JPS6255096A - 新規な脂肪酸アシル化合物 - Google Patents
新規な脂肪酸アシル化合物Info
- Publication number
- JPS6255096A JPS6255096A JP61137863A JP13786386A JPS6255096A JP S6255096 A JPS6255096 A JP S6255096A JP 61137863 A JP61137863 A JP 61137863A JP 13786386 A JP13786386 A JP 13786386A JP S6255096 A JPS6255096 A JP S6255096A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- fatty acid
- glycinine
- ester
- dissolved
- hydroxysuccinimide
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
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Landscapes
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Emulsifying, Dispersing, Foam-Producing Or Wetting Agents (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
食品蛋白質とくに植物性蛋白質の機能的性質を改善する
ことについては近年大いにその重要性が強調されている
。しかしながら実際にはそれら蛋白質の機能的性質の改
善はあまり進んでおらず、また時には好ましからぬ官能
試験結果をもたらすことが大きな理由となり、植物性蛋
白質や未使用蛋白質の利用の増大が阻まれているという
のが現状である。
ことについては近年大いにその重要性が強調されている
。しかしながら実際にはそれら蛋白質の機能的性質の改
善はあまり進んでおらず、また時には好ましからぬ官能
試験結果をもたらすことが大きな理由となり、植物性蛋
白質や未使用蛋白質の利用の増大が阻まれているという
のが現状である。
温和な条件下で食品蛋白質に化学的変化を与えると、も
との栄養価に悪影響を及ぼすことなくその機能的性質を
高めることができる。例えば食品蛋白質中のりジン残基
を、無水コハク酸でアシル化することによってもとの機
能的性質を改善することが提案されている。チロシルエ
ステルやチオエステルもま。
との栄養価に悪影響を及ぼすことなくその機能的性質を
高めることができる。例えば食品蛋白質中のりジン残基
を、無水コハク酸でアシル化することによってもとの機
能的性質を改善することが提案されている。チロシルエ
ステルやチオエステルもま。
た生成するが、これらは短時間のあいだに水性媒体中に
おいて加水分解されてしまう。
おいて加水分解されてしまう。
このようにして多くの食品蛋白質が処理されているが、
従来はその成功の度合はまちまちであった。
従来はその成功の度合はまちまちであった。
なお食品蛋白質の化学的修飾のためのいろんな試薬につ
いてはＧｌａｚｅｒやＦｅｅｎｅｙその他の研究者によ
る立派な総説がある。
いてはＧｌａｚｅｒやＦｅｅｎｅｙその他の研究者によ
る立派な総説がある。
さて、生体膜の構造についての我々の理解度ならびにそ
の生体内システムの重要性が深まるにつれて１、蛋白質
と脂質の相互作用の研究に対する新しい関心が高まって
きた。このような相互作用は、多くの食品蛋白質の機能
的性質をきめる際に決定的な役割を演じているものと永
い間認められてきた。そのような役割の重要性と複雑性
の一例として小麦粉パン生地の構造を維持する際におけ
る蛋白質と脂質量の相互作用の役割を挙げることができ
る。例えば、大豆粉で強化した小麦粉を用いて製造した
パンの機能的性質を改良するのにある種の極性脂質が有
用であるとの報告があり、またパン生地の極性脂質には
主に親水性結合によってグリアジンと結合し、また同時
に疎水性結合によって主にグルテニンと結合していると
も報告されている。
の生体内システムの重要性が深まるにつれて１、蛋白質
と脂質の相互作用の研究に対する新しい関心が高まって
きた。このような相互作用は、多くの食品蛋白質の機能
的性質をきめる際に決定的な役割を演じているものと永
い間認められてきた。そのような役割の重要性と複雑性
の一例として小麦粉パン生地の構造を維持する際におけ
る蛋白質と脂質量の相互作用の役割を挙げることができ
る。例えば、大豆粉で強化した小麦粉を用いて製造した
パンの機能的性質を改良するのにある種の極性脂質が有
用であるとの報告があり、またパン生地の極性脂質には
主に親水性結合によってグリアジンと結合し、また同時
に疎水性結合によって主にグルテニンと結合していると
も報告されている。
また本発明者らも、ホスファチジルコリンと大豆蛋白質
との会合は前者の分子と後者の蛋白質中の疎水性領域と
の疎水性相互作用や前者のラメラと後者の蛋白表面との
結合にもよるものであることを見いだした。なお、これ
らの共有結合はまだ報告されていない。
との会合は前者の分子と後者の蛋白質中の疎水性領域と
の疎水性相互作用や前者のラメラと後者の蛋白表面との
結合にもよるものであることを見いだした。なお、これ
らの共有結合はまだ報告されていない。
ところで、疎水性残基が親水性蛋白質分子と共有結合し
ておこる蛋白質の機能的変化と、そこで生じる界面活性
能は興味ある研究課題といえるが、今までのところ食品
蛋白質を含めそのような化学的変成についての報告は見
られない。もっとも、最近になって酵素的にＬ−ノルロ
イシンドデシル基とコハク酸化αＳ−カゼインとの共有
結合を、蛋白質分子のカルボキシル末端でおこさせ、そ
のような結合を一つだけ生じさせることが報告されてい
る。しかし、カゼインはそれが取り込まれるより前に酵
素で分解をうける難点がある。
ておこる蛋白質の機能的変化と、そこで生じる界面活性
能は興味ある研究課題といえるが、今までのところ食品
蛋白質を含めそのような化学的変成についての報告は見
られない。もっとも、最近になって酵素的にＬ−ノルロ
イシンドデシル基とコハク酸化αＳ−カゼインとの共有
結合を、蛋白質分子のカルボキシル末端でおこさせ、そ
のような結合を一つだけ生じさせることが報告されてい
る。しかし、カゼインはそれが取り込まれるより前に酵
素で分解をうける難点がある。
以上のべたような現状を背景として、本発明者りは塩基
触媒を用いてのエステル交換反応によって親水性大豆グ
リシニン分子に親油性成分を導入することについての研
究を行った。つまり、新規物質であるところのＮ−ヒド
ロキシサクシニミドの脂肪酸アシルエステルを親油性親
電子物質として用いることによ、ってグリシニンのアシ
ル化が有利に進行しかつここで生成された化合物ならび
にその酵素分解物が高度の乳化作用を有し食品工業上有
用であることを基礎として本発明を完成した。
触媒を用いてのエステル交換反応によって親水性大豆グ
リシニン分子に親油性成分を導入することについての研
究を行った。つまり、新規物質であるところのＮ−ヒド
ロキシサクシニミドの脂肪酸アシルエステルを親油性親
電子物質として用いることによ、ってグリシニンのアシ
ル化が有利に進行しかつここで生成された化合物ならび
にその酵素分解物が高度の乳化作用を有し食品工業上有
用であることを基礎として本発明を完成した。
すなわち本発明は次の要素から構成される。
まず、新規物質であるＮ−ヒドロキシサクシニミド脂肪
酸アシルエステルを取得する。ついで以下に詳述する方
法により脂肪酸アシル化グリシニンを得る。そしてこの
もののプロナーゼによる分解産物を取得する。
酸アシルエステルを取得する。ついで以下に詳述する方
法により脂肪酸アシル化グリシニンを得る。そしてこの
もののプロナーゼによる分解産物を取得する。
本発明物質は新規物質でかつ強力な乳化作用ををし、諸
工業例えば食品工業上有用である。
工業例えば食品工業上有用である。
以下順をおって説明する。まず最初のＮ−ヒドロキシサ
クシニミド脂肪酸アシルエステルについてのべる。Ｎ−
ヒドロキシサクシニミド自体は化学試薬として既知であ
るがその脂肪酸アシルエステルは未だ合成に成功した例
はない。本発明者らはＮ−ヒドロキシサクシニミドの種
々の脂肪酸アシルエステルの製造に成功し、かつ得られ
たものが蛋白質の脂肪酸アシル化剤などとして有用であ
ることを見いだした。以下にこのような新規な脂肪酸ア
シルエステル類の製法を示す。
クシニミド脂肪酸アシルエステルについてのべる。Ｎ−
ヒドロキシサクシニミド自体は化学試薬として既知であ
るがその脂肪酸アシルエステルは未だ合成に成功した例
はない。本発明者らはＮ−ヒドロキシサクシニミドの種
々の脂肪酸アシルエステルの製造に成功し、かつ得られ
たものが蛋白質の脂肪酸アシル化剤などとして有用であ
ることを見いだした。以下にこのような新規な脂肪酸ア
シルエステル類の製法を示す。
参考例Ｉ
Ｎ−ヒドロキシサクシニミド３．６ｇとパルミチン酸８
．１ｇをテトラヒドロフラン６２．５ ｍｌにン容解し
、水浴で０℃に保つ。ここへ攪拌下にジシクロへキシル
カルボジイミド６．５ｇを徐々に３０分を要して加え、
更にＱ’Ｃで２時間攪拌したのち２５℃に一夜保つ。反
応液を濾過し濾液を蒸発させ残渣を酢酸エチル１００ｍ
１に溶解させる。これを食塩水で洗浄し、濾紙（ワット
マンＩＰＳ）を用いて濾過し、ｆＬ＠ソーダで乾燥させ
たのち減圧下に蒸発させ、得られたものを酢酸エチル−
石油エーテルから再結晶すると鱗片状のパルミチン酸エ
ステルを得る。収率６６％。融点８８〜９１’Ｃ。
．１ｇをテトラヒドロフラン６２．５ ｍｌにン容解し
、水浴で０℃に保つ。ここへ攪拌下にジシクロへキシル
カルボジイミド６．５ｇを徐々に３０分を要して加え、
更にＱ’Ｃで２時間攪拌したのち２５℃に一夜保つ。反
応液を濾過し濾液を蒸発させ残渣を酢酸エチル１００ｍ
１に溶解させる。これを食塩水で洗浄し、濾紙（ワット
マンＩＰＳ）を用いて濾過し、ｆＬ＠ソーダで乾燥させ
たのち減圧下に蒸発させ、得られたものを酢酸エチル−
石油エーテルから再結晶すると鱗片状のパルミチン酸エ
ステルを得る。収率６６％。融点８８〜９１’Ｃ。
同様にして次のエステル類を製造した。
エステル名 融点
オクタノイン酸エステル ５２〜３℃デカツ
イン酸エステル ７０〜２℃ラウリン酸エ
ステル ７４〜７℃ミリスチン酸エステ
ル ８２〜３℃オレイン酸エステル
（油状）次に、これらのエステル類を親油性
親電子試薬と６して用いることにより大豆グリシニンに
脂肪酸アシル基を導入させる。この反応は例えば２−メ
ルカプトエタノールの存在下又は不存在下に、８Ｍ尿素
の存在のもとてｐＨ９，０及び２５°Ｃで反応させるの
が好ましい。その具体例を次に示す。
イン酸エステル ７０〜２℃ラウリン酸エ
ステル ７４〜７℃ミリスチン酸エステ
ル ８２〜３℃オレイン酸エステル
（油状）次に、これらのエステル類を親油性
親電子試薬と６して用いることにより大豆グリシニンに
脂肪酸アシル基を導入させる。この反応は例えば２−メ
ルカプトエタノールの存在下又は不存在下に、８Ｍ尿素
の存在のもとてｐＨ９，０及び２５°Ｃで反応させるの
が好ましい。その具体例を次に示す。
参考例２
（ａ）参考例１で得たパルミチン酸エステル６２５ｍ１
を含有するテトラヒドロフラン５０ｍ１を、８Ｍの尿素
を含有する０、５μ標準緩衝液中の０．５％グリシニン
溶液（４５０ｍ１）に徐々に添加し、得られる混合物を
ｐＨ９，０，２５℃に保つ。その間容器をｒｌ！ｆ！振
り攪拌器」を用い毎分５０ストローク（２２５＋＊ｍ）
で攪拌する。序これを遠心分離し、ＬＭのＮａＣ］を含
む標準緩衝液ｐＨ７，６へ透析させて反応を終了させる
。これをエーテルで５回洗浄し、遠心と透析を交互にく
り返し行い、最後に１０ｍＭの２−メルカプトエタノー
ル含有蒸溜水へと透析する。このようにして得られたバ
ルミトイル化グリシニンは４℃で保存する。収率は５４
％であった。なお、ガスクロマトグラフを用いての定量
の結果、この方法で得られたバルミトイル化グリシニン
は１１モルのバルミトイル基をとり込んでいることが判
明した。
を含有するテトラヒドロフラン５０ｍ１を、８Ｍの尿素
を含有する０、５μ標準緩衝液中の０．５％グリシニン
溶液（４５０ｍ１）に徐々に添加し、得られる混合物を
ｐＨ９，０，２５℃に保つ。その間容器をｒｌ！ｆ！振
り攪拌器」を用い毎分５０ストローク（２２５＋＊ｍ）
で攪拌する。序これを遠心分離し、ＬＭのＮａＣ］を含
む標準緩衝液ｐＨ７，６へ透析させて反応を終了させる
。これをエーテルで５回洗浄し、遠心と透析を交互にく
り返し行い、最後に１０ｍＭの２−メルカプトエタノー
ル含有蒸溜水へと透析する。このようにして得られたバ
ルミトイル化グリシニンは４℃で保存する。収率は５４
％であった。なお、ガスクロマトグラフを用いての定量
の結果、この方法で得られたバルミトイル化グリシニン
は１１モルのバルミトイル基をとり込んでいることが判
明した。
（ｂ）上記と同じ反応を２−メルカプトエタノールを用
いずに行ったところ類似のバルミトイル化グリシニン（
但しとり込まれたバルミトイル基は５モル）が７７％の
収率で得られた。
いずに行ったところ類似のバルミトイル化グリシニン（
但しとり込まれたバルミトイル基は５モル）が７７％の
収率で得られた。
同様の反応によりオクタノイル化、デカノイル化、ラウ
ロイル化、ミリストイル化及びオレオイル化されたグリ
シニンを得ることができた。
ロイル化、ミリストイル化及びオレオイル化されたグリ
シニンを得ることができた。
なお、このようにして得られた脂肪酸アシル化グリシニ
ンの乳化作用を、Ｐｅａｒｃｅ及びＫ１ｎ５ｅｌｌａの
方法（Ｊ、 八ｇｒｉｃ、 Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍ
、 ２６． ７１６． （１９７８） ）
により調べた。その結果、グリシニンの乳化能を１
００とした場合にバルミトイル化グリシニンの乳化能は
、参考例２（ａ）により得たものは２４６であり、また
参考例２（ｂ）により得たものは２６６という高い値を
示した。
ンの乳化作用を、Ｐｅａｒｃｅ及びＫ１ｎ５ｅｌｌａの
方法（Ｊ、 八ｇｒｉｃ、 Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍ
、 ２６． ７１６． （１９７８） ）
により調べた。その結果、グリシニンの乳化能を１
００とした場合にバルミトイル化グリシニンの乳化能は
、参考例２（ａ）により得たものは２４６であり、また
参考例２（ｂ）により得たものは２６６という高い値を
示した。
他の脂肪酸アシル化グリシニンにおいても、これとほぼ
同様の乳化能指数を示した。
同様の乳化能指数を示した。
次いで、ここに得られた脂肪酸アシル化グリシニンをプ
ロナーゼ酵素で分解することにより、依然として強力な
乳化作用を示す脂肪酸アシル化ペプチドが製造される。
ロナーゼ酵素で分解することにより、依然として強力な
乳化作用を示す脂肪酸アシル化ペプチドが製造される。
その実施例を次に示す。
実施例１
バルミトイル化グリシニン１００ｍｇを、参考例２に示
す標準緩衝液１０ｍ１にとかし、この溶液をプロナーゼ
Ｅ５ｍｇの存在下ｐＨ７，０，４０℃の条件で３時間反
応させた。反応後、この溶液のｐ）ＩをＯ，ＩＮ塩酸を
用いて６．０に言周節したのち、クロロホルム−メタノ
ール−ブタノール 分解産物なるパルミ＋ーイル化ペプチドを製造したこの
もののペプチド部分はバルミトイル基１個あたりアミノ
酸残基が４〜５個結合したものである。
す標準緩衝液１０ｍ１にとかし、この溶液をプロナーゼ
Ｅ５ｍｇの存在下ｐＨ７，０，４０℃の条件で３時間反
応させた。反応後、この溶液のｐ）ＩをＯ，ＩＮ塩酸を
用いて６．０に言周節したのち、クロロホルム−メタノ
ール−ブタノール 分解産物なるパルミ＋ーイル化ペプチドを製造したこの
もののペプチド部分はバルミトイル基１個あたりアミノ
酸残基が４〜５個結合したものである。
同様にしてオクタノイル、デカノイル、ラウロイル、ミ
リストイル及びオレオイル化されたペプチドを対応する
脂肪酸アシル化グリシニンのプロナーゼ已による分解に
よって製造した。このようにして製造された脂肪酸アシ
ル化ペプチド類は強力な乳化作用を示した。
リストイル及びオレオイル化されたペプチドを対応する
脂肪酸アシル化グリシニンのプロナーゼ已による分解に
よって製造した。このようにして製造された脂肪酸アシ
ル化ペプチド類は強力な乳化作用を示した。
以上
Claims (1)
- 脂肪酸アシル化グリシニンのプロナーゼ分解によって得
られる脂肪酸アシル化ペプチド。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61137863A JPS6255096A (ja) | 1986-06-12 | 1986-06-12 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61137863A JPS6255096A (ja) | 1986-06-12 | 1986-06-12 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
Related Parent Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP17869381A Division JPS5879976A (ja) | 1981-11-07 | 1981-11-07 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6255096A true JPS6255096A (ja) | 1987-03-10 |
Family
ID=15208507
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61137863A Pending JPS6255096A (ja) | 1986-06-12 | 1986-06-12 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6255096A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH02108700A (ja) * | 1988-10-18 | 1990-04-20 | Fuji Oil Co Ltd | 脂肪酸アシル化蛋白質を製造する方法 |
| EP0747391A3 (en) * | 1995-06-07 | 1997-05-21 | Lilly Co Eli | Process for the production of an acylated protein powder |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4928245A (ja) * | 1972-07-08 | 1974-03-13 | ||
| JPS5182791A (ja) * | 1975-01-16 | 1976-07-20 | Fuji Oil Co Ltd | |
| JPS53113878A (en) * | 1977-03-16 | 1978-10-04 | Nippon Kayaku Co Ltd | Emulsion polymerization of vinyl monomer |
-
1986
- 1986-06-12 JP JP61137863A patent/JPS6255096A/ja active Pending
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4928245A (ja) * | 1972-07-08 | 1974-03-13 | ||
| JPS5182791A (ja) * | 1975-01-16 | 1976-07-20 | Fuji Oil Co Ltd | |
| JPS53113878A (en) * | 1977-03-16 | 1978-10-04 | Nippon Kayaku Co Ltd | Emulsion polymerization of vinyl monomer |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH02108700A (ja) * | 1988-10-18 | 1990-04-20 | Fuji Oil Co Ltd | 脂肪酸アシル化蛋白質を製造する方法 |
| EP0747391A3 (en) * | 1995-06-07 | 1997-05-21 | Lilly Co Eli | Process for the production of an acylated protein powder |
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