JP6213453B2 - レアアースイオンの分離方法 - Google Patents
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Description
1又は2以上のレアアースイオンと、レアアースイオンをミネラリゼーション可能なミネラリゼーション剤とを、接触させる工程と、
を備え、
前記ミネラリゼーション剤のレアアースイオン系列に対するミネラリゼーション傾向に基づいて、前記1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離する、方法。
(2)前記ミネラリゼーション剤は、レアアースイオンに近接したときに環状構造を形成可能である又はそれ自体が環状構造を有する、(1)に記載の方法。
(3)前記レアアースミネラリゼーション剤は、ペプチド領域を備える、(1)又は(2)に記載の方法。
(4)前記ペプチド領域は、8以上14以下のアミノ酸残基のアミノ酸配列を備える、(3)に記載の方法。
(5)前記ペプチド領域は、両末端アミノ酸残基としてシステイン残基を有し、両末端アミノ酸残基以外に8以上12以下のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列を有する、(4)に記載の方法。
(6)前記ペプチド領域は、1又は2以上の酸性アミノ酸残基を含む、(3)〜(5)のいずれかに記載の方法。
(7)前記ペプチド領域は、2以上の酸性アミノ酸残基を含む、(6)記載の方法。
(8)前記酸性アミノ酸残基は、グルタミン酸及びアスパラギン酸から選択される、(6)又は(7)に記載の方法。
(9)前記ペプチド領域は、以下のいずれかに記載のアミノ酸配列を有する、(3)〜(8)のいずれかに記載の方法。
(1)−X1−X2−X3−A1−X4−X5−A2−X6−A3−X7−X8−(配列番号1)
(ただし、A1は酸性アミノ酸、チロシン、アラニン、メチオニン又はグリシンであり、A2は、酸性アミノ酸又はロイシンであり、A3は、酸性アミノ酸、グリシン、プロリン、グルタミン又はアラニンであり、X1は、ロイシン、イソロイシン、バリン又はスレオニンであり、X2は、トリプトファン、システイン、アスパラギン酸、グリシン、又はバリンでありX3は、グリシン、イソロイシン、システイン、セリン、アルギニンであり、X4は、バリン、セリン、アルギニン、メチオニン、フェニルアラニン又はロイシンであり、X5はセリン、ロイシン、アルギニン、グリシン、システイン、アスパラギン又はリジンであり、X6は、ロイシン、リジン、バリンセリン又はグリシンであり、X7は、フェニルアラニン、グリシン、ロイシン、トレオニン、イソロイシン、バリン、トリプトファン又はヒスチジンであり、X8は、ロイシン、バリン、スレオニン、セリン、アスパラギン、フェニルアラニン、グルタミン酸であり、少なくとも1つの酸性アミノ酸を有する。)
(2)−X11−X12−X13−X14−X15−X16−A4−X17−X18−X19−(配列番号2)
(ただし、A4は、酸性アミノ酸であり、X11は、ロイシン、トレオニン、グルタミン酸、イソロイシン、バリン、フェニルアラニン、システイン又はチロシンであり、X12は、チロシン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン酸、アルギニン、フェニルアラニン又はバリンであり、X13は、プロリン、セリン、グリシン、ロイシン、アラニン、トレオニン、バリン又はフェニルアラニンであり、X14は、セリン、グルタミン酸、アルギニン又はイソロイシンであり、X15は、トリプトファン、アラニン、グリシン、システイン、メチオニン又はチロシンであり、X16は、セリン、グリシン、トレオニン、アラニン、アルギニン又はシステインであり、X17はチロシン、システイン、セリン、イソロイシン、アスパラギン酸、セリン、グリシニン、リジン又はヒスチジンであり、X18は、アラニン、グリシン、トレオニン、プロリン、システイン又はセリンであり、X19は、フェニルアラニン、アルギニン、バリン、ロイシン、システイン、アラニン又はセリンである。)
(3)X21−X22−X23−X24−X25−A26−X6−X27−A6−X28−X29−X30(配列番号3)
(ただし、A5及びA6は、それぞれ独立して酸性アミノ酸であり、X1は、プロリンであり、X2は、バリンであり、X3は、トリプトファンであり、X4はセフェニルアラニンであり、X5は、セリンであり、X6は、バリンであり、X7は、グリシンであり、X8は、フェニルアラニンであり、X9は、メチオニンであり、X10は、バリンである。)
(10)2以上のレアアースイオンの混合物から、1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離する、(1)〜(9)のいずれかに記載の方法。
(11)1又は2以上のライトレアアースイオンを分離する、(1)〜(10)のいずれかに記載の方法。
(12)ネオジムイオンを分離する、(11)に記載の方法。
(13)1又は2以上のへビィレアアースイオンを分離する、(1)〜(10)のいずれかに記載の方法。
(14)ジスプロシウムイオンを分離する、(13)に記載の方法。
(15)ライトレアアースイオンの1又は2以上とへビィレアアースイオンの1又は2以上とを相互に分離する、(1)〜(14)のいずれかに記載の方法。
(16)レアアースイオンの検出方法であって、
1又は2以上のレアアースイオンと、レアアースイオンをミネラリゼーションするミネラリゼーション剤とを、接触させる工程、
を備え、
前記ミネラリゼーション剤のレアアースイオン系列に対するミネラリゼーション傾向に基づいて、前記1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離し、前記レアアースミネラル又はレアアースミネラル中のレアアース種を検出する、方法。
ミネラリゼーション剤は、1又は2以上のレアアースイオンをミネラル化するミネラリゼーション能を有している。
ミネラリゼーション剤は、レアアースイオンに近接したときに環状構造を形成可能である又はそれ自体が環状構造を有することができる。ミネラリゼーション剤が形成可能な環状構造の領域がミネラリゼーション能に関連していると推測される。かかる環状構造に関連する領域を、以下、ミネラリゼーション領域ともいう。このようなミネラリゼーション領域を構成可能な化合物としては、回転可能な結合で複数のユニットが連結されたポリマー等が挙げられる。
ペプチド鎖からなるミネラリゼーション領域は、8以上14以下のアミノ酸残基のアミノ酸配列をミネラリゼーション能を発揮するためのアミノ酸配列(ミネラリゼーション配列)として備えることができる。かかる残基数のミネラリゼーション領域によれば、レアアースイオン系列に対して種々のミネラリゼーション傾向を備えるミネラリゼーション剤を設計できる。8未満であると、有効な環状構造を形成不可能であり、14を超えると、レアアースイオン系列に対して選択的なミネラリゼーション能が低下する一方、他イオンに対するミネラリゼーション能を呈するようになる。
(1)−X1−X2−X3−A1−X4−X5−A2−X6−A3−X7−X8−(配列番号1)
(ただし、A1は酸性アミノ酸、チロシン、アラニン、メチオニン又はグリシンであり、A2は、酸性アミノ酸又はロイシンであり、A3は、酸性アミノ酸、グリシン、プロリン、グルタミン又はアラニンであり、X1は、ロイシン、イソロイシン、バリン又はスレオニンであり、X2は、トリプトファン、システイン、アスパラギン酸、グリシン、又はバリンでありX3は、グリシン、イソロイシン、システイン、セリン、アルギニンであり、X4は、バリン、セリン、アルギニン、メチオニン、フェニルアラニン又はロイシンであり、X5はセリン、ロイシン、アルギニン、グリシン、システイン、アスパラギン又はリジンであり、X6は、ロイシン、リジン、バリンセリン又はグリシンであり、X7は、フェニルアラニン、グリシン、ロイシン、トレオニン、イソロイシン、バリン、トリプトファン又はヒスチジンであり、X8は、ロイシン、バリン、スレオニン、セリン、アスパラギン、フェニルアラニン、グルタミン酸であり、少なくとも1つの酸性アミノ酸を有する。)
(ただし、A4は、酸性アミノ酸であり、X11は、ロイシン、トレオニン、グルタミン酸、イソロイシン、バリン、フェニルアラニン、システイン又はチロシンであり、X12は、チロシン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン酸、アルギニン、フェニルアラニン又はバリンであり、X13は、プロリン、セリン、グリシン、ロイシン、アラニン、トレオニン、バリン又はフェニルアラニンであり、X14は、セリン、グルタミン酸、アルギニン又はイソロイシンであり、X15は、トリプトファン、アラニン、グリシン、システイン、メチオニン又はチロシンであり、X16は、セリン、グリシン、トレオニン、アラニン、アルギニン又はシステインであり、X17はチロシン、システイン、セリン、イソロイシン、アスパラギン酸、セリン、グリシニン、リジン又はヒスチジンであり、X18は、アラニン、グリシン、トレオニン、プロリン、システイン又はセリンであり、X19は、フェニルアラニン、アルギニン、バリン、ロイシン、システイン、アラニン又はセリンである。)
(ただし、A5及びA6は、それぞれ独立して酸性アミノ酸であり、X21は、プロリンであり、X22は、バリンであり、X23は、トリプトファンであり、X24はセフェニルアラニンであり、X25は、セリンであり、X26は、バリンであり、X27は、グリシンであり、X28は、フェニルアラニンであり、X29は、メチオニンであり、X30は、バリンである。)
Leu/Val-Trp/Cys-Gly/Arg-Asp/Glu-Val-Ser/Asn/Lys/Arg-Asp/Glu-Leu/Val-Asp/Glu-Phe/Leu/Val-Leu/Val/Thrで表され、より好ましくは、
Cys-Leu/Val-Trp/Cys-Gly/Arg-Asp/Glu-Val-Ser/Asn/Lys/Arg-Asp/Glu-Leu/Val-Asp/Glu-Phe/Leu/Val-Leu/Val/Thr-Cysで表され、さらに好ましくは、
Ser-Cys-Leu/Val-Trp/Cys-Gly/Arg-Asp/Glu-Val-Ser/Asn/Lys/Arg-Asp/Glu-Leu/Val-Asp/Glu-Phe/Leu/Val-Leu/Val/Thr-Cys-Serで表される。
Leu-Tyr-Pro/Ala-Ser/Arg-Trp-Ser/Gly/Thr/Arg-Asp/Glu-Tyr/Asp-Ala/Gly/Ser/Thr-Phe/Leuで表され、より好ましくは、
Cys-Leu-Tyr-Pro/Ala-Ser/Arg-Trp-Ser/Gly/Thr/Arg-Asp/Glu-Tyr/Asp-Ala/Gly/Ser/Thr-Phe/Leu-Cysで表され、さらに好ましくは、
Ser-Cys-Leu-Tyr-Pro/Ala-Ser/Arg-Trp-Ser/Gly/Thr/Arg-Asp/Glu-Tyr/Asp-Ala/Gly/Ser/Thr-Phe/Leu-Cys-Serで表される。
SerCys-LeuTrpIleGluSerLeuAspLeuAspGlyLeu-CysSer(配列番号5)
SerCys-LeuCysCysGluValSerAspLeuGlyLeuVal-CysSer(配列番号6)
SerCys-ValCysIleGluArgArgGluLeuAspLeuLeu-CysSer(配列番号7)
SerCys-IleAspSerTyrValGlyGluLeuGluThrLeu-CysSer(配列番号8)
SerCys-LeuTrpArgAlaValCysAspLeuGlyIleGlu-CysSer(配列番号9)
SerCys-LeuGlyGlyAspMetSerAspLysProValSer-CysSer(配列番号10)
SerCys-ThrCysGlyMetValAsnAspValAspLeuThr-CysSer(配列番号11)
SerCys-IleValGlyGluValArgLeuSerAspLeuVal-CysSer(配列番号12)
SerCys-ThrCysGlyMetValAsnAspValAspLeuThr-CysSer(配列番号13)
SerCys-ValTrpArgGlyPheLysAspGlyGlnTrpPhe-CysSer(配列番号14)
SerCys-ValCysArgGlyLeuArgAspLeuAlaHisAsn-CysSer(配列番号15)
SerCys-ThrAspProSerTrpGlyGluTyrGlyPhe-CysSer(配列番号17)
SerCys-GluTyrSerSerAlaSerGluTyrAlaArg-CysSer(配列番号18)
SerCys-IleTyrGlyGluTrpArgAspTyrAlaPhe-CysSer(配列番号19)
SerCys-ValTyrLeuSerGlySerGluCysThrPhe-CysSer(配列番号20)SerCys-LeuAsnAlaArgTrpSerAspSerProVal-CysSer(配列番号21)SerCys-LeuAsnThrIleTrpAlaAspTyrGlyLeu-CysSer(配列番号22)
SerCys-LysAspValSerTrpGlyAspIleAlaCys-CysSer(配列番号23)
SerCys-PheGluPheSerTrpSerGluAspCysAla-CysSer(配列番号24)SerCys-GluArgGlySerTrpCysGluAspAlaCys-CysSer(配列番号25)
SerCys-ValTyrThrGlyTrpArgGluAspAlaSer-CysSer(配列番号26)
SerCys-CysPheAlaSerCysThrAspSerAlaLeu-CysSer(配列番号27)
SerCys-ThrArgSerArgCysGlyAspGlyAlaPhe-CysSer(配列番号28)
SerCys-TyrValAlaIleMetSerGluLysSerPhe-CysSer(配列番号29)
SerCys-IleGluAlaArgTyrThrAspHisAlaLeu-CysSer(配列番号30)
SerCys-Pro-Val-Trp-Phe-Ser-Asp-Val-Gly-Glu-Phe-Met-Val-CysSer(配列番号32)
SerCys-Pro-Val-Trp-Phe-Ser-Glu-Val-Gly-Asp-Phe-Met-Val-CysSer(配列番号33)
SerCys-Pro-Val-Trp-Phe-Ser-Glu-Val-Gly-Glu-Phe-Met-Val-CysSer(配列番号34)
ミネラリゼーション剤がペプチドからなるミネラリゼーション領域を有するとき、以下の方法でミネラリゼーション剤を取得できる。すなわち、ミネラリゼーション剤は、捕捉したいレアアースイオンやレアアースミネラル等を対象として、ファージディスプレイ法等による各種ペプチドライブラリを適用して、所望の選択性を有するミネラリゼーション剤を得ることができる。
ミネラリゼーション剤によるレアアースイオンの分離又は識別は、1又は2以上のレアアースイオンと、ミネラリゼーション剤とを接触させる工程を備えることができる。ミネラリゼーション剤が有するミネラリゼーション傾向に基づいて、1又は2以上のレアアースイオンをミネラリゼーションして、この1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離することができる。
本明細書によれば、レアアースイオンの検出方法が提供される。レアアースイオンの検出方法は、1又は2以上のレアアースイオンと、レアアースイオンをミネラリゼーションするミネラリゼーション剤とを、接触させる工程、を備える。この検出方法によれば、前記ミネラリゼーション剤のレアアースイオン系列に対するミネラリゼーション傾向に基づいて、前記1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離する。そして、さらに、前記レアアースミネラル又はレアアースミネラル中のレアアース種を検出する工程を備えることにより、レアアースイオンを検出することができる。
なお、本明細書によれば、ペプチドからなるミネラリゼーション配列及び当該配列を含むミネラリゼーション領域並びにこれらを含むミネラリゼーション剤をコードするヌクレオチドなどのDNAや、こうしたDNAを所定のアミノ酸配列のペプチドとして発現させるためのDNA及び当該DNAを含むベクターも提供される。こうしたDNAの取得や発現用ベクターの構築は、当該分野において周知の手法によって当業者であれば容易に実施できる。発現用ベクターは、ミネラリゼーション配列やミネラリゼーション領域をコードするDNAを発現させるための宿主細胞の種類に応じてその要素が選択される。
2種類のオリゴヌクレオチドプライマーT7-Libup(ATG ATT ACC AGG ATC CGA ATT CAG GTG GAG GTT CG、配列番号35,T7-Libdownt(ACT ATC GTC GGC CGC AAG CTT TTA GCT、配列番号36を用いて、PCR反応を行い、テンプレートDNA(CGA ATT CAG GTG GAG GTT CGT GT(配列番号37)+(NNK)9-12+TGT AGC TAA AAG CTT GCG GCC GA(配列番号38))を増幅した。
N=A25%、T25%、G25%、C25%(A/T/G/Cの等量混合塩基)
K=A0%、T50%、G50%、C0%の混合塩基
実施例1にて作製したランダムペプチド提示型T7ファージライブラリにより、酸化ジスプロシウム及び酸化ネオジム(Nd2O3)(シグマ−アルドリッチ社)に結合するペプチドを提示するT7ファージの単離を試みた。一連のスキームを図1に示す。
実施例2の一連の操作について5回繰り返した後、各ラウンド後のファージについて酸化ジスプロシウム及び酸化ネオジムに対する結合ファージ数を測定した。
本実施例では、表1に示すファージについて、各ランタノイド酸化物に対する結合を確認した。まず、各ランタノイドSNか物(酸化ジスプロシウム、酸化ネオジム)を、メタノール・アセトン(1:1)混液で洗浄し、次いでイソプロパノールにて洗浄後、TBS(50mM Tris,150mM NaCl)に分散させた。
酸化ジスプロシウム及び酸化ネオジムへの結合が確認されたLamp−1、Lamp−2及びLamp−3の各ペプチドにつて、Fmoc固相合成法により、合成ペプチドを調製した。なお、合成ペプチドのN末端には、g10配列由来のGGGを介してビオチン化を行った。
実施例6にて調製した合成ペプチド(Lamp−1、2、3)を用いて、ミネラリゼーション能を評価した。
1mM硝酸ジスプロシウム及び1mM硝酸ネオジムの混合溶液にLamp−1ペプチド20μM添加した。5時間静置した後、生成した沈殿物を15000rpm、10分遠心分離して沈降させて上清を除去し、100μlの超純水を加えてよく撹拌洗浄した。こうした洗浄をさらに2回繰り返した後、20μl超純水で沈殿物を分散させ、カーボンテープ上に10μl滴下し、クリンベンチ内で完全に乾燥するまで放置した。乾燥物をSEM/DEX(日立ハイテクノロジーズ社)で沈殿物を解析した。結果を図5に示す。
1mM硝酸ジスプロシウム及び1mM硝酸ランタンの混合溶液にLamp−1ペプチド20μM添加した。5時間静置した後、生成した沈殿物を15000rpm、10分遠心分離して沈降させて上清を除去し、100μlの超純水を加えてよく撹拌洗浄した。こうした洗浄をさらに2回繰り返した後、20μl超純水で沈殿物を分散させ、カーボンテープ上に10μl滴下し、クリンベンチ内で完全に乾燥するまで放置した。乾燥物をSEM/DEX(日立ハイテクノロジーズ社)で沈殿物を解析した。結果を図6に示す。
Lamp−2及びLamp−1の各合成ペプチドと、マイクロプレートに固定したレアアースの金属酸化物粒子(La2O3、CeO2、Nd2O3、Sm2O3、Gd2O3、Tb4O7、Dy2O3、Ho2O3、Er2O3、Yb2O3、Y2O3、TiO2、ハイドロキシアパタイト、Ag)の総合評価を行った。Lamp−2及びLamp−1についての結果を、図7及び図8に示す。
Lamp−1ペプチド(配列番号4)のアミノ酸配列の各位置において、アラニンに置換されたペプチド配列を提示するT7ファージを、実施例1に示すT7−Libup、T7−Libdownと表2に示すオリゴヌクレオチドプライマー(配列番号39〜53)を用いて実施例1と同様の手法で作製した。作製したファージの提示するペプチド配列を図9に示す。
Lamp−2及びLamp−1にならい、14残基又は15残基のペプチドライブラリの各位置において、1,2残基目はSer、Cysで、13、14残基目又は14、15残基目は、Cys、Serで固定して、それ以外の位置は、酸化ジスプロシウム結合ペプチド由来のアミノ酸が30%前後の確率で出現するようなライブラリを作製した。
Lamp−2-2nd:CGA ATT CAG GTG GAG GTT CGT GTN JFJ OOE ONO FNE JNF ONO FNN JFO FNJ JNN JFT GTA GCT AAA AGC TTG CGG CCG A(配列番号54)
Lamp−1-2nd:CGA ATT CAG GTG GAG GTT CGT GTN JFJ OOE ONO FNE JNF ONO FNN JFO FNJ JNN JFT GTA GCT AAA AGC TTG CGG CCG A(配列番号55)
J=A10%、T70%、G10%、C10%の混合塩基
O=A10%、T10%、G70%、C10%の混合塩基
X=A10%、T10%、G10%、C70%の混合塩基
N=A、T、G、Cの等量混合塩基
B=T、G、Cの等量混合塩基
E=A20%、T20%、G40%、C20%の混合塩基
P=A20%、T20%、G20%、C40%の混合塩基
実施例2と同様にして、実施例13にて作製した部分変異ライブラリを用いたて酸化ジスプロシウムに対するバイオパンニングを5回行った。その後、得られたファージプールを単クローン化し、実施例4と同様に、得られたファージが提示するペプチドのアミノ酸配列を解析した。Lamp−1ライブラリ及びLamp−2ライブラリにおいてクローン化されたファージのペプチドのアミノ酸配列を図11及び図12に、それぞれ示す。
Lamp−1ペプチドとジスプロシウムイオンとの結合について評価した。HEPESバッファ(HEPES 1mM、pH6.2)に硝酸ジスプロシウム(ジスプロシウムはイオンとして存在)とDMSOに溶解したペプチドをそれぞれ1mM、10μM(DMSO5%)になるように希釈し、エッペンドルフチュ中に室温下で静置した。
HEPS緩衝液(HEPES 1mM、pH7.5)にLamp−1ペプチド(環状化したもの)を10μM(DMSO 3%)になるように希釈し、0.1NHCl又は0.1MNaOHを用いてpHを3.9〜8.0に調整後、硝酸ジスプロシウムイオンを加えて室温下で揺らしながらインキュベートした。
HEPS緩衝液(HEPES 1mM、pH7.5)にLamp−1ペプチド(環状化したもの)を10μM(DMSO 3%)になるように希釈し、硝酸ジスプロシウムイオンを加えて4℃、10℃、20℃、30℃、40℃、50℃、60℃及び80℃の温度下で静置してインキュベートした。
HEPSバッファ(HEPES 1mM、pH7.5)にLamp−1ペプチド(環状化したもの)を10μM(DMSO 3%)になるように希釈し、硝酸ジスプロシウムイオンを加えて室温下で揺らしながら5時間インキュベートした。
本実施例では、分子内ジスルフィド結合を形成していない直鎖型Lamp−1ペプチドによるジスプロシウムイオンのミネラリゼーション能を評価した。すなわち、1mM硝酸ジスプロシウムの水溶液に、直鎖型のLamp−1ペプチドを20μMとなるように添加した。
配列番号35〜55:合成ヌクレオチド
Claims (11)
- レアアースイオンの分離方法であって、
1又は2以上のレアアースイオンと、レアアースイオンをミネラリゼーション可能な1又は2以上のミネラリゼーション剤とを、接触させる工程と、
を備え、
前記1又は2以上のミネラリゼーション剤のレアアースイオン系列に対するミネラリゼーション傾向に基づいて、前記1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離し、
前記1又は2以上のミネラリゼーション剤は、それぞれペプチド領域を備え、レアアースイオンに近接したときに環状構造を形成可能である又はそれ自体が環状構造を有し、
前記ペプチド領域は、以下の(1)〜(3)のアミノ酸配列から選択され、これらのアミノ酸配列のC末端にのみCysを有するか又はN末端及びC末端にそれぞれCysを有する、方法。
(1)Leu/Val-Trp-Gly-Asp/Glu-Val-Ser/Asn/Lys-Asp/Glu-Leu/Val-Asp/Glu-Phe/Leu/Val-Leu/Val/Thr
(2)Leu-Tyr-Pro/Ala-Ser-Trp-Ser/Gly/Thr-Asp/Glu-Tyr-Ala/Gly/Ser/Thr-Phe/Leu
(3)Pro-Val-Trp-Phe-Ser-Asp/Glu-Val-Gly-Asp/Glu-Phe-Met-Val - レアアースイオンの分離方法であって、
1又は2以上のレアアースイオンと、レアアースイオンをミネラリゼーション可能な1又は2以上のミネラリゼーション剤とを、接触させる工程と、
を備え、
前記1又は2以上のミネラリゼーション剤のレアアースイオン系列に対するミネラリゼーション傾向に基づいて、前記1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離し、
前記1又は2以上のミネラリゼーション剤は、それぞれペプチド領域を備え、レアアースイオンに近接したときに環状構造を形成可能である又はそれ自体が環状構造を有し、
前記ペプチド領域は、以下のアミノ酸配列からなる群から選択され、これらのアミノ酸配列のC末端にのみCysを有するか又はN末端及びC末端にそれぞれCysを有する、方法。
(1)LeuTrpGlyAspValSerGluLeuAspPheLeu
LeuTrpIleGluSerLeuAspLeuAspGlyLeu
LeuCysCysGluValSerAspLeuGlyLeuVal
ValCysIleGluArgArgGluLeuAspLeuLeu
IleAspSerTyrValGlyGluLeuGluThrLeu
LeuTrpArgAlaValCysAspLeuGlyIleGlu
LeuGlyGlyAspMetSerAspLysProValSer
ThrCysGlyMetValAsnAspValAspLeuThr
IleValGlyGluValArgLeuSerAspLeuVal
ThrCysGlyMetValAsnAspValAspLeuThr
ValTrpArgGlyPheLysAspGlyGlnTrpPhe
ValCysArgGlyLeuArgAspLeuAlaHisAsn
(2)LeuTyrProSerTrpSerAspTyrAlaPhe
ThrAspProSerTrpGlyGluTyrGlyPhe
GluTyrSerSerAlaSerGluTyrAlaArg
IleTyrGlyGluTrpArgAspTyrAlaPhe
ValTyrLeuSerGlySerGluCysThrPhe
LeuAsnAlaArgTrpSerAspSerProVal
LeuAsnThrIleTrpAlaAspTyrGlyLeu
LysAspValSerTrpGlyAspIleAlaCys
PheGluPheSerTrpSerGluAspCysAla
GluArgGlySerTrpCysGluAspAlaCys
ValTyrThrGlyTrpArgGluAspAlaSer
CysPheAlaSerCysThrAspSerAlaLeu
ThrArgSerArgCysGlyAspGlyAlaPhe
TyrValAlaIleMetSerGluLysSerPhe
IleGluAlaArgTyrThrAspHisAlaLeu
(3)ProValTrpPheSerAspValGlyAspPheMetVal
ProValTrpPheSerAspValGlyGluPheMetVal
ProValTrpPheSerGluValGlyAspPheMetVal
ProValTrpPheSerGluValGlyGluPheMetVal - 前記ペプチド領域は、いずれかの末端にアミノ酸残基としてシステイン残基を有する、請求項1又は2に記載の方法。
- 2以上のレアアースイオンの混合物から、1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離する、請求項1〜3のいずれかに記載の方法。
- 1又は2以上のライトレアアースイオンを分離する、請求項1〜4のいずれかに記載の方法。
- ネオジムイオンを分離する、請求項5に記載の方法。
- 1又は2以上のへビィレアアースイオンを分離する、請求項1〜6のいずれかに記載の方法。
- ジスプロシウムイオンを分離する、請求項7に記載の方法。
- ライトレアアースイオンの1又は2以上とへビィレアアースイオンの1又は2以上とを相互に分離する、請求項1〜8のいずれかに記載の方法。
- レアアースイオンの検出方法であって、
1又は2以上のレアアースイオンと、レアアースイオンをミネラリゼーションする1又は2以上のミネラリゼーション剤とを、接触させる工程、
を備え、
前記1又は2以上のミネラリゼーション剤のレアアースイオン系列に対するミネラリゼーション傾向に基づいて、前記1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離し、前記レアアースミネラル又はレアアースミネラル中のレアアース種を検出し、
前記1又は2以上のミネラリゼーション剤は、それぞれペプチド領域を備え、環状構造を形成可能である又はそれ自体が環状構造を有し、
前記ペプチド領域は、以下のアミノ酸配列からなる群から選択され、これらのアミノ酸配列のC末端にのみCysを有するか又はN末端及びC末端にそれぞれCysを有する、方法。
(1)Leu/Val-Trp-Gly-Asp/Glu-Val-Ser/Asn/Lys-Asp/Glu-Leu/Val-Asp/Glu-Phe/Leu/Val-Leu/Val/Thr
(2)Leu-Tyr-Pro/Ala-Ser-Trp-Ser/Gly/Thr-Asp/Glu-Tyr-Ala/Gly/Ser/Thr-Phe/Leu
(3)Pro-Val-Trp-Phe-Ser-Asp/Glu-Val-Gly-Asp/Glu-Phe-Met-Val - レアアースイオンの検出方法であって、
1又は2以上のレアアースイオンと、レアアースイオンをミネラリゼーションするミネラリゼーション剤とを、接触させる工程、
を備え、
前記ミネラリゼーション剤のレアアースイオン系列に対するミネラリゼーション傾向に基づいて、前記1又は2以上のレアアースイオンをレアアースミネラルとして分離し、前記レアアースミネラル又はレアアースミネラル中のレアアース種を検出し、
前記ミネラリゼーション剤は、ペプチド領域を備え、レアアースイオンに近接したときに環状構造を形成可能である又はそれ自体が環状構造を有し、
前記ペプチド領域は、以下の(1)〜(3)のアミノ酸配列から選択され、これらのアミノ酸配列のC末端にのみCysを有するか又はN末端及びC末端にそれぞれCysを有する、方法。
(1)LeuTrpGlyAspValSerGluLeuAspPheLeu
LeuTrpIleGluSerLeuAspLeuAspGlyLeu
LeuCysCysGluValSerAspLeuGlyLeuVal
ValCysIleGluArgArgGluLeuAspLeuLeu
IleAspSerTyrValGlyGluLeuGluThrLeu
LeuTrpArgAlaValCysAspLeuGlyIleGlu
LeuGlyGlyAspMetSerAspLysProValSer
ThrCysGlyMetValAsnAspValAspLeuThr
IleValGlyGluValArgLeuSerAspLeuVal
ThrCysGlyMetValAsnAspValAspLeuThr
ValTrpArgGlyPheLysAspGlyGlnTrpPhe
ValCysArgGlyLeuArgAspLeuAlaHisAsn
(2)LeuTyrProSerTrpSerAspTyrAlaPhe
ThrAspProSerTrpGlyGluTyrGlyPhe
GluTyrSerSerAlaSerGluTyrAlaArg
IleTyrGlyGluTrpArgAspTyrAlaPhe
ValTyrLeuSerGlySerGluCysThrPhe
LeuAsnAlaArgTrpSerAspSerProVal
LeuAsnThrIleTrpAlaAspTyrGlyLeu
LysAspValSerTrpGlyAspIleAlaCys
PheGluPheSerTrpSerGluAspCysAla
GluArgGlySerTrpCysGluAspAlaCys
ValTyrThrGlyTrpArgGluAspAlaSer
CysPheAlaSerCysThrAspSerAlaLeu
ThrArgSerArgCysGlyAspGlyAlaPhe
TyrValAlaIleMetSerGluLysSerPhe
IleGluAlaArgTyrThrAspHisAlaLeu
(3)ProValTrpPheSerAspValGlyAspPheMetVal
ProValTrpPheSerAspValGlyGluPheMetVal
ProValTrpPheSerGluValGlyAspPheMetVal
ProValTrpPheSerGluValGlyGluPheMetVal
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