JPWO2002038754A1 - 非イオン界面活性剤を含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 - Google Patents
非イオン界面活性剤を含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JPWO2002038754A1 JPWO2002038754A1 JP2002542070A JP2002542070A JPWO2002038754A1 JP WO2002038754 A1 JPWO2002038754 A1 JP WO2002038754A1 JP 2002542070 A JP2002542070 A JP 2002542070A JP 2002542070 A JP2002542070 A JP 2002542070A JP WO2002038754 A1 JPWO2002038754 A1 JP WO2002038754A1
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- cellulase preparation
- nonionic surfactant
- fiber
- cellulase
- preparation according
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/13—Fugitive dyeing or stripping dyes
- D06P5/137—Fugitive dyeing or stripping dyes with other compounds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D1/00—Detergent compositions based essentially on surface-active compounds; Use of these compounds as a detergent
- C11D1/66—Non-ionic compounds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38645—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing cellulase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06L—DRY-CLEANING, WASHING OR BLEACHING FIBRES, FILAMENTS, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR MADE-UP FIBROUS GOODS; BLEACHING LEATHER OR FURS
- D06L4/00—Bleaching fibres, filaments, threads, yarns, fabrics, feathers or made-up fibrous goods; Bleaching leather or furs
- D06L4/40—Bleaching fibres, filaments, threads, yarns, fabrics, feathers or made-up fibrous goods; Bleaching leather or furs using enzymes
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
- D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
- D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- D06P—DYEING OR PRINTING TEXTILES; DYEING LEATHER, FURS OR SOLID MACROMOLECULAR SUBSTANCES IN ANY FORM
- D06P5/00—Other features in dyeing or printing textiles, or dyeing leather, furs, or solid macromolecular substances in any form
- D06P5/15—Locally discharging the dyes
- D06P5/158—Locally discharging the dyes with other compounds
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
- D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
- D21C5/02—Working-up waste paper
- D21C5/025—De-inking
- D21C5/027—Chemicals therefor
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02W—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES RELATED TO WASTEWATER TREATMENT OR WASTE MANAGEMENT
- Y02W30/00—Technologies for solid waste management
- Y02W30/50—Reuse, recycling or recovery technologies
- Y02W30/64—Paper recycling
Abstract
Description
本発明は、非イオン界面活性剤を含有させることによってエンドグルカナーゼの効果を向上させたセルラーゼ調製物、当該セルラーゼ調製物を含有する洗剤、当該セルラーゼ調製物を用いる繊維の処理方法に関する。
背景技術
セルラーゼには、セルロースの固い結晶領域を非還元末端からエキソ型に加水分解しセロビオースを生成するセロビオヒドロラーゼ活性、セルロースの非結晶領域をエンド型に加水分解しセルロース分子の低分子化と各種のセロオリゴ糖を生成するエンドグルカナーゼ活性、セロビオースやセロオリゴ糖をグルコースに分解するβ−グルコシダーゼ活性、の3種の酵素活性が含まれている。このうち、エンドグルカナーゼが高活性を発揮すると繊維処理に有利である。
従来より、セルロース含有繊維に所望の特性を与えるために、それをセルラーゼで処理することが行われている。例えば、繊維業界においては、セルロース含有繊維の肌触り及び外観を改善するために、あるいは着色されたセルロース含有繊維にその色の局所的な変化を提供する「ストーンウオッシュ」の外観を与えるために、セルラーゼによる処理が行われている(ヨーロッパ特許第307,564号)。
また、着色されたセルロース含有繊維は繰り返し洗濯をすることによって毛羽が生じ、着色生地の色を不鮮明にすることが知られている。そこで、洗剤中にセルラーゼを含ませることによって、毛羽を除去し、着色生地の色を鮮明にする(色の澄明化)ことから(ヨーロッパ特許第220,016号)、セルラーゼを含んだ洗剤が欧米を中心に市販されている。
かかる繊維加工においては、主に木材腐朽菌であるトリコデルマ(Trich oderma)やフミコーラ(Humicola)由来のセルラーゼが使用されている。従来、このようなセルラーゼはセルロース分解能を有する微生物を培養した培養ろ液を加工した、複数のセルラーゼ成分を含む状態で利用されていた。最近では経済性を高めるために、これらセルラーゼ成分から繊維処理に高活性を有するエンドグルカナーゼのみを単離し、遺伝子工学的に増強したセルラーゼ調製物が使用されている。例えば、これら高活性エンドグルカナーゼとしては、綿生地に強く作用するフミコーラ・インソレンス(Humicola insolens)由来のEGV(特表平5−509223号)やNCE4(国際公開第WO98/03640号)があり、リヨセル生地に強く作用するリゾプス・オリゼー(Rhizopus oryzae)由来のRCEI、RCEII、RCEIII、ムコール・サーシネロイデス(Mucor circinelloides)由来のMCEI、MCEIIとファイコマイセス・ニテンス(Phycomyces nitens)由来のPCEIがある(国際公開第WO00/24879号)。
一方、セルラーゼの効果を向上させるため、添加剤を併用することも今までに行われており、例えば、ポリビニルピロリドン、ポリビニルアルコール、ポリアクリルアマイドなどの水溶性高分子がフミコーラ・インソレンス由来のセルラーゼの効果を増強し、着色生地の毛羽除去活性を向上させることが示されている(特表平5−507615号)。また、トリコデルマ・ビリデ(Trichoderma viride)の培養液のCMCアーゼ活性は、Tween20の添加によって向上することが知られている(Ooshima,H.et al.,Biotechnology and Bioengineering 28:1727−1734,1986)。
しかしながら、上記用途に使用されるセルラーゼはいずれもコストが高いため、工業的実用化レベルに見合うには、そのエンドグルカーゼ活性をさらに向上させ、セルラーゼの有する上記効果を効率的に発揮できるようにすることが望まれるところである。
発明の開示
従って、本発明は、エンドグルカナーゼ活性を向上させ、毛羽立ち除去などのセルロース含有繊維改善を目的とした繊維処理を効率よくかつ安価に行うために好適に使用されうるセルラーゼ調製物を提供することを目的とする。
本発明者らは、上記課題を解決すべく鋭意研究を重ねた結果、非イオン界面活性剤が、接合菌由来のエンドグルカナーゼであるRCEI、MCEI、及びPCEIなどの効果を、トリコデルマやフミコーラ由来のエンドグルカナーゼよりもはるかに高い割合で向上させることを見出し、本発明を完成させるに至った。
すなわち、本発明は、以下の(1)〜(5)の発明に関する。
(1) 接合菌由来のエンドグルカナーゼと共に、非イオン界面活性剤を含有させることを特徴とする、セルラーゼ調製物。
(2) 上記セルラーゼ調製物を洗剤成分に配合してなる、洗剤組成物。
(3) 上記セルラーゼ調製物を、セルロース含有繊維に作用させ、該繊維の性質を改善させることを特徴とする、繊維の処理方法。
(4) 上記セルラーゼ調製物を、脱インキ薬品と共に古紙に作用させる工程を含むことを特徴とする、古紙の脱インキ方法。
(5) 上記セルラーゼ調製物を、紙パルプに作用させる工程を含むことを特徴とする、紙パルプのろ水性の改善方法。
[1]セルラーゼ調製物
本発明のセルラーゼ調製物は、接合菌由来のエンドグルカーゼと非イオン界面活性剤を含んでなる。
本発明において、エンドグルカナーゼとは、エンド−1,4−β−グルカナーゼ EC3.2.1.4をいい、β−1,4−グルカンのβ−1,4−グルコピラノシル結合を加水分解する作用を有する。
本発明において、接合菌由来のエンドグルカーゼとしては、例えば、リゾプス属、ファイコマイセス属、又はムコール属由来のものが挙げられ、具体的には、国際公開第WO00/24879号に開示のある、配列番号1〜6のアミノ酸配列をそれぞれ有するRCEI、RCEII、RCEIII、MCEI、MCEII、及びPCEIタンパク質を用いることができる。
ブタペスト条約に基づき、上記RCEI、II、IIIの由来であるリゾプス・オリゼー(Rhizopus oryzae)CP96001株は、FERM BP−6889の受託番号のもと、独立行政法人産業技術総合研究所 特許生物寄託センター、日本国茨城県つくば市東1丁目1番地1 中央第6(郵便番号 305−8566)[旧称 通商産業省工業技術院生命工学工業技術研究所、旧住所 日本国茨城県つくば市東1丁目1番3号]に1997年4月21日付けで寄託されている。また、上記MCEI、IIの由来であるムコール・サーシネロイデス(Mucor circinelloides)CP99001株はFERM BP−6890の受託番号のもと、上記PCEIの由来であるファイコマイセス・ニテンス(Phycomyces nitens)CP99002株はFERM BP−6891の受託番号のもと、上記独立行政法人産業技術総合研究所 特許生物寄託センター、日本国茨城県つくば市東1丁目1番地1中央第6(郵便番号 305−8566)[旧称 通商産業省 工業技術院生命工学工業技術研究所]に1999年7月2日付けで寄託されている。
本発明において、上記のRCEI、RCEII、RCEIII、MCEI、MCEII、及びPCEIタンパク質には、その改変タンパク質や相同体が包含される。ここで、「改変タンパク質」とは、RCEI、RCEII、RCEIII、MCEI、MCEII、及びPCEIのアミノ酸配列において、1個又は複数個(例えば、1〜数十個、具体的には1〜約50個、好ましくは1〜約30個、さらに好ましくは1〜約9個)のアミノ酸が付加、挿入、欠失又は置換されたアミノ酸配列からなり、かつエンドグルカナーゼ活性を保持するタンパク質をいう。また、「相同体」とは、RCEI、RCEII、RCEIII、MCEI、MCEII、及びPCEIのアミノ酸配列をコードする遺伝子(塩基配列)と「ストリンジェントな条件下でハイブリダイズする」遺伝子(塩基配列)と相補的な遺伝子(塩基配列)によりコードされるアミノ酸配列を有し、かつエンドグルカナーゼ活性を保持するタンパク質をいう。ここで、「ストリンジェントな条件下」とは、RCEI、RCEII、RCEIII、MCEI、MCEII、及びPCEIのアミノ酸配列、又はその改変タンパク質のアミノ酸配列、その一部又は全部の配列をコードする塩基配列を含んでなるプローブと相同体をコードする遺伝子とがハイブリダイズする一方で、このプローブが、国際公開第WO98/03640号に記載のエンドグルカナーゼNCE4遺伝子(配列番号7)及び国際公開第WO98/54322号に記載のエンドグルカナーゼSCE3遺伝子(配列番号8)とはハイブリダイズしない程度に制御された条件を意味する(なお、ここで、DNA量は、NCE4遺伝子、SCE3遺伝子、相同体をコードする遺伝子とも同量使用することとする)。より具体的には、プローブとして標識化したRCEIのアミノ酸配列をコードするDNA配列の全長を有するものを用い、ECLダイレクトDNA/RNAラベリング検出システム(アマシャム社製)の方法に従って、1時間のプレハイブリダイゼーション(42℃)の後、前記プローブを添加し、15時間(42℃)ハイブリダイゼーションを行った後、0.4% SDS、6M 尿素添加0.5倍濃度SSC(SSC;15mM クエン酸三ナトリウム、150mM 塩化ナトリウム)で42℃、20分間の洗浄を2回繰り返し、次に5倍濃度SSCで室温、10分間の洗浄を2回行うような条件が挙げられる。
このような改変タンパク質又は相同体としては、RCEI、RCEII、RCEIII、MCEI、MCEII、又はPCEIのアミノ酸配列と、好ましくは80%以上、より好ましくは90%以上、さらに好ましくは95%以上、最も好ましくは98%以上の相同性を有するアミノ酸配列を有するタンパク質が挙げられる。なお、ここで示した相同性の数値は、当業者に公知の相同性検索プログラムを用いて算出される数値であってよいが、好ましくはFASTA3[Science,227,1435−1441(1985);Proc.Natl.Acad.Sci.USA,85,2444−2448(1988);http://www.ddbj.nig.ac.jp/E−mail/homology−j.htm1]においてデフォルト(初期設定)のパラメータを用いて算出される数値である。
一方、本発明のセルラーゼ調製物に含有させる非イオン界面活性剤とは界面活性剤の親水基の部分が非イオン性のものをいう。その例としては、ポリオキシエチレンアルキルエーテル、ポリオキシエチレンアルキルフェニルエーテル、ポリオキシエチレンモノ脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンソルビタンモノ脂肪酸エステル、ソルビタンモノ脂肪酸エステル、ポリエチレングリコール、グリセロールモノ脂肪酸エステル、ポリグリセリン脂肪酸エステル、アルキルグリコシド、ポリエトキシル化アルキルグルコシドのエステル、アルキルジメチルアミンオキシド、脂肪酸ジエタノールアミド、ポリオキシエチレンアルキルアミン、テレフタル酸テトラエチレングリコールポリマー、アルキルポリエチレングリコールエーテル、ノニルフェノールポリエチレングリコールエーテル、ならびにスクロース又はグルコースの脂肪酸エステル等が挙げられる。これらの非イオン界面活性剤は1種類のみだけでなく、複数を組み合わせて使用することができる。
また、本発明のセルラーゼ調製物には、従来からのセルラーゼ調製物に一般的に含まれている成分、例えば賦形剤、防腐剤等を含有させることができる。また、セルラーゼ調製物の形態は、固形状であっても液状であってもよく、具体的には粉剤、粒剤、顆粒剤、非粉塵化顆粒、又は液体製剤が挙げられる。
セルラーゼ調製物のひとつである非粉塵化顆粒は、通常の乾式造粒法を用い製造することが可能である。すなわち、粉末状態のセルラーゼ酵素を、硫酸ナトリウム、塩化ナトリウムに代表される中性でエンドグルカナーゼ活性に影響を及ぼさない無機塩、ベントナイト、モンモリナイトなどに代表されるエンドグルカナーゼ活性に影響を及ぼさない鉱物、及び澱粉、粒状セルロースなどに代表される中性の有機物から選ばれる1種又は複数に混合した後、上記のエンドグルカナーゼの効果を向上させる非イオン界面活性剤のひとつ又は複数の粉末、あるいは微細に懸濁された懸濁液を加え十分に混合又は混錬する。状況に応じ、固形物を結着させるポリエチレングリコールに代表される合成高分子やスターチなどの天然高分子を適宜添加し更に混錬したのち、ディスクペレッターなどの押し出し成形造粒を行い、成形物をマルメライザーにより球状に成形後、乾燥させることで非粉塵化顆粒を製造することが可能である。もちろん、顆粒表面をポリマーなどでコーティングし酸素透過や水分透過をコントロールすることも可能である。このとき、エンドグルカナーゼの効果を向上させる非イオン界面活性剤のひとつ又は複数は上記セルラーゼ調製物に0.1〜50重量%、好ましくは0.1〜30重量%、さらに好ましくは1〜20重量%を添加する。
一方、液状製剤は、セルラーゼ酵素溶液に合成高分子や天然高分子などのエンドグルカナーゼ酵素の安定化剤を配合し、必要に応じて無機塩類や合成防腐剤を添加し調製することが可能である。このとき、エンドグルカナーゼの効果を向上させる非イオン界面活性剤のひとつ又は複数を混合し用いることが可能である。非粉塵化顆粒同様に、エンドグルカナーゼの効果を向上させるイオン界面活性剤のひとつ又は複数は上記セルラーゼ調製物に0.01〜50重量%、好ましくは、0.1〜30重量%、さらに好ましくは1〜20重量%を添加する。
[2]洗剤組成物
上記の本発明によるセルラーゼ調製物は、公知の洗剤成分、例えば、ビルダー、漂白剤、漂白活性剤、腐食防止剤、金属イオン封鎖剤、汚れ解離ポリマー、香料、他の酵素、酵素安定剤、製剤化補助剤、蛍光増白剤、発泡促進剤等に配合して洗剤組成物とすることができる。
本洗剤組成物は、粒質土壌除去、色彩澄明化、脱毛羽立ち、脱ピリング及び手粗さ軽減に関し、それらを改善することができる。
[3]繊維処理方法
本発明の繊維処理方法は、前記セルラーゼ調製物を、セルロース含有繊維に作用させることにより行う。
本処理方法により改善されうる、セルロース含有繊維の性質としては、以下のものが含まれる。
(1)毛羽の除去(毛羽立ち始める速度の低減、毛羽立ちの低減)
(2)着色セルロース含有繊維の色の澄明化
(3)着色セルロース含有繊維の色の局所的な変化の付与、すなわち、着色セルロース含有繊維、代表的にはジーンズへのストーンウオッシュ様の外観及び風合いの付与
(4)減量による繊維の肌触り及び外観の改善
(5)柔軟化(ごわつきの低減)
上記の繊維処理方法は、典型的には洗濯中に実施できるが、ソーキング又はすすぎ中に実施することもできる。本発明の繊維処理方法は、具体的には、繊維が浸漬されているか又は浸漬されうる水に、本発明のセルラーゼ調製物を添加することにより行うことができる。
接触温度、エンドグルカナーゼの量などの条件は、他の種々の条件を勘案して適宜決定されてよいが、例えばセルロース含有繊維の毛羽が立ち始める速度を低減するか又は毛羽立ちを低減する場合、30〜60℃程度の温度で、10〜10,000mg/Lの非イオン界面活性剤と0.05〜20mg/Lのタンパク濃度のエンドグルカナーゼ酵素を使用することにより処理することができる。
更に、着色セルロース含有繊維の色の局所的な変化をもたらす場合、30〜60℃程度の温度で、10〜10,000mg/Lの非イオン界面活性剤と0.1〜30mg/Lのタンパク濃度のエンドグルカナーゼを使用することにより処理することができる。
また、セルロース含有繊維の肌触り及び外観の改善を目的とした減量加工の場合、30〜60℃程度の温度で、10〜10,000mg/Lの非イオン界面活性剤と0.2〜50mg/Lのタンパク濃度のエンドグルカナーゼを使用することにより処理することができる。
上記いずれの場合も、非イオン界面活性剤は水に溶解していても、懸濁していても良い。
各種エンドグルカナーゼのタンパク濃度は、TSKgel TMS−250カラム(4.6mm I.D.×75cm)(東ソー社製)を用いたHPLC分析により算出した。該HPLC分析では、0.05%TFA(トリフルオロ酢酸)中のアセトニトリルを、濃度0%〜80%のリニアグラジェントにより流速1.0ml/minで流すことによって各種エンドグルカナーゼを溶出し、UV280nmでのピーク面積からタンパク濃度を算出する。スタンダードとしては、プロテインアッセイキット(バイオラッドラボラトリー社製)により、あらかじめタンパク濃度を測定しておいた精製NCE4を、同様にHPLC分析して用いる。精製NCE4は、国際公開第WO98/03640号に記載の方法に従って、フミコーラ・インソレンス〔フミコーラ・インソレンスMN200−1:FERM BP−5977(原寄託:FERM−15736、原寄託日:1996年7月15日)の受託番号のもと独立行政法人産業技術総合研究所 特許生物寄託センター、日本国茨城県つくば市東1丁目1番地1中央第6(郵便番号305−8566)旧称 通商産業省工業技術院生命工学工業技術研究所に寄託〕を培養し、培養物から精製したものを使用する。プロテインアッセイキットにおけるタンパク濃度測定のスタンダードは、Albumin Standard(Bovin serum albumin,fraction V,PIERCE社製)を用いる。
[4]古紙の脱インキ方法
本発明の古紙の脱インキ方法は、前記セルラーゼ調製物を、脱インキ薬品と共に古紙に作用させることにより行う。
本方法は、具体的には、本発明のセルラーゼ調製物を、古紙から再生紙をつくる過程の脱インキ工程において脱インキ剤と共に古紙に作用させることにより行うことができる。本方法により古紙の脱インキが可能となり、古紙の白色度を向上させることができる。本方法の対象となる古紙は、一般に言われる古紙の全てが含まれ、例えば機械パルプ、化学パルプを配合した新聞古紙、雑誌古紙、下級〜中級印刷古紙、化学パルプよりなる上質古紙、これらの塗工紙等の印刷古紙が含まれる。また、上記の脱インキ薬品は、一般に古紙の脱インキに用いられる薬品をいい、塩化ナトリウム、炭酸ナトリウムなどのアルカリ、硅酸ソーダ、過酸化水素、燐酸塩、アニオン系若しくはノニオン系の界面活性剤、オレイン酸等の補集材、助剤としてpH安定剤、キレート剤、分散剤等が挙げられる。
[5]紙パルプのろ水性の改善方法
本発明の紙パルプのろ水性改善方法は、前記セルラーゼ調製物を、紙パルプに作用させることにより行う。
本方法は、具体的には、本発明のセルラーゼ調製物を、紙パルプに作用させることにより行うことができる。本方法の対象となる紙パルプの例としては、古紙パルプ、再循環板紙パルプ、クラフトパルプ、亜硫酸パルプ又は加工熱処理及び他の高収率パルプが挙げられる。
本明細書は、本願の優先権の基礎である特願2000−343921号の明細書に記載された内容を包含する。
発明を実施するための最良の形態
本発明を以下の実施例により更に詳細に説明するが、本発明はこれら実施例に限定されるものではない。
以下において、「エンドグルカナーゼ活性」とは、CMCアーゼ活性を意味する。さらに、「CMCアーゼ活性」は、セルラーゼ酵素とカルボキシメチルセルロース(CMC、東京化成工業株式会社製)溶液を一定時間インキュベーション後、遊離してくる還元糖量を測定し、1分間に1μmolのグルコース相当の還元糖を生成する酵素量を1単位と定義する。
〔実施例1〕 (非イオン界面活性剤による各種セルラーゼの毛羽除去活性向上率の比較)
リゾプス・オリゼー、ムコール・サーシネロイデス、ファイコマイセス・ニテンスの培養、及び培養物からのRCEI、MCEI、及びPCEIエンドグルカナーゼの精製は、国際公開第WO00/24879号に記載の方法に従って行った。
フミコーラ・インソレンス〔フミコーラ・インソレンスMN200−1:FERM BP−5977(原寄託:FERM P−15736、原寄託日:1996年7月15日)の受託番号のもと独立行政法人産業技術総合研究所 特許生物寄託センター、旧称 通商産業省 工業技術院生命工学工業技術研究所に寄託〕の培養、及び培養物からのNCE4エンドグルカナーゼの精製は、国際公開第WO98/03640号に記載の方法に従って行った。
トリコデルマ・ビリデ〔トリコデルマ・ビリデMC300−1:FERM BP−6047(原寄託:FERM P−15842、原寄託日:1996年9月9日)の受託番号のもと独立行政法人産業技術総合研究所 特許生物寄託センター 日本国茨城県つくば市東1丁目1番地1 中央第6(郵便番号305−8566)、旧称 通商産業省 工業技術院生命工学工業技術研究所に寄託〕の培養は、国際公開WO98/54332号に記載の方法に従って行った。
得られた培養上清及び単一に精製された各種エンドグルカナーゼを用いて、大型ワッシャー中で毛羽立たせた綿ニット生地(日東紡績株式会社製 綿スムースニットNo.3900を艶友染工株式会社にて茶色に反応染色した生地6cm×8cm)の毛羽除去処理を下記の条件にて行った。
(試験条件)
試験機械:洗濯堅牢度試験機 L−20(株式会社大栄科学精器製作所製)
温度:40℃
時間:120分
反応液量:40ml
反応pH:トリコデルマ・ビリデ培養上清液のみpH4(20mM酢酸緩衝液)、それ以外の酵素溶液は全てpH6(5mMリン酸緩衝液)で反応させた。緩衝液は、いずれも脱イオン水を用いて調製した。
非イオン界面活性剤の種類と添加量:ポリオキシエチレンラウリルエーテル100μg/ml(日本油脂株式会社製、品名:ニッサンノニオンK−220、酸化エチレン付加モル数:20、HLB:16.2)
処理液には、酵素溶液とともに約16gゴムボールを4個加えた。
非イオン界面活性剤を添加した場合としない場合について、形成された毛羽が目視評価で約50%除去されるために要する酵素液量をそれぞれ求めた。次に、非イオン界面活性剤を添加しない場合に毛羽が約50%除去されるために要する酵素液量を、非イオン界面活性剤を添加した場合に毛羽が約50%除去されるために要する酵素液量で割った値を、非イオン界面活性剤による毛羽除去活性向上率とした。結果を表1に示す。
表1の結果から、接合菌由来のエンドグルカナーゼであるRCEI、MCEI、及びPCEIは従来知見であるフミコーラ・インソレンスやトリコデルマ・ビリデ由来のセルラーゼを含めた他の酵素に比べて、はるかに高いレベルで非イオン界面活性剤により毛羽除去活性が向上することが分かる。
〔実施例2〕 (各種非イオン界面活性剤によるフミコーラ発現RCEIの毛羽除去活性向上効果)
RCEIエンドグルカナーゼを国際公開第WO00/24879号の実施例D3〜4に記載の方法に従って、フミコーラ・インソレンスにて発現させ、その培養上清液を用いて、大型ワッシャー中で毛羽立たせた綿ニット生地(日東紡績株式会社製綿スムースニットNo.3900を艶友染工株式会社にて茶色に反応染色した生地6cm×8cm)の毛羽除去処理を下記の条件にて行った。
(試験条件)
試験機械:洗濯堅牢度試験機 L−20(株式会社大栄科学精器製作所製)
温度:40℃
時間:120分
反応液量:40ml
反応pH:pH6(5mMリン酸緩衝液、脱イオン水を用いて調製)
非イオン界面活性剤の添加量:100μg/ml
非イオン界面活性剤の種類:下記表2
処理液には、酵素溶液とともに約16gゴムボールを4個加えた。
各種非イオン界面活性剤を添加した場合としない場合について、形成された毛羽が目視評価で約50%除去されるために要する酵素液量をそれぞれ求めた。次に、非イオン界面活性剤を添加しない場合に毛羽が約50%除去されるために要する酵素液量を、各種非イオン界面活性剤を添加した場合に毛羽が約50%除去されるために要する酵素液量で割った値を、各種非イオン界面活性剤による毛羽除去活性向上率とした。結果を表3に示す。
表3の結果から、RCEIをフミコーラ・インソレンスにて発現分泌させた培養上清液は、いずれの非イオン界面活性剤によっても、毛羽除去活性が向上することが分かる。
〔実施例3〕 (各種濃度の非イオン界面活性剤によるフミコーラ発現RCEIの毛羽除去活性向上効果)
RCEIエンドグルカナーゼを国際公開第WO00/24879号の実施例D3〜4に記載の方法に従って、フミコーラ・インソレンスにて発現させ、その培養上清液を用いて、大型ワッシャー中で毛羽立たせた綿ニット生地(日東紡績株式会社製綿スムースニットNo.3900を艶友染工株式会社にて茶色に反応染色した生地6cm×8cm)の毛羽除去処理を下記の条件にて行った。
(試験条件)
試験機械:洗濯堅牢度試験機 L−20(株式会社大栄科学精器製作所製)
温度:40℃
時間:120分
反応液量:40ml
反応pH:pH6(5mMリン酸緩衝液、脱イオン水を用いて調製)
非イオン界面活性剤の添加量:10〜10,000μg/ml
非イオン界面活性剤の種類:ポリオキシエチレンラウリルエーテル(日本油脂株式会社製、品名:ニッサンノニオンK−220、酸化エチレン付加モル数:20、HLB:16.2)
処理液には、酵素溶液とともに約16gゴムボールを4個加えた。
各種濃度の非イオン界面活性剤を添加した場合に形成された毛羽が目視評価で約50%除去されるために要する酵素液量を求めた。次に、非イオン界面活性剤を添加しない場合に毛羽が約50%除去されるために要する酵素液量を、各種濃度の非イオン界面活性剤を添加した場合に毛羽が約50%除去されるために要する酵素液量で割った値を、各種濃度の非イオン界面活性剤による毛羽除去活性向上率とした。結果を表4に示す。
表4の結果から、RCEIをフミコーラ・インソレンスにて発現分泌させた培養上清液は、非イオン界面活性剤が10〜10,000μg/mlの広い濃度範囲において毛羽除去活性が向上することが分かる。
〔実施例4〕 (非イオン界面活性剤を添加したRCEIセルラーゼ調製物の製造)
下記の原材料を混合後、適当量の水を添加し混練した。混練物をディスクペレッターに送り成型加工し、得られた射出物をマルメライザー(不二パウダル社製)を用いて粒状とし、乾燥、篩かけし造粒物を得た。
(原材料) 配合割合(%)
S−220(日本油脂株式会社製 非イオン界面活性剤) 10%
RCEIセルラーゼ粉末品 10%
塩化マグネシウム(和光純薬株式会社製) 0.5%
リン酸1カリウム(和光純薬株式会社製) 2%
リン酸2カリウム(和光純薬株式会社製) 1%
コーンスターチ(敷島スターチ社製) 76.5%
RCEIセルラーゼ粉末品は、国際公開第WO00/24879号の実施例D3〜4に記載の方法に従って、フミコーラ・インソレンスにて発現させた培養上精液を限外ろ過濃縮し、スプレードライにより調製したものを用いた。
本明細書中で引用した全ての刊行物、特許及び特許出願をそのまま参考として本明細書中に取り入れるものとする。
産業上の利用可能性
本発明によれば、非イオン界面活性剤を含有させることによって、接合菌由来のエンドグルカナーゼ活性を飛躍的に向上させたセルラーゼ調製物が提供される。当該セルラーゼ調製物をセルロース含有繊維の毛羽立ちの低減、肌触り及び外観の改善、色の澄明化、色の局所的変化、柔軟化などの繊維加工処理、古紙の脱インキや紙パルプのろ水性の改善処理に用いることにより、より少ない酵素量で各処理の実施が可能になり、大幅にコストが低減化される。
【配列表】
Claims (18)
- 接合菌由来のエンドグルカナーゼと共に、非イオン界面活性剤を含有させてなることを特徴とする、セルラーゼ調製物。
- 接合菌がリゾプス(Rhizopus)属、ムコール(Mucor)属、又はファイコマイセス(Phycomyces)属に属する微生物である、請求の範囲第1項に記載のセルラーゼ調製物。
- 以下の(a)又は(b)のタンパク質と共に非イオン界面活性剤を含有させてなることを特徴とする、セルラーゼ調製物。
(a) 配列番号1〜6のいずれかで表されるアミノ酸配列からなるタンパク質
(b) 配列番号1〜6のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1個又は複数個のアミノ酸が付加、挿入、欠失又は置換されたアミノ酸配列からなり、かつエンドグルカナーゼ活性を有するタンパク質 - 以下の(a)又は(b)のDNAからなる遺伝子によりコードされるタンパク質と共に、非イオン界面活性剤を含有することを特徴とする、セルラーゼ調製物。
(a) 配列番号1〜6のいずれかで表されるアミノ酸配列をコードするDNA
(b) 配列番号1〜6のいずれかで表されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードするDNAとストリンジェントな条件でハイブリダイズするDNAと相補的であって、かつエンドグルカナーゼ活性を有するタンパク質をコードするDNA - 非イオン界面活性剤がポリオキシエチレンアルキルエーテル、ポリオキシエチレンアルキルフェニルエーテル、ポリオキシエチレンモノ脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンソルビタンモノ脂肪酸エステル、ソルビタンモノ脂肪酸エステル、ポリエチレングリコール、グリセロールモノ脂肪酸エステル、ポリグリセリン脂肪酸エステル、アルキルグリコシド、ポリエトキシル化アルキルグルコシドのエステル、アルキルジメチルアミンオキシド、脂肪酸ジエタノールアミド、ポリオキシエチレンアルキルアミン、テレフタル酸テトラエチレングリコールポリマー、アルキルポリエチレングリコールエーテル、ノニルフェノールポリエチレングリコールエーテル、又は、スクロース若しくはグルコースの脂肪酸エステルである、請求の範囲第1〜4項のいずれか一項に記載のセルラーゼ調製物。
- 非イオン界面活性剤をセルラーゼ調製物に0.1〜50重量%含有させる、請求の範囲第1〜5項のいずれか一項に記載のセルラーゼ調製物。
- 飛散性のない顆粒状、安定化された液体状である、請求の範囲第1〜6項のいずれか一項に記載のセルラーゼ調製物。
- 請求の範囲第1〜7項のいずれか一項に記載のセルラーゼ調製物を、洗剤成分に配合してなる、洗剤組成物。
- 請求の範囲第1〜7項のいずれか一項に記載のセルラーゼ調製物を、セルロース含有繊維に作用させ、該繊維の性質を改善させることを特徴とする、繊維の処理方法。
- 繊維の性質の改善が、色の澄明化である、請求の範囲第9項に記載の方法。
- 繊維の性質の改善が、毛羽の除去である、請求の範囲第9項に記載の方法。
- 繊維の性質の改善が、ストーンウオッシュ様外観及び風合いの付与である、請求の範囲第9項に記載の方法。
- 繊維の性質の改善が、肌触り及び外観の改善である、請求の範囲第9項に記載の方法。
- 繊維の性質の改善が、柔軟化である、請求の範囲第9項に記載の方法。
- 非イオン界面活性剤を、反応系において10〜10,000mg/Lの濃度で存在させる、請求の範囲第9項に記載の方法。
- 繊維の浸漬、洗濯、又はすすぎ工程で行うことを特徴とする、請求の範囲第9項に記載の方法。
- 請求の範囲第1〜7項のいずれか一項に記載のセルラーゼ調製物を、脱インキ薬品と共に古紙に作用させる工程を含むことを特徴とする、古紙の脱インキ方法。
- 請求の範囲第1〜7項のいずれか一項に記載のセルラーゼ調製物を、紙パルプに作用させる工程を含むことを特徴とする、紙パルプのろ水性の改善方法。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2000343921 | 2000-11-10 | ||
JP2000343921 | 2000-11-10 | ||
PCT/JP2001/009858 WO2002038754A1 (fr) | 2000-11-10 | 2001-11-12 | Preparation de cellulase contenant des tensioactifs non ioniques et procede de traitement de fibre |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPWO2002038754A1 true JPWO2002038754A1 (ja) | 2004-03-18 |
JP4669203B2 JP4669203B2 (ja) | 2011-04-13 |
Family
ID=18818207
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2002542070A Expired - Fee Related JP4669203B2 (ja) | 2000-11-10 | 2001-11-12 | 非イオン界面活性剤を含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 |
Country Status (9)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US7109013B2 (ja) |
EP (1) | EP1338650B1 (ja) |
JP (1) | JP4669203B2 (ja) |
AT (1) | ATE448299T1 (ja) |
AU (1) | AU2002212755A1 (ja) |
DE (1) | DE60140476D1 (ja) |
DK (1) | DK1338650T3 (ja) |
ES (1) | ES2336428T3 (ja) |
WO (1) | WO2002038754A1 (ja) |
Families Citing this family (12)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US7645358B2 (en) * | 2002-03-25 | 2010-01-12 | Council Of Scientific And Industrial Research | Process for biological deinking of office waste paper |
EP1709163B1 (en) * | 2004-01-16 | 2010-11-24 | Novozymes, Inc. | Methods for degrading lignocellulosic materials |
US20050260528A1 (en) * | 2004-05-22 | 2005-11-24 | Hynix Semiconductor Inc. | Liquid composition for immersion lithography and lithography method using the same |
US20060048908A1 (en) * | 2004-09-08 | 2006-03-09 | Enzymatic Deinking Technologies, Llc | System for control of stickies in recovered and virgin paper processing |
AU2005316092A1 (en) * | 2004-12-17 | 2006-06-22 | Iogen Energy Corporation | Upflow settling reactor for enzymatic hydrolysis of cellulose |
WO2011020982A1 (en) * | 2009-08-03 | 2011-02-24 | Stephenson Group Limited | Recycling of fibre products |
US8317973B2 (en) | 2009-11-11 | 2012-11-27 | Kemira Chemical, Inc. | Polyester surfactants for deinking |
PT2580388T (pt) * | 2010-06-08 | 2018-02-21 | Buckman Laboratories Int Inc | Métodos para degradar sedimentos provenientes do fabrico de pasta e de papel |
CA3011572C (en) * | 2012-10-09 | 2022-04-12 | Solenis Technologies Cayman, L.P. | Cellulase composition containing cellulase and papermaking polymers for paper dry strength application |
WO2014175268A1 (ja) * | 2013-04-22 | 2014-10-30 | ライオン株式会社 | 繊維製品処理液及び繊維製品の処理方法 |
BR112018003404B1 (pt) * | 2015-08-22 | 2022-07-05 | Neozyme International, Inc | Composições de aditivo de fabricação de papel e métodos e usos das mesmas |
DE102017115765A1 (de) | 2017-07-13 | 2019-01-17 | Miele & Cie. Kg | Verfahren zum Behandeln von Textilien und Waschmaschine |
Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS60210984A (ja) * | 1984-04-06 | 1985-10-23 | Lion Corp | セルラ−ゼの活性化方法 |
JPS60226599A (ja) * | 1984-04-25 | 1985-11-11 | 花王株式会社 | 洗浄剤組成物 |
WO2000024879A1 (fr) * | 1998-10-23 | 2000-05-04 | Meiji Seika Kaisha, Ltd. | Preparations a base d'endoglucanases et de cellulase |
Family Cites Families (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5582681A (en) * | 1994-06-29 | 1996-12-10 | Kimberly-Clark Corporation | Production of soft paper products from old newspaper |
EP0843041A1 (en) | 1996-11-13 | 1998-05-20 | Novo Nordisk A/S | Garments with considerable variation in abrasion level and process for its production using cellulolytic enzymes |
-
2001
- 2001-11-12 WO PCT/JP2001/009858 patent/WO2002038754A1/ja active Application Filing
- 2001-11-12 DK DK01981066.2T patent/DK1338650T3/da active
- 2001-11-12 ES ES01981066T patent/ES2336428T3/es not_active Expired - Lifetime
- 2001-11-12 JP JP2002542070A patent/JP4669203B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2001-11-12 EP EP01981066A patent/EP1338650B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2001-11-12 US US10/416,328 patent/US7109013B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2001-11-12 DE DE60140476T patent/DE60140476D1/de not_active Expired - Lifetime
- 2001-11-12 AT AT01981066T patent/ATE448299T1/de not_active IP Right Cessation
- 2001-11-12 AU AU2002212755A patent/AU2002212755A1/en not_active Abandoned
Patent Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS60210984A (ja) * | 1984-04-06 | 1985-10-23 | Lion Corp | セルラ−ゼの活性化方法 |
JPS60226599A (ja) * | 1984-04-25 | 1985-11-11 | 花王株式会社 | 洗浄剤組成物 |
WO2000024879A1 (fr) * | 1998-10-23 | 2000-05-04 | Meiji Seika Kaisha, Ltd. | Preparations a base d'endoglucanases et de cellulase |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
ATE448299T1 (de) | 2009-11-15 |
WO2002038754A1 (fr) | 2002-05-16 |
AU2002212755A1 (en) | 2002-05-21 |
EP1338650A4 (en) | 2004-09-08 |
EP1338650A1 (en) | 2003-08-27 |
EP1338650B1 (en) | 2009-11-11 |
US7109013B2 (en) | 2006-09-19 |
DK1338650T3 (da) | 2010-01-25 |
DE60140476D1 (de) | 2009-12-24 |
US20040038841A1 (en) | 2004-02-26 |
JP4669203B2 (ja) | 2011-04-13 |
ES2336428T3 (es) | 2010-04-13 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
EP1291431B1 (en) | Endoglucanase nce5 | |
JP3661995B2 (ja) | 放線菌類により産生されるセルラーゼとその産生方法 | |
EP1034280B1 (en) | Cellulase produced by actinomycetes and method of producing same | |
EP1088080B1 (en) | Recombinant production of cellulase from actinomycetes | |
JP5193997B2 (ja) | エンドグルカナーゼppceおよびそれを含んでなるセルラーゼ調製物 | |
EP1632557A2 (en) | Novel alkaline cellulases | |
JP2003070489A (ja) | エンドグルカナーゼ酵素を含んでなるセルラーゼ調製物 | |
CN1185807A (zh) | 含纤维素酶的洗涤剂 | |
JP4669203B2 (ja) | 非イオン界面活性剤を含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 | |
JPH10511410A (ja) | セルロース分解活性を有する酵素製剤 | |
JP3970770B2 (ja) | セルロース結合領域を欠失した接合菌由来エンドグルカナーゼ酵素 | |
JP4272995B2 (ja) | 還元剤を含有するセルラーゼ調製物及び繊維処理方法 | |
JP2004313022A (ja) | エンドグルカナーゼmte1およびそれを含んでなるセルラーゼ調製物 | |
US6190899B1 (en) | Cellulase producing actinomycetes, cellulase produced therefrom and method of producing same | |
MXPA99003713A (en) | Cellulase obtainable from thermomonospora fusca |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20040908 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20071009 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20071205 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20080115 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20080214 |
|
A911 | Transfer to examiner for re-examination before appeal (zenchi) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A911 Effective date: 20080501 |
|
A912 | Re-examination (zenchi) completed and case transferred to appeal board |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A912 Effective date: 20080725 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20101216 |
|
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20110114 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20140121 Year of fee payment: 3 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20140121 Year of fee payment: 3 |
|
S533 | Written request for registration of change of name |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313533 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20140121 Year of fee payment: 3 |
|
R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |