JP3078377B2 - マンノシル基転移オリゴ糖の製造方法 - Google Patents
マンノシル基転移オリゴ糖の製造方法Info
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- acetylglucosamine
- mannanase
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、糖タンパク質や糖脂質
などの複合糖質の糖鎖をなし、医薬品、診断薬としての
利用が期待されるマンノシル基転移オリゴ糖の製造方法
に関する。
などの複合糖質の糖鎖をなし、医薬品、診断薬としての
利用が期待されるマンノシル基転移オリゴ糖の製造方法
に関する。
【０００２】
【従来の技術】近年、糖タンパク質や糖脂質などの複合
糖質の生体における意義が次第に明らかとなってきた。
すなわち、細胞膜上の糖タンパク質や糖脂質が、細胞の
癌化、分化、増殖、免疫などの基本的な生命現象に深く
かかわっていることが判明しつつあり、この現象と関連
して糖タンパク質や糖脂質などの複合糖質の糖鎖が注目
されるようになってきた。
糖質の生体における意義が次第に明らかとなってきた。
すなわち、細胞膜上の糖タンパク質や糖脂質が、細胞の
癌化、分化、増殖、免疫などの基本的な生命現象に深く
かかわっていることが判明しつつあり、この現象と関連
して糖タンパク質や糖脂質などの複合糖質の糖鎖が注目
されるようになってきた。
【０００３】この糖鎖は、ガラクトース、マンノース、
グルコース、フコース、Ｎ−アセチルグルコサミン、Ｎ
−アセチルガラクトサミン、Ｎ−アセチルノイラミン酸
などの単糖の組合せの結合により構成されるオリゴ糖で
あり、微量ながら極めて有用な物質で、医薬品、診断薬
としての利用が考えられている。特に、マンノシル基転
移オリゴ糖は、糖タンパク質の糖鎖の中でアスパラギン
結合型糖鎖の基本骨格を成すオリゴ糖で、極めて重要な
役割を演じているものと考えられる。
グルコース、フコース、Ｎ−アセチルグルコサミン、Ｎ
−アセチルガラクトサミン、Ｎ−アセチルノイラミン酸
などの単糖の組合せの結合により構成されるオリゴ糖で
あり、微量ながら極めて有用な物質で、医薬品、診断薬
としての利用が考えられている。特に、マンノシル基転
移オリゴ糖は、糖タンパク質の糖鎖の中でアスパラギン
結合型糖鎖の基本骨格を成すオリゴ糖で、極めて重要な
役割を演じているものと考えられる。
【０００４】従来、このようなオリゴ糖は、天然物から
の抽出によって得られているが、その量は極微量で、最
近では、化学合成法もしくは糖ヌクレオチドを基質とし
たトランスフェラーゼの反応により糖鎖の全合成あるい
はそのフラグメント化合物の合成が盛んに行われるよう
になった。
の抽出によって得られているが、その量は極微量で、最
近では、化学合成法もしくは糖ヌクレオチドを基質とし
たトランスフェラーゼの反応により糖鎖の全合成あるい
はそのフラグメント化合物の合成が盛んに行われるよう
になった。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】しかしながら、天然物
から抽出する方法、化学合成もしくは糖ヌクレオチドを
基質としたトランスフェラーゼの反応により合成する方
法のいずれの方法も、工程が複雑で、工業的には適さな
い製造方法であった。
から抽出する方法、化学合成もしくは糖ヌクレオチドを
基質としたトランスフェラーゼの反応により合成する方
法のいずれの方法も、工程が複雑で、工業的には適さな
い製造方法であった。
【０００６】したがって、本発明の目的は、簡便で、工
業的に生産が可能なマンノシル基転移オリゴ糖の製造方
法を提供することにある。
業的に生産が可能なマンノシル基転移オリゴ糖の製造方
法を提供することにある。
【０００７】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記目的
を達成するため、鋭意研究した結果、β−Ｄ−マンナナ
ーゼの糖転移反応を利用することによって、簡便で、工
業的に生産が可能なマンノシル基転移オリゴ糖の合成に
成功し、本発明を完成したものである。
を達成するため、鋭意研究した結果、β−Ｄ−マンナナ
ーゼの糖転移反応を利用することによって、簡便で、工
業的に生産が可能なマンノシル基転移オリゴ糖の合成に
成功し、本発明を完成したものである。
【０００８】すなわち、本発明は、Ｎ−アセチルグルコ
サミン又はジ−Ｎ−アセチルキトビオースを受容体基質
とし、マンノオリゴ糖を供与体基質として、β−Ｄ−マ
ンナナーゼを作用させ、β−Ｄ−マンナナーゼの糖転移
反応によりマンノース残基を転移させることを特徴とす
る下記化学式２で示されるマンノシル基転移オリゴ糖の
製造方法である。
サミン又はジ−Ｎ−アセチルキトビオースを受容体基質
とし、マンノオリゴ糖を供与体基質として、β−Ｄ−マ
ンナナーゼを作用させ、β−Ｄ−マンナナーゼの糖転移
反応によりマンノース残基を転移させることを特徴とす
る下記化学式２で示されるマンノシル基転移オリゴ糖の
製造方法である。
【０００９】
【化２】Ｍａｎβ−（１→４）−［ＧｌｃＮＡｃβ−
（１→４）］n −ＧｌｃＮＡｃ （式中、Ｍａｎはマンノース残基を表し、ＧｌｃＮＡｃ
はＮ−アセチルグルコサミン残基を表し、ｎ＝０又は１
である。）
（１→４）］n −ＧｌｃＮＡｃ （式中、Ｍａｎはマンノース残基を表し、ＧｌｃＮＡｃ
はＮ−アセチルグルコサミン残基を表し、ｎ＝０又は１
である。）
【００１０】上記化学式２において、ｎ＝０の化合物
は、マンノシル Ｎ−アセチルグルコサミンであり、ｎ
＝１の化合物は、マンノシル ジ−Ｎ−アセチルキトビ
オースである。
は、マンノシル Ｎ−アセチルグルコサミンであり、ｎ
＝１の化合物は、マンノシル ジ−Ｎ−アセチルキトビ
オースである。
【００１１】以下、本発明について更に詳細に説明す
る。
る。
【００１２】本発明に用いるβ−Ｄ−マンナナーゼ [EC
3.2.1.78.] としては、バチルス・サブチルス（Bacill
us subtilis)、アスペルギルス・ニガー（Aspergillus
niger)、チロマイセス・パルストリス（Tyromyces palu
stris)や、ストレプトマイセス sp. (Streptomyces s
p.) 、ペニシリウム sp. (Penicillium sp.)、トリコデ
ルマ sp. (Trichoderma sp.)を起源とする酵素が例示で
きる。また、簡易的には市販酵素を用いることができ、
例えばセルラーゼ、ヘミセルラーゼ製剤中に混在したβ
−Ｄ−マンナナーゼを利用することも可能である。な
お、これら酵素は、受容体基質のジ−Ｎ−アセチルキト
ビオースを分解しないようにβ−Ｎ−アセチルグルコサ
ミニダーゼ活性を除いておくことが好ましい。
3.2.1.78.] としては、バチルス・サブチルス（Bacill
us subtilis)、アスペルギルス・ニガー（Aspergillus
niger)、チロマイセス・パルストリス（Tyromyces palu
stris)や、ストレプトマイセス sp. (Streptomyces s
p.) 、ペニシリウム sp. (Penicillium sp.)、トリコデ
ルマ sp. (Trichoderma sp.)を起源とする酵素が例示で
きる。また、簡易的には市販酵素を用いることができ、
例えばセルラーゼ、ヘミセルラーゼ製剤中に混在したβ
−Ｄ−マンナナーゼを利用することも可能である。な
お、これら酵素は、受容体基質のジ−Ｎ−アセチルキト
ビオースを分解しないようにβ−Ｎ−アセチルグルコサ
ミニダーゼ活性を除いておくことが好ましい。
【００１３】本発明の糖転移反応において、受容体基質
として用いるＮ−アセチルグルコサミン及びジ−Ｎ−ア
セチルキトビオースは、キチンの加水分解により調製す
ることができ（キチン, キトサン実験マニュアル、キチ
ン, キトサン研究会編、技報堂出版(1991)参照）、供与
体基質として用いるマンノオリゴ糖は、例えばコプラマ
ンナンの加水分解により調製することができる（高橋
ら；熱帯農業、27、140-148 (1983)参照）。上記マンノ
オリゴ糖としては、重合度が２〜４のオリゴ糖を用いる
ことができるが、マンノオリゴ糖の生産性やβ−Ｄ−マ
ンナナーゼの糖転移反応性から、３糖のマンノトリオー
スが好ましい。
として用いるＮ−アセチルグルコサミン及びジ−Ｎ−ア
セチルキトビオースは、キチンの加水分解により調製す
ることができ（キチン, キトサン実験マニュアル、キチ
ン, キトサン研究会編、技報堂出版(1991)参照）、供与
体基質として用いるマンノオリゴ糖は、例えばコプラマ
ンナンの加水分解により調製することができる（高橋
ら；熱帯農業、27、140-148 (1983)参照）。上記マンノ
オリゴ糖としては、重合度が２〜４のオリゴ糖を用いる
ことができるが、マンノオリゴ糖の生産性やβ−Ｄ−マ
ンナナーゼの糖転移反応性から、３糖のマンノトリオー
スが好ましい。
【００１４】β−Ｄ−マンナナーゼの糖転移反応に用い
る供与体基質（マンノオリゴ糖）と受容体基質（Ｎ−ア
セチルグルコサミン又はジ−Ｎ−アセチルキトビオー
ス）の量は、モル比で１：０．５〜１：５とすることが
好ましく、かつ、１０％以上の高濃度溶液として反応を
行うことが好ましい。また、反応に用いるβ−Ｄ−マン
ナナーゼの酵素量は、反応溶液１ml当りマンノシダーゼ
活性として５〜２０ユニット（Ｕ）程度が好ましい。反
応はｐＨ４〜９、温度５〜５０℃で行うことが好まし
く、反応時間は２〜１００時間作用させるのが好まし
い。
る供与体基質（マンノオリゴ糖）と受容体基質（Ｎ−ア
セチルグルコサミン又はジ−Ｎ−アセチルキトビオー
ス）の量は、モル比で１：０．５〜１：５とすることが
好ましく、かつ、１０％以上の高濃度溶液として反応を
行うことが好ましい。また、反応に用いるβ−Ｄ−マン
ナナーゼの酵素量は、反応溶液１ml当りマンノシダーゼ
活性として５〜２０ユニット（Ｕ）程度が好ましい。反
応はｐＨ４〜９、温度５〜５０℃で行うことが好まし
く、反応時間は２〜１００時間作用させるのが好まし
い。
【００１５】なお、本発明において、β−Ｄ−マンナナ
ーゼ活性の測定は、ソモギネルソン法により還元力の増
加を測定して行った。すなわち、０．２５％コンニャク
マンナン溶液１mlに適当量の酵素液を加え、４０℃で１
０分間反応させた後、銅試薬１mlを加え、１００℃で１
０分間煮沸後、冷却する。この反応液にネルソン試薬２
mlを加え、攪拌、遠心して上清液を得る。この上清液に
蒸留水２１mlを加え、５００nmにおける吸光度を測定し
た。酵素単位１Ｕは、１分間に１μmol のマンノースに
相当する還元糖を生じる酵素量と定義した。
ーゼ活性の測定は、ソモギネルソン法により還元力の増
加を測定して行った。すなわち、０．２５％コンニャク
マンナン溶液１mlに適当量の酵素液を加え、４０℃で１
０分間反応させた後、銅試薬１mlを加え、１００℃で１
０分間煮沸後、冷却する。この反応液にネルソン試薬２
mlを加え、攪拌、遠心して上清液を得る。この上清液に
蒸留水２１mlを加え、５００nmにおける吸光度を測定し
た。酵素単位１Ｕは、１分間に１μmol のマンノースに
相当する還元糖を生じる酵素量と定義した。
【００１６】本発明の糖転移反応において、受容体基質
をＮ−アセチルグルコサミンとした場合には、前記化学
式２のｎ＝０で示されるマンノシル Ｎ−アセチルグル
コサミンが生成し、受容体基質をジ−Ｎ−アセチルキト
ビオースとした場合には、前記化学式２のｎ＝１で示さ
れるマンノシル ジ−Ｎ−アセチルキトビオースが生成
する。
をＮ−アセチルグルコサミンとした場合には、前記化学
式２のｎ＝０で示されるマンノシル Ｎ−アセチルグル
コサミンが生成し、受容体基質をジ−Ｎ−アセチルキト
ビオースとした場合には、前記化学式２のｎ＝１で示さ
れるマンノシル ジ−Ｎ−アセチルキトビオースが生成
する。
【００１７】上記のようにして得られた反応液は、例え
ば１００℃で１０分間の煮沸により反応を停止した後、
生成したマンノシル基転移オリゴ糖を必要に応じて活性
炭カラムクロマトグラフィー、ゲル濾過クロマトグラフ
ィー、高速液体クロマトグラフィー等の手段を組み合わ
せて精製することができる。
ば１００℃で１０分間の煮沸により反応を停止した後、
生成したマンノシル基転移オリゴ糖を必要に応じて活性
炭カラムクロマトグラフィー、ゲル濾過クロマトグラフ
ィー、高速液体クロマトグラフィー等の手段を組み合わ
せて精製することができる。
【００１８】
参考例 アスペルギルス・ニガー（Asp. niger) 起源の粗酵素標
品「ヘミセルラーゼＡＣＨ」（商品名、新日本化学株式
会社製）２ｇに、５mlの２０mM酢酸緩衝液 (pH5.0)を加
えて１時間攪拌し、遠心分離して得られた上清液に硫安
を７５％飽和になるように添加し、４℃で一晩放置し
た。生じた沈澱を遠心分離により回収し、適当量の同緩
衝液を加えて溶解した後、遠心分離により不溶物を除去
した。この上清液を限外濾過（Amicon社製、PM-10 メン
ブランフィルター）で脱塩濃縮し、硫安分画標品を得
た。
品「ヘミセルラーゼＡＣＨ」（商品名、新日本化学株式
会社製）２ｇに、５mlの２０mM酢酸緩衝液 (pH5.0)を加
えて１時間攪拌し、遠心分離して得られた上清液に硫安
を７５％飽和になるように添加し、４℃で一晩放置し
た。生じた沈澱を遠心分離により回収し、適当量の同緩
衝液を加えて溶解した後、遠心分離により不溶物を除去
した。この上清液を限外濾過（Amicon社製、PM-10 メン
ブランフィルター）で脱塩濃縮し、硫安分画標品を得
た。
【００１９】この標品を適当量の０．１Ｍ酢酸緩衝液
（pH 4.0）に溶解した後、予め同緩衝液で平衡化したDE
AE-Sepharoseイオン交換クロマトグラフィーに供した。
非吸着部を同緩衝液で洗浄した後、吸着部を０→０．１
ＭのNaClを含む同緩衝液の直線濃度勾配により溶出し、
β−Ｄ−マンナナーゼ活性を有する画分を集めた。
（pH 4.0）に溶解した後、予め同緩衝液で平衡化したDE
AE-Sepharoseイオン交換クロマトグラフィーに供した。
非吸着部を同緩衝液で洗浄した後、吸着部を０→０．１
ＭのNaClを含む同緩衝液の直線濃度勾配により溶出し、
β−Ｄ−マンナナーゼ活性を有する画分を集めた。
【００２０】次にこの画分を、予め３００mM硫安を含む
２０mM酢酸緩衝液（pH 4.0）で平衡化したPhenyl-Sepha
roseCL-4Bカラムクロマトグラフィーに供した。非吸着
部を同緩衝液で洗浄した後、吸着部を０．３→０Ｍの硫
安を含む同緩衝液の直線濃度勾配、そして水により溶出
し、β−Ｄ−マンナナーゼ活性を有する画分を集め、限
外濾過（Amicon製、PM-10 メンブランフィルター）で脱
塩濃縮後、凍結乾燥して、β−Ｄ−マンナナーゼの酵素
標品を得た。このようにして得られた酵素を糖転移反応
に用いた。
２０mM酢酸緩衝液（pH 4.0）で平衡化したPhenyl-Sepha
roseCL-4Bカラムクロマトグラフィーに供した。非吸着
部を同緩衝液で洗浄した後、吸着部を０．３→０Ｍの硫
安を含む同緩衝液の直線濃度勾配、そして水により溶出
し、β−Ｄ−マンナナーゼ活性を有する画分を集め、限
外濾過（Amicon製、PM-10 メンブランフィルター）で脱
塩濃縮後、凍結乾燥して、β−Ｄ−マンナナーゼの酵素
標品を得た。このようにして得られた酵素を糖転移反応
に用いた。
【００２１】実施例１ マンノトリオース２００mgと、Ｎ−アセチルグルコサミ
ン４００mgを、５０mM酢酸緩衝液（pH4.6 ）５mlに溶解
し、前記参考例で調製したアスペルギルス・ニガー（As
p. niger）起源のβ−Ｄ−マンナナーゼを５０Ｕ添加
し、３０℃で７２時間反応を行った。１００℃、１０分
間の煮沸により反応を停止した後、この反応液を活性炭
カラムクロマトグラフィーに供し、０→３０％エタノー
ルの直線濃度勾配により溶出させ、溶出した画分からア
セチル基の吸収（２１０nm）をもつ２糖画分を集め、凍
結乾燥した。その結果、収量は６mgであった。この物質
は、ＦＡＢ−ＭＳ、13Ｃ−ＮＭＲ構造解析の結果、Ｍａ
ｎβ−（１→４）−ＧｌｃＮＡｃ（マンノシル Ｎ−ア
セチルグルコサミン）と同定された。
ン４００mgを、５０mM酢酸緩衝液（pH4.6 ）５mlに溶解
し、前記参考例で調製したアスペルギルス・ニガー（As
p. niger）起源のβ−Ｄ−マンナナーゼを５０Ｕ添加
し、３０℃で７２時間反応を行った。１００℃、１０分
間の煮沸により反応を停止した後、この反応液を活性炭
カラムクロマトグラフィーに供し、０→３０％エタノー
ルの直線濃度勾配により溶出させ、溶出した画分からア
セチル基の吸収（２１０nm）をもつ２糖画分を集め、凍
結乾燥した。その結果、収量は６mgであった。この物質
は、ＦＡＢ−ＭＳ、13Ｃ−ＮＭＲ構造解析の結果、Ｍａ
ｎβ−（１→４）−ＧｌｃＮＡｃ（マンノシル Ｎ−ア
セチルグルコサミン）と同定された。
【００２２】実施例２ マンノトリオース２００mgと、ジ−Ｎ−アセチルキトビ
オース５００mgを、５０mM酢酸緩衝液（pH 4.6）５mlに
溶解し、前記参考例で調製した（Asp. niger）起源のβ
−Ｄ−マンナナーゼを５０Ｕ添加し、３０℃で５０時間
反応を行った。１００℃、１０分間の煮沸により反応を
停止後、この反応液を活性炭カラムクロマトグラフィー
に供し、０→３０％エタノールの直線濃度勾配により溶
出させ、溶出した画分からアセチル基の吸収（２１０n
m）をもつ３糖画分を集め、凍結乾燥した。その結果、
収量は１２mgであった。この物質は、ＦＡＢ−ＭＳ、13
Ｃ−ＮＭＲ構造解析の結果、Ｍａｎβ−（１→４）−Ｇ
ｌｃＮＡｃβ−（１→４）−ＧｌｃＮＡｃ（マンノシル
ジ−Ｎ−アセチルキトビオース）と同定された。な
お、図１は、上記13Ｃ−ＮＭＲデータを示す図表であ
る。
オース５００mgを、５０mM酢酸緩衝液（pH 4.6）５mlに
溶解し、前記参考例で調製した（Asp. niger）起源のβ
−Ｄ−マンナナーゼを５０Ｕ添加し、３０℃で５０時間
反応を行った。１００℃、１０分間の煮沸により反応を
停止後、この反応液を活性炭カラムクロマトグラフィー
に供し、０→３０％エタノールの直線濃度勾配により溶
出させ、溶出した画分からアセチル基の吸収（２１０n
m）をもつ３糖画分を集め、凍結乾燥した。その結果、
収量は１２mgであった。この物質は、ＦＡＢ−ＭＳ、13
Ｃ−ＮＭＲ構造解析の結果、Ｍａｎβ−（１→４）−Ｇ
ｌｃＮＡｃβ−（１→４）−ＧｌｃＮＡｃ（マンノシル
ジ−Ｎ−アセチルキトビオース）と同定された。な
お、図１は、上記13Ｃ−ＮＭＲデータを示す図表であ
る。
【００２３】
【発明の効果】以上説明したように、本発明によれば、
複合糖質の糖鎖中に含まれる、生理学上極めて重要なマ
ンノシル基転移オリゴ糖を、簡便な方法で、工業的に生
産することが可能となる。このマンノシル基転移オリゴ
糖は、医薬品、診断薬として利用することが期待され
る。
複合糖質の糖鎖中に含まれる、生理学上極めて重要なマ
ンノシル基転移オリゴ糖を、簡便な方法で、工業的に生
産することが可能となる。このマンノシル基転移オリゴ
糖は、医薬品、診断薬として利用することが期待され
る。
【図１】実施例２で得られたＭａｎβ−（１→４）−Ｇ
ｌｃＮＡｃβ−（１→４）−ＧｌｃＮＡｃ（マンノシル
ジ−Ｎ−アセチルキトビオース）の13Ｃ−ＮＭＲデー
タを示す図表である。
ｌｃＮＡｃβ−（１→４）−ＧｌｃＮＡｃ（マンノシル
ジ−Ｎ−アセチルキトビオース）の13Ｃ−ＮＭＲデー
タを示す図表である。
Claims (2)
- 【請求項１】 Ｎ−アセチルグルコサミン又はジ−Ｎ−
アセチルキトビオースを受容体基質とし、マンノオリゴ
糖を供与体基質として、β−Ｄ−マンナナーゼを作用さ
せ、β−Ｄ−マンナナーゼの糖転移反応によりマンノー
ス残基を転移させることを特徴とする下記化学式１で示
されるマンノシル基転移オリゴ糖の製造方法。 【化１】Ｍａｎβ−（１→４）−［ＧｌｃＮＡｃβ−
（１→４）］n −ＧｌｃＮＡｃ （式中、Ｍａｎはマンノース残基を表し、ＧｌｃＮＡｃ
はＮ−アセチルグルコサミン残基を表し、ｎ＝０又は１
である。） - 【請求項２】 前記マンノオリゴ糖と、前記Ｎ−アセチ
ルグルコサミン又はジ−Ｎ−アセチルキトビオースと
を、モル比で１：0.5 〜１：５の割合で反応させる請求
項１記載のマンノシル基転移オリゴ糖の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP03343965A JP3078377B2 (ja) | 1991-12-02 | 1991-12-02 | マンノシル基転移オリゴ糖の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP03343965A JP3078377B2 (ja) | 1991-12-02 | 1991-12-02 | マンノシル基転移オリゴ糖の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05153992A JPH05153992A (ja) | 1993-06-22 |
| JP3078377B2 true JP3078377B2 (ja) | 2000-08-21 |
Family
ID=18365610
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| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP03343965A Expired - Fee Related JP3078377B2 (ja) | 1991-12-02 | 1991-12-02 | マンノシル基転移オリゴ糖の製造方法 |
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| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3078377B2 (ja) |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002051795A (ja) * | 2000-08-08 | 2002-02-19 | Unitika Ltd | マンノース含有コプラミール又はパーム核ミールの製造法及びマンノース含有飼料の製造法 |
-
1991
- 1991-12-02 JP JP03343965A patent/JP3078377B2/ja not_active Expired - Fee Related
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|---|---|
| JPH05153992A (ja) | 1993-06-22 |
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