JPS6112627A - 蛋白質の精製方法 - Google Patents
蛋白質の精製方法Info
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- JPS6112627A JPS6112627A JP59133497A JP13349784A JPS6112627A JP S6112627 A JPS6112627 A JP S6112627A JP 59133497 A JP59133497 A JP 59133497A JP 13349784 A JP13349784 A JP 13349784A JP S6112627 A JPS6112627 A JP S6112627A
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- Japan
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- cartridge
- proteins
- phosphate buffer
- filled
- type adsorbent
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- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔利用分野〕
各種の蛋白質を精製する方法において、カートリッジタ
イプの吸着剤を用いることにより、蛋白質を簡単に、か
つ迅速に分離、精製する方法に関する。
イプの吸着剤を用いることにより、蛋白質を簡単に、か
つ迅速に分離、精製する方法に関する。
従来より蛋白質、酵素等の精製には各種の吸着剤（疎水
クロマトグラフィー用ゲル、イオン交換体、ゲル濾適用
ゲル、アフィニティ用ゲル等）が用いられてきた。また
、その形状も繊維状、ゲル状、固い球形粒子状のもの等
が分離能、分離時間等に応じて用いられてきた。これら
を利用する方法としては、大きく分けてバッジ法とカラ
ム法とがある。バッジ法は、溶液中に吸着剤を添加し、
吸着した化合物を抽出回収する方法である。この方法は
大量処理に向く反面、吸着剤の分離、吸着物の回収等の
操作に手間がかかり、ロスが生じ易いなど、必ずしも製
造規模においてを用とは言えない面がある。また、カラ
ム法は、吸着剤を均一な塔状（カラム）にし、溶質を上
部から吸着させ、適当な溶媒で展開し、吸着力の差を利
用して順次具なった吸着帯を形成させて分離する方法で
ある。
クロマトグラフィー用ゲル、イオン交換体、ゲル濾適用
ゲル、アフィニティ用ゲル等）が用いられてきた。また
、その形状も繊維状、ゲル状、固い球形粒子状のもの等
が分離能、分離時間等に応じて用いられてきた。これら
を利用する方法としては、大きく分けてバッジ法とカラ
ム法とがある。バッジ法は、溶液中に吸着剤を添加し、
吸着した化合物を抽出回収する方法である。この方法は
大量処理に向く反面、吸着剤の分離、吸着物の回収等の
操作に手間がかかり、ロスが生じ易いなど、必ずしも製
造規模においてを用とは言えない面がある。また、カラ
ム法は、吸着剤を均一な塔状（カラム）にし、溶質を上
部から吸着させ、適当な溶媒で展開し、吸着力の差を利
用して順次具なった吸着帯を形成させて分離する方法で
ある。
この方法では一度に数種の物質を分離することができる
が、吸着剤の充填に手間と技術を要し、操作が繁雑であ
り、また大量処理の場合、カラム固液分離装置の付帯設
備費が多額にかかり、コスト高になるという難点があっ
た。
が、吸着剤の充填に手間と技術を要し、操作が繁雑であ
り、また大量処理の場合、カラム固液分離装置の付帯設
備費が多額にかかり、コスト高になるという難点があっ
た。
本発明者らは、工業的製造レベルでの大量処理に好適な
蛋白質の精製方法について検討を行ったところ、セルロ
ース網の網間を吸着用担体で埋めたシート状物を容器に
充填したカートリッジタイプの吸着剤を用いることによ
り、大量の蛋白質、酵素等の精製を迅速に、かつ簡単に
行えることを見い出し、本発明を完成した。
蛋白質の精製方法について検討を行ったところ、セルロ
ース網の網間を吸着用担体で埋めたシート状物を容器に
充填したカートリッジタイプの吸着剤を用いることによ
り、大量の蛋白質、酵素等の精製を迅速に、かつ簡単に
行えることを見い出し、本発明を完成した。
本発明の主たる目的は、上述のカートリッジタイプの吸
着剤を利用することにより、大量の酵素等の蛋白質の精
製を迅速、簡便、高収率、そして低コストで行い得、工
業的製造レベルでの蛋白質の精製方法を提供せんとする
ところにある。
着剤を利用することにより、大量の酵素等の蛋白質の精
製を迅速、簡便、高収率、そして低コストで行い得、工
業的製造レベルでの蛋白質の精製方法を提供せんとする
ところにある。
本発明で用いられるカートリッジタイプの吸着剤は、任
意の容器（カラム状容器）、通常は円筒状のプラスチッ
ク容器に、セルロース網の網間を吸着用担体で埋めたシ
ート状物を、好ましくは渦巻状に充填したものである。
意の容器（カラム状容器）、通常は円筒状のプラスチッ
ク容器に、セルロース網の網間を吸着用担体で埋めたシ
ート状物を、好ましくは渦巻状に充填したものである。
吸着用担体としてはイオン交換体（Ｄ Ｅ Ａ Ｅ−１
ＱＡＥ−１ＣＭ−セルロースあるいはデキストラン、イ
オン交換樹脂等）、ゲル濾適用ゲル（デキストラン、ポ
リアクリルアミド、アガロース等）、アフィニティ用ゲ
ル（各種抗体−セファロース等）が挙げられる。
ＱＡＥ−１ＣＭ−セルロースあるいはデキストラン、イ
オン交換樹脂等）、ゲル濾適用ゲル（デキストラン、ポ
リアクリルアミド、アガロース等）、アフィニティ用ゲ
ル（各種抗体−セファロース等）が挙げられる。
市販品としては、ＡＭＦ社のＺｅｔａＰｒｅｐが挙げら
れる。
れる。
本発明で精製可能な蛋白質の好ましい例としては、上述
したようなウロキナーゼ、カリクレイン、リゾチーム、
コロニー形成刺激因子の他に、血液中の成分であるアル
ブミン、グロブリン、アンチトロンビンＩＩＩ、血液凝
固因子、又インターフェロン、インターロイキン、ガン
破壊因子（ＴＮＦ）、各種抗原（例えば、Ｂ型肝炎抗原
、破傷風抗原等）が挙げられる。
したようなウロキナーゼ、カリクレイン、リゾチーム、
コロニー形成刺激因子の他に、血液中の成分であるアル
ブミン、グロブリン、アンチトロンビンＩＩＩ、血液凝
固因子、又インターフェロン、インターロイキン、ガン
破壊因子（ＴＮＦ）、各種抗原（例えば、Ｂ型肝炎抗原
、破傷風抗原等）が挙げられる。
本発明により蛋白質を精製する方法としては、通常のカ
ラムクロマトグラフィーと同様の操作にて行われる。す
なわち、 （１） セソティング：カートリッジ入力（ｒｎｌｅ
ｔ ）側に溶出液槽、試料導入部を、カートリッジ出力
（Ｏｕｔｌｅｔ）側に検出装置、分収装置を連結する。
ラムクロマトグラフィーと同様の操作にて行われる。す
なわち、 （１） セソティング：カートリッジ入力（ｒｎｌｅ
ｔ ）側に溶出液槽、試料導入部を、カートリッジ出力
（Ｏｕｔｌｅｔ）側に検出装置、分収装置を連結する。
＋２１ ０ 、０１〜０．０５ＭのＢ衝液（ｐＨ６〜７
）でカラムを平衡化し、ウオームアツプする。
）でカラムを平衡化し、ウオームアツプする。
（３）試料（蛋白質含有溶液、濃度最大で１０ｍｇ／ｍ
ｌ）をアプライし、蛋白質を吸着させる。エタノール等
の添加（８％程度）により吸着能は増す。カラムの吸着
能は１カートリツジ当たり１０〜１５ｇである。
ｌ）をアプライし、蛋白質を吸着させる。エタノール等
の添加（８％程度）により吸着能は増す。カラムの吸着
能は１カートリツジ当たり１０〜１５ｇである。
（４） カラムを上述の緩衝液で洗い、不純物を洗い
流す。
流す。
（５）蛋白質を一種類のみ分離、精製する場合は、一種
類の溶媒で溶出可能である。また、複数種類の蛋白質を
分離、精製する場合は、溶媒を順次変えていく方法〔段
階溶出法〕か、塩濃度あるいはｐＨを変えていく方法〔
濃度勾配法〕により分離、溶出させることが好ましい。
類の溶媒で溶出可能である。また、複数種類の蛋白質を
分離、精製する場合は、溶媒を順次変えていく方法〔段
階溶出法〕か、塩濃度あるいはｐＨを変えていく方法〔
濃度勾配法〕により分離、溶出させることが好ましい。
溶出状況は検出装置でチェックする。
（６） カラムは洗浄することによって再使用が可能
である。すぐに使わない場合は蒸溜水で洗って保存する
ことによってなされる。カラムの流速としては、５０〜
２００ｍ１ ／＋ｎｉｎ、、圧力は２０〜３０ｐｓｉ（
１，４〜２．１ ｋｇ／ａＩ１１２）で行うことが好ま
しい。
である。すぐに使わない場合は蒸溜水で洗って保存する
ことによってなされる。カラムの流速としては、５０〜
２００ｍ１ ／＋ｎｉｎ、、圧力は２０〜３０ｐｓｉ（
１，４〜２．１ ｋｇ／ａＩ１１２）で行うことが好ま
しい。
本発明による蛋白質の精製は大量処理が可能であり、ま
た短時間で完了することが可能であり、分離能も良好で
、回収率も９０％以上となる。また、本発明に関するカ
ートリッジタイプの吸着剤は、高流速で溶液を流すこと
が出来るので、尿中に微量にしか含まれないウロキナー
ゼ、カリクレイン、リゾチーム、コロニー形成刺激因子
等の回収のようにサンプル液量が大きい場合には特に効
果を発揮することができる。このカートリッジタイプの
吸着剤は取り換えも簡単であり、内部ゲルの網目構造が
固定化されて乱れないために、均一で強力な吸着能を有
し、目詰まりも起こしにくい。また、オートクレーブに
よる１２０℃、１時間の加熱滅菌が可能であり、無菌操
作にも使用できる。また、蒸清水で洗うことによって長
期保存にも耐えられる。
た短時間で完了することが可能であり、分離能も良好で
、回収率も９０％以上となる。また、本発明に関するカ
ートリッジタイプの吸着剤は、高流速で溶液を流すこと
が出来るので、尿中に微量にしか含まれないウロキナー
ゼ、カリクレイン、リゾチーム、コロニー形成刺激因子
等の回収のようにサンプル液量が大きい場合には特に効
果を発揮することができる。このカートリッジタイプの
吸着剤は取り換えも簡単であり、内部ゲルの網目構造が
固定化されて乱れないために、均一で強力な吸着能を有
し、目詰まりも起こしにくい。また、オートクレーブに
よる１２０℃、１時間の加熱滅菌が可能であり、無菌操
作にも使用できる。また、蒸清水で洗うことによって長
期保存にも耐えられる。
そこで本発明を具体的に説明するために実施例を挙げる
が、本発明はこれらにより何ら限定されるものではない
。
が、本発明はこれらにより何ら限定されるものではない
。
実施例１
新鮮尿５００ Ｊを限外濾過膜（分画分子量２００００
以下をカット）を用い脱塩濃縮を行った。次にこの濃縮
液をｐｌ＋６．５、電導度１０〜１１ ｍｅｖ （２５
℃）に調整し、あらかじめ０．０５Ｍリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ６，５）で平衡化されたＡＭＦ社製ＱＡＥ−セルロー
ス・カートリッジ最小単位のものに通液して吸着させた
。次に、０．０５Ｍリン酸緩衝液で十分に洗浄した後、
１Ｍ塩化ナトリウム含有０．０５Ｍリン酸緩衝液（ｐｉ
＋ ６．５ ）で溶出させ、カリクレインを含む溶出液
を得た。また、この時要σた吸着から溶出までの総時間
は４時間であった。溶出液については、カリクレイン活
性を測定し、回収率を求めた（第１表）。このように高
収率で短時間に目的物を回収することができ、本カート
リッジを導入したことによる効果が発揮された。
以下をカット）を用い脱塩濃縮を行った。次にこの濃縮
液をｐｌ＋６．５、電導度１０〜１１ ｍｅｖ （２５
℃）に調整し、あらかじめ０．０５Ｍリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ６，５）で平衡化されたＡＭＦ社製ＱＡＥ−セルロー
ス・カートリッジ最小単位のものに通液して吸着させた
。次に、０．０５Ｍリン酸緩衝液で十分に洗浄した後、
１Ｍ塩化ナトリウム含有０．０５Ｍリン酸緩衝液（ｐｉ
＋ ６．５ ）で溶出させ、カリクレインを含む溶出液
を得た。また、この時要σた吸着から溶出までの総時間
は４時間であった。溶出液については、カリクレイン活
性を測定し、回収率を求めた（第１表）。このように高
収率で短時間に目的物を回収することができ、本カート
リッジを導入したことによる効果が発揮された。
（以下余白）
第１表
実施例２
粗ウシ血清アルブミン１５ｇを８％エタノール含有０．
０１ＭＩＪン酸緩衝液（ｐＨ６，３）で調製した溶液（
１０ｍｇ／ｍｌ）を、あらかしめ０．０１Ｍリン酸緩衝
液（ｐＨ６，３）で平衡化したＩＭＦ社製ＤＥＡＥ−セ
ルロース・カートリッジ（商品名： ＺＥＴＡＰＲＥＰ
−２５０＞ にアプライして吸着させた。次に、０．０
１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，３）で充分に洗浄した後、
１Ｍ塩化ナトリウム含有０．０５Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ
６，３）で溶出させ、精製ウシ血清アルブミン溶液を（
ηた。流速は全体を通して、１２５ｍ１７ｍ１ｒｉ、で
あった。また、溶出に要した溶量は２′１であらた。
０１ＭＩＪン酸緩衝液（ｐＨ６，３）で調製した溶液（
１０ｍｇ／ｍｌ）を、あらかしめ０．０１Ｍリン酸緩衝
液（ｐＨ６，３）で平衡化したＩＭＦ社製ＤＥＡＥ−セ
ルロース・カートリッジ（商品名： ＺＥＴＡＰＲＥＰ
−２５０＞ にアプライして吸着させた。次に、０．０
１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，３）で充分に洗浄した後、
１Ｍ塩化ナトリウム含有０．０５Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ
６，３）で溶出させ、精製ウシ血清アルブミン溶液を（
ηた。流速は全体を通して、１２５ｍ１７ｍ１ｒｉ、で
あった。また、溶出に要した溶量は２′１であらた。
実施例３
Ｔ−グロブリンＩ型、同■型（計４８３ｍｇ） 、ウシ
血清アルブミン（４３２ｍｇ）の混合溶液を、ＩＭＦ社
製ＤＥＡＥ−カートリッジ（直径２．５ ｃｍ、全長７
．５ ｃｍ ＞にアプライして吸着させた。次に、カー
トリッジを充分に洗浄した後、まず０．０１Ｍリン酸緩
衝液（ｐＨ６，８）で溶出させて、γ−グロブリン■型
２８２ｍｇ （純度１００％）を得た。次いで、０．０
５Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，０）を用いてγ−グロブリ
ン■型１４Ｂｍｇ （純度９０％）を溶出させた。
血清アルブミン（４３２ｍｇ）の混合溶液を、ＩＭＦ社
製ＤＥＡＥ−カートリッジ（直径２．５ ｃｍ、全長７
．５ ｃｍ ＞にアプライして吸着させた。次に、カー
トリッジを充分に洗浄した後、まず０．０１Ｍリン酸緩
衝液（ｐＨ６，８）で溶出させて、γ−グロブリン■型
２８２ｍｇ （純度１００％）を得た。次いで、０．０
５Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，０）を用いてγ−グロブリ
ン■型１４Ｂｍｇ （純度９０％）を溶出させた。
更に１Ｍ塩化ナトリウム含有０．’０５Ｍリン酸緩衝液
（ｐＨ６，２）を用いてアルブミン（純度９５％）を得
た。
（ｐＨ６，２）を用いてアルブミン（純度９５％）を得
た。
実施例４
ｐＨを６．３に調整した血漿を、ＩＭＦ社製ＤＥＡＥ−
カートリッジにアプライした後、０．０１Ｍリン酸緩衝
液を用いてｐｉを６．８から４．５まで順次変動してい
く濃度勾配法により、各蛋白質を分画した。
カートリッジにアプライした後、０．０１Ｍリン酸緩衝
液を用いてｐｉを６．８から４．５まで順次変動してい
く濃度勾配法により、各蛋白質を分画した。
その結果、γ−グロブリン、トランスフェリン１、アル
ブミン、その桶の蛋白質が各々９０％以上の純度で得ら
れ、全体として回収率は８８％であった。
ブミン、その桶の蛋白質が各々９０％以上の純度で得ら
れ、全体として回収率は８８％であった。
実施例５
ｐＨを６．８に調整した粗トランスフェリン溶液を、Ｉ
ＭＦ社製のＤＥＡＥ−カートリッジにアプライして、０
．０１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，８）で充分に洗った後
、０．０１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ７，５）で吸着さ
゛れていたトランスフェリンを熔出させた。１力
ラム容量分の溶出で９２％を回収した。
ＭＦ社製のＤＥＡＥ−カートリッジにアプライして、０
．０１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，８）で充分に洗った後
、０．０１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ７，５）で吸着さ
゛れていたトランスフェリンを熔出させた。１力
ラム容量分の溶出で９２％を回収した。
実施例６
ｐＨを６．３に調整した透析済みヒト血漿を、まずＩＭ
Ｆ社製のＤＥＡＥ−カートリッジにアプライし、０．０
１Ｍリン酸緩衝液（、ｐＨ６，３）で洗浄した。
Ｆ社製のＤＥＡＥ−カートリッジにアプライし、０．０
１Ｍリン酸緩衝液（、ｐＨ６，３）で洗浄した。
ＩｇＧ画分は吸着されずに洗い流された。次いで、０．
０址５Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，０）でトランスフェリ
ンを溶出させたのち、０．０６Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ５
，１〉でアルブミンを溶出させた。さらに未吸着分であ
るＩｇＧ画分を精製するために、ＡＭＦ社製Ｚｅｔａ
Ｐｒｅｐ ＣＭ−カートリッジにこれをアプライし、０
．ＯＩＭリンリン酸緩衝液）Ｉ ６．０ ）で洗った後
、１Ｍ塩化ナトリウム含有０．０５Ｍリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ６，３）でＩｇＧＱ分を溶出させた。
０址５Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，０）でトランスフェリ
ンを溶出させたのち、０．０６Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ５
，１〉でアルブミンを溶出させた。さらに未吸着分であ
るＩｇＧ画分を精製するために、ＡＭＦ社製Ｚｅｔａ
Ｐｒｅｐ ＣＭ−カートリッジにこれをアプライし、０
．ＯＩＭリンリン酸緩衝液）Ｉ ６．０ ）で洗った後
、１Ｍ塩化ナトリウム含有０．０５Ｍリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ６，３）でＩｇＧＱ分を溶出させた。
実施例７
ｐｎを６．８に調整した血漿１０ｍ１を、ＡＭＦ社製Ｚ
ｅｔａ Ｐｒｅｐ ＱＡＥ−カートリッジにアプライし
、０．０１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，８）で洗浄したの
ち、リン酸緩衝液を０．ＯＩＭ （ｐＨ７，３）から０
．２Ｍ（ｐｌ＋４．５）まで変動させて、３つのピーク
を有する血漿分画を行った。全回収率は９４％であった
。
ｅｔａ Ｐｒｅｐ ＱＡＥ−カートリッジにアプライし
、０．０１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６，８）で洗浄したの
ち、リン酸緩衝液を０．ＯＩＭ （ｐＨ７，３）から０
．２Ｍ（ｐｌ＋４．５）まで変動させて、３つのピーク
を有する血漿分画を行った。全回収率は９４％であった
。
Claims (3)
- （１）蛋白質の精製方法において、セルロース網の網間
を吸着用担体で埋めたシート状物を容器に充したカート
リッジタイプの吸着剤を利用することを特徴とする蛋白
質の精製方法。 - （２）シート状物が渦巻状に充填されてなる特許請求の
範囲第（１）項記載の蛋白質の精製方法。 - （３）蛋白質がウロキナーゼ、カリクレイン、コロニー
形成刺激因子、リゾチーム、アンチトロンビンIII、イ
ンターフェロン、アルブミン、グロブリンあるいは血液
凝固因子である特許請求の範囲第（１）項記載の蛋白質
の精製方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59133497A JPS6112627A (ja) | 1984-06-27 | 1984-06-27 | 蛋白質の精製方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59133497A JPS6112627A (ja) | 1984-06-27 | 1984-06-27 | 蛋白質の精製方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6112627A true JPS6112627A (ja) | 1986-01-21 |
Family
ID=15106148
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59133497A Pending JPS6112627A (ja) | 1984-06-27 | 1984-06-27 | 蛋白質の精製方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6112627A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB2573524B (en) * | 2018-05-08 | 2023-01-18 | Prima Dental Mfg Limited | Dental milling tool |
-
1984
- 1984-06-27 JP JP59133497A patent/JPS6112627A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB2573524B (en) * | 2018-05-08 | 2023-01-18 | Prima Dental Mfg Limited | Dental milling tool |
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