JPS61268131A - ホエ−又はホエ−蛋白濃縮物の精製法 - Google Patents
ホエ−又はホエ−蛋白濃縮物の精製法Info
- Publication number
- JPS61268131A JPS61268131A JP11052585A JP11052585A JPS61268131A JP S61268131 A JPS61268131 A JP S61268131A JP 11052585 A JP11052585 A JP 11052585A JP 11052585 A JP11052585 A JP 11052585A JP S61268131 A JPS61268131 A JP S61268131A
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- Japan
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- whey
- protein concentrate
- ferric chloride
- whey protein
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はホエー又はホエー蛋白濃縮物(ホエイ会プロテ
ィン舎コンセントレート: Whey Pro−te
inConcentrate以下wpcと記す)を育児
用調製物の蛋白源として利用することができるようにな
るまでに精製する方法に関するものである。
ィン舎コンセントレート: Whey Pro−te
inConcentrate以下wpcと記す)を育児
用調製物の蛋白源として利用することができるようにな
るまでに精製する方法に関するものである。
一般に、チーズ、カゼインの製造に際して副生ずるホエ
ーは牛乳中の脂肪とカゼインを除く大部分の水溶性成分
を含有している。ホエーは脱塩したり、あるいはWPC
として乳児用調製物の蛋白源として利用されてきた。し
かし牛乳ホエー中に含まれるベータ・ラクトグロブリン
(以下β−t、gと記す、)は母乳中には含まれない成
分であり、比較的アレルゲン性が強いといわれている成
分である。一方ホニー又はWPC中には乳児にとって有
用な蛋白源であるアルファ・ラクトアルブミン(以下α
−Laと記す)及び免疫グロブリンが多量台まれている
ので、ホエー又はWPCからβ−1gだけを選択的に除
去できればホエー蛋白成分を母乳中の蛋白組成に近似さ
せることができるのみならず。
ーは牛乳中の脂肪とカゼインを除く大部分の水溶性成分
を含有している。ホエーは脱塩したり、あるいはWPC
として乳児用調製物の蛋白源として利用されてきた。し
かし牛乳ホエー中に含まれるベータ・ラクトグロブリン
(以下β−t、gと記す、)は母乳中には含まれない成
分であり、比較的アレルゲン性が強いといわれている成
分である。一方ホニー又はWPC中には乳児にとって有
用な蛋白源であるアルファ・ラクトアルブミン(以下α
−Laと記す)及び免疫グロブリンが多量台まれている
ので、ホエー又はWPCからβ−1gだけを選択的に除
去できればホエー蛋白成分を母乳中の蛋白組成に近似さ
せることができるのみならず。
β−Lg除去ホエーは原形のホエーよりも相対的にアレ
ルゲン性が弱まることが期待されるところから、β−1
gの除去に関しては従来から多くの試みがなされている
。
ルゲン性が弱まることが期待されるところから、β−1
gの除去に関しては従来から多くの試みがなされている
。
実験室レベルであれば、ゲルろ適法、硫安分割法、カル
ボキシルメチルセルロースによる分別沈殿法なども可能
であるが、工業的規模での製造に成功した例は見られな
い。
ボキシルメチルセルロースによる分別沈殿法なども可能
であるが、工業的規模での製造に成功した例は見られな
い。
しかし、従来、工業的規模におけるβ−1gの除去の示
唆もすてにみられる。即ち、塩化第二鉄によるホエー蛋
白の沈殿についてブロックら(Blocketal)[
アーカイブス オブ バイオケミストリー アンド バ
イオフィジクス (Archives ofBioch
em、 Biophys、) 47巻88ページ(19
53)]がホエー蛋白をフェリラクチンとして回収して
以来、加熱工程との併用法5ポリリン酸塩との併用法な
どの収率の向上が検討されてきたが未だ工業的に完成さ
れたものではなかった。
唆もすてにみられる。即ち、塩化第二鉄によるホエー蛋
白の沈殿についてブロックら(Blocketal)[
アーカイブス オブ バイオケミストリー アンド バ
イオフィジクス (Archives ofBioch
em、 Biophys、) 47巻88ページ(19
53)]がホエー蛋白をフェリラクチンとして回収して
以来、加熱工程との併用法5ポリリン酸塩との併用法な
どの収率の向上が検討されてきたが未だ工業的に完成さ
れたものではなかった。
本発明者らの先の発明(特開昭59−113848号)
は、ホエー又はWPC溶液のpH調整と塩化第二鉄の添
加を行い、最終的にpHを3.0±0.3、塩化第二鉄
濃度を 4.0±0.9mMとし、これを26±5℃で
約2時間以上放置し、得られた沈殿物を回収することを
特徴とするホエー又はWPCの精製法である。
は、ホエー又はWPC溶液のpH調整と塩化第二鉄の添
加を行い、最終的にpHを3.0±0.3、塩化第二鉄
濃度を 4.0±0.9mMとし、これを26±5℃で
約2時間以上放置し、得られた沈殿物を回収することを
特徴とするホエー又はWPCの精製法である。
しかし、特開昭59−113848号発明では求めるα
−Laは沈殿物として得られるので、その後の脱鉄等の
精製のために再溶解しなければならないなどの欠点があ
った。
−Laは沈殿物として得られるので、その後の脱鉄等の
精製のために再溶解しなければならないなどの欠点があ
った。
本発明者らは、更に研究を続けた結果1本発明において
、β−1gを沈殿させ、α−Laを上清に得ることに成
功したのである。
、β−1gを沈殿させ、α−Laを上清に得ることに成
功したのである。
本発明は、ホエー又はホエー蛋白濃縮物溶液のpH調整
と塩化第二鉄添加を行い、最終的にpHを4.2±0.
3、好ましくは4.15±0.15、塩化第二鉄濃度を
7.0±0.5mM 、好ましくは7.2±0.2履舛
とし、これを10℃以下、好ましくは5±2℃で約2時
間ないしはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去し、上清
を回収することを特徴とするホエー又はホエー蛋白濃縮
物の調製法である。
と塩化第二鉄添加を行い、最終的にpHを4.2±0.
3、好ましくは4.15±0.15、塩化第二鉄濃度を
7.0±0.5mM 、好ましくは7.2±0.2履舛
とし、これを10℃以下、好ましくは5±2℃で約2時
間ないしはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去し、上清
を回収することを特徴とするホエー又はホエー蛋白濃縮
物の調製法である。
また、本発明は、ホエー又はホエー蛋白濃縮物溶液のp
H調整と塩化第二鉄添加を行ない最終的にpHを4.2
±0.3好ましくは、4.15±0.15.塩化第二鉄
濃度を 7.0±0.5mM 、好ましくは7.2±0
.2+aMとし、これを10℃以下好ましくは5±2℃
で約2時間もしくはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去
し、上清を回収し、回収した上清のpHを 7以上、好
ましくは9.0±1.0とし、約2時間もしくはそれ以
上、好ましくは5±1時間、10℃以下好ましくは5±
1℃で反応せしめ、沈殿した鉄分を除去し、上清を回収
し、pH6,8±0.4に中和し、脱塩処理することを
特徴とするホエー又はホエー蛋白濃縮物の精製法である
。
H調整と塩化第二鉄添加を行ない最終的にpHを4.2
±0.3好ましくは、4.15±0.15.塩化第二鉄
濃度を 7.0±0.5mM 、好ましくは7.2±0
.2+aMとし、これを10℃以下好ましくは5±2℃
で約2時間もしくはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去
し、上清を回収し、回収した上清のpHを 7以上、好
ましくは9.0±1.0とし、約2時間もしくはそれ以
上、好ましくは5±1時間、10℃以下好ましくは5±
1℃で反応せしめ、沈殿した鉄分を除去し、上清を回収
し、pH6,8±0.4に中和し、脱塩処理することを
特徴とするホエー又はホエー蛋白濃縮物の精製法である
。
そして、本発明はここに得られたホエー又はWPC精製
物を育児用調製物の蛋白源として使用することを特徴と
する精製ホエー又はホエー蛋白濃縮物の利用である。
物を育児用調製物の蛋白源として使用することを特徴と
する精製ホエー又はホエー蛋白濃縮物の利用である。
一般にホエー又はWPC中の蛋白の約80%はβ−t、
gで、その他α−Laが約20%で、免疫グロブリンが
約13z、及び少量の血清アルブミンであるが、本発明
の精製法の一回の処理でtootの血清アルブミンと8
5%以上のβ−1gが除去された免疫グロブリンとα−
Laの濃縮物を得ることができるものである。また、更
に、本発明の精製法を再度行えばほとんどのβ−1gを
除去してしまうことができるのである。
gで、その他α−Laが約20%で、免疫グロブリンが
約13z、及び少量の血清アルブミンであるが、本発明
の精製法の一回の処理でtootの血清アルブミンと8
5%以上のβ−1gが除去された免疫グロブリンとα−
Laの濃縮物を得ることができるものである。また、更
に、本発明の精製法を再度行えばほとんどのβ−1gを
除去してしまうことができるのである。
本発明において、まず、ホエー又はりPC溶液は普通中
性であるので、これに塩酸等の酸を加え、おおよそpH
−4程度とし、次いで塩化第二鉄溶液が最終濃度7.0
±0.5mM好ましくは7.2±0.2+eMとなるよ
うに添加して攪拌される。混合物のpHはここでやや上
昇するので、再び塩醜等の酸を加えてpHを 4.2±
0.3、好ましくは4.15±0.15の範囲に調整し
なければならない。
性であるので、これに塩酸等の酸を加え、おおよそpH
−4程度とし、次いで塩化第二鉄溶液が最終濃度7.0
±0.5mM好ましくは7.2±0.2+eMとなるよ
うに添加して攪拌される。混合物のpHはここでやや上
昇するので、再び塩醜等の酸を加えてpHを 4.2±
0.3、好ましくは4.15±0.15の範囲に調整し
なければならない。
pH調整と塩化第二鉄の添加が終了したホエー又はwP
C溶液は10℃以下、好ましくは5±2℃で約2時間以
上放置される。
C溶液は10℃以下、好ましくは5±2℃で約2時間以
上放置される。
2時間以上放置されると免疫グロブリンとα−Laは上
清部に溶解して残り、β−Lgと血清アルブミンは沈殿
するので、遠心分離やデカンテーションによって簡単に
上清を回収することができる。
清部に溶解して残り、β−Lgと血清アルブミンは沈殿
するので、遠心分離やデカンテーションによって簡単に
上清を回収することができる。
回収した上清は鉄分を含有しているので、これを除去す
る必要がある。
る必要がある。
上清はpHを 7以上、好ましくは9.0±1.0とし
、約2時間もしくはそれ以上、好ましくは5±1時間、
10℃以下、好ましくは5±1℃で放置しておくと、鉄
分が沈殿してくるので、これを遠心分離し、上清を回収
する。
、約2時間もしくはそれ以上、好ましくは5±1時間、
10℃以下、好ましくは5±1℃で放置しておくと、鉄
分が沈殿してくるので、これを遠心分離し、上清を回収
する。
ここに得られた上清はpH6,8±0.4に中和され電
気透析によって脱塩される。
気透析によって脱塩される。
ここに得られた精製ホエー又はWPCは、血清アルブミ
ンが10oz除去され、β−Lgも85%除去されてお
り、そして、免疫グロブリン(クラスG、 A。
ンが10oz除去され、β−Lgも85%除去されてお
り、そして、免疫グロブリン(クラスG、 A。
Xの活性も保持している)25z以上、α−La 50
%以上の蛋白組成を有しており、普通の育児用調製物で
あれば十分に使用でき、幼児にアレルギー反応を起させ
ることもない。
%以上の蛋白組成を有しており、普通の育児用調製物で
あれば十分に使用でき、幼児にアレルギー反応を起させ
ることもない。
次に1本発明の実施例を示す。
実施例
1000Mの清澄化コツテジチーズホエーに3N塩酸及
び塩化第二鉄 1M溶液を添加して、pH−4,2とし
、塩化第二鉄潤度7.3mMとし、これを5℃にして、
2.5時間反応させ、反応物を連続的に遠心分#機にか
け、沈殿物を除去し、上清を得た。
び塩化第二鉄 1M溶液を添加して、pH−4,2とし
、塩化第二鉄潤度7.3mMとし、これを5℃にして、
2.5時間反応させ、反応物を連続的に遠心分#機にか
け、沈殿物を除去し、上清を得た。
得られた上清には3Nカセイソーダを用いてpH9,0
とし、5℃で5時間放置し、沈殿鉄分を遠心分S機で連
続的に除き、上清を得た。
とし、5℃で5時間放置し、沈殿鉄分を遠心分S機で連
続的に除き、上清を得た。
得られた上清をpH−[i、8に調整し、電気透析脱塩
し、ロータリーエバポレーターで濃縮 (約5倍)した
後、噴霧乾燥して、2.2 Kgの脱β−しg、脱血清
アルブミン、脱鉄されたwpcを得た。
し、ロータリーエバポレーターで濃縮 (約5倍)した
後、噴霧乾燥して、2.2 Kgの脱β−しg、脱血清
アルブミン、脱鉄されたwpcを得た。
本発明の効果を要約し、下記の通り説明する。
l) α−La及び免疫グロブリンを上清画分に回収す
るために、その後に酸による溶解工程が不要となった。
るために、その後に酸による溶解工程が不要となった。
2)除鉄工程をpHの調節によって制御するので最終鉄
濃度の調整が容易である。
濃度の調整が容易である。
3)本発明をα−Laの精製法として利用すれば、本発
明によって得られたα−Laは、育児用蛋白組成物とし
てのみならず、α−Laの機能特性に富んだ蛋白素材と
して広範囲の用途が期待できる。
明によって得られたα−Laは、育児用蛋白組成物とし
てのみならず、α−Laの機能特性に富んだ蛋白素材と
して広範囲の用途が期待できる。
4)本発明の工程中、β−t、gを主成分とする沈殿部
分を再精製すればβ−Lgの機能特性を有する蛋白素材
として特徴ある用途が期待できる。
分を再精製すればβ−Lgの機能特性を有する蛋白素材
として特徴ある用途が期待できる。
Claims (3)
- (1)ホエー又はホエー蛋白濃縮物溶液のpH調整と塩
化第二鉄添加を行い、最終的にpHを4.2±0.3、
好ましくは、4.15±0.15、塩化第二鉄濃度を7
.0±0.5mM好ましくは7.2±0.2mMとし、
これを10℃以下、好ましくは5±2℃で約2時間ない
しはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去し、上清を回収
することを、特徴とするホエー又はホエー蛋白濃縮物の
精製法。 - (2)ホエー又はホエー蛋白濃縮物溶液のpH調整と塩
化第二鉄添加を行い、最終的にpHを4.2±0.3、
好ましくは4.15±0.15、塩化第二鉄濃度を7.
0±0.5mM好ましくは7.2±0.2mMとし、こ
れを10℃以下、好ましくは5±2℃で約2時間ないし
はそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去し、上清を回収し
、回収した上清のpHを7.0以上好ましくは9.0±
1.0とし、約2時間ないしはそれ以上、好ましくは5
時間、10℃以下好ましくは5±1℃で、反応せしめ、
沈殿した鉄分を除去し、上清を回収し、pH6.8±0
.4に中和し、脱塩処理することを特徴とするホエー又
はホエー蛋白濃縮物の精製法。 - (3)特許請求範囲第2項によって得られた精製ホエー
又はホエー蛋白濃縮物を育児用調製物の蛋白源として使
用することを特徴とする精製ホエー又はホエー蛋白濃縮
物の利用。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP11052585A JPS61268131A (ja) | 1985-05-24 | 1985-05-24 | ホエ−又はホエ−蛋白濃縮物の精製法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP11052585A JPS61268131A (ja) | 1985-05-24 | 1985-05-24 | ホエ−又はホエ−蛋白濃縮物の精製法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS61268131A true JPS61268131A (ja) | 1986-11-27 |
JPH0552168B2 JPH0552168B2 (ja) | 1993-08-04 |
Family
ID=14538011
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP11052585A Granted JPS61268131A (ja) | 1985-05-24 | 1985-05-24 | ホエ−又はホエ−蛋白濃縮物の精製法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS61268131A (ja) |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH02124062A (ja) * | 1988-11-02 | 1990-05-11 | San Ei Chem Ind Ltd | 酸性蛋白質水性物の製造法 |
US5135869A (en) * | 1988-07-20 | 1992-08-04 | Meiji Milk Products Company Limited | Selective enzymatic degradation of β-lactoglobulin contained in cow's milk-serum protein |
JP2013507134A (ja) * | 2009-10-16 | 2013-03-04 | デアリ オーストラリア リミテッド | 酸処理水性乳清タンパク質抽出物を使用したアレルギー治療 |
-
1985
- 1985-05-24 JP JP11052585A patent/JPS61268131A/ja active Granted
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5135869A (en) * | 1988-07-20 | 1992-08-04 | Meiji Milk Products Company Limited | Selective enzymatic degradation of β-lactoglobulin contained in cow's milk-serum protein |
JPH02124062A (ja) * | 1988-11-02 | 1990-05-11 | San Ei Chem Ind Ltd | 酸性蛋白質水性物の製造法 |
JP2013507134A (ja) * | 2009-10-16 | 2013-03-04 | デアリ オーストラリア リミテッド | 酸処理水性乳清タンパク質抽出物を使用したアレルギー治療 |
JP2016073294A (ja) * | 2009-10-16 | 2016-05-12 | デアリ オーストラリア リミテッド | 酸処理水性乳清タンパク質抽出物を使用したアレルギー治療 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0552168B2 (ja) | 1993-08-04 |
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