JPS6131954A - マルト−スセンサ - Google Patents
マルト−スセンサInfo
- Publication number
- JPS6131954A JPS6131954A JP59152839A JP15283984A JPS6131954A JP S6131954 A JPS6131954 A JP S6131954A JP 59152839 A JP59152839 A JP 59152839A JP 15283984 A JP15283984 A JP 15283984A JP S6131954 A JPS6131954 A JP S6131954A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- maltose
- electrode
- sensor
- glucose
- amylase
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/001—Enzyme electrodes
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔発明の利用分野〕
本発明は固定化酵素膜（以下酵素膜と略す）を用いてマ
ルトースを測定する酵素センサに係り、特に感度の高い
マルトースセンサに関する。
ルトースを測定する酵素センサに係り、特に感度の高い
マルトースセンサに関する。
マルトースはグルコースの２量体であり、デンプン等の
多糖類がアミラーゼ等により加水分解されたときにその
生成物として得られる。従って一定量のアミラーゼをそ
の過剰な基質が存在する系に作用させ、そのとき生ずる
マルトースの量を測定すれば間接的にアミラーゼを測定
できる。一方、血液などの生体液中のアミラーゼを・定
量することにより各種疾患の診断が可能なため、アミラ
ーゼを測定する目的でマルトースを測定することが近時
、注目されている。
多糖類がアミラーゼ等により加水分解されたときにその
生成物として得られる。従って一定量のアミラーゼをそ
の過剰な基質が存在する系に作用させ、そのとき生ずる
マルトースの量を測定すれば間接的にアミラーゼを測定
できる。一方、血液などの生体液中のアミラーゼを・定
量することにより各種疾患の診断が可能なため、アミラ
ーゼを測定する目的でマルトースを測定することが近時
、注目されている。
上記の目的でマルトース測定をする方法としては（１）
可溶性デンプンを基質としてα−アミラーゼにより生成
したマルトースをマルトフオスファリセーゼにより分解
し、更にβ−フオスフオグルコムターゼ、グルコース−
６−リン酸脱水素酵素、６−フオスフオゲルコン酸脱水
素酵素を用いる３段階の酵素反応を経て、最終的に生じ
たＮＡＤＨ（還元型ニコチンアミドアデニンジヌクレオ
チド）量を測定するマルトース・ホスホリラーゼ法、（
２）α−グルコシダーゼによりマルトースをグルコース
に分解し、このグルコースを測定するα−グルコシダー
ゼ法等がある。これらの酵素法は酵素の基質特異性を利
用するため、測定妨害物質の影響を受けやすい長所があ
るが、しかし、全血の測定は不可能で分析時間が長く、
酵素や補酵素の分析試薬が高価であり、又、装置が複雑
であるなどの欠点がある。
可溶性デンプンを基質としてα−アミラーゼにより生成
したマルトースをマルトフオスファリセーゼにより分解
し、更にβ−フオスフオグルコムターゼ、グルコース−
６−リン酸脱水素酵素、６−フオスフオゲルコン酸脱水
素酵素を用いる３段階の酵素反応を経て、最終的に生じ
たＮＡＤＨ（還元型ニコチンアミドアデニンジヌクレオ
チド）量を測定するマルトース・ホスホリラーゼ法、（
２）α−グルコシダーゼによりマルトースをグルコース
に分解し、このグルコースを測定するα−グルコシダー
ゼ法等がある。これらの酵素法は酵素の基質特異性を利
用するため、測定妨害物質の影響を受けやすい長所があ
るが、しかし、全血の測定は不可能で分析時間が長く、
酵素や補酵素の分析試薬が高価であり、又、装置が複雑
であるなどの欠点がある。
これらの欠点を解消するため、最近では酵素電極として
マルトースセンサを用いる方法が提案（特願昭５８−１
１２７１７ ）されている。この方法は、マルトースセ
ンサを用いた試料中のアミラーゼ定量方法において、試
料を緩衝液に加え、この混合液をグルコースとマルトー
ス量を測定できるマルトースセンサ（以下マルトースセ
ンサと称する）に接触させて試料中に当初より存在する
グルコース量を測定し、次にこの混合液にアミラーゼの
基質を加え、試料中のアミラーゼによりマルトースを生
成せしめ、このマルトース量を前記の電極で測定し、マ
ルトース由来のグルコースと当初より存在するグルコー
ス量との総量を測定し、この量と当初より存在するグル
コース量との差からアミラーゼを定量することを特徴と
するものである。
マルトースセンサを用いる方法が提案（特願昭５８−１
１２７１７ ）されている。この方法は、マルトースセ
ンサを用いた試料中のアミラーゼ定量方法において、試
料を緩衝液に加え、この混合液をグルコースとマルトー
ス量を測定できるマルトースセンサ（以下マルトースセ
ンサと称する）に接触させて試料中に当初より存在する
グルコース量を測定し、次にこの混合液にアミラーゼの
基質を加え、試料中のアミラーゼによりマルトースを生
成せしめ、このマルトース量を前記の電極で測定し、マ
ルトース由来のグルコースと当初より存在するグルコー
ス量との総量を測定し、この量と当初より存在するグル
コース量との差からアミラーゼを定量することを特徴と
するものである。
この方法は、１本の酵素電極を用い、その検知特異性を
有効に利用するものであり、その原理は下記の酵素反応
により説明される。
有効に利用するものであり、その原理は下記の酵素反応
により説明される。
（ＩＩ）
＋Ｈ２Ｏ２
（ＩＩＩ）
すなわち、グルコースを測定する場合には酵素としてグ
ルコースオキシダーゼを用いグルコースの酸化反応を行
なわせると上記（ｍ）式に従って酸素０２が消費され過
酸化水素Ｈ２Ｏ２が生成する。
ルコースオキシダーゼを用いグルコースの酸化反応を行
なわせると上記（ｍ）式に従って酸素０２が消費され過
酸化水素Ｈ２Ｏ２が生成する。
この酸素又は過酸化水素はグルコースと異なり電気化学
的な測定の対象となりうるので、消費に伴う酸素量の減
少又は生成に伴う過酸化水素量を電気化学的に測定して
間接的にグルコース濃度の測定が可能となる。マルトー
スの測定では、上記（１）式に従い試料中のα−アミラ
ーゼの作用により糖類（基質）から分解生成したα−マ
ルトースが、（ＩＩ）式に従って酵素α−グルコシダー
ゼの作用により水と反応して２分子のグルコースになり
、このグルコースが（ｍ）式に従って酵素グルコースオ
キシダーゼの作用により水及び酸素と反応してグルコン
酸と過酸化水素を生成する。この場合、過酸化水素量の
生成又は酸素量の減少を電気化学的に測定することによ
り間接的にグルコース量の測定が可能になることはグル
コースを測定する場合と同じであるが、ここで測定され
るグルコース量は、α−アミラーゼにより基質から分解
生成したα−マルトースに由来するグルコースと試料中
に当初から存在するグルコースとの総量である。このグ
ルコース総量に対応するマルトース測定で得られた出力
信号と、当初グルコース量に対応する出力信号の差から
α−アミラーゼを測定するのである。この方法は、従来
の方法と比べると、全血が測定可能で測定精度も高く、
分析時間も短かく、かつ分析装置も簡便で、発色試薬等
も不要なため、非常に優れている。しかし、この方法を
有効に作用さすためには、極めて感度の高いマルトース
センサが必要である。すなわち、本方法でアミラーゼを
測定するとき、その測定時間の長さを考慮しなければ、
（１）式で示される反応の時間を長くとることによりマ
ルトース濃度を十分に高めることができるが、測定時間
を短かく、例えば１〜２分にするためには、マルトース
がアミラーゼにより十分量生成される前に測定しなけれ
ばならないので、高感度のマルトースセンサが要求され
る。
的な測定の対象となりうるので、消費に伴う酸素量の減
少又は生成に伴う過酸化水素量を電気化学的に測定して
間接的にグルコース濃度の測定が可能となる。マルトー
スの測定では、上記（１）式に従い試料中のα−アミラ
ーゼの作用により糖類（基質）から分解生成したα−マ
ルトースが、（ＩＩ）式に従って酵素α−グルコシダー
ゼの作用により水と反応して２分子のグルコースになり
、このグルコースが（ｍ）式に従って酵素グルコースオ
キシダーゼの作用により水及び酸素と反応してグルコン
酸と過酸化水素を生成する。この場合、過酸化水素量の
生成又は酸素量の減少を電気化学的に測定することによ
り間接的にグルコース量の測定が可能になることはグル
コースを測定する場合と同じであるが、ここで測定され
るグルコース量は、α−アミラーゼにより基質から分解
生成したα−マルトースに由来するグルコースと試料中
に当初から存在するグルコースとの総量である。このグ
ルコース総量に対応するマルトース測定で得られた出力
信号と、当初グルコース量に対応する出力信号の差から
α−アミラーゼを測定するのである。この方法は、従来
の方法と比べると、全血が測定可能で測定精度も高く、
分析時間も短かく、かつ分析装置も簡便で、発色試薬等
も不要なため、非常に優れている。しかし、この方法を
有効に作用さすためには、極めて感度の高いマルトース
センサが必要である。すなわち、本方法でアミラーゼを
測定するとき、その測定時間の長さを考慮しなければ、
（１）式で示される反応の時間を長くとることによりマ
ルトース濃度を十分に高めることができるが、測定時間
を短かく、例えば１〜２分にするためには、マルトース
がアミラーゼにより十分量生成される前に測定しなけれ
ばならないので、高感度のマルトースセンサが要求され
る。
本発明は前記の現状に鑑みてなされたもので、その目的
とするところは、高感度なマルトースセンサを提供する
ことにある。
とするところは、高感度なマルトースセンサを提供する
ことにある。
本発明のマルトースセンサは、マルトースを測定するた
めの酵素としてα−グルコシダーゼとグルコースオキシ
ダーゼとがその活性比で１７３〜１／２０の割合で配合
固定化された酵素膜と、これらの酵素の解媒作用によっ
て起きた化学反応の増減物を電気化学的に測定できるト
ランジューサから成る。
めの酵素としてα−グルコシダーゼとグルコースオキシ
ダーゼとがその活性比で１７３〜１／２０の割合で配合
固定化された酵素膜と、これらの酵素の解媒作用によっ
て起きた化学反応の増減物を電気化学的に測定できるト
ランジューサから成る。
本発明に用いる酵素膜の製造方法としては公知の方法が
すべて使用可能であり、α−グルコンダ−ゼやグルコー
スオキシダーゼの固定化方法としては公知技術、例えば
「固定化酵素」 （千畑一部編 講談社すイエンテイフ
イク、 １９７５年）に述べられているような方法が使
用できる。これらの固定化法を用いて、α−グルコシダ
ーゼとグルコースオキシダーゼの活性比を、１７２〜１
／２０、好ましくは１／３〜１／１０の範囲になるよう
にして固定化する。活性比が１／２より大きいと、マル
トースセンサとしての感度は落ち、また活性比が１７２
０より小さいと酵素膜中のα−グルコシダーゼの絶対量
が極端に少なくなるため、かえって寿命通園より勘案す
ると悪い結果を与えることになる。酵素膜中の活性比を
前記の割合にするためには固定化前の２種の酵素の仕込
量を前記割合で混合しておき、これを固定化するか、ま
たはどちらか一方の酵素を先に固定化し、次に前記の活
性比の割合になるように残りの酵素を調節し固定化すれ
ばよい。ここに活性化とはＩＵの比と考えてよい。
すべて使用可能であり、α−グルコンダ−ゼやグルコー
スオキシダーゼの固定化方法としては公知技術、例えば
「固定化酵素」 （千畑一部編 講談社すイエンテイフ
イク、 １９７５年）に述べられているような方法が使
用できる。これらの固定化法を用いて、α−グルコシダ
ーゼとグルコースオキシダーゼの活性比を、１７２〜１
／２０、好ましくは１／３〜１／１０の範囲になるよう
にして固定化する。活性比が１／２より大きいと、マル
トースセンサとしての感度は落ち、また活性比が１７２
０より小さいと酵素膜中のα−グルコシダーゼの絶対量
が極端に少なくなるため、かえって寿命通園より勘案す
ると悪い結果を与えることになる。酵素膜中の活性比を
前記の割合にするためには固定化前の２種の酵素の仕込
量を前記割合で混合しておき、これを固定化するか、ま
たはどちらか一方の酵素を先に固定化し、次に前記の活
性比の割合になるように残りの酵素を調節し固定化すれ
ばよい。ここに活性化とはＩＵの比と考えてよい。
トランスジューサとしては公知のもの、例えばガルバニ
型の０□電極、ポーラ口型の０．電極またはＨ２Ｏ２電
極が使用できる。このトランスジューサの作用面に前記
の膜を配置することにより本発明のマルトースセンサが
得られる。
型の０□電極、ポーラ口型の０．電極またはＨ２Ｏ２電
極が使用できる。このトランスジューサの作用面に前記
の膜を配置することにより本発明のマルトースセンサが
得られる。
以下、本発明を図面によって説明する。第１図は本発明
の一実施例である酵素電極の概略図を示し、図中１は酸
素、または過酸化水素電極であり、２はその作用面であ
る。α−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼの２
種の酵素を固定化した酵素膜（以下酵素膜と略称する）
４は酵素又は過酸化水素電極１の作用面２の外側に０−
リング３で固定されている。５はリード線である。この
酵素電極を、恒温装置お拝び撹拌装置の付いた測定セル
に取付ける。測定セルに一定量のリン酸緩衝液を入れ、
３０〜４０℃の範囲の恒温に保ち、撹拌する。ここに試
料を入れると、試料中に当初より存在するグルコースが
酵素膜４に接触し、前記（ＩＩＩ）式の反応を起す。こ
のとき得られる出力信号の電流値がほぼ定常状態になっ
てから一定量の基質を注入すると試料中にあるアミラー
ゼの作用により前記（１）式の反応が起りα−マルトー
スが生じる。このα−マルトースは酵素膜４に接触し、
前記（ＩＩ）、（ＤＩ）式で示す反応を起す。この時の
出力信号である電流値の増加はα−アミラーゼの作用に
よるものである。これらの電流値変化の状態を第２図に
示す。第２図において、ｔｏは試料を注入した時点、ｔ
ｌは基質を入れた時点である。１１は当初より試料中に
存在するグルコースやマルトースに起因する電流値であ
り、それ以上の電流値の増加がアミラーゼに起因するも
のであよりアミラーゼが測定できる。
の一実施例である酵素電極の概略図を示し、図中１は酸
素、または過酸化水素電極であり、２はその作用面であ
る。α−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼの２
種の酵素を固定化した酵素膜（以下酵素膜と略称する）
４は酵素又は過酸化水素電極１の作用面２の外側に０−
リング３で固定されている。５はリード線である。この
酵素電極を、恒温装置お拝び撹拌装置の付いた測定セル
に取付ける。測定セルに一定量のリン酸緩衝液を入れ、
３０〜４０℃の範囲の恒温に保ち、撹拌する。ここに試
料を入れると、試料中に当初より存在するグルコースが
酵素膜４に接触し、前記（ＩＩＩ）式の反応を起す。こ
のとき得られる出力信号の電流値がほぼ定常状態になっ
てから一定量の基質を注入すると試料中にあるアミラー
ゼの作用により前記（１）式の反応が起りα−マルトー
スが生じる。このα−マルトースは酵素膜４に接触し、
前記（ＩＩ）、（ＤＩ）式で示す反応を起す。この時の
出力信号である電流値の増加はα−アミラーゼの作用に
よるものである。これらの電流値変化の状態を第２図に
示す。第２図において、ｔｏは試料を注入した時点、ｔ
ｌは基質を入れた時点である。１１は当初より試料中に
存在するグルコースやマルトースに起因する電流値であ
り、それ以上の電流値の増加がアミラーゼに起因するも
のであよりアミラーゼが測定できる。
実施例１
α−グルコシダーゼ、（東洋紡製１００ Ｖ／ｍｇ）、
グルコースオキダーゼ（東洋紡製１００ Ｖ／＋ｍｇ）
を各種の割合で混合し、その混合物の全量が２４ｍｇに
なるように調製した。この混合物にアルブミン（Ｓｉｇ
ｍａ社製）を２Ｂを加え、これを４００μｎのリン酸緩
衝液（ｐ Ｈ６、８、０、１モル／Ω）に溶解し、これ
を水冷した。この中にグルタルアルデヒドの５％水溶液
５０μＱを加え、すばやく混合し、この液１５０μａを
直径４７ｍｍ、厚さ約３０μｍのポリエステル製の不Ｉ
に塗布し、１５時間風乾した後、よく洗浄し、α−グル
コシダーゼとグルコースオキシダーゼが各種の割合で固
定化された酵素膜を得た。これらに酵素膜をクラーク型
のＨ，Ｏ，電極に取付はマルトースセンサを得た。この
センサをフローセルに取付け、ｐＨ７，０，０，１モル
／Ｑのリン酸緩衝液を１ ｍ Ｑ ／ｗｉｎの割合で流
し、ここに試料としてマルトース濃度が２００ｍｇ／
ｄ Ｑの水溶液１０μΩを注入し、このときのセンサの
出力を記録した。この結果を第３図に示す。
グルコースオキダーゼ（東洋紡製１００ Ｖ／＋ｍｇ）
を各種の割合で混合し、その混合物の全量が２４ｍｇに
なるように調製した。この混合物にアルブミン（Ｓｉｇ
ｍａ社製）を２Ｂを加え、これを４００μｎのリン酸緩
衝液（ｐ Ｈ６、８、０、１モル／Ω）に溶解し、これ
を水冷した。この中にグルタルアルデヒドの５％水溶液
５０μＱを加え、すばやく混合し、この液１５０μａを
直径４７ｍｍ、厚さ約３０μｍのポリエステル製の不Ｉ
に塗布し、１５時間風乾した後、よく洗浄し、α−グル
コシダーゼとグルコースオキシダーゼが各種の割合で固
定化された酵素膜を得た。これらに酵素膜をクラーク型
のＨ，Ｏ，電極に取付はマルトースセンサを得た。この
センサをフローセルに取付け、ｐＨ７，０，０，１モル
／Ｑのリン酸緩衝液を１ ｍ Ｑ ／ｗｉｎの割合で流
し、ここに試料としてマルトース濃度が２００ｍｇ／
ｄ Ｑの水溶液１０μΩを注入し、このときのセンサの
出力を記録した。この結果を第３図に示す。
実施例２
実施例（１）で得たα−グルコシダーゼとグルコースオ
キシダーゼの活性比が１１５の酵素膜をクラーク型のＨ
２Ｏ２電極に装着し、マルトースセンサを得た。これを
用いてマルトース濃度を実施例１と同様な方法で測定し
た。この時のマルトース濃度とセンサ出力電流の関係を
第４図に示す。
キシダーゼの活性比が１１５の酵素膜をクラーク型のＨ
２Ｏ２電極に装着し、マルトースセンサを得た。これを
用いてマルトース濃度を実施例１と同様な方法で測定し
た。この時のマルトース濃度とセンサ出力電流の関係を
第４図に示す。
実施例３
実施例２で得はマルトースセンサを用ｂ）てアミラーゼ
を測定した。すなわち、このセンサを撹拌装置と恒温装
置の付いた測定セルに取付けた。この測定セルを３７℃
に保ちｐＨ７，０，０，１モル／Ｑのリン酸バッファー
を満たし、ここ番こ試料としてアミラーゼと８０ｍｇ／
ｄ Ｑのグルコースを含む管理血清２０μ０を注入し
た。このとき、第２図においてｔｌは１５秒、１１は１
００ｎＡ、ｊｔ 実施例４ 実施例３と同様な方法で血清を分析し、同時番ここの試
料を従来法で多用されているブルースターチ法（クロモ
ジェニックサブストレート法の一種）で分析し、その結
果を比較した。このときの相関係数は０．９９６（ｎ
＝ ２０ ）となり従来法とよく一致することがわかっ
た。
を測定した。すなわち、このセンサを撹拌装置と恒温装
置の付いた測定セルに取付けた。この測定セルを３７℃
に保ちｐＨ７，０，０，１モル／Ｑのリン酸バッファー
を満たし、ここ番こ試料としてアミラーゼと８０ｍｇ／
ｄ Ｑのグルコースを含む管理血清２０μ０を注入し
た。このとき、第２図においてｔｌは１５秒、１１は１
００ｎＡ、ｊｔ 実施例４ 実施例３と同様な方法で血清を分析し、同時番ここの試
料を従来法で多用されているブルースターチ法（クロモ
ジェニックサブストレート法の一種）で分析し、その結
果を比較した。このときの相関係数は０．９９６（ｎ
＝ ２０ ）となり従来法とよく一致することがわかっ
た。
以上説明したように本発明のマルトースセンサを用いる
ことにより、生体液に含まれるα−アミラーゼが高価な
分析試薬を使わずに簡便な方法及び装置で短時間に測定
できる。したがって１本発明は、特に生体液中のα−ア
ミラーゼ量を測定して疾病の診断に役立たせる臨床検査
の分野において極めて有用な分析方法である。また、更
にはアミラーゼばかりではなく、グルコースやマルトー
スおよびグルコース、マルトースを生成する物質も測定
できることはいうまでもない。
ことにより、生体液に含まれるα−アミラーゼが高価な
分析試薬を使わずに簡便な方法及び装置で短時間に測定
できる。したがって１本発明は、特に生体液中のα−ア
ミラーゼ量を測定して疾病の診断に役立たせる臨床検査
の分野において極めて有用な分析方法である。また、更
にはアミラーゼばかりではなく、グルコースやマルトー
スおよびグルコース、マルトースを生成する物質も測定
できることはいうまでもない。
第１図は本発明で用いられる酸素電極の概略図、第２図
は本発明のセンサを用いて試料を測定したときのマルト
ースセンサの出力電流の経時変化を表わす図、第３図は
酵素膜のα−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼ
の割合とセンサの出力電流との関係を表わす図、第４図
はマルトース濃度とセンサの出力電流との関係を示す図
である。 １・・・電極、２・・・作用面、３・・・０リング、４
−・・・固定第 ｌ 図 第 ２１！１
は本発明のセンサを用いて試料を測定したときのマルト
ースセンサの出力電流の経時変化を表わす図、第３図は
酵素膜のα−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼ
の割合とセンサの出力電流との関係を表わす図、第４図
はマルトース濃度とセンサの出力電流との関係を示す図
である。 １・・・電極、２・・・作用面、３・・・０リング、４
−・・・固定第 ｌ 図 第 ２１！１
Claims (1)
- １、α−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼの活
性比が、１／２〜１／２０になるように配合固定化した
酵素膜を用いることを特徴とするマルトースセンサ。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59152839A JPS6131954A (ja) | 1984-07-25 | 1984-07-25 | マルト−スセンサ |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59152839A JPS6131954A (ja) | 1984-07-25 | 1984-07-25 | マルト−スセンサ |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6131954A true JPS6131954A (ja) | 1986-02-14 |
Family
ID=15549255
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59152839A Pending JPS6131954A (ja) | 1984-07-25 | 1984-07-25 | マルト−スセンサ |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6131954A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0503459A2 (en) * | 1991-03-04 | 1992-09-16 | Fuji Photo Film Co., Ltd. | Immunoassay element and process for immunoassay |
| WO2002083932A3 (de) * | 2001-04-14 | 2003-11-27 | Cognis Deutschland Gmbh | Enzymabbauketten |
| EP2394518A1 (en) * | 2009-02-04 | 2011-12-14 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing noodle, and enzyme preparation for modifying noodle |
-
1984
- 1984-07-25 JP JP59152839A patent/JPS6131954A/ja active Pending
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0503459A2 (en) * | 1991-03-04 | 1992-09-16 | Fuji Photo Film Co., Ltd. | Immunoassay element and process for immunoassay |
| US5547848A (en) * | 1991-03-04 | 1996-08-20 | Fuji Photo Film Co., Ltd. | Immunoassay element containing a pulverized water-insoluble polysaccharide and process for immunoassay |
| WO2002083932A3 (de) * | 2001-04-14 | 2003-11-27 | Cognis Deutschland Gmbh | Enzymabbauketten |
| EP2394518A1 (en) * | 2009-02-04 | 2011-12-14 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing noodle, and enzyme preparation for modifying noodle |
| EP2394518A4 (en) * | 2009-02-04 | 2012-08-01 | Ajinomoto Kk | PROCESS FOR THE PREPARATION OF NOODLES AND ENZYPROPARATES FOR THE MODIFICATION OF NOODLES |
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