JPH04270228A - 胆汁酸分泌促進剤 - Google Patents
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、一定の特異的なアミノ
酸配列を有する蛋白質を有効成分とする、胆汁酸分泌促
進剤に関する。
酸配列を有する蛋白質を有効成分とする、胆汁酸分泌促
進剤に関する。
【０００２】
【従来の技術】血液中の脂質、特に、コレステロールを
低下させることは、動脈硬化の予防、治療に不可欠であ
ることは周知の事実である。
低下させることは、動脈硬化の予防、治療に不可欠であ
ることは周知の事実である。
【０００３】この血液中のコレステロールを低下させる
方法としては、■食事療法、すなわち、食物より摂取さ
れる量を減少させる方法、■血液中のコレステロールの
相当量は、ヒトの肝臓で生合成されているので、それに
関わる合成酸素の阻害物質を投与することにより、血液
中のコレステロールの量を低下せしめる方法、■血液中
のコレステロールを、胆汁酸に変えて糞便中に廃棄して
しまう方法、等が知られている。これらの方法は単独で
も有効であるが、他の方法と組み合わせることにより、
さらに高い効果が期待できる。
方法としては、■食事療法、すなわち、食物より摂取さ
れる量を減少させる方法、■血液中のコレステロールの
相当量は、ヒトの肝臓で生合成されているので、それに
関わる合成酸素の阻害物質を投与することにより、血液
中のコレステロールの量を低下せしめる方法、■血液中
のコレステロールを、胆汁酸に変えて糞便中に廃棄して
しまう方法、等が知られている。これらの方法は単独で
も有効であるが、他の方法と組み合わせることにより、
さらに高い効果が期待できる。
【０００４】■の方法については、以下の事実が知られ
ている。
ている。
【０００５】胆汁酸を含有する胆汁は、胆嚢から十二指
腸に分泌されるが、その胆汁酸の約８０％が門脈から、
再吸収され、いわゆる腸肝循環が行なわれる。肝臓に戻
った胆汁酸は、再び胆汁に含まれて分泌される。
腸に分泌されるが、その胆汁酸の約８０％が門脈から、
再吸収され、いわゆる腸肝循環が行なわれる。肝臓に戻
った胆汁酸は、再び胆汁に含まれて分泌される。
【０００６】腸肝循環にのらない、約２０％の胆汁酸は
、糞便とともに排泄されてしまう。排泄されたために減
少してしまった胆汁酸は補わなければならず、そのため
、肝臓においてコレステロールの酸化が行なわれて、胆
汁酸が生成される。
、糞便とともに排泄されてしまう。排泄されたために減
少してしまった胆汁酸は補わなければならず、そのため
、肝臓においてコレステロールの酸化が行なわれて、胆
汁酸が生成される。
【０００７】そのためのコレステロールが肝臓で不足し
てくると、血液中のコレステロールが胆汁酸の原料に使
われることとなる。（Ｓｉｐｅｒｓｏｎ，Ｍ．Ｄ．；Ｓ
ｃｉｅｎｃｅ， １１７，３８６，（１９５３）） 。 その結果、血液中のコレステロールが減少することとな
り、ひいては動脈硬化を予防、治療することができる。
てくると、血液中のコレステロールが胆汁酸の原料に使
われることとなる。（Ｓｉｐｅｒｓｏｎ，Ｍ．Ｄ．；Ｓ
ｃｉｅｎｃｅ， １１７，３８６，（１９５３）） 。 その結果、血液中のコレステロールが減少することとな
り、ひいては動脈硬化を予防、治療することができる。
【０００８】胆汁酸としては、コール酸、デオキシコー
ル酸、ケノデオキシコール酸、リトコール酸等が知られ
ており、これらはコレステロールに由来する。すなわち
、これらは、コレステロールが肝臓で酸化されることに
より生成するが、その際に最も重要な役割を果たす律速
酵素が、コレステロール−７α−ヒドロキシラーゼであ
る。
ル酸、ケノデオキシコール酸、リトコール酸等が知られ
ており、これらはコレステロールに由来する。すなわち
、これらは、コレステロールが肝臓で酸化されることに
より生成するが、その際に最も重要な役割を果たす律速
酵素が、コレステロール−７α−ヒドロキシラーゼであ
る。
【０００９】■の方法を実施するための従来の技術とし
ては、胆汁酸の排泄量を増やし、その結果、血液中のコ
レステロールを減少させるため、胆汁酸を吸着しうるイ
オン交換樹脂を経口投与する方法がある。このものによ
り、胆汁酸を糞便中に取り除くことにより、胆汁酸の分
泌を促進し、その結果、血液中のコレステロールを除去
しうる（Ｋｏｖａｎａｎ Ｐ．Ｔ．，Ｂｉｌｈｅｉｍｅ
ｒ Ｄ．Ｗ．， Ｇｏｌｄｓｔｅｉｎ Ｊ．Ｌ．，
Ｊａｒａｍｉｌｌｏ Ｊ．Ｉ．，Ｂｒｏｗｎ Ｍ．Ｓ
．，；Ｐｒｏｃ． Ｎａｔｌ． Ａｃａｄ． Ｓｃｉ．
， Ｕ．Ｓ．Ａ ，７８， １１９４−１１９８ （１
９８１））。
ては、胆汁酸の排泄量を増やし、その結果、血液中のコ
レステロールを減少させるため、胆汁酸を吸着しうるイ
オン交換樹脂を経口投与する方法がある。このものによ
り、胆汁酸を糞便中に取り除くことにより、胆汁酸の分
泌を促進し、その結果、血液中のコレステロールを除去
しうる（Ｋｏｖａｎａｎ Ｐ．Ｔ．，Ｂｉｌｈｅｉｍｅ
ｒ Ｄ．Ｗ．， Ｇｏｌｄｓｔｅｉｎ Ｊ．Ｌ．，
Ｊａｒａｍｉｌｌｏ Ｊ．Ｉ．，Ｂｒｏｗｎ Ｍ．Ｓ
．，；Ｐｒｏｃ． Ｎａｔｌ． Ａｃａｄ． Ｓｃｉ．
， Ｕ．Ｓ．Ａ ，７８， １１９４−１１９８ （１
９８１））。
【００１０】この目的のためには、イオン交換樹脂を多
量（１０ｇ 程度）に経口投与することが必要となり、
これは投与される患者に苦痛、困難を与えることになる
。その上、このイオン交換樹脂の投与は、胆汁酸だけで
なく、体内の代謝に重要な各種ビタミン等も吸着、除去
してしまうという問題点がある。
量（１０ｇ 程度）に経口投与することが必要となり、
これは投与される患者に苦痛、困難を与えることになる
。その上、このイオン交換樹脂の投与は、胆汁酸だけで
なく、体内の代謝に重要な各種ビタミン等も吸着、除去
してしまうという問題点がある。
【００１１】■の方法を実施するための他の態様として
は、生体内物質を投与して、胆汁酸の分泌を促進する方
法である。この例としては、ブタすい臓から精製した、
エラスタ−ゼ様水解活性を有するＥｌａｓｔａｓｅ ｌ
ｉｋｅ ｅｎｚｙｍｅをラットに投与して、血中コレス
テロールの低下、肝臓中のコレステロール−７α−ヒド
ロキシラーゼ活性の上昇、糞便中の胆汁酸量の増大を見
出している（Ｍｉｙａｋｅ，Ｙ．， Ａｃｔａ． Ｍｅ
ｄ． ＫｉｎｋｉＵｎｉｖ．， １１， （１），４
３−５２， （１９８６）） 。
は、生体内物質を投与して、胆汁酸の分泌を促進する方
法である。この例としては、ブタすい臓から精製した、
エラスタ−ゼ様水解活性を有するＥｌａｓｔａｓｅ ｌ
ｉｋｅ ｅｎｚｙｍｅをラットに投与して、血中コレス
テロールの低下、肝臓中のコレステロール−７α−ヒド
ロキシラーゼ活性の上昇、糞便中の胆汁酸量の増大を見
出している（Ｍｉｙａｋｅ，Ｙ．， Ａｃｔａ． Ｍｅ
ｄ． ＫｉｎｋｉＵｎｉｖ．， １１， （１），４
３−５２， （１９８６）） 。
【００１２】しかし、ここで用いられたブタすい臓 Ｅ
ｌａｓｔａｓｅ ｌｉｋｅ ｅｎｚｙｍｅ は構造が未
知の蛋白質で、エラスタ−ゼ様水解活性を有するという
特徴が見出されているのみであり、蛋白質の構造と上記
作用との関連性はいまだに解明されていない。
ｌａｓｔａｓｅ ｌｉｋｅ ｅｎｚｙｍｅ は構造が未
知の蛋白質で、エラスタ−ゼ様水解活性を有するという
特徴が見出されているのみであり、蛋白質の構造と上記
作用との関連性はいまだに解明されていない。
【００１３】
【発明が解決する課題】本発明者らは、構造が明らかな
各種の生体内蛋白質および遺伝子組換え体蛋白質につい
て探索を繰り返し、一定の特異的なアミノ酸配列を有す
る蛋白質が、上記作用を示すことを見出し、本発明を完
成した。
各種の生体内蛋白質および遺伝子組換え体蛋白質につい
て探索を繰り返し、一定の特異的なアミノ酸配列を有す
る蛋白質が、上記作用を示すことを見出し、本発明を完
成した。
【００１４】
【課題を解決するための手段】本発明は、一定の特異的
なアミノ酸配列を有する蛋白質を有効成分とする、胆汁
酸分泌促進剤に関する。
なアミノ酸配列を有する蛋白質を有効成分とする、胆汁
酸分泌促進剤に関する。
【００１５】即ち、本発明は、配列表１のアミノ酸番号
１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び／又はそ
の同効物を有効成分とする胆汁酸分泌促進剤より構成さ
れる。
１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び／又はそ
の同効物を有効成分とする胆汁酸分泌促進剤より構成さ
れる。
【００１６】本発明においては、「その同効物」とは、
配列表１〜６に記載されたアミノ酸配列に加えさらに付
加的部分としてのアミノ酸配列を有し、胆汁酸分泌促進
作用を有する蛋白質をいう。本発明においては、配列表
１〜６に記載された蛋白質及びその同効物を以下、「胆
汁酸分泌促進蛋白質」と定義する。
配列表１〜６に記載されたアミノ酸配列に加えさらに付
加的部分としてのアミノ酸配列を有し、胆汁酸分泌促進
作用を有する蛋白質をいう。本発明においては、配列表
１〜６に記載された蛋白質及びその同効物を以下、「胆
汁酸分泌促進蛋白質」と定義する。
【００１７】本発明のさらに好適な例は、配列表２のア
ミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及
び／又はその同効物、配列表３のアミノ酸番号１〜２４
１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び／又はその同効物
、配列表４のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を
有する蛋白質及び／又はその同効物、配列表５のアミノ
酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び／
又はその同効物、ならびに／あるいは、配列表６のアミ
ノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び
その同効物を有効成分とする胆汁酸分泌促進剤である。
ミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及
び／又はその同効物、配列表３のアミノ酸番号１〜２４
１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び／又はその同効物
、配列表４のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を
有する蛋白質及び／又はその同効物、配列表５のアミノ
酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び／
又はその同効物、ならびに／あるいは、配列表６のアミ
ノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び
その同効物を有効成分とする胆汁酸分泌促進剤である。
【００１８】なお、配列表２のアミノ酸番号１〜２４１
のアミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ
である蛋白質は、ヒト・エラスターゼＩＩＩ Ｂ（特
開昭６２−１７５１７３ 号）、配列表３のアミノ酸番
号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶ
ａｌ−Ｖａｌ である蛋白質は、ヒト・プロテアーゼＥ
（Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ２６， ３４４７−３
４５２，（１９８７））配列表４のアミノ酸番号１〜２
４１のアミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖ
ａｌ である蛋白質は、ヒト・エラスターゼＩＩＩ Ａ
（特開昭６２−２９９７６号）配列表５のアミノ酸番号
１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶａ
ｌ−Ｖａｌ である蛋白質は、ヒト・プロテアーゼＥ（
Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍｉ．，１０４， ２５９−２６４，
（１９８８））配列表６のアミノ酸番号１〜２４１のア
ミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１が水素原子である蛋白
質は、ウシ・プロカルボキシペプチダーゼＡ・サブユニ
ットＩＩＩ（Ｊ．Ｂｉｏｌ． Ｃｈｅｍ．，５ ， ２
４６６， （１９８１））であり、公知の蛋白質である
。
のアミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ
である蛋白質は、ヒト・エラスターゼＩＩＩ Ｂ（特
開昭６２−１７５１７３ 号）、配列表３のアミノ酸番
号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶ
ａｌ−Ｖａｌ である蛋白質は、ヒト・プロテアーゼＥ
（Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ２６， ３４４７−３
４５２，（１９８７））配列表４のアミノ酸番号１〜２
４１のアミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖ
ａｌ である蛋白質は、ヒト・エラスターゼＩＩＩ Ａ
（特開昭６２−２９９７６号）配列表５のアミノ酸番号
１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶａ
ｌ−Ｖａｌ である蛋白質は、ヒト・プロテアーゼＥ（
Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍｉ．，１０４， ２５９−２６４，
（１９８８））配列表６のアミノ酸番号１〜２４１のア
ミノ酸配列を有する蛋白質でＸ１が水素原子である蛋白
質は、ウシ・プロカルボキシペプチダーゼＡ・サブユニ
ットＩＩＩ（Ｊ．Ｂｉｏｌ． Ｃｈｅｍ．，５ ， ２
４６６， （１９８１））であり、公知の蛋白質である
。
【００１９】本発明の有効成分として用いられる胆汁酸
分泌促進蛋白質は、各種動物またはヒトの臓器、特にす
い臓の中に多く存在し、それらより生化学の分野で通常
用いられる方法にしたがって抽出、精製することにより
、実用に供することができる。各種動物としては、ブタ
、ウシ、ヒツジ、ヤギ等が好ましく、これらからも、同
効の蛋白質が得られる。
分泌促進蛋白質は、各種動物またはヒトの臓器、特にす
い臓の中に多く存在し、それらより生化学の分野で通常
用いられる方法にしたがって抽出、精製することにより
、実用に供することができる。各種動物としては、ブタ
、ウシ、ヒツジ、ヤギ等が好ましく、これらからも、同
効の蛋白質が得られる。
【００２０】本発明の有効成分として用いられる胆汁酸
分泌促進蛋白質は、また、遺伝子工学的手法を利用して
生産することもできる。すなわち、ヒトおよび各種動物
の臓器または細胞から、ｍＲＮＡを抽出し、それを基に
ｃＤＮＡを調整し、目的の蛋白質をコードしているクロ
ーンを採取する。これらのクローンのｃＤＮＡそのもの
、またはそれらの人工的変異体またはその同効物を好適
な発現ベクターに組み込み、動物細胞、酵母、大腸菌、
枯草菌等の好適な宿主を用いて形質転換し、当該蛋白質
を生産することができる。
分泌促進蛋白質は、また、遺伝子工学的手法を利用して
生産することもできる。すなわち、ヒトおよび各種動物
の臓器または細胞から、ｍＲＮＡを抽出し、それを基に
ｃＤＮＡを調整し、目的の蛋白質をコードしているクロ
ーンを採取する。これらのクローンのｃＤＮＡそのもの
、またはそれらの人工的変異体またはその同効物を好適
な発現ベクターに組み込み、動物細胞、酵母、大腸菌、
枯草菌等の好適な宿主を用いて形質転換し、当該蛋白質
を生産することができる。
【００２１】さらに、通常用いられる遺伝子工学的手法
および蛋白質工学的手法を適宜組み合わせて用いること
により、同様な効果を期待できる各種変異体胆汁酸分泌
促進蛋白質を製造することができる。
および蛋白質工学的手法を適宜組み合わせて用いること
により、同様な効果を期待できる各種変異体胆汁酸分泌
促進蛋白質を製造することができる。
【００２２】すなわち、上記ｃＤＮＡの配列を基に、特
定の位置のアミノ酸を所望のアミノ酸に変換せしめるよ
うなヌクレオチド配列を有する遺伝子を合成し、このも
のを発現ベクターに組み込み、動物細胞、酵母、大腸菌
、枯草菌等の好適な宿主を用いて形質変換し、当該蛋白
質を製造することができる（Ｋ．Ｉｔａｋｕｒａ ｅｔ
ａｌ． Ｓｃｉｓｎｃｅ， １９８，１０５６，（１
９７７））。
定の位置のアミノ酸を所望のアミノ酸に変換せしめるよ
うなヌクレオチド配列を有する遺伝子を合成し、このも
のを発現ベクターに組み込み、動物細胞、酵母、大腸菌
、枯草菌等の好適な宿主を用いて形質変換し、当該蛋白
質を製造することができる（Ｋ．Ｉｔａｋｕｒａ ｅｔ
ａｌ． Ｓｃｉｓｎｃｅ， １９８，１０５６，（１
９７７））。
【００２３】本発明における胆汁酸分泌促進蛋白質は、
一般的に用いられる投与方法で、比較的長時間投与する
ことにより、胆汁酸の分泌が亢進し、その結果として、
血中のコレステロールが減少し、それとともに、中性脂
肪も減少する傾向が認められる。
一般的に用いられる投与方法で、比較的長時間投与する
ことにより、胆汁酸の分泌が亢進し、その結果として、
血中のコレステロールが減少し、それとともに、中性脂
肪も減少する傾向が認められる。
【００２４】また、胆汁酸分泌亢進に伴い、腸からの栄
養源の効率的な吸収も促進される。本発明の胆汁酸分泌
促進蛋白質は、種々の形態で投与することができる。そ
れらの投与形態としては、錠剤、カプセル剤、顆粒剤、
散剤、シロップ剤等による経口投与、または、注射剤、
点滴剤、坐薬などによる非経口投与をあげることができ
る。
養源の効率的な吸収も促進される。本発明の胆汁酸分泌
促進蛋白質は、種々の形態で投与することができる。そ
れらの投与形態としては、錠剤、カプセル剤、顆粒剤、
散剤、シロップ剤等による経口投与、または、注射剤、
点滴剤、坐薬などによる非経口投与をあげることができ
る。
【００２５】その投与量は、症状、年令、体重などによ
って異なるが、通常、経口投与では、成人に対して、１
日約１０ｍｇないし１０００ｍｇであり、これらを１回
、または数回に分けて投与することができる。また、非
経口投与では、１回２ｍｇないし１００ｍｇ を皮下注
射、筋肉注射、または静脈注射によって投与することが
できる。
って異なるが、通常、経口投与では、成人に対して、１
日約１０ｍｇないし１０００ｍｇであり、これらを１回
、または数回に分けて投与することができる。また、非
経口投与では、１回２ｍｇないし１００ｍｇ を皮下注
射、筋肉注射、または静脈注射によって投与することが
できる。
【００２６】本発明で使用される胆汁酸分泌促進蛋白質
は、いずれも生体由来のものまたは、遺伝子組換え体で
あるので、それらの毒性は低い。ＤＤＹ 系雄性成熟マ
ウス（体重約２０ｇ）に経口投与して、５日間観察した
結果、本発明の蛋白質のいずれもが５００ｍｇ／ｋｇ以
下では毒性を示さなかった。
は、いずれも生体由来のものまたは、遺伝子組換え体で
あるので、それらの毒性は低い。ＤＤＹ 系雄性成熟マ
ウス（体重約２０ｇ）に経口投与して、５日間観察した
結果、本発明の蛋白質のいずれもが５００ｍｇ／ｋｇ以
下では毒性を示さなかった。
【００２７】本発明の実施にあたっては、血液中のコレ
ステロール濃度の変動は、血液中のコレステロール濃度
を直接定量することにより、また、コレステロールから
胆汁酸が生ずる反応は、その律速段階を制御する酵素活
性を測定することにより検出した。その詳細は以下のと
おりである。
ステロール濃度の変動は、血液中のコレステロール濃度
を直接定量することにより、また、コレステロールから
胆汁酸が生ずる反応は、その律速段階を制御する酵素活
性を測定することにより検出した。その詳細は以下のと
おりである。
【００２８】全コレステロールおよび遊離コレステロー
ルの測定は、アレインらの方法（Ａｌｌａｉｎ Ｃ．Ｃ
． ｅｔ ａｌ．Ｃｌｉｎ．Ｃｈｅｍ．，２０，４７０
，（１９７４）） によって行った。
ルの測定は、アレインらの方法（Ａｌｌａｉｎ Ｃ．Ｃ
． ｅｔ ａｌ．Ｃｌｉｎ．Ｃｈｅｍ．，２０，４７０
，（１９７４）） によって行った。
【００２９】また、中性脂肪の測定は、仁科らの方法（
仁科甫啓ら；臨床検査、２２（臨時増刊）、 １３０４
、 （１９７８）） によって行なった。
仁科甫啓ら；臨床検査、２２（臨時増刊）、 １３０４
、 （１９７８）） によって行なった。
【００３０】コレステロールから胆汁酸が生成する反応
の律速段階は、その変換の最初の反応である７α−ヒド
ロキシル化である。この反応を制御する酵素であるコレ
ステロール−７α−ヒドロキシラーゼの測定は、ＨＰＬ
Ｃ法（Ｈｉｒｏｍｉｔｓｕ Ｙｏｋｏｈａｍａら；Ａｎ
ａｌｙｔｉｃａｌ Ｂｉｏｓｈｅｍｉｓｔｒｙ、 １５
７、 １８６−１９０（１９８６）、Ｔａｄａｓｈｉ
Ｏｇｉｓｈｉｍａら；ｉｂｉｄ、１５８、 ２２８−２
３２（１９８６））およびマス・スペクトロメトリイ法
（Ｋｕｒｔ Ｅｉｎａｒｓｓｏｎ ら；Ｊｏｕｒｎａ
ｌ ｏｆ Ｌｉｐｉｄ Ｒｅｓｅａｒｃｈ、 ２７８
２−２７８８ （１９８６）） によって行った。
の律速段階は、その変換の最初の反応である７α−ヒド
ロキシル化である。この反応を制御する酵素であるコレ
ステロール−７α−ヒドロキシラーゼの測定は、ＨＰＬ
Ｃ法（Ｈｉｒｏｍｉｔｓｕ Ｙｏｋｏｈａｍａら；Ａｎ
ａｌｙｔｉｃａｌ Ｂｉｏｓｈｅｍｉｓｔｒｙ、 １５
７、 １８６−１９０（１９８６）、Ｔａｄａｓｈｉ
Ｏｇｉｓｈｉｍａら；ｉｂｉｄ、１５８、 ２２８−２
３２（１９８６））およびマス・スペクトロメトリイ法
（Ｋｕｒｔ Ｅｉｎａｒｓｓｏｎ ら；Ｊｏｕｒｎａ
ｌ ｏｆ Ｌｉｐｉｄ Ｒｅｓｅａｒｃｈ、 ２７８
２−２７８８ （１９８６）） によって行った。
【００３１】胆汁酸の測定はＳｈｉｍｉｚｕ らの方法
（ＳｈｉｍｉｚｕＳ．ｅｔ ａｌ．； Ａｎａｌ．Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ．，９８， ３４１−３４５，（１９７９）
） によって行った。
（ＳｈｉｍｉｚｕＳ．ｅｔ ａｌ．； Ａｎａｌ．Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ．，９８， ３４１−３４５，（１９７９）
） によって行った。
【００３２】
【実施例】次に、実施例をあげて、本発明を更に詳細に
説明するが、本発明はこれに限定されない。
説明するが、本発明はこれに限定されない。
【００３３】実施例１．
以下の試験はＭｉｙａｋｅの方法（Ｍｉｙａｋｅ Ｙ．
；Ａｃｔａ Ｍｅｄ． Ｋｉｎｋｉ Ｕｎｉｖ．， １
１， ４３−５２，（１９８６））に準じて行なった。
；Ａｃｔａ Ｍｅｄ． Ｋｉｎｋｉ Ｕｎｉｖ．， １
１， ４３−５２，（１９８６））に準じて行なった。
【００３４】配列表２のアミノ酸番号１〜２４１のアミ
ノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ であ
る蛋白質（以下、「試料Ａ」という。）をコードするｃ
ＤＮＡを常法により調製し、これを好適な発現ベクター
に組み込み、大腸菌に導入して発現させ採取した蛋白（
以下試料という。）を以下の様にして、投与試験を行な
った。
ノ酸配列を有する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ であ
る蛋白質（以下、「試料Ａ」という。）をコードするｃ
ＤＮＡを常法により調製し、これを好適な発現ベクター
に組み込み、大腸菌に導入して発現させ採取した蛋白（
以下試料という。）を以下の様にして、投与試験を行な
った。
【００３５】生後８週齢のＳＤ系雄性ラット（体重：１
５０−１７０ｇ）を合成飼料で飼育しておき、これらを
２０匹づつの２つのグループにわけ、投与群には、試料
を生理的食塩水に溶解し、１ ｍｇ／ｋｇ 相当を毎日
腹腔内に投与し、これを１０週間続けた。対照群には、
生理的食塩水を同様に投与し続けた。
５０−１７０ｇ）を合成飼料で飼育しておき、これらを
２０匹づつの２つのグループにわけ、投与群には、試料
を生理的食塩水に溶解し、１ ｍｇ／ｋｇ 相当を毎日
腹腔内に投与し、これを１０週間続けた。対照群には、
生理的食塩水を同様に投与し続けた。
【００３６】投与後、ラットにはソジウム・ペントバル
ビタールを２５ｍｇ／ｋｇ 腹腔内に投与して麻酔した
うえで、心臓採血を行い、血液成分の分析をおこなった
。その結果、投与群では、対照群に比して全コレステロ
ールは約４２％、遊離コレステロールは約５５％、中性
脂肪は約３４％減少していた。
ビタールを２５ｍｇ／ｋｇ 腹腔内に投与して麻酔した
うえで、心臓採血を行い、血液成分の分析をおこなった
。その結果、投与群では、対照群に比して全コレステロ
ールは約４２％、遊離コレステロールは約５５％、中性
脂肪は約３４％減少していた。
【００３７】採血時に採取した肝臓は、１０倍量の冷却
した０．２５Ｍ蔗糖−５ｍＭトリス塩酸緩衛液（ｐＨ７
．４）のなかでホモゲナイズし、これを５５００×ｇで
３０分間遠心分離した。ここで得られた上澄液を、さら
に、１１５０００×ｇで６０分間遠心分離を行い、ミク
ロゾーム画分を得た。これについて、酵素活性を測定し
た結果、投与群のコレステロール−７α−ヒドロキシラ
ーゼは、対照群のそれの約３．６ 倍に亢進していた。
した０．２５Ｍ蔗糖−５ｍＭトリス塩酸緩衛液（ｐＨ７
．４）のなかでホモゲナイズし、これを５５００×ｇで
３０分間遠心分離した。ここで得られた上澄液を、さら
に、１１５０００×ｇで６０分間遠心分離を行い、ミク
ロゾーム画分を得た。これについて、酵素活性を測定し
た結果、投与群のコレステロール−７α−ヒドロキシラ
ーゼは、対照群のそれの約３．６ 倍に亢進していた。
【００３８】同時に、ラットの糞便についても分析した
ところ、その中の胆汁酸量は、投与群では、対照群のそ
れより、５６％上昇していた。
ところ、その中の胆汁酸量は、投与群では、対照群のそ
れより、５６％上昇していた。
【００３９】実施例２．
配列表３のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有
する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ である蛋白質をコ
ードするｃＤＮＡを発現プラスミドに挿入し、それを大
腸菌に導入して生産せしめ、産物のフォールデングを行
い、活性化して得られた精製蛋白質を生理的食塩水に溶
解し、１ｍｇ／ｋｇ相当量を、実施例１と同様に、ラッ
トに投与して試験したところ、投与群では、血液中のコ
レステロールは２３％減少し、中性脂肪は３０％減少し
ていた。
する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ である蛋白質をコ
ードするｃＤＮＡを発現プラスミドに挿入し、それを大
腸菌に導入して生産せしめ、産物のフォールデングを行
い、活性化して得られた精製蛋白質を生理的食塩水に溶
解し、１ｍｇ／ｋｇ相当量を、実施例１と同様に、ラッ
トに投与して試験したところ、投与群では、血液中のコ
レステロールは２３％減少し、中性脂肪は３０％減少し
ていた。
【００４０】また、コレステロール−７α−ヒドロキシ
ラーゼ活性は、投与群では、３倍まで亢進していた。
ラーゼ活性は、投与群では、３倍まで亢進していた。
【００４１】実施例３．
配列表４のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有
する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ である蛋白質をコ
ードするｃＤＮＡを発現プラスミドに挿入し、それを大
腸菌に導入して生産せしめ、産物のフォールデングを行
い、活性化して得られた精製蛋白質を生理的食塩水に溶
解し、１０ ｍｇ／ｋｇ相当量を実施例１と同様にラッ
トに投与して試験したところ、投与群では、血液中のコ
レステロールは２６％減少し、中性脂肪は２８％減少し
た。
する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ である蛋白質をコ
ードするｃＤＮＡを発現プラスミドに挿入し、それを大
腸菌に導入して生産せしめ、産物のフォールデングを行
い、活性化して得られた精製蛋白質を生理的食塩水に溶
解し、１０ ｍｇ／ｋｇ相当量を実施例１と同様にラッ
トに投与して試験したところ、投与群では、血液中のコ
レステロールは２６％減少し、中性脂肪は２８％減少し
た。
【００４２】実施例４．
配列表５のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有
する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ である蛋白質をコ
ードする合成ＤＮＡ を発現プラスミドに挿入し、それ
を大腸菌に導入して生産せしめ、産物のフォ−ルデング
を行い、活性化して得られた精製ヒト・エラスターゼＩ
を生理的食塩水に溶解し、１ ｍｇ／ｋｇ 相当量を、
実施例１と同様に試験したところ、投与群では、血液中
のコレステロールは３１％減少し、中性脂肪は２７％減
少していた。
する蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ である蛋白質をコ
ードする合成ＤＮＡ を発現プラスミドに挿入し、それ
を大腸菌に導入して生産せしめ、産物のフォ−ルデング
を行い、活性化して得られた精製ヒト・エラスターゼＩ
を生理的食塩水に溶解し、１ ｍｇ／ｋｇ 相当量を、
実施例１と同様に試験したところ、投与群では、血液中
のコレステロールは３１％減少し、中性脂肪は２７％減
少していた。
【００４３】また、コレステロール−７α−ヒドロキシ
ラーゼ活性は、投与群では、対照群の約４倍まで上昇し
ていた。
ラーゼ活性は、投与群では、対照群の約４倍まで上昇し
ていた。
【００４４】実施例５．
新鮮なウシ膵液よりＫｏｂａｙａｓｈｉ らの方法（Ｊ
．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．， ２５６， （５）， ２４
６６，（１９８１））でプロカルボキシペプチダーゼＡ
のコンプレックスを採取し、これを原料にして、同サブ
ユニットＩＩＩ を、 Ｐｕｉｇｓｅｒｖｅｒらの方
法（Ｐｒｏｃ，Ｎａｔｌ Ａｃａｄ， Ｓｃｉ ＵＳＡ
，７２， ２４４２−２４４５（１９７５））およびＫ
ｅｒｆｅｋｃ らの方法で（Ｂｉｏｃｈｅｍ． Ｂｉｏ
ｐｈｙｓ．Ｒｅｓ，Ｃｏｍｍｕｎ．，１２１， １６２
−１６７ （１９８４））で採取した。このものは、配
列表６のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有す
る蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ である蛋白質に相当
した。
．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．， ２５６， （５）， ２４
６６，（１９８１））でプロカルボキシペプチダーゼＡ
のコンプレックスを採取し、これを原料にして、同サブ
ユニットＩＩＩ を、 Ｐｕｉｇｓｅｒｖｅｒらの方
法（Ｐｒｏｃ，Ｎａｔｌ Ａｃａｄ， Ｓｃｉ ＵＳＡ
，７２， ２４４２−２４４５（１９７５））およびＫ
ｅｒｆｅｋｃ らの方法で（Ｂｉｏｃｈｅｍ． Ｂｉｏ
ｐｈｙｓ．Ｒｅｓ，Ｃｏｍｍｕｎ．，１２１， １６２
−１６７ （１９８４））で採取した。このものは、配
列表６のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有す
る蛋白質でＸ１がＶａｌ−Ｖａｌ である蛋白質に相当
した。
【００４５】上記サブユニットＩＩＩ を生理的食塩水
に溶解し、２ ｍｇ／ｋｇ 相当量を、実施例１と同様
に、ラットに投与して試験したところ、投与群において
、血液中のコレステロールは２８％減少し、中性脂肪は
３０％減少していた。コレステロール−７α−ヒドロキ
シラーゼ活性は、投与群では、４倍に上昇していた。
に溶解し、２ ｍｇ／ｋｇ 相当量を、実施例１と同様
に、ラットに投与して試験したところ、投与群において
、血液中のコレステロールは２８％減少し、中性脂肪は
３０％減少していた。コレステロール−７α−ヒドロキ
シラーゼ活性は、投与群では、４倍に上昇していた。
【００４６】実施例６．
マウス Ｃ５７ＢＬ／６ＮＣｒｊ（８週令、 牡） を
、コレステロ−ルおよびコ−ル酸を、それぞれ１．５％
および ０．５％相当添加して飼料で飼育しつつ、３
ｍｇ／ｋｇ 相当の試料Ａを緩衝液（２５ ｍＭリン
酸バッファ− ｐＨ ７．４）に溶解して、腹腔内に一
日一回 ５日間投与した結果、ト−タル・コレステロ−
ルおよびフリ−・コレステロ−ルがそれぞれ、１９．１
％ および １９．４％ 減少していた。
、コレステロ−ルおよびコ−ル酸を、それぞれ１．５％
および ０．５％相当添加して飼料で飼育しつつ、３
ｍｇ／ｋｇ 相当の試料Ａを緩衝液（２５ ｍＭリン
酸バッファ− ｐＨ ７．４）に溶解して、腹腔内に一
日一回 ５日間投与した結果、ト−タル・コレステロ−
ルおよびフリ−・コレステロ−ルがそれぞれ、１９．１
％ および １９．４％ 減少していた。
【００４７】実施例７．
マウス Ｃ５７ＢＬ／６ＮＣｒｊ（８週令、 牡） を
、コレステロ−ルおよびコ−ル酸を、ココナッツ・ハ−
ドンド・オイル １２％ ならびに蔗糖 ５２％
を添加した飼料で７ 日間飼育しつつ、最後の３ 日間
３ｍｇ／ｋｇ 相当の試料Ａを緩衝液（ ２５ ｍＭ
リン酸バッファ−ｐＨ ７．４） に溶解して、腹腔
内に一日一回投与した結果、中性脂肪、ト−タル・コレ
ステロ−ルおよびフリ−・コレステロ−ルが、それぞれ
、２５．０％ 、２４．４％および ２０．６％減少し
ていた。
、コレステロ−ルおよびコ−ル酸を、ココナッツ・ハ−
ドンド・オイル １２％ ならびに蔗糖 ５２％
を添加した飼料で７ 日間飼育しつつ、最後の３ 日間
３ｍｇ／ｋｇ 相当の試料Ａを緩衝液（ ２５ ｍＭ
リン酸バッファ−ｐＨ ７．４） に溶解して、腹腔
内に一日一回投与した結果、中性脂肪、ト−タル・コレ
ステロ−ルおよびフリ−・コレステロ−ルが、それぞれ
、２５．０％ 、２４．４％および ２０．６％減少し
ていた。
【００４８】参考例１．
エラスチン水解活性を有するが、配列表１〜６に記載の
アミノ酸配列を有さない公知の蛋白質、ヒト・エラスタ
ーゼＩ（特開昭６２−２５３３８１ 号）、同ＩＩＡ（
特開昭６２−１３０６８６ 号）、同ＩＩＢ（特開昭６
２− ２９９７７ 号）について、実施例１〜５に記載
の方法と同様の方法によってラットに投与して試験した
ところ、血液中のコレステロールの減少、中性脂肪の減
少、コレステロール−７α−ヒドロキシラーゼ活性の上
昇のいずれも観察されなかった。
アミノ酸配列を有さない公知の蛋白質、ヒト・エラスタ
ーゼＩ（特開昭６２−２５３３８１ 号）、同ＩＩＡ（
特開昭６２−１３０６８６ 号）、同ＩＩＢ（特開昭６
２− ２９９７７ 号）について、実施例１〜５に記載
の方法と同様の方法によってラットに投与して試験した
ところ、血液中のコレステロールの減少、中性脂肪の減
少、コレステロール−７α−ヒドロキシラーゼ活性の上
昇のいずれも観察されなかった。
【００４９】これより、エラスチン水解活性と上記作用
との間には直接の関連性がないことが結論づけられた。
との間には直接の関連性がないことが結論づけられた。
【００５０】製剤例１．試料Ａ−５０ ％含有腸溶性顆
粒実施例１で使用した、試料Ａを７０部（重量部、以下
同じ）、乳糖１０部、微結晶性セルロース２０部を採取
し、乳鉢で十分混合した後、適量の水を加えて練合した
。この練合物を孔径１．２ｍｍ のスクリーンを装置し
た円筒顆粒機で押し出し、造粒し、さらにマルメライザ
ーを通して顆粒を作製した。この顆粒を通気乾燥機にか
けて、４０℃、２時間乾燥し、得られた乾燥顆粒を３５
メッシュの篩にかけて分級し、３５メッシュより大きい
顆粒を用いて腸溶性顆粒を作製した。まず、常法に従っ
て５％ヒドロキシプロピルメチルセルローズのメチレン
クロライド、エタノール等量溶液を作製し、この溶液１
００ 部を、上記乾燥顆粒１００ 部に、コーティング
・パン中でスプレー・コーティングを施した。つづいて
、常法にしたがって作製した１０％ヒドロキシプロピル
メチルセルローズフタレート（信越化学工業（株）製Ｈ
Ｐ−５５）、１．５ ％ステアリン酸、５０％アセトン
、３８．５％エタノールの溶液３００ 部を、上記と同
様にしてスプレー・コーティングを行なった。このよう
にして得られたコーティング顆粒を通気乾燥機にかけて
４０℃、１時間乾燥して、試料Ａの腸溶性製剤とした。 これは、ヒト、膵臓エラスターゼＩＩＩ Ｂ５０％を含
有する。
粒実施例１で使用した、試料Ａを７０部（重量部、以下
同じ）、乳糖１０部、微結晶性セルロース２０部を採取
し、乳鉢で十分混合した後、適量の水を加えて練合した
。この練合物を孔径１．２ｍｍ のスクリーンを装置し
た円筒顆粒機で押し出し、造粒し、さらにマルメライザ
ーを通して顆粒を作製した。この顆粒を通気乾燥機にか
けて、４０℃、２時間乾燥し、得られた乾燥顆粒を３５
メッシュの篩にかけて分級し、３５メッシュより大きい
顆粒を用いて腸溶性顆粒を作製した。まず、常法に従っ
て５％ヒドロキシプロピルメチルセルローズのメチレン
クロライド、エタノール等量溶液を作製し、この溶液１
００ 部を、上記乾燥顆粒１００ 部に、コーティング
・パン中でスプレー・コーティングを施した。つづいて
、常法にしたがって作製した１０％ヒドロキシプロピル
メチルセルローズフタレート（信越化学工業（株）製Ｈ
Ｐ−５５）、１．５ ％ステアリン酸、５０％アセトン
、３８．５％エタノールの溶液３００ 部を、上記と同
様にしてスプレー・コーティングを行なった。このよう
にして得られたコーティング顆粒を通気乾燥機にかけて
４０℃、１時間乾燥して、試料Ａの腸溶性製剤とした。 これは、ヒト、膵臓エラスターゼＩＩＩ Ｂ５０％を含
有する。
【００５１】製剤例２ カプセル剤
上記の、試料Ａを５０％含有する腸溶性顆粒２００ｍｇ
を３号カプセルに充填し、１カプセル当り試料Ａ １
００ｍｇを含有する硬カプセル剤を作製した。
を３号カプセルに充填し、１カプセル当り試料Ａ １
００ｍｇを含有する硬カプセル剤を作製した。
【００５２】製剤例３ 注射剤
水もしくはそれ以外の製剤学的に許容しうる液との無菌
性溶液または懸濁液のアンプルとして使用に供され、ま
た無菌粉末製剤（試料Ａ溶液を凍結乾燥するのが好まし
い）をアンプルに充填しておき、同時に製剤学的に許容
しうる液で希釈してもよい。
性溶液または懸濁液のアンプルとして使用に供され、ま
た無菌粉末製剤（試料Ａ溶液を凍結乾燥するのが好まし
い）をアンプルに充填しておき、同時に製剤学的に許容
しうる液で希釈してもよい。
【００５３】
【発明の効果】本発明によれば、胆汁酸分泌促進蛋白質
を投与することにより、多量の胆汁酸が分泌され、その
結果、血液中のコレステロール含量が低下し、ひいては
動脈硬化の治療・予防に有用である。
を投与することにより、多量の胆汁酸が分泌され、その
結果、血液中のコレステロール含量が低下し、ひいては
動脈硬化の治療・予防に有用である。
【００５４】本発明は、同時に、十分量の胆汁酸が分泌
された結果、それが腸における脂肪の吸収を促進しまた
、各種脂溶性ビタミンの吸収をも促進する効果がある。
された結果、それが腸における脂肪の吸収を促進しまた
、各種脂溶性ビタミンの吸収をも促進する効果がある。
【００５５】
【配列表】配列番号：１
配列の型：アミノ酸
トポロジ−：直鎖状
配列の種類：蛋白質
ハイポセティカル：Ｎｏ
配列の特徴
１−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子２ Ｅ Ｈｉ
ｓ または Ａｓｎ１２ Ｅ Ｐｒｏ または
Ｓｅｒ２２ Ｅ Ａｓｐ、 Ａｓｎ または
Ｓｅｒ２４ Ｅ Ａｌａ、 Ｓｅｒ または Ｖａ
ｌ２６ Ｅ Ｈｉｓ、 Ｇｌｎ または Ｔｙｒ３
５ Ｅ Ａｌａ または Ｇｌｙ４０ Ｅ Ｌ
ｅｕ または Ｖａｌ４８ Ｅ Ａｒｇ、 Ｓｅ
ｒ または Ｔｈｒ４９ Ｅ Ａｓｐ または
Ｓｅｒ５０ Ｅ Ｌｅｕ、 Ａｒｇ または Ｔ
ｒｐ６０ Ｅ Ａｓｐ または Ａｓｎ６１
Ｅ Ｌｅｕ または Ａｒｇ６２ Ｅ Ａｌａ
または Ｓｅｒ６４ Ｅ Ｌｙｓ または
Ｌｅｕ６７ Ｅ Ｐｒｏ または Ｓｅｒ７５
Ｅ Ａｌａ または Ｓｅｒ７６ Ｅ Ｇｌｕ
または Ｇｌｙ７７ Ｅ Ａｓｐ または
Ｇｌｕ８６ Ｅ Ａｒｇ または Ｓｅｒ８７
Ｅ Ａｓｎ または Ｓｅｒ９０ Ｅ Ａｌ
ａ または Ｇｌｙ９８ Ｅ Ｉｌｅ または
Ｖａｌ１０９ Ｅ Ａｌａ または Ｌｙｓ
１１４ Ｅ Ａｓｎ または Ｓｅｒ１２５
Ｅ Ｇｌｕ または Ｌｙｓ１２６ Ｅ Ａｌａ
または Ｔｈｒ１３１ Ｅ Ｓｅｒ または
Ｔｈｒ１３５ Ｅ Ｐｒｏ または Ａｒｇ
１３９ Ｅ Ｇｌｙ または Ａｓｎ１４８
Ｅ Ｇｌｕ または Ｇｌｎ１５０ Ｅ Ｌｅｕ
または Ａｒｇ１５７ Ｅ Ｇｌｕ または
Ｌｙｓ１６１ Ｅ Ｇｌｎ または Ａｒｇ
１６７ Ｅ Ｉｌｅ または Ｓｅｒ１６８
Ｅ Ｓｅｒ または Ｔｈｒ１７９ Ｅ Ａｓｐ
または Ｔｙｒ１８０ Ｅ Ｉｌｅ または
Ｔｈｒ１９６ Ｅ Ａｌａ または Ｔｈｒ
１９７ Ｅ Ａｌａ または Ｇｌｕ２００
Ｅ Ｇｌｙ または Ｓｅｒ２１２ Ｅ Ａｌａ
または Ｇｌｙ２１７ Ｅ Ｐｈｅ または
Ｔｈｒ２１８ Ｅ Ｉｌｅ または Ａｒｇ
２１９ Ｅ Ｌｙｓ、 Ａｒｇ または Ｔｒｐ２
３５ Ｅ Ａｓｐ または Ｇｌｕ２４１ Ｅ
Ｈｉｓ または Ａｓｎ Ｘａａ Ｘａ
ａ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｐｒｏ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｘａａ Ｔｒｐ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５ １０
１５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｌｙ
ｓ Ｘａａ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｐｈｅ Ｘａａ Ｈｉｓ
Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０ Ｌｅｕ
Ｉｌｅ Ｘａａ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｖａｌ
Ｘａａ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｉ
ｌｅ Ｓｅｒ Ｘａａ
３５ ４０
４５
Ｘａａ Ｘａａ Ｔｈｒ Ｔ
ｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｇｌ
ｕ Ｔｙｒ Ｘａａ Ｘａａ Ｘａａ Ｖａｌ Ｘａａ
５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｖａｌ
Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｘａａ Ｘａａ
Ｘａａ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ ６５
７０
７５
８０ Ｈｉｓ Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｘａａ Ｘａａ Ｃｙｓ Ｖ
ａｌ Ｘａａ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｉｌ
ｅ Ａｌａ
８５ ９０
９５
Ｌｅｕ Ｘａａ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｓｅ
ｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｘａａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０ Ａｌａ
Ｘａａ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｘａａ Ｘ
ａａ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １２０
１２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｘａａ Ｇ
ｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｔｈ
ｒ Ｘａａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｐ
１３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｘａａ Ａｌａ Ｘａａ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ Ｔｙｒ
Ｘａａ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ １４５
１５０
１５５
１６０ Ｘａａ Ｔｒｐ
Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｘａａ Ｖ
ａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａｌ Ｃｙ
ｓ Ａｌａ
１６５ １７
０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｘａａ Ａｒ
ｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｓｐ
Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０ Ａｓｎ
Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｘａａ Ｘａａ Ａｓｐ Ｇｌｙ
Ｘａａ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｖ
ａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２００
２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｘ
ａａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｘａａ Ｘａ
ａ Ｘａａ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｐｈｅ
２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ
Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｘａａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ ２２５
２３０
２３５
２４０ Ｘａａ 配列番号：２ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：ホモサピエンス（Ｈｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓ）
配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子 Ｘａ
ａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５
１０ １５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃ
ｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ｓｅｒ
３５ ４
０ ４５
Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａｒｇ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｙｓ ５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ
６５ ７０
７５
８０ Ｈｉｓ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｃ
ｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓ
ｐ Ｉｌｅ Ａｌａ
８５
９０ ９５
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｇ
ｌｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １
２０ １２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｐ １３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５ １５０
１５５
１６０ Ａｒｇ
Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｓ
ｅｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａ
ｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２
００ ２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｔｈ
ｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｐｈｅ ２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５ ２３０
２３５
２４０ Ｈｉｓ
配列番号：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：ホモサピエンス（Ｈｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓ）
配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子 Ｘａ
ａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５
１０ １５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃ
ｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ｓｅｒ
３５ ４
０ ４５
Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａｒｇ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｙｓ ５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ
６５ ７０
７５
８０ Ｈｉｓ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｃ
ｙｓ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓ
ｐ Ｉｌｅ Ａｌａ
８５
９０ ９５
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｇ
ｌｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １
２０ １２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｐ １３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５ １５０
１５５
１６０ Ａｒｇ
Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｓ
ｅｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａ
ｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２
００ ２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｔｈ
ｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｐｈｅ ２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５ ２３０
２３５
２４０ Ｈｉｓ
配列番号：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：ホモサピエンス（Ｈｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓ）
配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子 Ｘａ
ａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５
１０ １５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃ
ｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ａｒｇ
３５ ４
０ ４５
Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｙｓ ５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ
６５ ７０
７５
８０ Ｈｉｓ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｃ
ｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓ
ｐ Ｉｌｅ Ａｌａ
８５
９０ ９５
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｌ
ｙｓ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １
２０ １２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｐ １３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ａｌａ
Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５ １５０
１５５
１６０ Ａｒｇ
Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｔ
ｈｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａ
ｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２
００ ２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｐｈ
ｅ Ｉｌｅ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｐｈｅ ２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５ ２３０
２３５
２４０ Ｈｉｓ
配列番号：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：ホモサピエンス（Ｈｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓ）
配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子 Ｘａ
ａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５
１０ １５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃ
ｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ａｒｇ
３５ ４
０ ４５
Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｙｓ ５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ
６５ ７０
７５
８０ Ｈｉｓ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｃ
ｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓ
ｐ Ｉｌｅ Ａｌａ
８５
９０ ９５
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｌ
ｙｓ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １
２０ １２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｐ １３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ａｌａ
Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５ １５０
１５５
１６０ Ａｒｇ
Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｔ
ｈｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａ
ｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２
００ ２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｐｈ
ｅ Ｉｌｅ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｐｈｅ ２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５ ２３０
２３５
２４０ Ｈｉｓ
配列番号：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：Ｂｏｓ ｐｒｉｍｉｇｅｎｉｕｓ ｔａｕｒｕ
ｓ配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子
Ｘａａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓ
ｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅ
ｒ Ｔｒｐ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａ
ｌ Ｓｅｒ １
５
１０
１
５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｌｙｓ
Ａｓｐ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｈｉｓ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｓｐ
Ｔｒｐ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ
３５
４０
４５
Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｇｌｕ
Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｖａｌ
Ｌｅｕ
５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｇｌ
ｎ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓ
ｎ Ａｌａ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｐｈ
ｅ Ｖａｌ ６５
７０
７５
８０
Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ
Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｉｌｅ
Ａｌａ
８５
９０
９５
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｓｅ
ｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅ
ｕ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｇｌ
ｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ａｌａ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｐｒｏ
Ｃｙｓ
１１５
１２０
１２５
Ｔ
ｙｒ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇ
ｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａ
ｓｐ １
３０
１３５
１４
０
Ｌｙｓ
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５
１５０
１５５
１６０ Ｇｌｎ Ｔｒｐ
Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ
Ｍｅｔ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０
１７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ
Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒ
ｏ Ａｌａ Ａｌａ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｓｅ
ｒ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇｌ
ｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５
２００
２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓｅｒ
Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ
Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｐｈｅ
２１０
２１
５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔ
ｒｐ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉ
ｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５
２３０
２３５
２４０
Ａｓｎ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子２ Ｅ Ｈｉ
ｓ または Ａｓｎ１２ Ｅ Ｐｒｏ または
Ｓｅｒ２２ Ｅ Ａｓｐ、 Ａｓｎ または
Ｓｅｒ２４ Ｅ Ａｌａ、 Ｓｅｒ または Ｖａ
ｌ２６ Ｅ Ｈｉｓ、 Ｇｌｎ または Ｔｙｒ３
５ Ｅ Ａｌａ または Ｇｌｙ４０ Ｅ Ｌ
ｅｕ または Ｖａｌ４８ Ｅ Ａｒｇ、 Ｓｅ
ｒ または Ｔｈｒ４９ Ｅ Ａｓｐ または
Ｓｅｒ５０ Ｅ Ｌｅｕ、 Ａｒｇ または Ｔ
ｒｐ６０ Ｅ Ａｓｐ または Ａｓｎ６１
Ｅ Ｌｅｕ または Ａｒｇ６２ Ｅ Ａｌａ
または Ｓｅｒ６４ Ｅ Ｌｙｓ または
Ｌｅｕ６７ Ｅ Ｐｒｏ または Ｓｅｒ７５
Ｅ Ａｌａ または Ｓｅｒ７６ Ｅ Ｇｌｕ
または Ｇｌｙ７７ Ｅ Ａｓｐ または
Ｇｌｕ８６ Ｅ Ａｒｇ または Ｓｅｒ８７
Ｅ Ａｓｎ または Ｓｅｒ９０ Ｅ Ａｌ
ａ または Ｇｌｙ９８ Ｅ Ｉｌｅ または
Ｖａｌ１０９ Ｅ Ａｌａ または Ｌｙｓ
１１４ Ｅ Ａｓｎ または Ｓｅｒ１２５
Ｅ Ｇｌｕ または Ｌｙｓ１２６ Ｅ Ａｌａ
または Ｔｈｒ１３１ Ｅ Ｓｅｒ または
Ｔｈｒ１３５ Ｅ Ｐｒｏ または Ａｒｇ
１３９ Ｅ Ｇｌｙ または Ａｓｎ１４８
Ｅ Ｇｌｕ または Ｇｌｎ１５０ Ｅ Ｌｅｕ
または Ａｒｇ１５７ Ｅ Ｇｌｕ または
Ｌｙｓ１６１ Ｅ Ｇｌｎ または Ａｒｇ
１６７ Ｅ Ｉｌｅ または Ｓｅｒ１６８
Ｅ Ｓｅｒ または Ｔｈｒ１７９ Ｅ Ａｓｐ
または Ｔｙｒ１８０ Ｅ Ｉｌｅ または
Ｔｈｒ１９６ Ｅ Ａｌａ または Ｔｈｒ
１９７ Ｅ Ａｌａ または Ｇｌｕ２００
Ｅ Ｇｌｙ または Ｓｅｒ２１２ Ｅ Ａｌａ
または Ｇｌｙ２１７ Ｅ Ｐｈｅ または
Ｔｈｒ２１８ Ｅ Ｉｌｅ または Ａｒｇ
２１９ Ｅ Ｌｙｓ、 Ａｒｇ または Ｔｒｐ２
３５ Ｅ Ａｓｐ または Ｇｌｕ２４１ Ｅ
Ｈｉｓ または Ａｓｎ Ｘａａ Ｘａ
ａ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｐｒｏ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｘａａ Ｔｒｐ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５ １０
１５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｌｙ
ｓ Ｘａａ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｐｈｅ Ｘａａ Ｈｉｓ
Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０ Ｌｅｕ
Ｉｌｅ Ｘａａ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｖａｌ
Ｘａａ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｉ
ｌｅ Ｓｅｒ Ｘａａ
３５ ４０
４５
Ｘａａ Ｘａａ Ｔｈｒ Ｔ
ｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｇｌ
ｕ Ｔｙｒ Ｘａａ Ｘａａ Ｘａａ Ｖａｌ Ｘａａ
５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｖａｌ
Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｘａａ Ｘａａ
Ｘａａ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ ６５
７０
７５
８０ Ｈｉｓ Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｘａａ Ｘａａ Ｃｙｓ Ｖ
ａｌ Ｘａａ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｉｌ
ｅ Ａｌａ
８５ ９０
９５
Ｌｅｕ Ｘａａ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｓｅ
ｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｘａａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０ Ａｌａ
Ｘａａ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｘａａ Ｘ
ａａ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １２０
１２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｘａａ Ｇ
ｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｔｈ
ｒ Ｘａａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｐ
１３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｘａａ Ａｌａ Ｘａａ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ Ｔｙｒ
Ｘａａ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ １４５
１５０
１５５
１６０ Ｘａａ Ｔｒｐ
Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｘａａ Ｖ
ａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａｌ Ｃｙ
ｓ Ａｌａ
１６５ １７
０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｘａａ Ｘａａ Ａｒ
ｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｓｐ
Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０ Ａｓｎ
Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｘａａ Ｘａａ Ａｓｐ Ｇｌｙ
Ｘａａ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｖ
ａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２００
２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｘ
ａａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｘａａ Ｘａ
ａ Ｘａａ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｐｈｅ
２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ
Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｘａａ Ｇｌｕ
Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ ２２５
２３０
２３５
２４０ Ｘａａ 配列番号：２ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：ホモサピエンス（Ｈｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓ）
配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子 Ｘａ
ａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５
１０ １５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃ
ｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ｓｅｒ
３５ ４
０ ４５
Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａｒｇ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｙｓ ５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ
６５ ７０
７５
８０ Ｈｉｓ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｃ
ｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓ
ｐ Ｉｌｅ Ａｌａ
８５
９０ ９５
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｇ
ｌｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １
２０ １２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｐ １３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５ １５０
１５５
１６０ Ａｒｇ
Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｓ
ｅｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａ
ｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２
００ ２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｔｈ
ｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｐｈｅ ２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５ ２３０
２３５
２４０ Ｈｉｓ
配列番号：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：ホモサピエンス（Ｈｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓ）
配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子 Ｘａ
ａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５
１０ １５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃ
ｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ｓｅｒ
３５ ４
０ ４５
Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａｒｇ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｙｓ ５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ
６５ ７０
７５
８０ Ｈｉｓ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｃ
ｙｓ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓ
ｐ Ｉｌｅ Ａｌａ
８５
９０ ９５
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｇ
ｌｕ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １
２０ １２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｐ １３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５ １５０
１５５
１６０ Ａｒｇ
Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｓ
ｅｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａ
ｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２
００ ２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｔｈ
ｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｐｈｅ ２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５ ２３０
２３５
２４０ Ｈｉｓ
配列番号：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：ホモサピエンス（Ｈｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓ）
配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子 Ｘａ
ａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５
１０ １５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃ
ｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ａｒｇ
３５ ４
０ ４５
Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｙｓ ５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ
６５ ７０
７５
８０ Ｈｉｓ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｃ
ｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓ
ｐ Ｉｌｅ Ａｌａ
８５
９０ ９５
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｌ
ｙｓ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １
２０ １２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｐ １３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ａｌａ
Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５ １５０
１５５
１６０ Ａｒｇ
Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｔ
ｈｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａ
ｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２
００ ２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｐｈ
ｅ Ｉｌｅ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｐｈｅ ２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５ ２３０
２３５
２４０ Ｈｉｓ
配列番号：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：ホモサピエンス（Ｈｏｍｏ ｓａｐｉｅｎｓ）
配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子 Ｘａ
ａ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｔｒｐ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｓｅｒ １
５
１０ １５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｔｙｒ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｔｒｐ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃ
ｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ａｒｇ
３５ ４
０ ４５
Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔ
ｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｙ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｙｓ ５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓｎ Ｓｅｒ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｖａｌ
６５ ７０
７５
８０ Ｈｉｓ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｃ
ｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓ
ｐ Ｉｌｅ Ａｌａ
８５
９０ ９５
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｌ
ｙｓ Ｔｈｒ Ｐｒｏ Ｃｙｓ
１１５ １
２０ １２５
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ｔｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ａｓｐ １３０
１３５
１４０
Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ａｌａ
Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５ １５０
１５５
１６０ Ａｒｇ
Ｔｒｐ Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｔ
ｈｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｍｅｔ Ｖａ
ｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０ １７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｌｕ Ａｓｐ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇ
ｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５ ２
００ ２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｐｈ
ｅ Ｉｌｅ Ｔｒｐ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｐｈｅ ２１０
２１５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｉｌｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５ ２３０
２３５
２４０ Ｈｉｓ
配列番号：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：蛋白質 ハイポセティカル：Ｎｏ 起源 生物名：Ｂｏｓ ｐｒｉｍｉｇｅｎｉｕｓ ｔａｕｒｕ
ｓ配列の特徴 １−２４１ Ｅ ｍａｔ ｐｅｐｔｉｄｅ１ Ｅ
Ｖａｌ−Ｖａｌ または 水素原子
Ｘａａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｓ
ｐ Ａｌａ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｓｅ
ｒ Ｔｒｐ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａ
ｌ Ｓｅｒ １
５
１０
１
５
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｌｙｓ
Ａｓｐ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｈｉｓ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ
２０
２５
３０
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｓｐ
Ｔｒｐ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｉｌｅ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ
３５
４０
４５
Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｇｌｕ
Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｖａｌ
Ｌｅｕ
５０
５５
６０
Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｇｌ
ｎ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ａｓ
ｎ Ａｌａ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｐｈ
ｅ Ｖａｌ ６５
７０
７５
８０
Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ａｓｎ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｖａｌ Ａｌａ
Ｃｙｓ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｉｌｅ
Ａｌａ
８５
９０
９５
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｓｅ
ｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅ
ｕ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｇｌ
ｎ Ｌｅｕ
１００
１０５
１１０
Ａｌａ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｐｒｏ
Ａｌａ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｐｒｏ
Ｃｙｓ
１１５
１２０
１２５
Ｔ
ｙｒ Ｉｌｅ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ｇ
ｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａ
ｓｐ １
３０
１３５
１４
０
Ｌｙｓ
Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｇｌｎ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｖａｌ Ａｓｐ
Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｈｉｓ Ｃｙｓ Ｓｅｒ
１４５
１５０
１５５
１６０ Ｇｌｎ Ｔｒｐ
Ａｓｎ Ｔｒｐ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｔｈｒ
Ｍｅｔ Ｖａｌ Ｃｙｓ Ａｌａ
１６５
１７０
１７５
Ｇｌｙ Ｇｌｙ
Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｇｌｙ
Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ｓｅｒ
Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
１８０
１８５
１９０
Ａｓｎ Ｃｙｓ Ｐｒ
ｏ Ａｌａ Ａｌａ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｓｅ
ｒ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｇｌ
ｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
１９５
２００
２０５
Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｓｅｒ
Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ
Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｐｒｏ
Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｐｈｅ
２１０
２１
５
２２０
Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔ
ｒｐ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉ
ｌｅ Ａｌａ Ｓｅｒ
２２５
２３０
２３５
２４０
Ａｓｎ
Claims (2)
- 【請求項１】配列表１のアミノ酸番号１〜２４１のアミ
ノ酸配列を有する蛋白質及び／又はその同効物を有効成
分とする胆汁酸分泌促進剤。 - 【請求項２】配列表２のアミノ酸番号１〜２４１のアミ
ノ酸配列を有する蛋白質及び／又はその同効物、配列表
３のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋
白質及び／又はその同効物、配列表４のアミノ酸番号１
〜２４１のアミノ酸配列を有する蛋白質及び／又はその
同効物、配列表５のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ酸
配列を有する蛋白質及び／又はその同効物、ならびに／
あるいは、配列表６のアミノ酸番号１〜２４１のアミノ
酸配列を有する蛋白質及び／又はその同効物を有効成分
とする胆汁酸分泌促進剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3151688A JPH04270228A (ja) | 1990-06-28 | 1991-06-24 | 胆汁酸分泌促進剤 |
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2-172016 | 1990-06-28 | ||
| JP17201690 | 1990-06-28 | ||
| JP3151688A JPH04270228A (ja) | 1990-06-28 | 1991-06-24 | 胆汁酸分泌促進剤 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04270228A true JPH04270228A (ja) | 1992-09-25 |
Family
ID=26480850
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3151688A Pending JPH04270228A (ja) | 1990-06-28 | 1991-06-24 | 胆汁酸分泌促進剤 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH04270228A (ja) |
-
1991
- 1991-06-24 JP JP3151688A patent/JPH04270228A/ja active Pending
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