 추가로 포함한다
한 실시양태에서, 방법은 씨. 디피실레의 성장을 용이하게 하는 조건 하에 제1 배지에서 씨. 디피실레 세포를 배양하는 단계; 상기 배양 후 상기 제1 배지의 전부 또는 일부로 제2 배지를 접종하는 단계; 씨. 디피실레의 성장 및 독소 생산을 용이하게 하는 조건 하에 상기 접종된 제2 배지를 배양하는 단계; 및 상기 제2 배지로부터 씨. 디피실레 독소를 단리하는 단계를 포함한다. 한 실시양태에서, 씨. 디피실레를 포함하는 제1 또는 제2 배지의 배양은 혐기성 조건 하에 수행된다.
한 실시양태에서, 씨. 디피실레 세포는 연속 배양 시스템 내에서 배양된다. 또 다른 실시양태에서, 본 발명은 관류 배양으로 씨. 디피실레를 배양하는 방법에 관한 것이다. 놀랍게도, 본 발명자들은 돌연변이체 독소를 발현하는 재조합 씨. 디피실레 세포가 혐기성 연속 배양 및 혐기성 관류 배양으로 성공적으로 배양될 수 있음을 발견하였다. 연속 시스템 및/또는 관류 시스템의 이점은 새로운 배지가 계속해서 첨가될 수 있다는 것이다. 또한, 생산 동안 시스템 내에서 세포 생존율은 유지하면서 생산으로부터의 독소 부산물이 제거될 수 있다
연속 배양 시스템은 생물반응기로부터 소비된 배지 및 세포를 제거하는 동시에 세포에 새로운 배지를 제공하는 것을 포함할 수 있다. 연속 배양은 관류 배양을 포함할 수 있고, 그의 액체 유출물은 실질적으로 세포가 없는 배양 배지를 함유하거나 또는 생물반응기에서보다 실질적으로 더 낮은 세포 농도를 포함한다. 관류 배양에서, 세포는 예를 들어 여과, 초음파 여과, 원심분리 또는 침강에 의해 유지될 수 있다.
한 실시양태에서, 소비된 배지는 제거 및 여과되고, 세포가 생물반응기로부터 제거되는 것은 방지된다. 필터는 교차흐름 필터 및/또는 접선 흐름 필터일 수 있다. 한 실시양태에서, 상기 여과 시스템은 중공 섬유 필터를 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 세포는 원심분리 단계에 의해 생물반응기로부터 제거되는 것이 방지된다. 또 다른 실시양태에서, 세포는 초음파 여과 단계에 의해 생물반응기로부터 제거되는 것이 방지된다. 또 다른 실시양태에서, 세포는 침강 시스템을 통해 생물반응기로부터 제거되는 것이 방지된다. 또 다른 실시양태에서, 상기 여과 시스템은 편평-시트 카세트를 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 관류 시스템은 세포를 유지시키지만 목적하는 생성물은 유지시키지 않을 중공 섬유 필터를 포함한다. 세포는 생물반응기로 되돌려져 재순환되고, 목적하는 생성물을 함유하는 소비된 배지는 목적하는 분자량 컷-오프 필터를 통해 통과된다. 필터는 목적하는 생성물을 유지시킬 것이다. 필터에 의해 유지되지 않는 폐기물은 폐기되거나 재순환될 수 있다.
돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 생산 방법
한 측면에서, 본 발명은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 생산하는 방법에 관한 것이다. 한 실시양태에서, 방법은 상기 기재된 임의의 재조합 세포 또는 그의 자손체를 폴리펩티드를 발현하기에 적합한 조건 하에 배양하는 것을 포함한다. 방법은 배지로부터 독소를 단리하는 것을 추가로 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 방법은 재조합 세포 또는 그의 자손체를 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 발현하기에 적합한 조건 하에 배양하는 것을 포함하며, 여기서 세포는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하고, 돌연변이체는 상응하는 야생형 클로스트리디움 디피실레 독소와 관련하여 적어도 하나의 돌연변이를 갖는 글루코실트랜스퍼라제 도메인 및 적어도 하나의 돌연변이를 갖는 시스테인 프로테아제 도메인을 포함한다. 한 실시양태에서, 세포는 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있다.
추가의 실시양태에서, 방법은 재조합 씨. 디피실레 세포 또는 그의 자손체를 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 발현하기에 적합한 조건 하에 배양하는 것을 포함하며, 여기서 세포는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하고, 세포는 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드는 결여되어 있다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 생산 방법에 관한 것이다. 방법은 (a) 씨. 디피실레 세포를 재조합 에스케리키아 콜라이 (Escherichia coli) 세포와 접촉시키며, 여기서 씨. 디피실레 세포는 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있고, 이. 콜라이 세포는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 것인 단계; (b) 씨. 디피실레 세포 및 이. 콜라이 세포를, 폴리뉴클레오티드를 이. 콜라이 세포로부터 씨. 디피실레 세포로 전달하기에 적합한 조건 하에 배양하는 단계; (c) 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 씨. 디피실레 세포를 선택하는 단계; (d) 단계 (c)의 씨. 디피실레 세포를 폴리뉴클레오티드를 발현하기에 적합한 조건 하에 배양하는 단계; 및 (e) 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 단리하는 단계를 포함한다.
본 발명의 방법에서, 재조합 이. 콜라이 세포는 본원에 기재된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 이종 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 폴리뉴클레오티드는 DNA 또는 RNA일 수 있다. 한 예시적인 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드는 이. 콜라이 코돈 용법에 대해 코돈 최적화된다. 폴리뉴클레오티드를 코돈 최적화하는 방법은 관련 기술분야에 공지되어 있다.
한 실시양태에서, 폴리뉴클레오티드는 상기 기재된 바와 같은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA를 코딩하는 폴리뉴클레오티드에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 핵산 서열을 포함한다. 한 실시양태에서, 폴리뉴클레오티드는 서열 1 내지 서열 761로부터 선택된 어느 하나의 서열을 갖는 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 핵산 서열을 포함한다. 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A를 코딩하는 예시적인 폴리뉴클레오티드는 서열 11, 서열 12, 서열 44, 및 서열 45를 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 폴리뉴클레오티드는 상기 기재된 바와 같은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 코딩하는 폴리뉴클레오티드에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 핵산 서열을 포함한다. 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B를 코딩하는 예시적인 폴리뉴클레오티드는 서열 13, 서열 14, 서열 46, 및 서열 47을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 폴리뉴클레오티드는 서열 83, 서열 84, 서열 85, 또는 서열 86을 코딩한다.
한 실시양태에서, 이종 폴리뉴클레오티드를 포함하는 이. 콜라이 세포는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 이종 폴리뉴클레오티드를 안정적으로 보유하는 이. 콜라이 세포이다. 예시적인 이. 콜라이 세포는 맥스 이피션시(MAX Efficiency)? Stbl2™ 이. 콜라이 적격 세포 (인비트로젠(Invitrogen), 캘리포니아주 칼스배드), 원 샷(One Shot)? Stbl3™ 화학적 적격 이. 콜라이 (인비트로젠, 캘리포니아주 칼스배드), 엘렉트로맥스(ElectroMAX)™ Stbl4™ 이. 콜라이 적격 세포 (인비트로젠), 및 이. 콜라이 CA434로 이루어진 군으로부터 선택된 세포를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 이. 콜라이 클로닝 숙주 세포는 DH5α가 아니다. 보다 바람직하게는, 이. 콜라이 클로닝 숙주 세포는 맥스 이피션시? Stbl2™ 이. 콜라이 적격 세포이다.
본 발명의 방법은 씨. 디피실레 세포 및 이. 콜라이 세포를, 폴리뉴클레오티드를 이. 콜라이 세포로부터 씨. 디피실레 세포로 전달하여 재조합 씨. 디피실레 세포를 생성하기에 적합한 조건 하에 배양하는 단계를 추가로 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 배양 조건은 이. 콜라이 세포 (공여자 세포)로부터 씨. 디피실레 세포 (수용자 세포) 내로 폴리뉴클레오티드를 전달하고, 유전적으로 안정한 유전을 야기하기에 적합하다.
가장 바람직하게는, 배양 조건은 관련 기술분야에 공지된 박테리아 접합에 적합하다. "접합"은 한 박테리아 세포 (즉, "공여자")로부터 또 다른 세포 (즉, "수용자")로의 폴리뉴클레오티드의 (예를 들어, 박테리아 플라스미드로부터의) 일방향성 전달이 발생하는, 폴리뉴클레오티드의 특정한 전달 프로세스를 지칭한다. 접합 프로세스는 공여자 세포-대-수용자 세포 접촉을 수반한다. 바람직하게는, 공여자 이. 콜라이 세포는 이. 콜라이 CA434 세포이다.
폴리뉴클레오티드를 이. 콜라이 세포로부터 씨. 디피실레 세포로 전달하기 위한 예시적인 적합한 (접합) 조건은 씨. 디피실레의 액체 배양물을 뇌 심장 주입 브로쓰 (BHI; 옥소이드(Oxoid)) 또는 쉐들러스(Schaedlers) 혐기성 브로쓰 (SAB; 옥소이드)에서 성장시키는 것을 포함한다. 또 다른 실시양태에서, 고체 씨. 디피실레 배양물은 새로운 혈액 한천 (FBA) 또는 BHI 한천 상에서 성장될 수 있다. 바람직하게는, 씨. 디피실레는 37℃에서 혐기성 환경 (예를 들어, 80% N2, 10% CO2, 및 10% H2 [vol/vol])에서 성장된다. 한 실시양태에서, 적합한 조건은 이. 콜라이를 호기적으로 루리아-베르타니(Luria-Bertani) (LB) 브로쓰 내에서 또는 LB 한천 상에서 37℃에서 성장시키는 것을 포함한다. 씨. 디피실레로의 접합 전달을 위해, 예시적인 적합한 조건은 이. 콜라이를 혐기적으로 FBA 상에서 성장시키는 것을 포함한다. 관련 기술분야에 공지된 바와 같이 항생제가 액체 및 고체 배지에 포함될 수 있다. 이러한 항생제의 예는 시클로세린 (250 μg/ml), 세폭시틴 (8 μg/ml), 클로람페니콜 (12.5 μg/ml), 티암페니콜 (15 μg/ml), 및 에리트로마이신 (5 μg/ml)을 포함한다.
본 발명의 방법은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 생성된 재조합 씨. 디피실레 세포를 선택하는 단계를 추가로 포함한다. 예시적인 실시양태에서, 재조합 씨. 디피실레 세포는 접합을 통해 재조합 이. 콜라이 세포로부터 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드의 수용자이다.
본 발명의 방법은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 발현하여 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 생산을 야기하기에 적합한 조건 하에 재조합 세포 또는 그의 자손체를 배양하는 단계를 포함한다. 재조합 세포가 폴리뉴클레오티드를 발현하기에 적합한 조건은 관련 기술분야에 공지된, 씨. 디피실레 세포를 성장시키는데 적합한 배양 조건을 포함한다. 예를 들어, 적합한 조건은 씨. 디피실레 형질전환체를 뇌 심장 주입 브로쓰 (BHI; 옥소이드) 또는 쉐들러스 혐기성 브로쓰 (SAB; 옥소이드)에서 배양하는 것을 포함할 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 고체 씨. 디피실레 배양물은 FBA 또는 BHI 한천 상에서 성장될 수 있다. 바람직하게는, 씨. 디피실레는 37℃에서 혐기성 환경 (예를 들어, 80% N2, 10% CO2, 및 10% H2 [vol/vol])에서 성장된다.
한 실시양태에서, 본 발명의 방법은 생성된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 단리하는 단계를 포함한다. 씨. 디피실레로부터 단백질을 단리하는 방법은 관련 기술분야에 공지되어 있다.
또 다른 실시양태에서, 방법은 생성된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 정제하는 단계를 포함한다. 폴리펩티드를 정제하는 방법, 예컨대 크로마토그래피는 관련 기술분야에 공지되어 있다.
예시적인 실시양태에서, 방법은 단리된 돌연변이체 클로스트리디움 디피실레 독소를 상기 기재된 화학적 가교제와 접촉시키는 단계를 추가로 포함한다. 바람직하게는, 작용제는 포름알데히드, 에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)카르보디이미드, 또는 EDC와 NHS의 조합물을 포함한다. 예시적인 반응 조건은 상기 및 하기 실시예 섹션에 기재되어 있다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 임의의 방법, 바람직하게는 상기 기재된 임의의 방법에 의해 생산된, 본원에 기재된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 포함하는 면역원성 조성물에 관한 것이다.
항체
놀랍게도, 상기 기재된 본 발명의 면역원성 조성물은 생체 내에서 신규한 항체를 유도하였고, 이는 면역원성 조성물이 각각의 야생형 씨. 디피실레 독소의 보존된 천연 구조 (예를 들어, 보존된 항원성 에피토프)를 포함하고 면역원성 조성물이 에피토프를 포함함을 시사한다. 씨. 디피실레의 한 균주로부터의 독소에 대해 생산된 항체는 씨. 디피실레의 또 다른 균주에 의해 생산된 상응하는 독소에 결합할 수 있다. 즉, 항체 및 그의 결합 단편은 "교차반응성"일 수 있고, 이는 다중 씨. 디피실레 균주로부터 생산된 독소 상의 유사한 항원성 부위와 반응하는 능력을 지칭한다. 교차-반응성은 그의 생산을 자극하지 않은 항원과 반응하거나 결합하는 항체의 능력, 즉 상이하지만 유사한 항원에 대해 생성된 항체와 항원 사이의 반응을 또한 포함한다.
한 측면에서, 본 발명자들은 놀랍게도 씨. 디피실레 독소에 대한 중화 효과를 갖는 모노클로날 항체, 및 그의 생산 방법을 발견하였다. 본 발명의 항체는 씨. 디피실레 독소 세포독성을 시험관 내에서 중화하고, 포유동물 세포에 대한 씨. 디피실레 독소의 결합을 억제할 수 있고/거나, 씨. 디피실레 독소 장독성을 생체 내에서 중화할 수 있다. 본 발명은 또한 상기 중 임의의 것을 코딩하는 핵산 서열을 포함하는 단리된 폴리뉴클레오티드에 관한 것이다. 또한, 본 발명은 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여, 포유동물에서 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 치료, 예방, 위험 감소, 중증도 감소, 발생 감소, 및/또는 발병 지연을 위한 임의의 상기한 조성물의 용도, 뿐만 아니라 상기 조성물의 제조 방법에 관한 것이다.
본 발명자들은 중화 모노클로날 항체 중 적어도 2개의 조합물이 TcdA 또는 TcdB의 각각의 중화에 있어서 예상외로 상승작용적 효과를 나타낼 수 있음을 또한 발견하였다. 항-독소 항체 또는 그의 결합 단편은 씨. 디피실레 감염의 억제에 유용할 수 있다.
"항체"는 적어도 1개 또는 2개의 중쇄 (H) 가변 영역 (본원에서 VH로 약칭함), 및 적어도 1개 또는 2개의 경쇄 (L) 가변 영역 (본원에서 VL로 약칭함)을 포함하는 단백질이다. VH 및 VL 영역은 보다 보존된 "프레임워크 영역" (FR)으로 언급되는 영역 내에 산재된, "상보성 결정 영역" ("CDR")으로 언급되는 초가변성 영역으로 추가로 세분될 수 있다. 프레임워크 영역 및 CDR의 범위는 명확하게 규정되어 있다 ([Kabat, E. A., et al. Sequences of Proteins of Immunological Interest , Fifth Edition, U.S. Department of Health and Human Services, NIH Publication No. 91-3242, 1991, 및 Chothia, C. et al., J. Mol. Biol. 196:901-917, 1987] 참조). 용어 "항체"는 유형 IgA, IgG, IgE, IgD, IgM (뿐만 아니라 그의 하위유형)의 무손상 이뮤노글로불린을 포함하며, 여기서 이뮤노글로불린의 경쇄는 카파 또는 람다 유형일 수 있다.
항체 분자는 전장 (예를 들어, IgG1 또는 IgG4 항체)일 수 있다. 항체는 IgG (예를 들어, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), IgM, IgA1, IgA2, IgD, 또는 IgE를 비롯하여 다양한 이소형일 수 있다. 한 바람직한 실시양태에서, 항체는 IgG 이소형, 예를 들어 IgG1이다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, 항체는 IgE 항체이다.
또 다른 실시양태에서, 항체 분자는 본원에 사용된 바와 같은 "항원-결합 단편" 또는 "결합 단편"을 포함하며, 이는 씨. 디피실레의 독소 (예를 들어, 독소 A)에 특이적으로 결합하는 항체의 부분을 지칭한다. 결합 단편은 예를 들어 하나 이상의 이뮤노글로불린 쇄가 전장은 아니지만, 독소에 특이적으로 결합하는 분자이다.
용어 항체의 "결합 단편"에 포괄되는 결합 부분의 예는 (i) VL, VH, CL 및 CH1 도메인으로 이루어진 1가 단편인 Fab 단편; (ii) 힌지 영역에서 디술피드 브릿지에 의해 연결된 2개의 Fab 단편을 포함하는 2가 단편인 F(ab')2 단편; (iii) VH 및 CH1 도메인으로 이루어진 Fd 단편; (iv) 항체의 단일 아암의 VL 및 VH 도메인으로 이루어진 Fv 단편, (v) VH 도메인으로 이루어진 dAb 단편 (Ward et al., Nature 341:544-546, 1989); 및 (vi) 예를 들어 가변 영역의 항원 결합 부분에 특이적으로 결합하기에 충분한 프레임워크를 갖는 단리된 상보성 결정 영역 (CDR)을 포함한다.
경쇄 가변 영역의 결합 단편 및 중쇄 가변 영역의 결합 단편, 예를 들어 Fv 단편의 2개의 도메인인 VL 및 VH는 재조합 방법을 사용하여, VL 및 VH 영역이 쌍을 이루어 1가 분자 (단일 쇄 Fv (scFv)로 공지됨; 예를 들어, [Bird et al. (1988) Science 242:423-426; 및 Huston et al. (1988) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85:5879-5883] 참조)를 형성하는 단일 단백질 쇄로 만들 수 있는 합성 링커에 의해 연결될 수 있다. 이러한 단일 쇄 항체도 또한 용어 항체의 "결합 단편"에 포괄된다. 이들 항체 부분은 관련 기술분야에 공지된 기술을 사용하여 수득되고, 무손상 항체와 동일한 방식으로 그 유용성이 스크리닝된다.
본원에 사용된, 특정한 폴리펩티드 또는 특정한 폴리펩티드 상의 에피토프에 "특이적으로 결합하는" 또는 "특이적인" 항체는 임의의 다른 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 에피토프에 대해 실질적으로 결합하지 않으면서 그러한 특정한 폴리펩티드 또는 특정한 폴리펩티드 상의 에피토프에 결합하는 항체이다. 예를 들어, 표적에 "특이적으로 결합하는" 생체분자 (예를 들어, 단백질, 핵산, 항체 등)를 언급할 때, 생체분자는 그의 표적 분자에 결합하고, 지정된 조건 (예를 들어 항체의 경우에 면역검정 조건) 하에서의 측정시에 표적을 포함하는 분자의 이종 집단 내의 다른 분자에 유의한 양으로 결합하지 않는다. 항체와 그의 표적 사이의 결합 반응은 분자의 이종 집단 내의 표적의 존재를 결정한다. 예를 들어, "특이적 결합" 또는 "특이적으로 결합하는"은 비-특이적 항원에 대한 그의 친화도보다 적어도 2배 더 큰 친화도로 씨. 디피실레의 야생형 및/또는 돌연변이체 독소에 결합하는 항체 또는 그의 결합 단편의 능력을 지칭한다.
예시적인 실시양태에서, 항체는 키메라 항체이다. 키메라 항체는 관련 기술분야에 공지된 재조합 DNA 기술에 의해 생산될 수 있다. 예를 들어, 뮤린 (또는 다른 종) 모노클로날 항체 분자의 Fc 불변 영역을 코딩하는 유전자는 뮤린 Fc를 코딩하는 영역을 제거하는 제한 효소로 소화될 수 있고, 인간 Fc 불변 영역을 코딩하는 유전자의 동등한 부분으로 치환된다. 키메라 항체는 뮤린 가변 영역을 코딩하는 DNA를 인간 불변 영역을 코딩하는 DNA에 라이게이션시킬 수 있는 재조합 DNA 기술에 의해 또한 생성될 수 있다.
또 다른 예시적인 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 관련 기술분야에 공지된 방법에 의해 인간화된다. 예를 들어, 뮤린 항체가 수득되면, 항체의 CDR을 인간 CDR의 적어도 일부로 대체할 수 있다. 인간화 항체는 항원 결합에 직접 관여하지 않는 뮤린 Fv 가변 영역의 서열을 인간 Fv 가변 영역으로부터의 동등한 서열로 대체함으로써 또한 생성될 수 있다. 인간화 항체를 생성하는 일반적인 방법은 관련 기술분야에 공지되어 있다.
예를 들어, 씨. 디피실레 TcdA 또는 씨. 디피실레 TcdB에 대해 지시되는 모노클로날 항체는 표준 기술, 예컨대 하이브리도마 기술 (예를 들어, [Kohler and Milstein, 1975, Nature, 256: 495-497] 참조)에 의해 또한 생산될 수 있다. 간략하게, 불멸 세포주를 씨. 디피실레 TcdA, 씨. 디피실레 TcdB, 또는 본원에 기재된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소로 면역화된 포유동물로부터의 림프구에 융합시키고, 생성된 하이브리도마 세포의 배양 상청액을 스크리닝하여 씨. 디피실레 TcdA 또는 씨. 디피실레 TcdB에 결합하는 모노클로날 항체를 생산하는 하이브리도마를 확인한다. 전형적으로, 불멸 세포주는 림프구와 동일한 포유동물 종으로부터 유래된다. 본 발명의 모노클로날 항체를 생산하는 하이브리도마 세포는 ELISA와 같은 검정을 사용하여 씨. 디피실레 TcdA 또는 씨. 디피실레 TcdB에 결합하는 항체에 대해 하이브리도마 배양 상청액을 스크리닝함으로써 검출된다. 인간 하이브리도마는 유사한 방식으로 제조될 수 있다.
면역화 및 선택에 의한 항체 생산에 대한 대안으로서, 본 발명의 항체는 씨. 디피실레 TcdA, 씨. 디피실레 TcdB, 또는 본원에 기재된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소로 재조합 조합 이뮤노글로불린 라이브러리를 스크리닝함으로써 또한 확인될 수 있다. 재조합 항체 라이브러리는 예를 들어 scFv 라이브러리 또는 Fab 라이브러리일 수 있다. 또한, 본원에 기재된 본 발명의 항체는 추가의 항-TcdA 또는 항-TcdB 항체 및 그의 결합 단편을 확인하기 위해 경쟁적 결합 연구에 사용될 수 있다. 예를 들어, 추가의 항-TcdA 또는 항-TcdB 항체 및 그의 결합 단편은 인간 항체 라이브러리를 스크리닝하고, 경쟁적 결합 검정에서 본원에 기재된 본 발명의 항체와 경쟁하는 라이브러리 내의 분자를 확인함으로써 확인될 수 있다.
또한, 본 발명에 의해 포괄되는 항체는 관련 기술분야에 공지된 파지 디스플레이 방법을 사용하는 것에 의해 생성될 수 있는 재조합 항체를 포함한다. 파지 디스플레이 방법에서, 파지는 레퍼토리 또는 항체 라이브러리 (예를 들어, 인간 또는 뮤린)로부터 발현된 항원 결합 도메인을 디스플레이하기 위해 사용될 수 있다. 본원에 기재된 면역원 (예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소)에 결합하는 항원 결합 도메인을 발현하는 파지는 항원, 예를 들어 표지된 항원을 사용하여 선택 또는 확인될 수 있다.
또한, 특정 아미노산이 치환, 결실, 또는 부가된 항체 및 그의 결합 단편이 본 발명의 범위 내에 있다. 특히, 바람직한 항체는 예컨대 항원에 대한 결합을 개선하기 위해서 프레임워크 영역 내에 아미노산 치환을 갖는다. 예를 들어, 이뮤노글로불린 쇄의 선택된 소수의 수용자 프레임워크 잔기는 상응하는 공여자 아미노산으로 대체될 수 있다. 바람직한 치환 위치는 CDR에 인접하거나 또는 CDR과 상호작용할 수 있는 아미노산 잔기를 포함한다. 공여자로부터 아미노산을 선택하는 기준은 미국 특허 번호 5,585,089 (예를 들어, 칼럼 12-16)에 기재되어 있다. 수용자 프레임워크는 성숙한 인간 항체 프레임워크 서열 또는 컨센서스 서열일 수 있다.
본원에 사용된 "중화 항체 또는 그의 결합 단편"은 병원체 (예를 들어, 씨. 디피실레 TcdA 또는 TcdB)에 결합하고, 중화 항체 또는 그의 결합 단편의 부재 하의 동일한 조건 하의 병원체와 비교하여 포유동물 및/또는 세포 배양물 내에서 병원체의 감염성 및/또는 활성을 감소시키는 (예를 들어, 세포독성을 감소시키는) 각각의 항체 또는 그의 결합 단편을 지칭한다. 한 실시양태에서, 중화 항체 또는 그의 결합 단편은 중화 항체 또는 그의 결합 단편의 부재 하의 동일한 조건 하의 병원체의 생물학적 활성과 비교하여 병원체의 생물학적 활성을 적어도 약 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 99%, 또는 그 초과로 중화시킬 수 있다.
본원에 사용된 용어 "항-독소 항체 또는 그의 결합 단편"은 각각의 씨. 디피실레 독소 (예를 들어, 씨. 디피실레 독소 A 또는 독소 B)에 결합하는 항체 또는 그의 결합 단편을 지칭한다. 예를 들어, 항-독소 A 항체 또는 그의 결합 단편은 TcdA에 결합하는 항체 또는 그의 결합 단편을 지칭한다. 본원에 기재된 항체 또는 그의 결합 단편은, 예를 들어 마우스, 인간, 토끼, 및 염소를 비롯하여 야생형 및/또는 트랜스제닉인 임의의 포유동물에서 생성될 수 있다.
상기 기재된 면역원성 조성물이 예컨대 백신접종을 위해 집단에게 사전 투여된 것인 경우에, 대상체에서 생성된 항체 반응은 동일한 균주로부터의 그리고 항체 생산을 자극하지 않는 균주로부터의 독소를 중화시키기 위해 사용될 수 있다. 예를 들어, 630 균주와 다양한 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 독소 사이의, 면역원성 조성물에 의해 생성된 교차반응성에 관한 연구를 보여주는 실시예 37을 참조한다.
한 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레 TcdA에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편에 관한 것이다. TcdA에 특이적으로 결합하는 모노클로날 항체는 A65-33; A60-22; A80-29 및/또는, 바람직하게는 A3-25를 포함한다.
한 측면에서, 본 발명은 임의의 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdA, 예컨대 상기 기재된 것, 예를 들어 서열 1에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편에 관한 것이다. 또 다른 측면에서, 본 발명은 상기 기재된 면역원성 조성물에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편에 관한 것이다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 4 또는 서열 7을 포함하는 면역원성 조성물에 특이적이다. 또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 4 또는 서열 7을 포함하는 면역원성 조성물에 특이적이며, 여기서 서열 4 또는 서열 7의 적어도 하나의 아미노산은 포름알데히드, EDC, NHS, 또는 EDC와 NHS의 조합물에 의해 가교된다. 또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 84 또는 서열 83을 포함하는 면역원성 조성물에 특이적이다.
A65-33; A60-22; A80-29 및/또는, 바람직하게는 A3-25의 가변 중쇄 및 경쇄 영역에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일한 가변 중쇄 및 가변 경쇄 영역을 갖는 항체 또는 그의 결합 단편은 TcdA에 또한 결합할 수 있다.
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 37에 기재된 바와 같은 A3-25의 가변 중쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 중쇄 영역을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 36에 기재된 바와 같은 A3-25의 가변 경쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 경쇄 영역을 포함한다.
추가의 측면에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 37에 기재된 가변 중쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 중쇄 영역, 및 서열 36에 기재된 가변 경쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 경쇄 영역을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, A65-33; A60-22; A80-29 및/또는, 바람직하게는 A3-25의 가변 중쇄 및/또는 가변 경쇄의 상보성 결정 영역 (CDR)을 갖는 항체 또는 그의 결합 단편은 TcdA에 또한 결합할 수 있다. A3-25의 가변 중쇄 영역의 CDR을 하기 표 4에 제시한다.
<표 4>
Figure pat00009
A3-25의 가변 경쇄 영역의 CDR을 하기 표 5에 제시한다.
<표 5>
Figure pat00010
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 41 (CDR H1), 42 (CDR H2) 및 43 (CDR H3)에 제시된 바와 같은 중쇄 상보성 결정 영역 (CDR)의 아미노산 서열, 및/또는 서열 38 (CDR L1), 39 (CDR L2) 및 40 (CDR L3)에 제시된 바와 같은 경쇄 CDR의 아미노산 서열을 포함한다.
한 예시적인 실시양태에서, 씨. 디피실레 독소 A에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편은 TcdA의 N-말단 영역 내의 에피토프, 예를 들어 서열 1의 넘버링에 따라 TcdA의 아미노산 1-1256 사이의 에피토프에 특이적으로 결합한다.
바람직한 실시양태에서, 씨. 디피실레 독소 A에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편은 TcdA의 C-말단 영역 내의 에피토프, 예를 들어 서열 1의 넘버링에 따라 TcdA의 아미노산 1832 내지 2710 사이의 에피토프에 특이적으로 결합한다. 예는 A3-25; A65-33; A60-22; A80-29를 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 씨. 디피실레 독소 A에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편은 씨. 디피실레 독소 A의 "전위" 영역 내의 에피토프, 예를 들어 서열 1의 넘버링에 따라 바람직하게는 TcdA의 잔기 956-1128을 포함하는 에피토프, 예컨대 서열 1의 넘버링에 따라 TcdA의 아미노산 659-1832 사이의 에피토프에 특이적으로 결합한다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레 TcdB에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편에 관한 것이다. 예를 들어, 항체 또는 그의 결합 단편은 임의의 야생형 씨. 디피실레 균주로부터의 TcdB, 예컨대 상기 기재된 것, 예를 들어 서열 2에 특이적일 수 있다. 또 다른 측면에서, 본 발명은 상기 기재된 면역원성 조성물에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편에 관한 것이다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 6 또는 서열 8을 포함하는 면역원성 조성물에 특이적이다.
또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 6 또는 서열 8을 포함하는 면역원성 조성물에 특이적이며, 여기서 서열 6 또는 서열 8의 적어도 하나의 아미노산은 포름알데히드, EDC, NHS, 또는 EDC와 NHS의 조합물에 의해 가교된다. 또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 86 또는 서열 85를 포함하는 면역원성 조성물에 특이적이다.
TcdB에 특이적으로 결합하는 모노클로날 항체는 본원에 기재된 B2-31; B5-40, B70-2; B6-30; B9-30; B59-3; B60-2; B56-6; 및/또는, 바람직하게는 B8-26 클론에 의해 생산되는 항체를 포함한다.
TcdB에 또한 결합할 수 있는 항체 또는 그의 결합 단편은 B2-31; B5-40, B70-2; B6-30; B9-30; B59-3; B60-2; B56-6, 바람직하게는 B8-26, B59-3, 및/또는 B9-30의 가변 중쇄 및 경쇄 영역에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일한 가변 중쇄 및 가변 경쇄 영역을 갖는 것을 포함한다.
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 49에 기재된 바와 같은 A3-25의 가변 중쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 중쇄 영역을 포함한다.
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 60에 기재된 바와 같은 A3-25의 가변 중쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 중쇄 영역을 포함한다.
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 71에 기재된 바와 같은 A3-25의 가변 중쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 중쇄 영역을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 55에 기재된 바와 같은 A3-25의 가변 경쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 경쇄 영역을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 66에 기재된 바와 같은 A3-25의 가변 경쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 경쇄 영역을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 서열 77에 기재된 바와 같은 A3-25의 가변 경쇄 영역 아미노산 서열에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 경쇄 영역을 포함한다.
씨. 디피실레 TcdB의 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 중쇄에 대한 아미노산 서열이 서열 49에 기재되어 있다. 표 25a를 참조한다.
<표 25a>
Figure pat00011
씨. 디피실레 TcdB의 중화 항체 (B8-26 mAb)의 가변 경쇄에 대한 아미노산 서열이 서열 55에 기재되어 있다. 표 25b를 참조한다.
<표 25b>
Figure pat00012
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 51 (CDR H1), 52 (CDR H2) 및 53 (CDR H3)에 제시된 바와 같은 중쇄 CDR의 아미노산 서열, 및/또는 서열 57 (CDR L1), 58 (CDR L2) 및 59 (CDR L3)에 제시된 바와 같은 경쇄 CDR의 아미노산 서열을 포함한다.
씨. 디피실레 TcdB의 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 중쇄에 대한 아미노산 서열이 서열 60에 기재되어 있다. 표 26a를 참조한다.
<표 26a>
Figure pat00013
씨. 디피실레 TcdB의 중화 항체 (B59-3 mAb)의 가변 경쇄에 대한 아미노산 서열이 서열 66에 기재되어 있다. 표 26b를 참조한다.
<표 26b>
Figure pat00014
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 62 (CDR H1), 63 (CDR H2) 및 64 (CDR H3)에 제시된 바와 같은 중쇄 CDR의 아미노산 서열, 및/또는 서열 68 (CDR L1), 69 (CDR L2) 및 70 (CDR L3)에 제시된 바와 같은 경쇄 CDR의 아미노산 서열을 포함한다.
씨. 디피실레 TcdB의 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 중쇄에 대한 아미노산 서열이 서열 71에 기재되어 있다. 표 27a를 참조한다.
<표 27a>
Figure pat00015
씨. 디피실레 TcdB의 중화 항체 (B9-30 mAb)의 가변 경쇄에 대한 아미노산 서열이 서열 77에 기재되어 있다. 표 27b를 참조한다.
<표 27b>
Figure pat00016
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 73 (CDR H1), 74 (CDR H2) 및 75 (CDR H3)에 제시된 바와 같은 중쇄 CDR의 아미노산 서열, 및/또는 서열 79 (CDR L1), 80 (CDR L2) 및 81 (CDR L3)에 제시된 바와 같은 경쇄 CDR의 아미노산 서열을 포함한다.
한 측면에서, 본 발명은 임의의 씨. 디피실레 균주로부터의 야생형 씨. 디피실레 TcdB, 예컨대 상기 기재된 것, 예를 들어 서열 2에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편에 관한 것이다. 또 다른 측면에서, 본 발명은 상기 기재된 면역원성 조성물에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편에 관한 것이다. 예를 들어, 한 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 6 또는 서열 8을 포함하는 면역원성 조성물에 특이적이다. 또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 서열 6 또는 서열 8을 포함하는 면역원성 조성물에 특이적이며, 여기서 서열 6 또는 서열 8의 적어도 하나의 아미노산은 포름알데히드, EDC, NHS, 또는 EDC와 NHS의 조합물에 의해 가교된다.
B2-31; B5-40, B70-2; B6-30; B9-30; B59-3; B60-2; B56-6; 및/또는, 바람직하게는 B8-26의 가변 중쇄 및 경쇄 영역에 대해 적어도 약 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 바람직하게는 약 98%, 보다 바람직하게는 약 99% 또는 가장 바람직하게는 약 100% 동일한 가변 중쇄 및 가변 경쇄 영역을 갖는 항체 또는 그의 결합 단편은 TcdB에 또한 결합할 수 있다.
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 B8-26의 가변 중쇄 영역 아미노산 서열 (서열 49)에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 중쇄 영역을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 B8-26의 가변 경쇄 영역 아미노산 서열 (서열 55)에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 경쇄 영역을 포함한다.
추가의 측면에서, 항체 또는 그의 항원 결합 단편은 B8-26의 가변 중쇄 영역 아미노산 서열 (서열 49)에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 중쇄 영역, 및 B8-26의 가변 경쇄 영역 아미노산 서열 (서열 55)에 대해 적어도 약 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 가변 경쇄 영역을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, B2-31; B5-40, B70-2; B6-30; B9-30; B59-3; B60-2; B56-6; 및/또는, 바람직하게는 B8-26의 가변 중쇄 및/또는 가변 경쇄의 CDR을 갖는 항체 또는 그의 결합 단편이 TcdB에 또한 결합할 수 있다.
한 실시양태에서, 항체 또는 그의 결합 단편은 B8-26의 중쇄 상보성 결정 영역 (CDR)의 아미노산 서열, 및/또는 B8-26의 경쇄 CDR의 아미노산 서열을 포함한다.
바람직한 실시양태에서, 씨. 디피실레 독소 B에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편은 독소 B의 N-말단 영역 내의 에피토프, 예를 들어 서열 2의 넘버링에 따라 TcdB의 아미노산 1-1256 사이의 에피토프에 특이적으로 결합한다. 예는 B2-31; B5-40; B8-26; B70-2; B6-30; 및 B9-30을 포함한다.
예시적인 실시양태에서, 씨. 디피실레 독소 B에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편은 독소 B의 C-말단 영역 내의 에피토프, 예를 들어 서열 2의 넘버링에 따라 TcdB의 아미노산 1832 내지 2710 사이의 에피토프에 특이적으로 결합한다.
또 다른 실시양태에서, 씨. 디피실레 독소 B에 특이적인 항체 또는 그의 결합 단편은 씨. 디피실레 독소 B의 "전위" 영역 내의 에피토프, 예를 들어 서열 2의 넘버링에 따라 바람직하게는 TcdB의 잔기 956-1128을 포함하는 에피토프, 예컨대 TcdB의 아미노산 659-1832 사이의 에피토프에 특이적으로 결합한다. 예는 B59-3; B60-2; 및 B56-6을 포함한다.
항체의 조합물
항-독소 항체 또는 그의 결합 단편은 다른 항-씨. 디피실레 독소 항체 (예를 들어, 다른 모노클로날 항체, 폴리클로날 감마-글로불린) 또는 그의 결합 단편과 조합되어 투여될 수 있다. 사용될 수 있는 조합물은 항-독소 A 항체 또는 그의 결합 단편 및 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 조합물은 항-독소 A 항체 또는 그의 결합 단편 및 또 다른 항-독소 A 항체 또는 그의 결합 단편을 포함한다. 바람직하게는, 조합물은 중화 항-독소 A 모노클로날 항체 또는 그의 결합 단편 및 또 다른 중화 항-독소 A 모노클로날 항체 또는 그의 결합 단편을 포함한다. 놀랍게도, 본 발명자들은 이러한 조합물이 독소 A 세포독성의 중화에 있어서 상승작용적 효과를 야기함을 발견하였다. 예를 들어, 조합물은 하기 중화 항-독소 A 모노클로날 항체 중 적어도 2개의 조합물을 포함한다: A3-25; A65-33; A60-22; 및 A80-29. 보다 바람직하게는, 조합물은 A3-25 항체 및 적어도 하나의 하기 중화 항-독소 A 모노클로날 항체를 포함한다: A65-33; A60-22; 및 A80-29. 가장 바람직하게는, 조합물은 모든 4개의 항체: A3-25; A65-33; A60-22; 및 A80-29를 포함한다.
추가의 실시양태에서, 조합물은 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편 및 또 다른 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편을 포함한다. 바람직하게는, 조합물은 중화 항-독소 B 모노클로날 항체 또는 그의 결합 단편 및 또 다른 중화 항-독소 B 모노클로날 항체 또는 그의 결합 단편을 포함한다. 놀랍게도, 본 발명자들은 이러한 조합물이 독소 B 세포독성의 중화에 있어서 상승작용적 효과를 야기함을 발견하였다. 보다 바람직하게는, 조합물은 하기 중화 항-독소 B 모노클로날 항체 중 적어도 2개의 조합물을 포함한다: B8-26; B9-30 및 B59-3. 가장 바람직하게는, 조합물은 모든 3개의 항체: B8-26; B9-30 및 B59-3을 포함한다.
또 다른 실시양태에서, 조합물은 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편 및 또 다른 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편을 포함한다. 앞서 언급한 바와 같이, 본 발명자들은 중화 모노클로날 항체 중 적어도 2개의 조합물이 독소 A 및 독소 B의 각각의 중화에 있어서 예상외로 상승작용적 효과를 나타낼 수 있음을 발견하였다.
또 다른 실시양태에서, 본 발명의 작용제는 혼합물로서 제제화될 수 있거나, 또는 관련 기술분야에서 인식되는 기술을 사용하여 화학적으로 또는 유전적으로 연결되어 항-독소 A 및 항-독소 B 결합 특성을 둘 다 갖는 공유적으로 연결된 항체 (또는 공유적으로 연결된 항체 단편)를 생성할 수 있다. 조합된 제제는 단독으로 또는 또 다른 작용제와 조합되어 작용제의 하나 이상의 파라미터, 예컨대 친화도, 결합력, 또는 생물학적 효능의 결정에 의해 유도될 수 있다.
이러한 조합 요법은 씨. 디피실레- 관련 질환 또는 장애의 치료 활성에서, 예를 들어 억제, 예방 (예를 들어 재발의 예방) 및/또는 치료에서 바람직하게는 추가적이고/거나 상승작용적이다. 이러한 조합 요법의 투여는 목적하는 효과를 달성하기 위해 필요한 치료제 (예를 들어, 항체 또는 항체 단편 혼합물, 또는 가교되거나 유전적으로 융합된 이중특이적 항체 또는 항체 단편)의 투여량을 감소시킬 수 있다.
임의의 본 발명의 조성물, 예를 들어 항-독소 A 및/또는 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편은 치료 효과를 위해 상이한 비 또는 양으로 조합될 수 있는 것으로 이해된다. 예를 들어, 항-독소 A 및 항-독소 B 항체 또는 그의 각각의 결합 단편은 0.1:10 내지 10:0.1의 A:B의 범위의 비로 조성물에 존재할 수 있다. 또 다른 실시양태에서, 항-독소 A 및 항-독소 B 항체 또는 그의 각각의 결합 단편은 0.1:10 내지 10:0.1의 B:A의 범위의 비로 조성물에 존재할 수 있다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레 TcdA에 대한 중화 항체의 생산 방법에 관한 것이다. 방법은 상기 기재된 바와 같은 면역원성 조성물을 포유동물에게 투여하는 단계 및 포유동물로부터 항체를 회수하는 단계를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 4를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA를 포함하며, 여기서 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA의 적어도 하나의 아미노산은 바람직하게는 포름알데히드 또는 1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)카르보디이미드에 의해 화학적으로 가교된다. 생산될 수 있는 TcdA에 대한 예시적인 중화 항체는 A65-33; A60-22; A80-29 및/또는 A3-25를 포함한다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 씨. 디피실레 TcdB에 대한 중화 항체의 생산 방법에 관한 것이다. 방법은 상기 기재된 바와 같은 면역원성 조성물을 포유동물에게 투여하는 단계 및 포유동물로부터 항체를 회수하는 단계를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 면역원성 조성물은 서열 6을 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 포함하며, 여기서 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB의 적어도 하나의 아미노산은 바람직하게는 포름알데히드 또는 1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)카르보디이미드에 의해 화학적으로 가교된다. 생산될 수 있는 TcdB에 대한 예시적인 중화 항체는 B2-31; B5-40, B70-2; B6-30; B9-30; B59-3; B60-2; B56-6; 및/또는 B8-26을 포함한다.
제제
본 발명의 조성물 (예컨대 예를 들어, 본원에 기재된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소, 면역원성 조성물, 항체 및/또는 그의 항체 결합 단편을 포함하는 조성물)은 다양한 형태로 존재할 수 있다. 이들은 예를 들어, 반고체 및 고체 투여 형태, 좌제, 액체 형태, 예컨대 액체 용액 (예를 들어, 주사가능 및 주입가능 용액), 분산액 또는 현탁액, 리포솜, 및/또는 건조된 형태, 예컨대 예를 들어, 동결건조된 분말 형태, 냉동-건조된 형태, 분무-건조된 형태, 및/또는 발포-건조된 형태를 포함한다. 좌제의 경우에, 결합제 및 담체는 예를 들어 폴리알킬렌 글리콜 또는 트리글리세리드를 포함하고; 이러한 좌제는 본 발명의 조성물을 함유하는 혼합물로부터 형성될 수 있다. 예시적인 실시양태에서, 조성물은 주사 전 액체 비히클 중의 용액 또는 현탁액에 적합한 형태로 존재한다. 또 다른 예시적인 실시양태에서, 조성물은 리포솜 또는 마이크로입자, 예컨대 폴리락티드, 폴리글리콜리드, 또는 공중합체 중에서 유화되거나 캡슐화된다.
바람직한 실시양태에서, 조성물은 동결건조되고 사용 전에 즉석 재구성된다.
한 측면에서, 본 발명은 제약상 허용되는 담체와 함께 제제화된 본원에 기재된 임의의 조성물 (예컨대, 본원에 기재된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소, 면역원성 조성물, 항체 및/또는 그의 항체 결합 단편을 포함하는 조성물)을 포함하는 제약 조성물에 관한 것이다. "제약상 허용되는 담체"는 생리학적으로 적합한 임의의 용매, 분산 매질, 안정화제, 희석제, 및/또는 완충제를 포함한다.
예시적인 안정화제는 탄수화물, 예컨대 소르비톨, 만니톨, 전분, 덱스트란, 수크로스, 트레할로스, 락토스, 및/또는 글루코스; 불활성 단백질, 예컨대 알부민 및/또는 카세인; 및/또는 다른 대형의, 느리게 대사되는 거대분자, 예컨대 폴리사카라이드, 예컨대 키토산, 폴리락트산, 폴리글리콜산 및 공중합체 (예컨대 라텍스 관능화 세파로스(SEPHAROSE)™ 아가로스, 아가로스, 셀룰로스 등), 아미노산, 중합체 아미노산, 아미노산 공중합체, 및 지질 응집체 (예컨대 오일 액적 또는 리포솜)를 포함한다. 추가로, 이들 담체는 면역자극제 (즉, 아주반트)로서 기능할 수 있다.
바람직하게는, 조성물은 트레할로스를 포함한다. 트레할로스의 바람직한 양 (중량%)은 최소 약 1%, 2%, 3%, 또는 4% 내지 최대 약 10%, 9%, 8%, 7%, 6%, 또는 5%를 포함한다. 임의의 최소값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 한 실시양태에서, 조성물은 예를 들어 0.5 mL 용량당 약 3% - 6% 트레할로스, 가장 바람직하게는 4.5% 트레할로스를 포함한다.
적합한 희석제의 예는 증류수, 염수, 생리학적 포스페이트-완충 염수, 글리세롤, 알콜 (예컨대 에탄올), 링거액, 덱스트로스 용액, 행크의 평형 염 용액, 및/또는 동결건조 부형제를 포함한다.
예시적인 완충제는 포스페이트 (예컨대 인산칼륨, 인산나트륨); 아세테이트 (예컨대 아세트산나트륨); 숙시네이트 (예컨대 소듐 숙시네이트); 글리신; 히스티딘; 카르보네이트, 트리스 (트리스(히드록시메틸)아미노메탄), 및/또는 비카르보네이트 (예컨대 중탄산암모늄) 완충제를 포함한다. 바람직하게는, 조성물은 트리스 완충제를 포함한다. 트리스 완충제의 바람직한 양은 최소 약 1 mM, 5 mM, 6 mM, 7 mM, 8 mM, 9 mM, 10 mM 내지 최대 약 100 mM, 50 mM, 20 mM, 19 mM, 18 mM, 17 mM, 16 mM, 15 mM, 14 mM, 13 mM, 12 mM, 또는 11 mM을 포함한다. 임의의 최소값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 한 실시양태에서, 조성물은 예를 들어 0.5 mL 용량당 약 8 mM 내지 12 mM 트리스 완충제, 가장 바람직하게는 10 mM 트리스 완충제를 포함한다.
또 다른 바람직한 실시양태에서, 조성물은 히스티딘 완충제를 포함한다. 히스티딘 완충제의 바람직한 양은 최소 약 1 mM, 5 mM, 6 mM, 7 mM, 8 mM, 9 mM, 10 mM 내지 최대 약 100 mM, 50 mM, 20 mM, 19 mM, 18 mM, 17 mM, 16 mM, 15 mM, 14 mM, 13 mM, 12 mM, 또는 11 mM을 포함한다. 임의의 최소값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 한 실시양태에서, 조성물은 예를 들어 0.5 mL 용량당 약 8 mM 내지 12 mM 히스티딘 완충제, 가장 바람직하게는 10 mM 히스티딘 완충제를 포함한다.
또 다른 바람직한 실시양태에서, 조성물은 포스페이트 완충제를 포함한다. 포스페이트 완충제의 바람직한 양은 최소 약 1 mM, 5 mM, 6 mM, 7 mM, 8 mM, 9 mM, 10 mM 내지 최대 약 100 mM, 50 mM, 20 mM, 19 mM, 18 mM, 17 mM, 16 mM, 15 mM, 14 mM, 13 mM, 12 mM, 또는 11 mM을 포함한다. 임의의 최소값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 한 실시양태에서, 조성물은 예를 들어 0.5 mL 용량당 약 8 mM 내지 12 mM 포스페이트 완충제, 가장 바람직하게는 10 mM 포스페이트 완충제를 포함한다.
완충제의 pH는 일반적으로 선택되는 활성 물질을 안정화시키기 위해 선택될 것이고, 공지된 방법에 의해 통상의 기술자에 의해 확인될 수 있다. 바람직하게는, 완충제의 pH는 생리학적 pH의 범위 내일 것이다. 따라서, 바람직한 pH 범위는 약 3 내지 약 8; 보다 바람직하게는 약 6.0 내지 약 8.0; 보다 더 바람직하게는 약 6.5 내지 약 7.5; 및 가장 바람직하게는 약 7.0 내지 약 7.2이다.
일부 실시양태에서, 제약 조성물은 계면활성제를 포함할 수 있다. 양쪽성, 비-이온성, 양이온성 또는 음이온성인 임의의 계면활성제가 적합하다. 예시적인 계면활성제는 폴리옥시에틸렌 소르비탄 에스테르 계면활성제 (예를 들어, 트윈(TWEEN)?), 예컨대 폴리소르베이트 20 및/또는 폴리소르베이트 80; 라우릴, 세틸, 스테아릴 및 올레일 알콜로부터 유래된 폴리옥시에틸렌 지방 에테르 (브리즈(Brij) 계면활성제로 공지됨), 예컨대 트리에틸렌글리콜 모노라우릴 에테르 (브리즈 30); 트리톤(Triton) X 100, 또는 t-옥틸페녹시폴리에톡시에탄올; 및 소르비탄 에스테르 (통상적으로 SPAN으로 공지됨), 예컨대 소르비탄 트리올레에이트 (Span 85) 및 소르비탄 모노라우레이트, 및 그의 조합물을 포함한다. 바람직한 계면활성제는 폴리소르베이트 80 (폴리옥시에틸렌 소르비탄 모노올레에이트)을 포함한다.
폴리소르베이트 80의 바람직한 양 (중량%)은 최소 약 0.001%, 0.005%, 또는 0.01%, 내지 최대 약 0.010%, 0.015%, 0.025%, 또는 1.0%를 포함한다. 임의의 최소값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 한 실시양태에서, 조성물은 약 0.005% - 0.015% 폴리소르베이트 80, 가장 바람직하게는 0.01% 폴리소르베이트 80을 포함한다.
예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 트레할로스 및 폴리소르베이트 80을 포함한다. 또 다른 예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 트리스 완충제 및 폴리소르베이트 80을 포함한다. 또 다른 예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 히스티딘 완충제 및 폴리소르베이트 80을 포함한다. 또 다른 예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 포스페이트 완충제 및 폴리소르베이트 80을 포함한다.
한 예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 트레할로스, 트리스 완충제 및 폴리소르베이트 80을 포함한다. 또 다른 예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 트레할로스, 히스티딘 완충제 및 폴리소르베이트 80을 포함한다. 또 다른 예시적인 실시양태에서, 면역원성 조성물은 트레할로스, 포스페이트 완충제 및 폴리소르베이트 80을 포함한다.
본원에 기재된 조성물은 석유, 동물, 식물, 또는 합성 기원의 성분, 예를 들어 땅콩 오일, 대두 오일, 및/또는 미네랄 오일을 추가로 포함할 수 있다. 예는 글리콜, 예컨대 프로필렌 글리콜 또는 폴리에틸렌 글리콜을 포함한다.
일부 실시양태에서, 제약 조성물은 포름알데히드를 추가로 포함한다. 예를 들어, 바람직한 실시양태에서, 포름알데히드를 추가로 포함하는 제약 조성물은 면역원성 조성물의 돌연변이체 씨. 디피실레 독소가 포름알데히드를 포함하는 화학적 가교제와 접촉된 면역원성 조성물을 갖는다. 제약 조성물 중에 존재하는 포름알데히드의 양은 최소 약 0.001%, 0.002%, 0.003%, 0.004%, 0.005%, 0.006%, 0.007%, 0.008%, 0.009%, 0.010%, 0.013%, 또는 0.015%에서 최대 약 0.020%, 0.019%, 0.018%, 0.017% 0.016%, 0.015%, 0.014%, 0.013%, 0.012% 0.011% 또는 0.010%까지 달라질 수 있다. 임의의 최소값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 한 실시양태에서, 제약 조성물은 약 0.010% 포름알데히드를 포함한다.
일부 대안적 실시양태에서, 본원에 기재된 제약 조성물은 포름알데히드를 포함하지 않는다. 예를 들어, 바람직한 실시양태에서, 포름알데히드를 포함하지 않는 제약 조성물은 돌연변이체 씨. 디피실레 독소의 적어도 하나의 아미노산이 EDC를 포함하는 작용제에 의해 화학적으로 가교된 면역원성 조성물을 갖는다. 보다 바람직하게는, 이러한 실시양태에서, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소는 포름알데히드를 포함하는 화학적 가교제와 접촉되지 않는다. 또 다른 예시적인 실시양태로서, 동결건조된 형태의 제약 조성물은 포름알데히드를 포함하지 않는다.
또 다른 실시양태에서, 본원에 기재된 조성물은 하기 기재된 바와 같은 아주반트를 포함할 수 있다. 바람직한 아주반트는 면역 반응의 정성적 형태에 영향을 미칠 수 있는 면역원의 입체형태 변화를 유발하지 않으면서 면역원에 대한 고유한 면역 반응을 증강시킨다.
예시적인 아주반트는 3 탈-O-아실화된 모노포스포릴 지질 A (MPL™) (GB 2220211 (GSK) 참조); 수산화알루미늄 겔, 예컨대 알히드로겔(Alhydrogel)™ (브렌태그 바이오섹터(Brenntag Biosector), 덴마크); 알루미늄 염 (예컨대 수산화알루미늄, 인산알루미늄, 황산알루미늄)을 포함하고, 이는 면역자극제, 예컨대 MPL 또는 3-DMP, QS-21, 중합체 또는 단량체 아미노산, 예컨대 폴리글루탐산 또는 폴리리신의 존재 또는 부재 하에 사용될 수 있다.
또 다른 예시적인 아주반트는 면역자극 올리고뉴클레오티드, 예컨대 CpG 올리고뉴클레오티드 (예를 들어, WO 1998/040100, WO2010/067262 참조), 또는 사포닌 및 면역자극 올리고뉴클레오티드, 예컨대 CpG 올리고뉴클레오티드 (예를 들어, WO 00/062800 참조)이다. 바람직한 실시양태에서, 아주반트는 CpG 올리고뉴클레오티드, 가장 바람직하게는 CpG 올리고데옥시뉴클레오티드 (CpG ODN)이다. 바람직한 CpG ODN은 B 세포를 우선적으로 활성화하는 B 클래스의 것이다. 본 발명의 측면에서, CpG ODN은 핵산 서열 5' T*C*G*T*C*G*T*T*T*T*T*C*G*G*T*G*C*T*T*T*T 3' (서열 48)을 가지며, 여기서 *는 포스포로티오에이트 연결을 나타낸다. 이러한 서열의 CpG ODN은 CpG 24555로 공지되어 있고, WO2010/067262에 기재되어 있다. 바람직한 실시양태에서, CpG 24555는 수산화알루미늄 염, 예컨대 알히드로겔과 함께 사용된다.
예시적인 아주반트의 추가의 부류는 사포닌 아주반트, 예컨대 스티뮬론(Stimulon)™ (트리테르펜 글리코시드 또는 사포닌인 QS-21, 아퀼라(Aquila), 매사추세츠주 프레이밍햄) 또는 이로부터 생성된 입자, 예컨대 이스콤(ISCOM) (면역 자극 복합체) 및 이스코매트릭스(ISCOMATRIX)? 아주반트를 포함한다. 따라서, 본 발명의 조성물은 이스콤, CTB 함유 이스콤, 리포솜의 형태로 전달될 수 있거나, 흡착에 적합한 크기의 마이크로구체를 형성하기 위해 화합물, 예컨대 아크릴레이트 또는 폴리(DL-락티드-코-글리코시드) 내에 캡슐화될 수 있다. 전형적으로, 용어 "이스콤"은 글리코시드, 예컨대 트리테르페노이드 사포닌 (특히 Quil A)과, 소수성 영역을 함유하는 항원 사이에 형성된 면역원성 복합체를 지칭한다. 바람직한 실시양태에서, 아주반트는 이스코매트릭스 아주반트이다.
다른 예시적인 아주반트는 RC-529, GM-CSF 및 완전 프로인트(Freund) 아주반트 (CFA) 및 불완전 프로인트 아주반트 (IFA)를 포함한다.
예시적인 아주반트의 또 다른 부류는 각각 당 잔기에서 아미노산에 의해 치환된 N-글리코실아미드, N-글리코실우레아 및 N-글리코실카르바메이트를 비롯한 당지질 유사체이다.
임의로, 제약 조성물은 2종 이상의 상이한 아주반트를 포함한다. 아주반트의 바람직한 조합물은, 예를 들어 하기 아주반트 중 적어도 2개를 포함하는 임의의 아주반트의 조합물을 포함한다: 명반, MPL, QS-21, 이스코매트릭스, CpG, 및 알히드로겔. 아주반트의 예시적인 조합물은 CpG 및 알히드로겔의 조합물을 포함한다.
대안적으로, 한 실시양태에서, 조성물은 포유동물에게 아주반트의 부재 하에 투여된다.
본원에 기재된 조성물은 예방 및/또는 치료 용도를 위해 임의의 투여 경로, 예컨대 예를 들어, 비경구, 국소, 정맥내, 점막, 경구, 피하, 동맥내, 두개내, 척수강내, 복강내, 비강내, 근육내, 피내, 주입, 직장, 및/또는 경피 경로에 의해 투여될 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 조성물의 투여 경로는 비경구, 보다 바람직하게는 근육내 투여이다. 전형적인 근육내 투여는 팔 또는 하지 근육에서 수행된다.
본원에 기재된 조성물은 씨. 디피실레 감염의 예방 및/또는 치료에 적어도 부분적으로 효과적인 요법과 조합되어 투여될 수 있다. 예를 들어, 본 발명의 조성물은 생물요법; 프로바이오틱 요법; 대변 이식; 면역요법 (예컨대 정맥내 이뮤노글로불린); 및/또는 씨. 디피실레 연관 질환 (CDAD)의 항생제 치료를 위해 승인된 치료 표준, 예컨대 메트로니다졸 및/또는 반코마이신 전에, 이와 공동으로 또는 그 후에 투여될 수 있다.
독소 A 및 독소 B에 관한 본 발명의 조성물은 임의의 조합으로 포유동물에게 투여될 수 있다. 예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA를 포함하는 면역원성 조성물은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 포함하는 면역원성 조성물의 투여 전에, 이와 공동으로 또는 그 후에 포유동물에게 투여될 수 있다. 반대로, 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 포함하는 면역원성 조성물은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA를 포함하는 면역원성 조성물의 투여 전에, 이와 공동으로 또는 그 후에 포유동물에게 투여될 수 있다.
또 다른 실시양태에서, 항-독소 A 항체 또는 그의 결합 단편을 포함하는 조성물은 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편을 포함하는 조성물의 투여 전에, 이와 공동으로 또는 그 후에 포유동물에게 투여될 수 있다. 반대로, 항-독소 B 항체 또는 그의 결합 단편을 포함하는 조성물은 항-독소 A 항체 또는 그의 결합 단편을 포함하는 조성물의 투여 전에, 이와 공동으로 또는 그 후에 포유동물에게 투여될 수 있다.
추가의 실시양태에서, 본 발명의 조성물은 제약상 허용되는 담체의 투여 전에, 이와 공동으로 또는 그 후에 포유동물에게 투여될 수 있다. 예를 들어, 아주반트는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 포함하는 조성물의 투여 전에, 이와 공동으로 또는 그 후에 투여될 수 있다. 따라서, 본 발명의 조성물 및 제약상 허용되는 담체는 동일한 바이알 내에 포장될 수 있거나, 또는 별개의 바이알에 포장되고 사용 전에 혼합될 수 있다. 조성물은 단일 용량 투여 및/또는 다중 용량 투여를 위해 제제화될 수 있다.
포유동물에서 씨. 디피실레 감염을 보호 및/또는 치료하는 방법
한 측면에서, 본 발명은 포유동물에서 씨. 디피실레 독소에 대한 면역 반응을 유도하는 방법에 관한 것이다. 방법은 본원에 기재된 조성물의 유효량을 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다. 예를 들어, 방법은 포유동물에서 각각의 씨. 디피실레 독소에 대한 면역 반응의 생성에 효과적인 양을 투여하는 것을 포함할 수 있다.
예시적인 실시양태에서, 본 발명은 포유동물에서 씨. 디피실레 TcdA에 대한 면역 반응을 유도하는 방법에 관한 것이다. 방법은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA를 포함하는 면역원성 조성물의 유효량을 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다. 또 다른 예시적인 실시양태에서, 본 발명은 포유동물에서 씨. 디피실레 TcdB에 대한 면역 반응을 유도하는 방법에 관한 것이다. 방법은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 포함하는 면역원성 조성물의 유효량을 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다.
추가의 실시양태에서, 방법은 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdA를 포함하는 면역원성 조성물의 유효량 및 돌연변이체 씨. 디피실레 TcdB를 포함하는 면역원성 조성물의 유효량을 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다. 추가의 측면에서, 본원에 기재된 조성물은 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여 포유동물에서 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 치료, 예방, 위험 감소, 중증도 감소, 발생 감소, 및/또는 발병 지연을 위해 사용될 수 있다. 방법은 조성물의 유효량을 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다.
씨. 디피실레 감염에 의해 유발되는 3가지의 임상 증후군은 감염의 중증도에 기초하여 인식된다. 가장 중증의 형태는 가막성 결장염 (PMC)이고, 이는 다량의 설사, 복통, 질병의 전신 징후, 및 결장의 독특한 내시경적 외관을 특징으로 한다.
항생제-연관 결장염 (AAC)은 또한 다량의 설사, 복통 및 압통, 전신 징후 (예를 들어, 열), 및 백혈구증가증을 특징으로 한다. AAC에서의 장 손상은 PMC에서보다 덜 중증이고, PMC에서의 결장의 특징적인 내시경적 외관이 부재하고, 사망률이 낮다.
마지막으로, 씨. 디피실레 연관 설사 (CDAD)로도 공지되어 있는 항생제-연관 설사 (AAD)는 상대적으로 경도의 증후군이고, 대장 염증 (예를 들어, 복통 및 압통을 특징으로 함) 및 감염의 전신 징후 (예를 들어, 열)가 둘 다 결여된 경도 내지 중등도의 설사를 특징으로 한다.
이들 3가지의 별개의 증후군은 증가하는 빈도순으로 전형적으로 발생한다. 즉, PMC는 전형적으로 AAC보다 덜 빈번하게 발생하고, AAD는 전형적으로 씨. 디피실레 질환의 가장 빈번한 임상 표시이다.
씨. 디피실레 감염의 흔한 합병증은 씨. 디피실레 질환에서 회복된 모든 대상체의 최대 20%에서 발생하는 반복 또는 재발 질환이다. 재발은 임상적으로 AAD, AAC, 또는 PMC로 특성화될 수 있다. 한번 재발한 환자는 다시 재발할 가능성이 더 크다.
본원에 사용된 씨. 디피실레 감염의 상태는 예를 들어 경도, 경도 내지 중등도, 중등도, 및 중증 씨. 디피실레 감염을 포함한다. 씨. 디피실레 감염의 상태는 감염 증상의 존재 및/또는 중증도에 따라 달라질 수 있다.
씨. 디피실레 감염의 증상은 생리학적, 생화학적, 조직학적 및/또는 거동 증상, 예컨대 예를 들어, 설사; 결장염; 경련, 열, 대변 백혈구, 및 결장 생검 상 염증이 있는 결장염; 가막성 결장염; 저알부민혈증; 전신 부종; 백혈구증가증; 패혈증; 복통; 무증상 보균상태; 및/또는 감염의 발생 동안 존재하는 합병증 및 중간 병리학적 표현형, 및 그의 조합 등을 포함할 수 있다. 따라서, 예를 들어, 본원에 기재된 조성물의 유효량의 투여는 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여 설사; 복통, 경련, 열, 결장 생검 상 염증, 저알부민혈증, 전신 부종, 백혈구증가증, 패혈증, 및/또는 무증상 보균상태 등을 예를 들어 치료, 예방, 위험 감소, 중증도 감소, 발생 감소, 및/또는 발병 지연시킬 수 있다.
씨. 디피실레 감염의 위험 인자는 예를 들어 항미생물제 (예를 들어, 정상적인 결장 미생물총의 파괴를 유발하는 항생제, 예를 들어 클린다마이신, 세팔로스포린, 메트로니다졸, 반코마이신, 플루오로퀴놀론 (레보플록사신, 목시플록사신, 가티플록사신, 및 시프로플록사신 포함), 리네졸리드 등을 포함하는, 혐기성 박테리아에 대한 항박테리아 스펙트럼 및/또는 활성을 갖는 임의의 항미생물제가 포함됨)의 현재 또는 가까운 미래의 사용; 처방된 메트로니다졸 또는 반코마이신의 현재 또는 가까운 미래의 사용중지; 의료 시설 (예컨대 병원, 장기 보호 시설 등) 및 의료 종사자에게의 현재 또는 가까운 미래의 수용; 양성자-펌프 억제제, H2 길항제, 및/또는 메토트렉세이트, 또는 그의 조합물을 사용한 현재 또는 가까운 미래의 치료; 위장 질환, 예컨대 염증성 장 질환의 존재 또는 그 위험; 과거, 현재 또는 가까운 미래의 포유동물에 대한 위장 수술 또는 위장 시술; 씨. 디피실레 감염 및/또는 CDAD의 과거 또는 현재의 재발, 예를 들어 1회 또는 1회 초과의 씨. 디피실레 감염 및/또는 CDAD를 보인 환자; 및 적어도 약 65세 이상의 인간을 포함할 수 있다.
본원에 기재된 방법에서, 포유동물은 임의의 포유동물, 예컨대 예를 들어 마우스, 햄스터, 영장류, 및 인간일 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 포유동물은 인간이다. 본 발명에 따르면, 인간은 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증을 나타내는 개체; 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증을 현재 나타내고 있는 개체; 및 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 위험이 있는 개체를 포함할 수 있다.
씨. 디피실레 감염의 증상을 보이는 개체의 예는 상기 기재된 증상을 보이거나 보이고 있는 개체; 씨. 디피실레 감염 및/또는 씨. 디피실레 연관 질환 (CDAD)을 갖거나 갖고 있는 개체; 및 씨. 디피실레 감염 및/또는 CDAD의 재발이 있는 개체를 포함한다.
씨. 디피실레 감염의 위험이 있는 환자의 예는 계획된 항미생물제 사용을 받을 위험이 있거나 현재 사용 중인 개체; 처방된 메트로니다졸 또는 반코마이신의 사용중지의 위험이 있거나 현재 사용중지 중인 개체; 의료 시설 (예컨대 병원, 장기 보호 시설 등) 및 의료 종사자에게의 계획된 수용 위험이 있거나 현재 수용 중인 개체; 및/또는 양성자-펌프 억제제, H2 길항제, 및/또는 메토트렉세이트, 또는 그의 조합물을 사용한 계획된 치료의 위험이 있거나 현재 치료 중인 개체; 위장 질환, 예컨대 염증성 장 질환이 있거나 현재 앓고 있는 개체; 위장 수술 또는 위장 시술을 받았거나 받고 있는 개체; 및 씨. 디피실레 감염 및/또는 CDAD가 재발하였거나 재발 중인 개체, 예를 들어, 1회 또는 1회 초과의 씨. 디피실레 감염 및/또는 CDAD를 보인 환자; 약 65세 이상의 개체를 포함한다. 이러한 위험이 있는 환자는 씨. 디피실레 감염의 증상을 현재 보이고 있거나 보이고 있지 않을 수 있다.
무증상 환자에서, 예방 및/또는 치료는 임의의 연령 (예를 들어, 약 10, 20, 또는 30세)에서 시작할 수 있다. 그러나, 한 실시양태에서, 환자가 적어도 약 45, 55, 65, 75, 또는 85세에 도달할 때까지 치료를 시작할 필요는 없다. 예를 들어, 본원에 기재된 조성물은 50-85세의 무증상 인간에게 투여될 수 있다.
한 실시양태에서, 포유동물에서 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 예방, 위험 감소, 중증도 감소, 발생 감소, 및/또는 발병 지연 방법은 본원에 기재된 조성물의 유효량을 그를 필요로 하는 포유동물, 씨. 디피실레 감염의 위험이 있는 포유동물 및/또는 씨. 디피실레 감염에 대해 감수성인 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다. 유효량은 예를 들어 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여 포유동물에서 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 예방, 위험 감소, 중증도 감소, 발생 감소, 및/또는 발병 지연에 충분한 양을 포함한다. 본원에 기재된 조성물의 유효량의 투여는 예를 들어 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여 설사; 복통, 경련, 열, 결장 생검 상 염증, 저알부민혈증, 전신 부종, 백혈구증가증, 패혈증, 및/또는 무증상 보균상태 등을 예방, 위험 감소, 중증도 감소, 발생 감소, 및/또는 발병 지연시킬 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 방법은 본원에 기재된 면역원성 조성물의 유효량을 그를 필요로 하는 포유동물, 씨. 디피실레 감염의 위험이 있는 포유동물 및/또는 씨. 디피실레 감염에 대해 감수성인 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다.
추가의 실시양태에서, 포유동물에서 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 치료, 중증도 감소, 및/또는 발병 지연 방법은 본원에 기재된 조성물의 유효량을 씨. 디피실레 감염이 의심되거나 현재 이로 고통받고 있는 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다. 유효량은 예를 들어 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여 포유동물에서 씨. 디피실레 감염, 씨. 디피실레 연관 질환, 증후군, 상태, 증상, 및/또는 그의 합병증의 치료, 중증도 감소, 및/또는 발병 지연에 충분한 양을 포함한다.
조성물의 유효량의 투여는 대상체에서 씨. 디피실레 감염의 적어도 하나의 징후 또는 증상, 예컨대 하기 기재된 바와 같은 것을 개선할 수 있다. 본원에 기재된 조성물의 유효량의 투여는 예를 들어 조성물이 투여되지 않은 포유동물과 비교하여 설사의 중증도를 감소시키고/거나 발생을 감소시킬 수 있고; 복통, 경련, 열, 결장 생검 상 염증, 저알부민혈증, 전신 부종, 백혈구증가증, 패혈증, 및/또는 무증상 보균상태 등의 중증도를 감소시키고/거나 발생을 감소시킬 수 있다. 임의로, 감염 증상, 징후, 및/또는 위험 인자의 존재는 치료 개시 전에 결정된다. 바람직한 실시양태에서, 방법은 본원에 기재된 항체 및/또는 그의 결합 단편의 유효량을 씨. 디피실레 감염이 의심되거나 현재 이로 고통받고 있는 포유동물에게 투여하는 것을 포함한다.
따라서, 조성물의 유효량은 본 발명의 방법에서 목적하는 효과 (예를 들어, 예방 및/또는 치료 효과)의 달성에 충분한 양을 지칭한다. 예를 들어, 투여를 위한 면역원의 양은 주사당 최소 약 1 μg, 5 μg, 25 μg, 50 μg, 75 μg, 100 μg, 200 μg, 500 μg, 또는 1 mg 내지 최대 약 2 mg, 1 mg, 500 μg, 200 μg으로 달라질 수 있다. 임의의 최소값은 적합한 범위를 규정하기 위해 임의의 최대값과 조합될 수 있다. 전형적으로 면역원당 약 10, 20, 50 또는 100 μg이 각각의 인간 주사를 위해 사용된다.
대상체에게 투여되는 본 발명의 조성물의 양은 감염의 유형 및 중증도 및/또는 개체의 특징, 예컨대 전반적 건강, 연령, 성별, 체중 및 약물에 대한 저항성에 의존할 수 있다. 이것은 또한 질환의 정도, 중증도, 및 유형에 의존할 수 있다. 유효량은 투여 경로, 표적 부위, 환자의 생리학적 상태, 환자의 연령, 환자가 인간인지 동물인지의 여부, 투여되는 다른 요법, 및 치료가 예방적인지 치유적인지 여부와 같은 인자에 의존하여 또한 달라질 수 있다. 숙련된 통상의 기술자는 이들 및 다른 인자에 의존하여 적절한 양을 결정할 수 있을 것이다.
유효량은 본원의 방법에 사용하기 위한 하나의 효과적인 용량 또는 다중의 효과적인 용량 (예컨대 예를 들어, 2, 3, 4 용량, 또는 그 초과)을 포함할 수 있다. 효과적인 투여량은 안전성 및 효능을 최적화하기 위해 적정될 필요가 있을 수 있다.
예방 및/또는 치료 용도를 달성하는데 적절한 투여량 및 빈도의 조합은 예방 또는 치료상 효과적인 요법으로서 규정된다. 예방 및/또는 치료 요법에서, 조성물은 충분한 면역 반응이 달성될 때까지 하나 초과의 투여량으로 전형적으로 투여된다. 전형적으로, 면역 반응은 모니터링되고, 면역 반응이 약해지기 시작할 경우에 반복적인 투여량이 제공된다.
조성물은 일정 기간에 걸쳐 다중 투여량으로 투여될 수 있다. 치료는 시간에 걸쳐 치료제 (예를 들어, 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 포함하는 면역원성 조성물)에 대한 항체, 또는 활성화된 T-세포 또는 B-세포 반응을 검정함으로써 모니터링될 수 있다. 반응이 저하되면, 부스터 투여량이 필요하게 된다.
실시예
실시예 1: 독소-음성 씨. 디피실레 균주의 확인
독소 (A 및 B) 유전자 및 독소 발현이 결여된 씨. 디피실레 균주를 확인하기 위해, 13종의 씨. 디피실레 균주를 시험하였다. 13종의 씨. 디피실레 균주의 배양 배지를 독소 A에 대해 ELISA에 의해 시험하였다. 7종의 균주는 독소 A를 발현하였다: 씨. 디피실레 14797-2, 씨. 디피실레 630, 씨. 디피실레 BDMS, 씨. 디피실레 W1194, 씨. 디피실레 870, 씨. 디피실레 1253, 및 씨. 디피실레 2149. 도 3을 참조한다.
6종의 균주는 독소 A를 발현하지 않았고, 전체 병원성 유전자좌가 결여되었다: 씨. 디피실레 1351 (ATCC 43593™), 씨. 디피실레 3232 (ATCC BAA-1801™), 씨. 디피실레 7322 (ATCC 43601™), 씨. 디피실레 5036 (ATCC 43603™), 씨. 디피실레 4811 (4 ATCC 3602™), 및 씨. 디피실레 VPI 11186 (ATCC 700057™). VPI 11186을 접합에 의해 플라스미드 DNA를 받아들이는 그의 유효성에 근거하여 선택하였다.
동일한 13종의 균주를 병원성 유전자좌 (PaLoc; Braun et al., Gene. 1996 Nov 28;181 (1-2):29-38)의 외부의 프라이머를 사용하는 멀티플렉스 PCR 검정에서 시험하였다. PCR 결과는 ELISA에 의해 6종의 독소 A 음성 균주로부터의 DNA가 PaLoc로부터 임의의 유전자 (tcdA-tcdE)를 증폭하지 않았음을 증명하였다. PaLoc 플랭킹 서열 (cdd3 및 cdu2)이 존재하였다 (데이터는 제시하지 않음).
실시예 2: 씨. 디피실레 VPI 11186에서 포자형성 경로의 불활성화
씨. 디피실레 생산 균주의 포자-형성 기능을 녹아웃하는 것은 안전한 제조 환경에서 대규모 발효를 용이하게 한다. 클로스트론(ClosTron) 시스템을 사용하여 무포자 씨. 디피실레 균주를 생성하였다. [Heap et al., J Microbiol Methods. 2009 Jul;78(1):79-85]을 참조한다. 클로스트론 시스템은 spo0A1 클로스트리디움 유전자의 부위 지정 삽입 불활성화를 위해 그룹 II 인트론을 사용한 표적화된 유전자 불활성화를 가능하게 한다. 독소-마이너스 생산 균주 VPI 11186을 클로스트론 기술에 의해 포자형성 불활성화시켰다. 에리트로마이신 내성 돌연변이체를 선택하고, 삽입 카세트의 존재를 PCR에 의해 확인하였다 (제시하지 않음). 2종의 독립적인 클론이 포자를 형성하지 못함을 확인하였다.
실시예 3: 세포독성 기능을 불활성화하기 위한 독소 A 및 B 유전자의 유전자 변형
균주 630Δ 게놈 서열을 기초로 한 전장 돌연변이체 독소 A 및 B 오픈 리딩 프레임 (ORF)을 블루 헤론 바이오테크(Blue Heron Biotech)에서 맞춤 합성을 위해 설계하였다. 예를 들어, 서열 9-14 참조한다. 세포 독성을 담당하는 글루코실트랜스퍼라제 활성을 위한 활성 부위를 2개의 대립유전자 치환에 의해 변경하였다: 독소 A의 경우에 D285A/D287A (서열 3 참조), 및 독소 B의 경우에 D286A/D288A (서열 5 참조). 2개의 뉴클레오티드는 각각의 아스파르테이트 (D) 코돈에서 알라닌 (A)에 대한 코돈을 생성하기 위해 돌연변이되었다. 예를 들어, 서열 9-14를 참조한다. 또한, 시스테인 잔기가 결여된 돌연변이체 독소를 발현하는 한 쌍의 벡터를 블루 헤론 바이오테크에서 맞춤 합성에 따라 구축하였다. 돌연변이체 독소 A로부터의 7개의 시스테인 잔기 및 돌연변이체 독소 B로부터의 9개의 시스테인 잔기를 알라닌으로 대체하였다. 치환은 A 및 B 독소 자가촉매 프로테아제의 촉매 시스테인을 포함한다. 또한, 벡터 구축을 위해 사용된 제한 효소 부위를 제거하기 위해 필요한 경우에 침묵 돌연변이를 도입하였다.
실시예 4: pMTL84121fdx 발현 벡터
씨. 디피실레 돌연변이체 독소 항원 발현을 위해 사용된 플라스미드 셔틀 벡터는 민톤 랩(Minton lab)에 의해 개발된 pMTL8000-시리즈 모듈식 시스템으로부터 선택하였다 ([Heap et al., J Microbiol Methods. 2009 Jul;78(1):79-85] 참조). 선택된 벡터 pMTL84121fdx는 씨. 디피실레 플라스미드 pCD6 그람+ 레플리콘, catP (클로람페니콜/티암페니콜) 선택 마커, p15a 그람- 레플리콘 및 tra 기능, 및 씨. 스포로게네스 페레독신 프로모터 (fdx) 및 원위 다중 클로닝 부위 (MCS)를 함유한다. 실험 데이터는 적은-카피수의 p15a 레플리콘이 ColE1 대안보다 이. 콜라이에서 더 큰 안정성을 부여함을 시사하였다. fdx 프로모터는 CAT 리포터 구축물 (예를 들어 tcdA, tcdB; 또는 이종 tetR 또는 xylR)을 사용한 실험에서 시험된 다른 프로모터보다 더 높은 발현을 생성하기 때문에 선택하였다 (데이터는 제시하지 않음).
실시예 5: 변형된 독소 ORF의 pMTL84121fdx 내로의 클로닝
균주 630Δ 게놈 서열을 기초로 한 전장 돌연변이체 독소 A 및 B 오픈 리딩 프레임 (ORF)은 표준 분자 생물학 기술을 사용하여 pMTL84121fdx 벡터 다중 클로닝 NdeI 및 BglII 부위를 사용하여 서브클로닝하였다. 클로닝을 용이하게 하기 위해, ORF를 개시 코돈을 함유하는 근위 NdeI 부위 및 정지 코돈의 바로 하류의 BglII 부위에 플랭킹시켰다.
실시예 6: 삼중 돌연변이체를 생성하기 위한 TcdA의 부위 지정 돌연변이유발
자가촉매 프로테아제 도메인의 촉매 시스테인 잔기를 서열 3 및 5에서, 즉 각각의 "이중 돌연변이체"에서 치환하였다 (즉, TcdA의 경우에 C700A 및 TcdB의 경우에 C698A). 돌연변이체 독소 A의 돌연변이유발을 위해, TcdA D285A/D287A 발현 플라스미드로부터의 2.48 kb NdeI-HindIII 단편을 pUC19 (동일하게 절단됨) 내로 서브클로닝하고, 이 주형에 대해 부위-지정 돌연변이유발을 수행하였다. 일단 새로운 대립유전자가 DNA 서열 분석에 의해 확인되면, 변형된 NdeI-HindIII 단편을 발현 벡터 pMTL84121fdx 내로 재도입하여 "삼중 돌연변이체", 즉 서열 4 및 서열 6을 생성하였다.
실시예 7: 삼중 돌연변이체를 생성하기 위한 TcdB의 부위 지정 돌연변이유발
돌연변이체 독소 B의 돌연변이유발을 위해, 돌연변이체 독소 B 플라스미드로부터의 3.29 kb NdeI-EcoNI 단편을 변형하고, 재도입하였다. EcoNI 부위는 이용가능한 클로닝 벡터에 존재하지 않기 때문에, 약간 더 큰 3.5 kb NdeI-EcoRV 단편을 pUC19 (NdeI-SmaI로 제조함) 내로 서브클로닝하였다. 돌연변이유발 후에, 변형된 내부 3.3 kb NdeI-EcoNI 단편을 절제하고, 상응하는 돌연변이체 독소 B 발현 벡터 pMTL84121fdx 단편을 대체하기 위해 사용하였다. 이러한 방향적 전략의 클로닝 효율은 매우 낮은 것으로 밝혀졌기 때문에, 1.5 kb DraIII의 대체를 수반하는 C698A 대립유전자를 도입하기 위한 대안적 전략을 동시에 시도하였다. 전략은 둘 다 독립적으로 목적하는 재조합체를 생성하였다.
실시예 8: 부위-지정 돌연변이유발에 의한 추가의 돌연변이체 독소 변이체의 생성
적어도 12종의 상이한 씨. 디피실레 돌연변이체 독소 변이체를 구축하였다. 대립유전자 치환을 부위 지정 돌연변이유발 (퀵체인지(Quickchange)? 키트)에 의해 N-말단 돌연변이체 독소 유전자 단편 내로 도입하였다. 재조합 독소를 또한, 야생형 씨. 디피실레 균주로부터 정제된 천연 독소에 대해 생물학적 활성이 정량적으로 동등한 단백질을 생성하는 이러한 플라스미드-기반 시스템의 능력을 평가하기 위해 참조 대조군으로서 조작하였다. 이 경우에, 본래의 글루코실트랜스퍼라제 치환으로 복귀시키기 위해 대립유전자 치환을 도입하였다. 또한, 블루 헤론 바이오테크에서 맞춤 합성에 따라 한 쌍의 무시스테인 돌연변이체 독소 벡터를 구축하였다.
12종의 독소 변이체는 (1) D285A/D287A 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A (서열 3); (2) D286A/D288A 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B (서열 5); (3) D285A/D287A C700A 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A (서열 4); (4) D286A/D288A C698A 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B (서열 6); (5) 서열 1을 갖는 재조합 독소 A; (6) 서열 2를 갖는 재조합 독소 B; (7) C700A 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A; (8) C698A 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B; (9) C700A, C597S, C1169S, C1407S, C1623S, C2023S, 및 C2236S 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A; (10) C698A, C395S, C595S, C824S, C870S, C1167S, C1625S, C1687S, 및 C2232S 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B; (11) D285A, D287A, C700A, D269A, R272A, E460A, 및 R462A 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A (서열 7); 및 (12) D270A, R273A, D286A, D288A, D461A, K463A, 및 C698A 돌연변이를 갖는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B (서열 8)를 포함한다.
부위 지정 돌연변이유발에 의해 그리고 상기 기재된, 예를 들어 실시예 1-7에서의 것과 동일한 물질 및 방법을 사용하는 것에 의해 오중 돌연변이체 독소를 또한 구축하였다. 독소 B에 대한 오중 돌연변이체는 하기 치환 D286A/D288A C698A/E970K/E976K (서열 184)를 포함하였다. 오중 돌연변이체 독소 B를 상기 기재된 바와 같은 VPI 11186 spo0A-음성 세포에서 발현시켰다. 독소 B의 N-말단 에피토프에 특이적인 mAb# B8-26 (서열 49)를 사용한 웨스턴 블롯을 수행하여 오중 돌연변이체 독소 B의 발현을 확인하였다. 각각 50 ng, 30 ng, 및 10 ng의 정제된 삼중 돌연변이체 B (서열 86)인 좌측으로부터의 제2, 제3, 및 제4 레인을 참조 단백질로서 사용하였다. 오중 돌연변이체 독소 B 세포 용해 농축물의 각각 1:100 희석액 및 1:1000 희석액인 좌측으로부터의 제5 및 제6 레인을 평가하였다. 오중 돌연변이체 독소 B 농축물 내의 단백질의 추정량은 약 1000 ug/mL이다. 블롯 상에 제시된 바와 같이, 오중 돌연변이체 독소 B (농축된 것)는 약 270 kD에서 예상되는 크기의 단백질 밴드를 나타내었다.
실시예 9: 형질전환체의 안정성
재배열된 플라스미드를 통상적으로 사용되는 DH5α 이. 콜라이 실험실 균주로부터 수득하였다. 대조적으로, 인비트로젠 Stbl2™ 이. 콜라이 숙주를 사용한 형질전환은 LB 클로람페니콜 (25 μg/ml) 플레이트 상에서 30℃에서 3일 성장 후, 느리게 성장하는 전장 돌연변이체 독소 재조합체를 생성하였다. 보다 낮은 클로닝 효율이 관련 Stbl3™ 및 Stbl4™ 이. 콜라이 균주에 의해 수득되었지만, 이들 균주는 플라스미드 유지를 위해 안정한 것으로 밝혀졌다. 형질전환체를 후속해서 30℃에서 클로람페니콜 선택 하에 한천 또는 액체 배양물에서 증식시켰다. LB (밀러(Miller)) 배지의 사용은 또한 동물-무함유 트립톤-대두 기반 배지와 비교하여 형질전환체의 회수 및 성장을 개선하는 것으로 밝혀졌다.
실시예 10: 야생형 또는 유전적 돌연변이체 독소 유전자를 코딩하는 pMTL84121fdx를 사용한 씨. 디피실레의 형질전환
이. 콜라이 접합 전달에 의한 씨. 디피실레의 형질전환은 본질적으로 문헌 [Heap et al., Journal of Microbiological Methods, 2009. 78(1): p. 79-85]에 기재된 바와 같이 수행하였다. 이. 콜라이 숙주 CA434를 야생형 또는 변이체 돌연변이체 독소 유전자를 코딩하는 pMTL84121fdx로 형질전환하였다. 이. 콜라이 숙주 CA434는 발현 플라스미드를 씨. 디피실레 생산 균주 VPI 11186 spo0A1 내로 이동시키기 위한 중간체이다. CA434는 이. 콜라이 HB101의 유도체이다. 이 균주는 Km, Tc, Su, Sm/Spe, 및 Hg (Tn1831로 인함)에 대한 내성을 부여하는 Tra+ Mob+ R702 접합 플라스미드를 보유한다. 화학적 적격 또는 전기적격 CA434 세포를 준비하고, 발현 벡터 형질전환체를 밀러 LB CAM 플레이트 상에서 30℃에서 선택하였다. 3일 후에 나타난 느리게 성장하는 콜로니를 골라내어 중간 대수기까지 3 mL LB 클로람페니콜 배양물에서 증폭시켰다 (~24h, 225 rpm, 오비탈 진탕기, 30℃). 선모 파괴를 방지하기 위해 저속 (5,000g) 원심분리에 의해 이. 콜라이 배양물을 수거하고, 세포 펠릿을 1 mL PBS 중에 넓은 구경의 전달 피펫으로 부드럽게 재현탁하였다. 세포를 저속 원심분리에 의해 농축하였다. 대부분의 PBS를 뒤집어서 제거하고, 배액된 펠릿을 혐기성 챔버로 옮기고, 0.2 mL의 씨. 디피실레 배양물로 재현탁하고, BHIS 한천 플레이트 상에 스폿팅하고, 8h 동안 또는 밤새 성장하도록 두었다. 돌연변이체 독소 A 형질전환체의 경우에, 밤새 접합시에 보다 양호한 결과가 달성되었다. 세포 패치를 0.5 mL PBS 내로 스크랩하고, 이. 콜라이 공여자 세포를 사멸하기 위해 15 μg/mL 티암페니콜 (클로람페니콜의 보다 강력한 유사체) 및 D-시클로세린/세폭시틴으로 보충된 BHIS 선택 배지 상에 0.1 mL를 플레이팅하였다. 16-24 h 후에 나타난 형질전환체를 새로운 BHIS (플러스 보충제) 플레이트 상에 재-스트리킹하여 정제하고, 후속 배양물을 재조합 독소 또는 돌연변이체 독소의 발현에 대해 시험하였다. 양호한 발현을 보이는 클론으로부터 글리세롤 퍼머넌트 및 시드 원액을 제조하였다. 또한, 세포를 리소자임 (필수적이지 않음)으로 예비처리하는 변형된 퀴아젠(Qiagen) 키트 절차를 사용하여 2 mL 배양물로부터 플라스미드 미니프렙을 제조하였다. 씨. 디피실레 미니프렙 DNA를 클론 완전성을 확인하기 위한 PCR 서열분석을 위한 주형으로서 사용하였다. 대안적으로, 플라스미드 맥시프렙 DNA를 이. 콜라이 Stbl2™ 형질전환체로부터 제조하고, 서열분석하였다.
실시예 11: 독소 A 및 B 삼중 돌연변이체 (각각 서열 4 및 6) 및 칠중 B 돌연변이체 (서열 8)의 씨. 디피실레 발현 분석
형질전환체를 2 mL 배양물 (통상적인 분석용) 또는 구멍을 마개로 막은 플라스크 (시간 경과 실험용)에서 성장시켰다. 샘플 (2 mL)을 간단히 (10,000 rpm, 30s) 원심분리하여 세포를 농축시키고, 상청액을 경사분리하고, 10x 농축하고 (아미콘-울트라(Amicon-ultra) 30k); 펠릿을 배액하고 -80℃에서 동결시켰다. 세포 펠릿을 얼음 상에서 해동시키고, 1 mL 용해 완충제 (트리스-HCl pH7.5; 1 mM EDTA, 15% 글리세롤) 중에 재현탁하고, 초음파 처리하였다 (마이크로팁으로 1 x 20s 버스트). 용해물을 4℃에서 원심분리하고, 상청액을 5배 농축시켰다. 상청액 및 용해물의 샘플을 샘플 완충제와 합하고, 열처리 한 후 (10분, 80℃), 이중 3-8% 트리스-아세테이트 SDS-PAGE 겔 (인비트로젠) 상에 로딩하였다. 하나의 겔을 쿠마시(Coomassie)로 염색하고, 두번째는 웨스턴 분석을 위해 전기블롯팅하였다. 돌연변이체 독소 A 및 B 변이체를 검출하기 위해 독소 A-특이적 및 독소 B-특이적 토끼 항혈청 (피트게랄드(Fitgerald); 바이오디자인(Biodesign))을 사용하였다. 칠중 돌연변이체 독소 B (서열 8)의 발현은 또한 웨스턴 블롯 혼성화에 의해 확인되었다.
실시예 12: 돌연변이체 독소의 글루코실트랜스퍼라제 활성의 제거
유전적 이중 돌연변이체 (DM) 독소 A 및 B (각각 서열 3 및 5) 및 삼중 돌연변이체 (TM) 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)는 UDP-14C-글루코스 [30 μM], 50 mM HEPES, pH 7.2, 100 mM KCl, 4 mM MgCl2, 2 mM MnCl2, 1 mM DTT, 및 0.1 μg/μL BSA의 존재 하의 시험관내 글루코실화 검정에서 14C-글루코스를 10 μg의 RhoA, Rac1 및 Cdc42 GTPase로 전달하지 않았다. 그러나, 야생형 A 및 B 독소 대조군 (각각 서열 1 및 2를 가짐)은 각각의 야생형 독소와 비교하여 적어도 100,000배 감소를 나타내는 100 μg의 돌연변이체 독소의 존재 하에서도 (도 4b) 각각 10 및 1 ng의 낮은 용량 (및 더 낮은 용량 - 데이터는 제시하지 않음)에서 14C-글루코스를 GTPase로 효율적으로 전달하였다 (도 4a 및 4b). Cdc42 GTPase에 대해 유사한 결과가 검출되었다 (데이터는 제시하지 않음).
구체적으로, 도 4b에서, 야생형 독소 A 및 독소 B (1 ng) 또는 삼중 돌연변이체 독소 A 및 삼중 돌연변이체 독소 B (100 μg)를 UDP-14C-글루코스의 존재 하에 2 hr 동안 30℃에서 RhoA GTPase와 함께 인큐베이션하였다. 도시된 바와 같이, 1 ng의 야생형 TcdA 및 TcdB는 14C-글루코스를 RhoA로 전달하였지만, 100 μg 삼중 돌연변이체 독소 A 및 삼중 돌연변이체 독소 B는 그렇지 않았다. 1 ng의 야생형 TcdA 또는 TcdB를 각각 100 μg 삼중 돌연변이체 독소 A 또는 삼중 돌연변이체 독소 B와 반응시킬 때, RhoA의 글루코실화가 검출되었고, 이는 글루코실화 억제제의 결여를 나타낸다. 글루코실화 활성의 검출 감수성은 100 μg 돌연변이체 독소의 배경에서 1 ng의 야생형 독소 (1:100,000의 비)로 확립되었다. 결과는 삼중 돌연변이체 독소 A 및 삼중 돌연변이체 독소 B에서 글루코실트랜스퍼라제의 활성 부위에서의 돌연변이가 임의의 측정가능한 (각각의 야생형 독소의 활성과 비교하여 100,000배 미만으로 더 낮은 활성) 글루코실트랜스퍼라제 활성의 감소를 야기함을 보여준다. 글루코실화된 GTPase의 TCA 침전에 의해 글루코실트랜스퍼라제 활성을 정량하기 위해 유사한 검정이 또한 개발되었다.
실시예 13: 자가촉매 시스테인 프로테아제 활성의 제거
시스테인 프로테아제 절단 부위를 돌연변이시킨 경우에 삼중 유전적 돌연변이체 A 및 B (TM) (각각 서열 4 및 6)에서 자가촉매 절단 기능이 제거되었다. 도 5에 도시된 바와 같이, 야생형 (wt) 독소 A 및 B (각각 서열 3 및 5)는 이노시톨-6-포스페이트의 존재 하에 절단된다. 이중 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 3 및 5)도 또한 야생형과 유사하게 이노시톨-6-포스페이트의 존재 하에 절단된다 (데이터는 제시하지 않음). 독소 A (서열 3)는 308 kDa으로부터 245 및 60 kDa의 2개의 단편으로 절단되었다. 독소 B (서열 5)는 270 kDa으로부터 207 및 63 kDa의 2개의 단편으로 절단되었다. 삼중 유전적 돌연변이체 A 및 B (TM) (각각 서열 4 및 6)는 이노시톨-6-포스페이트의 존재 하에서도 각각 308 및 270 kDa에서 영향받지 않은 상태로 유지되었다. 도 5를 참조한다. 따라서, 시스테인 프로테아제 활성은 유전자 변형에 의해 불활성화되었다.
보다 구체적으로, 도 5에서, 1 μg의 삼중 돌연변이체 A 및 삼중 돌연변이체 B를 90분 동안 실온 (21 ± 5℃)에서 리스트 바이올로지칼스의 야생형 TcdA 및 TcdB와 함께 인큐베이션하였다. 절단 반응은 이노시톨-6-포스페이트 (TcdA의 경우에 10mM 및 Tcd B의 경우에 0.1 mM)의 존재 또는 부재 하에 트리스-HCl, pH 7.5, 2mM DTT 중에서 20 μL 부피로 수행하였다. 이어서, 전체 반응 부피를 3-8% SDS/PAGE 상에 로딩하였고; 단백질 밴드는 은 염색에 의해 가시화되었다. 도시된 바와 같이, wt Tcd A 및 TcdB는 이노시톨-6-포스페이트의 존재 하에 각각 245 kD와 60 kD 및 207 kD와 63 kD의 2개의 단백질 밴드로 절단되었다. 삼중 돌연변이체 독소 A 및 삼중 돌연변이체 독소 B는 절단되지 않았고, 따라서 삼중 돌연변이체 독소 A 내의 C700A 돌연변이 및 삼중 돌연변이체 독소 B 내의 C698A 돌연변이가 절단을 차단함을 확인하였다.
실시예 14: 삼중 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)의 잔류 세포독성
유전적 돌연변이체 독소를 인간 이배체 폐 섬유모세포주인 IMR90 세포에서 시험관내 세포독성 검정에 의해 그의 세포독성에 대해 평가하였다. 이들 세포는 독소 A 및 B 둘 다에 대해 감수성이다. 대안적인 바람직한 실시양태로서, 세르코피테쿠스 아에티오프스(Cercopithecus aethiops)로부터의 베로(Vero) 정상 신장 세포가 독소 A 및 B에 대해 적정한 감수성을 갖는 것으로 관찰되었기 때문에, 이를 세포독성 검정에서 사용할 수 있다. 바람직하게는, HT-29 인간 결장직장 선암종 세포는 베로 및 IMR90 세포주와 비교하여 독소에 대해 유의하게 감소된 감수성을 나타내었기 때문에 세포독성 검정에 사용되지 않는다. 예를 들어, 하기 표 6을 참조한다.
<표 6>
Figure pat00017
연속 희석된 유전적 돌연변이체 독소 또는 wt 독소 샘플을 96-웰 조직 배양 플레이트에서 성장시킨 세포 단층에 첨가하였다. 37℃에서 72h 동안 인큐베이션한 후, 상대 발광 단위 (RLU)로서 표현되는 발광을 생성하는 루시페라제 기반 셀타이터글로? 시약 (프로메가, 위스콘신주 메디슨)의 첨가에 의해 세포 ATP 수준을 측정함으로써 플레이트를 대사 활성 세포에 대해 평가하였다. 높은 RLU는 세포가 생존함을 나타내고, 낮은 RLU는 세포가 대사 활성이 없고 사멸되고 있음을 나타낸다. EC50으로 표현되는 세포독성의 수준은 세포 배양 대조군에서의 수준과 비교하여 RLU의 50% 감소를 야기하는 wt 독소 또는 유전적 돌연변이체 독소의 양으로 정의된다 (이 검정의 상세한 내용은 하기 제공됨). 도 6, 표 7a, 및 표 8a에 제시된 바와 같이, TcdA 및 TcdB의 EC50 값은 각각 약 0.92 ng/mL 및 0.009 ng/mL였다. 삼중 돌연변이체 독소 A 및 삼중 돌연변이체 독소 B의 EC50 값은 각각 약 8600 ng/mL 및 74 ng/mL였다. wt 독소와 관련하여 세포독성의 대략 10,000배 감소에도 불구하고, 유전적 돌연변이체 독소는 둘 다 여전히 낮은 세포독성의 잔류 수준을 나타내었다. 이러한 잔류 세포독성은 중화 항독소 모노클로날 항체에 의해 차단될 수 있고, 이는 이것이 삼중 돌연변이체 독소에 대해서는 특이적이지만, wt 독소의 공지된 효소 활성 (글루코실화 또는 자가단백질분해)과는 아마도 관련이 없을 것임을 나타낸다.
wt 독소는 둘 다 강력한 시험관내 세포독성을 나타내고, 소량의 독소는 포유동물 세포에 대한 다양한 효과, 예컨대 세포 라운딩 (세포병변 효과 또는 CPE) 및 대사 활성의 결여 (ATP 수준에 의해 측정됨)를 유발하기에 충분하다. 따라서, 2가지의 시험관내 검정 (CPE 또는 세포 라운딩 검정 및 ATP 검정)은 돌연변이체 독소 약물 물질에서 어떠한 잔류 세포독성도 남지 않음을 확인하기 위해 개발되었다. 결과는 EC50으로 표현되고, 이는 1) 50%의 세포에서 CPE의 발생 또는 2) 상대 광 단위로 측정시 ATP 수준의 50% 감소를 유발하는 독소 또는 돌연변이체 독소의 양이다.
CPE 검정에서, 약물 물질의 샘플을 연속 희석하고, 잠재적인 세포병변 효과가 관찰되는 IMR90 세포와 함께 인큐베이션한다. CPE 검정은 0 (정상 세포) 내지 4 (~100% 세포 라운딩)의 척도로 스코어링되고, 스코어 2 (~50% 세포 라운딩)는 시험 샘플의 EC50 값으로서 정의된다. 이러한 방법은 매트릭스 간섭없이 이러한 검정에서 시험될 수 있는 최대 허용 농도인 1000 μg/mL의 농도에서 돌연변이체 독소 약물 물질의 시험을 위해 사용된다. 따라서, 검출가능하지 않은 세포독성은 EC50 >1000 μg/ml로서 보고된다.
ATP 검정은 대사 활성 세포의 수에 비례하는, ATP로부터 생성된 발광 신호의 양의 측정치를 기초로 한다. 검정 간섭없이 이러한 검정에서 시험될 수 있는 최대 허용 농도는 약 200 μg/mL이다. 따라서, 이 검정에서 검출가능하지 않은 세포독성은 EC50 >200 μg/mL로서 보고된다.
상이한 농도의 돌연변이체 독소 A 및 B를 독소 대조군과 함께 세포에 첨가하였다. 검정의 종점은 셀타이터-글로? (프로메가)를 사용하여 세포 ATP 수준에 의해 결정되는 세포 생존율이다. 발광 정도는 ATP 수준 또는 생존 세포 수에 비례한다.
야생형 (wt) 독소 A의 시험관내 세포독성 (EC50)은 920 pg/mL이고, 독소 B는 9 pg/mL였다. 돌연변이체 독소 A (서열 4)의 시험관내 세포독성 (EC50)은 8600 ng/mL이고, 돌연변이체 독소 B (서열 6)는 74 ng/mL였다. 이들 값은 각각 9348 및 8222배의 감소를 나타내지만, 잔류 세포독성이 돌연변이체 독소 둘 다에서 검출되었다.
즉, 삼중 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)의 세포독성은 wt 독소 A 및 B (각각 서열 1 및 2)의 세포독성과 관련하여 IMR-90 세포에서 시험관내 세포독성 검정에서 유의하게 감소되었다. 도 6에 도시된 바와 같이, 삼중 돌연변이체 독소는 둘 다 wt 독소와 관련하여 세포독성의 유의한 감소 (104 배)를 나타내었지만, 삼중 돌연변이체 독소 둘 다 보다 높은 농도에서 잔류 세포독성이 관찰되었다.
또한, 각각의 삼중 돌연변이체 독소의 잔류 세포독성은 독소 특이적 항체에 의해 완전히 중화될 수 있었다 (예를 들어, 야생형 독소 독성과 관련하여 독성의 적어도 6-8 log10 감소). 하기 실시예 16을 참조한다.
세포 배양물 검정은 생체내 동물 모델보다 세포독성의 검출에 대해 보다 감수성이다. 마우스 치사 시험접종 모델에서 i.p. 또는 i.v 경로로 전달될 때, wt TcdA의 LD50은 마우스당 ~50 ng인 반면에, wt TcdB는 마우스당 ~5 ng의 LD50으로 더 강력하다. 대조적으로, 상기 기재된 세포 배양물 기반 시험관내 검정의 EC50 값은 wt TcdA의 경우에 웰당 100 pg 및 wt TcdB의 경우에 웰당 2 pg이다.
실시예 15: 유전적 칠중 돌연변이체 독소 B (서열 8)의 잔류 세포독성 및 오중 돌연변이체 독소 B (서열 184)의 세포독성
도 7에 도시된 바와 같이, EC50 값은 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) (20.78 ng/mL) 및 칠중 돌연변이체 독소 B (서열 8) (35.9 ng/mL) 돌연변이체에 대한 것과 유사하고, 이는 글루코실트랜스퍼라제 활성 부위 및 GTPase 기질 결합 부위를 추가로 변형하기 위한 4가지의 추가의 돌연변이가 유전적 돌연변이체 독소의 세포독성을 추가로 감소시키지 않음을 나타낸다. 또한, EC50 값은 삼중 및 칠중 돌연변이체 독소에 대한 것과 같이 이중 돌연변이체 독소 B (서열 5)에 대한 것과 유사하였다 (데이터는 제시하지 않음). 이러한 관찰은 돌연변이체 독소의 세포독성에 대한 메카니즘이 놀랍게도 글루코실트랜스퍼라제 및 기질 인식 메카니즘과 독립적임을 시사한다.
오중 돌연변이체 독소 B (서열 184)에 대해 상기 기재된 바와 같이 IMR90 세포에서 시험관내 ATP 세포독성 검정에 의해 그의 세포독성을 평가하였다. 예를 들어, 실시예 14를 참조한다. 도 26에 제시된 바와 같이, 오중 돌연변이체 독소 B의 세포독성은 리스트 바이올로지칼스로부터 상업적으로 수득된 야생형 독소 B (예를 들어, 서열 2)와 비교하여, 그리고 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 86)와 비교하여 매우 감소되었다. "세포 단독" 대조군은 IMR-90 세포에 관한 것이다. 각각의 EC50 값을 나타내는 하기 표 62를 참조한다.
<표 62>
Figure pat00018
또한, 오중 돌연변이체 독소 B ("PM-B")(서열 184)에 대해 IMR-90 세포에 대한 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 86)에 의해 매개되는 세포독성의 경쟁적 억제를 평가하였다. 도 27을 참조한다. 샘플을 제조하기 위해, 삼중 돌연변이체 독소 B (TM B)(서열 86)를 모든 웰에서 200 ng/mL (10 x EC50)의 일정한 농도로 유지시켰다. 5 μg/mL에서 출발하여 2-배 연속 희석된 오중 돌연변이체 독소 B를 삼중 돌연변이체 독소 B를 함유하는 웰에 첨가하였다. 이어서 샘플을 IMR-90 세포를 함유하는 96-웰 플레이트로 옮긴 다음 72시간 동안 인큐베이션하였다. 상기 기재된, 예를 들어 실시예 14에서와 같이 ATP 검정을 완료하였다. 도 27에서 볼 수 있는 바와 같이, 오중 돌연변이체 독소 B는 삼중 돌연변이체 독소 B의 세포독성을 경쟁적으로 억제하였다.
실시예 16: 삼중 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)의 잔류 세포독성
잔류 세포독성의 성질을 추가로 평가하기 위해, 돌연변이체 독소 (서열 4 및 6)를 혼합하고, 이전의 각각의 중화 항체와 함께 인큐베이션하고, 혼합물을 IMR90 세포 단층에 첨가하였다.
결과 (도 8)는 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)의 잔류 세포독성이 돌연변이체 독소 A (상부 패널, 도 8) 및 돌연변이체 독소 B (하부 패널, 도 8)에 특이적인 중화 항체로 완전히 제거될 수 있음을 보여주었다. 증가하는 농도의 돌연변이체 독소 A (상부 패널) 및 B (하부 패널)를 토끼 항-독소 폴리클로날 (pAb, 1:10 희석액) 또는 뮤린 모노클로날 항체 (3.0 mg IgG/mL를 함유하는 원액으로부터의 1:50 희석액)와 함께 인큐베이션한 후, IMR90 세포에 첨가하였다. IMR90 세포와 함께 37℃에서 72-hr 처리 인큐베이션 후, 셀타이터-글로? 기질을 첨가하고, ATP 수준을 측정하기 위한 발광 프로그램을 사용하는 분광광도계에서 상대 광 단위 (RLU)를 측정하였다. ATP 수준이 낮을수록 독성이 더 높다. 대조군은 그의 상응하는 EC50 값의 4배로 첨가된 TcdA 및 TcdB를 포함하였다.
공개된 보고서는 독소의 글루코실트랜스퍼라제 또는 자가촉매 프로테아제 도메인에서의 돌연변이가 독성의 완전한 불활성화를 야기한다고 시사한다. 그러나, 본 발명자들의 데이터는 이들 공개된 보고서와 일치하지 않고, 이는 공개된 보고서에서 조 배양 용해물과 달리 본 연구에서 시험된 고도로 정제된 돌연변이체 독소의 증가된 농도; 12시간 미만으로 실시된 관찰과 달리 돌연변이체 독소-처리된 세포의 세포 라운딩이 관찰된 증가된 시점 (예를 들어, 24시간, 48시간, 72시간, 또는 96시간); 공개된 보고서에 개시된 세포독성 검정에서의 HT-29 인간 결장직장 선암종 세포와 대조적으로 본 발명의 세포독성 검정에서의 독소에 대해 유의하게 더 높은 감수성을 나타내는 세포주의 사용; 및/또는 돌연변이체 독소의 잔류 독성을 일으킬 수 있는 비공지된 활성 또는 글리코실화 이외의 과정으로 인한 것일 수 있다.
실시예 17: 유전적 돌연변이체 독소의 세포독성의 신규 메카니즘
유전적 돌연변이체 독소의 잔류 세포독성의 메카니즘을 조사하기 위해, IMR-90 세포를 wt 독소 B (서열 2) 또는 유전적 돌연변이체 독소 B (서열 6)로 처리하고, Rac1 GTPase의 글루코실화를 처리 시간에 대해 연구하였다. 샘플을 24 내지 96시간에 수집하고, 세포 추출물을 제조하였다. 글루코실화된 Rac1은 Rac1에 대한 2개의 항체를 사용한 웨스턴 블롯에 의해 비-글루코실화된 Rac1과 구분된다. 하나의 항체 (23A8)는 Rac1의 형태를 둘 다 인식하고, 다른 것 (102)은 비-글루코실화된 Rac1만을 인식한다. 도 22에 도시된 바와 같이, 독소 B의 경우에, 전체 Rac1 수준은 시간의 경과에 따라 변화없이 유지되었고, 대부분의 Rac1이 글루코실화된다. 반면에, 유전적 돌연변이체 독소 B (서열 6)에 의한 처리는 전체 Rac1의 유의한 감소를 야기하였지만, Rac1은 모든 시점에서 비-글루코실화되었다. 이는 Rac1 수준이 유전적 돌연변이체 독소 처리에 의해 부정적인 영향을 받지만, wt 독소에 의해서는 그렇지 않음을 보여준다. 도 22에 도시된 바와 같이, 액틴의 수준은 나타낸 시점에서 독소 및 유전적 돌연변이체 독소 B 처리된 세포 및 모의 처리된 세포와 유사하였다. 이는 유전적 돌연변이체 독소가 야생형 독소-유도 글루코실화 경로와 상이한 메카니즘에 의해 세포독성을 발휘함을 보여주었다.
실시예 18: 유전적 돌연변이체 독소의 화학 처리
유전자 변형된 돌연변이체 독소는 세포독성 활성의 4-log 감소를 나타내는 것이 바람직하지만, 세포독성 활성의 추가의 감소 (2 내지 4 log)가 고려되었다. 2가지의 화학적 불활성화 전략이 평가되었다.
제1 방법은 돌연변이체 독소의 불활성화를 위해 포름알데히드 및 글리신을 사용한다. 포름알데히드 불활성화는 포름알데히드와 단백질 상의 1급 아민 사이에 쉬프 염기 (이민)를 형성함으로써 발생한다. 이어서, 쉬프 염기는 많은 아미노산 잔기 (Arg, His, Trp, Tyr, Gln, Asn)와 반응하여 분자내 또는 분자간 가교를 형성할 수 있다. 이러한 가교는 단백질이 불활성화되도록 만드는 단백질의 구조를 고착시킨다. 또한, 포름알데히드는 글리신과 반응하여 쉬프 염기를 형성할 수 있다. 이어서, 글리실 쉬프 염기는 아미노산 잔기와 반응하여 분자간 단백질-글리신 가교를 형성할 수 있다. 포름알데히드는 유전적 돌연변이체 독소의 세포독성 활성을 검출 한계 미만으로 감소시켰다 (삼중 돌연변이체 B (서열 6)의 경우에 >8 log10 및 삼중 돌연변이체 A (서열 4)의 경우에 >6 log10의 세포독성 감소). 그러나, 포름알데히드-불활성화된 (FI) 삼중 돌연변이체 독소를 25℃에서 인큐베이션하는 경우에 시간의 경과에 따라 북귀가 관찰되었다. 세포독성 복귀는 소량의 포름알데히드 (0.01-0.02%)를 FI-삼중 돌연변이체 독소 보관 용액에 첨가함으로써 방지될 수 있다. 실시예 23을 참조한다.
또 다른 방법은 불활성화된 돌연변이체 독소를 생성하기 위해 1-에틸-3-(3-디메틸아미노프로필)카르보디이미드 (EDC)/N-히드록시숙신이미드 (NHS) 처리를 사용한다. 본 방법에서, EDC/NHS는 단백질 상의 카르복실기와 반응하여 활성화된 에스테르를 형성한다. 이어서, 활성화된 에스테르는 단백질 상의 1급 아민과 반응하여 안정한 아미드 결합을 형성할 수 있다. 포름알데히드 반응과 같이, 이러한 반응은 분자내 및 분자간 가교를 생성한다. EDC/NHS 처리에 의해 형성된 아미드 결합은 포르말린 불활성화에 의해 형성된 불안정한 이민 결합보다 더 안정하고 비-가역적이다. 활성화된 에스테르와 폴리펩티드 상의 1급 아민과의 반응에 의해 형성된 가교에 더하여, 글리신 및 베타-알라닌 부가물이 둘 다 형성될 수 있다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 글리신 부가물은 글리신이 미반응된 활성화된 에스테르를 켄칭하기 위해 첨가될 때 생산된다. 글리신의 아민은 폴리펩티드 상의 활성화된 에스테르와 반응하여 안정한 아미드 결합을 형성한다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 베타-알라닌 부가물은 활성화된 베타-알라닌과 폴리펩티드 상의 1급 아민과의 반응에 의해 형성된다. 이러한 반응은 안정한 아미드 결합을 생성한다. 활성화된 베타-알라닌은 3 몰의 NHS와 1 몰의 EDC의 반응에 의해 생산된다.
유전자 변형된 돌연변이체 독소 (6-8 log, 천연 독소 관련)와 관련하여 세포독성 활성의 2-4 log 감소를 달성하기 위해, 화학적으로 불활성화된 돌연변이체 독소의 EC50 값은 ≥1000 μg/mL이어야 한다. 세포독성 활성의 감소에 더하여, 도트-블롯 분석에 의해 결정될 때 주요 에피토프를 보유하는 것이 유리할 것이다. 현재까지, 세포독성 감소 및 에피토프 인식 기준을 둘 다 충족하는 많은 반응 조건이 확인되어 있다. 불활성화된 돌연변이체 독소의 여러 배치를 동물 연구를 위해 제조하였고, 몇몇 대표적인 배치로부터의 분석 데이터를 표 7a 및 7b, 표 8a 및 8b에 제시한다.
<표 7a>
Figure pat00019
<표 7b>
Figure pat00020
리스트 = 리스트 바이올로지칼스; CPE= 세포병변 효과 검정; EC50 = 세포의 50%가 세포독성을 나타내는 최저 농도; mAb= 모노클로날 항체; neut= 중화; ND= 미수행; TM= 활성 부위 및 절단 돌연변이체 ("삼중 돌연변이체")
<표 8a>
Figure pat00021
<표 8b>
Figure pat00022
리스트 = 리스트 바이올로지칼스; CPE= 세포병변 효과 검정; EC50 = 세포의 50%가 세포독성을 나타내는 농도; mAb= 모노클로날 항체; neut= 중화; ND= 미수행; TM= 활성 부위 및 절단 돌연변이체 ("삼중 돌연변이체")
실시예 19: 발효 및 정제
상기 기재된 fdx 프로모터를 포함하는 재조합 클로스트리디움 디피실레의 동결된 공급원으로부터 발효를 개시시켰다. 동결된 원액은 OD600=2.0 및 20% 글리세롤로 제조된 세포 현탁액이었다. 출발 배양물은 배양물 원액 0.2 mL로 500mL SHYG10 배지 (30 g/L 대두 가수분해물 SE50MK, 20 g/L 효모 추출물 HY 예스트 412, 10 g/L 글루코스, 15 mg/L 티암페니콜, pH7)에 접종하였다. 배지를 500mL의 구멍이 있는 병에 담았다. 접종은 통상의 생물안전 캐비닛에서 수행하였고, 병을 질소로 플러싱한 다음, 병을 통상의 인큐베이터 내에서 정적으로 (구멍 밀폐) ~ 16-18시간 동안 37℃에서 인큐베이션하였다.
발효 단계를 위해 8L의 SHYG60 배지 (30 g/L 대두 가수분해물 SE50MK, 20 g/L 효모 추출물 HY 예스트 412, 60 g/L 글루코스, 15 mg/L 티암페니콜, pH7)를 함유하는 10 리터의 생물반응기를 사용하였다. 접종물 병의 내용물 500mL를 0.1 vvm의 질소 살포로 37℃, 400 rpm (1.47 m/s)에서 작동되는 발효기에 접종하였다. pH는 5N NaOH의 자동-첨가에 의해 7.0으로 제어하였다. 발효는 전형적으로 ~ 24시간 동안 최대 효력에 이를 때까지 수행하였다. 발효 과정 동안의 성장은 OD600 판독에 의해 모니터링하였다. 돌연변이체 독소 정량화를 위해 채취한 샘플을 ~5000xg에서 스피닝하고, 생성된 펠릿을 -70℃에서 동결시켰다. 이어서 세포 펠릿을 해동시키고, 20mM 트리스, 3mM NaCl, 0.5 mM EDTA, pH 6.5로 이루어진 완충제 중에 재현탁시키고, 20초 동안 40의 진폭으로 초음파처리하였다. 생성된 세포 용해물을 5,000xg에서 10분 동안 스피닝시켰다. 상청액을 로딩 완충제 및 환원제와 합하고, 3.8% 트리스-아세테이트 PAGE 겔 상에서 150 볼트에서 50-55분 대 인증된 독소 표준으로 구동하였다. 겔을 밤새 염색한 다음, 탈색하고, 주사 밀도계 상에서 정량화하였다. 전형적으로, ~ 10-12의 OD600 값이 80-120 mg/L의 독소 값과 함께 수득되었다.
하기 표는 돌연변이체 독소 A에 대한 발효 데이터의 예이다.
<표 63>
Figure pat00023
돌연변이체 독소 B에 대한 발효 데이터의 예는 하기 표에 나타낸다.
<표 64>
Figure pat00024
재조합 씨. 디피실레 세포의 배양 및/또는 돌연변이체 독소의 생산을 위한 조성물 및 방법의 변형이 시험되었고, 이는 본 발명의 범위 내에 있다. 예를 들어, SE50MK (및 여러가지의 SE50MK-NK, 둘 다 프리슬란트-캄파이그나로부터 공급됨)가 질소원에 대한 바람직한 선택안이었지만, 다른 제조업체로부터의 다양한 다른 대두 가수분해물이 공정에서 잘 작동하는 것으로 확인되었다. 효모 추출물의 부재 하에 대두 가수분해물을 포함하는 배양 배지는 예상 수율의 30-40%를 제공하였다.
대안적 제조업체로부터의 효모 추출물은 동등한 수율을 지지하는 것으로 나타났다. 대두 가수분해물의 부재 하에 효모 추출물을 포함하는 배양 배지는 예상 수율의 60-70%를 제공하였다.
탄소원의 부재 하에 대두 가수분해물/효모 추출물에 기초한 배양 배지의 사용은 약 2-3 OD600 및 약 10-15 mg/L 독소를 생성하였다. 글루코스는 배양을 위한 바람직한 탄소원이지만, 만니톨에 의해 동등한 결과가 수득되었다. 병 내에서의 탄소원의 스크리닝은 씨. 디피실레가 탄소원이 부재하는 배양 배지와 비교하여 높은 OD/수율을 지지할 것으로 또한 예상되는 프룩토스 및 만노스를 또한 사용할 수 있음을 보여주었다. 하기 탄소원은 최적의 성장을 지지하는 것으로 보이지 않았다: 아라비노스, 크실로스, 수크로스, 락토스, 말토스, 글리세롤, 람노스 및 갈락토스.
또한, 발효 시간을 48시간으로 연장시키는 것 (더 많은 글루코스의 첨가를 필요로 함)은 수율을 실질적으로 개선하는 것으로 보이지 않았다.
또한, pH 6.5 및 7.5에서의 발효는 80-120 mg/L의 예상 범위의 수율을 제공하였다. 보다 극한 pH (pH 6.0 또는 8.0)에서의 발효는 여전히 예상 OD600 값을 제공하였지만, 독소의 감소된 수율 (40-60 mg/L)을 제공하였다.
티암페니콜 부재 하에 배양 배지를 사용한 발효는, 예를 들어 돌연변이체 독소 B를 코딩하는 플라스미드의 경우에 약 10-20%, 및 돌연변이체 독소 A를 코딩하는 플라스미드의 경우에 약 30-40%의 플라스미드 손실을 야기하였다. 따라서, 클로람페니콜 유도체의 부재 하에 배양 배지를 사용한 발효는 실현가능하였다.
발효를 가동하는 대안적 방식을 또한 시험하였고, 이는 본 발명의 범위 내에 있다. 예를 들어, 발효를 400 rpm 이하에서 수행할 수 있고, 질소 오버레이를 사용할 수 있으며, 이들 기술은 둘 다 성공적으로 시도되고 사용되었다.
또한, 모노클로날 항체 배지 SFM4MAb를 시험하였고, 약 10 OD600의 세포 및 약 40 mg/L의 돌연변이체 독소를 제공하는 것으로 나타났다.
마지막으로, 발효물에의 포스페이트-함유 성분의 첨가는 포스페이트-함유 성분의 부재 하의 배양 배지와 비교하여 독소의 생산을 감소시키는 것으로 보였다.
발효 종료시에, 발효기를 냉각시켰다. 세포 슬러리를 연속 원심분리에 의해 회수하고, 적절한 완충제 중에 재현탁하였다. 세포 현탁액의 용해는 고압 균질화에 의해 달성하였다. 돌연변이체 독소 A의 경우에, 균질물을 응집시키고, 응집된 용액을 연속 원심분리시켰다. 이 용액을 여과한 후, 하류 프로세싱을 위해 전달하였다. 돌연변이체 독소 B의 경우에, 균질물을 연속 원심분리에 의해 정화시킨 다음, 하류 프로세싱을 위해 전달하였다.
돌연변이체 독소 A (서열 4)는 2개의 크로마토그래피 단계에 이어 최종 완충제 교환을 사용하여 정제하였다. 정화된 용해물을 소수성 상호작용 크로마토그래피 (HIC) 칼럼에 로딩하고, 결합된 돌연변이체 독소를 시트르산나트륨 구배를 사용하여 용리하였다. 이어서, HIC 칼럼으로부터부터의 생성물 풀을 양이온 교환 (CEX) 칼럼에 로딩하고, 결합된 돌연변이체 독소 A를 염화나트륨 구배를 사용하여 용리하였다. 정제된 돌연변이체 독소 A를 함유하는 CEX 풀을 정용여과에 의해 최종 완충제로 교환하였다. 정제된 돌연변이체 독소 A를 정용여과에 의해 최종 약물 물질 중간 완충제로 교환하였다. 정용여과 후에, 보유물을 최종 약물 물질로의 화학적 불활성화 전에 0.2 마이크로미터 필터를 통해 여과하였다. 단백질 농도는 1-3 mg/mL로 표적화되었다.
돌연변이체 독소 B (서열 6)는 2개의 크로마토그래피 단계에 이어 최종 완충제 교환을 사용하여 정제하였다. 정화된 용해물을 음이온 교환 (AEX) 칼럼에 로딩하고, 결합된 돌연변이체 독소를 염화나트륨 구배를 사용하여 용리하였다. 시트르산나트륨을 AEX 칼럼으로부터의 생성물 풀에 첨가하고, 소수성 상호작용 크로마토그래피 (HIC) 칼럼에 로딩하였다. 결합된 돌연변이체 독소를 시트르산나트륨 구배를 사용하여 용리하였다. 정제된 돌연변이체 독소 폴리펩티드 (서열 6)를 포함하는 HIC 풀을 정용여과에 의해 최종 완충제로 교환하였다. 정제된 돌연변이체 독소 B를 정용여과에 의해 최종 약물 물질 중간 완충제로 교환하였다. 정용여과 후에, 보유물을 최종 약물 물질로의 화학적 불활성화 전에 0.2 마이크로미터 필터를 통해 여과하였다. 단백질 농도는 1-3 mg/mL로 표적화되었다.
실시예 20: 포름알데히드/글리신 불활성화
정제 후에, 유전적 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)를 40 mM (1.2 mg/ml)의 포름알데히드를 사용하여 48시간 동안 25℃에서 불활성화시켰다. 불활성화는 10 mM 포스페이트, 40 mM (3 mg/ml) 글리신을 함유하는 150 mM 염화나트륨 완충제 중에서 pH 7.0 ± 0.5에서 수행하였다. 불활성화 기간은 IMR90 세포에서 EC50을 1000 ug/mL 초과로 감소시키기 위해 필요한 기간의 3배를 초과하도록 설정하였다. 48시간 후에, 생물학적 활성은 천연 독소와 관련하여 7 내지 8 log10 감소하였다. 48시간 인큐베이션 후에, 불활성화된 돌연변이체 독소를 정용여과에 의해 최종 약물 물질 완충제로 교환하였다. 예를 들어, 100 kD 재생 셀룰로스 아세테이트 한외여과 카세트를 사용하여, 불활성화된 독소를 1-2 mg/mL로 농축하고, 완충제-교환하였다.
실시예 21: N-(3-디메틸아미노프로필)-N'-에틸카르보디이미드 (EDC)/N-히드록시숙신이미드 (NHS) 불활성화
정제 후에, 유전적 돌연변이체 독소 (서열 4 및 서열 6)를 정제된 유전자 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 대략 2.6 mM 및 4.4 mM)의 mg당 0.5 mg EDC 및 0.5 mg NHS를 사용하여 2시간 동안 25℃에서 불활성화시켰다. 100 mM의 최종 농도로 글리신을 첨가하여 반응을 켄칭하고, 반응물을 추가로 2시간 동안 25℃에서 인큐베이션하였다. 불활성화는 10 mM 포스페이트, 150 mM 염화나트륨 완충제 중에서 pH 7.0 ± 0.5에서 수행하였다. 불활성화 기간은 IMR90 세포에서 EC50을 1000 ug/mL 초과로 감소시키기 위해 필요한 기간의 3배를 초과하도록 설정된다. 2시간 후에, 생물학적 활성은 천연 독소와 관련하여 7 내지 8 log10 감소하였다. 4시간 인큐베이션 후에, 불활성화된 돌연변이체 독소를 정용여과에 의해 최종 약물 물질 완충제로 교환하였다. 예를 들어, 100 kD 재생 셀룰로스 아세테이트 한외여과 카세트를 사용하여, 불활성화된 독소를 1-2 mg/mL로 농축하고, 완충제-교환하였다.
달리 언급되지 않는 한, 실시예 섹션에서 사용되는 하기 용어는 실시예 21에서 본 명세서에 따라 생산된 조성물을 지칭한다: "EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 독소"; "EDC-불활성화된 돌연변이체 독소"; "돌연변이체 독소 [A/B] 약물 물질"; "EI-돌연변이체 독소"; "EDC/NHS-삼중 돌연변이체 독소". 예를 들어, 하기 용어는 동의어이다: "EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 독소 A"; "EDC-불활성화된 돌연변이체 독소 A"; "돌연변이체 독소 A 약물 물질"; "EI-돌연변이체 독소 A"; "EDC/NHS-삼중 돌연변이체 독소 A". 또 다른 예로서, 하기 용어는 동의어이다: "EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 독소 B"; "EDC-불활성화된 돌연변이체 독소 B"; "돌연변이체 독소 B 약물 물질"; "EI-돌연변이체 독소 B"; "EDC/NHS-삼중 돌연변이체 독소 B".
돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질은 (1) (대두 가수분해물, 효모 추출액 HY 예스트™ 412 (셰필드 바이오사이언스), 글루코스, 및 티암페니콜을 포함하는 배지에서의) 각각의 유전적 삼중 돌연변이체 독소 폴리펩티드를 코딩하는 플라스미드를 함유하는 독소 음성 씨. 디피실레 균주 (VPI 11186)의 발효, (2) 무세포 용해물로부터 이온 교환 및 소수성 상호작용 크로마토그래피 절차를 사용한, 적어도 95% 초과의 순도로의 유전적 돌연변이체 독소 ("약물 물질 중간체")의 정제, (3) EDC/NHS에 의한 처리에 이은 글리신에 의한 켄칭/캡핑에 의한 화학적 불활성화, 및 (4) 최종 완충제 매트릭스로의 교환을 포함하는 회분식 공정을 사용하여 각각 제조된다.
실시예 22: 불활성화 및 제제화의 조건을 지지하는 연구
유전적 돌연변이체 독소의 화학적 불활성화를 최적화하기 위해, 통계적 실험 설계 (DOE)를 수행하였다. DOE에서 조사된 인자는 온도, 포름알데히드/글리신 농도, EDC/NHS 농도 및 시간을 포함하였다 (표 9 및 10). 생물학적 활성의 상실을 모니터링하기 위해, IMR90 세포의 EC50 값을 결정하였다. 또한, IMR-90 세포의 세포 형태를 처리 후 다양한 시점에서 또한 관찰하였다. 처리 후 72시간 째의 형태를 나타내는 도 9를 참조한다. 단백질 구조에 대한 효과를 결정하기 위해, 독소의 상이한 도메인에 대해 생성된 모노클로날 항체 패널을 사용하는 도트-블롯 분석을 사용하여 에피토프 인식을 모니터링하였다.
<표 9>
Figure pat00025
<표 10>
Figure pat00026
씨. 디피실레 돌연변이체 독소의 포름알데히드/글리신 불활성화에서, 최종 반응 조건은 에피토프 인식을 최대화하면서 세포독성 활성의 목적하는 수준의 감소 (7 내지 8 log10)가 달성되도록 선택하였다. 상기 실시예 20을 참조한다.
씨. 디피실레 돌연변이체 독소의 EDC/NHS 불활성화에서, 최종 반응 조건은 에피토프 인식을 최대화하면서 세포독성 활성의 목적하는 수준의 감소 (7 내지 8 log10)가 달성되도록 선택하였다. 상기 실시예 21을 참조한다.
대안적 실시양태에서, EDC-NHS 반응은 알라닌의 첨가에 의해 켄칭하였고, 이것은 반응을 충분히 켄칭하였다. 알라닌의 사용은 반응이 글리신에 의해 켄칭될 때의 변형과 유사한, 돌연변이체 독소 단백질에 대한 변형을 야기할 수 있다. 예를 들어, 알라닌 첨가에 의한 켄칭은 돌연변이체 독소의 글루탐산 및/또는 아스파르트산 잔기의 측쇄 상에 알라닌 모이어티를 생성할 수 있다. 또 다른 대안적 실시양태에서, EDC-NHS 반응은 글리신 메틸 에스테르의 첨가에 의해 켄칭하였고, 이것은 반응을 충분히 켄칭하였다.
최적화된 조건 하에서 화학적으로 불활성화된 삼중 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 A 및 독소 B의 생산은 독소-특이적 중화 항체에 대한 그의 반응성에 의한 측정시에 항원성을 보유하면서, 잔류 세포독성을 검출불가능한 수준 (>1000 μg/mL - CPE 검정을 통해 시험된 최고 농도)으로 추가로 감소시켰다. 표 28에 제시된 결과는 wt 독소로부터 EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 독소까지 세포독성의 단계적인 감소를 입증한다. 면역형광 표지는 삼중 돌연변이체 독소 (서열 4 및 6) 및 돌연변이체 독소 약물 물질이 IMR-90 세포에 대한 대등한 결합을 나타냄을 확인시켜주었고, 이는 세포독성 상실이 세포에 대한 감소된 결합으로 인한 것이 아님을 시사한다 (데이터는 제시하지 않음). 돌연변이체 독소 A 약물 물질와 비교하여, 돌연변이체 독소 B 약물 물질은 세포독성의 보다 높은 배수-감소를 달성하였고, 이는 TcdA와 비교하여 TcdB의 ~600배 더 높은 관찰된 효력과 일치한다.
<표 28> 세포독성 요약
Figure pat00027
EDC 단독, 또는 EDC 및 술포-NHS에 의해 변형된 돌연변이체 독소 B에 대한 세포독성 검정 결과를 또한 평가하였다. 표 29를 참조한다.
<표 29>
Figure pat00028
조건: 삼중 돌연변이체 독소 B ("TM TcdB") (서열 6)를 돌연변이체 독소 B:EDC:술포-NHS = 1:0.5:0.94의 중량비로 변형하였다. 이러한 비는 실시예 21에 기재된 바와 같은 표준 EDC/NHS 반응에 대한 몰 당량이다 (술포-NHS의 보다 높은 MW에 대해 보정됨). 술포-NHS의 영향을 결정하기 위해, 술포-NHS 비를 표준 비의 0.5x 내지 2x로 다르게 하였다. 중복 반응을 1 x PBS, pH 7.0에서 25℃에서 수행하고, EDC 용액의 첨가에 의해 개시시켰다. 2시간 후에, 반응을 1 M 글리신 pH 7.0 (0.1 M 최종 농도)의 첨가에 의해 켄칭하고, 추가로 2시간 동안 인큐베이션하였다. 켄칭된 반응물을 탈염하고, 돌연변이체 독소 B 약물 물질 ("TM TcdB-EDC")을 비바스핀(Vivaspin) 20 장치를 사용하여 농축하고, 멸균 바이알 내로 멸균 여과하고, 세포독성 검정에서 평가하였다.
동일한 몰비에서, 술포-NHS는 EC50을 NHS의 경우의 >1000 ug/mL와 비교하여 약 250 ug/mL로 감소시켰다. 심지어 2배 몰비에서도, 술포-NHS는 세포독성의 감소에 있어서 NHS만큼 효과적이지 않은 것으로 보이지 않았다. 표 30을 참조한다.
<표 30>
Figure pat00029
변형의 수 및 유형을 결정하기 위해, EDC/NHS 및 EDC/술포-NHS 불활성화된 삼중 돌연변이체 독소 B 샘플에 대해 펩티드 맵핑을 수행하였다. 유사한 양의 글리신 부가물, 가교 및 데히드로알라닌 변형이 샘플 둘 다에서 관찰되었다. 그러나, 술포-NHS 샘플에서, 베타-알라닌은 관찰되지 않았다.
야생형 독소 B (서열 2)를 표준 프로토콜 (실시예 21 참조); 2시간 동안 1 x PBS pH 7.0 중에서 독소 B:EDC:NHS 1:0.5:0.5, 25℃를 사용하여 불활성화시킨 다음, 1 M 글리신 (0.1 M 최종 농도)로 켄칭하고, 추가로 2시간 동안 인큐베이션하였다. 샘플을 탈염하고, 세포독성 검정하였다. 이러한 샘플에 대한 EC50은 <244 ng/mL였다.
실시예 23: 복귀 연구
포름알데히드/글리신 또는 EDC/NHS 불활성화된 씨. 디피실레 돌연변이체 독소에서 복귀가 발생하는지를 결정하기 위해, 불활성화된 돌연변이체 독소 (1 mg/mL)의 샘플을 25℃에서 5-6주 동안 인큐베이션하였다. 분취액을 매주 제거하고, IMR90 세포에서 EC50 값을 결정하였다. 하나의 포름알데히드/글리신 불활성화된 샘플은 포름알데히드를 함유하지 않았고, 하나의 샘플은 0.01% 포름알데히드를 함유하였다. EC50을 CPE 검정에 의해 측정하였다.
<표 11>
Figure pat00030
잔류 포름알데히드의 부재 하에 25℃에서, 부분적인 복귀가 관찰되었다 (표 11). 5주 후에, 세포독성 활성은 대략 3배 증가하였다. 세포독성 활성은 증가하였지만, 5주 후 천연 독소와 관련하여 여전히 7 log10 감소가 존재하였다. 복귀는 포르말린을 0.010%의 농도로 포함시킴으로써 완전히 방지되었다. EDC/NHS 불활성화된 샘플에서는 어떠한 복귀도 관찰되지 않았다. 6주의 인큐베이션 내내, EC50 값은 EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 독소 A (서열 4) 및 EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) 둘 다의 모든 4개의 로트에 대해 >1000 μg/mL의 출발 수준에서 유지되었다. 대조적으로, FI-처리된 삼중 돌연변이체 독소 A (서열 4) 및 FI-처리된 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6)의 EC50 값은 안정하지 않고, 허용가능하지 않게 낮은 EC50 값으로 감소하였고, 이는 세포독성의 증가 또는 불활성화의 복귀를 나타낸다. 표 11을 참조한다.
세포독성의 검출불가능한 수준 (>1000 μg/mL, CPE 검정에 의해 측정)으로의 안정적인 감소에 더하여, EDC/NHS를 사용하여 불활성화된 돌연변이체 독소는 독소-중화 mAb의 표적인 중요한 에피토프를 유지하였다. 표 31을 참조한다. FI 돌연변이체 독소는 동일한 항원 결정기의 상실을 나타내었다.
<표 31> EDC/NHS 불활성화는 유전적 돌연변이체 독소의 세포독성을 감소시키고 중요한 항원 결정기는 유지하였다
Figure pat00031
a 세포독성은 IMR90 세포에 대해 CPE 검정을 사용하여 측정하였다
b 다양한 비-중첩 독소 에피토프에 대해 지시되는 다중 중화 mAb를 사용한 비아코어™ 분석에 의해 결정된 값
c 값은 2개의 실험의 평균이다
d 처음 3개의 행에서, neut mAb "1," "2," "3"은 독소 A에 대한 mAb A60-22, A80-29, 및 A65-33을 각각 지칭한다. 아래 3개의 행에서, neut mAb "1," "2," "3"은 독소 B에 대한 mAb B8-26, B59-3, 및 B-56-15를 각각 지칭한다.
실시예 24: 전임상 면역원성 연구
주요 전임상 목적은 소형 동물 및 비인간 영장류 (NHP)에서 씨. 디피실레 돌연변이체 독소 A 및 B를 포함하는 조성물을 시험하는 것을 포함한다. 특히 씨. 디피실레 조성물이 돌연변이체 독소 A 및 B에 대해 중화 항체를 유도할 수 있는지 결정하기 위해 마우스 및 햄스터를 면역화하였다. 마우스, 햄스터, 및 시노몰구스 마카크에서 일련의 면역화 후에 혈청 중화 항체 반응의 유도에 대해 항원을 시험하였다. 유전적 및/또는 화학적으로-불활성화된 돌연변이체 독소를 중성 완충제, 인산알루미늄 완충제, 또는 일부 실시양태에서 아주반트로서 이스코매트릭스를 함유하는 완충제 중에서 제제화하였다. 중화 항체 반응은 각각의 부스트 또는 최종 투여 후 약 2 내지 4주째에 일반적으로 시험하였다.
독소 중화 검정은 씨. 디피실레 TcdA 또는 TcdB에 의해 매개되는 세포독성 효과를 중화하는 항혈청의 능력을 입증하였고, 따라서 샘플에 존재하는 항체의 기능적 활성을 측정할 수 있다. 독소 중화 검정을 TcdA 및 TcdB 둘 다에 대해 감수성인 인간 폐 섬유모세포주 IMR-90에 대해 수행하였다. 간략하게, 96-웰 마이크로타이터 플레이트에 독소-매개 세포독성의 표적으로서 기능하는 IMR-90 세포를 시딩하였다. 각각의 시험 혈청 샘플을 TcdA 및 TcdB를 중화시키는 능력에 대해 별개로 분석하였다. 시험 항혈청의 적절한 연속 희석액을 고정된 농도의 TcdA 또는 TcdB와 혼합하고, 독소의 중화가 일어나도록 가습 인큐베이터 (37℃/5% CO2)에서 37℃에서 90분 동안 인큐베이션하였다. 품질 대조를 위해, 모든 플레이트는 참조 표준물 및 공지된 역가의 항독소 항체를 포함하는 대조군을 포함하였다. 90분 후에, 독소-항혈청 혼합물을 IMR-90 세포 단층에 첨가하고, 플레이트를 추가로 72시간 동안 인큐베이션하였다. 이어서, 셀타이터-글로? 기질을 검정 플레이트에 첨가하여 대사 활성 세포에 존재하는 아데노신 트리포스페이트 (ATP) 수준을 결정하였고, 상대 발광 단위 (RLU)로서 측정하였다. 높은 ATP 수준은 높은 세포 생존율을 나타내고, 수준은 샘플에 존재하는 항체에 의한 독소의 중화의 양에 직접 비례한다. 전임상 데이터에 대해, RLU 데이터를 시험 항혈청 샘플의 희석 값에 대해 플로팅하여 4개-파라미터 로지스틱 (4-PL) 회귀 반응 적합 곡선을 생성하였다. 중화 역가는 세포독성의 50% 감소를 나타내는 샘플 희석 값으로서 표현하였다.
실시예 25: 마우스 면역원성 연구: mu씨. 디피실레2010-06
본 연구의 목적은 상이한 방법에 의해 각각 화학적으로-불활성화된 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 B (서열 6)의 2가지 형태의 면역원성을 평가하기 위한 것이었다. 이러한 연구에서, 비처리된 돌연변이체 독소 B (서열 6) (유전적으로 불활성화되었지만 화학적으로 불활성화되지는 않음)는 아주반트의 존재 및 부재 하의 대조군으로서 사용되었다.
10마리의 마우스의 군을 표 12에 따라 10 μg의 면역원으로 근육내로 면역화하였다.
<표 12> 마우스에서의 화학적으로 불활성화된 돌연변이체 독소 B (서열 6)의 시험
Figure pat00032
결과: 백신 후보의 각각의 투여 후 마우스에서 유해 사례가 존재하지 않았다. 도 10에 도시된 바와 같이, 각각의 군의 마우스에서 각각의 돌연변이체 독소의 제3 투여 후에 유의한 강건한 항-독소 B 중화 항체가 발생하였다.
제12주 역가를 기초로 하여, 마우스에서 EDC-불활성화된 돌연변이체 독소 B (군 2) 및 포르말린-불활성화된 돌연변이체 독소 (군 1)는 강력한 중화 반응을 생성하는 것으로 보인다.
화학적 불활성화의 부재 하에, 유전적 돌연변이체 독소 B (서열 6)는 2회의 투여 후 (군 3-4, 제8주)에 중화 반응을 생성하였고, 제3 투여 후 (군 3-4, 제12주)에 부스팅되었다.
실시예 26: 마우스 면역원성 연구: mu씨. 디피실레2010-07:
본 연구의 목적은 화학적으로 불활성화된 씨. 디피실레 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)의 면역원성을 단독으로 또는 조합하여 평가하기 위한 것이다. 모든 군에 대한 면역원은 아주반트로서 인산알루미늄과 함께 제제화하였다.
5마리의 마우스의 군을 표 13에 따라 10 μg의 면역원으로 근육내로 면역화하였다.
<표 13> 마우스에서의 화학적으로 불활성화된 유전적 A 및 B 돌연변이체 독소 (각각 서열 4 및 서열 6)의 시험
Figure pat00033
결과: 백신 후보의 각각의 투여 후 마우스에서 유해 사례가 존재하지 않았다. 도 11에 도시된 바와 같이, 화학적으로 불활성화된 유전적 돌연변이체 독소의 2회 투여 후에, 항-독소 B 중화 항체 (군 1-2, 5)는 검출불가능한 정도로 낮게 유지하면서 항-독소 A 중화 항체 (군 3-5)를 3 내지 4 log10의 역가로 부스팅되었고, 이는 상기 기재된 마우스 연구로부터의 데이터와 일치하였다 (도 10). 항-독소 B 중화 항체를 제3 투여 (제12주 역가) 후에 군 1, 2, 및 5에서 2-3 log10으로 부스팅하였고, 제4 투여 (제14주 역가) 후 2주째에 피크에 도달하였다. 군 3-5에서 항-독소 A 중화 항체 역가는 제3 (제12주 역가) 및 제4 면역화 (제14주 역가) 후에 약간 증가하였다.
실시예 27: 햄스터 면역원성 연구: ham씨. 디피실레2010-02:
본 연구의 목적은 시리안 골든(Syrian golden) 햄스터 모델에서 씨. 디피실레 삼중 돌연변이체 및 화학적으로 불활성화된 돌연변이체 독소 A 및 B의 면역원성 및 보호 잠재력을 평가하기 위한 것이었다. 시리안 골든 햄스터 모델은 인간 CDAD를 모의하기 위한 최고의 이용가능한 시험접종 모델을 대표한다. 마우스 연구 mu씨. 디피실레2010-07에서 사용된 돌연변이체 독소 A 및 B의 동일한 배치를 본 연구에서 사용하였다. 대조군으로서, 하나의 군에는 알루미늄-함유 아주반트 없이 돌연변이체 독소를 제공하였다.
5마리의 시리안 골든 햄스터의 군을 표 14에 따라 10 μg의 면역원으로 근육내로 면역화하였다.
<표 14> 햄스터에서의 화학적으로 불활성화된 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 서열 6)의 시험 (ham씨. 디피실레2010-02)
Figure pat00034
결과: 돌연변이체 독소에 의한 면역화 후에 관찰된 어떠한 유해 사례도 존재하지 않았다. 도 12에 도시된 바와 같이, 돌연변이체 독소의 단일 투여 후에, 항-독소 A 중화 반응은 포르말린-불활성화된 돌연변이체 독소 (군 1-2)의 경우에 2-3 log10 사이에, 그리고 EDC-불활성화된 돌연변이체 독소 (군 3)의 경우에는 3-4 log10 사이에 존재하였다. 제2 투여 후, 항-독소 A 항체는 모든 3개의 군에서 부스팅되었다. 모든 3개의 군에서 항-독소 A 항체는 제3 투여 후에 증가되는 것으로 보이지 않았다. 유사한 결과가 제4 면역화 후에 관찰되었고, 여기서 역가의 증가는 알루미늄 아주반트를 함유하지 않는 포르말린-불활성화된 군 (군 2)에서 관찰되었다.
항-독소 B 중화 반응은 포르말린-불활성화된 돌연변이체 독소 군 (군 1-2)에서 검출불가능하였고, EDC-불활성화된 돌연변이체 독소 (군 3)의 경우에 단일 투여 후 2 log10 바로 위에 존재하였다. 제2 투여 후에, 2개의 포르말린-불활성화된 군 (군 1-2)에서 항-독소 B 중화 항체 역가는 3-4 log10으로 증가하였고, EDC-불활성화된 군 (군 3)에서는 4-5 log10으로 증가하였다. 모든 3개의 군에 대해, 항-독소 B 중화 항체 역가의 증가가 제3 및/또는 제4 투여 후에 관찰되었고, 모든 군은 제16주에 (마지막 투여 후에) 피크 역가에 도달하였다. 도 12를 참조한다.
도 13에서, 화학적으로 불활성화된 유전적 돌연변이체 독소에 대한 중화 항체 반응의 수준 (도 12)을 리스트 바이올로지칼 래보러토리즈, 인크.(List Biological Laboratories, Inc.) (캘리포니아주 캠벨) (본원에서 "리스트 바이오" 또는 "리스트 바이올로지칼스"로도 지칭됨) 톡소이드 (즉, 리스트 바이올로지칼 래보러토리즈로부터 구입한 톡소이드는 야생형 독소의 포르말린 불활성화에 의해 제조됨; 햄스터 시험접종 모델을 확립하기 위해 사용된 대조군 시약)에 의해 유도된 것과 비교하였다.
본원에 사용된 도면 및 표에서 "FI"는 달리 언급되지 않는 한, 2일 동안 25℃에서 독소의 포르말린/글리신 처리를 지칭한다. 본원에 사용된 도면 및 표에서 "EI"는 달리 언급되지 않는 한 4시간 동안 30℃에서 EDC/NHS 처리를 지칭한다. 도 13에서, 5마리의 햄스터 동물을 각각의 돌연변이체 독소 조성물로 처리하고, 11마리의 햄스터 동물을 리스트 바이올로지칼로부터 구입한 톡소이드로 처리하였다.
도 13의 데이터는 표 14에 따라 투여된 햄스터에서 2회의 투여 후에 EDC 불활성화된 돌연변이체 독소를 포함하는 면역원성 조성물에 의해 유도된 독소 A (도 13a) 및 독소 B (도 13b)에 대한 각각의 중화 항체 역가가 리스트 바이올로지칼스 톡소이드에 의해 유도된 각각의 중화 항체 역가보다 더 높음을 보여준다.
실시예 28: 햄스터 면역원성 연구: 씨. 디피실레 ham2010-02 (계속)
돌연변이체 독소의 보호 효능을 평가하기 위해, 비-면역화된 동물의 하나의 대조군과 함께, 면역화된 햄스터에게 먼저 정상 장 균총을 파괴하기 위해 경구 용량의 클린다마이신 항생제 (30 mg/kg)를 제공하였다. 5일 후에, 햄스터를 경구 용량의 야생형 씨. 디피실레 포자 (630 균주, 동물당 100 cfu)로 시험접종하였다. 동물을, 햄스터에서 젖은 꼬리로 공지되어 있는 CDAD의 징후에 대해 시험접종 후 11일 동안 매일 모니터링하였다. 많은 상이한 파라미터의 임상 스코어링 시스템을 사용하여, 중증 CDAD를 갖는 것으로 결정된 동물을 안락사시켰다. 파라미터는 관련 기술분야에 공지된 자극 후 활동, 탈수, 배설물, 체온 및 체중 등을 포함하였다.
제11일에, 연구를 종료하고, 모든 생존 동물을 안락사시켰다. 도 14는 비-면역화된 대조군과 비교하여 각각의 3개의 면역화된 군 (표 14에 따른 군 1-3)의 생존 곡선을 나타낸다. 관찰되는 바와 같이, 비-면역화된 동물은 모두 중증 CDAD가 발생하였고, 시험접종 후 1-3일 사이에 안락사를 필요로 하였다 (0% 생존율). 포르말린-불활성화된 돌연변이체 독소를 투여한 군은 둘 다 60% 생존 곡선을 가졌고, 동물은 제3일 (군 1) 또는 제4일 (군 2)까지 안락사를 필요로 하지 않았다. EDC-불활성화된 돌연변이체 독소를 투여한 군은 80% 생존 곡선을 가졌고, 1마리의 (5마리 중) 동물이 제7일에 안락사를 필요로 하였다. 따라서, 햄스터는 씨. 디피실레 포자의 치사 시험접종으로부터 보호되었다.
실시예 29: 햄스터 면역원성 연구: ham씨. 디피실레2010-03: 유전적 및 화학적으로-불활성화된 씨. 디피실레 돌연변이체 독소의 면역원성
본 연구의 목적은 시리안 골든 햄스터 모델에서 아주반트-무함유 씨. 디피실레 삼중 돌연변이체 및 화학적으로 불활성화된 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)의 면역원성을 평가하기 위한 것이다. 마우스 연구 mu씨. 디피실레2010-07에 사용된 돌연변이체 독소 A 및 B (각각 서열 4 및 6)의 동일한 배치를 본 연구에서 사용하였다. 대조군으로서, 하나의 군 (군 1)에게 포스페이트-완충 염수를 위약으로서 제공하였다.
5 또는 10마리의 시리안 골든 햄스터의 군을 표 15에 따른 면역원으로 면역화하였다. 동물에게 3회의 투여를 제공하였다. 또한, 동물에게 2주마다 투여하였다.
<표 15>
Figure pat00035
결과: 도 15를 참조한다. 어떠한 항-독소 A 또는 B 항체도 위약 대조군에서 관찰되지 않았다. 1회 투여 후에, 항-독소 A 중화 항체가 포르말린-불활성화된 (군 2) 및 유전적 돌연변이체 독소 (군 4) 군의 경우에 2-3 log10 사이에서, 그리고 EDC-불활성화된 군 (군 3)의 경우에 3-4 log10 사이에서 관찰되었다. 항-독소 A 중화 항체는 관련 돌연변이체 독소에 의한 제2 면역화 후에 각각의 이들 군 (2-4)에서 증가하였다 (도 15에서 제2주 내지 제3주에서의 역가 비교). 돌연변이체 독소의 제3 투여 (제4주에 제공됨) 후에, 군 2-4의 항-독소 A 중화 항체 역가는 그의 제4주 역가와 비교하여 증가하였다.
항-독소 B 중화 항체는 제2 투여 후에 검출가능하였고, 여기서 포르말린-불활성화된 (군 2) 및 EDC-불활성화된 (군 3) 항-독소 B 중화 항체는 3-4 log10 사이로 증가하였고, 유전적 삼중 돌연변이체 (군 4)의 경우에는 2-3 log10 사이로 증가하였다. 제3 면역화 (제4주) 후에, 항-독소 B 중화 항체 역가는 포르말린-불활성화된 돌연변이체 독소 (군 2) 및 유전적 돌연변이체 독소 (군 4)의 경우에 3-4 log10 사이로 부스팅되었고, EDC-불활성화된 돌연변이체 독소 (군 3)의 경우에 4-5 log10 사이로 부스팅되었다.
항-독소 A 및 항-독소 B 중화 항체 둘 다에 대해, 피크 역가는 모든 백신접종된 군 (군 2-4)에 대해 제6주 (제3 투여 후)에 관찰되었다.
알히드로겔/CpG 또는 이스코매트릭스 아주반트 함유 면역원성 조성물의 평가
알히드로겔, 이스코매트릭스, 또는 알히드로겔/CpG24555 (Alh/CpG)와 함께 제제화된, 화학적으로 불활성화된 돌연변이체 독소를 포함하는 면역원성 조성물로 면역화된 햄스터에서 강건한 중화 항독소 항혈청이 발생하였다. 피크 항독소 A 및 항독소 B 반응은 알히드로겔 단독과 함께 제제화된 백신과 비교하여 Alh/CpG 또는 이스코매트릭스 중에 제제화된 돌연변이체 독소로 면역화된 군에서 2-3배 더 높고 통계상 유의한 것으로 관찰되었다. 50% 중화 역가를 나타내는 표 32를 참조한다. 햄스터 (n=10/군)를 0, 2, 및 4주에 100 μg의 알히드로겔, 또는 200 μg의 CpG 24555 + 100 μg의 알히드로겔, 또는 10 U의 이스코매트릭스와 함께 제제화된 10 μg의 각각의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질로 IM으로 면역화하였다. 혈청을 각각의 시점에서 수집하고, 독소 중화 검정에서 기능적 항독소 활성에 대해 분석하였다. 기하 평균 역가를 표 32에 제공한다. 별표 (*)는 알히드로겔 군의 역가와 비교할 때 통계적 유의성 (p<0.05)을 나타낸다.
<표 32>
Figure pat00036
이들 아주반트와 함께 제제화된 돌연변이체 독소 약물 물질을 포함하는 면역원성 조성물의 보호 효능을 시험하였다. 햄스터를 면역화하고, 경구 클린다마이신 (30 mg/kg)을 제5주에 제공하고, 상기 기재된 방법에 따라 시험접종하였다. 비면역화된 햄스터의 하나의 군 (n=5)을 대조군으로 포함시켰다. 증가된 효능은, 알히드로겔 단독 (70% 생존)과 비교하여 Alh/CpG 또는 이스코매트릭스 (100% 생존율) 아주반트 함유 돌연변이체 독소 약물 물질로 면역화된 햄스터에서 관찰되었다. 따라서, 햄스터는 씨. 디피실레 포자에 의한 치사 시험접종으로부터 보호되었다.
실시예 30: 시노몰구스 마카크에서 클로스트리디움 디피실레 백신접종
본 연구의 목적은 시노몰구스 마카크에서 저 및 고용량의 EDC-불활성화된 및 포르말린-불활성화된 씨. 디피실레 돌연변이체 독소의 면역원성을 시험하기 위한 것이다. 모든 돌연변이체 독소는 아주반트 무함유 대조군으로서 기능하는 하나의 군 (군 5)을 제외하고 아주반트로서 이스코매트릭스? 중에 제제화되었다.
<표 16>
Figure pat00037
결과: 도 16은 이들 동물에서 제0, 2, 3, 4, 6, 8, 및 12주에 항-독소 중화 항체 반응을 나타낸다. 항-독소 A 역가는 단일 투여 후 (제2주 역가) 모든 5개의 군에 대해 2-3 log10 사이였다. 이들 역가는 각각의 군에 대해 각각의 후속 투여 후에 부스팅되었다. 이들 동물에서, 제3 내지 4주 사이에 역가의 어떠한 감소도 존재하지 않았다. 모든 군에 대해, 피크 역가는 4-5 log10 사이였다. 모든 시점에서, 이스코매트릭스 아주반트가 없는 군 (군 5)은 가장 낮은 역가를 보였고, 이는 면역 반응의 부스팅에서 이스코매트릭스의 유용성을 나타낸다. 아주반트 무함유 대조군 (군 5)은 고용량의 EDC-불활성화된 돌연변이체 독소로 면역화된 군 (군 4)에서와 같이 제12주에 피크 역가에 도달하였고; 모든 다른 군은 마지막 투여 후 2주째인 제6주에 피크 역가에 도달하였다. 모든 군에서 역가는 제2 투여 (제3주 시점) 후에 부스팅되었다. 항-독소 A 반응에서와 같이, 항-독소 B 반응은 제3주에서 제4주까지 감소하지 않았다. 제3 투여 (제6주 시점) 후에, 모든 군에서의 항-독소 B 중화 항체 역가는, 둘 다 단지 >4 log10의 역가를 갖는 저용량 포르말린-불활성화된 군 (군 1) 및 고용량 EDC-불활성화된 군 (군 4)을 제외하고, 3-4 log10 사이였다. 피크 역가는, 제8주에 피크 역가를 갖는 저용량 EDC-불활성화된 군 (군 3)을 제외하고, 모든 군에 대해 제12주에서 관찰되었다. 모든 군은 >4 log10의 피크 역가를 가졌다.
실시예 31: 모노클로날 항체 생산
독소 A 및 B는 많은 구조적 상동성을 공유하지만, 항체의 중화 활성은 독소-특이적인 것으로 발견되었다. 본 발명에서, 개별 독소에 특이적이고 다양한 에피토프 및 기능적 도메인에 대해 지시되고 천연 독소에 대한 높은 친화도 및 강력한 중화 활성을 갖는 몇몇 항체가 확인되었다. 각각 독소 A 및 B mAb를 생산하기 위해 그의 촉매 부위에 특이적 돌연변이를 도입함으로써 비독성으로 만든 상업적으로 이용가능한 포르말린 불활성화된 (FI)-돌연변이체 독소 또는 재조합 완전-돌연변이체 독소 (서열 4 및 6)로 면역화된 마우스로부터 항체를 단리하였다. 항체의 에피토프 맵핑은 독소 A에 대한 거의 대부분의 mAb (52종 중 49종)가 독소의 비-촉매 C 말단 도메인에 대해 지시됨을 보여주었다.
독소 B에 대한 모노클로날은 단백질의 3개의 도메인에 대해 표적화되었다. 총 17종의 독소 B 특이적 mAb 중에서, 6종은 N-말단 (예를 들어, 야생형 씨. 디피실레 TcdB, 예컨대 630의 아미노산 1-543)에, 6종은 C-말단 (예를 들어, 야생형 씨. 디피실레 TcdB, 예컨대 630의 아미노산 1834-2366)에, 5종은 중앙-전위 도메인 (예를 들어, 야생형 씨. 디피실레 TcdB, 예컨대 630의 아미노산 799-1833)에 특이적이었다. 따라서, 면역화 항원으로서 돌연변이체 씨. 디피실레 독소 (예를 들어, 서열 4 및 6)를 사용하는 접근법은 돌연변이체 독소의 항원성 구조에 유해한 영향을 주는 경향이 있는 포르말린 불활성화 공정과 비교하여, 전부는 아니지만 대부분의 항원성 에피토프를 제시하는 주요 이점을 제시한다.
실시예 32: 서열 36의 아미노산 서열을 갖는 가변 경쇄 및 서열 37의 아미노산 서열을 갖는 가변 중쇄를 포함하는 독소 A mAb인 A3-25의 특성화.
mAb A3-25는 IgG, IgM 및 IgA에 대한 통상적으로 이용가능한 이소형결정 키트를 사용하여 그의 이뮤노글로불린 (Ig) 이소형결정을 규정하기 위한 모든 시도를 허용하지 않기 때문에 특히 관심대상이다. Ig H-쇄 특이적 항혈청을 사용한 웨스턴 블롯에 의한 추가의 분석은 A3-25가 mAb 생산에서 희귀한 사례인 IgE 이소형임을 보여주었다. 이것은 A3-25 하이브리도마 세포로부터 단리된 mRNA의 뉴클레오티드 서열분석에 의해 추가로 확인되었다. A3-25의 H- 및 L-쇄의 가변 영역의 뉴클레오티드 서열로부터 추정된 아미노산 서열을 도 17에 제시한다.
씨. 디피실레 감염 및 질환의 동물 모델에서 A3-25 mAb를 추가로 평가하기 위해, 그의 Ig 이소형을 공개된 방법에 따라 ε H 쇄의 가변 영역을 뮤린 γ 중쇄 상에 분자 그라프팅함으로써 뮤린 IgG1로 변화시켰다.
실시예 33: 독소 특이적 항체의 중화 능력 및 에피토프 맵핑
또한, 기능적/중화 항체를 확인하기 위한 노력에서, 모든 모노클로날을 표준 세포병변 효과 (CPE) 검정에서 또는 세포 생존율 지표로서 ATP의 측정을 기초로 한 보다 엄격한 정량적 검정에서 야생형 독소를 중화시키는 능력을 평가하였다.
총 52종의 독소 A 특이적 항체 중에서, 4종의 mAb (A3-25, A65-33, A60-22 및 A80-29 (표 17 및 도 18)가 상이한 수준의 중화 활성을 나타내었다. 비아코어 경쟁적 결합 검정 및 적혈구응집 억제 (HI) 검정을 수행하여 항체 에피토프를 맵핑하였다. 결과는 이들 항체가 독소 A 단백질의 상이한 에피토프에 대해 표적화될 수 있음을 나타냈다 (표 17). 단백질 상의 결합 부위의 위치를 추가로 확인하기 위해, 항체를 공지된 서열의 독소 단편을 사용하여 웨스턴 블롯 또는 도트 블롯 검정에서 개별적으로 평가하였다. 모든 4종의 중화 mAb는 독소의 C-말단 영역에 대해 지시되는 것으로 발견되었다.
총 17종의 독소 B 특이적 항체로부터, 9종이 중화 항체인 것으로 발견되었다. 9종의 중화 mAb 중에서, 6종은 B 독소의 N-말단에 대해, 다른 3종은 전위 도메인에 대해 지시되었다 (표 18). 비아코어 경쟁적 결합 검정을 기초로 하여, 9종의 중화 모노클로날 항체는 도 19에 제시된 바와 같이 4개의 에피토프 군으로 분류될 수 있다.
<표 17> 선택된 독소 A mAb의 특성
Figure pat00038
<표 18> 선택된 독소 B mAb의 특성
Figure pat00039
실시예 34: 유의하게 증진된 중화 활성을 갖는 신규한 독소 A 항체 조합의 확인:
4종의 독소 A mAb (A3-25, A65-33, A60-22 및 A80-29)는 ATP 기반 중화 검정에서 개별적으로 시험할 때 독소 A의 불완전 또는 부분적인 중화를 나타내었다. mAb A3-25는 가장 강력한 항체이었고, 다른 3개는 더 낮은 중화 항체였고, A80-29는 배경보다 간신히 더 높았다 (도 18). 그러나, A3-25가 다른 3개의 mAb 중의 하나와 조합될 때, 상승작용적 중화 효과가 모든 3개의 조합에서 관찰되었고, 이는 도 20a-c에 제시된 바와 같이 개별 항체의 전체 중화의 합보다 훨씬 더 컸다. 또한, 모든 3개의 조합은 항-독소 A 폴리클로날 항체에서 정상적으로 관찰되는 완전 중화능을 나타내었다.
실시예 35: 유의하게 증진된 중화 활성을 나타내는 신규한 독소 B 항체 조합의 확인:
본 발명자들은 또한 비아코어 분석에 의해 확인된 상이한 에피토프 군으로부터 독소 B mAb와의 상승작용적 중화를 관찰하였다. 군 1의 가장 우세한 mAb인 독소 B mAb B8-26을 군 3으로부터의 다수의 mAb와 조합하였다. 조합물을 독소 B 특이적 중화 검정에서 평가하고, 결과를 도 21 및 표 19에 제시한다.
<표 19>
Figure pat00040
B8-26을 에피토프 군 3 mAb와 조합할 때 상승작용적 중화 효과가 관찰되었지만 (도 21b), 임의의 다른 mAb에 대해서는 관찰되지 않았다 (데이터는 제시하지 않음).
실시예 36: 안전하고 효능있는 돌연변이체 독소 조성물에 대한 mAb에 의한 시험관내 스크리닝:
유전 공학을 통해 생성된 씨. 디피실레의 유전적 돌연변이체 독소 A 및 B (예를 들어, 서열 4 및 6)는 시험관내 세포독성 검정에서 잔류 세포독성을 나타내었다. 본 발명자들은 각각의 돌연변이체 독소 씨. 디피실레 독소에 대해 세포독성의 ~4 log 감소를 달성하였지만 (표 20), 포르말린 처리를 사용한 것과 같은 돌연변이체 독소의 추가의 화학적 불활성화가 바람직하였다. 그러나, 화학적 불활성화 처리는 가혹할 수 있고, 이들 독소 또는 돌연변이체 독소의 주요 항원성 에피토프에 유해한 영향을 줄 수 있다.
<표 20>
Figure pat00041
생체과정 최적화를 위해, 통계적 실험 설계 (DOE)를 포르말린 및 EDC/NHS 처리를 사용한 삼중 돌연변이체 Tcd A 및 B (1 mg/mL)의 화학적 불활성화를 위해 수행하였다. 삼중 돌연변이체 TcdA의 포르말린 불활성화를 최적화하기 위해, 본 발명자들은 포르말린/글리신의 농도 (20-40 mM), pH (6.5-7.5), 및 온도 (25-40℃)를 변경하였다. 삼중 돌연변이체 TcdB의 경우에, 본 발명자들은 포르말린/글리신 농도를 2로부터 80 mM로 변경하였고, 온도 및 pH는 각각 25℃ 및 7.0이었다. 모든 포르말린 처리를 위한 인큐베이션 시간은 24시간이었다. 포르말린 불활성화를 위해, 표 21 및 23의 "40/40"은 반응에 사용된 포르말린 및 글리신의 농도를 나타낸다. EDC/NHS 처리를 위해, 본 발명자들은 EDC/NHS의 농도를 삼중 돌연변이체 TcdA의 경우에 0.25로부터 2.5 mg/mg로, 삼중 돌연변이체 TcdB의 경우에 0.125로부터 2.5 mg/mg로 변경하고, 4시간 동안 25℃에서 인큐베이션하였다. 반응 종료시에, 모든 샘플을 10 mM 포스페이트, pH 7.0에서 탈염하였다. 정제 후에, 처리된 Tcd를 잔류 세포독성 및 도트-블롯 분석에 의한 에피토프의 mAb 인식에 대해 분석하였다. 목표는 중화 mAb 패널 (++++ 또는 +++)에 의해 인식되는 에피토프에 음성적 영향을 주지 않으면서 세포독성을 목적하는 수준 (EC50 > 1000 μg/mL)으로 감소시키는 처리 조건을 확인하는 것이었다. 처리 조건 (표 21-24에 체크 표시 "√"로 나타냄)은 각각의 야생형 독소 세포독성과 관련하여 세포독성의 6-8 log10 감소를 나타내면서 적어도 4개의 중화 mAb에 대한 반응성을 보유하는 잠재적으로 안전하고 효능있는 면역원성 조성물을 생성하였다. 선택 결과를 표 21 내지 24에 예시한다. 삼중 돌연변이체 독소에 대한 상이한 처리 조건으로부터의 추가의 데이터 및 시험관내 세포독성 및 독소 중화 검정으로부터의 데이터를 표 33 및 표 34에 제시한다. 또한, 예를 들어, 돌연변이체 독소의 바람직한 가교 처리 조건에 대한 추가의 상세한 내용을 제공하는 상기 실시예 20 및 21을 참조한다.
<표 21>
Figure pat00042
<표 22>
Figure pat00043
<표 23>
Figure pat00044
<표 24>
Figure pat00045
<표 33>
Figure pat00046
Figure pat00047
표 33에서 언급된 삼중 돌연변이체 독소 A (서열 4)의 샘플에 대한 화학적 가교 반응 조건
샘플 1-4를 EDC/NHS로 변형하였다. 조건: 30℃, 20 mM MES/150 mM NaCl pH 6.5. 반응은 EDC의 첨가에 의해 개시시켰다. 2시간 반응 후에, 샘플 A, B, 및 C에 1 M 글리신을 50 mM 글리신 최종 농도로 첨가하였다. 샘플 D에는 글리신을 첨가하지 않았다. 반응은 하기 나타낸 바와 같이 상이한 중량비의 돌연변이체 독소 A (서열 4):EDC:NHS를 사용하여 시작하였다.
1 L44166-157A 1: 0.25: 0.25 w: w: w
2 L44166-157B 1: 1.25: 1.25
3 L44166-157C 1: 2.5: 2.5
4 L44166-157D 1: 2.5: 2.5
샘플 5 L44905-160A 80 mM HCHO, 80 mM 글리신, 80 mM NaPO4 pH 7, 1 mg/mL 돌연변이체 독소 A (서열 4) 단백질, 25℃에서 48 hr 반응.
샘플 6 25℃에서 20 mM MES/150 mM NaCl pH 6.5 중에서 돌연변이체 독소 A (서열 4)의 L44166-166 EDC/NHS 변형. 돌연변이체 독소 A (서열 4):EDC:NHS = 1:0.5:0.5. EDC 첨가에 의해 반응을 개시시켰다. 2시간 반응 후에, 1 M 글리신을 0.1 M 글리신 최종 농도로 첨가하고, 추가로 2시간 동안 인큐베이션하였다. 이어서, 반응 완충제를 세파덱스(Sephadex) G25 상에서 1 X PBS로 교환하였다.
샘플 7 L44905-170A 80 mM HCHO, 80 mM 글리신, 80 mM NaPO4 pH 7, 1 mg/mL 돌연변이체 독소 A (서열 4) 단백질, 35℃에서 48 hr 반응. 이러한 포르말린 반응은 항원 결합이 심하게 감소되도록 하는 과도한 가교를 생성할 때 지시되었다.
샘플 8 L44897-61 32 mM HCHO/80 mM 글리신, 25℃에서 72 hr 반응.
샘플 9 L44897-63 80 mM HCHO/80 mM 글리신, 25℃에서 72 hr 반응.
다음 반응의 반응 시간은 모두 24 hr이었다.
샘플 10 L44897-72 튜브#1 25℃, 80 mM NaPi pH 6.5, 20 mM HCHO/20 mM 글리신
샘플 11 L44897-72 튜브#2 25℃, 80 mM NaPi pH 6.5, 40 mM HCHO/40 mM 글리신
샘플 12 L44897-72 튜브#3 32.5℃, 80 mM NaPi pH 7.0, 30 mM HCHO/30 mM 글리신
샘플 13 L44897-72 튜브#4 32.5℃, 80 mM NaPi pH 7.0, 30 mM HCHO/30 mM 글리신
샘플 14 L44897-72 튜브#5 32.5℃, 80 mM NaPi pH 7.0, 30 mM HCHO/30 mM 글리신
샘플 15 L44897-75 튜브#6 25℃, 80 mM NaPi pH 7.5, 20 mM HCHO/20 mM 글리신
샘플 16 L44897-75 튜브#7 25℃, 80 mM NaPi pH 7.5, 40 mM HCHO/40 mM 글리신
샘플 17 L44897-75 튜브#8 40℃, 80 mM NaPi pH 6.5, 20 mM HCHO/20 mM 글리신
샘플 18 L44897-75 튜브#9 40℃, 80 mM NaPi pH 6.5, 40 mM HCHO/40 mM 글리신
샘플 19 L44897-75 튜브#10 40℃, 80 mM NaPi pH 7.5, 20 mM HCHO/20 mM 글리신
샘플 20 L44897-75 튜브#11 40℃, 80 mM NaPi pH 7.5, 40 mM HCHO/40 mM 글리신
다음 8개의 샘플은 78 mM HCHO 및 76 mM 글리신을 함유하는 80 mM NaPi pH 7.0에서 표시된 시간 동안 25℃에서 반응되었다.
샘플 21 L44897-101 (변형-전) TxA 대조군 시간 0 대조군 샘플, 변형되지 않거나 또는 HCHO/글리신에 노출됨
샘플 22 L44897-101, 2 hr
샘플 23 L44897-101, 4 hr
샘플 24 L44897-101, 6 hr
샘플 25 L44897 102, 24 hr
샘플 26 L44897-103, 51 hr
샘플 27 L44897-104, 74 hr
샘플 28 L44897-105, 120 hr
샘플 29 (L44980-004)는 EDC/NHS 변형된 돌연변이체 독소 A (서열 4) (삼중 돌연변이체 독소 A (서열 4)-EDC)였다. 반응 조건은 다음과 같다: 25℃, 완충제 20 mM MES/150 mM NaCl pH 6.6. 삼중 돌연변이체 독소 A (서열 4):EDC:NHS = 1:0.5:0.5 w:w:w. 반응은 EDC를 첨가하여 개시시켰다. 2시간 반응 후에, 글리신을 0.1 M 최종 농도로 첨가하고, 추가로 2시간 동안 25℃에서 반응시켰다. 반응은 세파덱스 G25 상에서 탈염시켜 종료시켰다.
다음 12개의 샘플 및 2개의 대조군은 샘플을 25℃ 및 37℃에서 인큐베이션한 복귀 실험이었다.
반응 1 = 25℃, 80 mM NaPi pH 7.0, 40 mM HCHO 단독 (글리신 무함유), 24시간 반응.
반응 2 = 25℃, 80 mM NaPi pH 7.0, 40 mM HCHO/40 mM 글리신, 24시간 반응
샘플 반응
30 반응 #1 제0주, 25℃
31 반응 #1 제1주, 25℃
32 반응 #1 제2주, 25℃
33 반응 #1 제3주, 25℃
34 반응 #1 제4주, 25℃
35 반응 #1 제3주, 37℃
36 반응 #2 제0주, 25℃
37 반응 #2 제1주, 25℃
38 반응 #2 제2주, 25℃
39 반응 #2 제3주, 25℃
40 반응 #2 제4주, 25℃
41 반응 #2 제3주, 37℃
42 TxA 대조군 제3주, 25℃
43 TxA 대조군 제3주, 37℃
다음 4개의 샘플은 80 mM NaPi pH 7.0, 40 mM HCHO/40 mM 글리신 중에서 25℃에서 표시된 시간 동안 반응에 의해 생성하였다.
44 L44897-116-6 29.5 hr
45 L44897-116-7 57.5 hr
46 L44897-116-8 79.5 hr
47 L44897-116-9 123.5 hr
샘플 48 L44897-139 25℃에서 48 hr 반응, 80 mM NaPi pH 7.0, 40 mM HCHO/40 mM 글리신.
샘플 49 돌연변이체 독소 A (서열 4)의 L44166-204 EDC/NHS 변형. 25℃, 완충제 1 x PBS pH7.0. 돌연변이체 독소 A (서열 4):EDC:NHS = 1:0.5:0.5 w:w:w. EDC/NHS와의 2시간 반응에 이어 1 M 글리신을 0.1 M 최종 농도로 첨가하고, 추가로 2시간 반응시켰다. 완충제를 세파덱스 G25 상에서 20 mM L-히스티딘/100 mM NaCl pH 6.5로 교환하였다.
<표 34>
Figure pat00048
Figure pat00049
Figure pat00050
Figure pat00051
표 34에서 언급된 돌연변이체 독소 B의 샘플에 대한 화학적 가교 반응 조건
삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6)를 화학적으로 가교시키고 다음 반응 조건에 따라 시험하였다. L44905-86 샘플을 3개의 포르말린 반응 변화 및 2개의 인큐베이션 온도를 수반하는 실험에서 시험하였다. 매일 6개씩, 총 18개의 샘플을 채취하였다. 목록의 제1 샘플은 비처리 대조군이다 (샘플은 총 19개임). 비처리 대조군은 비처리된 삼중 돌연변이체 독소 B 폴리펩티드 (서열 6)을 포함하였다.
반응 1 ("Rxn1") = 80 mM HCHO, 80 mM 글리신, 80 mM NaPO4 pH 7, 1 mg/mL 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) 단백질
반응 2 ("Rxn2") = 80 mM HCHO, 글리신 무함유, 80 mM NaPO4 pH 7, 1 mg/mL 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) 단백질
반응 3 ("Rxn3") = 80 mM HCHO, 글리신 무함유, 80 mM NaPO4 pH 7, 1 mg/mL 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) 단백질 + 시아노보로히드라이드 캡핑.
시아노보로히드라이드 캡핑은 탈염된 최종 반응물에 80 mM CNBrH4 첨가 및 36℃에서 24 hr 인큐베이션을 수반하였다.
샘플 L34346-30A에 대해, 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6)의 그램당 0.5 g EDC 및 NHS, 20 mM MES, 150 mM NaCl, pH 6.5 중에서 30℃에서 4시간.
샘플 L34346-30B에 대해, 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6)의 그램당 0.5 g EDC 및 NHS, 30℃에서 2시간에 이어 글리신 첨가 (g/L의 최종 농도) 및 20 mM MES, 150 mM NaCl, pH 6.5 중에서 30℃에서 추가 2시간 인큐베이션. L34346-30A 및 L34346-30B에 대한 2개의 반응 사이의 유일한 차이는 반응 L34346-30B에의 글리신의 첨가이다.
실시예 37: 면역원성 조성물에 의해 유도된 항체는 다양한 씨. 디피실레 균주로부터의 독소를 중화시킬 수 있다
돌연변이체 독소 약물 물질을 포함하는 면역원성 조성물에 의해 유도된 항체가 넓은 스펙트럼의 다양한 독소 서열을 중화시킬 수 있는지 평가하기 위해, 다양한 리보형 및 독소형을 나타내는 균주를 서열분석하여, 돌연변이체 독소 약물 물질과 비교하여 다양한 균주 사이의 유전적 다양성 정도를 확인하였다. 이어서, 다양한 균주로부터 분비된 독소를 함유하는 배양 상청액을, 면역원성 조성물의 적용범위를 결정하고 순환 임상 균주로부터의 다양한 독소에 대해 보호하는 면역원성 조성물의 능력을 결정하기 위해 면역화된 햄스터로부터의 혈청을 사용하는 시험관내 중화 검정에서 시험하였다.
CDC 균주로부터 발현된 독소의 중화를 시험하기 위해 HT-29 세포 (결장 암종 세포주) 및 IMR-90 세포를 둘 다 사용하였다. HT-29 세포는 TcdA에 대해 더 감수성이고; 이들 세포에서 정제된 TcdA의 EC50은 TcdB의 경우의 3.3 ng/mL와 비교하여 100 pg/mL였다. 다른 한편으로, IMR-90 세포는 TcdB에 대해 더 감수성이고; 이들 세포에서 정제된 TcdB의 EC50은 TcdA의 경우의 0.92-1.5 ng/mL와 비교하여 9-30 pg/mL였다. 이들 세포주에서 TcdA 및 TcdB 둘 다에 대한 검정 특이성은 폴리클로날 및 모노클로날 독소-특이적 항체를 둘 다 사용하여 확인하였다. 검정 정규화를 위해, 24개 CDC 단리물의 배양 여과물을 그 각각의 EC50 값의 4배의 농도에서 시험하였다. 3개의 균주는 중화 검정에서 시험하기에는 너무 낮은 독소 수준을 보였다.
미국 및 캐나다에서 씨. 디피실레의 95% 초과의 순환 균주를 포괄하는 다양한 리보형/독소형을 대표하는 24개의 균주를 CDC로부터 수득하었다. 이들 단리물에는 미국, 캐나다 및 영국에서 CDAD의 3개의 유행성 균주인 리보형 027, 001 및 078을 대표하는 균주가 존재하였다. 균주 2004013 및 2004118은 리보형 027을 대표하고; 균주 2004111은 리보형 001을 대표하고, 균주 2005088, 2005325 및 2007816은 리보형 078을 대표하였다. 질환-유발 임상 단리물과 630 균주 사이의 유전적 다양성 정도를 확인하기 위해 이들 임상 균주로부터의 독소 유전자 (tcdA 및 tcdB)를 전체 서열분석하였다. 표 35를 참조한다. 독소의 아미노산 서열을 메갈라인(Megalign)™ 프로그램 (DNA스타(DNASTAR)? 레이저진(Lasergene)?)의 ClustalW를 사용하여 정렬하고, 서열 동일성에 대해 분석하였다. tcdA의 경우에, 게놈 정렬 분석은 모든 임상 단리물 및 균주 630이 전체적으로 약 98-100%의 아미노산 서열 동일성을 공유함을 보여주었다. tcdA 유전자의 C-말단부는 약간 더 상이하였다. 동일한 분석을 tcdB 유전자에 대해 수행하였고, 이는 더 큰 서열 상이점을 나타내었다. 특히, 균주 2007838/NAP7/126 및 2007858/NAP1/unk5는 N 말단 (79-100%) 및 C 말단 도메인 (88-100%; 데이터는 제시하지 않음)에서 630 균주로부터 가장 상이한 패턴을 나타내었다.
햄스터 혈청 풀 (HS)을 돌연변이체 TcdA (서열 4) 및 돌연변이체 TcdB (서열 6)를 포함하는 면역원으로 면역화된 시리안 골든 햄스터로부터 수집하였고, 여기서 돌연변이체 독소는 예를 들어 상기 기재된 실시예 29, 표 15에 따라 EDC로 불활성화되고, 인산알루미늄과 함께 제제화되었다. 표 35의 결과는 각각의 배양 상청액으로부터의 적어도 독소 B가 시험관내 중화 검정에서 면역화된 햄스터로부터의 혈청에 의해 중화됨을 보여준다.
<표 35> CDC로부터의 씨. 디피실레 균주의 설명 및 다양한 독소를 중화하는 면역 햄스터 혈청의 능력
Figure pat00052
b 독소 수준은 중화 검정을 수행하기에 너무 낮았다.
도 23은 IMR-90 세포에 대한, 다양한 씨. 디피실레 균주로부터의 독소 제제를 사용한 중화 검정의 결과를 도시한 것이다. 데이터는 햄스터 항혈청 내의 TcdB 중화 항체가 고병독성 균주 및 TcdA-음성, TcdB-양성 균주를 포함하여 시험된 모든 21개의 단리물로부터의 독소를 중화시킬 수 있음을 보여준다. 씨. 디피실레의 적어도 16개의 상이한 균주를 CDC (조지아주 애틀란타) (상기 기재)로부터 수득하고, 관련 기술분야에 공지되고 상기 기재된 바와 같은 적합한 조건 하에 씨. 디피실레 배양 배지에서 배양하였다. 분비된 독소를 함유하는 배양 상청액을 IMR-90 단층에 대한 그의 세포독성 (EC50)을 결정하기 위해 분석한 후, 인산알루미늄과 함께 제제화된 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질로 면역화된 햄스터로부터의 혈청의 다양한 희석액을 사용하여 EC50의 4배에서 표준 시험관내 중화 검정으로 시험하였다. 각각의 균주의 배양 상청액으로부터 수득한 조 독소 및 정제된 독소 (리스트 바이올로지칼스로부터 수득된 상업용 독소) (각각의 상청액으로부터 정제되지 않음)를 상기 기재된 시험관내 세포독성 검정을 사용하여 IMR-90 세포에 대한 세포독성을 시험하였다.
도 23a-k에서, 그래프는 ATP 수준 (RLU)을 씨. 디피실레 배양 배지 및 햄스터 혈청 풀 (■); 조 독소 및 햄스터 혈청 풀 (●); 정제된 독소 및 햄스터 혈청 풀 (▲); 조 독소 (▼), 대조군; 및 정제된 독소 (◆), 대조군의 증가하는 농도에 대해 플롯팅한 시험관내 세포독성 시험 (상기 기재)의 결과를 보여준다. 각각의 균주로부터의 독소를 세포에 4xEC50 값으로 첨가하였다.
도 23a-k에 제시된 바와 같이, 기재된 면역원을 투여한 햄스터는 놀랍게도 각각의 독소 단독 대조군과 비교하여 적어도 하기 16종의 상이한 씨. 디피실레의 CDC 균주로부터의 독소에 대해 중화 활성을 나타내는 중화 항체를 발생시켰다: 2007886 (도 23a); 2006017 (도 23b); 2007070 (도 23c); 2007302 (도 23d); 2007838 (도 23e); 2007886 (도 23f); 2009292 (도 23g); 2004013 (도 23h); 2009141 (도 23i); 2005022 (도 23j); 2006376 (도 23k). 또한, 독소가 시험되고, 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질을 포함하고 인산알루미늄 중에서 제제화된 면역원성 조성물에 의해 중화된 추가의 씨. 디피실레 균주에 대해서는 표 35를 참조한다.
또 다른 연구에서, 다양한 씨. 디피실레 균주 (CDC 및 리즈 병원(Leeds Hospital) (영국)으로부터 수득함)로부터 분비된 독소를 함유하는 배양 상청액을, 알히드로겔로 제제화된 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질이 투여된 햄스터로부터의 혈청을 사용하여 시험관내 중화 검정에서 시험하였다. 실험 설계에 대해 표 36을 참조한다. 결과를 표 37 및 표 38에 제시한다.
<표 36>
Figure pat00053
<표 37>
Figure pat00054
<표 38>
Figure pat00055
실시예 38: EDC/NHS 삼중 돌연변이체 독소의 펩티드 맵핑
EDC/NHS 불활성화된 삼중 돌연변이체 독소를 특성화하기 위해, 펩티드 맵핑 실험을 EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 독소 A (서열 4)의 4개의 로트 및 EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 B (서열 6)의 4개의 로트에 대해 수행하였다. 돌연변이체 독소를 트립신으로 소화시킨 후, 생성되는 펩티드 단편을 역상 HPLC를 사용하여 분리하였다. 불활성화 공정의 결과로서 발생하는 변형을 확인하기 위해 질량 스펙트럼 분석을 사용하였다. 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질 둘 다에 대해, 95% 초과의 이론적 트립신분해 펩티드가 확인되었다. 가교 및 글리신 부가물 (글리신이 캡핑제로 사용됨)이 확인되었다. 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질 둘 다에서, 베타-알라닌 부가물이 또한 관찰되었다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 베타-알라닌 부가물은 NHS 활성화된 베타-알라닌을 형성하는 3 몰의 NHS와 1 몰의 EDC의 반응의 결과로 보인다. 이어서, 이러한 분자는 리신 기와 반응하여 베타-알라닌 부가물 (+70 Da)을 형성할 수 있다. EDC/NHS-처리된 삼중 돌연변이체 독소 B 샘플에서, 낮은 수준 (0.07 몰/단백질 몰)의 데히드로알라닌 (-34 Da)이 또한 관찰되었다. 데히드로알라닌은 시스테인 잔기의 탈술폰화의 결과이다. 동일한 유형 및 정도의 변형이 각각의 돌연변이체 독소의 모든 4개의 배치에서 관찰되었고, 이것은 공정이 일관된 생성물을 생산함을 나타낸다. 펩티드 맵핑 (95% 초과의 서열 적용범위에서)은 변형이 존재함을 확인시켜 주었다. 변형의 요약을 표 39에 제시한다. 또한, 도 24-25를 참조한다. 또한, 삼중 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 B 약물 물질의 크기 및 전하 이질성은 화학적 불활성화의 부재 하의 각각의 삼중 돌연변이체 독소 A 및 삼중 돌연변이체 독소 B의 크기 및 전하 이질성과 비교하여 증가하였다. 그 결과, 크기-배제 크로마토그래피 (SEC) 및 음이온-교환 크로마토그래피 (AEX) 프로필은 비교적 넓은 피크를 보였다 (데이터는 제시하지 않음).
<표 39> 돌연변이체 독소 약물 물질에서 관찰된 변형의 요약
Figure pat00056
변형의 정도는 변형된 펩티드의 HPLC 면적을 천연 + 변형된 펩티드의 HPLC 면적으로 나누어 계산하였다.
실시예 39: 약물 제품 생산
씨. 디피실레 면역원성 조성물 (약물 제품)은 2가지의 활성 제약 성분 (돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질)을 함유한다. 예시적인 약물 제품은 각각의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질을 포함하는, 10 mM 트리스 완충제 pH 7.4, 4.5% (w/w) 트레할로스 이수화물, 및 0.01% (w/v) 폴리소르베이트 80을 함유하는 동결건조된 제제이다. 표 40을 참조한다. 면역원성 조성물은 동결건조된 백신을 희석제 또는 알히드로겔을 함유하는 희석제로 재현탁시킴으로써 주사용으로 제조한다. 위약은 주사용 멸균 통상 염수 용액 (0.9% 염화나트륨)을 포함할 것이다.
<표 40>
Figure pat00057
완충제 제조
주사용수 (WFI)를 배합 용기에 첨가하였다. 혼합하면서, 부형제를 첨가하고, 용액이 될 때까지 용해시켰다. pH를 측정하였다. 필요한 경우에, pH를 HCl로 7.4±0.1로 조정하였다. 용액을 WFI로 최종 중량으로 희석한 후, 0.22 μm 밀리포어 익스프레스(Millipore Express) SHC XL150 필터를 사용하여 여과하였다. 여과-전 바이오버든 감소 샘플을 여과 전에 채취하였다. 여과된 완충제는 오스몰랄농도 및 pH를 위해 샘플링하였다.
제제 제조
해동된 돌연변이체 독소 약물 물질을 사전계산된 양을 기초로 하여 하기 작업 순서로 제제 용기에 풀링하였다: 0.6 mg/mL를 달성하기 위한 표적 희석 완충제 부피의 50%를 먼저 용기에 첨가한 다음 돌연변이체 독소 A 약물 물질을 첨가하고, 5분 동안 100 rpm에서 혼합하였다. 이어서, 돌연변이체 독소 B 약물 물질을 용기에 첨가하고, 용액을 0.6 mg/mL 희석 지점까지 추가로 희석한 후, 추가로 5분 동안 100 rpm에서 혼합하였다. 샘플을 제거하고, 전체 돌연변이체 독소 농도에 대해 시험하였다. 용액을 공정-중 돌연변이체 독소 농도 값을 기초로 하여 100 퍼센트 부피로 희석한 후, 15분 동안 100 rpm에서 혼합하였다. 제제화된 약물 제품은 여과전 pH 및 바이오버든을 위해 샘플링하였다. 이어서, 제제화된 약물 제품을 밀리포어 익스프레스 SHC XL150을 사용하여 여과하여 밤새 보관하거나, 또는 멸균 여과를 위해 충전 라인에 이송하였다.
제제화된 벌크를 충전 영역으로 이송하고, 바이오버든을 위해 샘플링한 후, 2개의 직렬 밀리포어 익스프레스 SHC XL150 필터로 멸균 여과하였다. 제제화된 벌크를 0.73 mL의 표적 충전 부피로 발열원제거 유리 바이알 내에 충전하였다. 충전된 바이알을 부분적으로 마개로 막은 후, 동결 건조기 내로 로딩하였다. 동결건조 사이클은 표 41에 제시된 바와 같이 실시하였다. 사이클 완료 시에, 동결건조 챔버를 0.8 atm까지 질소로 다시 충전하고, 마개로 완전히 막았다. 챔버를 빼내고, 바이알을 플립-오프 밀봉을 사용하여 캡핑하였다.
<표 41> 씨. 디피실레 약물 제품 동결건조 사이클 설정점
Figure pat00058
약물 제품 안정성 데이터를 표 42에 요약한다. 데이터는 약물 제품이 2-8℃에서 적어도 3개월 또는 25℃ 또는 40℃에서 적어도 1개월 동안 보관 동안 물리적으로 및 화학적으로 안정함을 시사한다. 둘 다의 보관 조건 하에, 크기 배제 크로마토그래피 (SEC)에 의해 검출된 불순물의 수준은 변하지 않았고, 시험된 최근의 시점을 통해 시험관내 항원성의 변화도 존재하지 않았다.
<표 42> 동결건조된 약물 제품a의 안정성
Figure pat00059
실시예 40: 백신 희석제
염수에 대해, 재구성 시에 등장성 용액을 보장하기 위해 임의의 아주반트 없이 60 mM NaCl을 동결건조된 약물 제품을 위한 희석제로서 사용하였다.
알히드로겔: 알히드로겔 "85" 2% (브렌타그(Brenntag))는 수산화알루미늄의 8면체 결정질 시트로 구성된 상업적으로 입수가능한 우수 제조 기준 (Good Manufacturing Practice: GMP) 등급 제품이다. 예시적인 알히드로겔 희석제 제제를 표 43에 제시한다. 예시적인 제제는 상기 기재된 약물 제품과 조합하여 사용될 수 있다.
<표 43>
Figure pat00060
알히드로겔 아주반트를 사용한 연구에서는 pH 6.0 내지 7.5에서 1 mg Al/mL 알히드로겔에 대한 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질의 100% 결합을 보여준다. 약물 물질 둘 다의 최대 결합은 시험한 최고 단백질 농도 (각각 300 μg/mL)에서 관찰되었다.
알히드로겔에 대한 단백질의 결합은 또한 200 μg/mL의 각각의 약물 물질 및 0.25 내지 1.5 mg/ml 범위의 알히드로겔을 함유하는 동결건조된 약물 제품 제제를 사용하여 시험하였다. 약물 제품을 상이한 농도의 알히드로겔을 함유하는 희석제로 재구성하고, 결합된 각각의 돌연변이체 독소의 퍼센트를 측정하였다. 모든 시험된 농도의 알히드로겔이 100%의 항원 결합을 입증하였다.
돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질의 표적 용량 (각각 200 μg/mL)에서 알히드로겔에 대한 단백질의 결합 동역학을 또한 평가하였다. 결과는 100%의 돌연변이체 독소 약물 물질이 24시간 RT 시간 경과 내내 알히드로겔에 결합함을 보여준다.
CpG 24555 및 알히드로겔: CpG 24555는 서열 5-TCG TCG TTTTTC GGT GCT TTT-3 (서열 48)을 갖는 합성 21-mer 올리고데옥시뉴클레오티드 (ODN)이다. CpG 24555 및 알히드로겔 희석제의 조합물에 대한 예시적인 제제를 표 44에 제시한다. 예시적인 제제는 상기 기재된 약물 제품과 조합되어 사용될 수 있다.
<표 44>
Figure pat00061
이스코매트릭스?: 이스코매트릭스? 아주반트는 관련 기술분야에 공지된 사포닌-기반 아주반트이다. 이스코매트릭스? 아주반트 제제에 대한 예시적인 제제를 표 45에 제시한다. 예시적인 제제는 상기 기재된 약물 제품과 조합되어 사용될 수 있다.
<표 45>
Figure pat00062
실시예 41: NHP 모델에서 알히드로겔 아주반트 함유 돌연변이체 독소 약물 물질 조성물의 면역원성 및 전임상 개념 증명
NHP, 구체적으로 시노몰구스 마카크에서 알히드로겔 아주반트 함유 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질 조성물의 면역원성을 평가하였다. 용량당 10 μg의 각각의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질 조성물 (알히드로겔과 함께 제제화됨)로 2주 간격 (제0, 2, 4주)으로 면역화된 NHP에서 강건한 중화 항독소 반응이 발생하였다. 표 46을 참조한다. 항독소 A 및 항독소 B 중화 반응은 둘 다 제3 면역화 후에 보호 범위에 도달하고, 적어도 제33주 (연구된 마지막 시점)까지 보호 범위 내에서 또는 이를 초과하여 유지되었다.
시노몰구스 마카크 (n=8)를 250 μg의 알히드로겔 중에서 제제화된 10 μg의 각각의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질로 제0, 2 및 4주에 IM 면역화하였다. 혈청을 각각의 시점에 수집하고, 독소 중화 검정에서 기능적 항독소 활성에 대해 분석하였다. GMT를 표 46에 제공한다. 표에 제공된 보호 역가 범위는 머크(Merck) 모노클로날 항체 요법 시험에서 씨. 디피실레 감염 재발의 유의한 감소와 상관관계가 있는 중화 항체 역가 범위를 나타낸다.
<표 46>
Figure pat00063
머크 mAb 요법 시험으로부터의 인간 보호 항체 역가와, NHP에서 화이자(Pfizer)의 백신 후보에 의해 유도된 역가의 상관관계
머크/메다렉스 mAb를 사용한 2상 효능 연구 (Lowy et al., N Engl J Med. 2010 Jan 21;362(3):197-205)는 혈청 내의 중화 항독소 mAb의 수준과 CDAD의 재발의 예방 사이의 상관관계를 입증하는 것으로 보였다. 인간에게 독소-특이적 mAb를 투여한 후에, 10 내지 100 μg/mL 범위의 인간 수용자 내의 혈청 항체 수준은 재발에 대해 보호하는 것으로 보인다 (CDAD 재발의 70% 감소).
돌연변이체 독소 약물 물질을 포함하는 면역원성 조성물은 머크/메다렉스 2상 연구로부터 공개된 데이터를 NHP 모델에서 면역원성 조성물에 의해 유도된 항체의 수준과 비교함으로써 면역원성 조성물이 인간에서 잠재적으로 효능있는 중화 항체 반응을 유도할 수 있는지 평가하기 위해 시험하였다. 이것은 재발 징후를 보이지 않은 대상체로부터 수득한 혈청 내의 이들 mAb의 범위 (10-100 μg/mL)를 50% 중화 역가로 전환하기 위해 머크/메다렉스 mAb의 이전에 공개된 특징을 사용하고 이들 역가 ("보호 역가 범위")를 본원에 기재된 전임상 모델에서 관찰된 역가와 비교함으로써 수행하였다. 표 46에 제시된 바와 같이, 알히드로겔 아주반트 함유 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질을 포함하는 면역원성 조성물은 제3 투여 후에 "보호 범위"에 도달하고 제33주까지 이 범위 내에서 또는 이를 초과하여 유지되는 면역 반응을 NHP에서 생성하였다. 본 발명의 씨. 디피실레 면역원성 조성물에 의해 NHP에서 유도된 독소-중화 항체의 수준은 CDAD의 재발을 보호하는 것으로 보이는 머크/메다렉스 시험 대상체의 혈청 항체 수준과 대등하였다.
실시예 42: NHP 모델에서의 이스코매트릭스 또는 알히드로겔/CpG 24555 (Alh/CpG) 아주반트 함유 돌연변이체 독소 약물 물질 조성물의 면역원성
NHP에서, 이스코매트릭스 및 Alh/CpG는 둘 다 알히드로겔 단독과 함께 투여된 백신과 비교하여 항독소 A 및 B 중화 역가를 통계상 유의하게 증진시켰다 (표 47). 배경을 초과하는 항독소 반응은 알히드로겔 단독 (제4-6주)과 비교하여 Alh/CpG 또는 이스코매트릭스 (제2-4주)와 함께 투여된 백신에 의해 보다 이른 시점에 유도되었고, 이것은 인간에서 CDAD 재발로부터의 보호에 대해 중요한 효과를 가질 수 있다. 알히드로겔과 비교하여, Alh/CpG 또는 이스코매트릭스 아주반트 함유 면역원성 조성물은 보호 범위 (또한 실시예 41 참조)에 보다 빨리 도달하고 제33주까지 이 범위 내에서 또는 이를 초과하여 유지되는 항독소 중화 역가를 생성하였다.
표 47에 제시된 바와 같이, 시노몰구스 마카크를 0, 2, 및 4주에 250 μg의 알히드로겔 (n=8), 또는 500 μg의 CpG + 250 μg의 알히드로겔 (n=10), 또는 45 U의 이스코매트릭스 (n=10) 중에서 제제화된 10 μg의 각각의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질로 IM 면역화하였다. 혈청을 각각의 시점에서 수집하고, 상기 기재된 독소 중화 검정에서 기능적 항독소 활성에 대해 분석하였다. GMT를 표에 열거한다. 별표 (*)는 알히드로겔 군의 역가에 비교할 때 통계적 유의성 (p<0.05)을 나타낸다. 보호 역가 범위는 머크/메다렉스 mAb 요법 시험에 따른 씨. 디피실레 감염 재발의 유의한 감소와 상관관계가 있는 중화 항체 역가 범위를 나타낸다.
<표 47>
Figure pat00064
NHP에서 생성된 중화 항독소 항체 역가에 대해 이스코매트릭스 또는 Alh/CpG 아주반트의 존재 하에 투여된 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질의 용량을 또한 평가하였다. 하나의 연구에서, NHP에게 이스코매트릭스 중에 제제화된 낮은 (10 μg) 또는 높은 (100 μg) 용량의 각각의 돌연변이체 독소 약물 물질을 투여하였다. 반응을 면역화 후에 각각의 시점에 비교하였다. 표 48에 제시된 바와 같이, 항독소 중화 역가는 처리군 둘 다에서 강건하였다. 항독소 A 역가는 저용량과 고용량 군 사이의 대부분의 시점에서 거의 동등한 반면에, 항독소 B 역가는 고용량군에서 더 높은 경향이 존재하였다.
<표 48>
Figure pat00065
표 48에 제시된 바와 같이, 시노몰구스 마카크 (n=5)를 45U의 이스코매트릭스와 함께 제제화된 10 μg 또는 100 μg의 각각의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질로 제0, 2 및 4주에 IM 면역화하였다. 혈청을 각각의 시점에 수집하고, 독소 중화 검정에서 기능적 항독소 활성에 대해 분석하였다. GMT를 표에 열거한다. 보호 역가 범위는 머크/메다렉스 mAb 요법 시험에서 씨. 디피실레 감염 재발의 유의한 감소와 상관관계가 있는 중화 항체 역가 범위를 나타낸다.
항독소 B 반응의 동역학을 증진시키기 위한 노력으로, NHP를 이스코매트릭스 또는 Alh/CpG 아주반트의 존재 하에 증가하는 용량의 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (10, 50, 또는 100 μg)과 혼합된 일정 용량의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 (10 μg)로 면역화하였다. 아주반트와 상관없이, 보다 고용량의 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (50 또는 100 μg)을 투여한 군이 10 μg 용량의 돌연변이체 독소 B 약물과 비교하여 더 높은 항독소 B 중화 반응을 유도하는 경향이 존재하였다 (표 50, 통계상 유의한 증가를 나타내는 *로 표시됨). 이러한 경향은 최종 면역화 후의 대부분의 시점에서 관찰되었다. 그러나, 일부 경우에, 항독소 A 중화 반응은 돌연변이체 독소 B의 양이 증가할 때 통계상 유의한 감소를 보였다 (표 49에 ^로 표시됨).
표 49 및 표 50에 제시된 바와 같이, NHP (군당 10)를 이스코매트릭스 (용량당 45U)와 함께 또는 Alh/CpG (용량당 250 μg/500 μg)와 함께 제제화된, 상이한 비의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (10 μg의 돌연변이체 독소 A 약물 물질 플러스 10, 50, 또는 100 μg의 돌연변이체 독소 B 약물 물질; 표 49 및 표 50에서 각각 10A:10B, 10A:50B 및 10A:100B로 지정됨)로 제0, 2, 및 4주에 IM 면역화하였다. 표 49는 항독소 A 역가를 보여준다. 표 50은 항독소 B 역가를 보여준다. GMT를 표에 열거한다. 보호 역가 범위는 머크 mAb 요법 시험에서 씨. 디피실레 감염 재발의 유의한 감소와 상관관계가 있는 중화 항체 역가 범위를 나타낸다. 기호 ^는 10A:10B 군과 비교하여 중화 역가에서 통계상 유의한 감소를 나타낸다 (p<0.05). 별표 기호 *는 10A:10B 군과 비교하여 중화 역가에서 통계상 유의한 증가를 나타낸다 (p<0.05).
<표 49>
Figure pat00066
<표 50>
Figure pat00067
실시예 43: 4주 회복 기간이 있는, 시노몰구스 원숭이에서 면역원성 조성물을 사용한 5주 반복-용량 IM 독성 연구
시노몰구스 원숭이에서 PF-06425095 (삼중 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 B 약물 물질을 아주반트 수산화알루미늄 및 CpG 24555와 조합하여 포함하는 면역원성 조성물)를 사용한 5주 IM 반복-용량 독성 연구를 아주반트 수산화알루미늄 및 CpG 24555와 조합된 씨. 디피실레 삼중 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (PF-06425095)의 잠재적인 독성 및 면역원성을 평가하기 위해 수행하였다. 0.2 또는 0.4 mg/용량의 삼중 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (각각 저용량 및 고용량 면역원성 조성물 군), 수산화알루미늄으로서 0.5 mg 알루미늄, 및 1 mg CpG 24555의 PF-06425095 및 아주반트 조합물 단독 (수산화알루미늄 + CpG 24555; PF-06376915)을 시노몰구스 원숭이 (6/성별/군)에게 초회 용량으로, 이어서 3회 부스터 용량 (제1, 8, 22, 및 36일)으로서 IM 투여하였다. 별개의 군의 동물 (6/성별)에게 대략 pH 7.0의 0.9% 등장 염수를 투여하였다. 면역원성 조성물 비히클은 10 mM 트리스 완충제 (pH 7.4), 4.5% 트레할로스 2수화물, 및 0.1% 폴리소르베이트 80으로 구성되었다. 아주반트 대조군 비히클은 pH 6.5에서 60 nM NaCl을 함유하는 10 mM 히스티딘 완충제로 구성되었다. 전체 용량 부피는 주사당 0.5 mL였다. 모든 용량은 좌측 및/또는 우측 사두근 근육에 투여하였다. 선택된 동물은 연구의 투약기 동안 관찰된 임의의 효과의 가역성에 대해 평가하기 위해 4주 비투여 관찰기를 거쳤다.
본 연구에서 유해 소견은 없었다. PF-06425095는 잘 관용되었고, 전신 독성의 증거 없이 단지 국소 염증 반응을 일으켰다. 투약기 동안, 제4일 및 제38일에 피브리노겐 (23.1%에서 2.3x로) 및 제4일 (2.1x에서 27.5x로) 및 제38일 (2.3x에서 101.5x로)에 C-반응성 단백질, 및 제36일 및/또는 제38일에 글로불린 (11.1%에서 24.1%로)에서 사전검사로부터 용량-의존적 증가가 면역원성 조성물-처리된 군에서 관찰되었고, 아주반트 함유 면역원성 조성물의 투여에 대한 예상된 염증 반응과 일치하였다.
제4일에 인지된 피브리노겐 및 C-반응성 단백질의 증가는 고-용량 면역원성 조성물 군에서만 피브리노겐 (25.6%에서 65.5%로) 및 C-반응성 단백질 (4.5x 및 5.6x)의 증가로 제8일에 부분적으로 회복되었다. 인터류킨 (IL)-6의 증가는 제1일, 제3시 (8.3x에서 127.2x 개별 값 제1일, 제0시, 용량 반응성) 및 제36일, 제3시 (9.4x에서 39.5x 개별 값 제36일, 제0시)에 저용량 및 고용량 면역원성 조성물 군에서 관찰되었다. 다른 시토카인 (IL-10, IL-12, 인터페론-유도성 단백질 (IP-10), 및 종양 괴사 인자 α (TNF-α)에서는 어떠한 변화도 관찰되지 않았다. 이들 급성기 단백질 및 시토카인의 증가는 외래 항원의 투여에 대한 예상된 정상 생리학적 반응의 일부였다. 회복기에서는 이들 임상 병리상태 파라미터에서 PF 06425095-관련된 또는 아주반트-관련된 어떠한 변경도 존재하지 않았다 (회복기 동안 시토카인은 평가되지 않음). 또한, 주사 부위에서 국소화된 변화가 있었고, 이것은 아주반트 대조군, 및 저용량 및 고용량 면역원성 조성물 군에서 발생률 및 중증도가 유사하였고; 따라서, 이는 PF-06425095와 직접 관련되지 않았다. 투약기 동안, 변화는 대식세포의 침윤에 의한 근섬유의 분리를 특징으로 하는 최소 내지 중등도의 만성-활성 염증을 포함하였고, 이것은 종종 호염기구성 과립 물질 (알루미늄-함유 아주반트로서 해석됨), 림프구, 형질 세포, 호중구, 호산구, 괴사 파편, 및 부종을 함유하였다. 호염기구성 과립 물질은 또한 이들 만성-활성 염증의 초점 내에서 세포외 존재하였다. 회복기의 끝에, 최소 내지 중등도 만성 염증 및 단핵 세포 침윤, 및 최소 섬유증이 존재하였다. 이들 주사 부위 소견은 아주반트에 대한 국소 염증 반응을 나타낸다. 다른 현미경적 변화는 아주반트 대조군, 및 저용량 및 고용량 면역원성 조성물 군에서 투약기 동안 인지된 장골 (배액) 림프절에서 최소 내지 중등도의 증가된 림프양 세포충실성, 및 비장 내의 배중심에서 최소의 증가된 세포충실성을 포함하였다. 회복기의 끝에, 이들 현미경적 소견은 중증도가 보다 낮았다. 이들 효과는 항원 자극에 대한 면역학적 반응을 나타내고, 아주반트 또는 PF-06425095에 대한 약리학적 반응이었다. 항-DNA 항체에서 시험 품목-관련된 증가는 없었다.
유해 소견의 부재에 기반하여, 4가지 용량에 대한 2회의 0.5 mL 주사로서 투여된 고-용량 면역원성 조성물 군 (PF-06425095로서 0.4 mg의 삼중 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 B 약물 물질/용량)에서는 본 연구에서 관찰된 유해 효과 수준이 없음 (NOAEL)이었다.
실시예 44: 햄스터에게 수동 전달된 혈청반응양성 NHP 혈청의 효능
5마리 시리안 골든 햄스터의 군에게 정상 장 균총을 파괴하기 위해 경구 용량의 클린다마이신 항생제 (30 mg/kg)를 투여하였다. 5일 후에, 햄스터를 경구 용량의 야생형 씨. 디피실레 포자 (630 균주, 동물당 100 cfu)로 시험접종하고, 표 51에 따라 NHP 혈청을 복막내 (IP) 투여하였다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 포자의 시험접종 후 질환 증상은 전형적으로 시험접종 약 30-48시간 후에 나타나기 시작한다.
햄스터에게 투여된 NHP 혈청은 이스코매트릭스와 함께 제제화된 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (10:10, 10:50, 및 10:100 A:B 비)에 의한 3회의 면역화 후에 최고 역가를 나타내는 NHP 혈청 샘플 (항-독소 A 혈청 및 항-독소 B 혈청)로부터 풀링하였다 (실시예 42, 표 49, 및 표 50 참조). NHP 혈청은 실시예 42에 기재된 바와 같이 제5, 6, 및 8주 시점에 수집하였다 (면역화는 제0, 2, 및 4주에 일어남). 결과를 하기 표 52-54에 제시한다. 기호 "+"는 동물 #3, 비-응답자를 포함하지 않는 () 내의 기하 평균 (GM)을 나타낸다. "*TB"는 동물을 안락사시킨 날의 최종 채혈을 나타내고, 이것은 모든 동물에 대해 동일하지 않았다.
<표 51>
Figure pat00068
<표 52>
Figure pat00069
<표 53>
Figure pat00070
<표 54>
Figure pat00071
또 다른 연구에서, 시리안 골든 햄스터에게 정상 장 균총을 파괴하기 위해 경구 용량의 클린다마이신 항생제 (30 mg/kg)를 투여하였다. 5일 후에, 햄스터를 경구 용량의 야생형 씨. 디피실레 포자 (630 균주, 동물당 100 cfu)로 시험접종하고, 표 55에 따라 NHP 혈청을 복막내 (IP) 투여하였다. 메카니즘 또는 이론에 얽매이지는 않지만, 포자의 시험접종 후 질환 증상은 전형적으로 시험접종 약 30-48시간 후에 나타나기 시작한다.
햄스터에 투여된 NHP 혈청은 알히드로겔 및 CpG 24555와 함께 제제화된 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (10:10, 10:50, 및 10:100 A:B 비)에 의한 3회의 면역화 후에 NHP로부터 수집한 샘플로부터 풀링하였다 (실시예 42, 표 49, 및 표 50 참조). NHP 혈청은 실시예 42에 기재된 바와 같이 제5, 6, 8, 및 12주 시점에 수집하였다 (NHP는 제0, 2, 및 4주에 면역화시킴). 결과를 하기 표 56-59에 제시한다. 햄스터로부터의 혈청을 억제 농도 (IC50) 값을 결정하기 위해 추가로 조사하였고, 이것은 상기 기재된 독소 중화 검정을 사용하여 결정하였다. 본 발명의 씨. 디피실레 면역원성 조성물에 의해 햄스터에서 유도된 독소-중화 항체의 수준은 CDAD의 재발로부터 보호된 것으로 보이는 머크/메다렉스 시험 대상체에서의 혈청 항체 수준에 대등하였다.
<표 55>
Figure pat00072
<표 56>
Figure pat00073
<표 57>
Figure pat00074
<표 58>
Figure pat00075
<표 59>
Figure pat00076
Figure pat00077
실시예 45: 돌연변이체 독소 약물 물질의 특성화
삼중 돌연변이체 독소 A의 일차 구조를 서열 4에 제시한다. 서열 4의 위치 1에서 NH2-말단 Met 잔기는 서열 12의 개시 코돈으로부터 기원하고, 단리된 단백질에서는 부재한다 (예를 들어, 서열 84 참조). 따라서, 실시예 12 내지 실시예 45에서, "서열 4"는 최초의 메티오닌 (위치 1)이 부재하는 서열 4를 지칭한다. 정제된 삼중 돌연변이체 독소 A (서열 4) (약물 물질 중간체 - 로트 L44993-132) 및 EDC/NHS 처리된 삼중 돌연변이체 독소 A (서열 4) ("돌연변이체 독소 A 약물 물질" - 로트 L44898-012)는 둘 다 SLISKEELIKLAYSI (서열 4의 위치 2-16)에서 시작하는 단일 NH2-말단 서열을 나타내었다.
삼중 돌연변이체 독소 B의 일차 구조를 서열 6에 제시한다. 서열 6의 위치 1에서 NH2-말단 Met 잔기는 개시 코돈으로부터 기원하고, 단리된 단백질에서는 부재한다 (예를 들어, 서열 86 참조). 따라서, 실시예 12 내지 실시예 45에서, "서열 6"은 최초의 메티오닌 (위치 1)이 부재하는 서열 6을 지칭한다. 정제된 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) (약물 물질 중간체 - 로트 010) 및 EDC/NHS 처리된 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) ("돌연변이체 독소 B 약물 물질" - 로트 L44906-153)는 둘 다 SLVNRKQLEKMANVR (서열 6의 위치 2-16)에서 시작하는 단일 NH2-말단 서열을 나타내었다.
삼중 돌연변이체 A (서열 4) 및 돌연변이체 독소 A 약물 물질의 2차 및 3차 구조를 평가하기 위해 원편광 이색성 (CD) 분광분석법을 사용하였다. 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6) 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질의 2차 및 3차 구조를 평가하기 위해 CD 분광분석법을 또한 사용하였다. 구조에 대한 pH의 잠재적인 효과를 평가하기 위해 CD 분광분석법을 또한 사용하였다. 삼중 돌연변이체 독소 A에 대한 EDC 처리의 효과는 돌연변이체 독소 A 약물 물질에 대해 수득된 CD 데이터를 삼중 돌연변이체 독소 A에 대해 수득된 데이터와 비교함으로써 분석하였다. 삼중 돌연변이체 독소 B (서열 6)에 대한 EDC 처리의 효과는 돌연변이체 독소 B 약물 물질에 대해 수득된 CD 데이터를 삼중 돌연변이체 독소 B에 대해 수득된 데이터와 비교함으로써 분석하였다.
돌연변이체 독소 A 약물 물질의 원-UV CD 데이터를 다양한 pH에서 수득하였다. pH 5.0-7.0에서 기록된 스펙트럼은 2차 구조 내에 높은 비율의 α-나선을 나타내었고, 이것은 단백질의 폴리펩티드 백본이 α-나선이 지배적인 잘 규정된 입체형태를 취함을 시사한다.
돌연변이체 독소 A 약물 물질의 근-UV CD 스펙트럼을 또한 수득하였다. 260 내지 300 nm 사이에서 강한 음성 타원율은 방향족 측쇄가 독특한 경질 환경에 존재함을, 즉 돌연변이체 독소 A 약물 물질이 3차 구조를 갖는다는 것을 나타낸다. 실제로, 개개의 유형의 방향족 측쇄에 의한 특유의 특징은 스펙트럼 내에서 구분될 수 있고: ~290 nm에서의 어깨 및 ~283 nm에서의 최대 음성 피크는 규칙적인 트립토판 측쇄에 의한 편광의 흡광도로 인한 것이고, 276 nm에서의 음성 피크는 티로신 측쇄로 인한 것이고, 262 및 268 nm에서의 작은 어깨는 3차 접촉에 참여하는 페닐알라닌 잔기를 나타낸다. 원- 및 근-UV 결과는 돌연변이체 독소 A 약물 물질이 생리학적 pH에서 치밀하게 폴딩된 구조를 보유한다는 증거를 제공한다. pH 5.0 - 7.0에서 관찰된 거의 동일한 원- 및 근-UV CD 스펙트럼은 어떠한 검출가능한 구조적 변화도 이러한 pH 범위 내에서 발생하지 않음을 나타낸다. CD 데이터는 pH 3.0 및 4.0에서 수집할 수 없었고, 이는 단백질이 이들 pH 지점에서 불용성이기 때문이다. 돌연변이체 독소 A 약물 물질의 원- 및 근-UV CD 스펙트럼을 삼중 돌연변이체 독소 A의 그것과 비교하는데 있어서, 양쪽 단백질의 스펙트럼은 연구된 모든 실험 조건 하에 본질적으로 동일하고, 이것은 EDC 처리가 삼중 돌연변이체 독소 A의 2차 및 3차 구조에 대해 검출가능한 효과를 갖지 않음을 나타낸다. 이러한 발견은 각각 스토크 반경 및 침강/마찰 계수의 어떠한 검출가능한 변화도 나타내지 않는 겔-여과 및 분석적 초원심분리 결과와 일치한다.
돌연변이체 독소 A 약물 물질 (뿐만 아니라 삼중 돌연변이체 독소 A)은 일차 서열 전체에 걸쳐 산재되어 있고 편리한 내재성 형광 프로브로서 기능할 수 있는 25개의 트립토판 잔기를 함유한다. 300 내지 400 nm 사이에서 돌연변이체 독소 A 약물 물질의 형광 방출 스펙트럼을 온도의 함수로서 수득하였다. 6.8℃에서, 돌연변이체 독소 A 약물 물질은 280 nm에서 여기시 특징적인 트립토판 형광 방출 스펙트럼을 나타낸다. 최대 형광 방출은 ~335 nm에서 관찰되고, 이것은 트립토판 잔기가 극성 수성 환경보다는 단백질 내부에 전형적인 비-극성 환경에 존재함을 나타낸다. 본 보고에서 제시되는 CD 실험의 결과와 함께 형광 방출 스펙트럼 결과는 돌연변이체 독소 A 약물 물질이 치밀하게 폴딩된 구조를 보유함을 확인시켜 준다.
외인성 프로브 8-아닐리노-1-나프탈렌 술폰산 (ANS)의 형광을 사용하여 pH의 변화 시에 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 A의 가능한 입체형태 변화를 특성화하였다. 결과로부터 확인할 수 있는 바와 같이, 돌연변이체 독소 A 약물 물질 또는 삼중 돌연변이체 독소 A가 pH 7.0에서 프로브로 적정될 때 ANS 형광 강도의 증가는 실질적으로 없었고, 이것은 소수성 표면이 이들 조건 하에 단백질 상에 노출되지 않음을 시사한다. pH를 2.6으로 전환하면, ANS 형광 양자 수율은 프로브 농도의 증가시에 형광 양자 수율이 외관상 포화에 도달할 때까지 유의하게 증가한다. 이러한 ANS 형광 양자 수율의 증가는 낮은 pH (2.6)에서 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 A가 둘 다 소수성 표면을 노출시키는 pH-유도된 입체형태 변화를 겪는다는 것을 나타낸다. 이러한 입체형태 변화는 삼중 돌연변이체 독소 A의 EDC-유도된 변형 및 불활성화가 돌연변이체 독소 A 약물 물질 (DS)의 입체형태 가소성을 제한하지 않음을 나타낸다.
삼중 돌연변이체 독소 A의 유체역학적 특성에 대한 EDC 처리의 효과는 G4000 SWXL 칼럼에서 크기-배제 크로마토그래피를 사용하여 평가하였다. 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 A는 pH 7.0, 6.0, 및 5.0에서 평형화시킨 G4000 SWXL 칼럼 상에 주입하였다. 데이터는 돌연변이체 독소 A 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 A의 스토크 반경의 어떠한 차이도 크기 배제 크로마토그래피를 사용하여 검출할 수 없음을 나타낸다. 따라서, EDC 처리는 유체역학적 특성에, 따라서 삼중 돌연변이체 독소 A의 전체적인 분자 형상에 유의한 영향을 미치지 않는다.
삼중 돌연변이체 독소 A 및 돌연변이체 독소 A 약물 물질에 대한 추가의 분석은 다중-각도 레이저 광 산란 (MALLS) 기술을 사용하여 수행하였다. 삼중 돌연변이체 독소 A를 EDC로 처리하면, 다양한 다량체 및 단량체 종의 불균질 혼합물이 생성되었다. 이러한 불균질성은 단백질의 카르복실과 1급 아민 사이에 다수의 EDC-유도된 분자간 및 분자내 공유 결합의 도입을 반영한다.
수득된 데이터는 삼중 돌연변이체 독소 A 및 돌연변이체 독소 A 약물 물질 (EDC로 처리된 삼중 돌연변이체 독소 A)의 물리적 및 화학적 특성을 제공하고, 그의 1차, 2차, 및 3차 구조의 주요 특징을 기재한다. 생성된 데이터는 EDC에 의한 삼중 돌연변이체 독소 A의 처리가 그의 폴리펩티드 쇄의 공유 변형을 유발하지만, 단백질의 2차 및 3차 구조에는 영향을 미치지 않음을 입증한다. EDC에 의한 처리는 분자내 및 분자간 가교를 야기한다. 돌연변이체 독소 A 약물 물질 (뿐만 아니라 삼중 돌연변이체 독소 A)에 대해 수득된 생화학적 및 생물물리학적 파라미터를 표 60에 제시한다.
<표 60>
Figure pat00078
돌연변이체 독소 B 약물 물질의 원-UV CD 데이터를 다양한 pH에서 수득하였다. pH 5.0-7.0에서 기록된 스펙트럼은 2차 구조 내에 높은 비율의 α-나선을 나타내었고, 이것은 단백질의 폴리펩티드 백본이 α-나선이 지배적인 잘 규정된 입체형태를 취함을 시사한다.
돌연변이체 독소 B 약물 물질의 근-UV CD 스펙트럼을 또한 수득하였다. 260 내지 300 nm 사이에서 강한 음성 타원율은 방향족 측쇄가 독특한 경질 환경에 존재함을, 즉 돌연변이체 독소 B 약물 물질이 3차 구조를 갖는다는 것을 나타낸다. 실제로, 개개의 유형의 방향족 측쇄에 의한 특유의 특징은 스펙트럼 내에서 구분될 수 있고: ~290 nm에서의 어깨 및 ~283 nm에서의 최대 음성 피크는 규칙적인 트립토판 측쇄에 의한 편광의 흡광도로 인한 것이고, 276 nm에서의 음성 피크는 티로신 측쇄로 인한 것이고, 262 및 268 nm에서의 작은 어깨는 3차 접촉에 참여하는 페닐알라닌 잔기를 나타낸다. 원- 및 근-UV CD 스펙트럼은 돌연변이체 독소 B 약물 물질이 생리학적 pH에서 치밀하게 폴딩된 구조를 보유한다는 증거를 제공한다. pH 5.0 - 7.0에서 관찰된 매우 유사한 원- 및 근-UV CD 스펙트럼은 어떠한 검출가능한 2차 또는 3차 구조적 변화도 이러한 pH 범위 내에서 발생하지 않음을 나타낸다. CD 데이터는 pH 3.0 및 4.0에서 수집할 수 없었고, 이는 단백질이 이들 pH 지점에서 불용성이기 때문이다.
돌연변이체 독소 B 약물 물질의 원- 및 근-UV CD 스펙트럼을 삼중 돌연변이체 독소 B의 그것과 비교하는데 있어서, 양쪽 단백질의 스펙트럼은 pH 5.0 내지 7.0 사이에서 매우 유사하고, 이것은 EDC 처리가 단백질의 2차 및 3차 구조에 대해 검출가능한 효과를 갖지 않음을 나타낸다.
돌연변이체 독소 B 약물 물질은 일차 서열 전체에 걸쳐 산재되어 있고 편리한 내재성 형광 프로브로서 기능할 수 있는 16개의 트립토판 잔기를 함유한다. 300 내지 400 nm 사이에서 돌연변이체 독소 B 약물 물질의 형광 방출 스펙트럼을 온도의 함수로서 수득하였다. 7℃에서, 돌연변이체 독소 B 약물 물질은 280 nm에서 여기시 특징적인 트립토판 형광 방출 스펙트럼을 나타낸다. 최대 형광 방출은 ~335 nm에서 관찰되고, 이것은 트립토판 잔기가 극성 수성 환경보다는 단백질 내부에 전형적인 비-극성 환경에 존재함을 나타낸다. 이러한 결과는 CD 실험의 결과 (상기 참조)와 함께 돌연변이체 독소 B 약물 물질이 치밀하게 폴딩된 구조를 보유함을 확인시켜 준다.
외인성 프로브 8-아닐리노-1-나프탈렌 술폰산 (ANS)의 형광을 사용하여 pH의 변화 시에 돌연변이체 독소 B 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 B의 가능한 입체형태 변화를 특성화하였다. 결과로부터 확인할 수 있는 바와 같이, 돌연변이체 독소 B 약물 물질 또는 삼중 돌연변이체 독소 B가 pH 7.0에서 프로브로 적정될 때 ANS 형광 강도의 증가는 실질적으로 없었고, 이것은 소수성 표면이 이들 조건 하에 단백질 상에 노출되지 않음을 시사한다. pH를 2.6으로 전환하면, ANS 형광 양자 수율은 돌연변이체 독소 B 약물 물질의 존재 하에 프로브 농도의 증가시에 형광 양자 수율이 외관상 포화에 도달할 때까지 유의하게 증가한다. 이러한 ANS 형광 양자 수율의 증가는 낮은 pH (2.6)에서 돌연변이체 독소 B 약물 물질이 소수성 표면을 노출시키는 pH-유도된 입체형태 변화를 겪는다는 것을 나타낸다. 이러한 입체형태 변화는 삼중 돌연변이체 독소 B의 EDC-유도된 변형 및 불활성화가 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (DS)의 입체형태 가소성을 제한하지 않음을 나타낸다.
삼중 돌연변이체 독소 B의 유체역학적 특성에 대한 EDC 처리의 효과는 G4000 SWXL 칼럼에서 크기-배제 크로마토그래피를 사용하여 평가하였다. 돌연변이체 독소 B 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 B는 pH 7.0, 6.0, 5.0에서 평형화시킨 G4000 SWXL 칼럼 상에 주입하였다. 데이터는 돌연변이체 독소 B 약물 물질 및 삼중 돌연변이체 독소 B의 스토크 반경의 어떠한 차이도 크기 배제 크로마토그래피를 사용하여 검출할 수 없음을 나타낸다. 따라서, EDC 처리는 유체역학적 특성에, 따라서 단백질의 전체적인 분자 형상에 유의한 영향을 미치지 않는다.
삼중 돌연변이체 독소 B 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질에 대한 추가의 분석은 다중-각도 레이저 광 산란 (MALLS) 기술을 사용하여 수행하였다. 삼중 돌연변이체 독소 B를 EDC로 처리하면, 다양한 다량체 및 단량체 종의 불균질 혼합물이 생성되었다. 상기 불균질성은 단백질의 카르복실과 1급 아민 사이에 다수의 EDC-유도된 분자간 및 분자내 공유 결합의 도입을 반영한다.
수득된 데이터는 삼중 돌연변이체 독소 B 및 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (EDC로 처리된 삼중 돌연변이체 독소 B)의 물리적 및 화학적 특성을 제공하고, 그의 1차, 2차, 및 3차 구조의 주요 특징을 기재한다. 생성된 데이터는 EDC에 의한 삼중 돌연변이체 독소 B의 처리가 그의 폴리펩티드 쇄의 공유 변형을 유발하지만, 단백질의 2차 및 3차 구조에는 영향을 미치지 않음을 입증한다. EDC에 의한 처리는 분자내 및 분자간 가교를 야기한다. 돌연변이체 독소 B 약물 물질 (뿐만 아니라 삼중 돌연변이체 독소 B)에 대해 수득된 생화학적 및 생물물리학적 파라미터를 표 61에 제시한다.
<표 61>
Figure pat00079
실시예 46: 톡소이드 B (삼중 돌연변이체)에 대한 관류 발효
톡소이드 B (삼중 돌연변이체) 시드 배양물: 400 mL의 배지가 담긴 각각의 1L 병을 1 ml 시드로 접종하고, 37℃에서 정적상태로 밤새 (~15 hr) 인큐베이션하였다. 최종 OD600은 3.0 - 4.0이어야 한다. 작업 부피: 3L (2.7L 배지 + 300 mL 접종물). 각각의 발효기는 1 루쉬톤(Rushton) 임펠러 및 튜브 살포기가 구비되어 있다. 초기 조건: 온도: 37℃, N2 흐름: ~0.5 vvm, 살포. 제어기: pH는 5N NaOH에 의해 7.0으로 제어된다. 발포는 PPG-2000의 자동 첨가에 의해 제어되고, 멸균 전 0.25 mL/L가 발효기 배지에 첨가된다.
씨. 디피실레의 관류 배양은 2 사르토콘 슬라이스 카세트(SARTOCON Slice Cassette), 0.2 μm 기공 크기의 히드로사르트(HYDROSART) 필터 물질, 카세트당 0.1 제곱 미터 표면적의 스택을 사용하여 수행하였다. 3L를 10 L 유리 발효기 내의 발효기에 첨가하였다. 예 1, 도 28의 경우에 0.75 L/hr, 1.5 L/hr, 2.25 L/hr, 3 L/hr로 증가하는 속도의 2시간 간격 동안 OD가 표적 ~4에 이르렀을 때 관류를 시작하였다. 예 2, 도 29의 경우에 0.75 L/hr, 1.5 L/hr, 3 L/hr, 및 6 L/hr로 증가하는 속도의 2시간 간격 동안 OD가 표적 ~4에 이르렀을 때 발효 배지로 관류를 시작할 것이다. 관류를 위한 출발 신호에서, 재순환 펌프를 목적하는 속도로 1.3 L/분 교차흐름으로 작동시켰다.
예 1, 도 28: 최종 OD 50 및 톡소이드 B 역가 243 mg/L가 수득되었다.
예 2, 도 29: 최종 OD 59 및 톡소이드 B 역가 306 mg/L가 수득되었다.
본 발명은 이하의 항에 정의된 바와 같은 하기 실시양태를 또한 제공한다:
항 1. 서열 183을 포함하는 단리된 폴리펩티드.
항 2. 서열 184를 포함하는 단리된 폴리펩티드.
항 3. 서열 183을 포함하는 단리된 폴리펩티드를 포함하는 면역원성 조성물.
항 4. 서열 184를 포함하는 단리된 폴리펩티드를 포함하는 면역원성 조성물.
항 5. 대두 가수분해물, 효모 추출물, 및 글루코스를 포함하는 배양 배지로서, 여기서 배지는 VPI 11186으로부터 유래된 클로스트리디움 디피실레 박테리아를 포함하고, 여기서 박테리아는 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있고, 여기서 박테리아는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하고, 여기서 박테리아는 클로스트리디움 스포로게네스 페레독신 (fdx) 프로모터를 추가로 포함하는 것인 배양 배지.
항 6. 배지에서 씨. 디피실레를 배양하는 것을 포함하며, 여기서 배지는 대두 가수분해물, 효모 추출물, 및 글루코스를 포함하고, 여기서 배지는 VPI 11186으로부터 유래된 클로스트리디움 디피실레 박테리아를 포함하며, 여기서 박테리아는 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있고, 여기서 박테리아는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하고, 여기서 박테리아는 클로스트리디움 스포로게네스 페레독신 (fdx) 프로모터를 추가로 포함하는 것인, 클로스트리디움 디피실레를 배양하는 방법.
항 7. 독소를 생산하는데 적합한 조건 하에 배지에서 씨. 디피실레를 배양하고, 배지로부터 독소를 단리하는 것을 포함하며; 여기서 배지는 대두 가수분해물, 효모 추출물, 및 글루코스를 포함하고, 여기서 배지는 VPI 11186으로부터 유래된 클로스트리디움 디피실레 박테리아를 포함하며, 여기서 박테리아는 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있고, 여기서 박테리아는 돌연변이체 씨. 디피실레 독소를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하고, 여기서 박테리아는 클로스트리디움 스포로게네스 페레독신 (fdx) 프로모터를 추가로 포함하는 것인, 클로스트리디움 디피실레 독소를 생산하는 방법.
SEQUENCE LISTING <110> PFIZER INC. Jansen, Kathrin Ute Anderson, Annaliesa Sybil Donald, Robert G.K. Flint, Michael James Kalyan, Narender Kumar Lotvin, Jason Arnold Sidhu, Maninder K. Moran, Justin Keith Ruppen, Mark Edward Sun, Weiqiang <120> COMPOSITIONS AND METHODS RELATING TO A MUTANT CLOSTRIDIUM DIFFICILE TOXIN <130> PC071976 <150> 61/716605 <151> 2012-10-21 <160> 761 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 2709 <212> PRT <213> Clostridium difficile <400> 1 Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile Arg 1 5 10 15 Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu Tyr 20 25 30 Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu Lys 35 40 45 Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Thr Ser 50 55 60 Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys Glu 65 70 75 80 Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn Leu 85 90 95 His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu Tyr 100 105 110 Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu Trp 115 120 125 Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile Val 130 135 140 Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile Gln 145 150 155 160 Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys Arg Met Glu Phe 165 170 175 Ile Tyr Asp Arg Gln Lys Arg Phe Ile Asn Tyr Tyr Lys Ser Gln Ile 180 185 190 Asn Lys Pro Thr Val Pro Thr Ile Asp Asp Ile Ile Lys Ser His Leu 195 200 205 Val Ser Glu Tyr Asn Arg Asp Glu Thr Val Leu Glu Ser Tyr Arg Thr 210 215 220 Asn Ser Leu Arg Lys Ile Asn Ser Asn His Gly Ile Asp Ile Arg Ala 225 230 235 240 Asn Ser Leu Phe Thr Glu Gln Glu Leu Leu Asn Ile Tyr Ser Gln Glu 245 250 255 Leu Leu Asn Arg Gly Asn Leu Ala Ala Ala Ser Asp Ile Val Arg Leu 260 265 270 Leu Ala Leu Lys Asn Phe Gly Gly Val Tyr Leu Asp Val Asp Met Leu 275 280 285 Pro Gly Ile His Ser Asp Leu Phe Lys Thr Ile Ser Arg Pro Ser Ser 290 295 300 Ile Gly Leu Asp Arg Trp Glu Met Ile Lys Leu Glu Ala Ile Met Lys 305 310 315 320 Tyr Lys Lys Tyr Ile Asn Asn Tyr Thr Ser Glu Asn Phe Asp Lys Leu 325 330 335 Asp Gln Gln Leu Lys Asp Asn Phe Lys Leu Ile Ile Glu Ser Lys Ser 340 345 350 Glu Lys Ser Glu Ile Phe Ser Lys Leu Glu Asn 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caaataggtg attataaata ctatttcaat 5940 tctgatggag ttatgcaaaa aggatttgtt agtataaatg ataataaaca ctattttgat 6000 gattctggtg ttatgaaagt aggttacact gaaatagatg gcaagcattt ctactttgct 6060 gaaaacggag aaatgcaaat aggagtattt aatacagaag atggatttaa atattttgct 6120 catcataatg aagatttagg aaatgaagaa ggtgaagaaa tctcatattc tggtatatta 6180 aatttcaata ataaaattta ctattttgat gattcattta ctgctgtagt tggatggaaa 6240 gatttagagg atggttcaaa gtattatttt gatgaagata cagcagaagc atatataggt 6300 ttgtcattaa taaatgatgg tcaatattat tttaatgatg atggaattat gcaagttgga 6360 tttgtcacta taaatgataa agtcttctac ttctctgact ctggaattat agaatctgga 6420 gtacaaaaca tagatgacaa ttatttctat atagatgata atggtatagt tcaaattggt 6480 gtatttgata cttcagatgg atataaatat tttgcacctg ctaatactgt aaatgataat 6540 atttacggac aagcagttga atatagtggt ttagttagag ttggtgaaga tgtatattat 6600 tttggagaaa catatacaat tgagactgga tggatatatg atatggaaaa tgaaagtgat 6660 aaatattatt tcaatccaga aactaaaaaa gcatgcaaag gtattaattt aattgatgat 6720 ataaaatatt attttgatga gaagggcata 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taatgttttt tatgatagta atgcattttt gataaacaca 420 ttgaaaaaaa ctgtagtaga atcagcaata aatgatacac ttgaatcatt tagagaaaac 480 ttaaatgacc ctagatttga ctataataaa ttcttcagaa aacgtatgga aataatttat 540 gataaacaga aaaatttcat aaactactat aaagctcaaa gagaagaaaa tcctgaactt 600 ataattgatg atattgtaaa gacatatctt tcaaatgagt attcaaagga gatagatgaa 660 cttaatacct atattgaaga atccttaaat aaaattacac agaatagtgg aaatgatgtt 720 agaaactttg aagaatttaa aaatggagag tcattcaact tatatgaaca agagttggta 780 gaaaggtgga atttagctgc tgcttctgac atattaagaa tatctgcatt aaaagaaatt 840 ggtggtatgt atttagcagt tgcaatgtta ccaggaatac aaccagactt atttgagtct 900 atagagaaac ctagttcagt aacagtggat ttttgggaaa tgacaaagtt agaagctata 960 atgaaataca aagaatatat accagaatat acctcagaac attttgacat gttagacgaa 1020 gaagttcaaa gtagttttga atctgttcta gcttctaagt cagataaatc agaaatattc 1080 tcatcacttg gtgatatgga ggcatcacca ctagaagtta aaattgcatt taatagtaag 1140 ggtattataa atcaagggct aatttctgtg aaagactcat attgtagcaa tttaatagta 1200 aaacaaatcg agaatagata taaaatattg 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tataatagtt ctaaagaatc tcttagtaat 2940 ttaagtgtag caatgaaagt ccaagtttac gctcaattat ttagtactgg tttaaatact 3000 attacagatg cagccaaagt tgttgaatta gtatcaactg cattagatga aactatagac 3060 ttacttccta cattatctga aggattacct ataattgcaa ctattataga tggtgtaagt 3120 ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acgagtgacc cattattaag acaagaaata 3180 gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacaacag ctacaactgc aatcattact 3240 tcatctttgg ggatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300 gcaggtatac caagcttagt aaacaatgaa cttgtacttc gagataaggc aacaaaggtt 3360 gtagattatt ttaaacatgt ttcattagtt gaaactgaag gagtatttac tttattagat 3420 gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtgatatcag aaatagattt taataataat 3480 tcaatagttt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggttcagg tcatactgta 3540 actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600 tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660 gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720 agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg 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tacaggttta 3000 aatactatat atgactctat ccaattagta aatttaatat caaatgcagt aaatgatact 3060 ataaatgtac tacctacaat aacagagggg atacctattg tatctactat attagacgga 3120 ataaacttag gtgcagcaat taaggaatta ctagacgaac atgacccatt actaaaaaaa 3180 gaactagaag ctaaggtggg tgttttagca ataaatatgt cattatctat agctgcaacg 3240 gtagcttcaa ttgttggaat aggtgctgaa gttactattt tcttattacc tatagctggt 3300 atatctgcgg gaataccttc attagttaat aatgaattaa tattgcatga taaggcaact 3360 tcagtggtaa actattttaa tcatttgtct gaatctaaag aatatggccc tcttaaaaca 3420 gaagatgata aaattttagt tcctattgat gatttagtaa tatcagaaat agattttaat 3480 aataattcga taaaactagg aacatgtaat atattagcaa tggagggggg atcaggacac 3540 acagtgactg gtaatataga tcactttttc tcatctccat atataagctc tcatattcct 3600 tcattatcag tttattctgc aataggtata aaaacagaaa atctagattt ttcaaaaaaa 3660 ataatgatgt taccaaatgc tccttcaaga gtgttttggt gggaaactgg agcagttcca 3720 ggtttaagat cattggaaaa taatgggact aaattgcttg attcaataag agatttatac 3780 ccaggcaaat tttactggag attctatgcc tttttcgatt atgcaataac 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gcctgatact 8040 gctatggctg cagctggtgg acttttcgag attgatggtg ttatatattt ctttggtgtt 8100 gatggagtaa aagcccctgg gatatatggc taa 8133 <210> 17 <211> 2710 <212> PRT <213> Clostridium difficile <400> 17 Met Ser Leu Ile Ser Lys Glu Glu Leu Ile Lys Leu Ala Tyr Ser Ile 1 5 10 15 Arg Pro Arg Glu Asn Glu Tyr Lys Thr Ile Leu Thr Asn Leu Asp Glu 20 25 30 Tyr Asn Lys Leu Thr Thr Asn Asn Asn Glu Asn Lys Tyr Leu Gln Leu 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Glu Ser Ile Asp Val Phe Met Asn Lys Tyr Lys Asn 50 55 60 Ser Ser Arg Asn Arg Ala Leu Ser Asn Leu Lys Lys Asp Ile Leu Lys 65 70 75 80 Glu Val Ile Leu Ile Lys Asn Ser Asn Thr Ser Pro Val Glu Lys Asn 85 90 95 Leu His Phe Val Trp Ile Gly Gly Glu Val Ser Asp Ile Ala Leu Glu 100 105 110 Tyr Ile Lys Gln Trp Ala Asp Ile Asn Ala Glu Tyr Asn Ile Lys Leu 115 120 125 Trp Tyr Asp Ser Glu Ala Phe Leu Val Asn Thr Leu Lys Lys Ala Ile 130 135 140 Val Glu Ser Ser Thr Thr Glu Ala Leu Gln Leu Leu Glu Glu Glu Ile 145 150 155 160 Gln Asn Pro Gln Phe Asp Asn Met Lys Phe Tyr Lys Lys 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taaaaaaaga tatattaaaa 240 gaagtaattc ttattaaaaa ttccaataca agccctgtag aaaaaaattt acattttgta 300 tggataggtg gagaagtcag tgatattgct cttgaataca taaaacaatg ggctgatatt 360 aatgcagaat ataatattaa actgtggtat gatagtgaag cattcttagt aaatacacta 420 aaaaaggcta tagttgaatc ttctaccact gaagcattac agctactaga ggaagagatt 480 caaaatcctc aatttgataa tatgaaattt tacaaaaaaa ggatggaatt tatatatgat 540 agacaaaaaa ggtttataaa ttattataaa tctcaaatca ataaacctac agtacctaca 600 atagatgata ttataaagtc tcatctagta tctgaatata atagagatga aactgtatta 660 gaatcatata gaacaaattc tttgagaaaa ataaatagta atcatgggat agatatcagg 720 gctaatagtt tgtttacaga acaagagtta ttaaatattt atagtcagga gttgttaaat 780 cgtggaaatt tagctgcagc atctgacata gtaagattat tagccctaaa aaattttggc 840 ggagtatatt tagatgttga tatgcttcca ggtattcact ctgatttatt taaaacaata 900 tctagaccta gctctattgg actagaccgt tgggaaatga taaaattaga ggctattatg 960 aagtataaaa aatatataaa taattataca tcagaaaact ttgataaact tgatcaacaa 1020 ttaaaagata attttaaact cattatagaa agtaaaagtg aaaaatctga 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cctgaagcat atgcggcagc ttatcaagat 1440 ttattaatgt ttaaagaagg tagtatgaat atccatttga tagaagctga cttaagaaac 1500 tttgaaatct ctaaaactaa tatttctcaa tcaactgaac aagaaatggc tagcttatgg 1560 tcatttgacg atgcaagagc taaagctcaa tttgaagaat acaaaaaaaa ttactttgaa 1620 ggttctcttg gagaagatga caatcttgac ttttctcaaa atacagtagt tgacaaggag 1680 tatcttttag aaaaaatatc ttcattagca agaagttcag agagaggata tatacactat 1740 attgttcagt tacaaggaga taaaattagt tatgaagcag catgtaactt atttgcaaag 1800 actccttatg atagtgtact gtttcagaaa aatatagaag attcagaaat tgcatattat 1860 tataatcctg gagatggtga aatacaagaa atagacaagt ataaaattcc aagtataatt 1920 tctgatagac ctaagattaa attaacattt attggtcatg gtaaagatga atttaatact 1980 gatatatttg caggtcttga tgtagattca ttatccacag aaatagaaac agcaatagat 2040 ttagctaaag aggatatttc tcctaagtca atagaaataa acttactggg atgtaacatg 2100 tttagctatt ctgtaaatgt agaggagact tatcctggga aattattact tagagttaaa 2160 gataaagtat cagaattaat gccatctata agtcaagact ctattatagt aagtgcaaat 2220 caatatgaag ttagaataaa tagtgaagga 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gtaattgcaa ctatcataga tggtgtaagt 3120 ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acaagtgacc cattattaag acaagaaata 3180 gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacagcag ctacaactgc aatcattact 3240 tcatctttag gaatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300 gcaggtatac caagtttagt aaacaatgag cttatcctaa gagataaagc aacaaaagtt 3360 gtagattatt ttagtcatat atcattagct gagtctgaag gagcatttac ttcattagat 3420 gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtaatatctg agatagactt taataacaat 3480 tcaataactt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggctcagg tcatactgta 3540 actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600 tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660 gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720 agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg ttagaccgta taagagataa ctatgaaggt 3780 gagttttatt ggagatattt tgcttttata gctgatgctt taataacaac attaaaacca 3840 agatatgaag atactaatat aagaataaat ttagatagta atactagaag ctttatagtc 3900 ccagtgataa ctacagaata tataagagag 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atagacgaaa atggtctagt tcaaattggt 6480 gtatttgaca cttcagatgg atataaatac tttgcaccag ctaatactgt aaatgataat 6540 atctatggac aagcagttga atatagtggt ttagttagag ttggtgaaga tgtatattat 6600 tttggagaaa catatacaat tgagactggt tggatatatg atatggaaaa tgaaagtgat 6660 aaatattatt tcgatccaga aactaaaaaa gcatataaag gtattaatgt aattgatgat 6720 ataaaatact attttgatga gaatggaata atgagaacag gtcttataac atttgaagat 6780 aatcattact attttaatga agatggtatt atgcaatatg gttatctaaa tatagaagat 6840 aagacgttct actttagtga agatggtatt atgcagattg gagtatttaa tacaccagat 6900 ggatttaaat attttgcaca tcaaaatact ttagatgaga attttgaggg agaatcaata 6960 aactatactg gttggttaga tttagatgaa aagagatatt attttacaga tgaatatatt 7020 gcagcaactg gttcagttat tattgatggt gaggagtatt attttgatcc tgatacagct 7080 caattagtga ttagtgaata g 7101 <210> 25 <211> 2366 <212> PRT <213> Clostridium difficile <400> 25 Met Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg 1 5 10 15 Phe Arg Thr Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu 20 25 30 Glu Tyr 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atgcattttt gataaacaca 420 ttgaaaaaaa ctgtagtaga atcagcaata aatgatacac ttgaatcatt tagagaaaac 480 ttaaatgacc ctagatttga ctataataaa ttcttcagaa aacgtatgga aataatttat 540 gataaacaga aaaatttcat aaactactat aaagctcaaa gagaagaaaa tcctgaactt 600 ataattgatg atattgtaaa gacatatctt tcaaatgagt attcaaagga gatagatgaa 660 cttaatacct atattgaaga atccttaaat aaaattacac agaatagtgg aaatgatgtt 720 agaaactttg aagaatttaa aaatggagag tcattcaact tatatgaaca agagttggta 780 gaaaggtgga atttagctgc tgcttctgac atattaagaa tatctgcatt aaaagaaatt 840 ggtggtatgt atttagatgt tgatatgtta ccaggaatac aaccagactt atttgagtct 900 atagagaaac ctagttcagt aacagtggat ttttgggaaa tgacaaagtt agaagctata 960 atgaaataca aagaatatat accagaatat acctcagaac attttgacat gttagacgaa 1020 gaagttcaaa gtagttttga atctgttcta gcttctaagt cagataaatc agaaatattc 1080 tcatcacttg gtgatatgga ggcatcacca ctagaagtta aaattgcatt taatagtaag 1140 ggtattataa atcaagggct aatttctgtg aaagactcat attgtagcaa tttaatagta 1200 aaacaaatcg agaatagata taaaatattg aataatagtt taaatccagc tattagcgag 1260 gataatgatt ttaatactac aacgaatacc tttattgata gtataatggc tgaagctaat 1320 gcagataatg gtagatttat gatggaacta ggaaagtatt taagagttgg tttcttccca 1380 gatgttaaaa ctactattaa cttaagtggc cctgaagcat atgcggcagc ttatcaagat 1440 ttattaatgt ttaaagaagg cagtatgaat atccatttga tagaagctga tttaagaaac 1500 tttgaaatct ctaaaactaa tatttctcaa tcaactgaac aagaaatggc tagcttatgg 1560 tcatttgacg atgcaagagc taaagctcaa tttgaagaat ataaaaggaa ttattttgaa 1620 ggttctcttg gtgaagatga taatcttgat ttttctcaaa atatagtagt tgacaaggag 1680 tatcttttag aaaaaatatc ttcattagca agaagttcag agagaggata tatacactat 1740 attgttcagt tacaaggaga taaaattagt tatgaagcag catgtaactt atttgcaaag 1800 actccttatg atagtgtact gtttcagaaa aatatagaag attcagaaat tgcatattat 1860 tataatcctg gagatggtga aatacaagaa atagacaagt ataaaattcc aagtataatt 1920 tctgatagac ctaagattaa attaacattt attggtcatg gtaaagatga atttaatact 1980 gatatatttg caggttttga tgtagattca ttatccacag aaatagaagc agcaatagat 2040 ttagctaaag aggatatttc tcctaagtca atagaaataa atttattagg atgtaatatg 2100 tttagctact ctatcaacgt agaggagact tatcctggaa aattattact taaagttaaa 2160 gataaaatat cagaattaat gccatctata agtcaagact ctattatagt aagtgcaaat 2220 caatatgaag ttagaataaa tagtgaagga agaagagaat tattggatca ttctggtgaa 2280 tggataaata aagaagaaag tattataaag gatatttcat caaaagaata tatatcattt 2340 aatcctaaag aaaataaaat tacagtaaaa tctaaaaatt tacctgagct atctacatta 2400 ttacaagaaa ttagaaataa ttctaattca agtgatattg aactagaaga aaaagtaatg 2460 ttaacagaat gtgagataaa tgttatttca aatatagata cgcaaattgt tgaggaaagg 2520 attgaagaag ctaagaattt aacttctgac tctattaatt atataaaaga tgaatttaaa 2580 ctaatagaat ctatttctga tgcactatgt gacttaaaac aacagaatga attagaagat 2640 tctcatttta tatcttttga ggacatatca gagactgatg agggatttag tataagattt 2700 attaataaag aaactggaga atctatattt gtagaaactg aaaaaacaat attctctgaa 2760 tatgctaatc atataactga agagatttct aagataaaag gtactatatt tgatactgta 2820 aatggtaagt tagtaaaaaa agtaaattta gatactacac acgaagtaaa tactttaaat 2880 gctgcatttt ttatacaatc attaatagaa tataatagtt ctaaagaatc tcttagtaat 2940 ttaagtgtag caatgaaagt ccaagtttac gctcaattat ttagtactgg tttaaatact 3000 attacagatg cagccaaagt tgttgaatta gtatcaactg cattagatga aactatagac 3060 ttacttccta cattatctga aggattacct ataattgcaa ctattataga tggtgtaagt 3120 ttaggtgcag caatcaaaga gctaagtgaa acgagtgacc cattattaag acaagaaata 3180 gaagctaaga taggtataat ggcagtaaat ttaacaacag ctacaactgc aatcattact 3240 tcatctttgg ggatagctag tggatttagt atacttttag ttcctttagc aggaatttca 3300 gcaggtatac caagcttagt aaacaatgaa cttgtacttc gagataaggc aacaaaggtt 3360 gtagattatt ttaaacatgt ttcattagtt gaaactgaag gagtatttac tttattagat 3420 gataaaataa tgatgccaca agatgattta gtgatatcag aaatagattt taataataat 3480 tcaatagttt taggtaaatg tgaaatctgg agaatggaag gtggttcagg tcatactgta 3540 actgatgata tagatcactt cttttcagca ccatcaataa catatagaga gccacactta 3600 tctatatatg acgtattgga agtacaaaaa gaagaacttg atttgtcaaa agatttaatg 3660 gtattaccta atgctccaaa tagagtattt gcttgggaaa caggatggac accaggttta 3720 agaagcttag aaaatgatgg cacaaaactg ttagaccgta taagagataa 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<213> Clostridium difficile <400> 27 agctagtctt ggtgtattgt tagcaggatt ttttaatttg ccaattgaat tagttgcagc 60 cgttggctat gctagtgtct ttggtagtgc tacaaatact ttttttgcac ctgtatttat 120 aggggcagaa gtttttggat acagctattt accttatttc tttgtagtat gcgctatttc 180 atatatattt aatatggata aatctattta ttcactacaa aaaatttcaa caaaacaata 240 aataaaacaa cataatgtat gattagaaga gaaagaatat tagagaaagg atagggtagg 300 aatatgttga caagtttagc tttgattttt ttattaggaa tggcctcggg aggtattttt 360 aagaggataa agttacctaa cttattggga atgttactta caggaattat attaggtcca 420 tatgttttaa atttgattga taattcaata ctagatattt cttctgacct tagaaagatt 480 gcattgatta ttatattaac aagggctgga ttatctttag atataaacga tttgaagaaa 540 gtgggaagac ctgctgtact tatgtgcttt attccagcta cttttgaaat tatcggaatg 600 atagttttag caccaaagtt actaggcgtt tctatattgg aagcagcagt catgggtgca 660 gtagtaggag cagtttctcc tgcaattatt gtacctaaaa tgcttaaatt aatggaagaa 720 ggttatggta cagaaaaaag tattccacag atgcttttag caggaacttc tatagacgat 780 attttcgtaa ttgtgatgtt tacagtattc acaggattgg cacaaggaaa 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Synthetic amino acid sequence: mutant C. difficile TcdA <220> <221> MISC_FEATURE <222> (101)..(101) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (269)..(269) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (272)..(272) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (285)..(285) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (287)..(287) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (460)..(460) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (462)..(462) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (541)..(541) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (542)..(542) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (543)..(543) <223> Xaa is any amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (589)..(589) <223> Xaa is any amino acid. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (655)..(655) <223> Xaa is any amino acid. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (700)..(700) <223> Xaa is any amino acid. <400> 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agcatctgac atagtaagat tattagccct aaaaaatttt 840 ggcggagtat atttagcagt tgcaatgctt ccaggtattc actctgattt atttaaaaca 900 atatctagac ctagctctat tggactagac cgttgggaaa tgataaaatt agaggctatt 960 atgaagtata aaaaatatat aaataattat acatcagaaa actttgataa acttgatcaa 1020 caattaaaag ataattttaa actcattata gaaagtaaaa gtgaaaaatc tgagatattt 1080 tctaaattag aaaatttaaa tgtatctgat cttgaaatta aaatagcttt cgctttaggc 1140 agtgttataa atcaagcctt gatatcaaaa caaggttcat atcttactaa cctagtaata 1200 gaacaagtaa aaaatagata tcaattttta aaccaacacc ttaacccagc catagagtct 1260 gataataact tcacagatac tactaaaatt tttcatgatt cattatttaa ttcagctacc 1320 gcagaaaact ctatgttttt aacaaaaata gcaccatact tacaagtagg ttttatgcca 1380 gaagctcgct ccacaataag tttaagtggt ccaggagctt atgcgtcagc ttactatgat 1440 ttcataaatt tacaagaaaa tactatagaa aaaactttaa aagcatcaga tttaatagaa 1500 tttaaattcc cagaaaataa tctatctcaa ttgacagaac aagaaataaa tagtctatgg 1560 agctttgatc aagcaagtgc aaaatatcaa tttgagaaat atgtaagaga ttatactggt 1620 ggatctcttt ctgaagacaa tggggtagac tttaataaaa atactgccct cgacaaaaac 1680 tatttattaa ataataaaat tccatcaaac aatgtagaag aagctggaag taaaaattat 1740 gttcattata tcatacagtt acaaggagat gatataagtt atgaagcaac atgcaattta 1800 ttttctaaaa atcctaaaaa tagtattatt atacaacgaa atatgaatga aagtgcaaaa 1860 agctactttt taagtgatga tggagaatct attttagaat taaataaata taggatacct 1920 gaaagattaa aaaataagga aaaagtaaaa gtaaccttta ttggacatgg taaagatgaa 1980 ttcaacacaa gcgaatttgc tagattaagt gtagattcac tttccaatga gataagttca 2040 tttttagata ccataaaatt agatatatca cctaaaaatg tagaagtaaa cttacttgga 2100 gctaatatgt ttagttatga ttttaatgtt gaagaaactt atcctgggaa gttgctatta 2160 agtattatgg acaaaattac ttccacttta cctgatgtaa ataaaaattc tattactata 2220 ggagcaaatc aatatgaagt aagaattaat agtgagggaa gaaaagaact tctggctcac 2280 tcaggtaaat ggataaataa agaagaagct attatgagcg atttatctag taaagaatac 2340 attttttttg attctataga taataagcta aaagcaaagt ccaagaatat tccaggatta 2400 gcatcaatat cagaagatat aaaaacatta ttacttgatg caagtgttag tcctgataca 2460 aaatttattt taaataatct 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tctattttgg tgaagatggt gtcatgcaga ttggagtatt taatacacca 6900 gatggattta aatactttgc acatcaaaat actttggatg agaattttga gggagaatca 6960 ataaactata ctggttggtt agatttagat gaaaagagat attattttac agatgaatat 7020 attgcagcaa ctggttcagt tattattgat ggtgaggagt attattttga tcctgataca 7080 gctcaattag tgattagtga atagagatct 7110 <210> 47 <211> 7104 <212> DNA <213> Artificial <220> <223> Synthetic nucleotide sequence: TcdB (D286A D288A C698A mutations) <400> 47 catatgagtt tagttaatag aaaacagtta gaaaaaatgg caaatgtaag atttcgtact 60 caagaagatg aatatgttgc aatattggat gctttagaag aatatcataa tatgtcagag 120 aatactgtag tcgaaaaata tttaaaatta aaagatataa atagtttaac agatatttat 180 atagatacat ataaaaaatc tggtagaaat aaagccttaa aaaaatttaa ggaatatcta 240 gttacagaag tattagagct aaagaataat aatttaactc cagttgagaa aaatttacat 300 tttgtttgga ttggaggtca aataaatgac actgctatta attatataaa tcaatggaaa 360 gatgtaaata gtgattataa tgttaatgtt ttttatgata gtaatgcatt tttgataaac 420 acattgaaaa aaactgtagt agaatcagca ataaatgata cacttgaatc atttagagaa 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atggtagatt tatgatggaa ctaggaaagt atttaagagt tggtttcttc 1380 ccagatgtta aaactactat taacttaagt ggccctgaag cttatgcggc agcttatcaa 1440 gatttattaa tgtttaaaga aggcagtatg aatatccatt tgatagaagc tgatttaaga 1500 aactttgaaa tctctaaaac taatatttct caatcaactg aacaagaaat ggcttcttta 1560 tggtcatttg acgatgcaag agctaaagct caatttgaag aatataaaag gaattatttt 1620 gaaggttctc ttggtgaaga tgataatctt gatttttctc aaaatatagt agttgacaag 1680 gagtatcttt tagaaaaaat atcttcatta gcaagaagtt cagagagagg atatatacac 1740 tatattgttc agttacaagg agataaaatt agttatgaag cagcatgtaa cttatttgca 1800 aagactcctt atgatagtgt actgtttcag aaaaatatag aagattcaga aattgcatat 1860 tattataatc ctggagatgg tgaaatacaa gaaatagaca agtataaaat tccaagtata 1920 atttctgata gacctaagat taaattaaca tttattggtc atggtaaaga tgaatttaat 1980 actgatatat ttgcaggttt tgatgtagat tcattatcca cagaaataga agcagcaata 2040 gatttagcta aagaggatat ttctcctaag tcaatagaaa taaatttatt aggagctaat 2100 atgtttagct actctatcaa cgtagaggag acttatcctg gaaaattatt acttaaagtt 2160 aaagataaaa tatcagaatt aatgccatct ataagtcaag actctattat agtaagtgca 2220 aatcaatatg aagttagaat aaatagtgaa ggaagaagag aattattgga tcattctggt 2280 gaatggataa ataaagaaga aagtattata aaggatattt catcaaaaga atatatatca 2340 tttaatccta aagaaaataa aattacagta aaatctaaaa atttacctga gctatctaca 2400 ttattacaag aaattagaaa taattctaat tcaagtgata ttgaactaga agaaaaagta 2460 atgttaacag aatgtgagat aaatgttatt tcaaatatag atacgcaaat tgttgaggaa 2520 aggattgaag aagctaagaa tttaacttct gactctatta attatataaa agatgaattt 2580 aaactaatag aatctatttc tgatgcacta tgtgacttaa aacaacagaa tgaattagaa 2640 gattctcatt ttatatcttt tgaggacata tcagagactg atgagggatt tagtataaga 2700 tttattaata aagaaactgg agaatctata tttgtagaaa ctgaaaaaac aatattctct 2760 gaatatgcta atcatataac tgaagagatt tctaagataa aaggtactat atttgatact 2820 gtaaatggta agttagtaaa aaaagtaaat ttagatacta cacacgaagt aaatacttta 2880 aatgctgcat tttttataca atcattaata gaatataata gttctaaaga atctcttagt 2940 aatttaagtg tagcaatgaa agtccaagtt tacgctcaat tatttagtac tggtttaaat 3000 actattacag atgcagccaa agttgttgaa ttagtatcaa ctgcattaga tgaaactata 3060 gacttacttc ctacattatc tgaaggatta cctataattg caactattat agatggtgta 3120 agtttaggtg cagcaatcaa agagctaagt gaaacgagtg acccattatt aagacaagaa 3180 atagaagcta agataggtat aatggcagta aatttaacaa cagctacaac tgcaatcatt 3240 acttcatctt tggggatagc tagtggattt agtatacttt tagttccttt agcaggaatt 3300 tcagcaggta taccaagctt agtaaacaat gaacttgtac ttcgagataa ggcaacaaag 3360 gttgtagatt attttaaaca tgtttcatta gttgaaactg aaggagtatt tactttatta 3420 gatgataaaa taatgatgcc acaagatgat ttagtgatat cagaaataga ttttaataat 3480 aattcaatag ttttaggtaa atgtgaaatc tggagaatgg aaggtggttc aggtcatact 3540 gtaactgatg atatagatca cttcttttca gcaccatcaa taacatatag agagccacac 3600 ttatctatat atgacgtatt ggaagtacaa aaagaagaac ttgatttgtc aaaagattta 3660 atggtattac ctaatgctcc aaatagagta tttgcttggg aaacaggatg gacaccaggt 3720 ttaagaagct tagaaaatga tggcacaaaa ctgttagacc gtataagaga taactatgaa 3780 ggtgagtttt attggagata ttttgctttt atagctgatg ctttaataac aacattaaaa 3840 ccaagatatg aagatactaa tataagaata aatttagata gtaatactag aagttttata 3900 gttccaataa taactacaga atatataaga gaaaaattat catattcttt ctatggttca 3960 ggaggaactt atgcattgtc tctttctcaa tataatatgg gtataaatat agaattaagt 4020 gaaagtgatg tttggattat agatgttgat aatgttgtga gagatgtaac tatagaatct 4080 gataaaatta aaaaaggtga tttaatagaa ggtattttat ctacactaag tattgaagag 4140 aataaaatta tcttaaatag ccatgagatt aatttttctg gtgaggtaaa tggaagtaat 4200 ggatttgttt ctttaacatt ttcaatttta gaaggaataa atgcaattat agaagttgat 4260 ttattatcta aatcatataa attacttatt tctggcgaat taaaaatatt gatgttaaat 4320 tcaaatcata ttcaacagaa aatagattat ataggattca atagcgaatt acagaaaaat 4380 ataccatata gctttgtaga tagtgaagga aaagagaatg gttttattaa tggttcaaca 4440 aaagaaggtt tatttgtatc tgaattacct gatgtagttc ttataagtaa ggtttatatg 4500 gatgatagta agccttcatt tggatattat agtaataatt tgaaagatgt caaagttata 4560 actaaagata atgttaatat attaacaggt tattatctta aggatgatat aaaaatctct 4620 ctttctttga ctctacaaga tgaaaaaact ataaagttaa atagtgtgca tttagatgaa 4680 agtggagtag 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222 <211> 2365 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic amino acid sequence <220> <221> VARIANT <222> (101)..(101) <223> Xaa is any amino acid, but not Trp <220> <221> VARIANT <222> (287)..(287) <223> Xaa is any amino acid, but not Asp <220> <221> VARIANT <222> (514)..(514) <223> Xaa is any amino acid, but not Glu <220> <221> VARIANT <222> (519)..(519) <223> Xaa is any amino acid, but not Trp <220> <221> VARIANT <222> (697)..(697) <223> Xaa is any amino acid, but not Cys <400> 222 Ser Leu Val Asn Arg Lys Gln Leu Glu Lys Met Ala Asn Val Arg Phe 1 5 10 15 Arg Val Gln Glu Asp Glu Tyr Val Ala Ile Leu Asp Ala Leu Glu Glu 20 25 30 Tyr His Asn Met Ser Glu Asn Thr Val Val Glu Lys Tyr Leu Lys Leu 35 40 45 Lys Asp Ile Asn Ser Leu Thr Asp Ile Tyr Ile Asp Thr Tyr Lys Lys 50 55 60 Ser Gly Arg Asn Lys Ala Leu Lys Lys Phe Lys Glu Tyr Leu Val Thr 65 70 75 80 Glu Val Leu Glu Leu Lys Asn Asn Asn Leu Thr Pro Val Glu Lys Asn 85 90 95 Leu His Phe Val Xaa Ile Gly Gly Gln Ile Asn Asp Thr Ala 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Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met Glu 450 455 460 Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr Thr 465 470 475 480 Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp Leu 485 490 495 Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala Asp 500 505 510 Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr Glu 515 520 525 Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys Ala 530 535 540 Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu 545 550 555 <210> 267 <211> 532 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic amino acid sequence <400> 267 Gly Ser Ser His His His His His His Glu Asn Leu Tyr Phe Gln Gly 1 5 10 15 Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys Tyr Tyr Phe Asn Pro 20 25 30 Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu Thr Ile Ile Asp Asp Lys 35 40 45 Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val Leu Gln Thr Gly Val Phe Ser 50 55 60 Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu 65 70 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sequence <400> 270 Arg Gly Ser His His His His His His Gly Met Ala Ser Met Thr Gly 1 5 10 15 Gly Gln Gln Met Gly Arg Asp Leu Tyr Asp Asp Asp Asp Lys Asp Arg 20 25 30 Trp Gly Ser Ser Arg Ile Thr Arg Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ser Ile 35 40 45 Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly 50 55 60 Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr 65 70 75 80 His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe 85 90 95 Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala 100 105 110 Val Thr Gly Leu Arg Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr 115 120 125 Asn Thr Ala Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys 130 135 140 Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile 145 150 155 160 Ile Ser Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile 165 170 175 Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn 180 185 190 Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn Arg 195 200 205 Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn Ser Lys 210 215 220 Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile Asp Gly Asn Arg Tyr Tyr Phe Glu 225 230 235 240 Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn Gly Tyr Lys Thr Ile Asp Asn Lys 245 250 255 Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu Pro Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly 260 265 270 Ser Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn 275 280 285 Ile Glu Gly Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn Arg Phe Leu His Leu Leu 290 295 300 Gly Lys Ile Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn Ser Lys Ala Val Thr Gly Trp 305 310 315 320 Gln Thr Ile Asn Gly Lys Val Tyr Tyr Phe Met Pro Asp Thr Ala Met 325 330 335 Ala Ala Ala Gly Gly Leu Phe Glu Ile Asp Gly Val Ile Tyr Phe Phe 340 345 350 Gly Val Asp Gly Val Lys Ala Pro 355 360 <210> 271 <211> 329 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic amino acid sequence <220> <221> VARIANT <222> (327)..(327) <223> Xaa is any amino acid <400> 271 Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ser Ile Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn 1 5 10 15 Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe 20 25 30 Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr His Asn Asn Asn Ile Glu Gly Gln 35 40 45 Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr 50 55 60 Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala Val Thr Gly Leu Arg Thr Ile Asp 65 70 75 80 Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ala Val Ala Val Thr Gly 85 90 95 Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser 100 105 110 Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile Ile Ser Gly Lys His Phe Tyr Phe 115 120 125 Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Pro Asp Gly 130 135 140 Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly 145 150 155 160 Gln Ala Ile Arg Tyr Gln Asn Arg Phe Leu Tyr Leu His Asp Asn Ile 165 170 175 Tyr Tyr Phe Gly Asn Asn Ser Lys Ala Ala Thr Gly Trp Val Thr Ile 180 185 190 Asp Gly Asn Arg Tyr Tyr Phe Glu Pro Asn Thr Ala Met Gly Ala Asn 195 200 205 Gly Tyr Lys Thr Ile Asp Asn Lys Asn Phe Tyr Phe Arg Asn Gly Leu 210 215 220 Pro Gln Ile Gly Val Phe Lys Gly Ser Asn Gly 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Ala 325 <210> 275 <211> 369 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic amino acid sequence <220> <221> VARIANT <222> (367)..(367) <223> Xaa is any amino acid <400> 275 Arg Gly Ser His His His His His His Gly Met Ala Ser Met Thr Gly 1 5 10 15 Gly Gln Gln Met Gly Arg Asp Leu Tyr Asp Asp Asp Asp Lys Asp Arg 20 25 30 Trp Gly Ser Ser Arg Ile Thr Arg Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ser Ile 35 40 45 Asn Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile Gly 50 55 60 Val Phe Lys Gly Pro Asn Gly Phe Glu Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr 65 70 75 80 Asp Ala Asn Asn Ile Glu Gly Gln Ala Ile Leu Tyr Gln Asn Lys Phe 85 90 95 Leu Thr Leu Asn Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Gly Ser Asp Ser Lys Ala 100 105 110 Val Thr Gly Leu Arg Thr Ile Asp Gly Lys Lys Tyr Tyr Phe Asn Thr 115 120 125 Asn Thr Ala Val Ala Val Thr Gly Trp Gln Thr Ile Asn Gly Lys Lys 130 135 140 Tyr Tyr Phe Asn Thr Asn Thr Ser Ile Ala Ser Thr Gly Tyr Thr Ile 145 150 155 160 Ile Ser Gly Lys His Phe Tyr Phe Asn Thr Asp Gly Ile Met Gln Ile 165 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410 415 Ile Ser Glu Asp Asn Asp Phe Asn Thr Thr Thr Asn Thr Phe Ile Asp 420 425 430 Ser Ile Met Ala Glu Ala Asn Ala Asp Asn Gly Arg Phe Met Met Glu 435 440 445 Leu Gly Lys Tyr Leu Arg Val Gly Phe Phe Pro Asp Val Lys Thr Thr 450 455 460 Ile Asn Leu Ser Gly Pro Glu Ala Tyr Ala Ala Ala Tyr Gln Asp Leu 465 470 475 480 Leu Met Phe Lys Glu Gly Ser Met Asn Ile His Leu Ile Glu Ala Asp 485 490 495 Leu Arg Asn Phe Glu Ile Ser Lys Thr Asn Ile Ser Gln Ser Thr Glu 500 505 510 Gln Glu Met Ala Ser Leu Trp Ser Phe Asp Asp Ala Arg Ala Lys Ala 515 520 525 Gln Phe Glu Glu Tyr Lys Arg Asn Tyr Phe Glu Gly Ser Leu Gly Glu 530 535 540 Asp Asp Asn Leu Asp Phe Ser Gln Asn Ile Val Val Asp Lys Glu Tyr 545 550 555 560 Leu Leu Glu Lys Ile Ser Ser Leu Ala Arg Ser Ser Glu Arg Gly Tyr 565 570 575 Ile His Tyr Ile Val Gln Leu Gln Gly Asp Lys Ile Ser Tyr Glu Ala 580 585 590 Ala Cys Asn Leu Phe Ala Lys Thr Pro Tyr Asp Ser Val Leu Phe Gln 595 600 605 Lys Asn Ile Glu Asp Ser Glu Ile Ala Tyr Tyr Tyr Asn Pro Gly Asp 610 615 620 Gly Glu Ile Gln Glu Ile Asp Lys Tyr Lys Ile Pro Ser Ile Ile Ser 625 630 635 640 Asp Arg Pro Lys Ile Lys Leu Thr Phe Ile Gly His Gly Lys Asp Glu 645 650 655 Phe Asn Thr Asp Ile Phe Ala Gly Phe Asp Val Asp Ser Leu Ser Thr 660 665 670 Glu Ile Glu Ala Ala Ile Asp Leu Ala Lys Glu Asp Ile Ser Pro Lys 675 680 685 Ser Ile Glu Ile Asn Leu Leu Gly Ala Asn Met Phe Ser Tyr Ser Ile 690 695 700 Asn Val Glu Glu Thr Tyr Pro Gly Lys Leu Leu Leu Lys Val Lys Asp 705 710 715 720 Lys Ile Ser Glu Leu Met Pro Ser Ile Ser Gln Asp Ser Ile Ile Val 725 730 735 Ser Ala Asn Gln Tyr Glu Val Arg Ile Asn Ser Glu Gly Arg Arg Glu 740 745 750 Leu Leu Asp His Ser Gly Glu Trp Ile Asn Lys Glu Glu Ser Ile Ile 755 760 765 Lys Asp Ile Ser Ser Lys Glu Tyr Ile Ser Phe Asn Pro Lys Glu Asn 770 775 780 Lys Ile Thr Val Lys Ser Lys Asn Leu Pro Glu Leu Ser Thr Leu Leu 785 790 795 800 Gln Glu Ile Arg Asn Asn Ser Asn Ser Ser Asp Ile Glu Leu Glu Glu 805 810 815 Lys Val Met Leu Thr Glu Cys Glu Ile Asn Val Ile Ser Asn Ile Asp 820 825 830 Thr Gln Ile Val Glu Glu Arg Ile Glu Glu Ala Lys Asn Leu Thr Ser 835 840 845 Asp Ser Ile Asn Tyr Ile Lys Asp Glu Phe Lys Leu Ile Glu Ser Ile 850 855 860 Ser Asp Ala Leu Cys Asp Leu Lys Gln Gln Asn Glu Leu Glu Asp Ser 865 870 875 880 His Phe Ile Ser Phe Glu Asp Ile Ser Glu Thr Asp Glu Gly Phe Ser 885 890 895 Ile Arg Phe Ile Asn Lys Glu Thr Gly Glu Ser Ile Phe Val Glu Thr 900 905 910 Glu Lys Thr Ile Phe Ser Glu Tyr Ala Asn His Ile Thr Glu Glu Ile 915 920 925 Ser Lys Ile Lys Gly Thr Ile Phe Asp Thr Val Asn Gly Lys Leu Val 930 935 940 Lys Lys Val Asn Leu Asp Thr Thr His Glu Val Asn Thr Leu Asn Ala 945 950 955 960 Ala Phe Phe Ile Gln Ser Leu Ile Glu Tyr Asn Ser Ser Lys Glu Ser 965 970 975 Leu Ser Asn Leu Ser Val Ala Met Lys Val Gln Val Tyr Ala Gln Leu 980 985 990 Phe Ser Thr Gly Leu Asn Thr Ile Thr Asp Ala Ala Lys Val Val Glu 995 1000 1005 Leu Val Ser Thr Ala Leu Asp Glu Thr Ile Asp Leu Leu Pro Thr 1010 1015 1020 Leu Ser Glu Gly Leu Pro Ile Ile Ala Thr Ile Ile Asp Gly Val 1025 1030 1035 Ser Leu Gly Ala Ala Ile Lys Glu Leu Ser Glu Thr Ser Asp Pro 1040 1045 1050 Leu Leu Arg Gln Glu Ile Glu Ala Lys Ile Gly Ile Met Ala Val 1055 1060 1065 Asn Leu Thr Thr Ala Thr Thr Ala Ile Ile Thr Ser Ser Leu Gly 1070 1075 1080 Ile Ala Ser Gly Phe Ser Ile Leu Leu Val Pro Leu Ala Gly Ile 1085 1090 1095 Ser Ala Gly Ile Pro Ser Leu Val Asn Asn Glu Leu Val Leu Arg 1100 1105 1110 Asp Lys Ala Thr Lys Val Val Asp Tyr Phe Lys His Val Ser Leu 1115 1120 1125 Val Glu Thr Glu Gly Val Phe Thr Leu Leu Asp Asp Lys Ile Met 1130 1135 1140 Met Pro Gln Asp Asp Leu Val Ile Ser Glu Ile Asp Phe Asn Asn 1145 1150 1155 Asn Ser Ile Val Leu Gly Lys Cys Glu Ile Trp Arg Met Glu Gly 1160 1165 1170 Gly Ser Gly His Thr Val Thr Asp Asp Ile Asp His Phe Phe Ser 1175 1180 1185 Ala Pro Ser Ile Thr Tyr Arg Glu Pro His Leu Ser Ile Tyr Asp 1190 1195 1200 Val Leu Glu Val Gln Lys Glu Glu Leu Asp Leu Ser Lys Asp Leu 1205 1210 1215 Met Val Leu Pro Asn Ala Pro Asn Arg Val Phe Ala Trp Glu Thr 1220 1225 1230 Gly Trp Thr Pro Gly Leu Arg Ser Leu Glu Asn Asp Gly Thr Lys 1235 1240 1245 Leu Leu Asp Arg Ile Arg Asp Asn Tyr Glu Gly Glu Phe Tyr Trp 1250 1255 1260 Arg Tyr Phe Ala Phe Ile Ala Asp Ala Leu Ile Thr Thr Leu Lys 1265 1270 1275 Pro Arg Tyr Glu Asp Thr Asn Ile Arg Ile Asn Leu Asp Ser Asn 1280 1285 1290 Thr Arg Ser Phe Ile Val Pro Ile Ile Thr Thr Glu Tyr Ile Arg 1295 1300 1305 Glu Lys Leu Ser Tyr Ser Phe Tyr Gly Ser Gly Gly Thr Tyr Ala 1310 1315 1320 Leu Ser Leu Ser Gln Tyr Asn Met Gly Ile Asn Ile Glu Leu Ser 1325 1330 1335 Glu Ser Asp Val Trp Ile Ile Asp Val Asp Asn Val Val Arg Asp 1340 1345 1350 Val Thr Ile Glu Ser Asp Lys Ile Lys Lys Gly Asp Leu Ile Glu 1355 1360 1365 Gly Ile Leu Ser Thr Leu Ser Ile Glu Glu Asn Lys Ile Ile Leu 1370 1375 1380 Asn Ser His Glu Ile Asn Phe Ser Gly Glu Val Asn Gly Ser Asn 1385 1390 1395 Gly Phe Val Ser Leu Thr Phe Ser Ile Leu Glu Gly Ile Asn Ala 1400 1405 1410 Ile Ile Glu Val Asp Leu Leu Ser Lys Ser Tyr Lys Leu Leu Ile 1415 1420 1425 Ser Gly Glu Leu Lys Ile Leu Met Leu Asn Ser Asn His Ile Gln 1430 1435 1440 Gln Lys Ile Asp Tyr Ile Gly Phe Asn Ser Glu Leu Gln Lys Asn 1445 1450 1455 Ile Pro Tyr Ser Phe Val Asp Ser Glu Gly Lys Glu Asn Gly Phe 1460 1465 1470 Ile Asn Gly Ser Thr Lys Glu Gly Leu Phe Val Ser Glu Leu Pro 1475 1480 1485 Asp Val Val Leu Ile Ser Lys Val Tyr Met Asp Asp Ser Lys Pro 1490 1495 1500 Ser Phe Gly Tyr Tyr Ser Asn Asn Leu Lys Asp Val Lys Val Ile 1505 1510 1515 Thr Lys Asp Asn Val Asn Ile Leu Thr Gly Tyr Tyr Leu Lys Asp 1520 1525 1530 Asp Ile Lys Ile Ser Leu Ser Leu Thr Leu Gln Asp Glu Lys Thr 1535 1540 1545 Ile Lys Leu Asn Ser Val His Leu Asp Glu Ser Gly Val Ala Glu 1550 1555 1560 Ile Leu Lys Phe Met Asn Arg Lys Gly Asn Thr Asn Thr Ser Asp 1565 1570 1575 Ser Leu Met Ser Phe Leu Glu Ser Met Asn Ile Lys Ser Ile Phe 1580 1585 1590 Val Asn Phe Leu Gln Ser Asn Ile Lys Phe Ile Leu Asp Ala Asn 1595 1600 1605 Phe Ile Ile Ser Gly Thr Thr Ser Ile Gly Gln Phe Glu Phe Ile 1610 1615 1620 Cys Asp Glu Asn Asp Asn Ile Gln Pro Tyr Phe Ile Lys Phe Asn 1625 1630 1635 Thr Leu Glu Thr Asn Tyr Thr Leu Tyr Val Gly Asn Arg Gln Asn 1640 1645 1650 Met Ile Val Glu Pro Asn Tyr Asp Leu Asp Asp Ser Gly Asp Ile 1655 1660 1665 Ser Ser Thr Val Ile Asn Phe Ser Gln Lys Tyr Leu Tyr Gly Ile 1670 1675 1680 Asp Ser Cys Val Asn Lys Val Val Ile Ser Pro Asn Ile Tyr Thr 1685 1690 1695 Asp Glu Ile Asn Ile Thr Pro Val Tyr Glu Thr Asn Asn Thr Tyr 1700 1705 1710 Pro Glu Val Ile Val Leu Asp Ala Asn Tyr Ile Asn Glu Lys Ile 1715 1720 1725 Asn Val Asn Ile Asn Asp Leu Ser Ile Arg Tyr Val Trp Ser Asn 1730 1735 1740 Asp Gly Asn Asp Phe Ile Leu Met Ser Thr Ser Glu Glu Asn Lys 1745 1750 1755 Val Ser Gln Val Lys Ile Arg Phe Val Asn Val Phe Lys Asp Lys 1760 1765 1770 Thr Leu Ala Asn Lys Leu Ser Phe Asn Phe Ser Asp Lys Gln Asp 1775 1780 1785 Val Pro Val Ser Glu Ile Ile Leu Ser Phe Thr Pro Ser Tyr Tyr 1790 1795 1800 Glu Asp Gly Leu Ile Gly Tyr Asp Leu Gly Leu Val Ser Leu Tyr 1805 1810 1815 Asn Glu Lys Phe Tyr Ile Asn Asn Phe Gly Met Met Val Ser Gly 1820 1825 1830 Leu Ile Tyr Ile Asn Asp Ser Leu Tyr Tyr Phe Lys Pro Pro Val 1835 1840 1845 Asn Asn Leu Ile Thr Gly Phe Val Thr Val Gly Asp Asp Lys Tyr 1850 1855 1860 Tyr Phe Asn Pro Ile Asn Gly Gly Ala Ala Ser Ile Gly Glu Thr 1865 1870 1875 Ile Ile Asp Asp Lys Asn Tyr Tyr Phe Asn Gln Ser Gly Val Leu 1880 1885 1890 Gln Thr Gly Val Phe Ser Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala 1895 1900 1905 Pro Ala Asn Thr Leu Asp Glu Asn Leu Glu Gly Glu Ala Ile Asp 1910 1915 1920 Phe Thr Gly Lys Leu Ile Ile Asp Glu Asn Ile Tyr Tyr Phe Asp 1925 1930 1935 Asp Asn Tyr Arg Gly Ala Val Glu Trp Lys Glu Leu Asp Gly Glu 1940 1945 1950 Met His Tyr Phe Ser Pro Glu Thr Gly Lys Ala Phe Lys Gly Leu 1955 1960 1965 Asn Gln Ile Gly Asp Tyr Lys Tyr Tyr Phe Asn Ser Asp Gly Val 1970 1975 1980 Met Gln Lys Gly Phe Val Ser Ile Asn Asp Asn Lys His Tyr Phe 1985 1990 1995 Asp Asp Ser Gly Val Met Lys Val Gly Tyr Thr Glu Ile Asp Gly 2000 2005 2010 Lys His Phe Tyr Phe Ala Glu Asn Gly Glu Met Gln Ile Gly Val 2015 2020 2025 Phe Asn Thr Glu Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His His Asn Glu 2030 2035 2040 Asp Leu Gly Asn Glu Glu Gly Glu Glu Ile Ser Tyr Ser Gly Ile 2045 2050 2055 Leu Asn Phe Asn Asn Lys Ile Tyr Tyr Phe Asp Asp Ser Phe Thr 2060 2065 2070 Ala Val Val Gly Trp Lys Asp Leu Glu Asp Gly Ser Lys Tyr Tyr 2075 2080 2085 Phe Asp Glu Asp Thr Ala Glu Ala Tyr Ile Gly Leu Ser Leu Ile 2090 2095 2100 Asn Asp Gly Gln Tyr Tyr Phe Asn Asp Asp Gly Ile Met Gln Val 2105 2110 2115 Gly Phe Val Thr Ile Asn Asp Lys Val Phe Tyr Phe Ser Asp Ser 2120 2125 2130 Gly Ile Ile Glu Ser Gly Val Gln Asn Ile Asp Asp Asn Tyr Phe 2135 2140 2145 Tyr Ile Asp Asp Asn Gly Ile Val Gln Ile Gly Val Phe Asp Thr 2150 2155 2160 Ser Asp Gly Tyr Lys Tyr Phe Ala Pro Ala Asn Thr Val Asn Asp 2165 2170 2175 Asn Ile Tyr Gly Gln Ala Val Glu Tyr Ser Gly Leu Val Arg Val 2180 2185 2190 Gly Glu Asp Val Tyr Tyr Phe Gly Glu Thr Tyr Thr Ile Glu Thr 2195 2200 2205 Gly Trp Ile Tyr Asp Met Glu Asn Glu Ser Asp Lys Tyr Tyr Phe 2210 2215 2220 Asn Pro Glu Thr Lys Lys Ala Cys Lys Gly Ile Asn Leu Ile Asp 2225 2230 2235 Asp Ile Lys Tyr Tyr Phe Asp Glu Lys Gly Ile Met Arg Thr Gly 2240 2245 2250 Leu Ile Ser Phe Glu Asn Asn Asn Tyr Tyr Phe Asn Glu Asn Gly 2255 2260 2265 Glu Met Gln Phe Gly Tyr Ile Asn Ile Glu Asp Lys Met Phe Tyr 2270 2275 2280 Phe Gly Glu Asp Gly Val Met Gln Ile Gly Val Phe Asn Thr Pro 2285 2290 2295 Asp Gly Phe Lys Tyr Phe Ala His Gln Asn Thr Leu Asp Glu Asn 2300 2305 2310 Phe Glu Gly Glu Ser Ile Asn Tyr Thr Gly Trp Leu Asp Leu Asp 2315 2320 2325 Glu Lys Arg Tyr Tyr Phe Thr Asp Glu Tyr Ile Ala Ala Thr Gly 2330 2335 2340 Ser Val Ile Ile Asp Gly Glu Glu Tyr Tyr Phe Asp Pro Asp Thr 2345 2350 2355 Ala Gln Leu Val Ile Ser Glu 2360 2365

Claims (17)

  1. 대두 가수분해물, 효모 추출물 및 글루코스를 포함하는 배양 배지로서, 여기서 배지는 재조합 클로스트리디움 디피실레(Clostridium difficile) 박테리아를 포함하고, 박테리아는 독소를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있으며 서열 87 내지 서열 182로 이루어진 군으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 단리된 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 서열을 포함하는 것인, 재조합 클로스트리디움 디피실레 박테리아를 배양하기 위한 배양 배지.
  2. 제1항에 있어서, 폴리에틸렌 글리콜 2000을 추가로 포함하는 배지.
  3. 제1항에 있어서, 티암페니콜을 추가로 포함하는 배지.
  4. 제1항에 있어서, 박테리아가 씨. 디피실레 VPI 11186으로부터 유래된 것인 배지.
  5. 제1항에 있어서, 박테리아가 클로스트리디움 스포로게네스 페레독신 (fdx) 프로모터를 추가로 포함하는 것인 배지.
  6. 배지에서 재조합 씨. 디피실레를 배양하는 것을 포함하며, 여기서 배지는 대두 가수분해물, 효모 추출물 및 글루코스를 포함하고, 여기서 배지는 VPI 11186으로부터 유래된 재조합 클로스트리디움 디피실레 박테리아를 포함하며, 여기서 박테리아는 클로스트리디움 디피실레 독소 A를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있고 클로스트리디움 디피실레 독소 B를 코딩하는 내인성 폴리뉴클레오티드가 결여되어 있고, 여기서 박테리아는 서열 87 내지 서열 182로 이루어진 군으로부터 선택된 폴리펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 포함하고, 여기서 박테리아는 클로스트리디움 스포로게네스 페레독신 (fdx) 프로모터를 추가로 포함하는 것인, 재조합 클로스트리디움 디피실레를 배양하는 방법.
  7. 배지에서 재조합 씨. 디피실레를 배양하고, 배지로부터 독소를 단리하는 것을 포함하며; 여기서 배지는 대두 가수분해물 및 글루코스를 포함하며, 여기서 배지는 재조합 클로스트리디움 디피실레 박테리아를 포함하며, 여기서 박테리아는 클로스트리디움 스포로게네스 페레독신 (fdx) 프로모터를 추가로 포함하는 것인, 서열 87 내지 서열 182로 이루어진 군으로부터 선택된 폴리펩티드를 생산하는 방법.
  8. 제7항에 있어서, 배지가 효모 추출물을 추가로 포함하는 것인 방법.
  9. 제8항에 있어서, 효모 추출물이 HY-예스트(HY-YEST)를 포함하는 것인 방법.
  10. 제7항 내지 제9항 중 어느 한 항에 있어서, 배지가 폴리에틸렌 글리콜 2000을 추가로 포함하는 것인 방법.
  11. 제7항 내지 제9항 중 어느 한 항에 있어서, 배지가 티암페니콜을 추가로 포함하는 것인 방법.
  12. 제7항에 있어서, 박테리아가 재조합 씨. 디피실레 VPI 11186 (ATCC 700057™)인 방법.
  13. 제7항에 있어서, 박테리아가 재조합 씨. 디피실레 1351 (ATCC 43593™)인 방법.
  14. 제7항에 있어서, 박테리아가 재조합 씨. 디피실레 3232 (ATCC BAA-1801™)인 방법.
  15. 제7항에 있어서, 박테리아가 재조합 씨. 디피실레 7322 (ATCC 43601™)인 방법.
  16. 제7항에 있어서, 박테리아가 재조합 씨. 디피실레 5036 (ATCC 43603™)인 방법.
  17. 제7항에 있어서, 박테리아가 재조합 씨. 디피실레 4811 (ATCC 43602™)인 방법.
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