JPH0132840B2 - - Google Patents

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JPH0132840B2
JPH0132840B2 JP55182972A JP18297280A JPH0132840B2 JP H0132840 B2 JPH0132840 B2 JP H0132840B2 JP 55182972 A JP55182972 A JP 55182972A JP 18297280 A JP18297280 A JP 18297280A JP H0132840 B2 JPH0132840 B2 JP H0132840B2
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Behringwerke AG
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    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/531—Production of immunochemical test materials
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    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
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    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
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Description

【発明の詳細な説明】
本発明は免疫抑制作用を有する新規な蛋白質
（PP15）および人の胎盤からのその製造法に関す
る。 本発明は(a)炭水化物含有量が3.35±0.9％（そ
れはヘキソース2.8±0.5％、ヘキソサミン0.3±
0.2％、フコース0.05±0.05％およびノイラミン酸
0.20＋0.15％を含む）であり、(b)沈降係数S0 20,wが
2.9±0.2Sであり、(c)超遠心機で測定された分子
量が30700±3200であり、(d)吸光係数Ｅ１％ １cm
（280nｍ）が14.2±1.0であり、(e)電気泳動移動度
がアルブミンの移動度の範囲内であり、そして(f)
等電点が4.4±0.1である蛋白質PP15に関する。 蛋白質を特徴づける点はつぎの記載により説明
することができる。 沈降係数はベツクマン社製の分析用超遠心機
（Spinco装置、モデルＥ）を用いて二重扇形セル
中60000rpmで、280nｍにおけるUV走査技術の
助けにより決定される。塩化ナトリウム0.2モ
ル／を含有する0.05M燐酸塩緩衝液（PH6.8）
が溶媒として使用される。蛋白質濃度は光学濃度
が約３になるように調節される。沈降係数は20℃
の水を基準とした値に換算される。 沈降平衡法は超遠心により分子量を測定するた
めに使用される。蛋白質濃度は光学濃度が約1.0
になるように調節される。測定は9000rpmにおい
て行なわれる。値は光電走査法を使用して280n
ｍにおけるUV光学系により記録される。 吸光係数を測定するためには0.10％の溶液が得
られるようにその物質を蒸留水に溶解する。 電気泳動移動度はベツクマンインストルメント
社製のマイクロゾーンR200ユニツトを用いるが
わずかに変更を加えて、セルロースアセテートフ
イルム（サルトリウム社製）上でPH8.6のナトリ
ウムジエチルバルビツレート緩衝液を使用して決
定される。 等電点はLKB社（ストツクホルム）製のカラ
ム（440ml）を用いて決定される。PP15の研究に
おいて使用されるアンホリン（Ampholine、商
品名）混合物は３〜５の範囲のPHを有する。 炭水化物は「Biochem.Z.」第329巻第490頁
（1958年）に記載された方法により決定される。 アミノ酸分析は「Anal.Chem.」第30巻第1185
頁（1958年）に記載された方法によりベツクマン
社製マルチクロームＢ液体クロマトグラフを使用
して行なわれる。 シスチンは蛋白質を過蟻酸で酸化したのちシス
テイン酸として測定される〔「Anal.Chem.」第
238巻第235頁（1963年）参照〕。トリプトフアン
含有量は「Biochemistry」第６巻第1948頁
（1967年）に記載された方法により測光法で直接
に測定される。 表１にはPP15のアミノ酸分析の結果が示され
る。
【表】 PP15はそれを単離するために使用することが
できるつぎの特性を有する。 (1) それは硫酸アンモニウムを用いてPH7.0で且
つ30〜60％の飽和度において水性溶液から沈澱
せしめられる。 (2) それは水溶性アクリジン塩基たとえば２−エ
トキシ−６，９−ジアミノアクリルジンラクテ
ート（リバノール、Rivanol、商品名）を用い
てPH値４〜９において且つ塩基濃度0.2〜0.8％
ｗ／ｖにおいて沈澱せしめられる。 (3) それはオイグロブリンが沈澱する条件下で、
すなわち希緩衝液中でPH値を５〜６に調節する
ことにより沈澱せしめられない。 (4) 製造的電気泳動においてそれはアルブミンの
移動度と同じ範囲内の移動度を有する。 (5) セフアデツクス（Sephadex、商品名）を用
いたゲル過においてそれは分子量10000〜
50000を有する蛋白質と同様の挙動を示す。 (6) それは伝導率１〜２ｍＳ、およびPH値約７〜
９において弱塩基性イオン交換体たとえば
DEAE−セルロースまたはDEAE−セフアデツ
クスと結合させることができる。 (7) PH範囲６〜８において約0.01M燐酸塩緩衝液
を使用した場合に、それはヒドロキシアパタイ
トに吸着されない。 また本発明は上記の特性を利用して蛋白質
PP15を含有する溶液を分画することから成る、
PP15を単離するための方法に関する。 PP15はPP15を濃縮するか、またはこの蛋白質
を他の蛋白質から分離するための上記の方法を適
当に組合わせることにより実質的に純粋な形で単
離することができる。 勿論硫酸アンモニウムの他に製造的生化学にお
いて通常使用される他の中性塩もまたPP15を沈
澱させるために使用することができる。アクリジ
ン塩基と同様にたとえば蛋白質分画剤として知ら
れているようなキノキン塩基の水溶性誘導体もま
た、本発明による方法の目的において使用するこ
とができる。その電気泳動の性質およびその分子
量により、アルブミンの移動度を有するグロブリ
ンを他の蛋白質から分離するために適当である他
の方法もまたその蛋白質を単離するために使用す
ることができる。種々の方法すなわちゲル過、
ゲルクロマトグラフイーまたは限外過、そして
また弱塩基性イオン交換体に結合させることがで
き、そしてそれから再び溶出することができる
PP15の特性をここで利用することができる。 従つて本発明の主題はPP15を濃縮するための
個々の段階および濃縮の方法を組み合わせて得ら
れるPP15を精製するための方法であると考えら
れる。 濃縮の方法は上記の方法１〜７の少なくとも一
つを使用するか、または製造上化学的にかまたは
生化学的にそれらと同等の操作を使用することか
ら成る。 PP15は免疫抑制作用を有する。リンパ球の変
形に対する阻害活性を試験管内で測定するため
に、PP15は150、100、10、１および0.1μｇの量で
MLC培養液に加えられる。６日後にこれらの培
養液およびPP15を加えなかつた対照培養液に取
り込まれるC14−チミジンの量を測定する。１〜
150μｇ／培養液の薬量で蛋白質PP15は顕著な阻
害活性を示す。 本発明をさらによく理解せしめるために以下に
実施例をあげて説明する。 実施例 (A) 胎盤の抽出およびリバノールおよび硫酸アン
モニウムを用いての抽出液の分画 強く凍結した人の胎盤1000Kgを切断ミキサー
で細かく砕き、そして0.4％（ｗ／ｗ）塩化ナ
トリウム溶液1000で抽出する。遠心分離によ
り組織残留物を分離したのち、20％（ｗ／ｗ）
酢酸を用いてその抽出液をPH6.0に調節し、そ
して２−エトキシ−６，８−ジアミノアクリジ
ンラクテート（リバノール 、ヘキストAG）
の３％（ｗ／ｗ）溶液200を撹拌しながら加
える。遠心分離により分離した沈澱に2.5％
（ｗ／ｗ）塩化ナトリウム溶液500を加え、そ
の混合物を４時間撹拌し、そして分離した２−
エトキシ−６，９−ジアミノアクリジンクロリ
ドを遠心分離する。最終濃度が30％（ｗ／ｖ）
になるような量の固体状硫酸アンモニウムを撹
拌しながらその溶液に徐々に加えると、PP15
が他の蛋白質とともに沈澱する。その沈澱を遠
心分離する。つぎの実施例で分画Ａと称される
湿つたペースト約4.5Kgが得られる。 (B) セフアデツクスＧ−150を用いるゲル過分
画A1500ｇを水に溶解し、そしてアジ化ナトリ
ウムを0.05％含有する0.01Mトリス塩酸緩衝液
（PH8.0）（緩衝液１）に対して透析する。残留
した溶液をセフアデツクスＧ−150を充填した
カラム（60×56cm）に加え、そしてそのカラム
を緩衝液１で溶出する。分子量が10000〜50000
である蛋白質を含有する溶出液を集取し、そし
てそれは分画Ｂと称される。 (C) DEAE−セルロースのクロマトグラフイー分
画ＢをDEAE−セルロース（10×28cmのカラ
ム）に吸着させる。そのカラムを緩衝液１です
すぎ、そしてトリクロロ酢酸による沈澱がもは
や溶出液中に生成しなくなるまで、0.85％
（ｗ／ｖ）塩化ナトリウム溶液で溶出する。濃
度が30％（ｗ／ｖ）になるような量の硫酸アン
モニウムを加えることにより、蛋白質を溶出液
から沈澱させる。沈澱を遠心分離する（分画
Ｃ）。 (D) オイグロブリンの沈澱 分画Ｃを水に溶解し、そして緩衝液１に対し
て透析する。撹拌しながら2N酢酸を加えるこ
とによりその溶液をPH5.5に調節する。本質的
に随伴蛋白質のみを含有する沈澱を遠心分離す
る。上澄み液を0.1M炭酸水素アンモニウム緩
衝液に対して透析する（分画Ｄ）。 (E) 製造的ゾーン電気泳動 製造的ゾーン電気泳動によりさらに精製が行
なわれる。0.1M炭酸水素アンモニウム溶液を
緩衝液として使用する。この操作のためにたと
えば「Behringwerke−Mitteilungen」第42巻
第83頁以降、特に第119〜120頁に記載されたよ
うな製造的電気泳動の装置に分画Ｄを導入す
る。装置は開放槽中の電気泳動担体に対して水
平に配置され、そこにおいて担体物質は電気泳
動の間に発生するジユール熱を除去するために
10℃以下に冷却される。蛋白質に対して不活性
である物質、有利には微細な顆粒状のポリビニ
ルクロリドまたはその共重合体が担体物質とし
て使用される。電場強度４〜６ボルト／cmで電
気泳動を行なうのが賢明である。蛋白質PP15
は電場においてα1−グロブリンよりも速く移動
する。分離したのち新規な蛋白質を含有するゾ
ーンを切りとり、そして水で溶出する。つぎに
この溶出液を凍結乾燥するか、または限外過
により濃縮する（分画Ｅ）。 (F) ヒドロキシアパタイトを用いるクロマトグラ
フイー さらに精製するために0.01M燐酸塩緩衝液
（PH6.8）を使用してヒドロキシアパタイトのク
ロマトグラフイー（４×20cmのカラム）を行な
う。蛋白質PP15は溶出液中に検出されるが、
まだ存在している随伴蛋白質はヒドロキシアパ
タイトに吸着されている。蛋白質PP15を純粋
な形で含有する流出液を限外過により濃縮
し、その濃縮物を水に対して透析し、そして凍
結乾燥する。胎盤1000Kgの原料から蛋白質160
mgが得られる。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １ (a)炭水化物の含有量が3.35±0.9％（それは
    ヘキソース2.8±0.5％、ヘキソサミン0.3±0.2％、
    フコース0.05±0.05％およびノイラミン酸0.20±
    0.15％から成る）であり、(b)沈降係数S0 20,wが2.9
    ±0.2Sであり、(c)超遠心機より測定された分子量
    が30700±3200であり、(d)吸光係数Ｅ１％ １cm（280n
    ｍ）が14.2±1.0であり、(e)電気泳動移動度がア
    ルブミンのそれと同じ範囲内にあり、そして(f)等
    電点が4.4±0.1である蛋白質PP15。 ２ (a)炭水化物の含有量が3.35±0.9％（それは
    ヘキソース2.8±0.5％、ヘキソサミン0.3±0.2％、
    フコース0.05±0.05％およびノイラミン酸0.20±
    0.15％から成る）であり、(b)沈降係数S0 20,wが2.9
    ±0.2Sであり、(c)超遠心機により測定された分子
    量が30700±3200であり、(d)吸光係数Ｅ１％ １cm
    （280nｍ）が14.2±1.0であり、(e)電気泳動移動度
    がアルブミンの移動度と同じ範囲内にあり、そし
    て(f)等電点が4.4±0.1である蛋白質PP15を含有す
    る溶液をつぎの方法すなわち、（a′）PH７且つ30
    〜60％の飽和度における硫酸アンモニウムを用い
    ての沈澱、（b′）PH値４〜９且つ0.2〜0.8％（ｗ／
    ｖ）の濃度での水溶性アクリジン塩基を用いての
    沈澱（c′）希薄緩衝液中でのPH値５〜６における
    オイグロブリンの沈澱による随伴蛋白質の分離、
    （d′）製造的ゾーン電気泳動およびアルブミンと
    同じ範囲の移動度を有する分画の単離、（e′）分
    子量範囲10000から50000までの蛋白質を単離する
    ためのゲル過、（f′）弱塩基性イオン交換体へ
    の吸着およびその蛋白質の溶出、または（g′）燐
    酸塩緩衝液中でのPH6.0〜8.0における随伴蛋白質
    のヒドロキシアパタイトへの吸着、の少なくとも
    ２つ以上の操作に付すことからなる、蛋白質
    PP15の製法。
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Publication Number Publication Date
JPS56100797A JPS56100797A (en) 1981-08-12
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