JPH05271295A - κ−カゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物の製造方法 - Google Patents
κ−カゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物の製造方法Info
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- JPH05271295A JPH05271295A JP4074258A JP7425892A JPH05271295A JP H05271295 A JPH05271295 A JP H05271295A JP 4074258 A JP4074258 A JP 4074258A JP 7425892 A JP7425892 A JP 7425892A JP H05271295 A JPH05271295 A JP H05271295A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 κ−カゼイングリコマクロペプチドを高含量
含む組成物を乳質ホエーから得る。 【構成】 ｐＨ５．０以上に調整した乳質ホエーを８０
℃以上の温度で加熱処理して乳清たんぱく会合物を生成
させ、該会合物をポアサイズ０．５μｍ以下の精密濾過
膜または分画分子量５０，０００Ｄａ以上の限外濾過膜
により膜分離しκ−カゼイングリコマクロペプチドを膜
透過液から回収する。
含む組成物を乳質ホエーから得る。 【構成】 ｐＨ５．０以上に調整した乳質ホエーを８０
℃以上の温度で加熱処理して乳清たんぱく会合物を生成
させ、該会合物をポアサイズ０．５μｍ以下の精密濾過
膜または分画分子量５０，０００Ｄａ以上の限外濾過膜
により膜分離しκ−カゼイングリコマクロペプチドを膜
透過液から回収する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、乳質ホエーからκ−カ
ゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物を製造
する方法に関するものである。
ゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物を製造
する方法に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】κ−カゼイングリコマクロペプチドは、
牛乳のκ−カゼインにレンネントまたはペプチドを作用
させた時に生成するシアル酸結合ペプチドであって、チ
ーズホエーおよびレンネントカゼインホエーに含まれる
ことが従来から知られている。
牛乳のκ−カゼインにレンネントまたはペプチドを作用
させた時に生成するシアル酸結合ペプチドであって、チ
ーズホエーおよびレンネントカゼインホエーに含まれる
ことが従来から知られている。
【０００３】これまで、κ−カゼイングリコマクロペプ
チドの製造方法としては、実験室的には牛乳から単離し
たκ−カゼインを脱イオン水に溶解したものにペプシン
を作用させた後、トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カ
ゼイン画分を沈澱させ、次いで得られた上清を脱イオン
水に対して透析した後、凍結乾燥する方法（セオ等Ｊｏ
ｕｒｎａｌ ｏｆ Ｆｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ ５３，
８０（１９８８））、あるいは上記κ−カゼインを脱イ
オン水に溶解し、該溶液のｐＨを６．７に調整した後、
レンネットを作用させて、次いでさらにｐＨを４．６に
調整してパラ−κ−カゼインを沈澱させて除去し、得ら
れた上清を透析に付して脱塩した後、凍結乾燥して調製
する方法（アカデミックプレス社発行「ミルクプロテイ
ン」ＰＰ２００）等が行われていた。しかし、これらの
方法は実験室的な調製方法であることから、工業規模で
の大量生産には適さない。
チドの製造方法としては、実験室的には牛乳から単離し
たκ−カゼインを脱イオン水に溶解したものにペプシン
を作用させた後、トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カ
ゼイン画分を沈澱させ、次いで得られた上清を脱イオン
水に対して透析した後、凍結乾燥する方法（セオ等Ｊｏ
ｕｒｎａｌ ｏｆ Ｆｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ ５３，
８０（１９８８））、あるいは上記κ−カゼインを脱イ
オン水に溶解し、該溶液のｐＨを６．７に調整した後、
レンネットを作用させて、次いでさらにｐＨを４．６に
調整してパラ−κ−カゼインを沈澱させて除去し、得ら
れた上清を透析に付して脱塩した後、凍結乾燥して調製
する方法（アカデミックプレス社発行「ミルクプロテイ
ン」ＰＰ２００）等が行われていた。しかし、これらの
方法は実験室的な調製方法であることから、工業規模で
の大量生産には適さない。
【０００４】一方、κ−カゼイングリコマクロペプチド
の産業上の利用性がこれまで知られていなかったため、
その大量生産の方法についても充分に検討されていなか
った。
の産業上の利用性がこれまで知られていなかったため、
その大量生産の方法についても充分に検討されていなか
った。
【０００５】ところが、最近になってκ−カゼイングリ
コマクロペプチドが犬の食欲を低下させる作用を有する
こと（スタンらＢｕｌｌｕｔｉｎ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｉ
ｍｅｎｔ Ｂｉｏｌｏｇｙ ａｎｄ Ｍｅｄｉｃｉｎｅ
９６，８８９（１９８３））が報告されたことから、
肥満防止用食品素材として利用され得ることが判った。
コマクロペプチドが犬の食欲を低下させる作用を有する
こと（スタンらＢｕｌｌｕｔｉｎ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｉ
ｍｅｎｔ Ｂｉｏｌｏｇｙ ａｎｄ Ｍｅｄｉｃｉｎｅ
９６，８８９（１９８３））が報告されたことから、
肥満防止用食品素材として利用され得ることが判った。
【０００６】さらにその後、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドに、大腸菌の腸管への付着を防止したり、イン
フルエンザウィルスの感染を防止する効果（特開昭６３
−２８４１３３号）や抗歯垢効果（特開昭６３−２３３
９１１号）のあることが判明したことから、その工業規
模での生産が強く望まれるようになった。
ペプチドに、大腸菌の腸管への付着を防止したり、イン
フルエンザウィルスの感染を防止する効果（特開昭６３
−２８４１３３号）や抗歯垢効果（特開昭６３−２３３
９１１号）のあることが判明したことから、その工業規
模での生産が強く望まれるようになった。
【０００７】かかる状況にあって、レンネットカゼイン
ホエーからκ−カゼイングリコマクロペプチドを調製す
る方法（特開昭６３−２８４１９９号）が開発された。
この方法は、従来用いてきたトリクロル酢酸を使わない
ことから食品素材として利用可能であり、また大量生産
も可能である。しかし、レンネットカゼインの利用性が
低く、大量のレンネットカゼインホエーを得ようとした
場合、レンネットカゼインの他の用途を拡大しないかぎ
り、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造コストを
引き上げることとなり、実際的ではない。
ホエーからκ−カゼイングリコマクロペプチドを調製す
る方法（特開昭６３−２８４１９９号）が開発された。
この方法は、従来用いてきたトリクロル酢酸を使わない
ことから食品素材として利用可能であり、また大量生産
も可能である。しかし、レンネットカゼインの利用性が
低く、大量のレンネットカゼインホエーを得ようとした
場合、レンネットカゼインの他の用途を拡大しないかぎ
り、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造コストを
引き上げることとなり、実際的ではない。
【０００８】また、κ−カゼイングリコマクロペプチド
を含有する乳質原料のｐＨ調整と限外濾過膜処理を組み
合わせて、κ−カゼイングリコマクロペプチドを精製す
る方法が特開平２−２７６５４２号公報に開示されてい
る。この方法によって、従来より安価に大量生産するこ
とが可能となり、医薬品素材として利用できるようにな
ったが、食品素材として利用するにはさらに簡便で安価
に生産できる技術の開発が望まれていた。
を含有する乳質原料のｐＨ調整と限外濾過膜処理を組み
合わせて、κ−カゼイングリコマクロペプチドを精製す
る方法が特開平２−２７６５４２号公報に開示されてい
る。この方法によって、従来より安価に大量生産するこ
とが可能となり、医薬品素材として利用できるようにな
ったが、食品素材として利用するにはさらに簡便で安価
に生産できる技術の開発が望まれていた。
【０００９】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、近年このよ
うに有用性が認められるようになったκ−カゼイングリ
コマクロペプチドを乳質ホエーから工業的規模で安価に
製造する方法を提供するものである。
うに有用性が認められるようになったκ−カゼイングリ
コマクロペプチドを乳質ホエーから工業的規模で安価に
製造する方法を提供するものである。
【００１０】
【課題を解決するための手段】κ−カゼイングリコマク
ロペプチドの分子量は約９，０００であり、ｐＨ４未満
ではモノマーで、またｐＨ４以上ではポリマー（分子量
約４５，０００）で存在するといわれているが、加熱処
理に伴う変性および形態（見かけの分子量）の変化につ
いては明らかにされていない。ここで重要なのは、多成
分系からの特定成分の膜分離は、単一成分系からの成分
の膜分離とは異なり、成分相互間の作用が大きく影響す
る。例えば単一成分系であれば膜透過するものが多成分
系では、同一の膜を透過しない場合があることである。
ロペプチドの分子量は約９，０００であり、ｐＨ４未満
ではモノマーで、またｐＨ４以上ではポリマー（分子量
約４５，０００）で存在するといわれているが、加熱処
理に伴う変性および形態（見かけの分子量）の変化につ
いては明らかにされていない。ここで重要なのは、多成
分系からの特定成分の膜分離は、単一成分系からの成分
の膜分離とは異なり、成分相互間の作用が大きく影響す
る。例えば単一成分系であれば膜透過するものが多成分
系では、同一の膜を透過しない場合があることである。
【００１１】κ−カゼイングリコマクロペプチドについ
ては、このもの自体の膜透過性についても未知な部分が
あるのであるから、乳質ホエー中のκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの膜透過分離の挙動についてはほとんど
未知である。よって、加熱処理に伴うκ−カゼイングリ
コマクロペプチドの膜の透過性についても明らかにされ
ていないが、本発明者らは、加熱条件と膜の透過性との
関係に着目し、鋭意研究の結果、特定の加熱条件により
乳質ホエーから有効にκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドを高濃度に濃縮回収することが可能であることを見出
し本発明を完成した。即ち、本発明は、ｐＨ５．０以上
に調整した乳質ホエーを８０℃以上の温度で加熱処理し
て乳清たんぱく会合物を生成させ、該会合物を膜分離し
κ−カゼイングリコマクロペプチドを膜透過液に回収す
ることを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチド
含有量の高い組成物の製造方法である。
ては、このもの自体の膜透過性についても未知な部分が
あるのであるから、乳質ホエー中のκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの膜透過分離の挙動についてはほとんど
未知である。よって、加熱処理に伴うκ−カゼイングリ
コマクロペプチドの膜の透過性についても明らかにされ
ていないが、本発明者らは、加熱条件と膜の透過性との
関係に着目し、鋭意研究の結果、特定の加熱条件により
乳質ホエーから有効にκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドを高濃度に濃縮回収することが可能であることを見出
し本発明を完成した。即ち、本発明は、ｐＨ５．０以上
に調整した乳質ホエーを８０℃以上の温度で加熱処理し
て乳清たんぱく会合物を生成させ、該会合物を膜分離し
κ−カゼイングリコマクロペプチドを膜透過液に回収す
ることを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチド
含有量の高い組成物の製造方法である。
【００１２】本発明の好ましい態様においては、前記加
熱処理は、８０℃で５分間以上又は１２０℃で５秒間以
上に相当する加熱処理であり、又、膜分離に用いる膜
は、ポアサイズ０．５μｍ以下の精密濾過膜または分画
分子量５０，０００Ｄａ以上の限外濾過膜である。な
お、分離除去を無機材質の精密濾過膜および限外濾過膜
で行う場合、加熱処理をかねて８０℃以上で行うことも
できる。
熱処理は、８０℃で５分間以上又は１２０℃で５秒間以
上に相当する加熱処理であり、又、膜分離に用いる膜
は、ポアサイズ０．５μｍ以下の精密濾過膜または分画
分子量５０，０００Ｄａ以上の限外濾過膜である。な
お、分離除去を無機材質の精密濾過膜および限外濾過膜
で行う場合、加熱処理をかねて８０℃以上で行うことも
できる。
【００１３】又、本発明は、前記製造方法により得られ
る組成物を濃縮及び／又は脱塩して乳糖、ミネラルを除
去することを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプ
チド含有量の高い組成物の製造方法である。
る組成物を濃縮及び／又は脱塩して乳糖、ミネラルを除
去することを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプ
チド含有量の高い組成物の製造方法である。
【００１４】この好ましい態様においては、乳糖、ミネ
ラルの除去を分画分子量１０，０００Ｄａ以下の限外濾
過膜を用いて行う。
ラルの除去を分画分子量１０，０００Ｄａ以下の限外濾
過膜を用いて行う。
【００１５】本発明により得られる組成物中のκ−カゼ
イングリコマクロペプチドの含有量は固形分中、シアル
酸含量に換算して概略３００〜３０００ｍｇ／１００ｇ
であり、蛋白質当りのκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドが３０％以上と原料の乳質ホエー中に存在するκ−カ
ゼイングリコマクロペプチドが１０％であるのと比べ相
当に高い含量である。
イングリコマクロペプチドの含有量は固形分中、シアル
酸含量に換算して概略３００〜３０００ｍｇ／１００ｇ
であり、蛋白質当りのκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドが３０％以上と原料の乳質ホエー中に存在するκ−カ
ゼイングリコマクロペプチドが１０％であるのと比べ相
当に高い含量である。
【００１６】以下、本発明を詳述する。
【００１７】本発明の原料である乳質ホエーとは、牛
乳、山羊乳、羊乳当の乳類かたチーズまたはレンネット
カゼインを製造する際に副生されるものでκ−カゼイン
グリコマクロペプチドを含有するものであれば用いるこ
とができる。また、これらホエーを限外濾過膜を用いて
濃縮した乳清たんぱく濃縮物を用いることもできる。さ
らには、これらホエーおよび乳清たんぱく濃縮物を噴霧
乾燥して得られた粉体を水に再溶解した還元ホエーを用
いることもできる。
乳、山羊乳、羊乳当の乳類かたチーズまたはレンネット
カゼインを製造する際に副生されるものでκ−カゼイン
グリコマクロペプチドを含有するものであれば用いるこ
とができる。また、これらホエーを限外濾過膜を用いて
濃縮した乳清たんぱく濃縮物を用いることもできる。さ
らには、これらホエーおよび乳清たんぱく濃縮物を噴霧
乾燥して得られた粉体を水に再溶解した還元ホエーを用
いることもできる。
【００１８】乳質ホエーは加熱処理されるが、その際に
乳質ホエーのｐＨを５．０以上に調整しておく。通常は
ｐＨ５．５〜９．０程度でよいが、好ましくはｐＨ６．
０〜８．０程度である。
乳質ホエーのｐＨを５．０以上に調整しておく。通常は
ｐＨ５．５〜９．０程度でよいが、好ましくはｐＨ６．
０〜８．０程度である。
【００１９】ｐＨ５．５〜９．０であるとホエー中の主
要な乳清たんぱく質であるβ−ラクトグロブリンが自己
会合あるいは他の乳清たんぱく質、脂肪球皮膜物質等と
会合しやすくなる。また、ｐＨ５．０未満では、各乳清
たんぱく質の等電点に近く、加熱処理で不可逆的な変性
を受けて凝集し、分離回収した乳清たんぱく質の利用性
が低下する。但し、膜処理時のｐＨがｐＨ６．０未満で
は透過流束が顕著に低下する傾向があるので、κ−カゼ
イングリコマクロペプチドと乳清たんぱくを効果的に膜
分離するにはｐＨ６．０以上が好ましい。
要な乳清たんぱく質であるβ−ラクトグロブリンが自己
会合あるいは他の乳清たんぱく質、脂肪球皮膜物質等と
会合しやすくなる。また、ｐＨ５．０未満では、各乳清
たんぱく質の等電点に近く、加熱処理で不可逆的な変性
を受けて凝集し、分離回収した乳清たんぱく質の利用性
が低下する。但し、膜処理時のｐＨがｐＨ６．０未満で
は透過流束が顕著に低下する傾向があるので、κ−カゼ
イングリコマクロペプチドと乳清たんぱくを効果的に膜
分離するにはｐＨ６．０以上が好ましい。
【００２０】ｐＨの調整はアルカリ剤又は酸であれば何
でもよく、水酸化ナトリウム、炭酸ナトリウム、水酸化
カリウム、塩酸、硫酸、酢酸、クエン酸等を例示し得
る。
でもよく、水酸化ナトリウム、炭酸ナトリウム、水酸化
カリウム、塩酸、硫酸、酢酸、クエン酸等を例示し得
る。
【００２１】次に、上記のホエーを８０℃以上で加熱処
理し、乳清たんぱく質の会合物を生成させる。加熱条件
は、好ましくは８０℃で５分間以上保持または１２０℃
で５秒間以上保持に相当する条件であって、乳清たんぱ
く質が会合物を形成するが凝集しない程度である。加熱
条件が緩慢であれば乳清たんぱくは充分に大きな会合物
を形成しないので、κ−カゼイングリコマクロペプチド
との膜分離は困難となる。
理し、乳清たんぱく質の会合物を生成させる。加熱条件
は、好ましくは８０℃で５分間以上保持または１２０℃
で５秒間以上保持に相当する条件であって、乳清たんぱ
く質が会合物を形成するが凝集しない程度である。加熱
条件が緩慢であれば乳清たんぱくは充分に大きな会合物
を形成しないので、κ−カゼイングリコマクロペプチド
との膜分離は困難となる。
【００２２】上記の加熱条件によってはじめて、乳清た
んぱく質がたんぱく質同士および脂肪との間の相互作用
により粒子に近い状態まで会合するために見かけ分子量
が大きくなり、膜の透過性が著しく低下する。
んぱく質がたんぱく質同士および脂肪との間の相互作用
により粒子に近い状態まで会合するために見かけ分子量
が大きくなり、膜の透過性が著しく低下する。
【００２３】一方、目的物質であるκ−カゼイングリコ
マクロペプチドは、乳清たんぱく質と会合しないで、自
己会合によりオリゴマーで存在しており、会合物の大き
さは、乳清たんぱく質の会合物に比べ大きくなっていな
いと考えられる。しかし、加熱条件が緩慢であるとκ−
カゼイングリコマクロペプチドの会合物の膜透過性が低
下する現象が認められる。上記加熱条件で、κ−カゼイ
ングリコマクロペプチドと乳清たんぱくの膜透過性に顕
著な相違を生ずることは、予測を越えるものであった。
マクロペプチドは、乳清たんぱく質と会合しないで、自
己会合によりオリゴマーで存在しており、会合物の大き
さは、乳清たんぱく質の会合物に比べ大きくなっていな
いと考えられる。しかし、加熱条件が緩慢であるとκ−
カゼイングリコマクロペプチドの会合物の膜透過性が低
下する現象が認められる。上記加熱条件で、κ−カゼイ
ングリコマクロペプチドと乳清たんぱくの膜透過性に顕
著な相違を生ずることは、予測を越えるものであった。
【００２４】つぎに上記の加熱処理したホエーから、会
合した乳清たんぱく質を分離除去し、κ−カゼイングリ
コマクロペプチドを含有する画分を得る。分離に際して
は、クラリファイヤーやセパレーター等を用いることも
できるが、凝集物ではないために分離が不十分となり、
効率が悪いことから、ポアサイズ０．５μｍ以下の精密
濾過膜または分画分子量５０，０００Ｄａ以上の限外濾
過膜を用いて行うことが好ましい。すなわち、ポアサイ
ズ０．５μｍを越える精密濾過膜では会合した乳清たん
ぱく質が透過してκ−カゼイングリコマクロペプチド画
分に混入する。また、分画分子量５０，０００Ｄａ未満
の限外濾過膜では、自己会合しているκ−カゼイングリ
コマクロペプチドが透過しにくい。
合した乳清たんぱく質を分離除去し、κ−カゼイングリ
コマクロペプチドを含有する画分を得る。分離に際して
は、クラリファイヤーやセパレーター等を用いることも
できるが、凝集物ではないために分離が不十分となり、
効率が悪いことから、ポアサイズ０．５μｍ以下の精密
濾過膜または分画分子量５０，０００Ｄａ以上の限外濾
過膜を用いて行うことが好ましい。すなわち、ポアサイ
ズ０．５μｍを越える精密濾過膜では会合した乳清たん
ぱく質が透過してκ−カゼイングリコマクロペプチド画
分に混入する。また、分画分子量５０，０００Ｄａ未満
の限外濾過膜では、自己会合しているκ−カゼイングリ
コマクロペプチドが透過しにくい。
【００２５】なお、精密濾過膜の下限値および限外濾過
膜の上限値を設定していないのは、それぞれの分画特性
を精密濾過膜ではポアサイズ、限外濾過膜では分画分子
量で評価しているためである。すなわちポアサイズの小
さい精密濾過膜と分画分子量の大きい限外濾過膜の境界
が明確に定義されていないためである。
膜の上限値を設定していないのは、それぞれの分画特性
を精密濾過膜ではポアサイズ、限外濾過膜では分画分子
量で評価しているためである。すなわちポアサイズの小
さい精密濾過膜と分画分子量の大きい限外濾過膜の境界
が明確に定義されていないためである。
【００２６】この際の膜の材質としては、高分子材質で
も無機材質でもよいが、好ましくはシャープな分画性を
有している無機材質の膜を使用するのが望ましい。この
無機材質の膜を用いて分離処理する場合、予めホエーを
加熱処理しなくても、例えば運転温度を８０℃で行え
ば、加熱処理と同等のκ−カゼイングリコマクロペプチ
ド画分を得ることができる。
も無機材質でもよいが、好ましくはシャープな分画性を
有している無機材質の膜を使用するのが望ましい。この
無機材質の膜を用いて分離処理する場合、予めホエーを
加熱処理しなくても、例えば運転温度を８０℃で行え
ば、加熱処理と同等のκ−カゼイングリコマクロペプチ
ド画分を得ることができる。
【００２７】このような無機材質の膜としては、アルミ
ナ膜、チタニア膜およびジルコニア膜等が例示できる。
ナ膜、チタニア膜およびジルコニア膜等が例示できる。
【００２８】このように膜濾過処理して得た透過液（κ
−カゼイングリコマクロペプチド画分）は、そのままκ
−カゼイングリコマクロペプチドを含む組成物として利
用可能である。好ましくは透過液中に含まれる乳糖およ
びミネラルを除去してκ−カゼイングリコマクロペプチ
ド含有量を高めることが望ましい。乳糖およびミネラル
の除去については、濃縮、脱塩、乳糖結晶化により夾雑
成分を取り除くことにより、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの含有量がさらに高い画分を得ることができ
る。
−カゼイングリコマクロペプチド画分）は、そのままκ
−カゼイングリコマクロペプチドを含む組成物として利
用可能である。好ましくは透過液中に含まれる乳糖およ
びミネラルを除去してκ−カゼイングリコマクロペプチ
ド含有量を高めることが望ましい。乳糖およびミネラル
の除去については、濃縮、脱塩、乳糖結晶化により夾雑
成分を取り除くことにより、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの含有量がさらに高い画分を得ることができ
る。
【００２９】また、この乳糖およびミネラルの除去に際
しては、分画分子量１０，０００Ｄａ以下の限外濾過膜
を用いて行うこともできる。またさらに、ここで得られ
た画分を必要に応じ、乾燥粉末化することもできる。
しては、分画分子量１０，０００Ｄａ以下の限外濾過膜
を用いて行うこともできる。またさらに、ここで得られ
た画分を必要に応じ、乾燥粉末化することもできる。
【００３０】この粉末中のκ−カゼイングリコマクロペ
プチドの含有量は、乳質ホエー及び処理条件によっても
異なるが、シアル酸含量に換算して概略３００−３００
０ｍｇ／１００ｇである。
プチドの含有量は、乳質ホエー及び処理条件によっても
異なるが、シアル酸含量に換算して概略３００−３００
０ｍｇ／１００ｇである。
【００３１】又、常法により、顆粒状や粉末状とする場
合、必要により油脂、ビタミン類、ミネラル類、呈味成
分、色素、素材、糖類等を添加し、目的の用途に応じた
製品化も可能である。
合、必要により油脂、ビタミン類、ミネラル類、呈味成
分、色素、素材、糖類等を添加し、目的の用途に応じた
製品化も可能である。
【００３２】
【実施例】以下、実施例に基づき本発明を具体的に説明
する。実施例１ ｐＨ５．８のチェダーチーズホエー（たんぱく質０．６
％）１００ｋｇを８５℃で１０分間加熱保持した後５０
℃に冷却し、このホエーをポアサイズ０．２μｍの精密
濾過膜（日本ガイシ社製 ＣＥＦＩＬＴ−ＭＦ 膜面積
２．０ｍ2）を用いて平均透過流束１００ｌ／ｍ2・ｈｒ
で処理し、生成した会合物を分離除去して、透過液９０
ｋｇを得た。この透過液を濃縮乾燥した粉末４．５ｋｇ
は、κ−カゼイングリコマクロペプチド中のシアル酸含
量に換算して３００ｍｇ／１００ｇを含み、κ−カゼイ
ングリコマクロペプチドは蛋白質当り６０重量％であっ
た。実施例２ ｐＨ６．２のゴーダチーズホエー（たんぱく質０．７
％）１００ｋｇを１２０℃で５秒間のＵＨＴ加熱処理し
た後５０℃に冷却し、このホエーを分画分子量１００，
０００Ｄａの限外濾過膜（ＤＤＳ社製 ＧＲ４０ＰＰ
膜面積３ｍ2）を用いて平均透過流束３０ｌ／ｍ2・ｈｒ
で処理し、生成した会合物を分離除去し、透過液１００
ｋｇを得た。この透過液を濃縮乾燥した粉末４．０ｋｇ
は、κ−カゼイングリコマクロペプチド中のシアル酸含
量に換算して４００ｍｇ／１００ｇを含み、κ−カゼイ
ングリコマクロペプチドは蛋白質当り８０重量％であっ
た。実施例３ 実施例１で得られた透過液を減圧濃縮機を用いて固形６
０％に濃縮し、２℃で乳糖を結晶化させ除去した。結晶
化した乳糖を水で洗浄後、得られた母液１０ｋｇを乾燥
して粉末１．０ｋｇを得た。この粉末は、κ−カゼイン
グリコマクロペプチド中のシアル酸含量に換算して１０
００ｍｇ／１００ｇを含んでいた。実施例４ 実施例２で得られた透過液を分画分子量８，０００Ｄａ
の限外濾過膜（膜面積４ｍ2 日本アブコー社製 ＨＦ
Ｋ−１３１）を用いて平均透過流束２５ｌ／ｍ2・ｈｒ
で処理して濃縮し、得られた濃縮液をダイアフィルトレ
ーションにて脱塩した。得られた脱塩濃縮液２０ｋｇを
濃縮乾燥して粉末０．６０ｋｇを得た。この粉末は、κ
−カゼイングリコマクロペプチド中のシアル酸含量に換
算して２０００ｍｇ／１００ｇを含んでいた。実施例５ 水酸化カルシウムでｐＨ８．５に調整したレンネットカ
ゼインホエー（たんぱく質０．８％）１００ｋｇをポア
サイズ０．０１μｍの精密濾過膜（膜面積６ｍ 2 ＳＣ
Ｔ社製 ＭＥＭＢＲＡＬＯＸ）を用いて８０℃の温度で
平均透過流束１５０ｌ／ｍ2・ｈｒで処理し、生成した
会合物を分離除去して透過液９０ｋｇを得た。得られた
透過液を脱塩処理してミネラルを除去後、減圧濃縮機を
用いて固形５５％に濃縮し、２℃で乳糖を結晶化させ除
去した。結晶化した乳糖を水で洗浄後、得られた母液１
０ｋｇを分画分子量１０，０００Ｄａの限外濾過膜（膜
面積２ｍ2 ＴＥＣＨ−ＳＥＰ社製 ＩＲＩＳ３０２
６）を用いて平均透過流束３０ｌ／ｍ2・ｈｒで濃縮
後、乾燥して粉末０．６ｋｇを得た。この粉末は、κ−
カゼイングリコマクロペプチド中のシアル酸含量に換算
して３０００ｍｇ／１００ｇを含み、κ−カゼイングリ
コマクロペプチドは蛋白質当り９０重量％であった。
する。実施例１ ｐＨ５．８のチェダーチーズホエー（たんぱく質０．６
％）１００ｋｇを８５℃で１０分間加熱保持した後５０
℃に冷却し、このホエーをポアサイズ０．２μｍの精密
濾過膜（日本ガイシ社製 ＣＥＦＩＬＴ−ＭＦ 膜面積
２．０ｍ2）を用いて平均透過流束１００ｌ／ｍ2・ｈｒ
で処理し、生成した会合物を分離除去して、透過液９０
ｋｇを得た。この透過液を濃縮乾燥した粉末４．５ｋｇ
は、κ−カゼイングリコマクロペプチド中のシアル酸含
量に換算して３００ｍｇ／１００ｇを含み、κ−カゼイ
ングリコマクロペプチドは蛋白質当り６０重量％であっ
た。実施例２ ｐＨ６．２のゴーダチーズホエー（たんぱく質０．７
％）１００ｋｇを１２０℃で５秒間のＵＨＴ加熱処理し
た後５０℃に冷却し、このホエーを分画分子量１００，
０００Ｄａの限外濾過膜（ＤＤＳ社製 ＧＲ４０ＰＰ
膜面積３ｍ2）を用いて平均透過流束３０ｌ／ｍ2・ｈｒ
で処理し、生成した会合物を分離除去し、透過液１００
ｋｇを得た。この透過液を濃縮乾燥した粉末４．０ｋｇ
は、κ−カゼイングリコマクロペプチド中のシアル酸含
量に換算して４００ｍｇ／１００ｇを含み、κ−カゼイ
ングリコマクロペプチドは蛋白質当り８０重量％であっ
た。実施例３ 実施例１で得られた透過液を減圧濃縮機を用いて固形６
０％に濃縮し、２℃で乳糖を結晶化させ除去した。結晶
化した乳糖を水で洗浄後、得られた母液１０ｋｇを乾燥
して粉末１．０ｋｇを得た。この粉末は、κ−カゼイン
グリコマクロペプチド中のシアル酸含量に換算して１０
００ｍｇ／１００ｇを含んでいた。実施例４ 実施例２で得られた透過液を分画分子量８，０００Ｄａ
の限外濾過膜（膜面積４ｍ2 日本アブコー社製 ＨＦ
Ｋ−１３１）を用いて平均透過流束２５ｌ／ｍ2・ｈｒ
で処理して濃縮し、得られた濃縮液をダイアフィルトレ
ーションにて脱塩した。得られた脱塩濃縮液２０ｋｇを
濃縮乾燥して粉末０．６０ｋｇを得た。この粉末は、κ
−カゼイングリコマクロペプチド中のシアル酸含量に換
算して２０００ｍｇ／１００ｇを含んでいた。実施例５ 水酸化カルシウムでｐＨ８．５に調整したレンネットカ
ゼインホエー（たんぱく質０．８％）１００ｋｇをポア
サイズ０．０１μｍの精密濾過膜（膜面積６ｍ 2 ＳＣ
Ｔ社製 ＭＥＭＢＲＡＬＯＸ）を用いて８０℃の温度で
平均透過流束１５０ｌ／ｍ2・ｈｒで処理し、生成した
会合物を分離除去して透過液９０ｋｇを得た。得られた
透過液を脱塩処理してミネラルを除去後、減圧濃縮機を
用いて固形５５％に濃縮し、２℃で乳糖を結晶化させ除
去した。結晶化した乳糖を水で洗浄後、得られた母液１
０ｋｇを分画分子量１０，０００Ｄａの限外濾過膜（膜
面積２ｍ2 ＴＥＣＨ−ＳＥＰ社製 ＩＲＩＳ３０２
６）を用いて平均透過流束３０ｌ／ｍ2・ｈｒで濃縮
後、乾燥して粉末０．６ｋｇを得た。この粉末は、κ−
カゼイングリコマクロペプチド中のシアル酸含量に換算
して３０００ｍｇ／１００ｇを含み、κ−カゼイングリ
コマクロペプチドは蛋白質当り９０重量％であった。
【００３３】
【発明の効果】このように本発明によれば、κ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを含有する乳質ホエーを加熱処
理し、生成した会合物を分離除去することで、κ−カゼ
イングリコマクロペプチド含有量の高い組成物を工業的
規模で安価に、且つ簡便に効率よくせいぞうすることが
できる。このようにして得られたκ−カゼイングリコマ
クロペプチド含有量の高い組成物は、食品素材や医薬品
原料として利用することが可能であり、産業界にとって
極めて有利である。
ングリコマクロペプチドを含有する乳質ホエーを加熱処
理し、生成した会合物を分離除去することで、κ−カゼ
イングリコマクロペプチド含有量の高い組成物を工業的
規模で安価に、且つ簡便に効率よくせいぞうすることが
できる。このようにして得られたκ−カゼイングリコマ
クロペプチド含有量の高い組成物は、食品素材や医薬品
原料として利用することが可能であり、産業界にとって
極めて有利である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 // Ａ６１Ｋ 37/16 ＡＣＮ ＡＤＹ ＡＤＺ 8314−4Ｃ (72)発明者 内田 幸生 埼玉県所沢市北野5270の１ 108−２−204 (72)発明者 川崎 功博 埼玉県川越市笠幡4881−21
Claims (5)
- 【請求項１】 ｐＨ５．０以上に調整した乳質ホエーを
８０℃以上の温度で加熱処理して乳清たんぱく会合物を
生成させ、該会合物を膜分離しκ−カゼイングリコマク
ロペプチドを膜透過液に回収することを特徴とするκ−
カゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物の製
造方法。 - 【請求項２】 加熱処理が、８０℃で５分間以上又は１
２０℃で５秒間以上に相当する加熱処理である請求項１
に記載の製造方法。 - 【請求項３】 膜分離に用いる膜が、ポアサイズ０．５
μｍ以下の精密濾過膜または分画分子量５０，０００Ｄ
ａ以上の限外濾過膜である請求項１に記載の製造方法。 - 【請求項４】 請求項１に記載の製造方法により得られ
る組成物を濃縮及び／又は脱塩して乳糖、ミネラルを除
去することを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプ
チド含有量の高い組成物の製造方法。 - 【請求項５】 乳糖、ミネラルの除去を分画分子量１
０，０００Ｄａ以下の限外濾過膜を用いて行う請求項４
に記載の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP07425892A JP3225080B2 (ja) | 1992-03-30 | 1992-03-30 | κ−カゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP07425892A JP3225080B2 (ja) | 1992-03-30 | 1992-03-30 | κ−カゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05271295A true JPH05271295A (ja) | 1993-10-19 |
| JP3225080B2 JP3225080B2 (ja) | 2001-11-05 |
Family
ID=13541946
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP07425892A Expired - Lifetime JP3225080B2 (ja) | 1992-03-30 | 1992-03-30 | κ−カゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3225080B2 (ja) |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002045522A1 (en) * | 2000-12-08 | 2002-06-13 | Tatua Co-Operative Dairy Company Limited | Isolation method |
| JP2009529913A (ja) * | 2006-03-23 | 2009-08-27 | フォンテラ コ−オペレイティブ グループ リミティド | 乾燥改質乳清タンパク質の製造方法 |
| JP2011519962A (ja) * | 2008-05-14 | 2011-07-14 | アグリカルチャー ヴィクトリア サービス ピーティーワイ エルティーディー | アンギオゲニン濃縮ミルク分画 |
| JP2019043866A (ja) * | 2017-08-31 | 2019-03-22 | 雪印メグミルク株式会社 | アッカーマンシア・ムシニフィラ増加促進用組成物 |
| WO2019189350A1 (ja) * | 2018-03-30 | 2019-10-03 | 雪印メグミルク株式会社 | κ－カゼイングリコマクロペプチドを含む組成物の製造方法 |
| WO2022210231A1 (ja) | 2021-03-30 | 2022-10-06 | 雪印メグミルク株式会社 | 食品組成物の製造方法 |
-
1992
- 1992-03-30 JP JP07425892A patent/JP3225080B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002045522A1 (en) * | 2000-12-08 | 2002-06-13 | Tatua Co-Operative Dairy Company Limited | Isolation method |
| JP2009529913A (ja) * | 2006-03-23 | 2009-08-27 | フォンテラ コ−オペレイティブ グループ リミティド | 乾燥改質乳清タンパク質の製造方法 |
| JP2011519962A (ja) * | 2008-05-14 | 2011-07-14 | アグリカルチャー ヴィクトリア サービス ピーティーワイ エルティーディー | アンギオゲニン濃縮ミルク分画 |
| JP2019043866A (ja) * | 2017-08-31 | 2019-03-22 | 雪印メグミルク株式会社 | アッカーマンシア・ムシニフィラ増加促進用組成物 |
| WO2019189350A1 (ja) * | 2018-03-30 | 2019-10-03 | 雪印メグミルク株式会社 | κ－カゼイングリコマクロペプチドを含む組成物の製造方法 |
| US20210017243A1 (en) * | 2018-03-30 | 2021-01-21 | Megmilk Snow Brand Co., Ltd. | Method for producing composition containing k-casein glycomacropeptide |
| JPWO2019189350A1 (ja) * | 2018-03-30 | 2021-04-08 | 雪印メグミルク株式会社 | κ−カゼイングリコマクロペプチドを含む組成物の製造方法 |
| WO2022210231A1 (ja) | 2021-03-30 | 2022-10-06 | 雪印メグミルク株式会社 | 食品組成物の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP3225080B2 (ja) | 2001-11-05 |
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