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Claims (32)
- ａ）（ｉ）ＭＨＣ Ｉの場合、前記安定化されたＭＨＣ分子のα１ドメインの１つのアミノ酸とα２ドメインの１つのアミノ酸との間に；および／または
（ｉｉ）ＭＨＣ Ｉの場合、前記安定化されたＭＨＣ分子のα１ドメインの２つのアミノ酸の間に；または
（ｉｉｉ）ＭＨＣ ＩＩの場合、前記安定化されたＭＨＣ分子のα１ドメインまたはβ１ドメインの２つのアミノ酸の間に；および／または
（ｉｖ）ＭＨＣ ＩＩの場合、前記安定化されたＭＨＣ分子のα１ドメインの１つのアミノ酸とβ１ドメインの１つのアミノ酸との間に、
少なくとも１つの人為的に導入された共有結合架橋を含んでなる、適切に安定化されたＭＨＣ分子を提供するステップと、
ｂ）前記適切に安定化されたＭＨＣ分子をその多数のペプチドリガンドに接触させて、ペプチドリガンド／ＭＨＣ（ｐＭＨＣ）分子複合体を形成するステップと、
ｃ）前記ｐＭＨＣ分子複合体をＴＣＲ結合についてスクリーニングするステップと
を含んでなる、ＴＣＲ結合ペプチドリガンド／ＭＨＣ分子複合体（ｐＭＨＣ）をスクリーニングする方法。 - 前記ＭＨＣ分子が、ＨＬＡ、二量体、三量体、および四量体からなる群から選択される、ＨＬＡ、ＭＨＣ ＩまたはＭＨＣ ＩＩ多量体である、請求項１に記載の方法。
- アミノ酸間の前記人為的に導入された少なくとも１つの共有結合架橋が、組換え的に導入されたジスルフィド橋、架橋されるべき非天然アミノ酸の導入、光架橋アミノ酸の導入、および化学的に導入された架橋から選択される、請求項１または２に記載の方法。
- アミノ酸間の前記人為的に導入された少なくとも１つの共有結合架橋が、
（ｉ）好ましくは、ＭＨＣ Ｉの８４位のアミノ酸および１３９位のアミノ酸をシステインに変異させることによって、αらせん間に；
（ｉｉ）好ましくは、ＭＨＣ Ｉの７１位のアミノ酸およびＭＨＣ Ｉの２２位のアミノ酸をシステインに変異させることによって、ＭＨＣ Ｉのα１ドメインのαらせんとβシートの間に；
（ｉｉｉ）好ましくはＭＨＣ Ｉの５１位のアミノ酸およびＭＨＣ Ｉの１７５位のアミノ酸をシステインに変異させることによって、αらせん間に；または
（ｉｖ）好ましくはＭＨＣ Ｉの７１位のアミノ酸およびＭＨＣ Ｉの２２位のアミノ酸をシステインに変異させることによって、αらせんとβシートの間に；および好ましくはＭＨＣ Ｉの５１位のアミノ酸およびＭＨＣ Ｉの１７５位のアミノ酸をシステインに変異させることによって、αらせん間に、
導入される、請求項１～３のいずれか一項に記載の方法。 - 前記負荷されたＨＬＡ／ペプチド分子が、約４℃で、約１日以上、好ましくは、約１週間以上安定である、請求項１～４のいずれか一項に記載の方法。
- ｐＭＨＣ複合体への結合についてのＴＣＲの親和性スクリーニングの感度レベルが、約Ｋｄ１．０×１０－９よりも高く、好ましくは約Ｋｄ１．０×１０－６よりも高く、より好ましくは約Ｋｄ１．０×１０－３よりも高い、請求項１～５のいずれか一項に記載の方法。
- 前記ＴＣＲまたは前記ＭＨＣ分子のどちらかが、チップ、バイオセンサー、スライドガラスまたはビーズからなる群から選択される固体表面上に適切に固定化されている、請求項１～６のいずれか一項に記載の方法。
- 前記方法が、高スループットスクリーニング形式で実施される、請求項１～７のいずれか一項に記載の方法。
- （ｉ）ＭＨＣ Ｉのα１ドメイン内の２つのアミノ酸；および／または
（ｉｉ）アミノ酸１６０～１７９位内のＭＨＣ Ｉのα１ドメイン内の１つのアミノ酸とＭＣＨ Ｉのα２ドメイン内の１つのアミノ酸；または
（ｉｉｉ）ＭＨＣ ＩＩのα１ドメイン内の２つのアミノ酸またはβ１ドメイン内の２つのアミノ酸；および／または
（ｉｖ）ＭＨＣ ＩＩのα１ドメイン内の１つのアミノ酸とβ１ドメイン内の１つのアミノ酸
の間に、少なくとも１つの人為的に導入された共有結合架橋を含んでなる、安定化されたＭＨＣ分子またはそのペプチド結合断片を含んでなるまたはそれからなる、ポリペプチド。 - （ｉ）好ましくはアミノ酸１２～３２位内、好ましくはアミノ酸１７～２７位内、より好ましくはアミノ酸２０～２４位内、最も好ましくはアミノ酸２２位のβ１ユニット内で、およびアミノ酸６１～８１位内、好ましくはアミノ酸６６～７６位内、より好ましくはアミノ酸６９～７３位内、最も好ましくはアミノ酸７１位のα１ユニット内で、１つのアミノ酸がＭＨＣ Ｉのα１ドメインのβ１ユニット内で修飾され、別のアミノ酸がＭＨＣ Ｉのα１ドメインのα１ユニット内で修飾され；および／または
（ｉｉ）好ましくはアミノ酸５０～７０位内、より好ましくはアミノ酸５０～６０位内、より好ましくは５０～５４、最も好ましくはアミノ酸５１位で、１つのアミノ酸がα１ドメインのα１ユニット内で修飾され、およびα２ドメイン内で修飾された別のアミノ酸は、アミノ酸１６５～１７８位内、好ましくはアミノ酸１７０～１７７位内、より好ましくはアミノ酸１７３～１７６位内、最も好ましくはアミノ酸１７５位であり；または
（ｉｉｉ）好ましくはアミノ酸１０～４０位内、好ましくはアミノ酸１３～３５位内、より好ましくはアミノ酸２２～２５位内、最も好ましくはアミノ酸２２位のβ１ユニット内で、およびアミノ酸４５～７８位内、好ましくはアミノ酸５０～７０位内、より好ましくはアミノ酸５６～６６位内、最も好ましくはアミノ酸５９位のα１ユニット内で、１つのアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのα１ドメインのβ１ユニット内で修飾され、別のアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのα１ドメインのα１ユニット内で修飾され；および／または
（ｉｖ）好ましくはアミノ酸５～５３位内、好ましくはアミノ酸１７～４１位内、より好ましくはアミノ酸２１～２８位内、最も好ましくはアミノ酸２６位のβ３ユニット内で、およびアミノ酸５２～８８位内、好ましくはアミノ酸６６～７６位内、より好ましくはアミノ酸６５～８０位内、最も好ましくはアミノ酸７５位のα３ユニット内で、１つのアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのβ１ドメインのβ３ユニット内で修飾され、別のアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのβ１ドメインのα３ユニット内で修飾され；および／または
（ｖ）好ましくはアミノ酸７０～９５位内、好ましくはアミノ酸７４～９４位内、好ましくはアミノ酸８３～９３位内、より好ましくはアミノ酸８７～９２位内、最も好ましくはアミノ酸８９位のα３ユニット内で、およびアミノ酸５０～７０位内、より好ましくはアミノ酸５０～６０位内、より好ましくは５０～５４位内、最も好ましくはアミノ酸５１位のα１ユニット内で、１つのアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのβ１ドメインのα３ユニット内で修飾され、別のアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのα１ドメインのα１ユニット内で修飾される
請求項９に記載のポリペプチド。 - ＭＨＣ Ｉの７４～８４位、好ましくは８４位のアミノ酸と１３８～１４９位、好ましくは１３９位のアミノ酸をシステインに変異させることによる、α１ドメインのアミノ酸とα２ドメインのアミノ酸との間の少なくとも１つの人為的的共有結合架橋をさらに含んでなる、請求項９または１０に記載のポリペプチド。
- （ｉ）１つのアミノ酸がＭＨＣ Ｉのα１ドメインのβ１ユニットの２２位で修飾され、１つのアミノ酸がＭＨＣ Ｉのα１ドメインのα１ユニットの７１位で修飾され；および／または
（ｉｉ）１つのアミノ酸がＭＨＣ Ｉのα１ドメインのα１ユニットの５１位で修飾され、１つのアミノ酸がＭＨＣ Ｉのα２ドメインのα１ユニットの１７５位で修飾される、
請求項９～１１のいずれか一項に記載のポリペプチド。 - 前記ＭＨＣ Ｉ分子が、アミノ酸２２位とアミノ酸７１位との間に人為的に導入された１つの共有結合架橋を含む、安定化されたＭＨＣ Ｉ分子またはそのペプチド結合断片を含んでなるまたはそれからなるポリペプチド。
- 前記ＭＨＣ Ｉ分子が、アミノ酸５１位とアミノ酸１７５位との間に人為的に導入された１つの共有結合架橋を含む、安定化されたＭＨＣ Ｉ分子またはそのペプチド結合断片を含んでなるまたはそれからなるポリペプチド。
- 前記ＭＨＣ Ｉ分子が
（ｉ）アミノ酸２２位とアミノ酸７１位との間に人為的に導入された１つの共有結合架橋； および
（ｉｉ）アミノ酸５１位とアミノ酸１７５位の間に人為的に導入された１つの共有結合架橋
を含む、安定化されたＭＨＣ Ｉ分子またはそのペプチド結合断片を含んでなるまたはそれからなるポリペプチド。 - 前記ポリペプチドが、好ましくはビーズ、フィラメント、ナノ粒子または他の担体に結合している、請求項９～１５のいずれか一項に記載の少なくとも１つのポリペプチドを含む複合体。
- 前記ポリペプチドにペプチドが負荷されている、請求項１６に記載の複合体。
- ａ）事前選択されたＴＣＲを含んでなる、請求項１～８のいずれか一項に記載の方法を実施するステップと、
（ｂ）ＴＣＲ結合が検出された前記ペプチドリガンド／ＭＨＣ分子複合体中のそれらのペプチドリガンドのアミノ酸配列を判定および比較し、それによって前記事前選択されたＴＣＲの特定のアミノ酸結合モチーフを同定する追加的なステップと
を含んでなる、ＴＣＲの特定のアミノ酸結合モチーフを検出または生成するための方法。 - 前記ペプチドリガンド／ＭＨＣ分子複合体が、異なる濃度を有する並行アッセイ反応で使用され、好ましくは、前記方法ステップが、同定された前記事前選択されたＴＣＲのための修飾アミノ酸結合モチーフからなるペプチドのプールを含んでなるように繰り返される、請求項１８に記載の方法。
- ａ）請求項１８または１９に記載の方法を実施するステップと、
ｂ）ＴＣＲ結合が検出された前記ペプチドリガンド／ＭＨＣ分子複合体中のそれらのペプチドリガンドのアミノ酸配列を判定および比較し、それによって前記ＴＣＲの交差反応性を同定する追加的なステップと
を含んでなる、ＴＣＲの交差反応性を検出または判定するための方法。 - ａ）事前選択されたＴＣＲを含んでなる、請求項１～８のいずれか一項に記載の方法を実施するステップと
ｂ）ＴＣＲ結合が検出された前記ペプチドリガンド／ＭＨＣ分子複合体中のそれらのペプチドリガンドのアミノ酸配列を判定および比較し、それによって前記ＴＣＲの交差反応性を同定する追加的なステップと
を含んでなる、ＴＣＲの交差反応性を検出または判定するための方法。 - ＴＣＲと、前記ＴＣＲに結合するＴＣＲ結合ペプチドリガンド／ＭＨＣ分子複合体とを含んでなる、Ｔ細胞活性化を測定するステップをさらに含んでなる、請求項１～８または１８～２１のいずれか一項に記載の方法。
- 少なくとも
（ｉ）ＭＨＣ Ｉのα１ドメイン内の２つのアミノ酸；および／または
（ｉｉ）アミノ酸１６０～１７９位内のＭＨＣ Ｉのα１ドメイン内の１つのアミノ酸とＭＣＨ Ｉのα２ドメイン内の１つのアミノ酸；または
（ｉｉｉ）ＭＨＣ ＩＩのα１ドメイン内の２つのアミノ酸またはβ１ドメイン内の２つのアミノ酸；および／または
（ｉｖ）ＭＨＣ ＩＩのα１ドメイン内の１つのアミノ酸と、β１ドメイン内の１つのアミノ酸
を含んでなり、ビーズ、フィラメント、ナノ粒子、またはその他の適切な担体に結合されており、任意選択的にペプチドリガンドが負荷されている、安定化されたＭＨＣ分子またはそのペプチド結合断片を含むかまたはそれらからなるポリペプチドを含んでなる、医薬組成物。 - ｉ）好ましくはアミノ酸１２～３２位内、好ましくはアミノ酸１７～２７位内、より好ましくはアミノ酸２０～２４位内、最も好ましくはアミノ酸２２位のβ１ユニット内で、およびアミノ酸６１～８１位内、好ましくはアミノ酸６６～７６位内、より好ましくはアミノ酸６９～７３位内、最も好ましくはアミノ酸７１位のα１ユニット内で、１つのアミノ酸がＭＨＣ Ｉのα１ドメインのβ１ユニット内で修飾され、別のアミノ酸がＭＨＣ Ｉのα１ドメインのα１ユニット内で修飾され；および／または
（ｉｉ）好ましくはアミノ酸５０～７０位内、より好ましくはアミノ酸５０～６０位内、より好ましくは５０～５４、最も好ましくはアミノ酸５１位で、１つのアミノ酸がα１ドメインのα１ユニット内で修飾され、およびα２ドメイン内で修飾された別のアミノ酸は、アミノ酸１６５～１７８位内、好ましくはアミノ酸１７０～１７７位内、より好ましくはアミノ酸１７３～１７６位内、最も好ましくはアミノ酸１７５位であり；または
（ｉｉｉ）好ましくはアミノ酸１０～４０位内、好ましくはアミノ酸１３～３５位内、より好ましくはアミノ酸２２～２５位内、最も好ましくはアミノ酸２２位のβ１ユニット内で、およびアミノ酸４５～７８位内、好ましくはアミノ酸５０～７０位内、より好ましくはアミノ酸５６～６６位内、最も好ましくはアミノ酸５９位のα１ユニット内で、１つのアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのα１ドメインのβ１ユニット内で修飾され、別のアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのα１ドメインのα１ユニット内で修飾され；および／または
（ｉｖ）好ましくはアミノ酸５～５３位内、好ましくはアミノ酸１７～４１位内、より好ましくはアミノ酸２１～２８位内、最も好ましくはアミノ酸２６位のβ３ユニット内で、およびアミノ酸５２～８８位内、好ましくはアミノ酸６６～７６位内、より好ましくはアミノ酸６５～８０位内、最も好ましくはアミノ酸７５位のα３ユニット内で、１つのアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのβ１ドメインのβ３ユニット内で修飾され、別のアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのβ１ドメインのα３ユニット内で修飾され；および／または
（ｖ）好ましくはアミノ酸７０～９５位内、好ましくはアミノ酸７４～９４位内、好ましくはアミノ酸８３～９３位内、より好ましくはアミノ酸８７～９２位内、最も好ましくはアミノ酸８９位のα３ユニット内で、およびアミノ酸５０～７０位内、より好ましくはアミノ酸５０～６０位内、より好ましくは５０～５４位内、最も好ましくはアミノ酸５１位のα１ユニット内で、１つのアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのβ１ドメインのα３ユニット内で修飾され、別のアミノ酸がＭＨＣ ＩＩのα１ドメインのα１ユニット内で修飾される、
請求項２３に記載のポリペプチドを含んでなる医薬組成物。 - 例えば、抗ＣＤ２８抗体または抗４１ＢＢ抗体などの共刺激分子および／またはこれらの共刺激分子の時系列配列の１つまたは組み合わせをさらに含んでなる、請求項２３または２４いずれか一項に記載の医薬組成物。
- 請求項２３～２５のいずれか一項に記載の医薬組成物を含んでなる、ワクチン。
- 薬剤の製造で使用するための請求項２６に記載のワクチン。
- 好ましくは対象のＴ細胞応答を誘発することによる、がんの予防に使用するための請求項２６または２７に記載のワクチン。
- 医薬品を製造するための、請求項２６に記載のワクチンの使用。
- 好ましくは対象のＴ細胞応答を誘発することによる、癌の予防用の医薬品を製造するための、請求項２６に記載のワクチンの使用。
- 請求項９～１５のいずれか一項に記載のポリペプチドをコード化する核酸分子。
- 請求項３１に記載の核酸分子の少なくとも１つを含んでなる、ベクター。
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