JPS5820158A - 蛋白質の熱凝固防止方法 - Google Patents
蛋白質の熱凝固防止方法Info
- Publication number
- JPS5820158A JPS5820158A JP56117624A JP11762481A JPS5820158A JP S5820158 A JPS5820158 A JP S5820158A JP 56117624 A JP56117624 A JP 56117624A JP 11762481 A JP11762481 A JP 11762481A JP S5820158 A JPS5820158 A JP S5820158A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- globin
- ionic strength
- protein
- solution
- heat
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Landscapes
- Non-Alcoholic Beverages (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は加熱による蛋白質の凝固防止方法に関するもの
で、特に１ｆｔ４．５〜５付近に等電点を有する蛋白質
の熱凝固防止に有効な方法を提供するものである。
で、特に１ｆｔ４．５〜５付近に等電点を有する蛋白質
の熱凝固防止に有効な方法を提供するものである。
従来よりオボアルプミン（卵白アルブミン）や牛血清ア
ルブミンの如き蛋白質は、常温では液状を呈するが、こ
れを調理又は加熱殺菌すると直ちに凝固し沈澱すること
が知られている。この凝固温度は一般に低いもので例え
ばオボアルプミンは６４℃である所から、これらを使用
した食品の物性を維持しながら調理、殺菌することは、
実際上不可能であプ、従って、それらの食品への応用も
著しく制限されている。
ルブミンの如き蛋白質は、常温では液状を呈するが、こ
れを調理又は加熱殺菌すると直ちに凝固し沈澱すること
が知られている。この凝固温度は一般に低いもので例え
ばオボアルプミンは６４℃である所から、これらを使用
した食品の物性を維持しながら調理、殺菌することは、
実際上不可能であプ、従って、それらの食品への応用も
著しく制限されている。
然しオボアルプミン、牛血清アルブミン等は人間にとっ
て極めて栄養価の高い蛋白質であり、これらの物性を変
することなく加熱できれば食品加工に新らしい分舒が開
拓できるという発想の下に本発明者が鋭意研究を進めた
結果、ｐｉ（５，５以下の弱酸性領域においてイオン強
度がμＱ、０２以下であればオボアルプミン、牛血清ア
ルブミン等の溶液にグロビンを添加しておくと加熱して
も凝固しかいことを知り１本発明に到達したのである。
て極めて栄養価の高い蛋白質であり、これらの物性を変
することなく加熱できれば食品加工に新らしい分舒が開
拓できるという発想の下に本発明者が鋭意研究を進めた
結果、ｐｉ（５，５以下の弱酸性領域においてイオン強
度がμＱ、０２以下であればオボアルプミン、牛血清ア
ルブミン等の溶液にグロビンを添加しておくと加熱して
も凝固しかいことを知り１本発明に到達したのである。
本発明に使用するグロビンとは食肉製造に際し。
多量に得られる血液からヘモグロビンを分離し、これに
大量のアセトンの如き有機溶剤を酸性とし、これを加え
てヘムとグロビンに分離するか、或は本発明者が先に開
発した分離方法（％願昭５５−８２６１号）、即ちヘモ
グロビンなα５〜５チの水溶液となし、これに塩酸硫酸
等の酸を加えて−をｚＯ〜２，２、イオン強度をμα０
０５〜ａ０１５に調°製し、該溶液をｐＨ２，０〜２．
２、イオン強度μ０．０５〜００１５の酸性溶液で平衡
化したカルボキシメチルセルロースに接触せしめて、酸
性液でグロビンを溶出させる等の手段により製造するも
のである。
大量のアセトンの如き有機溶剤を酸性とし、これを加え
てヘムとグロビンに分離するか、或は本発明者が先に開
発した分離方法（％願昭５５−８２６１号）、即ちヘモ
グロビンなα５〜５チの水溶液となし、これに塩酸硫酸
等の酸を加えて−をｚＯ〜２，２、イオン強度をμα０
０５〜ａ０１５に調°製し、該溶液をｐＨ２，０〜２．
２、イオン強度μ０．０５〜００１５の酸性溶液で平衡
化したカルボキシメチルセルロースに接触せしめて、酸
性液でグロビンを溶出させる等の手段により製造するも
のである。
上記のグロビンは中性前後においてオボアルプミン同様
のＡｌｌ！ｌ＋凝固性を有するもので例えば−１６，０
、イオン強度μ（Ｌ０２５とＬｌＯ，１９に、０．２−
言巧チのグロビン、オボアルブミンの溶液を調製してお
き、これを７５℃で１Ｄ分間加熱すると第１図に示すよ
うに溶液中の蛋白質は大部分凝固するものである。尚、
上記試験は前記調製物の加熱前の溶液を３００ Ｏｒｐ
ｍで１５分間遠心分離してその上澄液の蛋白質員度をＬ
ｏｖｒｙ法で測定し、加熱後は３０分間室温に放置し、
前記同様遠心して蛋白質濃度を測定したもので、図中、
溶解度とは加熱処理前の蛋白質議１［：［対する加熱処
理後の蛋白質濃度を百分率で示したものである。（以下
同様である。）ｆｓ１図より判明するようにｐＨａＯで
は非常に希薄なオボアルプミンは沈澱しにくいが、グロ
ビンは濃度に関係なく加熱により沈澱するものである。
のＡｌｌ！ｌ＋凝固性を有するもので例えば−１６，０
、イオン強度μ（Ｌ０２５とＬｌＯ，１９に、０．２−
言巧チのグロビン、オボアルブミンの溶液を調製してお
き、これを７５℃で１Ｄ分間加熱すると第１図に示すよ
うに溶液中の蛋白質は大部分凝固するものである。尚、
上記試験は前記調製物の加熱前の溶液を３００ Ｏｒｐ
ｍで１５分間遠心分離してその上澄液の蛋白質員度をＬ
ｏｖｒｙ法で測定し、加熱後は３０分間室温に放置し、
前記同様遠心して蛋白質濃度を測定したもので、図中、
溶解度とは加熱処理前の蛋白質議１［：［対する加熱処
理後の蛋白質濃度を百分率で示したものである。（以下
同様である。）ｆｓ１図より判明するようにｐＨａＯで
は非常に希薄なオボアルプミンは沈澱しにくいが、グロ
ビンは濃度に関係なく加熱により沈澱するものである。
従って、熱凝固性を有する蛋白質に同様な熱凝固性を有
するグロビンを加えて熱凝固性を改善しようとする考え
は全くなかったのである。
するグロビンを加えて熱凝固性を改善しようとする考え
は全くなかったのである。
ところが本発明者は、熱凝固性蛋白溶液にグロビンを添
加し、ｐＨ４，０〜５．５イオン強度μα０２以下で加
熱することにより前記凝固を防止することに成功したの
である。
加し、ｐＨ４，０〜５．５イオン強度μα０２以下で加
熱することにより前記凝固を防止することに成功したの
である。
次に、これを実験例により説明する。実験は塩酸あるい
は水酸化す） ＩＪウム溶液で−ｔ’ｚ、ｓ、ｏ。
は水酸化す） ＩＪウム溶液で−ｔ’ｚ、ｓ、ｏ。
５．５．１ｈＯＫ調製し九［１５％グロビン（４）、オ
ポアルプミン（Ｂ）のそれぞれの溶液及び両者の等景況
合物（Ｃ）、（いずれもイオン強度Ｏである。）を７５
℃で１０分間加熱し、前記同様に蛋白質溶解度を測定し
た。その結果を第２図に示す。
ポアルプミン（Ｂ）のそれぞれの溶液及び両者の等景況
合物（Ｃ）、（いずれもイオン強度Ｏである。）を７５
℃で１０分間加熱し、前記同様に蛋白質溶解度を測定し
た。その結果を第２図に示す。
Ｉ！２図工や判明するようにオボアルプミン（Ｂ）は。
−５で殆んど沈澱し、これは実際上等電点より多少ずれ
た所で沈澱が起るという常識より当然のことであるが、
意外にもこれにグロビン溶液を混合すると著しく沈澱の
生成を抑制する。然し、−を５．５と高くすると逆に共
沈現象が起９溶解度を減少させる。従って、本発明にお
いて使用するｐＨｄ５．５以下とすることが必要である
。
た所で沈澱が起るという常識より当然のことであるが、
意外にもこれにグロビン溶液を混合すると著しく沈澱の
生成を抑制する。然し、−を５．５と高くすると逆に共
沈現象が起９溶解度を減少させる。従って、本発明にお
いて使用するｐＨｄ５．５以下とすることが必要である
。
更に加熱条件について行った実験では、ｃｔｓｓグロビ
ン（４）、１１５−オボアルプミン（Ｂ）、両者の等景
況合液（Ｃ３及び１−同志の等景況合液（１１ｔそれぞ
れイオン強度μα０１．ｐＨ４，５及び５． ＯＫなる
ように詞製し、これを７０’Ｃ，８０’Ｃ，９０℃、及
び９８℃で１０分間加熱し前記同様な方法で溶解度を測
定した。その結果を第３図−１（ｍ４．５）、第３図−
２（ｐＨａＯ）Ｋ示す。
ン（４）、１１５−オボアルプミン（Ｂ）、両者の等景
況合液（Ｃ３及び１−同志の等景況合液（１１ｔそれぞ
れイオン強度μα０１．ｐＨ４，５及び５． ＯＫなる
ように詞製し、これを７０’Ｃ，８０’Ｃ，９０℃、及
び９８℃で１０分間加熱し前記同様な方法で溶解度を測
定した。その結果を第３図−１（ｍ４．５）、第３図−
２（ｐＨａＯ）Ｋ示す。
［３図より判明するようにｐｉ（４，５ではグロビンは
オボアルプミンの沈澱生成を完全に抑制するか（ｌｌｌ
ＩＣ） 、…５ではその様相を異にし、濃度が高くなれ
ば抑制効果も高くなる（曲線Ｄ）。
オボアルプミンの沈澱生成を完全に抑制するか（ｌｌｌ
ＩＣ） 、…５ではその様相を異にし、濃度が高くなれ
ば抑制効果も高くなる（曲線Ｄ）。
又加熱温度について行った別の試験ではイオン強ｆＯの
場合Ｈｍ４．５としても−５としても加熱温ｆＫ関係な
くグロビンはオボアルプミンの共沈を抑制するが、イオ
ン強度μＱ、０５とするとグロビンが共沈するという結
果を得た。
場合Ｈｍ４．５としても−５としても加熱温ｆＫ関係な
くグロビンはオボアルプミンの共沈を抑制するが、イオ
ン強度μＱ、０５とするとグロビンが共沈するという結
果を得た。
そこで本発明ではイオン強度を一定限界以下とすること
を必要とするものである。これを実験例により説明する
と塩酸あるいは水酸化ナトリウム溶ｔで−４，５および
…５．ＯＫ調製したオボア門プミンの５／９チ水溶液に
、これとは別に塩酸で…４．５およびｐＨ５，０に調製
した１Ｍ塩化ナトリウムと水をあわせて１／１０倍量加
え、最終的に塩化ナトリウム濃ｆ管へα００５．α０１
．α０２゜（１０４，Ｑ、ＩＭを含むα５−グロビン囚
、（Ｌ５−オボアルプミン（Ｂ）及び両者の等景況合物
（Ｑｔ−調製し、これを７５℃で１０分間加熱した。こ
のときの溶解度を第４図−１（ｐＨ４，５３Ｍ４図−２
（ｐＨ５０）Ｋ示す。
を必要とするものである。これを実験例により説明する
と塩酸あるいは水酸化ナトリウム溶ｔで−４，５および
…５．ＯＫ調製したオボア門プミンの５／９チ水溶液に
、これとは別に塩酸で…４．５およびｐＨ５，０に調製
した１Ｍ塩化ナトリウムと水をあわせて１／１０倍量加
え、最終的に塩化ナトリウム濃ｆ管へα００５．α０１
．α０２゜（１０４，Ｑ、ＩＭを含むα５−グロビン囚
、（Ｌ５−オボアルプミン（Ｂ）及び両者の等景況合物
（Ｑｔ−調製し、これを７５℃で１０分間加熱した。こ
のときの溶解度を第４図−１（ｐＨ４，５３Ｍ４図−２
（ｐＨ５０）Ｋ示す。
上記図より判明するように−４，５，ｐｉ（５，０では
共にイオン強度が高くなるにつれオボアルプミンの沈澱
抑制に対するグロビンの効果は消失する。
共にイオン強度が高くなるにつれオボアルプミンの沈澱
抑制に対するグロビンの効果は消失する。
又前記第６図−１，第５図−２と併せ考えると。
グービンの沈澱抑制効果はイオン強度がμα０５という
ように高くなると失なわれ実用的にはμＣＬｏ：以下と
することが望ましい。
ように高くなると失なわれ実用的にはμＣＬｏ：以下と
することが望ましい。
上記実験はオボアルプミンについての例であるが、血清
アルジミン等に応用してもよくその効果を奏する。次に
、牛血清アルブミンについて行った例で説明すると、イ
オン強度μＱ、０１．…４．５および−５，０としたａ
ＳＳ、１チの牛血清アルブミン（ｇ）に１ｔｓのグロビ
ン（４）溶液を等量（Ｆ）加え、これを各種温度で加熱
しその溶解度を調べると第５図−１（ｐＨ４，５）第５
図−２（ｐｉ（５，０）６Ｃ示すようＫなる。これより
判明するように…４，５、イオン強度μα口１加熱温度
９８℃では牛血清アルブミンの溶解度は著しく低下する
が、１−グロビン溶液を添加すると総べての加熱温度で
沈澱の生成を防止する。又−５，０では高温加熱で溶解
度が減するがこれは、オボアルプミンと同機である。
アルジミン等に応用してもよくその効果を奏する。次に
、牛血清アルブミンについて行った例で説明すると、イ
オン強度μＱ、０１．…４．５および−５，０としたａ
ＳＳ、１チの牛血清アルブミン（ｇ）に１ｔｓのグロビ
ン（４）溶液を等量（Ｆ）加え、これを各種温度で加熱
しその溶解度を調べると第５図−１（ｐＨ４，５）第５
図−２（ｐｉ（５，０）６Ｃ示すようＫなる。これより
判明するように…４，５、イオン強度μα口１加熱温度
９８℃では牛血清アルブミンの溶解度は著しく低下する
が、１−グロビン溶液を添加すると総べての加熱温度で
沈澱の生成を防止する。又−５，０では高温加熱で溶解
度が減するがこれは、オボアルプミンと同機である。
更に−４，５および−５，０の塩化ナトリウム濃度０〜
α１Ｍのα５ｓグロビン（４）、α５チの牛血清アルフ
ミン＜Ｓと１両者の等景況合物（巧についてイオン強度
の差による変化を調べるとｔａ６図−１（…４．５）第
６図−２（ｐｉ（５，０）の通シとなる。これをオボア
ルプミンについて同様な方法で行った第４図−１（ｍ４
．５）、第４図−２（ｐＨ５，０）と比較すｉば判明す
るようにグロビンの沈澱抑制効果は牛血清アルブミンに
対してもオボアルプミンと同様であることが判明する。
α１Ｍのα５ｓグロビン（４）、α５チの牛血清アルフ
ミン＜Ｓと１両者の等景況合物（巧についてイオン強度
の差による変化を調べるとｔａ６図−１（…４．５）第
６図−２（ｐｉ（５，０）の通シとなる。これをオボア
ルプミンについて同様な方法で行った第４図−１（ｍ４
．５）、第４図−２（ｐＨ５，０）と比較すｉば判明す
るようにグロビンの沈澱抑制効果は牛血清アルブミンに
対してもオボアルプミンと同様であることが判明する。
以上述べたように本発明１ｊｐ）（４〜５に等電点を有
する熱凝固性蛋白にｐＨ５，５以下、イオン強度μＱ、
０２以下でグロビンを加えて蛋白質の熱凝固を防止する
ものであり、蛋白質としては上記説明で使用したオボア
ルプミン、牛血清アルブミンに限定されることなくｐＨ
４〜５付近に等電点なもつ蛋白質に対しても同様な凝固
防止効果を奏するものである。
する熱凝固性蛋白にｐＨ５，５以下、イオン強度μＱ、
０２以下でグロビンを加えて蛋白質の熱凝固を防止する
ものであり、蛋白質としては上記説明で使用したオボア
ルプミン、牛血清アルブミンに限定されることなくｐＨ
４〜５付近に等電点なもつ蛋白質に対しても同様な凝固
防止効果を奏するものである。
又、前記蛋白質に添加するグロビンの添加量は。
格別の制限はないが固形物換算で前者１０部に対し後者
１０〜３０部が常用され、適正添加量はその都度試験し
て決定すればよい。又添加時の蛋白質濃度及びグロビン
の濃度は、可及的希薄な方が好ましく、０．５〜１％が
常用される。
１０〜３０部が常用され、適正添加量はその都度試験し
て決定すればよい。又添加時の蛋白質濃度及びグロビン
の濃度は、可及的希薄な方が好ましく、０．５〜１％が
常用される。
上記の如く調製した蛋白質をグロビンの混合溶液は砂糖
、ぶどう糖、異性化糖の如き糖類、香辛料１着香料等の
食品又は食品添加物と混合して新規な飲料その他の食品
を製造することができるもので、本発明は食品加工分野
への新らしい技術を提供するものである。
、ぶどう糖、異性化糖の如き糖類、香辛料１着香料等の
食品又は食品添加物と混合して新規な飲料その他の食品
を製造することができるもので、本発明は食品加工分野
への新らしい技術を提供するものである。
以下実施例により本発明の例を説明する。
実施例を
卵白を集め硫酸アンモニウム法により製造したオボアル
プミンを１１５９Ｇ濃度に溶解し、該溶液１００印に対
し、バッファー（組成０． Ｉ Ｎ酢酸６．６匡＋α１
Ｎ酢酸す） ＩＪウム３４印）１Ｇ工及び１チ食塩水５
ｃｃを加え、−４，５イオン強度μ［１０１の溶液を調
製した。
プミンを１１５９Ｇ濃度に溶解し、該溶液１００印に対
し、バッファー（組成０． Ｉ Ｎ酢酸６．６匡＋α１
Ｎ酢酸す） ＩＪウム３４印）１Ｇ工及び１チ食塩水５
ｃｃを加え、−４，５イオン強度μ［１０１の溶液を調
製した。
上記溶液とは別にｐＨ４，５イオン強度μ［１，０１の
グロビン１ｔｓ溶液を調製し、この１ｏＯＣｃを上記溶
液と混合した。
グロビン１ｔｓ溶液を調製し、この１ｏＯＣｃを上記溶
液と混合した。
次いで上記混合溶液に砂糖１０ｇ、バニラ香料少々加え
ｐ遇し２００ｄのびんに入れ密栓し８５℃で１５分加熱
殺菌した。殺菌後沈澱は全く見られず、常温で２０日保
存しても腐敗は起らず、新らしいタイプの蛋白強化飲料
とすることができた。
ｐ遇し２００ｄのびんに入れ密栓し８５℃で１５分加熱
殺菌した。殺菌後沈澱は全く見られず、常温で２０日保
存しても腐敗は起らず、新らしいタイプの蛋白強化飲料
とすることができた。
実施例２
実施例１のオボアルブミンを牛の血液から製造した牛血
清アルブミンに変え実施例１と同様な方法で蛋白強化飲
料を製造した。
清アルブミンに変え実施例１と同様な方法で蛋白強化飲
料を製造した。
第１図は、α５−グロビン（４）と１５−オボアルプミ
ン（Ｂ）の加熱後の溶解度と濃度の関係を示す図、第２
図社、グロビン（４）、オボアルプミン（Ｂ）＆びその
等量混合液（Ｃ）の加熱後の溶解度と−の関係を示す図
、第５図−１及び第３図−２はそれぞれｐＨ４５及びｐ
Ｈ５における溶解度と加熱温度の関係を示す図でα５ｓ
グロビン（４）、ｎ、ｓ＊オボアルプミン（Ｂ）。 α５ｔｓのグロビンとオボアルプミンの混合液（Ｃ）。 １嘔同志の等量混合液（Ｄ）のそれを示す。第４図−１
及び第４図−２はｐＨ４，５及び…５０における加熱後
の溶解度に対するイオン強度の関係を示す図で、第５図
−１及び１！５図−２ｔｌ、それぞれ…４．５及びｐＨ
５における牛血清アルプばン（Ｂ）とグ四ビン囚及び両
者の混合液（Ｐ）の溶解度と加熱温度の関係を示す図、
第６図−１及び第６図−２ＦｉそれぞれｐＨ４，５及び
−４５における牛血清アルブミン（ｌｉｉ）、グロビン
（４）と両者の混合物（Ｆ）の加熱後溶解ｆＫ対するイ
オン強度の影響を示す図である。 代理人 弁理士 戸 １）親 男 濃度（係） 第５図−１ 第４図−１ ＮａＣ１濃度（Ｍ） 第５図−２ ｐＴ′（５Ａ 第４図−２ ＮｎＣ１濃度（Ｍ） 第５図−１ 第６図−１ ＮＩＬＣＩ濃度（Ｍ） 第５図−２ ′ｊ く第６図−２ ＮａＣ１濃度ＣＭ）
ン（Ｂ）の加熱後の溶解度と濃度の関係を示す図、第２
図社、グロビン（４）、オボアルプミン（Ｂ）＆びその
等量混合液（Ｃ）の加熱後の溶解度と−の関係を示す図
、第５図−１及び第３図−２はそれぞれｐＨ４５及びｐ
Ｈ５における溶解度と加熱温度の関係を示す図でα５ｓ
グロビン（４）、ｎ、ｓ＊オボアルプミン（Ｂ）。 α５ｔｓのグロビンとオボアルプミンの混合液（Ｃ）。 １嘔同志の等量混合液（Ｄ）のそれを示す。第４図−１
及び第４図−２はｐＨ４，５及び…５０における加熱後
の溶解度に対するイオン強度の関係を示す図で、第５図
−１及び１！５図−２ｔｌ、それぞれ…４．５及びｐＨ
５における牛血清アルプばン（Ｂ）とグ四ビン囚及び両
者の混合液（Ｐ）の溶解度と加熱温度の関係を示す図、
第６図−１及び第６図−２ＦｉそれぞれｐＨ４，５及び
−４５における牛血清アルブミン（ｌｉｉ）、グロビン
（４）と両者の混合物（Ｆ）の加熱後溶解ｆＫ対するイ
オン強度の影響を示す図である。 代理人 弁理士 戸 １）親 男 濃度（係） 第５図−１ 第４図−１ ＮａＣ１濃度（Ｍ） 第５図−２ ｐＴ′（５Ａ 第４図−２ ＮｎＣ１濃度（Ｍ） 第５図−１ 第６図−１ ＮＩＬＣＩ濃度（Ｍ） 第５図−２ ′ｊ く第６図−２ ＮａＣ１濃度ＣＭ）
Claims (1)
- オボアルプｉン、牛血清アルブミンの如き熱凝固性を有
する蛋白溶液にグロビンを添加し、−４，０〜５．５で
、イオン強度がμα０２以下の条件で加熱することを特
徴とする熱凝固性の蛋白質の熱凝固防止方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP56117624A JPS5820158A (ja) | 1981-07-29 | 1981-07-29 | 蛋白質の熱凝固防止方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP56117624A JPS5820158A (ja) | 1981-07-29 | 1981-07-29 | 蛋白質の熱凝固防止方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5820158A true JPS5820158A (ja) | 1983-02-05 |
| JPH0154984B2 JPH0154984B2 (ja) | 1989-11-21 |
Family
ID=14716344
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP56117624A Granted JPS5820158A (ja) | 1981-07-29 | 1981-07-29 | 蛋白質の熱凝固防止方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5820158A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH02145170A (ja) * | 1988-11-29 | 1990-06-04 | Nippon Oil & Fats Co Ltd | 液状蛋白補助食品 |
| US5131141A (en) * | 1988-08-31 | 1992-07-21 | Shin-Etsu Polymer Co., Ltd. | Method for preparing a double-sided flexible circuit board with electrical connection at a through-hole |
| US7504550B2 (en) | 2006-08-31 | 2009-03-17 | Kimberly-Clark Worldwide, Inc. | Conductive porous materials |
-
1981
- 1981-07-29 JP JP56117624A patent/JPS5820158A/ja active Granted
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5131141A (en) * | 1988-08-31 | 1992-07-21 | Shin-Etsu Polymer Co., Ltd. | Method for preparing a double-sided flexible circuit board with electrical connection at a through-hole |
| JPH02145170A (ja) * | 1988-11-29 | 1990-06-04 | Nippon Oil & Fats Co Ltd | 液状蛋白補助食品 |
| JPH0560899B2 (ja) * | 1988-11-29 | 1993-09-03 | Nippon Oils & Fats Co Ltd | |
| US7504550B2 (en) | 2006-08-31 | 2009-03-17 | Kimberly-Clark Worldwide, Inc. | Conductive porous materials |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0154984B2 (ja) | 1989-11-21 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Lambrecht et al. | Conditions governing food protein amyloid fibril formation. Part II: Milk and legume proteins | |
| Djagny et al. | Gelatin: a valuable protein for food and pharmaceutical industries | |
| US20210267238A1 (en) | Instant beverage powder based on blg | |
| Tolstoguzov | Phase behaviour of macromolecular components in biological and food systems | |
| AU2014324901A1 (en) | Compositions and formulations for prevention and treatment of diabetes and obesity, and methods of production and use thereof in glucose and caloric control | |
| RU2657578C2 (ru) | Способ получения человеческого альбумина с пониженным уровнем растворенного кислорода | |
| JPS5820158A (ja) | 蛋白質の熱凝固防止方法 | |
| Yousefi et al. | Human calprotectin: effect of calcium and zinc on its secondary and tertiary structures, and role of pH in its thermal stability | |
| Wicker et al. | Influence of various salts on heat-induced ANS fluorescence and gel rigidity development of tilapia (Serotherodon aureus) myosin | |
| Hoppe | Examination of egg white proteins and effects of high pressure on select physical and functional properties | |
| US7947313B2 (en) | Compositions for diabetes treatment and prophylaxis | |
| JP3165743B2 (ja) | 液状食品 | |
| JPS6233849B2 (ja) | ||
| JP2001057851A (ja) | 安定化された絹フィブロイン及びそれを含有する飲食品 | |
| JPH06292514A (ja) | 乳清タンパク質加工品の製造法 | |
| JP3657067B2 (ja) | 低タンパク・低アレルゲン米の製造方法並びに加工食品の製造方法 | |
| DE3931839A1 (de) | Neue proteine und ihre herstellung | |
| Damodaran et al. | A new globulin from the cashew nut (Anacardium occidentale) | |
| JP4689205B2 (ja) | 卵アレルギー体質改善材または卵アレルギー予防材、およびこれらを用いた卵アレルギー体質改善用または卵アレルギー予防用加工食品 | |
| Shie | Application of preheated whey protein polymers in low fat beef frankfurters | |
| CA1169287A (en) | Process for lowering the thermogelation temperature on egg albumen | |
| CN112931738B (zh) | 一种肌肉蛋白增稠流体饮料及其制备方法 | |
| JP3065116B2 (ja) | 透明な乳清タンパク質加工品の製造法 | |
| JP3197547B1 (ja) | 血液流動性改善用飲食品 | |
| Abawa | Extraction and Characterization of Food Grade Gelatin from Fish skin and its Application on Yogurt and Peanut Butter Syneresis |