JPH04229189A - マクロファージ活性化能を有する大豆蛋白質酵素分解物の製造法 - Google Patents
マクロファージ活性化能を有する大豆蛋白質酵素分解物の製造法Info
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- JPH04229189A JPH04229189A JP2415030A JP41503090A JPH04229189A JP H04229189 A JPH04229189 A JP H04229189A JP 2415030 A JP2415030 A JP 2415030A JP 41503090 A JP41503090 A JP 41503090A JP H04229189 A JPH04229189 A JP H04229189A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、マクロファージ（以下
、Ｍφと略称する）活性化能を有する大豆蛋白質酵素分
解物の製造法に関する。 【０００２】 【従来の技術】Ｍφは、リンパ球と並んで生体内の代表
的な免疫担当細胞であり、細胞性免疫に関与し、生体防
御機構において重要な役割を担っている。Ｍφは、それ
を活性化することにより、癌細胞に対する障害性の獲得
や、インターロイキン１等の各種サイトカイン類の放出
によるリンパ球の活性化に関与する等、深く免疫系に関
与していることが知られており、Ｍφを活性化する物質
の投与により、免疫力の増強、担癌に対する延命効果等
の有効性が実証されつつある。従来、Ｔリンパ球が産生
するリンフォカイン，ＢＣＧ，リステリア菌等の細菌，
リポ多糖，グルカン等の菌体由来物質，ムラミルジペプ
チド等の合成低分子等がＭφを活性化することが知られ
ているに過ぎない。 【０００３】 【本発明が解決しようとする課題】本発明は、Ｍφ活性
化能を有する大豆蛋白質酵素分解物の製造法を提供する
ことを目的とするものである。 【０００４】 【課題を解決するための手段】そこで、本発明者等は、
植物性蛋白質の酵素分解物について鋭意検討を行なった
結果、大豆蛋白質にプロテアーゼを作用させて得られる
酵素分解物中に上記の活性を有することを見出し本発明
を完成させた。すなわち、本発明は大豆蛋白質あるいは
大豆蛋白質含有物に蛋白質分解酵素を作用させることを
特徴とするマクロファージ活性化能を有する大豆蛋白質
酵素分解物の製造法である。 【０００５】以下、本発明を詳細に説明する。先ず本発
明に用いられる大豆蛋白質としては、通常大豆蛋白質と
称されるものであれば如何なるものでも良く、好ましく
は予め大豆を脱脂して水抽出した後、等電点沈澱処理に
より、ホエーを除いた分離大豆蛋白質を用いるのが生成
効率の点で好ましい。また、本発明においては、大豆蛋
白質含有物も同様に用いることができる。上記した大豆
蛋白質、好ましくは分離大豆蛋白質に対し、例えば、水
、各種緩衝液、低濃度のアルコール含有水溶液等の水性
溶媒を５〜２０倍量（Ｗ／Ｗ）程度加え、１２１℃、１
気圧で５〜２０分程度常法により殺菌した後、冷却し、
用いる蛋白質分解酵素の至適ｐＨに調整する。次いでこ
れに蛋白質分解酵素、例えばトリプシン、キモトリプシ
ン、アルカリプロテアーゼ、中性プロテアーゼ等の群よ
り選ばれた少なくとも１種以上の酵素剤を加え、例えば
３時間以上、好ましくは１５〜３０時間程度、温度は２
５〜４０℃程度、好ましくは３７℃前後の条件下で作用
させて分解し、例えば１００℃での熱処理等で蛋白質分
解酵素を失活させ、ｐＨを中性付近に調製後、例えば遠
心分離、濾過処理等で分解残渣を除去して、大豆蛋白質
酵素分解物を得る。本発明に用いられるＭφとしては、
例えばマウスの腹腔内常在細胞、チオグリコレート培地
、或いはプロテオースペプトン等を腹腔に投与して得ら
れる腹腔内浸出細胞、あるいはその中からシャーレに付
着性の細胞を分離した細胞、マウス脾臓細胞の内シャー
レ付着性の細胞、マウス肺泡Ｍφ細胞、Ｊ７７４．１等
のＭφ様培養細胞、Ｍφハイブリドーマ等が好適な例と
して挙げられる。 【０００６】 【発明の効果】本発明によれば、Ｍφ活性化能を有する
大豆蛋白質酵素分解物を効率良く得ることができるので
、本発明は産業上極めて有意義である。以下、実施例に
より本発明を具体的に示す。 【０００７】 【実施例】実施例 大豆分離蛋白質ニューフジプロＳＥ（不二製油株式会社
製）２．５ｇを１２０ｍｌの水に懸濁し、これを１２１
℃、１気圧で１５分間常法によりオートクレーブ殺菌し
た後、冷却したものに、予め無菌濾過した１Ｍリン酸バ
ッファー（ｐＨ７．０）を１５ｍｌ添加し、次いで無菌
濾過したトリプシン（シグマ社製）７５０００ＰＵを添
加し、３７℃で２４時間酵素分解を行った。分解終了後
、沸騰水中に１０分間つけて酵素を失活させ、１２００
０ｒ．ｐ．ｍ．で１０分間遠心分離して、大豆蛋白質酵
素分解液を得た。予めチオグリコレートを投与したＣ３
Ｈマウスの腹腔内より得た腹腔内細胞を１０％牛胎児血
清、１００単位／ｍｌペニシリンＧ及び１００単位／ｍ
ｌストレプトマイシンを含むＲＰＭＩ−１６４０培地に
３×１０５個／ｍｌの濃度で、上記分解液２％（本発明
）または、リポポリサッカライド（ＬＰＳ）１μｇ／ｍ
ｌと共に、９６穴プレートを用い、３７℃で４８時間、
ＣＯ２インキュベーターにより培養した後、上清のグル
コース量をグルコース測定用キット（ユニキット、グル
コース−Ｅ、中外製薬社製）で測定し、消費したグルコ
ース量を算出した。同時に顕微鏡観察で伸展した細胞数
を測定し、形態変化した細胞率を測定した。また、同細
胞を１０％牛胎児血清、１００単位／ｍｌペニシリンＧ
及び１００単位／ｍｌストレプトマイシンを含むＲＰＭ
Ｉ−１６４０培地に２×１０６個／ｍｌの濃度で、上記
分解液２％（本発明）または、リポポリサッカライド（
ＬＰＳ）１μｇ／ｍｌと共に、９６穴プレートを用い、
３７℃で２４時間、ＣＯ２インキュベーターにより培養
した後、上清に産生されたインターロイキン１（以下、
ＩＬ−１と略称する）量をＩＬ−１依存性増殖を示すＤ
１０．Ｇ４．１細胞株を用いる方法〔ジャーナル・オブ
・イムノロジー，１３３，１３３９〜１３４５（１９８
４）〕により測定した。以上の如くして得られた夫々の
結果を、下表に示す。 上表より明かな如く、本発明によれば対照−１及び
対照−２に比し、Ｍφの活性化を示すグルコース消費量
、形態変化率及びＩＬ−１産生量の上昇が顕著であるこ
とが判る。
、Ｍφと略称する）活性化能を有する大豆蛋白質酵素分
解物の製造法に関する。 【０００２】 【従来の技術】Ｍφは、リンパ球と並んで生体内の代表
的な免疫担当細胞であり、細胞性免疫に関与し、生体防
御機構において重要な役割を担っている。Ｍφは、それ
を活性化することにより、癌細胞に対する障害性の獲得
や、インターロイキン１等の各種サイトカイン類の放出
によるリンパ球の活性化に関与する等、深く免疫系に関
与していることが知られており、Ｍφを活性化する物質
の投与により、免疫力の増強、担癌に対する延命効果等
の有効性が実証されつつある。従来、Ｔリンパ球が産生
するリンフォカイン，ＢＣＧ，リステリア菌等の細菌，
リポ多糖，グルカン等の菌体由来物質，ムラミルジペプ
チド等の合成低分子等がＭφを活性化することが知られ
ているに過ぎない。 【０００３】 【本発明が解決しようとする課題】本発明は、Ｍφ活性
化能を有する大豆蛋白質酵素分解物の製造法を提供する
ことを目的とするものである。 【０００４】 【課題を解決するための手段】そこで、本発明者等は、
植物性蛋白質の酵素分解物について鋭意検討を行なった
結果、大豆蛋白質にプロテアーゼを作用させて得られる
酵素分解物中に上記の活性を有することを見出し本発明
を完成させた。すなわち、本発明は大豆蛋白質あるいは
大豆蛋白質含有物に蛋白質分解酵素を作用させることを
特徴とするマクロファージ活性化能を有する大豆蛋白質
酵素分解物の製造法である。 【０００５】以下、本発明を詳細に説明する。先ず本発
明に用いられる大豆蛋白質としては、通常大豆蛋白質と
称されるものであれば如何なるものでも良く、好ましく
は予め大豆を脱脂して水抽出した後、等電点沈澱処理に
より、ホエーを除いた分離大豆蛋白質を用いるのが生成
効率の点で好ましい。また、本発明においては、大豆蛋
白質含有物も同様に用いることができる。上記した大豆
蛋白質、好ましくは分離大豆蛋白質に対し、例えば、水
、各種緩衝液、低濃度のアルコール含有水溶液等の水性
溶媒を５〜２０倍量（Ｗ／Ｗ）程度加え、１２１℃、１
気圧で５〜２０分程度常法により殺菌した後、冷却し、
用いる蛋白質分解酵素の至適ｐＨに調整する。次いでこ
れに蛋白質分解酵素、例えばトリプシン、キモトリプシ
ン、アルカリプロテアーゼ、中性プロテアーゼ等の群よ
り選ばれた少なくとも１種以上の酵素剤を加え、例えば
３時間以上、好ましくは１５〜３０時間程度、温度は２
５〜４０℃程度、好ましくは３７℃前後の条件下で作用
させて分解し、例えば１００℃での熱処理等で蛋白質分
解酵素を失活させ、ｐＨを中性付近に調製後、例えば遠
心分離、濾過処理等で分解残渣を除去して、大豆蛋白質
酵素分解物を得る。本発明に用いられるＭφとしては、
例えばマウスの腹腔内常在細胞、チオグリコレート培地
、或いはプロテオースペプトン等を腹腔に投与して得ら
れる腹腔内浸出細胞、あるいはその中からシャーレに付
着性の細胞を分離した細胞、マウス脾臓細胞の内シャー
レ付着性の細胞、マウス肺泡Ｍφ細胞、Ｊ７７４．１等
のＭφ様培養細胞、Ｍφハイブリドーマ等が好適な例と
して挙げられる。 【０００６】 【発明の効果】本発明によれば、Ｍφ活性化能を有する
大豆蛋白質酵素分解物を効率良く得ることができるので
、本発明は産業上極めて有意義である。以下、実施例に
より本発明を具体的に示す。 【０００７】 【実施例】実施例 大豆分離蛋白質ニューフジプロＳＥ（不二製油株式会社
製）２．５ｇを１２０ｍｌの水に懸濁し、これを１２１
℃、１気圧で１５分間常法によりオートクレーブ殺菌し
た後、冷却したものに、予め無菌濾過した１Ｍリン酸バ
ッファー（ｐＨ７．０）を１５ｍｌ添加し、次いで無菌
濾過したトリプシン（シグマ社製）７５０００ＰＵを添
加し、３７℃で２４時間酵素分解を行った。分解終了後
、沸騰水中に１０分間つけて酵素を失活させ、１２００
０ｒ．ｐ．ｍ．で１０分間遠心分離して、大豆蛋白質酵
素分解液を得た。予めチオグリコレートを投与したＣ３
Ｈマウスの腹腔内より得た腹腔内細胞を１０％牛胎児血
清、１００単位／ｍｌペニシリンＧ及び１００単位／ｍ
ｌストレプトマイシンを含むＲＰＭＩ−１６４０培地に
３×１０５個／ｍｌの濃度で、上記分解液２％（本発明
）または、リポポリサッカライド（ＬＰＳ）１μｇ／ｍ
ｌと共に、９６穴プレートを用い、３７℃で４８時間、
ＣＯ２インキュベーターにより培養した後、上清のグル
コース量をグルコース測定用キット（ユニキット、グル
コース−Ｅ、中外製薬社製）で測定し、消費したグルコ
ース量を算出した。同時に顕微鏡観察で伸展した細胞数
を測定し、形態変化した細胞率を測定した。また、同細
胞を１０％牛胎児血清、１００単位／ｍｌペニシリンＧ
及び１００単位／ｍｌストレプトマイシンを含むＲＰＭ
Ｉ−１６４０培地に２×１０６個／ｍｌの濃度で、上記
分解液２％（本発明）または、リポポリサッカライド（
ＬＰＳ）１μｇ／ｍｌと共に、９６穴プレートを用い、
３７℃で２４時間、ＣＯ２インキュベーターにより培養
した後、上清に産生されたインターロイキン１（以下、
ＩＬ−１と略称する）量をＩＬ−１依存性増殖を示すＤ
１０．Ｇ４．１細胞株を用いる方法〔ジャーナル・オブ
・イムノロジー，１３３，１３３９〜１３４５（１９８
４）〕により測定した。以上の如くして得られた夫々の
結果を、下表に示す。 上表より明かな如く、本発明によれば対照−１及び
対照−２に比し、Ｍφの活性化を示すグルコース消費量
、形態変化率及びＩＬ−１産生量の上昇が顕著であるこ
とが判る。
Claims (1)
- 【請求項１】大豆蛋白質あるいは大豆蛋白質含有物に蛋
白質分解酵素を作用させることを特徴とするマクロファ
ージ活性化能を有する大豆蛋白質酵素分解物の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2415030A JPH04229189A (ja) | 1990-12-27 | 1990-12-27 | マクロファージ活性化能を有する大豆蛋白質酵素分解物の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2415030A JPH04229189A (ja) | 1990-12-27 | 1990-12-27 | マクロファージ活性化能を有する大豆蛋白質酵素分解物の製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04229189A true JPH04229189A (ja) | 1992-08-18 |
Family
ID=18523441
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2415030A Pending JPH04229189A (ja) | 1990-12-27 | 1990-12-27 | マクロファージ活性化能を有する大豆蛋白質酵素分解物の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH04229189A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2009154051A1 (ja) | 2008-06-19 | 2009-12-23 | 国立大学法人 北海道大学 | 免疫賦活剤 |
| JP2010059130A (ja) * | 2008-09-05 | 2010-03-18 | Marusan I Kk | ペプチド及び自然細胞性免疫促進剤 |
| US9114810B2 (en) | 2013-10-03 | 2015-08-25 | Denso Corporation | Preceding vehicle selection apparatus |
-
1990
- 1990-12-27 JP JP2415030A patent/JPH04229189A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2009154051A1 (ja) | 2008-06-19 | 2009-12-23 | 国立大学法人 北海道大学 | 免疫賦活剤 |
| JP2010059130A (ja) * | 2008-09-05 | 2010-03-18 | Marusan I Kk | ペプチド及び自然細胞性免疫促進剤 |
| US9114810B2 (en) | 2013-10-03 | 2015-08-25 | Denso Corporation | Preceding vehicle selection apparatus |
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