JPS632997A - グルコ−スの除去方法 - Google Patents
グルコ−スの除去方法Info
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- JPS632997A JPS632997A JP14305586A JP14305586A JPS632997A JP S632997 A JPS632997 A JP S632997A JP 14305586 A JP14305586 A JP 14305586A JP 14305586 A JP14305586 A JP 14305586A JP S632997 A JPS632997 A JP S632997A
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Landscapes
- Saccharide Compounds (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、でん粉からマルトオリゴ糖液を製造するにあ
たり、グルコース、マルトースの低分子糖を除去する方
法に関する。
たり、グルコース、マルトースの低分子糖を除去する方
法に関する。
最近、マルトトリオース、マルトテトラオース。
マルトペンタオース、マルトヘキサオース等の、いわゆ
る、マルトオリゴ糖を食品や医薬品製造に用いることが
要望されている。しかし、その製造技術はまだ確立され
ておらず、早急な開発が求められている。特に、でん粉
を加水分解する際に副生するグルコースやマルトース等
の不純物をいかに効率よく除去し、精製するかが大きな
課題となっている。精製方法に関連するものには特開昭
59−103092号公報があげられる。
る、マルトオリゴ糖を食品や医薬品製造に用いることが
要望されている。しかし、その製造技術はまだ確立され
ておらず、早急な開発が求められている。特に、でん粉
を加水分解する際に副生するグルコースやマルトース等
の不純物をいかに効率よく除去し、精製するかが大きな
課題となっている。精製方法に関連するものには特開昭
59−103092号公報があげられる。
従来の技術の主なものには、イオン交換体クロマトグラ
フ法9分子ふるいクロマトグラフ法2分子ふるい膜分離
法等があげられる。これらのうち、分子ふるいクロマト
グラフ法は1分子量の差を利用して分離するものである
が、各糖の分子量がグルコース:180.マルトース:
342.マルトトリオース:504.マルトテトラオー
ス二667であるように、その差が大きいとは云えず、
従って分子量分画用クロマトカラムは長大なものになら
ざるを得す、かつ、処理量も少なくなる欠点がある。ま
た分子ふるい膜分離法も同じような理由から、分離精度
が低く、かつ、処理量が少ないという欠点がある。
フ法9分子ふるいクロマトグラフ法2分子ふるい膜分離
法等があげられる。これらのうち、分子ふるいクロマト
グラフ法は1分子量の差を利用して分離するものである
が、各糖の分子量がグルコース:180.マルトース:
342.マルトトリオース:504.マルトテトラオー
ス二667であるように、その差が大きいとは云えず、
従って分子量分画用クロマトカラムは長大なものになら
ざるを得す、かつ、処理量も少なくなる欠点がある。ま
た分子ふるい膜分離法も同じような理由から、分離精度
が低く、かつ、処理量が少ないという欠点がある。
現在行われているイオン交換体クロマトグラフ法は、グ
ルコース、マルトース、マルトトリオース、マルトテト
ラオース等、全て非電解質であることからそれぞれの糖
とイオン交換体との微弱な粗動性の差を利用して分離す
る方法であり、長大なカラムを必要とする欠点がある。
ルコース、マルトース、マルトトリオース、マルトテト
ラオース等、全て非電解質であることからそれぞれの糖
とイオン交換体との微弱な粗動性の差を利用して分離す
る方法であり、長大なカラムを必要とする欠点がある。
本発明の目的は、効率的な精製方法を提供することにあ
る。
る。
本発明者らは、上記の目的を達成するため鋭意検討し、
グルコースを酸化してグルコン酸に変化せしめ、これを
陰イオン交換樹脂にて吸着除去する新方法を開発した。
グルコースを酸化してグルコン酸に変化せしめ、これを
陰イオン交換樹脂にて吸着除去する新方法を開発した。
でん粉を原料とし、マルトオリゴ糖生成アミラーゼを作
用させて調製したマルトオリゴ糖含有液中に含まれてい
る不純物としてのグルコース、マルトースは特別な場合
を除き、そのほとんどが旋光性がα型のα−D−グルコ
ース、α−D−マルトースである。後段で用いる糖酸化
酵素は光学異性体であるβ型の糖のみに作用するため、
まず、α型をβ型に変換する、いわゆる、ラセミ化(光
学異性体変換)を行う。ラセミ化酵素には、アルドース
1−エピメラーゼ(酵素分類番号:5゜1.3.3.
Aldose 1−epimθrase )を用いる
。
用させて調製したマルトオリゴ糖含有液中に含まれてい
る不純物としてのグルコース、マルトースは特別な場合
を除き、そのほとんどが旋光性がα型のα−D−グルコ
ース、α−D−マルトースである。後段で用いる糖酸化
酵素は光学異性体であるβ型の糖のみに作用するため、
まず、α型をβ型に変換する、いわゆる、ラセミ化(光
学異性体変換)を行う。ラセミ化酵素には、アルドース
1−エピメラーゼ(酵素分類番号:5゜1.3.3.
Aldose 1−epimθrase )を用いる
。
ラセミ化を終えたマルトオリゴ糖液は1次いで糖酸化酵
素と接触させる。糖酸化酵素は、グルコースオキシダー
ゼ(酵素分類番号: 1.1.3.4゜G]ucose
oxjdase )もしくは、ヘキソースオキシダー
ゼ(酵素分類番号: 1,1,3,5.Hexose
oxidase)を用いる。グルコースオキシ−ダーゼ
を用いた場合には、マルトオリゴ糖液中のβ−Dグルコ
ースが、液中の酸素の存在下、D−グルコノ−デルタ−
ラクトン(D −Glucono −6−1acton
e)に酸化スオキシダーゼを用いた場合には、β−Dグ
ルコースのほか、β−Dマルトースも酸化され、酸を形
成する。なお、酸化反応において過酸化水素が副生ずる
。これを分解するため、カタラーゼ(酵素分類番号1.
11.1.6. Catalase)を用いる。本酵素
の存在により過酸化水素は水と酸素とに分解される。
素と接触させる。糖酸化酵素は、グルコースオキシダー
ゼ(酵素分類番号: 1.1.3.4゜G]ucose
oxjdase )もしくは、ヘキソースオキシダー
ゼ(酵素分類番号: 1,1,3,5.Hexose
oxidase)を用いる。グルコースオキシ−ダーゼ
を用いた場合には、マルトオリゴ糖液中のβ−Dグルコ
ースが、液中の酸素の存在下、D−グルコノ−デルタ−
ラクトン(D −Glucono −6−1acton
e)に酸化スオキシダーゼを用いた場合には、β−Dグ
ルコースのほか、β−Dマルトースも酸化され、酸を形
成する。なお、酸化反応において過酸化水素が副生ずる
。これを分解するため、カタラーゼ(酵素分類番号1.
11.1.6. Catalase)を用いる。本酵素
の存在により過酸化水素は水と酸素とに分解される。
以上の工程により、マルトオリゴ糖液中に含まれている
β−D−グルコース及びβ−D−マルトースの大部分は
グルコン酸等に分解される。しかし、液中にはα型のグ
ルコースやマルトース、及びβ型で未反応のグルコース
やマルトースが含まれている。このため、反応液を再び
ラセミ化へ戻し、ラセミ化−酸化を行わせることを繰返
し実施するとよい。
β−D−グルコース及びβ−D−マルトースの大部分は
グルコン酸等に分解される。しかし、液中にはα型のグ
ルコースやマルトース、及びβ型で未反応のグルコース
やマルトースが含まれている。このため、反応液を再び
ラセミ化へ戻し、ラセミ化−酸化を行わせることを繰返
し実施するとよい。
ラセミ化、及び酸化はそれぞれ別個の反応器で行わせ、
反応液をこれらの反応器間で循環させることにより、上
記の反応を反復させてもよい。
反応液をこれらの反応器間で循環させることにより、上
記の反応を反復させてもよい。
また、ラセミ化酵素、酸化酵素及びカタラーゼを同一反
応器内に封じ込め、ラセミ化−酸化を同一反応器で行わ
せる方法は、上記に比べさらに効率的である。反応に係
わるこれらの酵素を封じ込める手段は特に限定するもの
ではなく、不溶性担体へ固定化して反応塔内へ充填し、
固定床型や流動床型反応器とする方法や5分子ふるい膜
を用いて酵素の流れを防止する模型反応器等、従来公知
の方法、装置を用いればよい。
応器内に封じ込め、ラセミ化−酸化を同一反応器で行わ
せる方法は、上記に比べさらに効率的である。反応に係
わるこれらの酵素を封じ込める手段は特に限定するもの
ではなく、不溶性担体へ固定化して反応塔内へ充填し、
固定床型や流動床型反応器とする方法や5分子ふるい膜
を用いて酵素の流れを防止する模型反応器等、従来公知
の方法、装置を用いればよい。
ラセミ化、及び酸化の処理をされたマルトオリゴ糖液は
、次に、イオン交換体に接触させる。イオン交換体は、
陰イオン交換体を用いればよい。
、次に、イオン交換体に接触させる。イオン交換体は、
陰イオン交換体を用いればよい。
陰イオン交換体は特に限定するものではなく、第四級ア
ンモニウム基や第三級アンモニウム基等のイオン交換基
をもつものであればよい。本工程で、グルコン酸はイオ
ン交換体に吸着され、マルトオリゴ糖液より除去される
。マルトオリゴ糖液にグルコースがなお含まれているよ
うであれば、再びラセミ化工程に返送してもよい。
ンモニウム基や第三級アンモニウム基等のイオン交換基
をもつものであればよい。本工程で、グルコン酸はイオ
ン交換体に吸着され、マルトオリゴ糖液より除去される
。マルトオリゴ糖液にグルコースがなお含まれているよ
うであれば、再びラセミ化工程に返送してもよい。
第1図は、本発明になるグルコース、マルトースの除去
装置の既略を示す図である。
装置の既略を示す図である。
マルトオリゴ糖液11は、調整槽1に供給され。
必要であればP I−T調整液13を加えて所定の反応
PIIに調整する。次いで送液ポンプ5により酸素溶解
槽2に供給される。酸素溶解槽2は、空気コンプレッサ
7より供給される加圧空気により加圧されており、空気
中の酸素を液中に溶解させる。
PIIに調整する。次いで送液ポンプ5により酸素溶解
槽2に供給される。酸素溶解槽2は、空気コンプレッサ
7より供給される加圧空気により加圧されており、空気
中の酸素を液中に溶解させる。
次いで、送液ポンプ6により酸化槽3に供給される。酸
化槽3内には、ラセミ化酵素、糖酸化酵素。
化槽3内には、ラセミ化酵素、糖酸化酵素。
カタラーゼを固定化した不溶性担体が充填されている。
マルトオリゴ糖液は、酸化槽3内を移動する過程で、ラ
セミ化、酸化の酵素反応を受け、液中のグルコースがグ
ルコン酸に変換される。酸化されたマルトオリゴ糖液は
、その−部が再び酸化槽3に戻され、残りの液がイオン
交換塔4に導がれ、液中のグルコン酸が吸着除去される
。イオン交換塔4から流出する液の一部は再びイオン交
換塔4及び調整槽7にに戻され、残りの液が精製オリゴ
糖液12として排出される。なお、8は送液ポンプ。
セミ化、酸化の酵素反応を受け、液中のグルコースがグ
ルコン酸に変換される。酸化されたマルトオリゴ糖液は
、その−部が再び酸化槽3に戻され、残りの液がイオン
交換塔4に導がれ、液中のグルコン酸が吸着除去される
。イオン交換塔4から流出する液の一部は再びイオン交
換塔4及び調整槽7にに戻され、残りの液が精製オリゴ
糖液12として排出される。なお、8は送液ポンプ。
以下、本発明の一実施例を説明する。
〈実施例1〉
豚腎臓起源アルドース 1−エピメラーゼ[米国シグマ
製、ムタロターゼ(Mutarotase ) ]2.
5 X 10’単位、グルコースオキシダーゼ[シグマ
製、アスペルギルス ニガー(Aspergillus
niger ) ] 5XIQ’単位、及びカタラーゼ
[シグマ製、牛肝臓起源]lX10’単位を水に溶がし
、300m12 とした。これに表面にアミノプロピ
ル基をもつ微細孔ガラス粒子[エレクトローヌクレオニ
クス社(Electro−Nucleonjcs T
nc、 )製、アミノプロピル−CPG]3oIIIQ
を加え、更にグルタルアルデヒドを0.25 %にな
るように加え、撹拌下。
製、ムタロターゼ(Mutarotase ) ]2.
5 X 10’単位、グルコースオキシダーゼ[シグマ
製、アスペルギルス ニガー(Aspergillus
niger ) ] 5XIQ’単位、及びカタラーゼ
[シグマ製、牛肝臓起源]lX10’単位を水に溶がし
、300m12 とした。これに表面にアミノプロピ
ル基をもつ微細孔ガラス粒子[エレクトローヌクレオニ
クス社(Electro−Nucleonjcs T
nc、 )製、アミノプロピル−CPG]3oIIIQ
を加え、更にグルタルアルデヒドを0.25 %にな
るように加え、撹拌下。
20℃で置時間接触させた。次いで、ガラス粒子を取り
出し、水で洗浄した後、ガラス粒子に固定化された各酵
素の活性を測定した。その結果、アルドース 1−エピ
メラーゼは5XIQ”単位。
出し、水で洗浄した後、ガラス粒子に固定化された各酵
素の活性を測定した。その結果、アルドース 1−エピ
メラーゼは5XIQ”単位。
グルコースオキシ−ダーゼ活性はI X 104単位。
カタラーゼ活性は2 X 104単位の酵素活性が認め
られた。この固定化酵素をφ16X200mのジャケッ
ト付ガラスカラムに充填した。ジャケット部分には37
℃との恒温水を通じて固定化酵素を加温した。
られた。この固定化酵素をφ16X200mのジャケッ
ト付ガラスカラムに充填した。ジャケット部分には37
℃との恒温水を通じて固定化酵素を加温した。
陰イオン交換体として活性化したダウエックスN F
S −4066(米ダウケミカル社製)30mQ をφ
16X200mmのガラスカラムに充填した。
S −4066(米ダウケミカル社製)30mQ をφ
16X200mmのガラスカラムに充填した。
馬鈴しよでん粉100g及びα−アミラーゼ(シグマ製
、バシルス・リケニホルニミス[Bac−illus
Licheniformis)起源]1×1OF′単
位に水を900mQ 加え、撹拌下、70℃の水浴中で
十時間保持し、マルトオリゴ糖液をIl製した。糖濃度
は重量百分率で、グルコース0.6 %、マルトトリオ
ース1.3%、マルトテトラオース0.9%、マルトペ
ンタオース3.7 %であった。
、バシルス・リケニホルニミス[Bac−illus
Licheniformis)起源]1×1OF′単
位に水を900mQ 加え、撹拌下、70℃の水浴中で
十時間保持し、マルトオリゴ糖液をIl製した。糖濃度
は重量百分率で、グルコース0.6 %、マルトトリオ
ース1.3%、マルトテトラオース0.9%、マルトペ
ンタオース3.7 %であった。
マルトオリゴ糖液を1.OmQ/分の供給量で固定化酵
素カラム次いで陰イオン交換体カラムに通じさせた。陰
イオン交換体カラムから流出した糖液の各糖濃度を調べ
たところ、グルコースは検出されず、マルトース0.1
%、マルトトリオース1.2 %、マルトテトラオー
ス0.9 %、マルトペンタオース3.7 %であった
。
素カラム次いで陰イオン交換体カラムに通じさせた。陰
イオン交換体カラムから流出した糖液の各糖濃度を調べ
たところ、グルコースは検出されず、マルトース0.1
%、マルトトリオース1.2 %、マルトテトラオー
ス0.9 %、マルトペンタオース3.7 %であった
。
以上のように本実施例によれば、マルトオリゴ精液中に
含まれるグルコース、マルトース等を効率よく除去する
ことが可能となった。
含まれるグルコース、マルトース等を効率よく除去する
ことが可能となった。
本発明によれば、マルトオリゴ糖液中に不純物として混
在しているグルコース、マルトースの除去を効率よく、
かつ、高速で行うことが可能とな机
在しているグルコース、マルトースの除去を効率よく、
かつ、高速で行うことが可能とな机
、+1図は、本発明による一実施例のフローチャートで
ある。 4・・・イオン交換塔。
ある。 4・・・イオン交換塔。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1、マルトオリゴ糖液より、グルコース、マルトースを
除去するにあたり、前記マルトオリゴ糖液を糖ラセミ化
酵素及び糖酸化酵素と接触させ、次いでイオン交換体に
接触させることを特徴とするグルコースの除去方法。 2、特許請求の範囲第1項において、 前記糖ラセミ化酵素がアルドース1−エピメラーゼであ
ることを特徴とするグルコースの除去方法。 3、特許請求の範囲第1項において、 前記糖酸化酵素が、グルコースオキシダーゼ、もしくは
ヘキソースオキシダーゼ、又は、これらの混合物である
ことを特徴とするグルコースの除去方法。 4、特許請求の範囲第1項、第2項又は第3項において
、 前記糖ラセミ化酵素、糖加水分解酵素及び前記糖酸化酵
素が不溶性の固体物質に固定化されたものであることを
特徴とするグルコースの除去方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP14305586A JPS632997A (ja) | 1986-06-20 | 1986-06-20 | グルコ−スの除去方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP14305586A JPS632997A (ja) | 1986-06-20 | 1986-06-20 | グルコ−スの除去方法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS632997A true JPS632997A (ja) | 1988-01-07 |
Family
ID=15329862
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP14305586A Pending JPS632997A (ja) | 1986-06-20 | 1986-06-20 | グルコ−スの除去方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS632997A (ja) |
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5208497A (en) * | 1989-04-17 | 1993-05-04 | Sharp Kabushiki Kaisha | Linear driving apparatus |
JP2001292791A (ja) * | 2000-04-13 | 2001-10-23 | Seikagaku Kogyo Co Ltd | N−アセチルラクトサミンの製造方法 |
US7582505B2 (en) | 2002-04-22 | 2009-09-01 | Fujifilm Corporation | Solid-state imaging device and method of manufacturing said solid-state imaging device |
JP2019202944A (ja) * | 2018-05-21 | 2019-11-28 | 日本食品化工株式会社 | 単糖および二糖の含量が低減された糖組成物の製造方法 |
-
1986
- 1986-06-20 JP JP14305586A patent/JPS632997A/ja active Pending
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5208497A (en) * | 1989-04-17 | 1993-05-04 | Sharp Kabushiki Kaisha | Linear driving apparatus |
JP2001292791A (ja) * | 2000-04-13 | 2001-10-23 | Seikagaku Kogyo Co Ltd | N−アセチルラクトサミンの製造方法 |
US7582505B2 (en) | 2002-04-22 | 2009-09-01 | Fujifilm Corporation | Solid-state imaging device and method of manufacturing said solid-state imaging device |
US7638823B2 (en) | 2002-04-22 | 2009-12-29 | Fujifilm Corporation | Solid-state imaging device and method of manufacturing said solid-state imaging device |
US7659136B2 (en) | 2002-04-22 | 2010-02-09 | Fujifilm Corporation | Solid-state imaging device and method of manufacturing said solid-state imaging device |
JP2019202944A (ja) * | 2018-05-21 | 2019-11-28 | 日本食品化工株式会社 | 単糖および二糖の含量が低減された糖組成物の製造方法 |
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