JPWO2005049857A1 - 糖化蛋白質の測定方法 - Google Patents
糖化蛋白質の測定方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JPWO2005049857A1 JPWO2005049857A1 JP2005515648A JP2005515648A JPWO2005049857A1 JP WO2005049857 A1 JPWO2005049857 A1 JP WO2005049857A1 JP 2005515648 A JP2005515648 A JP 2005515648A JP 2005515648 A JP2005515648 A JP 2005515648A JP WO2005049857 A1 JPWO2005049857 A1 JP WO2005049857A1
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- fructosyl
- amino acid
- peptide
- enzyme
- reducing
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/72—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving blood pigments, e.g. haemoglobin, bilirubin or other porphyrins; involving occult blood
- G01N33/721—Haemoglobin
- G01N33/726—Devices
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
- G01N33/6803—General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
- G01N33/6806—Determination of free amino acids
- G01N33/6812—Assays for specific amino acids
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
- G01N2333/90—Enzymes; Proenzymes
- G01N2333/914—Hydrolases (3)
- G01N2333/948—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- G01N2333/95—Proteinases, i.e. endopeptidases (3.4.21-3.4.99)
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Hematology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Urology & Nephrology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Pathology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Physics & Mathematics (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Computational Biology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Description
また、本発明の測定方法では、反応液又は測定液をpH4.0〜7.0、好ましくはpH4.0〜6.7に調整することにより、フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定用酵素のフルクトシルリジン類に対する影響を軽減することができる。従って、遊離したフルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸を測定する工程では、上記pHに調整することが必須である。
(1)試料の調製
フルクトシルバリン(fV)、フルクトシルバリルヒスチジン(fVH)(以上、バイオクエスト社製)、ε−フルクトシルリジン(fK)(キッコーマン社製)を量り、それぞれ20mmol/Lリン酸緩衝液(pH7.0)に溶かして0.3mmol/L濃度の試料とした。
日立7150形自動分析装置を用いて、以下の操作により各試料の測定を行った。
<第一試薬>
0.1mol/Lリン酸緩衝液
実施例1;pH5.5、pH6.0、pH6.5、pH7.0
比較例1;pH7.5、pH8.0
<第二試薬>
5単位/mL フルクトシルペプチドオキシダーゼ(FPOX−CE、キッコーマン社製)
20単位/mL パーオキシダーゼ(III)(東洋紡社製)
1mmol/L N−エチル−N−(2−ヒドロキシ−3−スルホプロピル)−m−トルイジン(TOOS)
1mmol/L 4−アミノアンチピリン
0.1mol/L リン酸緩衝液
実施例1;pH5.5、pH6.0、pH6.5、pH7.0
比較例1;pH7.5、pH8.0
(第一試薬と第二試薬は同一のpHの組み合わせで使用した。)
各試料の吸光度I及び吸光度IIから式Aを用いて各試料の吸光度変化量(測定値)を算出した。
式A:吸光度変化量(測定値)=吸光度II−(吸光度I×(20+240)/(20+240+80))
得られた各測定値を用いて、フルクトシルバリンの測定値に対するε−フルクトシルリジンの測定値の比(fK/fV)、及びフルクトシルバリルヒスチジンの測定値に対するε−フルクトシルリジンの測定値の比(fK/fVH)を算出した。また、pH8.0条件におけるfK/fV及びfK/fVHそれぞれの測定値の比を100%として、各pH条件の測定値の比も比較した。結果を表1に示した。
(1)試料の調製
実施例1と同様、フルクトシルバリルヒスチジン(fVH)(バイオクエスト社製)、ε−フルクトシルリジン(fK)(キッコーマン社製)を0.02mol/Lのリン酸緩衝液(pH7.0)に溶かして0.3mmol/L濃度の試料とした。
日立7150形自動分析装置を用いて、以下の操作により各試料の測定を行った。
<第一試薬>
実施例1の第一試薬を使用した。
<第二試薬>
5単位/mL フルクトシルペプチドオキシダーゼ(FPOX−CE)を5単位/mL フルクトシルペプチドオキシダーゼ(FPOX−EE)に代える以外は実施例1と同組成の第二試薬を使用した。
(第一試薬と第二試薬は同一のpHの組み合わせで使用した。)
(1)試料の調製
フルクトシルバリン、フルクトシルバリルヒスチジン(以上、バイオクエスト社製)、ε−フルクトシルリジン(キッコーマン社製)をそれぞれ量り、0.02mol/Lリン酸緩衝液(pH7.0)に溶かして0.6mmol/L濃度の溶液とした。0.6mmol/Lフルクトシルバリン溶液及び0.6mmol/Lフルクトシルバリルヒスチジン溶液に等量の0.02mol/Lリン酸緩衝液(pH7.0)あるいは0.6mmol/Lε−フルクトシルリジン溶液を混合して、0.3mmol/Lフルクトシルバリン試料、0.3mmol/Lフルクトシルバリルヒスチジン試料、あるいはε−フルクトシルリジンとの混合試料(各基質の濃度は0.3mmol/L)とした。
日立7150形自動分析装置を用いて、以下の操作により各試料の測定を行った。
<第一試薬>
実施例1の第一試薬のうち、pH5.5とpH6.5のもの、及び比較例1のうちpH8.0のものを使用した。
<第二試薬>
実施例1の第二試薬のうち、pH5.5とpH6.5のもの、及び比較例1のうちpH8.0のものを使用した。
(第一試薬と第二試薬は共通のpHの組み合わせで使用した。)
(1)試料の調製
EDTAを抗凝固剤として含む採血管を用いて被検者15人から常法により採血した全血を、冷室に一晩静置して赤血球を沈降させた。沈降した赤血球層より10μLを採取し、これに、0.1%トリトンX−100水溶液300μLを加え混合し、血球溶血液試料を調製した。
日立7150形自動分析装置を用いて、以下の操作により各試料の測定を行った。
<第一試薬>
1単位/mL プロテイナーゼK
2mmol/L WST−3(同仁化学社製)
0.02mol/L リン酸緩衝液(pH8.0)
<第二試薬>
4単位/mL フルクトシルペプチドオキシダーゼ(FPOX−CE、キッコーマン社製)
20単位/mL パーオキシダーゼ(III)(東洋紡社製)
80μmol/L DA−64(和光純薬工業社製)
7500単位/mL トヨチームNEP(東洋紡社製)*
37.5mmol/L NaCl
0.2mol/L リン酸緩衝液(実施例4:pH6.0、比較例4:pH8.0)
*それぞれのトヨチームNEPは、10万単位/mLを500mmol/L NaClを含む20mmol/Lのリン酸緩衝液(実施例4:pH6.0、比較例4:pH8.0)に対し、4℃で4時間透析した後用いた。
**本発明及び比較例の反応液の最終pHは、それぞれ6.7及び8.0である。
式B:吸光度V=吸光度IV−(吸光度III×(20+240)/(20+240+80))
上記の吸光度IIIは、総ヘモグロビン濃度に比例するので、ヘモグロビンA1c値(%)既知の血球溶血液(ヘモグロビンA1c値8.6%)を上記と同様に操作した場合の吸光度III及びVと比較し、各試料のヘモグロビンA1c値(%)を算出した。実施例4、比較例4により求めたヘモグロビンA1c値を、ラテックス法を原理とする市販キット「ラピディアA1c」(富士レビオ社製)により測定した各試料中のヘモグロビンA1c値(%)(参照例)と比較した。結果を表4に示した。
実施例4と同様にヒト血球試料35例より、血球溶血液試料を調製した。
日立7150形自動分析装置を用いて、以下の操作により各試料の測定を行った。
<第一試薬>
1単位/mL プロテイナーゼK
0.2% プライサーフA208B(第一工業製薬社製)
0.02mol/L リン酸緩衝液(pH8.0)
<第二試薬>
4単位/mL フルクトシルペプチドオキシダーゼ(FPOX−CE、キッコーマン社製)
20単位/mL パーオキシダーゼ(III)(東洋紡社製)
80μmol/L TPM−PS(同仁化学社製)
7500単位/mL トヨチームNEP(東洋紡社製)*
37.5mmol/L NaCl
0.2mol/L リン酸緩衝液(pH5.5、6.0、7.0、8.0)
*それぞれのトヨチームNEPは、10万単位/mLを500mmol/LのNaClを含む20mmol/Lのリン酸緩衝液(pH5.5、6.0、7.0、8.0)に対し、4℃で4時間透析した後用いた。
(1)酵素液の調製
下記の処方で酵素液を調製した。
50mmol/L 緩衝液(pH6.0)*
*緩衝剤の種類はリン酸カリウム、クエン酸ナトリウム及びN−(2−アセトアミド)イミノ二酢酸(ADA)の3種類
5単位/mL パーオキシダーゼ(III)(東洋紡社製)
1単位/mL フルクトシルペプチドオキシダーゼ(FPOX−CE,キッコーマン社製)
前記の3種類の酵素液それぞれを4℃、37℃に1晩放置した。
日立7170形自動分析装置を用いて、以下の操作により酵素液中の酵素活性を測定した。
<希釈酵素液>
前記の3種類の酵素液それぞれを、100mmol/L リン酸緩衝液(pH7.5)により2倍に希釈して測定に使用した。
<酵素活性測定用第一試薬>
0.5mmol/L N−エチル−N−(2−ヒドロキシ−3−スルホプロピル)−m−トルイジン(TOOS)
0.5mmol/L 4−アミノアンチピリン
1単位/mL パーオキシダーゼ(III)(東洋紡社製)
100mmol/L リン酸緩衝液(pH7.5)
<酵素活性測定用第二試薬>
150mmol/L フルクトシルグリシン水溶液
Claims (16)
- フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸に、pH4.0〜7.0でフルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定用酵素を特異的に作用させ、得られる生成物をpH4.0〜7.0にて測定することを特徴とする、フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定におけるフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- 糖化蛋白質含有試料を蛋白質分解酵素で処理し、遊離するフルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸に、pH4.0〜7.0でフルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定用酵素を特異的に作用させ、得られる生成物をpH4.0〜7.0にて測定することを特徴とする、試料中の糖化蛋白質の測定におけるフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- 糖化蛋白質が糖化ヘモグロビンである請求項2記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- 蛋白質分解酵素が、バチルス属、アスペルギルス属又はストレプトマイシス属の微生物由来、あるいは該微生物の遺伝子を組換え操作して得られるものである請求項2又は3記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- フルクトシルペプチドがフルクトシルバリルヒスチジンである請求項1〜4のいずれか1項記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- フルクトシルアミノ酸がフルクトシルバリンである請求項1〜4のいずれか1項記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定用酵素がフルクトシルペプチドオキシダーゼである請求項1〜6のいずれか1項記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- 得られる生成物が過酸化水素である請求項1〜7のいずれか1項記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- 少なくとも、(A)蛋白質分解酵素、(B)pH4.0〜7.0でフルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸に特異的に作用して過酸化水素を生成するオキシダーゼ及び(C)過酸化水素を測定するための試薬を含むフルクトシルリジン類の影響を軽減した糖化蛋白質測定用試薬。
- フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸に、pH4.0〜7.0で、少なくとも(A)フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定用酵素、(B)過酸化水素を測定するための試薬及び(C)糖酸化分解酵素を作用させることを特徴とする、フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定におけるフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- 糖化蛋白質含有試料を蛋白質分解酵素で処理して得られるフルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸に、pH4.0〜7.0で、少なくとも(A)フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定用酵素、(B)過酸化水素を測定するための試薬及び(C)糖酸化分解酵素を作用させることを特徴とする、糖化蛋白質の測定におけるフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- 糖化蛋白質が糖化ヘモグロビンである請求項11記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- 蛋白質分解酵素が、バチルス属、アスペルギルス属又はストレプトマイシス属の微生物由来、あるいは該微生物の遺伝子を組換え操作して得られるものである請求項11又は12記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- フルクトシルペプチドがフルクトシルバリルヒスチジンである請求項10〜13のいずれか1項記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- フルクトシルアミノ酸がフルクトシルバリンである請求項10〜13のいずれか1項記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
- フルクトシルペプチド又はフルクトシルアミノ酸の測定用酵素がフルクトシルペプチドオキシダーゼである請求項10〜15のいずれか1項記載のフルクトシルリジン類の影響の軽減方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2005515648A JP4769579B2 (ja) | 2003-11-19 | 2004-11-18 | 糖化蛋白質の測定方法 |
Applications Claiming Priority (4)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2003389891 | 2003-11-19 | ||
JP2003389891 | 2003-11-19 | ||
PCT/JP2004/017195 WO2005049857A1 (ja) | 2003-11-19 | 2004-11-18 | 糖化蛋白質の測定方法 |
JP2005515648A JP4769579B2 (ja) | 2003-11-19 | 2004-11-18 | 糖化蛋白質の測定方法 |
Related Child Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2011053784A Division JP5517976B2 (ja) | 2003-11-19 | 2011-03-11 | 糖化蛋白質の測定方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPWO2005049857A1 true JPWO2005049857A1 (ja) | 2007-11-29 |
JP4769579B2 JP4769579B2 (ja) | 2011-09-07 |
Family
ID=34616273
Family Applications (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2005515648A Active JP4769579B2 (ja) | 2003-11-19 | 2004-11-18 | 糖化蛋白質の測定方法 |
JP2011053784A Active JP5517976B2 (ja) | 2003-11-19 | 2011-03-11 | 糖化蛋白質の測定方法 |
Family Applications After (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2011053784A Active JP5517976B2 (ja) | 2003-11-19 | 2011-03-11 | 糖化蛋白質の測定方法 |
Country Status (9)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US7951553B2 (ja) |
EP (1) | EP1693461B1 (ja) |
JP (2) | JP4769579B2 (ja) |
KR (1) | KR101134607B1 (ja) |
CN (1) | CN1875115B (ja) |
AT (1) | ATE509119T1 (ja) |
ES (1) | ES2363228T3 (ja) |
TW (1) | TWI350372B (ja) |
WO (1) | WO2005049857A1 (ja) |
Families Citing this family (32)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP4504923B2 (ja) | 2003-05-21 | 2010-07-14 | 旭化成ファーマ株式会社 | ヘモグロビンA1c測定法およびそれに用いる酵素とその製造法 |
CN101023168B (zh) | 2004-08-05 | 2010-10-13 | 旭化成制药株式会社 | 含有蛋白酶反应促进剂和/或色素稳定剂的试剂 |
US8507223B2 (en) | 2005-07-19 | 2013-08-13 | Kikkoman Corporation | Method for quantitative determination of glycated protein and kit for quantitative determination of the same |
JP4889396B2 (ja) * | 2005-07-27 | 2012-03-07 | 積水メディカル株式会社 | ロイコ色素の安定化方法 |
JP4697809B2 (ja) | 2007-02-22 | 2011-06-08 | 旭化成ファーマ株式会社 | ロイコ色素の安定化方法 |
JP5071869B2 (ja) * | 2008-08-25 | 2012-11-14 | 有限会社ピコデバイス | 汗よりのグリコアルブミン判定方法、および測定方法およびキット |
US8993255B2 (en) * | 2008-10-10 | 2015-03-31 | Toyo Boseki Kabushiki Kaisha | Protein having fructosyl valyl histidine oxidase activity, modified protein, and use of the protein or the modified protein |
US9708586B2 (en) | 2010-08-06 | 2017-07-18 | Kikkoman Corporation | Amadoriase having altered substrate specificity |
KR102070990B1 (ko) | 2010-08-06 | 2020-01-29 | 기꼬만 가부시키가이샤 | 기질 특이성이 개변된 아마드리아제 |
TW201312119A (zh) * | 2011-09-15 | 2013-03-16 | Toyo Boseki | 糖化血紅素測量用多層試驗片、及使用它之測量方法 |
CN102559643B (zh) * | 2011-12-26 | 2014-06-04 | 宁波美康生物科技股份有限公司 | 果糖赖氨酸酶的制备方法及其应用 |
JP6282115B2 (ja) | 2011-12-28 | 2018-02-21 | キッコーマン株式会社 | 熱安定性が向上したアマドリアーゼ、その遺伝子および組換えdnaならびに熱安定性が向上したアマドリアーゼの製造法 |
JP6144208B2 (ja) * | 2012-02-09 | 2017-06-07 | 協和メデックス株式会社 | アスコルビン酸の影響抑制方法 |
JP5858945B2 (ja) | 2012-03-15 | 2016-02-10 | アークレイ株式会社 | 酵素を用いた測定方法 |
JP6401056B2 (ja) | 2012-04-27 | 2018-10-03 | キッコーマン株式会社 | フルクトシルヘキサペプチドに作用する改変型アマドリアーゼ |
EP3031914B1 (en) | 2013-08-09 | 2020-12-23 | Kikkoman Corporation | Modified amadoriase and method for producing the same, agent for improving surfactant resistance of amadoriase and composition for measuring hba1c using the same |
CN105683390B (zh) | 2013-10-25 | 2021-02-26 | 龟甲万株式会社 | 使用作用于糖基化肽的阿马多里酶的HbA1c测定方法 |
US11078517B2 (en) | 2013-10-25 | 2021-08-03 | Kikkoman Corporation | Hemoglobin A1c measurement method and measurement kit |
JP5775197B1 (ja) * | 2014-04-30 | 2015-09-09 | 田中貴金属工業株式会社 | 免疫クロマト分析キット及び免疫クロマト分析方法 |
KR102159807B1 (ko) | 2014-10-24 | 2020-09-25 | 기꼬만 가부시키가이샤 | 디히드로게나아제 활성이 향상된 아마도리아제 |
EP3216865B1 (en) | 2014-11-07 | 2020-09-30 | Kikkoman Corporation | Amadoriase having enhanced anionic-surfactant tolerance |
JP6843740B2 (ja) | 2015-04-03 | 2021-03-17 | キッコーマン株式会社 | 比活性が向上したアマドリアーゼ |
WO2016186521A1 (en) * | 2015-05-15 | 2016-11-24 | Canterbury Scientific Limited | Haemolysis stabilising composition |
JP7471772B2 (ja) | 2016-04-22 | 2024-04-22 | キッコーマン株式会社 | HbA1cデヒドロゲナーゼ |
JP7458703B2 (ja) | 2016-07-13 | 2024-04-01 | キッコーマン株式会社 | 反応促進剤 |
US10533160B2 (en) | 2016-12-13 | 2020-01-14 | Industrial Technology Research Institute | Recombinant protein, and preparation method and application thereof |
US11703513B2 (en) * | 2017-08-07 | 2023-07-18 | Polymer Technology Systems, Inc. | Systems and methods for enzymatic A1C detection and quantification |
WO2019045052A1 (ja) | 2017-08-31 | 2019-03-07 | キッコーマン株式会社 | 糖化ヘモグロビンオキシダーゼ改変体及び測定方法 |
WO2019103948A1 (en) * | 2017-11-22 | 2019-05-31 | Jim Connolly | Method of analysis of undiluted whole blood samples with an electrochemical biosensor |
US11067529B2 (en) | 2017-11-22 | 2021-07-20 | Jim Connolly | Multi-zone, fixed potential test sensor heating system |
WO2021016380A1 (en) * | 2019-07-22 | 2021-01-28 | Ortho-Clinical Diagnostics, Inc. | Glycated hemoglobin measurement |
JP2023027418A (ja) * | 2019-12-12 | 2023-03-02 | Phcホールディングス株式会社 | 糖化ヘモグロビンの電気化学測定方法およびそれに用いる測定キット |
Citations (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2000333696A (ja) * | 1999-05-26 | 2000-12-05 | Arkray Inc | 糖化アミンの測定方法 |
JP2001057897A (ja) * | 1999-08-23 | 2001-03-06 | Dai Ichi Pure Chem Co Ltd | フルクトシルバリンの生産方法 |
JP2001095598A (ja) * | 1999-10-01 | 2001-04-10 | Kikkoman Corp | 糖化蛋白質の測定方法 |
JP2001204495A (ja) * | 2000-01-28 | 2001-07-31 | Asahi Kasei Corp | 糖化タンパク質割合測定方法 |
JP2001204494A (ja) * | 2000-01-25 | 2001-07-31 | Koji Hayade | 糖化ヘモグロビンの測定キット |
WO2002006519A1 (fr) * | 2000-07-14 | 2002-01-24 | Arkray, Inc. | Procede pour determiner de maniere selective le taux d'hemoglobine glycosylee |
WO2003033729A1 (fr) * | 2001-10-11 | 2003-04-24 | Arkray, Inc. | Procede de pretraitement d'echantillon pour la mesure d'une amine saccharifiee et procede de mesure d'une amine saccharifiee |
WO2003033730A1 (fr) * | 2001-10-11 | 2003-04-24 | Arkray, Inc. | Procede de mesure au moyen d'azoture de sodium |
JP2003274976A (ja) * | 2002-03-26 | 2003-09-30 | Koji Hayade | フルクトシルアミン酸化酵素 |
Family Cites Families (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2601356B2 (ja) | 1989-11-14 | 1997-04-16 | 財団法人野田産業科学研究所 | フルクトシルアミン・オキシダーゼ、その製造法、該酵素を用いたアマドリ化合物の定量法及びその試薬 |
JPH0533997A (ja) | 1991-07-26 | 1993-02-09 | Nippondenso Co Ltd | フイルムドアユニツト |
GB9116315D0 (en) | 1991-07-29 | 1991-09-11 | Genzyme Ltd | Assay |
CN1243982C (zh) * | 2000-09-28 | 2006-03-01 | 爱科来株式会社 | 利用氧化还原反应的测定方法 |
EP1362925B1 (en) | 2001-01-31 | 2014-08-20 | Asahi Kasei Pharma Corporation | Compositions for assaying glycoprotein |
JP4231668B2 (ja) * | 2001-09-04 | 2009-03-04 | キッコーマン株式会社 | 新規なフルクトシルペプチドオキシダーゼ |
US7153666B2 (en) | 2003-07-17 | 2006-12-26 | General Atomics | Methods and compositions for determination of glycated proteins |
US20070154976A1 (en) | 2003-11-19 | 2007-07-05 | Daiichi Pure Chemicals Co., Ltd. | Method of determining substrate contained in hemoglobin-containing sample |
-
2004
- 2004-11-18 KR KR1020067010461A patent/KR101134607B1/ko active IP Right Grant
- 2004-11-18 JP JP2005515648A patent/JP4769579B2/ja active Active
- 2004-11-18 EP EP04818960A patent/EP1693461B1/en active Active
- 2004-11-18 CN CN2004800320790A patent/CN1875115B/zh active Active
- 2004-11-18 AT AT04818960T patent/ATE509119T1/de not_active IP Right Cessation
- 2004-11-18 ES ES04818960T patent/ES2363228T3/es active Active
- 2004-11-18 US US10/580,000 patent/US7951553B2/en active Active
- 2004-11-18 WO PCT/JP2004/017195 patent/WO2005049857A1/ja active Application Filing
- 2004-11-19 TW TW093135701A patent/TWI350372B/zh active
-
2011
- 2011-03-11 JP JP2011053784A patent/JP5517976B2/ja active Active
Patent Citations (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2000333696A (ja) * | 1999-05-26 | 2000-12-05 | Arkray Inc | 糖化アミンの測定方法 |
JP2001057897A (ja) * | 1999-08-23 | 2001-03-06 | Dai Ichi Pure Chem Co Ltd | フルクトシルバリンの生産方法 |
JP2001095598A (ja) * | 1999-10-01 | 2001-04-10 | Kikkoman Corp | 糖化蛋白質の測定方法 |
JP2001204494A (ja) * | 2000-01-25 | 2001-07-31 | Koji Hayade | 糖化ヘモグロビンの測定キット |
JP2001204495A (ja) * | 2000-01-28 | 2001-07-31 | Asahi Kasei Corp | 糖化タンパク質割合測定方法 |
WO2002006519A1 (fr) * | 2000-07-14 | 2002-01-24 | Arkray, Inc. | Procede pour determiner de maniere selective le taux d'hemoglobine glycosylee |
WO2003033729A1 (fr) * | 2001-10-11 | 2003-04-24 | Arkray, Inc. | Procede de pretraitement d'echantillon pour la mesure d'une amine saccharifiee et procede de mesure d'une amine saccharifiee |
WO2003033730A1 (fr) * | 2001-10-11 | 2003-04-24 | Arkray, Inc. | Procede de mesure au moyen d'azoture de sodium |
JP2003274976A (ja) * | 2002-03-26 | 2003-09-30 | Koji Hayade | フルクトシルアミン酸化酵素 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
EP1693461A4 (en) | 2008-09-17 |
US7951553B2 (en) | 2011-05-31 |
JP2011115179A (ja) | 2011-06-16 |
JP4769579B2 (ja) | 2011-09-07 |
ATE509119T1 (de) | 2011-05-15 |
US20080233605A1 (en) | 2008-09-25 |
WO2005049857A1 (ja) | 2005-06-02 |
CN1875115B (zh) | 2012-04-18 |
EP1693461B1 (en) | 2011-05-11 |
TWI350372B (en) | 2011-10-11 |
JP5517976B2 (ja) | 2014-06-11 |
EP1693461A1 (en) | 2006-08-23 |
ES2363228T3 (es) | 2011-07-27 |
KR20060115883A (ko) | 2006-11-10 |
TW200528716A (en) | 2005-09-01 |
CN1875115A (zh) | 2006-12-06 |
KR101134607B1 (ko) | 2012-04-09 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP5517976B2 (ja) | 糖化蛋白質の測定方法 | |
JP4852414B2 (ja) | 糖化蛋白質の測定方法 | |
EP2944699B1 (en) | Method of selectively determining glycated hemoglobin | |
JPWO2005049858A1 (ja) | ヘモグロビン含有試料中の基質の測定方法 | |
JPWO2007072941A1 (ja) | 糖化タンパク質の測定方法 | |
EP1329721B1 (en) | Method of measuring glycation ratio of hemoglobin | |
JP4889396B2 (ja) | ロイコ色素の安定化方法 | |
EP1515144B2 (en) | Method of assay with sulfonic acid compound and nitro compound | |
JP2001057897A (ja) | フルクトシルバリンの生産方法 | |
JPWO2005056823A1 (ja) | 糖化アミンの測定方法 | |
US8021855B2 (en) | Method of decomposing protein with sulfonic acid compound | |
JP2004344052A (ja) | ヘモグロビンA1c測定用プロテアーゼ | |
JP2004113014A (ja) | 糖化アミノ酸の消去方法 | |
JP2007181466A (ja) | 糖化ヘモグロビンの選択的測定方法 | |
MXPA06010540A (en) | Method of measuring glycoprotein |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20071113 |
|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20071113 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20100817 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20100927 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20101214 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20110311 |
|
A911 | Transfer to examiner for re-examination before appeal (zenchi) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A911 Effective date: 20110324 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20110426 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20110513 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20110607 |
|
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20110620 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 4769579 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20140624 Year of fee payment: 3 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |