JPH11323329A - 酸化安定な液性組成物 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】 【課題】 機能性を有する生理活性物質の多くは、熱、
光、酸化等により分解や変性を受け、活性を失いやすい
性質のものが多い。安全性の問題や、添加物の全面表示
義務などの面から、天然抗酸化剤への志向が高まってお
り、中でも、水溶性抗酸化剤は数が少なく、開発が望ま
れている。 【解決手段】 上記問題点を解決するために本発明者ら
は鋭意検討を重ねた結果、酸化劣化を受けやすい物質に
卵黄蛋白質加水分解物を配合することにより、苦みが少
なく、安全性が高く、かつ酸化安定性の優れた液性組成
物が得られることを見い出し、本発明を完成した。

Description

【発明の詳細な説明】

【０００１】

【発明の属する技術分野】本発明は、酸化劣化を受けや
すい物質に卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組成物
に関する。更に詳しくは、卵黄蛋白質加水分解物を不飽
和脂肪酸含有油脂、ビタミン類、色素類、香料類、香辛
料類からなる群より選ばれる１種または２種以上に配合
した液性組成物に関する。

【０００２】

【従来の技術】機能性を有する生理活性物質の多くは、
熱、光、酸化等により分解や変性を受け、活性を失いや
すい性質を有する。従来酸化劣化を防止する手段とし
て、抗酸化剤を用いることが行われているが、近年、安
全性の問題や、添加物の全面表示義務などの面から、天
然抗酸化剤への志向が高まっている。しかし天然の水溶
性抗酸化剤はその種類が少なく、また効果の面において
満足できるものでないため、より安全で適用範囲が広
く、効果の高いものの開発が望まれている。水溶性抗酸
化剤としてのペプチドは、例えば卵アルブミンを枯草菌
Ｂａｃｉｌｌｕｓ属由来のプロテイナーゼで加水分解す
ることにより得られるＡｌａ−Ｈｉｓ−Ｌｙｓのアミノ
酸配列で表わされるトリペプチド、及びそれを有効成分
とする抗酸化剤が知られている（特開平４−２４３
８）。しかしながら上記ペプチドは卵白由来である為、
アレルゲン性を有する蛋白質の混入が問題とされる。乳
幼児期に頻度の高い鶏卵アレルギーの場合は、卵黄より
卵白との反応が強いことが知られている（Ｉｎｔ Ａｒ
ｃｈ Ａｌｌｅｒｇｙ，３５，１，１９６９）。また抗
酸化効果を有する茶抽出物についてはその苦味の為、抗
酸化剤としての利用が制限され、かつ褐変するという欠
点がある。

【０００３】

【発明が解決しようとしている課題】機能性を有する生
理活性物質の多くは、熱・光・酸化等により分解や変性
を受け、活性を失いやすい物質のものが多い。安全性の
問題や、添加物の全面表示義務などの面から、天然抗酸
化剤への志向が高まっており、中でも水溶性抗酸化剤は
数が少なく、開発が望まれている。

【０００４】

【課題を解決するための手段】上記問題点を解決するた
めに本発明者らは鋭意検討を重ねた結果、酸化劣化を受
けやすい物質に卵黄蛋白質加水分解物を配合することに
より、苦みが少なく、安全性が高く、かつ酸化安定性の
優れた液性組成物が得られることを見い出し、本発明を
完成した。

【０００５】

【発明の実施の形態】本発明における卵黄蛋白質とは、
鶏卵の卵黄から脂質を抽出除去した蛋白質（脱脂卵黄蛋
白質）、リベチンやホスビチンなどの卵黄水溶性蛋白
質、卵黄リポ蛋白質から脂質が除かれたアポ蛋白質を言
う。卵黄蛋白質の原料となる卵黄は、生卵黄液、冷凍卵
黄液、粉末卵黄のいずれの形態であっても良いが、生卵
黄液や冷凍卵黄液などの液状の原料は、噴霧乾燥や凍結
乾燥で水分を乾燥させて粉末化する方が、脂質抽出効率
が有効となるため好ましい。

【０００６】卵黄から脂質を除去する方法は、特に限定
されるものではないが、通常、エタノール、イソプロピ
ルアルコール、酢酸エチル、アセトン、ヘキサン、エー
テル等から選ばれる１種または２種以上の有機溶剤で卵
黄中の脂質成分を抽出除去する方法、または有機溶剤で
抽出除去を行った後、さらに、その残渣中の脂質と有機
溶剤を炭酸ガスを用いた超臨界抽出法により除去する方
法が用いられる。脱脂の程度としては、卵黄脂質を９０
％以上、好ましくは９５％以上、さらに好ましくは９９
％以上抽出除去して得られた卵黄蛋白質が酵素分解を行
う上で好ましい。

【０００７】卵黄脂質を有機溶剤で抽出した場合、その
残渣は有機溶剤を含有するので、減圧乾燥または水洗し
て、残存する有機溶剤を除去して卵黄蛋白質を得ること
ができる。この場合、減圧乾燥により有機溶剤を除去す
ると、卵黄アポ蛋白質と卵黄水溶性蛋白質の混合物から
なる卵黄蛋白質が得られる。卵黄蛋白質は水洗により、
有機溶剤と卵黄水溶性蛋白質が同時に除去されるので、
卵黄アポ蛋白質を主成分とする卵黄蛋白質が得られる。
また、有機溶剤と炭酸ガスを用いた超臨界抽出で卵黄脂
質を脱脂する方法では、その残渣として卵黄アポ蛋白質
と卵黄水溶性蛋白質の混合物からなる卵黄蛋白質が得ら
れる。これらいずれの方法で得られる卵黄蛋白質も本発
明に使用できる。

【０００８】本発明における卵黄蛋白質加水分解物と
は、特に限定するものではないが、好ましくはアミノ酸
組成がＴｈｒ４〜６％、Ｔｙｒ３〜５％、Ｐｈｅ３〜５
％、Ｃｙｓ１〜３％、Ｍｅｔ２〜４％、Ｖａｌ５〜７
％、Ｉｌｅ４〜６％、Ｌｅｕ８〜１０％、Ｌｙｓ６〜８
％、Ｔｒｐ０．５〜２．５％、Ｈｉｓ１〜３％である卵
黄由来の蛋白質を加水分解したもので、その好ましい分
解率は３０〜８５％である。さらに好ましくは、アミノ
酸組成がＴｈｒ４．８％、Ｔｙｒ４．２％、Ｐｈｅ４．
３％、Ｃｙｓ２．０％、Ｍｅｔ２．６％、Ｖａｌ５．６
％、Ｉｌｅ５．０％、Ｌｅｕ８．４０％、Ｌｙｓ７．１
％、Ｔｒｐ１．５％、Ｈｉｓ２．５％である卵黄由来の
蛋白質を加水分解したものでその好ましい分解率は３０
〜８５％である。本発明で卵黄蛋白質を加水分解する方
法は、酸分解、アルカリ分解、酵素分解のいずれでもよ
いが、簡便性、安全性の面から、酵素分解が望ましい。

【０００９】本発明で用いられる酵素は、植物、動物ま
たは細菌由来の蛋白質分解酵素で蛋白質分解活性の至適
ｐＨ（最大活性を示すｐＨ）により分類される呼称であ
る酸性蛋白質分解酵素、中性蛋白質分解酵素、アルカリ
性蛋白質分解酵素のいずれであってもよい。例えば、酸
性蛋白質分解酵素としては、アスペルギルス属由来のプ
ロテアーゼＭ（天野製薬）や、オリエンターゼ２０Ａ
（阪急バイオインダストリー）、リゾップス属由来のニ
ューラーゼＦ（天野製薬）、中性蛋白質分解酵素として
は、バシルス属由来のオリエンターゼ９０Ｎ、オリエン
ターゼ１０ＮＬ（阪急バイオインダストリー）、プロテ
アーゼＮ（天野製薬）、プロチンＰやサモアーゼ（大和
化成）、アルカラーゼ（ノボ）、アスペルギルス属由来
のプロテアーゼＡやプロテアーゼＰ（天野製薬）、フレ
ーバーザイム（ノボ）、動物臓器由来のパンクレアチ
ン、植物由来のパパイン等、アルカリ性蛋白質分解酵素
としては、バシルス属由来のオリエンターゼ２２ＢＦ、
オリエンターゼ５ＢＬ（阪急バイオインダストリー）、
プロレザー（天野製薬）等の１種または２種以上を用い
ることができる。通常、食品用の蛋白質分解酵素として
市販されているものは、安価に製造できる微生物由来の
蛋白質分解酵素であるため、経済的であり、それらの利
用が好ましい。また、蛋白質分解酵素の中でもペプチダ
ーゼ活性が高いほど苦味の発生が少なく、蛋白質加水分
解物の苦味を低減する目的では好ましい。

【００１０】ここで、酵素処理条件は、使用する蛋白質
分解酵素の至適ｐＨや至適温度が選択される。また、酵
素添加量、反応時間、酵素失活条件は用いる酵素の力価
や活性の安定性により異なり限定はできないが、一般的
に原料蛋白質の１〜５重量％の酵素量で４時間から２４
時間酵素反応を行った後、必要に応じｐＨを中性（６〜
８）に調整し、その酵素分解液から遠心分離又はろ過助
材を用いたろ過により不溶物を除去し、上清またはろ過
液として得られる透明な蛋白質加水分解物を９０℃で１
０分間以上加熱し、酵素の失活を行えば本発明に配合す
る卵黄蛋白質加水分解物が得られる。本発明の加水分解
で使用する酸・アルカリとは一般の食品の製造に使われ
るものであれば良く特に制限するものではない。例え
ば、酸として塩酸、酢酸、クエン酸、リンゴ酸、乳酸等
が挙げられるが、分解効率の点から塩酸が好ましい。ア
ルカリとして、水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、水
酸化カルシウム、アンモニア等が挙げられるが、分解効
率の点から水酸化ナトリウムが望ましい。

【００１１】本発明で使用する卵黄蛋白質加水分解物の
形態は卵黄蛋白質加水分解溶液または、卵黄蛋白質加水
分解物粉末として得ることができる。通常、粉末化は凍
結乾燥または噴霧乾燥すれば良い。本発明に配合する卵
黄蛋白質加水分解物は熱耐性を有する。これは卵黄蛋白
質加水分解溶液を加熱処理して確認することができる。
すなわち、卵黄蛋白質加水分解物を１〜１０重量％含有
する卵黄蛋白質加水分解物溶液を１００℃で１０分間ま
たは１２０℃で１０分間加熱処理した場合に加熱凝集物
を生じることなく溶液は透明性を保持する。本発明に配
合する卵黄蛋白質加水分解物は平均アミノ酸鎖長として
１０以下である。ペプチドのアミノ酸鎖長とはペプチド
の大きさを表わす指標で、ペプチドを塩酸で１００％加
水分解して、アミノ酸にした場合の総アミノ基量を、そ
のペプチドの遊離アミノ基量で除した値である。通常、
遊離アミノ基の測定はホルモール滴定法、ＴＮＢＳ発色
法、または、ニンヒドリン発色法等で測定することがで
きる。

【００１２】なお、本発明に配合する卵黄蛋白質加水分
解物の製造方法は、公知のペプチドの製法と組み合わせ
ることも可能である。例えば、酵素分解液に活性炭など
の吸着剤を添加し脱色処理する工程や、電気透析等で脱
塩処理する工程と組み合わせても良い。本発明における
酸化劣化とは、酸化されることにより、その物質が本来
有する化学活性・生理活性等の活性が低下または消失し
てしまうことをさす。本発明における酸化劣化を受けや
すい物質とは、例えば不飽和脂肪酸含有油脂、ビタミン
類、色素類、香料類、香辛料類または、その誘導体もし
くはそれらを含有する組成物が挙げられる。

【００１３】本発明における酸化劣化を受けやすい不飽
和脂肪酸含有油脂とは、例えば、ドコサヘキサエン酸
（ＤＨＡ）、エイコサペンタエン酸（ＥＰＡ）を含む油
脂等が挙げられる。本発明における酸化劣化を受けやす
いビタミン類として、例えば、ビタミンＡ群、カロチノ
イド、ビタミンＢ群、アスコルビン酸、ビタミンＥ群が
挙げられる。本発明における酸化劣化を受けやすいカロ
チノイドとして、例えばα−カロチン、β−カロチン、
γ−カロチン、ルテイン、リコピン、ゼアキサンチン等
が挙げられ、ビタミンＥ群として、α−トコフェロ−
ル、β−トコフェロール、γ−トコフェロール、δ−ト
コフェロール等が挙げられる。本発明における酸化劣化
を受けやすい色素類とは、例えばハイビスカス色素、赤
キャベツ色素、ムラサキイモ色素、ブルーベリー色素の
アントシアニン色素、ベニバナ色素等のフラボノイド色
素、イモ色素、ドナリエラ色素、ニンジン色素、パーム
由来色素等のカロチノイド色素、クロレラ色素、ウコン
色素、ナフトキノン系色素等が挙げられる。

【００１４】本発明における酸化劣化を受けやすい香料
類とは、例えばペパーミント油、紫蘇油、スペアミント
油、ラベンダー油、ローズマリー油、クミン油、グロー
ブ油、ユーカリ油、レモン油、オレンジ油、ライム油、
ローズ油、シナモン油胡麻油、バニラ、ジンジャー油等
が挙げられる。本発明における酸化劣化を受けやすい香
辛料類とは、例えばカプシカム、カルダモン、ミント、
ペッパー、ターメリック、クミン、セージ、パセリ、オ
レガノ、サフラン、ローズマリー、タイム等から抽出さ
れる香辛料が挙げられる。本発明における液性組成物と
は、酸化劣化を受けやすい物質と卵黄蛋白質加水分解物
を含む水溶液、懸濁液、乳化液、乳化懸濁液等の液性物
質を言う。本発明の液性組成物に含有される酸化劣化を
受けやすい物質は上記酸化劣化を受けやすい物質の群よ
り選ばれる１種または２種以上よりなり、食品に使用出
来るものなら天然もしくは合成のどちらでもよく、その
由来は特に問わない。本発明の液性組成物に含有される
卵黄蛋白質加水分解物濃度は、特に限定するものではな
いが、酸化安定な液性組成物を得るためには０．００１
〜０．１％が望ましい。

【００１５】

【実施例】実施例１ 卵黄蛋白質の調製 卵黄粉末１００ｋｇに対してエタノール２０００リット
ルを加え、ホモミキサーを用いて４０℃で３０分間撹拌
し、ろ紙を用いた平板式ろ過装置でろ過した。得られら
た物質を回転式の真空乾燥機を用いて５０℃で３時間乾
燥させ、３０ｋｇの卵黄蛋白質を得た。得られた卵黄蛋
白質は乾燥減量５．８％（１１０℃、３時間）、蛋白質
（ケールダール法）７９．８％、脂質（ソックスレー
法）７．５％、エタノール（ガスクロ分析）０．１％以
下であった。

【００１６】実施例２ アルカリ性蛋白分解酵素による卵黄蛋白質加水分解物の
調製 実施例１で得られた卵黄蛋白質１００ｇ（蛋白質量とし
て）に水９００ｇを加え、ホモミキサーで懸濁液とし
た。懸濁液を９０℃で２０分間加熱処理し、３Ｎ水酸化
ナトリウム溶液を加えｐＨを１０±０．２に調整した。
バシルス属由来のアルカリ性蛋白質分解酵素（プロレザ
ー：天野製薬）３ｇを水３０ｇに溶解し、卵黄蛋白質の
懸濁液に添加した。酵素反応は６０℃で行い８時間まで
は２時間毎に反応液のｐＨを１０±０．２に再調整し
た。酵素反応開始から８時間後に反応液３Ｎ塩酸を加え
てｐＨを７±０．２に調整し、遠心分離（１００００×
ｇで３０分）により上清液を回収した。上清液を９０℃
で１０分間加熱して酵素の失活を行った後、凍結乾燥
し、卵黄蛋白質加水分解物７０．３ｇを得た。得られた
卵黄蛋白質加水分解物粉末は水に透明に溶解し、１００
℃で１０分間加熱処理しても凝集物が生じなかった。

【００１７】実施例３ 中性蛋白分解酵素による卵黄蛋白質加水分解物の調製 実施例１で得られた卵黄蛋白質１００ｇ（蛋白質量とし
て）に水９００ｇを加え、ホモミキサーで懸濁液とし
た。懸濁液を９０℃で２０分間加熱処理し、３Ｎ水酸化
ナトリウム溶液を加えｐＨを７±０．２に調整した。ア
スペルギルス属由来の中性蛋白質分解酵素（オリエンタ
ーゼＯＮＳ：阪急バイオインダストリー製）３ｇを水３
０ｇに溶解し、卵黄蛋白質の懸濁液に添加した。酵素反
応は５０℃で行い８時間までは２時間毎に反応液のｐＨ
を７±０．２に再調整した。酵素反応開始から８時間後
に反応液３Ｎ水酸化ナトリウム溶液を加えてｐＨを７±
０．２に調整し、遠心分離（１０００×ｇで３０分）に
より上清液を回収した。上清液を９０℃で１０分間加熱
して酵素の失活を行った後、凍結乾燥し、卵黄蛋白質加
水分解物４３．５ｇを得た。得られた卵黄蛋白質加水分
解物粉末は水に透明に溶解し、１００℃で１０分間加熱
処理しても凝集物が生じなかった。

【００１８】実施例４ 酸性蛋白分解酵素による卵黄蛋白質加水分解物の調製 実施例１で得られた卵黄蛋白質１００ｇ（蛋白質量とし
て）に水９００ｇを加え、ホモミキサーで懸濁液とし
た。懸濁液を９０℃で２０分間加熱処理し、３Ｎ塩酸を
加えｐＨを４．０±０．２に調整した。リゾプス属由来
の酸性蛋白質分解酵素（ニューラーゼＦ：天野製薬製）
３ｇを水３０ｇに溶解し、卵黄蛋白質の懸濁液に添加し
た。酵素反応は５０℃で行い８時間までは２時間毎に反
応液のｐＨを４．０±０．２に再調整した。酵素反応開
始から８時間後に反応液３Ｎ水酸化ナトリウム溶液を加
えてｐＨを７±０．２に調整し、遠心分離（１０００×
ｇで３０分）により上清液を回収した。上清液を９０℃
で１０分間加熱して酵素の失活を行った後、凍結乾燥
し、卵黄低分子ペプチド６０．３ｇを得た。得られた卵
黄蛋白質加水分解物は水に透明に溶解し、１００℃で１
０分間加熱処理しても凝集物が生じなかった。

【００１９】実施例５ 以下の配合割合になるように実施例２、３、４で得た卵
黄蛋白質加水分解物をトコフェロールを含んだ乳化液に
添加し、レモン風味を有する飲料を調製した。 抽出トコフェロール ０．２ ％ グリセリン脂肪酸エステル ０．８ ％ グリセリン １．９ ％ 果糖ブドウ糖液糖 １４．５ ％ クエン酸液糖 ０．２５％ Ｌ−アスコルビン酸 ０．１ ％ レモンフレーバー ０．０１％ イオン交換水 ８１．９４％ 卵黄蛋白質加水分解物 ０．３ ％

【００２０】実施例６ 以下の配合割合になるように実施例２、３、４で得た卵
黄蛋白質加水分解物をβ−カロチン含んだ乳化液に添加
し、レモン風味を有する飲料を調製した。 β−カロチン ０．０３％ グリセリン脂肪酸エステル ０．８％ グリセリン １．９％ 果糖ブドウ糖液糖 １４．５％ クエン酸液糖 ０．２５％ Ｌ−アスコルビン酸 ０．１％ レモンフレーバー ０．０１％ イオン交換水 ８１．４１％ 卵黄蛋白質加水分解物 ０．３％

【００２１】比較例１ この試験は、各抗酸化剤のβ−カロチン溶液の退色防止
効果を調べるために行った。 １）飼料の調製 ７０％ポリオキシエチレンソルビタンモノオレート（レ
オドールＴＷ−０１２０：花王製）を含む１ｍｇ／ｍ１
β−カロチンのクロロホルム：メタノール＝２：１溶液
を調製した。この溶液を乾固後、蒸留水、ＥｔＯＨを添
加し最終濃度０．０５％となるように抗酸化剤を添加し
た。上記の抗酸化剤を添加した次に示す４種の試料を調
製した。 試料１ Ｌ−アスコルビン酸（シグマ社製）を添加した
もの 試料２ 卵白蛋白質加水分解物を添加したもの（蛋白質
７８％の卵白蛋白質（太陽化学社製）を実施例１の卵黄
蛋白質の代わりにもちい、同様の操作で得たもの） 試料３ 卵黄蛋白質加水分解物を添加したもの（実施例
２で得たもの） 試料４ 無添加のもの

【００２２】２）試験方法 次に記載する方法により各抗酸化剤のβ−カロチン溶液
の退色防止効果を試験した。上記β−カロチン溶液を１
０ｍｌサンプル瓶に入れ、密栓して４０℃、１０００ル
クスで放置した。このサンプル瓶から経時的にサンプリ
ングを行い４４３ｎｍの吸光度を測定し、β−カロチン
残存率を求めた。 ３）試験結果 この試験の結果は図１に示した。表１から明らかなよう
に抗酸化剤として試料３（卵黄蛋白質加水分解物）を使
用した液性組成物が最もβ−カロチンの退色を防止する
ことが認められた。

【００２３】比較例２ この試験は、各抗酸化剤のα−トコフェロール溶液残存
率に及ぼす効果を調べるために行った。 １）試料の調製 以下の配合比率に基づきα−トコフェロール約５．２％
に各抗酸化剤１％を添加し水分散性食品を調製した。 ＜配合割合＞ （１）抽出トコフェロール ６．０％ （α−トコフェロール８７％含有） （２）グリセリン脂肪酸エステル ２４．０％ （３）グリセリン ５９．０％ （４）イオン交換水 １０．０％ （５）抗酸化剤 １．０％

【００２４】上記の水分散性食品に各抗酸化剤を添加し
た次に示す７種の試料を調製した。 試料１ Ｌ−アスコルビン酸（和光純薬工業社製）を添
加したもの 試料２ Ｌ−アスコルビンＮａ（和光純薬工業社製）を
添加したもの 試料３ クエン酸（和光純薬工業社製）を添加したもの 試料４ クエン酸Ｎａを使用（和光純薬工業社製）を添
加したもの 試料５ 卵白蛋白質加水分解物（試験例１の試料２で使
用したもの）を添加したもの 試料６ 卵黄蛋白質加水分解物（実施例２で得たもの）
を添加したもの 試料７ 無添加のもの 以下の条件にて各サンプルを処理後、α−トコフェロー
ル残存率を求めた。 条件１ １２１℃、３０分殺菌（オートクレーブ） 条件２ ６０℃保存（遮光） ３）試験結果 この試験の結果は図２、３に示した。図２、３から明ら
かなように抗酸化剤として試料６（卵黄蛋白質加水分解
物）を使用した液性組成物が最もα−トコフェロール残
存率が高いことが認められた。

【００２５】比較例３ 蛋白質加水分解物の苦味と原料蛋白質の関係 蛋白質加水分解物の原料蛋白質として、卵黄蛋白質、卵
白蛋白質、大豆蛋白質を選びそれぞれを同一条件の酵素
分解で産生される蛋白質加水分解物の苦味を比較した。
卵黄蛋白質由来の蛋白質加水分解物は実施例２〜４で調
製したものを用いた。卵白蛋白質としては蛋白質７８％
の卵白粉末（太陽化学社製）を、乳清蛋白質としては蛋
白質８０％の濃縮ホエー粉末（太陽化学社製）を、カゼ
インとしては、蛋白質７５％の脱脂大豆蛋白質（不二製
油製）を実施例１の卵黄蛋白質の代わりに用い、同様の
操作でそれぞれの蛋白質加水分解物粉末を得た。ただ
し、これらの操作では、酵素反応前の９０℃加熱操作は
行わなかった。同一の酵素分解条件で得られた5 種類の
原料蛋白質に由来する蛋白質加水分解物粉末の苦味の比
較は、パネラー５名の官能検査で評価した。すなわち実
施例２〜４の方法で調製した原料の異なる５種類の蛋白
質加水分解物粉末を水に溶かし、５重量％蛋白質加水分
解溶液とし、５名苦みを強く感じる順に５、４、３、
２、１点の配点を与え、その合計点数を比較した。結果
を表４に示す。この結果より、酸性、中性、およびアル
カリ性蛋白質分解酵素のいずれを用いても、原料蛋白質
として卵黄蛋白質を用いた卵黄蛋白質加水分解物が最も
苦みの少ない蛋白質加水分解物であることが判明した。

【００２６】試験例１ 卵黄蛋白質加水分解物の分子量測定 実施例２〜４で調製した卵黄蛋白質加水分解物の分子量
測定をファルマシア社製全自動水平型電気泳動システム
（ファストシステム）を用いて行った。ゲルはペプチド
用のハイデンシティーゲルを用い、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ系
で、ヒトインシュリン（分子量６０００）をマーカーと
して、各サンプルの泳動を行った。染色はクマシー染色
法で行った。全ての操作条件はファストシステムのマニ
ュアルに従った。泳動の結果、卵黄蛋白質加水分解物の
示すバンドはいずれもヒトインシュリンの示すバンドよ
り下部に現れ、分子量６０００以下であると判断した。

【００２７】試験例２ アレルギー性の評価試験 試料として実施例１の卵黄蛋白質、実施例２〜４の卵黄
蛋白質加水分解物を用い、ＲＡＳＴ用のディスクは、フ
ァルマシア社製の卵黄蛋白質共有結合濾紙を用いた。卵
黄蛋白質に対してアレルギー性を示す小児１０人の血清
をプール血清とした。ＰＢＳ−Ｔｗｅｅｎに各試料を
１，１０，１００，１０００μｇ／ｍｌ濃度に溶解し試
験溶液とした。１枚の卵黄蛋白質共有結合濾紙に対し
て、プール血清２５μｌと濃度の異なるそれぞれの試験
溶液２５μｌを加え、試験管中、室温で１８時間放置
し、ディスク上の卵黄蛋白質と試験溶液中の飼料試料に
対してプール血清中の抗卵黄蛋白質ＩｇＥを競合結合さ
せた。尚、コントロールは試験溶液の代わりにＰＢＳ−
Ｔｗｅｅｎを用いた。その後、ディスクをＰＢＳ−Ｔｗ
ｅｅｎで充分洗浄し、それに、ラジオアイソトープで標
識したヒトＩｇＥうさぎＩｇＥ溶液２０μｌとＰＢＳ−
Ｔｗｅｅｎ３０μｌを加え、室温で６時間反応させた。
ディスクＰＢＳ−Ｔｗｅｅｎで充分洗浄した後、ディス
ク上の卵黄蛋白質に結合したＩｇＥの１分間あたりのラ
ジオアイソトープカウント（ｃｐｍ）１００％として、
その値を５０％阻害する、各試料濃度を計算した。その
結果、卵黄蛋白質は１０μｇ／ｍｌで５０％阻害が起こ
ったがいずれの卵黄蛋白質加水分解物ともに、１０００
μｇ／ｍｌ濃度でも阻害が全く起こらなかった。以上の
結果より、それぞれの卵黄蛋白質加水分解物のアレルゲ
ン性は、卵黄蛋白質のそれと比較して、少なくとも１０
０分の１以下であることが示された。

【００２８】本発明の実施態様ならびに目的生成物を挙
げれば以下のとおりである。 （１）卵黄蛋白質加水分解物を酸化劣化を受けやすい物
質に配合した液性組成物。 （２）酸化劣化を受けやすい物質が、不飽和脂肪酸含有
油脂、ビタミン類、色素類、香料類、香辛料類からなる
群より選ばれる１種または２種以上である前記（１）の
液性組成物。 （３）卵黄蛋白質加水分解物を酸化劣化を受けやすい物
質に配合することを特徴とする、抗酸化性に優れ、低ア
レルゲン性でかつ苦みの少ない液性組成物。 （４）卵黄の蛋白質としてエタノール、イソプロピルア
ルコール、酢酸エチル、アセトン、ヘキサン、エーテル
の１種または２種以上の有機溶剤で脱脂された卵黄粉末
を減圧乾燥し、有機溶剤を除去したものを用いる（１）
〜（３）記載の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組
成物。 （５）卵黄蛋白質としてエタノール、イソプロピルアル
コール、酢酸エチル、アセトン、ヘキサン、エーテルの
１種または２種以上の有機溶剤で脱脂された卵黄粉末を
水洗し、有機溶剤と卵黄の水溶性蛋白質を除去したもの
を用いる（１）〜（３）いずれか記載の卵黄蛋白質加水
分解物を配合した液性組成物。

【００２９】（６）微生物が産生するアルカリ性ｐＨに
至適ｐＨを有する蛋白質分解酵素で酵素分解を行ったも
のである（１）〜（５）いずれか記載の液性組成物。 （７）微生物が産生する中性ｐＨに至適ｐＨを有する蛋
白質分解酵素で酵素分解を行った（１）〜（５）いずれ
か記載の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組成物。 （８）微生物が産生する酸性ｐＨに至適ｐＨを有する蛋
白質分解酵素で酵素分解を行った（１）〜（５）いずれ
か記載の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組成物。 （９）酵素としてアスペルギウス属の産生するもので、
その至適ｐＨがアルカリ性、中性、酸性である１種また
は２種以上の蛋白質分解酵素で酵素分解を行った。
（１）〜（５）いずれか記載の卵黄蛋白質加水分解物を
配合した液性組成物。 （１０）酵素としてリゾプス属の産生するもので、その
至適ｐＨがアルカリ性、中性、酸性である１種または２
種以上の蛋白質分解酵素で酵素分解を行った（１）〜
（５）いずれか記載の卵黄蛋白質加水分解物を配合した
液性組成物。

【００３０】（１１）酵素としてパンクレアチンを用い
る（１）〜（５）いずれか記載の卵黄蛋白質加水分解物
を配合した液性組成物。 （１２）酵素としてパパインを用いる（１）〜（５）い
ずれか記載の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組成
物。 （１３）酵素としてバシルス属の産生するアルカリ性お
よび中性蛋白質分解酵素およびアスペルギウス属の産生
する中性蛋白質分解酵素の１種または２種以上を用いる
（１）〜（５）いずれか記載の卵黄蛋白質加水分解物を
配合した液性組成物。 （１４）アレルゲン性が卵黄蛋白質の示すアレルゲン性
の１０0 分の１以下である（１）〜（１３）いずれか記
載の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組成物。 （１５）アレルゲン性が卵黄蛋白質の示すアレルゲン性
の１０００分の１以下である（１）〜（１３）いずれか
記載の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組成物。 （１６）分子量が６０００以下である（１）〜（１５）
いずれか記載の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組
成物。 （１７）平均アミノ酸鎖長が１０以下である（１）〜
（１６）いずれか記載の卵黄蛋白質加水分解物を配合し
た液性組成物。

【００３１】

【発明の効果】本発明の卵黄蛋白質加水分解物を配合し
た液性組成物は次に示す特徴を有しており、産業上貢献
大である。 １）本発明の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組成
物は熱、光、酸化等に対して非常に安定である。 ２）本発明の卵黄蛋白質加水分解物を配合した液性組成
物は苦味がなく、食品の風味を低下させない。 ３）本発明に用いる卵黄蛋白質加水分解物のアレルゲン
性は、卵黄蛋白質の１００分１以下に低減されている。

【００３２】

【図面の簡単な説明】

【図１】各抗酸化剤のβ−カロチン溶液の退色防止効果
を示した図である。

【図２】α−トコフェロールを含む飲料を１２１℃、３
０分加熱処理した後のα−トコフェロール残存率を示し
た図である。

【図３】α−トコフェロールを含む飲料を１２１℃、３
日間保存した時のα−トコフェロール残存率を示した図
である。

【表１】

Claims (2)

【特許請求の範囲】
1. 【請求項１】 卵黄蛋白質加水分解物を酸化劣化を受け
   やすい物質に配合した液性組成物。
2. 【請求項２】 酸化劣化を受けやすい物質が、不飽和脂
   肪酸含有油脂、ビタミン類、色素類、香料類、香辛料類
   からなる群より選ばれる１種または２種以上である請求
   項１記載の液性組成物。