JPS59159793A - カゼインホスホペプチドの精製法 - Google Patents
カゼインホスホペプチドの精製法Info
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- JPS59159793A JPS59159793A JP3342383A JP3342383A JPS59159793A JP S59159793 A JPS59159793 A JP S59159793A JP 3342383 A JP3342383 A JP 3342383A JP 3342383 A JP3342383 A JP 3342383A JP S59159793 A JPS59159793 A JP S59159793A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、カルシウムの吸収促進作用を有するカゼイン
ホスホペプチド（Ｃａｓｅｉｎ Ｐｈｏｓｐｈｏｐｅｐ
ｔｉｄｅ以下ＣＰＰと略記する）の精製法に関する。詳
しくは、カゼインのトリプシンで加水分解して生成した
ＣＰＰを金属イオン特に、第２鉄イオンを用い、高純度
に精製する方法に関する。
ホスホペプチド（Ｃａｓｅｉｎ Ｐｈｏｓｐｈｏｐｅｐ
ｔｉｄｅ以下ＣＰＰと略記する）の精製法に関する。詳
しくは、カゼインのトリプシンで加水分解して生成した
ＣＰＰを金属イオン特に、第２鉄イオンを用い、高純度
に精製する方法に関する。
ＣＰＰはカルシウム吸収促進因子として最近その性質が
明らかにされてきた物質である〔内藤博、化学と生物１
８５５１〜５５８ （１９８０） 、 Ｙ、Ｓ、Ｌｅｅ
。
明らかにされてきた物質である〔内藤博、化学と生物１
８５５１〜５５８ （１９８０） 、 Ｙ、Ｓ、Ｌｅｅ
。
Ｔ、Ｎｏｇｕｃｈｉ ａｎｄ １１．Ｎａ１ｔｏ＋ Ｂ
ｒ１ｔｉｓｈ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＮｕｔｒｉｔｉｏ
ｎ ４３ ４５７〜４６７ （１９８０） ） 、牛
乳は古くからその栄養の完全さで知られ、その多くの効
果のうちカルシウムの供給源としてあらゆる食品の中で
最も優れたものとされているが、その因子としてＣＰＰ
は重要なものである。このＣＰＰには代表的な２種が存
在していることが知られている。すなわち、β−カゼイ
ン由来のもの（β−ＣＰＰと略記）とα−カゼイン由来
のもの（α−ＣＰＰと略記）の２種で、その構造及び恒
数は次の表１に示した通りである。特にβ−ＣＰＰは良
く研究され構造も決定されている。（Ｗ、Ｍａｎｓｏｎ
。
ｒ１ｔｉｓｈ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＮｕｔｒｉｔｉｏ
ｎ ４３ ４５７〜４６７ （１９８０） ） 、牛
乳は古くからその栄養の完全さで知られ、その多くの効
果のうちカルシウムの供給源としてあらゆる食品の中で
最も優れたものとされているが、その因子としてＣＰＰ
は重要なものである。このＣＰＰには代表的な２種が存
在していることが知られている。すなわち、β−カゼイ
ン由来のもの（β−ＣＰＰと略記）とα−カゼイン由来
のもの（α−ＣＰＰと略記）の２種で、その構造及び恒
数は次の表１に示した通りである。特にβ−ＣＰＰは良
く研究され構造も決定されている。（Ｗ、Ｍａｎｓｏｎ
。
Ｗ、Ｄ、八ｒＬｎａｎ ； 八ｒｃｈｉｖｅｓ
ｏｆ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄＢｉｏｃ
ｈｅｍｉｓｔｒｙ １４５ １６〜２６頁 （１９７１
） ）しかし、α−ＣＰＰについては推定構造で更に分
解の進んだものも考えられる。
ｏｆ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄＢｉｏｃ
ｈｅｍｉｓｔｒｙ １４５ １６〜２６頁 （１９７１
） ）しかし、α−ＣＰＰについては推定構造で更に分
解の進んだものも考えられる。
表１
木表におけるアミノ酸残基の略号の
Ａｌａ：Ｌ−アラニン、Ａｒｇ：Ｌ−アルギニン。
Ａｓｐ：Ｌ−アスパラギン酸、Ａｓｎ：Ｌ−アスパラギ
ン、Ｇｌｕ：Ｌ−グルタミン酸、Ｇｌｎ：Ｌ−グルタミ
ン、Ｇｌｙニゲリシン、ｉｌｅ：Ｌ：Ｌ−リジン、Ｍｅ
ｔ：Ｌ−メチオニン、ｐｒ。
ン、Ｇｌｕ：Ｌ−グルタミン酸、Ｇｌｎ：Ｌ−グルタミ
ン、Ｇｌｙニゲリシン、ｉｌｅ：Ｌ：Ｌ−リジン、Ｍｅ
ｔ：Ｌ−メチオニン、ｐｒ。
：Ｌ−プロリン
Ｓｅｔ：Ｌ−セリン
ＯＨ２０Ｈ
■
（Ｈ２Ｎ−ＣＨ−Ｃ００Ｈ）
Ｓｅｔ■：Ｌ−ホスホセリン
ＯＨ
■
ＣＨ２０−Ｐ−ＯＨ
１
１０
（Ｈ２Ｎ −ＣＨ−ＣＯＯＨ）
Ｔｈｒ：Ｌ−スレオニン、Ｖａｌ：Ｌ−バリン。
Ｈ２Ｎ−Ａｓｐ：Ｎ末端Ｌ−アスパラギン酸。
Ｈ２ｆ％ｌＡｒｇ：Ｎ末端Ｌ−アルギニン。
Ｌｙｓ−ＣＯＯＨ：ｃ末端Ｌ−リジン、Ａｒｇ・Ｃ０Ｏ
Ｈ： ｃ末端Ｌ−アルギニンをそれぞれ示すものである
。
Ｈ： ｃ末端Ｌ−アルギニンをそれぞれ示すものである
。
ＣＰＰの調製方法としては以下に示す方法が知られてい
る。
る。
■ 結晶トリプシンでβ−カゼインを加水分解し、ＣＰ
Ｐを生成させた後、ｐＨ４，７で未反応カゼインと一部
の不純物を沈澱除去した後上清部Ｇこ塩化バリウムとエ
タノール（終濃度５０％（ｖ／ｖ））を加えてＣＰＰを
沈澱として回収する方法〔例えばＲ，Ｆ、Ｐｅｔｅｒｓ
ｏｎ、 Ｌ、Ｗ、Ｎｏｕｍａｎ ａｎｄＴル０ＭｃＭｅ
ｅｋｉｎ、 Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａｍｅｒ
ｉｃａｎＣｈｅｍｉｃａｌ ５ｏｃｉｅｔｙ ８０
９５〜９９ （１９５８） ）■ 結晶トリプシンでβ
−カゼインを加水分解し、ＣＰＰを生成させた後、トリ
クロル酢酸で処理−し、不溶物を除去後水酸化ナトリウ
ムにより中和（ｐａｌ ５．０）する。その後、ゲル濾
過カラム（５ｅｐｈａｄｅｘ Ｇ −２５■ Ｐｈａ
ｒｍａｃｉａ社）番こより粗分画し、更にイオン交換樹
脂カラム（ＤｏｗｅｘＸ５０Ｘ２■ Ｄｏｗ Ｃｈｅｍ
ｉｃａｌ Ｃｏ、）に−たん吸着させピリジン−酢酸緩
衝液（０，２規定ＰＨ２，５）で溶出し精製する方法（
Ｈ，Ｎａ１ｔｏ ａｎｄ Ｈ，５ｕｚｕｋｉ。
Ｐを生成させた後、ｐＨ４，７で未反応カゼインと一部
の不純物を沈澱除去した後上清部Ｇこ塩化バリウムとエ
タノール（終濃度５０％（ｖ／ｖ））を加えてＣＰＰを
沈澱として回収する方法〔例えばＲ，Ｆ、Ｐｅｔｅｒｓ
ｏｎ、 Ｌ、Ｗ、Ｎｏｕｍａｎ ａｎｄＴル０ＭｃＭｅ
ｅｋｉｎ、 Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａｍｅｒ
ｉｃａｎＣｈｅｍｉｃａｌ ５ｏｃｉｅｔｙ ８０
９５〜９９ （１９５８） ）■ 結晶トリプシンでβ
−カゼインを加水分解し、ＣＰＰを生成させた後、トリ
クロル酢酸で処理−し、不溶物を除去後水酸化ナトリウ
ムにより中和（ｐａｌ ５．０）する。その後、ゲル濾
過カラム（５ｅｐｈａｄｅｘ Ｇ −２５■ Ｐｈａ
ｒｍａｃｉａ社）番こより粗分画し、更にイオン交換樹
脂カラム（ＤｏｗｅｘＸ５０Ｘ２■ Ｄｏｗ Ｃｈｅｍ
ｉｃａｌ Ｃｏ、）に−たん吸着させピリジン−酢酸緩
衝液（０，２規定ＰＨ２，５）で溶出し精製する方法（
Ｈ，Ｎａ１ｔｏ ａｎｄ Ｈ，５ｕｚｕｋｉ。
＾ｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃ
ｈｅｍｉｓｔｒｙ ３８ １５４３〜１５４５ （１９
７４） ） ■、■の方法と６β−カゼインを使用しており、この場
合には、予めカゼインからβ−カゼインを精製する必要
があり、収率の低下をもたらし不利である。又■ではバ
リウム塩、■ではトリクロル酢酸、ピリジンを使用して
おり、これらを使用したものは到底飲食に供することが
できない。また■に於てはカラムでのＣＰＰの処理量は
少量で工業的製造には通用し難い。
ｈｅｍｉｓｔｒｙ ３８ １５４３〜１５４５ （１９
７４） ） ■、■の方法と６β−カゼインを使用しており、この場
合には、予めカゼインからβ−カゼインを精製する必要
があり、収率の低下をもたらし不利である。又■ではバ
リウム塩、■ではトリクロル酢酸、ピリジンを使用して
おり、これらを使用したものは到底飲食に供することが
できない。また■に於てはカラムでのＣＰＰの処理量は
少量で工業的製造には通用し難い。
本出願人が先に出願した特願昭５７−５２６３９号（昭
和５７年３月３０日出願）に於ては、°基本的には■の
方法を用いているが、カゼインを原料として用いて、塩
化バリウムの代り″にカルシウム塩に変えて、ＣＰＰを
回収し、そのまま飲食に供せるようにしたものであるが
、エタノール等の有機溶媒を大量に使用する点で、工業
的には不利である。
和５７年３月３０日出願）に於ては、°基本的には■の
方法を用いているが、カゼインを原料として用いて、塩
化バリウムの代り″にカルシウム塩に変えて、ＣＰＰを
回収し、そのまま飲食に供せるようにしたものであるが
、エタノール等の有機溶媒を大量に使用する点で、工業
的には不利である。
本発明者らは、このＣＰＰの精製法について鋭意検討を
重ねた結果、ｃｐｐが各種金属イオンと相互作用を有す
ることを見出した。更にある種の金属イオン、特に第２
鉄イオンにより有機溶媒を全く使用することなしに、Ｃ
ＰＰを高純度に回収できることを見出し、本発明を完成
させた。
重ねた結果、ｃｐｐが各種金属イオンと相互作用を有す
ることを見出した。更にある種の金属イオン、特に第２
鉄イオンにより有機溶媒を全く使用することなしに、Ｃ
ＰＰを高純度に回収できることを見出し、本発明を完成
させた。
本発明によれば、カゼインをトリプシンで加水分解し、
ＣＰＰを生成させた後に金属イオンを添加し、ＣＰＰを
沈澱させ回収するので、操作は簡単であり、且つ有Ｒｆ
４媒を全く使用しないので、工業的には極めて有利であ
る。
ＣＰＰを生成させた後に金属イオンを添加し、ＣＰＰを
沈澱させ回収するので、操作は簡単であり、且つ有Ｒｆ
４媒を全く使用しないので、工業的には極めて有利であ
る。
次に本発明の方法について説明する。この方法はカゼイ
ンにトリプシン又はトリプシンを含む酵素剤を作用させ
、ＣＰＰを含む分解物溶液を調製し、これに第２鉄イオ
ンを添加してＣＰＰを回収する方法である。
ンにトリプシン又はトリプシンを含む酵素剤を作用させ
、ＣＰＰを含む分解物溶液を調製し、これに第２鉄イオ
ンを添加してＣＰＰを回収する方法である。
本製造に使用する原料であるカゼインは、各種酸カゼイ
ン、カゼインナトリウム、カゼインカルシウム等のカゼ
インが最も良いが、牛乳、スキムミルク等の未精製のも
のでも原料として用いることができる。本製法に従えば
、この原料カゼインを水に溶解し、トリプシン又はトリ
プシンを含む酵素剤を加える。本発明に使用するトリプ
シン又はそれを含む酵素剤としては、市販の膵臓性の酵
素（パンクレアチン）でも十分で゛あるが、収率等の点
から、結晶グレードのものが好ましい。
ン、カゼインナトリウム、カゼインカルシウム等のカゼ
インが最も良いが、牛乳、スキムミルク等の未精製のも
のでも原料として用いることができる。本製法に従えば
、この原料カゼインを水に溶解し、トリプシン又はトリ
プシンを含む酵素剤を加える。本発明に使用するトリプ
シン又はそれを含む酵素剤としては、市販の膵臓性の酵
素（パンクレアチン）でも十分で゛あるが、収率等の点
から、結晶グレードのものが好ましい。
原料のカゼインに上記酵素を作用させることによって、
両者が反応してＣＰＰを生成する。この際、工業的酵素
反応条件は、反応時のカゼイン濃度は３０以下、好まし
くは２〜３０％、反応−は６．０〜９．０、反応温度は
１５〜６０℃、好ましくは２０〜５０℃が良好にＣＰＰ
が生成し好都合である。
両者が反応してＣＰＰを生成する。この際、工業的酵素
反応条件は、反応時のカゼイン濃度は３０以下、好まし
くは２〜３０％、反応−は６．０〜９．０、反応温度は
１５〜６０℃、好ましくは２０〜５０℃が良好にＣＰＰ
が生成し好都合である。
酵素使用量は対基質カゼイン重量に対し、結晶トリプシ
ンとして０．００１％〜２％相当の量で、処理時間は５
分〜１００時間で十分反応が進行しｃＰＰを生成するこ
とができる。
ンとして０．００１％〜２％相当の量で、処理時間は５
分〜１００時間で十分反応が進行しｃＰＰを生成するこ
とができる。
以上の如くして生成したＣＰＰを回収するには、第２鉄
イオンを添加することにより実施される。
イオンを添加することにより実施される。
表２に各種金属イオンで試験した結果を示す。表２から
れかるようにエタノール存在下では、バリウムをはじめ
として多くの金属イオンによってＣＰＰを沈澱させるこ
とが可能であるが、発明者らは、エタノールなしに金属
イオンのみでＣＰＰを沈澱回収する方法を検討し、塩化
第２鉄、塩化亜鉛、酢酸鉛、酢酸ウラニウムによってＣ
ＰＰを沈澱として精製できることを見出した。ＣＰＰは
通常、食品として摂取することから考えて、第２鉄（ｐ
ｅ＋ ＋ ＋ ）イオンが好適と考えられる。
れかるようにエタノール存在下では、バリウムをはじめ
として多くの金属イオンによってＣＰＰを沈澱させるこ
とが可能であるが、発明者らは、エタノールなしに金属
イオンのみでＣＰＰを沈澱回収する方法を検討し、塩化
第２鉄、塩化亜鉛、酢酸鉛、酢酸ウラニウムによってＣ
ＰＰを沈澱として精製できることを見出した。ＣＰＰは
通常、食品として摂取することから考えて、第２鉄（ｐ
ｅ＋ ＋ ＋ ）イオンが好適と考えられる。
次に第２鉄イオンの給源について、さらに詳細に検索し
たところ、表３の結果を得た。表３から明らかなように
第２鉄塩のうち、ピロリン酸第２鉄のように水に不溶性
の塩や、クエン酸鉄アンモニウムのように錯塩を形成し
ている第２鉄塩は、本精製には不向きで、遊離型の第２
鉄イオン、を生ずるものが好ましいことがわかった。又
硫酸第１鉄のように本来単独ではＣＰＰの沈澱が生じな
いものでも、空気酸化等により第２鉄に変化させると、
ＣＰＰの沈澱が生ずることも判明した。
たところ、表３の結果を得た。表３から明らかなように
第２鉄塩のうち、ピロリン酸第２鉄のように水に不溶性
の塩や、クエン酸鉄アンモニウムのように錯塩を形成し
ている第２鉄塩は、本精製には不向きで、遊離型の第２
鉄イオン、を生ずるものが好ましいことがわかった。又
硫酸第１鉄のように本来単独ではＣＰＰの沈澱が生じな
いものでも、空気酸化等により第２鉄に変化させると、
ＣＰＰの沈澱が生ずることも判明した。
表 ２ 各種金属イオンによるＣＰＰ沈穀生成（膳怜
腎浩預茸州（Ｖ／’Ｖ） Ｊｔ’Ｃ１，に’：＋よう、
工、５ゎ表 ３ 第２鉄イオンの給源とＣＰＰの沈澱
生成表 ４ 第２鉄イオンの濃度とｃｐｐの収率７純
度（注）ＣＰＰ純度は高速液体クロマトグラフで分析し
た。
腎浩預茸州（Ｖ／’Ｖ） Ｊｔ’Ｃ１，に’：＋よう、
工、５ゎ表 ３ 第２鉄イオンの給源とＣＰＰの沈澱
生成表 ４ 第２鉄イオンの濃度とｃｐｐの収率７純
度（注）ＣＰＰ純度は高速液体クロマトグラフで分析し
た。
塩化第２鉄の濃度が５ｍＭ以上でｃＰＰは沈澱を生じ、
塩化第２鉄の濃度が増加するにつれ、ＣＰＰ沈澱回収率
は増加する。しかし逆にＣＰＰの純度は次第に低下する
。商品としては、５０％以上のＣＰＰが好ましいので、
添加する塩化第２鉄の濃度は５〜５０ ｍ Ｍが好まし
い。
塩化第２鉄の濃度が増加するにつれ、ＣＰＰ沈澱回収率
は増加する。しかし逆にＣＰＰの純度は次第に低下する
。商品としては、５０％以上のＣＰＰが好ましいので、
添加する塩化第２鉄の濃度は５〜５０ ｍ Ｍが好まし
い。
以上の方法により得られたｃＰＰ沈澱の採取は一般に使
用されている方法、例えば、デカンテーション、濾過、
遠心分離などにより実施される。
用されている方法、例えば、デカンテーション、濾過、
遠心分離などにより実施される。
得られたＣＰＰの沈澱を、少量の水、アルコール等で洗
浄することにより更に純度を向上させることもできる。
浄することにより更に純度を向上させることもできる。
以上の如くして回収されたＣＰＰの沈澱は、通常実施さ
れる乾燥方法、例えば熱風乾燥、流動層乾燥、真空乾燥
等の方法で実施し、淡黄〜黄褐色。
れる乾燥方法、例えば熱風乾燥、流動層乾燥、真空乾燥
等の方法で実施し、淡黄〜黄褐色。
殆ど無臭、無味の粉末が得られる。
以上の如くして得られたｃＰＰの純度の分析は含まれる
窒素の含量をケルプール法によって定量し、リンの含量
をアレン（Ａｌｉｅｎ ）の湿式灰化法と中村変法によ
り定量し、両者の原子数比（Ｎ／Ｐ比）を算出すること
によって分析する。
窒素の含量をケルプール法によって定量し、リンの含量
をアレン（Ａｌｉｅｎ ）の湿式灰化法と中村変法によ
り定量し、両者の原子数比（Ｎ／Ｐ比）を算出すること
によって分析する。
本発明の方法により得られるＣＰＰはＮ／Ｐ比７〜２０
のものであり、カゼイン分解物特有の苦味も実質上殆ど
無視でき、そのまま飲食に用いることができる。また、
ＣＰＰ中には芳香族アミノ酸が含まれていない。従って
、それに起因する紫外部吸収（例えば２８０ｎｍ、
２５４ｎｍ）が殆どなく、ペプチド結合由来の吸収（２
０５〜２２０ｎｍ） Ｌか認められない。
のものであり、カゼイン分解物特有の苦味も実質上殆ど
無視でき、そのまま飲食に用いることができる。また、
ＣＰＰ中には芳香族アミノ酸が含まれていない。従って
、それに起因する紫外部吸収（例えば２８０ｎｍ、
２５４ｎｍ）が殆どなく、ペプチド結合由来の吸収（２
０５〜２２０ｎｍ） Ｌか認められない。
このＣＰＰ０別の分析法として高速液体クロマト装置に
よる分析も可能である。例えばＴＳＫ−ＧＥＬＳＧ−２
０００ＳＷ （東洋曹達製）のカラムをを用い、ｐＨ６
，５，０，１Ｍリン酸緩衝液（０，１Ｍ塩化ナトリウム
を含む）の溶媒系で行うこともできる。検出は例えば２
１５ｎｍの紫外部吸収で行う。この方法により分析した
ところ、本発明により得られたＣＰＰはα−ＣＰＰ由来
と推定される成分とβ−ＣＰＰ由来と推定される成分と
両方含んでおり、ＣＰＰの含有量は５０％以上である。
よる分析も可能である。例えばＴＳＫ−ＧＥＬＳＧ−２
０００ＳＷ （東洋曹達製）のカラムをを用い、ｐＨ６
，５，０，１Ｍリン酸緩衝液（０，１Ｍ塩化ナトリウム
を含む）の溶媒系で行うこともできる。検出は例えば２
１５ｎｍの紫外部吸収で行う。この方法により分析した
ところ、本発明により得られたＣＰＰはα−ＣＰＰ由来
と推定される成分とβ−ＣＰＰ由来と推定される成分と
両方含んでおり、ＣＰＰの含有量は５０％以上である。
次に本発明の方法を実施例で説明する。
実施例１
乳酸カゼインにュージーランド産）１０ｇを水に溶解し
１０％溶液とした（ｐＨ８，０）。この溶液に豚の結晶
トリプシン（ノボ社製）を対基質０．０１％添加しｐＨ
７，５〜８．５で５０℃、６時間反応させた。
１０％溶液とした（ｐＨ８，０）。この溶液に豚の結晶
トリプシン（ノボ社製）を対基質０．０１％添加しｐＨ
７，５〜８．５で５０℃、６時間反応させた。
この反応液に、塩化第２鉄を１０ ｍ Ｍの濃度になる
ように添加し攪粋後、５ ’ｃで一夜放置した。沈澱と
なったＣＰＰ両分を遠心分離によって回収し、少量の水
で洗浄した。その後真空乾燥し、ＣＰＰ画分１．２ｇを
得た。ｃｐｐ純度は９２％、Ｎ／Ｐ−８，９であった。
ように添加し攪粋後、５ ’ｃで一夜放置した。沈澱と
なったＣＰＰ両分を遠心分離によって回収し、少量の水
で洗浄した。その後真空乾燥し、ＣＰＰ画分１．２ｇを
得た。ｃｐｐ純度は９２％、Ｎ／Ｐ−８，９であった。
特許出願人 明治製菓株式会社
代理人 新井 力（ほか２名）
Claims (1)
- １、 カゼインをトリプシンで加水分解し、カゼインホ
スホペプチドを生成させた後、その分解液に第２鉄イオ
ンを加えカゼインホスホペプチドを沈澱として回収する
ことを特徴とするカゼインホスホペプチドの精製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3342383A JPS59159793A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの精製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3342383A JPS59159793A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの精製法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59159793A true JPS59159793A (ja) | 1984-09-10 |
| JPH0358718B2 JPH0358718B2 (ja) | 1991-09-06 |
Family
ID=12386148
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3342383A Granted JPS59159793A (ja) | 1983-02-28 | 1983-02-28 | カゼインホスホペプチドの精製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS59159793A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2650955A1 (fr) * | 1989-08-16 | 1991-02-22 | Agronomique Inst Nat Rech | Procede d'obtention, a partir de la caseine beta, de fractions enrichies en peptides a activite biologique et les fractions peptidiques obtenues |
| JPH03244392A (ja) * | 1990-02-22 | 1991-10-31 | Meiji Milk Prod Co Ltd | ホスホペプタイドの分離濃縮法 |
| US5290685A (en) * | 1990-02-22 | 1994-03-01 | Meiji Milk Products Company Limited | Method for separation and concentration of phosphopeptides |
-
1983
- 1983-02-28 JP JP3342383A patent/JPS59159793A/ja active Granted
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2650955A1 (fr) * | 1989-08-16 | 1991-02-22 | Agronomique Inst Nat Rech | Procede d'obtention, a partir de la caseine beta, de fractions enrichies en peptides a activite biologique et les fractions peptidiques obtenues |
| JPH03244392A (ja) * | 1990-02-22 | 1991-10-31 | Meiji Milk Prod Co Ltd | ホスホペプタイドの分離濃縮法 |
| US5290685A (en) * | 1990-02-22 | 1994-03-01 | Meiji Milk Products Company Limited | Method for separation and concentration of phosphopeptides |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0358718B2 (ja) | 1991-09-06 |
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