JPS59109173A - 固定化生体触媒の製法 - Google Patents
固定化生体触媒の製法Info
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- JPS59109173A JPS59109173A JP22080582A JP22080582A JPS59109173A JP S59109173 A JPS59109173 A JP S59109173A JP 22080582 A JP22080582 A JP 22080582A JP 22080582 A JP22080582 A JP 22080582A JP S59109173 A JPS59109173 A JP S59109173A
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- Japan
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- enzyme
- gelling agent
- immobilized
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- enzymes
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- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
この発明は、反応の触媒等として用いられる固定化生体
触媒に関する。
触媒に関する。
従来の化学９食品、医薬工業等では、一般に高温、高圧
といったような苛酷な条件の反応によシ製品が生産され
てきたが、近年、生体反応を生体外で行ない、常温、常
圧といった緩やかな条件で、しかも、従来、多段の工程
が必要であったのを、かなり短縮した工程で製品製造を
行なうことが試みられている。生体反応のうち、特に酵
素を利用した反応は、前述したように工程を短縮化する
ことが可能になるということから、反応装置を縮小でき
るといったような点でコスト的に非常に有利であり、そ
のうえ、無公害で反応が速く進むといったような理由で
、近年槽々着目されている。
といったような苛酷な条件の反応によシ製品が生産され
てきたが、近年、生体反応を生体外で行ない、常温、常
圧といった緩やかな条件で、しかも、従来、多段の工程
が必要であったのを、かなり短縮した工程で製品製造を
行なうことが試みられている。生体反応のうち、特に酵
素を利用した反応は、前述したように工程を短縮化する
ことが可能になるということから、反応装置を縮小でき
るといったような点でコスト的に非常に有利であり、そ
のうえ、無公害で反応が速く進むといったような理由で
、近年槽々着目されている。
しかし、酵素は水溶性であって、従来では酵素を水に溶
解させた状態で酵素反応を行なうようにしていたので、
反応終了後に反応溶液中から酵素のみを分離回収して再
利用することは技術的に極めて困難であった。そのため
、酵素反応の反応形態はバッチ式が主流であって、反応
毎に酵素を分離回収することなく消費していた。酵素は
高価であるので、酵素を再利用することができないとい
うことはコスト的にみて非常に不利である。そこで、こ
のような欠点を除くため、何らかの形で酵素に修飾を行
なって酵素を水不溶性にすること等、酵素を固定化する
ことが提案された。酵素を固定化することにより、酵素
反応を連続法で行なうことも可能となる。−！た、酵素
の高基質選択性を利用して、溶液中の特定物質のみを検
出する酵素センサをつくることができるようにもなる。
解させた状態で酵素反応を行なうようにしていたので、
反応終了後に反応溶液中から酵素のみを分離回収して再
利用することは技術的に極めて困難であった。そのため
、酵素反応の反応形態はバッチ式が主流であって、反応
毎に酵素を分離回収することなく消費していた。酵素は
高価であるので、酵素を再利用することができないとい
うことはコスト的にみて非常に不利である。そこで、こ
のような欠点を除くため、何らかの形で酵素に修飾を行
なって酵素を水不溶性にすること等、酵素を固定化する
ことが提案された。酵素を固定化することにより、酵素
反応を連続法で行なうことも可能となる。−！た、酵素
の高基質選択性を利用して、溶液中の特定物質のみを検
出する酵素センサをつくることができるようにもなる。
これまでに提案された酵素の固定化法は、一般に三つの
方法、すなわち担体結合法、架橋法および包括法に大別
することができる。もつとも普通の場合について述べれ
ば、担体結合法は酵素を担体に結合させて水不溶性とす
る方法であって、その結合様式によって、さらに共有結
合法、物理的吸着法およびイオン結合法の三つに細分さ
れる。
方法、すなわち担体結合法、架橋法および包括法に大別
することができる。もつとも普通の場合について述べれ
ば、担体結合法は酵素を担体に結合させて水不溶性とす
る方法であって、その結合様式によって、さらに共有結
合法、物理的吸着法およびイオン結合法の三つに細分さ
れる。
架橋法は酵素を２個もしくはそれ以上の官能基を有する
試薬（架橋剤）と反応させ、酵素同士を架橋剤で結合さ
せて水不溶性とする方法、包括法は酵素をゲルの微細な
格子の中に包み込んだり（格子型）、半透膜性のポリマ
ーの皮膜によって被覆する（マイクロカプセル・′Ｗ、
マイクロカプセル化法）方法である。
試薬（架橋剤）と反応させ、酵素同士を架橋剤で結合さ
せて水不溶性とする方法、包括法は酵素をゲルの微細な
格子の中に包み込んだり（格子型）、半透膜性のポリマ
ーの皮膜によって被覆する（マイクロカプセル・′Ｗ、
マイクロカプセル化法）方法である。
しかしながら、これらの固定化法にはそれぞれ欠点があ
った。すなわち、共有結合法、架橋法および一部の包括
法においては、比較的激しい固定化反応試薬を用いるた
め、固定化時に酵素の変性。
った。すなわち、共有結合法、架橋法および一部の包括
法においては、比較的激しい固定化反応試薬を用いるた
め、固定化時に酵素の変性。
失活が起り易いという欠点があった。したがって、得ら
れる固定化酵素の活性保持率が低いものとなり、コスト
的に不利な面が多くなっていた。他方、イオン結合法や
物理的吸着法では、これらの方法で得られた固定化酵素
を酵素反応に使用すると、酵素が反応液中に脱落、遊離
してしまい、再使用が不可能になることがあるという欠
点があった。
れる固定化酵素の活性保持率が低いものとなり、コスト
的に不利な面が多くなっていた。他方、イオン結合法や
物理的吸着法では、これらの方法で得られた固定化酵素
を酵素反応に使用すると、酵素が反応液中に脱落、遊離
してしまい、再使用が不可能になることがあるという欠
点があった。
発明者らは、活性保持率が高く、酵素が脱落する恐れの
少ない固定化酵素を得ようとして研究を重ねた。その結
果、微細孔を有する物体の孔中にゲル化剤と酵素を注入
したのちゲル化剤をゲル化させて、酵素を前記物体に固
定すればよいということを見出した。また、酵素を生産
するので生体触媒として用いられる微生物菌体も同じ方
法で固定することができるということを見出し、ここに
この発明を完成し７た。
少ない固定化酵素を得ようとして研究を重ねた。その結
果、微細孔を有する物体の孔中にゲル化剤と酵素を注入
したのちゲル化剤をゲル化させて、酵素を前記物体に固
定すればよいということを見出した。また、酵素を生産
するので生体触媒として用いられる微生物菌体も同じ方
法で固定することができるということを見出し、ここに
この発明を完成し７た。
すなわち、この発明は、微細孔を有する物体の孔中にゲ
ル化剤と生体触媒を注入したのち、ゲル化剤をゲル化さ
せることを特徴とする固定化生体触媒の製法をその要旨
とする。以下、この発明の詳細な説明する。
ル化剤と生体触媒を注入したのち、ゲル化剤をゲル化さ
せることを特徴とする固定化生体触媒の製法をその要旨
とする。以下、この発明の詳細な説明する。
ここで、微細孔を有する物体としては、多孔性ガラス、
活性炭、ガーゼ等が用いられ、種類は特に限定されない
。ゲル化剤としては、アルギン酸（す） ＩＪウム塩等
の塩を會む）、に−カラギーナン、デンプン等の多糖類
、コラーゲン等のタンパク質、その他が用いられ、これ
らのうちの２種以上が同時に用いられることもある。生
体触媒の酵素としては、インベルターゼ、トリプシン、
アミラーゼ、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、プロテアー
ゼ等の加水分解酵素、アルコールデヒドロゲナーゼ、グ
ルコースオギシダーゼ、アミノ酸オキシダーゼ等の酸化
還元酵素、メチルトランスフェラーゼ、グリコジルトラ
ンスフェラーゼ、トランスアミナーゼ等の転移酵素、ア
ミノ酸デカルボキシラーゼ、グルタミン酸デカルボキシ
ラーゼ等の脱離酵素（リアーゼ）、異性化酵素（イソメ
ラーゼ）、合成酵素（リガーゼ）等のうちの少なくとも
１種が用いられる。生体触媒の微生物菌体としては、Ｅ
ｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ 、 Ｐｓｅｕｄｏｍ
ｏｎａ！Ｉｐｕ目ｄａ 、 Ａｃｈ−ｒｏｍｏｂａｃｔ
ｅｒ ｌｉｑｕｉｄｕｍ等のうちの少なくとも１種が用
いられる。酵素と微生物菌体が同時に用いられることも
ありうる。
活性炭、ガーゼ等が用いられ、種類は特に限定されない
。ゲル化剤としては、アルギン酸（す） ＩＪウム塩等
の塩を會む）、に−カラギーナン、デンプン等の多糖類
、コラーゲン等のタンパク質、その他が用いられ、これ
らのうちの２種以上が同時に用いられることもある。生
体触媒の酵素としては、インベルターゼ、トリプシン、
アミラーゼ、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、プロテアー
ゼ等の加水分解酵素、アルコールデヒドロゲナーゼ、グ
ルコースオギシダーゼ、アミノ酸オキシダーゼ等の酸化
還元酵素、メチルトランスフェラーゼ、グリコジルトラ
ンスフェラーゼ、トランスアミナーゼ等の転移酵素、ア
ミノ酸デカルボキシラーゼ、グルタミン酸デカルボキシ
ラーゼ等の脱離酵素（リアーゼ）、異性化酵素（イソメ
ラーゼ）、合成酵素（リガーゼ）等のうちの少なくとも
１種が用いられる。生体触媒の微生物菌体としては、Ｅ
ｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ 、 Ｐｓｅｕｄｏｍ
ｏｎａ！Ｉｐｕ目ｄａ 、 Ａｃｈ−ｒｏｍｏｂａｃｔ
ｅｒ ｌｉｑｕｉｄｕｍ等のうちの少なくとも１種が用
いられる。酵素と微生物菌体が同時に用いられることも
ありうる。
前記のような微油１孔を有する物体、ゲル化剤および生
体触媒を用い、つぎのようにして固定化生体触媒をつく
る。
体触媒を用い、つぎのようにして固定化生体触媒をつく
る。
まず、物体の微細孔にゲル化剤および生体触媒を注入す
る。注入は、ゲル化剤および生体触媒を含む溶液に１．
物体を加えることによって行なって ・もよいし、前記
溶液を物体に塗布すること等により行なってもよい。つ
ぎに、ゲル化剤をゲル化させ７’Ｌば固定化生体触媒が
得られる。必要に応じて、ゲル化剤および生体触媒を物
体表面にも付着させてゲル化剤をゲル化させ、物体表面
にも生体触媒を固定するようにしてもよい。ゲル化剤を
ゲル化させる方法はゲル化剤の種類に応じて決められる
が、アルギン酸やに一カラギーナンは塩化カルシウム塩
等の塩類を含ませるとゲル化する。
る。注入は、ゲル化剤および生体触媒を含む溶液に１．
物体を加えることによって行なって ・もよいし、前記
溶液を物体に塗布すること等により行なってもよい。つ
ぎに、ゲル化剤をゲル化させ７’Ｌば固定化生体触媒が
得られる。必要に応じて、ゲル化剤および生体触媒を物
体表面にも付着させてゲル化剤をゲル化させ、物体表面
にも生体触媒を固定するようにしてもよい。ゲル化剤を
ゲル化させる方法はゲル化剤の種類に応じて決められる
が、アルギン酸やに一カラギーナンは塩化カルシウム塩
等の塩類を含ませるとゲル化する。
このようにしてつくられる固定化生体触媒は、微細孔中
あるいは微細孔中と表面の両方において物体と固着して
いるゲル中に生体触媒が含１れるようになっているので
、イオン結合法や物理的吸着法により得られる固定化生
体触媒（酵素）に比べ、生体触媒が脱離、遊離する恐れ
が少ない。ゲル化剤やゲル化剤をゲル化させる試薬とし
て、多糖類、タンパク質、塩類等を用いるようにし、反
応性の激しい試薬を用いないようにすることもでき、そ
のため酵素を固定する場合、固定化時に酵素が変性９失
活することを少なくすることもできる。したがって、こ
の製法によれば、活性保持率の高い固定化酵素を容易に
得ることができる。また、微生物菌体を固定する場合、
微生物菌体の特性を劣化させることなく周定することも
非常に容易である。
あるいは微細孔中と表面の両方において物体と固着して
いるゲル中に生体触媒が含１れるようになっているので
、イオン結合法や物理的吸着法により得られる固定化生
体触媒（酵素）に比べ、生体触媒が脱離、遊離する恐れ
が少ない。ゲル化剤やゲル化剤をゲル化させる試薬とし
て、多糖類、タンパク質、塩類等を用いるようにし、反
応性の激しい試薬を用いないようにすることもでき、そ
のため酵素を固定する場合、固定化時に酵素が変性９失
活することを少なくすることもできる。したがって、こ
の製法によれば、活性保持率の高い固定化酵素を容易に
得ることができる。また、微生物菌体を固定する場合、
微生物菌体の特性を劣化させることなく周定することも
非常に容易である。
なお、ゲル化剤として多糖類やタンパク質等を用いる場
合は、多糖類やタンパク質等の分子同志を架橋するよう
にしてもよい。このようにすると、ゲルの強度が強くな
る。架橋は、ゲル化剤と生体触媒を微細孔に注入したあ
と、適宜性なう。
合は、多糖類やタンパク質等の分子同志を架橋するよう
にしてもよい。このようにすると、ゲルの強度が強くな
る。架橋は、ゲル化剤と生体触媒を微細孔に注入したあ
と、適宜性なう。
この発明にかかる固定化生体触媒の製法は、このように
構成されるものであって、微細孔を有する物体の孔中に
ゲル化剤と生体触媒を注入したのち、ゲル化剤をゲル化
させて固定化生体触媒をつくるようにするので、得られ
る固定化生体触媒は生体触媒が脱落、遊離する恐れが非
常に少ない。
構成されるものであって、微細孔を有する物体の孔中に
ゲル化剤と生体触媒を注入したのち、ゲル化剤をゲル化
させて固定化生体触媒をつくるようにするので、得られ
る固定化生体触媒は生体触媒が脱落、遊離する恐れが非
常に少ない。
′１．ｆｃ、活性保持率の高い固定化酵素を容易に得る
ことができるし、特性を劣化させることなく微生物菌体
を同案することも容易である。そのうえ、この製法によ
れば、生体触媒の固定化率が高くなり、酵素全固定した
場合、得られる固定化酵素の使用時の活性が安定してい
る（使用安定性が優れている）ことが確かめられた。
ことができるし、特性を劣化させることなく微生物菌体
を同案することも容易である。そのうえ、この製法によ
れば、生体触媒の固定化率が高くなり、酵素全固定した
場合、得られる固定化酵素の使用時の活性が安定してい
る（使用安定性が優れている）ことが確かめられた。
つぎに、実施例および比較例について説明する。
〔実施例１〕
多孔性ガラス（３０〜４０ｍｅｓｈ 、平均孔径３７５
＾）を減圧乾燥させ、インベルターゼを５．８ ｍｇ／
ｍｌの濃度で含む０．５％アルギン酸ソーダ水溶液中に
この乾燥多孔性ガラスを分散させた。つぎに、２時間撹
拌して、多孔性ガラスに酵素含有アルギン酸ソーダ水溶
液を含浸させた。ガラスフィルタ上で多孔性ガラスを洗
浄したあと、これを０．３５Ｍ塩化カルシウム水溶液中
に分散させ、３時間撹拌して、酵素が多孔性ガラスに固
定された固定化酵素（生体触媒）を得た。固定化酵素は
、ｐＨ５，０（０，０１Ｍ）酢酸緩衝液で洗浄したあと
、同じ緩衝液中（５℃）で保存するようにした。
＾）を減圧乾燥させ、インベルターゼを５．８ ｍｇ／
ｍｌの濃度で含む０．５％アルギン酸ソーダ水溶液中に
この乾燥多孔性ガラスを分散させた。つぎに、２時間撹
拌して、多孔性ガラスに酵素含有アルギン酸ソーダ水溶
液を含浸させた。ガラスフィルタ上で多孔性ガラスを洗
浄したあと、これを０．３５Ｍ塩化カルシウム水溶液中
に分散させ、３時間撹拌して、酵素が多孔性ガラスに固
定された固定化酵素（生体触媒）を得た。固定化酵素は
、ｐＨ５，０（０，０１Ｍ）酢酸緩衝液で洗浄したあと
、同じ緩衝液中（５℃）で保存するようにした。
比較例１として、担体結合法のうちの共有結合法を用い
、つぎのようにして固定化酵素をつくった。実施例１で
用いたのと同じ多孔性ガラスとγ−アミノブロピルトリ
エトキシシランとを反応させたあと、多孔性ガラスとイ
ンベルターゼと金グルタルアルデヒドを用いて結合させ
、固定化酵素を得た。
、つぎのようにして固定化酵素をつくった。実施例１で
用いたのと同じ多孔性ガラスとγ−アミノブロピルトリ
エトキシシランとを反応させたあと、多孔性ガラスとイ
ンベルターゼと金グルタルアルデヒドを用いて結合させ
、固定化酵素を得た。
実施例１および比較例１における酵素の固定化率を測定
した。測定結果を第１表に示す。ただし、酵素固定化率
は、固定化前および固定化後の水溶液の酵素濃度をＬｏ
ｗｒｙ法により測定し、測定値を下記式に当てはめるこ
とにより算出した。
した。測定結果を第１表に示す。ただし、酵素固定化率
は、固定化前および固定化後の水溶液の酵素濃度をＬｏ
ｗｒｙ法により測定し、測定値を下記式に当てはめるこ
とにより算出した。
酵素固定化率（チ）
第 １ 表
第１表より、実施例１は比較例１に比べ酵素固定化率が
高くなっていることがわかる。
高くなっていることがわかる。
〔実施例２〕
顆粒状の活性炭を６５４ ＨＮＯｓ に浸して１時間
５０°Ｃに保ったあと、活性炭を充分洗浄した。他方、
４．３ｍｇ／ｍｌの濃度でトリプシンを含む（１，８チ
アルギン酸ソーダ水溶液１０ｒｒ＋／′！ｉｌ−調製し
た。この溶液中に前記処理を行なった活性炭５ｇ（乾燥
時の重さで）を分散させ、活性炭中に酵素含有アルギン
酸ソーダ水溶液を含浸させた。つぎに活性炭ｉ ０．２
５ Ｍ塩化カルシウム水溶液１００ｍ１中に分散させ、
２時間撹拌して固定化酵素を４た。
５０°Ｃに保ったあと、活性炭を充分洗浄した。他方、
４．３ｍｇ／ｍｌの濃度でトリプシンを含む（１，８チ
アルギン酸ソーダ水溶液１０ｒｒ＋／′！ｉｌ−調製し
た。この溶液中に前記処理を行なった活性炭５ｇ（乾燥
時の重さで）を分散させ、活性炭中に酵素含有アルギン
酸ソーダ水溶液を含浸させた。つぎに活性炭ｉ ０．２
５ Ｍ塩化カルシウム水溶液１００ｍ１中に分散させ、
２時間撹拌して固定化酵素を４た。
撹拌終了後、得られた固定化酵素は０．７ Ｍ ＩＪン
酸緩衝液（ｐＨ５，７）で充分洗浄し、同じ緩衝液（５
℃）中で保存した。
酸緩衝液（ｐＨ５，７）で充分洗浄し、同じ緩衝液（５
℃）中で保存した。
比較例２として、担体結合法のうちの共有結合法を用い
、つぎのようにして固定化酵素をつくった。実施例２と
同じようにして硝酸処理した活性炭に酵素を吸着させた
あと、グルタルアルデヒド処理全行なって固定化酵素を
得た。
、つぎのようにして固定化酵素をつくった。実施例２と
同じようにして硝酸処理した活性炭に酵素を吸着させた
あと、グルタルアルデヒド処理全行なって固定化酵素を
得た。
実施例２および比較例２で得られた固定化酵素の酵素活
性を測定した。また、酵素活性の測定値を用い、固定化
前の酵素に対する活性保持率を算出した。測定結果およ
び算出結果を第２表に示す。
性を測定した。また、酵素活性の測定値を用い、固定化
前の酵素に対する活性保持率を算出した。測定結果およ
び算出結果を第２表に示す。
ただし、固定化酵素の酵素活性Ｖま、６Ｘ１０’ＭノＮ
（Ｙ−ベンゾイル−ＤＬ −フルギニン−ｐ−＝）ロア
ニリド塩酸を基質として２５℃において分解反応を行な
い、生成するｐ−二ｌ・ロアニリンを比色定量（波長４
１０ ｎｍで追跡）することにより測定した。
（Ｙ−ベンゾイル−ＤＬ −フルギニン−ｐ−＝）ロア
ニリド塩酸を基質として２５℃において分解反応を行な
い、生成するｐ−二ｌ・ロアニリンを比色定量（波長４
１０ ｎｍで追跡）することにより測定した。
第 ２ 表
第２表より、実施例２で得られた固定化酵素は比較例２
で得られたものに比べ、酵素活性が高く、活性保持率が
高くなっていることがわかる。
で得られたものに比べ、酵素活性が高く、活性保持率が
高くなっていることがわかる。
〔実施例３〕
微細孔を有する物体（固定化用担体）としてガーゼを用
いた。０．５３ ％のに一カラギーナン水溶Ｈにその濃
度が３．８ ｍｇ／ｍｌ となるようトリプシンを加
えた。このトリプシンを含むに一カ５ギーナン水溶液に
ガーゼを浸したあと一旦取り出し、さらに、ガーゼを０
．３５ Ｍ塩化カリウム溶液に浸して固定化酵素標品を
得た。
いた。０．５３ ％のに一カラギーナン水溶Ｈにその濃
度が３．８ ｍｇ／ｍｌ となるようトリプシンを加
えた。このトリプシンを含むに一カ５ギーナン水溶液に
ガーゼを浸したあと一旦取り出し、さらに、ガーゼを０
．３５ Ｍ塩化カリウム溶液に浸して固定化酵素標品を
得た。
比較例３として包括法を用い、トリプシンをポリアクリ
ルアミドゲルで包括固定して固定化酵素標品を得た。
ルアミドゲルで包括固定して固定化酵素標品を得た。
実施例３および比較例３で得られた固定化酵素を触媒と
して用いて酵素反応を行ない、使用時間の経過に能なう
酵素活性の減少度（使用安定性。
して用いて酵素反応を行ない、使用時間の経過に能なう
酵素活性の減少度（使用安定性。
単位はチ）を測定ｌ−た。測定結果を第３表に示す。
第 ３ 表
第３表より、実施１り０３で得られた固定化酵素は比較
例３で得られたものに比べ、使用安定性が優扛ているこ
とがわかる。
例３で得られたものに比べ、使用安定性が優扛ているこ
とがわかる。
代理人 汁理七 松 本 武 彦手続補正書
（自発） １１階０５８年 ５月２１日 昭和５７年特許願第２２０８０５号 ２、発明の名称 ｉχｉ−イ［ン４１已（１＋輸槻のμＶｆｉ３、補正を
する者 事件との関係 特許出願人 任 所 大阪府門真市大字門真１０４８番地名
称（５８３）松下電工株式会社 代表者 代表叫帝没 小 林 郁 ４、代理人 な し ６、 ？ｉｌｉ正の対象 明細書の発明の詳細な説明欄 ７、補正の内容 （１） 明細書第４頁第１５行〜１６行に［再使用が
不可能になることが１とあるを、［再使用時に酵素活性
が低下することがＪと訂正する。
（自発） １１階０５８年 ５月２１日 昭和５７年特許願第２２０８０５号 ２、発明の名称 ｉχｉ−イ［ン４１已（１＋輸槻のμＶｆｉ３、補正を
する者 事件との関係 特許出願人 任 所 大阪府門真市大字門真１０４８番地名
称（５８３）松下電工株式会社 代表者 代表叫帝没 小 林 郁 ４、代理人 な し ６、 ？ｉｌｉ正の対象 明細書の発明の詳細な説明欄 ７、補正の内容 （１） 明細書第４頁第１５行〜１６行に［再使用が
不可能になることが１とあるを、［再使用時に酵素活性
が低下することがＪと訂正する。
４２５−
Claims (4)
- （１）微細孔を有する物体の孔中にゲル化剤と生体触媒
を注入したのち、ゲル化剤をゲル化させることを特徴と
する固定化生体触媒の製法。 - （２）微細孔を有する物体が多孔性ガラス、活性炭およ
びガーゼからなる群のなかから選ばれたものである特許
請求の範囲第１項記載の固定化生体触媒の製法。 - （３） ゲル化剤が多糖類およびタンパク質のなかか
ら選ばれた少なくとも１種である特許請求の範囲第１項
または第２項記載の固定化生体触媒の製法。 - （４）固定化生体触媒が、酸化還元酵素、転移酵素、加
水分解酵素、異性化酵素、脱離酵素および合成酵素から
なる群の中から選ばれた少なくとも１種である特許請求
の範囲第１項から第３項までのいずれかに記載の固定化
生体触媒の製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP22080582A JPS59109173A (ja) | 1982-12-15 | 1982-12-15 | 固定化生体触媒の製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP22080582A JPS59109173A (ja) | 1982-12-15 | 1982-12-15 | 固定化生体触媒の製法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59109173A true JPS59109173A (ja) | 1984-06-23 |
Family
ID=16756835
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP22080582A Pending JPS59109173A (ja) | 1982-12-15 | 1982-12-15 | 固定化生体触媒の製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS59109173A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61104792A (ja) * | 1984-10-26 | 1986-05-23 | Kawasaki Heavy Ind Ltd | 固定化菌体を用いる発酵方法 |
| US5916789A (en) * | 1992-04-29 | 1999-06-29 | Genencor International, Inc. | Immobilized enzyme |
-
1982
- 1982-12-15 JP JP22080582A patent/JPS59109173A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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