JPS6125494A - Ｄ−グルコ−スおよび澱粉加水分解物の製造方法 - Google Patents
Ｄ−グルコ−スおよび澱粉加水分解物の製造方法Info
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- JPS6125494A JPS6125494A JP8559985A JP8559985A JPS6125494A JP S6125494 A JPS6125494 A JP S6125494A JP 8559985 A JP8559985 A JP 8559985A JP 8559985 A JP8559985 A JP 8559985A JP S6125494 A JPS6125494 A JP S6125494A
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- C13—SUGAR INDUSTRY
- C13K—SACCHARIDES OBTAINED FROM NATURAL SOURCES OR BY HYDROLYSIS OF NATURALLY OCCURRING DISACCHARIDES, OLIGOSACCHARIDES OR POLYSACCHARIDES
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- C13K1/06—Glucose; Glucose-containing syrups obtained by saccharification of starch or raw materials containing starch
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
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- C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、澱粉および澱粉含有原料がら酸性４および／
または酵素触媒による加水分解によりＤ−グルコースお
よび澱粉加水分解物を製造する方法に関する。
または酵素触媒による加水分解によりＤ−グルコースお
よび澱粉加水分解物を製造する方法に関する。
Ｄ−グルコースおよび澱粉加水分解物は、澱粉工業にお
ける伝統的な加工製品である。澱粉からの加水分解物の
常套的な製造方法は、酸加水分解法であった。しかしな
がら、澱粉の酸加水分解、なかんずく澱粉のＤ−グルコ
ースへの全加水分解、特に穀類の澱粉の加工の４には、
て著しい収量の損失が生ずることがかなり以前より知ら
れている。酸加水分解物の沖過および結晶化け、多大の
経費を必要とし、その際副生物としていわゆるハイトロ
ールが生ずる。今日の生産技術上の標準を左右する酵素
法の導入によって重要な進歩が達成された。
ける伝統的な加工製品である。澱粉からの加水分解物の
常套的な製造方法は、酸加水分解法であった。しかしな
がら、澱粉の酸加水分解、なかんずく澱粉のＤ−グルコ
ースへの全加水分解、特に穀類の澱粉の加工の４には、
て著しい収量の損失が生ずることがかなり以前より知ら
れている。酸加水分解物の沖過および結晶化け、多大の
経費を必要とし、その際副生物としていわゆるハイトロ
ールが生ずる。今日の生産技術上の標準を左右する酵素
法の導入によって重要な進歩が達成された。
酸酵素法または二重酵素法の欠点は、１回の使用後の原
生酵素の損失にあり、そしてまた全加水分解のアミログ
ルコシド相のだめの長い反応時間とそれに伴なって必要
とされる反応器の大きな寸法にある。
生酵素の損失にあり、そしてまた全加水分解のアミログ
ルコシド相のだめの長い反応時間とそれに伴なって必要
とされる反応器の大きな寸法にある。
内部担体への澱粉分解酵素の固定化により、。
酵素法の本質的な欠点が克服されそして酵素の多数回の
使用が可能になる。
使用が可能になる。
アミラーゼの固定化についてはｆ’！？！１９７０年以
来研究されているけれども、固定化アミログルコシダー
ゼまたはα−アミラーゼの澱粉加水分解工業における工
業的応用は、従来世界的に行なわれていない。工業的応
用の遅れにとって決定的なものとして、若干の理由が−
ハートマイヤー（Ｗ、 ）ｉａ、ｒｔｍｅｉｅｒ）、「
食品技術のための固定化酵゛素Ｊ （”Ｉｒｒｖｎｏｂ
Ｈｊｓｊｅｒｔ、ｅ Ｅｎｚｙｍｅ ｆａｒ ｄｉｅＬ
ｅｂｅｎｓｍｉｔｔｅｌｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅ” ｉ
ｎ Ｇｅｒｄｉａｎ ’ＩＴ （１９７７） Ｎｒ。
来研究されているけれども、固定化アミログルコシダー
ゼまたはα−アミラーゼの澱粉加水分解工業における工
業的応用は、従来世界的に行なわれていない。工業的応
用の遅れにとって決定的なものとして、若干の理由が−
ハートマイヤー（Ｗ、 ）ｉａ、ｒｔｍｅｉｅｒ）、「
食品技術のための固定化酵゛素Ｊ （”Ｉｒｒｖｎｏｂ
Ｈｊｓｊｅｒｔ、ｅ Ｅｎｚｙｍｅ ｆａｒ ｄｉｅＬ
ｅｂｅｎｓｍｉｔｔｅｌｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅ” ｉ
ｎ Ｇｅｒｄｉａｎ ’ＩＴ （１９７７） Ｎｒ。
７〜９参照−熱安定性の欠如のほかにとりわけ経済的理
由が挙げられる。
由が挙げられる。
担体に固定された酵素の熱安定性の低いことは、担体に
固定されたグルコアミラーゼを用いる全加水分解のアミ
ログルコシド相のための３０８〜３１８°Ｋの反応温度
は、実験の実施の場合に通例であるという結果に導いた
。そのように低い反応温度の場合には、澱粉のオリゴマ
ーは、酵素活性の作用が比較的低いことは論外として外
来の汚染に対して著しく敏感である。
固定されたグルコアミラーゼを用いる全加水分解のアミ
ログルコシド相のための３０８〜３１８°Ｋの反応温度
は、実験の実施の場合に通例であるという結果に導いた
。そのように低い反応温度の場合には、澱粉のオリゴマ
ーは、酵素活性の作用が比較的低いことは論外として外
来の汚染に対して著しく敏感である。
プロセスによって条件づけられる低い反応温度は、振動
床−１流動床−および管状反応器において担体傾固定さ
れた澱粉分解酵素を使用する場合には、比較的低い変換
率をもたらすので、担体に固定された酵素を使用するこ
とによって、原生酵素を用いる従前の澱粉加水分解の従
来法に比較して今まで、実質的な経費上の利益を生じな
い。
床−１流動床−および管状反応器において担体傾固定さ
れた澱粉分解酵素を使用する場合には、比較的低い変換
率をもたらすので、担体に固定された酵素を使用するこ
とによって、原生酵素を用いる従前の澱粉加水分解の従
来法に比較して今まで、実質的な経費上の利益を生じな
い。
本発明は、加水分解物の製造および加工のだめの精製費
用を減少させるだめに特定の酵素の使用および特定の澱
粉の使用により、そして加水分解装置の空一時収量を低
下させるために反応待間を短縮させそして連続的生成過
程を構成することにより、また比較的高い結晶の収量ま
たは直接的噴霧による粒状化または流動床による粒状化
により原価を実質的に低下させそして必要な投資額を減
少させることによって、存在する工業用設備の使用下に
担体に固定された酵素の工業的使用を可能にすることに
ある。
用を減少させるだめに特定の酵素の使用および特定の澱
粉の使用により、そして加水分解装置の空一時収量を低
下させるために反応待間を短縮させそして連続的生成過
程を構成することにより、また比較的高い結晶の収量ま
たは直接的噴霧による粒状化または流動床による粒状化
により原価を実質的に低下させそして必要な投資額を減
少させることによって、存在する工業用設備の使用下に
担体に固定された酵素の工業的使用を可能にすることに
ある。
本発明の解決すべき課題は、プロセスの諸条件を構成す
ることによシ酵素の熱安定性を向上させることができし
かも担体に固定された酵素の最初の活性の著しい低下を
取除くことによって、全加水分解の前生成物または中間
生成物の汚染または再汚染のおそれを著しく減少せしめ
るような、ｐ−グルコースおよび澱粉加水分解物の製造
方法を開発することである。
ることによシ酵素の熱安定性を向上させることができし
かも担体に固定された酵素の最初の活性の著しい低下を
取除くことによって、全加水分解の前生成物または中間
生成物の汚染または再汚染のおそれを著しく減少せしめ
るような、ｐ−グルコースおよび澱粉加水分解物の製造
方法を開発することである。
本発明の対象は、澱粉および澱粉を含有する原料の酸触
媒および／または酵素触媒を用いる加水分解によってＤ
−グルコースおよび澱粉加水分解物を製造する方法にお
いて、前以て機械的な固体／液体分離および吸着的分離
によって精製された１５ないし３５ＸのＤＥ値を有する
部分加水分解物を加熱工程により滅菌し、この無菌の部
分加水分解物を４．０〜６０のｐＨ値に調整し、ｐＨを
調整された基質に遊離の酵素を配量し、酵素／担体複合
物が拡散を妨害しない形でその中に配置されている１個
またはそれ以上の処理容器内で酵素触媒を添加された基
質を遊離の酵素によるそして担体に固定された酵素によ
る組合せ加水分解処理゛Ｋかけ、加水分解処理を３２６
〜３３８°Ｋ、好ましくは３３１〜ａａｊ０にの温度な
らびに３５〜８０％の最初のＤＥ値において実施し、回
分式または連続式処理を１段階または多段階において生
成物によって特定的な加水分解の終点までもたらし、そ
の後で酵素を加熱工程により不活性化し、不活性化され
た加水分解物を熱による濃縮および／または結晶化ない
し噴霧乾燥または流動層による粒状化によって最終生成
物へと変換せしめることを特徴とする前記Ｄ−グルコー
スおよび澱粉加水分解物の製造方法である。
媒および／または酵素触媒を用いる加水分解によってＤ
−グルコースおよび澱粉加水分解物を製造する方法にお
いて、前以て機械的な固体／液体分離および吸着的分離
によって精製された１５ないし３５ＸのＤＥ値を有する
部分加水分解物を加熱工程により滅菌し、この無菌の部
分加水分解物を４．０〜６０のｐＨ値に調整し、ｐＨを
調整された基質に遊離の酵素を配量し、酵素／担体複合
物が拡散を妨害しない形でその中に配置されている１個
またはそれ以上の処理容器内で酵素触媒を添加された基
質を遊離の酵素によるそして担体に固定された酵素によ
る組合せ加水分解処理゛Ｋかけ、加水分解処理を３２６
〜３３８°Ｋ、好ましくは３３１〜ａａｊ０にの温度な
らびに３５〜８０％の最初のＤＥ値において実施し、回
分式または連続式処理を１段階または多段階において生
成物によって特定的な加水分解の終点までもたらし、そ
の後で酵素を加熱工程により不活性化し、不活性化され
た加水分解物を熱による濃縮および／または結晶化ない
し噴霧乾燥または流動層による粒状化によって最終生成
物へと変換せしめることを特徴とする前記Ｄ−グルコー
スおよび澱粉加水分解物の製造方法である。
本発明による方法の好ましい一つの実施態様は、澱粉分
解−またはオリゴ糖分解酵素として、α−アミラーゼ、
β−アミラーゼまたはアミログルコシダーゼを遊離の酵
素または担体に固定された酵素として使用することにあ
る。
解−またはオリゴ糖分解酵素として、α−アミラーゼ、
β−アミラーゼまたはアミログルコシダーゼを遊離の酵
素または担体に固定された酵素として使用することにあ
る。
本発明による方法のもう一つの好ましい実施態様は、澱
粉分解−またはオリゴマー分解酵素をベータグルカナー
ゼ、ベンタザナーゼ、リパーゼまたはセルラーゼで補強
することにある。
粉分解−またはオリゴマー分解酵素をベータグルカナー
ゼ、ベンタザナーゼ、リパーゼまたはセルラーゼで補強
することにある。
本発明による方法の更にもう一つの好ましい実施態様は
、部分加水分解物の加水分解を連続的または半連続的に
１段階法または多段階法として実施することにある。
、部分加水分解物の加水分解を連続的または半連続的に
１段階法または多段階法として実施することにある。
本発明による方法のもう一つの好ましい実施態様は、部
分加水分解物の全加水分解の際に、好ましくは連続運転
のために６個以上のタンク、を使用することにある。
分加水分解物の全加水分解の際に、好ましくは連続運転
のために６個以上のタンク、を使用することにある。
更に、本発明による方法の好ましい実施態様は、部分加
水分解物の機械的な固体／液体の分離を多段階法によし
３５〜８０％のＤＥ値において行なうことに娶る。
水分解物の機械的な固体／液体の分離を多段階法によし
３５〜８０％のＤＥ値において行なうことに娶る。
本発明による方法の更に他の好ましい実施態様は、規定
された活性の付与を、固定化に必要とされる酵素量の過
剰状態からの貧化に実質的に由来する原生酵素を用いて
行ない、多段階法の場合に、極めて多様な組成を有する
加水分解物をそれぞれに適した位置において取出し、そ
して３１８〜３３８°Ｋの反応温度を有する流れ反応器
を、前方に設けられた撹拌機付き反応器と組合せて使用
することにある。
された活性の付与を、固定化に必要とされる酵素量の過
剰状態からの貧化に実質的に由来する原生酵素を用いて
行ない、多段階法の場合に、極めて多様な組成を有する
加水分解物をそれぞれに適した位置において取出し、そ
して３１８〜３３８°Ｋの反応温度を有する流れ反応器
を、前方に設けられた撹拌機付き反応器と組合せて使用
することにある。
本発明による課題の解決の一つの特定の実施態様は、１
５〜３５％のＤＥを有する前以って精製された部分加水
分解物を短時間の高温処理により滅菌し、上記部分加水
分解に加水分解物１ｇ当９２〜８単位の量の遊離の酵素
、α−アミラーゼ、β−アミラーゼまたはアミログルコ
シダーゼを添加し、遊離の酵素で活性化された基質を、
一般に更に担体に固定された酵素複合体が拡散を防止さ
れた形態で配置されている反応容器に供給し、遊離の、
そして担体に固定された酵素の存在下に部分加水分解物
を３２６〜８８８０にの温度において３５〜８０％のＤ
Ｅとなし、含有された遊離の酵素を含む中間生成物を第
１の反応容器から取出し、そして担体に固定された酵素
が拡散防止的でなく配置されているそれ以後の反応容器
内で全加水分解を３２６〜３３８°Ｋ１好ましくは３２
９〜３３５°Ｋの温度において９５〜９９％のＤＥ値ま
でもたらし、その後で存在する遊離の酵素を反応容器外
で加熱工程によって不活性化し、この不活性化された全
加水分解物を精製しそして冷却による結晶化または噴霧
による粒状化または流動床による粒状化によって加工す
ること−にある。
５〜３５％のＤＥを有する前以って精製された部分加水
分解物を短時間の高温処理により滅菌し、上記部分加水
分解に加水分解物１ｇ当９２〜８単位の量の遊離の酵素
、α−アミラーゼ、β−アミラーゼまたはアミログルコ
シダーゼを添加し、遊離の酵素で活性化された基質を、
一般に更に担体に固定された酵素複合体が拡散を防止さ
れた形態で配置されている反応容器に供給し、遊離の、
そして担体に固定された酵素の存在下に部分加水分解物
を３２６〜８８８０にの温度において３５〜８０％のＤ
Ｅとなし、含有された遊離の酵素を含む中間生成物を第
１の反応容器から取出し、そして担体に固定された酵素
が拡散防止的でなく配置されているそれ以後の反応容器
内で全加水分解を３２６〜３３８°Ｋ１好ましくは３２
９〜３３５°Ｋの温度において９５〜９９％のＤＥ値ま
でもたらし、その後で存在する遊離の酵素を反応容器外
で加熱工程によって不活性化し、この不活性化された全
加水分解物を精製しそして冷却による結晶化または噴霧
による粒状化または流動床による粒状化によって加工す
ること−にある。
本発明による解決の更にもう一つの特定の変法は、１５
〜３５％のＤＥ値を有する部分加水分解物に遊離の酵素
（α−アミラーゼ、アミログルコシダーゼ）を添加し、
酵素で活性化された部分加水分解物を、担体に固定され
た酵素を有する錯体が拡散防止的でない形で配置されて
いる若干の直列に連結された反応容器内で処理し、その
際定常的な操作の場合に、供給および滞留時間を、第１
の反応容器内における３２６〜３３８０にの反応温度に
おいて４０〜８０％のＤＥ値に調整し、その後でそれ以
後の反応容器内で全加水分解を、添加された担体に固定
された酵素を９５〜９９％のＤＥ値まで更にもたらし、
次いで遊離の酵素を加熱工程によって不活性化し、そし
て不活性化された全加水分解物を精製しそして結晶化ま
たは噴霧による粒状化または流動床による粒状化によっ
て加工することにある。
〜３５％のＤＥ値を有する部分加水分解物に遊離の酵素
（α−アミラーゼ、アミログルコシダーゼ）を添加し、
酵素で活性化された部分加水分解物を、担体に固定され
た酵素を有する錯体が拡散防止的でない形で配置されて
いる若干の直列に連結された反応容器内で処理し、その
際定常的な操作の場合に、供給および滞留時間を、第１
の反応容器内における３２６〜３３８０にの反応温度に
おいて４０〜８０％のＤＥ値に調整し、その後でそれ以
後の反応容器内で全加水分解を、添加された担体に固定
された酵素を９５〜９９％のＤＥ値まで更にもたらし、
次いで遊離の酵素を加熱工程によって不活性化し、そし
て不活性化された全加水分解物を精製しそして結晶化ま
たは噴霧による粒状化または流動床による粒状化によっ
て加工することにある。
本発明による方法のもう一つの特別な変法は、１５〜３
５％のＤＥ値を有する部分加水分解物に澱粉−または澱
粉オリゴマーを分解する群から選ばれた遊離の酵素を配
量し、この酵素で活性化された部分加水分解物を、内部
的または外部的に担体に固定された酵素錯体が配置され
ている反応容器内において３０８〜８３８°Ｋの温度に
おいて加水分解を３５〜８０％のＤＥ値までもたらし、
そしてその後で塔状反応器内で全加水分解を３１８〜３
３８°Ｋ１好ましくは３２６〜８２９°Ｋの反応温度に
おいて５０〜９６％のＤＥ値までもたらすことにある。
５％のＤＥ値を有する部分加水分解物に澱粉−または澱
粉オリゴマーを分解する群から選ばれた遊離の酵素を配
量し、この酵素で活性化された部分加水分解物を、内部
的または外部的に担体に固定された酵素錯体が配置され
ている反応容器内において３０８〜８３８°Ｋの温度に
おいて加水分解を３５〜８０％のＤＥ値までもたらし、
そしてその後で塔状反応器内で全加水分解を３１８〜３
３８°Ｋ１好ましくは３２６〜８２９°Ｋの反応温度に
おいて５０〜９６％のＤＥ値までもたらすことにある。
本発明による方法の更にもう一つの特定の変法は、１５
〜３５％のＤＥ値を有する部分加水分解物に遊離の酵素
（α−アミラーゼ、アミログルコ７ダーゼ）を添加し、
この酵素で活性化さけそれ以上の直列に連結された反応
容器内に連続的に供給し、その中で３２６〜３３８°Ｋ
の温度において加水分解を８８〜７０％のＤＥ値までも
たらし、次いで遊離の酵素を加熱工程によって不活性化
し、この不活性化された加水分解物を精製し、そして蒸
発によって約８０％の乾燥物質含量まで濃縮することに
ある。この変法においては、高いグルコース含量を有す
る澱粉シランプが得られる。
〜３５％のＤＥ値を有する部分加水分解物に遊離の酵素
（α−アミラーゼ、アミログルコ７ダーゼ）を添加し、
この酵素で活性化さけそれ以上の直列に連結された反応
容器内に連続的に供給し、その中で３２６〜３３８°Ｋ
の温度において加水分解を８８〜７０％のＤＥ値までも
たらし、次いで遊離の酵素を加熱工程によって不活性化
し、この不活性化された加水分解物を精製し、そして蒸
発によって約８０％の乾燥物質含量まで濃縮することに
ある。この変法においては、高いグルコース含量を有す
る澱粉シランプが得られる。
本発明による方法の他の特定の変法は、１５〜３５％の
ＤＥ値を有する部分加水分解物に遊離の酵素としてβ−
アミラーゼを添加し、この酵素で活性化された部分加水
分解物を、内部的または外部的に担体に固定された酵素
複合体を含有する１個またはそれ以上の直列に連結され
た反応容器に連続的に供給し、その中で３２８〜３４３
°Ｋの温度において加水分解を４０〜６５％のＤＥ値ま
でもたらし、その後で加熱工程によって遊離の酵素を不
活性化し、不活性化された加水分解物を精製し、そして
蒸発によって約８０％の乾燥物まで濃縮される。この変
法の場合には、マルトースを富有する／ラップが生産さ
れる。本発明による方法の場合には、化学的および生化
学的反応技術において標準的であり、しかも遊離の酵素
を用いる澱粉加水分解物の製置内に固定式または可動式
に配置される。そのために有孔管または絹織物からなる
網状ホースが使用されるので、拡散は妨げられない。上
記有孔管または網状ホースは、最も乱流の激しい領域に
位置せしめられる。外部的配置の場合には、個々の攪拌
装置は、差動循環反応器として運転される。担体に固定
された酵素複合体は、次に２つの有孔床の間の循環ポン
プ導管の管内に固定される。
ＤＥ値を有する部分加水分解物に遊離の酵素としてβ−
アミラーゼを添加し、この酵素で活性化された部分加水
分解物を、内部的または外部的に担体に固定された酵素
複合体を含有する１個またはそれ以上の直列に連結され
た反応容器に連続的に供給し、その中で３２８〜３４３
°Ｋの温度において加水分解を４０〜６５％のＤＥ値ま
でもたらし、その後で加熱工程によって遊離の酵素を不
活性化し、不活性化された加水分解物を精製し、そして
蒸発によって約８０％の乾燥物まで濃縮される。この変
法の場合には、マルトースを富有する／ラップが生産さ
れる。本発明による方法の場合には、化学的および生化
学的反応技術において標準的であり、しかも遊離の酵素
を用いる澱粉加水分解物の製置内に固定式または可動式
に配置される。そのために有孔管または絹織物からなる
網状ホースが使用されるので、拡散は妨げられない。上
記有孔管または網状ホースは、最も乱流の激しい領域に
位置せしめられる。外部的配置の場合には、個々の攪拌
装置は、差動循環反応器として運転される。担体に固定
された酵素複合体は、次に２つの有孔床の間の循環ポン
プ導管の管内に固定される。
本発明による方法の対象は、なかんずく担体に固定され
た酵素の最初の活性の低下を減少させることである〔ヤ
ーーフイッシャー著「つ／ターズーフンゲン・ツーム・
アインフルッス・ジンテテイツゾヤー・トレーガ−・ア
ウフ拳ヘテローゲネ・エンンイームレアクショネン」、
１９８０年（Ｆｉｓｃｈｅｒ、Ｊ、 ” Ｕｎｔｅｒｓ
ｕｃｈｕｎｇｅｎ ｚｕｍ Ｅｊｎｆｌｕｓｓｓｙｎｔ
ｈｅｔｒｓｃｈｅｒ ＴｒＡｇｅｒ ａｕｆ ｈｅｔｅ
ｒｏｇｅｎｅ Ｅｎｚｙｍｒｅａｋｔｊｏｎｅｎ“。
た酵素の最初の活性の低下を減少させることである〔ヤ
ーーフイッシャー著「つ／ターズーフンゲン・ツーム・
アインフルッス・ジンテテイツゾヤー・トレーガ−・ア
ウフ拳ヘテローゲネ・エンンイームレアクショネン」、
１９８０年（Ｆｉｓｃｈｅｒ、Ｊ、 ” Ｕｎｔｅｒｓ
ｕｃｈｕｎｇｅｎ ｚｕｍ Ｅｊｎｆｌｕｓｓｓｙｎｔ
ｈｅｔｒｓｃｈｅｒ ＴｒＡｇｅｒ ａｕｆ ｈｅｔｅ
ｒｏｇｅｎｅ Ｅｎｚｙｍｒｅａｋｔｊｏｎｅｎ“。
Ｄｉｓｓｅｒｔａｔｊｏｎ Ｂ、 ｍａｔｈ 、 −ｎ
ａｔ、 −Ｆａｋｕｌｔｊｉｔ 、ＭＬＵ Ｈａｌｌｅ
−Ｗｉ ｔｔｅｎｂｅｒｇ 、 １９８０参照〕。比較
的少量の酵素の添加を行なうことＫより、担体に固定さ
れた酵素の従来の使用上の欠点が克服される。本発明に
よる方法のだめの酵素担体としては、巨大有孔ガラス、
シリカゲル、前処理されたセルロース、巨大有孔ポリス
チレン、ポリ塩化ビニルその他が使用されうる。好まし
くは、担体としてウオファチット（Ｗｏｆａｔｉｔ）
Ｙ５８ Ｃヘミツシエ７−コンビナーテス・ビターフェ
ルト（（：’ｈｅｍｉｓｃｈｅｎＫｏｍｂｉｎａｔｅｓ
Ｂｊｔｔｅｒｆｅｌｄ）の製品）〕 が使用される。
ａｔ、 −Ｆａｋｕｌｔｊｉｔ 、ＭＬＵ Ｈａｌｌｅ
−Ｗｉ ｔｔｅｎｂｅｒｇ 、 １９８０参照〕。比較
的少量の酵素の添加を行なうことＫより、担体に固定さ
れた酵素の従来の使用上の欠点が克服される。本発明に
よる方法のだめの酵素担体としては、巨大有孔ガラス、
シリカゲル、前処理されたセルロース、巨大有孔ポリス
チレン、ポリ塩化ビニルその他が使用されうる。好まし
くは、担体としてウオファチット（Ｗｏｆａｔｉｔ）
Ｙ５８ Ｃヘミツシエ７−コンビナーテス・ビターフェ
ルト（（：’ｈｅｍｉｓｃｈｅｎＫｏｍｂｉｎａｔｅｓ
Ｂｊｔｔｅｒｆｅｌｄ）の製品）〕 が使用される。
本発明による方法においては、加水分解物１ｇ当り２〜
８単位の原生酵素の配量のためのバンド巾を採用した場
合、最初の活性の実質的な低下々しに、２ケ月の担体固
定酵素の滞留時間が達成される。本発明のもう一つの目
的は、従来技術に比較してよシ有効な酵素反応の諸条件
を構成することである。基質の単量体または二量体成分
の最初の濃度をよシ高くすることによって、担体固定化
酵素の熱安定性が改善されることが立証された。基質の
単量体または二量体成分の割合を比較的高くすることに
よって、同時に、比較的高い滲透圧を条件づけ、そして
そのような滲透圧は、本発明の高い反応温度と組合わさ
れて微生物の生成および増殖を排除する。それによシ、
特別な予防手段をとることなく、連続的な運転が可能で
ある。
８単位の原生酵素の配量のためのバンド巾を採用した場
合、最初の活性の実質的な低下々しに、２ケ月の担体固
定酵素の滞留時間が達成される。本発明のもう一つの目
的は、従来技術に比較してよシ有効な酵素反応の諸条件
を構成することである。基質の単量体または二量体成分
の最初の濃度をよシ高くすることによって、担体固定化
酵素の熱安定性が改善されることが立証された。基質の
単量体または二量体成分の割合を比較的高くすることに
よって、同時に、比較的高い滲透圧を条件づけ、そして
そのような滲透圧は、本発明の高い反応温度と組合わさ
れて微生物の生成および増殖を排除する。それによシ、
特別な予防手段をとることなく、連続的な運転が可能で
ある。
タンクの数および大きさならびに必要な平均的滞留時間
に対応して、それぞれの撹拌機付き装置において厚生酵
素と結び付けられた活性が規定されるならば、最適の加
水分解が保証される。連続的操作においては、加水分解
の最終値の調節は、供給された遊離の、そして結合され
た酵素の活性を介する出発基質の供給量の調整により、
そしてまた加水分解温度の決定により行なわれる。ｐＨ
値は、本発明による方法においては、γ−アミラーゼを
用いて操作する場合には、４．０〜４．７の範囲内で選
択される。本発明による方法を用いることにより、酵素
の消費量を遊離の酵素を用いる加水分解に比較して７５
〜８０％も減少せしめうる。
に対応して、それぞれの撹拌機付き装置において厚生酵
素と結び付けられた活性が規定されるならば、最適の加
水分解が保証される。連続的操作においては、加水分解
の最終値の調節は、供給された遊離の、そして結合され
た酵素の活性を介する出発基質の供給量の調整により、
そしてまた加水分解温度の決定により行なわれる。ｐＨ
値は、本発明による方法においては、γ−アミラーゼを
用いて操作する場合には、４．０〜４．７の範囲内で選
択される。本発明による方法を用いることにより、酵素
の消費量を遊離の酵素を用いる加水分解に比較して７５
〜８０％も減少せしめうる。
更に、遊離の酵素を担体に固定するために貧化した酵素
溶液中に残存している原始酵素を本発明による方法にお
ける遊離の酵素として使用することも可能である。それ
によって、酵素のより以上の節約が可能になる。本発明
に従えば、部分加水分解物の精製および滅菌は、存在す
る濾過技術にそれぞれ従って、３５〜８０％のＤＥ値に
おける原生酵素の添加後においても、固定化酵素が取付
けられていない攪拌装置を前置することによって原生酵
素の触媒作用が保証されるならば、実施されうる。
溶液中に残存している原始酵素を本発明による方法にお
ける遊離の酵素として使用することも可能である。それ
によって、酵素のより以上の節約が可能になる。本発明
に従えば、部分加水分解物の精製および滅菌は、存在す
る濾過技術にそれぞれ従って、３５〜８０％のＤＥ値に
おける原生酵素の添加後においても、固定化酵素が取付
けられていない攪拌装置を前置することによって原生酵
素の触媒作用が保証されるならば、実施されうる。
従来の攪拌装置を本発明により方法に包含させうるとい
う事情は、特に重要性を有する。それによって、従来は
遊離の酵素を用いて回分式または連続式に操作されてい
た装置の効率を著しく向上せしめ、しかも必要な新たな
投資を省くことができる。
う事情は、特に重要性を有する。それによって、従来は
遊離の酵素を用いて回分式または連続式に操作されてい
た装置の効率を著しく向上せしめ、しかも必要な新たな
投資を省くことができる。
実施例
以下の実施例の参照の下に、本発明による方法の実施を
更に詳細に説明する。
更に詳細に説明する。
例Ｉ
Ｄ−グルコースモノヒトラードの製造
約３５％の乾燥物質を有する澱粉懸濁液を塩酸を用いて
２．２のｐＨ値に調整し、そして４０８°Ｋの温度の連
続式コンバーター内で１０％のＤＥ値とする。酸で液化
された澱粉は、次に５．５〜６．０のｐＨに調整し、３
５８°Ｋの温度まで冷却する。
２．２のｐＨ値に調整し、そして４０８°Ｋの温度の連
続式コンバーター内で１０％のＤＥ値とする。酸で液化
された澱粉は、次に５．５〜６．０のｐＨに調整し、３
５８°Ｋの温度まで冷却する。
細菌α−アミラーゼの添加によシ澱粉分解を導入し、２
４％のＤＥ値まで導く。澱粉１ｋｇ当り１５００〜２５
００８ＫＢ単位が配量される。
４％のＤＥ値まで導く。澱粉１ｋｇ当り１５００〜２５
００８ＫＢ単位が配量される。
酸によるα−澱粉分解によシ製造された前加水分解物を
４．５のｐＨ値に調整し、連続式渦巻型遠心分離機、連
続式スライム分離器および沈積物フィルターを用いて精
製する。回収され精製された酸／α−澱粉分解された前
加水分解物を平形熱交換器および加熱管式加熱器内で処
理することＫよって滅菌する。滅菌された前加水分解物
の中になお痕跡的に含有されたデキストリン／卵白／脂
質複合体は、適当な吸着樹脂を用いて吸着によシ分離さ
れる。
４．５のｐＨ値に調整し、連続式渦巻型遠心分離機、連
続式スライム分離器および沈積物フィルターを用いて精
製する。回収され精製された酸／α−澱粉分解された前
加水分解物を平形熱交換器および加熱管式加熱器内で処
理することＫよって滅菌する。滅菌された前加水分解物
の中になお痕跡的に含有されたデキストリン／卵白／脂
質複合体は、適当な吸着樹脂を用いて吸着によシ分離さ
れる。
この方法の定常的進行のみを考慮する。部分加水分解物
の全加水分解は、本発明による溶液に適した処理によシ
好ましいものとなる。加水分解処理のために、それぞれ
４０ｈ１ の容量を有する直列に連結された加熱式攪
拌容器からなる１０段のカスケードが設けられる。加水
分解は、３８３°Ｋの温度、４．１〜４．７のｐ）（値
および約３５％の基質の乾燥物質含量において行なわれ
る。
の全加水分解は、本発明による溶液に適した処理によシ
好ましいものとなる。加水分解処理のために、それぞれ
４０ｈ１ の容量を有する直列に連結された加熱式攪
拌容器からなる１０段のカスケードが設けられる。加水
分解は、３８３°Ｋの温度、４．１〜４．７のｐ）（値
および約３５％の基質の乾燥物質含量において行なわれ
る。
滅菌され精製された部分加水分解物にアスペルギ）Ｌｔ
ス壷：−ゲ／ｌ／ （Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇ
ｅｒ）から得られたＴＳアミログルコシダーゼが１ｇ当
り５〜８単位処理のために配量される。この酵素で活性
化された部分加水分解物を第１の処理容器に供給する。
ス壷：−ゲ／ｌ／ （Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇ
ｅｒ）から得られたＴＳアミログルコシダーゼが１ｇ当
り５〜８単位処理のために配量される。この酵素で活性
化された部分加水分解物を第１の処理容器に供給する。
第１の反応容器においては、担体に固定された酵素複合
体が配置されている。第１の反応室における基質の平均
ＤＥ値は、５５〜６０％である。この平均ＤＥ値を有す
る基質が第２の攪拌容器に移される。第２の反応室には
、酵素で活性化されだ担体樹脂１５０ｋｇが配置されて
いる。第２の反応容器における平均ＤＥ値は、７０〜７
５％の範囲内である。第２の反応室よりの中間生成物は
、このＤＥ値を有して第８の反応室に移動される。第３
ないし第１０の反応容器においては、８００ｋｇないし
３５０ｋｇの担体樹脂が配置されている。担体樹脂は、
攪拌容器内で最大の乱流領域に位置している。有効な全
活性は、１０番目の攪拌装置の出口において９７〜９８
％のＤＥ値を保証する。このカスケード式装置の供給効
率は、約７．３ｍ／ｈであシ、これは全加水分解物的２
３，０００ ）ンの年間生産量に相当する。酵素の節約
は、６５〜７０％に達する。
体が配置されている。第１の反応室における基質の平均
ＤＥ値は、５５〜６０％である。この平均ＤＥ値を有す
る基質が第２の攪拌容器に移される。第２の反応室には
、酵素で活性化されだ担体樹脂１５０ｋｇが配置されて
いる。第２の反応容器における平均ＤＥ値は、７０〜７
５％の範囲内である。第２の反応室よりの中間生成物は
、このＤＥ値を有して第８の反応室に移動される。第３
ないし第１０の反応容器においては、８００ｋｇないし
３５０ｋｇの担体樹脂が配置されている。担体樹脂は、
攪拌容器内で最大の乱流領域に位置している。有効な全
活性は、１０番目の攪拌装置の出口において９７〜９８
％のＤＥ値を保証する。このカスケード式装置の供給効
率は、約７．３ｍ／ｈであシ、これは全加水分解物的２
３，０００ ）ンの年間生産量に相当する。酵素の節約
は、６５〜７０％に達する。
１０番目の攪拌装置よりの全加水分解物は、更に処理す
るために取出され、加熱工程により不活性化され、精製
され、加熱濃縮されそして噴霧乾燥される。
るために取出され、加熱工程により不活性化され、精製
され、加熱濃縮されそして噴霧乾燥される。
生産物は、９７〜９８％のＤＥ値を有する澱粉糖である
。
。
例２
澱粉シラツブの製造
例１に従って得られた、精製されそして滅菌された部分
加水分解物は、本発明に従って通常のサツカライドスペ
クトルを有する澱粉シラツブまで処理される。
加水分解物は、本発明に従って通常のサツカライドスペ
クトルを有する澱粉シラツブまで処理される。
処理は、３２ｍ６の容量を有する攪拌容器内で行なわれ
る。この加熱式攪拌容器は、インペラー攪拌機を備えて
いる。本発明による方法を実施するために、部分加水分
解物は、４．２のｐＨ値に調整され、そして加水分解物
１ｇ当クシグルコアミラーゼ２単が配量される。
る。この加熱式攪拌容器は、インペラー攪拌機を備えて
いる。本発明による方法を実施するために、部分加水分
解物は、４．２のｐＨ値に調整され、そして加水分解物
１ｇ当クシグルコアミラーゼ２単が配量される。
酵素で活性化された部分加水分解物は、次いで処理反応
器に導入される。この処理反応器内には、酵素担体複合
体１５０ｋｇがインペラー攪拌機の乱流領域に固定して
取付けられている。
器に導入される。この処理反応器内には、酵素担体複合
体１５０ｋｇがインペラー攪拌機の乱流領域に固定して
取付けられている。
遊離の酵素および担体に固定された酵素の組合せ作用に
よって、部分加水分解物は、更に分解されそして４２％
の平均ＤＥ値を有して攪拌容器から取出される。生産量
は、１時間当９約２トンに達する。
よって、部分加水分解物は、更に分解されそして４２％
の平均ＤＥ値を有して攪拌容器から取出される。生産量
は、１時間当９約２トンに達する。
加水分解物は、加熱工程によって不活性化され、精製さ
れそして約８０％の乾燥物になるまで濃縮される。
れそして約８０％の乾燥物になるまで濃縮される。
例３
マルトースで富化されたシラツブの製造例１に従って得
られた部分加水分解物を本発明に従って高いマルトース
含量を有する澱粉シラツブまで加工される。そのために
部分加水分解物は、５．４〜５．８のｐＨ値まで調整さ
れ、原生α−アミラーゼが配置される。酵素で活性化さ
れた部分加水分解物は、１５ｍ３の内容量を有する加熱
式攪拌容器内に連続的に供給される。この処理容器内に
は、担体樹脂３５０ｋｇが固定配置されている。担体樹
脂としては、ウオファチット（Ｗｏｆａｔｉｔ）Ｙ５８
が使用される。この担体樹脂は、アスペルギルス−オリ
ザ：ｒ−（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）か
ら得られた真菌α−アミラーゼを用いて活性化されたも
のである。基質の温度は、３３２°Ｋに調整される。
られた部分加水分解物を本発明に従って高いマルトース
含量を有する澱粉シラツブまで加工される。そのために
部分加水分解物は、５．４〜５．８のｐＨ値まで調整さ
れ、原生α−アミラーゼが配置される。酵素で活性化さ
れた部分加水分解物は、１５ｍ３の内容量を有する加熱
式攪拌容器内に連続的に供給される。この処理容器内に
は、担体樹脂３５０ｋｇが固定配置されている。担体樹
脂としては、ウオファチット（Ｗｏｆａｔｉｔ）Ｙ５８
が使用される。この担体樹脂は、アスペルギルス−オリ
ザ：ｒ−（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ）か
ら得られた真菌α−アミラーゼを用いて活性化されたも
のである。基質の温度は、３３２°Ｋに調整される。
１トンの物質供給の場合、ＴＳ中に約５０％のマルトー
スを有するマルトースで富化されたシラツブが得られる
。
スを有するマルトースで富化されたシラツブが得られる
。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、澱粉および澱粉含有原料の酸触媒および／または酵
素触媒を用いる加水分解によつてＤ−グルコースおよび
澱粉加水分解物を製造する方法において、前以て機械的
な固体／液体分離および吸着的分離によつて精製された １５ないし３５％のＤＥ値を有する部分加水分解物を加
熱工程により滅菌し、この無菌の部分加水分解物を４．
０〜６．０のｐＨ値に調整し、ｐＨを調整された基質に
遊離の酵素を配量し、酵素／担体複合物が拡散を妨害し
ない形でその中に配置されている１個またはそれ以上の
処理容器内で酵素触媒を添加された基質を遊離の酵素に
よるそして担体に固定された酵素による組合せ加水分解
処理にかけ、加水分解処理を３２６〜３３８°Ｋ、好ま
しくは３３１〜３３５°Ｋの温度ならびに３５〜８０％
の最初のＤＥ値において実施し、回分式または連続式処
理を１段階または多段階において生成物によつて特定的
な加水分解の終点までもたらし、その後で酵素を加熱工
程により不活性化し、不活性化された加水分解物を熱に
よる濃縮および／または結晶化ないし噴霧乾燥または流
動層による粒状化によつて最終生成物へと変換せしめる
ことを特徴とする前記Ｄ−グルコースおよび澱粉加水分
解物の製造方法。 ２、澱粉分解−またはオリゴ糖分解酵素としてのα−ア
ミラーゼ、β−アミラーゼまたはアミログルコシダーゼ
を遊離の酵素としてまたは担体に固定された酵素として
用いる特許請求の範囲第１項記載の方法。 ３、澱粉分解−またはオリゴマー分解酵素にβ−グルカ
ナーゼ、ベンタザナーゼ、リパーゼまたはセルラーゼを
補強する特許請求の範囲第１項または第２項に記載の方
法。 ４、部分加水分解物の加水分解を連続的または半連続的
に１段階または多段階法として実施する特許請求の範囲
第１項〜第３項のいずれかに記載の方法。 ５、部分加水分解物の全加水分解の際に合目的的には連
続的運転のために６個以上のタンクを用いる特許請求の
範囲第１項記載の方法。 ６、多段階法の部分加水分解物の機械的固体／液体−分
離を３５〜８０％のＤＥ値において行なう特許請求の範
囲第１項記載の方法。 ７、規定された活性の付与を、固定化のために必要な酵
素量の過剰状態からの貧化に実質的に由来する原生酵素
を用いて行なう特許請求の範囲第１項〜第６項のいずれ
かに記載の方法。 ８、多段階法の場合に、極めて多様な組成を有する加水
分解物がそれぞれに適した位置において取出される特許
請求の範囲第１項〜第７項のいずれかに記載の方法。 ９、３１８〜３３８°Ｋの反応温度を有する流れ反応器
を、前置された撹拌機付き反応器と組合せて使用する特
許請求の範囲第１項〜第３項のいずれかに記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DD12P/262161.5 | 1984-04-23 | ||
| DD26216184A DD238305A3 (de) | 1984-04-23 | 1984-04-23 | Verfahren zur herstellung von d-glucose und staerkehydrolysaten |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6125494A true JPS6125494A (ja) | 1986-02-04 |
Family
ID=5556322
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP8559985A Pending JPS6125494A (ja) | 1984-04-23 | 1985-04-23 | Ｄ−グルコ−スおよび澱粉加水分解物の製造方法 |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6125494A (ja) |
| BE (1) | BE902257A (ja) |
| CS (1) | CS259045B1 (ja) |
| DD (1) | DD238305A3 (ja) |
| DE (1) | DE3512552A1 (ja) |
| FR (1) | FR2563234A1 (ja) |
| HU (1) | HUT37956A (ja) |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| AU659645B2 (en) * | 1991-06-26 | 1995-05-25 | Inhale Therapeutic Systems | Storage of materials |
| US6509006B1 (en) | 1992-07-08 | 2003-01-21 | Inhale Therapeutic Systems, Inc. | Devices compositions and methods for the pulmonary delivery of aerosolized medicaments |
| US6582728B1 (en) | 1992-07-08 | 2003-06-24 | Inhale Therapeutic Systems, Inc. | Spray drying of macromolecules to produce inhaleable dry powders |
| AU689217B2 (en) | 1994-03-07 | 1998-03-26 | Novartis Ag | Methods and compositions for pulmonary delivery of insulin |
| US6290991B1 (en) | 1994-12-02 | 2001-09-18 | Quandrant Holdings Cambridge Limited | Solid dose delivery vehicle and methods of making same |
| US6565885B1 (en) | 1997-09-29 | 2003-05-20 | Inhale Therapeutic Systems, Inc. | Methods of spray drying pharmaceutical compositions |
| DK1280520T4 (en) | 2000-05-10 | 2018-06-25 | Novartis Ag | Phospholipid based powders for drug delivery |
| US7871598B1 (en) | 2000-05-10 | 2011-01-18 | Novartis Ag | Stable metal ion-lipid powdered pharmaceutical compositions for drug delivery and methods of use |
| EP1458360B1 (en) | 2001-12-19 | 2011-05-11 | Novartis AG | Pulmonary delivery of aminoglycosides |
| DE102004060929B4 (de) * | 2004-12-17 | 2009-06-10 | Flottweg Gmbh & Co. Kgaa | Verfahren und Anlage zur Herstellung von Glukose aus einer Stärkelösung |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4011137A (en) * | 1974-08-26 | 1977-03-08 | Standard Brands Incorporated | Process for producing dextrose using mixed immobilized enzymes |
| US4287304A (en) * | 1980-01-14 | 1981-09-01 | National Distillers And Chemical Corp. | Fermentable sugar from the hydrolysis of starch derived from dry milled corn |
-
1984
- 1984-04-23 DD DD26216184A patent/DD238305A3/de not_active IP Right Cessation
-
1985
- 1985-04-05 CS CS254485A patent/CS259045B1/cs unknown
- 1985-04-06 DE DE19853512552 patent/DE3512552A1/de not_active Withdrawn
- 1985-04-19 FR FR8505970A patent/FR2563234A1/fr active Pending
- 1985-04-22 HU HU154285A patent/HUT37956A/hu unknown
- 1985-04-23 JP JP8559985A patent/JPS6125494A/ja active Pending
- 1985-04-23 BE BE0/214890A patent/BE902257A/fr not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| HUT37956A (en) | 1986-03-28 |
| BE902257A (fr) | 1985-08-16 |
| DD238305A3 (de) | 1986-08-20 |
| DE3512552A1 (de) | 1985-10-24 |
| FR2563234A1 (fr) | 1985-10-25 |
| CS259045B1 (en) | 1988-09-16 |
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