JPS6098993A - オリゴペプチド混合物の製造法 - Google Patents
オリゴペプチド混合物の製造法Info
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- JPS6098993A JPS6098993A JP58208163A JP20816383A JPS6098993A JP S6098993 A JPS6098993 A JP S6098993A JP 58208163 A JP58208163 A JP 58208163A JP 20816383 A JP20816383 A JP 20816383A JP S6098993 A JPS6098993 A JP S6098993A
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- mixture
- oligopeptide
- hydrolysis
- protease
- specific
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- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は栄養価に優れたオリゴペプチド混合物の製造法
に関する。更に具体的には栄養不良者や医療中の患者に
対する優れた栄養改善効果を有するオリゴペプチド混合
物を提供するものである。
に関する。更に具体的には栄養不良者や医療中の患者に
対する優れた栄養改善効果を有するオリゴペプチド混合
物を提供するものである。
（従来技術）
従来から、蛋白質の栄養価に関する多くの研究がなされ
てきた。
てきた。
そのような中で、蛋白質の消化・吸収等に関する新しい
知見が多く得られている。
知見が多く得られている。
例えば、アミノ酸よりむしろディ又はトリペプチドの低
分子ペプチドの方が腸管吸収が速く効率的であること等
はその一つの例である。そして、このディ又はトリペプ
チドを主成分とするペプチドの製造法が、例えば、特公
昭５７−４５５６０に開示され、蛋白質をｐＨ１〜４で
２種以上のプロテアーゼを作用させることによりディ又
はトリペプチドを主成分とする平均分子量７００以下の
低分子ペプチドを８０％以上の収率で得る方法が知られ
ている。
分子ペプチドの方が腸管吸収が速く効率的であること等
はその一つの例である。そして、このディ又はトリペプ
チドを主成分とするペプチドの製造法が、例えば、特公
昭５７−４５５６０に開示され、蛋白質をｐＨ１〜４で
２種以上のプロテアーゼを作用させることによりディ又
はトリペプチドを主成分とする平均分子量７００以下の
低分子ペプチドを８０％以上の収率で得る方法が知られ
ている。
しかし、本発明のように、分子量５００乃至１５００ダ
ルトンの分子量の揃ったオリゴペプチド混合物を高収率
で得る方法は知られていない。同時にこのようなオリゴ
ペプチド混合物が栄養改善効果に優れていることも知ら
れていない。
ルトンの分子量の揃ったオリゴペプチド混合物を高収率
で得る方法は知られていない。同時にこのようなオリゴ
ペプチド混合物が栄養改善効果に優れていることも知ら
れていない。
（目的）
本発明者は、高分子化合物である蛋白質は消化器で多く
の消化酵素を必要とし、その負担が大きいこと、又逆に
アミノ酸やディ又はトリペプチドは消化酵素を殆ど必要
とせず、食餌としてやや不自然であること等の点から、
これら蛋白質、アミノ酸、低分子ペプチドとは区別され
る、消化酵素を必要とするもその負担が極めて少なく自
然な食餌として用いることができるオリゴペプチドに関
して研究を行った。
の消化酵素を必要とし、その負担が大きいこと、又逆に
アミノ酸やディ又はトリペプチドは消化酵素を殆ど必要
とせず、食餌としてやや不自然であること等の点から、
これら蛋白質、アミノ酸、低分子ペプチドとは区別され
る、消化酵素を必要とするもその負担が極めて少なく自
然な食餌として用いることができるオリゴペプチドに関
して研究を行った。
その結果、次の表−１に示すように、分子量５００乃至
１５００ダルトンのオリゴペプチド混合物が蛋白質やア
ミノ酸混合物（アミノ酸組成は３者共同じ）に比べ、特
に栄養不良動物に対して極めて優れた栄養改善効果を示
すという予期せぬ効果を見いだした。
１５００ダルトンのオリゴペプチド混合物が蛋白質やア
ミノ酸混合物（アミノ酸組成は３者共同じ）に比べ、特
に栄養不良動物に対して極めて優れた栄養改善効果を示
すという予期せぬ効果を見いだした。
ラット ラット 食餌中のＭｅｔ
の状態 の数 食餌 レベル（％） ＰＥＲ正常 ５
３ＰＩ Ｏ，１２，０５±０．３８５ ０ＰＭ Ｏ，１
２，１１±０．２７５ ＾＾ ０．１ ２．１４±０．
３４栄養不良 ５ ３ＰＩ Ｏ，１２，５４±０．１９
５ ０ＰＭ Ｏ，１３，１３±０．１３５ へへ 〇、
１ ２．１３±０．５１そこで、本発明者はかかる栄養
改善効果の優れた分子量５００から１５００ダルトン（
好ましくは７００から１０００ダルトン）のオリゴペプ
チド混合物を高収率で製造することを目的として研究を
進めた。
３ＰＩ Ｏ，１２，０５±０．３８５ ０ＰＭ Ｏ，１
２，１１±０．２７５ ＾＾ ０．１ ２．１４±０．
３４栄養不良 ５ ３ＰＩ Ｏ，１２，５４±０．１９
５ ０ＰＭ Ｏ，１３，１３±０．１３５ へへ 〇、
１ ２．１３±０．５１そこで、本発明者はかかる栄養
改善効果の優れた分子量５００から１５００ダルトン（
好ましくは７００から１０００ダルトン）のオリゴペプ
チド混合物を高収率で製造することを目的として研究を
進めた。
しかし、先に（従来技術）の項で挙げた特公昭５７−４
５５６０にも開示されているように、単に原料蛋白質を
トリプシンやアルカリ性プロテアーゼで加水分解しても
平均分子量８２０或いは９５０のオリゴペプチドは１６
．５％或いは２０．８％の低い収率でしか得ることがで
きない。
５５６０にも開示されているように、単に原料蛋白質を
トリプシンやアルカリ性プロテアーゼで加水分解しても
平均分子量８２０或いは９５０のオリゴペプチドは１６
．５％或いは２０．８％の低い収率でしか得ることがで
きない。
そこで、本発明者は、更に種々の方法を鋭意研究した結
果、まず第一段階として、原料蛋白質をチオールプロテ
アーゼ又はカルボキシルプロテアーゼで、ある特殊条件
下で限定水解してポリペプチド混合物を得、次ぎに第二
段階として、得られたポリペプチド混合物をセリンプロ
テアーゼ又はプロリン特異性ペプチダーゼで特異的加水
分解するという２段階の異なる酵素反応を組み合わせる
ことにより、高収率で目的とするオリゴペプチド混合物
が得られる知見を得て本発明を完成するに到った。
果、まず第一段階として、原料蛋白質をチオールプロテ
アーゼ又はカルボキシルプロテアーゼで、ある特殊条件
下で限定水解してポリペプチド混合物を得、次ぎに第二
段階として、得られたポリペプチド混合物をセリンプロ
テアーゼ又はプロリン特異性ペプチダーゼで特異的加水
分解するという２段階の異なる酵素反応を組み合わせる
ことにより、高収率で目的とするオリゴペプチド混合物
が得られる知見を得て本発明を完成するに到った。
（構成）
本発明は、分子量５００から１５００ダルトン（好まし
くは７００から１０００ダルトン）のオリゴペプチド混
合物を製造するに際し、（ａｌ水系下に蛋白質をチオー
ルプロテアーゼ又はカルボキシルプロテアーゼを用いｐ
）１７乃至１１で限定水解しポリペプチド混合物を得る
工程と（ｂｌ得られたポリペプチド混合物をセリンプロ
テアーゼ又はプロリン特異性ペプチダーゼで特異的加水
分解する工程を含むことを特徴とするオリゴペプチド混
合物の製造法である。
くは７００から１０００ダルトン）のオリゴペプチド混
合物を製造するに際し、（ａｌ水系下に蛋白質をチオー
ルプロテアーゼ又はカルボキシルプロテアーゼを用いｐ
）１７乃至１１で限定水解しポリペプチド混合物を得る
工程と（ｂｌ得られたポリペプチド混合物をセリンプロ
テアーゼ又はプロリン特異性ペプチダーゼで特異的加水
分解する工程を含むことを特徴とするオリゴペプチド混
合物の製造法である。
本発明において使用する蛋白質は、卵白、ラクトアルブ
ミン、魚肉又は畜肉、カゼイン等の動物性蛋白質、大豆
蛋白質、小麦蛋白質、油糧種子蛋白質、リーフ蛋白質等
の植物性蛋白質、酵母、藻菌類等の微生物蛋白質等を用
いることができる。
ミン、魚肉又は畜肉、カゼイン等の動物性蛋白質、大豆
蛋白質、小麦蛋白質、油糧種子蛋白質、リーフ蛋白質等
の植物性蛋白質、酵母、藻菌類等の微生物蛋白質等を用
いることができる。
本発明の第（ａｌ工程において使用する酵素は、水の存
在下で限定氷解できるような酵素を用いることができ、
例えばパパイン、プロメライン、フィシン等のチオール
プロテアーゼやペプシン等のカルボキシルプロテアーゼ
等を用いることができる。
在下で限定氷解できるような酵素を用いることができ、
例えばパパイン、プロメライン、フィシン等のチオール
プロテアーゼやペプシン等のカルボキシルプロテアーゼ
等を用いることができる。
本発明の第（ａｌ工程において使用する酵素の作用条件
は、究極的加水分解のように、遊離アミノ酸や低分子ペ
プチド等の生成し易い条件と異なり、ポリペプチドの生
成し易い条件、換言すれば限定氷解できる条件とするこ
とが重要である。
は、究極的加水分解のように、遊離アミノ酸や低分子ペ
プチド等の生成し易い条件と異なり、ポリペプチドの生
成し易い条件、換言すれば限定氷解できる条件とするこ
とが重要である。
この為には、基質濃度は、究極的加水分解条件に比し比
較的高い濃度、通常５〜４０ｗ ／ｗ％とすバ ることか適当である。
較的高い濃度、通常５〜４０ｗ ／ｗ％とすバ ることか適当である。
基質濃度が高くなるにつれ、本発明のｐＨ領域において
安定した限定氷解を行うことができる。
安定した限定氷解を行うことができる。
本発明の第（ａ）工程において使用する酵素の加水分解
至適ｐｏは５であるが、本発明において限定氷解するｐ
Ｈはこれより高い７乃至１１、好ましくは８乃至ＩＯが
適当である。ρ１１が７未満又は１１を超えるルトンを
中心とするポリペプチド混合物を９０％以上の高収率で
得ることができる。遊離のアミノ酸の生成は皆無に近く
できる。得られたポリペプチド混合物のアミノ酸組成は
原料蛋白質のそれと殆ど変わらないものである。これは
、先の特公昭５７−４５５６０に開示されるようなパパ
イン（チオールプロテアーゼの一種）による加水分解で
平均分子量４２０の低分子ペプチドが２１．６％の収率
でしか得られない事と比較した場合、分子量の点及び収
率の点からしても第（ａ）工程が通常の加水分解とは異
なった方法であることを示すものである。
至適ｐｏは５であるが、本発明において限定氷解するｐ
Ｈはこれより高い７乃至１１、好ましくは８乃至ＩＯが
適当である。ρ１１が７未満又は１１を超えるルトンを
中心とするポリペプチド混合物を９０％以上の高収率で
得ることができる。遊離のアミノ酸の生成は皆無に近く
できる。得られたポリペプチド混合物のアミノ酸組成は
原料蛋白質のそれと殆ど変わらないものである。これは
、先の特公昭５７−４５５６０に開示されるようなパパ
イン（チオールプロテアーゼの一種）による加水分解で
平均分子量４２０の低分子ペプチドが２１．６％の収率
でしか得られない事と比較した場合、分子量の点及び収
率の点からしても第（ａ）工程が通常の加水分解とは異
なった方法であることを示すものである。
第（ａｌ工程で得られたポリペプチド混合物は、所望に
より膜分離（例えば分子サイズ１０００程度の膜を用い
る）等して低分子物質を除去することもできる。膜分離
の手段として公知のＲ，Ｏ，（ＲｉｖｅｒｓｅＯｓｍｏ
ｓｉｓ ）やＬｌ、Ｆ、 （Ｕｒｔｒａ Ｆｉｌｔｅｒ
）等を利用できる。又、酸や極性有機溶剤等による分離
手段も利用できる。
より膜分離（例えば分子サイズ１０００程度の膜を用い
る）等して低分子物質を除去することもできる。膜分離
の手段として公知のＲ，Ｏ，（ＲｉｖｅｒｓｅＯｓｍｏ
ｓｉｓ ）やＬｌ、Ｆ、 （Ｕｒｔｒａ Ｆｉｌｔｅｒ
）等を利用できる。又、酸や極性有機溶剤等による分離
手段も利用できる。
このようにして第（ａｌ工程で得られたポリペプチド混
合物は、そのまま、希釈、濃縮、或いは乾燥することが
できる。
合物は、そのまま、希釈、濃縮、或いは乾燥することが
できる。
本発明の第（ｂ）工程において、先に得られたポリペプ
チド混合物をセリンプロテアーゼ又はプロリン特異性ペ
プチダーゼを用いて特異的加水分解することができる。
チド混合物をセリンプロテアーゼ又はプロリン特異性ペ
プチダーゼを用いて特異的加水分解することができる。
特異的加水分解の条件は、通常、酵素／基質比を０．Ｏ
１〜５、蛋白質（基質）濃度を、１〜１０％、ｐＨは加
水分解の至適乃至作用ｐＨ範囲、温度は１０〜６０℃で
、時間は特異的加水分解の反応速度にもよるが１〜３０
０分（好ましくは５乃至２４０分）と短くできる。
１〜５、蛋白質（基質）濃度を、１〜１０％、ｐＨは加
水分解の至適乃至作用ｐＨ範囲、温度は１０〜６０℃で
、時間は特異的加水分解の反応速度にもよるが１〜３０
０分（好ましくは５乃至２４０分）と短くできる。
特異的とは、ランダムに加水分解するのではなく、ある
部位を特異的に加水分解することをいう。
部位を特異的に加水分解することをいう。
本発明において、第ｔａ＋工程及び第（ｂ）工程を組み
合わせることにより高収率（例えばセリンプロテアーゼ
の場合５５％以上）、更に所望により次に述べる分別−
特異的加水分解を繰り返すことにより更に高収率で分子
量５００乃至１５００ダルトンのオリゴペプチド混合物
を得ることができる。
合わせることにより高収率（例えばセリンプロテアーゼ
の場合５５％以上）、更に所望により次に述べる分別−
特異的加水分解を繰り返すことにより更に高収率で分子
量５００乃至１５００ダルトンのオリゴペプチド混合物
を得ることができる。
これは、先の特公昭５７−４５５６０に開示されるトリ
プシン（セリンプロテアーゼの一種）による加水分解で
は平均分子量８２０のオリゴペプチドが１６．５％の収
率でしか得られないことと比較すると収率の点でも優れ
た方法であることが分かる。又、酵素の作用時間が短い
ことも工業上大きな利点である。
プシン（セリンプロテアーゼの一種）による加水分解で
は平均分子量８２０のオリゴペプチドが１６．５％の収
率でしか得られないことと比較すると収率の点でも優れ
た方法であることが分かる。又、酵素の作用時間が短い
ことも工業上大きな利点である。
本発明の第（ｂ）工程において、所望により目的のオリ
ゴペプチド混合物とこれ意外の非オリゴペプチド混合物
に分別することができる 分別の方法としては、膜分離、沈澱法等公知の方法を用
いることができるが工業上の観点より有機溶剤による分
別が好ましい。この場合、有機溶剤（例えばエタノール
等の極性有機溶剤）を系全体の濃度が５０〜８ｔＥ ／
Ｗ％となるように加えた後、遠心分離等の分離手段を用
いて、沈澱物と上澄に分離し、上澄は脱溶剤（例えばエ
バポレーション）し、所望により濃縮或いは乾燥等して
オリゴペプチド混合物とすることができる。
ゴペプチド混合物とこれ意外の非オリゴペプチド混合物
に分別することができる 分別の方法としては、膜分離、沈澱法等公知の方法を用
いることができるが工業上の観点より有機溶剤による分
別が好ましい。この場合、有機溶剤（例えばエタノール
等の極性有機溶剤）を系全体の濃度が５０〜８ｔＥ ／
Ｗ％となるように加えた後、遠心分離等の分離手段を用
いて、沈澱物と上澄に分離し、上澄は脱溶剤（例えばエ
バポレーション）し、所望により濃縮或いは乾燥等して
オリゴペプチド混合物とすることができる。
更に、沈澱物の方を再度ポリペプチド混合物の場合と同
様にして第（ｂｌ工程の酵素を用いて特異的加水分解す
るという特異的加水分解−分別操作を繰り返すことによ
り沈澱物は減少し、上澄即ちオリゴペプチド混合物の収
率を上げることができる。
様にして第（ｂｌ工程の酵素を用いて特異的加水分解す
るという特異的加水分解−分別操作を繰り返すことによ
り沈澱物は減少し、上澄即ちオリゴペプチド混合物の収
率を上げることができる。
即ち、第（ｂｌ工程において、第（ａｌ工程で得られた
ポリペプチド混合物をセリンプロテアーゼ又はプロリン
特異性ペプチダーゼで特異的加水分解し、オリゴペプチ
ド混合物と非オリゴペプチド混合物に分別し、非オリゴ
ペプチド混合物を再度セリンプロテアーゼ又はプロリン
特異性ペプチダーゼで特異的加水分解するという特異的
加水分解と分別操作を１回又は２回以上繰り返すことに
より、遊離アミノ酸生成が少なく、ポリペプチドも殆ど
含まれない、分子量の揃ったオリゴペプチド混合物を高
収率（例えばセリンプロテアーゼの場合８０％以上）で
得ることができる。
ポリペプチド混合物をセリンプロテアーゼ又はプロリン
特異性ペプチダーゼで特異的加水分解し、オリゴペプチ
ド混合物と非オリゴペプチド混合物に分別し、非オリゴ
ペプチド混合物を再度セリンプロテアーゼ又はプロリン
特異性ペプチダーゼで特異的加水分解するという特異的
加水分解と分別操作を１回又は２回以上繰り返すことに
より、遊離アミノ酸生成が少なく、ポリペプチドも殆ど
含まれない、分子量の揃ったオリゴペプチド混合物を高
収率（例えばセリンプロテアーゼの場合８０％以上）で
得ることができる。
このようにして得られたオリゴペプチド混合物は、原料
蛋白質と間レベルの制限アミノ酸を含むことができ、特
に栄養不足の動物に対する栄養改善効果は、高分子であ
る原料蛋白質や低分子であるアミノ酸混合物（アミノ酸
組成は同じ）に比べ極めて優れている。
蛋白質と間レベルの制限アミノ酸を含むことができ、特
に栄養不足の動物に対する栄養改善効果は、高分子であ
る原料蛋白質や低分子であるアミノ酸混合物（アミノ酸
組成は同じ）に比べ極めて優れている。
（実施例）
以下実施例により本発明の実施態様を説明する。
実施例１
分離大豆蛋白質（ＳＰＩと略す）として不二製油プチド
混合物を得た。
混合物を得た。
尚、本実施例で、パパインは（１，１６Ｘ １０−’Ｂ
ＡＰＡ単位）、 ５ｐｅｃｔｒａ−ｐｏｒ ｔｕｂｅは
ＳｐｅｃｔｒｕｍＭｅｄｉｃａｌ Ｉｎｄｕｓｔｒｙ
Ｉｎｃ、製（分子量イズ： １０００）、トリプシンは
再結晶トリプシン（Ｓｉｇｍａ社製９２００ＢＡＥＥ単
位）を用いた。
ＡＰＡ単位）、 ５ｐｅｃｔｒａ−ｐｏｒ ｔｕｂｅは
ＳｐｅｃｔｒｕｍＭｅｄｉｃａｌ Ｉｎｄｕｓｔｒｙ
Ｉｎｃ、製（分子量イズ： １０００）、トリプシンは
再結晶トリプシン（Ｓｉｇｍａ社製９２００ＢＡＥＥ単
位）を用いた。
以下、まず限定水解してポリペプチドを得る第ｔａｒ工
程と、次ぎに、これを別の酵素で特異的加水分解する第
（ｂ）工程に分けて説明し、最後に得られたオリゴペプ
チド混合物の栄養改善効果について説明していく。
程と、次ぎに、これを別の酵素で特異的加水分解する第
（ｂ）工程に分けて説明し、最後に得られたオリゴペプ
チド混合物の栄養改善効果について説明していく。
このよ・）にして得られたオリゴペプチド混合物をＢｉ
ｏｇｅｌ Ｐ−２クロマトグラフイーにかけて分子量分
布をめたところ、第１図に示すように９００ダルトン付
近にピークを持つオリゴペプチド混合物であり、遊離の
アミノ酸は４％にすぎないことがわかった。
ｏｇｅｌ Ｐ−２クロマトグラフイーにかけて分子量分
布をめたところ、第１図に示すように９００ダルトン付
近にピークを持つオリゴペプチド混合物であり、遊離の
アミノ酸は４％にすぎないことがわかった。
このオリゴペプチド混合物の構成アミノ酸組成を原料Ｓ
ＰＩのそれと比較すると、表−２に示すように互いに極
めて良く一致していた。
ＰＩのそれと比較すると、表−２に示すように互いに極
めて良く一致していた。
（１１第（ａｌ工程
↓
凍結乾燥
■
ポリペプチド混合物（９，５ｇ）
（２）第１ｂ）工程
（う」ニヒ蝕Ｊｌ却狭）
ＯＰＭ （オリゴペプチド混合物） 、Ｓ１１．＾Ａ
（アミノ混合物）を用い、それぞれから、■水準１．５
％の１１ａｒｐｅｒ型飼料を潤製した。
（アミノ混合物）を用い、それぞれから、■水準１．５
％の１１ａｒｐｅｒ型飼料を潤製した。
被検ラットとして、最大発育期（５週齢）の正常ラット
及び蛋白質栄養不足ラット（いずれもＷｉｓｔａｒ系雄
性）を用いた。後者は６週齢のラットに無蛋白食を４週
間投与したもので完全に貧血状態に達していた。
及び蛋白質栄養不足ラット（いずれもＷｉｓｔａｒ系雄
性）を用いた。後者は６週齢のラットに無蛋白食を４週
間投与したもので完全に貧血状態に達していた。
これらのラットに温度２２±１℃１湿度５０〜５５％、
人工照明（６ａｍ〜６ｐｍ点灯）の条件で各飼料を３週
間自由摂取させ、体重増加、Ｎ摂取及び排泄を測定し、
ＰＥＲ（Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ Ｒａ
ｔｉｏ ）をめた。
人工照明（６ａｍ〜６ｐｍ点灯）の条件で各飼料を３週
間自由摂取させ、体重増加、Ｎ摂取及び排泄を測定し、
ＰＥＲ（Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ Ｒａ
ｔｉｏ ）をめた。
ＰＥＲは、一定の飼育期間内の体重増加と摂取蛋白質の
比率で示され、摂取蛋白質の利用効率の指標の−である
。
比率で示され、摂取蛋白質の利用効率の指標の−である
。
Ｌｙｓ ６．１６ ５．９５
Ｈｉｓ ２．７２ ２．７４
八ｒｇ ７．３２ ７．６３
Ａ、ｓｐ １１．７３ １１．５８
Ｔｈｒ ３．６８ ３．８４
Ｓｅｒ ５．０５ ４．０２
Ｇｌｕ １９．４２ １８．７０
Ｐｒｏ ５．７６ ５．６５
Ｇａｙ ４．０２ ４．０９
＾１ａ ４．３Ｂ ４．６２
Ｖａｌ ５．０９ ５．１８
Ｃｙｓ １．１４ １．１０
Ｍｅｔ １．０７ １．０８
１１ｅ ４．８３ ５．２０
Ｌｅｕ ８．２０ ７．６９
Ｔｙｒ ３．８４ ４．０５
Ｐｈｅ ５．３５ ５．９５
Ｔｒｐ Ｏ，９８１，００
（効果）
以上詳述したように本発明により栄養価に優れたオリゴ
ペプチド混合物の製造が可能になったも 。
ペプチド混合物の製造が可能になったも 。
のである。即ち、■栄養不良の者に対する優れた栄養改
善効果を有するオリゴペプチド混合物、及びこれを用い
た食餌（Ｄｉｅｔ）等を提供することが容易になったも
のであり、人々の栄養改善に貢献すると共に、産業の発
達に多いに寄与するものである。
善効果を有するオリゴペプチド混合物、及びこれを用い
た食餌（Ｄｉｅｔ）等を提供することが容易になったも
のであり、人々の栄養改善に貢献すると共に、産業の発
達に多いに寄与するものである。
第１図は、オリゴペプチド混合物のＢｉｏｇｅｌ Ｐ−
２クロマトグラフイーのパターンである。 特許出願人 不二製油株式会社 代理人 弁理士 門脇 清 ロ ー −〇
２クロマトグラフイーのパターンである。 特許出願人 不二製油株式会社 代理人 弁理士 門脇 清 ロ ー −〇
Claims (2)
- （１）分子量５００から１５００ダルトン（好ましくは
７００から１０００ダルトン）のオリゴペプチド混合物
を製造するに際し、（ａ）水系下に蛋白質をチオールプ
ロテアーゼ又はカルボキシルプロテアーゼを用いｐ１１
７乃至１１で限定水解しポリペプチド混合物を得る工程
と（ｂ）得られたポリペプチド混合物をセリンプロテア
ーゼ又はプロリン特異性ペプチダーゼで特異的加水分解
する工程を含むことを特徴とするオリゴペプチド混合物
の製造法。 - （２）第（ｂｌ工程において、第（ａｌ工程で得られた
ポリペプチド混合物をセリンプロテアーゼ又はプロリン
特異性ペプチダーゼで特異的加水分解し、オリゴペプチ
ド混合物と非オリゴペプチド混合物に分別し、要すれば
非オリゴペプチド混合物を再度セリンプロテアーゼ又は
プロリン特異性ペプチダーゼで特異的加水分解するとい
う特異的加水分解と分別操作を１回又は２回以上繰り返
す特許請求の範囲第（１）項記載のオリゴペプチド混合
物の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58208163A JPS6098993A (ja) | 1983-11-04 | 1983-11-04 | オリゴペプチド混合物の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58208163A JPS6098993A (ja) | 1983-11-04 | 1983-11-04 | オリゴペプチド混合物の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6098993A true JPS6098993A (ja) | 1985-06-01 |
| JPS6258713B2 JPS6258713B2 (ja) | 1987-12-07 |
Family
ID=16551694
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58208163A Granted JPS6098993A (ja) | 1983-11-04 | 1983-11-04 | オリゴペプチド混合物の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6098993A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0686639A (ja) * | 1992-04-09 | 1994-03-29 | Soc Prod Nestle Sa | タン白の酵素加水分解方法および装置 |
| US6455273B1 (en) * | 1998-09-16 | 2002-09-24 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing a protein hydrolysate with low bitterness |
| JP2007238515A (ja) * | 2006-03-09 | 2007-09-20 | Mandom Corp | 毛髪用化粧料 |
-
1983
- 1983-11-04 JP JP58208163A patent/JPS6098993A/ja active Granted
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0686639A (ja) * | 1992-04-09 | 1994-03-29 | Soc Prod Nestle Sa | タン白の酵素加水分解方法および装置 |
| JP2788837B2 (ja) * | 1992-04-09 | 1998-08-20 | ソシエテ デ プロデユイ ネツスル ソシエテ アノニム | タン白の酵素加水分解方法および装置 |
| US6455273B1 (en) * | 1998-09-16 | 2002-09-24 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing a protein hydrolysate with low bitterness |
| JP2007238515A (ja) * | 2006-03-09 | 2007-09-20 | Mandom Corp | 毛髪用化粧料 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS6258713B2 (ja) | 1987-12-07 |
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