JPH05958A - アンジオテンシン変換酵素阻害物質とこれを用いた阻害方法 - Google Patents
アンジオテンシン変換酵素阻害物質とこれを用いた阻害方法Info
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- JPH05958A JPH05958A JP3176153A JP17615391A JPH05958A JP H05958 A JPH05958 A JP H05958A JP 3176153 A JP3176153 A JP 3176153A JP 17615391 A JP17615391 A JP 17615391A JP H05958 A JPH05958 A JP H05958A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 酵母からアンジオテンシン変換酵素阻害作
用、従って血圧降下作用を有する物質を得る。 【構成】 酵母菌体破砕液の遠心分離上清を限外濾過
し、更にゲル濾過して得られる低分子画分を含有する物
質、及び酵母菌体のプロテアーゼによる加水分解物また
は該加水分解物より固形分を除去した液体を含有する物
質。 【効果】 天然物由来の物質であるため高い安全性を有
し、医薬品のみならず、高血圧予防機能を持つ機能性食
品、健康食品として有用である。
用、従って血圧降下作用を有する物質を得る。 【構成】 酵母菌体破砕液の遠心分離上清を限外濾過
し、更にゲル濾過して得られる低分子画分を含有する物
質、及び酵母菌体のプロテアーゼによる加水分解物また
は該加水分解物より固形分を除去した液体を含有する物
質。 【効果】 天然物由来の物質であるため高い安全性を有
し、医薬品のみならず、高血圧予防機能を持つ機能性食
品、健康食品として有用である。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、高血圧症の予防または
治療に有用な、食品または医薬品に利用できると期待さ
れるアンジオテンシン変換酵素阻害物質に関するもので
ある。
治療に有用な、食品または医薬品に利用できると期待さ
れるアンジオテンシン変換酵素阻害物質に関するもので
ある。
【０００２】
【従来の技術及び発明が解決しようとする課題】血圧調
節系の一つに、レニン−アンジオテンシン系があるが、
この系列は、高血圧症の発症に深く関連していることが
よく知られている。このレニン−アンジオテンシン系の
重要な酵素である、アンジオテンシン変換酵素（Angiot
ensinconverting enzyme,ACE とも言う）は、アンジオ
テンシンＩをアンジオテンシンIIに変換させる作用を持
つ。アンジオテンシンIIは血管壁平滑筋を収縮させるた
め、強い昇圧作用を示す物質である、と同時に、降圧物
質であるブラッジキニンをも分解し、不活性化させる。
従ってこのふたつの作用が相乗しあい、血圧の上昇が起
こる。
節系の一つに、レニン−アンジオテンシン系があるが、
この系列は、高血圧症の発症に深く関連していることが
よく知られている。このレニン−アンジオテンシン系の
重要な酵素である、アンジオテンシン変換酵素（Angiot
ensinconverting enzyme,ACE とも言う）は、アンジオ
テンシンＩをアンジオテンシンIIに変換させる作用を持
つ。アンジオテンシンIIは血管壁平滑筋を収縮させるた
め、強い昇圧作用を示す物質である、と同時に、降圧物
質であるブラッジキニンをも分解し、不活性化させる。
従ってこのふたつの作用が相乗しあい、血圧の上昇が起
こる。
【０００３】よって、ＡＣＥ活性を阻害することによっ
て、血圧上昇を防ぐこと（降圧）が可能である。
て、血圧上昇を防ぐこと（降圧）が可能である。
【０００４】このＡＣＥの活性阻害物質は、ヘビ毒など
で研究されており、数々見つかっている。合成物質とし
ては、カプトプリル（D-2-メチル-3- メルカプトプロパ
ノイル-L- プロリン）が有名で、阻害活性が高く経口降
圧剤として、実用に供されている。しかしその強力な活
性のため、使用に当たっては専門家の指示のもと細心の
注意が大切である。
で研究されており、数々見つかっている。合成物質とし
ては、カプトプリル（D-2-メチル-3- メルカプトプロパ
ノイル-L- プロリン）が有名で、阻害活性が高く経口降
圧剤として、実用に供されている。しかしその強力な活
性のため、使用に当たっては専門家の指示のもと細心の
注意が大切である。
【０００５】一方最近では、微生物や食品素材などの、
天然物または天然物由来の阻害物質も数多く見いだされ
ている。例えば、牛乳カゼインをトリプシン分解して得
られるペプチドなどが知られている（特開平 2-23885号
公報、特開平 2-36127号公報）。このような天然物また
は天然物由来の阻害物質は、合成物質に比べて安全性が
高いことが期待される。しかしいまだ有用な天然物また
は天然物由来の阻害物質は得られていない。
天然物または天然物由来の阻害物質も数多く見いだされ
ている。例えば、牛乳カゼインをトリプシン分解して得
られるペプチドなどが知られている（特開平 2-23885号
公報、特開平 2-36127号公報）。このような天然物また
は天然物由来の阻害物質は、合成物質に比べて安全性が
高いことが期待される。しかしいまだ有用な天然物また
は天然物由来の阻害物質は得られていない。
【０００６】
【課題を解決するための手段】上記に鑑み種々検討の結
果、我々は天然物由来の阻害物質として酵母に着目し
た。その理由は次の通りである。即ち酵母から発酵によ
って、有用な成分を生産することは、広く一般におこな
われており、かつ酵母は、タンパク質含量が50％前後と
高く、食品素材としても酵母エキスなどとして、馴染み
のあるものである。よって酵母よりＡＣＥ阻害剤が得ら
れるならば、機能性食品としても使用が可能であると思
われたからである。
果、我々は天然物由来の阻害物質として酵母に着目し
た。その理由は次の通りである。即ち酵母から発酵によ
って、有用な成分を生産することは、広く一般におこな
われており、かつ酵母は、タンパク質含量が50％前後と
高く、食品素材としても酵母エキスなどとして、馴染み
のあるものである。よって酵母よりＡＣＥ阻害剤が得ら
れるならば、機能性食品としても使用が可能であると思
われたからである。
【０００７】そして本発明者らは、発明者らがすでに確
立している技術である発酵生産に使用する酵母に注目
し、酵母菌体、その破砕物もしくはそれらのトリプシ
ン、パパイン、ペプシンなどの各種プロテアーゼ分解物
が、アンジオテンシン変換酵素阻害活性を有することを
見いだし、本発明を完成するに至ったものである。
立している技術である発酵生産に使用する酵母に注目
し、酵母菌体、その破砕物もしくはそれらのトリプシ
ン、パパイン、ペプシンなどの各種プロテアーゼ分解物
が、アンジオテンシン変換酵素阻害活性を有することを
見いだし、本発明を完成するに至ったものである。
【０００８】即ち本発明物質の１つは、酵母菌体破砕液
の遠心分離上清を限外濾過し、さらにゲル濾過して得ら
れる低分子画分を含有することを特徴とするものであ
る。
の遠心分離上清を限外濾過し、さらにゲル濾過して得ら
れる低分子画分を含有することを特徴とするものであ
る。
【０００９】そして本発明の阻害方法の１つは、上記の
低分子画分を用いることを特徴とするものである。
低分子画分を用いることを特徴とするものである。
【００１０】また本発明物質の他の１つは、酵母菌体の
プロテアーゼによる加水分解物または該加水分解物より
固形分を除去した液体を含有することを特徴とするもの
である。
プロテアーゼによる加水分解物または該加水分解物より
固形分を除去した液体を含有することを特徴とするもの
である。
【００１１】さらに本発明の阻害方法の他の１つは、上
記の液体を用いることを特徴とするものである。
記の液体を用いることを特徴とするものである。
【００１２】そしてこれらいずれの場合も酵母としては
Candida属酵母が良好であり、またプロテアーゼとして
はペプシン、ハパインあるいはトリプシンが有効であ
る。
Candida属酵母が良好であり、またプロテアーゼとして
はペプシン、ハパインあるいはトリプシンが有効であ
る。
【００１３】
【作用】以下に本発明に付いて説明する。本発明に使用
する酵母は、どの酵母でもある程度の効果がみられた
が、特にCandida 属の酵母が優れている。
する酵母は、どの酵母でもある程度の効果がみられた
が、特にCandida 属の酵母が優れている。
【００１４】本発明においては、酵母をダイノミルなど
で物理的に破砕し、その破砕液を得る。破砕液を遠心分
離し、上清を取り、沈殿物は除く。この上清を、分画分
子量10,000の限外濾過膜を使用して限外濾過し、通過す
る低分子含有濾液を回収する。濾液を凍結乾燥後、カラ
ムクロマトグラフィー、例えばセファデックスＧ−２５
カラムクロマトグラフィーに付し、各画分を、カラムク
ロマトグラフィー、例えば逆相系ＨＰＬＣ等により精製
する。上記によって得られる低分子画分は、下記実施例
に示すようにＡＣＥ阻害活性を有する。これらの画分
を、ＡＣＥ阻害物質として使用する場合、単独でもまた
任意の割合の混合物として含有されていてもよい。
で物理的に破砕し、その破砕液を得る。破砕液を遠心分
離し、上清を取り、沈殿物は除く。この上清を、分画分
子量10,000の限外濾過膜を使用して限外濾過し、通過す
る低分子含有濾液を回収する。濾液を凍結乾燥後、カラ
ムクロマトグラフィー、例えばセファデックスＧ−２５
カラムクロマトグラフィーに付し、各画分を、カラムク
ロマトグラフィー、例えば逆相系ＨＰＬＣ等により精製
する。上記によって得られる低分子画分は、下記実施例
に示すようにＡＣＥ阻害活性を有する。これらの画分
を、ＡＣＥ阻害物質として使用する場合、単独でもまた
任意の割合の混合物として含有されていてもよい。
【００１５】酵母は、その抽出成分は酵母エキスとして
すでに食品として認可されており、これを原料に用いて
いる上記ＡＣＥ阻害画分は、高い安全性が期待される。
よって医薬品、または血圧降下作用、高血圧予防の機能
を持つ機能性食品、健康食品として利用することも可能
である。
すでに食品として認可されており、これを原料に用いて
いる上記ＡＣＥ阻害画分は、高い安全性が期待される。
よって医薬品、または血圧降下作用、高血圧予防の機能
を持つ機能性食品、健康食品として利用することも可能
である。
【００１６】また酵母菌体のプロテアーゼによる加水分
解物又は加水分解物より固形分を除去したものもＡＣＥ
阻害物質として用いることができる。ここで使用される
プロテアーゼはパパイン、トリプシン、または、ペプシ
ンである。
解物又は加水分解物より固形分を除去したものもＡＣＥ
阻害物質として用いることができる。ここで使用される
プロテアーゼはパパイン、トリプシン、または、ペプシ
ンである。
【００１７】次に加水分解の条件としては、公知のいづ
れの方法でもよく特に限定はない。具体的には、基質濃
度は、攪拌が容易なタンパク質濃度２〜20％の範囲で行
うのが好ましい。酵素の添加量は、通常、タンパク質当
り0.01％以上、好ましくは、 0.1〜10％が適当である。
反応ｐＨ、温度は、それぞれの至適ｐＨ、至適温度付近
を用いればよく、パパインではｐＨ５〜８、温度30〜60
℃、ペプシンではｐＨ１〜４、温度30〜60℃、トリプシ
ンではｐＨ７〜９、温度30〜60℃が適当である。反応時
間は、酵素の種類、添加量、反応温度、反応ｐＨによっ
て異なるため一定ではないが、通常は、30分から40時間
程度である。加水分解反応の停止は、反応混合液の加
熱、ｐＨの変化などによる酵素の失活、限外濾過膜等に
よる酵素の濾別など公知の方法にしたがって行うことが
出来る。
れの方法でもよく特に限定はない。具体的には、基質濃
度は、攪拌が容易なタンパク質濃度２〜20％の範囲で行
うのが好ましい。酵素の添加量は、通常、タンパク質当
り0.01％以上、好ましくは、 0.1〜10％が適当である。
反応ｐＨ、温度は、それぞれの至適ｐＨ、至適温度付近
を用いればよく、パパインではｐＨ５〜８、温度30〜60
℃、ペプシンではｐＨ１〜４、温度30〜60℃、トリプシ
ンではｐＨ７〜９、温度30〜60℃が適当である。反応時
間は、酵素の種類、添加量、反応温度、反応ｐＨによっ
て異なるため一定ではないが、通常は、30分から40時間
程度である。加水分解反応の停止は、反応混合液の加
熱、ｐＨの変化などによる酵素の失活、限外濾過膜等に
よる酵素の濾別など公知の方法にしたがって行うことが
出来る。
【００１８】反応混合液は、そのままで優れたＡＣＥ阻
害作用を有するが、遠心分離または濾過等の固液分離法
により固形分を除去して用いることもできる。又粉霧乾
燥、あるいは凍結乾燥等の公知の乾燥法によって粉末と
して使用することもできる。
害作用を有するが、遠心分離または濾過等の固液分離法
により固形分を除去して用いることもできる。又粉霧乾
燥、あるいは凍結乾燥等の公知の乾燥法によって粉末と
して使用することもできる。
【００１９】これらも酵母菌体処理によるＡＣＥ阻害物
質と同様、医薬品または血圧降下、高血圧予防の作用を
持つ機能性食品、健康食品として利用することも可能で
ある。
質と同様、医薬品または血圧降下、高血圧予防の作用を
持つ機能性食品、健康食品として利用することも可能で
ある。
【００２０】
【実施例】次に本発明を実施例により説明する。
【００２１】（実施例１） 活性画分の調製とＡＣＥ阻
害活性 （ａ）活性画分の調製 菌体濃度15％の Candida utilis ATCC 9226培養液を、
ダイノミルにて菌体破砕し、破砕液を遠心分離し、上清
を分取した。ついで上清を、アドバンテック社製（分画
分子量10,000）の膜を用いて限外濾過に付し、高分子画
分を除去した。低分子画分は凍結乾燥した。この凍結乾
燥した低分子画分を、セファデックスＧ−２５のカラム
に添加し、20mMリン酸バッファー（ｐＨ 7.0）で溶出さ
せた。（溶出条件：カラム高さ30cm、内径 1.5cm、試料
添加量 0.5ｇ、流速15ml/min）分取開始後約90ml-120ml
の画分を分取し、凍結乾燥した。この画分を、逆相ＨＰ
ＬＣに添加した。（溶出条件：カラムBiofine ODS 溶
出液５％アセトニトリル／ 0.1％ＴＦＡ流速 1.0ml/min
添加量10μｌ）溶出時間10.5分付近の位置にピークの
活性が強かったので分取した。この分取フラクション
は、便宜上Ｆｒｌ、とする。
害活性 （ａ）活性画分の調製 菌体濃度15％の Candida utilis ATCC 9226培養液を、
ダイノミルにて菌体破砕し、破砕液を遠心分離し、上清
を分取した。ついで上清を、アドバンテック社製（分画
分子量10,000）の膜を用いて限外濾過に付し、高分子画
分を除去した。低分子画分は凍結乾燥した。この凍結乾
燥した低分子画分を、セファデックスＧ−２５のカラム
に添加し、20mMリン酸バッファー（ｐＨ 7.0）で溶出さ
せた。（溶出条件：カラム高さ30cm、内径 1.5cm、試料
添加量 0.5ｇ、流速15ml/min）分取開始後約90ml-120ml
の画分を分取し、凍結乾燥した。この画分を、逆相ＨＰ
ＬＣに添加した。（溶出条件：カラムBiofine ODS 溶
出液５％アセトニトリル／ 0.1％ＴＦＡ流速 1.0ml/min
添加量10μｌ）溶出時間10.5分付近の位置にピークの
活性が強かったので分取した。この分取フラクション
は、便宜上Ｆｒｌ、とする。
【００２２】（ｂ）ＡＣＥ阻害活性の測定
以上のようにして得た画分のＡＣＥ阻害活性を以下のご
とく測定した。即ち10mM p-ヒドロキシベンゾイル-Gly
-His-Leu、2.5mM 4-アミノアンチプリン、 3units/mlヒ
プリカーゼ、 0.7M NaCl、 0.12Mホウ酸バッファー（ｐ
Ｈ 8.3）混合液 250μｌに、数種濃度のサンプル（≧80
μｌ）を添加し、37℃で３分間インキュベートする。そ
の後、10μｌラビットラングＡＣＥ（ 0.33U）を添加し
酵素反応を開始した。酵素添加後、攪拌し、37℃で20分
間インキュベートした。酵素反応を停止するために、３
mM EDTA-2Na 、 0.2％トライトンＸ-100、 6.5mMメタ過
よう素酸ナトリウムの混合液を 750μｌを加えた。反応
を進ませるため、37℃で３分間インキュベートした。50
5nmで反応液の吸光度を測定し、酵素阻害活性の指標と
した。
とく測定した。即ち10mM p-ヒドロキシベンゾイル-Gly
-His-Leu、2.5mM 4-アミノアンチプリン、 3units/mlヒ
プリカーゼ、 0.7M NaCl、 0.12Mホウ酸バッファー（ｐ
Ｈ 8.3）混合液 250μｌに、数種濃度のサンプル（≧80
μｌ）を添加し、37℃で３分間インキュベートする。そ
の後、10μｌラビットラングＡＣＥ（ 0.33U）を添加し
酵素反応を開始した。酵素添加後、攪拌し、37℃で20分
間インキュベートした。酵素反応を停止するために、３
mM EDTA-2Na 、 0.2％トライトンＸ-100、 6.5mMメタ過
よう素酸ナトリウムの混合液を 750μｌを加えた。反応
を進ませるため、37℃で３分間インキュベートした。50
5nmで反応液の吸光度を測定し、酵素阻害活性の指標と
した。
【００２３】阻害率は次の式で算出した。
Ａ：阻害剤を含まない場合の 505nmの吸光度
Ｂ：阻害剤添加の場合の 505nmの吸光度
【００２４】そして阻害率50％の時の阻害量Ｉ50を求め
た。なおタンパク質量は、ローリー法の牛血清アルブミ
ン換算で算出した。このような方法で算出した阻害量Ｉ
50は以下の通りである。
た。なおタンパク質量は、ローリー法の牛血清アルブミ
ン換算で算出した。このような方法で算出した阻害量Ｉ
50は以下の通りである。
【００２５】（ｃ）分取した分画の分子量測定
上記の方法で分取したＦｒｌの分子量を測定した。測定
はＨＰＬＣによって行った。ＨＰＬＣの溶出の条件は以
下の通りである。 カラム：東ソー社製 TSK-Gel G-2000SW 溶出液：50mMリン酸緩衝液（ｐＨ 7.0）＋0.3M塩化ナト
リウム 流速：1.0ml/min 検出：210nm の紫外部吸収
はＨＰＬＣによって行った。ＨＰＬＣの溶出の条件は以
下の通りである。 カラム：東ソー社製 TSK-Gel G-2000SW 溶出液：50mMリン酸緩衝液（ｐＨ 7.0）＋0.3M塩化ナト
リウム 流速：1.0ml/min 検出：210nm の紫外部吸収
【００２６】Ｆｒｌは、溶出時間15.5分と17分に２つの
ピークを示した。この２つのピークは、それぞれ分子量
で表すと 6,200と 2,700であった。また、Ｆｒｌをメル
カプトエタノール処理したものを、同様の条件でＨＰＬ
Ｃで溶出させると17.5分付近に１つのピークを示した。
これらの事から、Ｆｒｌは、分子量 6,200と 2,700の二
量体であると推定される。
ピークを示した。この２つのピークは、それぞれ分子量
で表すと 6,200と 2,700であった。また、Ｆｒｌをメル
カプトエタノール処理したものを、同様の条件でＨＰＬ
Ｃで溶出させると17.5分付近に１つのピークを示した。
これらの事から、Ｆｒｌは、分子量 6,200と 2,700の二
量体であると推定される。
【００２７】（実施例２）
（ａ）Candida utilis ATCC 9226を実施例１と同様の方
法で菌体破砕し、遠心分離して得た上清を固形分濃度10
％になるように調製した。（上清は、凍結乾燥したもの
を用いてもよい。）それにパパインを 0.5％添加し、37
℃で、３時間酵素反応を行った。反応液のｐＨは未調整
でバッファーは使用せず、蒸留水で行った。別に、トリ
プシンの場合も上記と同様に酵素反応を行った。また、
ペプシンは、固形分に対し１％添加し、ｐＨを塩酸にて
1.7に調節し、腐敗防止のためアジ化ナトリウム 0.025
％添加し、37℃で24時間振とうして、酵素反応を行っ
た。反応終了後、酵素反応液は、70℃、15分で酵素を失
活させ、ｐＨを６に戻し遠心分離し沈殿を除去した。
法で菌体破砕し、遠心分離して得た上清を固形分濃度10
％になるように調製した。（上清は、凍結乾燥したもの
を用いてもよい。）それにパパインを 0.5％添加し、37
℃で、３時間酵素反応を行った。反応液のｐＨは未調整
でバッファーは使用せず、蒸留水で行った。別に、トリ
プシンの場合も上記と同様に酵素反応を行った。また、
ペプシンは、固形分に対し１％添加し、ｐＨを塩酸にて
1.7に調節し、腐敗防止のためアジ化ナトリウム 0.025
％添加し、37℃で24時間振とうして、酵素反応を行っ
た。反応終了後、酵素反応液は、70℃、15分で酵素を失
活させ、ｐＨを６に戻し遠心分離し沈殿を除去した。
【００２８】（ｂ）ＡＣＥ阻害活性の測定
上記各画分について、実施例１と同様の方法によってＡ
ＣＥ阻害活性を測定した。ただし、サンプルの添加量
は、それぞれ10％溶液を80μｌとした。また、阻害は、
Ｉ50を用いず阻害率の形で表示する。阻害率の算出は前
述の式により行った。
ＣＥ阻害活性を測定した。ただし、サンプルの添加量
は、それぞれ10％溶液を80μｌとした。また、阻害は、
Ｉ50を用いず阻害率の形で表示する。阻害率の算出は前
述の式により行った。
【００２９】結果は、以下の通りであった。
酵素 阻害率（％）
未使用 79.7
パパイン 85.2
トリプシン 83.7
ペプシン 92.8
【００３０】
【発明の効果】このように本発明によれば、安全性の高
い酵母からアンジオテンシン変換酵素阻害作用、従って
血圧降下作用を有する物質が得られ、医薬品のみならず
機能性食品としても有用である等顕著な効果を有する。
い酵母からアンジオテンシン変換酵素阻害作用、従って
血圧降下作用を有する物質が得られ、医薬品のみならず
機能性食品としても有用である等顕著な効果を有する。
─────────────────────────────────────────────────────
【手続補正書】
【提出日】平成３年８月２１日
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】００２６
【補正方法】変更
【補正内容】
【００２６】Ｆｒｌは、溶出時間１５．５分と１７分に
２つのピークを示した。この２つのピークは、それぞれ
分子量で表すと６，２００と２，７００であった。ま
た、Ｆｒｌをメルカプトエタノール処理したものを、同
様の条件でＨＰＬＣで溶出させると１７．５分付近に１
つのピークを示した。これらの事から、Ｆｒｌは、分子
量６，２００と２，７００の物質の混合物であり、分子
量６，２００の物質は二量体であると推定される。
２つのピークを示した。この２つのピークは、それぞれ
分子量で表すと６，２００と２，７００であった。ま
た、Ｆｒｌをメルカプトエタノール処理したものを、同
様の条件でＨＰＬＣで溶出させると１７．５分付近に１
つのピークを示した。これらの事から、Ｆｒｌは、分子
量６，２００と２，７００の物質の混合物であり、分子
量６，２００の物質は二量体であると推定される。
Claims (6)
- 【請求項１】 酵母菌体破砕液の遠心分離上清を限外濾
過し、更にゲル濾過して得られる低分子画分を含有する
ことを特徴とするアンジオテンシン変換酵素阻害物質。 - 【請求項２】 酵母菌体破砕液の遠心分離上清を限外濾
過し、更にゲル濾過して得られる低分子画分を用いるこ
とを特徴とするアンジオテンシン変換酵素の阻害方法。 - 【請求項３】 酵母菌体のプロテアーゼによる加水分解
物または該加水分解物より固形分を除去した液体を含有
することを特徴とするアンジオテンシン変換酵素阻害物
質。 - 【請求項４】 酵母菌体のプロテアーゼによる加水分解
物または該加水分解物より固形分を除去した液体を用い
ることを特徴とするアンジオテンシン変換酵素の阻害方
法。 - 【請求項５】 酵母が Candida属酵母である請求項１〜
４記載のアンジオテンシン変換酵素阻害物質または阻害
方法。 - 【請求項６】 プロテアーゼがペプシン、パパイン、ト
リプシンのいずれかである請求項３又は４記載のアンジ
オテンシン変換酵素阻害物質または阻害方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3176153A JPH05958A (ja) | 1991-06-20 | 1991-06-20 | アンジオテンシン変換酵素阻害物質とこれを用いた阻害方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3176153A JPH05958A (ja) | 1991-06-20 | 1991-06-20 | アンジオテンシン変換酵素阻害物質とこれを用いた阻害方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05958A true JPH05958A (ja) | 1993-01-08 |
Family
ID=16008591
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3176153A Pending JPH05958A (ja) | 1991-06-20 | 1991-06-20 | アンジオテンシン変換酵素阻害物質とこれを用いた阻害方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH05958A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2008024638A (ja) * | 2006-07-20 | 2008-02-07 | Asahi Breweries Ltd | マトリックスメタロプロテアーゼ−１産生阻害剤 |
-
1991
- 1991-06-20 JP JP3176153A patent/JPH05958A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2008024638A (ja) * | 2006-07-20 | 2008-02-07 | Asahi Breweries Ltd | マトリックスメタロプロテアーゼ−１産生阻害剤 |
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