JPH0634747B2 - コンキオリン蛋白加水分解物の製造方法 - Google Patents
コンキオリン蛋白加水分解物の製造方法Info
- Publication number
- JPH0634747B2 JPH0634747B2 JP63227171A JP22717188A JPH0634747B2 JP H0634747 B2 JPH0634747 B2 JP H0634747B2 JP 63227171 A JP63227171 A JP 63227171A JP 22717188 A JP22717188 A JP 22717188A JP H0634747 B2 JPH0634747 B2 JP H0634747B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- conchiolin protein
- protein hydrolyzate
- conchiolin
- producing
- aqueous solution
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
- A61Q5/00—Preparations for care of the hair
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Birds (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明はコンキオリン蛋白加水分解物の製造方法、特に
皮膚や毛髪に容易に吸収されて、ＤＮＡおよび細胞の賦
活効果を発揮し、栄養となる化粧品原料として最適の分
子量１０００〜１００００のコンキオリン蛋白加水分解
物を、コンキオリン蛋白に蛋白分解酵素としてアルカリ
プロテアーゼを作用させて高い収率で得ることが出来る
コンキオリン蛋白加水分解物の製造方法に関する。
皮膚や毛髪に容易に吸収されて、ＤＮＡおよび細胞の賦
活効果を発揮し、栄養となる化粧品原料として最適の分
子量１０００〜１００００のコンキオリン蛋白加水分解
物を、コンキオリン蛋白に蛋白分解酵素としてアルカリ
プロテアーゼを作用させて高い収率で得ることが出来る
コンキオリン蛋白加水分解物の製造方法に関する。
（従来の技術） コンキオリン蛋白よりコンキオリン蛋白加水分解物を得
る製造方法としては、特公昭４１−１７８８０公報、特
開昭６２−２２１６１２公報等の先行技術を挙げること
ができる。
る製造方法としては、特公昭４１−１７８８０公報、特
開昭６２−２２１６１２公報等の先行技術を挙げること
ができる。
前者はコンキオリン蛋白に乳酸を加えて加水分解し、そ
の後カゼイン蛋白を混合して生成した蛋白凝固沈殿物を
集め、これに蛋白分解酵素を作用させコンキオリン蛋白
加水分解物を得ている。
の後カゼイン蛋白を混合して生成した蛋白凝固沈殿物を
集め、これに蛋白分解酵素を作用させコンキオリン蛋白
加水分解物を得ている。
後者はコンキオリン蛋白に塩酸を作用させコンキオリン
加水分解物を得ている。
加水分解物を得ている。
（発明が解決しようとする問題点） 前述の先行技術においては下記の問題点がある。前者の
製造方法では、前処理の工程数が多く操作が非常に煩雑
であり、生成した加水分解物はカゼイン蛋白の分解物が
多く、コンキオリン加水分解物が極めて少ないという問
題点があった。
製造方法では、前処理の工程数が多く操作が非常に煩雑
であり、生成した加水分解物はカゼイン蛋白の分解物が
多く、コンキオリン加水分解物が極めて少ないという問
題点があった。
後者の製造方法では、塩酸の濃度、作用温度、作用時間
等の加水分解の反応条件を制御することが難しく、さら
にコンキオリン蛋白の１部はアミノ酸にまで分解される
ので収率が悪く、かつ生成分解物の分子量が小さくて化
粧品原料としての品質が劣るという問題点があつた。
等の加水分解の反応条件を制御することが難しく、さら
にコンキオリン蛋白の１部はアミノ酸にまで分解される
ので収率が悪く、かつ生成分解物の分子量が小さくて化
粧品原料としての品質が劣るという問題点があつた。
（問題を解決するための手段） 本発明はコンキオリン蛋白に蛋白分解酵素としてアルカ
リプロテアーゼを作用させるコンキオリン蛋白加水分解
物の製造方法である。そして望ましくは蛋白分解酵素と
してバチルス属に属する微生物をアルカリ培地で培養
し、培養液中に酵素を蓄積させ、これを採取したアルカ
リプロテアーゼを、そしてさらに望ましくは上記の微生
物として新菌株であるＢ２１−２株を作用させて得たア
ルカリプロテアーゼを作用させるコンキオリン蛋白の製
造方法である。
リプロテアーゼを作用させるコンキオリン蛋白加水分解
物の製造方法である。そして望ましくは蛋白分解酵素と
してバチルス属に属する微生物をアルカリ培地で培養
し、培養液中に酵素を蓄積させ、これを採取したアルカ
リプロテアーゼを、そしてさらに望ましくは上記の微生
物として新菌株であるＢ２１−２株を作用させて得たア
ルカリプロテアーゼを作用させるコンキオリン蛋白の製
造方法である。
（作用） 本発明はコンキオリン蛋白に蛋白分解酵素としてアルカ
リプロテアーゼを作用させることにより、皮膚や毛髪に
吸収されやすい化粧品原料としてのコンキオリン蛋白加
水分解物を高い収率で得ることができる。
リプロテアーゼを作用させることにより、皮膚や毛髪に
吸収されやすい化粧品原料としてのコンキオリン蛋白加
水分解物を高い収率で得ることができる。
（実施例） 本発明の原料であるコンキオリン蛋白はカイダコ、アワ
ビ、ハマグリ、マガキ、アコヤ貝等の貝殻あるいはそれ
らの貝に生成する真珠から製造される。特にアコヤ貝の
貝殻あるいは真珠を原料とすることが望ましい。しかし
通常はコストの関係で屑真珠あるいは粗悪、不良真珠を
原料とする。
ビ、ハマグリ、マガキ、アコヤ貝等の貝殻あるいはそれ
らの貝に生成する真珠から製造される。特にアコヤ貝の
貝殻あるいは真珠を原料とすることが望ましい。しかし
通常はコストの関係で屑真珠あるいは粗悪、不良真珠を
原料とする。
本発明において使用するコンキオリン蛋白の製造方法の
一例を次に示す。しかし本発明において使用するコンキ
オリン蛋白の製造方法はこれに限定するものではない。
一例を次に示す。しかし本発明において使用するコンキ
オリン蛋白の製造方法はこれに限定するものではない。
屑真珠あるいは不良真珠の外皮を注意深く削り取り、砕
粉した後、その１kgを６Ｎ塩酸水溶液４００ml中に徐徐
に投入し、炭酸ガスの発生が止むまでかきまぜ、ろ過を
行なう。ついで洗液より塩素イオンを検出しなくなるま
で水洗を繰り返し、ろ沈をシリカゲル中で減圧乾燥し、
コンキオリン蛋白２０ｇを得た。
粉した後、その１kgを６Ｎ塩酸水溶液４００ml中に徐徐
に投入し、炭酸ガスの発生が止むまでかきまぜ、ろ過を
行なう。ついで洗液より塩素イオンを検出しなくなるま
で水洗を繰り返し、ろ沈をシリカゲル中で減圧乾燥し、
コンキオリン蛋白２０ｇを得た。
本発明において使用するアルカリプロテアーゼは、バチ
ルス属に属する菌をアルカリ性培地に培養し、培養液中
に蓄積させた酵素であって、プロレザー（商品名、天野
製薬株式会社製）、プロチンＡＣ（商品名、大和化成株
式会社製）、ナガーゼ（商品名、長瀬生化学株式会社
製）、Ｂ２１−２（大阪府立産業技術総合研究所製作
品）等を挙げることができる。そして特に微生物として
バチルス属に属する歯を使用したもの、すなわちバチル
ス属Ｂ２１−２が望ましく使用できる。
ルス属に属する菌をアルカリ性培地に培養し、培養液中
に蓄積させた酵素であって、プロレザー（商品名、天野
製薬株式会社製）、プロチンＡＣ（商品名、大和化成株
式会社製）、ナガーゼ（商品名、長瀬生化学株式会社
製）、Ｂ２１−２（大阪府立産業技術総合研究所製作
品）等を挙げることができる。そして特に微生物として
バチルス属に属する歯を使用したもの、すなわちバチル
ス属Ｂ２１−２が望ましく使用できる。
以下上記のバチルス属に属する新菌株であるＢ２１−２
の菌学的性質について説明する。なお、菌学的性質を調
べるために用いられる培地には、すべて１％炭酸ナトリ
ウム溶液が添加され、pH１０に調製されたものが適用さ
れている。
の菌学的性質について説明する。なお、菌学的性質を調
べるために用いられる培地には、すべて１％炭酸ナトリ
ウム溶液が添加され、pH１０に調製されたものが適用さ
れている。
（ａ）形態 大きさは０．７〜０．８×２．３〜３．２μｍの桿菌で
ある。胞子を形成し、大きさ０．６〜０．７×１．１〜
１．４μｍの卵形である。運動性があり、周鞭毛を有す
る。また、グラム染色性は陽性であり、抗酸性は陰性で
ある。
ある。胞子を形成し、大きさ０．６〜０．７×１．１〜
１．４μｍの卵形である。運動性があり、周鞭毛を有す
る。また、グラム染色性は陽性であり、抗酸性は陰性で
ある。
（ｂ）培地における成育状態 １％炭酸ナトリウムを含む培地で３０℃、２〜３日間培
養したときの生育状態は第１表の通りである。
養したときの生育状態は第１表の通りである。
菌の色は、培養初期には白色ないし黄白色であるが、培
養後期には黄色になる。
養後期には黄色になる。
（ｃ）生理的性質 (1)最適生育条件 pH：１０前後 温度：３０〜４０℃ (2)硝酸塩の還元：還元しない (3)脱窒反応：嫌気性下では生育しない (4)ＭＲテスト：アルカリ性培地であるため明らかでは
ない (5)ＶＰテスト：陰性 (6)インドールの生成：生成しない (7)硫化水素の生成：生成しない (8)デンプンの加水分解：加水分解あり (9)クエン酸の利用：クリステンセン培地では利用する
が、コーザー培地では利用しない (10)硝酸塩の利用：利用しない (11)アンモニウム塩の利用：利用しない (12)ウレアーゼ活性：アルカリ性培地のため明らかでな
い (13)オキシターゼ活性：陽性 (14)カタラーゼ活性：陽性 (15)酸素に対する態度：好気性 (17)糖類からの酸の生成の有無：アルカリ性培地のた
め、酸生成による指示薬の変化が明確でなく、不明 (18)ゼラチンの液化：液化する （ｄ）その他の性質 (1)塩化ナトリウムへの耐性：５％塩化ナトリウムを含
む培地で生育する (2)本菌は、種々の培地でアルカリプロテアーゼを培地
中に分泌、生産するが、多量に生産するためには、大豆
粉の添加を必要とし、添加なしではアルカリプロテアー
ゼを多量には生産しない。
ない (5)ＶＰテスト：陰性 (6)インドールの生成：生成しない (7)硫化水素の生成：生成しない (8)デンプンの加水分解：加水分解あり (9)クエン酸の利用：クリステンセン培地では利用する
が、コーザー培地では利用しない (10)硝酸塩の利用：利用しない (11)アンモニウム塩の利用：利用しない (12)ウレアーゼ活性：アルカリ性培地のため明らかでな
い (13)オキシターゼ活性：陽性 (14)カタラーゼ活性：陽性 (15)酸素に対する態度：好気性 (17)糖類からの酸の生成の有無：アルカリ性培地のた
め、酸生成による指示薬の変化が明確でなく、不明 (18)ゼラチンの液化：液化する （ｄ）その他の性質 (1)塩化ナトリウムへの耐性：５％塩化ナトリウムを含
む培地で生育する (2)本菌は、種々の培地でアルカリプロテアーゼを培地
中に分泌、生産するが、多量に生産するためには、大豆
粉の添加を必要とし、添加なしではアルカリプロテアー
ゼを多量には生産しない。
また本発明においてはpH調節剤として水酸化ナトリウ
ム、炭酸ナトリウム、炭酸水素ナトリウム、水酸化カリ
ウム、アンモニア水等の無機アルカリおよびモノエタノ
ールアミン、トリエタノールアミン等の有機アルカリを
使用することができる。
ム、炭酸ナトリウム、炭酸水素ナトリウム、水酸化カリ
ウム、アンモニア水等の無機アルカリおよびモノエタノ
ールアミン、トリエタノールアミン等の有機アルカリを
使用することができる。
コンキオリン蛋白に蛋白分解酵素としてアルカリプロテ
アーゼを作用させて、コンキオリン蛋白加水分解物を製
造する一般的製造方法は下記の通りである。
アーゼを作用させて、コンキオリン蛋白加水分解物を製
造する一般的製造方法は下記の通りである。
コンキオリン蛋白１０００ｇをpH９〜１４、望ましくは
１０〜１３に調整したアルカリ水溶液中に分散させ、ア
ルカリプロテアーゼは通常蛋白１ｇに対し１０〜１００
０Ｕを加え、１０〜７０Ｃ、好ましくは３０〜５０℃の
温度で、１〜２０時間、好ましくは１０〜１７時間ゆっ
くりとかきまぜる。ついで塩酸等でpH７付近に調節し、
不溶分をろ別してコンキオリン蛋白加水分解物の水溶液
を得る。必要により加熱して酵素を失活させてもよい。
１０〜１３に調整したアルカリ水溶液中に分散させ、ア
ルカリプロテアーゼは通常蛋白１ｇに対し１０〜１００
０Ｕを加え、１０〜７０Ｃ、好ましくは３０〜５０℃の
温度で、１〜２０時間、好ましくは１０〜１７時間ゆっ
くりとかきまぜる。ついで塩酸等でpH７付近に調節し、
不溶分をろ別してコンキオリン蛋白加水分解物の水溶液
を得る。必要により加熱して酵素を失活させてもよい。
このコンキオリン蛋白の加水分解物は水溶液のまま使用
してもよいが必要により減圧乾燥して固形物としてもよ
い。
してもよいが必要により減圧乾燥して固形物としてもよ
い。
次に具体的な実施例を示し本発明を一層明らかにする。
実施例１ コンキオリン蛋白１０００ｇを０．１Ｎ炭酸ナトリウム
水溶液２００Ｌ中に分散させ、１Ｎ水酸化ナトリウム水
溶液を加えてpHを１０．５に調整し、液温を３０℃に保
持し、アルカリプロテアーゼ（Ｂ２１−２、１４０００
Ｕ／ｇ）２８．６ｇを加え、１７時間ゆっくりとかきま
ぜる。これをろ過し、１Ｎ塩酸水溶液を徐徐に滴下して
pHを７．０に調整し、再度ろ過して濃度２．２９mg/ml
のコンキオリン蛋白加水溶液を得た。
水溶液２００Ｌ中に分散させ、１Ｎ水酸化ナトリウム水
溶液を加えてpHを１０．５に調整し、液温を３０℃に保
持し、アルカリプロテアーゼ（Ｂ２１−２、１４０００
Ｕ／ｇ）２８．６ｇを加え、１７時間ゆっくりとかきま
ぜる。これをろ過し、１Ｎ塩酸水溶液を徐徐に滴下して
pHを７．０に調整し、再度ろ過して濃度２．２９mg/ml
のコンキオリン蛋白加水溶液を得た。
実施例２ コンキオリン蛋白１０００ｇとアルカリプロテアーゼ
（プロレザー、１００００Ｕ／ｇ）４０ｇより、実施例
１に準じて濃度２．１１mg/mlのコンキオリン蛋白加水
分解物水溶液を得た。
（プロレザー、１００００Ｕ／ｇ）４０ｇより、実施例
１に準じて濃度２．１１mg/mlのコンキオリン蛋白加水
分解物水溶液を得た。
実施例３ コンキオリン蛋白１０００ｇとアルカリプロテアーゼ
（ナガーゼ、１４０００Ｕ／ｇ）３０ｇより、実施例１
に準じて濃度２．０５mg/mlのコンキオリン加水分解物
をえた。
（ナガーゼ、１４０００Ｕ／ｇ）３０ｇより、実施例１
に準じて濃度２．０５mg/mlのコンキオリン加水分解物
をえた。
実施例４ コンキオリン蛋白１０００ｇとアルカリプロテアーゼ
（プロチンＡＣ、１００００Ｕ／ｇ）４０ｇより、実施
例１に準じて濃度１．８７mg/mlのコンキオリン蛋白加
水分解物の水溶液を得た。
（プロチンＡＣ、１００００Ｕ／ｇ）４０ｇより、実施
例１に準じて濃度１．８７mg/mlのコンキオリン蛋白加
水分解物の水溶液を得た。
比較例 コンキオリン蛋白１０００ｇを０．０５Ｎクエン酸ナト
リウム水溶液２００ｌ中に分散させ、１Ｎクエン酸水溶
液でpHを５．０に調整し、液温を３０℃に保持し、これ
に酸性プロテアーゼ（商品名、ニューラーゼＦ、天野製
薬株式会社製、酸性側で最大活性を有する蛋白分解酵
素、７０００Ｕ／ｇ）５７．１ｇを加え、１７時間かき
まぜた後、１Ｎ水酸化ナトリウム水溶液を徐徐に滴下し
てpHを７．０に調整し、ろ過して、濃度０．６４mg/ml
のコンキオリン蛋白加水分解物の水溶液を得た。
リウム水溶液２００ｌ中に分散させ、１Ｎクエン酸水溶
液でpHを５．０に調整し、液温を３０℃に保持し、これ
に酸性プロテアーゼ（商品名、ニューラーゼＦ、天野製
薬株式会社製、酸性側で最大活性を有する蛋白分解酵
素、７０００Ｕ／ｇ）５７．１ｇを加え、１７時間かき
まぜた後、１Ｎ水酸化ナトリウム水溶液を徐徐に滴下し
てpHを７．０に調整し、ろ過して、濃度０．６４mg/ml
のコンキオリン蛋白加水分解物の水溶液を得た。
実施例１〜４と比較例において生成したコンキオリン蛋
白加水分解物の濃度を比較すれば、本発明は高い収率で
コンキオリン蛋白加水分解物を製造することができる。
白加水分解物の濃度を比較すれば、本発明は高い収率で
コンキオリン蛋白加水分解物を製造することができる。
第２表には、上記実施例１〜４、および比較例の各々に
おいて製造したコンキオリン蛋白加水分解物について、
その収量（mg蛋白／ml水溶液）をまとめて記載してい
る。
おいて製造したコンキオリン蛋白加水分解物について、
その収量（mg蛋白／ml水溶液）をまとめて記載してい
る。
この表から判る通り、酵素が比較例のニューラーゼＦで
ある場合は、コンキオリン蛋白加水分解物の収量はわず
かに０．６４mg/mlであるのに対して、本発明に係る上
記実施例１〜４の酵素については１．８〜２．３mg/ml
と、比較例の３〜４倍の収量が得られる。特に「Ｂ２１
−２」は上記の中で収量が２．２９mg/mlと最高であ
り、コンキオリン蛋白加水分解物製造用の酵素として
「Ｂ２１−２」がいかに優れたものであるかが判る。
ある場合は、コンキオリン蛋白加水分解物の収量はわず
かに０．６４mg/mlであるのに対して、本発明に係る上
記実施例１〜４の酵素については１．８〜２．３mg/ml
と、比較例の３〜４倍の収量が得られる。特に「Ｂ２１
−２」は上記の中で収量が２．２９mg/mlと最高であ
り、コンキオリン蛋白加水分解物製造用の酵素として
「Ｂ２１−２」がいかに優れたものであるかが判る。
次に実施例１によって得たコンキオリン蛋白加水分解物
水溶液を直接化粧品に応用した配合例を示す。これらは
いずれも皮膚に潤いとはりを与える効果が大であった。
水溶液を直接化粧品に応用した配合例を示す。これらは
いずれも皮膚に潤いとはりを与える効果が大であった。
配合例１ 化粧水 コンキオリン蛋白加水分解物水溶液 ２．０ｇ グリセリン ５．０ｇ エタノール １０．０ｇ 香料及び防腐剤 適量 を、 水 ８３．０ｇ に完全に溶解させる。
配合例２ 栄養クリーム 油相成分 スクワラン ５．０ｇ 蜜ろう ２．０ｇ セタノール ２．０ｇ ミリスチン酸イソプロピル ４．０ｇ 還元ラノリン ２．０ｇ ソルビタンモノオリエート ０．５ｇ ポリオキシエチレンソルビタンモノオリエート （２０Ｅ．Ｏ．）１．０ｇ 水相成分 コンキオリン蛋白加水分解物水溶液 ５．０ｇ グリセリン ５．０ｇ 香料および防腐剤 適量 水 ７３．５ｇ 上記２成分をそれぞれ８０℃に加温し、油相成分に水相
成分を加えて乳化させる。
成分を加えて乳化させる。
（発明の効果） 本発明はコンキオリン蛋白に蛋白分解酵素としてアルカ
リプロテアーゼを作用させれば、pH調整とろ過以外に全
く他の工程を必要としないので工程簡略であり、しかも
高い収率でコンキオリン蛋白加水分解物を得ることがで
きるので、きわめて低価格で、しかも後述するように化
粧品原料として品質優秀なコンキオリン蛋白加水分解物
を得ることができ、養殖真珠業界および化粧品業界にと
って有用な発明である。
リプロテアーゼを作用させれば、pH調整とろ過以外に全
く他の工程を必要としないので工程簡略であり、しかも
高い収率でコンキオリン蛋白加水分解物を得ることがで
きるので、きわめて低価格で、しかも後述するように化
粧品原料として品質優秀なコンキオリン蛋白加水分解物
を得ることができ、養殖真珠業界および化粧品業界にと
って有用な発明である。
なお本発明によるコンキオリン蛋白加水分解物が化粧品
原料として優秀であることを証明する。
原料として優秀であることを証明する。
本発明の実施例１によって得たコンキオリン蛋白加水分
解物と先行技術である特公昭４１−１７８８０公報に記
載された実施例のそれの両者について、毛髪に対する収
着量と保湿効果の２性質について比較実験をした。その
結果は下記の通りである。
解物と先行技術である特公昭４１−１７８８０公報に記
載された実施例のそれの両者について、毛髪に対する収
着量と保湿効果の２性質について比較実験をした。その
結果は下記の通りである。
毛髪に対する収着量は、コンキオリン蛋白加水分解物水
溶液の蒸発残留物の１％水溶液１００mlに漂白した毛髪
２ｇを２０℃で１時間浸漬し、一昼夜風乾して毛髪の重
量の増加を測定する。
溶液の蒸発残留物の１％水溶液１００mlに漂白した毛髪
２ｇを２０℃で１時間浸漬し、一昼夜風乾して毛髪の重
量の増加を測定する。
この数値はコンキオリン蛋白加水分解物が毛髪および皮
膚に対して吸収され、栄養となる程度を示し、本発明で
は４０．３mg／ｇであるのに対し、特公昭４１−１７８
８０発明では３０．３mg／ｇとかなり小さい値であっ
た。
膚に対して吸収され、栄養となる程度を示し、本発明で
は４０．３mg／ｇであるのに対し、特公昭４１−１７８
８０発明では３０．３mg／ｇとかなり小さい値であっ
た。
因に、毛髪の保湿剤（毛髪剤）として古くから公知の水
溶性コラーゲンをも加えて行った上記毛髪に対する収着
量の試験結果をまとめて第３表に示す。
溶性コラーゲンをも加えて行った上記毛髪に対する収着
量の試験結果をまとめて第３表に示す。
この表から判るとおり、上記試験は３回の繰り返しが行
われ、それらの算術平均が求められているが、各回の試
験結果の変動は少なく、平均値は評価のための数値とし
て充分に信頼性が存在するものである。
われ、それらの算術平均が求められているが、各回の試
験結果の変動は少なく、平均値は評価のための数値とし
て充分に信頼性が存在するものである。
そして、一般的に損傷している毛髪を修復させる毛髪剤
の能力は、蛋白の収着力によって評価されるものであ
り、このような観点から第３表をみれば、本発明品がい
かに優れたものであるかが判るのである。
の能力は、蛋白の収着力によって評価されるものであ
り、このような観点から第３表をみれば、本発明品がい
かに優れたものであるかが判るのである。
保湿効果はコンキオリン蛋白加水分解物水溶液の蒸発残
留物１％水溶液２０mlを直径９cmのシャーレに秤取し３
０℃、４５％ＲＤの条件の恒温槽中に放置し、２４時間
毎に重量を測定し、残存率＝試料の残存量（ｇ）／試料
の採取量（ｇ）を求め、残存率と放置時間の関係をグラ
フ化して図示した。縦軸に湿分の残存率（重量％）を設
定し、横軸に放置時間（日）を設定している。そして上
記残存率の値が大きいほど毛髪や皮膚を湿潤に保ち、美
容効果が大きいことを示すのである。
留物１％水溶液２０mlを直径９cmのシャーレに秤取し３
０℃、４５％ＲＤの条件の恒温槽中に放置し、２４時間
毎に重量を測定し、残存率＝試料の残存量（ｇ）／試料
の採取量（ｇ）を求め、残存率と放置時間の関係をグラ
フ化して図示した。縦軸に湿分の残存率（重量％）を設
定し、横軸に放置時間（日）を設定している。そして上
記残存率の値が大きいほど毛髪や皮膚を湿潤に保ち、美
容効果が大きいことを示すのである。
なお、このグラフには、比較例として水および本来毛髪
の保湿剤として優れた性能を有するプロピレングリコー
ルの５０％水溶液の試験結果をも加えている。
の保湿剤として優れた性能を有するプロピレングリコー
ルの５０％水溶液の試験結果をも加えている。
このグラフから判るとおり、実公昭４１−１７８８０号
公報に開示されたものは、何も添加されていない通常の
水と同じ残存率を示すのに対し、本発明品は、本来の毛
髪の保湿剤であるプロピレングリコールと同等の残存率
を示し、本発明が優れたものであり、かつ、美容効果が
大きいことが判る。
公報に開示されたものは、何も添加されていない通常の
水と同じ残存率を示すのに対し、本発明品は、本来の毛
髪の保湿剤であるプロピレングリコールと同等の残存率
を示し、本発明が優れたものであり、かつ、美容効果が
大きいことが判る。
第１図は、コンキオリン蛋白加水分解物水溶液の保湿効
果測定における残存率と放置時間との関係を示すグラフ
であり、グラフ中三角印を結ぶ実線は本発明品、四角印
を結ぶ点線はプロピレングリコール、丸印を結ぶ一点鎖
線は特公昭４１−１７８８０品、かける印を結ぶ二点鎖
線は水をそれぞれ表している。
果測定における残存率と放置時間との関係を示すグラフ
であり、グラフ中三角印を結ぶ実線は本発明品、四角印
を結ぶ点線はプロピレングリコール、丸印を結ぶ一点鎖
線は特公昭４１−１７８８０品、かける印を結ぶ二点鎖
線は水をそれぞれ表している。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 久保 秀之 大阪府東大阪市喜里川町８―27 (72)発明者 大野 とし子 大阪府東大阪市池之端町５―６
Claims (3)
- 【請求項１】コンキオリン蛋白に蛋白分解酵素としてア
ルカリプロテアーゼを作用させることを特徴とするコン
キオリン蛋白加水分解物の製造方法。 - 【請求項２】蛋白分解酵素がバチルス属に属する微生物
をアルカリ性培地で培養し、培養液中に酵素を蓄積さ
せ、これを採取したアルカリプロテアーゼである請求項
１に記載のコンキオリン蛋白加水分解物の製造方法。 - 【請求項３】バチルス属に属する微生物が新菌株である
Ｂ２１−２株である請求項２に記載のコンキオリン蛋白
加水分解物の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63227171A JPH0634747B2 (ja) | 1988-09-10 | 1988-09-10 | コンキオリン蛋白加水分解物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63227171A JPH0634747B2 (ja) | 1988-09-10 | 1988-09-10 | コンキオリン蛋白加水分解物の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0276597A JPH0276597A (ja) | 1990-03-15 |
| JPH0634747B2 true JPH0634747B2 (ja) | 1994-05-11 |
Family
ID=16856599
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63227171A Expired - Lifetime JPH0634747B2 (ja) | 1988-09-10 | 1988-09-10 | コンキオリン蛋白加水分解物の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0634747B2 (ja) |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE4339743C1 (de) * | 1993-11-22 | 1995-08-31 | Waldemar Dr Neumueller | Verfahren zur Aufbereitung von Proteinen aus einer proteinhaltigen Substanz |
| WO1996035786A1 (fr) * | 1995-05-09 | 1996-11-14 | Fujikawa, Yoshio | Proteine de perle (nacreine) et son procede de production |
| JP4115561B2 (ja) * | 1997-09-11 | 2008-07-09 | 仙味エキス株式会社 | 育毛促進剤 |
| JP2013023438A (ja) * | 2011-07-15 | 2013-02-04 | Mikimoto Pharmaceut Co Ltd | 角化促進剤、フィラグリン産生促進剤、ロリクリン産生促進剤、ｐａｄｉ−１産生促進剤、ヒスチダーゼ産生促進剤 |
| CN104688652A (zh) * | 2015-03-17 | 2015-06-10 | 欧诗漫生物股份有限公司 | 一种用于美白皮肤的化妆品组合物及其制备方法 |
| JP6114998B1 (ja) * | 2015-11-09 | 2017-04-19 | 菊一 西 | 石鹸の製造方法 |
-
1988
- 1988-09-10 JP JP63227171A patent/JPH0634747B2/ja not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0276597A (ja) | 1990-03-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US5230891A (en) | Modified protease, method of producing the same and cosmetic products containing the modified protease | |
| US3761353A (en) | Enzymatic protein solubilization | |
| US5133968A (en) | Modified protease, method of producing the same and cosmetic products containing the modified protease | |
| US4062732A (en) | Process of producing acid stable protease | |
| DE2614114B2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Kreatininamidohydrolase | |
| EP0471125A1 (en) | Modified protease, method of producing the same and cosmetic compositions containing the modified protease | |
| JPH0634747B2 (ja) | コンキオリン蛋白加水分解物の製造方法 | |
| DE2313546A1 (de) | Mikrobielle protease und verfahren zu ihrer herstellung | |
| EP0630401B1 (de) | Mikroorganismus stamm w, von diesem erhältliche enzymzusammensetzung, verwendung des mikroorganismus und verfahren zur hydrolyse insbesondere von keratin | |
| US3616234A (en) | Method of preparing protease from candida lipolytica | |
| JPS60153791A (ja) | バシルス・スブチリス | |
| JP4167736B2 (ja) | グルタミン酸の産生方法及びこの方法にたん白質加水分解物を使用する方法 | |
| JPH10210967A (ja) | 高活性変異株及びそれを用いる蛋白加水分解物の製造法 | |
| JP3652526B2 (ja) | プロテアーゼ、これを生産する微生物及び当該プロテアーゼの製造法 | |
| JP3122990B2 (ja) | Ｏ−メチル−ｌ−チロシン及びｌ−３−（１−ナフチル）アラニンの製造方法 | |
| JPH05211868A (ja) | アルカリプロテアーゼの製造方法 | |
| US3173847A (en) | Process of producing keratinase | |
| CH631484A5 (de) | Verfahren zum herstellen von proteine und peptide abbauenden enzymen. | |
| Weimer et al. | Temperature and hydrostatic pressure effects on gelatinase activity of a Vibrio sp. and partially purified gelatinase | |
| EP0252216B1 (de) | Mikrobiologisch hergestellte alpha-Acetylaminozimtsäure-Acylase, Verfahren zu ihrer Gewinnung und ihre Verwendung | |
| JPS6324895A (ja) | Ｌ―アミノ酸の製造法 | |
| KR820000828B1 (ko) | 다당류의 제조방법 | |
| JPS6112296A (ja) | Ｌ−フエニルアラニンの製造法 | |
| JPH0391478A (ja) | コラーゲン分解酵素の製造方法 | |
| JPS6253148B2 (ja) |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090511 Year of fee payment: 15 |
|
| EXPY | Cancellation because of completion of term | ||
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090511 Year of fee payment: 15 |