JPS6388456A - 自動分析装置 - Google Patents
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- JPS6388456A JPS6388456A JP61233831A JP23383186A JPS6388456A JP S6388456 A JPS6388456 A JP S6388456A JP 61233831 A JP61233831 A JP 61233831A JP 23383186 A JP23383186 A JP 23383186A JP S6388456 A JPS6388456 A JP S6388456A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は自動分析装置に係り、特にB/F分離を必要と
する酵素免疫測定の処理効率の向上を図った自動分析装
置に関する。
する酵素免疫測定の処理効率の向上を図った自動分析装
置に関する。
B/F分離法(酵素免疫測定法、第2版、p30−49
.1982年12月、医学書院発行、参照)は。
.1982年12月、医学書院発行、参照)は。
抗原抗体反応の結果、抗原と抗体が結合して生じた結合
型の部分(bound、B )と、結合していない遊離
型の部分(bound、F )とを物理的に分離して、
標識酵素の酵素活性を測定し、試料中の抗原を定量する
技術であるが、物理的分離操作が遠心および上清を捨て
るという手間と時間のかかるものであるとともに、効率
よく全自動的に測定することは生化学的分析項目に比べ
て遅れていた。
型の部分(bound、B )と、結合していない遊離
型の部分(bound、F )とを物理的に分離して、
標識酵素の酵素活性を測定し、試料中の抗原を定量する
技術であるが、物理的分離操作が遠心および上清を捨て
るという手間と時間のかかるものであるとともに、効率
よく全自動的に測定することは生化学的分析項目に比べ
て遅れていた。
このB/F分離による手法は、低分子から高分子まで適
用範囲が広く有益な方法であるが、分離の方法にもいろ
いろあり、以下に説明する。
用範囲が広く有益な方法であるが、分離の方法にもいろ
いろあり、以下に説明する。
1)第1抗体固相法予め、抗体を支持体に結合させ、固
相の状態にしておく、この時、同相化した抗体の生物学
的活性は保たれており、チューブそのものに固定化した
ものや5球形、板状の固体を使う場合がある。次に、酵
素を結合させた抗M(酵素標識抗yK)を加えるが、酵
素標識抗原量を抗体に対してやや過旦にしておけば、そ
の一部は抗体と結合(bound ) L、他の部分は
抗体と結合しない(free)状態で残る。ここでfr
eeは溶液中にあるが、boundは支持体に着いてい
るので、両者を遠心によって分離することができ、どち
らかの酵素活性を測定する。この時、&[抗原の址を一
定にして標識していない抗原を加えると、抗体量は一体
なので、非標識抗原が結合した分だけ、酵素標識抗原の
抗体への結合斌が少なくなる。ここで、非標識抗原の量
を変えて、上記操作をそれぞれ行い、酵素活性を測定す
る。そして横軸に非標識抗g(標準抗J7K)の量を取
り、縦軸に酵素活性を取って検量線を作成する0次に、
検体を標準抗原の代りに加えて、同様に抗原抗体反応を
行い、酵素活性を測定すれば、上記検量線から検体中の
抗原の量が分る。
相の状態にしておく、この時、同相化した抗体の生物学
的活性は保たれており、チューブそのものに固定化した
ものや5球形、板状の固体を使う場合がある。次に、酵
素を結合させた抗M(酵素標識抗yK)を加えるが、酵
素標識抗原量を抗体に対してやや過旦にしておけば、そ
の一部は抗体と結合(bound ) L、他の部分は
抗体と結合しない(free)状態で残る。ここでfr
eeは溶液中にあるが、boundは支持体に着いてい
るので、両者を遠心によって分離することができ、どち
らかの酵素活性を測定する。この時、&[抗原の址を一
定にして標識していない抗原を加えると、抗体量は一体
なので、非標識抗原が結合した分だけ、酵素標識抗原の
抗体への結合斌が少なくなる。ここで、非標識抗原の量
を変えて、上記操作をそれぞれ行い、酵素活性を測定す
る。そして横軸に非標識抗g(標準抗J7K)の量を取
り、縦軸に酵素活性を取って検量線を作成する0次に、
検体を標準抗原の代りに加えて、同様に抗原抗体反応を
行い、酵素活性を測定すれば、上記検量線から検体中の
抗原の量が分る。
2)二抗体法
本漬も上述の方法と原理的には同じ競合反応であるが、
boundとfreeとの分離法が異なっている。ここ
では、抗体(第1抗体)とU素標識抗原、標準抗原ある
いは検体は、液相の状態で反応させる。そこで、 bo
undとfreeとを分離するために、第1抗体に対す
る抗体(第2抗体)を一定量添加して凝集塊を作らせ、
遠心しこよって沈殿(bound )と上清(free
)に分離する。
boundとfreeとの分離法が異なっている。ここ
では、抗体(第1抗体)とU素標識抗原、標準抗原ある
いは検体は、液相の状態で反応させる。そこで、 bo
undとfreeとを分離するために、第1抗体に対す
る抗体(第2抗体)を一定量添加して凝集塊を作らせ、
遠心しこよって沈殿(bound )と上清(free
)に分離する。
その他は第1抗体固相法と同様であり、検量線から検体
中の抗原の量が分る。
中の抗原の量が分る。
3)二抗体固相法
これは、第2抗体を固相化したもので、軽し1遠心で容
易にfreeを除くことができる。池幅ま上述の手法と
同様である。
易にfreeを除くことができる。池幅ま上述の手法と
同様である。
しかし、従来の技術にあっては、処理効率の点。
プローブチップ中に試薬を充填させる点、および全自動
化の点について配慮がなされてし)なtlものであった
。
化の点について配慮がなされてし)なtlものであった
。
本発明の目的は、特殊なサンプルプローブを用いること
によって、処理効率の向上を回った自動分析装置を提供
するにある。
によって、処理効率の向上を回った自動分析装置を提供
するにある。
このような目的を達成するため、本発明は、サンプルを
収納する筒状部材からなり、その上部に最大径を有する
ヘッドを備えるプローブチップと。
収納する筒状部材からなり、その上部に最大径を有する
ヘッドを備えるプローブチップと。
前記ヘッドの上面に挿入連結させ、前記プローブチップ
を各ディスク上に移動させるとともに、プローブチップ
内のサンプルを吐出する上下可動のアームと、所望のデ
スク上にて前記ヘッドの上端面を係止させるため順次小
径となる溝を有する部材と、所望のデスク上にて前記ヘ
ッドの下端面を係止させるため順次小径となる溝を有す
る部材とを備えるようにしたものである。
を各ディスク上に移動させるとともに、プローブチップ
内のサンプルを吐出する上下可動のアームと、所望のデ
スク上にて前記ヘッドの上端面を係止させるため順次小
径となる溝を有する部材と、所望のデスク上にて前記ヘ
ッドの下端面を係止させるため順次小径となる溝を有す
る部材とを備えるようにしたものである。
自動分析装置にあって、アームによってサンプルを各デ
スク上に移動させる場合、前記サンプルをアームから切
り心した状態でデスク上に比較的長時間静置させる場合
、あるいは、そのためにサンプルをアームから切り離す
場合が主としての作業となる。前記アームはコンピュー
タ制御によって適切な時期に上下動し得ることから、プ
ローブチップに上述のようなヘッドを設け、このヘッド
の上下端を係止する部材を所望のデスク上に設けること
によって達成される。
スク上に移動させる場合、前記サンプルをアームから切
り心した状態でデスク上に比較的長時間静置させる場合
、あるいは、そのためにサンプルをアームから切り離す
場合が主としての作業となる。前記アームはコンピュー
タ制御によって適切な時期に上下動し得ることから、プ
ローブチップに上述のようなヘッドを設け、このヘッド
の上下端を係止する部材を所望のデスク上に設けること
によって達成される。
すなわち、サンプルが所定のデスク上に来た際にはヘッ
ドの上端面を係止する順次小径となる溝を有する部材が
設けられている。この溝はアームによってサンプルが移
動する方向と一致して位置ずけられている。前記アーム
が上方に移動すればヘッドは前記部材によって係止され
、アームはヘッドから切り離される。また、前記サンプ
ルを所述のデスク上に静置させておく場合には、ヘッド
の下端面を係止する順次小径となる溝を有する部材が設
けられており、前記サンプルは前記部材によってそのま
まの位置を保持することができる。
ドの上端面を係止する順次小径となる溝を有する部材が
設けられている。この溝はアームによってサンプルが移
動する方向と一致して位置ずけられている。前記アーム
が上方に移動すればヘッドは前記部材によって係止され
、アームはヘッドから切り離される。また、前記サンプ
ルを所述のデスク上に静置させておく場合には、ヘッド
の下端面を係止する順次小径となる溝を有する部材が設
けられており、前記サンプルは前記部材によってそのま
まの位置を保持することができる。
このようなことから、前記アームの移動に関し、その軌
跡および移動の際の時間的要素を正確に予め設定してお
れば、自動的に処理効率の高い自動分析装置を得ること
ができるようになる。
跡および移動の際の時間的要素を正確に予め設定してお
れば、自動的に処理効率の高い自動分析装置を得ること
ができるようになる。
以下、図面を用いて本発明による自動分析装置の実施例
について説明する。
について説明する。
第1図は本発明による自動分析装置の全体構成を示す説
明図である。同図において、血清サンプリング機構およ
びプローブアーム1.試薬ピペッティング機構およびプ
ローブとそのアーム2.サンプルディスク3.サンプル
ディスクフタ49反応ディスク5.試薬ディスク6、プ
ローブチップディスク7、プローブダストボックス8に
よって構成されている。
明図である。同図において、血清サンプリング機構およ
びプローブアーム1.試薬ピペッティング機構およびプ
ローブとそのアーム2.サンプルディスク3.サンプル
ディスクフタ49反応ディスク5.試薬ディスク6、プ
ローブチップディスク7、プローブダストボックス8に
よって構成されている。
第2図は前記プローブアーム1の詳細を示す図で、この
プローブアーム1はCPU15の制御により上下および
左右に動作することができ、さらにシリンジ13によっ
てサンプルを吸引あるいは吐出することができるように
なっている。なお、図中、符号9はサンプルプローブチ
ップを示している。
プローブアーム1はCPU15の制御により上下および
左右に動作することができ、さらにシリンジ13によっ
てサンプルを吸引あるいは吐出することができるように
なっている。なお、図中、符号9はサンプルプローブチ
ップを示している。
前記サンプルプローブチップ9は、第3図に示すように
、前記プローブアーム1との結合部となるチップヘッド
16の内側に細い縦溝17を切ってすベリに<<シたポ
リプロピレン製からなり、先端から1/3ぐらいの位置
に、前記アームが外れた際に中のサンプルがこぼれない
ように、くびれ18を有し、そのくびれ18より上方に
、抗体を物理的あるいは化学的に結合させた樹脂10が
充填されている。また、前記チップヘッド16と本体部
分との境界部にもくびれ19が形成されており、サンプ
ルの蒸発が少なくなるようにしている。
、前記プローブアーム1との結合部となるチップヘッド
16の内側に細い縦溝17を切ってすベリに<<シたポ
リプロピレン製からなり、先端から1/3ぐらいの位置
に、前記アームが外れた際に中のサンプルがこぼれない
ように、くびれ18を有し、そのくびれ18より上方に
、抗体を物理的あるいは化学的に結合させた樹脂10が
充填されている。また、前記チップヘッド16と本体部
分との境界部にもくびれ19が形成されており、サンプ
ルの蒸発が少なくなるようにしている。
なお、前記チップヘッドは他の部分よりもその径が大き
く形成され、その上部には、薄いポリプロピレン製から
なるシール20が施こされており、これには十字形にミ
シン目が形成され、前記アーム1が装着されるとき前記
ミシン目が前記アーム1の挿入によって切れることによ
ってシール20の各月が内側に曲がり、前記アーム1が
離れたときに、内側に曲がっていたシール20がその弾
力により元の状態に近い所まで戻り、蓋を形成するよう
になるようになっている。
く形成され、その上部には、薄いポリプロピレン製から
なるシール20が施こされており、これには十字形にミ
シン目が形成され、前記アーム1が装着されるとき前記
ミシン目が前記アーム1の挿入によって切れることによ
ってシール20の各月が内側に曲がり、前記アーム1が
離れたときに、内側に曲がっていたシール20がその弾
力により元の状態に近い所まで戻り、蓋を形成するよう
になるようになっている。
樹脂への抗体の結合は、たとえば物理的吸着によるもの
で、ポリスチレンの粒子の表面に高pH領域で再現性よ
くかつ効率よく結合されている。
で、ポリスチレンの粒子の表面に高pH領域で再現性よ
くかつ効率よく結合されている。
固相化用の緩衝液は、炭酸−重炭酸緩衝液(0,05M
、pH9,6)であり、抗体をこの緩衝液で1〜10μ
g / m Qに希釈して加え、4℃で一昼夜放置(室
温で2時間位でも可)し、吸着させたものである。
、pH9,6)であり、抗体をこの緩衝液で1〜10μ
g / m Qに希釈して加え、4℃で一昼夜放置(室
温で2時間位でも可)し、吸着させたものである。
第4図は、プローブチップ9.サンプルカップ11、そ
れぞれのホール21.22のサンプルディスク3上の位
置関係とディスクフタ4を示す図である。サンプルディ
スク3においては、カップ11とチップ9を置くホール
が溝23でつながっており、さらにこれらを覆うフタ4
にも−ケ所のみサンプルディスク3に対応して穴25が
おいている。この穴25はカップホール21と溝23に
対応した所ではそれぞれ同様の大きさであり、チップ9
に対応した所では、チップヘッド16の直径より25%
はど小さくなっており、フタ4とチップヘッド16との
隙間が1田程度に接近している。
れぞれのホール21.22のサンプルディスク3上の位
置関係とディスクフタ4を示す図である。サンプルディ
スク3においては、カップ11とチップ9を置くホール
が溝23でつながっており、さらにこれらを覆うフタ4
にも−ケ所のみサンプルディスク3に対応して穴25が
おいている。この穴25はカップホール21と溝23に
対応した所ではそれぞれ同様の大きさであり、チップ9
に対応した所では、チップヘッド16の直径より25%
はど小さくなっており、フタ4とチップヘッド16との
隙間が1田程度に接近している。
次に、このように硝酸した自動分析装置のa作を第5図
■〜Oを用いて説明する。
■〜Oを用いて説明する。
■サンプリングプローブアーム1がプローブチップディ
スク7上に回転しながら移動し、このディスク7上のプ
ローブチップ9の上で静止する(第5図の)。
スク7上に回転しながら移動し、このディスク7上のプ
ローブチップ9の上で静止する(第5図の)。
■アーム1が下方へ移動して、チップヘッド16のミシ
ンn入りのシールを破いて前記アーム1がプローブチッ
プ9に連結する(第5図■)。
ンn入りのシールを破いて前記アーム1がプローブチッ
プ9に連結する(第5図■)。
■プローブチップ9は、ディスク7上の穴にそのチップ
ヘッド16の部分がディスク7上に乗るように装着さ九
たものである。そして、プローブチップ9はアーム1と
ともに上方に移動する。
ヘッド16の部分がディスク7上に乗るように装着さ九
たものである。そして、プローブチップ9はアーム1と
ともに上方に移動する。
前記プローブチップ9の本体は前記チップベッド16よ
り小径に形成されているため、ディスク7から容易に外
れるようになっており、前記プローブチップ9は、その
後、サンプルディスク3方向に回転する(第5図■)。
り小径に形成されているため、ディスク7から容易に外
れるようになっており、前記プローブチップ9は、その
後、サンプルディスク3方向に回転する(第5図■)。
■サンプルディスク3のフタ4の穴の最も幅の広い部分
の下には、試料の入ったサンプルカップ11が位置づけ
られている。前記アーム1はサンプルカップ11上にて
静止し、前記試料を吸引するためプローブチップ9の先
端が下方へ移動し、試料中に入る(第5図■)。
の下には、試料の入ったサンプルカップ11が位置づけ
られている。前記アーム1はサンプルカップ11上にて
静止し、前記試料を吸引するためプローブチップ9の先
端が下方へ移動し、試料中に入る(第5図■)。
■プローブチップ9は試料を吸引する(第5図■)。
■その後、アーム1はサンプルカップ11上の位置に戻
り、フタ4の幅の狭い方向へ、前記カップ11が下方に
存在しなくなる位置まで移動する。そして、プローブチ
ップ9のヘッド16が前記フタ4よりわずかに下になる
まで動くので、前記チップ9はサンプルディスク3上の
穴の中を動くことができるようになる(第5図■)。
り、フタ4の幅の狭い方向へ、前記カップ11が下方に
存在しなくなる位置まで移動する。そして、プローブチ
ップ9のヘッド16が前記フタ4よりわずかに下になる
まで動くので、前記チップ9はサンプルディスク3上の
穴の中を動くことができるようになる(第5図■)。
■その後、フタ4の穴の最も幅の狭い部分まで回転し、
−時静止する(第5図■)。
−時静止する(第5図■)。
■この後、アーム1は上方へ移動するが、この位置での
フタ4の穴はチップヘッド16の径より小さいので、ア
ーム1のみ上方へ移動し、プローブチップ9はサンプル
ディスク3上に残存する。この際、前記アーム1によっ
て折りたたまれでいたチップヘッド16上のシール16
はその弾力によって元に戻り、蓋をすることとなる(第
5図■)。
フタ4の穴はチップヘッド16の径より小さいので、ア
ーム1のみ上方へ移動し、プローブチップ9はサンプル
ディスク3上に残存する。この際、前記アーム1によっ
て折りたたまれでいたチップヘッド16上のシール16
はその弾力によって元に戻り、蓋をすることとなる(第
5図■)。
■抗原−抗体反応をプローブチップ9中で行わせるため
に所定の時間静置させる。
に所定の時間静置させる。
その後、前記アーム1が再度、プローブチップ9上に移
動し、下方へ移動してプローブチップ9との連結を行な
う(第5図■)。
動し、下方へ移動してプローブチップ9との連結を行な
う(第5図■)。
[相]そのままの高さで、アーム1は、サンプルカップ
11方向へ逆戻りし、前記カップ11に当たる前に、上
方へ移動する(第5図[相])。
11方向へ逆戻りし、前記カップ11に当たる前に、上
方へ移動する(第5図[相])。
0 完全にサンプルディスク3上にプローブチップ9が
上昇した時点で静止し、反応ディスク5方向へ回転する
(第5図0)。
上昇した時点で静止し、反応ディスク5方向へ回転する
(第5図0)。
0 反応ディスク5の反応容器上で静止し、チップ9の
先端が前記反応容器の底に当たらないように下方へ移動
する。静止した後、チップ9中の反応液を吐出する(第
5図0)。
先端が前記反応容器の底に当たらないように下方へ移動
する。静止した後、チップ9中の反応液を吐出する(第
5図0)。
0 吐出後、アーム1は回転によって反応ディスク5に
当たらない所まで上方に移動し、チップ廃棄用のチップ
ダストボックス8上へ回転し、ボックスフタのホール上
で静止する。ホールの最も幅の広い位置で、下方へ動き
、チップヘッド19がフタより下になった時点で静止す
る(第5図C)。
当たらない所まで上方に移動し、チップ廃棄用のチップ
ダストボックス8上へ回転し、ボックスフタのホール上
で静止する。ホールの最も幅の広い位置で、下方へ動き
、チップヘッド19がフタより下になった時点で静止す
る(第5図C)。
0 この後、ボックスフタのホールの最も幅の狭い位置
まで回転し、その位置でアーム1は上方へ動く、上記■
、■の工程中で述べたように、アーム1のみが上方へ移
動し、チップ9はボックス内へ落下する(第5図■、@
l)。
まで回転し、その位置でアーム1は上方へ動く、上記■
、■の工程中で述べたように、アーム1のみが上方へ移
動し、チップ9はボックス内へ落下する(第5図■、@
l)。
その後、反応ディスク5では、反応容器中に試薬プロー
ブが試薬を添加し、酵素反応とその測定が開始される。
ブが試薬を添加し、酵素反応とその測定が開始される。
本発明によれば、低分子から高分子まで扱えるheto
rog8neousE I A において1分離操作を
簡便にして全自動化を可能とし、また、レートアッセイ
法を用いて酵素活性測定を行い、さらにfreeなeA
識抗原に着目しているので、効率向上の効果がある。
rog8neousE I A において1分離操作を
簡便にして全自動化を可能とし、また、レートアッセイ
法を用いて酵素活性測定を行い、さらにfreeなeA
識抗原に着目しているので、効率向上の効果がある。
以下、5つの例を示した。
例1)フェリチンの測定
標試酵素:β−D−ガラクトシダーゼ
測定方法二反応容器中にあるB/F分離後の試料に、緩
衝液A*中ニI X 10−4M4−メチルウンベリフ
ェリル−β−D−ガ ラクトシドを含む試薬を0.15mfl加え、37℃、
10分間柄装しながら 蛍光(450n m 、 excitation :
360nm)を測定する。
衝液A*中ニI X 10−4M4−メチルウンベリフ
ェリル−β−D−ガ ラクトシドを含む試薬を0.15mfl加え、37℃、
10分間柄装しながら 蛍光(450n m 、 excitation :
360nm)を測定する。
* : 0.1%BSA−0.1MNaCQ−1mMM
GCQz−0,1%N a N sを含む0.01Mリ
ン酸ナトリウム緩衝液 (p I−I 7 、 O) 例2)インシュリンの測定 標識酵素:β−D−ガラクトシダーゼ 測定方法: B/F分離後の試料の入っている反応容器
中に、0.05Mリンll!2緩衝液(p H7、3)
0 、1 m (1を加え、37℃で3分間前置した
後、基質溶液(〇 −ニトロフェニルーβ−D−ガラクト シド0.06 gを0.05Mリン酸緩衝液(pH7,
3)100mQに溶解する、)を0 、1 m fl加
え、37℃で10分間卿装しながら420nmの吸光度
を。
GCQz−0,1%N a N sを含む0.01Mリ
ン酸ナトリウム緩衝液 (p I−I 7 、 O) 例2)インシュリンの測定 標識酵素:β−D−ガラクトシダーゼ 測定方法: B/F分離後の試料の入っている反応容器
中に、0.05Mリンll!2緩衝液(p H7、3)
0 、1 m (1を加え、37℃で3分間前置した
後、基質溶液(〇 −ニトロフェニルーβ−D−ガラクト シド0.06 gを0.05Mリン酸緩衝液(pH7,
3)100mQに溶解する、)を0 、1 m fl加
え、37℃で10分間卿装しながら420nmの吸光度
を。
測定する。
例3)コルチゾールの測定
標Fa#s:アルカリフオスファターゼ測定方法: B
/F分離後の試料(反応容器中)に基質溶液(フェニル
リン酸二ナトリウ ム0.215 g 及び4−アミノアンチピリン0.0
9gを0.05M炭酸水素ナトリウム綴衝緩衝液H10
,5) 200mAに溶解する。)をQ、1mg加え、37℃、
30分間卿装し1発色 液(フェリシアン化カリウム0.38gを取り、0.2
Mホウ酸溶液200mflに溶解する。)0.1mMを
加え、500定 標識酵素:β−D−ガラクトシダーゼ 測定方法:反応容器中にあるB/F分離後の試料に、基
質溶液(N、N’ −ジメチルホルムアミドに最終濃度
14.7mM になるように、4−メチルウンベリフェ リル−β−D−ガラクトシドを溶解さ せたちの0.34mm をam液B−50mmに加え
たもの、)0.3mMを加え、37℃、20分間卿装し
ながら蛍光 (450n m 、 excitation : 36
0傘緩衝液B:10mMリン酸ナトリウム溶液(pH7
,0)に0.1MNaCQ、1mMMg(、Qz。
/F分離後の試料(反応容器中)に基質溶液(フェニル
リン酸二ナトリウ ム0.215 g 及び4−アミノアンチピリン0.0
9gを0.05M炭酸水素ナトリウム綴衝緩衝液H10
,5) 200mAに溶解する。)をQ、1mg加え、37℃、
30分間卿装し1発色 液(フェリシアン化カリウム0.38gを取り、0.2
Mホウ酸溶液200mflに溶解する。)0.1mMを
加え、500定 標識酵素:β−D−ガラクトシダーゼ 測定方法:反応容器中にあるB/F分離後の試料に、基
質溶液(N、N’ −ジメチルホルムアミドに最終濃度
14.7mM になるように、4−メチルウンベリフェ リル−β−D−ガラクトシドを溶解さ せたちの0.34mm をam液B−50mmに加え
たもの、)0.3mMを加え、37℃、20分間卿装し
ながら蛍光 (450n m 、 excitation : 36
0傘緩衝液B:10mMリン酸ナトリウム溶液(pH7
,0)に0.1MNaCQ、1mMMg(、Qz。
0.1%NaN5,0.1%卵アルブミンを含む緩衝液
。
。
例5)α−フェトプロティンの測定
標識酵素:ペルオキシダーゼ
測定方法:反応容器中にあるB/F分離後の試料に、基
質溶液(O−フェニレンジアミ ンをクエン酸am液(0,1M’)xンM−0,2MN
azHPO4(pH5,5)。
質溶液(O−フェニレンジアミ ンをクエン酸am液(0,1M’)xンM−0,2MN
azHPO4(pH5,5)。
0.02%H20zと0.01%チメロサールを含む)
に3 m g / m Qの割合で溶解したもの−)0
.25mmを加え。
に3 m g / m Qの割合で溶解したもの−)0
.25mmを加え。
37℃10分間卿置しな装ら、492
nmの吸光度を測定する。
以上説明したように、本発明による自動分析装置によれ
ば、特殊なサンプルプローブを用いることによって、処
理効率の向上を図ることができる6
ば、特殊なサンプルプローブを用いることによって、処
理効率の向上を図ることができる6
第1図は本発明による自動分析装置の一実施例を示す全
体概略説明図、第2図は前記自動分析装置のアーム部の
構成図、第3図は眞記自動分析装置のプローブチップの
構成図、第4図は前記自動分析装置のデスク上方におけ
る構成を示す図、第5図(A)、(B)は前記自動分析
装置の動作を示す図である。 1・・・サンプリング機構、2・・・試薬ピペッティン
グ機構、3・・・サンプルディスク、4・・・サンプル
デイスフフタ、5・・・反応ディスク、6・・・試薬デ
ィスク、7・・・プローブチップディスク、8・・・プ
ローブダストボックス、9・・・サンプルプローブチッ
プ。
体概略説明図、第2図は前記自動分析装置のアーム部の
構成図、第3図は眞記自動分析装置のプローブチップの
構成図、第4図は前記自動分析装置のデスク上方におけ
る構成を示す図、第5図(A)、(B)は前記自動分析
装置の動作を示す図である。 1・・・サンプリング機構、2・・・試薬ピペッティン
グ機構、3・・・サンプルディスク、4・・・サンプル
デイスフフタ、5・・・反応ディスク、6・・・試薬デ
ィスク、7・・・プローブチップディスク、8・・・プ
ローブダストボックス、9・・・サンプルプローブチッ
プ。
Claims (1)
- 1、サンプルを収納する筒状部材からなり、その上部に
最大径を有するヘッドを備えるプローブチップと、前記
ヘッドの上面に挿入連結させ、前記プローブチップを各
デスク上に移動させるとともに、プローブチップ内のサ
ンプルを吐出する上下可動のアームと、所望のデスク上
にて前記ヘッドの上端面を係止させるため順次小径とな
る溝を有する部材と、所望のデスク上にて前記ヘッドの
下端面を係止させるため順次小径となる溝を有する部材
とが備えられたことを特徴とする自動分析装置。
Priority Applications (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP61233831A JPH07119769B2 (ja) | 1986-10-01 | 1986-10-01 | 自動分析装置 |
DE19873733098 DE3733098A1 (de) | 1986-10-01 | 1987-09-30 | Enzymimmunoassay und automatisches analysengeraet zu dessen durchfuehrung |
US07/613,979 US5164318A (en) | 1986-10-01 | 1990-11-15 | Automatic enzyme immunoassay analyzer |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP61233831A JPH07119769B2 (ja) | 1986-10-01 | 1986-10-01 | 自動分析装置 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6388456A true JPS6388456A (ja) | 1988-04-19 |
JPH07119769B2 JPH07119769B2 (ja) | 1995-12-20 |
Family
ID=16961244
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP61233831A Expired - Lifetime JPH07119769B2 (ja) | 1986-10-01 | 1986-10-01 | 自動分析装置 |
Country Status (3)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US5164318A (ja) |
JP (1) | JPH07119769B2 (ja) |
DE (1) | DE3733098A1 (ja) |
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Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH07198728A (ja) * | 1993-12-28 | 1995-08-01 | Olympus Optical Co Ltd | 吸引吐出装置 |
JP2001074756A (ja) * | 1999-08-31 | 2001-03-23 | Hitachi Ltd | 検体の前処理装置 |
US6492162B1 (en) | 1998-10-27 | 2002-12-10 | Hitachi, Ltd. | Apparatus for the recovery of nucleic acids |
US7067287B1 (en) | 1997-10-28 | 2006-06-27 | Hitachi, Ltd. | Method for recovery of nucleic acids |
JP2008506128A (ja) * | 2004-07-12 | 2008-02-28 | ブイディジイ−フォン・デア・ゴルツ・ゲーエムベーハー | 血液試料を自動的に調査する装置と方法 |
CN113023351A (zh) * | 2021-04-14 | 2021-06-25 | 长春赛诺迈德医学技术有限责任公司 | 一种流水线接口装置 |
Families Citing this family (50)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5213761A (en) * | 1989-04-12 | 1993-05-25 | Olympus Optical Co., Ltd. | Automatic chemical analyzer having an improved delivery mechanism |
US5264182A (en) * | 1989-04-12 | 1993-11-23 | Olympus Optical Co., Ltd. | Sample and reagent delivery device with a probe and probe supporting member for preventing contamination |
DE4000773A1 (de) * | 1990-01-12 | 1990-08-09 | Pfeiffer Bioanalytik Kg Dr | Verfahren zum hochempfindlichen nachweis von niedermolekularen substanzen durch immunoassays |
EP0465691A1 (en) * | 1990-07-09 | 1992-01-15 | Hewlett-Packard GmbH | Apparatus for processing liquids |
DE4126436A1 (de) * | 1990-09-17 | 1992-03-19 | Abion Ohg | Einwegreaktionsgefaess fuer die festphasenimmunanalytik und verfahren zur messung von ueber immunreaktionen bestimmbaren komponenten |
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