JPH0712817A - 免疫測定法 - Google Patents
免疫測定法Info
- Publication number
- JPH0712817A JPH0712817A JP15182893A JP15182893A JPH0712817A JP H0712817 A JPH0712817 A JP H0712817A JP 15182893 A JP15182893 A JP 15182893A JP 15182893 A JP15182893 A JP 15182893A JP H0712817 A JPH0712817 A JP H0712817A
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- Japan
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- antibody
- antigen
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Abstract
(57)【要約】
【構成】抗体量を測定する競合法の酵素免疫測定法にお
いて、測定対象抗体を固相化抗原を利用して固定化した
後に、一旦洗浄して固定化抗原−測定対象抗体結合物を
測定対象抗体を含む試料と分離後、残存した固定化抗原
量を測定する事により抗体量を算出する。 【効果】測定対象抗体を固相化抗原を利用して固定化し
た後に、一旦洗浄して固定化抗原−測定対象抗体結合物
を測定対象抗体を含む試料と分離後、残存した固定化抗
原量を測定する事により抗体量を算出する方法が提供さ
れることにより、簡便で迅速に高感度に、環境衛生上の
問題もなく、測定対象抗体を検出する事が可能になっ
た。
いて、測定対象抗体を固相化抗原を利用して固定化した
後に、一旦洗浄して固定化抗原−測定対象抗体結合物を
測定対象抗体を含む試料と分離後、残存した固定化抗原
量を測定する事により抗体量を算出する。 【効果】測定対象抗体を固相化抗原を利用して固定化し
た後に、一旦洗浄して固定化抗原−測定対象抗体結合物
を測定対象抗体を含む試料と分離後、残存した固定化抗
原量を測定する事により抗体量を算出する方法が提供さ
れることにより、簡便で迅速に高感度に、環境衛生上の
問題もなく、測定対象抗体を検出する事が可能になっ
た。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、免疫測定法に関する。
さらに詳しくは、抗体量を測定する競合法の酵素免疫測
定法において、測定対象抗体を固相化抗原を利用して固
定化した後に、一旦洗浄して固定化抗原−測定対象抗体
結合物を測定対象抗体を含む試料と分離後、残存した固
定化抗原量を測定する事により抗体量を算出する方法に
関する。
さらに詳しくは、抗体量を測定する競合法の酵素免疫測
定法において、測定対象抗体を固相化抗原を利用して固
定化した後に、一旦洗浄して固定化抗原−測定対象抗体
結合物を測定対象抗体を含む試料と分離後、残存した固
定化抗原量を測定する事により抗体量を算出する方法に
関する。
【０００２】
【従来の技術】生体成分の微量測定法として、免疫測定
法は複雑な組成の混合物の中から免疫反応で特異的に選
別できることから、通常の定量法に必要な対象物を試料
から分離する前処理が不要であり、しかも高感度・高精
度に定量できる特徴を持つ。また免疫測定法のうち、酵
素標識を特徴とする酵素免疫測定法は、放射性同位元素
を用いる放射免疫測定法に比べて廉価で危険な廃棄物を
伴わず、測定の感度と精度の面で遜色ない事から汎用さ
れている。
法は複雑な組成の混合物の中から免疫反応で特異的に選
別できることから、通常の定量法に必要な対象物を試料
から分離する前処理が不要であり、しかも高感度・高精
度に定量できる特徴を持つ。また免疫測定法のうち、酵
素標識を特徴とする酵素免疫測定法は、放射性同位元素
を用いる放射免疫測定法に比べて廉価で危険な廃棄物を
伴わず、測定の感度と精度の面で遜色ない事から汎用さ
れている。
【０００３】この酵素免疫測定法で抗体量を測定する場
合（ここでいう抗体とは抗原特異的抗体である）、非競
合法による各種の方法が開発され利用されている。即ち
非競合法とは、まず試料中の抗体を固相化抗原に結合さ
せ、次にその結合物を認識する酵素標識物を反応させ
て、形成された結合物中の酵素標識量を測ることにより
抗体量を算出する方法である。酵素標識物としては、ヒ
ト抗体を認識する抗体や固相化に使用したのと同じ抗原
が利用されている。
合（ここでいう抗体とは抗原特異的抗体である）、非競
合法による各種の方法が開発され利用されている。即ち
非競合法とは、まず試料中の抗体を固相化抗原に結合さ
せ、次にその結合物を認識する酵素標識物を反応させ
て、形成された結合物中の酵素標識量を測ることにより
抗体量を算出する方法である。酵素標識物としては、ヒ
ト抗体を認識する抗体や固相化に使用したのと同じ抗原
が利用されている。
【０００４】Ｂ型肝炎ウイルス（以下ＨＢＶ）は、その
持続感染者が現在でも本邦で約１．５％存在すると共
に、慢性肝炎・肝硬変・肝細胞癌の約３０％がその中か
ら発生しているわが国の国民病とまで言われている疾患
の原因であるばかりでなく、アジア・アフリカにおいて
も蔓延している疾患の原因ウイルスである。ＨＢＶは、
その外皮の抗原であるＨＢｓ抗原のほか、ＨＢｃ抗原さ
らにＨＢｅ抗原およびこれらに対するＨＢｓ抗体、ＨＢ
ｃ抗体、ＨＢｅ抗体といったいくつかの抗原抗体系を持
つ事が知られている。ＨＢｓ抗体は、ＨＢＶに対する感
染防御抗体で、感染後およそ１〜８か月の間に産生され
る。ＨＢｓ抗体を検出することは、ＨＢＶ感染歴の有無
やＢ型肝炎の回復・予後のチェックに役立つばかりでな
く、医療従事者の健康管理やＨＢＶに関する疫学的調査
などにも欠くことのできない検査である。
持続感染者が現在でも本邦で約１．５％存在すると共
に、慢性肝炎・肝硬変・肝細胞癌の約３０％がその中か
ら発生しているわが国の国民病とまで言われている疾患
の原因であるばかりでなく、アジア・アフリカにおいて
も蔓延している疾患の原因ウイルスである。ＨＢＶは、
その外皮の抗原であるＨＢｓ抗原のほか、ＨＢｃ抗原さ
らにＨＢｅ抗原およびこれらに対するＨＢｓ抗体、ＨＢ
ｃ抗体、ＨＢｅ抗体といったいくつかの抗原抗体系を持
つ事が知られている。ＨＢｓ抗体は、ＨＢＶに対する感
染防御抗体で、感染後およそ１〜８か月の間に産生され
る。ＨＢｓ抗体を検出することは、ＨＢＶ感染歴の有無
やＢ型肝炎の回復・予後のチェックに役立つばかりでな
く、医療従事者の健康管理やＨＢＶに関する疫学的調査
などにも欠くことのできない検査である。
【０００５】ＨＢｓ抗体の検出法として現在使用されて
いるのは、放射性同位元素や酵素を抗原標識として利用
した非競合法の放射免疫測定法や酵素免疫測定法、抗原
を動物血球に感作させて利用する受け身血球凝集法など
である。これらの方法は、手法、測定時間、検出感度、
さらには環境衛生上の問題等一長一短があった。
いるのは、放射性同位元素や酵素を抗原標識として利用
した非競合法の放射免疫測定法や酵素免疫測定法、抗原
を動物血球に感作させて利用する受け身血球凝集法など
である。これらの方法は、手法、測定時間、検出感度、
さらには環境衛生上の問題等一長一短があった。
【０００６】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、抗体量を測
定する競合法の酵素免疫測定法において、測定対象抗体
を固相化抗原を利用して固定化した後に、一旦洗浄して
固定化抗原−測定対象抗体結合物を測定対象抗体を含む
試料と分離後、残存した固定化抗原量を測定する事によ
り抗体量を算出する方法を提供する。
定する競合法の酵素免疫測定法において、測定対象抗体
を固相化抗原を利用して固定化した後に、一旦洗浄して
固定化抗原−測定対象抗体結合物を測定対象抗体を含む
試料と分離後、残存した固定化抗原量を測定する事によ
り抗体量を算出する方法を提供する。
【０００７】
【課題を解決するための手段】前記の目的は、以下の本
発明により達成できる。すなわち本発明は、 ａ）測定対象抗体を含む試料と、測定対象抗体と特異的
に反応し得る抗原を固体担体に固定させた固定化抗原と
を反応させる過程、 ｂ）過程ａ）で生じた固定化抗原−測定対象抗体結合物
を、測定対象抗体を含む試料と分離し、結合物を洗浄す
る過程、 ｃ）過程ｂ）で生じた残存固定化抗原を、固定化抗原と
特異的に反応する標識化抗体と反応させる過程および、 ｄ）固定化担体に固定された結合物を、結合物中に含ま
れる標識を利用して検出する過程とを含む免疫測定法で
ある。
発明により達成できる。すなわち本発明は、 ａ）測定対象抗体を含む試料と、測定対象抗体と特異的
に反応し得る抗原を固体担体に固定させた固定化抗原と
を反応させる過程、 ｂ）過程ａ）で生じた固定化抗原−測定対象抗体結合物
を、測定対象抗体を含む試料と分離し、結合物を洗浄す
る過程、 ｃ）過程ｂ）で生じた残存固定化抗原を、固定化抗原と
特異的に反応する標識化抗体と反応させる過程および、 ｄ）固定化担体に固定された結合物を、結合物中に含ま
れる標識を利用して検出する過程とを含む免疫測定法で
ある。
【０００８】本発明によって測定される測定対象抗体と
は、好適にはヒトに対する各種の感染症において上昇す
る抗体を例示できるが、ヒト以外の各種動物あるいはヒ
トにおける感染症以外の各種抗体検査にも利用できる。
は、好適にはヒトに対する各種の感染症において上昇す
る抗体を例示できるが、ヒト以外の各種動物あるいはヒ
トにおける感染症以外の各種抗体検査にも利用できる。
【０００９】本発明において使用する固定化用の抗原を
生産する方法としては、特に限定されるものではない
が、例えば寄生生物の粗抽出品あるいは精製品をヒトや
動物の体液より採集したり、生物由来の粗抽出品あるい
は精製品を人工的に養殖した生物から得たり、核酸や蛋
白質を遺伝子組換え技術や細胞培養技術により生産した
り、ポリペプチドやハプテンを化学合成技術で合成する
方法などが挙げられる。
生産する方法としては、特に限定されるものではない
が、例えば寄生生物の粗抽出品あるいは精製品をヒトや
動物の体液より採集したり、生物由来の粗抽出品あるい
は精製品を人工的に養殖した生物から得たり、核酸や蛋
白質を遺伝子組換え技術や細胞培養技術により生産した
り、ポリペプチドやハプテンを化学合成技術で合成する
方法などが挙げられる。
【００１０】本発明において使用する固定化担体として
は、抗原を固定化できるものであればいかなる形態の担
体でも利用可能であり、例えば抗原を物理的に吸着可能
なポリスチレン製のプレート・チュ−ブ・ビーズ・チッ
プあるいは抗原固定化用の適当な官能基を有するガラス
・磁性担体や膜などを利用することができる。中でも好
ましくは固定化抗原−測定対象抗体結合物を検体から分
離する際の操作を機械を用いて行なうことができるた
め、磁性ビーズを用いるのが好ましい。
は、抗原を固定化できるものであればいかなる形態の担
体でも利用可能であり、例えば抗原を物理的に吸着可能
なポリスチレン製のプレート・チュ−ブ・ビーズ・チッ
プあるいは抗原固定化用の適当な官能基を有するガラス
・磁性担体や膜などを利用することができる。中でも好
ましくは固定化抗原−測定対象抗体結合物を検体から分
離する際の操作を機械を用いて行なうことができるた
め、磁性ビーズを用いるのが好ましい。
【００１１】固定化抗原と特異的に反応する標識化抗体
として使用される抗体は、測定対象抗体により適宜選択
され、あらかじめヒト・マウス・ウサギ・ラット・ヤギ
・ヒツジなどに抗原を免疫して得られた抗血清、アフィ
ニティー精製されたポリクローナル抗体、モノクローナ
ル抗体などが利用できる。中でも非特異結合をさけるた
めモノクローナル抗体を用いるのが好ましい。
として使用される抗体は、測定対象抗体により適宜選択
され、あらかじめヒト・マウス・ウサギ・ラット・ヤギ
・ヒツジなどに抗原を免疫して得られた抗血清、アフィ
ニティー精製されたポリクローナル抗体、モノクローナ
ル抗体などが利用できる。中でも非特異結合をさけるた
めモノクローナル抗体を用いるのが好ましい。
【００１２】標識化抗体の標識として使用される酵素
は、ペルオキシダーゼ、アルカリホスファターゼ、グル
コースオキシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、ウレアー
ゼ、各種のルシフェラーゼなどが挙げられる。標識の酵
素活性を検出する手段としては、測定機器の特性によっ
て適宜選択され、比色法・蛍光法・発光法などが利用で
きる。標識化抗体の標識としては、酵素以外にも発光物
質・発光蛋白質や蛍光物質を利用する事が可能である。
さらに標識としてペルオキシダーゼを用いて化学発光法
で検出する場合、ＷＯ９０／１３６５５に記載された２
−フェニル，６−ヒドロキシ ベンゾオキサゾール、Ｗ
Ｏ８３／３１０４に記載された２−シアノ，６−ヒドロ
キシベンゾチアゾールまたは特公平３−５５３９号公報
に記載されたパラヨウドフェノールをエンハンサーとし
て用いると、より好感度に検出でき好ましい。
は、ペルオキシダーゼ、アルカリホスファターゼ、グル
コースオキシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、ウレアー
ゼ、各種のルシフェラーゼなどが挙げられる。標識の酵
素活性を検出する手段としては、測定機器の特性によっ
て適宜選択され、比色法・蛍光法・発光法などが利用で
きる。標識化抗体の標識としては、酵素以外にも発光物
質・発光蛋白質や蛍光物質を利用する事が可能である。
さらに標識としてペルオキシダーゼを用いて化学発光法
で検出する場合、ＷＯ９０／１３６５５に記載された２
−フェニル，６−ヒドロキシ ベンゾオキサゾール、Ｗ
Ｏ８３／３１０４に記載された２−シアノ，６−ヒドロ
キシベンゾチアゾールまたは特公平３−５５３９号公報
に記載されたパラヨウドフェノールをエンハンサーとし
て用いると、より好感度に検出でき好ましい。
【００１３】本発明でＨＢＶを検出する際に好ましく用
いられる態様は下記の通りである。Ｂ型肝炎表面抗原を
固相化した磁性ミクロビーズをＢ型肝炎表面抗原に対す
る抗体を含む検体と一定時間反応させた後、一旦洗浄し
て磁性ビーズ上に結合した抗Ｂ型肝炎表面抗原抗体と検
体とを分離する。次に磁性ミクロビーズ上に残存してい
るＢ型肝炎表面抗原とさらにペルオキシダーゼ標識され
た抗Ｂ型肝炎抗原に対する抗体とを一定時間反応させ
て、洗浄の後磁性ビーズに結合するペルオキシダーゼ量
を測定する。ペルオキシダーゼ量の測定はＷＯ９０／１
３６６５に記載された２−フェニル，６−ヒドロキシ
ベンゾオキサゾールをエンハンサーとして用いた化学発
光法により行なうのが特に好ましい。磁性ビーズに結合
したペルオキシダーゼ量より間接的に検体中に存在して
いた抗Ｂ型肝炎表面抗原に対する抗体量が判る。
いられる態様は下記の通りである。Ｂ型肝炎表面抗原を
固相化した磁性ミクロビーズをＢ型肝炎表面抗原に対す
る抗体を含む検体と一定時間反応させた後、一旦洗浄し
て磁性ビーズ上に結合した抗Ｂ型肝炎表面抗原抗体と検
体とを分離する。次に磁性ミクロビーズ上に残存してい
るＢ型肝炎表面抗原とさらにペルオキシダーゼ標識され
た抗Ｂ型肝炎抗原に対する抗体とを一定時間反応させ
て、洗浄の後磁性ビーズに結合するペルオキシダーゼ量
を測定する。ペルオキシダーゼ量の測定はＷＯ９０／１
３６６５に記載された２−フェニル，６−ヒドロキシ
ベンゾオキサゾールをエンハンサーとして用いた化学発
光法により行なうのが特に好ましい。磁性ビーズに結合
したペルオキシダーゼ量より間接的に検体中に存在して
いた抗Ｂ型肝炎表面抗原に対する抗体量が判る。
【００１４】
【実施例】以下に実施例を挙げて本発明をさらに詳細に
説明する。
説明する。
【００１５】実施例１ 抗原固相化磁性ビーズの作製 米・スクリップス社製Ｂ型肝炎表面抗原を0.5 Ｍ ホウ
酸溶液（pH9.5)に150μｇ蛋白質／mlの濃度に溶解し
た。ノルウェー・ダイナル社製磁性ビーズTosylactivat
edビーズ（30mg/ml)を同じ容量加え、室温下で一昼夜反
応させた。低速遠心（3000ｒｐｍ、３分）でビーズを集
め、上清を捨てた後、0.01Ｍ生理的食塩水、 0.1％（W/
V)牛血清アルブミンで１０分づつ３回、３０分間１回、
４℃で一晩洗浄して、同緩衝液中に30mgビーズ/ml にな
るように懸濁して４℃で保存した。
酸溶液（pH9.5)に150μｇ蛋白質／mlの濃度に溶解し
た。ノルウェー・ダイナル社製磁性ビーズTosylactivat
edビーズ（30mg/ml)を同じ容量加え、室温下で一昼夜反
応させた。低速遠心（3000ｒｐｍ、３分）でビーズを集
め、上清を捨てた後、0.01Ｍ生理的食塩水、 0.1％（W/
V)牛血清アルブミンで１０分づつ３回、３０分間１回、
４℃で一晩洗浄して、同緩衝液中に30mgビーズ/ml にな
るように懸濁して４℃で保存した。
【００１６】標識化抗体の作製 石川らの方法（J. Immunoassay, 1983 ; 4 : 209-327）
により、特殊免疫研社製・抗Ｂ型肝炎表面抗原モノクロ
ーナル抗体Hyb-824 をドイツ・ベーリンガーマンハイム
社製西洋ワサビペルオキシダーゼで標識化して用いた。
により、特殊免疫研社製・抗Ｂ型肝炎表面抗原モノクロ
ーナル抗体Hyb-824 をドイツ・ベーリンガーマンハイム
社製西洋ワサビペルオキシダーゼで標識化して用いた。
【００１７】抗体標準液の作製 ミドリ十字社製・乾燥抗ＨＢｓヒト免疫グロブリン２０
０単位を１ｍｌの添付溶剤に溶解後、２×４０ｃｍのス
ウェーデン・ファルマシア社製セファデックスＧ−５０
カラムにかけ、0.02％のアジ化ナトリウムを含む生理的
食塩水に対して脱塩して蛋白質画分を分離した。分画液
の抗体価は、目黒研究所社製リバースセルＡｂを用いて
凝集価として評価した。種々の抗体価を有する溶液を、
米・バインディングサイト社製正常ヒト血清を用いて希
釈することにより作製して用いた。この正常ヒト血清中
の抗体価が０であることは、ダイナボット社製オーサブ
・ＥＩＡを用いて確認した。
０単位を１ｍｌの添付溶剤に溶解後、２×４０ｃｍのス
ウェーデン・ファルマシア社製セファデックスＧ−５０
カラムにかけ、0.02％のアジ化ナトリウムを含む生理的
食塩水に対して脱塩して蛋白質画分を分離した。分画液
の抗体価は、目黒研究所社製リバースセルＡｂを用いて
凝集価として評価した。種々の抗体価を有する溶液を、
米・バインディングサイト社製正常ヒト血清を用いて希
釈することにより作製して用いた。この正常ヒト血清中
の抗体価が０であることは、ダイナボット社製オーサブ
・ＥＩＡを用いて確認した。
【００１８】血中抗体価の測定 １００μｌの０および２１〜２８倍の凝集価を有するヒ
ト血清と等量の0.25％（W/V)の牛血清アルブミンを含む
0.01Ｍ生理的食塩水に懸濁した３mgビーズ／mlの抗原固
相化磁性ビーズを混合し、３７℃で１０分間保温した。
磁性ビーズを磁気分離後、0.02％(V/V）Tween-20を含む
0.01Ｍ生理的食塩水で洗浄してから、150μｌの0.25％
（W/V)牛血清アルブミンを含む0.01Ｍ生理的食塩水に溶
解した0.1μｇ／mlの標識化抗体を添加して、３７℃で
１５分間保温した。磁性ビーズを磁気分離しながら0.02
％(V/V）Tween-20を含む0.01Ｍ生理的食塩水で３回洗浄
してから、ＷＯ９０−１３６６５に開示された2-フェニ
ル, 6-ヒドロキシ ベンゾオキサゾールをエンハンサー
として用いたルミノール化学発光法により残存抗原量を
測定した。発光量は、基質添加後３７℃で５分間保温し
た後に、１０秒間の発光量をアロカ社製ＢＬＲ−２０１
ルミネッセンスリーダーで積算した値を示した。結果を
表１．に示した。従来法の受け身血球凝集法（測定時間
２時間）と同程度の感度で血中ＨＢｓ抗体価を測定する
ことができた（測定時間３０分）。
ト血清と等量の0.25％（W/V)の牛血清アルブミンを含む
0.01Ｍ生理的食塩水に懸濁した３mgビーズ／mlの抗原固
相化磁性ビーズを混合し、３７℃で１０分間保温した。
磁性ビーズを磁気分離後、0.02％(V/V）Tween-20を含む
0.01Ｍ生理的食塩水で洗浄してから、150μｌの0.25％
（W/V)牛血清アルブミンを含む0.01Ｍ生理的食塩水に溶
解した0.1μｇ／mlの標識化抗体を添加して、３７℃で
１５分間保温した。磁性ビーズを磁気分離しながら0.02
％(V/V）Tween-20を含む0.01Ｍ生理的食塩水で３回洗浄
してから、ＷＯ９０−１３６６５に開示された2-フェニ
ル, 6-ヒドロキシ ベンゾオキサゾールをエンハンサー
として用いたルミノール化学発光法により残存抗原量を
測定した。発光量は、基質添加後３７℃で５分間保温し
た後に、１０秒間の発光量をアロカ社製ＢＬＲ−２０１
ルミネッセンスリーダーで積算した値を示した。結果を
表１．に示した。従来法の受け身血球凝集法（測定時間
２時間）と同程度の感度で血中ＨＢｓ抗体価を測定する
ことができた（測定時間３０分）。
【表１】
【００１９】
【発明の効果】本発明によって、抗体量を測定する競合
法の酵素免疫測定法において、簡便で迅速に高感度に、
環境衛生上の問題もなく、測定対象抗体を検出する方法
が提供された。
法の酵素免疫測定法において、簡便で迅速に高感度に、
環境衛生上の問題もなく、測定対象抗体を検出する方法
が提供された。
Claims (3)
- 【請求項１】ａ）測定対象抗体を含む試料と、測定対象
抗体と特異的に反応し得る抗原を固体担体に固定させた
固定化抗原とを反応させる過程、 ｂ）過程ａ）で生じた固定化抗原−測定対象抗体結合物
を、測定対象抗体を含む試料と分離し、結合物を洗浄す
る過程、 ｃ）過程ｂ）で生じた残存固定化抗原を、固定化抗原と
特異的に反応する標識化抗体と反応させる過程および、 ｄ）固定化担体に固定された結合物を、結合物中に含ま
れる標識を利用して検出する過程を含むことを特徴とす
る免疫測定法。 - 【請求項２】固定化抗原としてＢ型肝炎表面抗原を用い
ることを特徴とする請求項１記載の免疫測定法。 - 【請求項３】標識としてペルオキシダーゼを用い、検出
に際しエンハンサーとして２−フェニル，６−ヒドロキ
シ ベンゾオキサゾールを用いた化学発光法であるるこ
とを特徴とする請求項１記載の免疫測定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15182893A JPH0712817A (ja) | 1993-06-23 | 1993-06-23 | 免疫測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15182893A JPH0712817A (ja) | 1993-06-23 | 1993-06-23 | 免疫測定法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0712817A true JPH0712817A (ja) | 1995-01-17 |
Family
ID=15527205
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP15182893A Pending JPH0712817A (ja) | 1993-06-23 | 1993-06-23 | 免疫測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0712817A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN115561355A (zh) * | 2022-09-26 | 2023-01-03 | 重庆迪纳利医药科技有限责任公司 | 羧肽酶g2的中和抗体检测方法以及基于lc-ms/ms的检测系统 |
-
1993
- 1993-06-23 JP JP15182893A patent/JPH0712817A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN115561355A (zh) * | 2022-09-26 | 2023-01-03 | 重庆迪纳利医药科技有限责任公司 | 羧肽酶g2的中和抗体检测方法以及基于lc-ms/ms的检测系统 |
| CN115561355B (zh) * | 2022-09-26 | 2024-04-30 | 重庆迪纳利医药科技有限责任公司 | 羧肽酶g2的中和抗体检测方法以及基于lc-ms/ms的检测系统 |
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