JP3152977B2 - 人乳に類似したカゼイン系蛋白質を含む乳蛋白質素材及びその製造方法 - Google Patents
人乳に類似したカゼイン系蛋白質を含む乳蛋白質素材及びその製造方法Info
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、カゼインを含む乳原料
を凍結して乳蛋白質を寒冷沈降反応物（ｃｒｙｏｐｒｅ
ｃｉｐｉｔａｔｅということもある）とした後、これを
粉砕して冷水または徴温水に分散し、カゼイン成分間の
溶解度並びに溶解速度差を利用して、主たる蛋白質成分
をβ−カゼインとした、人乳に類似のカゼイン系蛋白質
組成を有する乳蛋白質素材を得るものである。また、本
発明は、上記方法を利用してカゼインを含む乳原料から
効率的にβ−カゼインを精製する方法ないし精製された
β−カゼインの効率的製造方法にも関するものである。
を凍結して乳蛋白質を寒冷沈降反応物（ｃｒｙｏｐｒｅ
ｃｉｐｉｔａｔｅということもある）とした後、これを
粉砕して冷水または徴温水に分散し、カゼイン成分間の
溶解度並びに溶解速度差を利用して、主たる蛋白質成分
をβ−カゼインとした、人乳に類似のカゼイン系蛋白質
組成を有する乳蛋白質素材を得るものである。また、本
発明は、上記方法を利用してカゼインを含む乳原料から
効率的にβ−カゼインを精製する方法ないし精製された
β−カゼインの効率的製造方法にも関するものである。
【０００２】本発明に係る乳蛋白質素材は、その組成が
人乳に非常に類似しているだけでなく人乳外成分の混入
がきわめて少ないため、乳蛋白質を主原料とする減アレ
ルゲン化育児用調製乳をはじめとする各種の人乳代用の
特殊栄養食品の素材として利用できることはもちろんの
こと、各種の飲食品、医薬品、化粧品の技術分野におい
て広く利用することができる。また、本発明に係る精製
されたβ−カゼインについても同様である。
人乳に非常に類似しているだけでなく人乳外成分の混入
がきわめて少ないため、乳蛋白質を主原料とする減アレ
ルゲン化育児用調製乳をはじめとする各種の人乳代用の
特殊栄養食品の素材として利用できることはもちろんの
こと、各種の飲食品、医薬品、化粧品の技術分野におい
て広く利用することができる。また、本発明に係る精製
されたβ−カゼインについても同様である。
【０００３】
【従来の技術】牛乳のカゼイン蛋白質は単一の蛋白質で
なく、主としてαｓ−、β−及びκ−カゼインにより成
っている。人乳のカゼインにαｓ−カゼインは存在せ
ず、主として牛乳カゼインのβ−及びκ−カゼインに類
似した成分が含まれている。従って牛乳のカゼイン成分
を人乳に近づけるためには、カゼインを成分分画して、
αｓ−カゼインを除去する必要がある。カゼインの成分
分画は、ｐＨ調整を数回以上行う水に対する溶解度法、
イオン強度を利用したアルコール法、尿素法、電気泳動
法等多くの手法が紹介されている（例えば祐川金次郎
「Ｍｉｌｋ Ｐｒｏｔｅｉｎ第３版」酪農技術普及協
会、１９８１）。特許では特公昭５９−４８９６４号、
特公平１−５０３８４号によりその手法が開示されてい
る。
なく、主としてαｓ−、β−及びκ−カゼインにより成
っている。人乳のカゼインにαｓ−カゼインは存在せ
ず、主として牛乳カゼインのβ−及びκ−カゼインに類
似した成分が含まれている。従って牛乳のカゼイン成分
を人乳に近づけるためには、カゼインを成分分画して、
αｓ−カゼインを除去する必要がある。カゼインの成分
分画は、ｐＨ調整を数回以上行う水に対する溶解度法、
イオン強度を利用したアルコール法、尿素法、電気泳動
法等多くの手法が紹介されている（例えば祐川金次郎
「Ｍｉｌｋ Ｐｒｏｔｅｉｎ第３版」酪農技術普及協
会、１９８１）。特許では特公昭５９−４８９６４号、
特公平１−５０３８４号によりその手法が開示されてい
る。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】従来、文献等で紹介さ
れているカゼイン成分の分画法はｐＨ調整を何度も行う
等非常に分画工程が煩雑で収率が悪く、試薬用の製造法
等には適用できても、人乳類似の乳蛋白質素材を得る製
造法としては適切でなかった。また高収率が期待される
分画法は、アルコールや尿素等が添加されるため、牛乳
中にこれらが残留し、乳蛋白質素材を育児用調製乳の原
料としては活用できなかった。また、特公昭５９−４８
９６４号に開示の方法では、蛋白質濃度０．５〜６．０
％、ｐＨ７〜１０に調整したカゼインのアルカリ金属塩
を０〜１５℃に冷却した後、これに２価のカチオンを添
加してαｓ−カゼインを沈殿させ、上清を人乳に類似し
たカゼイン系蛋白質素材として利用する方法を紹介して
いる。しかし本法は２価のアルカリ塩添加が必須であ
り、牛乳より公知の方法で全カゼインを分画し、これに
アルカリ溶液を加えてカゼインのアルカリ金属塩にする
必要がある。従って本素材は、アルカリ金属塩由来の異
味、異臭を有するため、αｓ−カゼインの除去後、場合
によっては脱塩等の操作を必要とする。更に特公平１−
５０３８４号に開示の方法においても、予め、全牛乳カ
ゼインの分画操作を必要とする。従って、牛乳より全カ
ゼイン分画操作を行なわずに、αｓ−カゼインを分画し
て、且つ香味良好な人乳類似の乳蛋白質素材を製造する
ことは、従来法では不可能であった。また、従来法で
は、αｓ−カゼインを除去する一方でβ−カゼインを効
率的に精製することも不可能であった。
れているカゼイン成分の分画法はｐＨ調整を何度も行う
等非常に分画工程が煩雑で収率が悪く、試薬用の製造法
等には適用できても、人乳類似の乳蛋白質素材を得る製
造法としては適切でなかった。また高収率が期待される
分画法は、アルコールや尿素等が添加されるため、牛乳
中にこれらが残留し、乳蛋白質素材を育児用調製乳の原
料としては活用できなかった。また、特公昭５９−４８
９６４号に開示の方法では、蛋白質濃度０．５〜６．０
％、ｐＨ７〜１０に調整したカゼインのアルカリ金属塩
を０〜１５℃に冷却した後、これに２価のカチオンを添
加してαｓ−カゼインを沈殿させ、上清を人乳に類似し
たカゼイン系蛋白質素材として利用する方法を紹介して
いる。しかし本法は２価のアルカリ塩添加が必須であ
り、牛乳より公知の方法で全カゼインを分画し、これに
アルカリ溶液を加えてカゼインのアルカリ金属塩にする
必要がある。従って本素材は、アルカリ金属塩由来の異
味、異臭を有するため、αｓ−カゼインの除去後、場合
によっては脱塩等の操作を必要とする。更に特公平１−
５０３８４号に開示の方法においても、予め、全牛乳カ
ゼインの分画操作を必要とする。従って、牛乳より全カ
ゼイン分画操作を行なわずに、αｓ−カゼインを分画し
て、且つ香味良好な人乳類似の乳蛋白質素材を製造する
ことは、従来法では不可能であった。また、従来法で
は、αｓ−カゼインを除去する一方でβ−カゼインを効
率的に精製することも不可能であった。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明は、上記した従来
法の欠点を一挙に解決する目的でなされたものであっ
て、人乳外成分を混入させることなくしかも効率的に特
にαｓ−カゼインを乳原料から除去して、人乳に類似し
たカゼイン系蛋白質組成を有する減アレルゲン化乳蛋白
質素材を工業的に製造するとともに、β−カゼインの精
製も同時に行うことのできる工業的な方法を開発する目
的でなされたものである。
法の欠点を一挙に解決する目的でなされたものであっ
て、人乳外成分を混入させることなくしかも効率的に特
にαｓ−カゼインを乳原料から除去して、人乳に類似し
たカゼイン系蛋白質組成を有する減アレルゲン化乳蛋白
質素材を工業的に製造するとともに、β−カゼインの精
製も同時に行うことのできる工業的な方法を開発する目
的でなされたものである。
【０００６】本発明は、上記目的を達成するため各方面
から検討した結果、寒冷沈降反応（ｃｒｙｏｐｒｅｃｉ
ｐｉｔａｔｉｏｎということもある）の結果生成する寒
冷沈降反応物つまりｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅに
着目するに至った。従来、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａ
ｔｅは牛乳を凍結して生成せしめていたけれども、難溶
性のｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅが生成されるにと
どまり、そこで、その可溶化について種々の検討結果の
報告があるが満足する結果は得られていない。ただ、近
年になって、特に限外濾過により濃縮された牛乳より得
られたｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅについては、解
凍後、加温溶解することにより復元可能であることが報
告されているが（Ｄ．Ａ．Ｌｏｎｅｒｇａｎ：Ｊｏｕｒ
ｎａｌｏｆ Ｆｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ，４８，１８１
７，１９８３他）、この可溶性ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉ
ｔａｔｅを固定化し、異味・異臭のないカゼインミセル
の復元性の良好な食品素材に関しては何も報告されてい
ない。（なお、この点に関し、本発明者らは、この可溶
性ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅを含む限外濾過、濃
縮凍結物を粉砕、解凍、圧搾等の操作で更に蛋白質含量
を高め、異味・異臭のないカゼインミセルの復元性の良
好な新規乳蛋白質の分画、固定化法を開発し、現在、特
許出願中である（特願平３−１９６１６８号）。）
から検討した結果、寒冷沈降反応（ｃｒｙｏｐｒｅｃｉ
ｐｉｔａｔｉｏｎということもある）の結果生成する寒
冷沈降反応物つまりｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅに
着目するに至った。従来、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａ
ｔｅは牛乳を凍結して生成せしめていたけれども、難溶
性のｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅが生成されるにと
どまり、そこで、その可溶化について種々の検討結果の
報告があるが満足する結果は得られていない。ただ、近
年になって、特に限外濾過により濃縮された牛乳より得
られたｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅについては、解
凍後、加温溶解することにより復元可能であることが報
告されているが（Ｄ．Ａ．Ｌｏｎｅｒｇａｎ：Ｊｏｕｒ
ｎａｌｏｆ Ｆｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ，４８，１８１
７，１９８３他）、この可溶性ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉ
ｔａｔｅを固定化し、異味・異臭のないカゼインミセル
の復元性の良好な食品素材に関しては何も報告されてい
ない。（なお、この点に関し、本発明者らは、この可溶
性ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅを含む限外濾過、濃
縮凍結物を粉砕、解凍、圧搾等の操作で更に蛋白質含量
を高め、異味・異臭のないカゼインミセルの復元性の良
好な新規乳蛋白質の分画、固定化法を開発し、現在、特
許出願中である（特願平３−１９６１６８号）。）
【０００７】上記した限外濾過濃縮された牛乳ｃｒｙｏ
ｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅに関し、その化学的性質につい
ていくつかの研究報告がある（例えば、Ｔ．Ｗ．Ｍｏｏ
ｎ，Ｉ．Ｃ．Ｐｅｎｇ ａｎｄ Ｄ．Ａ．Ｌｏｎｅｒｇ
ａｎ：Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＦｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃ
ｅ，５３，１６８７，１９８８）。しかしながら、本ｃ
ｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅの蛋白質成分間の溶解性
の違いを利用して、蛋白質成分（特にαｓ−カゼイン）
を分画する方法は見いだされていない。
ｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅに関し、その化学的性質につい
ていくつかの研究報告がある（例えば、Ｔ．Ｗ．Ｍｏｏ
ｎ，Ｉ．Ｃ．Ｐｅｎｇ ａｎｄ Ｄ．Ａ．Ｌｏｎｅｒｇ
ａｎ：Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＦｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃ
ｅ，５３，１６８７，１９８８）。しかしながら、本ｃ
ｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅの蛋白質成分間の溶解性
の違いを利用して、蛋白質成分（特にαｓ−カゼイン）
を分画する方法は見いだされていない。
【０００８】この結果、限外濾過濃縮したカゼイン系蛋
白質を含む乳原料を凍結保持して乳蛋白質をｃｒｙｏｐ
ｒｅｃｉｐｉｔａｔｅとし、本品を粉砕後、水に分散溶
解したとき、蛋白質成分間の溶解性のちがいを利用して
蛋白質成分（特にαｓ−カゼイン）を分画することがで
きるという新しい知見を得た。
白質を含む乳原料を凍結保持して乳蛋白質をｃｒｙｏｐ
ｒｅｃｉｐｉｔａｔｅとし、本品を粉砕後、水に分散溶
解したとき、蛋白質成分間の溶解性のちがいを利用して
蛋白質成分（特にαｓ−カゼイン）を分画することがで
きるという新しい知見を得た。
【０００９】本発明を具体的に説明する。
【００１０】本発明においては、原料として乳原料を用
いる。乳原料としては牛乳、山羊乳など人乳とはカゼイ
ン蛋白質成分の異なる獣乳それ自体またはその加工品を
すべて指すものであって、その形態としては例えば全
乳、脱脂乳、バターミルク、脱脂粉乳等の還元乳等が広
く包含される。
いる。乳原料としては牛乳、山羊乳など人乳とはカゼイ
ン蛋白質成分の異なる獣乳それ自体またはその加工品を
すべて指すものであって、その形態としては例えば全
乳、脱脂乳、バターミルク、脱脂粉乳等の還元乳等が広
く包含される。
【００１１】これ等乳原料は、凍結して蛋白質成分をｃ
ｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅとする。牛乳ｃｒｙｏｐ
ｒｅｃｉｐｉｔａｔｅは、難溶性で且つ、凍結保持期間
が長くなると不溶化するため、凍結後、速かに蛋白質成
分を分画するとき以外は、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａ
ｔｅを溶解したとき復元性を良くするため、凍結に先立
ち限外濾過による前処理を行い、ミネラル等復元性を阻
害する成分を除去する。限外濾過に使用する濾過膜とし
ては、牛乳に含まれる脂肪、カゼイン並びにホエイ蛋白
質等の高分子化合物は濾過できず、乳糖、溶解している
無機化合物、アミノ酸等の低分子化合物は濾過可能な膜
をすべて包含するものである。また乳原料の限外濾過操
作中に細菌、酵素等による成分の変性が懸念されるとき
は、濾過操作に先立って殺菌を行う。
ｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅとする。牛乳ｃｒｙｏｐ
ｒｅｃｉｐｉｔａｔｅは、難溶性で且つ、凍結保持期間
が長くなると不溶化するため、凍結後、速かに蛋白質成
分を分画するとき以外は、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａ
ｔｅを溶解したとき復元性を良くするため、凍結に先立
ち限外濾過による前処理を行い、ミネラル等復元性を阻
害する成分を除去する。限外濾過に使用する濾過膜とし
ては、牛乳に含まれる脂肪、カゼイン並びにホエイ蛋白
質等の高分子化合物は濾過できず、乳糖、溶解している
無機化合物、アミノ酸等の低分子化合物は濾過可能な膜
をすべて包含するものである。また乳原料の限外濾過操
作中に細菌、酵素等による成分の変性が懸念されるとき
は、濾過操作に先立って殺菌を行う。
【００１２】限外濾過濃縮乳（以下濃縮乳）は、凍結を
速かに行わせるため、ショリーパック等のような床面積
が広く、厚みの小さくなるような容器に入れて凍結す
る。また凍結温度は最もｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔ
ｅの発生しやすい温度条件下に貯蔵する。ｃｒｙｏｐｒ
ｅｃｉｐｉｔａｔｉｏｎの至適温度を保持するため、原
料、濃縮乳の濃度によって異なるが、−１℃〜−２０
℃、好ましくは−８℃〜−１２℃になるよう庫内を調温
する。またｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅ発生速度は
濃縮乳の濃度に左右され、例えば脱脂乳の６倍濃縮乳で
は、２４時間程度の貯蔵でカゼインミセルはｃｒｙｏｐ
ｒｅｃｉｐｉｔａｔｅに変化する。しかし２倍濃縮乳で
は、−８℃で４週間貯蔵しても、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐ
ｉｔａｔｅに変化したカゼインミセルは全体の９３％程
度に留まっている。
速かに行わせるため、ショリーパック等のような床面積
が広く、厚みの小さくなるような容器に入れて凍結す
る。また凍結温度は最もｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔ
ｅの発生しやすい温度条件下に貯蔵する。ｃｒｙｏｐｒ
ｅｃｉｐｉｔａｔｉｏｎの至適温度を保持するため、原
料、濃縮乳の濃度によって異なるが、−１℃〜−２０
℃、好ましくは−８℃〜−１２℃になるよう庫内を調温
する。またｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅ発生速度は
濃縮乳の濃度に左右され、例えば脱脂乳の６倍濃縮乳で
は、２４時間程度の貯蔵でカゼインミセルはｃｒｙｏｐ
ｒｅｃｉｐｉｔａｔｅに変化する。しかし２倍濃縮乳で
は、−８℃で４週間貯蔵しても、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐ
ｉｔａｔｅに変化したカゼインミセルは全体の９３％程
度に留まっている。
【００１３】従って、２倍濃縮乳でも実験規模では格別
の支障はないものの、工業的見地に立つと満足できるも
のではないし、他方濃縮度が６．５〜７．０倍をこえる
と濃縮操作等の機械的操作においてトラブルが発生し易
い。従って使用乳原料の種類も勘案しながら、濃縮度
は、前述の内容を参考にしながらｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐ
ｉｔａｔｅが最も効果的に起き易い状態となるよう定め
る必要がある。また凍結濃縮乳に含まれるｃｒｙｏｐｒ
ｅｃｉｐｉｔａｔｅの濃度が低いと、輸送費が高くなっ
たり、室温で流動性を有したり、分画されたカゼイン成
分の濃度がうすくなったりして、工業的見地から満足で
きる状態でない。従って低温で一定期間貯蔵して、ｃｒ
ｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅを析出させた凍結濃縮乳
は、粉砕、解凍した後、ホエイを除去することが望まし
い。ホエイ除去法としては、遠心分離、濾過、圧搾等公
知の固液分離技術を適宜単用若しくは２種以上併用して
行う。ホエイを除去したｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔ
ｅ濃縮物は、昇華若しくは蒸発により水分を失うと、溶
解時に、水分を失ったカゼインミセルは水和し難く不溶
解物質となるため、水分蒸発の起き難い形態に包装す
る。本品の貯蔵は、腐敗防止の観点から、凍結保存とす
るが、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅの溶解性は、ｃ
ｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅの発生至適温度に貯蔵す
ると、徐々に低下し高温による溶解が必要なため、以後
の貯蔵は、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅが発生し難
い庫内温度に貯蔵することが望ましい。
の支障はないものの、工業的見地に立つと満足できるも
のではないし、他方濃縮度が６．５〜７．０倍をこえる
と濃縮操作等の機械的操作においてトラブルが発生し易
い。従って使用乳原料の種類も勘案しながら、濃縮度
は、前述の内容を参考にしながらｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐ
ｉｔａｔｅが最も効果的に起き易い状態となるよう定め
る必要がある。また凍結濃縮乳に含まれるｃｒｙｏｐｒ
ｅｃｉｐｉｔａｔｅの濃度が低いと、輸送費が高くなっ
たり、室温で流動性を有したり、分画されたカゼイン成
分の濃度がうすくなったりして、工業的見地から満足で
きる状態でない。従って低温で一定期間貯蔵して、ｃｒ
ｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅを析出させた凍結濃縮乳
は、粉砕、解凍した後、ホエイを除去することが望まし
い。ホエイ除去法としては、遠心分離、濾過、圧搾等公
知の固液分離技術を適宜単用若しくは２種以上併用して
行う。ホエイを除去したｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔ
ｅ濃縮物は、昇華若しくは蒸発により水分を失うと、溶
解時に、水分を失ったカゼインミセルは水和し難く不溶
解物質となるため、水分蒸発の起き難い形態に包装す
る。本品の貯蔵は、腐敗防止の観点から、凍結保存とす
るが、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅの溶解性は、ｃ
ｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅの発生至適温度に貯蔵す
ると、徐々に低下し高温による溶解が必要なため、以後
の貯蔵は、ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅが発生し難
い庫内温度に貯蔵することが望ましい。
【００１４】前述の操作で調製したｃｒｙｏｐｒｅｃｉ
ｐｉｔａｔｅを含む乳蛋白質素材を、粉砕後、分散、溶
解する。ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅの低温域での
溶解速度は、α−ラクトアルブミン並びにβ−ラクトグ
ロブリンが最も速く、β−カゼイン、κ−カゼインの順
番となりαｓ−カゼインが最も遅い。溶解水の温度を高
くすると、これ等蛋白質成分の溶解速度が接近し、水温
を８０℃程度にすると、これら５種類の蛋白質成分の溶
解速度はほぼ同一になる。従って溶解水は冷水または微
温水とするが、分画しやすさを考慮すると、水温は２℃
以下にすることが望ましい。溶解温度並びに溶解時間
は、溶液が人乳のカゼイン蛋白質組成に最も近いカゼイ
ン蛋白質組成（αｓ−カゼインは痕跡）となり且つ最も
収率が高くなる条件とする。溶解水量はｃｒｙｏｐｒｅ
ｃｉｐｉｔａｔｅの２０〜３０倍程度が良く、溶解水を
多量に使うと濃縮工程の負担が大となり、これとは逆に
溶解水を少なくすると、歩留り低下の原因となる。ｐＨ
調整は通常行わないが、ｐＨ５．０〜８．５の範囲とす
る。
ｐｉｔａｔｅを含む乳蛋白質素材を、粉砕後、分散、溶
解する。ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅの低温域での
溶解速度は、α−ラクトアルブミン並びにβ−ラクトグ
ロブリンが最も速く、β−カゼイン、κ−カゼインの順
番となりαｓ−カゼインが最も遅い。溶解水の温度を高
くすると、これ等蛋白質成分の溶解速度が接近し、水温
を８０℃程度にすると、これら５種類の蛋白質成分の溶
解速度はほぼ同一になる。従って溶解水は冷水または微
温水とするが、分画しやすさを考慮すると、水温は２℃
以下にすることが望ましい。溶解温度並びに溶解時間
は、溶液が人乳のカゼイン蛋白質組成に最も近いカゼイ
ン蛋白質組成（αｓ−カゼインは痕跡）となり且つ最も
収率が高くなる条件とする。溶解水量はｃｒｙｏｐｒｅ
ｃｉｐｉｔａｔｅの２０〜３０倍程度が良く、溶解水を
多量に使うと濃縮工程の負担が大となり、これとは逆に
溶解水を少なくすると、歩留り低下の原因となる。ｐＨ
調整は通常行わないが、ｐＨ５．０〜８．５の範囲とす
る。
【００１５】規定の溶解時間に到達後、溶解時と同一温
度でαｓ−カゼインを主成分とする未溶解蛋白質を除去
する。その方法としては、遠心分離、濾過、デカンテー
ション等公知の分離操作を利用する。αｓ−カゼインを
主成分とする未溶解蛋白質を除去した蛋白質溶液（上清
液）は、人乳に類似したカゼイン系蛋白質組成を有す
る。乳蛋白質素材としては、この溶液をそのまま、又
は、濃縮物若しくは粉末化して、育児用調製粉乳その他
の飲食品、医薬品、化粧品の原料とする。ただし本品に
はホエイ蛋白質が含まれているため、これを除去したい
ときは、本品をそのまま、又は、β−カゼインが２℃以
下の低温状態では、ｐＨを等電点（ｐＨ４．６）調整し
ても析出しないことを利用し、本品を２℃以下の状態で
ｐＨ４．６に調整して未分画のαｓ−カゼインを析出除
去後の溶液部を、２０℃以上に昇温後ｐＨを４．９に調
整してβ−カゼインを析出させ、遠心分離、濾過等公知
の固液分離法を使ってカゼイン系蛋白質とホエイ系蛋白
質を分離し、得られたカゼイン系蛋白質をそのまま、又
は、弱酸性に調整しながら溶解し、これをそのまま、又
は濃縮若しくは粉末化して育児用調製粉乳その他の原料
とする。ｐＨ調整によるカゼイン系蛋白質の析出法とし
ては、文献（例えば助川金次郎「Ｍｉｌｋ Ｐｒｏｔｅ
ｉｎ第３版」実業図書株式会社、１９８１）に紹介され
ている公知の技術が適宜利用できる。
度でαｓ−カゼインを主成分とする未溶解蛋白質を除去
する。その方法としては、遠心分離、濾過、デカンテー
ション等公知の分離操作を利用する。αｓ−カゼインを
主成分とする未溶解蛋白質を除去した蛋白質溶液（上清
液）は、人乳に類似したカゼイン系蛋白質組成を有す
る。乳蛋白質素材としては、この溶液をそのまま、又
は、濃縮物若しくは粉末化して、育児用調製粉乳その他
の飲食品、医薬品、化粧品の原料とする。ただし本品に
はホエイ蛋白質が含まれているため、これを除去したい
ときは、本品をそのまま、又は、β−カゼインが２℃以
下の低温状態では、ｐＨを等電点（ｐＨ４．６）調整し
ても析出しないことを利用し、本品を２℃以下の状態で
ｐＨ４．６に調整して未分画のαｓ−カゼインを析出除
去後の溶液部を、２０℃以上に昇温後ｐＨを４．９に調
整してβ−カゼインを析出させ、遠心分離、濾過等公知
の固液分離法を使ってカゼイン系蛋白質とホエイ系蛋白
質を分離し、得られたカゼイン系蛋白質をそのまま、又
は、弱酸性に調整しながら溶解し、これをそのまま、又
は濃縮若しくは粉末化して育児用調製粉乳その他の原料
とする。ｐＨ調整によるカゼイン系蛋白質の析出法とし
ては、文献（例えば助川金次郎「Ｍｉｌｋ Ｐｒｏｔｅ
ｉｎ第３版」実業図書株式会社、１９８１）に紹介され
ている公知の技術が適宜利用できる。
【００１６】また上記処理をβ−カゼインの面からみれ
ば、β−カゼインが選択的に析出されるため、本発明
は、β−カゼインの工業的精製法をも提供するものであ
り、したがって本発明によれば、精製β−カゼインを工
業的に化学薬品を使用せず、安価に大量生産することが
でき、この面でも本発明は非常にすぐれている。
ば、β−カゼインが選択的に析出されるため、本発明
は、β−カゼインの工業的精製法をも提供するものであ
り、したがって本発明によれば、精製β−カゼインを工
業的に化学薬品を使用せず、安価に大量生産することが
でき、この面でも本発明は非常にすぐれている。
【００１７】このようにして分画された人乳に類似した
乳蛋白質素材は、乳蛋白質から酸を使って全カゼインを
分画した後カゼインのアルカリ金属塩にすることもな
く、分画にさいしてアルコールや尿素等の有機物質、２
価のカチオンを添加する必要もない添加物フリーの新規
な乳蛋白質素材であり、その製法も従来の製法とは全く
異なっており、新規の乳蛋白質素材と認められる。
乳蛋白質素材は、乳蛋白質から酸を使って全カゼインを
分画した後カゼインのアルカリ金属塩にすることもな
く、分画にさいしてアルコールや尿素等の有機物質、２
価のカチオンを添加する必要もない添加物フリーの新規
な乳蛋白質素材であり、その製法も従来の製法とは全く
異なっており、新規の乳蛋白質素材と認められる。
【００１８】本発明に係る乳蛋白質は、従来の乳蛋白質
とは異なり、人乳外成分の混入がないため、医薬品、化
粧品、育児用調製乳をはじめとして人乳代用の特殊栄養
食品その他飲食品の各素材としてきわめて有利に使用す
ることができる。また本発明に係る乳蛋白質を分画した
ときに得られる残液（若しく残渣）は、８０℃程度にま
で加温すると溶解可能となるため、各種の食品素材とし
て広く利用することができる。
とは異なり、人乳外成分の混入がないため、医薬品、化
粧品、育児用調製乳をはじめとして人乳代用の特殊栄養
食品その他飲食品の各素材としてきわめて有利に使用す
ることができる。また本発明に係る乳蛋白質を分画した
ときに得られる残液（若しく残渣）は、８０℃程度にま
で加温すると溶解可能となるため、各種の食品素材とし
て広く利用することができる。
【００１９】
【作 用】本発明によって、乳原料より得られたｃｒｙ
ｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅより人乳に類似したカゼイン
系蛋白質が初めて分画可能になったが、その作用、メカ
ニズムの詳細については今後の研究を待たねばならない
ものの、次のように推定される。すなわち、乳蛋白質の
ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅは凍結したとき発生す
る難溶性のカゼインミセルである。しかしこれを溶解す
るとき、蛋白質成分の分子量、立体構造、アミノ酸組成
等、物理化学的特性のちがいにより、溶解性が異なる。
この溶解性の差を利用すると蛋白質成分、特にカゼイン
成分の分画が可能になるのである。
ｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅより人乳に類似したカゼイン
系蛋白質が初めて分画可能になったが、その作用、メカ
ニズムの詳細については今後の研究を待たねばならない
ものの、次のように推定される。すなわち、乳蛋白質の
ｃｒｙｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｅは凍結したとき発生す
る難溶性のカゼインミセルである。しかしこれを溶解す
るとき、蛋白質成分の分子量、立体構造、アミノ酸組成
等、物理化学的特性のちがいにより、溶解性が異なる。
この溶解性の差を利用すると蛋白質成分、特にカゼイン
成分の分画が可能になるのである。
【００２０】以下、本発明の実施例について述べる。
【００２１】
【実施例（１）】７０℃、１０分間殺菌した脱脂乳を分
画分子量２０，０００の限外濾過装置を使って６．２倍
に濃縮した。これをショリーパックに充填して−３０℃
で１２時間凍結した、この−３０℃で１２時間凍結した
ものを−８℃で４ヶ月間保存し、このサンプルを（Ａ）
とした。一方同じ−３０℃で１２時間凍結したものを−
８℃で２４時間保存後、粉砕し、５℃に加温後、チーズ
クロスにて包装し、６．５ｋｇ／ｃｍ2で圧搾、ホエイ
除去後−２０℃にて４ヶ月間保存し、このサンプルを
（Ｂ）とした。これらサンプル（Ａ）、（Ｂ）の組成
は、下記の表１に示すとおりであった。
画分子量２０，０００の限外濾過装置を使って６．２倍
に濃縮した。これをショリーパックに充填して−３０℃
で１２時間凍結した、この−３０℃で１２時間凍結した
ものを−８℃で４ヶ月間保存し、このサンプルを（Ａ）
とした。一方同じ−３０℃で１２時間凍結したものを−
８℃で２４時間保存後、粉砕し、５℃に加温後、チーズ
クロスにて包装し、６．５ｋｇ／ｃｍ2で圧搾、ホエイ
除去後−２０℃にて４ヶ月間保存し、このサンプルを
（Ｂ）とした。これらサンプル（Ａ）、（Ｂ）の組成
は、下記の表１に示すとおりであった。
【００２２】
【表１】
【００２３】これらサンプル（Ａ）、（Ｂ）を粉砕し、
１℃の冷水に分散、攪拌後、クワルクセパレーターで遠
心分離し、上清液を１２５℃で１５秒間殺菌後、濃縮、
噴霧乾燥して粉末化した。このようにしてサンプル
（Ａ）、（Ｂ）より得られた粉末に含まれる蛋白質組成
は、下記の表２に示すとおりであった。
１℃の冷水に分散、攪拌後、クワルクセパレーターで遠
心分離し、上清液を１２５℃で１５秒間殺菌後、濃縮、
噴霧乾燥して粉末化した。このようにしてサンプル
（Ａ）、（Ｂ）より得られた粉末に含まれる蛋白質組成
は、下記の表２に示すとおりであった。
【００２４】
【表２】
【００２５】また、サンプルに対する冷水添加量並びに
攪拌時間の差異による、αｓ−カゼインとβ−カゼイン
の比、全蛋白質中のβ−カゼインの割合、β−カゼイン
の収率についてそれぞれ測定し、下記の表３の結果を得
た。
攪拌時間の差異による、αｓ−カゼインとβ−カゼイン
の比、全蛋白質中のβ−カゼインの割合、β−カゼイン
の収率についてそれぞれ測定し、下記の表３の結果を得
た。
【００２６】
【表３】
【００２７】
【実施例（２）】実施例（１）においてサンプル（Ｂ）
の上清液を２５℃に加温し、乳酸にて、ｐＨ４．９に調
整してカゼイン蛋白質を析出させ、１０，０００Ｇにて
１５分間遠心分離後、沈澱物を回収し、１５倍の水に水
酸化ナトリウムでｐＨを６．５に調整しながら溶解、凍
結乾燥して粉末化した。本品の蛋白質組成はαｓ−カゼ
イン２．４％、β−カゼイン８４．２％、κ−カゼイン
９．８％、α−ラクトアルブミン３．１％、β−ラクト
グロブリン０．５％（合計１００％）となっていた。
の上清液を２５℃に加温し、乳酸にて、ｐＨ４．９に調
整してカゼイン蛋白質を析出させ、１０，０００Ｇにて
１５分間遠心分離後、沈澱物を回収し、１５倍の水に水
酸化ナトリウムでｐＨを６．５に調整しながら溶解、凍
結乾燥して粉末化した。本品の蛋白質組成はαｓ−カゼ
イン２．４％、β−カゼイン８４．２％、κ−カゼイン
９．８％、α−ラクトアルブミン３．１％、β−ラクト
グロブリン０．５％（合計１００％）となっていた。
【００２８】
【実施例（３）】実施例（１）において、サンプル
（Ｂ）の上清液を１．０℃に調温し、乳酸にてｐＨ４．
６に調整後、１５分間静置してαｓ-カゼインを析出さ
せた。これを１０，０００Ｇにて１５分間遠心分離し
て、沈澱物を除去した後、溶液部を２５℃に加温し、ｐ
Ｈを４．９に調整した。これを１５分間静置して、β−
カゼインを析出させ、１０，０００Ｇにて１５分間遠心
分離し、上澄を除去した。沈澱物は１０倍の水に水酸化
ナトリウムでｐＨ６．５に調整しながら、溶解、凍結乾
燥して粉末化した。本品の蛋白質組成は、αｓ−カゼイ
ン０．３％、β−カゼイン９０．６％、κ−カゼイン
６．８％、α−ラクトアルブミン２．１％、β−ラクト
グロブリン０．２％（合計１００％）となっていた。
（Ｂ）の上清液を１．０℃に調温し、乳酸にてｐＨ４．
６に調整後、１５分間静置してαｓ-カゼインを析出さ
せた。これを１０，０００Ｇにて１５分間遠心分離し
て、沈澱物を除去した後、溶液部を２５℃に加温し、ｐ
Ｈを４．９に調整した。これを１５分間静置して、β−
カゼインを析出させ、１０，０００Ｇにて１５分間遠心
分離し、上澄を除去した。沈澱物は１０倍の水に水酸化
ナトリウムでｐＨ６．５に調整しながら、溶解、凍結乾
燥して粉末化した。本品の蛋白質組成は、αｓ−カゼイ
ン０．３％、β−カゼイン９０．６％、κ−カゼイン
６．８％、α−ラクトアルブミン２．１％、β−ラクト
グロブリン０．２％（合計１００％）となっていた。
【００２９】
【実施例（４）】脱脂粉乳を１０％濃度に溶解し、清浄
化後実施例（１）と同様の操作によって、サンプル
（Ｂ）該当品より上清液を得て粉末化した。本品の蛋白
質組成は、αｓ−カゼイン２．０％、β−カゼイン４
０．０％、κ−カゼイン４．６％、α−ラクトアルブミ
ン２９．５％、β−ラクトグロブリン２４．０％（合計
１００％）となっていた。
化後実施例（１）と同様の操作によって、サンプル
（Ｂ）該当品より上清液を得て粉末化した。本品の蛋白
質組成は、αｓ−カゼイン２．０％、β−カゼイン４
０．０％、κ−カゼイン４．６％、α−ラクトアルブミ
ン２９．５％、β−ラクトグロブリン２４．０％（合計
１００％）となっていた。
【００３０】
【実施例（５）】実施例（１）に於て、脱脂乳にかえて
全乳を用いた点および濃縮倍率を５倍にした点を除き、
実施例（１）と同様の操作によって、サンプル（Ａ）該
当品より上清液を得て粉末化した。本品の蛋白質組成
は、αｓ−カゼイン２．１％、β−カゼイン４１．１
％、κ−カゼイン４．５％、α−ラクトアルブミン３
０．２％、β−ラクトグロブリン２３．３％（合計１０
０％）となっていた。
全乳を用いた点および濃縮倍率を５倍にした点を除き、
実施例（１）と同様の操作によって、サンプル（Ａ）該
当品より上清液を得て粉末化した。本品の蛋白質組成
は、αｓ−カゼイン２．１％、β−カゼイン４１．１
％、κ−カゼイン４．５％、α−ラクトアルブミン３
０．２％、β−ラクトグロブリン２３．３％（合計１０
０％）となっていた。
【００３１】
【発明の効果】牛乳に含まれるαｓ−カゼインの中のα
ｓ1−カゼインにはアレルゲン性物質の存在が報告され
ている（例えばＫａｍｉｎｏｇａｗａ．Ｓ ｅｔ ａ
ｌ．；Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，２
７，５８１，１９９０）。現在、牛乳Ｃｒｙｏｐｒｅｃ
ｉｐｉｔａｔｅより得られる、人乳類似のカゼイン系蛋
白質素材は、ミルクアレルギーのより起き難い育児用調
製粉乳の主原料となるだけでなく、医薬品、機能性食品
の安価な原料としての活用が期待されていたところ、本
発明によってそれがはじめてしかも工業的に製造可能と
なった。また本発明によれば、β−カゼインも効率的に
精製することができる。
ｓ1−カゼインにはアレルゲン性物質の存在が報告され
ている（例えばＫａｍｉｎｏｇａｗａ．Ｓ ｅｔ ａ
ｌ．；Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，２
７，５８１，１９９０）。現在、牛乳Ｃｒｙｏｐｒｅｃ
ｉｐｉｔａｔｅより得られる、人乳類似のカゼイン系蛋
白質素材は、ミルクアレルギーのより起き難い育児用調
製粉乳の主原料となるだけでなく、医薬品、機能性食品
の安価な原料としての活用が期待されていたところ、本
発明によってそれがはじめてしかも工業的に製造可能と
なった。また本発明によれば、β−カゼインも効率的に
精製することができる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 桑 田 有 東京都東村山市栄町１−21−３ 明治乳 業株式会社 中央研究所内 (72)発明者 山 本 良 郎 東京都東村山市栄町１−21−３ 明治乳 業株式会社 中央研究所内 (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) A23J 1/20 A23C 9/14 - 9/148 A23C 3/00 - 3/08 A23J 3/10
Claims (6)
- 【請求項１】 乳原料に含まれる主としてカゼイン系蛋
白質を、そのまま若しくは限外濾過濃縮した後、凍結
し、−１℃〜−２０℃で低温保存して寒冷沈降反応物と
し、そのまま若しくは粉砕、解凍した後、この寒冷沈降
反応物を脱ホエイ処理して寒冷沈降反応物濃縮物とし、
これを粉砕し、冷水又は微温水に分散し、撹拌、保持
し、得られた分散液を上清と沈殿物に分離し、この上清
液をそのまま、又は、濃縮若しくは粉末化することを特
徴とする、人乳に類似したカゼイン系蛋白質組成を有す
る乳蛋白質素材を製造する方法。 - 【請求項２】 該上清液を冷却し、ｐＨ調整を行った
後、沈殿物を除去して得た溶液部をそのまま、又は、濃
縮若しくは粉末化することを特徴とする請求項１に記載
の方法。 - 【請求項３】 該上清液及び／又は該溶液部を加温した
後ｐＨ調整してβ−カゼインを析出せしめ、上澄を除去
して得たβ−カゼイン含有沈殿物をそのまま、又は、弱
酸性に調整しながら溶解し、これをそのまま、又は、濃
縮若しくは粉末化することを特徴とする請求項１又は請
求項２に記載の方法。 - 【請求項４】 請求項１〜請求項３のいずれか１項に記
載の方法によって製造してなる、人乳に類似したカゼイ
ン系蛋白質組成を有する乳蛋白質素材。 - 【請求項５】 請求項１又は請求項２において得られた
該上清液及び／又は該溶液部を加温した後ｐＨ調整して
β−カゼインを析出せしめることを特徴とするβ−カゼ
インの精製法。 - 【請求項６】 請求項５においてβ−カゼインを析出せ
しめた後、これをそのまま、又は、これに加水し、ｐＨ
を弱酸性に調整しながら溶解し、これをそのまま、又
は、濃縮若しくは粉末化することを特徴とするβ−カゼ
インの精製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP34180791A JP3152977B2 (ja) | 1991-12-02 | 1991-12-02 | 人乳に類似したカゼイン系蛋白質を含む乳蛋白質素材及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP34180791A JP3152977B2 (ja) | 1991-12-02 | 1991-12-02 | 人乳に類似したカゼイン系蛋白質を含む乳蛋白質素材及びその製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05153916A JPH05153916A (ja) | 1993-06-22 |
| JP3152977B2 true JP3152977B2 (ja) | 2001-04-03 |
Family
ID=18348913
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP34180791A Expired - Lifetime JP3152977B2 (ja) | 1991-12-02 | 1991-12-02 | 人乳に類似したカゼイン系蛋白質を含む乳蛋白質素材及びその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3152977B2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| KR101640890B1 (ko) * | 2015-08-18 | 2016-07-19 | 주식회사 엘지생활건강 | 산양유를 함유한 액상 조제유 조성물 |
| WO2017030330A1 (ko) * | 2015-08-18 | 2017-02-23 | 주식회사 엘지생활건강 | 산양유를 함유한 액상 조제유 조성물 |
| KR20170021726A (ko) * | 2016-07-08 | 2017-02-28 | 주식회사 엘지생활건강 | 산양유를 함유한 액상 조제유 조성물 |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH08501688A (ja) * | 1992-09-22 | 1996-02-27 | ニュージーランド デアリー リサーチ インスティテュート | ベータ・カゼイン強化製品の製造方法 |
| AU2002354500B2 (en) * | 2001-12-21 | 2009-06-18 | Pokka Corporation | Powdery drinks and process for producing the same |
-
1991
- 1991-12-02 JP JP34180791A patent/JP3152977B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| KR101640890B1 (ko) * | 2015-08-18 | 2016-07-19 | 주식회사 엘지생활건강 | 산양유를 함유한 액상 조제유 조성물 |
| WO2017030330A1 (ko) * | 2015-08-18 | 2017-02-23 | 주식회사 엘지생활건강 | 산양유를 함유한 액상 조제유 조성물 |
| KR20170021726A (ko) * | 2016-07-08 | 2017-02-28 | 주식회사 엘지생활건강 | 산양유를 함유한 액상 조제유 조성물 |
| KR102050578B1 (ko) | 2016-07-08 | 2019-11-29 | 주식회사 엘지생활건강 | 산양유를 함유한 액상 조제유 조성물 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH05153916A (ja) | 1993-06-22 |
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| Mulvihill | FOOD CHEMISTRY DEPARTMENT, UNIVERSITY COLLEGE, CORK, IRELAND |
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