KR20160111621A - 높은 알파-아밀라아제, 글루코아밀라아제 활성을 갖는 신규의 아스퍼질러스 오리재 mbf378 - Google Patents

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Abstract

본 발명은 알파-아밀라아제(α-amylase)와 글루코아밀라아제 (glucoamylase)의 효소활성이 둘 다 매우 우수한 신규의 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주에 관한 것으로, 본 발명의 아스퍼질러스 오리재 MBF 378 균주는 전분분해활성에 관여하는 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성이 우수하여, 전분으로부터 다양한 종류의 전분당을 효율적으로 생산할 수 있다. 또한, 본 발명 균주에 의할 경우, 액화공정 및 당화공정이 동시에 수행될 수 있기 때문에, 전분으로부터 술을 만들 경우 당화과정에 필요한 공정 및 시간을 축소할 수 있어 술 제조에 소요되는 경비 및 기간을 획기적으로 줄일 수 있는 장점이 있다.

Description

높은 알파-아밀라아제, 글루코아밀라아제 활성을 갖는 신규의 아스퍼질러스 오리재 MBF378 {Novel Aspergillus oryzae MBF378 with high activity of α-amylase and glucoamylase}
본 발명은 높은 알파-아밀라아제(α-amylase), 글루코아밀라아제(glucoamylase) 활성을 갖는 신규의 아스퍼질러스 오리재 MBF378에 관한 것으로, 더욱 상세하게는 알파-아밀라아제와 글루코아밀라아제의 효소활성이 둘 다 매우 우수한 신규의 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주에 관한 것이다.
전분(starch)은 식품산업에서 가장 많이 사용되는 원료 중 하나인데, 술의 제조를 위한 원료로 활용하기 위해서는 전분을 가수분해하는 다양한 효소가 필요하다.
아밀레이스(amylases)란 전분을 가수분해하는 효소를 말하는데, 현재까지 식품산업에서 가장 많이 이용되는 효소이다. 작용 특성에 따라 알파-아밀레이스(α-amylase), 베타-아밀레이스(β-amylase), 글루코아밀레이스(glucoamylase) 그리고 알파글루코시데이스(α-glucosidase)로 구분할 수 있다.
알파아밀레이스(α-amylase)는 전분을 액화시키데 관여하는 효소로서, 이 효소는 α-1,4 결합에 작용하며, 전분을 비교적 큰 소당류로 분해한다. 베타아밀레이스(β-amylase)는 전분의 말단에서부터 아밀로오스(amylose)를 분해하여 말토오스(maltose)를 생산하는데 관여하는 당화효소이다. 글루코아밀레이스(glucoamylase)는 전분의 비환원성 말단부터 글루코스(glucose) 단위로 분해하는데 관여하는 효소로, 전분으로부터 포도당을 만드는데 직접적인 역할을 하는 효소이다.
전분으로부터 당을 생산하는 당화과정에는 주로 상기 효소들을 분비하는 곰팡이가 관여하게 된다. 당화에 관여하는 곰팡이는 크게 리조푸스 오리재 (Rhizopus oryzae), 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) 균주 등을 예로 들 수 있다.
일본에서는 아스퍼질러스 오리재 중에서 단백질 분해력이 강한 균을 장유양조에 사용하고, 전분 분해력이 강한 균을 청주양조에 사용하고, 단백질 분해력과 전분 분해력을 가진 균을 미증양조에 사용하고 있다. 중국에서는 쌀에 대하여 전분 분해력이 강한 장모균 아스퍼질러스 오리재 (AS. 3800)를 맥소국 또는 첨면장, 두장의 제미에 자주 사용한다.
한편, 곰팡이가 증식한 보리, 소맥분말 또는 잠두로부터 국을 만든 후, 이로부터 두시, 두장이나 두판장을 만들어 이들의 액체를 장유 등으로 이용하고 있다. 이때, 국이 생성한 효소(α-amylase, protease, peptidase, glutaminase)가 원료의 전분이나 단백질을 분해하여 덱스트린이나 당, 펩타이드나 아미노산을 생성하여 맛에 관여하고 있는데, 이들의 생성 물질이 유산균이나 효모의 증식 인자와 영양소 보급에 중요한 역할을 하고, 풍미의 전구물질 생성에도 중요한 역할을 한다.
대한민국 특허공개번호 제10-2013-0061447호 (공개일자 2013.06.11)에는, α-아밀라아제(α-amylase) 및 글루코아밀라아제(glucoamylase) 고활성능을 가지는 아스퍼질러스(Aspergillus) 균주 및 그 배양방법이 기재되어 있는데, 이 발명에 따른 아스퍼질러스(Aspergillus) 균주는 α-아밀라아제 (α-amylase) 고활성능을 가짐과 더불어 글루코아밀라아제(glucoamylase) 고활성능을 가지는 것으로 보고되어 있다. 대한민국 특허공개번호 제10-2013-0022352호 (공개일자 2013.03.06)에는, α-아밀레이즈 및 글루코아밀레이즈의 역가는 우수하나, 산 프로테아제 및 산 카복시펩티데이즈의 역가는 상대적으로 낮은 아스퍼질러스 오리재(Aspergillus oryzae) (KFCC 11516P) 균주가 보고되어 있다.
본 발명에서는 기존에 보고된 아스퍼질러스 오리재 균주보다 알파-아밀라레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성이 우수한 신규의 아스퍼질러스 오리재 균주를 발굴하여 제공하고자 한다.
본 발명은 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주를 제공한다. 본 발명에서는 막걸리를 비롯한 전통주 생산에 사용할 수 있는 곰팡이 종균을 탐색하기 위하여, 다양한 지역에서 수집된 누룩으로부터 전분을 분해할 수 있는 곰팡이를 분리하였다. 그 중 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성을 비교하여 전분분해활성이 매우 우수한 아스퍼질러스 오리재 MBF378 (KACC93223P) 균주를 선발하였다.
산청지역에서 수집된 누룩으로부터 분리된 아스퍼질러스 오리재 MBF378 균주는 대조구 균주인 아스퍼질러스 오리재 KACC 44246 및 누룩으로부터 분리된 다른 아스퍼질러스 오리재 균주에 비해 상대적으로 높은 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 활성을 나타내었다.
한편, 본 발명은 아스퍼질러스 오리재 MBF378 (KACC93223P) 균주가 접종되어 배양된 누룩을 제공한다. 누룩은 전통주 제조를 위해 사용되는 우리나라 전통의 발효제로서, 술의 원료인 호화된 곡물의 전분질을 분해 및 당화시켜 포도당으로 만들어 주는 역할을 한다. 전통적으로 누룩은 쌀, 보리, 밀, 조 등의 곡물을 이용하여 만들 수 있는데, 일반적으로 전분질 기반의 곡물이면 어느 것을 이용해도 제조가 가능하다. 본 발명의 누룩 제조에 있어, 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주를 사용하는 것 외에 누룩 제조에 있어 필요한 추가적인 기술적 사항은, 공지기술로부터 차용하여 사용될 수 있으므로, 이에 대한 구체적인 기재는 생략하기로 한다.
한편, 본 발명은 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주가 배양된 누룩을 사용하여 곡물을 당화시킨 후, 효모로 발효시켜 제조된 복발효주를 제공한다. 복발효주는 술의 원료인 전분을 분해하여 당화시킨 후, 에탄올 발효를 수행하여 제조하는 술을 지칭하는데, 일 예로 막걸리 또는 약주 또는 청주 등이 있다. 본 발명의 복발효주 제조에 있어서, 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주가 배양된 누룩을 사용하는 것 외에 복발효주의 제조에 있어 필요한 추가적인 기술적 사항은, 공지기술로부터 차용하여 사용될 수 있으므로, 이에 대한 구체적인 기재는 생략하기로 한다.
본 발명의 아스퍼질러스 오리재 MBF378 균주는 전분 분해활성에 관여하는 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성이 우수하여, 전분으로부터 다양한 종류의 전분당을 효율적으로 생산할 수 있다.
또한, 본 발명 균주에 의할 경우, 액화공정 및 당화공정이 동시에 수행될 수 있으므로, 전분으로부터 술을 만들 경우 당화과정에 필요한 공정 및 시간을 축소할 수 있어 술 제조에 소요되는 경비 및 기간을 획기적으로 절감할 수 있다.
도 1은 전분분해에 관여하는 여러 아스퍼질러스 오리재 균주의 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성을 측정한 그래프이다.
이하, 본 발명의 내용을 하기 실시예 및 실험예를 통해 더욱 상세히 설명하고자 한다. 다만, 본 발명의 권리범위가 하기 실시예 및 실험예에만 한정되는 것은 아니고, 그와 등가의 기술적 사상의 변형까지를 포함한다.
[실시예 1: 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성이 공히 우수한 신규의 아스퍼질러스 오리재 균주 선발]
본 발명에서는 막걸리를 비롯한 복발효주 생산에 사용할 수 있는 곰팡이 종균을 탐색하기 위하여 다양한 지역에서 수집된 누룩으로부터 전분을 분해할 수 있는 곰팡이를 분리하였다. 그 중 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성을 비교하여 전분분해활성이 우수한 아스퍼질러스 오리재 균주들을 분리하였다.
알파-아밀레이스의 효소활성 측정방법은 선행문헌(Park JW, Kim BJ, Lee JW, and Kim YB. 2002. Purification and characterization of a 238 maltopentaose-producing amylase from bacillus megaterium KSM B-404. Kor. J. 239 Microbiol. Biotechnol. 30: 352-358)의 방법을 수정하여 측정하였다. 옥수수 전분 (Corn starch)이 첨가된 최소액체배지에 균들을 각각 접종하여 25℃에서 48시간 동안 배양하고 균체를 제거한 상등액으로 효소활성을 측정하였다. 효소반응을 위해 인산 완충액(50 mM, pH 6)에 조효소액 0.2 ml과 기질용액인 가용성 전분(1% w/v) 1 ml를 첨가하고 각 반응온도에서 30분 동안 효소반응을 유도하였다. 이후, 반응액 0.1 ml를 취하여 1 ml의 DNS(3,5-dinitrosalicylic acid) 용액과 100℃에서 10분간 반응시킨 후, 570 nm에서 흡광도를 측정하였다. 1 unit(U)의 효소활성은 1분 동안 1 μmole의 환원당을 생성하는 효소의 양으로 정의하였다.
글루코아밀레이스(Glucoamylase) 효소활성은 선행문헌(S. Nahar, F. Hossain, B. Feroza, M. A. Halim. 2008. Production of glucoamylase by Rhizopus sp. in liquid culture. Pak. J. Bot. 40(4): 1693-1698)의 방법을 수정하여 측정하였다. 옥수수 전분 (Corn starch) 첨가된 최소액체배지에 균들을 각각 접종하고, 25℃에서 48시간 동안 배양한 후, 균체를 제거한 상등액으로 효소활성을 측정하였다. 아세트산 완충액(10 mM, pH 5)에 조효소액 0.1 ml과 기질용액인 가용성 전분(1%, w/v) 0.5 ml를 첨가하여, 각 반응온도에서 10분 동안 반응시킨 후, 100℃에서 10분 동안 가열하여 반응을 종결시켰다. 효소반응이 종결된 반응액은 포도당 정량키트(YD Diagnostic, Korea)를 사용하여 생성된 포도당의 양을 측정하였다. 1 unit(U)의 글루코아밀레이스 효소활성은 1분 동안 1 μmole의 포도당을 생성하는 효소의 양으로 정의하였다.
한편, 브래드포드 염색 시약 (Bradford Dye Reagent, Bio-Rad, USA)를 이용하여 제조사가 제시한 조건에서 단백질 농도를 측정하였으며, 적정 농도로 희석된 BSA( bovine serum albumin, Biosesang, Korea)을 이용하여 검량선을 작성하였다. 균체농도는 흡광광도계(GE healthcare, Sweden)를 사용하여 600 nm에서 흡광도를 측정하여 결정하였다.
실험결과, 분리된 균주들은 18S rRNA 영역의 ITS 단편 및 26S rDNA 영역의 D1/D2 단편의 염기서열해석 및 탄소원 대사특성 분석을 통하여, 아스퍼질러스 오리재로 동정되었다. 이들 중 산청지역에서 수집된 누룩으로부터 분리된 아스퍼질러스 오리재 MBF378 균주는 대조구 균주인 아스퍼질러스 오리재 KACC 44246 및 누룩으로부터 분리된 다른 아스퍼질러스 오리재 균주에 비해 상대적으로 높은 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성을 나타내었다.
도 1은 전분분해에 관여하는 여러 아스퍼질러스 오리재 균주의 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성을 측정한 그래프이다. 공시균주로 사용된 KACC 44246 균주의 알파-아밀레이스 효소활성은 13832.54±1627.36 U/mg, 글루코아밀레이스 효소활성은 2361.61±151.65U/mg으로 측정되었다. 이에 반해, 누룩에서 분리한 아스퍼질러스 오리재 균주 중 본 발명 MBF378 균주의 알파-아밀레이스 효소활성은 19565.42±412.98U/mg, 글루코아밀레이스 효소활성은 42206.87±632.94 U/mg로 나타났다. 이는 공시균주로 사용된 KACC 44246 균주의 알파-아밀레이스 효소활성보다 약 1.41배, 글루코아밀레이스 효소활성보다 약 17.87배 높은 수준이다.
따라서, 본 발명에서 새롭게 분리한 MBF378 균주는 전분분해에 관여하는 알파-아밀레이스 및 글루코아밀레이스 효소활성이 다른 균주들에 비해 특별히 우수한 것으로 판단되었다.
[실시예 2: 본 발명의 아스퍼질러스 오리재 MBF378 (KACC93223P) 균주를 이용한 막걸리의 제조]
(1) 누룩 제조
쌀을 증자하여 만든 밥의 내부온도가 33℃가 되면, 본 발명의 아스퍼질러스 오리재 MBF378 (KACC93223P) 포자를 접종하였다. 이후, 이들 포자가 밥에 고루 분포되도록 혼합한 후, 일정 크기로 나눠 발효기에 넣었다. 35℃의 온도에서 하루 동안 발효하였고, 뒤집어 주었다. 이와 같은 과정을 몇 차례 반복한 후, 누룩 표면에 곰팡이가 적당히 피면, 발효를 중단하였다.
(2) 막걸리 제조
상기에서 제조한 누룩, 쌀, 이스트 및 물을 준비하였다. 쌀을 수세한 후, 찜통에 넣고 고슬고슬하게 밥을 지었다. 밥을 식힌 다음, 식은 밥을 물이 담긴 항아리에 누룩, 이스트와 같이 넣은 후, 잘 섞어 주었다. 이후, 무명천을 덮어준 후, 25℃ 내외의 온도로 발효를 수행하였다. 발효 중 하루에 한두 번씩 저어주었다. 4~5일 정도 발효를 수행한 후, 시큼한 향이 나면 발효를 종료하고, 서늘한 곳에 두어 후발효를 진행하였다. 상기와 같은 과정을 통해 본 발명의 막걸리를 제조하였다.
종래의 곰팡이 균주보다 전분분해활성이 우수한 본 발명의 아스퍼질러스 오리재 MBF378 (KACC93223P) 균주는 액화공정 및 당화공정을 동시에 수행할 수 있기 때문에, 전분으로부터 저렴한 비용으로 신속하게 막걸리를 비롯한 전통주(복발효주)를 생산할 수 있다.
농업생명공학연구원 KACC93223P 20150122

Claims (4)

  1. 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주.
  2. 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주가 접종되어 배양된 누룩.
  3. 아스퍼질러스 오리재 (Aspergillus oryzae) MBF378 (KACC93223P) 균주가 배양된 누룩을 사용하여 곡물을 당화시킨 후, 효모로 발효시켜 제조된 복발효주.
  4. 제3항에 있어서,
    상기 복발효주는,
    막걸리 또는 약주 또는 청주인 것을 특징으로 하는 발효주.
KR1020150036471A 2015-03-17 2015-03-17 높은 알파-아밀라아제, 글루코아밀라아제 활성을 갖는 신규의 아스퍼질러스 오리재 mbf378 KR101733547B1 (ko)

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* Cited by examiner, † Cited by third party
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KR101303748B1 (ko) 2010-12-23 2013-09-17 대한민국 아스퍼길루스 오리제를 이용한 속성 단용누룩 제조법과 이를 이용한 속성 단용누룩

Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR20130022352A (ko) 2011-08-26 2013-03-06 주식회사 롯데주류비지 누룩에서 분리한 아스퍼질러스 오리재 ｙａ08 및 이를 이용한 발효주의 제조 방법
KR20130061447A (ko) 2011-12-01 2013-06-11 샘표식품 주식회사 알파-아밀라아제 및 글루코아밀라아제 고활성능을 가지는 아스퍼질러스 균주 및 그 배양방법

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