JPS5879976A - 新規な脂肪酸アシル化合物 - Google Patents
新規な脂肪酸アシル化合物Info
- Publication number
- JPS5879976A JPS5879976A JP17869381A JP17869381A JPS5879976A JP S5879976 A JPS5879976 A JP S5879976A JP 17869381 A JP17869381 A JP 17869381A JP 17869381 A JP17869381 A JP 17869381A JP S5879976 A JPS5879976 A JP S5879976A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- fatty acid
- glycinin
- hydroxysuccinimide
- substance
- acylated
- Prior art date
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- Pending
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Pyrrole Compounds (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
食品蛋白質とくに植物性蛋白質の機能的性質を改善する
ことについては近年太いにその重要性が強調されている
。しかしながら実際にはそれら蛋白質の機能的性質の改
善はあまり進ベアでおらず、また時には好ましからぬ官
能試験結果をもたらすことが大きな理由となり、植物性
蛋白質や未利用蛋白質の利用の増大が阻まれているとい
うのが現状である。
ことについては近年太いにその重要性が強調されている
。しかしながら実際にはそれら蛋白質の機能的性質の改
善はあまり進ベアでおらず、また時には好ましからぬ官
能試験結果をもたらすことが大きな理由となり、植物性
蛋白質や未利用蛋白質の利用の増大が阻まれているとい
うのが現状である。
温和な条件下で食品蛋白質に化学的変化を与えると、も
との栄養価に悪影響を及ぼすことなくその機能的性質を
冒めることができる。たとえば食品蛋白質中σ）リジン
残基を、無水コハク酸でアシル化することによってもと
の機能的性質を改善することが提案されている。チロン
ルエステルやチオエステルもまた生成するが、これらは
短時間のあいだに水性媒体中において加水分解されてし
まう。
との栄養価に悪影響を及ぼすことなくその機能的性質を
冒めることができる。たとえば食品蛋白質中σ）リジン
残基を、無水コハク酸でアシル化することによってもと
の機能的性質を改善することが提案されている。チロン
ルエステルやチオエステルもまた生成するが、これらは
短時間のあいだに水性媒体中において加水分解されてし
まう。
このようにして多くの食品蛋白質が処理されているが、
従来はその成功の度合はまちまちであ・ノた。なお食品
蛋白質の化学的修飾のためのいろんな試薬についてはＧ
ｌ＋＋ｚｅｒやＩｉ’ｅｅｎｅｙその他の研究者による
立派な総説かあイ）。
従来はその成功の度合はまちまちであ・ノた。なお食品
蛋白質の化学的修飾のためのいろんな試薬についてはＧ
ｌ＋＋ｚｅｒやＩｉ’ｅｅｎｅｙその他の研究者による
立派な総説かあイ）。
さて、生体膜の構造についての我々の理解度ならびにそ
の生体内システムの重要性が深まるにつれて、蛋白質と
脂質の相互作用の研究に対する新しい関心が高」；っで
きた。このような相互作用は、多くの食品蛋白質の機能
的性質をきめる際に決定的な役割を演じているものと長
い間認められてきた。
の生体内システムの重要性が深まるにつれて、蛋白質と
脂質の相互作用の研究に対する新しい関心が高」；っで
きた。このような相互作用は、多くの食品蛋白質の機能
的性質をきめる際に決定的な役割を演じているものと長
い間認められてきた。
そのような役割の１袂性と複雑性の一例ど［７で小麦粉
パン生地の構造を維持する際における蛋白質と脂質量の
相互作用の役割を挙げることができる。たとえば、大豆
粉で強化した小麦粉を用いて製造したパンの機能的品質
を改良するのにある種の極性脂質が有用であるとの報告
があり、＋たパン生地の極性脂質は主に親水８：結合に
よってグリアジンと結合し、また同時に疎水性結合によ
って主にグルテニンと結合しているとも報告されている
。
パン生地の構造を維持する際における蛋白質と脂質量の
相互作用の役割を挙げることができる。たとえば、大豆
粉で強化した小麦粉を用いて製造したパンの機能的品質
を改良するのにある種の極性脂質が有用であるとの報告
があり、＋たパン生地の極性脂質は主に親水８：結合に
よってグリアジンと結合し、また同時に疎水性結合によ
って主にグルテニンと結合しているとも報告されている
。
また本発明者らも、ホスファチジルコリンと大豆蛋白質
との会合は前者の分子と後者の蛋白質中の疎水性領域と
の疎水性相互作用や前者のラメラと後者の蛋白表面との
結合にもよるものであることを見出した。なお、これら
の共有結合はまだ報告されでない。
との会合は前者の分子と後者の蛋白質中の疎水性領域と
の疎水性相互作用や前者のラメラと後者の蛋白表面との
結合にもよるものであることを見出した。なお、これら
の共有結合はまだ報告されでない。
ところで、疎水性残基が親水性市白質分子と共有結合し
ておこる蛋白質の機能的変化と、そこで生ずる界面活性
能は興味ある研究課題といえるが、今までのところ食品
蛋白質をよめそのような化学的変成についての報告は見
られない。もっとも、最近にな−】゛（＃素的にＬ−ノ
ルロイシンドデシル基とコハク酸化α日−カゼインとの
共有結合を、蛋白質分子のカルボキシル末端でおこさせ
、そのような結合を一つだけ生じさせることが報告され
Ｃいる。［７かし、カゼインはそれが取り込まれるより
前に酵素で分解をうける難点がある。
ておこる蛋白質の機能的変化と、そこで生ずる界面活性
能は興味ある研究課題といえるが、今までのところ食品
蛋白質をよめそのような化学的変成についての報告は見
られない。もっとも、最近にな−】゛（＃素的にＬ−ノ
ルロイシンドデシル基とコハク酸化α日−カゼインとの
共有結合を、蛋白質分子のカルボキシル末端でおこさせ
、そのような結合を一つだけ生じさせることが報告され
Ｃいる。［７かし、カゼインはそれが取り込まれるより
前に酵素で分解をうける難点がある。
以上のべたような現状を背景として９本発明番らζ１１
基触媒を用いＣのエステル交換反応によって親水性大豆
グリンニン分子に親油性成分を導入することについての
研究を行−）だ。
基触媒を用いＣのエステル交換反応によって親水性大豆
グリンニン分子に親油性成分を導入することについての
研究を行−）だ。
つまり、新規物質であるところのＮ−ヒドロキシサクシ
ニミドの脂肪酸アシルニスデルを親油性求核物質として
用いることによってグリシニンの了シル化が有利に進行
しかつ＝で生成された結合物ならびにその酵素分解物が
高度の乳化作用を有し食品工業上有用であることを基礎
として本発明をう６成した。
ニミドの脂肪酸アシルニスデルを親油性求核物質として
用いることによってグリシニンの了シル化が有利に進行
しかつ＝で生成された結合物ならびにその酵素分解物が
高度の乳化作用を有し食品工業上有用であることを基礎
として本発明をう６成した。
すなわち本発明は次の要素から構成される。
（、）Ｎ−３１，。ヤ、／ヶ、レイ１．脂肪酸アツ、２
ニッケ７、。ユのものは文献未載の新規物質であり、蛋
白質たとえば太征グリシニンのアシル化剤として有用で
ある。
ニッケ７、。ユのものは文献未載の新規物質であり、蛋
白質たとえば太征グリシニンのアシル化剤として有用で
ある。
（２）脂肪酸アシル化グリシニン。本市もまた新規物質
であって強力な乳化作用を有し、諸工業たとえば食品工
業上有用なものである。
であって強力な乳化作用を有し、諸工業たとえば食品工
業上有用なものである。
＋３１ 脂肪酸アシル化グリシニ／のプロナーゼによ
る分解産物。これもまた新規物質でかつ強力な乳化作用
をゼし、諸工業たとえば食品工業上有用である。
る分解産物。これもまた新規物質でかつ強力な乳化作用
をゼし、諸工業たとえば食品工業上有用である。
以下順をおって説明する。まず最初のＮ−ヒドロギシー
リク７＝ ミドｌ１ｔＪ酸アシルエステルについてのべ
る。Ｎ−ヒドロキシサクシニミド自体に化学試薬として
既知であるがその脂肪酸アシルエステルは未だ合成に成
功した例はない。本発明者はＮ−ヒドロキシサクシニミ
ドの種々の脂肪酸アンルエスデルの製造に成功し、かつ
得られたものが蛋白質の脂肪酸アシル化剤などとして有
用であることを見出した。以下にこのような新規な脂肪
酸アシルエステル類の製法を示す。
リク７＝ ミドｌ１ｔＪ酸アシルエステルについてのべ
る。Ｎ−ヒドロキシサクシニミド自体に化学試薬として
既知であるがその脂肪酸アシルエステルは未だ合成に成
功した例はない。本発明者はＮ−ヒドロキシサクシニミ
ドの種々の脂肪酸アンルエスデルの製造に成功し、かつ
得られたものが蛋白質の脂肪酸アシル化剤などとして有
用であることを見出した。以下にこのような新規な脂肪
酸アシルエステル類の製法を示す。
実施例Ｉ
Ｎ−ヒドロキシサクシニミド３６ノとバルミチン酸８．
１ｙをテトラヒドロフラン６２．５１Ｒ１に溶解し、水
浴で０υに保つ。
１ｙをテトラヒドロフラン６２．５１Ｒ１に溶解し、水
浴で０υに保つ。
こ−へ攪拌下にジシクロへキシルカルボジイミド６．５
７を除徐に３０分を要して加え、ざらに０℃で２時間攪
拌したのち２５℃に一夜保つ。反応液を濾過しｆ液を蒸
発させＩＡ漬を酢酸エチル１００ｗ１に溶解させる。こ
れを食塩水で洗滌し、Ｐ紙（ワ７）マンＩＰＳ）を用い
て濾過し、硫酸ンーダで乾燥させたのち減圧下に蒸発さ
せ、得られたものを酢酸エチル−石油エーテルから再結
晶すると鱗片状のバルミチン酸エステルを得る。収率６
６％。融点８８−９１℃。
７を除徐に３０分を要して加え、ざらに０℃で２時間攪
拌したのち２５℃に一夜保つ。反応液を濾過しｆ液を蒸
発させＩＡ漬を酢酸エチル１００ｗ１に溶解させる。こ
れを食塩水で洗滌し、Ｐ紙（ワ７）マンＩＰＳ）を用い
て濾過し、硫酸ンーダで乾燥させたのち減圧下に蒸発さ
せ、得られたものを酢酸エチル−石油エーテルから再結
晶すると鱗片状のバルミチン酸エステルを得る。収率６
６％。融点８８−９１℃。
同様にして次のエステル類を製造した。
エステル名 融 点
オクタノイン酸エステル ５２−３υデカツイン
酸エステル ７０−２υラウリン酸エステル
７４−７℃ミリスチン酸エステル
８２−３℃オレイン酸エステル （油状）次
に、これらのエステル類を親油性求核試薬として用いる
ことにより大豆グリシニンに脂肪酸アシル基を導入させ
る。
酸エステル ７０−２υラウリン酸エステル
７４−７℃ミリスチン酸エステル
８２−３℃オレイン酸エステル （油状）次
に、これらのエステル類を親油性求核試薬として用いる
ことにより大豆グリシニンに脂肪酸アシル基を導入させ
る。
この反応はたとえば２−メルカプトエタノールの存在下
又は不存在下に、８Ｍ尿素の存在のもとてｐＨ９，０及
び２５υで反応させるのが好ましい。その具体例全欠に
示す。
又は不存在下に、８Ｍ尿素の存在のもとてｐＨ９，０及
び２５υで反応させるのが好ましい。その具体例全欠に
示す。
実施例２
（ａ）実施例１で得たバルミチン酸エステル６２５ｑを
含有スるテトラヒドロフラン５９ｍ１を、８Ｍの尿素を
含鳴する０、５μ標準緩衝液中の０．５％グリシニン済
液（４５０＋ｉ／）に徐々に添加し、得られろ混合物を
ｐＨ９，０，２５Ｔ）に保つ。その間容器を、「腕振り
壱拌器」を用い毎分５０ストローク（２２５ａｍ）で攪
拌する。次いでこれを遠心分離し、ＩＭのＮａＣｌを含
む標準緩衝液ｐＨ７，６へ透析させて反応を終了させる
。これをエーテルで５回洗滌し、遠心と透析を父互にく
り返し行ない、最後に１０ｍＭの２−メルカプト、エタ
ノール含有蒸榴水へと透析する。このようにして得られ
たバルミトイル化グリシニンは４υで保存する。収率は
５４％であった。
含有スるテトラヒドロフラン５９ｍ１を、８Ｍの尿素を
含鳴する０、５μ標準緩衝液中の０．５％グリシニン済
液（４５０＋ｉ／）に徐々に添加し、得られろ混合物を
ｐＨ９，０，２５Ｔ）に保つ。その間容器を、「腕振り
壱拌器」を用い毎分５０ストローク（２２５ａｍ）で攪
拌する。次いでこれを遠心分離し、ＩＭのＮａＣｌを含
む標準緩衝液ｐＨ７，６へ透析させて反応を終了させる
。これをエーテルで５回洗滌し、遠心と透析を父互にく
り返し行ない、最後に１０ｍＭの２−メルカプト、エタ
ノール含有蒸榴水へと透析する。このようにして得られ
たバルミトイル化グリシニンは４υで保存する。収率は
５４％であった。
なお、ガスクロマトグラフを用いての定量の結果、−こ
の方法で得られたバルミトイル化グリシニンは１１モル
のバルミトイル基をとり込んでいることが判明した。
の方法で得られたバルミトイル化グリシニンは１１モル
のバルミトイル基をとり込んでいることが判明した。
（ｂ）上記と同じ反応を２−メルカプトエタノールを用
いずに行ったところ類似のバルミトイル化グリシニン（
但しとり込まれたバルミトイル基は５モル）が７７％の
収率で得られた。
いずに行ったところ類似のバルミトイル化グリシニン（
但しとり込まれたバルミトイル基は５モル）が７７％の
収率で得られた。
同様の反応によりオクタノイル化、デカメイル化、ラウ
ロイル化、ミリストイル化及びオレオイル化されたグリ
シニンを得ることができた。
ロイル化、ミリストイル化及びオレオイル化されたグリ
シニンを得ることができた。
なお、このようにして得られた脂肪酸アシル化グリシニ
ンの乳化作用をＰ ｅａ ｒｃｅ及びＫ１ｎ５ｅｌｌａ
の方法（Ｊ、Ａｇｒｉｃ。
ンの乳化作用をＰ ｅａ ｒｃｅ及びＫ１ｎ５ｅｌｌａ
の方法（Ｊ、Ａｇｒｉｃ。
Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｒｒ（２６，７１６，１９７８）によ
りしらべた。その結果、グリ７ニンの乳化能を１００と
した場合にバルミトイル化グリシニンの乳化能は、実施
例２（ａ）により得たものは２４６であり、また実施例
２（ｂ）により得たものは２６６という高い値を示した
。他の脂肪酸アシル化グリシニンにおいても、これとは
覧同様の乳化能指数を示した。
りしらべた。その結果、グリ７ニンの乳化能を１００と
した場合にバルミトイル化グリシニンの乳化能は、実施
例２（ａ）により得たものは２４６であり、また実施例
２（ｂ）により得たものは２６６という高い値を示した
。他の脂肪酸アシル化グリシニンにおいても、これとは
覧同様の乳化能指数を示した。
次いで、こ＼に得られた脂肪酸アシル化グリシニンをプ
ロナーゼ酵素で分解することにより、依然として強力な
乳化作用を示す脂肪酸アシル化ペプチドが製造される。
ロナーゼ酵素で分解することにより、依然として強力な
乳化作用を示す脂肪酸アシル化ペプチドが製造される。
その実施例を次に示す。
実施例３
バルミトイル化グリシニン１００＆１９を、実施例２に
示す標準緩衝液１０＋ｊにとかし、この浴液をプロナー
ゼＥ５ｍ９の存在下ｐＨ７，０，４０℃の条件で３時間
反応させた。反応後。
示す標準緩衝液１０＋ｊにとかし、この浴液をプロナー
ゼＥ５ｍ９の存在下ｐＨ７，０，４０℃の条件で３時間
反応させた。反応後。
この溶液のｐＨを０．ＩＮ塩酸を用いて６０に調節した
のち。
のち。
クロロホルム−メタノール−ブタノール混液（２°１：
２容量比）で抽出し−６分解産物なるバルミトイル化ペ
プチドを製造した。このもののペプチド部分はバルミト
イル基ｌコあたリアミノ酸残基が４〜５コ結合したもの
である。。
２容量比）で抽出し−６分解産物なるバルミトイル化ペ
プチドを製造した。このもののペプチド部分はバルミト
イル基ｌコあたリアミノ酸残基が４〜５コ結合したもの
である。。
同様にしてオクタノイル、デカノイル、ツウｔ：＋ ＋
ｌｌルミリストイル及びオレオイル化されたペプチドを
対応する脂肪酸アシル化グリシリンのプロナーゼＥによ
る分解によＪ ’−（ｌｄ 造した。このようにして製
造された脂肪酸アシル化ペプチド類もまた強力な乳化作
用を示す。
ｌｌルミリストイル及びオレオイル化されたペプチドを
対応する脂肪酸アシル化グリシリンのプロナーゼＥによ
る分解によＪ ’−（ｌｄ 造した。このようにして製
造された脂肪酸アシル化ペプチド類もまた強力な乳化作
用を示す。
μよ
手続補正曹（自発）
昭和５６年１１月７日付提出の特許願（願書番号通知未
受領） ２、発明の名称 新規な脂肪酸アンル化合物 ３、補正をする者 事件との関係 特許出願人 住所 〒６０１京都市南区吉祥院西ノ庄門口町１４番地
名称 （４１５）日本新薬株式会社 取締投社長 森 下 弘 ４代理人 居所 〒６０１京都市南区吉祥院西ノ圧門［」町１４番
地５補正の対象 明細ｄの発明の詳細な説明の欄 ６、補正の内容 （１）明細書第３頁下がら３行目に「親油性求核物質」
とあるのを、「親油性親電子物質」に訂正する。
受領） ２、発明の名称 新規な脂肪酸アンル化合物 ３、補正をする者 事件との関係 特許出願人 住所 〒６０１京都市南区吉祥院西ノ庄門口町１４番地
名称 （４１５）日本新薬株式会社 取締投社長 森 下 弘 ４代理人 居所 〒６０１京都市南区吉祥院西ノ圧門［」町１４番
地５補正の対象 明細ｄの発明の詳細な説明の欄 ６、補正の内容 （１）明細書第３頁下がら３行目に「親油性求核物質」
とあるのを、「親油性親電子物質」に訂正する。
（２）明ＩＩＩＨ書第５頁下から２行目に「親油性求核
試薬」とあるのを、「親油性親電子試薬」に訂正する。
試薬」とあるのを、「親油性親電子試薬」に訂正する。
」〕ノー１ニ
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 ＩＮ−ヒドロキシサクシニミドの脂肪酸アシルエステル
２、脂肪酸アシル化グリシニン ３、脂肪酸アシル化グリクニンのプロナーゼ分解によ一
ノて得られる脂肪酸アシル化ペプチド
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17869381A JPS5879976A (ja) | 1981-11-07 | 1981-11-07 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17869381A JPS5879976A (ja) | 1981-11-07 | 1981-11-07 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
Related Child Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61137862A Division JPS6254000A (ja) | 1986-06-12 | 1986-06-12 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
| JP61137863A Division JPS6255096A (ja) | 1986-06-12 | 1986-06-12 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5879976A true JPS5879976A (ja) | 1983-05-13 |
Family
ID=16052893
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP17869381A Pending JPS5879976A (ja) | 1981-11-07 | 1981-11-07 | 新規な脂肪酸アシル化合物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5879976A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999062935A1 (fr) * | 1998-06-01 | 1999-12-09 | Fuji Oil Co., Ltd. | Produits issus de la reaction entre de l'acide carboxylique et de l'aminoacide ou un condensat d'aminoacide et procede permettant de le preparer |
| CN102559952A (zh) * | 2011-11-07 | 2012-07-11 | 四川大学 | 一种以制革含铬废皮渣制备制革用蛋白填料的方法 |
-
1981
- 1981-11-07 JP JP17869381A patent/JPS5879976A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999062935A1 (fr) * | 1998-06-01 | 1999-12-09 | Fuji Oil Co., Ltd. | Produits issus de la reaction entre de l'acide carboxylique et de l'aminoacide ou un condensat d'aminoacide et procede permettant de le preparer |
| US6743945B1 (en) | 1998-06-01 | 2004-06-01 | Fuji Oil Co., Ltd. | Carboxylic acid and amino acid or amino condensate reactants and manufacturing method therefor |
| CN102559952A (zh) * | 2011-11-07 | 2012-07-11 | 四川大学 | 一种以制革含铬废皮渣制备制革用蛋白填料的方法 |
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