JPS5985261A - 食品の結着方法 - Google Patents
食品の結着方法Info
- Publication number
- JPS5985261A JPS5985261A JP57195820A JP19582082A JPS5985261A JP S5985261 A JPS5985261 A JP S5985261A JP 57195820 A JP57195820 A JP 57195820A JP 19582082 A JP19582082 A JP 19582082A JP S5985261 A JPS5985261 A JP S5985261A
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- bonding
- foods
- roe
- binding
- freeze
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- Granted
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- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は蛋白質分解酵素活性を有する動・植物性食品を
、蛋白質性結着材で結着する際に、当該食品の有する蛋
白質分解酵素が結着材に作用して結着力を弱めるのを防
止するために、食品として無害な蛋白質分解酵素阻害剤
（以下インヒビターと称す）を添加して結着を容易なら
しめる方法に関する。
、蛋白質性結着材で結着する際に、当該食品の有する蛋
白質分解酵素が結着材に作用して結着力を弱めるのを防
止するために、食品として無害な蛋白質分解酵素阻害剤
（以下インヒビターと称す）を添加して結着を容易なら
しめる方法に関する。
従来結着材を用いて食品を結着する方法は数多く行なは
れてきた。例えばハム製造時におけるゼラチン、そば製
造時における小麦粉又は山芋、ハンバーグ製造時におけ
る卵等もその範ちゅうに入る。結着材の種類も、天然食
品を利用した前記のような物質をはじめとして、結着力
の主役が蛋白質、炭水化物、或いはそれ等の化学的誘導
体等も数多く見られる。本発明の特長は、天然物、合成
物に限らず、蛋白質性の結着材を使用したときに、被結
着体である食品に蛋白分解酵素活性がある場合には結着
が容易に完了しない難点會゛解決したところにある。
れてきた。例えばハム製造時におけるゼラチン、そば製
造時における小麦粉又は山芋、ハンバーグ製造時におけ
る卵等もその範ちゅうに入る。結着材の種類も、天然食
品を利用した前記のような物質をはじめとして、結着力
の主役が蛋白質、炭水化物、或いはそれ等の化学的誘導
体等も数多く見られる。本発明の特長は、天然物、合成
物に限らず、蛋白質性の結着材を使用したときに、被結
着体である食品に蛋白分解酵素活性がある場合には結着
が容易に完了しない難点會゛解決したところにある。
蛋白質分解酵素は動・植物性の全ての食品に含まれてい
るが、動物の消化液、植物の分泌液、□酵素食品等にお
いては細胞外に存在している。
るが、動物の消化液、植物の分泌液、□酵素食品等にお
いては細胞外に存在している。
これらの蛋白質分解酵素は殆んどの場合、一定温度以上
の加熱により不活化される。然しなから、生鮮、凍結、
塩蔵、特殊な乾燥食品等においては蛋白質分解酵素活性
は大部分保存されており一これ等食品を蛋白質性結着材
で結着する場合はその影響を受ける。また細胞内にのみ
蛋白質分解酵素を有する食品を結着する場合でも、工程
中に細胞が破壊して内部の蛋白質分解酵素が流出し、同
様な影響を及ぼす、鳴合が多くある。
の加熱により不活化される。然しなから、生鮮、凍結、
塩蔵、特殊な乾燥食品等においては蛋白質分解酵素活性
は大部分保存されており一これ等食品を蛋白質性結着材
で結着する場合はその影響を受ける。また細胞内にのみ
蛋白質分解酵素を有する食品を結着する場合でも、工程
中に細胞が破壊して内部の蛋白質分解酵素が流出し、同
様な影響を及ぼす、鳴合が多くある。
蛋白、魚肉すり身、凍結乾燥すり身等が通常よく用いら
れる。このうち魚肉すり身、凍結乾燥すり身は魚肉アク
トミオシンの所謂「坐り」を白等とは異雇った結着機構
を持つが、「坐り」現象が蛋白質の高次の立体構造に由
来する結着であるため特に蛋白質分解酵素の影響を受は
易い。程度の差はあれ、前記すり身以外の結着材に於て
もその影響を受けることは事実である。
れる。このうち魚肉すり身、凍結乾燥すり身は魚肉アク
トミオシンの所謂「坐り」を白等とは異雇った結着機構
を持つが、「坐り」現象が蛋白質の高次の立体構造に由
来する結着であるため特に蛋白質分解酵素の影響を受は
易い。程度の差はあれ、前記すり身以外の結着材に於て
もその影響を受けることは事実である。
従来は蛋白質分解酵素活性を有する食品を蛋白り性結着
月で結着する場合、単に結着材の量を増箪する以外に方
法がなかった。このため被結着体である食品本来の味、
香り、テクスチャー等に影響を与え、好ましいことでは
なかった。
月で結着する場合、単に結着材の量を増箪する以外に方
法がなかった。このため被結着体である食品本来の味、
香り、テクスチャー等に影響を与え、好ましいことでは
なかった。
本発明に於ては、これらの欠点を除くために、食品の有
する蛋白質分解酵素をインヒビターを添加することによ
って不活性化し、従来通りの結着材の添加量、添加方法
で食品の結着を可能にすることに成功し発明を完成した
ものである。
する蛋白質分解酵素をインヒビターを添加することによ
って不活性化し、従来通りの結着材の添加量、添加方法
で食品の結着を可能にすることに成功し発明を完成した
ものである。
蛋白質分解酵素は広く動・植物・微生物界に分布してお
り、基質に対する作用様式に基き、エンド−ｅｆチダー
ゼ、エキソペプチダーゼニ大別され、更に触媒残基によ
る分類ではセリンプロテアーゼ、チオールプロテアーゼ
、酸性プロテアーゼ、金属プロテアーゼの４群に分けら
れている。 トリプシン、プラスミン、エラスターゼ、
カテプシンＧなどがセリンプロテアーゼに古し、ノ平２
９イン、プロメラインなどはチオールプロテアーゼに属
し、ペプシン、レンニン、カテプシンＤ、Ｅなどは酸性
プロテアーゼに属し、コラダナーゼ、アミノペプチダー
ゼ、カルホキシイグチダーゼなどけ全組プロテアーゼに
属する。これら蛋白質分解酵素に対するインヒビタは動
・植物、微生物代謝産物中に数多く発見されている。古
くは牛膵臓から抽出されたＫｕ−ｎｉｔｚインヒビター
はトリプシン、カリクレイン等に阻害作用を有してｂる
。
り、基質に対する作用様式に基き、エンド−ｅｆチダー
ゼ、エキソペプチダーゼニ大別され、更に触媒残基によ
る分類ではセリンプロテアーゼ、チオールプロテアーゼ
、酸性プロテアーゼ、金属プロテアーゼの４群に分けら
れている。 トリプシン、プラスミン、エラスターゼ、
カテプシンＧなどがセリンプロテアーゼに古し、ノ平２
９イン、プロメラインなどはチオールプロテアーゼに属
し、ペプシン、レンニン、カテプシンＤ、Ｅなどは酸性
プロテアーゼに属し、コラダナーゼ、アミノペプチダー
ゼ、カルホキシイグチダーゼなどけ全組プロテアーゼに
属する。これら蛋白質分解酵素に対するインヒビタは動
・植物、微生物代謝産物中に数多く発見されている。古
くは牛膵臓から抽出されたＫｕ−ｎｉｔｚインヒビター
はトリプシン、カリクレイン等に阻害作用を有してｂる
。
本発明者等は、各種インヒビターによる実験を数多く行
なったが、使用する対象が食品である点と、食品中には
多種多様の蛋白質分解酵素が含有されている点を考慮し
て、産業的に使用するインヒビターとして豚プラズマ・
Ｉ？ウダーが最も適当であることを見出した。豚プラズ
マ中には強力なインヒビターが多貝に含まれ、且つその
インヒビターとしての作用ｕ ｌ広い蛋白質分解酵素に
有効であった。−例をあげれば、１０％ゼラチン溶液１
００ｍＡ宛を８本のコルインに分注し、４本に豚プラズ
マ・パウダー１０Ｊｌ＋９を加えた後、各々にトリプシ
ン、ｄ’ノ４イン、カテプシン１〕、アミノペプチダー
ゼの一定前を夫々２木兄に加えて冷蔵、したところ、豚
プラズマ・パウダーを加えた群は何れも凝固したが、酵
素のみの対照は何れも凝固せずゼラチンは液化していた
。
なったが、使用する対象が食品である点と、食品中には
多種多様の蛋白質分解酵素が含有されている点を考慮し
て、産業的に使用するインヒビターとして豚プラズマ・
Ｉ？ウダーが最も適当であることを見出した。豚プラズ
マ中には強力なインヒビターが多貝に含まれ、且つその
インヒビターとしての作用ｕ ｌ広い蛋白質分解酵素に
有効であった。−例をあげれば、１０％ゼラチン溶液１
００ｍＡ宛を８本のコルインに分注し、４本に豚プラズ
マ・パウダー１０Ｊｌ＋９を加えた後、各々にトリプシ
ン、ｄ’ノ４イン、カテプシン１〕、アミノペプチダー
ゼの一定前を夫々２木兄に加えて冷蔵、したところ、豚
プラズマ・パウダーを加えた群は何れも凝固したが、酵
素のみの対照は何れも凝固せずゼラチンは液化していた
。
最近、省資源の趨勢から、加工食品業界においても従来
食品としてがえりみられなかった部分、例えば魚類の端
切れも結着して食品として供するようになってきており
、また魚卵等ノバラ卵も結着成型して付加価値をつける
方向にある。これらの結着材としては各種の蛋白質性結
着材が用いられているが、主としては添加量が少なくて
すむ点と、加熱によらず「坐り」現象で強固に結着可能
な凍結乾燥すり身が用いられている。前記したように、
「坐り」は蛋白質の高次の立体構造に起因しているため
特に被結着体中に含まれる蛋白質分解酵素の影響を受は
易い。例えは魚卵を保！警乾燥すり身で結着する場合、
脱水工程が必須であるが、この際魚卵の種類や卯の成熟
度によっては表皮がうずく、壊れて内容物が流出する場
合がしばしばある。この場合流出した内容物中の強力な
蛋白質分解酵素が働いて１坐り」構造をとることを妨は
結着不能となる。このようなとき、予め卯に豚プラズマ
・パウダーを加えておくと規定量の凍結乾燥すシ身によ
って完全に結着がｎ］能となる。また魚肉の細片の蛋白
質分解酵累活性を測定すると、カテグシンＤの活性が特
に高い。魚肉の細片をそのまま凍結乾燥すり身以外の蛋
白質性結着拐で結着しようとしても、生の状態でスライ
ス出来る状態にはなシにくいが、これに豚プラズマ・パ
ウダーを添加混合しておくと容易に生でスライス可能と
なる。
食品としてがえりみられなかった部分、例えば魚類の端
切れも結着して食品として供するようになってきており
、また魚卵等ノバラ卵も結着成型して付加価値をつける
方向にある。これらの結着材としては各種の蛋白質性結
着材が用いられているが、主としては添加量が少なくて
すむ点と、加熱によらず「坐り」現象で強固に結着可能
な凍結乾燥すり身が用いられている。前記したように、
「坐り」は蛋白質の高次の立体構造に起因しているため
特に被結着体中に含まれる蛋白質分解酵素の影響を受は
易い。例えは魚卵を保！警乾燥すり身で結着する場合、
脱水工程が必須であるが、この際魚卵の種類や卯の成熟
度によっては表皮がうずく、壊れて内容物が流出する場
合がしばしばある。この場合流出した内容物中の強力な
蛋白質分解酵素が働いて１坐り」構造をとることを妨は
結着不能となる。このようなとき、予め卯に豚プラズマ
・パウダーを加えておくと規定量の凍結乾燥すシ身によ
って完全に結着がｎ］能となる。また魚肉の細片の蛋白
質分解酵累活性を測定すると、カテグシンＤの活性が特
に高い。魚肉の細片をそのまま凍結乾燥すり身以外の蛋
白質性結着拐で結着しようとしても、生の状態でスライ
ス出来る状態にはなシにくいが、これに豚プラズマ・パ
ウダーを添加混合しておくと容易に生でスライス可能と
なる。
以下実施例をあげて本発明を更に具体的に説明するが、
本発明はこれによって限定されるものではない。
本発明はこれによって限定されるものではない。
〔実施例１〕
雁ない塩蔵ししゃも卵１ ｋｇを５００ｆＩ−宛に二分
した。各々木綿袋に入れ６ｉｆ、水で３０分間脱地して
から３０００ ｒ、ｐ−ｍ ３分間遠ｌＤ脱水した。夫
々３８０？であった。卵粒は凡そ４０％が破れ、著しく
テクスチャーが悪くなった。
した。各々木綿袋に入れ６ｉｆ、水で３０分間脱地して
から３０００ ｒ、ｐ−ｍ ３分間遠ｌＤ脱水した。夫
々３８０？であった。卵粒は凡そ４０％が破れ、著しく
テクスチャーが悪くなった。
上記破卵１ｙをと９試験管に入れ、１０チゼラチン浴敢
１０−を江別して振盪し５℃゛の冷蔵庫に放置した。２
時間経過後においてもゼラチン溶液は固化せず液化した
ま”まであった。
１０−を江別して振盪し５℃゛の冷蔵庫に放置した。２
時間経過後においてもゼラチン溶液は固化せず液化した
ま”まであった。
卵３００！ｖ−宛をとり、夫々Ａ、Ｂとした。Ａには豚
プラズマ・ノ４ウダー２Ｊを加えて攪拌した後、Ａ、Ｂ
夫々に凍結乾燥すシ身〔成和化成■製″’Ｐ−Ｆ−Ｐ”
：）を１０１宛添加し、混合攪拌して１個３０ｙ−宛の
「数の子」状に成型し、−晩５℃の冷蔵庫に放置した・ 翌朝Ａは強く固まっておシ、手にとって強く振っても何
等型崩れはなかったが、Ｂはもろく全て折れた。
プラズマ・ノ４ウダー２Ｊを加えて攪拌した後、Ａ、Ｂ
夫々に凍結乾燥すシ身〔成和化成■製″’Ｐ−Ｆ−Ｐ”
：）を１０１宛添加し、混合攪拌して１個３０ｙ−宛の
「数の子」状に成型し、−晩５℃の冷蔵庫に放置した・ 翌朝Ａは強く固まっておシ、手にとって強く振っても何
等型崩れはなかったが、Ｂはもろく全て折れた。
〔実施例２〕
鯖落し身２００１から１ＯｆＰをと９、実施例１におけ
ると同様なゼラチン固化テストを実施したところゼラチ
ンは液化したままであった。
ると同様なゼラチン固化テストを実施したところゼラチ
ンは液化したままであった。
前記鯖落し身ｆ５０ｆＦ宛二つに分け、Ａ、Ｂとした。
Ａには豚プラズマ・ノ臂ウダー１１を加えて攪拌した後
、Ａ、Ｂ夫々に乾燥卵白６を宛を添加し、混合攪拌して
ハンバーグ状に成型し、−晩１５℃に放置した。
、Ａ、Ｂ夫々に乾燥卵白６を宛を添加し、混合攪拌して
ハンバーグ状に成型し、−晩１５℃に放置した。
翌朝Ａは府下で０−５ ｃｍ ｒｌＪにスライス出来た
が、Ｂは形が崩れてスライスできなかった。
が、Ｂは形が崩れてスライスできなかった。
特許出願人 成和化成株式会社
代理人 弁理士 樫 出 庄 治
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）蛋白質分解酵素活性を有子名食品を蛋白質性結着材
で結着する際に、゛蛋白質分解酵素阻害剤を使用するこ
とを特徴とする該食品の結着を容易ならしめる方法。 ２）蛋白質分解酵素阻害剤として豚プラズマ・パウダー
を使用することよりなる特許請求の範囲第１項記載の方
法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57195820A JPS5985261A (ja) | 1982-11-08 | 1982-11-08 | 食品の結着方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57195820A JPS5985261A (ja) | 1982-11-08 | 1982-11-08 | 食品の結着方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5985261A true JPS5985261A (ja) | 1984-05-17 |
| JPS6326978B2 JPS6326978B2 (ja) | 1988-06-01 |
Family
ID=16347535
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57195820A Granted JPS5985261A (ja) | 1982-11-08 | 1982-11-08 | 食品の結着方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5985261A (ja) |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4922694A (ja) * | 1972-06-26 | 1974-02-28 | ||
| JPS55108242A (en) * | 1979-01-13 | 1980-08-20 | Ritsuo Shigeoka | Preparation of ground fish meat and fish-paste product |
-
1982
- 1982-11-08 JP JP57195820A patent/JPS5985261A/ja active Granted
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4922694A (ja) * | 1972-06-26 | 1974-02-28 | ||
| JPS55108242A (en) * | 1979-01-13 | 1980-08-20 | Ritsuo Shigeoka | Preparation of ground fish meat and fish-paste product |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS6326978B2 (ja) | 1988-06-01 |
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