KR20160108521A - 아나플라즈마 항체의 검출을 위한 펩티드, 장치 및 방법 - Google Patents

Abstract

본 발명은 아나플라즈마 항원에 결합하는 항체의 검출에 유용한 단리된 펩티드의 집단을 제공한다. 펩티드 집단은 아나플라즈마 외막 단백질 단백질의 면역원성 단편으로부터 유도된 펩티드를 포함한다. 본 발명은 또한 아나플라즈마 항원에 결합하는 항체의 검출 및 아나플라즈마증의 진단에 유용한 단리된 펩티드의 집단을 포함하는 장치, 방법 및 키트를 제공한다. 본 발명의 펩티드 집단을 사용하여 대상체를 감염시키는 특정 아나플라즈마 종을 동정하는 방법도 또한 개시된다.

Description

아나플라즈마 항체의 검출을 위한 펩티드, 장치 및 방법{PEPTIDES, DEVICES, AND METHODS FOR THE DETECTION OF ANAPLASMA ANTIBODIES}

관련 출원의 상호 참조

본원은 미국의 이점을 특허청구하고 가출원 번호 2014년 1월 21일에 출원된 61/929,655, 및 미국 출원 번호 2014년 10월 10일에 출원된 14/511,916, 이들 모두는 이들의 전문이 본원에 참조로 인용된다.

전자적으로 제출된 텍스트 파일의 설명

함께 전자적으로 제출된 텍스트 파일의 내용은 이들의 전문이 본원에 참조로 인용된다: 서열 목록의 컴퓨터 판독가능한 포맷 카피 (파일명: ABAX_041_01WO _SeqList_ST25.txt, 기록일 2015년 1월 20일, 파일 크기 263 킬로바이트).

아나플라즈마는 척추동물 숙주의 과립구, 혈소판 및 적혈구를 감염시킬 수 있는 편성 세포내 병원체인 그램-음성균의 속이다. 아나플라즈마 세균은 절지 동물 벡터, 특히 진드기의 다양한 종을 통해 숙주에 전송된다. 에이. 파고사이토필럼 (A. phagocytophilum)은 호중구를 감염시키고, 인간을 포함하는 포유동물에서 아나플라즈마증을 발생시킨다. 인간 과립구친화성 (또는 과립구) 아나플라즈마증 (HGA, 이전에 인간 과립구친화성 에를리히증으로서 공지됨)의 발생률은 2000년에 백만명당 1.4건에서 2010년 백만명당 6.1건으로 꾸준히 증가하고 있다. 에이. 파고사이토필럼 (A. phagocytophilum )은 진드기의 익소디즈속(Ixodes spp.)에 의해 주로 전송된다. 이러한 익소디즈 종 진드기가 또한 보렐리아 복도페리 ( Borrelia burgdorferi ) (라임병의 원인 인자)를 전송하기 때문에, 에이. 파고사이토필럼 및 비. 복도페리가 일반적이다.

에이. 플라티스(A. platys)는 혈소판을 감염시켜 감염성 환상 혈소판 감소증을 유도하고, 리피세팔루스 ( Rhipicephalus ) 및 데르마센토르속 ( Dermacentor spp .) 진드기에 의해 전송되는 것으로 간주된다. 개가 에이. 플라티스 감염을 위한 가장 일반적인 숙주이지만, 고양이, 임팔라 및 양을 포함하는 다른 포유동물의 감염이 보고되었다. 전송의 일반적 벡터에 기인하여 에이. 플라티스 및 에를리키아 캐니스(Ehrlichia canis)의 공동감염이 발생하는 것으로 공지되어 있다.

간접 면역형광 검정(IFA) 및 효소 결합 면역흡착 검정(ELISA)이 전형적으로 아나플라즈마 감염을 검출하기 위해 사용되었다. 이러한 검정은 대상체의 혈액, 혈장 또는 혈청으로부터의 항-아나플라즈마 항체의 감염 세포, 세포 용해물 또는 부분 정제된 전체 아나플라즈마 단백질에의 결합을 검출한다. 그러나, 항-아나플라즈마 항체를 검출하기 위한 이러한 검정은 이러한 시험에 사용된 아나플라즈마 항원의 특성에 직접적으로 관련된 감도 및 특이성 때문에 유용성이 제한된다. 개선된 특이성 및 감도를 갖는 폴리머라제 연쇄 반응(PCR)-기반 시험이 개발되었지만, 아나플라즈마 항원 및 아나플라즈마증의 혈청 진단을 검출하기 위한 추가의 민감하고 특이적 검정이 당해 분야에서 계속 필요하다.

발명의 요약

본 발명은 부분적으로 아나플라즈마 외막 단백질의 단편의 특정 서열 변이체가 아나플라즈마 종에 대한 항체 반응의 강력한 검출을 제공한다는 발견에 기초한다. 따라서, 본 발명은 아나플라즈마 항원에 결합하는 항체의 검출 및 아나플라즈마증의진단에 유용한 조성물, 장치, 방법 및 키트를 제공한다.

하나의 구현예에서, 본 발명은 아나플라즈마 항원을 인식하는 항체에 결합할 수 있는 펩티드의 집단을 제공한다. 특정 구현예에서, 단리된 펩티드 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 Abaxis ID 2의 서열, E-T-R-V-A-Y-P-Y-X₉-K-D-G-R-T-V-K-X₁₇-D-S-H-X₂₁-F-D-W-Q-T-P-X₂₈-P-K-X₃₁-G-F-K-D-C (서열번호: 1) 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₉는 I, P 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₇는 I, W 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 다른 구현예에서, 집단 중의 각 펩티드는 Abaxis ID 3의 서열, I-E-X₃-G-Y-E-X₇-F-K-T-X₁₁-G-I-R-X₁₅-S-G-T-K-E-C (서열번호: 2) 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₃은 L, V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 K, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₅는 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다.

본 발명의 다른 구현예에서, 집단 중 각 펩티드는 APL-ID1의 서열, E-T-K-V-X₅-Y-X₇-Y-L-K-X₁₁-G-R-T-V-K-L-X₁₈-S-H-X₂₁-F-D-W-X₂₅-T-P-X₂₈-P-K-X₃₁-G-F-K-D-G-G-G-G-G-K-D-G-T-X₄₅-V-E-X₄₈-K-A-X₅₁-K-F-X₅₄-W-N-X₅₇-P-D-X₆₀-R-I-X₆₃-F-K-X₆₆-C (서열번호: 3) 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₅는 V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 G, I 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₅는 Q, D 또는 E으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₄₅는 K 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₄₈은 F 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₁은 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₄는 E 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₇은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₀은 F 또는 W로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₃은 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₆은 Q 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 다른 구현예에서, 집단 중의 각 펩티드는 APL-ID2의 서열, C-K-D-G-T-X₆-V-E-X₉-K-A-X₁₂-K-F-X₁₅-W-N-X₁₈-P-D-X₂₁-R-I-X₂₄-F-K-X₂₇ (서열번호: 4) 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₆은 K 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₉는 F 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₂는 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₅는 E 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 F 또는 W로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₄는 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₇은 Q 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 다른 구현예에서, 집단 중의 각 펩티드는 APL-ID3의 서열, C-X₂-G-G-K-S-P-A-R-X₁₀-T-E-E-R-V-A-G-D-L-D-H-K-X₂₃-V-D-S-D-K-K-H-D-A-E-K-T-E-E-K-R-H (서열번호: 5) 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₂는 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₀은 S 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₃은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 특정 구현예에서, 집단 중의 각 펩티드는 APL-ID5.1의 서열, C-G-K-I-L-N-L-V-S-A-V-Q-E-K-K-P-P-E-A-P-A-A-D-E-A-A-G-P-A-T-H (서열번호: 6) 또는 이의 단편을 포함한다.

본 발명의 일부 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 APL-ID6의 서열, C-K-D-G-X₅-R-V-E-X₉-K-A-E-X₁₃-F-N-X₁₆-Q-X₁₈-P-N-P-X₂₂-I-K-Y-R-X₂₇ (서열번호: 7) 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₅는 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₉는 F 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₃은 R 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₆은 W 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₂는 K 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₇은 N 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 다른 구현예에서, 집단 중의 각 펩티드는 APL-ID7의 서열, C-G-K-I-L-N-L-V-S-X₁₀-X₁₁-N-E-K-K-P-P-E-A-P-A-A-D-E-A-A-G-P-A-T-H (서열번호: 8) 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₁₀은 V, L 또는 I로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 A 또는 L로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 또 다른 구현예에서, 집단 중의 각 펩티드는 APID 2-1의 서열, E-T-K-V-X₅-Y-X₇-Y-L-K-X₁₁-G-R-T-V-K-L-D-S-H-X₂₁-F-D-W-X₂₅-T-P-X₂₈-P-K-X₃₁-G-F-K-D-C (서열번호: 9) 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₅는 V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 G, I 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₅는 Q, D 또는 E로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다.

특정 구현예에서, 아나플라즈마 펩티드의 집단은 다른 미생물 종으로부터의 하나 이상의 항원성 펩티드를 추가로 포함할 수 있다. 하나의 구현예에서, 아나플 라즈마 펩티드의 집단은 에를리키아 종 (예: 이. 캐니스 (E. canis ), 이. 차펜시스 (E. chaffeensis ), 이. 에윙기 (E. ewingii ), 및 이. 무리스 (E. muris )), 및/또는 보렐리아 종(예: 비. 복도페리 (B. burgdorferi), 비. 아프젤리(B. afzelli), 또는 비. 가리니(B. garinii))으로부터 하나 이상의 항원성 펩티드를 추가로 포함한다.

본 발명의 펩티드는 적어도 20, 30, 35, 40, 45, 50개 이상의 아미노산을 포함할 수 있다. 일부 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 단리된 (예: 합성 및/또는 정제된) 펩티드이다. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 리간드에 접합된다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 펩티드는 비오티닐화된다. 다른 구현예에서, 펩티드는 스트렙타비딘, 아비딘 또는 뉴트라비딘에 접합된다. 다른 구현예에서, 펩티드는 담체 단백질(예: 혈청 알부민, 키홀 림펫 헤모시아닌(KLH) 또는 면역글로불린 Fc 도메인)에 접합된다. 다른 구현예에서, 펩티드는 덴드리머에 접합되고/되거나 복수의 항원성 펩티드 시스템(MAPS)의 일부이다. 특정 구현예에서, 펩티드는 검출 가능한 개체 또는 표지, 예를 들면, 효소, 금속성 나노 재료 또는 형광단에 접합된다. 특정 구현예에서, 펩티드는 금속성 나노 입자, 나노 쉘, 나노플레이트, 나노 링 또는 나노 막대에 접합된다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 고체 지지체에 부착되거나 고체 지지체 상에 고정된다. 하나의 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 금속성 나노 층을 통해 고체 지지체에 부착된다. 특정 구현예에서, 고체 지지체는 비드 또는 복수의 비드 (예: 콜로이드성 입자, 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘, 라텍스 비드 등), 측방 유동 면역검정 장치(예: 다공성 막) 내의 유동 경로, 블롯 (웨스턴 블롯, 슬롯 블롯 또는 도트 블롯), 분석 또는 원심 로터 내의 유동 경로, 또는 튜브 또는 웰(예: ELISA 검정에 적합한 플레이트 중)이다.

하나의 국면에서, 본 발명은 본원에 기재된 단리된 펩티드의 하나 이상의 집단을 포함하는 조성물을 제공한다.

일부 구현예에서, 조성물은 단리된 펩티드의 집단을 포함하고, 상기 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 하기의 서열 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 또는 9.

특정 구현예에서, 조성물은 아나플라즈마 종, 에를리키아 종 및/또는 보렐리 아 종으로부터의 하나 이상의 항원성 펩티드를 추가로 포함한다.

일부 구현예에서, 조성물은 본원에 기재된 펩티드의 적어도 두 개의 상이한 집단을 포함한다. 특정 구현예에서, 펩티드 집단 중의 적어도 하나는 서열번호: 3에 의해 정의된다. 예를 들면, 하나의 구현예에서, 펩티드 집단 중 적어도 하나는 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중 각 펩티드는 서열번호: 3의 서열 또는 이의 단편을 포함한다.

특정 구현예에서, 조성물은 단리된 펩티드의 제2 집단을 추가로 포함한다. 일부 구현예에서, 제2 펩티드 집단은 서열번호: 7에 의해 정의된다. 일부 다른 구현예에서, 제2 펩티드 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 6의 서열 또는 이의 단편을 포함한다.

일부 구현예에서, 조성물은 제1 및 제2 펩티드 집단과 상이한 단리된 펩티드의 제3 집단을 추가로 포함한다. 특정 구현예에서, 제3 펩티드 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 6의 서열 또는 이의 단편을 포함한다.

다른 국면에서, 본 발명은 또한 아나플라즈마 항원의 에피토프에 대한 항체를 샘플에서 검출하기 위한 방법을 제공한다. 하나의 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계, 집단에서 펩티드 또는 하나 이상의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계를 포함하고, 여기서 복합체의 형성은 샘플에 존재하는 아나플라즈마 항원의 에피토프에 대한 항체의 지표이다. 상기 방법은 에이. 파고사이토필럼, 에이. 플라티스 또는 에이. 마르기날레 (A. marginale ) 종으로부터의 항원에 대한 항체를 검출하기 위해 사용될 수 있다.

다른 구현예에서, 본 발명은 대상체에서 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증을 진단하는 방법을 제공한다. 하나의 구현예에서, 상기 방법은 대상체로부터의 샘플을 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계, 집단에서 펩티드 또는 하나 이상의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계를 포함하고, 여기서, 복합체의 형성은 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증을 갖는 대상체의 지표이다.

본 발명은 또한 대상체를 감염시키는 아나플라즈마의 종을 동정하는 방법을 포함한다. 하나의 구현예에서, 상기 방법은 대상체로부터의 샘플을 제1 펩티드 또는 펩티드의 제1 집단 및 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단과 접촉시키는 단계로서, 여기서 제1 펩티드 또는 펩티드의 제1 집단은 복수의 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하고, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 단일 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는, 단계; 제1 집단에서 상기 제1 펩티드 또는 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제1 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계; 및 제2 집단에서 상기 제2 펩티드 또는 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제2 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계로서, 여기서, 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성은 대상체가 단리된 펩티드의 제2 집단에 의해 특이적으로 결합된 아나플라즈마 종으로 감염된다는 것을 나타내는, 단계를 포함한다.

상기 방법의 특정 구현예에서, 제1 펩티드 또는 펩티드의 제1 집단은 에이. 파고사이토필럼, 에이. 플라티스 , 및 에이. 마르기날레로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 다른 구현예에서, 제1 펩티드 또는 펩티드의 제1 집단은 에이. 파고사이토필럼 및 에이. 플라티스로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 일부 구현예에서, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 에이. 플라티스로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 다른 구현예에서, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 에이. 파고사이토필럼으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 상기 방법의 하나의 구현예에서, 제1 펩티드 또는 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 서열번호: 4에 의해 정의되고, 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성은 대상체가 에이. 플라티스로 감염된다는 것을 나타낸다. 상기 방법의 다른 구현예에서, 제1 펩티드 또는 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 서열번호: 4에 의해 정의되고, 제2 항체-펩티드 복합체가 아니라 제1 항체-펩티드 복합체의 형성은 대상체가 에이. 파고사이토필럼으로 감염된다는 것을 나타낸다.

다른 구현예에서, 대상체를 감염시키는 아나플라즈마의 종을 동정하는 방법은 대상체로부터의 샘플을 펩티드의 제1 집단 및 단일 아나플라즈마 종의 세포 추출물과 접촉시키는 단계로서, 여기서 단리된 펩티드의 제1 집단은 복수의 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는, 단계; 제1 집단에서 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제1 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계; 및 세포 추출물에서 하나 이상의 성분을 포함하는 항체-세포 추출물 복합체의 형성을 검출하는 단계로서, 여기서 제1 항체-펩티드 복합체 및 항체-세포 추출물 복합체 둘 다의 형성은 대상체가 세포 추출물을 제조한 아나플라즈마 종으로 감염된다는 것을 나타내는, 단계를 포함한다.

상기 및 본원에 기재된 임의의 방법에서, 펩티드 또는 펩티드의 집단은, 일부 구현예에서, 고체 지지체에 부착되거나 고체 지지체 상에 고정될 수 있다. 하나의 이러한 구현예에서, 펩티드 또는 펩티드의 집단은 금속성(예: 금) 나노 층을 통해 고체 지지체에 부착된다. 특정 구현예에서, 고체 지지체는 비드 또는 복수의 비드(예: 콜로이드성 입자, 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나도 입자, 나노플레이트, 나노 쉘, 나노 막대, 락텍스 비드 등), 측방 유동 면역검정 장치(예: 다공성 막) 중의 유동 경로, 분석 또는 원심 로터 중의 유동 경로, 블롯(웨스턴 블롯, 슬롯 블롯 또는 도트 블롯), 또는 튜브 또는 웰(예: ELISA 검정에 적합한 플레이트 중)이다. 일부 구현예에서, 고체 지지체는 금속, 유리, 셀룰로즈계 재료(예: 니트로셀룰로즈) 또는 중합체(예: 폴리스티렌, 폴리에틸렌, 폴리프로필렌, 폴리에스테르, 나일론, 폴리설폰 등)를 포함한다. 다른 구현예에서, 펩티드 또는 상이한 펩티드의 집단은 덴드리머에 부착되고/되거나 복수의 항원성 펩티드 시스템(MAPS) 시스템에 도입된다. 특정의 다른 구현예에서, 펩티드 또는 상이한 펩티드의 집단은 BSA, KLH, 난백 알부민 또는 유사한 담체에 부착된다.

상기 및 본원에서 기재된 임의의 방법에서, 검출 단계는 ELISA 검정을 수행하는 단계를 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 검출 단계는 측방 유동 면역검정을 수행하는 단계를 포함한다. 다른 구현예에서, 검출 단계는 응집 검정을 수행하는 단계를 포함한다. 다른 구현예에서, 검출 단계는 분석 또는 원심 로터에서 샘플을 스피닝하는 단계를 포함한다. 다른 구현예에서, 검출 단계는 샘플을 웨스턴 블롯, 슬롯 블롯 또는 도트 블롯을 사용하여 분석하는 단계를 포함한다. 다른 구현예에서, 검출 단계는 샘플을 전기화학적 센서, 광 센서 또는 광전 센서로 분석하는 단계를 포함한다. 특정 구현예에서, 검출 단계는 파장 이동 검정을 수행하는 단계를 포함한다. 특정 구현예에서, 검출 단계는 간접 형광 항체 시험을 수행하는 단계를 포함한다.

상기 및 본원에 기재된 임의의 방법에 사용된 대상체로부터의 샘플은, 일부 구현예에서, 체액, 예를 들면, 혈액, 혈청, 혈장, 뇌척수액, 소변, 점액 또는 타액이다. 다른 구현예에서, 샘플은 조직(예: 조직 균질액) 또는 세포 용해물이다. 특정 구현예에서, 샘플은 야생 동물(예: 사슴 또는 설치류, 예를 들면, 마우스, 얼룩 다람쥐, 다람쥐 등)로부터 유래된다. 다른 구현예에서, 샘플은 실험실 동물(예: 마우스, 랫트, 기니 피그, 토끼, 원숭이, 영장류 등)로부터 유래된다. 다른 구현예에서, 샘플은 가축 또는 야생 동물(예: 개, 고양이, 말)로부터 유래된다. 또 다른 구현예에서, 샘플은 인간으로부터 유래된다.

본 발명은 또한 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을 포함하는 키트를 포함한다. 하나의 구현예에서, 키트는 본 발명의 펩티드의 적어도 하나의 집단 및 집단에서 하나 이상의 펩티드의 에피토프를 인식하는 항체에 결합할 수 있는 표지 시약을 포함한다. 표지 시약은 검출 가능한 표지에 접합된 항-인간, 항-개, 또는 항-고양이 IgG 또는 IgM 항체일 수 있다. 다른 구현예에서, 표지 시약은 검출 가능한 표지에 접합된 단백질 A, 단백질 G 및/또는 단백질 A/G 융합 단백질이다. 관련된 구현예에서, 검출 가능한 표지는 효소, 금속성 나노 재료, 형광단 또는 착색 라텍스 입자이다. 금속성 나노 재료의 예는 금속성 나노 입자, 나노 쉘, 나노 링, 나노 막대 및 나노플레이트를 포함하나, 이에 한정되지 않는다.

특정 구현예에서, 키트 중 펩티드는 임의로 금속성 나노 층을 통해 고체 지지체에 부착되거나 고체 지지체 상에 고정된다. 특정 구현예에서, 고체 지지체는 비드(예: 콜로이드성 입자, 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘, 라텍스 비드 등), 측방 유동 면역검정 장치 중의 유동 경로, 분석 또는 원심 로터 중의 유동 경로, 또는 튜브 또는 웰(예: 플레이트 중)이다. 일부 구현예에서, 키트 중 펩티드 또는 펩티드들은 덴드리머에 부착되고/되거나 MAPS 시스템에 도입된다. 특정의 다른 구현예에서, 펩티드 또는 상이한 펩티드의 혼합물은 BSA에 부착된다.

일부 구현예에서, 키트는 비드의 집단 또는 플레이트(예: ELISA 검정에 적합한 플레이트)를 추가로 포함한다. 다른 구현예에서, 키트는 장치, 예를 들면, 측방 유동 면역검정 장치, 분석 또는 원심 로터, 웨스텐블롯, 도트 블롯, 슬롯 블롯, 전기화학적 센서, 광 센서 또는 광전 센서를 추가로 포함한다. 특정 구현예에서, 비드의 집단, 플레이트 또는 장치는 면역검정 수행용으로 적합하다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 비드의 집단, 플레이트 또는 장치는 샘플로부터의 항체 및 본 발명의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는데 유용하다. 특정의 구현예에서, 본 발명의 펩티드 또는 상이한 펩티드의 집단은 비드, 플레이트 또는 장치에 부착되거나 이들 위에 고정된다.

본 발명의 키트는, 예를 들면, 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하기 위해 또는대상체에서 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증을 진단하기 위해 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을 사용하는 방법을 나타내는 지침서 세트를 추가로 포함할 수 있다. 특정 구현예에서, 키트는 하나 이상의 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하거나 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증을 진단하기 위해 비드의 집단, 플레이트 또는 장치(예를 들면, 본 발명의 펩티드 또는 상이한 펩티드의 집단을 포함하는)를 사용하는 방법을 나타내는 지침서를 포함한다.

본 발명의 추가의 국면 및 구현예는 다음 상세한 설명으로부터 명백할 것이다.

도면의 간단한 설명

도 1은 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하기 위해 사용될 수있는 이중 항원 샌드위치 검정의 다이아그램이다. 이 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 시험 부위에서 적합한 기질(예: 니트로셀룰로즈 막, ELISA 플레이트의 웰)에 고정된다. 시험 샘플 중의 아나플라즈마 항원에 대한 항체는 본 발명의 고정화 펩티드에 의해 결합된다. 이어서, 적절한 아나플라즈마 항원에 대한 시험 샘플 항체를 시험 부위에서 고정된 펩티드의 제1 세트에 결합된 항체의 존재를 검출하는 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘(예: 콜로이드질 금), 서양 고추냉이 퍼옥시다제(HRP), 알칼리성 포스파타제(ALP), -갈락토시다제(-GAL), 형광단, 착색 라텍스 입자, 양자 도트)에 접합된 본 발명의 펩티드의 제2 세트에 결합한다. 특정 구현예에서, 검출 신호를 증폭시키기 위해, 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘(예: 콜로이드질 금), HRP, ALP,β-GAL, 형광단, 착색 라텍스 입자, 양자 도트)에 접합된 단백질 A 및/또는 단백질 G 분자는 시험 부위에 적용할 수 있고, 여기서 그들은 본 발명의 고정된 펩티드에 의해 포획된 아나플라즈마 항원에 대한 임의의 항체의 Fc 영역에 결합할 것이다.

도 2는 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하기 위해 사용될 수있는 간접 샌드위치 검정의 한 형태의 다이아그램이다. 이 구현예에서, 항-인간 IgG/IgM, 항-개 IgG/IgM, 항-고양이 IgG/IgM 항체는 시험 부위에서 적합한 기질(예: 니트로셀룰로즈 막, ELISA 플레이트의 웰)에 고정된다. 시험 샘플 중 아나플라즈마 항원에 대한 항체는 고정된 항체에 의해 결합된다. 이어서, 적절한 아나플라즈마 항원에 대한 시험 샘플 항체는 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘(예: 콜로이드질 금), HRP, ALP,β-GAL, 형광단, 착색 라텍스 입자 또는 양자 도트)에 접합된 본 발명의 펩티드에 결합할 것이다.

도 3은 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하기 위해 사용될 수있는 간접 샌드위치 검정의 다른 형태의 다이아그램이다. 이 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 시험 샘플에서 항-아나플라즈마 항체를 포획하기 위해 기질(예: 니트로셀룰로즈 막, ELISA 플레이트의 웰)에 고정시킬 수 있다. 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘(예: 콜로이드질 금), HRP, ALP,β-GAL, 형광단, 착색 라텍스 입자, 양자 도트)에 접합된 항-인간 IgG/IgM, 항-개 IgG/IgM 또는 항-고양이 IgG/IgM 항체는 시험 부위에서 고정된 펩티드에 결합된 항체의 존재를 검출하기 위해 사용될 수 있다.

도 4는 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하기 위해 사용될 수있는 면역검정 장치의 다이아그램이다. 면역검정 장치의 이 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 시험 부위에서 적합한 기질(예: 니트로셀룰로즈 막, ELISA 플레이트의 웰)에 고정된다. 시험 샘플 중의 항-아나플라즈마 항체는 본 발명의 고정된 펩티드에 의해 결합된다. 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘(예: 콜로이드질 금), HRP, ALP,β-GAL, 형광단, 착색 라텍스 입자, 양자 도트)에 접합된 단백질 A, 단백질 G 또는 단백질 A/G 융합 단백질을 시스템에 첨가하고, 포획된 항-아나플라즈마 항체의 Fc 부분에 결합하여 양성 신호를 생성한다. 이 구현예에서, 상기 장치는 검출 가능한 표지-접합된 단백질 A, 검출 가능한 표지-접합된 단백질G 및/또는 검출 가능한 표지-접합된 단백질 A/G 융합체를 인식하는 결합 파트너가 고정되는 조절 부위를 추가로 포함할 수 있다. 이러한 결합 파트너는 항-단백질 A, 항-단백질 G, 마우스 IgG 및/또는 다른 유사한 IgG 분자를 포함할 수 있지만, 이에 한정되지 않는다.

도 5는 에이. 파고사이토필럼 (개 3-13) 또는 에이. 플라티스 (개 15-13)로 감염된 개로부터 다양한 간격으로 인출된 혈장 샘플의 APL-ID1 펩티드를 사용하는 ELISA 스코어(OD650 nm)의 선 그래프이다.

도 6은 에이. 파고사이토필럼 (개 3-13) 또는 에이. 플라티스 (개 15-13)로 감염된 개로부터 다양한 간격으로 인출된 혈장 샘플의 APL-ID2 펩티드를 사용하는 ELISA 스코어 (OD650 nm)의 선 그래프이다.

도 7은 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하기 위해 사용될 수있는 측방 유동 검정 장치의 일례를 도시한다. 본 발명의 펩티드는 담체 단백질(예: 소 혈청 알부민)에 연결되고, 생성되는 BSA-펩티드 접합체는 시험 부위(T)에서 니트로셀룰로즈(NC) 막에 고정된다. 동일한 BSA-펩티드 접합체는 검출 가능한 표지(예: 콜로이드질 금)에 접합되고, 시험 부위의 상류에 배치된 접합체 패드에 침착된다. 금-접합 단백질 A 및 금-접합 단백질 G(즉, 증폭기)를 포획된 항-아나플라즈마 항체의 Fc 부분에 결합시킴으로써 신호를 증강시키기 위해 접합체 패드에 첨가한다. 장치는 금-접합 단백질 A 및/또는 금-접합 단백질 G를 인식하는 결합 파트너가 고정된 조절 부위(C)를 추가로 포함한다.

도 8은 도 7의 측방 유동 검정 장치의 작동을 도시한다. 시험 샘플은 장치의 샘플 포트에 적용하고, 접합체 패드 상에 존재하는 펩티드 접합체를 이동시킨다. 시험 샘플에 존재하는 임의의 항-아나플라즈마 항체는 펩티드 접합체에 특이적으로 결합하고, 형성된 복합체는 시험 부위 및 조절 부위를 함유하는 니트로셀룰로즈 막으로 이동할 것이다. 표지된 펩티드-항체 복합체는 시험 부위에서 본 발명의 고정된 펩티드에 의해 포획된다. 접합체 패드 상에 또한 존재하는 금-접합 단백질 A 및 금-접합 단백질 G는 샘플에 의해 이동되고, 샘플에 존재하는 IgG 및 IgM 분자의 Fc 영역에 결합한다. 포획된 펩티드-항체 복합체에의 금-접합 단백질 A 및/또는 단백질 G의 결합은 시험 부위에서 신호를 증폭시킨다. 금-접합 단백질 A 및/또는 금-접합 단백질 G는 조절 부위에 고정된 결합 파트너(예: 항-단백질 A 및/또는 항-단백질 G 항체)에 의해 포획되고, 이에 의해 장치가 작동성임을 나타내는 신호를 생성한다.

상세한 설명

본 발명은 부분적으로 아나플라즈마 외막 단백질의 단편의 특정 서열 변이체가 아나플라즈마 종에 대한 항체 반응의 강력한 검출을 제공한다는 발견에 기초한다. 따라서, 본 발명은 아나플라즈마 항원에 결합하는 항체의 검출 및 아나플라즈마증의진단에 유용한 조성물, 장치, 방법 및 키트를 제공한다.

본원에 사용된 용어 "항원"은 항체에 의해 인식될 수 있는 분자를 의미한다. 항원은, 예를 들면, 펩티드 또는 이의 변형된 형태일 수 있다. 항원은 하나 이상의 에피토프를 포함할 수 있다.

본원에 사용된 용어 "에피토프"는 항체에 의해 특이적으로 인식되는 항원의 부분이다. 에피토프는, 예를 들면, 펩티드(예: 본 발명의 펩티드)의 일부를 포함하거나, 이들로 이루어질 수 있다. 에피토프는 선형 에피토프, 순차적 에피토프 또는 구조적 에피토프일 수 있다. 특정 구현예에서, 에피토프는 비연속 영역을 포함할 수 있다.

용어 "핵산", "올리고뉴클레오티드" 및 "폴리뉴클레오티드"는 본원에서 상호교환적으로 사용되고, 일본쇄이든지 이본쇄이든지 DNA, RNA, cDNA, 뿐만 아니라 이의 화학적 변형을 포함한다.

본원에 사용된 단일 문자 아미노산 약어는 당해 분야에서의 이들의 표준 의미를 갖고, 본원에 기재된 모든 펩티드 서열은 좌측에 N-말단 및 우측에 C-말단을 갖는 규칙에 따라 기록된다.

조성물 및 장치

본 발명은 아나플라즈마 항원을 인식하는 항체에 결합할 수 있는 단리된 펩티드 및 이러한 펩티드를 도입하는 장치를 제공한다. 하나의 구현예에서, 본 발명은 3개 이상의 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 제공하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 Abaxis ID 2의 서열(서열 번호: 1), Abaxis ID 3 (서열번호: 2), APL-ID1 (서열번호: 3), APL-ID2 (서열번호: 4), APL-ID3 (서열번호: 5), APL-ID5.1 (서열번호: 6), APL-ID6 (서열번호: 7), APL-ID7 (서열번호: 8), APID 2-1 (서열번호: 9), 또는 이의 단편을 포함한다. 예를 들면, 하나의 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 E-T-R-V-A-Y-P-Y-X₉-K-D-G-R-T-V-K-X₁₇-D-S-H-X₂₁-F-D-W-Q-T-P-X₂₈-P-K-X₃₁-G-F-K-D-C의 서열 (서열번호: 1), 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₉는 I, P 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₇은 I, W 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다.

일부 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 1의 서열을 포함하고, 여기서 X₂₈은 N이고/이거나 X₃₁은 V이다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 1의 서열을 포함하고, 여기서 X₉는 P이고, X₁₇은 I이고/이거나, X₂₁은 N이다. 특정 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 표 1의 서열 중 임의의 하나를 포함하거나 임의의 하나로 이루어진 3개 이상의 펩티드를 포함한다.

표 1. Abaxis ID 2 펩티드

다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 I-E-X₃-G-Y-E-X₇-F-K-T-X₁₁-G-I-R-X₁₅-S-G-T-K-E-C의 서열 (서열번호: 2), 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₃은 L, V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 K, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₅는 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 일부 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 2의 서열을 포함하고, 여기서 X₃은 A이고/이거나 X₇은 N이다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 2의 서열을 포함하고, 여기서 X₁₁은 R이고/이거나 X₁₅는 Q이다. 특별한 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 표 2의 서열 중 임의의 하나를 포함하거나 임의의 하나로 이루어진 3개 이상의 펩티드를 포함한다.

표 2. Abaxis ID 3 펩티드

특정 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 E-T-K-V-X₅-Y-X₇-Y-L-K-X₁₁-G-R-T-V-K-L-X₁₈-S-H-X₂₁-F-D-W-X₂₅-T-P-X₂₈-P-K-X₃₁-G-F-K-D-G-G-G-G-G-K-D-G-T-X₄₅-V-E-X₄₈-K-A-X₅₁-K-F-X₅₄-W-N-X₅₇-P-D-X₆₀-R-I-X₆₃-F-K-X₆₆-C의 서열 (서열번호: 3), 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₅는 V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 G, I 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₅는 Q, D 또는 E로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₄₅는 K 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₄₈은 F 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₁은 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₄는 E 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₇은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₀은 F 또는 W로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₃은 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₆은 Q 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다.

관련된 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함하고, 여기서 X₅는 A이고, X₁₈은 D이고/이거나, X₃₁은 V이다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함하고, 여기서 X₄₅는 Q이고, X₄₈은 F이고/이거나, X₅₁은 N이다. 또 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함하고, 여기서 X₅₄는 E이고, X₅₇은 S이고/이거나, X₆₀은 W이다. 일부 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함하고, 여기서 X₆₃은 I이고/이거나 X₆₆은 D이다. 특정 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 표 3의 서열 중 임의의 하나를 포함하거나 임의의 하나로 이루어진 3개 이상의 펩티드를 포함한다.

표 3. APL -ID1 펩티드

일부 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 C-K-D-G-T-X₆-V-E-X₉-K-A-X₁₂-K-F-X₁₅-W-N-X₁₈-P-D-X₂₁-R-I-X₂₄-F-K-X₂₇의 서열 (서열번호: 4), 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₆은 K 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₉는 F 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₂는 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₅는 E 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 F 또는 W로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₄는 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₇은 Q 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 관련된 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 4의 서열을 포함하고, 여기서 X₆은 Q이고, X₉는 F이고/이거나, X₁₂는 N이다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 4의 서열을 포함하고, 여기서 X₁₅는 E이고, X₁₈은 S이고/이거나, X₂₁은 W이다. 또 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 4의 서열을 포함하고, 여기서 X₂₄는 I이고/이거나 X₂₇은 D이다. 특정 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 표 4의 서열 중 임의의 하나를 포함하거나 임의의 하나로 이루어진 3개 이상의 펩티드를 포함한다.

표 4. APL -ID2 펩티드

본 발명의 다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 C-X₂-G-G-K-S-P-A-R-X₁₀-T-E-E-R-V-A-G-D-L-D-H-K-X₂₃-V-D-S-D-K-K-H-D-A-E-K-T-E-E-K-R-H의 서열 (서열번호: 5), 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₂는 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₀은 S 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₃은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 관련된 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 5의 서열을 포함하고, 여기서 X₂는 V이다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 5의 서열을 포함하고, 여기서 X₁₀은 Y이다. 또 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 5의 서열을 포함하고, 여기서 X₂₃은 E이다. 일부 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 표 5의 서열 중 임의의 하나를 포함하거나 임의의 하나로 이루어진 3개 이상의 펩티드를 포함한다.

표 5. APL -ID3 펩티드

하나의 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 C-G-K-I-L-N-L-V-S-A-V-Q-E-K-K-P-P-E-A-P-A-A-D-E-A-A-G-P-A-T-H의 서열 (서열번호: 6), 또는 이의 단편을 포함한다. 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 펩티드를 포함할 수 있고, 각 펩티드는 서열번호: 6의 서열 또는 이 서열의 단편을 포함한다. 일부 구현예에서, 서열번호: 6 의 서열을 포함하는 펩티드는 본원에 기재된 본 발명의 다른 펩티드 집단에 포함될 수 있다.

본 발명의 다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 C-K-D-G-X₅-R-V-E-X₉-K-A-E-X₁₃-F-N-X₁₆-Q-X₁₈-P-N-P-X₂₂-I-K-Y-R-X₂₇의 서열 (서열번호: 7), 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₅는 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₉는 F 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₃은 R 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₆은 W 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₂는 K 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₇은 N 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다.

관련된 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 7의 서열을 포함하고, 여기서 X₅는 Q이고, X₉는 Y이고/이거나, X₁₃은 H이다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 7의 서열을 포함하고, 여기서 X₁₆은 W이고/이거나 X₂₂는 K이다. 또 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 7의 서열을 포함하고, 여기서 X₁₈은 S이고/이거나 X₂₇은 D이다. 일부 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 표 6의 서열 중 임의의 하나를 포함하거나 임의의 하나로 이루어진 3개 이상의 펩티드를 포함한다.

표 6. APL -ID6 펩티드

본 발명의 일부 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 C-G-K-I-L-N-L-V-S-X₁₀-X₁₁-N-E-K-K-P-P-E-A-P-A-A-D-E-A-A-G-P-A-T-H의 서열 (서열번호: 8), 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₁₀은 V, L 또는 I로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 A 또는 L로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다. 이러한 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 8의 서열을 포함하고, 여기서 X₁₁은 A이다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 8의 서열을 포함하고, 여기서 X₁₀은 I이다. 또 다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 표 7의 서열 중 임의의 하나를 포함하거나 임의의 하나로 이루어진 3개 이상의 펩티드들 포함한다.

표 7. APL -ID7 펩티드

본 발명의 다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 E-T-K-V-X₅-Y-X₇-Y-L-K-X₁₁-G-R-T-V-K-L-D-S-H-X₂₁-F-D-W-X₂₅-T-P-X₂₈-P-K-X₃₁-G-F-K-D-C의 서열 (서열번호: 9), 또는 이의 단편을 포함하고, 여기서 X₅는 V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 G, I 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₅는 Q, D 또는 E로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다.

관련된 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 9의 서열을 포함하고, 여기서 X₅는 V이고, X₇은 G이고/이거나, X₁₁은 N이다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 9의 서열을 포함하고, 여기서 X₂₁은 R이고/이거나 X₂₅는 E이다. 또 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 9의 서열을 포함하고, 여기서 X₂₈은 N이고/이거나 X₃₁은 L이다. 일부 구현예에서, 단리된 펩티드의 집단은 표 8의 서열 중 임의의 하나를 포함하거나 임의의 하나로 이루어진 3개 이상의 펩티드를 포함한다.

표 8. APID 2-1 펩티드

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 하기를 포함한다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9 및 추가의 N-말단 펩티드 서열(예: N-말단 연장). 추가의 N-말단 펩티드 서열은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 20, 25개 이상의 아미노산을 포함할 수 있다. 특정의 구현예에서, N-말단 펩티드 서열은 약 5 내지 약 10, 약 10 내지 약 15, 약 15 내지 약 20, 약 20 내지 약 25, 약 25 내지 약 30, 약 30 내지 약 40 또는 약 40 내지 약 50개 아미노산의 길이를 갖는다. 하나의 구현예에서, N-말단 펩티드 서열은 하나 이상의 연결 잔기(예: 하나 이상의 글리신, 시스테인 또는 세린 잔기)일 수 있다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 본원에 기재된 임의의 서열 중 카복실-말단 시스테인 잔기는 대신에아미노 말단에 위치할 수 있다. 유사한 방식으로, 본원에 기재된 임의의 서열 중의 아미노-말단 시스테인 잔기는 대신에 카복실 말단에 위치할 수 있다.

추가의 N-말단 펩티드 서열은 천연 서열일 수 있다. 본원에 사용된 바와 같이, "천연" 서열은 천연 발생 아나플라즈마 주표면 단백질 2 (MSP2)/p44 또는 OMP/p44 서열 또는 이의 변이체로부터의 펩티드 서열이다. 특정 구현예에서, 펩티드 서열은 천연 발생 아나플라즈마 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 서열의 단편이다. 펩티드 서열은, 예를 들면, MSP 2/p44 또는 OMP/p44의 보존 또는 비보존 영역으로부터 유래될 수 있다. 펩티드 서열은, 예를 들면, 에피토프, 예를 들면, 면역우성 에피토프 또는 숙주(예: 인간, 개 등) 면역 시스템에 의해 인식 가능한 임의의 다른 에피토프를 포함할 수 있다. 아나플라즈마 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 단백질 및 이의 펩티드는, 예를 들면, Genebank 수탁 번호에 기재되어 있고 AAO30097.1, ACV85580.1, ACV85559.1, AEH96270.1, ADU56850.1, AEH96270.1, 및 AAQ91849.1 뿐만 아니라 미국 특허 번호 7,507,789, 8,303,959, 8,158,370, 및 미국 특허 공개 번호 2013/0064842, 이들 각각의 내용은 전문이 본원에 참조로 인용된다.

변이체 폴리펩티드는 서열번호: 1-543에 제시된 펩티드와 적어도 약 80, 85, 90, 95, 98 또는 99% 동일하고, 또한 본 발명의 폴리펩티드이다. 퍼센트 서열 동일성은 당해 분야에서 인식된 의미를 갖고, 두 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드서열 사이의 동일성을 측정하기 위한 다수의 방법이 있다. 문헌[참조: 예를 들면, Lesk, Ed., Computational Molecular Biology, Oxford University Press, New York, (1988); Smith, Ed., Biocomputing: Informatics And Genome Projects, Academic Press, New York, (1993); Griffin & Griffin, Eds., Computer Analysis Of Sequence Data, Part I, Humana Press, New Jersey, (1994); von Heinje, Sequence Analysis In Molecular Biology, Academic Press, (1987); and Gribskov & Devereux, Eds., Sequence Analysis Primer, M Stockton Press, New York, (1991)]을 참조한다. 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드를 정렬시키는 방법은 하기를 포함하는 컴퓨터 프로그램으로 코드화한다: GCG 프로그램 패키지(참조: Devereux 등, Nuc. Acids Res. 12:387 (1984)), BLASTP, BLASTN, FASTA (Atschul 등, J Molec. Biol. 215:403 (1990)), 및 Bestfit 프로그램(참조: Wisconsin Sequence Analysis Package, Version 8 for Unix, Genetics Computer Group, University Research Park, 575 Science Drive, Madison, Wis. 스미스 및 워터만의 국부 상동성 알고리즘(참조: Adv. 을 사용하는 53711) App. Math., 2:482-489 (1981)). 예를 들면, 갭 오픈 패널티 -12 및 갭 연장 패널티 -2를 갖는 아핀 갭 검색과 함께, FASTA 알고리즘을 사용하는 컴퓨터 프로그램 ALIGN이 사용될 수 있다.

특정 서열이, 예를 들면, 참조 서열과 약 95% 동일한지를 측정하기 위해 서열 정렬 프로그램 중어느 하나를 사용할 때, 파라미터는 동일성의 퍼센트가 참조 폴리뉴클레오티드의 전장에 대해 계산되고, 참조 폴리뉴클레오티드 중의 뉴클레오티드의 총 수의 최대 5%의 동일성 갭이 허용되도록 설정된다.

펩티드 서열의 변이체는 서열의 공지된 특성에 부분적으로 기초하여 당업자에 의해 쉽게 선택될수 있다. 예를 들면, 변이체 펩티드는 아미노산 치환(예: 보존적 아미노산 치환) 및/또는 결실(예: 작은 단일 아미노산 결실 또는 2, 3, 4, 5, 10, 15, 20개 이상의 연속 아미노산을 포함하는 결실)을 포함할 수 있다. 따라서, 특정 구현예에서, 천연 펩티드 서열의 변이체는 (i) 하나 이상의(예: 2, 3, 4, 5, 6개 이상) 보존적 아미노산 치환, (ii) 1개 이상의(예: 결실 2, 3, 4, 5, 6개 이상) 아미노산 또는 (iii) 이의 조합에 의해 천연 발생 서열과 상이한 것이다. 삭제된 아미노산은 연속적 또는 비연속적일 수 있다. 보존적 아미노산 치환은 이들의 측쇄 및 화학적 특성과 관련된 아미노산의 패밀리 내에서 발생하는 것들이다. 이들은, 예를 들면, (1) 산성 아미노산: 아스파테이트, 글루타메이트; (2) 염기성 아미노산: 리신, 아르기닌, 히스티딘; (3) 비극성 아미노산: 알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 프롤린, 페닐알라닌, 메티오닌, 트립토판; (4) 비하전된 극성 아미노산: 글리신, 아스파라긴, 글루타민, 시스테인, 세린, 트레오닌, 티로신; (5) 지방족 아미노산: 글리신, 알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 세린, 트레오닌(세린 및 트레오닌은 임의로 지방족-하이드록실로서 별도로 그룹화된다); (6) 방향족 아미노산: 페닐알라닌, 티로신, 트립토판; (7) 아미드 아미노산: 아스파라긴, 글루타민; 및 (9) 황 함유 아미노산: 시스테인 및 메티오닌. 문헌[참조: 예를 들면, Biochemistry, 2nd ed., Ed. by L. Stryer, W H Freeman and Co.: 1981]을 참조한다. 변이체 펩티드가 적합하다는 것을 확인하는 방법은 통상적이고 일상적이다.

펩티드 서열의 변이체는 이전에 정의된 펩티드 서열의 변형을 포함한다. 예를 들면, 공지된 에피토프를 포함하는 전술된 펩티드 서열은 하나 또는 양 말단(예를 들면, 약 1 내지 3개의 아미노산에 의해)에서 연장되거나 단축될 수 있고/있거나, 1, 2, 3, 4개 이상의 아미노산은 보존적 아미노산 등으로 치환될 수 있다. 또한, 단백질의 영역이 목적하는 에피토프를 함유하는 것으로 동정되면, 조사자들은 활성을 최적화하기 위해 목적하는 영역을 (예를 들면, 어느 하나의 방향에서 약 5개 아미노산에 의해) 원래 거친 영역의 종점으로부터 "이동"할 수 있다.

특정 구현예에서, 추가의 N-말단 펩티드 서열은 하기를 갖는 다른 펩티드를 포함하는 그것으로 이루어질 수 있다: 서열번호:1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9. 따라서, 일부 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 하기 의 서열을 갖는 서열의 다량체일 수 있다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9. 다른 구현예에서, N-말단 펩티드 서열은 서열번호: 1 내지 9 중의 어느 하나의 서열의 N-말단에 자연적으로 인접한 천연 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 펩티드 서열이다. 다른 구현예에서, 펩티드는 임의로 하나 이상의 연결 아미노산을 통해 서열번호: 1 내지 9 중의 어느 하나의 서열의 융합체를 포함할 수 있다. 예를 들면, 하나의 구현예에서, 펩티드는 임의로 하나 이상의 연결 아미노산(예: 글리신, 세린 또는 시스테인 잔기)을 통해 서열번호: 4에 연결된 서열번호:1 또는 서열번호: 2의 서열을 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 펩티드는 임의로 하나 이상의 연결 아미노산(예: 글리신, 세린 또는 시스테인 잔기)을 통해 서열번호: 4 또는 서열번호: 6에 연결된 서열번호: 5의 서열을 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 펩티드는 임의로 하나 이상의 연결 아미노산(예: 글리신, 세린 또는 시스테인 잔기)을 통해 서열번호: 4, 서열번호: 7, 또는 서열번호: 8에 연결된 서열번호: 9의 서열을 포함할 수 있다.

특정 구현예에서, 추가의 N-말단 펩티드 서열은 비천연 서열이다. 본원에 사용된 바와 같이, "비천연" 서열은 아나플라즈마 단백질 또는 다른 것으로부터이든 천연 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 펩티드 서열 이외의 임의의 단백질 서열이다. 특정 구현예에서, 추가의 N-말단 펩티드 서열은 아나플라즈마 표면 항원의 에피토프를 포함한다. 다른 아나플라즈마 항원은 MSP5, HSP60, Asp14(참조: Kahlon 등, Infect Immun., Vol. 81(1): 65-79, 2013), 및 문헌(참조: Zhi 등,에 기재된 항원 J. Clin. Microbiol., Vol. 35(10): 2606-2611, 1997)를 포함하나, 이에 한정되지 않는다. 에를리키아 항원 및 보렐리아 항원을 포함하는, 다른 미생물로부터 유도된 폴리펩티드 또는 펩티드가 또한 사용될 수 있다. 에를리키아 항원에 상응하는 단백질 및 펩티드 서열이 기재되어 있다. 문헌[참조: 예를 들면, 미국 출원 번호 14/052,296, 미국 특허 번호 6,306,402, 6,355,777, 7,204,992, 7,407,770, 8,828,675, 및 WO2006/138509를 을 참조하고, 이들 각각의 내용은 전문이 본원에 참조로 인용된다. 보렐리아 항원에 상응하는 단백질 및 펩티드 서열이 기재되어 있다. 문헌[참조: 예를 들면, 을 참조하고 미국 특허 번호 6,716,574, 5,618,533, 5,643,733, 5,643,751, 5,932,220, 6,617,441, 7,887,815, 8,568,989, 및 8,758,772를, 이들 각각의 내용은 전문이 본원에 참조로 인용된다.

특정 구현예에서, 추가의 N-말단 펩티드 서열은 서열의 조합이다. 예를 들면, 추가의 N-말단 펩티드 서열은 천연 서열, 비천연 서열 또는 이러한 서열의 임의의 조합(예: 둘 이상의 천연 서열, 둘 이상의 비천연 서열 또는 하나 이상의 비천연 서열과 조합된 하나 이상의 천연 서열)을 포함할 수 있다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 하기의 서열을 포함한다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9 및 추가의 C-말단 서열(예: C-말단 연장). 추가의 C-말단 펩티드 서열은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 20, 25개 이상의 아미노산을 포함할 수 있다. 특정 구현예에서, 추가의 C-말단 서열은 약 5 내지 약 10, 약 10 내지 약 15, 약 15 내지 약 20, 약 20 내지 약 25, 약 25 내지 약 30, 약 30 내지 약 40 또는 약 40 내지 약 50개 아미노산의 길이를 갖는다. 추가의 C-말단 펩티드 서열은 천연 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 서열일 수 있다. 특정 구현예에서, C-말단 펩티드 서열은 천연 발생 아나플라즈마 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 서열의 단편이다. 펩티드 서열은, 예를 들면, MSP 2/p44 또는 OMP/p44의 보존 또는 비보존 영역으로부터 유래될 수 있다. 펩티드 서열은, 예를 들면, 에피토프, 예를 들면, 면역우성 에피토프 또는 숙주(예: 인간, 개 등) 면역 시스템에 의해 인식 가능한 임의의 다른 에피토프를 포함할 수 있다.

특정 구현예에서, 추가의 C-말단 펩티드 서열은 하기를 갖는 다른 펩티드를 포함하는 그것으로 이루어질 수 있다: 서열번호:1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9. 예를 들면, 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 각각 하기 서열을 갖는 서열의 다량체일 수 있다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9. 다른 구현예에서, 천연 서열은 하기의 서열의 C-말단에 자연적으로 인접한 서열(예: MSP 2/p44 또는 OMP/p44 서열)이다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9.

특정 구현예에서, 추가의 C-말단 펩티드 서열은 비천연 서열이다. 일부 구현예에서, 추가의 C-말단 펩티드 서열은 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 이외의 아나플라즈마 표면 항원의 에피토프를 포함한다. 다른 미생물로부터 유도된 폴리펩티드 또는 펩티드가 또한 사용될 수 있다. 예를 들면, 일부 구현예에서, 아나플라즈마 펩티드 서열은 에를리키아 또는 보렐리아 항원으로부터의 에피토프를 추가로 포함할 수 있다.

특정 구현예에서, 추가의 C-말단 펩티드 서열은 서열의 조합이다. 예를 들면, 추가의 C-말단 펩티드 서열은 천연, 비천연 서열 또는 이러한 서열의 임의의 조합(예: 둘 이상의 천연 서열, 둘 이상의 비천연 서열 또는 하나 이상의 비천연 서열과 조합된 하나 이상의 천연 서열)을 포함할 수 있다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9에 의해 정의된 서열을 포함하고, 추가의 N-말단 펩티드 서열 및 추가의 C-말단 펩티드 서열을 추가로 포함한다. 추가의 N-말단 및 C-말단 펩티드 서열은 상기 기재된 바와 같을 수 있다. 본 발명의 펩티드는 일반적으로 전장 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 단백질로 이루어지지 않는다. 그러나, 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 전장 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 단백질을 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 전장 MSP 2/p44 또는 OMP/p44 단백질을 포함하지 않는다.

추가의 N-말단 및/또는 C-말단 펩티드 서열을 포함하는 본 발명의 펩티드는 조기 감염 후(예를 들면, 감염 발병 후 1 내지 2주 이내) 아나플라즈마 감염(예: 아나플라즈마증)을 진단하기 위해 설계될 수 있다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 추가의 N-말단 및/또는 C-말단 펩티드 서열은 아나플라즈마 감염의 초기 단계와 관련된 항원 또는 에피토프를 포함한다.상기한 서열 이외에, 추가의 N-말단 및 C-말단 서열은 면역검정(예: ELISA 검정, 측방 유동 면역검정, 응집 검정 등) 으로 검출하기 위한 본 발명의 펩티드를 보다 양호하게 제공하도록 설계된 가요성 서열을 포함하거나 이로 이루어질 수 있다. 이러한 가요성 서열은 당업자에 의해 용이하게 동정될 수 있다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 20개 이상(예: 를 포함하거나 이로 이루어진다 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29개 이상)의 아미노산 잔기. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 30개 이상(예: 를 포함하거나 이로 이루어진다 31, 32, 33, 34개 이상)의 아미노산 잔기. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 35개 이상(예: 를 포함하거나 이로 이루어진다 36, 37, 38, 39개 이상)의 아미노산 잔기. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 40개 이상(예: 를 포함하거나 이로 이루어진다 41, 42, 43, 44개 이상)의 아미노산 잔기. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 45개 이상(예: 를 포함하거나 이로 이루어진다 46, 47, 48, 49개 이상)의 아미노산 잔기. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 50개 이상(예: 를 포함하거나 이로 이루어진다 51, 52, 53, 54개 이상)의 아미노산 잔기. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 55, 60, 65, 70, 75, 80, 85, 90, 95, 100개 이상의 아미노산 잔기를 포함하거나 이로 이루어진다. 일부 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 약 20 내지 약 75개 아미노산, 약 25 내지 약 65개 아미노산 또는 약 30 내지 약 55개 아미노산을 포함하거나 이로 이루어진다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 본원에 기재된 펩티드 서열의 에피토프를 포함한다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 1-543로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열의 에피토프를 포함한다.

일부 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 본원에 기재된 펩티드 서열의 단편을 포함한다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 1-543로 이루어진 그룹으로부터 선택된 서열의 단편을 포함한다. 단편은, 예를 들면, 적어도 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43 또는 44개 아미노산 길이일 수 있다. 단편은 또한 적어도 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65 또는 66개 아미노산 길이일 수 있다. 일부 구현예에서, 단편은 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65 또는 66개 아미노산 길이를 초과하지 않는다. 단편은 연속적일 수 있거나 하나 이상의 결실(예: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10개 이상의 아미노산 잔기의 결실)을 포함할 수 있다. 예를 들면, 하나의 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 서열번호: 3의 단편을 포함한다. 이러한 단편은 서열번호: 3으로부터의 적어도 10, 15, 20, 25, 30 또는 35개의 연속 아미노산을 포함할 수 있다. 일부 구현예에서, 단편은 서열번호: 3의 아미노산 1 내지 35개를 포함한다. 따라서, 하나의 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 E-T-K-V-X₅-Y-X₇-Y-L-K-X₁₁-G-R-T-V-K-L-X₁₈-S-H-X₂₁-F-D-W-X₂₅-T-P-X₂₈-P-K-X₃₁-G-F-K-D의 서열(서열번호: 543)을 포함하거나 이로 이루어지고, 여기서 X₅는 V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 G, I 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₅는 Q, D 또는 E로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이다.

본원에 기재된 펩티드 서열의 단편을 포함하는 본 발명의 펩티드는 추가의 N-말단 펩티드 서열, 추가의 C-말단 펩티드 서열 또는 이의 조합을 추가로 포함할 수 있다. 추가의 N-말단 및 C-말단 펩티드 서열은 상기 기재된 바와 같을 수 있다.

추가의 N-말단 또는 C-말단 펩티드 서열을 포함하는 본 발명의 펩티드는 펩티드(예: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9의 펩티드 또는 이의 단편)와 추가의 N-말단 또는 C-말단 펩티드 서열을 연결하는 링커를 추가로 포함할 수 있다. 링커는, 예를 들면, 펩티드 스페이서일 수 있다. 이러한 스페이서는, 예를 들면, 약 1 내지 5개(예: 약 3개)의 아미노산 잔기, 바람직하게는 하전되지 않은 아미노산, 예를 들면, 글리신 또는 알라닌과 같은 지방족 잔기로 이루어질 수 있다. 하나의 구현예에서, 스페이서는 삼중 글리신 스페이서이다. 다른 구현예에서, 스페이서는 삼중 알라닌 스페이서이다. 다른 구현예에서, 스페이서는 5개의 글리신 아미노산으로 이루어진다. 또 다른 구현예에서, 스페이서는 글리신 및 알라닌 잔기 둘 다를 포함한다. 또는, 링커는 화학적(즉, 비펩티드) 링커일 수 있다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 합성 화학에 의해 제조된다(즉, "합성 펩티드"). 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 생물학적으로(즉, 세포 발현 시스템에서 또는 시험관내 번역 시스템에서 세포 기구, 예를 들면, 리보솜에 의해) 제조된다. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드가 단리된다. 본원에 사용된 바와 같이, "단리된" 펩티드는 합성적으로 또는 생물학적으로 제조된 다음, 펩티드를 생성하기 위해 사용된 화학약품 및/또는 세포 기구로부터 적어도 부분적으로 정제되는 펩티드이다. 특정 구현예에서, 본 발명의 단리된 펩티드가 실질적으로 정제된다. 본원에 사용된 용어 "실질적으로 정제된"은 실질적으로 세포상 물질(단백질, 지질, 탄수화물, 핵산등), 배양 배지, 화학적 전구체, 펩티드의 합성에 사용된 화학약품 또는 이의 조합을 함유하지 않는 펩티드와 같은 분자를 의미한다. 실질적으로 정제된 펩티드는 약 40%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 5%, 2%, 1% 이하의 세포상 물질, 배양 배지, 다른 폴리펩티드, 화학적 전구체 및/또는 펩티드의 합성에 사용된 화학약품을 갖는다. 따라서, 실질적으로 순수한 분자, 예를 들면, 펩티드는 건조 중량으로 적어도 약 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 98% 또는 99%의 목적 분자일 수 있다. 본 발명의 단리된 펩티드는 물, 완충제, 또는 재구성을 기다리는 건조 형태로, 예를 들면, 키트의 부분으로서 존재할 수 있다. 본 발명의 단리된 펩티드는 약제학적으로 허용되는 염의 형태로 존재할 수 있다. 본 발명의 펩티드와 염을 형성할 수 있는 적합한 산 및 염기는 당업자에게 익히 공지되어 있고, 무기 및 유기 산 및 염기를 포함한다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 친화성 정제된다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 펩티드-항체 복합체를 형성할 수 있도록 본 발명의 펩티드를 이러한 항체와 접촉시키고, 불순물을 제거하기 위해 펩티드-항체 복합체를 세척한 다음, 항체로부터 펩티드를 용출시킴으로써 항-아나플라즈마 항체(예: MSP 2/p44 또는 OMP/p44 단백질 및, 임의로, 다른 아나플라즈마 항원에 대한 항체)에 결합하는 이들의 능력에 의해 정제된다. 항체는, 예를 들면, 고체 지지체에 부착될 수 있다. 친화성 정제 방법은 당업자에게 익히 공지되어 있고, 일상적이다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 변형된다. 본 발명의 펩티드는 다양한 기술, 예를 들면, 열 및/또는 세제(예: SDS)에 의한 변성에 의해 변형시킬 수 있다. 또는, 본 발명의 펩티드는 하나 이상의 추가의 잔기와의 조합으로 변형시킬 수 있다. 조합은 공유 결합 또는 비공유 결합일 수 있고, 예를 들면, 말단 아미노산 링커, 예를 들면, 리신 또는 시스테인, 화학적 커플링제 또는 펩티드 결합을 통해서일 수 있다. 추가의 잔기는, 예를 들면, 리간드, 리간드 수용체, 융합 파트너, 검출 가능한 표지, 효소, 또는 펩티드를 고정시키는 기질일 수 있다.

본 발명의 펩티드는 리간드, 예를 들면, 비오틴(예를 들면, 시스테인 또는 리신 잔기를 통해), 지질 분자(예를 들면, 시스테인 잔기를 통해) 또는 담체 단백질(예: 예를 들면, 시스테인 또는 리신 잔기를 통해 혈청 알부민, 면역글로불린 Fc 도메인, 키홀 림펫 호모시아닌(KLH))에 접합될 수 있다. 리간드, 예를 들면, 비오틴에의 부착은 펩티드와 리간드 수용체, 예를 들면, 아비딘, 스트렙타디빈, 중합체성 스트렙타비딘(참조: 예를 들면, 모두 본원에 참조로 인용된 US 2010/0081125 및 US 2010/0267166), 또는 뉴트라비딘의 결합에 유용할 수 있다. 아비딘, 스트렙타비딘, 중합체성 스트렙타비딘 또는 뉴트라비딘은 또한 신호전달 잔기(예: 효소, 예를 들면, 서양 고추냉이 퍼옥시다제(HRP) 또는 알칼리성 포스파타제(ALP) 또는 -갈락토시다제 (-GAL) 또는 가시화될 수 있는 다른 잔기, 예를 들면, 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘(예, 콜로이드질 금), 형광성 잔기 또는 양자 도트) 또는 고체 지지체(예, Immobilon™ 또는 니트로셀룰로즈 막 또는 Porex® 막)에 연결될 수 있다. 또는, 본 발명의 펩티드는 리간드 수용체, 예를 들면, 아비딘, 스트렙타비딘, 중합체성 스트렙타비딘 또는 뉴트라비딘에 융합되거나 연결되어 펩티드와 상응하는 리간드, 예를 들면, 비오틴 및 임의의 잔기(예: 신호전달 잔기) 또는 이에 부착된 고체 기질과의 조합을 촉진시킬 수 있다. 다른 리간드-수용체 쌍의 예는 당해 분야에 익히 공지되어 있고, 유사하게 사용될 수 있다.

본 발명의 펩티드는 정제를 향상시키고, 숙주 세포에서 펩티드의 발현을 증강시키고, 검출을 돕고, 펩티드를 안정화시키는 등을 위해 사용될 수 있는 융합 파트너(예: 펩티드 또는 다른 잔기)에 융합시킬 수 있다. 융합 파트너에 적합한 화합물의 예는 담체 단백질(예: 혈청 알부민, 면역글로불린 Fc 도메인, KLH), 효소(예: 서양 고추냉이 퍼옥시다제(HRP), 베타-갈락토시다제, 글루타티온-S-트랜스퍼라제, 알칼리성 포스파타제), 말토즈-결합 단백질(MBP) 또는 히스티딘 태그 등을 포함한다. 융합은, 예를 들면, 펩티드 결합에 의해 달성될 수 있다. 예를 들면, 본 발명의 펩티드 및 융합 파트너는 융합 단백질일 수 있고, 직접 인-프레임 융합될 수 있거나 추가의 N-말단 및 C-말단 펩티드 서열의 맥락에서 상기 논의된 바와 같이, 펩티드 링커를 포함할 수 있다. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드의 집단은, 예를 들면, MAPS 구조에서와 같이, 덴드리머에 의해 연결될 수 있다.

또한, 본 발명의 펩티드는 다양한 공지된 화학적 그룹 또는 분자 중의 임의의 하나를 포함하도록 변형될 수 있다. 이러한 변형은 글리코실화, 아세틸화, 아실화, ADP-리보실화, 아미드화, 폴리에틸렌 글리콜에의 공유결합(예: PEG화), 플라빈의 공유결합, 헴 잔기의 공유결합, 뉴클레오티드 또는 뉴클레오티드 유도체의 공유결합, 지질 또는 지질 유도체의 공유결합, 포스파티딜이노시톨의 공유결합, 가교결합, 사이클릭화, 디설파이드 결합 형성, 탈메틸화, 공유 가교결합의 형성, 시스틴의 형성, 피로글루타메이트의 형성, 포르밀화, 감마 카복실화, 글리코실화, GPI 앵커 형성, 하이드록실화, 요오드화, 메틸화, 미리스토일화, 산화, 단백질 분해 가공, 포스포릴화, 프레닐화, 라미세화, 셀레노일화, 황산화, 유비퀴틴화, 지방산에 의한 변형, 아르기닐화와 같은 단백질에의 아미노산의 전사-RNA 매개 첨가 등을 포함하나, 이에 한정되지 않는다. 아미노산(비천연 아미노산 포함)의 유사체 및 치환된 결합을 갖는 펩티드도 또한 포함된다. 본원에서 논의된 임의의 서열로 이루어진 본 발명의 펩티드는 논의된 변형 중의 임의의 것에 의해 변형될 수 있다. 이러한 펩티드는 여전히 아미노산으로 "이루어진다".

상기한 바와 같은 변형은 당업자에게 익히 공지되어 있고, 과학 문헌에 매우 상세하게 기재되어있다. 다수의 특히 일반적인 변형, 글리코실화, 지질 부착, 황산화, 글루탐산 잔기의 감마-카복실화, 하이드록실화 및 ADP-리보실화가, 예를 들면, 다수의 기본 텍스트, 예를 들면, 문헌에 기재된다 (참조: Proteins-Structure and Molecular Properties, 2nd ed., T. E. Creighton, W.H. Freeman and Company, New York (1993)). 예를 들면, 문헌(참조: Wold, F., Posttranslational Covalent Modification of Proteins, B. C. Johnson, Ed., Academic Press, New York 1-12 (1983); Seifter 등 (1990) Meth. Enzymol. 182:626-646 and Rattan 등 (1992) Ann. N.Y. Acad. Sci. 663:48-62)에 의해서와 같은 다수의 상세한 검토가 이 주제에 사용 가능하다.

특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 기질, 예를 들면, 고체 또는 반고체 지지체에 부착되거나 위에 고정된다. 부착은 공유결합 또는 비공유결합일 수 있고, 공유결합 또는 비공유결합을 가능하게 하는 펩티드와 관련된 잔기, 예를 들면, 담체, 지지체 또는 표면에 부착된 성분에 대해 높은 친화성을 갖는 잔기에 의해 촉진될 수 있다. 예를 들면, 펩티드는 리간드, 예를 들면, 비오틴과 관련될 수 있고, 표면과 관련된 성분은 상응하는 리간드 수용체, 예를 들면, 아비딘일 수 있다. 일부 구현예에서, 펩티드는 기질에 펩티드의 부착을 촉진시키는 융합 파트너, 예를 들면, 소 혈청 알부민(BSA)과 관련될 수 있다. 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 금속성 나노 층을 통해 기질에 부착되거나 기질 위에 고정된다. 하나의 구현예에서, 금속성 나노 층은 카드뮴, 아연, 수은 또는 귀금속, 예를 들면, 금, 은, 구리 및백금으로 구성된다. 펩티드 또는 펩티드의 집단은 면역검정 동안 항체를 함유하는 샘플의 첨가 전 또는 후에 기질에부착되거나 기질 위에 고정될 수 있다.

특정 구현예에서, 기질은 비드 또는 복수의 비드, 예를 들면, 콜로이드성 입자(예: 금, 은, 백금, 구리, 카드뮴, 금속 복합체, 다른 연질 금속, 코어-쉘 구조 입자 또는 중공 금 나노구로부터 제조된 콜로이드성 나노 입자) 또는 입자의 다른 형태(예:, 실리카, 라텍스, 폴리스티렌, 폴리카보네이트, 폴리아크릴레이트, PVDF 또는 PMMA를 포함하는 자기 비드 또는 입자 또는 나노 입자)이다. 이러한 입자는 표지(예: 비색, 화학발광, 양자 도트 또는 형광 표지)를 포함할 수 있고, 면역검정 동안 펩티드의 위치를 가시화하는데 유용할 수 있다. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드의 말단 시스테인은 펩티드를 금속성 나노 재료 또는 나노 구조에 직접 결합시키기 위해 사용된다.

본 발명의 일부 구현예에 사용된 금속성 나노 재료 또는 나노 구조는 금, 은, 백금, 팔라듐, 구리, 카드뮴, 금속 복합체 또는 다른 연질 금속으로부터 제조될 수 있다. 일부 구현예에서, 복합 나노 구조를 포함하는 금속성 나노 재료 또는 나노 구조는 구형 나노 입자, 피라미드 나노 입자, 육각형 나노 입자, 나노 쉘, 나노플레이트, 나노 튜브, 나노 와이어 및 이의 조합으로부터 선택된 기하학을 갖는다. 금속성 나노 쉘의 예는 금 중공 구, 금 코팅 실리카 나노 쉘 및 실리카 코팅된 금 쉘을 포함한다. 나노플레이트는 그들의 두께보다 큰 횡방향 치수(예: 가장자리 길이)를 갖는다. 나노플레이트는 나노 디스크, 나노 다각형, 나노 육각형, 나노 큐브, 나노 링, 나노 스타 및 나노 플리즘을 포함한다. 일부 구현예에서, 금속성 나노 구조는 다른 형상 또는 불규칙한 형상을 갖는다. 특정 구현예에서, 금속성 나노 구조의 크기 및 형상은 균일하지 않고 - 즉, 금속성 나노 구조는 상이한 형상 및 크기의 나노 구조의 불균일한 혼합물이다.

구형 나노 입자의 경우, 적합한 직경 범위는 약 5nm 내지 약 200nm, 약 10nm 내지 약 100nm, 약 20nm 내지 약 60nm를 포함한다. 나노플레이트의 경우, 가장자리 길이는 약 10nm 내지 약 800nm, 약 20nm 내지 약 500nm, 약 내지 약 50nm 내지 약 200nm, 약 30nm 내지 약 100nm 또는 약 10nm 내지 약 300nm일 수 있다. 나노플레이트의 두께는 약 1 내지 약 100nm, 약 5nm 내지 약 80nm, 약 10nm 내지 약 50nm 또는 약 5nm 내지 약 20nm의 범위일 수 있다.

일부 구현예에서, 나노플레이트는 2 초과의 종회비를 갖는다. 종횡비는 가장자리 길이 대 두께의 비이다. 바람직하게는, 나노플레이트는 약 2 내지 약 25, 약 3 내지 약 20, 약 5 내지 약 10, 약 2 내지 약 15 또는 약 10 내지 약 30의 종횡비를 갖는다.

특정 구현예에서, 기질은 도트 블롯 또는 측방 유동 면역검정 장치 중의 유동 경로이다. 예를 들면, 펩티드는 다공성 막, 예를 들면, PVDF 막(예: Immobilon™ 막), 니트로셀룰로즈 막, 폴리에틸렌 막, 나일론 막 또는 막의 유사한 형태에 부착되거나 위에 고정될 수 있다.

특정 구현예에서, 기질은 분석 또는 원심 로터 중의 유동 경로이다. 다른 구현예에서, 기질은 튜브 또는 웰, 예를 들면, ELISA 검정에 사용하기에 적합한 플레이트(예: 미세역가 플레이트) 중의 웰이다. 이러한 기질은 유리, 셀룰로즈계 재료, 열가소성 중합체, 예를 들면, 폴리에틸렌, 폴리프로필렌 또는 폴리에스테르, 미립자 물질(예: 유리 또는 다양한 열가소성 중합체)로 구성된 소결 구조체, 또는 니트로셀룰로즈, 나일론, 폴리설폰 등으로 구성된 캐스트 막 필름을 포함할 수 있다. 기질은 통상 다공성 폴리에틸렌으로서 공지된 폴리에틸렌의 소결된 미립자, 예를 들면, 크로멕스 코포레이션(Chromex Corporation)(Albuquerque, NM)으로부터의 0.2 내지 15마이크론의 다공성 폴리에틸렌일 수 있다. 이러한 기질 재료 모두는 적합한 형상, 예를 들면, 필름, 시트 또는 플레이트로 사용될 수 있거나, 그들은 적합한 불활성 담체, 예를 들면, 종이, 유리, 플라스틱 필름 또는 직물 위에 코팅되거나 이에 결합되거나 적층될 수 있다. 고체 상 위에 펩티드를 고정시키기 위한 적합한 방법은 이온성, 소수성, 공유결합 상호작용 등을 포함한다.

따라서, 다른 국면에서, 본 발명은 장치를 제공한다. 특정 구현예에서, 장치는 면역검정을 수행하기에 유용하다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 장치는 측방 유동 면역검정 장치이다. 본 발명의 펩티드를 포함하는 예시적인 측방 유동 면역검정 장치는 실시예 2에 기재된다. 특정 구현예에서, 측방 유동 면역검정 장치는 펩티드의 집단을 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 하기의 서열을 포함한다: 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 또는 서열번호: 9. 일부 구현예에서, 장치는 펩티드 또는 펩티드의 집단이 부착된 복수의 비드로 구성된 슬라이드이다. 예를 들면, 간접 형광 항체 검정에 사용하기에 적합한 본 발명의 펩티드를 포함하는 이러한 장치의 예는 실시예 3에 기재된다. 다른 구현예에서, 장치는 분석 또는 원심 로터이다. 다른 구현예에서, 장치는 도트 블롯, 슬롯 블롯 또는 웨스턴 블롯이다. 다른 구현예에서, 장치는, 예를 들면, ELISA 검정에 적합한 플레이트 중의 튜브 또는 웰이다. ELISA 검정에 사용하기 위한 본 발명의 펩티드를 포함하는 예시적 장치는 실시예 1에 기재된다. 다른 구현예에서, 장치는 전기화학적 센서, 광 센서 또는 광전 센서이다.

특정 구현예에서, 장치는 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을 포함한다. 다른 구현예에서, 장치는 본 발명의 상이한 펩티드의 혼합물을 포함한다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 장치는 본 발명의 2개, 3개, 4개 이상의 상이한 펩티드를 포함한다. 특정 구현예에서, 펩티드 또는 집단 중의 각 펩티드는 하기의 서열을 포함한다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 또는 서열번호: 9 또는 이의 단편. 다른 구현예에서, 펩티드 또는 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 3, 서열번호: 4, 또는 이의 단편의 서열을 포함한다. 특정 구현예에서, 펩티드의 집단은 임의로 금속성 나노 층을 통해 장치에 부착되거나 장치 위에 고정된다. 장치는 복수의 종(예: 동시에 샘플에서 에이. 파고사이토필럼, 에이 플라티스 및 에이. 마르기날레)으로부터의 아나플라즈마 항원에 대한 항체의 존재를 검출하기 위해 사용될 수 있다. 하나의 구현예에서, 장치는 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, 장치는 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 4의 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, 장치는 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 1의 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 장치는 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 8의 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, 장치는 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 하기의 서열을 포함한다: 서열번호: 2, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 또는 서열번호: 9.

다른 국면에서, 본 발명은 본 발명의 하나 이상의 펩티드를 포함하는 조성물을 제공한다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 본 발명은 서열번호: 3, 또는 이의 집단의 서열을 포함하는 펩티드를 포함하는 조성물을 제공한다. 특정 구현예에서, 조성물은 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 150, 200, 250, 300, 400, 500개 이상의 펩티드(예: 서열번호: 3에 의해 정의된 모든 가능한 펩티드)의 집단을 포함한다. 따라서, 본 발명은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 제공하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함한다. 특정 구현예에서, 집단 또는 혼합물 중의 펩티드는 N-말단 및/또는 C-말단 첨가를 포함하고/하거나 본원에 기재된 바와 같이, 변형된다(예를 들면, 하나 이상의 추가의 잔기와의 조합으로). 특정 구현예에서, 펩티드는 동일한 N-말단 및/또는 C-말단 첨가를 포함한다. 다른 구현예에서, 펩티드는 상이한 N-말단 및/또는 C-말단 첨가를 포함한다.

일부 구현예에서, 본 발명은 서열번호: 4의 서열을 포함하는 펩티드를 포함하는 조성물을 제공한다, 또는 이의 집단. 특정 구현예에서, 조성물은 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 150, 200, 250, 300, 400, 500개 이상의 펩티드(예: 서열번호: 4에 의해 정의된 모든 가능한 펩티드)의 집단을 포함한다. 따라서, 본 발명은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 제공하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 4의 서열을 포함한다. 특정 구현예에서, 집단 또는 혼합물 중의 펩티드는 N-말단 및/또는 C-말단 첨가를 포함하고/하거나 본원에 기재된 바와 같이, (예를 들면, 하나 이상의 추가의 잔기와의 조합으로) 변형된다. 특정 구현예에서, 펩티드는 동일한 N-말단 및/또는 C-말단 첨가를 포함한다. 다른 구현예에서, 펩티드는 상이한 N-말단 및/또는 C-말단 첨가를 포함한다.

또 다른 구현예에서, 본 발명은 하기의 서열을 포함하는 펩티드를 포함하는 조성물을 제공한다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 서열번호: 9, 서열번호: 543, 또는 이의 집단. 특정 구현예에서, 조성물은 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 150, 200, 250, 300, 400, 500개 이상의 펩티드(예: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 5, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 서열번호: 9, 서열번호: 543에 의해 정의된 모든 가능한 펩티드)의 집단을 포함한다. 따라서, 본 발명은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 제공하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 1의 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, 본 발명은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 제공하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 2의 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, 본 발명은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하는 단리된 펩티드의 집단을 제공하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 5, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 서열번호: 9, 또는 서열번호: 543의 서열을 포함한다. 집단 또는 혼합물 중의 펩티드는 N-말단 및/또는 C-말단 첨가를 포함할 수 있고/있거나 본원에 기재된 바와 같이, 변형될 수 있다(예를 들면, 하나 이상의 추가의 잔기와 조합하여).

일부 구현예에서, 조성물은 단리된 펩티드의 집단을 포함하고, 상기 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 하기의 서열 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 또는 9.

일부 구현예에서, 조성물은 본원에 기재된 펩티드의 적어도 두 개의 상이한 집단을 포함한다. 특정 구현예에서, 펩티드 집단 중의 적어도 하나는 서열번호: 3에 의해 정의된다 (즉, 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 3의 서열 또는 이의 단편을 포함한다).

특정 구현예에서, 조성물은 단리된 펩티드의 제2 집단을 추가로 포함한다. 일부 구현예에서, 제2 펩티드 집단은 서열번호: 7에 의해 정의된다. 일부 다른 구현예에서, 제2 펩티드 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 6의 서열 또는 이의 단편을 포함한다.

일부 구현예에서, 조성물은 제1 및 제2 펩티드 집단과 상이한 단리된 펩티드의 제3 집단을 추가로 포함한다. 특정 구현예에서, 제3 펩티드 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 6의 서열 또는 이의 단편을 포함한다.

특별한 구현예에서, 조성물은 펩티드의 3개의 상이한 집단, 서열번호: 3에 의해 정의되는 제1 펩티드 집단, 서열번호: 7에 의해 정의되는 제2 펩티드 집단, 및 각 펩티드가 서열번호: 6의 서열 또는 이의 단편을 포함하는 제3 펩티드 집단을 포함한다.

특정 구현예에서, 조성물은 본 발명의 하나 이상의 펩티드 (또는 펩티드의 하나 이상의 집단) 및하나 이상의 추가의 펩티드, 예를 들면, 아나플라즈마 펩티드 또는 항원, 하나 이상의 에를리키아 종으로부터의 펩티드 또는 항원 및/또는 하나 이상의 보렐리아 종으로부터의 펩티드 또는 항원을 포함한다. 아나플라즈마 펩티드 또는 항원은 임의의 아나플라즈마 표면 펩티드 또는 항원, 또는 본원에 기재된 임의의 펩티드 또는 항원일 수 있다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 조성물은 펩티드의 혼합물을 포함하고, 상기 각 펩티드는 하기의 서열을 갖는다: 서열번호: 3, 서열번호: 6, 또는 서열번호: 7. 다른 구현예에서, 조성물은 펩티드의 혼합물을 포함하고, 상기 각 펩티드는 하기의 서열을 갖는다: 서열번호: 3, 서열번호: 4, 또는 서열번호: 6.

본 발명의 아나플라즈마 펩티드와 혼합될 수 있는 적합한 에를리키아 펩티드는 OMP-1, p38, p43, p120, p140, p153, p156, p200, gp19, gp36, gp47, gp200, 또는 HGE-3 단백질, 또는 이의 임의의 단편 또는 에피토프를 포함하나, 이에 한정되지 않는 임의의 에를리키아 표면 펩티드 또는 항원을 포함한다. 다른 적합한 에를 리키아 펩티드는 미국에 기재된 펩티드를 포함하고 출원 번호 14/052,296 및 미국 특허 번호 8,828,675, 이들 각각의 내용은 전문이 본원에 참조로 인용된다. 본 발명의 아나플라즈마 펩티드와 혼합될 수 있는 적합한 보렐리아 펩티드는 OspA, OspB, DbpA, 편모 관련 단백질 FlaA (p37) 및 FlaB (p41), OspC (25 kd), BBK32, BmpA (p39), p21, p39, p66 또는 p83 단백질, 또는 이의 임의의 단편 또는 에피토프를 포함하나, 이에 한정되지 않는 임의의 보렐리아 표면 펩티드 또는 항원을 포함한다. 다른 적합한 보렐리아 펩티드는 미국에 기재된 펩티드를 포함하고 특허 번호 8,568,989 및 8,758,772, 이들 각각의 내용은 전문이 본원에 참조로 인용된다. 조합은 개별 펩티드 또는 폴리펩티드의 칵테일 (단순한 혼합물)을 포함할 수 있고, 이는 융합 펩티드 또는 폴리펩티드(예: 다량체성 펩티드)의 형태일 수 있거나, 펩티드는 임의로 연결 잔기(예: 리신 또는 시스테인 잔기)를 통해 덴드리머(예: MAPS 구조에서와 같이)에 의해 연결될 수 있다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 조성물은 본 발명의 하나 이상의 펩티드(예: 하기의 서열을 갖는 펩티드를 포함한다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 서열번호: 9 또는 서열번호: 543) 및 하나 이상의 항원성 에를리키아 펩티드 및/또는 하나 이상의 항원성 보렐리아 펩티드.

조성물이 복수의 펩티드 또는 펩티드 집단을 포함하는 경우, 다양한 펩티드 또는 펩티드 집단 사이의 비는, 예를 들면, 감도 및 선택성의 관점에서 조성물의 성능을 조정하기 위해 변화시킬 수 있다. 예를 들면, 2개의 펩티드 집단을 포함하는 조성물에서, 두 펩티드 집단의 몰 비는 20:1 내지 1:20 사이, 예를 들면, 어디서나 변할 수 있다 20:1, 10:1, 5:1, 3:1, 2:1, 1:1, 1:2, 1:3, 1:5, 1:10, 또는 1:20. 또는, 중량비의 비율은 95:5 내지 5:95 사이, 예를 들면, 에서 변할 수 있다 95:5, 90:10, 80:20, 70:30, 60:40, 50:50, 40:60, 30:70, 20:80, 10:90, 또는 5:95. 3개 이상의 펩티드 집단을 포함하는 조성물에서, 각 펩티드 집단의 몰 또는 중량의 비율은 3개 펩티드 집단 모두의 전체 몰 또는 중량의 1% 내지 98%, 예를 들면, 으로 변할 수 있다 1%, 2%, 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 33%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 95%, 98% 등. 특정 구현예에서, 조성물은 3개의 펩티드 집단, APL-ID1 (서열번호: 3으로 정의됨), APL-ID5.1 (서열번호: 6을 포함하는 각 펩티드), 및 APL-ID6 (서열번호: 7로 정의됨)을 50:25:25의 중량비로 포함한다. 다른 구현예에서, 조성물은 3개의 펩티드 집단, APL-ID1 (서열번호: 3으로 정의됨), APL-ID5.1 (서열번호: 6을 포함하는 각 펩티드), 및 APL-ID6 (서열번호: 7로 정의됨)을 포함하고, 상기 각 펩티드 집단은 중량으로 조성물의 1/3을 구성한다.

본 발명의 펩티드는 이의 N-말단 또는 C-말단에서 다른 적합한 펩티드에 융합될 수 있다. 본 발명의 펩티드의 둘 이상의 카피는 서로 단독으로 또는 하나 이상의 추가의 펩티드와 함께 결합될 수 있다. 융합된 및 융합되지 않은 펩티드 또는 폴리펩티드의 조합이 사용될 수 있다. 하나의 구현예에서, 추가의 펩티드(들)는 아나플라즈마 펩티드 또는 항원, 감염성 아나플라즈마 종으로부터의 펩티드 또는 항원 또는 아나플라즈마증의 원인 인자로부터의 펩티드 또는 항원으로부터의 B-세포 및/또는 T-세포 에피토프를 함유한다.

다른 국면에서, 본 발명은 본 발명의 펩티드를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산을 제공한다. 본 발명의 핵산은 전체 미생물 게놈 미만을 함유하고, 일본쇄 또는 이본쇄일 수 있다. 핵산은 RNA, DNA, cDNA, 게놈 DNA, 화학적으로 합성된 RNA 또는 DNA 또는 이의 조합일 수 있다. 핵산은 단백질, 지질 및 다른 폴리뉴클레오티드와 같은 다른 성분을 함유하지 않고 정제될 수 있다. 예를 들면, 핵산은 50%, 75%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 정제될 수 있다. 본 발명의 핵산은 본원에 기재된 펩티드를 코딩한다. 특정 구현예에서, 핵산은 서열번호: 1-543, 또는 이의 조합의 서열을 갖는 펩티드를 코딩한다. 본 발명의 핵산은 다른 뉴클레오티드 서열, 예를 들면, 링커를 코딩하는 서열, 신호 서열, TMR 정지 전사 서열, 막통과 도메인, 또는 단백질 정제에서 유용한 리간드, 예를 들면, 글루타티온-S-트랜스퍼라제, 히스티딘 태그, MBP 태그 및 스타필로코컬 단백질 A를 포함할 수 있다.

본 발명의 핵산을 단리시킬 수 있다. "단리된" 핵산은 자연적으로 관련되는 5’ 및 3’ 플랭킹 게놈 서열 중 하나 또는 둘 다와 바로 인접하지 않는 것이다. 단리된 핵산은, 예를 들면, 임의 길이의 재조합 DNA 분자일 수 있고, 단 천연 발생 게놈 중의 재조합 DNA 분자에 바로 플랭킹하여 자연적으로 발견된 핵산 서열은 제거되거나 부재한다. 단리된 핵산은 또한 비천연 발생 핵산 분자를 포함한다. 본 발명의 핵산은 또한 면역원성 펩티드를 코딩하는 단편을 포함할 수 있다. 본 발명의 핵산은 전장 폴리펩티드, 펩티드 단편, 및 변이체 또는 융합 펩티드를 코딩할 수 있다.

본 발명의 핵산은, 예를 들면, 생물학적 샘플, 예를 들면, 혈액, 혈청, 타액, 또는 감염된 개체의 조직에 존재하는 핵산 서열로부터 적어도 부분적으로 단리될 수 있다. 핵산은 또한 실험실에서, 예를 들면, 자동 합성 장치를 사용하여 합성할 수 있다. PCR과 같은 증폭 방법은 게놈 DNA 또는 폴리펩티드를 코딩하는 cDNA로부터 적어도 부분적으로 핵산을 증폭시키기 위해 사용될 수 있다.

본 발명의 핵산은 천연 발생 폴리펩티드를 위한 코딩 서열을 포함할 수 있거나, 자연에서 발생되지 않는 변경된 서열을 코딩할 수 있다. 경우에 따라, 핵산은, 예를 들면, 복제의 기원, 프로모터, 인핸서, 또는 숙주 세포에서 본 발명의 폴리뉴클레오티드의 발현을 구동하는 다른 조절 요소를 포함하는 발현 조절 요소를 포함하는 발현 벡터에서 클로닝될 수 있다. 발현 벡터는, 예를 들면, pBR322, pUC, 또는 ColE1과 같은 플라스미드, 또는 아데노바이러스 2형벡터 또는 5형 벡터와 같은 아데노바이러스 벡터일 수 있다. 임의로, 신드비스(Sindbis) 바이러스, 시미안 바이러스 40, 알파바이러스 벡터, 폭스바이러스 벡터, 및 사이토메갈로바이러스 및 레트로바이러스 벡터, 예를 들면, 뮤린 육종 바이러스, 마우스 유방 종양 마이러스, 몰로니 뮤린 백혈병 바이러스 및 라우스 육종 바이러스를 포함하나, 이에 한정되지 않는 다른 벡터가 사용될 수 있다. 미니염색체, 예를 들면, MC 및 MC1, 박테리오파지, 파지미드, 효모 인공 염색체, 세균 인공 염색체, 바이러스 입자, 바이러스형 입자, 코스미드(파지 람다 cos 부위가 삽입된 플라스미드) 및 레플리콘(세포에서 그들 자체 조절하에 복제할 수 있는 유전적 요소)이 또한 사용될 수 있다.

발현 조절 서열에 작동 가능하게 연결된 폴리뉴클레오티드를 제조하고, 숙주 세포에서 그들을 발현시키는 방법은 당해 분야에 익히 공지되어 있다. 문헌[참조: 예를 들면, 미국 특허 번호 4,366,246을 참조한다. 본 발명의 핵산은 폴리뉴클레오티드의 전사 및/또는 번역을 지시하는 하나 이상의 발현 조절 요소에 인접하거나 근접하게 배치될 때 작동 가능하게 연결된다.

따라서, 예를 들면, 본 발명의 펩티드는 통상적 유전자 조작 기술에 따라 재조합적으로 제조할 수 있다. 본 발명의 재조합 펩티드를 제조하기 위해, 펩티드를 코딩하는 핵산을 적합한 발현 시스템에 삽입한다. 일반적으로, 선택된 펩티드를 코딩하는 폴리뉴클레오티드 서열이 발현 조절 서열에 작동 가능하게 연결되어 펩티드의 발현을 가능하게 하는 재조합 분자 또는 벡터가 작제된다. 예를 들면, 세균, 바이러스, 효모, 진균, 곤충 또는 포유동물 발현 시스템을 함유하는 벡터를 포함하는 적합한 발현 벡터의 다수의 형태가 당해 분야에 공지되어 있다. 이러한 발현 벡터를 수득하고 사용하는 방법은 익히 공지되어 있다. 본 발명의 조성물 및 방법을 위해 사용된 이러한 및 다른 분자 생물학 기술에서의 지도를 위해, 문헌[참조: 예를 들면, Sambrook 등, Molecular Cloning, A Laboratory Manual, current edition, Cold Spring Harbor Laboratory, New York; Miller 등, Genetic Engineering, 8:277-298 (Plenum Press, current edition), Wu 등, Methods in Gene Biotechnology (CRC Press, New York, N.Y., current edition), Recombinant Gene Expression Protocols, in Methods in Molecular Biology, Vol. 62, (Tuan, ed., Humana Press, Totowa, N.J., current edition), and Current Protocols in Molecular Biology, (Ausubel 등, Eds.,) John Wiley & Sons, NY (current edition)], 및 본원에 인용된 참조문헌을 참조한다.

따라서, 본 발명은 또한 본 발명의 핵산을 포함하는 벡터, 및 이러한 벡터를 포함하는 숙주 세포를 제공한다. 특정 구현예에서, 벡터는 셔틀 벡터이다. 다른 구현예에서, 벡터는 발현 벡터(예: 세균 또는 진핵 세포 발현 벡터)이다. 특정 구현예에서, 숙주 세포는 세균 세포이다. 다른 구현예에서, 숙주 세포는 진핵 세포이다.

본 발명의 재조합 핵산 또는 벡터의 발현에 적합한 숙주 세포 또는 세포주는 세균 세포를 포함한다. 예를 들면, 이. 콜리(E. coli)(예: HB101, MC1061의 다양한 균주)는 생명공학 분야에서 숙주 세포로서 익히 공지되어 있다. 비. 서브틸리스 (B. subtilis), 슈도모나스( Pseudomonas ), 스트렙토마이세스 ( Streptomyces ), 및 다른 세균 등의 다양한 균주가 또한 본 발명의 핵산 또는 벡터를 발현시키기 위해 사용될 수 있다. 또는, 본 발명의 펩티드는 통상적인 절차를 사용하여 효모, 곤충, 포유동물 또는 다른 세포 형태로 발현될 수 있다. 무세포 시험관내 합성 및/또는 효소 매개된 합성 기계도 또한 사용될 수 있다.

본 발명은 또한 발현 조절 서열(예: 전사 조절 서열)의 조절하에 숙주 세포를 본 발명의 폴리뉴클레오티드를 함유하는 적어도 하나의 발현 벡터를 사용하여, 예를 들면, 전기천공과 같은 통상적인 수단에 의해 형질감염 또는 형질변환시킴을 포함하는 재조합 펩티드 또는 폴리펩티드의 제조방법을 제공한다. 이어서, 형질감염되거나 형질변환된 숙주 세포를 펩티드 또는 폴리펩티드의 발현을 가능하게 하는 조건하에 배양한다. 발현된 펩티드 또는 폴리펩티드는 회수되고, 단리되고, 임의로 세포 (또는, 세포외로 발현될 경우, 배양 배지로부터) HPLC, FPLC 등을 사용하는 정상 상 또는 역상과 같은 액체 크로마토그래피, 무기 리간드 또는 모노클로날 항체를 사용하는 것과 같은 친화성 크로마토그래피, 크기 배제 크로마토그래피, 고정된 금속 킬레이트 크로마토그래피, 겔 전기영동 등을 포함하는 당업자에게 공지된 적합한 수단에 의해 정제된다. 당업자는 본 발명의 범위로부터 벗어나지 않고 가장 적합한 단리 및 정제 기술을 선택할 수 있다. 당업자는, 예를 들면, 폴리아크릴아미드 겔 전기영동(예: SDS-PAGE), 모세관 전기영동, 컬럼 크로마토그래피(예: 고성능 액체 크로마토그래피(HPLC)), 아미노-말단 아미노산 분석, 및 정량적 아미노산 분석을 포함하는 표준 방법을 사용하여 펩티드 또는 폴리펩티드의 순도를 측정할 수 있다.

방법

다른 국면에서, 본 발명은 샘플에서 아나플라즈마 항원의 에피토프에 대한 항체를 검출하는 방법을 제공한다. 하나의 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 본 발명의 펩티드와 접촉시키는 단계 및 상기 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출시키는 단계로서, 상기 복합체의 형성은 상기 샘플에서 아나플라즈마 항원의 에피토프에 대한 항체의 존재의 지표인, 단계를 포함한다. 일부 구현예에서, 아나플라즈마 항원은 감염성 아나플라즈마 종, 예를 들면, 아나플라즈마 파고사이토필럼, 아나플라즈마 플라티스 , 또는 아나플라즈마 마르기날레로부터 유래된다. 아나플라즈마증에 연루되어 있는 아나플라즈마의 다른 종은 또한 본 발명의 방법을 사용하여 검출할 수 있고, 단 그들은 본 발명의 펩티드와 특이적으로 반응할 수 있는 항체를 유도한다. 따라서, 본원에 사용된 용어 "병원성 아나플라즈마"는 인간 또는 동물에서 아나플라즈마증을 유도하는 임의의 상기 아나플라즈마 종을 의미한다. 특정 구현예에서, 상기 방법은 샘플에서 동시에 복수 종으로부터 아나플라즈마 항원에 대한 항체의 검출을 제공한다.

특정 구현예에서, 샘플에서 아나플라즈마 항원의 에피토프에 대한 항체를 검출시키는 방법은 샘플을 2, 3, 4개 이상(예: 5, 6, 7, 8, 9, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 150, 200, 250, 300, 400, 500개 이상)의 본 발명의 상이한 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계 및 집단에서 상기 하나 이상의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출시키는 단계로서, 상기 복합체의 형성은 상기 샘플에 존재하는 아나플라즈마 항원의 에피토프에 대한 항체의 지표인 단계를 포함한다. 예를 들면, 하나의 특정 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 둘 이상의 상이한 단리된 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 각각의 단리된 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함한다. 다른 특정 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 둘 이상의 상이한 단리된 펩티드와 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 각각의 단리된 펩티드는 서열번호: 4의 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 둘 이상의 상이한 단리된 펩티드와 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 각각의 단리된 펩티드는 서열번호: 1의 서열을 포함한다. 일부 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 둘 이상의 상이한 단리된 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 각각의 단리된 펩티드는 하기의 서열을 포함한다: 서열번호: 2, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 서열번호: 9, 또는 서열번호: 543. 특정 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 본 발명의 하나 이상의 펩티드와 하나 이상의 다른 펩티드(예: 에를리키아 펩티드, 또는 이의 항원성 단편 또는 에피토프 및/또는 보렐리아 펩티드 또는 이의 항원성 단편 또는 에피토프)의 혼합물과 접촉시키는 단계를 포함한다.

특정 구현예에서, 펩티드 또는 집단 중의 각 펩티드는 단리된(예를 들면, 합성 및/또는 정제된) 펩티드이다. 일부 구현예에서, 펩티드 또는 펩티드의 집단은 고체 지지체에 부착되거나 위에 고정된다. 이러한 구현예에서, 고체 지지체는 비드 또는 복수의 비드(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트, 또는 나노 쉘, 나노 입자, 라텍스 비드 등), 측방 유동 면역검정 장치(예: 다공성 막) 중의 유동 경로, 분석 또는 원심 로터 중의 유동 경로, 블롯(웨스턴 블롯, 도트 블롯 또는 슬롯 블롯), 튜브 또는 웰(예를 들면, ELISA 검정에 적합한 플레이트 중), 또는 센서(예: 전기화학적, 광 또는 광전 센서)이다. 일부 구현예에서, 펩티드 또는 펩티드의 집단은, 일부 구현예에서, 카드뮴, 아연, 수은 또는 귀금속(예: 금, 은, 구리 및 백금)으로 구성될 수 있는 금속성 나노 층을 통해 고체 지지체에 부착되거나 위에 고정된다. 일부 구현예에서, 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단은 복합체 나노 층(예를 들면, 은 및 금 포함) 또는 금 코팅된 은 나노 층 상에 고정된다.

본 발명의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하기 위한 다수의 통상적 검정이있다. 예를 들면, 일부 구현예에서, 검출 단계는 ELISA 또는 면역형광 검정을 수행하는 단계를 포함한다. 다른 구현예에서, 검출 단계는 측방 유동 면역검정을 수행하는 단계를 포함한다. 다른 구현예에서, 검출 단계는 응집 검정(예: 적혈구 응집 또는 입자/비드 응집 검정)을 수행하는 단계를 포함한다. 또 다른 구현예에서, 검출 단계는 샘플을 분석 또는 원심 로터에서 스피닝하는 단계를 포함한다. 일부 구현예에서, 검출 단계는 웨스턴 블롯, 슬롯 블롯 또는 도트 블롯을 수행하는 단계를 포함한다. 특정 구현예에서, 검출 단계는 파장 이동 검정을 수행하는 단계를 포함한다. 이러한 파장 이동 검정은 금속성 나노 층 또는 금속성 나노 입자/나노 쉘/나노플레이트에 부착된펩티드에 대한 항체의 결합으로부터 생성된 표면 플라스몬 공명 또는 국재화 표면 플라스몬 공명 파장의 변화를 측정하거나 결정하는 단계를 수반할 수 있다. 다른 구현예에서, 검출 단계는 간접 형광 항체 시험을 수행하는 단계를 포함한다. 일부 구현예에서, 간접 형광 항체 시험은 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 함유하는것으로 의심되는 샘플을 유리 슬라이드 위에 추가로 고정된 본 발명의 펩티드로 코팅된 비드(예: 라텍스 비드)와 반응시킨 후, 슬라이드를 결합된 항-아나플라즈마 항체를 검출하기 위해 형광 표지된 항-개 IgG 또는 IgM 항체와 반응시키는 단계를 포함한다. 간접 형광 항체 시험의 예는 실시예 3에 기재된다. 또 다른 구현예에서, 검출 단계는 샘플을 전기화학적, 광 또는 광전 센서로 분석하는 단계를 포함한다. 이러한 상이한 검정은 본원에 기재되어 있고/있거나 당업자에게 익히 공지되어 있다.

하나의 구현예에서, 상기 방법은 이의 생물학적 유체 또는 조직에서 감염된 대상체의 면역계에 의해 생성되고, 본 발명의 펩티드 또는 본 발명의 펩티드 및, 임의로, 하나 이상의 적합한 추가의 항원성 폴리펩티드 또는 펩티드의 조합에 특이적으로 결합할 수 있는 하나 이상의 아나플라즈마 항원(예: 병원성 아나플라즈마, 예를 들면, 에이. 파고사이토필럼, 에이. 플라티스 또는 에이 . 마르기 날레의 항원)에 대한 천연 발생 항체의 존재를 검출시키는 단계를 포함한다.

적합한 면역검정 방법은 전형적으로 포함한다: 항체를 함유하기 쉬운 체액 또는 조직의 샘플을 (예를 들면, 환자로부터) 수용하거나 수득하는 단계; 검정될 샘플을 특이적 펩티드-항체 복합체의 형성(예를 들면, 항체에 대한 펩티드의 특이적 결합)에 효과적인 조건하에 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단과 접촉시키는(예를 들면, 배양시키거나 반응시키는) 단계; 및 접촉된 (반응된) 샘플을 항체-펩티드 반응의 존재에 대해 검정하는(예를 들면, 항체-펩티드 복합체의 양을 결정하는) 단계. 항체-펩티드 복합체의 증가된 양의 존재는, 대상체가 감염성 아나플라즈마 종에 노출되어 감염되었음을 나타낸다.에 "특이적으로 결합하는"(예를 들면, 이의 변형된 형태를 포함하는 펩티드는 아나플라즈마 항원에 대한 항체 "에 특이적인" 또는에 "우선적으로" 결합하는) 항체의 검출을 가능하게 하는 양 및 충분한 시간 동안 항체와 상호작용하거나 이와 물리적 조합을 형성하거나 경험한다. "특이적으로" 또는 "우선적으로"란, 펩티드가 샘플 중의 다른 항체에 대해서보다 이러한 항체에 대해 높은 친화성(예: 고도의 선택도)을 갖는다는 것을 의미한다. 예를 들면, 펩티드는 샘플 중의 다른 항체에 대해서보다 상기 항체에 대해 적어도 약 1.5배, 2배, 2.5배, 3배 이상의 친화성을 가질 수 있다. 이러한 친화성 또는 특이성의 정도는, 예를 들면, 경쟁적 결합 연구를 포함하는 다양한 통상의 절차에 의해 결정할 수 있다. ELISA 검정에서, 양성 반응은 건강한 대조군 그룹의 평균값보다 더 큰 2 또는 3 표준편차 값으로서 정의된다. 일부 구현예에서, 제2 층 검정은 아나플라즈마증의 명백한 혈청진단을 제공하기 위해 필요하다.

"항체를 함유하는 샘플" 또는 "샘플 중 항체를 검출하는" 것과 같은 구는 항체가 함유되거나 검출되지 않는 샘플 또는 결정(예: 검출 시도)을 제외하는 것을 의미하지 않는다. 일반적인 의미에서, 본 발명은 검출되는지의 여부와 무관하게 감염성 아나플라즈마 종에 의한 감염에 대한 반응으로 생성된 항체가 샘플에 존재하는지의 여부를 결정하는 검정을 포함한다.

펩티드와 항체가 특이적으로 반응하도록 반응시키는 조건은 당업자에게 익히 공지되어 있다. 문헌[참조: 예를 들면, Current Protocols in Immunology (Coligan 등, editors, John Wiley & Sons, Inc)]을 참조한다.

본 발명의 방법은 대상체로부터의 항체를 함유할 가능성이 높은 체액 또는 조직의 샘플을 수용하거나 수득하는 단계를 포함한다. 항체는, 예를 들면, IgG, IgE, IgD, IgM 또는 IgA 형태일 수 있다. 일반적으로, IgM 및/또는 IgA 항체는, 예를 들면, 감염의 초기 단계에서 검출을 위해 검출된다. IgG 항체는, 상기 논의된 추가의 펩티드의 일부(예를 들면, 편모 단백질을 검출하기 위한 펩티드)가 방법에 사용될 경우, 검출될 수 있다. 샘플은 바람직하게는 수득하기 쉽고, 정맥 혈액 샘플로부터 또는 심지어 손가락 찌름으로부터 유도된 전혈, 혈장 또는 혈청일 수 있다. 다른 신체 부분으로부터의 조직 또는 다른 체액, 예를 들면, 뇌척수액(CSF), 타액, 위액 분비물, 점액, 소변 등은 항체를 함유하는 것으로 공지되어 있고, 샘플 공급원으로서 사용될 수 있다. 샘플은 또한 조직 추출물 또는 세포 용해물일 수 있다.

본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단 및 샘플 항체가 적합한 배지에서 반응하는 것이 가능해지면, 검정은 항체-펩티드 반응의 존재 또는 부재를 결정하기 위해 수행된다. 당업자에게 명백할 적합한 검정의 다수의 형태 중에서, 면역침전 및 응집 검정이 있다.

본 발명의 특정 구현예에서, 상기 검정은 다음을 포함한다: 샘플에 항체(들)를 고정시키는 단계; 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을 첨가하는 단계; 및, 예를 들면, 표지될 펩티드에 의해 또는 펩티드 또는 펩티드들을 특이적으로 인식하는 표지된 물질, 예를 들면, 표지된 결합 파트너(예: 스트렙타비딘-HRP 또는 스트렙타비딘-콜로이드질 금 복합체) 또는 표지된 항체를 첨가하여 펩티드 또는 펩티드들에 결합된 항체의 정도를 검출하는 단계. 문헌[참조: 예를 들면, 도 2을 참조한다]. 다른 구현예에서, 검정은 다음을 포함한다: 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을 고정시키는 단계; 항체를 함유하는 샘플을 첨가하는 단계; 및, 예를 들면, 접합될 본 발명의 다른 펩티드 또는 펩티드의 집단을 직접 또는 간접적으로 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘, 형광성 표지, 효소(예: 서양 고추냉이 퍼옥시다제 또는 알칼리성 포스파타제))에 첨가하거나, 샘플 항체(예: 항-인간 IgG 항체, 항-인간 IgM 항체, 항-개 IgG 항체, 항-개 IgM 항체, 항-고양이 IgG 항체, 항-고양이 IgM 항체, 단백질 A, 단백질 G, 단백질 A/G 융합 단백질, 단백질 L 또는 이의 조합 등)를 특이적으로 인식하는 표지된 물질, 예를 들면, 결합 파트너 또는 표지된 항체를 첨가하여 펩티드 또는 펩티드들에 결합된 항체의 양을 검출하는 단계. 문헌[참조: 예를 들면, 도 1, 3 및 4을 참조한다].

다른 구현예에서, 검정은 다음을 포함한다: 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을 고정시키는 단계; 항체를 함유하는 샘플을 첨가하는 단계; 및, 예를 들면, 샘플 항체(예: 항-인간 IgG 항체, 항-인간 IgM 항체, 항-개 IgG 항체, 항-개 IgM 항체, 항-고양이 IgG 항체, 항-고양이 IgM 항체, 단백질 A, 단백질 G, 단백질 A/G 융합 단백질, 단백질 L 등)를 특이적으로 인식하는 제1 결합 파트너를 첨가하고, 추가로 제2 결합 파트너(예: 단백질 A, 단백질 G, 단백질 A/G 융합 단백질, 단백질 L 등)를 첨가하여 펩티드 또는 펩티드들에 결합된 항체의 양을 검출하는 단계로서, 여기서 제2 결합 파트너는 표지되고 상기 제1 결합 파트너를 인식하는, 단계. 또 다른 구현예에서, 검정은 다음을 포함한다: 펩티드 또는 펩티드의 집단을 고정될 임의의 반응물 없이 항체를 함유하는 샘플과 반응시키는 단계에 이어서, 예를 들면, 표지될 펩티드에 의해 또는 펩티드를 특이적으로 인식하는 표지된 물질, 예를 들면, 표지된 결합 파트너(예: 스트렙타비딘-HRP 또는 스트렙타비딘-콜로이드질 금 복합체) 또는 표지된 항체를 첨가하여 항체와 펩티드 또는 펩티드들의 복합체의 양을 검출하는 단계.

본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단의 고정화는 공유결합 또는 비공유결합일 수 있고, 비공유결합 고정화는 비특이적(예: 예를 들면, 미세역가 웰 중 폴리스티렌 표면에 대한 비특이적 결합)일 수 있다. 고체 또는 반고체 담체, 지지체 또는 표면에 대한 특이적 또는 반특이적 결합은 이와 관련되어 고체 또는 반고체 담체, 지지체 또는 표면에 대한 이의 공유결합 또는 비공유 결합을 가능하게 하는 잔기를 갖는 펩티드에 의해 달성될 수 있다. 예를 들면, 잔기는 담체, 지지체 또는 표면에 부착된 성분에 대한 친화성을 가질 수 있다. 이러한 경우에, 잔기는, 예를 들면, 펩티드의 아미노산 그룹, 예를 들면, 6-아미노헥산산에 결합된 비오틴 또는 비오티닐 그룹 또는 이의 유사체일 수 있고, 이어서, 성분은 아비딘, 스트렙타비딘, 뉴트라비딘 또는 이의 유사체이다. 대안은 잔기가 히스티딘 태그(예: 6개 연속 히스티딘 아미노산)이고 담체가 Ni++ 또는 Co++ 이온으로 하전된 니트릴로트리아세트산(NTA) 유도체를 포함하는 상황이다. 특정 구현예에서, 잔기는 융합 파트너, 예를 들면, 이다 BSA. 예시적인 구현예에서, 본 발명의 펩티드는 펩티드의 N-말단 및/또는 C-말단 잔기를 통해 BSA에 접합될 수 있다. 하나의 구현예에서, 본 발명의 1, 2, 3, 4, 5, 10, 15, 20, 25, 30개 이상의 펩티드는 치환될 수 있고, 예를 들면, BSA로 접합될 수 있다. 당업자에 의해 이해되는 바와 같이, 치환 수준은 검정의 감도에 영향을 미칠 수 있다. 고도로 치환된 BSA의 보다 낮은 농도가 펩티드의 적은 분자를 함유하는 BSA-펩티드의 고농도에 의해 제공되는 감도를 달성하기 위해 필요하다. 특정의 다른 구현예에서, 융합 파트너는 MAPS일 수 있다. 특정의 예시적 구현예에서, MAPS는 4, 8개 이상의 비대칭 분지로 이루어질 수 있다.

적합한 담체, 지지체 및 표면은 금속성 나노 층, 비드(예: 자기 비드, 콜로이드성 입자또는 금속성 나노 재료, 예를 들면, 금속성 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘, 예를 들면, 콜로이드질 금, 또는 실리카, 라텍스, 폴리스티렌, 폴리카보네이트 또는 PVDF를 포함하는 입자 또는 나노 입자), 라텍스 또는 공중합체, 예를 들면, 스티렌-디비닐 벤젠, 하이드록실화 스티렌-디비닐 벤젠, 폴리스티렌, 카복실화 폴리스티렌, 카본 블랙의 비드, 비활성화된 또는 폴리스티렌 또는 폴리비닐 클로라이드 활성화된 유리, 에폭시 활성화된 다공성 자기 유리, 젤라틴 또는 폴리사카라이드 입자 또는 다른 단백질 입자, 적혈구, 모노- 또는 폴리클로날 항체 또는 이러한 항체의 Fab 단편을 포함하나, 이에 한정되지 않는다.

특이적 항체 검출용 항원을 사용하는 면역검정을 위한 프로토콜은 당해 분야에 익히 공지되어 있다. 예를 들면, 통상의 샌드위치 검정이 사용될 수 있거나, 통상적 경쟁 검정 포맷이 사용될 수 있다. 검정의 일부 적합한 형태의 논의를 위해, 문헌[참조: Current Protocols in Immunology](상기)을 참조한다. 특정 구현예에서, 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단은 항체를 함유하는 샘플의 첨가 전 또는후에 공유결합 또는 비공유결합에 의해 고체 또는 반고체 표면 또는 담체 상에 고정된다.

특이적 결합 검정, 특히 면역검정을 수행하기 위한 장치는 공지되어 있고, 용이하게 본 발명에 사용하기에 적합할 수 있다. 시약의 분리가 더 신속하고 더 간단하기 때문에, 고체 상 검정은 일반적으로 분리 단계, 예를 들면, 침전, 원심분리, 여과, 크로마토그래피 또는 자기를 필요로 하는 이종성 검정 방법보다 수행하기가 더 쉽다. 고체-상 검정 장치는 미세역가 플레이트, 유동식 검정 장치(예: 측방 유동 면역검정 장치), 딥스틱, 및 면역모세관 또는 면역크로마토그래피 면역검정 장치를 포함한다.

본 발명의 구현예에서, 고체 또는 반고체 표면 또는 담체는 미세역가 웰 중의 바닥 또는 벽, 필터 표면 또는 막(예: 니트로셀룰로즈 막 또는 PVDF(폴리비닐리덴 플루오라이드) 막, 예를 들면, Immobilon™ 막), 폴리에틸렌 막, 예를 들면, Porex® 막, 중공 섬유, 비드화 크로마토그래피 배지(예: 아가로스 또는 폴리아크릴아미드 겔), 자기 비드, 섬유상 셀룰로즈 매트릭스, HPLC 매트릭스, FPLC 매트릭스, 액체 상에 용해되거나 분산될 때 이에 결합된 펩티드를 갖는 분자가 필터에 의해 보유될 수 있는 상기 크기의 분자를 갖는 물질, 미셀을 형성할 수 있거나 액체 상이 미셀을 비말 동반하지 않고 변하거나 교환되도록 하는 미셀의 형성에 참여하는 물질, 수용성 중합체, 또는 임의의 다른 적합한 담체, 지지체 또는 표면이다.

본 발명의 일부 구현예에서, 펩티드는 검출을 가능하게 하는 적합한 표지가 제공된다(예를 들면, 접합된다). 단독으로 또는 다른 조성물 또는 화합물과 함께 검출 가능한 신호를 제공할 수 있는 통상적 표지가 사용될 수 있다. 적합한 표지는 효소(예: 를 포함하나, 이에 한정되지 않는다 HRP, 베타-갈락토시다제, 알칼리성 포스파타제 등), 형광성 표지, 양자 도트, 방사성 표지, 착색 라텍스 입자, 및 금속 접합 표지(예: 금속성 나노 층, 금속성 나노 재료 접합 표지). 적합한 금속성 나노 재료는 금속성 나노 입자, 금속성 나노플레이트 및 금속성 나노 쉘을 포함하나, 이에 한정되지 않는다. 적합한 금속성 나노 재료 표지는 금 입자 또는 나노플레이트, 은 입자 또는 나노플레이트, 구리 입자 또는 나노플레이트, 백금 입자 또는 나노플레이트, 팔라듐 입자 또는 나노플레이트, 카드뮴 입자 또는 나노플레이트, 복합체 입자 또는 나노플레이트, 금 중공 구, 금 코팅 실리카 나노 쉘, 및 실리카 코팅 금 쉘을 포함하나, 이에 한정되지 않는다. 검출 가능한 층에 적합한 금속성 나노 층은 카드뮴, 아연, 수은, 및 귀금속, 예를 들면, 금, 은, 구리 및 백금으로 구성된 나노 층을 포함한다. 일부 구현예에서, 금속성 나노 층은 복합체 금-은 또는 금으로 코팅된 은 나노 층을 포함한다.

적합한 검출 방법은, 예를 들면, 비색 검정(예를 들면, HRP 또는 베타-갈락토시다제 활성을 검출하기 위한)으로 직접 또는 간접적으로 태깅되는 제제의 검출, 광학 현미경, 공초점 현미경을 포함하는 면역형광 현미경을 사용하여 또는 유세포 분석기(FACS), 방사능 사진 촬영술(예를 들면, 방사성 표지제를 검출하기 위한), 전자 현미경, 면역염색, 세포하 분획화 등에 의한 시각적 검사를 포함한다. 하나의 구현예에서, 방사성 원소(예: 방사성 아미노산)는 펩티드 쇄에 직접 도입되고; 다른 구현예에서, 형광 표지는 비오틴/아비딘 상호작용, 플루오레세인 접합 항체와의 조합 등을 통해 펩티드와 관련된다. 하나의 구현예에서, 항체를 위한 검출 가능한 특이적 결합 파트너를 혼합물에 첨가한다. 예를 들면, 결합 파트너는 검출 가능한 2차 항체 또는 제1 항체에 결합하는 다른 결합제(예: 단백질 A, 단백질 G, 단백질 L 또는 이의 조합)일 수 있다. 이 2차 항체 또는 다른 결합제는, 예를 들면, 방사성, 효소, 형광성, 양자 도트, 발광, 금속성 나노 재료, 예를 들면, 금속성 나노 입자, 금속성 나노플레이트, 또는 금속성 나노 쉘(예: 콜로이드질 금), 또는 다른 검출 가능한 표지, 예를 들면, 아비딘/비오틴 시스템으로 표지될 수 있다. 다른 구현예에서, 결합 파트너는 효소, 예를 들면, 서양고추냉이 퍼옥시다제 또는 알칼리성 포스파타제 또는 다른 신호전달 잔기에 직접 또는 간접적으로 (예를 들면, 비오틴/아비딘 상호작용을 통해) 접합될 수 있는 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단이다. 이러한 구현예에서, 검출 가능한 신호는 검출 가능한 신호, 예를 들면, 발색, 형광 발생 또는 화학발광 기질을 생성하는 효소의 기질을 첨가함으로써 생성된다.

본원에 사용된 바와 같이, 결합된 펩티드를 검출하기 위한 "검출 시스템"은 검출 가능한 결합 파트너, 예를 들면, 펩티드에 특이적인 항체를 포함할 수 있다. 하나의 구현예에서, 결합 파트너는 직접 표지된다. 다른 구현예에서, 결합 파트너는 신호 생성 시약, 예를 들면, 적합한 기질의 존재하에, 검출 가능한 신호를 생성할 수 있는 효소에 부착된다. 펩티드를 고정시키기 위한 표면은 임의로 검출 시스템을 동반할 수 있다.

본 발명의 일부 구현예에서, 검출 절차는 색의 변화를 위해 항체-펩티드 복합체를 시각적으로 검사하거나, 물리적-화학적 변화를 위해 항체-펩티드 복합체를 검사하는 단계를 포함한다. 물리적-화학적 변화는 산화 반응 또는 다른 화학적 반응으로 발생할 수 있다. 그들은 분광광도계 등을 사용하여 눈으로 검출할 수 있다.

특히 유용한 검정 포맷은 측방 유동 면역검정 포맷이다. 인간 또는 동물(예: 개, 마우스, 사슴 등)에 대한 항체, 면역글로불린 또는 스태프 A, G 또는 L 단백질은 건조되어 유리 섬유 패드(샘플 적용 패드 또는 접합 패드) 상에 배치되는 신호 생성기 또는 리포터(예: 콜로이드질 금)로 표지될 수 있다. 본 발명의 진단 펩티드 또는 펩티드의 집단은 막, 예를 들면, 니트로셀룰로즈 또는 PVDF(폴리비닐리덴 플루오라이드) 막(예: Immobilon™ 막) 위에 고정된다. 샘플(혈액, 혈청 등)의 용액이 샘플 적용 패드에 적용되는 (또는 접합 패드를 통해 유동하는) 경우, 이는 표지 리포터를 용해시킨 후, 샘플 중의 모든 항체에 결합한다. 이어서, 생성되는 복합체는 모세관 작용에 의해 다음 막(PVDF 또는 진단 펩티드를 함유하는 니트로셀룰로즈)으로 수송된다. 진단 펩티드 또는 펩티드의 집단에 대한 항체가 샘플 중에 존재하는 경우, 그들은 막 위의 줄무늬 진단 펩티드 또는 펩티드의 집단에 결합함으로써 신호(예: 보이거나 가시화될 수 있는 밴드)를 생성한다. 표지 항체 또는 2차 표지 항체에 특이적인 추가의 항체는 조절 신호를 생성하기 위해 사용될 수 있다.

측방 유동 면역검정을 위한 대안적 포맷은 리간드(예: 비오틴)에 접합되고, 표지된 리간드 수용체(예: 스트렙타비딘-콜로이드질 금)와 복합되는 본 발명의 펩티드 또는 조성물을 포함한다. 표지된 펩티드 복합체는 샘플 적용 패드 또는 접합 패드 상에 배치할 수 있다. 항-인간 IgG/IgM 또는 항-동물(예: 개, 마우스, 사슴) IgG/IgM 항체 또는 본 발명의 다른 항체는 시험 부위(예: 시험 라인)에서 막, 예를 들면, 니트로셀룰로즈 또는 PVDF, 또는 Porex® 막 위에 고정된다. 샘플이 샘플 적용 패드에 첨가되는 경우, 샘플 중의 항체는 본 발명의 펩티드에 결합하는 항체가간접적으로 표지되도록 표지된 펩티드 복합체와 반응한다. 이어서, 샘플 중의 항체는 모세관 작용에 의해 다음 막(PVDF, Porex® 막 또는 진단 펩티드를 함유하는 니트로셀룰로즈)으로 수송되고, 고정된 항-인간 IgG/IgM 또는 항-동물 IgG/IgM 항체 (또는 단백질 A, 단백질 G, 단백질 A/G 융합 단백질, 단백질 L, 또는 이의 조합) 또는 본 발명의 고정된 펩티드에 결합한다. 임의의 샘플 항체가 본 발명의 표지된 펩티드에 결합되는 경우, 펩티드와 관련된 표지는 시험 부위에서 보이거나 가시화될 수 있다. 본 발명의 펩티드가 시험 부위에서 고정된 포획제 및 샘플 중의 항체와 반응하는 가용성 표지된 복합체 둘 다로서 사용되는 측방 유동 장치의 이러한 형태의 다른 구현예가 도 1에 도시된다. 이러한 구현예에서, 검출 신호를 증폭시키기 위해, 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트, 또는 나노 쉘, HRP, β-GAL, ALP, 형광단, 착색 라텍스 입자 또는 양자 도트)에 접합된 단백질 A, 단백질 G 및/또는 단백질 A/G 융합 단백질은 그들이 본 발명의 고정 펩티드에 의해 포획된 아나플라즈마 항원에 대한 임의의 항체의 Fc 영역에 결합하는 시험 부위에 적용할 수 있다. 이 검정에 적합한 대조군은, 예를 들면, 동일한 적용 패드 또는 접합 패드에 위치된 치킨 IgY-콜로이드질 금 접합체, 및 시험 부위에 근접하게 위치된 조절 부위에 고정된 항-치킨 IgY 항체를 포함할 수 있다. 치킨 항-단백질 A는 또한 절차 조절 라인으로서 사용될 수 있다.

혈액 제품 또는 다른 생리학적 또는 생물학적 유체를 스크리닝하기 위한 다른 검정은 효소 결합 면역흡착 검정, 즉, ELISA이다. 전형적으로, ELISA에서, 본 발명의 단리된 펩티드 또는 펩티드의 혼합물 또는 집단은 직접 또는 포획 매트릭스(예: 항체)를 통해 미세역가 웰의 표면에 흡착된다. 이어서, 표면 상에 잔류하는 비특이적 단백질 결합 부위는 적합한 제제, 예를 들면, 소 혈청 알부민(BSA), 열 불활성화된 정상 염소 혈청(NGS) 또는 BLOTTO 차단 완충제(방부제, 염 및 소포제를 또한 함유하는 탈지 분유의 완충 용액, Blocker^TM BLOTTO로서 써모 사이언티픽(Thermo Scientific)으로부터 입수가능)로 차단시킨다. 이어서, 웰은 특이적 항-아나플라즈마(예: 항-에이. 파고사이토필럼 또는 항-에이. 플라티스) 항체를 함유하는 것으로 의심되는 생물학적 샘플로 배양한다. 샘플은 순수하게 적용될 수 있거나, 보다 흔히 이는 일반적으로 소량(0.1 내지 5.0중량%)의 단백질, 예를 들면, BSA, NGS 또는 BLOTTO를 함유하는 완충 용액 중에서 희석시킬 수 있다. 특이적 결합을 발생시키기에 충분한 시간 동안 배양 후, 웰은 결합되지 않은 단백질을 제거하기위해 세척한 다음, 적합한 항-면역글로불린 항체(예를 들면, 인간 대상체의 경우, 다른 동물, 예를 들면, 개, 마우스, 소 등으로부터 항-인간 면역글로불린(αHuIg) 또는 표준 절차에 의해 효소 또는 다른 표지에 접합되고 차단 완충제에 용해된 본 발명의 다른 펩티드 또는 펩티드의 집단의 최적 농도로 배양한다. 표지는 서양고추냉이 퍼옥시다제(HRP), 베타-갈락토시다제, 알칼리성 포스파타제(ALP), 글루코스 옥시다제,β-GAL 등을 포함하는 다양한 효소로부터 선택될 수 있다. 특이적 결합이 다시 발생하도록 충분한 시간을 허용한 다음, 결합되지 않은 접합체를 제거하기 위해 웰을 다시 세척하고, 효소에 적합한 기질을 첨가한다. 색을 발색시키고, 웰의 내용물의 광학 밀도를 육안으로 또는 도구적(적합한 파장에서 측정)으로 결정한다. 컷오프 OD 값은 아나플라즈마증이 풍토병이 아닌 영역의 개체로부터 수집된 적어도 50개 혈청 샘플의 평균 OD+3 표준편차(SD)로서 또는 다른 상기 통상적 정의에 의해 정의될 수 있다. 매우 특이적 검정의 경우, OD+2 SD가 컷오프 값으로 사용될 수 있다.

ELISA의 하나의 구현예에서, 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단은 표면, 예를 들면, 96웰 ELISA 플레이트 또는 알칼리성 코팅 완충제 중에서 최적 농도로 스트렙타비딘 또는 등가의 비오틴 결합 화합물, 예를 들면, 아비딘 또는 뉴트라비딘으로 코팅된 등가의 고체 상 위에 고정시키고, 4 ℃에서 밤새 배양한다. 표준 세척 완충제에 의한 적합한 수의 세척 후, 통상적인 차단 완충제에 용해된 본 발명의 펩티드 또는 조성물의 비오티닐화 형태의 최적 농도를 각 웰에 적용한다. 이어서, 샘플을 첨가하고, 검정을 상기한 바와 같이 진행한다. ELISA 검정을 수행하기 위한 조건은 당해 분야에 익히 공지되어 있다.

ELISA의 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단은 융합 파트너, 예를 들면, BSA 또는 MAPS를 통해 표면, 예를 들면, 96-웰 ELISA 플레이트 또는 등가의 고체 상 위에 고정된다. 이어서, 샘플을 첨가하고, 검정을 상기한 바와 같이 진행한다.

ELISA 검정을 위한 대안적인 포맷은 적합한 효소, 예를 들면, HRP에 부착된(예를 들면, 융합된) 본 발명의 펩티드(들)를 특징으로 한다. 이러한 ELISA를 수행하는 단계는 다음을 포함한다: 플레이트의 웰을 항-개, 항-고양이 또는 항-인간 IgG/IgM으로 코팅하는 단계; 본 발명의 펩티드에 대한 항체를 함유하는 것으로 의심되는 샘플을 고정된 항-종 IgG/IgM으로 배양하는 단계; 반응되지 않은 샘플을 제거하고 웰을 적합한 세척 완충제로 세척하는 단계; 효소-커플링된(예를 들면, 적용하고 HRP-커플링된) 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을, 이를 임의의 포획된 항-아나플라즈마 항체와 반응되도록 하는 단계; 및 적합한 효소 기질(예: TMB)을 적용함으로써 효소-커플링된 펩티드를 가시화하는 단계.

다른 구현예에서, 상기 방법은 응집 검정을 포함한다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 금속성 나노 입자, 금속성 나노플레이트, 또는 금속성 나노 쉘(예: 콜로이드질 금 등) 또는 라텍스 비드가 본 발명의 펩티드 또는 조성물에 접합된다. 이어서, 생물학적 유체를 비드/펩티드 접합체로 배양하고, 이에 의해 반응 혼합물을 형성한다. 이어서, 반응 혼합물을 항체의 존재를 결정하기 위해 분석한다. 특정 구현예에서, 응집 검정은 (1) 경쟁 검정의 경우, 본 발명의 펩티드 또는 조성물에 특이적인 항체, 또는 (2) 샌드위치 검정의 경우, 샘플 항체(예: 항-인간 IgG 또는 IgM 항체, 항-개 IgG 또는 IgM 항체, 항-고양이 IgG 또는 IgM 항체 등)를 검출할 수 있는 항체에 접합된 입자의 제2 집단, 예를 들면, 금속성 나노 입자, 금속성 나노플레이트, 또는 금속성 나노 쉘(예: 콜로이드질 금 등) 또는 라텍스 비드의 사용을 포함한다. 적합한 응집 방법은 응집 정도를 평가하는 수단으로서 원심분리를 포함할 수 있다.

또 다른 구현예에서, 본 발명의 펩티드 또는 조성물은 니트로셀룰로즈 종이 위에 전기- 또는 도트-블롯팅한다. 후속적으로, 샘플, 예를 들면, 생물학적 유체(예, 혈청 또는 혈장)는 블롯팅 항원으로 배양하고, 생물학적 유체 중의 항체는 항원(들)에 결합될 수 있다. 결합된 항체는, 예를 들면, 표준 면역효소 방법에 의해 또는 2차 항체 또는 다른 항체 결합제, 예를 들면, 단백질 A, 단백질 G, 단백질 A/G 융합 단백질, 단백질 L 또는 이의 조합에 커플링된 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘을 사용하여 가시화함으로써 검출할 수 있다.

임의 수의 통상적인 단백질 검정 포맷, 특히 면역검정 포맷이 대상체에서 아나플라즈마 항체의 검출 및 병원성 아나플라즈마(예: 에이. 파고사이토필럼, 에이. 플라티스 또는 에이. 마르기날레)에 의한 감염을 위해 본 발명의 단리된 펩티드 또는 펩티드의 집단을 사용하도록 설계될 수 있다는 것이 당업자에 의해 이해되어야 한다. 따라서, 본 발명은 특별한 검정 포맷의 선택으로 제한되지 않고, 당업자에게 공지된 검정 포맷을 포함하는 것으로 간주된다.

특정 구현예에서, 상기 방법에 사용된 샘플은 체액, 예를 들면, 혈액, 혈장, 혈청, 뇌척수액, 소변 또는 타액이다. 다른 구현예에서, 샘플은 조직(예: 조직 균질액) 또는 세포 용해물이다. 특정 구현예에서, 샘플은 야생 동물(예: 사슴 또는 설치류, 예를 들면, 마우스, 얼룩 다람쥐, 다람쥐 등)로부터 유래된다. 다른 구현예에서, 샘플은 실험실 동물(예: 마우스, 랫트, 기니 피그, 토끼, 원숭이, 영장류 등)로부터 유래된다. 다른 구현예에서, 샘플은 가축 또는 야생 동물(예: 개, 고양이, 말)로부터 유래된다. 또 다른 구현예에서, 샘플은 인간으로부터 유래된다.

선행 논의 중의 다수는 병원성 아나플라즈마에 대한 항체의 검출에 관한 것이다. 그러나, 논의는 또한 시험관내 또는 생체내에서 프라이밍 T-세포의 검출에도 적용되는 것으로 이해되어야 한다.

IgG가 제조되기 때문에, 세포 매개 면역 반응(예: T-헬퍼 반응)이 생성된다는 것이 기대된다. 따라서, 프라이밍 T-세포와 본 발명의 펩티드 사이의 면역학적 반응성을 결정할 수 있을 것으로예상된다. 시험관내에서 이는 대상체로부터 단리된 T-세포를 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단으로 배양하고, 면역반응성을 측정함으로써, 예를 들면, 후속적 T-세포 증식을 측정하거나 T-세포, 예를 들면, IFN-γ로부터 사이토킨의 방출을 측정함으로써 수행될 수 있다. 이러한 방법은 당해 분야에 익히 공지되어 있다.

본 발명의 방법이 생체내에서 수행되는 경우, 임의의 다양한 통상적 검정이 사용될 수 있다. 예를 들면, 검정은 피부 테스트 형태로, 예를 들면, 대상체에게 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을 피내로 주사함으로써 수행할 수 있다. 주사 위치에서 양성 피부 반응은 대상체가 아나플라즈마증을 유발할 수 있는 병원성 아 나플라즈마 종에 노출되어 감염되었음을 나타내고, 주사 위치에서 음성 피부 반응은 대상체가 그렇게 노출되고/감염되지 않았음을 나타낸다. 이러한 또는 다른 생체 내 테스트는 대상체에서 T-세포 반응의 검출에 의존한다.

본 발명은 또한 대상체에서 아나플라즈마증을 진단하는 방법을 제공한다. 인간에서 아나플라즈마증은 이전에 인간 과립구 에를리키아증으로서 공지되었고, 보다 최근에는 인간 과립구 아나플라즈마증으로 칭명되었다. 아나플라즈마의 일부 균주(예: 에이 . 플라티스)는 동물에서 환상 혈소판 감소증을 일으킨다(예를 들면, 개에서, 상기 질환은 감염성 개 환상 혈소판 감소증(ICCT)이라고 칭명된다). 따라서, 본 발명은 또한 대상체에서 환상 혈소판 감소증 또는 ICCT를 진단하는 방법을 제공한다. 대상체는 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증의 원인 인자에 대한 항체를 갖는 것으로 의심되는 대상체일 수 있다. 진단 방법은 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증의 임상 증상을 나타내는 대상체의 진단용으로 유용하다. 인간 아나플라즈마증(즉, 인간 과립구 아나플라즈마증)의 임상 증상은 발열, 두통, 권태감, 오한, 근육통, 복통, 기침, 혼란, 혈소판 감소증, 백혈구 감소증 및 상승된 혈청 트랜스아미나제 수준을 포함하나, 이에 한정되지 않는다. 동물(예: 개)에서 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증의 임상 증상은 심각한 빈혈, 빈맥, 호흡 곤란, 설사, 식욕 부진, 체중 감소, 운동 실조, 백혈구 감소증, 기면, 림프절비대, 창백한 점막, 발열, 점액농즙성 비루, 식욕부진, 약하거나 고통스러운 사지 및 절름발이를 포함하나, 이에 한정되지 않는다.

일부 구현예에서, 상기 방법은 대상체로부터의 샘플을 본 발명의 펩티드와 접촉시키는 단계 및 상기 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계를 포함하고, 상기 복합체의 형성은 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증을 갖는 대상체의 지표이다. 특정 구현예에서, 상기 방법은 상기 샘플을 본 발명의 2, 3, 4개 이상(예: 5, 6, 7, 8, 9, 10, 15, 20, 25, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 150, 200, 250, 300, 400, 500개 이상)의 상이한 펩티드의 집단과 접촉시키고 상기 집단에서 하나 이상의 펩타이드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계를 포함하고, 여기서 복합체의 형성은 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증을 갖는 대상체의 지표이다. 예를 들면, 하나의 특별한 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 둘 이상의 상이한 단리된 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 각각의 단리된 펩티드는 서열번호: 1의 서열을 포함한다. 다른 특정 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 둘 이상의 상이한 단리된 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 각각의 단리된 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함한다. 또 다른 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 둘 이상의 상이한 단리된 펩티드와 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 각각의 단리된 펩티드는 서열번호: 4의 서열을 포함한다. 일부 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 둘 이상의 상이한 단리된 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 각각의 단리된 펩티드는 하기의 서열을 포함한다: 서열번호: 2, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 서열번호: 9, 또는 서열번호: 543.

특정 구현예에서, 상기 방법은 샘플을 본 발명의 하나 이상의 펩티드와 하나 이상의 다른 펩티드(예: 에를리키아 펩티드 또는 이의 항원성 단편 또는 에피토프, 또는 보렐리아 펩티드 또는 이의 항원성 단편 또는 에피토프)의 혼합물과 접촉시키는 단계를 포함한다. 아나플라즈마 및 에를리키아 또는 보렐리아 종에 의한 동시감염은 일반적이다. 따라서, 본원에 기재된 아나플라즈마 펩티드 및 에를리키아 또는 보렐리아 종으로부터의 하나 이상의 펩티드를 포함하는 펩티드의 집단을 사용하는 본 발명의 진단 방법은 이러한 동시감염의 검출용으로 유용하다. 본 발명의 아나플라즈마 펩티드와 함께 사용될 수 있는 예시적인 에를리키아 항원성 펩티드는 미국에 기재되어 있고 출원 번호 14/052,296 및 미국 특허 번호 8,828,675, 이들 둘 다는 전문이 본원에 참조로 인용된다. 본 발명의 아나플라즈마 펩티드와 함께 사용될 수 있는 예시적인 보렐리아 항원성 펩티드는 미국에 기재되어 있고 특허 번호 8,568,989 및 8,758,772, 이들 둘 다는 전문이 본원에 참조로 인용된다. 다른 에를리키아 및 보렐리아 항원은 당해 분야에 공지되어 있고, 대상체의 동시감염을 검출하기 위해 본 발명의 아나플라즈마 펩티드와 함께 사용될 수 있다.

특정 구현예에서, 펩티드 또는 집단 중의 각 펩티드는 단리된(예를 들면, 합성 및/또는 정제된) 펩티드이다. 일부 구현예에서, 펩티드 또는 상이한 펩티드의 집단은 기질(예: 고체 또는 반고체 지지체)에 부착되거나 위에 고정된다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 기질은 비드 또는 복수의 비드(예: 콜로이드성 또는 다른 형태의 입자 또는 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘), 측방 유동 면역검정 장치(예: 다공성 막) 중의 유동 경로, 분석 또는 원심 로터 중의 유동 경로, 블롯(예: 웨스턴 블롯, 도트 블롯 또는 슬롯 블롯), 튜브 또는 웰(예: ELISA 검정에 적합한 플레이트 중) 또는 센서(예: 전기화학적, 광 또는 광전 센서)이다. 일부 구현예에서, 펩티드 또는 펩티드의 집단은, 일부 구현예에서, 카드뮴, 아연, 수은 또는 귀금속(예: 금, 은, 구리 및 백금)으로 구성될 수 있는 금속성 나노 층을 통해 고체 지지체에 부착되거나 위에 고정된다.

본 발명의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하기 위한 다수의 통상적 검정이있다. 예를 들면, 검출 단계는 ELISA 검정을 수행하는 단계, 측방 유동 면역검정을 수행하는 단계, 응집검정을 수행하는 단계, 파장 이동 검정을 수행하는 단계, 웨스턴 블롯, 슬롯 블롯 또는 도트 블롯을 사용하여 샘플을 분석하는 단계, 간접 형광 항체 시험을 수행하는 단계, 샘플을 분석 또는 원심 로터에서 분석하는 단계 또는 샘플을 전기화학적, 광 또는 광전 센서로 분석하는 단계를 포함할 수 있다. 이러한 상이한 검정은 상기 기재되고/되거나 당업자에게 익히 공지되어 있다.

특정 구현예에서, 본 발명의 진단 방법에 사용된 샘플은 체액, 예를 들면, 혈액, 혈장, 혈청, 뇌척수액, 소변 또는 타액이다. 다른 구현예에서, 샘플은 조직(예: 조직 균질액) 또는 세포 용해물이다. 특정 구현예에서, 대상체는 야생 동물(예: 사슴 또는 설치류, 예를 들면, 마우스, 얼룩다람쥐, 다람쥐 등)이다. 다른 구현예에서, 대상체는 실험실 동물(예: 마우스, 랫트, 기니 피그, 토끼, 원숭이, 영장류 등)이다. 다른 구현예에서, 대상체는 가축 또는 야생 동물(예: 개, 고양이, 말)이다. 또 다른 구현예에서, 대상체는 인간이다.

본 발명은 또한 대상체를 감염시키는 아나플라즈마의 종을 동정하는 방법을 포함한다. 치료 섭생이 감염을 일으키는 특정 아나플라즈마 종에 따라 상이할 수 있기 때문에, 이러한 방법은 대상체의 감염의 치료에 도움이 된다. 종의 동정 방법은 또한 아나플라즈마 감염 및 아나플라즈마증의 역학에 유용하다. 특정 구현예에서, 상기 방법은 에이. 파고사이토필럼에 의한 감염과 에이. 플라티스에 의한 감염을 구별한다. 일부 구현예에서, 상기 방법은 대상체로부터의 샘플을 제1 펩티드 또는 단리된 펩티드의 집단 및제2 펩티드 또는 단리된 펩티드의 집단과 접촉시키는 단계를 포함하고, 여기서 제1 펩티드 또는 또는 단리된 펩티드의 집단은 복수의 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하고, 제2 펩티드 또는 단리된 펩티드의 집단은 단일 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 제1 집단에서 상기 제1 펩티드 또는 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제1 항체-펩티드 복합체의 형성 및 제2 집단에서 상기 제2 펩티드 또는 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제2 항체-펩티드 복합체의 형성이 검출되고, 여기서 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성은 대상체가 제2 펩티드 또는 단리된 펩티드의 집단에 의해 특이적으로 결합된 아나플라즈마 종으로 감염된다는 것을 나타낸다.

일부 구현예에서, 제1 펩티드 또는 펩티드의 제1 집단은 에이. 파고사이토필럼, 에이. 플라티스 및 에이 . 마르기날레로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 특정 구현예에서, 제1 펩티드 또는 펩티드의 제1 집단은 에이. 파고사이토필럼 및 에이. 플라티스 둘 다로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 예를 들면, 하나의 구현예에서, 제1 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, 펩티드의 제1 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 집단 중의 각 펩티드는 서열번호: 3 또는 이의 단편의 서열을 포함한다. 이러한 구현예에서, 펩티드의 제1 집단은 표 3에 나열된 3개 이상의 펩티드(즉, 서열번호: 199-350의 서열을 포함하거나 이 서열로 이루어진 3개 이상의 펩티드)를 포함할 수 있다.

특정 구현예에서, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 에이. 플라티스로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 예를 들면, 하나의 구현예에서, 제2 펩티드는 서열번호: 4의 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, 펩티드의 제2 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의각 펩티드는 서열번호: 4 또는 이의 단편의 서열을 포함한다. 이러한 구현예에서, 펩티드의 제1 집단은 표 4에 나열된 3개 이상의 펩티드(즉, 서열번호: 351-398의 서열을 포함하거나 이 서열로 이루어진 3개 이상의 펩티드)를 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 서열번호: 6-8의 서열을 포함할 수 있다. 관련된 구현예에서, 펩티드의 제2 집단은 표 6 또는 7에 나열된 3개 이상의 상이한 펩티드(즉, 서열번호: 407-464의 서열을 포함하거나 이 서열로 이루어진 3개 이상의 펩티드)를 포함한다.

제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단이 에이. 플라티스로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는 이러한 구현예에서, 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성은 대상체가 에이. 플라티스로 감염된다는 것을 나타낸다. 관련된 구현예에서, 제2 항체-펩티드 복합체가 아니라 제1 항체-펩티드 복합체의 형성은 대상체가 에이. 파고사이토필럼으로 감염된다는 것을 나타낸다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 단리된 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 상기 제2 집단이 서열번호: 4에 의해 정의되고, 대상체가 에이. 플라티스로 감염된다는 것을 나타내는 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성이 검출된다. 다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 제2 집단은 서열번호: 6 내지 8 중의 어느 하나에 의해 정의되고, 대상체가 에이. 플라티스로 감염된다는 것을 나타내는 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성이 검출된다. 일부 구현예에서, 단리된 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 상기 제2 집단이 서열번호: 4에 의해 정의되고, 대상체가 에이. 파고사이토필럼으로 감염된다는 것을 나타내는, 제2 항체-펩티드 복합체가 아니라 제1 항체-펩티드 복합체의 형성이 검출된다. 다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 제2 집단은 서열번호: 6 내지 8 중의 어느 하나에 의해 정의되고, 대상체가 에이. 파고사이토필럼으로 감염된다는 것을 나타내는, 제2 항체-펩티드 복합체가 아니라 제1 항체-펩티드 복합체의 형성이 검출된다.

대안의 구현예에서, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 에이. 파고사이토필럼으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합한다. 예를 들면, 하나의 구현예에서, 제2 펩티드는 서열번호: 1의 서열을 포함한다. 다른 구현예에서, 펩티드의 제2 집단은 3개 이상의 상이한 펩티드를 포함하고, 여기서 집단 중의각 펩티드는 서열번호: 1 또는 이의 단편의 서열을 포함한다. 이러한 구현예에서, 펩티드의 제1 집단은 표 1에 나열된 3개 이상의 펩티드(즉, 서열번호: 10-117의 서열을 포함하거나 이 서열로 이루어진 3개 이상의 펩티드)를 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단은 서열번호: 2, 5 또는 9의 서열을 포함할 수 있다. 관련된 구현예에서, 펩티드의 제2 집단은 표 2, 5 또는 8에 나열된 3개 이상의 상이한 펩티드(즉, 서열번호: 118-198, 399-406 또는 465-542의 서열을 포함하거나 이 서열로 이루어진 3개 이상의 펩티드)를 포함한다.

제2 펩티드 또는 펩티드의 제2 집단이 에이. 파고사이토필럼으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는 이러한 구현예에서, 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성은 대상체가 에이. 파고사이토필럼으로 감염된다는 것을 나타낸다. 관련된 구현예에서, 제2 항체-펩티드 복합체가 아니라 제1 항체-펩티드 복합체의 형성은 대상체가 에이. 플라티스로 감염된다는 것을 나타낸다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 단리된 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 상기 제2 집단이 서열번호: 1에 의해 정의되고, 대상체가 에이. 파고사이토필럼으로 감염된다는 것을 나타내는 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성이 검출된다. 다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 제2 집단은 서열번호: 2, 5 또는 9 중의 어느 하나에 의해 정의되고, 대상체가 에이. 파고사이토필럼으로 감염된다는 것을 나타내는 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성이 검출된다. 일부 구현예에서, 단리된 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 상기 제2 집단이 서열번호: 1에 의해 정의되고, 대상체가 에이. 플라티스로 감염된다는 것을 나타내는, 제2 항체-펩티드 복합체가 아니라 제1 항체-펩티드 복합체의 형성이 검출된다. 다른 구현예에서, 단리된 펩티드의 제1 집단은 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 제2 집단은 서열번호: 2, 5 또는 9 중의 어느 하나에 의해 정의되고, 대상체가 에이. 플라티스로 감염된다는 것을 나타내는, 제2 항체-펩티드복합체가 아니라 제1 항체-펩티드 복합체의 형성이 검출된다.

제1 및 제2 항체-펩티드 복합체는 ELISA 검정을 수행하고, 측방 유동 검정을 실행하고, 응집 검정을 수행하고, 웨스턴 블롯, 슬롯 블롯 또는 도트 블롯을 수행하고, 파장 이동 검정을 수행하고, 간접 형광 항체 시험을 수행하거나 샘플을 분석 또는 원심 로터를 통해 실행함을 포함하나, 이에 한정되지 않는 다양한 방법을 사용하여 검출할 수 있다. 상기 방법 및 상기 방법에 사용하기 위한 장치가 상기 상세히 기재된다.

다른 구현예에서, 대상체를 감염시키는 아나플라즈마의 종을 동정하는 방법은 대상체로부터의 샘플을 펩티드의 제1 집단 및 단일 아나플라즈마 종의 세포 추출물과 접촉시키는 단계로서, 여기서 단리된 펩티드의 제1 집단은 복수의 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는, 단계; 제1 집단에서 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제1 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계; 및 세포 추출물에서 하나 이상의 성분을 포함하는 항체-세포 추출물 복합체의 형성을 검출하는 단계로서, 여기서 제1 항체-펩티드 복합체 및 항체-세포 추출물 복합체 둘 다의 형성은 대상체가 세포 추출물을 제조한 아나플라즈마 종으로 감염된다는 것을 나타내는, 단계를 포함한다. 일부 구현예에서, 세포 추출물은 에이. 파고 사이토필럼으로부터 유래된다.

세포 추출물은 세포의 성분을 포함한다. 그것은 세포를 (예를 들면, 세정제로) 용해시키고, 불필요한 성분을 (예를 들면, 불용성 물질, 예를들면, 막 단편, 소포 및 핵을 제거하기 위해 원심분리를 사용하여) 제거함으로써 생성될 수 있다. 세포 추출물은 전체-세포 용해물 또는 부분-세포 용해물일 수 있다. 세포 추출물은 일반적으로 대부분 세포질로 구성되어 있다. 세포 추출물을 제조하는 다양한 방법은 당업자에게 익히 공지되어 있다. 상업적 키트는 세포 추출물을 생성하기 위해 이용 가능하다.

키트

또 다른 국면에서, 본 발명은 본원에 기재된 검출 및 진단 검정에 사용하기 위한 키트를 제공한다. 일부 구현예에서, 키트는 본 발명의 하나 이상의 펩티드를 포함한다. 특정 구현예에서, 키트는 본 발명의 펩티드의 집단을 포함한다. 펩티드는 하기의 서열을 포함할 수 있다: 서열번호: 1, 서열번호: 2, 서열번호: 3, 서열번호: 4, 서열번호: 5, 서열번호: 6, 서열번호: 7, 서열번호: 8, 서열번호: 9, 서열번호: 543, 또는 이의 단편. 하나의 구현예에서, 키트는 본 발명의 펩티드의 둘 이상의 집단을 포함한다. 예를 들면, 하나의 구현예에서, 키트는 서열번호: 3에 의해 정의된 펩티드의 제1 집단 및 서열번호: 4에 의해 정의된 펩티드의 제2 집단을 포함한다. 특정 구현예에서, 펩티드는 고체 지지체에 부착되거나 고체 지지체 위에 고정된다. 일부 구현예에서, 펩티드는 금속성 나노 층(예: 카드뮴, 아연, 수은, 금, 은, 구리 또는 백금 나노 층)을 통해 고체 지지체에 부착되거나 고체 지지체 위에 고정된다. 특정 구현예에서, 고체 지지체는 비드 또는 복수의 비드(예: 콜로이드성 입자 또는 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트 또는 나노 쉘), 측방 유동 면역검정 장치 중의 유동 경로, 분석 또는 원심 로터 중의 유동 경로, 튜브 또는 웰(예를 들면, 플레이트 중) 또는 센서(예: 전기화학적, 광 또는 광전 센서)이다.

특정 형태의 검정을 위한 시약도 또한 본 발명의 키트에 제공될 수 있다. 따라서, 키트는 비드의 집단(예를 들면, 응집 검정 또는 측방 유동 검정에 적합한) 또는 플레이트(예: ELISA 검정에 적합한 플레이트)를 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 키트는 장치, 예를 들면, 측방 유동 면역검정 장치, 분석 또는 원심 로터, 웨스턴블롯, 도트 블롯, 슬롯 블롯, 또는 전기화학적, 광 또는 광전 센서를 포함한다. 비드의 집단, 플레이트 및 장치는 면역검정 수행용으로 유용하다. 예를 들면, 그들은 샘플로부터의 항체 및 본 발명의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성의 검출용으로 유용할 수 있다. 특정 구현예에서, 펩티드, 본 발명의 상이한 펩티드의 집단, 또는 본 발명의 펩티드 조성물은 비드, 플레이트 또는 장치에 부착되거나 이 위에 고정된다.

또한, 키트는 다양한 희석제 및 완충제, 특이적으로 결합된 항원 또는 항체의 검출을 위한 표지된 접합체 또는 다른 제제(예: 표지 시약), 및 다른 신호 생성 시약, 예를 들면, 효소 기질, 보조 인자 및 색소원을 포함할 수 있다. 하나의 구현예에서, 키트는 본 발명의 하나 이상의 펩티드의 에피토프를 인식하는 항체에 결합할수 있는 표지 시약을 포함한다. 예를 들면, 일부 구현예에서, 키트는 표지 시약으로서 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 나노 입자, 나노플레이트, 또는 금속성 나노 쉘, 금속성 나노 층, 형광단, 양자 도트, 착색 라텍스 입자 또는 효소)에 접합된 항-인간, 항-개 또는 항-고양이 IgG 또는 IgM 항체를 포함한다. 다른 구현예에서, 키트는 표지 시약으로서 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 금속성 나노 입자, 금속성 나노플레이트, 금속성 나노 쉘, 금속성 나노 층, 형광단, 양자 도트, 착색 락텍스 입자 또는 효소)에 접합된 단백질 A, 단백질 G, 단백질 A/G 융합 단백질, 단백질 L 또는 이의 조합을 포함한다. 예시적인 단백질 A/G 융합 단백질은 단백질 A로부터 4개의 Fc-결합 도메인을 단백질 G로부터의 2개와 조합한다. 문헌[참조: 예를 들면, Sikkema, J.W.D., Amer. Biotech. Lab, 7:42, 1989 및 Eliasson 등, J. Biol. Chem. 263, 4323-4327, 1988]을 참조하고, 이들 둘 다는 전문이 본원에 참조로 인용된다. 또 다른 구현예에서, 키트의 표지 시약은 검출 가능한 표지(예: 금속성 나노 재료, 예를 들면, 금속성 나노 입자, 금속성 나노플레이트, 금속성 나노 쉘, 금속성 나노 층, 형광단, 착색 라텍스 입자 또는 효소)에 접합된 본 발명의 펩티드의 제2 집단이다. 펩티드의 제2 집단은 임의로 고체 지지체에 부착되거나 위에 고정될 수 있는 펩티드의 제1 집단과 동일하거나 상이할 수 있다.

키트의 다른 성분은 당업자에 의해 용이하게 결정될 수 있다. 이러한 성분은 코팅 시약, 본 발명의 펩티드에 특이적인 폴리클로날 또는 모노클로날 포획 항체, 또는 둘 이상의 항체의 칵테일, 표준으로서 이러한 항원의 정제되거나 반정제된 추출물, 모노클로날 항체 검출기 항체, 검출 가능한 표지에 접합된 항-마우스, 항-개, 항-고양이, 항-치킨 또는 항-인간 항체, 비색 비교용 지시제 차트, 1회용 장갑, 오염 제거 지침서, 도포 스틱 또는 용기, 샘플 준비 컵 등을 포함할 수 있다. 하나의 구현예에서, 키트는 펩티드-항체 복합체의 형성을 가능하게 하는 반응 배지를 구성하기에 적합한 완충제 또는 다른 시약을 포함한다.

이러한 키트는 병원성 아나플라즈마 종, 예를 들면, 에이. 파고사이토필럼, 에이. 플라티스 또는 에이. 마르기날레에 의한 감염을 진단하는 임상 실험실을 위한 편리하고 효율적인 방법을 제공한다. 따라서, 특정 구현예에서, 키트는 추가로 지침서를 포함한다. 예를 들면, 특정 구현예에서, 키트는 하나 이상의 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하거나 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증을 진단하기 위해 본 발명의 펩티드 또는 펩티드의 집단을 사용하는 방법을 나타내는 지침서를 포함한다. 특정 구현예에서, 키트는 하나 이상의 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 검출하거나 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증을 진단하기 위해 비드의 집단, 플레이트 또는 장치(예를 들면, 본 발명의 펩티드 또는 상이한 펩티드의 집단을 포함하는)를 사용하는 방법을 나타내는 지침서를 포함한다.

펩티드, 조성물 및 본 발명의 펩티드, 키트 및 방법을 포함하는 장치는 다수의 이점을 제공한다. 예를 들면, 그들은 아나플라즈마증 또는 환상 혈소판 감소증의 단순하고, 경제적이고 신속하고 민감하고 정확한 검출을 가능하고 하고, 유사한 증상을 갖는 다른 조건으로 혈청학적 교차 반응성을 피한다. 이는 정확한 진단을 가능하게 한다. 또한, 본 발명의 진단 시험(예: ELISA 검정, 측방 유동 면역검정 또는 응집 검정)은 항-MSP 2/p44 또는 항-OMP/p44 항체 또는 아나플라즈마의 외부 표면 단백질에 기초하는 백신에 반응하여 생성된 다른 항체를 함유하는 혈청 샘플에 유용하다.

다음 실시예는 본 발명의 다양한 국면을 예시한다. 실시예는 물론 본 발명의 특정 구현예만의 단순한 예시인 것이고 본 발명의 범위에 대한 제한을 구성하지 않는 것으로 이해되어야 한다.

실시예

실시예 1. ELISA 검정

펩티드의 2개의 상이한 집단은 표준 합성 절차를 사용하여 합성했다. 펩티드의 제1 집단(APL-ID1) 중의 각 펩티드는 서열번호: 3의 서열을 함유했다. 펩티드의 제1 집단은 에이. 파고사이토필럼 및 에이. 플라티스 둘 다에 의해 유도된 항체에 특이적으로 결합한다. 펩티드의 제2 집단(APL-ID2) 중의 각 펩티드는 서열번호: 의 서열을 함유했다 4. 펩티드의 제2 집단은 주로 에이. 플라티스에 의해 유도된 항체에 특이적으로 결합한다.

두 집단 중의 각 펩티드는 티오-에테르 화학을 사용하여 담체 단백질 소 혈청 알부민(BSA)에 개별적으로 연결되었다. 생성되는 BSA-펩티드 접합체는 2개의 개별적 ELISA 검정(플레이트당 펩티드의 한 집단)을 생성하기 위해 96-웰 ELISA 플레이트에서 포획 개체로서 사용되었다. 플레이트는 바람직하지 않은 비특이적 결합을 예방하기 위해 25mM 보레이트 완충제(pH9.5)에 용해된 5% 탈지분유로 차단했다.

개는, 에이. 파고사이토필럼에 개의 노출을 개시하기 위해 에이. 파고사이토필럼-감염된 진드기 세포 배양물을 접종했다. PCR 및 현미경 검사에 의해 결정된 바와 같은 에이. 플라티스 감염을 번식시키는 것으로 공지된 동물로부터 수득된 안정한 혈액은 에이. 플라티스에 의한 감염을 개시하기 위한 개의 개별 그룹으로 접종했다. 접종된 개의 각 그룹으로부터의 혈액 샘플은 접종 후 다양한 날에 수집했다.

혈액 샘플로부터 제조된 혈장은 상기한 ELISA 플레이트를 사용하여 APL-ID1 및 APL-ID2 펩티드와의 반응성에 대해 시험했다. 혈장 샘플은 차단 용액에서 1:250 내지 1:1000으로 희석하고, 두 개의 ELISA 플레이트 각각에서 차단된 웰에 첨가했다. 1시간 배양 기간 후, 반응되지 않은 재료는 마이크로 웰을 세척하여 제거했다. 특이적으로 포획된 항-펩티드 개 IgG 또는 IgM은 HRP-표지된 단백질 A와의 반응으로 검출되었다. HRP는 상업적 TMB 기질을 사용하여 검정했다. 각 웰의 광학 밀도는 플레이트 판독기를 사용하여 650nm에서 판독했다.

에이. 플라티스-감염 개(15-13) 개 및 에이. 파고사이토필럼-감염 개 (3-13)로부터 수득된 혈장 샘플과 APL-ID1 펩티드 및 APL-ID2 펩티드의 반응성은 각각 도 5 및 6에 도시된다. 에이. 파고사이토필럼-감염 개(개 3-13)로부터의 샘플은 APL-ID1 펩티드와 상당한 반응성을 나타낸 반면, 이러한 샘플과 APL-ID2 펩티드의 반응성은 훨씬 더 낮았다. 대조적으로, 에이. 플라티스-감염 개(개 15-13)로부터의 샘플은 펩티드의 두 집단에 대해 유사한 반응성을 나타냈다. 이러한 실험 결과는, 서열번호: 3 (APL-ID1) 및 서열번호: 4 (APL-ID2)에 의해 정의된 펩티드의 집단이 아나플라즈마 항원에 대한 항체의 존재를 검출하는데 있어서 고도의 감도를 가짐을 나타낸다. 또한, 결과는, 이러한 펩티드의 두 집단이 아나플라즈마의 감염성 종을 동정하기 위해사용될 수 있음을 나타낸다. APL-ID2 펩티드가 아니라 APL-ID1 펩티드와의 반응성에 대해 양성을 시험하는 샘플은 에이. 파고사이토필럼에 대해 양성인 반면, 두 펩티드에 대한 반응성에 대해 양성을 시험하는 샘플은 에이. 플라티스에 대해 양성이다.

실시예 2. 측방 유동 검정

이중 항원 샌드위치 포맷에서 측방 유동 면역검정은 아나플라즈마 항원에 특이적인 항체의 존재를 검출하기 위해 구성하였다. 서열번호: 3 (APL-ID1), 서열번호: 6 (APL-ID5.1), 또는 서열번호: 7 (APL-ID6)의 서열을 갖는 펩티드를 포함하는 펩티드의 집단은 BSA에 연결했고, 생성되는 복합체는 시험 접합체(금 나노 입자로 표지된 펩티드) 및 포획제(장치의 시험 라인에서 고정된) 둘 다로서 사용되었다. 시험 라인에서 생성된 신호는 표지된 펩티드 접합체에 첨가된 단백질 A 및 단백질 G-금 접합체(증폭기)에 의해 증강되었다. 장치는 도 7에 도시된다.

장치의 작동은 도 8에 예시된다. 검정을 수행하기 위해, 항-응고된 전혈, 혈청 또는 혈장 한 방울을 장치의 샘플 포트에 적용한다. 혈액 분리 패드는 전혈로부터 혈액 세포를 여과한다. 혈장 (또는 혈청)을 동원하고, 접합체 패드 상에 존재하는 시험 접합체에 특이적으로 결합하고, 임의의 형성된 항체-펩티드 복합체는 시험 및 조절 영역을 함유하는 니트로셀룰로즈 막으로 이동한다. 샘플 적용 후 추적 완충제의 적용은 유리 및 결합된 시험 접합체를 상부 흡수 패드를 향해 니트로셀룰로즈 막을 통해 이동시킨다. 표지된 펩티드-항체 복합체는 고정된 펩티드가 항체 상의 제2 결합 부위를 통해 표지된 펩티드-항체 복합체를 포획하는 시험 라인으로 이동한다. 접합체 혼합물 중의 단백질 A-금 및 단백질 G-금 접합체는 검출 신호를 증폭시키는 포획된 항체에 결합한다. 시험 부위에서 하나의 적색 라인 및 조절 부위에서 제2의 적색 라인의 출현은 아나플라즈마 속에 대한 항체의 존재를 나타낸다 샘플에서 (예: 파고사이토필럼 또는 플라티스). 유일한 조절 부위에서 적색 라인의 출현은 샘플에서 모든 아나플라즈마 속에 대한 항체의 부재를 나타낸다. 시험은, (i) 시험 라인에서 신호가 나타나지만, 조절 라인에서 어떤 신호도 존재하지 않거나, (ii) 조절 또는 시험 라인에서 어떤 신호도 관찰되지 않는 경우에, 무효한 것으로 간주된다.

동일한 펩티드 혼합물을 사용하여 간접 면역형광 검정, IDEXX SNAP 4DX Plus^TM 및 ELISA에 의해 결정된 바와 같이 아나플라즈마 속에 대해 양성인 95개의 개 혈장 샘플을 측방 유동 장치에서 시험했다. 또한, 동일한 방법에 의해 아나플라즈마 속에 대해 음성인 것으로 결정된 51개의 개혈장 샘플을 또한 평가했다. 각 샘플을 장치에서 2회 시험했다. 각 시험은 상이한 조작자에 의해 수행되었다. 시험 기간의 말기에, 각 시험은 조작자에 의해 양성 또는 음성으로서 표기되었다. 추가로, 각 시험의 스캐닝 이미지를 수득하고, ImageJ 방법으로 분석했다. 양 조작자가 지정에 동의한 시험은 동일한 지정(pos/neg)으로서 기록했다. 조작자가 반대하는 경우, 제3 시험은 제3의 조작자에 의해 실행되었고, 그 샘플에 대한 최종 결과(pos/neg)로서 취했다. 결과는 이하 표 9에 요약한다. 측방 유동 검정은 97.9%의 감도 및 90.2%의 특이성을 가졌다. 이 실시예는, 서열번호: 3, 서열번호: 6, 또는 서열번호: 7의 서열을 갖는 펩티드를 포함하는 펩티드의 집단이 측방 유동 검정 포맷에 사용될 경우 아나플라즈마 항원에 대한 항체를 효과적으로 검출할 수 있음을 입증한다.

표 9. 공지된 아나플라즈마 -양성 및 음성 샘플의 측방 유동 검정 결과

실시예 3. 간접 형광 항체 검정

간접 형광 항체 시험은 본 발명의 하나 이상의 펩티드로 코팅된 라텍스 비드를 사용하여 구성한다. 특정 구현예에서, 서열번호: 3 (APL-ID1), 서열번호: 4 (APL-ID2) 및/또는 서열번호: 6 (APL-ID5.1)에 의해 정의된 펩티드가 사용된다. 본 발명의 펩티드는 티오-에테르 화학을 사용하여 말레이미드-유도체화 라텍스 비드 상에 코팅된다. 대안적으로, 본 발명의 펩티드는 티오-에테르 또는 유사한 화학을 통해 BSA에 접합시킬 수 있고, 라텍스 비드 상에 수동적으로 흡수된다. 이어서, 이러한 비드의 집단은 공지된 기술을 사용하여 유리 슬라이드 상에 고정시킨다.

검정을 수행하기 위해, 항-아나플라즈마 항체를 갖는 것으로 의심받은 개로부터 (적합한 완충제로 적절하게 희석된) 혈청 또는 혈장 한 방울을 라텍스 비드로 코팅된 유리 슬라이드에 적용한다. 적합한 배양 시간 후, 반응되지 않은 재료는 세척 제거하고, 형광 표지된 항-개 IgG (또는 IgM) 한 방울을 적용하고, 슬라이드를 추가 시간 동안 배양한다. 최종 제제는 형광 태그된 라텍스 비드를 결정하기 위해 형광 현미경하에 관찰된다. 시험 혈청/혈장의 양성 또는 음성으로의 분류는 적합한 대조군과의 비교에 기초한다. 가시화 단계가 효소 기질을 사용하는 경우에 효소 표지가 형광 표지 대신에 사용될 수 있다. 예를 들면, 알칼리성 포스파타제로 표지된 항-개 IgG/IgM은 슬라이드를 BCIP-니트로 BT 기질에 노출시킴으로써 가시화할 수 있다. 표지된 단백질 A, 단백질 G 또는 단백질 A/G 융합체가 펩티드-코팅 비드에 결합된 항체를 검출하기 위해 표지된 항-개 IgG 및 항-개 IgM 대신에 사용될 수 있다.

실시예 4. 미지 샘플에서 개를 감염시키는 아나플라즈마 의 종의 동정

이 실시예는 본 발명의 펩티드 집단 및 아나플라즈마 세포 추출물을 사용하여 개를 감염시키는 아나플라즈마의 종의 성공적인 동정을 입증한다.

모두 시험되고, IDEXX SNAP 4DX Plus^TM 검정을 사용하여 아나플라즈마 감염에 대해 양성으로서 육안 검사로 분류된 41개의 개 혈장 샘플을 실시예 1에 기재된 바와 유사한 ELISA 검정으로 시험했다. 3개의 96-웰 ELISA 플레이트를 실온에서 1시간 동안 (시그마-알드리치(Sigma-Aldrich)로부터의 상업적 키트를 사용하여 제조된) 다양한 펩티드 또는 세포 추출물로 코팅시켰다. 플레이트 1은 3개의 펩티드 집단: APL-ID1 (서열번호: 3, 최종 농도 7μg/mL), APL-ID5.1 (서열번호: 6, 최종 농도 7μg/mL) 및 APL-ID6 (서열번호: 7, 최종 농도 7μg/mL)의 혼합물 100μL/웰로 코팅시켰다. 플레이트 2는 2개의 펩티드 집단: APL-ID5.1 (서열번호: 6, 최종 농도 7μg/mL) 및 APL-ID6 (서열번호: 7, 최종 농도 7μg/mL)의 혼합물 100μL/웰로 코팅시켰다. 플레이트 3은 100μL/웰의 에이. 파고사이토필럼 전체-세포 용해물(최종 농도 5μg/mL)로 코팅시켰다. 플레이트 1 위의 펩티드 혼합물은 에이. 파고사이토필럼 및 에이. 플라티스 둘 다에 의해 유도된 항체에 특이적으로 결합한다. 플레이트 2 위의 펩티드 혼합물은 주로 에이. 플라티스에 의해 유도된 항체에 특이적으로결합한다. 플레이트 3 위의 전체-세포 용해물은 주로 에이. 파고사이토필럼에 의해 유도된 항체에 특이적으로 결합한다. 이어서, 플레이트를 세척했다.

이어서, 플레이트를 바람직하지 않은 비특이적 결합을 예방하기 위해 실온에서 1시간 동안 250mM 보레이트 완충제(pH9.5) 중에서 300μL/웰의 7% 무지방유로 차단했다. 플레이트를 다시 세척했다.

아나플라즈마 감염을 동반하거나 동반하지 않는 혈장 샘플("미지 샘플")을 7% 우유에서 1/100으로 희석시키고, 각 샘플 100μL/웰을 ELISA 플레이트에 첨가하고, 실온에서 1시간 동안 배양했다. 플레이트를 다시 세척했다.

이어서, 플레이트를 실온에서 1시간 동안 단백질 A-HRP 접합체(1:1000 희석됨) 100μL/웰로 배양했다. 플레이트를 다시 세척하고, 100μL/웰의 기질(TMB)을 첨가하고, 실온에서 10분 동안 배양했다. 모든 샘플의 OD 판독치를 수득하고, 표준 곡선과 비교하였다. 플레이트 1 및 플레이트 2(2개의 "펩티드" 플레이트)의 경우, 풀링 양성 샘플의 연속 희석물을 표준 곡선을 생성하기 위해 사용했다. 플레이트 3(용해물 플레이트)의 경우, 2점 곡선은 에이. 파고사이토플럼("3-13")으로 실험적으로 감염된 개로부터의 음성 샘플 및 개 샘플을 사용하여 제조하였다.

SNAP 시험 및 간접 면역형광 검정(IFA)의 결과와 함께 펩티드-세포추출물 ELISA를 사용하는 이러한 샘플의 종 동정 결과는 표 10에 나타낸다. 모든 SNAP 및 IFA 시험 은 단지 속 수준에서 아나플라즈마를 검출하였고, 아나플라즈마의 종을 결정하기 위해 사용될 수는 없었다.

표 10. 미지 샘플에서 아나플라즈마 종의 동정

^a 콤보 스코어는 플레이트 1의 미지 샘플의 OD 판독치를 동일한 조건하(펩티드 집단 APL-ID1, APL-ID5.1 및 APL-ID6 포함)에 분석된 공지된 양성 샘플로 제조된 연속 희석된 교정기의 OD 판독치로 생성된 표준 곡선과 비교하여 계산했다.

^b 플라티스 스코어는 플레이트 2의 미지 샘플의 OD 판독치를 동일한 조건하(펩티드 집단 APL-ID5.1 및 APL-ID6 포함)에 분석된 공지된 양성 샘플로 제조된 연속 희석된 교정기의 OD 판독치로 생성된 표준 곡선과 비교하여 계산했다.

^c 파고 WCL 스코어는 플레이트 3의 미지 샘플의 OD 판독치를 건강한 개의 혈장 샘플(음성 대조군)로부터의 결과 및 동일한 조건하(에이. 파고사이토필럼 전체-세포 용해물 포함)에 분석된 에이. 파고사이토필럼으로 실험적으로 감염된 개 3-13의 혈장 샘플로부터의 결과로 구성된 2점 표준 곡선과 비교하여 계산했다.

^d 콤보 스코어, 플라티스 스코어 및 파고 WCL 스코어를 사용하여미지 샘플에서 개를 감염시키는 아나플라즈마 종의 동정. 9 이하의 콤보 스코어를 갖는 샘플은 아나플라즈마 감염에 대해 음성("NEG")으로 분류된다. 9보다 큰 콤보 스코어를 갖는 샘플은 아나플라즈마 감염에 대해 양성으로 분류되고, 감염성 아나플라즈마 종은 플라티스 스코어와 파고 WCL 스코어를 비교함으로써 할당되고―파고 WCL 스코어보다 큰 플라티스 스코어를 갖는 샘플은 에이. 플라티스 감염에 대해 양성("플라티스")으로 분류되고, 파고 WCL 스코어보다 낮은 플라티스 스코어를 갖는 샘플은 에이. 파고사이토필럼 감염에 대해 양성("파고")으로 분류된다. 샘플의 플라티스 스코어가 이의 파고 WCL 스코어와 동일하고 이의 콤보 스코어가 9보다 클 경우, 샘플은 불확정 종에 의한 아나플라즈마 감염에 대해 양성으로 분류된다.

^e IDEXX SNAP 4DX Plus^TM 검정은 제조업자의 지침에 따라 수행하였다. 백분율은 SNAP 카세트의 이미지의 농도계 분석을 통해 계산하였다. 그들은 "(시험 샘플의 밀도)/(시험 샘플의 밀도 + 양성 대조군의 밀도)"를 나타낸다.

^f IFA 검정은 아나플라즈마에 대한 항체를 검출하기 위해 에이. 파고사이토필럼 세포를 사용한 상업적 키트를 사용하여 수행하였다. IFA 역가는 혈장 샘플을 연속 희석하고, 각 희석물을 고정된 에이 . 파고사이토필럼 세포로 시험하여 결정하였다.

이 실시예에서 결과는, 대상체를 감염시키는 아나플라즈마 의 종이 펩티드 집단 및 세포 추출물을 사용하여 성공적으로 동정될 수 있음을 입증한다. 또한, 에이. 파고사이토필럼 - 감염된 개, 3-13으로부터의 양성 대조군 샘플은 이 실시예에서 올바르게 동정되었다(데이터는 제시되지 않음).

참조로 인용된 문서에서의 임의의 정의는 본원에 제공된 정의와 모순되는 정도까지, 본원에 제공된 정의를 조절한다. 본 발명이 현재 바람직한 구현예를 참조로 기재되었지만, 당업자에게 명백한 바와 같이, 다양한 변화 및 변형이 본 발명의 정신으로부터 벗어나지 않고 수행될 수 있음이 이해되어야 한다. 따라서, 본 발명은 다음 특허청구범위에 의해서만 제한된다.

본원에 인용된 각각 및 모든 특허, 특허 출원 및 공보의 특허청구범위, 도면 및/또는 도면을 포함하는 개시 내용은 전문이 본원에 참조로 인용된다.

SEQUENCE LISTING <110> ABAXIS, INC. <120> PEPTIDES, DEVICES, AND METHODS FOR THE DETECTION OF ANAPLASMA ANTIBODIES <130> ABAX-041/01WO <150> US 61/929,655 <151> 2014-01-21 <150> US 14/511,916 <151> 2014-10-10 <160> 543 <170> KopatentIn 3.0 <210> 1 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Xaa is Ile, Pro or His <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Xaa is Ile, Trp or Tyr <220> <221> MISC_FEATURE <222> (21)..(21) <223> Xaa is Arg, Asp or Asn <220> <221> MISC_FEATURE <222> (28)..(28) <223> Xaa is Glu or Asn <220> <221> MISC_FEATURE <222> (31)..(31) <223> Xaa is Leu of Val <400> 1 Glu Thr Arg Val Ala Tyr Pro Tyr Xaa Lys Asp Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Xaa Asp Ser His Xaa Phe Asp Trp Gln Thr Pro Xaa Pro Lys Xaa Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 2 <211> 21 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa is Leu, 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Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 509 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 509 Glu Thr Lys Val Val Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 510 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 510 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 511 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 511 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 512 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 512 Glu Thr Lys Val Ala Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 513 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 513 Glu Thr Lys Val Val Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 514 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 514 Glu Thr Lys Val Val Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 515 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 515 Glu Thr Lys Val Val Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 516 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 516 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 517 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 517 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 518 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 518 Glu Thr Lys Val Ala Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Glu Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 519 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 519 Glu Thr Lys Val Val Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 520 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 520 Glu Thr Lys Val Val Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 521 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 521 Glu Thr Lys Val Val Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 522 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 522 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 523 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 523 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 524 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 524 Glu Thr Lys Val Ala Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 525 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 525 Glu Thr Lys Val Val Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 526 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 526 Glu Thr Lys Val Val Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 527 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 527 Glu Thr Lys Val Val Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 528 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 528 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 529 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 529 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 530 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 530 Glu Thr Lys Val Ala Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Leu Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 531 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 531 Glu Thr Lys Val Val Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 532 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 532 Glu Thr Lys Val Val Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 533 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 533 Glu Thr Lys Val Val Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 534 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 534 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 535 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 535 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 536 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 536 Glu Thr Lys Val Ala Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asp Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 537 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 537 Glu Thr Lys Val Val Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 538 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 538 Glu Thr Lys Val Val Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 539 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 539 Glu Thr Lys Val Val Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 540 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 540 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Gly Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 541 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 541 Glu Thr Lys Val Ala Tyr Ile Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 542 <211> 36 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <400> 542 Glu Thr Lys Val Ala Tyr His Tyr Leu Lys Gln Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Asp Ser His Asn Phe Asp Trp Glu Thr Pro Asn Pro Lys Val Gly 20 25 30 Phe Lys Asp Cys 35 <210> 543 <211> 35 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Anaplasma antigenic peptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa is Val or Ala <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Xaa is Gly, Ile or His <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Xaa is Glu, Asn or Gln <220> <221> MISC_FEATURE <222> (18)..(18) <223> Xaa is Asp or Asn <220> <221> MISC_FEATURE <222> (21)..(21) <223> Xaa is Arg, Asp or Asn <220> <221> MISC_FEATURE <222> (25)..(25) <223> Xaa is Gln, Asp or Glu <220> <221> MISC_FEATURE <222> (28)..(28) <223> Xaa is Glu or Asn <220> <221> MISC_FEATURE <222> (31)..(31) <223> Xaa is Leu or Val <400> 543 Glu Thr Lys Val Xaa Tyr Xaa Tyr Leu Lys Xaa Gly Arg Thr Val Lys 1 5 10 15 Leu Xaa Ser His Xaa Phe Asp Trp Xaa Thr Pro Xaa Pro Lys Xaa Gly 20 25 30 Phe Lys Asp 35

Claims (38)

1. 단리된 펩티드의 집단을 포함하는 조성물로서, 상기 집단은 3개 이상의 상이한 집단을 포함하고, 상기 집단 중의 각 펩티드는 다음 서열을 포함하는, 조성물:
   (i) Abaxis ID 2 (서열번호: 1) 또는 이의 단편, 여기서 X₉는 I, P 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₇은 I, W 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산임;
   (ii) Abaxis ID 3 (서열번호: 2) 또는 이의 단편, 여기서 X₃은 L, V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 K, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₅는 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산임;
   (iii) APL-ID1 (서열번호: 3) 또는 이의 단편, 여기서 X₅는 V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 G, I 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₅는 Q, D 또는 E로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₄₅는 K 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₄₈은 F 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₁은 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₄는 E 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₅₇은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₀은 F 또는 W로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₃은 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₆₆은 Q 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산임;
   (iv) APL-ID2 (서열번호: 4) 또는 이의 단편, 여기서 X₆은 K 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₉는 F 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₂는 D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₅는 E 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 F 또는 W로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₄는 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₇은 Q 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산임;
   (v) APL-ID3 (서열번호: 5) 또는 이의 단편, 여기서 X₂는 I 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₀은 S 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₃은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산임;
   (vi) APL-ID5.1 (서열번호: 6) 또는 이의 단편;
   (vii) APL-ID6 (서열번호: 7) 또는 이의 단편, 여기서 X₅는 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₉는 F 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₃은 R 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₆은 W 또는 Y로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₈은 S 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₂는 K 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₇은 N 또는 D로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산임;
   (viii) APL-ID7 (서열번호: 8) 또는 이의 단편, 여기서 X₁₀은 V, L 또는 I로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 A 또는 L로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산임; 또는
   (ix) APID 2-1 (서열번호: 9) 또는 이의 단편, 여기서 X₅는 V 또는 A로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₇은 G, I 또는 H로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₁₁은 E, N 또는 Q로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₁은 R, D 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₅는 Q, D 또는 E로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₂₈은 E 또는 N으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산이고, X₃₁은 L 또는 V로 이루어진 그룹으로부터 선택된 아미노산임.
2. 청구항 1에 있어서, 상기 펩티드 중의 하나 이상이 리간드에 접합되는, 조성물.
3. 청구항 1 또는 2에 있어서, 상기 펩티드 중의 하나 이상이 비오틴, 아비딘, 스트렙타비딘, 뉴트라비딘, 혈청 알부민, 키홀 림펫 호모시아닌(KLH), 효소 또는 금속성 나노 재료에 접합되는, 조성물.
4. 청구항 1 내지 3 중 어느 한 항에 있어서, 상기 펩티드의 집단이 임의로 금속성 나노 층을 통해 고체 지지체에 고정되는, 조성물.
5. 청구항 4에 있어서, 상기 고체 지지체가 복수의 비드, 측방 유동 면역검정 장치 중의 유동 경로, 미세역가 플레이트 중의 웰 또는 로터 중의 유동 경로인, 조성물.
6. 청구항 1 내지 5 중 어느 한 항에 있어서, 상기 단편이 적어도 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50, 55 또는 60개 아미노산 길이인, 조성물.
7. 청구항 1 내지 6 중 어느 한 항에 있어서, 상기 조성물이 아나플라즈마 (Anaplasma) 종, 에를리키아 ( Ehrlichia ) 종 및/또는 보렐리아 ( Borrelia ) 종으로부터의 하나 이상의 항원성 펩티드를 추가로 포함하는, 조성물.
8. 청구항 1 내지 7 중 어느 한 항에 있어서, 상기 조성물이 청구항 1에서 인용된 펩티드의 적어도 2개의 상이한 집단을 포함하는, 조성물.
9. 청구항 8에 있어서, 상기 펩티드의 집단 중 적어도 하나가 서열번호: 3에 의해 정의되는, 조성물.
10. 청구항 9에 있어서, 상기 조성물이 서열번호: 7에 의해 정의된 단리된 펩티드의 제2 집단을 추가로 포함하는, 조성물.
11. 청구항 10에 있어서, 상기 조성물이 단리된 펩티드의 제3 집단을 추가로 포함하고, 상기 각 펩티드는 서열번호: 6의 서열을 포함하는, 조성물.
12. 청구항 9에 있어서, 상기 조성물이 단리된 펩티드의 제2 집단을 추가로 포함하고, 상기 각 펩티드는 서열번호: 6의 서열을 포함하는, 조성물.
13. 샘플에서 아나플라즈마 항원의 에피토프에 대한 항체를 검출하는 방법으로서, 상기 방법이 하기를 포함하는, 방법:
    샘플을 청구항 1 내지 12 중 어느 한 항의 조성물과 접촉시키는 단계; 및
    조성물에서 하나 이상의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계로서, 상기 복합체의 형성은 상기 샘플에 존재하는 아나플라즈마 항원의 에피토프에 대한 항체의 지표인, 단계.
14. 청구항 13에 있어서, 상기 아나플라즈마 항원이 아나플라즈마 파고사이토필럼 (Anaplasma phagocytophilum ), 아나플라즈마 플라티스 ( Anaplasma platys) 또는 아나플라즈마 마르기날레(Anaplasma marginale)로부터 유래되는, 방법.
15. 청구항 13 내지 14 중 어느 한 항에 있어서, 상기 단리된 펩티드의 조성물이 임의로 금속성 나노 층을 통해 고체 지지체에 고정되는, 방법.
16. 청구항 15에 있어서, 상기 고체 지지체가 복수의 비드, 측방 유동 검정 장치 중의 유동 경로, 미세역가 플레이트 중의 웰 또는 로터 중의 유동 경로인, 방법.
17. 청구항 13 내지 16 중 어느 한 항에 있어서, 상기 검출 단계가 (i) ELISA 검정을 수행하는 단계, (ii) 측방 유동 검정을 실행하는 단계, (iii) 응집 검정을 수행하는 단계, (iv) 웨스턴 블롯, 슬롯 블롯 또는 도트 블롯을 수행하는 단계, (v) 파장 이동 검정을 수행하는 단계, (vi) 간접 형광 항체 시험을 수행하는 단계 또는 (vii) 분석 또는 원심 로터를 통해 샘플을 실행하는 단계를 포함하는, 방법.
18. 청구항 13 내지 17 중 어느 한 항에 있어서, 상기 샘플이 인간, 개 또는 고양이 대상체로부터 유래되는, 방법.
19. 청구항 13 내지 18 중 어느 한 항에 있어서, 상기 샘플이 혈액, 혈청, 혈장, 뇌척수액, 조직 추출물, 소변 또는 타액 샘플인, 방법.
20. 대상체에서 아나플라즈마증을 진단하는 방법으로서, 상기 방법이 하기를 포함하는, 방법:
    대상체로부터의 샘플을 청구항 1 내지 12 중 어느 한 항의 조성물과 접촉시키는 단계; 및
    상기 조성물에서 하나 이상의 펩티드를 포함하는 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계로서,
    상기 복합체의 형성은 아나플라즈마증을 갖는 대상체의 지표인, 단계.
21. 청구항 20에 있어서, 상기 대상체가 인간, 개 또는 고양이인, 방법.
22. 청구항 1 내지 12 중 어느 한 항의 조성물 및 조성물에서 하나 이상의 펩티드의 에피토프를 인식하는 항체에 결합할 수 있는 표지 시약을 포함하는 키트.
23. 청구항 22에 있어서, 조성물 중의 상기 펩티드가 임의로 금속성 나노 층을 통해 고체 지지체에 부착되거나 고체 지지체 위에 고정되는, 키트.
24. 청구항 22에 있어서, 상기 표지 시약이 검출 가능한 표지에 접합된 항-인간, 항-개 또는 항-고양이 IgG 또는 IgM 항체인, 키트.
25. 청구항 24에 있어서, 상기 검출 가능한 표지가 효소, 금속성 나노 입자, 금속성 나노 쉘, 금속성 나노 층, 형광단 또는 착색 라텍스 입자인, 키트.
26. 청구항 22에 있어서, 상기 표지 시약이 검출 가능한 표지에 접합된 단백질 A, 단백질 G 및/또는 단백질 A/G 융합 단백질인, 키트.
27. 청구항 26에 있어서, 상기 검출 가능한 표지는 효소, 금속성 나노 입자, 금속성 나노 쉘, 금속성 나노 층, 형광단 또는 착색 라텍스 입자인, 키트.
28. 대상체를 감염시키는 아나플라즈마의 종을 동정하는 방법으로서, 상기 방법이 하기를 포함하는, 방법:
    (a) 대상체로부터의 샘플을 단리된 펩티드의 제1 집단 및 단리된 펩티드의 제2 집단과 접촉시키는 단계로서, 상기 단리된 펩티드의 제1 집단은 복수의 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하고, 상기 단리된 펩티드의 제2 집단은 단일 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는, 단계;
    (b) 상기 제1 집단에서 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제1 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계; 및
    (c) 상기 제2 집단에서 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제2 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계로서, 상기 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성은 대상체가 상기 단리된 펩티드의 제2 집단에 의해 특이적으로 결합된 아나플라즈마 종으로 감염된다는 것을 나타내는, 단계.
29. 청구항 28에 있어서, 단리된 펩티드의 상기 제1 집단은 에이. 파고사이토필럼 및 에이. 플라티스로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는, 방법.
30. 청구항 29에 있어서, 단리된 펩티드의 상기 제1 집단이 서열번호: 3에 의해 정의되는, 방법.
31. 청구항 28에 있어서, 단리된 펩티드의 상기 제2 집단이 에이. 플라티스로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는, 방법.
32. 청구항 31에 있어서, 단리된 펩티드의 상기 제2 집단이 서열번호: 4에 의해 정의되는, 방법.
33. 청구항 28 내지 32 중 어느 한 항에 있어서, 단리된 펩티드의 상기 제1 집단이 서열번호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 상기 제2 집단이 서열번호: 4에 의해 정의되고, 상기 제1 및 제2 항체-펩티드 복합체 둘 다의 형성은 상기 대상체가 에이. 플라티스로 감염된다는 것을 나타내는, 방법.
34. 청구항 28 내지 32 중 어느 한 항에 있어서, 단리된 펩티드의 상기 제1 집단이 서열변호: 3에 의해 정의되고, 단리된 펩티드의 상기 제2 집단이 서열번호: 4에 의해 정의되고, 상기 제2 항체-펩티드 복합체가 아니라 상기 제1 항체-펩티드 복합체의 형성이 대상체가 에이. 파고사이토필럼으로 감염된다는 것을 나타내는, 방법.
35. 대상체를 감염시키는 아나플라즈마의 종을 동정하는 방법으로서, 상기 방법이 하기를 포함하는, 방법:
    (a) 상기 대상체로부터의 샘플을 단리된 펩티드의 제1 집단 및 단일 아나플라즈마 종의 세포 추출물과 접촉시키는 단계로서, 여기서 단리된 펩티드의 상기 제1 집단은 복수의 아나플라즈마 종으로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는, 단계;
    (b) 상기 제1 집단에서 하나 이상의 펩티드를 포함하는 제1 항체-펩티드 복합체의 형성을 검출하는 단계; 및
    (c) 상기 세포 추출물에서 하나 이상의 성분을 포함하는 항체-세포 추출물 복합체의 형성을 검출하는 단계로서, 상기 제1 항체-펩티드 복합체 및 상기 항체-세포 추출물 복합체 둘 다의 형성은 상기 대상체가 세포 추출물을 생성한 아나플라즈마 종으로 감염된다는 것을 나타내는, 단계.
36. 청구항 35에 있어서, 단리된 펩티드의 상기 제1 집단이 에이. 파고사이토필럼 및 에이. 플라티스로부터의 항원에 대한 항체에 특이적으로 결합하는, 방법.
37. 청구항 36에 있어서, 단리된 펩티드의 상기 제1 집단이 서열번호: 3에 의해 정의되는, 방법.
38. 청구항 35 내지 37 중 어느 한 항에 있어서, 상기 세포 추출물이 에이. 파고 사이토필럼으로부터 유래되는, 방법.

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