JP5233650B2 - タンパク質固定化電極およびその製造方法ならびに機能素子およびその製造方法 - Google Patents
タンパク質固定化電極およびその製造方法ならびに機能素子およびその製造方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP5233650B2 JP5233650B2 JP2008322199A JP2008322199A JP5233650B2 JP 5233650 B2 JP5233650 B2 JP 5233650B2 JP 2008322199 A JP2008322199 A JP 2008322199A JP 2008322199 A JP2008322199 A JP 2008322199A JP 5233650 B2 JP5233650 B2 JP 5233650B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- cytochrome
- electrode
- immobilized
- protein
- self
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Fee Related
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 14
- 108020002206 Cytochrome c552 Proteins 0.000 claims description 103
- PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N gold Chemical compound [Au] PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 65
- 239000010931 gold Substances 0.000 claims description 65
- 229910052737 gold Inorganic materials 0.000 claims description 65
- 239000013545 self-assembled monolayer Substances 0.000 claims description 45
- 239000002094 self assembled monolayer Substances 0.000 claims description 44
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 claims description 40
- WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M Potassium chloride Chemical compound [Cl-].[K+] WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 27
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 22
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 22
- 125000003396 thiol group Chemical class [H]S* 0.000 claims description 14
- 235000011164 potassium chloride Nutrition 0.000 claims description 13
- 239000001103 potassium chloride Substances 0.000 claims description 13
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 7
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 5
- 150000003573 thiols Chemical class 0.000 description 46
- 238000002484 cyclic voltammetry Methods 0.000 description 25
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 23
- 102100030497 Cytochrome c Human genes 0.000 description 16
- 108010075031 Cytochromes c Proteins 0.000 description 16
- 241000283073 Equus caballus Species 0.000 description 16
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 14
- 108010052832 Cytochromes Proteins 0.000 description 13
- 102000018832 Cytochromes Human genes 0.000 description 13
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 12
- 230000027756 respiratory electron transport chain Effects 0.000 description 9
- 150000003278 haem Chemical class 0.000 description 8
- 230000002107 myocardial effect Effects 0.000 description 8
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108010043121 Green Fluorescent Proteins Proteins 0.000 description 5
- 102000004144 Green Fluorescent Proteins Human genes 0.000 description 5
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 5
- 239000005090 green fluorescent protein Substances 0.000 description 5
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 description 5
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 5
- 125000003588 lysine group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 5
- 210000004165 myocardium Anatomy 0.000 description 5
- BQCADISMDOOEFD-UHFFFAOYSA-N Silver Chemical compound [Ag] BQCADISMDOOEFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 4
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 4
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 4
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000003446 ligand Substances 0.000 description 4
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 4
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 4
- 229910052709 silver Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000004332 silver Substances 0.000 description 4
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 3
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 description 3
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 3
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 3
- 125000001165 hydrophobic group Chemical group 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 3
- ULGGZAVAARQJCS-UHFFFAOYSA-N 11-sulfanylundecan-1-ol Chemical compound OCCCCCCCCCCCS ULGGZAVAARQJCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 230000000747 cardiac effect Effects 0.000 description 2
- 230000008859 change Effects 0.000 description 2
- 125000004122 cyclic group Chemical group 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 125000000524 functional group Chemical group 0.000 description 2
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 2
- 238000011160 research Methods 0.000 description 2
- CCIDWXHLGNEQSL-UHFFFAOYSA-N undecane-1-thiol Chemical compound CCCCCCCCCCCS CCIDWXHLGNEQSL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- GWOLZNVIRIHJHB-UHFFFAOYSA-N 11-mercaptoundecanoic acid Chemical compound OC(=O)CCCCCCCCCCS GWOLZNVIRIHJHB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108091006149 Electron carriers Proteins 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- 229910021607 Silver chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 241000589499 Thermus thermophilus Species 0.000 description 1
- 238000005411 Van der Waals force Methods 0.000 description 1
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical group [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000274 adsorptive effect Effects 0.000 description 1
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 125000004429 atom Chemical group 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 230000008878 coupling Effects 0.000 description 1
- 238000010168 coupling process Methods 0.000 description 1
- 238000005859 coupling reaction Methods 0.000 description 1
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 1
- 238000003795 desorption Methods 0.000 description 1
- 239000007772 electrode material Substances 0.000 description 1
- 229960000789 guanidine hydrochloride Drugs 0.000 description 1
- PJJJBBJSCAKJQF-UHFFFAOYSA-N guanidinium chloride Chemical compound [Cl-].NC(N)=[NH2+] PJJJBBJSCAKJQF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 1
- 125000004029 hydroxymethyl group Chemical group [H]OC([H])([H])* 0.000 description 1
- 230000001771 impaired effect Effects 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 239000003607 modifier Substances 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- HKZLPVFGJNLROG-UHFFFAOYSA-M silver monochloride Chemical compound [Cl-].[Ag+] HKZLPVFGJNLROG-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000002356 single layer Substances 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 238000006276 transfer reaction Methods 0.000 description 1
- 229910021642 ultra pure water Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000012498 ultrapure water Substances 0.000 description 1
- 238000004832 voltammetry Methods 0.000 description 1
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011701 zinc Substances 0.000 description 1
- 108010034088 zinc cytochrome c Proteins 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K17/00—Carrier-bound or immobilised peptides; Preparation thereof
- C07K17/14—Peptides being immobilised on, or in, an inorganic carrier
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N27/00—Investigating or analysing materials by the use of electric, electrochemical, or magnetic means
- G01N27/26—Investigating or analysing materials by the use of electric, electrochemical, or magnetic means by investigating electrochemical variables; by using electrolysis or electrophoresis
- G01N27/28—Electrolytic cell components
- G01N27/30—Electrodes, e.g. test electrodes; Half-cells
- G01N27/327—Biochemical electrodes, e.g. electrical or mechanical details for in vitro measurements
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B82—NANOTECHNOLOGY
- B82Y—SPECIFIC USES OR APPLICATIONS OF NANOSTRUCTURES; MEASUREMENT OR ANALYSIS OF NANOSTRUCTURES; MANUFACTURE OR TREATMENT OF NANOSTRUCTURES
- B82Y10/00—Nanotechnology for information processing, storage or transmission, e.g. quantum computing or single electron logic
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/543—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals
- G01N33/54366—Apparatus specially adapted for solid-phase testing
- G01N33/54373—Apparatus specially adapted for solid-phase testing involving physiochemical end-point determination, e.g. wave-guides, FETS, gratings
- G01N33/5438—Electrodes
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
-
- H—ELECTRICITY
- H10—SEMICONDUCTOR DEVICES; ELECTRIC SOLID-STATE DEVICES NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- H10K—ORGANIC ELECTRIC SOLID-STATE DEVICES
- H10K30/00—Organic devices sensitive to infrared radiation, light, electromagnetic radiation of shorter wavelength or corpuscular radiation
- H10K30/451—Organic devices sensitive to infrared radiation, light, electromagnetic radiation of shorter wavelength or corpuscular radiation comprising a metal-semiconductor-metal [m-s-m] structure
-
- H—ELECTRICITY
- H10—SEMICONDUCTOR DEVICES; ELECTRIC SOLID-STATE DEVICES NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- H10K—ORGANIC ELECTRIC SOLID-STATE DEVICES
- H10K85/00—Organic materials used in the body or electrodes of devices covered by this subclass
- H10K85/761—Biomolecules or bio-macromolecules, e.g. proteins, chlorophyl, lipids or enzymes
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
- G01N2333/795—Porphyrin- or corrin-ring-containing peptides
- G01N2333/80—Cytochromes
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2610/00—Assays involving self-assembled monolayers [SAMs]
-
- H—ELECTRICITY
- H10—SEMICONDUCTOR DEVICES; ELECTRIC SOLID-STATE DEVICES NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- H10K—ORGANIC ELECTRIC SOLID-STATE DEVICES
- H10K30/00—Organic devices sensitive to infrared radiation, light, electromagnetic radiation of shorter wavelength or corpuscular radiation
- H10K30/50—Photovoltaic [PV] devices
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
- Y02E10/00—Energy generation through renewable energy sources
- Y02E10/50—Photovoltaic [PV] energy
- Y02E10/549—Organic PV cells
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P70/00—Climate change mitigation technologies in the production process for final industrial or consumer products
- Y02P70/50—Manufacturing or production processes characterised by the final manufactured product
Description
この発明が解決しようとする他の課題は、化学的に安定な金電極上に高い安定性を有するシトクロムc552、その誘導体またはその変異体がその電子伝達能を保持したまま固定化された長期安定利用可能なタンパク質固定化電極を用いる機能素子およびその製造方法を提供することである。
すなわち、上記課題を解決するために、この発明は、
金電極とこの金電極に固定化されたシトクロムc552、その誘導体またはその変異体とを有するタンパク質固定化電極である。
この発明はまた、
金電極にシトクロムc552、その誘導体またはその変異体を固定化するようにしたタンパク質固定化電極の製造方法である。
金電極とこの金電極に固定化されたシトクロムc552、その誘導体またはその変異体とを有するタンパク質固定化電極を有する機能素子である。
この発明はまた、
金電極上にシトクロムc552、その誘導体またはその変異体を固定化してタンパク質固定化電極を形成する工程を有する機能素子の製造方法である。
ここで、機能素子は、シトクロムc552、その誘導体またはその変異体を用いるものである限り特に限定されないが、例えば、光電変換素子や、光電変換機能を有する各種の電子素子などが挙げられる。
1.第1の実施の形態(タンパク質固定化電極およびその製造方法)
2.第2の実施の形態(光電変換素子)
[タンパク質固定化電極]
図1に第1の実施の形態によるタンパク質固定化電極を示す。
図1に示すように、このタンパク質固定化電極においては、金電極11上に自己組織化単分子膜(self-assembled monolayer,SAM)12を介してシトクロムc552 13が固定化されている。この場合、シトクロムc552 13は、その疎水性部分13aを金電極11側に向けて固定化されている。シトクロムc552 13の内部にあるヘム13bには、中心金属として鉄(Fe)が配位している。
図7は、金電極11上に自己組織化単分子膜12を介して固定化されたシトクロムc552 13を金電極11側から見た図を示し、軸配位子ヒスチジンは右側にある(ヘム正面)。図7においては、アミノ酸側鎖を棒モデルで示した。
このタンパク質固定化電極の製造方法の一例について説明する。
まず、金電極11を上記の疎水性チオールおよび親水性チオールを所定の割合で混ぜた溶液(溶媒は例えばエタノール)に浸漬することによって、図1に示すように、自己組織化単分子膜12を金電極11の表面に形成する。
次に、こうして自己組織化単分子膜12を形成した金電極11をシトクロムc552
13と緩衝液と必要に応じて塩化カリウム(KCl)などの塩とを含む溶液に浸漬することによって、自己組織化単分子膜12上にシトクロムc552 13をその疎水性部分13aが金電極11側を向くように吸着固定する。
以上のようにして、目的とするタンパク質固定化電極が製造される。
このタンパク質固定化電極(以下「シトクロムc552固定化電極」と言う。)の実施例について説明する。
1.試料の作製
疎水性チオールとしての1−ウンデカンチオール(HS(CH2 )10CH3 )と親水性チオールとしての1−ヒドロキシ−11−ウンデカンチオール(HS(CH2 )10CH2 OH)とを25:75の割合で混ぜた0.1mMエタノール溶液を調製した。この溶液に清浄な金ドロップ電極または金平板電極を浸漬し、室温で一昼夜放置する。こうして、自己組織化単分子膜が金ドロップ電極または金平板電極の表面に形成される。
測定に際しては、緩衝液として10mMリン酸−Na溶液(pH7.0)を用い、電位掃引速度は50mV/sとした。シトクロムc552固定化電極としては、上記と同様にHS(CH2 )10CH3 およびHS(CH3 )10CH2 OHを用いて形成した自己組織化単分子膜を介して金ドロップ電極にシトクロムc552を固定化したものを用いた。ただし、金ドロップ電極の直径は2.5mmである。
図15および図16に示す結果の、酸化還元ピークにおける電流値をHS(CH2 )10CH2 OHの含有量に対してプロットしたグラフを図17に示す。図17より、HS(CH2 )10CH2 OHの含有量が60〜90%の範囲でシトクロムc552の固定化を良好に行うことが可能であることが分かる。詳細は省略するが、別途行った実験により、疎水性チオールがHS(CH2 )n CH3 (n=5,8,10)、親水性チオールがHS(CH2 )n CH2 OH(n=5,8,10)である場合全般について、HS(CH2 )n CH2 OHの含有量が60〜90%の範囲でシトクロムc552の固定化を良好に行うことが可能であることが確認されている。
[光電変換素子]
図19に示すように、この光電変換素子においては、第1の実施の形態と同様に、金電極11上に自己組織化単分子膜12を介してシトクロムc552 13が固定化されたタンパク質固定化電極を有する。さらに、このシトクロムc552 13には、緑色蛍光タンパク質(Green Fluorescent Protein,GFP)14が静電的に結合している。
上記以外のことは第1の実施の形態と同様である。
この第2の実施の形態によれば、長期安定利用可能なタンパク質固定化電極を用いた新規な光電変換素子を実現することができる。
例えば、上述の実施の形態において挙げた数値、構造、構成、形状、材料などはあくまでも例に過ぎず、必要に応じてこれらと異なる数値、構造、構成、形状、材料などを用いてもよい。
Claims (5)
- 金電極とこの金電極に固定化されたシトクロムc552、その誘導体またはその変異体とを有し、
上記シトクロムc552、その誘導体またはその変異体はその疎水性部分を上記金電極側に向けて固定化され、
上記シトクロムc552、その誘導体またはその変異体と上記金電極とは自己組織化単分子膜を介して結合しており、
上記自己組織化単分子膜は疎水性チオールおよび親水性チオールを用いて形成されたものであり、
上記疎水性チオールはHS(CH 2 ) 10 CH 3 、上記親水性チオールはHS(CH 2 ) 10 CH 2 OHであり、
上記自己組織化単分子膜中のHS(CH 2 ) 10 CH 2 OHの含有量が60%以上90%以下であるタンパク質固定化電極。 - 疎水性チオールであるHS(CH 2 ) 10 CH 3 および親水性チオールであるHS(CH 2 ) 10 CH 2 OHを混ぜた溶液に金電極を浸漬することによって上記金電極の表面にHS(CH 2 ) 10 CH 3 およびHS(CH 2 ) 10 CH 2 OHからなり、HS(CH 2 ) 10 CH 2 OHの含有量が60%以上90%以下である自己組織化単分子膜を形成し、
上記自己組織化単分子膜を介してシトクロムc552、その誘導体またはその変異体をその疎水性部分が上記金電極側に向くように上記金電極に結合して固定化するタンパク質固定化電極の製造方法。 - 上記金電極上に上記自己組織化単分子膜を形成した後、上記シトクロムc552、その誘導体またはその変異体と緩衝液と10mM以上30mM以下の塩化カリウムとを含む溶液に上記自己組織化単分子膜が形成された上記金電極を浸漬することにより上記シトクロムc552、その誘導体またはその変異体を上記自己組織化単分子膜を介して上記金電極と結合するようにした請求項2記載のタンパク質固定化電極の製造方法。
- タンパク質固定化電極を有し、
上記タンパク質固定化電極は、
金電極とこの金電極に固定化されたシトクロムc552、その誘導体またはその変異体とを有し、
上記シトクロムc552、その誘導体またはその変異体はその疎水性部分を上記金電極側に向けて固定化され、
上記シトクロムc552、その誘導体またはその変異体と上記金電極とは自己組織化単分子膜を介して結合しており、
上記自己組織化単分子膜は疎水性チオールおよび親水性チオールを用いて形成されたものであり、
上記疎水性チオールはHS(CH 2 ) 10 CH 3 、上記親水性チオールはHS(CH 2 ) 10 CH 2 OHであり、
上記自己組織化単分子膜中のHS(CH 2 ) 10 CH 2 OHの含有量が60%以上90%以下であるものである機能素子。 - 疎水性チオールであるHS(CH 2 ) 10 CH 3 および親水性チオールであるHS(CH 2 ) 10 CH 2 OHを混ぜた溶液に金電極を浸漬することによって上記金電極の表面にHS(CH 2 ) 10 CH 3 およびHS(CH 2 ) 10 CH 2 OHからなり、HS(CH 2 ) 10 CH 2 OHの含有量が60%以上90%以下である自己組織化単分子膜を形成し、
上記自己組織化単分子膜を介してシトクロムc552、その誘導体またはその変異体をその疎水性部分が上記金電極側に向くように上記金電極に結合して固定化することによりタンパク質固定化電極を形成する工程を有する機能素子の製造方法。
Priority Applications (8)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2008322199A JP5233650B2 (ja) | 2008-12-18 | 2008-12-18 | タンパク質固定化電極およびその製造方法ならびに機能素子およびその製造方法 |
CN200980154795.9A CN102282461B (zh) | 2008-12-18 | 2009-12-10 | 蛋白质固定化电极及其制造方法,以及功能元件及制造方法 |
US13/139,461 US8609438B2 (en) | 2008-12-18 | 2009-12-10 | Protein-immobilized electrode and method of manufacturing the same, and functional element and method of manufacturing the same |
PCT/JP2009/070674 WO2010071071A1 (ja) | 2008-12-18 | 2009-12-10 | タンパク質固定化電極およびその製造方法ならびに機能素子およびその製造方法 |
KR1020117013249A KR20110094304A (ko) | 2008-12-18 | 2009-12-10 | 단백질 고정화 전극 및 그 제조 방법과 기능 소자 및 그 제조 방법 |
EP09833374.3A EP2360466A4 (en) | 2008-12-18 | 2009-12-10 | IMMOBILIZED PROTEIN ELECTRODE, FUNCTIONAL ELEMENT, AND METHODS OF MANUFACTURING THE SAME |
BRPI0923356-3A BRPI0923356A2 (pt) | 2008-12-18 | 2009-12-10 | Eletrodo de proteína imobilizada, método para fabricar um eletrodo de proteína imobilizada, elemento funcional, e , método para fabricar um elemento funcional. |
RU2011124246/10A RU2532841C2 (ru) | 2008-12-18 | 2009-12-10 | Электрод с иммобилизованным белком и способ его изготовления и функциональный элемент и способ его изготовления |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2008322199A JP5233650B2 (ja) | 2008-12-18 | 2008-12-18 | タンパク質固定化電極およびその製造方法ならびに機能素子およびその製造方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2010145216A JP2010145216A (ja) | 2010-07-01 |
JP5233650B2 true JP5233650B2 (ja) | 2013-07-10 |
Family
ID=42268741
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2008322199A Expired - Fee Related JP5233650B2 (ja) | 2008-12-18 | 2008-12-18 | タンパク質固定化電極およびその製造方法ならびに機能素子およびその製造方法 |
Country Status (8)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US8609438B2 (ja) |
EP (1) | EP2360466A4 (ja) |
JP (1) | JP5233650B2 (ja) |
KR (1) | KR20110094304A (ja) |
CN (1) | CN102282461B (ja) |
BR (1) | BRPI0923356A2 (ja) |
RU (1) | RU2532841C2 (ja) |
WO (1) | WO2010071071A1 (ja) |
Families Citing this family (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP5444747B2 (ja) | 2009-02-17 | 2014-03-19 | ソニー株式会社 | カラー撮像素子およびその製造方法ならびに光センサーおよびその製造方法ならびに光電変換素子およびその製造方法ならびに電子機器 |
JP2011100759A (ja) * | 2009-11-04 | 2011-05-19 | Sony Corp | 多層透明受光素子および電子機器 |
Family Cites Families (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB2312960B (en) * | 1996-05-10 | 2000-07-19 | British Gas Plc | Electrochemical process |
JPH10280182A (ja) * | 1997-04-11 | 1998-10-20 | Mitsubishi Heavy Ind Ltd | タンパク質固定修飾電極 |
JP4524395B2 (ja) * | 2004-05-31 | 2010-08-18 | 独立行政法人産業技術総合研究所 | チオール基又はスルフィド基含有化合物の検出、濃度測定方法 |
NO321280B1 (no) * | 2004-07-22 | 2006-04-18 | Thin Film Electronics Asa | Organisk, elektronisk krets og fremgangsmate til dens fremstilling |
JP4561451B2 (ja) * | 2005-04-15 | 2010-10-13 | セイコーエプソン株式会社 | 多型検出方法および多型検出用キット |
JP5369366B2 (ja) * | 2006-02-16 | 2013-12-18 | ソニー株式会社 | 光電変換素子、半導体装置および電子機器 |
JP5007555B2 (ja) * | 2006-11-15 | 2012-08-22 | ソニー株式会社 | タンパク質の固定化方法及びこれを用いたバイオセンサー |
JP5444747B2 (ja) * | 2009-02-17 | 2014-03-19 | ソニー株式会社 | カラー撮像素子およびその製造方法ならびに光センサーおよびその製造方法ならびに光電変換素子およびその製造方法ならびに電子機器 |
JP5446414B2 (ja) * | 2009-04-16 | 2014-03-19 | ソニー株式会社 | 光電変換素子 |
-
2008
- 2008-12-18 JP JP2008322199A patent/JP5233650B2/ja not_active Expired - Fee Related
-
2009
- 2009-12-10 BR BRPI0923356-3A patent/BRPI0923356A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2009-12-10 EP EP09833374.3A patent/EP2360466A4/en not_active Withdrawn
- 2009-12-10 CN CN200980154795.9A patent/CN102282461B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2009-12-10 KR KR1020117013249A patent/KR20110094304A/ko not_active Application Discontinuation
- 2009-12-10 WO PCT/JP2009/070674 patent/WO2010071071A1/ja active Application Filing
- 2009-12-10 RU RU2011124246/10A patent/RU2532841C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2009-12-10 US US13/139,461 patent/US8609438B2/en not_active Expired - Fee Related
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
RU2011124246A (ru) | 2013-01-27 |
CN102282461B (zh) | 2014-12-24 |
EP2360466A1 (en) | 2011-08-24 |
JP2010145216A (ja) | 2010-07-01 |
EP2360466A4 (en) | 2014-05-14 |
BRPI0923356A2 (pt) | 2015-07-21 |
CN102282461A (zh) | 2011-12-14 |
US8609438B2 (en) | 2013-12-17 |
KR20110094304A (ko) | 2011-08-23 |
WO2010071071A1 (ja) | 2010-06-24 |
US20120103798A1 (en) | 2012-05-03 |
RU2532841C2 (ru) | 2014-11-10 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Rad et al. | A review on glucose and hydrogen peroxide biosensor based on modified electrode included silver nanoparticles | |
Randviir et al. | Electrochemical impedance spectroscopy: an overview of bioanalytical applications | |
Devi et al. | Amperometric determination of xanthine in fish meat by zinc oxide nanoparticle/chitosan/multiwalled carbon nanotube/polyaniline composite film bound xanthine oxidase | |
Dong et al. | Exploiting multi-function metal-organic framework nanocomposite Ag@ Zn-TSA as highly efficient immobilization matrixes for sensitive electrochemical biosensing | |
Ren et al. | Hydrogen peroxide sensor based on horseradish peroxidase immobilized on a silver nanoparticles/cysteamine/gold electrode | |
Mukdasai et al. | A highly sensitive electrochemical determination of norepinephrine using l-cysteine self-assembled monolayers over gold nanoparticles/multi-walled carbon nanotubes electrode in the presence of sodium dodecyl sulfate | |
Sun et al. | Electrochemical immunosensor based on nanoporpus gold loading thionine for carcinoembryonic antigen | |
Valentini et al. | Nanomaterials and analytical chemistry | |
Tsai et al. | Ionic liquid assisted synthesis of nano Pd–Au particles and application for the detection of epinephrine, dopamine and uric acid | |
Annalakshmi et al. | One pot synthesis of nanospheres-like trimetallic NiFeCo nanoalloy: A superior electrocatalyst for electrochemical sensing of hydrazine in water bodies | |
KR101360407B1 (ko) | 재조합 단백질 및 무기입자 이중층을 포함하는 바이오-메모리 디바이스 | |
Sharma et al. | Glucose sensor based on redox-cycling between selectively modified and unmodified combs of carbon interdigitated array nanoelectrodes | |
Zhu et al. | Non-enzymatic xanthine sensor of heteropolyacids doped ferrocene and reduced graphene oxide via one-step electrodeposition combined with layer-by-layer self-assembly technology | |
Zheng et al. | DNA as a linker for biocatalytic deposition of Au nanoparticles on graphene and its application in glucose detection | |
Suhanto et al. | Sonochemical synthesis of magnetic Fe 3 O 4/graphene nanocomposites for label-free electrochemical biosensors | |
Chen et al. | A label-free electrochemical immunosensor based on a gold–vertical graphene/TiO2 nanotube electrode for CA125 detection in oxidation/reduction dual channels | |
Zhang et al. | Amperometric biosensor for nitrite and hydrogen peroxide based on hemoglobin immobilized on gold nanoparticles/polythionine/platinum nanoparticles modified glassy carbon electrode | |
Jakubec et al. | Novel Fe@ Fe-O@ Ag nanocomposite for efficient non-enzymatic sensing of hydrogen peroxide | |
Zhang et al. | Gold Nanoparticle‐Based Mediatorless Biosensor Prepared on Microporous Electrode | |
Apetrei et al. | Facile copper-based nanofibrous matrix for glucose sensing: Eenzymatic vs. non-enzymatic | |
JP5233650B2 (ja) | タンパク質固定化電極およびその製造方法ならびに機能素子およびその製造方法 | |
Amini et al. | Application of an electrochemical sensor using copper oxide nanoparticles/polyalizarin yellow R nanocomposite for hydrogen peroxide | |
Al-Akraa et al. | Self-assembling of gold nanoparticles array for electrosensing applications | |
Rafipour et al. | An electrochemical biosensor based on cobalt nanoparticles synthesized in iron storage protein molecules to determine ascorbic acid | |
See et al. | Highly Sensitive Aluminium (III) ion sensor based on a self-assembled monolayer on a gold nanoparticles modified screen-printed carbon electrode |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20111104 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20120403 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20120528 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20120904 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20121129 |
|
A911 | Transfer to examiner for re-examination before appeal (zenchi) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A911 Effective date: 20121210 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20130226 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20130311 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20160405 Year of fee payment: 3 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |