JPS60157044A - アミラ−ゼ分析装置 - Google Patents
アミラ−ゼ分析装置Info
- Publication number
- JPS60157044A JPS60157044A JP59011937A JP1193784A JPS60157044A JP S60157044 A JPS60157044 A JP S60157044A JP 59011937 A JP59011937 A JP 59011937A JP 1193784 A JP1193784 A JP 1193784A JP S60157044 A JPS60157044 A JP S60157044A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- glucose
- amylase
- amt
- cell
- electrode
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/001—Enzyme electrodes
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔発明の利用分野〕
本発明は酵素電極を匣用した試料中のα−アミラーゼの
活性（以下、単にアミラーゼと略称する）の分析装置に
係夛、更に詳細には１本の酵素電極を用いて、試料中に
当初より存在するグル刑−スの妨害を受けずにアミラー
ゼを分析する装置に関する。
活性（以下、単にアミラーゼと略称する）の分析装置に
係夛、更に詳細には１本の酵素電極を用いて、試料中に
当初より存在するグル刑−スの妨害を受けずにアミラー
ゼを分析する装置に関する。
、アミラーゼは、その基質であるデンプン、デキストリ
ン、グリコーゲン、ペクチン等の多糖類をマルトースに
分解する酵素でメジ、人間を含む動物の臓器や植物、微
生物中に存在する。そして血液などの生体液中のアミラ
ーゼを定量することによシ各種疾患の診断が可能のため
、近時アミラーゼの定量が特に注目されている。
ン、グリコーゲン、ペクチン等の多糖類をマルトースに
分解する酵素でメジ、人間を含む動物の臓器や植物、微
生物中に存在する。そして血液などの生体液中のアミラ
ーゼを定量することによシ各種疾患の診断が可能のため
、近時アミラーゼの定量が特に注目されている。
従来、アミラーゼの定蓋方法としては、（１）デンゾ／
がデミラーゼによって次第に分解されるのをヨードデン
プン反応で追跡するアミロクラスチック法、（２）アミ
ラーゼによシ分解されて生じたマルトースの還元力を測
定するサツカロジェニック法、基質としてアミラーゼの
作用で遊離し次回溶性色素を比色測定するクロモジェニ
ックサブストレート法等がるる。しかし、これらの方法
は特に試料が生体液でるる場合、その中に言まれでいる
各種の声質、例えば、尿素、尿酸、タンバク質、糖、ビ
タミンＣ等が測定妨害物質となシ、このため測定精度に
欠ける難点をもち、又、分析操作が煩雑であシ、分析時
間も長い等の欠点を有する。
がデミラーゼによって次第に分解されるのをヨードデン
プン反応で追跡するアミロクラスチック法、（２）アミ
ラーゼによシ分解されて生じたマルトースの還元力を測
定するサツカロジェニック法、基質としてアミラーゼの
作用で遊離し次回溶性色素を比色測定するクロモジェニ
ックサブストレート法等がるる。しかし、これらの方法
は特に試料が生体液でるる場合、その中に言まれでいる
各種の声質、例えば、尿素、尿酸、タンバク質、糖、ビ
タミンＣ等が測定妨害物質となシ、このため測定精度に
欠ける難点をもち、又、分析操作が煩雑であシ、分析時
間も長い等の欠点を有する。
こうした欠点を解消する方法として、近時酵素法が開発
され、これに属するものとしては、（４）可溶性デンプ
ンを善質としてα−アミラーゼによシ生成したマルトー
スをマルトフォスフアリラーゼによシ分解し、史にβ−
フオスフオグルコムターゼ、グルコース−６−リン酸脱
水ｔ、Ｗ素、６−−ｙオスフオグルコン酸脱水素酵素を
用いる３段階の酵素反応を経て、最終的に生じたＮＡＤ
Ｈ（還元型ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド）Ｊ
ｔを測定スるマルトース・ホスホリブーゼ法、（５）α
−グルコシダーゼによりマルトースをグルコースに分解
し、このグルコースを測定するα−グルコシダーゼ法等
がある。これらの酵素法は酵素の基質特異性を利用する
ため、前記（１）〜（３）の方法に比し、測定妨害物質
の影＃を受けない長所かめるが、しかし、全血の＠ｌ定
は不可能で分析時間が長く、酵素や補酵素の分析試薬が
高価であシ、又、装置が複雑でめるなどの欠点があった
。
され、これに属するものとしては、（４）可溶性デンプ
ンを善質としてα−アミラーゼによシ生成したマルトー
スをマルトフォスフアリラーゼによシ分解し、史にβ−
フオスフオグルコムターゼ、グルコース−６−リン酸脱
水ｔ、Ｗ素、６−−ｙオスフオグルコン酸脱水素酵素を
用いる３段階の酵素反応を経て、最終的に生じたＮＡＤ
Ｈ（還元型ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド）Ｊ
ｔを測定スるマルトース・ホスホリブーゼ法、（５）α
−グルコシダーゼによりマルトースをグルコースに分解
し、このグルコースを測定するα−グルコシダーゼ法等
がある。これらの酵素法は酵素の基質特異性を利用する
ため、前記（１）〜（３）の方法に比し、測定妨害物質
の影＃を受けない長所かめるが、しかし、全血の＠ｌ定
は不可能で分析時間が長く、酵素や補酵素の分析試薬が
高価であシ、又、装置が複雑でめるなどの欠点があった
。
本発明は前記の現状に鑑みてなされたもので、その目的
とするところは、全血の測定が可能で測定妨害物質に影
響を受けることなく測定精度が高く、分析時間が短く、
分析操作も簡便で、高価な分析試薬も必要とせず、かつ
、構造も簡単なアミラーゼ分析装置を提供することであ
る。
とするところは、全血の測定が可能で測定妨害物質に影
響を受けることなく測定精度が高く、分析時間が短く、
分析操作も簡便で、高価な分析試薬も必要とせず、かつ
、構造も簡単なアミラーゼ分析装置を提供することであ
る。
本発明のアミラーゼ分析装置は、酵素電極を使用する試
料゛Φに含まれるアミラーゼの測定において、試料を緩
衝液にガロえ、この混合液をグリコースとマルトース量
を測定できる酵素電極（以下酵素電極と称する）に接触
させて試料中に当初よシ存在するグルコース量を測定し
、次にこの混曾液にアミラーゼの基質を加え、試料中の
アミラーゼによシマルトースを生成せしめ、このマルト
ース量を前記の電極で測定し、マルトース由来のグルコ
ースを測定し、このグルコースの増加速度よシアミラー
ゼを分析することを特徴とする分析装置である。
料゛Φに含まれるアミラーゼの測定において、試料を緩
衝液にガロえ、この混合液をグリコースとマルトース量
を測定できる酵素電極（以下酵素電極と称する）に接触
させて試料中に当初よシ存在するグルコース量を測定し
、次にこの混曾液にアミラーゼの基質を加え、試料中の
アミラーゼによシマルトースを生成せしめ、このマルト
ース量を前記の電極で測定し、マルトース由来のグルコ
ースを測定し、このグルコースの増加速度よシアミラー
ゼを分析することを特徴とする分析装置である。
本発明は、１本の酵素電極を用い、その検知特異性を有
効に利用するものでアシ、その原理は下記の酵素反応に
よシ説明される。
効に利用するものでアシ、その原理は下記の酵素反応に
よシ説明される。
（デンゾ：４）
ライド （Ｄ
α−マルトース＋Ｈ２０２グルコース （ＩＩ）グルコ
ースオキシダーゼ グルコース＋ＨｘＯ十〇ｚ −−二一一−−→ グルコ
ン酸十ル０２ （ｍ すなわち、グルコースを測定する場合には酵素としてグ
ルコースオキシダーゼを用いグルコースの酸化反応を行
なわせると上記（２）式に従って酸素０２が消費され過
酸化水素）（鵞０ ＊が生成する。この酸素又は過酸化
水素はグルコースと異なシミ気化学的な測、定の対象と
なシうるので、消費に伴う酸識量の減少又は生成に伴う
過酸化水素量を電気化学的に測定して間接的にグルコー
ス濃度の測定が可能となる。マルトースの測定では、上
記（１）式に従い試料中のα−アミラーゼの作用にょ多
糖類（基質）から分解生成したα−マルトースが、（Ｊ
Ｄ弐に従って酵素−α−グルコシダーゼの作用にょシ水
と反応して２分子のグルコースになシ、とのグｋ ：ｊ
−スカ（ト）式に従って酵素グルコースオキシダーゼ
の作用によシ水及び酸素と反応してグルコン酸と過酸化
水素を生成する。この場合、過酸化水素量の生成又は酸
素量の減少を電気化学的に測定することによシ間接的に
グルコース量の測定が可能になることはグルコースを測
定する゛場合と同じであるが、ここで測定されるグルコ
ース量は、α−アミラーゼによシ基質から分解生成した
α−マルトースに由来するグルコースである。このグル
コース増加速度を測定することがらα−アミラーゼを測
定するのである。
ースオキシダーゼ グルコース＋ＨｘＯ十〇ｚ −−二一一−−→ グルコ
ン酸十ル０２ （ｍ すなわち、グルコースを測定する場合には酵素としてグ
ルコースオキシダーゼを用いグルコースの酸化反応を行
なわせると上記（２）式に従って酸素０２が消費され過
酸化水素）（鵞０ ＊が生成する。この酸素又は過酸化
水素はグルコースと異なシミ気化学的な測、定の対象と
なシうるので、消費に伴う酸識量の減少又は生成に伴う
過酸化水素量を電気化学的に測定して間接的にグルコー
ス濃度の測定が可能となる。マルトースの測定では、上
記（１）式に従い試料中のα−アミラーゼの作用にょ多
糖類（基質）から分解生成したα−マルトースが、（Ｊ
Ｄ弐に従って酵素−α−グルコシダーゼの作用にょシ水
と反応して２分子のグルコースになシ、とのグｋ ：ｊ
−スカ（ト）式に従って酵素グルコースオキシダーゼ
の作用によシ水及び酸素と反応してグルコン酸と過酸化
水素を生成する。この場合、過酸化水素量の生成又は酸
素量の減少を電気化学的に測定することによシ間接的に
グルコース量の測定が可能になることはグルコースを測
定する゛場合と同じであるが、ここで測定されるグルコ
ース量は、α−アミラーゼによシ基質から分解生成した
α−マルトースに由来するグルコースである。このグル
コース増加速度を測定することがらα−アミラーゼを測
定するのである。
本発明で用いられる酵素′電極はグルコースオキシダー
ゼとα−グルコシダーゼが固定しである固定化酵素膜と
、これらの酵素の触媒作用によって起った化学反応の増
減物を電気化学的に測定することのできるトランスジュ
ーサから成る。トランスジューサとしては市販のカルバ
ニ型およびボーラロ型の酸素電極、またはボーロラ型の
過酸化水素電極を用いることができる。
ゼとα−グルコシダーゼが固定しである固定化酵素膜と
、これらの酵素の触媒作用によって起った化学反応の増
減物を電気化学的に測定することのできるトランスジュ
ーサから成る。トランスジューサとしては市販のカルバ
ニ型およびボーラロ型の酸素電極、またはボーロラ型の
過酸化水素電極を用いることができる。
本輌明に用いられる基質としては、可溶性デンプン、ア
ミロース、アミロペクチン等の多糖類やマルトペンタオ
ース、マルトラオース等の少糖類が必るが、一般には少
糖類が望ましい。これらは一般に緩衝液等に溶し水溶液
の形で用いられる。
ミロース、アミロペクチン等の多糖類やマルトペンタオ
ース、マルトラオース等の少糖類が必るが、一般には少
糖類が望ましい。これらは一般に緩衝液等に溶し水溶液
の形で用いられる。
また、本発明に用いられる緩衝液としては、アミラーゼ
、α−グルコシダーゼ、グルコースオキシダーゼの３種
の酵素の安定領域でかつ、それらの至適なｌ）Ｈ領域に
近いｐＨ領域を持つ緩衝液であればよく、具体的には例
えばリン酸緩衝液等が適当である。
、α−グルコシダーゼ、グルコースオキシダーゼの３種
の酵素の安定領域でかつ、それらの至適なｌ）Ｈ領域に
近いｐＨ領域を持つ緩衝液であればよく、具体的には例
えばリン酸緩衝液等が適当である。
以下、本発明を図面によって説明する。第１図は本発明
の一実施例である酵素電極の概略図を示し、図中１は酸
素、または過酸化水素電極でめシ、２はその作用面でめ
る。α−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼの２
棟の酵素を固定イヒ゛した酵素膜（以下酵素膜と略称す
る）４は酸素又は過酸化水素電極１の作用面２の外側に
０−リング３で固定されている。５はリード線である。
の一実施例である酵素電極の概略図を示し、図中１は酸
素、または過酸化水素電極でめシ、２はその作用面でめ
る。α−グルコシダーゼとグルコースオキシダーゼの２
棟の酵素を固定イヒ゛した酵素膜（以下酵素膜と略称す
る）４は酸素又は過酸化水素電極１の作用面２の外側に
０−リング３で固定されている。５はリード線である。
第２図は本発明の一実施例である分析装置を示す。図中
６は前記の酵素成極で、恒温装置７と攪拌装置８の付い
た測定セル９に装着されている。
６は前記の酵素成極で、恒温装置７と攪拌装置８の付い
た測定セル９に装着されている。
測定セルフに一定量のリン酸緩衝液を注入装置１０よシ
注入する。ここに試料を注入すると、試料中に当初よシ
存在するグルコースが酵素電極６に接触し、前記（２）
式の反応を起す。このとき得られた出力信号は壇巾器１
１で増巾され制御１１ｉｌｌ装置１２に送られる。この
電流値は、当初より試料中に存在するグルコースは有限
なので、ある時間経過すると定席状態になる。制御装置
１２はこれを検知し、１０の注入装置に今腋は一定量の
アミラーゼの基質ケ測定セル９に注入することを指令し
、これを実行させる。すると試料中にるるアミラーゼの
作用により前記（Ｉ）式の反応が起９α・−マルトース
を生じる。このα−マルトースは酵素′に極に接触し１
、前記（１）、（ＩＤ式で示す反応を起す。この出力信
号である屯匠直の増加はアミラーゼの作用によるもので
あり、この−流直はグルコース測定時と同様に稙巾器１
１、制御装置１ｔ１２に送られ、ここで電流値の増加割
合が測定され、この割合はアミラーゼ量に比ｈａするの
でこれが測定できる。測建紹果は記録装置１３ｉＣより
記録される。これらの電流ｉｍｆ化の状態をｇ３図に示
す。第３図において、ｔｏは試料を注入した時点、ｔＩ
は基質全人ｎた時点でめる。ｉ＋は当初よ多試料φに存
在するグルコースやマルトースに起因する電流値でアシ
、それ以上の電流値の増加がアミラーゼに起因するもの
である。この電流値の増加割合虹をΔを 測定することによシアミラーゼが測定できる。測定が終
ると、・電磁弁１２が開＠廃液を排出する。
注入する。ここに試料を注入すると、試料中に当初よシ
存在するグルコースが酵素電極６に接触し、前記（２）
式の反応を起す。このとき得られた出力信号は壇巾器１
１で増巾され制御１１ｉｌｌ装置１２に送られる。この
電流値は、当初より試料中に存在するグルコースは有限
なので、ある時間経過すると定席状態になる。制御装置
１２はこれを検知し、１０の注入装置に今腋は一定量の
アミラーゼの基質ケ測定セル９に注入することを指令し
、これを実行させる。すると試料中にるるアミラーゼの
作用により前記（Ｉ）式の反応が起９α・−マルトース
を生じる。このα−マルトースは酵素′に極に接触し１
、前記（１）、（ＩＤ式で示す反応を起す。この出力信
号である屯匠直の増加はアミラーゼの作用によるもので
あり、この−流直はグルコース測定時と同様に稙巾器１
１、制御装置１ｔ１２に送られ、ここで電流値の増加割
合が測定され、この割合はアミラーゼ量に比ｈａするの
でこれが測定できる。測建紹果は記録装置１３ｉＣより
記録される。これらの電流ｉｍｆ化の状態をｇ３図に示
す。第３図において、ｔｏは試料を注入した時点、ｔＩ
は基質全人ｎた時点でめる。ｉ＋は当初よ多試料φに存
在するグルコースやマルトースに起因する電流値でアシ
、それ以上の電流値の増加がアミラーゼに起因するもの
である。この電流値の増加割合虹をΔを 測定することによシアミラーゼが測定できる。測定が終
ると、・電磁弁１２が開＠廃液を排出する。
排出が終ると前記リン酸緩衝液で測定セル９は洗浄され
電磁弁１４が閉じ、次の測定に備える。これらの動作は
制御装置１２の指令によシ行われる。
電磁弁１４が閉じ、次の測定に備える。これらの動作は
制御装置１２の指令によシ行われる。
実施例１
米国特杵第４３０７１９５に記載された固定化酵素膜の
製造方法に準じてα−グルコシダーゼとグルコースオキ
シダーゼを固定化したアセチルセルロース製の酵素膜を
得た。この酵素膜は厚さ３０μｍでα−グルコシダーゼ
の活性が２１Ｕ／ｃ１ｎ”でグルコースオキシダーゼの
活性が５１ Ｕ／ｃｍ” 。
製造方法に準じてα−グルコシダーゼとグルコースオキ
シダーゼを固定化したアセチルセルロース製の酵素膜を
得た。この酵素膜は厚さ３０μｍでα−グルコシダーゼ
の活性が２１Ｕ／ｃ１ｎ”でグルコースオキシダーゼの
活性が５１ Ｕ／ｃｍ” 。
である。この酵素膜を過酸化水素電極に装着して酵素電
極を得た。この酵素電極を用いて第２図に示すような分
析装置を組立てた。この測定セルを３７Ｃ’に保ちｐ
Ｈ７，０，０，１モル／ｌのリン酸バッファーを満たし
、ここに試料としてアミラーゼと８０ ｍ ｇ ／ ｄ
ｔのグルコース全含むＩ＃ｒ理血清２５μｔを注入し
た。このとき、第３図においてΔｉ ｔｌは２０秒、１１は１００ ｎ Ａ １７ ｔは５．
ｎＡ／ｍであった。
極を得た。この酵素電極を用いて第２図に示すような分
析装置を組立てた。この測定セルを３７Ｃ’に保ちｐ
Ｈ７，０，０，１モル／ｌのリン酸バッファーを満たし
、ここに試料としてアミラーゼと８０ ｍ ｇ ／ ｄ
ｔのグルコース全含むＩ＃ｒ理血清２５μｔを注入し
た。このとき、第３図においてΔｉ ｔｌは２０秒、１１は１００ ｎ Ａ １７ ｔは５．
ｎＡ／ｍであった。
実施例２
実施例１と同様な方法で血清を分析し、同時にこの試料
を従来法で多用されているブルースターチ云（クロモジ
ェニックサブストノート法の一柚）で分析し、その結果
を比較した。このときの相関係数は０．９９５（ｎ＝２
０）となり従来法とよく一致することがわかった。
を従来法で多用されているブルースターチ云（クロモジ
ェニックサブストノート法の一柚）で分析し、その結果
を比較した。このときの相関係数は０．９９５（ｎ＝２
０）となり従来法とよく一致することがわかった。
以上説明したように、本発明の分析装置によれば、生木
液に含まれるα−アミラーゼが高価な分析試楽を使わず
に簡便な方法及び装置で短時間に測定できる。又、その
分析結果は、グルコースやマルトース等の測定妨害物の
影響を受けず測定精度において極めて優れている。
液に含まれるα−アミラーゼが高価な分析試楽を使わず
に簡便な方法及び装置で短時間に測定できる。又、その
分析結果は、グルコースやマルトース等の測定妨害物の
影響を受けず測定精度において極めて優れている。
したがって、本発明は、特に生体献中のα−アミラーゼ
菫を測定して疾病の診断に役立たせる臨床検査の分野に
おいて極めて有用な分析装置である。また、更にはアミ
ラーゼばかりではなく、グルコースやマルトースおヨヒ
グルコース、マルトースを生成する物質も測定できるこ
とはいうまでもない。
菫を測定して疾病の診断に役立たせる臨床検査の分野に
おいて極めて有用な分析装置である。また、更にはアミ
ラーゼばかりではなく、グルコースやマルトースおヨヒ
グルコース、マルトースを生成する物質も測定できるこ
とはいうまでもない。
第、１図は本発明で用いられる酵素電極の概略図、第２
図は本発明の一実施例になる分析装置、第３図は不発明
の分析方法で得られた出力１６号の変化を示す図である
。 １・・・酸素又は過ぼ化水素電極、２・・・作用面、３
・・・０−リング、４・・・固定化酵素膜（α−グルコ
シダーゼとグルコースオキシダーゼが固定化しである）
、５・・・リード線、６・・・酵素電極、７・・・恒温
装置、８・・で攪拌装置、９・・・測定セル、１ｏ・・
・緩衝液および基質の注入装置、１１・・・増巾器、１
２・・・制御装置、第 ２ 図 第 ３の む。 ｔ。
図は本発明の一実施例になる分析装置、第３図は不発明
の分析方法で得られた出力１６号の変化を示す図である
。 １・・・酸素又は過ぼ化水素電極、２・・・作用面、３
・・・０−リング、４・・・固定化酵素膜（α−グルコ
シダーゼとグルコースオキシダーゼが固定化しである）
、５・・・リード線、６・・・酵素電極、７・・・恒温
装置、８・・で攪拌装置、９・・・測定セル、１ｏ・・
・緩衝液および基質の注入装置、１１・・・増巾器、１
２・・・制御装置、第 ２ 図 第 ３の む。 ｔ。
Claims (1)
- １．４１測定物質を保持するセル、該セル中のグルコー
ス及びマルトース量を分析するための酵素電極、上記被
測定物質中に当初よシ存在するグルコース量を上記酵素
電極によシ測定し、上記測定匝が得られたのちに上記セ
ルにアミラーゼ基質を加えるための手段、上記電極によ
シアミラーゼ基質を加えたことにより増加するグルコー
ス量を検知し、その値によシアミラーゼｔｔ分析するた
めの手段を有することを特徴とするα−アミラーゼ盛分
析装置。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59011937A JPS60157044A (ja) | 1984-01-27 | 1984-01-27 | アミラ−ゼ分析装置 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59011937A JPS60157044A (ja) | 1984-01-27 | 1984-01-27 | アミラ−ゼ分析装置 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60157044A true JPS60157044A (ja) | 1985-08-17 |
Family
ID=11791565
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59011937A Pending JPS60157044A (ja) | 1984-01-27 | 1984-01-27 | アミラ−ゼ分析装置 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60157044A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002021986A (ja) * | 2000-07-07 | 2002-01-23 | Sumitomo Heavy Ind Ltd | 分離型歯車箱、及び、半割箱鋳造用鋳型 |
-
1984
- 1984-01-27 JP JP59011937A patent/JPS60157044A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002021986A (ja) * | 2000-07-07 | 2002-01-23 | Sumitomo Heavy Ind Ltd | 分離型歯車箱、及び、半割箱鋳造用鋳型 |
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